ক্যানাবিনয়েড রিসেপ্টর ২

From LTRC
Revision as of 08:47, 15 October 2026 by Digantasen (talk | contribs) (ইংরেজি উইকিপিডিয়ার “Cannabinoid receptor 2” নিবন্ধের বাংলা অনুবাদ)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)

vanc

ক্যানাবিনয়েড রিসেপ্টর ২ (Cannabinoid receptor 2) বা সংক্ষেপে CB2 হলো ক্যানাবিনয়েড রিসেপ্টর পরিবারের একটি G protein-coupled receptor, যা মানুষের দেহে CNR2 জিনের মাধ্যমে এনকোড বা সংকেতবদ্ধ হয়।[1][2] এটি ক্যানাবিনয়েড রিসেপ্টর ১ (CB1)-এর সাথে ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত। CB1 রিসেপ্টর মূলত এন্ডোক্যানাবিনয়েড-মধ্যস্থ presynaptic-ইনহিবিশন, ক্যানাবিস-এর সক্রিয় উপাদান tetrahydrocannabinol (THC)-এর সাইকোঅ্যাক্টিভ বৈশিষ্ট্য এবং অন্যান্য phytocannabinoid (উদ্ভিজ্জ ক্যানাবিনয়েড)-এর কার্যকারিতার জন্য দায়ী।[1][3] CB2 রিসেপ্টরের প্রধান এন্ডোজেনাস লিগ্যান্ড হলো 2-অ্যারাকিডোনয়েলগ্লিসারল (2-AG)।[2]

১৯৯৩ সালে কেমব্রিজ বিশ্ববিদ্যালয়ের একটি গবেষণা দল CB2 রিসেপ্টরটিকে ক্লোন করে। তারা এমন একটি দ্বিতীয় ক্যানাবিনয়েড রিসেপ্টর খুঁজছিলেন যা tetrahydrocannabinol-এর ফার্মাকোলজিক্যাল বৈশিষ্ট্য ব্যাখ্যা করতে পারে।[1] ১৯৯০ সালে আবিষ্কৃত CB1 রিসেপ্টরের সাথে amino acid অনুক্রমের মিলের ভিত্তিতে cDNA-এর মধ্য থেকে এই রিসেপ্টরটিকে শনাক্ত করা হয়।[4] এই রিসেপ্টর-এর আবিষ্কার ইমিউন সিস্টেমে ক্যানাবিনয়েডের সুপ্রতিষ্ঠিত প্রভাবগুলোর আণবিক ব্যাখ্যা প্রদানে সহায়তা করেছে।

গঠন

CB2 রিসেপ্টর CNR2 জিনের মাধ্যমে এনকোড করা হয়।[1][5] মানুষের CB2 রিসেপ্টর প্রায় ৩৬০টি amino acids নিয়ে গঠিত, যা ৪৭৩টি অ্যামিনো অ্যাসিড দীর্ঘ CB1 রিসেপ্টরের তুলনায় কিছুটা ছোট।[5]

G প্রোটিন-কাপলড রিসেপ্টর-এর ক্ষেত্রে যেমনটি সাধারণত দেখা যায়, CB2 রিসেপ্টরের সাতটি ট্রান্সমেমব্রেন স্প্যানিং ডোমেইন,[6] একটি গ্লাইকোসাইলেটেড N-terminus, এবং একটি ইন্ট্রাসেলুলার C-terminus থাকে।[5] CB2 রিসেপ্টরের C-টার্মিনাস লিগ্যান্ড-প্ররোচিত রিসেপ্টর ডিসেনসিটাইজেশন এবং বারবার অ্যাগোনিস্ট প্রয়োগের পর downregulation নিয়ন্ত্রণে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে বলে মনে হয়,[5] যা সম্ভবত রিসেপ্টরটিকে নির্দিষ্ট লিগ্যান্ডের প্রতি কম সংবেদনশীল করে তোলে।

মানুষের CB1 এবং CB2 রিসেপ্টরের মধ্যে প্রায় ৪৪% অ্যামিনো অ্যাসিডের মিল রয়েছে।[1] তবে, যখন শুধুমাত্র রিসেপ্টরগুলোর ট্রান্সমেমব্রেন অঞ্চল বিবেচনা করা হয়, তখন এই দুটি রিসেপ্টর সাবটাইপের মধ্যে অ্যামিনো অ্যাসিডের মিল প্রায় ৬৮%।[5] CB1 রিসেপ্টরের অ্যামিনো অ্যাসিড অনুক্রমের তুলনায় CB2 রিসেপ্টরের অ্যামিনো অ্যাসিড অনুক্রম মানুষ এবং ইঁদুর প্রজাতির মধ্যে কম সংরক্ষিত।[7] কম্পিউটার মডেলিংয়ের ভিত্তিতে, CB2 রিসেপ্টর রেসিডিউ S3.31 এবং F5.46-এর সাথে লিগ্যান্ডের মিথস্ক্রিয়া CB1 এবং CB2 রিসেপ্টরের সিলেক্টিভিটির পার্থক্য নির্ধারণ করে বলে মনে হয়।[8] CB2 রিসেপ্টরে, lipophilic গ্রুপগুলো F5.46 রেসিডিউয়ের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে, যা তাদের S3.31 রেসিডিউয়ের সাথে একটি hydrogen bond গঠন করতে দেয়।[8] এই মিথস্ক্রিয়াগুলো রিসেপ্টরের গঠনে একটি conformational change ঘটায়, যা বিভিন্ন ইন্ট্রাসেলুলার সিগন্যালিং পাথওয়েকে সক্রিয় করে। সিগন্যালিং পাথওয়ে সক্রিয়করণের সঠিক আণবিক প্রক্রিয়া নির্ধারণের জন্য আরও গবেষণার প্রয়োজন।[8]

কার্যপদ্ধতি

CB1 রিসেপ্টরের মতো, CB2 রিসেপ্টরগুলো তাদের Gi/Goα সাবইউনিটের মাধ্যমে adenylyl cyclase-এর কার্যকলাপকে বাধা দেয়।[9][10] CB2 স্টিমুলেটরি Gαs সাবইউনিটের সাথেও যুক্ত হতে পারে, যা ইন্ট্রাসেলুলার cAMP-এর বৃদ্ধি ঘটায়, যেমনটি মানুষের লিউকোসাইটের ক্ষেত্রে দেখানো হয়েছে।[11] তাদের Gβγ সাবইউনিটের মাধ্যমে, CB2 রিসেপ্টরগুলো MAPK-ERK pathway-এর সাথেও যুক্ত থাকে বলে জানা যায়,[9][10][12] এটি একটি জটিল এবং অত্যন্ত সংরক্ষিত signal transduction পাথওয়ে, যা পরিপক্ক এবং বিকাশমান টিস্যুতে বেশ কিছু কোষীয় প্রক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে।[13] Gβγ সাবইউনিটের মাধ্যমে কাজ করা CB2 রিসেপ্টর agonists দ্বারা MAPK-ERK পাথওয়ের সক্রিয়করণ শেষ পর্যন্ত cell migration-এ পরিবর্তন ঘটায়।[14]

পাঁচটি স্বীকৃত cannabinoids এন্ডোজেনাসভাবে উৎপাদিত হয়: arachidonoylethanolamine (আনন্দামাইড), 2-arachidonoyl glycerol (2-AG), 2-arachidonyl glyceryl ether (নোলাডিন ইথার), virodhamine,[9] এবং N-arachidonoyl-dopamine (NADA)।[15] এই লিগ্যান্ডগুলোর মধ্যে অনেকগুলোই CB2 রিসেপ্টরে functional selectivity-এর বৈশিষ্ট্য প্রদর্শন করে: 2-AG MAPK-ERK পাথওয়েকে সক্রিয় করে, যেখানে নোলাডিন অ্যাডেনাইল সাইক্লেজকে বাধা দেয়।[9]

এক্সপ্রেশন

বিতর্ক

মূলত মনে করা হতো যে CB2 রিসেপ্টর শুধুমাত্র পেরিফেরাল টিস্যুতে প্রকাশিত হয়, যেখানে CB1 রিসেপ্টর হলো নিউরনের এন্ডোজেনাস রিসেপ্টর। ইমিউনোহিস্টোকেমিক্যাল স্টেইনিং নিয়ে সাম্প্রতিক কাজ নিউরনের মধ্যে এর এক্সপ্রেশন দেখিয়েছে। পরবর্তীতে দেখা গেছে যে, CB2 নক-আউট ইঁদুরেও একই ইমিউনোহিস্টোকেমিক্যাল স্টেইনিং পাওয়া গেছে, যা নির্দেশ করে যে যেখানে কোনো রিসেপ্টর প্রকাশিত হয়নি সেখানেও CB2 রিসেপ্টরের উপস্থিতি রয়েছে। এটি একটি দীর্ঘ বিতর্কের সৃষ্টি করেছে যে CB2 রিসেপ্টর কেন্দ্রীয় স্নায়ুতন্ত্রে (CNS) প্রকাশিত হয় কি না। ২০১৪ সালে একটি নতুন মাউস মডেল বর্ণনা করা হয় যা কোষে CB2 প্রকাশিত হলেই একটি ফ্লুরোসেন্ট প্রোটিন প্রকাশ করে। এটি বিভিন্ন টিস্যুতে CB2 রিসেপ্টরের এক্সপ্রেশন সম্পর্কিত প্রশ্নের সমাধান করার সম্ভাবনা রাখে।[16]

ইমিউন সিস্টেম

CB2 রিসেপ্টর এক্সপ্রেশন প্যাটার্নের প্রাথমিক অনুসন্ধান immune system-এর পেরিফেরাল টিস্যুতে CB2 রিসেপ্টরের উপস্থিতির উপর দৃষ্টি নিবদ্ধ করে,[6] এবং spleen, tonsils, এবং thymus gland-এ CB2 রিসেপ্টর mRNA খুঁজে পায়।[6] মানুষের পেরিফেরাল ব্লাড মনোনিউক্লিয়ার কোষে প্রোটিন স্তরে CB2 এক্সপ্রেশন হোল সেল রেডিওলিগ্যান্ড বাইন্ডিং দ্বারা নিশ্চিত করা হয়েছে।[11] Northern blot বিশ্লেষণ ইমিউন টিস্যুতে CNR2 জিনের এক্সপ্রেশন নির্দেশ করে,[6] যেখানে তারা মূলত cytokine নিঃসরণ মধ্যস্থতার জন্য দায়ী।[17] এই রিসেপ্টরগুলো monocytes, macrophages, B-cells, এবং T-cells-এর মতো ইমিউন কোষে স্থানীয়করণ করা হয়েছিল।[2][6]

মস্তিষ্ক

CB2 রিসেপ্টরের এক্সপ্রেশন প্যাটার্ন নিয়ে আরও অনুসন্ধানে দেখা গেছে যে CB2 রিসেপ্টর জিনের ট্রান্সক্রিপ্টগুলো brain-এও প্রকাশিত হয়, যদিও CB1 রিসেপ্টরের মতো ঘনভাবে নয় এবং বিভিন্ন কোষে অবস্থিত।[18] CB1 রিসেপ্টরের বিপরীতে, মস্তিষ্কে CB2 রিসেপ্টরগুলো মূলত microglia-তে পাওয়া যায়।[17][19] CB2 রিসেপ্টর central nervous system (যেমন; brainstem)-এর কিছু নিউরনে প্রকাশিত হয়, তবে এক্সপ্রেশন খুব কম।[20][21] CB2s কিছু ইঁদুরের রেটিনাল কোষের প্রকারে প্রকাশিত হয়।[22] কার্যকরী CB2 রিসেপ্টরগুলো ভেন্ট্রাল টেগমেন্টাল এরিয়া এবং হিপোক্যাম্পাসের নিউরনে প্রকাশিত হয়, যা CNS-এ এবং বিশেষ করে নিউরোনাল সিগন্যাল ট্রান্সমিশনে ব্যাপক এক্সপ্রেশন এবং কার্যকরী প্রাসঙ্গিকতার পক্ষে যুক্তি দেয়।[23][24]

গ্যাস্ট্রোইনটেস্টাইনাল সিস্টেম

CB2 রিসেপ্টরগুলো পুরো gastrointestinal সিস্টেম জুড়ে পাওয়া যায়, যেখানে তারা অন্ত্রের প্রদাহজনক প্রতিক্রিয়া নিয়ন্ত্রণ করে।[25][26] সুতরাং, CB2 রিসেপ্টর inflammatory bowel diseases, যেমন Crohn's disease এবং ulcerative colitis-এর জন্য একটি সম্ভাব্য থেরাপিউটিক লক্ষ্য।[26][27] এন্ডোক্যানাবিনয়েডগুলো প্রাকৃতিক অন্ত্রের ফ্লোরার উপর অপ্রয়োজনীয় ইমিউন ক্রিয়াকে বাধা দিতে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। এই সিস্টেমের কর্মহীনতা, সম্ভবত অতিরিক্ত FAAH কার্যকলাপ থেকে, IBD হতে পারে। CB2 সক্রিয়করণ irritable bowel syndrome-এর চিকিৎসাতেও ভূমিকা রাখতে পারে।[28] ক্যানাবিনয়েড রিসেপ্টর অ্যাগোনিস্টরা IBS রোগীদের অন্ত্রের গতিশীলতা হ্রাস করে।[29]

পেরিফেরাল নার্ভাস সিস্টেম

CB2-নির্দিষ্ট অ্যান্টাগোনিস্ট প্রয়োগে দেখা গেছে যে এই রিসেপ্টরগুলো পেরিফেরাল নার্ভাস সিস্টেমে ব্যথানাশক প্রভাব মধ্যস্থতা করতেও জড়িত। তবে, এই রিসেপ্টরগুলো নোকিসেপ্টিভ সেন্সরি নিউরন দ্বারা প্রকাশিত হয় না এবং বর্তমানে মনে করা হয় যে এগুলো একটি অনির্ধারিত, নন-নিউরোনাল কোষে বিদ্যমান। সম্ভাব্য প্রার্থীদের মধ্যে রয়েছে mast cells, যা প্রদাহজনক প্রতিক্রিয়া সহজতর করার জন্য পরিচিত। ক্যানাবিনয়েড-মধ্যস্থ এই প্রতিক্রিয়াগুলোর বাধা নোক্সিয়াস-স্টিমুলি বা ক্ষতিকারক উদ্দীপনার উপলব্ধি হ্রাস করতে পারে।[4]

কাজ

ইমিউন সিস্টেম

CB2 রিসেপ্টরের কার্যকারিতা নিয়ে প্রাথমিক গবেষণা leukocytes-এর ইমিউনোলজিক্যাল কার্যকলাপের উপর রিসেপ্টরের প্রভাবের উপর দৃষ্টি নিবদ্ধ করেছে।[30] নির্দিষ্টভাবে বলতে গেলে, এই রিসেপ্টরটি ইমিউন দমন, অ্যাপোপটোসিস আনয়ন এবং কোষের স্থানান্তর আনয়নসহ বিভিন্ন মডুলেটরি কার্যে জড়িত।[2] তাদের Gi/Goα সাবইউনিটের মাধ্যমে অ্যাডেনাইল সাইক্লেজকে বাধা দেওয়ার মাধ্যমে, CB2 রিসেপ্টর অ্যাগোনিস্টরা cyclic adenosine monophosphate (cAMP)-এর ইন্ট্রাসেলুলার মাত্রা হ্রাস করে।[31][32] CB2 Gαs-এর মাধ্যমেও সিগন্যাল দেয় এবং মানুষের লিউকোসাইটে ইন্ট্রাসেলুলার cAMP বৃদ্ধি করে, যা ইন্টারলিউকিন ৬ এবং ১০ আনয়ন করে।[11] যদিও ইমিউন প্রতিক্রিয়া নিয়ন্ত্রণে cAMP ক্যাসকেডের সঠিক ভূমিকা বর্তমানে বিতর্কের অধীনে, গবেষণাগারগুলো পূর্বে প্রদর্শন করেছে যে CB2 রিসেপ্টর অ্যাগোনিস্টদের দ্বারা অ্যাডেনাইল সাইক্লেজের বাধা DNA-এর সাথে transcription factor CREB (cAMP রেসপন্স এলিমেন্ট-বাইন্ডিং প্রোটিন)-এর বাইন্ডিং হ্রাস করে।[30] এই হ্রাস গুরুত্বপূর্ণ ইমিউনোরেগুলেটরি জিনের এক্সপ্রেশনে পরিবর্তন ঘটায়[31] এবং শেষ পর্যন্ত ইমিউন ফাংশন দমন করে।[32]

পরবর্তী গবেষণায় CB2 রিসেপ্টরে সিন্থেটিক ক্যানাবিনয়েড অ্যাগোনিস্ট JWH-015-এর প্রভাব পরীক্ষা করে দেখা গেছে যে cAMP মাত্রার পরিবর্তন Tyr-505-এ leukocyte receptor tyrosine kinase-এর ফসফোরিলেশন ঘটায়, যা T cell রিসেপ্টর সিগন্যালিংকে বাধা দেয়। সুতরাং, CB2 অ্যাগোনিস্টরা inflammation এবং ব্যথার চিকিৎসার জন্যও কার্যকর হতে পারে এবং বর্তমানে তদন্তাধীন রয়েছে, বিশেষ করে ব্যথার এমন রূপের জন্য যা প্রচলিত চিকিৎসায় ভালো সাড়া দেয় না, যেমন neuropathic pain।[33] এই ফলাফলের সাথে সামঞ্জস্যপূর্ণ গবেষণাগুলো ইঁদুরের নিউরোপ্যাথিক ব্যথার মডেলে মেরুদণ্ড, ডোরসাল রুট গ্যাংলিয়ন এবং সক্রিয় মাইক্রোগ্লিয়াতে, সেইসাথে মানুষের হেপাটোসেলুলার কার্সিনোমা টিউমার নমুনার উপর বর্ধিত CB2 রিসেপ্টর এক্সপ্রেশন প্রদর্শন করে।[34]

CB2 রিসেপ্টরগুলো marginal zone B cell-এর হোমিং এবং রিটেনশন নিয়ন্ত্রণেও জড়িত। নক-আউট ইঁদুর ব্যবহার করে একটি গবেষণায় দেখা গেছে যে CB2 রিসেপ্টর MZ B কোষ এবং তাদের প্রিকার্সর T2-MZP উভয়ের রক্ষণাবেক্ষণের জন্য অপরিহার্য, যদিও তাদের বিকাশের জন্য নয়। এই রিসেপ্টরের অভাবী B কোষ এবং তাদের প্রিকার্সরগুলো হ্রাসকৃত সংখ্যায় পাওয়া গেছে, যা এই গৌণ অনুসন্ধানের দ্বারা ব্যাখ্যা করা হয়েছে যে 2-AG সিগন্যালিং MZ-তে সঠিক B কোষের স্থানান্তরকে প্ররোচিত করে। রিসেপ্টর ছাড়া, রক্তে MZ B লিনিয়েজ কোষের ঘনত্বে একটি অনাকাঙ্ক্ষিত বৃদ্ধি এবং IgM উৎপাদনে উল্লেখযোগ্য হ্রাস দেখা গেছে। যদিও এই প্রক্রিয়ার পেছনের প্রক্রিয়াটি পুরোপুরি বোঝা যায়নি, গবেষকরা পরামর্শ দিয়েছেন যে এই প্রক্রিয়াটি cAMP ঘনত্বের সক্রিয়তা-নির্ভর হ্রাসের কারণে হতে পারে, যা CREB দ্বারা নিয়ন্ত্রিত জিনের ট্রান্সক্রিপশন হ্রাস করে, পরোক্ষভাবে TCR সিগন্যালিং এবং IL-2 উৎপাদন বৃদ্ধি করে।[2] একসাথে, এই ফলাফলগুলো প্রদর্শন করে যে এন্ডোক্যানাবিনয়েড সিস্টেম নির্দিষ্ট প্যাথোজেন এবং অটোইমিউন রোগের বিরুদ্ধে অনাক্রম্যতা বাড়ানোর জন্য ব্যবহার করা যেতে পারে।

ক্লিনিকাল প্রয়োগ

CB2 রিসেপ্টরগুলোর Alzheimer's disease-এর মতো নিউরোডিজেনারেটিভ ডিসঅর্ডারের চিকিৎসায় সম্ভাব্য থেরাপিউটিক ভূমিকা থাকতে পারে।[35][36] নির্দিষ্টভাবে, CB2 অ্যাগোনিস্ট JWH-015 হিমায়িত মানব টিস্যু থেকে নেটিভ beta-amyloid প্রোটিন অপসারণ করতে ম্যাক্রোফেজগুলোকে প্ররোচিত করতে দেখা গেছে।[37] আলঝেইমার রোগে আক্রান্ত রোগীদের মধ্যে, বিটা-অ্যামাইলয়েড প্রোটিনগুলো senile plaques নামে পরিচিত সমষ্টি গঠন করে, যা স্নায়বিক কার্যকারিতাকে ব্যাহত করে।[38]

এন্ডোক্যানাবিনয়েড মাত্রা এবং/অথবা CB2 রিসেপ্টর এক্সপ্রেশনে পরিবর্তন মানুষের প্রায় সমস্ত রোগে রিপোর্ট করা হয়েছে,[39] যার মধ্যে কার্ডিওভাসকুলার, গ্যাস্ট্রোইনটেস্টাইনাল, লিভার, কিডনি, নিউরোডিজেনারেটিভ, সাইকিয়াট্রিক, হাড়, ত্বক, অটোইমিউন, ফুসফুসের ব্যাধি থেকে শুরু করে ব্যথা এবং ক্যান্সার পর্যন্ত রয়েছে। এই প্রবণতার ব্যাপকতা নির্দেশ করে যে রোগ এবং এর অগ্রগতির উপর নির্ভর করে সিলেক্টিভ CB2 রিসেপ্টর অ্যাগোনিস্ট বা ইনভার্স অ্যাগোনিস্ট/অ্যান্টাগোনিস্ট দ্বারা CB2 রিসেপ্টরের কার্যকলাপ মডুলেট করা এই প্যাথলজিগুলোর জন্য অনন্য থেরাপিউটিক সম্ভাবনা রাখে। [39]

কোকেন রিওয়ার্ডের মডুলেশন

গবেষকরা ইঁদুরে cocaine স্ব-প্রশাসনের উপর CB2 অ্যাগোনিস্টের প্রভাব তদন্ত করেছেন। JWH-133-এর পদ্ধতিগত প্রশাসন ইঁদুরে কোকেনের স্ব-ইনফিউশনের সংখ্যা হ্রাস করেছে, সেইসাথে লোকোমোটর কার্যকলাপ এবং ব্রেক পয়েন্ট (কোকেন পাওয়ার জন্য লেভেল প্রেসের সর্বোচ্চ পরিমাণ) হ্রাস করেছে। nucleus accumbens-এ JWH-133-এর স্থানীয় ইনজেকশন পদ্ধতিগত প্রশাসনের মতো একই প্রভাব তৈরি করতে দেখা গেছে। JWH-133-এর পদ্ধতিগত প্রশাসন নিউক্লিয়াস অ্যাকামবেন্সে এক্সট্রাসেলুলার dopamine-এর বেসাল এবং কোকেন-প্ররোচিত উচ্চতাও হ্রাস করেছে। এই ফলাফলগুলো অন্য একটি, কাঠামোগতভাবে ভিন্ন CB2 অ্যাগোনিস্ট, GW-405,833 দ্বারা অনুকরণ করা হয়েছিল এবং একটি CB2 অ্যান্টাগোনিস্ট, AM-630-এর প্রশাসনের দ্বারা বিপরীত হয়েছিল।[40]

লিগ্যান্ড

CB2 রিসেপ্টরের জন্য অনেক সিলেক্টিভ লিগ্যান্ড এখন উপলব্ধ।[41]

অ্যাগোনিস্ট

পার্শিয়াল অ্যাগোনিস্ট

অনির্দিষ্ট কার্যকারিতার অ্যাগোনিস্ট

ভেষজ (Herbal)

ইনভার্স অ্যাগোনিস্ট (Inverse agonists)

বাইন্ডিং অ্যাফিনিটি বা আবদ্ধ হওয়ার প্রবণতা (Binding affinities)

CB1 অ্যাফিনিটি (Ki) CB1-এর প্রতি কার্যকারিতা CB2 অ্যাফিনিটি (Ki) CB2-এর প্রতি কার্যকারিতা ধরণ তথ্যসূত্র
Anandamide ৭৮ nM আংশিক অ্যাগোনিস্ট ৩৭০ nM আংশিক অ্যাগোনিস্ট অন্তঃসত্ত্ব (Endogenous)
N-Arachidonoyl dopamine ২৫০ nM অ্যাগোনিস্ট ১২০০০ nM ? অন্তঃসত্ত্ব [44]
2-Arachidonoylglycerol ৫৮.৩ nM পূর্ণ অ্যাগোনিস্ট ১৪৫ nM পূর্ণ অ্যাগোনিস্ট অন্তঃসত্ত্ব [44]
2-Arachidonyl glyceryl ether ২১ nM পূর্ণ অ্যাগোনিস্ট ৪৮০ nM পূর্ণ অ্যাগোনিস্ট অন্তঃসত্ত্ব
Tetrahydrocannabinol ১০ nM আংশিক অ্যাগোনিস্ট ২৪ nM আংশিক অ্যাগোনিস্ট উদ্ভিজ্জ (Phytogenic) [45]
EGCG ৩৩.৬ μM অ্যাগোনিস্ট >৫০ μM ? উদ্ভিজ্জ [46]
EGC ৩৫.৭ μM অ্যাগোনিস্ট >৫০ μM ? উদ্ভিজ্জ [46]
ECG ৪৭.৩ μM অ্যাগোনিস্ট >৫০ μM ? উদ্ভিজ্জ [46]
N-alkylamide - - <১০০ nM আংশিক অ্যাগোনিস্ট উদ্ভিজ্জ [47]
β-Caryophyllene - - <২০০ nM পূর্ণ অ্যাগোনিস্ট উদ্ভিজ্জ [47]
Falcarinol <১ μM ইনভার্স অ্যাগোনিস্ট ? ? উদ্ভিজ্জ [47]
Rutamarin - - <১০ μM ? উদ্ভিজ্জ [47]
3,3'-Diindolylmethane - - ১ μM আংশিক অ্যাগোনিস্ট উদ্ভিজ্জ [47]
AM-1221 ৫২.৩ nM অ্যাগোনিস্ট ০.২৮ nM অ্যাগোনিস্ট সংশ্লেষিত (Synthetic) [48]
AM-1235 ১.৫ nM অ্যাগোনিস্ট ২০.৪ nM অ্যাগোনিস্ট সংশ্লেষিত [49]
AM-2232 ০.২৮ nM অ্যাগোনিস্ট ১.৪৮ nM অ্যাগোনিস্ট সংশ্লেষিত [49]
UR-144 ১৫০ nM পূর্ণ অ্যাগোনিস্ট ১.৮ nM পূর্ণ অ্যাগোনিস্ট সংশ্লেষিত [50]
JWH-007 ৯.০ nM অ্যাগোনিস্ট ২.৯৪ nM অ্যাগোনিস্ট সংশ্লেষিত [51]
JWH-015 ৩৮৩ nM অ্যাগোনিস্ট ১৩.৮ nM অ্যাগোনিস্ট সংশ্লেষিত [51]
JWH-018 ৯.০০ ± ৫.০০ nM পূর্ণ অ্যাগোনিস্ট ২.৯৪ ± ২.৬৫ nM পূর্ণ অ্যাগোনিস্ট সংশ্লেষিত [51]

বিবর্তন

প্যারালাগ (Paralogues)

উৎস:[52]

তথ্যসূত্র

  1. ↑ 1.0 1.1 1.2 1.3 1.4 (September 1993). "Molecular characterization of a peripheral receptor for cannabinoids". Nature. 365 (6441) 61–65. doi:10.1038/365061a0.
  2. ↑ 2.0 2.1 2.2 2.3 2.4 (December 2011). "Cannabinoid receptor 2 is critical for the homing and retention of marginal zone B lineage cells and for efficient T-independent immune responses". Journal of Immunology. 187 (11) 5720–5732. doi:10.4049/jimmunol.1102195.
  3. ↑ Entrez Gene: CNR2 cannabinoid receptor 2 (macrophage).
  4. ↑ 4.0 4.1 (March 2001). "The neurobiology and evolution of cannabinoid signalling". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 356 (1407) 381–408. doi:10.1098/rstb.2000.0787.
  5. ↑ 5.0 5.1 5.2 5.3 5.4 (January 2009). "Emerging role of the cannabinoid receptor CB2 in immune regulation: therapeutic prospects for neuroinflammation". Expert Reviews in Molecular Medicine. 11. doi:10.1017/S1462399409000957.
  6. ↑ 6.0 6.1 6.2 6.3 6.4 (August 1995). "Expression of central and peripheral cannabinoid receptors in human immune tissues and leukocyte subpopulations". European Journal of Biochemistry. 232 (1) 54–61. doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20780.x.
  7. ↑ (March 2000). "Cloning and pharmacological characterization of the rat CB(2) cannabinoid receptor". The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics. 292 (3) 886–894. doi:10.1016/S0022-3565(24)35367-4.
  8. ↑ 8.0 8.1 8.2 (February 2006). "Cannabinoid CB2/CB1 selectivity. Receptor modeling and automated docking analysis". Journal of Medicinal Chemistry. 49 (3) 984–994. doi:10.1021/jm050875u.
  9. ↑ 9.0 9.1 9.2 9.3 (November 2005). "Agonist-directed trafficking of response by endocannabinoids acting at CB2 receptors". The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics. 315 (2) 828–838. doi:10.1124/jpet.105.089474.
  10. ↑ 10.0 10.1 (January 2006). "Cannabinoid signalling". Life Sciences. 78 (6) 549–563. doi:10.1016/j.lfs.2005.05.055.
  11. ↑ 11.0 11.1 11.2 (December 2019). "Cannabinoid Receptor 2 (CB2) Signals via G-alpha-s and Induces IL-6 and IL-10 Cytokine Secretion in Human Primary Leukocytes". ACS Pharmacology & Translational Science. 2 (6) 414–428. doi:10.1021/acsptsci.9b00049.
  12. ↑ (May 1996). "Signaling pathway associated with stimulation of CB2 peripheral cannabinoid receptor. Involvement of both mitogen-activated protein kinase and induction of Krox-24 expression". European Journal of Biochemistry. 237 (3) 704–711. doi:10.1111/j.1432-1033.1996.0704p.x.
  13. ↑ (2009). "MAPK signaling in equations and embryos". Fly. 3 (1) 62–67. doi:10.4161/fly.3.1.7776.
  14. ↑ (April 1997). "Regulation of cell motility by mitogen-activated protein kinase". The Journal of Cell Biology. 137 (2) 481–492. doi:10.1083/jcb.137.2.481.
  15. ↑ (November 2000). "N-acyl-dopamines: novel synthetic CB(1) cannabinoid-receptor ligands and inhibitors of anandamide inactivation with cannabimimetic activity in vitro and in vivo". The Biochemical Journal. 351 Pt 3 (Pt 3) 817–824. doi:10.1042/bj3510817.
  16. ↑ (September 2015). "Cannabinoid receptor with an 'identity crisis' gets a second look". Nature Medicine. 21 (9) 966–967. doi:10.1038/nm0915-966.
  17. ↑ 17.0 17.1 (April 2006). "The pharmacology of cannabinoid receptors and their ligands: an overview". International Journal of Obesity. 30 (Suppl 1) S13–S18. doi:10.1038/sj.ijo.0803272.
  18. ↑ (2006). "Neuropsychobiological evidence for the functional presence and expression of cannabinoid CB2 receptors in the brain". Neuropsychobiology. 54 (4) 231–246. doi:10.1159/000100778.
  19. ↑ (January 2008). "CB2 receptors in the brain: role in central immune function". British Journal of Pharmacology. 153 (2) 240–251. doi:10.1038/sj.bjp.0707584.
  20. ↑ (October 2005). "Identification and functional characterization of brainstem cannabinoid CB2 receptors". Science. 310 (5746) 329–332. doi:10.1126/science.1115740.
  21. ↑ (February 2006). "Cannabinoid CB2 receptors: immunohistochemical localization in rat brain". Brain Research. 1071 (1) 10–23. doi:10.1016/j.brainres.2005.11.035.
  22. ↑ (May 2011). "Distribution of CB2 cannabinoid receptor in adult rat retina". Synapse. 65 (5) 388–392. doi:10.1002/syn.20856.
  23. ↑ (May 2017). "Expression of functional cannabinoid CB2 receptor in VTA dopamine neurons in rats". Addiction Biology. 22 (3) 752–765. doi:10.1111/adb.12367.
  24. ↑ (May 2016). "Cannabinoid Type 2 Receptors Mediate a Cell Type-Specific Plasticity in the Hippocampus". Neuron. 90 (4) 795–809. doi:10.1016/j.neuron.2016.03.034.
  25. ↑ (August 2004). "Cannabinoids and intestinal motility: welcome to CB2 receptors". British Journal of Pharmacology. 142 (8) 1201–1202. doi:10.1038/sj.bjp.0705890.
  26. ↑ 26.0 26.1 (January 2008). "Cannabinoid CB2 receptors in the gastrointestinal tract: a regulatory system in states of inflammation". British Journal of Pharmacology. 153 (2) 263–270. doi:10.1038/sj.bjp.0707486.
  27. ↑ (July 2008). "Cannabidiol, extracted from Cannabis sativa, selectively inhibits inflammatory hypermotility in mice". British Journal of Pharmacology. 154 (5) 1001–1008. doi:10.1038/bjp.2008.177.
  28. ↑ (August 2008). "The role of the endocannabinoid system in the pathophysiology and treatment of irritable bowel syndrome". Neurogastroenterology and Motility. 20 (8) 857–868. doi:10.1111/j.1365-2982.2008.01175.x.
  29. ↑ (November 2011). "Pharmacogenetic trial of a cannabinoid agonist shows reduced fasting colonic motility in patients with nonconstipated irritable bowel syndrome". Gastroenterology. 141 (5) 1638–47.e1–7. doi:10.1053/j.gastro.2011.07.036.
  30. ↑ 30.0 30.1 (December 1998). "Inhibition of the cAMP signaling cascade via cannabinoid receptors: a putative mechanism of immune modulation by cannabinoid compounds". Toxicology Letters. 102-103 59–63. doi:10.1016/S0378-4274(98)00284-7.
  31. ↑ 31.0 31.1 (April 1998). "Inhibition of the cyclic AMP signaling cascade and nuclear factor binding to CRE and kappaB elements by cannabinol, a minimally CNS-active cannabinoid". Biochemical Pharmacology. 55 (7) 1013–1023. doi:10.1016/S0006-2952(97)00630-8.
  32. ↑ 32.0 32.1 (October 1996). "Immune regulation by cannabinoid compounds through the inhibition of the cyclic AMP signaling cascade and altered gene expression". Biochemical Pharmacology. 52 (8) 1133–1140. doi:10.1016/0006-2952(96)00480-7.
  33. ↑ (July 2007). "Targeting cannabinoid agonists for inflammatory and neuropathic pain". Expert Opinion on Investigational Drugs. 16 (7) 951–965. doi:10.1517/13543784.16.7.951.
  34. ↑ (January 2008). "The diverse CB1 and CB2 receptor pharmacology of three plant cannabinoids: delta9-tetrahydrocannabinol, cannabidiol and delta9-tetrahydrocannabivarin". British Journal of Pharmacology. 153 (2) 199–215. doi:10.1038/sj.bjp.0707442.
  35. ↑ (December 2003). "Cannabinoid CB2 receptors and fatty acid amide hydrolase are selectively overexpressed in neuritic plaque-associated glia in Alzheimer's disease brains". The Journal of Neuroscience. 23 (35) 11136–11141. doi:10.1523/JNEUROSCI.23-35-11136.2003.
  36. ↑ (April 2008). "Role of CB2 receptors in neuroprotective effects of cannabinoids". Molecular and Cellular Endocrinology. 286 (1–2 Suppl 1) S91–S96. doi:10.1016/j.mce.2008.01.001.
  37. ↑ (August 2009). "The activation of cannabinoid CB2 receptors stimulates in situ and in vitro beta-amyloid removal by human macrophages". Brain Research. 1283 (11) 148–154. doi:10.1016/j.brainres.2009.05.098.
  38. ↑ (June 2004). "The importance of neuritic plaques and tangles to the development and evolution of AD". Neurology. 62 (11) 1984–1989. doi:10.1212/01.WNL.0000129697.01779.0A.
  39. ↑ 39.0 39.1 (April 2011). "Is lipid signaling through cannabinoid 2 receptors part of a protective system?". Progress in Lipid Research. 50 (2) 193–211. doi:10.1016/j.plipres.2011.01.001.
  40. ↑ (July 2011). "Brain cannabinoid CB₂ receptors modulate cocaine's actions in mice". Nature Neuroscience. 14 (9) 1160–1166. doi:10.1038/nn.2874.
  41. ↑ (2008). "Recent advances in the development of selective ligands for the cannabinoid CB(2) receptor". Current Topics in Medicinal Chemistry. 8 (3) 187–204. doi:10.2174/156802608783498014.
  42. ↑ (January 2015). "CB1 and CB2 cannabinoid receptor antagonists prevent minocycline-induced neuroprotection following traumatic brain injury in mice". Cerebral Cortex. 25 (1) 35–45. doi:10.1093/cercor/bht202.
  43. ↑ (2021-04-27). "Interactions of Echinacea spp. Root Extracts and Alkylamides With the Endocannabinoid System and Peripheral Inflammatory Pain". Frontiers in Pharmacology. 12. doi:10.3389/fphar.2021.651292.
  44. ↑ 44.0 44.1 (December 2010). "International Union of Basic and Clinical Pharmacology. LXXIX. Cannabinoid receptors and their ligands: beyond CB₁ and CB₂". Pharmacological Reviews. 62 (4) 588–631. doi:10.1124/pr.110.003004.
  45. ↑ PDSP Database - UNC.
  46. ↑ 46.0 46.1 46.2 (January 2010). "Tea catechins' affinity for human cannabinoid receptors". Phytomedicine. 17 (1) 19–22. doi:10.1016/j.phymed.2009.10.001.
  47. ↑ 47.0 47.1 47.2 47.3 47.4 (June 2010). "Phytocannabinoids beyond the Cannabis plant - do they exist?". British Journal of Pharmacology. 160 (3) 523–529. doi:10.1111/j.1476-5381.2010.00745.x.
  48. ↑ WO
  49. ↑ 49.0 49.1 US
  50. ↑ (January 2010). "Indol-3-ylcycloalkyl ketones: effects of N1 substituted indole side chain variations on CB(2) cannabinoid receptor activity". Journal of Medicinal Chemistry. 53 (1) 295–315. doi:10.1021/jm901214q.
  51. ↑ 51.0 51.1 51.2 (August 2000). "Influence of the N-1 alkyl chain length of cannabimimetic indoles upon CB(1) and CB(2) receptor binding". Drug and Alcohol Dependence. 60 (2) 133–140. doi:10.1016/S0376-8716(99)00152-0.
  52. ↑ GeneCards®: The Human Gene Database.

বহিঃসংযোগ


উৎস: ইংরেজি উইকিপিডিয়ার “Cannabinoid receptor 2” নিবন্ধের অনুবাদ। মূল নিবন্ধ: https://en.wikipedia.org/wiki/Cannabinoid_receptor_2 এই অনুবাদটি স্বয়ংক্রিয়ভাবে প্রস্তুত করা হয়েছে।

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=ক্যানাবিনয়েড_রিসেপ্টর_২&oldid=6535"