కాల్మోడ్యులిన్

From LTRC
కాల్మోడ్యులిన్
Ca యొక్క 3D నిర్మాణం -బౌండ్ కాల్మోడ్యులిన్ ( PDB : 1OSA ​)
ఐడెంటిఫైయర్లు
చిహ్నం CaM
PDB 1OSA
UniProt P62158
దీని కోసం వెతకండి స్ట్రక్చర్స్ Swiss-model డొమైన్స్ InterPro

కాల్మోడ్యులిన్ (CaM) (ఇది calcium-modulated protein అనే పదానికి సంక్షిప్త రూపం) అనేది అన్ని యూకారియోటిక్ కణాలలో వ్యక్తమయ్యే ఒక బహుళ ప్రయోజన మధ్యంతర కాల్షియం-బైండింగ్ మెసెంజర్ ప్రోటీన్.[1] ఇది సెకండరీ మెసెంజర్ అయిన Ca2+ యొక్క కణాంతర లక్ష్యం, మరియు కాల్మోడ్యులిన్ క్రియాశీలతకు Ca2+ బంధనం అవసరం. Ca2+తో బంధించబడిన తర్వాత, కాల్మోడ్యులిన్ kinaseలు లేదా phosphataseల వంటి వివిధ లక్ష్య ప్రోటీన్లతో తన పరస్పర చర్యలను మార్చుకోవడం ద్వారా కాల్షియం సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్ మార్గంలో భాగంగా పనిచేస్తుంది.[2][3][4]

నిర్మాణం

కాల్మోడ్యులిన్ అనేది 148 అమైనో ఆమ్లాల పొడవు (16.7 kDa) కలిగిన ఒక చిన్న, అత్యంత సంరక్షించబడిన ప్రోటీన్. ఈ ప్రోటీన్ రెండు సుమారుగా సౌష్టవంగా ఉండే గ్లోబ్యులర్ డొమైన్‌లను (N- మరియు C- డొమైన్‌లు) కలిగి ఉంటుంది, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి ఒక జత EF hand మోటిఫ్‌లను కలిగి ఉంటాయి.[5] ఇవి ఒక సౌకర్యవంతమైన లింకర్ ప్రాంతం ద్వారా వేరు చేయబడి, మొత్తం నాలుగు Ca2+ బంధన స్థానాలను కలిగి ఉంటాయి, ప్రతి గ్లోబ్యులర్ డొమైన్‌లో రెండు ఉంటాయి.[6] Ca2+ లేని స్థితిలో, నాలుగు EF-హ్యాండ్‌లను ఏర్పరిచే హెలిక్స్‌లు ఒక కాంపాక్ట్ ఓరియంటేషన్‌లో కుంచించుకుపోయి ఉంటాయి మరియు కేంద్ర లింకర్ అస్తవ్యస్తంగా ఉంటుంది;[5][6][7][8] Ca2+-సంతృప్త స్థితిలో, EF-హ్యాండ్ హెలిక్స్‌లు ఒకదానికొకటి లంబంగా ఉండేలా తెరిచిన ఓరియంటేషన్‌ను తీసుకుంటాయి మరియు కేంద్ర లింకర్ స్పటిక నిర్మాణంలో విస్తరించిన ఆల్ఫా-హెలిక్స్‌ను ఏర్పరుస్తుంది,[5][6] కానీ ద్రావణంలో ఎక్కువగా అస్తవ్యస్తంగానే ఉంటుంది.[9] C-డొమైన్ N-డొమైన్ కంటే Ca2+ కోసం అధిక బంధన అనుబంధాన్ని కలిగి ఉంటుంది.[10][11]

కాల్మోడ్యులిన్ నిర్మాణాత్మకంగా troponin Cకి చాలా పోలి ఉంటుంది, ఇది నాలుగు EF-హ్యాండ్ మోటిఫ్‌లను కలిగి ఉన్న మరొక Ca2+-బైండింగ్ ప్రోటీన్.[5][12] అయితే, ట్రోపోనిన్ C దాని N-టెర్మినస్‌లో అదనపు ఆల్ఫా-హెలిక్స్‌ను కలిగి ఉంటుంది మరియు దాని లక్ష్యం అయిన troponin Iకి స్థిరంగా బంధించబడి ఉంటుంది. అందువల్ల ఇది కాల్మోడ్యులిన్ వలె లక్ష్య గుర్తింపులో అదే వైవిధ్యాన్ని ప్రదర్శించదు.

కాల్మోడ్యులిన్‌లో వశ్యత యొక్క ప్రాముఖ్యత

కాల్మోడ్యులిన్ విస్తృత శ్రేణి లక్ష్య ప్రోటీన్‌లను గుర్తించగల సామర్థ్యం దాని నిర్మాణ వశ్యత కారణంగానే ఉంది.[13] కేంద్ర లింకర్ డొమైన్ యొక్క వశ్యతతో పాటు, N- మరియు C-డొమైన్‌లు Ca2+-బంధిత స్థితిలో ఓపెన్-క్లోజ్డ్ కన్ఫర్మేషనల్ సైక్లింగ్‌కు లోనవుతాయి.[9] కాల్మోడ్యులిన్ లక్ష్యాలకు బంధించబడినప్పుడు గొప్ప నిర్మాణ వైవిధ్యాన్ని ప్రదర్శిస్తుంది మరియు గణనీయమైన కన్ఫర్మేషనల్ హెచ్చుతగ్గులకు లోనవుతుంది.[14][15][16] అంతేకాకుండా, కాల్మోడ్యులిన్ మరియు దాని చాలా లక్ష్యాల మధ్య బంధనం యొక్క ప్రధానంగా హైడ్రోఫోబిక్ స్వభావం విస్తృత శ్రేణి లక్ష్య ప్రోటీన్ సీక్వెన్స్‌లను గుర్తించడానికి అనుమతిస్తుంది.[14][17] కలిసి, ఈ లక్షణాలు కాల్మోడ్యులిన్ సుమారు 300 లక్ష్య ప్రోటీన్‌లను గుర్తించడానికి అనుమతిస్తాయి,[18] ఇవి వివిధ రకాల CaM-బైండింగ్ సీక్వెన్స్ మోటిఫ్‌లను ప్రదర్శిస్తాయి.

మెకానిజం

EF-హ్యాండ్స్ ద్వారా Ca2+ బంధనం N- మరియు C-డొమైన్‌ల ప్రారంభానికి కారణమవుతుంది, ఇది హైడ్రోఫోబిక్ టార్గెట్-బైండింగ్ ఉపరితలాలను బహిర్గతం చేస్తుంది.[6] ఈ ఉపరితలాలు లక్ష్య ప్రోటీన్‌లపై ఉన్న పరిపూరకరమైన నాన్‌పోలార్ విభాగాలతో సంకర్షణ చెందుతాయి, ఇవి సాధారణంగా 10–16 పోలార్ మరియు/లేదా బేసిక్ అమైనో ఆమ్లాల ద్వారా వేరు చేయబడిన బల్కీ హైడ్రోఫోబిక్ అమైనో ఆమ్లాల సమూహాలను కలిగి ఉంటాయి.[18][14] కాల్మోడ్యులిన్ యొక్క సౌకర్యవంతమైన కేంద్ర డొమైన్ ప్రోటీన్‌ను దాని లక్ష్యం చుట్టూ చుట్టడానికి అనుమతిస్తుంది, అయినప్పటికీ ప్రత్యామ్నాయ బంధన పద్ధతులు కూడా తెలుసు. మయోసిన్ లైట్-చైన్ కినేసెస్ మరియు CaMKII వంటి కాల్మోడ్యులిన్ యొక్క "కానానికల్" లక్ష్యాలు, Ca2+-బంధిత ప్రోటీన్‌కు మాత్రమే బంధించబడతాయి, అయితే NaV ఛానెల్‌లు మరియు IQ-motif ప్రోటీన్‌ల వంటి కొన్ని ప్రోటీన్‌లు Ca2+ లేనప్పుడు కూడా కాల్మోడ్యులిన్‌కు బంధించబడతాయి.[14] కాల్మోడ్యులిన్ బంధనం "మ్యూచువల్లీ ఇండ్యూస్డ్ ఫిట్" ద్వారా లక్ష్య ప్రోటీన్‌లో కన్ఫర్మేషనల్ పునర్వ్యవస్థీకరణలను ప్రేరేపిస్తుంది,[19] ఇది లక్ష్య ప్రోటీన్ యొక్క పనితీరులో మార్పులకు దారితీస్తుంది.

కాల్మోడ్యులిన్ ద్వారా కాల్షియం బంధనం గణనీయమైన cooperativityని ప్రదర్శిస్తుంది,[5][11] ఇది కాల్మోడ్యులిన్‌ను మోనోమెరిక్ (సింగిల్-చైన్) cooperative binding ప్రోటీన్‌కు అసాధారణ ఉదాహరణగా చేస్తుంది. అంతేకాకుండా, లక్ష్య బంధనం Ca2+ అయాన్ల పట్ల కాల్మోడ్యులిన్ యొక్క బంధన అనుబంధాన్ని మారుస్తుంది,[20][21][22] ఇది Ca2+ మరియు లక్ష్య బంధన పరస్పర చర్యల మధ్య సంక్లిష్టమైన allosteric పరస్పర చర్యను అనుమతిస్తుంది.[23] లక్ష్య బంధనం యొక్క ఈ ప్రభావం Ca2+ అనుబంధంపై Ca2+ క్రియాశీలతను అనుమతిస్తుందని నమ్ముతారు, ఇవి కాల్మోడ్యులిన్‌కు స్థిరంగా బంధించబడిన ప్రోటీన్‌లు, ఉదాహరణకు స్మాల్-కండక్టెన్స్ Ca2+-యాక్టివేటెడ్ పొటాషియం (SK) ఛానెల్‌లు.[24]

కాల్మోడ్యులిన్ ప్రధానంగా Ca2+ బైండింగ్ ప్రోటీన్‌గా పనిచేసినప్పటికీ, ఇది ఇతర లోహ అయాన్లను కూడా సమన్వయం చేస్తుంది. ఉదాహరణకు, Mg2+ (0.5–1.0 mM) యొక్క సాధారణ కణాంతర సాంద్రతలు మరియు Ca2+ (100 nM) యొక్క విశ్రాంతి సాంద్రతల సమక్షంలో, కాల్మోడ్యులిన్ యొక్క Ca2+ బంధన స్థానాలు కనీసం పాక్షికంగా Mg2+తో సంతృప్తమవుతాయి.[25] ఈ Mg2+ సిగ్నలింగ్ సంఘటనల ద్వారా ఉత్పన్నమయ్యే Ca2+ యొక్క అధిక సాంద్రతల ద్వారా స్థానభ్రంశం చెందుతుంది. అదేవిధంగా, Ca2+ స్వయంగా ఇతర లోహ అయాన్ల ద్వారా స్థానభ్రంశం చెందవచ్చు, ఉదాహరణకు ట్రైవాలెంట్ లాంతనైడ్లు, ఇవి Ca2+ కంటే బలంగా కాల్మోడ్యులిన్ యొక్క బంధన పాకెట్స్‌తో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి.[26][27] అటువంటి అయాన్లు కాల్మోడ్యులిన్ నిర్మాణాన్ని వక్రీకరించినప్పటికీ[28][29] మరియు in vivo వాటి కొరత కారణంగా సాధారణంగా శారీరక సంబంధితమైనవి కావు, అయినప్పటికీ అవి కాల్మోడ్యులిన్ నిర్మాణం మరియు పనితీరు యొక్క రిపోర్టర్లుగా విస్తృత శాస్త్రీయ ఉపయోగాన్ని చూశాయి.[30][31][26]

జంతువులలో పాత్ర

కాల్మోడ్యులిన్ inflammation, metabolism, apoptosis, smooth muscle సంకోచం, కణాంతర కదలిక, స్వల్పకాలిక మరియు దీర్ఘకాలిక జ్ఞాపకశక్తి, మరియు immune response వంటి అనేక కీలక ప్రక్రియలను మధ్యవర్తిత్వం చేస్తుంది.[32][33] కాల్షియం ప్రారంభ ఉద్దీపనలకు విస్తరించదగిన సెకండ్ మెసెంజర్‌గా పనిచేయడం ద్వారా కణాంతర సిగ్నలింగ్ వ్యవస్థలో పాల్గొంటుంది. ఇది కణంలోని అనేక enzymeలు, ion channelలు, aquaporinలు మరియు ఇతర ప్రోటీన్‌లతో సహా వివిధ లక్ష్యాలను బంధించడం ద్వారా దీనిని చేస్తుంది.[4] కాల్మోడ్యులిన్ అనేక కణ రకాల్లో వ్యక్తమవుతుంది మరియు cytoplasm, organelleల లోపల, లేదా ప్లాస్మా లేదా ఆర్గానెల్ పొరలతో సంబంధం కలిగి ఉండటంతో సహా వివిధ కణాంతర స్థానాలను కలిగి ఉంటుంది, కానీ ఇది ఎల్లప్పుడూ కణాంతరంగానే కనిపిస్తుంది.[33] కాల్మోడ్యులిన్ బంధించే అనేక ప్రోటీన్‌లు కాల్షియంను స్వయంగా బంధించలేవు మరియు కాల్మోడ్యులిన్‌ను కాల్షియం సెన్సార్ మరియు సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డ్యూసర్‌గా ఉపయోగిస్తాయి. కాల్మోడ్యులిన్ endoplasmic reticulum మరియు sarcoplasmic reticulumలోని కాల్షియం నిల్వలను కూడా ఉపయోగించుకోగలదు. కాల్మోడ్యులిన్ phosphorylation, acetylation, methylation మరియు proteolytic cleavage వంటి పోస్ట్-ట్రాన్స్‌లేషనల్ మార్పులకు లోనవుతుంది, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి దాని చర్యలను మాడ్యులేట్ చేసే సామర్థ్యాన్ని కలిగి ఉంటుంది.

నిర్దిష్ట ఉదాహరణలు

మృదు కండరాల సంకోచంలో పాత్ర

కాల్మోడ్యులిన్ ఎక్సైటేషన్ కాంట్రాక్షన్ (EC) కప్లింగ్ మరియు మృదు కండరాలలో క్రాస్-బ్రిడ్జ్ సైక్లింగ్ ప్రారంభంలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది, చివరికి మృదు కండరాల సంకోచానికి కారణమవుతుంది.[34] మృదు కండరాల సంకోచాన్ని ప్రేరేపించడానికి, myosin light chain యొక్క తల ఫాస్ఫోరైలేట్ చేయబడాలి. ఈ ఫాస్ఫోరైలేషన్ మయోసిన్ లైట్ చైన్ (MLC) కినేస్ ద్వారా జరుగుతుంది. ఈ MLC కినేస్ కాల్షియం ద్వారా బంధించబడినప్పుడు కాల్మోడ్యులిన్ ద్వారా సక్రియం చేయబడుతుంది, తద్వారా మృదు కండరాల సంకోచం కాల్మోడ్యులిన్ బంధనం మరియు MLC కినేస్ క్రియాశీలత ద్వారా కాల్షియం ఉనికిపై ఆధారపడి ఉంటుంది.[34]

కాల్మోడ్యులిన్ కండరాల సంకోచాన్ని ప్రభావితం చేసే మరొక మార్గం కణం మరియు sarcoplasmic reticulum పొరల అంతటా Ca2+ కదలికను నియంత్రించడం. Ca2+ ఛానెల్‌లు, ఉదాహరణకు సార్కోప్లాస్మిక్ రెటిక్యులం యొక్క ryanodine receptor, కాల్షియంకు బంధించబడిన కాల్మోడ్యులిన్ ద్వారా నిరోధించబడవచ్చు, తద్వారా కణంలోని కాల్షియం యొక్క మొత్తం స్థాయిలను ప్రభావితం చేస్తుంది.[35] కాల్షియం పంపులు సైటోప్లాజం నుండి కాల్షియంను బయటకు తీస్తాయి లేదా endoplasmic reticulumలో నిల్వ చేస్తాయి మరియు ఈ నియంత్రణ అనేక దిగువ ప్రక్రియలను నియంత్రించడంలో సహాయపడుతుంది.

ఇది కాల్మోడ్యులిన్ యొక్క చాలా ముఖ్యమైన పని, ఎందుకంటే ఇది జీర్ణక్రియ మరియు ధమనుల సంకోచం (ఇది రక్తాన్ని పంపిణీ చేయడానికి మరియు blood pressureను నియంత్రించడానికి సహాయపడుతుంది) వంటి మృదు కండరాల సంకోచం ద్వారా ప్రభావితమయ్యే ప్రతి శారీరక ప్రక్రియలో పరోక్షంగా పాత్ర పోషిస్తుంది.[36]

జీవక్రియలో పాత్ర

కాల్మోడ్యులిన్ phosphorylase kinase క్రియాశీలతలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది, ఇది చివరికి glycogen phosphorylase ద్వారా glycogen నుండి glucose విడిపోవడానికి దారితీస్తుంది.[37]

కాల్మోడ్యులిన్ కాల్సిటోనిన్ను ప్రభావితం చేయడం ద్వారా lipid metabolismలో కూడా ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది. కాల్సిటోనిన్ అనేది రక్త Ca2+ స్థాయిలను తగ్గించే మరియు cAMP ఉత్పత్తికి దారితీసే Gs ప్రోటీన్ కాస్కేడ్‌లను సక్రియం చేసే పాలిపెప్టైడ్ హార్మోన్. కాల్సిటోనిన్ చర్యలను కాల్మోడ్యులిన్ చర్యలను నిరోధించడం ద్వారా అడ్డుకోవచ్చు, ఇది కాల్సిటోనిన్ క్రియాశీలతలో కాల్మోడ్యులిన్ కీలక పాత్ర పోషిస్తుందని సూచిస్తుంది.[37]

స్వల్పకాలిక మరియు దీర్ఘకాలిక జ్ఞాపకశక్తిలో పాత్ర

Ca2+/కాల్మోడ్యులిన్-డిపెండెంట్ ప్రోటీన్ కినేస్ II (CaMKII) అనేది long-term potentiation (LTP) అని పిలువబడే సినాప్టిక్ ప్లాస్టిసిటీలో కీలక పాత్ర పోషిస్తుంది, దీనికి కాల్షియం/కాల్మోడ్యులిన్ ఉనికి అవసరం. CaMKII AMPA receptor యొక్క phosphorylationకు దోహదపడుతుంది, ఇది AMPA గ్రాహకాల సున్నితత్వాన్ని పెంచుతుంది.[38] అంతేకాకుండా, CaMKIIని నిరోధించడం LTPకి అంతరాయం కలిగిస్తుందని పరిశోధనలు చూపిస్తున్నాయి.[38]

మొక్కలలో పాత్ర

ఈస్ట్‌లు ఒకే CaM జన్యువును కలిగి ఉండగా, మొక్కలు మరియు వెన్నెముక గల జీవులు CaM జన్యువుల యొక్క పరిణామక్రమంలో సంరక్షించబడిన రూపాన్ని కలిగి ఉంటాయి. Ca2+ సిగ్నలింగ్‌లో మొక్కలు మరియు జంతువుల మధ్య వ్యత్యాసం ఏమిటంటే, మొక్కలు పరిణామక్రమంలో సంరక్షించబడిన రూపంతో పాటు CaM యొక్క విస్తరించిన కుటుంబాన్ని కలిగి ఉంటాయి.[39] కాల్మోడ్యులిన్‌లు మొక్కల అభివృద్ధి మరియు పర్యావరణ ఉద్దీపనలకు అనుకూలతలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తాయి.

కాల్షియం కణ గోడ మరియు కణంలోని పొర వ్యవస్థ యొక్క నిర్మాణ సమగ్రతలో కీలక పాత్ర పోషిస్తుంది. అయితే, అధిక కాల్షియం స్థాయిలు మొక్క యొక్క సెల్యులార్ శక్తి జీవక్రియకు విషపూరితం కావచ్చు, కాబట్టి సైటోసోల్‌లోని Ca2+ సాంద్రత సైటోసోలిక్ Ca2+ను apoplast లేదా కణాంతర ఆర్గానెల్స్ యొక్క ల్యూమెన్‌కు తొలగించడం ద్వారా సబ్-మైక్రోమోలార్ స్థాయిలో నిర్వహించబడుతుంది. పెరిగిన ఇన్‌ఫ్లక్స్ మరియు ఎఫ్లక్స్ కారణంగా సృష్టించబడిన Ca2+ పల్స్‌లు హార్మోన్లు, కాంతి, గురుత్వాకర్షణ, అబియోటిక్ ఒత్తిడి కారకాలు మరియు వ్యాధికారక కారకాలతో పరస్పర చర్యల వంటి బాహ్య ఉద్దీపనలకు ప్రతిస్పందనగా సెల్యులార్ సిగ్నల్స్‌గా పనిచేస్తాయి.[40]

CMLలు (CaM-సంబంధిత ప్రోటీన్‌లు)

మొక్కలు సాధారణ CaM ప్రోటీన్‌లతో పాటు CaM-సంబంధిత ప్రోటీన్‌లను (CMLలు) కలిగి ఉంటాయి. CMLలు సాధారణ CaMలతో సుమారు 15% అమైనో ఆమ్ల సారూప్యతను కలిగి ఉంటాయి. Arabidopsis thaliana సుమారు 50 వేర్వేరు CML జన్యువులను కలిగి ఉంటుంది,[41] ఇది సెల్యులార్ పనితీరులో ఈ విభిన్న శ్రేణి ప్రోటీన్‌లు ఏ ప్రయోజనాన్ని అందిస్తాయనే ప్రశ్నను కలిగిస్తుంది. అన్ని మొక్కల జాతులు CML జన్యువులలో ఈ వైవిధ్యాన్ని ప్రదర్శిస్తాయి. వేర్వేరు CaMలు మరియు CMLలు in vivo CaM-నియంత్రిత ఎంజైమ్‌లను బంధించడానికి మరియు సక్రియం చేయడానికి వాటి అనుబంధంలో భిన్నంగా ఉంటాయి. CaM లేదా CMLలు వేర్వేరు ఆర్గానెల్ కంపార్ట్‌మెంట్లలో కూడా ఉన్నట్లు కనుగొనబడ్డాయి.

మొక్కల పెరుగుదల మరియు అభివృద్ధి

అరబిడోప్సిస్‌లో, DWF1 ప్రోటీన్ బ్రాసినోస్టెరాయిడ్స్ బయోసింథసిస్‌లో ఎంజైమాటిక్ పాత్రను పోషిస్తుంది, ఇవి మొక్కలలో పెరుగుదలకు అవసరమైన స్టెరాయిడ్ హార్మోన్లు. CaM మరియు DWF1 మధ్య పరస్పర చర్య జరుగుతుంది, మరియు DWF1 CaMని బంధించలేకపోవడం వల్ల మొక్కలలో సాధారణ పెరుగుదల ఫినోటైప్‌ను ఉత్పత్తి చేయలేకపోతుంది. అందువల్ల, మొక్కల పెరుగుదలలో DWF1 పనితీరుకు CaM అవసరం.

CaM బైండింగ్ ప్రోటీన్‌లు మొక్కలలో పునరుత్పత్తి అభివృద్ధిని నియంత్రిస్తాయని కూడా తెలుసు. ఉదాహరణకు, పొగాకులో CaM-బైండింగ్ ప్రోటీన్ కినేస్ పుష్పించే ప్రక్రియకు ప్రతికూల నియంత్రకం వలె పనిచేస్తుంది. అయితే, ఈ CaM-బైండింగ్ ప్రోటీన్ కినేస్‌లు పొగాకు యొక్క షూట్ ఎపికల్ మెరిస్టెమ్లో కూడా ఉంటాయి మరియు మెరిస్టెమ్‌లో ఈ కినేస్‌ల అధిక సాంద్రత మొక్కలో పుష్పించే ప్రక్రియకు ఆలస్యమైన పరివర్తనకు కారణమవుతుంది.

S-లోకస్ రిసెప్టర్ కినేస్ (SRK) అనేది CaMతో సంకర్షణ చెందే మరొక ప్రోటీన్ కినేస్. SRK Brassicaలో పరాగసంపర్కం-పిస్టిల్ పరస్పర చర్యలలో పాల్గొనే స్వీయ-అసమతుల్యత ప్రతిస్పందనలలో పాల్గొంటుంది.

అరబిడోప్సిస్‌లోని CaM లక్ష్యాలు పరాగసంపర్క అభివృద్ధి మరియు ఫలదీకరణంలో కూడా పాల్గొంటాయి. pollen tube పెరుగుదలకు Ca2+ ట్రాన్స్‌పోర్టర్లు అవసరం. అందువల్ల, ఫలదీకరణ ప్రక్రియలో పొడిగింపు కోసం పరాగ నాళం యొక్క అగ్రభాగంలో స్థిరమైన Ca2+ గ్రేడియంట్ నిర్వహించబడుతుంది. అదేవిధంగా, CaM కూడా పరాగ నాళం అగ్రభాగంలో అవసరం, ఇక్కడ దాని ప్రాథమిక పాత్ర పరాగ నాళం పెరుగుదల మార్గదర్శకత్వంలో ఉంటుంది.

సూక్ష్మజీవులతో పరస్పర చర్య

నోడ్యూల్ నిర్మాణం

లెగ్యూమ్స్‌లో నోడ్యూల్ నిర్మాణంలో Ca2+ ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది. నత్రజని మొక్కలలో అవసరమైన మూలకం మరియు అనేక లెగ్యూమ్స్, స్వతంత్రంగా నత్రజనిని స్థిరీకరించలేక, నత్రజనిని అమ్మోనియాగా తగ్గించే నత్రజని-స్థిరీకరణ బ్యాక్టీరియాతో సహజీవనం చేస్తాయి. ఈ లెగ్యూమ్-Rhizobium పరస్పర చర్య స్థాపనకు Rhizobium బ్యాక్టీరియా ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన నోడ్ ఫ్యాక్టర్ అవసరం. Nod factor లెగ్యూమ్స్‌లో నోడ్యూల్ నిర్మాణంలో పాల్గొనే రూట్ హెయిర్ కణాల ద్వారా గుర్తించబడుతుంది. నోడ్ ఫ్యాక్టర్ గుర్తింపులో వివిధ స్వభావం కలిగిన Ca2+ ప్రతిస్పందనలు పాల్గొంటాయని వర్గీకరించబడ్డాయి. రూట్ హెయిర్ చివరలో ప్రారంభంలో Ca2+ ఫ్లక్స్ ఉంటుంది, దాని తర్వాత సైటోసోల్‌లో Ca2+ యొక్క పునరావృత డోలనం ఉంటుంది మరియు కేంద్రకం చుట్టూ Ca2+ స్పైక్ కూడా సంభవిస్తుంది. నోడ్ ఫ్యాక్టర్ సిగ్నలింగ్ కోసం అవసరమైన జన్యువు DMI3, Ca2+ స్పేకింగ్ సిగ్నేచర్ యొక్క దిగువన పనిచేస్తుంది, ఇది Ca2+ సిగ్నేచర్‌ను గుర్తిస్తూ ఉండవచ్చు. ఇంకా, Medicago మరియు Lotusలలోని అనేక CaM మరియు CML జన్యువులు నోడ్యూల్స్‌లో వ్యక్తమవుతాయి.

వ్యాధి కారకాల నుండి రక్షణ

మొక్కలు వ్యాధి కారకాల (pathogens) నుండి తమను తాము రక్షించుకోవడానికి ఉపయోగించే వివిధ రకాల రక్షణ వ్యూహాలలో, Ca2+ సిగ్నలింగ్ చాలా సాధారణమైనది. వ్యాధి కారక సంక్రమణకు ప్రతిస్పందనగా కణద్రవ్యంలో (cytoplasm) స్వేచ్ఛా Ca2+ స్థాయిలు పెరుగుతాయి. ఈ స్వభావం కలిగిన Ca2+ సంకేతాలు సాధారణంగా రక్షణ సంబంధిత జన్యువులను ప్రేరేపించడం మరియు హైపర్ సెన్సిటివ్ కణ మరణం (hypersensitive cell death) ద్వారా మొక్క రక్షణ వ్యవస్థను ఉత్తేజపరుస్తాయి. CaMs, CMLs మరియు CaM-బైండింగ్ ప్రోటీన్లు మొక్కల రక్షణ సిగ్నలింగ్ మార్గాలలో ఇటీవల గుర్తించబడిన కొన్ని అంశాలు. పొగాకు, బీన్స్ మరియు టమోటాలలో అనేక CML జన్యువులు వ్యాధి కారకాలకు ప్రతిస్పందిస్తాయి. CML43 అనేది ఒక CaM-సంబంధిత ప్రోటీన్, ఇది జన్యు వ్యక్తీకరణ విశ్లేషణ కోసం అరబిడాప్సిస్ (Arabidopsis) యొక్క వ్యాధి-నిరోధక ఆకులలోని APR134 జన్యువు నుండి వేరు చేయబడింది. ఆకులకు Pseudomonas syringae సోకినప్పుడు ఇది వేగంగా ప్రేరేపించబడుతుంది. ఈ జన్యువులు టమోటాలలో (Solanum lycopersicum) కూడా కనిపిస్తాయి. APR134 నుండి వచ్చిన CML43 ఇన్ విట్రో (in vitro) పరిస్థితులలో Ca2+ అయాన్లతో బంధాన్ని ఏర్పరుస్తుంది, దీనిని బట్టి బాక్టీరియల్ వ్యాధి కారకాలకు వ్యతిరేకంగా మొక్కల రోగనిరోధక ప్రతిస్పందనలో Ca2+-ఆధారిత సిగ్నలింగ్‌లో CML43 మరియు APR134 పాల్గొంటాయని తెలుస్తోంది.[42] అరబిడాప్సిస్ థాలియానా (Arabidopsis thaliana) లో CML9 వ్యక్తీకరణ ఫైటోపాథోజెనిక్ బాక్టీరియా, ఫ్లాజెల్లిన్ (flagellin) మరియు సాలిసిలిక్ యాసిడ్ ద్వారా వేగంగా ప్రేరేపించబడుతుంది.[43] ట్రాన్స్‌జెనిక్ పొగాకు మరియు అరబిడాప్సిస్లలో సోయాబీన్ SCaM4 మరియు SCaM5 వ్యక్తీకరణ, వ్యాధి నిరోధకతకు సంబంధించిన జన్యువులను ఉత్తేజపరుస్తుంది మరియు విస్తృత శ్రేణి వ్యాధి కారకాల సంక్రమణకు వ్యతిరేకంగా మెరుగైన నిరోధకతను కలిగిస్తుంది. అత్యధికంగా సంరక్షించబడిన (highly conserved) CaM ఐసోఫార్మ్‌లైన సోయాబీన్ SCaM1 మరియు SCaM2 విషయంలో ఇది వర్తించదు. AtBAG6 ప్రోటీన్ అనేది ఒక CaM-బైండింగ్ ప్రోటీన్, ఇది Ca2+ లేనప్పుడు మాత్రమే CaMతో బంధాన్ని ఏర్పరుస్తుంది, ఉన్నప్పుడు ఏర్పరచదు. వ్యాధి కారక సంక్రమణ వ్యాప్తిని నిరోధించడానికి లేదా వ్యాధి కారక పెరుగుదలను పరిమితం చేయడానికి ప్రోగ్రామ్ చేయబడిన కణ మరణం (programmed cell death) యొక్క హైపర్ సెన్సిటివ్ ప్రతిస్పందనకు AtBAG6 బాధ్యత వహిస్తుంది. CaM బైండింగ్ ప్రోటీన్లలో ఉత్పరివర్తనలు (mutations) వ్యాధి కారక సంక్రమణల పట్ల మొక్కల రక్షణ ప్రతిస్పందనపై తీవ్ర ప్రభావాలను చూపుతాయి. సైక్లిక్ న్యూక్లియోటైడ్-గేటెడ్ ఛానెల్స్ (CNGCs) అనేవి ప్లాస్మా పొరలో ఉండే క్రియాత్మక ప్రోటీన్ ఛానెల్స్, ఇవి Ca2+ వంటి ద్విసంయోజక కాటయాన్లను (divalent cations) రవాణా చేస్తాయి మరియు వీటిలో అతివ్యాప్తి చెందే CaM బైండింగ్ సైట్లు ఉంటాయి. అయితే, మొక్కల రక్షణ కోసం ఈ మార్గంలో CNGCల స్థానీకరణ యొక్క ఖచ్చితమైన పాత్ర ఇంకా అస్పష్టంగానే ఉంది.

మొక్కలలో అబియోటిక్ ఒత్తిడి ప్రతిస్పందన

కణ అంతర్గత Ca2+ స్థాయిలలో మార్పును యాంత్రిక ఉద్దీపనలు (mechanical stimuli), ఓస్మోటిక్ మరియు ఉప్పు చికిత్సలు, మరియు చలి మరియు వేడి షాక్‌లకు ప్రతిస్పందనగా ఒక సంకేతంగా ఉపయోగిస్తారు. వివిధ వేర్ల కణ రకాలు ఓస్మోటిక్ మరియు ఉప్పు ఒత్తిళ్లకు భిన్నమైన Ca2+ ప్రతిస్పందనను చూపుతాయి, ఇది Ca2+ నమూనాల యొక్క సెల్యులార్ విశిష్టతలను సూచిస్తుంది. బాహ్య ఒత్తిడికి ప్రతిస్పందనగా, CaM గ్లుటామేట్ డీకార్బాక్సిలేస్ (GAD) ను ఉత్తేజపరుస్తుంది, ఇది L-గ్లుటామేట్‌ను GABAగా మార్చడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది. GABA సంశ్లేషణపై గట్టి నియంత్రణ మొక్కల అభివృద్ధికి ముఖ్యమైనది, కాబట్టి పెరిగిన GABA స్థాయిలు మొక్కల అభివృద్ధిని గణనీయంగా ప్రభావితం చేయగలవు. అందువల్ల, బాహ్య ఒత్తిడి మొక్కల పెరుగుదల మరియు అభివృద్ధిని ప్రభావితం చేయగలదు మరియు ఈ ప్రభావాన్ని నియంత్రించే మార్గంలో CaM పాల్గొంటుంది.

మొక్కల ఉదాహరణలు

జొన్న (Sorghum)

జొన్న (sorghum) ఒక చక్కగా స్థిరపడిన నమూనా జీవి మరియు ఇది వేడి మరియు పొడి వాతావరణాలకు అనుగుణంగా మారగలదు. ఈ కారణంగా, మొక్కలలో కాల్మోడ్యులన్ పాత్రను అధ్యయనం చేయడానికి దీనిని ఒక నమూనాగా ఉపయోగిస్తారు.[44] జొన్న మొక్కలలో గ్లైసిన్-సమృద్ధిగా ఉండే RNA-బైండింగ్ ప్రోటీన్, SbGRBP వ్యక్తీకరించబడుతుంది. ఈ నిర్దిష్ట ప్రోటీన్‌ను ఒత్తిడి కారకంగా వేడిని ఉపయోగించి మాడ్యులేట్ చేయవచ్చు. కణ కేంద్రకం మరియు సైటోసోల్‌లో దీని ప్రత్యేక స్థానం, Ca2+ అవసరమయ్యే కాల్మోడ్యులన్‌తో పరస్పర చర్యను ప్రదర్శిస్తుంది.[45] మొక్కను విభిన్న ఒత్తిడి పరిస్థితులకు గురి చేయడం ద్వారా, పర్యావరణ మార్పులను తట్టుకోవడానికి మొక్కల కణాలకు సహాయపడే వివిధ ప్రోటీన్లు అణచివేయబడవచ్చు. ఈ మాడ్యులేటెడ్ ఒత్తిడి ప్రోటీన్లు CaMతో పరస్పర చర్య చేస్తాయని చూపబడింది. జొన్నలో వ్యక్తీకరించబడిన CaMBP జన్యువులు వేడి మరియు కరువు ఒత్తిడిని తట్టుకునే సామర్థ్యాన్ని పరిశోధించడానికి "నమూనా పంట"గా చిత్రీకరించబడ్డాయి.

అరబిడాప్సిస్ (Arabidopsis)

ఒక అరబిడాప్సిస్ థాలియానా అధ్యయనంలో, వందలాది విభిన్న ప్రోటీన్లు మొక్కలలో CaMతో బంధాన్ని ఏర్పరుచుకునే సామర్థ్యాన్ని ప్రదర్శించాయి.[44]

మానవులలో కుటుంబ సభ్యులు

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ (August 1983). "Calmodulin: an introduction". Canadian Journal of Biochemistry and Cell Biology. 61 (8) 906–10. doi:10.1139/o83-115.
  2. ↑ (August 2000). "Calmodulin: a prototypical calcium sensor". Trends in Cell Biology. 10 (8) 322–8. doi:10.1016/S0962-8924(00)01800-6.
  3. ↑ (2012). "Neuroscience". 95, 147, 148. Sinauer Associates. ISBN 9780878936953.
  4. ↑ 4.0 4.1 CALM1 – Calmodulin – Homo sapiens (Human) – CALM1 gene & protein. www.uniprot.org.
  5. ↑ 5.0 5.1 5.2 5.3 5.4 (July 2007). "Structures and metal-ion-binding properties of the Ca2+-binding helix-loop-helix EF-hand motifs". The Biochemical Journal. 405 (2) 199–221. doi:10.1042/BJ20070255.
  6. ↑ 6.0 6.1 6.2 6.3 (August 2000). "Calmodulin: a prototypical calcium sensor". Trends in Cell Biology. 10 (8) 322–8. doi:10.1016/s0962-8924(00)01800-6.
  7. ↑ (September 1995). "Solution structure of calcium-free calmodulin". Nature Structural Biology. 2 (9) 768–76. doi:10.1038/nsb0995-768.
  8. ↑ (September 1995). "Calcium-induced conformational transition revealed by the solution structure of apo calmodulin". Nature Structural Biology. 2 (9) 758–67. doi:10.1038/nsb0995-758.
  9. ↑ 9.0 9.1 (November 2001). "Solution structure of Ca(2+)-calmodulin reveals flexible hand-like properties of its domains". Nature Structural Biology. 8 (11) 990–7. doi:10.1038/nsb1101-990.
  10. ↑ (August 2003). "Obtaining site-specific calcium-binding affinities of calmodulin". Protein and Peptide Letters. 10 (4) 331–45. doi:10.2174/0929866033478852.
  11. ↑ 11.0 11.1 (May 1991). "Calcium binding to calmodulin and its globular domains". The Journal of Biological Chemistry. 266 (13) 8050–4. doi:10.1016/S0021-9258(18)92938-8.
  12. ↑ (December 1997). "Structures of four Ca2+-bound troponin C at 2.0 A resolution: further insights into the Ca2+-switch in the calmodulin superfamily". Structure. 5 (12) 1695–711. doi:10.1016/s0969-2126(97)00315-8.
  13. ↑ (May 2004). "Calmodulin's flexibility allows for promiscuity in its interactions with target proteins and peptides". Molecular Biotechnology. 27 (1) 33–57. doi:10.1385/MB:27:1:33.
  14. ↑ 14.0 14.1 14.2 14.3 (November 2013). "Structural diversity of calmodulin binding to its target sites". The FEBS Journal. 280 (21) 5551–65. doi:10.1111/febs.12296.
  15. ↑ (July 2007). "Conformational entropy in molecular recognition by proteins". Nature. 448 (7151) 325–9. doi:10.1038/nature05959.
  16. ↑ (May 2008). "A coupled equilibrium shift mechanism in calmodulin-mediated signal transduction". Structure. 16 (5) 736–46. doi:10.1016/j.str.2008.02.017.
  17. ↑ (2006). "Protein-peptide interaction studies demonstrate the versatility of calmodulin target protein binding". Protein and Peptide Letters. 13 (5) 455–65. doi:10.2174/092986606776819600.
  18. ↑ 18.0 18.1 Calmodulin Target Database.
  19. ↑ (December 2013). "Protein recognition and selection through conformational and mutually induced fit". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 110 (51) 20545–50. doi:10.1073/pnas.1312788110.
  20. ↑ (January 1996). "Effects of myosin light chain kinase and peptides on Ca2+ exchange with the N- and C-terminal Ca2+ binding sites of calmodulin". The Journal of Biological Chemistry. 271 (2) 761–7. doi:10.1074/jbc.271.2.761.
  21. ↑ (July 1996). "Target recognition by calmodulin: dissecting the kinetics and affinity of interaction using short peptide sequences". Protein Science. 5 (7) 1215–28. doi:10.1002/pro.5560050701.
  22. ↑ (January 2008). "The neuronal voltage-dependent sodium channel type II IQ motif lowers the calcium affinity of the C-domain of calmodulin". Biochemistry. 47 (1) 112–23. doi:10.1021/bi7013129.
  23. ↑ (August 2008). "An allosteric model of calmodulin explains differential activation of PP2B and CaMKII". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 105 (31) 10768–73. doi:10.1073/pnas.0804672105.
  24. ↑ (May 2012). "Structural basis for calmodulin as a dynamic calcium sensor". Structure. 20 (5) 911–23. doi:10.1016/j.str.2012.03.019.
  25. ↑ (May 2011). "Insights into modulation of calcium signaling by magnesium in calmodulin, troponin C and related EF-hand proteins". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1813 (5) 913–21. doi:10.1016/j.bbamcr.2011.01.017.
  26. ↑ 26.0 26.1 (December 1976). "Terbium (III) emission as a probe of calcium(II) binding sites in proteins". Journal of the American Chemical Society. 98 (25) 8255–60. doi:10.1021/ja00441a060.
  27. ↑ (July 1980). "Terbium as luminescent probe of calmodulin calcium-binding sites; domains I and II contain the high-affinity sites". FEBS Letters. 116 (2) 269–72. doi:10.1016/0014-5793(80)80660-0.
  28. ↑ (April 2018). "Coordination to lanthanide ions distorts binding site conformation in calmodulin". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 115 (14) E3126–E3134. doi:10.1073/pnas.1722042115.
  29. ↑ (July 1984). Activation of calmodulin by various metal cations as a function of ionic radius. Molecular Pharmacology. 26 (1) 75–82. doi:10.1016/S0026-895X(25)14991-2.
  30. ↑ (1981-12-01). "Lanthanide ion luminescence probes of the structure of biological macromolecules". Accounts of Chemical Research. 14 (12) 384–392. doi:10.1021/ar00072a004.
  31. ↑ (November 1985). "Characterization of lanthanide (III) ion binding to calmodulin using luminescence spectroscopy". Biochemistry. 24 (23) 6639–45. doi:10.1021/bi00344a051.
  32. ↑ Home Page for Calmodulin. structbio.vanderbilt.edu.
  33. ↑ 33.0 33.1 Calmodulin. InterPro Protein Archive.
  34. ↑ 34.0 34.1 (April 1994). "Ca(2+)-dependent phosphorylation of myosin light chain kinase decreases the Ca2+ sensitivity of light chain phosphorylation within smooth muscle cells". The Journal of Biological Chemistry. 269 (13) 9912–20. doi:10.1016/S0021-9258(17)36969-7.
  35. ↑ (June 1994). "Calmodulin and the regulation of smooth muscle contraction". Molecular and Cellular Biochemistry. 135 (1) 21–41. doi:10.1007/bf00925958.
  36. ↑ (2014-10-31). "Regulation of calcium channels in smooth muscle: new insights into the role of myosin light chain kinase". Channels. 8 (5) 402–13. doi:10.4161/19336950.2014.950537.
  37. ↑ 37.0 37.1 (October 1988). "Calcium/calmodulin-mediated action of calcitonin on lipid metabolism in rats". The Journal of Clinical Investigation. 82 (4) 1165–72. doi:10.1172/jci113713.
  38. ↑ 38.0 38.1 (November 1995). "Calcium/calmodulin-dependent kinase II and long-term potentiation enhance synaptic transmission by the same mechanism". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 92 (24) 11175–9. doi:10.1073/pnas.92.24.11175.
  39. ↑ (May 2006). "Plant calmodulins and calmodulin-related proteins: multifaceted relays to decode calcium signals". Plant Signaling & Behavior. 1 (3) 96–104. doi:10.4161/psb.1.3.2998.
  40. ↑ (2015). "Abiotic stress responses in plants: roles of calmodulin-regulated proteins". Frontiers in Plant Science. 6 809. doi:10.3389/fpls.2015.00809.
  41. ↑ (2024-02-21). "Genome-wide analysis of the peanut CaM/CML gene family reveals that the AhCML69 gene is associated with resistance to Ralstonia solanacearum". BMC Genomics. 25 (1) 200. doi:10.1186/s12864-024-10108-5.
  42. ↑ (August 2005). "Calmodulin-like proteins from Arabidopsis and tomato are involved in host defense against Pseudomonas syringae pv. tomato". Plant Molecular Biology. 58 (6) 887–897. doi:10.1007/s11103-005-8395-x.
  43. ↑ (September 2012). "CML9, an Arabidopsis calmodulin-like protein, contributes to plant innate immunity through a flagellin-dependent signalling pathway". The Plant Journal. 71 (6) 976–89. doi:10.1111/j.1365-313x.2012.05045.x.
  44. ↑ 44.0 44.1 (2002). "Mapping QTLs associated with drought resistance in sorghum (Sorghum bicolor L. Moench)". Plant Molecular Biology. 48 (5–6) 713–26. doi:10.1023/a:1014894130270.
  45. ↑ (June 2017). "A temperature-responsive gene in sorghum encodes a glycine-rich protein that interacts with calmodulin". Biochimie. 137 (Supplement C) 115–123. doi:10.1016/j.biochi.2017.03.010.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Calmodulin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Calmodulin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=కాల్మోడ్యులిన్&oldid=3997"