మెటల్లోప్రోటీన్

From LTRC
Revision as of 04:19, 14 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Metalloprotein” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
హీమోగ్లోబిన్ నిర్మాణం. ఆకుపచ్చ రంగులో చూపబడిన ఇనుము (iron) అనే లోహాన్ని కలిగి ఉన్న హీమ్ (heme) కోఫాక్టర్.

మెటల్లోప్రోటీన్ (Metalloprotein) అనేది లోహ అయాన్ కోఫాక్టర్‌ను కలిగి ఉండే ప్రోటీన్కు ఒక సాధారణ పదం.[1][2] అన్ని ప్రోటీన్లలో అధిక భాగం ఈ వర్గానికి చెందినవే. ఉదాహరణకు, కనీసం 1000 మానవ ప్రోటీన్లు (సుమారు 20,000 లో) జింక్-బైండింగ్ ప్రోటీన్ డొమైన్లను కలిగి ఉంటాయి[3], అయినప్పటికీ 3000 వరకు మానవ జింక్ మెటల్లోప్రోటీన్లు ఉండవచ్చు.[4]

సమృద్ధి (Abundance)

సుమారు సగం ప్రోటీన్లు ఒక లోహాన్ని కలిగి ఉంటాయని అంచనా.[5] మరొక అంచనా ప్రకారం, అన్ని ప్రోటీన్లలో నాలుగింట ఒక వంతు నుండి మూడవ వంతు వరకు తమ విధులను నిర్వహించడానికి లోహాలు అవసరమని ప్రతిపాదించబడింది.[6] అందువల్ల, మెటల్లోప్రోటీన్లు కణాలలో నిల్వ, రవాణా, ఎంజైమాటిక్ ఉత్ప్రేరక చర్య మరియు సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్, లేదా అంటు వ్యాధులు వంటి అనేక విభిన్న విధులను కలిగి ఉంటాయి.[7]

మానవ శరీరంలోని చాలా లోహాలు ప్రోటీన్లకు బంధించబడి ఉంటాయి. ఉదాహరణకు, మానవ శరీరంలో ఇనుము యొక్క సాపేక్షంగా అధిక సాంద్రత ఎక్కువగా హీమోగ్లోబిన్లోని ఇనుము కారణంగానే ఉంటుంది.

మానవ అవయవాలలో లోహ సాంద్రతలు (ppm = μg/g బూడిద)[8]
కాలేయం మూత్రపిండం ఊపిరితిత్తులు గుండె మెదడు కండరం
Mn (మాంగనీస్) 138 79 29 27 22 <4-40
Fe (ఇనుము) 16,769 7,168 24,967 5,530 4,100 3,500
Co (కోబాల్ట్) <2-13 <2 <2-8 --- <2 150 (?)
Ni (నికెల్) <5 <5-12 <5 <5 <5 <15
Cu (రాగి) 882 379 220 350 401 85-305
Zn (జింక్) 5,543 5,018 1,470 2,772 915 4,688

కోఆర్డినేషన్ కెమిస్ట్రీ సూత్రాలు

మెటల్లోప్రోటీన్లు లోహ అయాన్లను రెండు మార్గాలలో ఒకదానిలో బంధిస్తాయి: నేరుగా అమైనో ఆమ్లాల ద్వారా, లేదా లోహ అయాన్లను కలిగి ఉన్న పెద్ద లిగాండ్ల రూపంలో.

లోహ అయాన్లు సాధారణంగా ప్రోటీన్ యొక్క అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలకు చెందిన నైట్రోజన్, ఆక్సిజన్ లేదా సల్ఫర్ కేంద్రాల ద్వారా నేరుగా సమన్వయం చేయబడతాయి. ఈ దాత సమూహాలు తరచుగా అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలపై ఉన్న సైడ్-చైన్‌ల ద్వారా అందించబడతాయి. ముఖ్యంగా హిస్టిడిన్ అవశేషాలలో ఉండే ఇమిడజోల్ ప్రతిక్షేపకం, సిస్టీన్ అవశేషాలలో ఉండే థియోలేట్ ప్రతిక్షేపకాలు, మరియు అస్పార్టేట్ మరియు గ్లుటామేట్ అందించే కార్బాక్సిలేట్ సమూహాలు చాలా ముఖ్యమైనవి. మెటల్లోప్రోటీమ్ యొక్క వైవిధ్యాన్ని బట్టి, దాదాపు అన్ని అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలు లోహ కేంద్రాలను బంధిస్తాయని నిరూపించబడింది. పెప్టైడ్ వెన్నెముక కూడా దాత సమూహాలను అందిస్తుంది; వీటిలో డీప్రోటోనేటెడ్ అమైడ్లు మరియు అమైడ్ కార్బొనిల్ ఆక్సిజన్ [9]కేంద్రాలు ఉన్నాయి. సహజ మరియు కృత్రిమ ప్రోటీన్లలో లెడ్(II) బంధంపై సమీక్షించబడింది.[10]

అమైనో ఆమ్ల అవశేషాల ద్వారా అందించబడే దాత సమూహాలతో పాటు, అనేక సేంద్రీయ కోఫాక్టర్లు లిగాండ్లుగా పనిచేస్తాయి. బహుశా అత్యంత ప్రసిద్ధమైనవి హీమ్ ప్రోటీన్ మరియు ఇలాంటి పోర్ఫిరినాయిడ్ నిర్మాణాలులో చేర్చబడిన టెట్రాడెంటేట్ N4 మాక్రోసైక్లిక్ లిగాండ్లు. సల్ఫైడ్ మరియు ఆక్సైడ్ వంటి అకర్బన లిగాండ్లు కూడా సాధారణం, ఉదాహరణకు ఐరన్-సల్ఫర్ క్లస్టర్లలో.

నిల్వ మరియు రవాణా మెటల్లోప్రోటీన్లు

ఇవి కొంచెం బలమైన ఆమ్లాలు మరియు క్షారాలతో చికిత్స చేయడం ద్వారా పొందిన ప్రోటీన్ హైడ్రోలిసిస్ యొక్క రెండవ దశ ఉత్పత్తులు.

ఆక్సిజన్ వాహకాలు

హీమోగ్లోబిన్, ఇది మానవులలో ప్రధాన ఆక్సిజన్-వాహకం, నాలుగు సబ్ యూనిట్లను కలిగి ఉంటుంది, ఇందులో ఇనుము(II) అయాన్ సమతల మాక్రోసైక్లిక్ లిగాండ్ ప్రోటోపోర్ఫిరిన్ IX (PIX) మరియు హిస్టిడిన్ అవశేషం యొక్క ఇమిడజోల్ నైట్రోజన్ పరమాణువు ద్వారా సమన్వయం చేయబడుతుంది. ఆరవ సమన్వయ స్థానంలో ఒక నీరు అణువు లేదా ఒక డైఆక్సిజన్ అణువు ఉంటుంది. దీనికి విరుద్ధంగా కండర కణాలలో కనిపించే మయోగ్లోబిన్ ప్రోటీన్, అటువంటి ఒకే యూనిట్‌ను కలిగి ఉంటుంది. యాక్టివ్ సైట్ ఒక హైడ్రోఫోబిక్ పాకెట్‌లో ఉంటుంది. ఇది చాలా ముఖ్యం, ఎందుకంటే అది లేకపోతే ఇనుము(II) తిరిగి పొందలేని విధంగా ఇనుము(III)కి ఆక్సీకరణం చెందుతుంది. HbO2 ఏర్పడటానికి సమతుల్య స్థిరాంకం అటువంటిది, ఆక్సిజన్ ఊపిరితిత్తులు లేదా కండరాలలో ఆక్సిజన్ యొక్క పాక్షిక పీడనంపై ఆధారపడి గ్రహించబడుతుంది లేదా విడుదల చేయబడుతుంది. హీమోగ్లోబిన్‌లో నాలుగు సబ్ యూనిట్లు ఒక సహకార ప్రభావాన్ని చూపుతాయి, ఇది హీమోగ్లోబిన్ నుండి మయోగ్లోబిన్‌కు సులభంగా ఆక్సిజన్ బదిలీని అనుమతిస్తుంది.[11]

హీమోగ్లోబిన్ మరియు మయోగ్లోబిన్ రెండింటిలోనూ ఆక్సిజనేటెడ్ జాతులు ఇనుము(III)ని కలిగి ఉంటాయని కొన్నిసార్లు తప్పుగా చెప్పబడుతుంది. ఈ జాతుల డయామాగ్నెటిక్ స్వభావం ఇనుము(II) పరమాణువు లో-స్పిన్ స్థితిలో ఉండటం వల్ల అని ఇప్పుడు తెలుసు. ఆక్సీహీమోగ్లోబిన్లో ఇనుము పరమాణువు పోర్ఫిరిన్ రింగ్ యొక్క తలంలో ఉంటుంది, కానీ పారామాగ్నెటిక్ డీఆక్సీహీమోగ్లోబిన్లో ఇనుము పరమాణువు రింగ్ యొక్క తలం పైన ఉంటుంది.[11] స్పిన్ స్థితిలో ఈ మార్పు ఆక్సీహీమోగ్లోబిన్ భాగంలో Fe2+ యొక్క అధిక క్రిస్టల్ ఫీల్డ్ స్ప్లిటింగ్ మరియు చిన్న అయానిక్ వ్యాసార్థం కారణంగా ఒక సహకార ప్రభావం.

హీమెరిత్రిన్ మరొక ఇనుము కలిగిన ఆక్సిజన్ వాహకం. ఆక్సిజన్ బంధన సైట్ ఒక బైనూక్లియర్ ఇనుము కేంద్రం. ఇనుము పరమాణువులు గ్లుటామేట్ మరియు అస్పార్టేట్ యొక్క కార్బాక్సిలేట్ సైడ్ చైన్‌లు మరియు ఐదు హిస్టిడిన్ అవశేషాల ద్వారా ప్రోటీన్‌కు సమన్వయం చేయబడతాయి. హీమెరిత్రిన్ ద్వారా O2 తీసుకోవడం అనేది బంధించబడిన పెరాక్సైడ్ (OOH−)ని ఉత్పత్తి చేయడానికి తగ్గిన బైనూక్లియర్ కేంద్రం యొక్క రెండు-ఎలక్ట్రాన్ ఆక్సీకరణతో కూడి ఉంటుంది. ఆక్సిజన్ తీసుకోవడం మరియు విడుదల చేసే విధానం వివరంగా రూపొందించబడింది.[12][13]

హీమోసైనిన్లు చాలా మొలస్క్ల రక్తంలో మరియు హార్స్‌షూ క్రాబ్ వంటి కొన్ని ఆర్థ్రోపోడ్లలో ఆక్సిజన్‌ను మోసుకెళ్తాయి. ఆక్సిజన్ రవాణాలో జీవసంబంధమైన ప్రజాదరణలో హీమోగ్లోబిన్ తర్వాత ఇవే రెండవ స్థానంలో ఉన్నాయి. ఆక్సిజనేషన్ వద్ద యాక్టివ్ సైట్ వద్ద ఉన్న రెండు రాగి(I) పరమాణువులు రాగి(II)కి ఆక్సీకరణం చెందుతాయి మరియు డైఆక్సిజన్ అణువులు పెరాక్సైడ్‌కు తగ్గించబడతాయి, O22−.[14][15]

క్లోరోక్రూరిన్ (పెద్ద వాహకం ఎరిథ్రోక్రూరిన్ వలె) అనేది అనేక అనెల్లిడ్ల, ముఖ్యంగా కొన్ని సముద్ర పాలిచీట్ల రక్త ప్లాస్మాలో ఉండే ఆక్సిజన్-బంధన హీమోప్రోటీన్.

సైటోక్రోమ్‌లు

ప్రధాన వ్యాసం: సైటోక్రోమ్ ఆక్సీకరణ మరియు క్షయకరణ చర్యలు సేంద్రీయ రసాయన శాస్త్రంలో సాధారణం కావు, ఎందుకంటే కొన్ని సేంద్రీయ అణువులు ఆక్సీకరణ లేదా క్షయకరణ కారకాలుగా పనిచేయగలవు. ఇనుము(II), మరోవైపు, సులభంగా ఇనుము(III)కి ఆక్సీకరణం చెందుతుంది. ఈ కార్యాచరణ సైటోక్రోమ్లలో ఉపయోగించబడుతుంది, ఇవి ఎలక్ట్రాన్-బదిలీ వాహకాలుగా పనిచేస్తాయి. లోహ అయాన్ ఉనికి మెటల్లోఎంజైమ్లు అమైనో ఆమ్లాలలో కనిపించే పరిమిత ఫంక్షనల్ గ్రూప్ల ద్వారా సులభంగా నిర్వహించలేని రెడాక్స్ చర్యలు వంటి విధులను నిర్వహించడానికి అనుమతిస్తుంది.[16] చాలా సైటోక్రోమ్‌లలోని ఇనుము పరమాణువు ఒక హీమ్ సమూహంలో ఉంటుంది. ఆ సైటోక్రోమ్‌ల మధ్య తేడాలు వేర్వేరు సైడ్-చైన్‌లలో ఉంటాయి. ఉదాహరణకు సైటోక్రోమ్ a ఒక హీమ్ a ప్రోస్తెటిక్ సమూహాన్ని కలిగి ఉంటుంది మరియు సైటోక్రోమ్ b ఒక హీమ్ b ప్రోస్తెటిక్ సమూహాన్ని కలిగి ఉంటుంది. ఈ తేడాలు వేర్వేరు Fe2+/Fe3+ రెడాక్స్ పొటెన్షియల్లకు దారితీస్తాయి, తద్వారా వివిధ సైటోక్రోమ్‌లు మైటోకాండ్రియల్ ఎలక్ట్రాన్ రవాణా గొలుసులో పాల్గొంటాయి.[17]

సైటోక్రోమ్ P450 ఎంజైమ్‌లు C−H బంధంలోకి ఒక ఆక్సిజన్ పరమాణువును చేర్చే పనిని చేస్తాయి, ఇది ఒక ఆక్సీకరణ చర్య.[18][19]

రుబ్రెడాక్సిన్

రుబ్రెడాక్సిన్ యాక్టివ్ సైట్.

ప్రధాన వ్యాసం: ఐరన్-సల్ఫర్ ప్రోటీన్ రుబ్రెడాక్సిన్ అనేది సల్ఫర్-జీవక్రియ చేసే బ్యాక్టీరియా మరియు ఆర్కియాలలో కనిపించే ఎలక్ట్రాన్-వాహకం. యాక్టివ్ సైట్ నాలుగు సిస్టీన్ అవశేషాల సల్ఫర్ పరమాణువులచే సమన్వయం చేయబడిన ఒక ఇనుము అయాన్‌ను కలిగి ఉంటుంది, ఇది దాదాపు సాధారణ టెట్రాహెడ్రాన్ను ఏర్పరుస్తుంది. రుబ్రెడాక్సిన్లు ఒక-ఎలక్ట్రాన్ బదిలీ ప్రక్రియలను నిర్వహిస్తాయి. ఇనుము పరమాణువు యొక్క ఆక్సీకరణ స్థితి +2 మరియు +3 స్థితుల మధ్య మారుతుంది. రెండు ఆక్సీకరణ స్థితులలో లోహం హై స్పిన్గా ఉంటుంది, ఇది నిర్మాణ మార్పులను తగ్గించడానికి సహాయపడుతుంది.

ప్లాస్టోసైనిన్

ప్రధాన వ్యాసం: ప్లాస్టోసైనిన్

ప్లాస్టోసైనిన్లోని రాగి సైట్

ప్లాస్టోసైనిన్ అనేది ఎలక్ట్రాన్ బదిలీ చర్యలలో పాల్గొనే నీలం రంగు రాగి ప్రోటీన్ల కుటుంబంలో ఒకటి. రాగి-బంధన సైట్ వక్రీకరించబడిన ట్రైగోనల్ పిరమిడల్ మాలిక్యులర్ జ్యామితిగా వర్ణించబడింది.[20] పిరమిడల్ బేస్ యొక్క ట్రైగోనల్ తలం రెండు హిస్టిడిన్‌ల నుండి రెండు నైట్రోజన్ పరమాణువులు (N1 మరియు N2) మరియు ఒక సిస్టీన్ నుండి ఒక సల్ఫర్ (S1)తో కూడి ఉంటుంది. అక్షీయ మెథియోనిన్ నుండి సల్ఫర్ (S2) శిఖరాన్ని ఏర్పరుస్తుంది. రాగి మరియు సల్ఫర్ లిగాండ్ల మధ్య బంధం పొడవులలో వక్రీకరణ సంభవిస్తుంది. Cu−S1 పరిచయం Cu−S2 (282 pm) కంటే తక్కువగా (207 pm) ఉంటుంది. పొడిగించిన Cu−S2 బంధం Cu(II) రూపాన్ని అస్థిరపరుస్తుంది మరియు ప్రోటీన్ యొక్క రెడాక్స్ పొటెన్షియల్ను పెంచుతుంది. నీలం రంగు (597 nm గరిష్ట శోషణ) Cu−S1 బంధం కారణంగా ఉంటుంది, ఇక్కడ S(pπ) నుండి Cu(dx2−y2) ఛార్జ్ బదిలీ జరుగుతుంది.[21]

ప్లాస్టోసైనిన్ యొక్క తగ్గిన రూపంలో, His-87 4.4 యొక్క pKaతో ప్రోటోనేట్ అవుతుంది. ప్రోటోనేషన్ అది లిగాండ్గా పనిచేయకుండా నిరోధిస్తుంది మరియు రాగి సైట్ జ్యామితి ట్రైగోనల్ ప్లానర్ మాలిక్యులర్ జ్యామితిగా మారుతుంది.

లోహ-అయాన్ నిల్వ మరియు బదిలీ

ఇనుము

ఇనుము ఫెర్రిటిన్లో ఇనుము(III)గా నిల్వ చేయబడుతుంది. బంధన సైట్ యొక్క ఖచ్చితమైన స్వభావం ఇంకా నిర్ణయించబడలేదు. ఇనుము FeO(OH) వంటి జలవిశ్లేషణ ఉత్పత్తిగా ఉన్నట్లు కనిపిస్తుంది. ఇనుము ట్రాన్స్‌ఫెరిన్ ద్వారా రవాణా చేయబడుతుంది, దీని బంధన సైట్ రెండు టైరోసిన్లు, ఒక అస్పార్టిక్ ఆమ్లం మరియు ఒక హిస్టిడిన్తో కూడి ఉంటుంది.[22] మానవ శరీరంలో ఇనుము విసర్జనకు నియంత్రిత యంత్రాంగం లేదు.[23] ఇది β-థలసేమియా వంటి రక్త మార్పిడిలతో చికిత్స పొందే రోగులలో ఇనుము ఓవర్‌లోడ్ సమస్యలకు దారితీస్తుంది. ఇనుము వాస్తవానికి మూత్రంలో విసర్జించబడుతుంది[24] మరియు పిత్తంలో కూడా కేంద్రీకృతమై ఉంటుంది[25], ఇది మలంలో విసర్జించబడుతుంది.[26]

రాగి

ప్రధాన వ్యాసం: సెరులోప్లాస్మిన్

సెరులోప్లాస్మిన్ రక్తంలో ప్రధాన రాగి-మోసే ప్రోటీన్. సెరులోప్లాస్మిన్ ఆక్సిడేస్ చర్యను ప్రదర్శిస్తుంది, ఇది Fe(II)ని Fe(III)గా ఆక్సీకరణం చేయడంతో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది, అందువల్ల ట్రాన్స్‌ఫెరిన్‌తో కలిసి రక్త ప్లాస్మాలో దాని రవాణాకు సహాయపడుతుంది, ఇది ఇనుమును Fe(III) స్థితిలో మాత్రమే మోసుకెళ్లగలదు.

కాల్షియం

ప్రధాన వ్యాసం: ఆస్టియోపాంటిన్ ఆస్టియోపాంటిన్ ఎముకలు మరియు దంతాల బాహ్య మాత్రికలలో ఖనిజీకరణలో పాల్గొంటుంది.

మెటల్లోఎంజైమ్‌లు

మెటల్లోఎంజైమ్‌లన్నీ ఒక లక్షణాన్ని కలిగి ఉంటాయి, అదేమిటంటే లోహ అయాన్ ఒక లాబైల్ సమన్వయ సైట్‌తో ప్రోటీన్‌కు బంధించబడి ఉంటుంది. అన్ని ఎంజైమ్ల మాదిరిగానే, యాక్టివ్ సైట్ ఆకారం చాలా కీలకం. లోహ అయాన్ సాధారణంగా సబ్‌స్ట్రేట్‌కు సరిపోయే ఆకారం కలిగిన పాకెట్‌లో ఉంటుంది. లోహ అయాన్ సేంద్రీయ రసాయన శాస్త్రంలో సాధించడం కష్టతరమైన చర్యలను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది. ఈ మెటల్లోఎంజైమ్‌లు రాడికల్ కెమిస్ట్రీకి అనుగుణంగా పనిచేస్తాయి, ఎందుకంటే ఈ మెటల్లోఎంజైమ్‌లు అత్యంత రియాక్టివ్ రాడికల్ ఇంటర్మీడియట్‌లను సృష్టించడానికి, స్థిరీకరించడానికి మరియు ఉపయోగించడానికి వివిధ పద్ధతులను ఉపయోగిస్తాయి.[27]

కార్బోనిక్ అన్హైడ్రేస్

కార్బోనిక్ అన్హైడ్రేస్ యొక్క యాక్టివ్ సైట్. మూడు సమన్వయ హిస్టిడిన్ అవశేషాలు ఆకుపచ్చ రంగులో, హైడ్రాక్సైడ్ ఎరుపు మరియు తెలుపు రంగులో, మరియు జింక్ బూడిద రంగులో చూపబడ్డాయి.

జల ద్రావణంలో, కార్బన్ డయాక్సైడ్ కార్బోనిక్ ఆమ్లంను ఏర్పరుస్తుంది

CO2 + H2O ⇌ H2CO3

ఈ చర్య ఉత్ప్రేరకం లేనప్పుడు చాలా నెమ్మదిగా ఉంటుంది, కానీ హైడ్రాక్సైడ్ అయాన్ సమక్షంలో చాలా వేగంగా ఉంటుంది

CO2 + OH− ⇌ HCO3−

దీనిని పోలిన చర్య కార్బోనిక్ అన్హైడ్రేస్తో దాదాపు తక్షణమే జరుగుతుంది. కార్బోనిక్ అన్హైడ్రేస్‌లలోని యాక్టివ్ సైట్ నిర్మాణం అనేక క్రిస్టల్ నిర్మాణాల నుండి బాగా తెలుసు. ఇది మూడు హిస్టిడిన్ యూనిట్ల నుండి మూడు ఇమిడజోల్ నైట్రోజన్ పరమాణువులచే సమన్వయం చేయబడిన ఒక జింక్ అయాన్‌ను కలిగి ఉంటుంది. నాల్గవ సమన్వయ స్థానాన్ని ఒక నీరు అణువు ఆక్రమిస్తుంది. జింక్ అయాన్ యొక్క సమన్వయ గోళం సుమారు టెట్రాహెడ్రల్గా ఉంటుంది. ధనాత్మక చార్జ్ కలిగిన జింక్ అయాన్ సమన్వయ నీరు అణువును ధ్రువీకరిస్తుంది, మరియు కార్బన్ డయాక్సైడ్‌పై రుణాత్మక చార్జ్ కలిగిన హైడ్రాక్సైడ్ భాగం ద్వారా న్యూక్లియోఫిలిక్ దాడి వేగంగా జరుగుతుంది. ఉత్ప్రేరక చక్రం బైకార్బోనేట్ అయాన్ మరియు హైడ్రోజన్ అయాన్‌ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది[2], సమతుల్యత వలె:

H2CO3 ⇌ HCO3− + H+

జీవసంబంధమైన pH విలువల వద్ద కార్బోనిక్ ఆమ్లం యొక్క వియోగానికి అనుకూలంగా ఉంటుంది.[28]

విటమిన్ B12-ఆధారిత ఎంజైమ్‌లు

కోబాల్ట్ కలిగిన విటమిన్ B12 (కోబాలమిన్ అని కూడా పిలుస్తారు) రెండు అణువుల మధ్య మిథైల్ (−CH3) సమూహాల బదిలీని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ఇందులో C−C బంధాల విచ్ఛిన్నం ఉంటుంది, ఇది సేంద్రీయ చర్యలలో శక్తిపరంగా ఖరీదైన ప్రక్రియ. లోహ అయాన్ ఒక తాత్కాలిక Co−CH3 బంధాన్ని ఏర్పరచడం ద్వారా ప్రక్రియ కోసం యాక్టివేషన్ ఎనర్జీని తగ్గిస్తుంది.[29] కోఎంజైమ్ నిర్మాణం డొరతీ హాడ్కిన్ మరియు సహచరులచే ప్రసిద్ధంగా నిర్ణయించబడింది, దీని కోసం ఆమె రసాయన శాస్త్రంలో నోబెల్ బహుమతిని అందుకుంది.[30] ఇది ఒక కోరిన్ రింగ్ యొక్క నాలుగు నైట్రోజన్ పరమాణువులకు మరియు ఒక ఇమిడజోల్ సమూహం నుండి ఐదవ నైట్రోజన్ పరమాణువుకు సమన్వయం చేయబడిన కోబాల్ట్(II) అయాన్‌ను కలిగి ఉంటుంది. విశ్రాంతి స్థితిలో అడెనోసిన్ యొక్క 5′ కార్బన్ పరమాణువుతో Co−C సిగ్మా బంధం ఉంటుంది.[31] ఇది సహజంగా సంభవించే ఆర్గానోమెటాలిక్ సమ్మేళనం, ఇది ట్రాన్స్-మిథైలేషన్ చర్యలలో దాని విధిని వివరిస్తుంది, ఉదాహరణకు మిథియోనిన్ సింథేస్ ద్వారా నిర్వహించబడే చర్య.

నైట్రోజినేస్ (నైట్రోజన్ స్థిరీకరణ)

వాతావరణ నైట్రోజన్ స్థిరీకరణ అనేది శక్తి-తీవ్రమైన ప్రక్రియ, ఎందుకంటే ఇది నైట్రోజన్ పరమాణువుల మధ్య చాలా స్థిరమైన ట్రిపుల్ బంధంను విచ్ఛిన్నం చేస్తుంది. నైట్రోజినేస్లు ఈ ప్రక్రియను ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి. అటువంటి ఒక ఎంజైమ్ రైజోబియం బ్యాక్టీరియాలో సంభవిస్తుంది. దీని చర్యకు మూడు భాగాలు ఉన్నాయి: యాక్టివ్ సైట్ వద్ద ఒక మాలిబ్డినం పరమాణువు, నైట్రోజన్‌ను తగ్గించడానికి అవసరమైన ఎలక్ట్రాన్‌లను రవాణా చేయడంలో పాల్గొనే ఐరన్-సల్ఫర్ క్లస్టర్లు, మరియు మెగ్నీషియం ATP రూపంలో సమృద్ధిగా ఉన్న శక్తి వనరు. ఇది బ్యాక్టీరియా మరియు హోస్ట్ మొక్క, తరచుగా ఒక లెగ్యూమ్ మధ్య మ్యూచువలిస్టిక్ సింబయోసిస్ ద్వారా అందించబడుతుంది. చర్యను సంకేతాత్మకంగా ఇలా వ్రాయవచ్చు

N2 + 16 MgATP + 8 e− → 2 NH3 + 16 MgADP +16 Pi + H2

ఇక్కడ Pi అంటే అకర్బన ఫాస్ఫేట్. యాక్టివ్ సైట్ యొక్క ఖచ్చితమైన నిర్మాణాన్ని నిర్ణయించడం కష్టంగా ఉంది. ఇది MoFe7S8 క్లస్టర్‌ను కలిగి ఉన్నట్లు కనిపిస్తుంది, ఇది డైనిట్రోజన్ అణువును బంధించగలదు మరియు బహుశా, తగ్గింపు ప్రక్రియను ప్రారంభించడానికి వీలు కల్పిస్తుంది.[32] కొన్ని బ్యాక్టీరియా మరియు ఆర్కియా జాతులు వనాడియం నైట్రోజినేస్లను కలిగి ఉన్నట్లు చూపబడ్డాయి, ఇవి VFe3S4 క్లస్టర్‌ను కలిగి ఉంటాయి మరియు మాలిబ్డినం-లోపం ఉన్న పరిస్థితులలో నైట్రోజన్ స్థిరీకరణకు ప్రత్యామ్నాయ మార్గాన్ని అనుమతిస్తాయి.[33] ఎలక్ట్రాన్లు అనుబంధిత "P" క్లస్టర్ ద్వారా రవాణా చేయబడతాయి, ఇది సల్ఫర్ వంతెనల ద్వారా అనుసంధానించబడిన రెండు క్యూబికల్ Fe4S4 క్లస్టర్లను కలిగి ఉంటుంది.[34]

సూపర్ ఆక్సైడ్ డిస్ముటేస్

మానవ సూపర్ ఆక్సైడ్ డిస్ముటేస్ 2 టెట్రామర్ నిర్మాణం

సూపర్ ఆక్సైడ్ అయాన్, O2− జీవ వ్యవస్థలలో పరమాణు ఆక్సిజన్ తగ్గింపు ద్వారా ఉత్పత్తి అవుతుంది. ఇది జతకాని ఎలక్ట్రాన్ను కలిగి ఉంటుంది, కాబట్టి ఇది ఫ్రీ రాడికల్గా ప్రవర్తిస్తుంది. ఇది శక్తివంతమైన ఆక్సీకరణ కారకం. ఈ లక్షణాలు సూపర్ ఆక్సైడ్ అయాన్‌ను చాలా విషపూరితంగా మారుస్తాయి మరియు దాడి చేసే సూక్ష్మజీవులను చంపడానికి ఫాగోసైట్లు ప్రయోజనం కోసం ఉపయోగిస్తాయి. లేకపోతే, సూపర్ ఆక్సైడ్ అయాన్ కణంలో అవాంఛిత నష్టం కలిగించకముందే నాశనం చేయబడాలి. సూపర్ ఆక్సైడ్ డిస్ముటేస్ ఎంజైమ్‌లు ఈ పనిని చాలా సమర్థవంతంగా చేస్తాయి.[35]

ఆక్సిజన్ పరమాణువుల అధికారిక ఆక్సీకరణ స్థితి −. తటస్థ pH వద్ద ద్రావణాలలో, సూపర్ ఆక్సైడ్ అయాన్ డిస్ప్రొపోర్షనేట్ అయి పరమాణు ఆక్సిజన్ మరియు హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్గా మారుతుంది.

2 O2− + 2 H+ → O2 + H2O2

జీవశాస్త్రంలో ఈ రకమైన చర్యను డిస్మ్యుటేషన్ చర్య అని పిలుస్తారు. ఇది సూపర్ ఆక్సైడ్ అయాన్ల ఆక్సీకరణ మరియు క్షయకరణ రెండింటినీ కలిగి ఉంటుంది. సూపర్ ఆక్సైడ్ డిస్ముటేస్ (SOD) ఎంజైమ్‌ల సమూహం చర్య రేటును డిఫ్యూజన్-పరిమిత రేటుకు పెంచుతుంది.[36] ఈ ఎంజైమ్‌ల చర్యకు కీలకం వేరియబుల్ ఆక్సీకరణ స్థితి కలిగిన లోహ అయాన్, ఇది ఆక్సీకరణ కారకంగా లేదా క్షయకరణ కారకంగా పనిచేయగలదు.

ఆక్సీకరణ: M(n+1)+ + O2− → Mn+ + O2
క్షయకరణ: Mn+ + O2− + 2 H+ → M(n+1)+ + H2O2.

మానవ SODలో, యాక్టివ్ లోహం రాగి, Cu(II) లేదా Cu(I)గా, నాలుగు హిస్టిడిన్ అవశేషాల ద్వారా టెట్రాహెడ్రల్‌గా సమన్వయం చేయబడుతుంది. ఈ ఎంజైమ్ స్థిరీకరణ కోసం జింక్ అయాన్లను కూడా కలిగి ఉంటుంది మరియు సూపర్ ఆక్సైడ్ డిస్ముటేస్ (CCS) కోసం కాపర్ చాపరోన్ ద్వారా యాక్టివేట్ చేయబడుతుంది. ఇతర ఐసోజైమ్లు ఇనుము, మాంగనీస్ లేదా నికెల్ కలిగి ఉండవచ్చు. Ni-SOD యొక్క కార్యాచరణ నికెల్(III)ని కలిగి ఉంటుంది, ఇది ఈ మూలకానికి అసాధారణమైన ఆక్సీకరణ స్థితి. యాక్టివ్ సైట్ నికెల్ జ్యామితి థియోలేట్ (Cys2 మరియు Cys6) మరియు వెన్నెముక నైట్రోజన్ (His1 మరియు Cys2) లిగాండ్లతో స్క్వేర్ ప్లానర్ Ni(II) నుండి, అదనపు అక్షీయ His1 సైడ్ చైన్ లిగాండ్‌తో స్క్వేర్ పిరమిడల్ Ni(III)కి మారుతుంది.[37]

క్లోరోఫిల్ కలిగిన ప్రోటీన్లు

ప్రధాన వ్యాసం: chlorophyll, photosystem

హిమోగ్లోబిన్ (ఎడమ) మరియు క్లోరోఫిల్ (కుడి), ఈ రెండు అణువులు పనితీరు పరంగా చాలా భిన్నమైనవి అయినప్పటికీ, పరమాణు ఆకృతి పరంగా చాలా పోలి ఉంటాయి. వీటి నిర్మాణంలో కేవలం మూడు ప్రధాన వ్యత్యాసాలు మాత్రమే ఉన్నాయి; హిమోగ్లోబిన్‌లో ఇనుము (Fe) ఉండగా, క్లోరోఫిల్‌లో మెగ్నీషియం (Mg) పరమాణువు ఉంటుంది. అదనంగా, క్లోరోఫిల్ ఒక పొడిగించిన ఐసోప్రెనాయిడ్ తోకను మరియు మాక్రోసైకిల్ నుండి అదనపు అలిఫాటిక్ చక్రీయ నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటుంది.

కిరణజన్య సంయోగక్రియలో క్లోరోఫిల్ కీలక పాత్ర పోషిస్తుంది. ఇది క్లోరిన్ వలయంలో బంధించబడిన మెగ్నీషియంను కలిగి ఉంటుంది. అయితే, మెగ్నీషియం అయాన్ కిరణజన్య సంయోగక్రియ పనితీరులో నేరుగా పాల్గొనదు మరియు దీనిని ఇతర ద్విసంయోజక అయాన్లతో భర్తీ చేసినా పనితీరులో పెద్దగా మార్పు ఉండదు. బదులుగా, ఫోటాన్ క్లోరిన్ వలయం ద్వారా గ్రహించబడుతుంది, దీని ఎలక్ట్రానిక్ నిర్మాణం ఈ ప్రయోజనం కోసం బాగా అనుకూలించబడింది.

ప్రారంభంలో, ఒక ఫోటాన్ శోషణ వల్ల ఒక ఎలక్ట్రాన్ Q బ్యాండ్ యొక్క సింగిలెట్ స్టేట్కు ఉత్తేజితం అవుతుంది. ఈ ఉత్తేజిత స్థితి సింగిలెట్ స్థితి నుండి ట్రిప్లెట్ స్థితికి ఇంటర్‌సిస్టమ్ క్రాసింగ్కు లోనవుతుంది, ఇందులో సమాంతర స్పిన్ కలిగిన రెండు ఎలక్ట్రాన్లు ఉంటాయి. ఈ జాతి, వాస్తవానికి, ఒక ఫ్రీ రాడికల్, ఇది చాలా చురుకైనది మరియు క్లోరోప్లాస్ట్లో క్లోరోఫిల్‌కు పక్కనే ఉన్న గ్రాహకాలకు ఎలక్ట్రాన్‌ను బదిలీ చేయడానికి అనుమతిస్తుంది. ఈ ప్రక్రియలో క్లోరోఫిల్ ఆక్సీకరణం చెందుతుంది. కిరణజన్య సంయోగక్రియ చక్రంలో తర్వాత, క్లోరోఫిల్ మళ్ళీ క్షయకరణం చెందుతుంది. ఈ క్షయకరణం చివరికి నీటి నుండి ఎలక్ట్రాన్లను గ్రహించి, తుది ఆక్సీకరణ ఉత్పత్తిగా అణు ఆక్సిజన్‌ను విడుదల చేస్తుంది.

హైడ్రోజినేస్

ప్రధాన వ్యాసం: Hydrogenase హైడ్రోజినేస్‌లు వాటి క్రియాశీల కేంద్రంలోని లోహ కంటెంట్ ఆధారంగా మూడు వేర్వేరు రకాలుగా వర్గీకరించబడ్డాయి: ఐరన్-ఐరన్ హైడ్రోజినేస్, నికెల్-ఐరన్ హైడ్రోజినేస్ మరియు ఐరన్ హైడ్రోజినేస్.[38] అన్ని హైడ్రోజినేస్‌లు ఉత్ప్రేరక పరంగా తిరగబడగల (reversible) H2 గ్రహణాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి, కానీ [FeFe] మరియు [NiFe] హైడ్రోజినేస్‌లు నిజమైన రెడాక్స్ ఉత్ప్రేరకాలుగా ఉండి, H2 ఆక్సీకరణ మరియు H+ క్షయకరణాన్ని నడిపిస్తాయి.

H2 ⇌ 2 H+ + 2 e−

[Fe] హైడ్రోజినేస్‌లు H2 యొక్క తిరగబడగల హెటెరోలైటిక్ విచ్ఛేదనాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి.

H2 ⇌ H+ + H−
మూడు రకాల హైడ్రోజినేస్ ఎంజైమ్‌ల క్రియాశీల కేంద్ర నిర్మాణాలు.

రైబోజైమ్ మరియు డియోక్సిరైబోజైమ్

1980ల ప్రారంభంలో థామస్ చెక్ మరియు సిడ్నీ ఆల్ట్‌మాన్ ద్వారా రైబోజైమ్ల ఆవిష్కరణ జరిగినప్పటి నుండి, రైబోజైమ్‌లు మెటల్లోఎంజైమ్‌లలో ఒక ప్రత్యేక తరగతి అని నిరూపించబడ్డాయి.[39] అనేక రైబోజైమ్‌లకు రసాయన ఉత్ప్రేరక చర్య కోసం వాటి క్రియాశీల కేంద్రాలలో లోహ అయాన్లు అవసరం; అందుకే వీటిని మెటల్లోఎంజైమ్‌లు అని పిలుస్తారు. అదనంగా, రైబోజైమ్‌ల నిర్మాణ స్థిరీకరణకు లోహ అయాన్లు చాలా అవసరం. గ్రూప్ I ఇంట్రాన్ అనేది అత్యధికంగా అధ్యయనం చేయబడిన రైబోజైమ్, ఇందులో మూడు లోహాలు ఉత్ప్రేరక చర్యలో పాల్గొంటాయి.[40] ఇతర తెలిసిన రైబోజైమ్‌లలో గ్రూప్ II ఇంట్రాన్, RNase P, మరియు అనేక చిన్న వైరల్ రైబోజైమ్‌లు (ఉదాహరణకు హామర్‌హెడ్, హెయిర్‌పిన్, HDV, మరియు VS) మరియు రైబోజోమ్‌ల పెద్ద సబ్-యూనిట్ ఉన్నాయి. అనేక రకాల రైబోజైమ్‌లు వివరించబడ్డాయి.[41]

డియోక్సిరైబోజైమ్లు, వీటిని DNAజైమ్‌లు లేదా ఉత్ప్రేరక DNA అని కూడా పిలుస్తారు, ఇవి కృత్రిమ DNA-ఆధారిత ఉత్ప్రేరకాలు, వీటిని మొదట 1994లో తయారు చేశారు.[42] దాదాపు అన్ని DNAజైమ్‌లకు లోహ అయాన్లు అవసరం. రైబోజైమ్‌లు ఎక్కువగా RNA సబ్‌స్ట్రేట్‌ల విచ్ఛేదనాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి, కానీ DNAజైమ్‌ల ద్వారా RNA/DNA విచ్ఛేదనం, RNA/DNA లైగేషన్, అమైనో ఆమ్ల ఫాస్ఫోరైలేషన్ మరియు డీఫాస్ఫోరైలేషన్, మరియు కార్బన్-కార్బన్ బంధ నిర్మాణం వంటి అనేక రకాల చర్యలను ఉత్ప్రేరకపరచవచ్చు.[43] అయినప్పటికీ, RNA విచ్ఛేదన చర్యను ఉత్ప్రేరకపరిచే DNAజైమ్‌లు అత్యంత విస్తృతంగా అన్వేషించబడ్డాయి. 1997లో కనుగొనబడిన 10-23 DNAజైమ్, చికిత్సా ఏజెంట్‌గా వైద్య అనువర్తనాలను కలిగి ఉన్న అత్యంత అధ్యయనం చేయబడిన ఉత్ప్రేరక DNAలలో ఒకటి.[44] GR-5 DNAజైమ్ (సీసం-నిర్దిష్ట),[45] CA1-3 DNAజైమ్‌లు (రాగి-నిర్దిష్ట), 39E DNAజైమ్ (యురేనైల్-నిర్దిష్ట)[46] మరియు NaA43 DNAజైమ్ (సోడియం-నిర్దిష్ట) వంటి అనేక లోహ-నిర్దిష్ట DNAజైమ్‌లు నివేదించబడ్డాయి.[47]

సిగ్నల్-ట్రాన్స్‌డక్షన్ మెటల్లోప్రోటీన్లు

కాల్మోడ్యులిన్

EF-హ్యాండ్ మోటిఫ్

కాల్మోడ్యులిన్ అనేది సిగ్నల్-ట్రాన్స్‌డక్షన్ ప్రోటీన్‌కు ఒక ఉదాహరణ. ఇది నాలుగు EF-హ్యాండ్ మోటిఫ్‌లను కలిగి ఉన్న ఒక చిన్న ప్రోటీన్, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి ఒక Ca2+ అయాన్‌ను బంధించగలదు.

ఒక EF-హ్యాండ్ లూప్ ప్రోటీన్ డొమైన్‌లో, కాల్షియం అయాన్ పెంటాగోనల్ బైపిరమిడల్ కాన్ఫిగరేషన్‌లో సమన్వయం చేయబడుతుంది. బంధంలో పాల్గొనే ఆరు గ్లుటామిక్ ఆమ్లం మరియు ఆస్పార్టిక్ ఆమ్లం అవశేషాలు పాలీపెప్టైడ్ గొలుసులోని 1, 3, 5, 7 మరియు 9 స్థానాల్లో ఉంటాయి. 12వ స్థానంలో, గ్లుటామేట్ లేదా ఆస్పార్టేట్ లిగాండ్ ఉంటుంది, ఇది బైడెంటేట్ లిగాండ్‌గా ప్రవర్తిస్తూ, రెండు ఆక్సిజన్ పరమాణువులను అందిస్తుంది. లూప్‌లోని తొమ్మిదవ అవశేషం వెన్నెముక యొక్క నిర్మాణ అవసరాల కారణంగా తప్పనిసరిగా గ్లైసిన్ అయి ఉండాలి. కాల్షియం అయాన్ యొక్క కోఆర్డినేషన్ స్పియర్ కేవలం కార్బాక్సిలేట్ ఆక్సిజన్ పరమాణువులను మాత్రమే కలిగి ఉంటుంది మరియు నైట్రోజన్ పరమాణువులను కలిగి ఉండదు. ఇది కాల్షియం అయాన్ యొక్క హార్డ్ స్వభావానికి అనుగుణంగా ఉంటుంది.

ఈ ప్రోటీన్ రెండు సుమారుగా సమరూప డొమైన్‌లను కలిగి ఉంటుంది, ఇవి ఒక సౌకర్యవంతమైన "హింజ్" ప్రాంతం ద్వారా వేరు చేయబడతాయి. కాల్షియం బంధం ప్రోటీన్‌లో నిర్మాణ మార్పుకు కారణమవుతుంది. కాల్మోడ్యులిన్ ప్రారంభ ఉద్దీపనలకు వ్యాపించగల సెకండ్ మెసెంజర్‌గా పనిచేయడం ద్వారా ఇంట్రాసెల్యులర్ సిగ్నలింగ్ వ్యవస్థలో పాల్గొంటుంది.[48][49]

ట్రోపోనిన్

కార్డియాక్ మరియు అస్థిపంజర కండరాల రెండింటిలోనూ, కండరాల శక్తి ఉత్పత్తి ప్రధానంగా ఇంట్రాసెల్యులర్ కాల్షియం సాంద్రతలో మార్పుల ద్వారా నియంత్రించబడుతుంది. సాధారణంగా, కాల్షియం పెరిగినప్పుడు, కండరాలు సంకోచిస్తాయి మరియు కాల్షియం తగ్గినప్పుడు, కండరాలు సడలుతాయి. ట్రోపోనిన్, యాక్టిన్ మరియు ట్రోపోమయోసిన్తో పాటు, కండరాల శక్తి ఉత్పత్తిని ప్రేరేపించడానికి కాల్షియం బంధించే ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్.

ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ ఫ్యాక్టర్లు

జింక్ ఫింగర్. జింక్ అయాన్ (ఆకుపచ్చ) రెండు హిస్టిడిన్ అవశేషాలు మరియు రెండు సిస్టీన్ అవశేషాల ద్వారా సమన్వయం చేయబడింది.

అనేక ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ ఫ్యాక్టర్లు జింక్ ఫింగర్ అని పిలువబడే నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటాయి, ఇది ఒక నిర్మాణ మాడ్యూల్, ఇందులో ప్రోటీన్ యొక్క ఒక ప్రాంతం జింక్ అయాన్ చుట్టూ మడతపడుతుంది. ఈ ప్రోటీన్లు బంధించే DNAని జింక్ నేరుగా తాకదు. బదులుగా, గట్టిగా మడతపెట్టిన ప్రోటీన్ గొలుసు యొక్క స్థిరత్వానికి కోఫాక్టర్ అవసరం. ఈ ప్రోటీన్లలో,[50] జింక్ అయాన్ సాధారణంగా సిస్టీన్ మరియు హిస్టిడిన్ సైడ్-చైన్‌ల జంటల ద్వారా సమన్వయం చేయబడుతుంది.

ఇతర మెటల్లోఎంజైమ్‌లు

కార్బన్ మోనాక్సైడ్ డీహైడ్రోజినేస్ రెండు రకాలు ఉన్నాయి: ఒకటి ఇనుము మరియు మాలిబ్డినం కలిగి ఉంటుంది, మరొకటి ఇనుము మరియు నికెల్ కలిగి ఉంటుంది. ఉత్ప్రేరక వ్యూహాలలో సమాంతరాలు మరియు వ్యత్యాసాలు సమీక్షించబడ్డాయి.[51]

Pb2+ (సీసం) Ca2+ (కాల్షియం) స్థానంలో, ఉదాహరణకు కాల్మోడ్యులిన్తో లేదా Zn2+ (జింక్) స్థానంలో మెటల్లోకార్బాక్సిపెప్టిడేస్లతో భర్తీ చేయగలదు.[52]

హీమ్ ఆక్సిజనేస్ (HO)-వంటి మెటల్లోఎంజైమ్‌ల యొక్క కొత్త తరగతి గుర్తించబడింది.[53]

కొన్ని ఇతర మెటల్లోఎంజైమ్‌లు క్రింది పట్టికలో ఇవ్వబడ్డాయి, ఇందులో పాల్గొన్న లోహం ప్రకారం:

అయాన్ ఈ అయాన్‌ను కలిగి ఉన్న ఎంజైమ్‌ల ఉదాహరణలు
మెగ్నీషియం[54] గ్లూకోజ్ 6-ఫాస్ఫేటేస్
హెక్సోకైనేస్
DNA పాలిమరేస్

Poly(A) పాలిమరేస్

వెనాడియం వెనాబిన్స్
మాంగనీస్[55] ఆర్జినేస్
ఆక్సిజన్-ఎవల్యూవింగ్ కాంప్లెక్స్
ఇనుము[56] కాటలేస్
హైడ్రోజినేస్
IRE-BP
అకోనిటేస్
కోబాల్ట్[57] నైట్రైల్ హైడ్రేటేస్
మెథియోనైల్ అమినోపెప్టిడేస్
మిథైల్-మాలోనైల్-CoA మ్యుటేస్
ఐసోబ్యూటిరైల్-CoA మ్యుటేస్
నికెల్[58][59] యూరియేస్
హైడ్రోజినేస్
మిథైల్-కోఎంజైమ్ M రిడక్టేస్ (MCR)
రాగి[60] సైటోక్రోమ్ ఆక్సిడేస్
లాకేస్
నైట్రస్-ఆక్సైడ్ రిడక్టేస్
నైట్రైట్ రిడక్టేస్
జింక్[61] ఆల్కహాల్ డీహైడ్రోజినేస్
కార్బాక్సిపెప్టిడేస్
అమినోపెప్టిడేస్
బీటా అమిలాయిడ్
కాడ్మియం[62][63] మెటల్లోథియోనిన్
థియోలేట్ ప్రోటీన్లు
మాలిబ్డినం[64] నైట్రేట్ రిడక్టేస్
సల్ఫైట్ ఆక్సిడేస్
శాంతిన్ ఆక్సిడేస్
DMSO రిడక్టేస్
టంగ్‌స్టన్[65] ఎసిటిలీన్ హైడ్రేటేస్
వివిధమైనవి మెటల్లోథియోనిన్
ఫాస్ఫేటేస్

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ Banci, Lucia (2013). “Metallomics and the Cell: Some Definitions and General Comments”. In Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland K. O. (eds.). Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 12, pp. 1–13. ISBN 978-94-007-5561-1. doi:10.1007/978-94-007-5561-1_1. PMID 23595668.
  2. ↑ 2.0 2.1 Shriver DF, Atkins PW (1999). “Charper 19, Bioinorganic chemistry”. Inorganic chemistry. (3rd ed.). Oxford University Press. ISBN 978-0-19-850330-9.
  3. ↑ Human reference proteome in Uniprot, accessed 12 Jan 2018
  4. ↑ Andreini C, Banci L, Bertini I, Rosato A (November 2006). “Zinc through the three domains of life”. Journal of Proteome Research. 5 (11): 3173–8. doi:10.1021/pr0603699. PMID 17081069.
  5. ↑ Thomson AJ, Gray HB (1998). “Bioinorganic chemistry”. Current Opinion in Chemical Biology. 2 (2): 155–158. doi:10.1016/S1367-5931(98)80056-2. PMID 9667942.
  6. ↑ Waldron KJ, Robinson NJ (January 2009). “How do bacterial cells ensure that metalloproteins get the correct metal?”. Nature Reviews. Microbiology. 7 (1): 25–35. doi:10.1038/nrmicro2057. PMID 19079350. S2CID 7253420.
  7. ↑ Carver, Peggy L. (2013). “Metal Ions and Infectious Diseases. An Overview from the Clinic”. In Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland K.O. (eds.). Interrelations between Essential Metal Ions and Human Diseases. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 13, pp. 1–28. ISBN 978-94-007-7499-5. doi:10.1007/978-94-007-7500-8_1. PMID 24470087.
  8. ↑ Maret W (February 2010). “Metalloproteomics, metalloproteomes, and the annotation of metalloproteins”. Metallomics. 2 (2): 117–25. doi:10.1039/b915804a. PMID 21069142.
  9. ↑ Putignano, Valeria; Rosato, Antonio; Banci, Lucia; Andreini, Claudia (2018-01-04). “MetalPDB in 2018: a database of metal sites in biological macromolecular structures”. Nucleic Acids Research. 46 (D1): D459–D464. doi:10.1093/nar/gkx989. hdl:2158/1111807. PMC PMC5753354. ISSN 0305-1048.
  10. ↑ Cangelosi, Virginia; Ruckthong, Leela; Pecoraro, Vincent L. (2017). “Chapter 10. Lead(II) Binding in Natural and Artificial Proteins”. In Astrid, S.; Helmut, S.; Sigel, R. K. O. (eds.). Lead: Its Effects on Environment and Health. Metal Ions in Life Sciences. de Gruyter. Vol. 17, pp. 271–318. ISBN 9783110434330. doi:10.1515/9783110434330-010. PMC PMC5771651. PMID 28731303.
  11. ↑ 11.0 11.1 Greenwood, Norman N.; Earnshaw, Alan (1997). Chemistry of the Elements (2nd ed.). Butterworth-Heinemann. doi:10.1016/C2009-0-30414-6. ISBN 978-0-08-037941-8. Fig.25.7, p 1100 illustrates the structure of deoxyhemoglobin
  12. ↑ Stenkamp, R. E. (1994). “Dioxygen and hemerythrin”. Chem. Rev.. 94 (3): 715–726. doi:10.1021/cr00027a008.
  13. ↑ Wirstam M, Lippard SJ, Friesner RA (April 2003). “Reversible dioxygen binding to hemerythrin”. Journal of the American Chemical Society. 125 (13): 3980–7. Bibcode 2003JAChS.125.3980W. doi:10.1021/ja017692r. PMID 12656634.
  14. ↑ Karlin K, Cruse RW, Gultneh Y, Farooq A, Hayes JC, Zubieta J (1987). “Dioxygen–copper reactivity. Reversible binding of O2 and CO to a phenoxo-bridged dicopper(I) complex”. J. Am. Chem. Soc.. 109 (9): 2668–2679. Bibcode 1987JAChS.109.2668K. doi:10.1021/ja00243a019.
  15. ↑ Kitajima N, Fujisawa K, Fujimoto C, Morooka Y, Hashimoto S, Kitagawa T, Toriumi K, Tatsumi K, Nakamura A (1992). “A new model for dioxygen binding in hemocyanin. Synthesis, characterization, and molecular structure of the μ-η2:η2-peroxo dinuclear copper(II) complexes, [Cu(Hb(3,5-R2pz)3)]2(O2) (R = isopropyl and Ph)”. J. Am. Chem. Soc.. 114 (4): 1277–1291. doi:10.1021/ja00030a025.
  16. ↑ Messerschmidt A, Huber R, Wieghardt K, Poulos T (2001). Handbook of Metalloproteins. Wiley. ISBN 978-0-471-62743-2.
  17. ↑ Moore GR, Pettigrew GW (1990). Cytochrome c: Structural and Physicochemical Aspects. Berlin: Springer.
  18. ↑ The Ubiquitous Roles of Cytochrome 450 Proteins. Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland K. O. (eds.). Metal Ions in Life Sciences. Wiley. Vol. 3. 2007. ISBN 978-0-470-01672-5.
  19. ↑ Ortiz de Montellano, P.R. (2005). Cytochrome P450 Structure, Mechanism, and Biochemistry. (3rd ed.). Springer. ISBN 978-0-306-48324-0.
  20. ↑ Colman PM, Freeman HC, Guss JM, Murata M, Norris VA, Ramshaw JA, Venkatappa MP (1978). “X-Ray Crystal-Structure Analysis of Plastocyanin at 2.7 Å Resolution”. Nature. 272 (5651): 319–324. Bibcode 1978Natur.272..319C. doi:10.1038/272319a0. S2CID 4226644.
  21. ↑ Solomon EI, Gewirth AA, Cohen SL (1986). “Spectroscopic Studies of Active Sites. Blue Copper and Electronic Structural Analogs”. ACS Symposium Series. 307: 236–266. ISBN 978-0-8412-0971-8. doi:10.1021/bk-1986-0307.ch016.
  22. ↑ Anderson BF, Baker HM, Dodson EJ, Norris GE, Rumball SV, Waters JM, Baker EN (April 1987). “Structure of human lactoferrin at 3.2-A resolution”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 84 (7): 1769–73. doi:10.1073/pnas.84.7.1769. PMC PMC304522. PMID 3470756.
  23. ↑ Wallace, Daniel F (May 2016). “The Regulation of Iron Absorption and Homeostasis”. The Clinical Biochemist Reviews. 37 (2): 51–62. PMC PMC5198508. PMID 28303071. ISSN 0159-8090.
  24. ↑ Rodríguez E, Díaz C (December 1995). “Iron, copper and zinc levels in urine: relationship to various individual factors”. Journal of Trace Elements in Medicine and Biology. 9 (4): 200–9. Bibcode 1995JTEMB...9..200R. doi:10.1016/S0946-672X(11)80025-8. PMID 8808191.
  25. ↑ Schümann K, Schäfer SG, Forth W (1986). “Iron absorption and biliary excretion of transferrin in rats”. Research in Experimental Medicine. Zeitschrift für die Gesamte Experimentelle Medizin Einschliesslich Experimenteller Chirurgie. 186 (3): 215–9. doi:10.1007/BF01852047. PMID 3738220. S2CID 7925719.
  26. ↑ “Biliary excretion of waste products”. Archived from the original on 2017-03-26. Retrieved 2017-03-24.
  27. ↑ Böhm, Maximilian; Mamedov, Fikret; Berggren, Gustav; Högbom, Martin (2026-06-22). “Radical Chemistry in Metalloenzymes: Bridging Inorganic Centers and Biological Catalysis”. Annual Review of Biochemistry. 95 (1): 81–114. doi:10.1146/annurev-biochem-051024-013029. ISSN 0066-4154.
  28. ↑ Lindskog S (1997). “Structure and mechanism of carbonic anhydrase”. Pharmacology & Therapeutics. 74 (1): 1–20. doi:10.1016/S0163-7258(96)00198-2. PMID 9336012.
  29. ↑ Metal–carbon bonds in enzymes and cofactors. Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland K.O. (eds.). Metal Ions in Life Sciences. Wiley. Vol. 6. 2008. ISBN 978-1-84755-915-9.
  30. ↑ “The Nobel Prize in Chemistry 1964”. Nobelprize.org. Retrieved 2008-10-06.
  31. ↑ Hodgkin, D. C. (1965). “The Structure of the Corrin Nucleus from X-ray Analysis”. Proc. R. Soc. A. 288 (1414): 294–305. Bibcode 1965RSPSA.288..294H. doi:10.1098/rspa.1965.0219. S2CID 95235740.
  32. ↑ Orme-Johnson, W. H. (1993). Molybdenum enzymes, cofactors and model systems. Steifel, E. I.; Coucouvannis, D.; Newton, D. C. (eds.). Advances in chemistry, Symposium series no. 535. Washington, DC: American Chemical Society. pp. 257. ISBN 9780841227088.
  33. ↑ Djurdjevic, Ivana; Trncik, Christian; Rhode, Michael; Gies, Jacob; Grunau, Katharina; Schneider, Florian; Andrade, Susana LA; Einsle, Oliver (March 23, 2020). “The Cofactors of Nitrogenases”. Met Ions Life Sci.. doi:10.1515/9783110589757-014. PMID 32851829.
  34. ↑ Chan MK, Kim J, Rees DC (May 1993). “The nitrogenase FeMo-cofactor and P-cluster pair: 2.2 A resolution structures”. Science. 260 (5109): 792–4. doi:10.1126/science.8484118. PMID 8484118.
  35. ↑ Superoxide Dismutase: 349 (Methods in Enzymology). Packer, L. (ed.). Academic Press. 2002. ISBN 978-0-12-182252-1.
  36. ↑ Heinrich, Peter; Löffler, Georg; Petrides, Petro E. (2006). Biochemie und Pathobiochemie (in German). Berlin: Springer. pp. 123. ISBN 978-3-540-32680-9.
  37. ↑ Barondeau DP, Kassmann CJ, Bruns CK, Tainer JA, Getzoff ED (June 2004). “Nickel superoxide dismutase structure and mechanism”. Biochemistry. 43 (25): 8038–47. doi:10.1021/bi0496081. PMID 15209499. authorlink5: Elizabeth D. Getzoff.
  38. ↑ Parkin, Alison (2014). “Understanding and Harnessing Hydrogenases, Biological Dihydrogen Catalysts”. In Kroneck, Peter M. H.; Sosa Torres, Martha E. (eds.). The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 14, pp. 99–124. ISBN 978-94-017-9268-4. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_5. PMID 25416392.
  39. ↑ Pyle AM (August 1993). “Ribozymes: a distinct class of metalloenzymes”. Science. 261 (5122): 709–14. Bibcode 1993Sci...261..709P. doi:10.1126/science.7688142. PMID 7688142.
  40. ↑ Shan S, Yoshida A, Sun S, Piccirilli JA, Herschlag D (October 1999). “Three metal ions at the active site of the Tetrahymena group I ribozyme”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96 (22): 12299–304. Bibcode 1999PNAS...9612299S. doi:10.1073/pnas.96.22.12299. PMC PMC22911. PMID 10535916.
  41. ↑ Weinberg Z, Kim PB, Chen TH, Li S, Harris KA, Lünse CE, Breaker RR (August 2015). “New classes of self-cleaving ribozymes revealed by comparative genomics analysis”. Nature Chemical Biology. 11 (8): 606–10. doi:10.1038/nchembio.1846. PMC PMC4509812. PMID 26167874.
  42. ↑ Breaker RR, Joyce GF (December 1994). “A DNA enzyme that cleaves RNA”. Chemistry & Biology. 1 (4): 223–9. doi:10.1016/1074-5521(94)90014-0. PMID 9383394.
  43. ↑ Silverman SK (May 2015). “Pursuing DNA catalysts for protein modification”. Accounts of Chemical Research. 48 (5): 1369–79. doi:10.1021/acs.accounts.5b00090. PMC PMC4439366. PMID 25939889.
  44. ↑ Santoro SW, Joyce GF (April 1997). “A general purpose RNA-cleaving DNA enzyme”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 94 (9): 4262–6. Bibcode 1997PNAS...94.4262S. doi:10.1073/pnas.94.9.4262. PMC PMC20710. PMID 9113977.
  45. ↑ Breaker RR, Joyce GF (December 1994). “A DNA enzyme that cleaves RNA”. Chemistry & Biology. 1 (4): 223–9. doi:10.1016/1074-5521(94)90014-0. PMID 9383394.
  46. ↑ Liu J, Brown AK, Meng X, Cropek DM, Istok JD, Watson DB, Lu Y (February 2007). “A catalytic beacon sensor for uranium with parts-per-trillion sensitivity and millionfold selectivity”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 104 (7): 2056–61. Bibcode 2007PNAS..104.2056L. doi:10.1073/pnas.0607875104. PMC PMC1892917. PMID 17284609.
  47. ↑ Torabi SF, Wu P, McGhee CE, Chen L, Hwang K, Zheng N, Cheng J, Lu Y (May 2015). “In vitro selection of a sodium-specific DNAzyme and its application in intracellular sensing”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (19): 5903–8. Bibcode 2015PNAS..112.5903T. doi:10.1073/pnas.1420361112. PMC PMC4434688. PMID 25918425.
  48. ↑ Stevens FC (August 1983). “Calmodulin: an introduction”. Canadian Journal of Biochemistry and Cell Biology. 61 (8): 906–10. doi:10.1139/o83-115. PMID 6313166.
  49. ↑ Chin D, Means AR (August 2000). “Calmodulin: a prototypical calcium sensor”. Trends in Cell Biology. 10 (8): 322–8. doi:10.1016/S0962-8924(00)01800-6. PMID 10884684.
  50. ↑ Berg JM (1990). “Zinc finger domains: hypotheses and current knowledge”. Annual Review of Biophysics and Biophysical Chemistry. 19 (1): 405–21. doi:10.1146/annurev.bb.19.060190.002201. PMID 2114117.
  51. ↑ Jeoung, Jae-Hun; Fesseler, Jochen; Goetzl, Sebastian; Dobbek, Holger (2014). “Carbon Monoxide. Toxic Gas and Fuel for Anaerobes and Aerobes: Carbon Monoxide Dehydrogenases”. In Kroneck, Peter M.H.; Sosa Torres, Martha E. (eds.). The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 14, pp. 37–69. ISBN 978-94-017-9268-4. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_3. PMID 25416390.
  52. ↑ Aoki, Katsuyuki; Murayama, Kazutaka; Hu, Ning-Hai (2017). “Chapter 7. Solid State Structures of Lead Complexes with Relevance for Biological Systems”. In Astrid, S.; Helmut, S.; Sigel, R. K. O. (eds.). Lead: Its Effects on Environment and Health. Metal Ions in Life Sciences. de Gruyter. Vol. 17, pp. 123–200. ISBN 9783110434330. doi:10.1515/9783110434330-007. PMID 28731300.
  53. ↑ Pope, Sarah R.; McBride, Molly J.; Nair, Mrutyunjay A.; Salas-Solá, Xavier E.; Krebs, Carsten; Bollinger, J. Martin; Boal, Amie K. (2025-06-20). “Heme Oxygenase–Like Metalloenzymes”. Annual Review of Biochemistry. 94 (1): 59–88. doi:10.1146/annurev-biochem-030122-043608. PMC PMC12335807. PMID 40146995. ISSN 0066-4154.
  54. ↑ Romani, Andrea M. P. (2013). “Magnesium Homeostasis in Mammalian Cells”. In Banci, Lucia (ed.). Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 12, pp. 69–118. ISBN 978-94-007-5561-1. doi:10.1007/978-94-007-5561-1_4. PMID 23595671. ISSN 1868-0402.
  55. ↑ Roth, Jerome; Ponzoni, Silvia; Aschner, Michael (2013). “Manganese Homeostasis and Transport”. In Banci, Lucia (ed.). Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 12, pp. 169–201. ISBN 978-94-007-5561-1. doi:10.1007/978-94-007-5561-1_6. PMC PMC6542352. PMID 23595673. ISSN 1868-0402.
  56. ↑ Dlouhy, Adrienne C.; Outten, Caryn E. (2013). “The Iron Metallome in Eukaryotic Organisms”. In Banci, Lucia (ed.). Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 12, pp. 241–78. ISBN 978-94-007-5561-1. doi:10.1007/978-94-007-5561-1_8. PMC PMC3924584. PMID 23595675. ISSN 1868-0402.
  57. ↑ Cracan, Valentin; Banerjee, Ruma (2013). “Chapter 10 Cobalt and Corrinoid Transport and Biochemistry”. In Banci, Lucia (ed.). Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 12. ISBN 978-94-007-5561-1. doi:10.1007/978-94-007-5561-10_10. ISSN 1868-0402.
  58. ↑ Nickel and Its Surprising Impact in Nature. Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland K.O. (eds.). Metal Ions in Life Sciences. Wiley. Vol. 2. 2008. ISBN 978-0-470-01671-8.
  59. ↑ Sydor, Andrew M.; Zambie, Deborah B. (2013). “Chapter 11. Nickel Metallomics: General Themes Guiding Nickel Homeostasis”. In Banci, Lucia (ed.). Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 12. ISBN 978-94-007-5561-1. doi:10.1007/978-94-007-5561-10_11. ISSN 1868-0402.
  60. ↑ Vest, Katherine E.; Hashemi, Hayaa F.; Cobine, Paul A. (2013). “Chapter 13. The Copper Metallome in Eukaryotic Cells”. In Banci, Lucia (ed.). Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 12. ISBN 978-94-007-5561-1. doi:10.1007/978-94-007-5561-10_12. ISSN 1868-0402.
  61. ↑ Maret, Wolfgang (2013). “Chapter 14 Zinc and the Zinc Proteome”. In Banci, Lucia (ed.). Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 12. ISBN 978-94-007-5561-1. doi:10.1007/978-94-007-5561-10_14. ISSN 1868-0402.
  62. ↑ Peacock, Anna F.A.; Pecoraro, Vincent (2013). “Natural and Artificial Proteins Containing Cadmium”. In Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland K.O. (eds.). Cadmium: From Toxicity to Essentiality. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 11, pp. 303–337. ISBN 978-94-007-5178-1. doi:10.1007/978-94-007-5179-8_10. PMID 23430777.
  63. ↑ Freisinger, Elsa F.A.; Vasac, Milan (2013). “Cadmium in Metallothioneins”. In Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland K. O. (eds.). Cadmium: From Toxicity to Essentiality. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 11, pp. 339–372. ISBN 978-94-007-5178-1. doi:10.1007/978-94-007-5179-8_11. PMID 23430778.
  64. ↑ Mendel, Ralf R. (2013). “Chapter 15. Metabolism of Molybdenum”. In Banci, Lucia (ed.). Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 12. ISBN 978-94-007-5561-1. doi:10.1007/978-94-007-5561-10_15. ISSN 1868-0402.
  65. ↑ ten Brink, Felix (2014). “Living on Acetylene. A Primordial Energy Source”. In Kroneck, Peter M. H.; Sosa Torres, Martha E. (eds.). The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment. Metal Ions in Life Sciences. Springer. Vol. 14, pp. 15–35. ISBN 978-94-017-9268-4. doi:10.1007/978-94-017-9269-1_2. PMID 25416389.

బాహ్య లింకులు

వికీమీడియా కామన్స్: Metalloproteins

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Metalloprotein” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Metalloprotein ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=మెటల్లోప్రోటీన్&oldid=6121"