సైటోక్రోమ్

From LTRC

సైటోక్రోమ్‌లు (Cytochromes) అనేవి రెడాక్స్-యాక్టివ్ ప్రోటీన్లు. వీటి కేంద్రంలో ఒక ఇనుము (Fe) పరమాణువుతో కూడిన హీమ్ (heme) ఉంటుంది, ఇది కోఫాక్టర్‌గా పనిచేస్తుంది. ఇవి ఎలక్ట్రాన్ రవాణా గొలుసు (electron transport chain) మరియు రెడాక్స్ ఉత్ప్రేరక చర్యలలో (catalysis) పాల్గొంటాయి. వీటిని హీమ్ రకం మరియు దాని బంధన విధానం ఆధారంగా వర్గీకరిస్తారు. ఇంటర్నేషనల్ యూనియన్ ఆఫ్ బయోకెమిస్ట్రీ అండ్ మాలిక్యులర్ బయాలజీ (IUBMB) ద్వారా నాలుగు రకాలను గుర్తించారు: సైటోక్రోమ్ a, సైటోక్రోమ్ b, సైటోక్రోమ్ c మరియు సైటోక్రోమ్ d.[1]

సైటోక్రోమ్ పనితీరు, హీమ్ కేంద్రంలో ఉన్న ఇనుము యొక్క ఫెర్రస్ (Fe(II)) నుండి ఫెర్రిక్ (Fe(III)) ఆక్సీకరణ స్థితికి జరిగే తిరోగమన రెడాక్స్ మార్పుతో ముడిపడి ఉంటుంది.[2] IUBMB ద్వారా నాలుగు సైటోక్రోమ్ తరగతులుగా వర్గీకరించడమే కాకుండా, జీవరసాయన సాహిత్యంలో సైటోక్రోమ్ o[3] మరియు సైటోక్రోమ్ P450 వంటి మరికొన్ని అదనపు వర్గీకరణలు కూడా కనిపిస్తాయి.

చరిత్ర

సైటోక్రోమ్‌లను మొదట 1884లో చార్లెస్ అలెగ్జాండర్ మాక్‌మున్ శ్వాసకోశ వర్ణద్రవ్యాలుగా (myohematin లేదా histohematin) వివరించారు.[4] 1920లలో, కీలిన్ ఈ శ్వాసకోశ వర్ణద్రవ్యాలను తిరిగి కనుగొని, వాటికి "సైటోక్రోమ్‌లు" లేదా "కణ వర్ణద్రవ్యాలు" (cellular pigments) అని పేరు పెట్టారు.[5] ఆయన ఈ హీమ్ ప్రోటీన్‌లను వాటి క్షయకరణ స్థితిలో ఉన్నప్పుడు అత్యల్ప శక్తి శోషణ పట్టీ స్థానం ఆధారంగా సైటోక్రోమ్ a (605 nm), b (≈565 nm), మరియు c (550 nm) అని వర్గీకరించారు. హీమ్‌ల యొక్క అతినీలలోహిత (UV) నుండి దృశ్య వర్ణపట సంకేతాలను ఇప్పటికీ క్షయకరణం చెందిన బిస్-పిరిడిన్-లిగేటెడ్ స్థితి నుండి హీమ్ రకాన్ని గుర్తించడానికి ఉపయోగిస్తారు, దీనినే పిరిడిన్ హీమోక్రోమ్ పద్ధతి అంటారు. ప్రతి తరగతిలో (సైటోక్రోమ్ a, b, లేదా c), ప్రారంభ సైటోక్రోమ్‌లకు వరుసగా సంఖ్యలు ఇవ్వబడ్డాయి, ఉదాహరణకు cyt c, cyt c1, మరియు cyt c2. ఇటీవలి ఉదాహరణలను వాటి క్షయకరణ స్థితి R-బ్యాండ్ గరిష్ట విలువతో సూచిస్తున్నారు, ఉదాహరణకు cyt c559.[6]

నిర్మాణం మరియు పనితీరు

హీమ్ సమూహం అనేది ఇనుము అయాన్ చుట్టూ ఉండే అత్యంత సంయుగ్మిత (conjugated) రింగ్ వ్యవస్థ (ఇది దాని ఎలక్ట్రాన్లు చాలా చురుకుగా కదలడానికి అనుమతిస్తుంది). సైటోక్రోమ్‌లలోని ఇనుము సాధారణంగా ఫెర్రస్ (Fe2+) మరియు ఫెర్రిక్ (Fe3+) స్థితిలో ఉంటుంది, ఉత్ప్రేరక మధ్యంతరాలలో ఫెరోక్సో (Fe4+) స్థితి కూడా కనిపిస్తుంది.[1] అందువల్ల, సైటోక్రోమ్‌లు తమ హీమ్ ఇనుమును క్షయకరణం లేదా ఆక్సీకరణం చేయడం ద్వారా ఎలక్ట్రాన్ బదిలీ చర్యలను మరియు ఉత్ప్రేరక చర్యలను నిర్వహించగలవు. సైటోక్రోమ్‌ల కణ స్థానం వాటి పనితీరుపై ఆధారపడి ఉంటుంది. ఇవి గోళాకార ప్రోటీన్లుగా మరియు పొర ప్రోటీన్లుగా కనిపిస్తాయి.

ఆక్సీకరణ ఫాస్ఫోరైలేషన్ ప్రక్రియలో, ఒక గోళాకార సైటోక్రోమ్ c ప్రోటీన్ పొరతో బంధించబడిన కాంప్లెక్స్ III నుండి కాంప్లెక్స్ IVకి ఎలక్ట్రాన్ బదిలీలో పాల్గొంటుంది. కాంప్లెక్స్ III స్వయంగా అనేక సబ్ యూనిట్లతో కూడి ఉంటుంది, అందులో ఒకటి b-రకం సైటోక్రోమ్ కాగా మరొకటి c-రకం సైటోక్రోమ్. ఈ రెండు డొమైన్‌లు కాంప్లెక్స్ లోపల ఎలక్ట్రాన్ బదిలీలో పాల్గొంటాయి. కాంప్లెక్స్ IV లో సైటోక్రోమ్ a/a3-డొమైన్ ఉంటుంది, ఇది ఎలక్ట్రాన్‌లను బదిలీ చేస్తుంది మరియు ఆక్సిజన్ నీరుగా మారే చర్యను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది. ఆక్సిజనిక్ కిరణజన్య సంయోగక్రియ యొక్క కాంతి-ఆధారిత చర్యలలో మొదటి ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్ అయిన ఫోటోసిస్టమ్ II, ఒక సైటోక్రోమ్ b సబ్ యూనిట్‌ను కలిగి ఉంటుంది. మానవులలో ఎలక్ట్రాన్ రవాణా గొలుసు వెలుపల కూడా సైటోక్రోమ్‌లు అనేక విధులను కలిగి ఉంటాయి. ఉదాహరణకు, CYB5A అనేది ఒక సైటోక్రోమ్ b, ఇది 17,20 లయేస్ను ఉత్తేజపరచడం (లైంగిక స్టెరాయిడ్ ఉత్పత్తికి అవసరం) మరియు మెథెమోగ్లోబిన్ను క్రియాత్మక హిమోగ్లోబిన్గా మార్చడం వంటి బహుళ పాత్రలను పోషిస్తుంది.[7]

1960ల ప్రారంభంలో, ఇమ్మాన్యుయేల్ మార్గోలియాష్ సైటోక్రోమ్‌ల యొక్క సరళ పరిణామాన్ని సూచించారు,[8] ఇది మాలిక్యులర్ క్లాక్ పరికల్పనకు దారితీసింది. సైటోక్రోమ్‌ల యొక్క స్థిరమైన పరిణామ రేటు, వివిధ జీవులు ఎప్పుడు సాధారణ పూర్వీకుల నుండి విడిపోయాయో నిర్ణయించడానికి ఉపయోగకరమైన సాధనంగా ఉంటుంది.[9]

రకాలు

అనేక రకాల సైటోక్రోమ్‌లు ఉన్నాయి మరియు వాటిని స్పెక్ట్రోస్కోపీ, హీమ్ సమూహం యొక్క ఖచ్చితమైన నిర్మాణం, ఇన్హిబిటర్ సున్నితత్వం మరియు రిడక్షన్ పొటెన్షియల్ ద్వారా వేరు చేయవచ్చు.[10]

నాలుగు రకాల సైటోక్రోమ్‌లను వాటి ప్రోస్తెటిక్ సమూహాల ద్వారా వేరు చేస్తారు:

రకం ప్రోస్తెటిక్ సమూహం
సైటోక్రోమ్ a హీమ్ A
సైటోక్రోమ్ b హీమ్ B
సైటోక్రోమ్ c హీమ్ C (సహసంయోజక బంధంతో కూడిన హీమ్ b)[11]
సైటోక్రోమ్ d హీమ్ D (γ-స్పైరోలాక్టోన్‌తో కూడిన హీమ్ B)[12]

"సైటోక్రోమ్ e" లేదు, కానీ మొక్కల సైటోక్రోమ్ b6f కాంప్లెక్స్లో కనిపించే సైటోక్రోమ్ f ఒక c-రకం సైటోక్రోమ్.[13]

మైటోకాండ్రియా మరియు క్లోరోప్లాస్ట్లలో, ఈ సైటోక్రోమ్‌లు తరచుగా ఎలక్ట్రాన్ రవాణా మరియు సంబంధిత జీవక్రియ మార్గాలలో కలిసి ఉంటాయి:[14]

సైటోక్రోమ్‌లు కలయిక
a మరియు a3 సైటోక్రోమ్ c ఆక్సిడేస్ ("కాంప్లెక్స్ IV"), ఎలక్ట్రాన్‌లు కరిగే సైటోక్రోమ్ c ద్వారా కాంప్లెక్స్‌కు పంపిణీ చేయబడతాయి (అందుకే ఆ పేరు)
b మరియు c1 కోఎంజైమ్ Q - సైటోక్రోమ్ c రిడక్టేస్ ("కాంప్లెక్స్ III")
b6 మరియు f ప్లాస్టోక్వినోల్—ప్లాస్టోసయనిన్ రిడక్టేస్

సైటోక్రోమ్‌ల యొక్క మరొక ప్రత్యేక కుటుంబం సైటోక్రోమ్ P450 కుటుంబం. హీమ్ ఇనుము క్షయకరణం చెందినప్పుడు (సోడియం డిథియోనైట్‌తో) మరియు కార్బన్ మోనాక్సైడ్తో సంక్లిష్టమైనప్పుడు 450 nm వద్ద కాంతి శోషణ ద్వారా ఏర్పడే లక్షణమైన సోరెట్ పీక్ (Soret peak) కారణంగా దీనికి ఆ పేరు వచ్చింది. ఈ ఎంజైమ్‌లు ప్రధానంగా స్టెరాయిడోజెనిసిస్ మరియు విషహరణం (detoxification) ప్రక్రియలలో పాల్గొంటాయి.[15][10]

సూచనలు

  1. ↑ 1.0 1.1 (1992-01-05). Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry (NC-IUB). Nomenclature of electron-transfer proteins. Recommendations 1989.. Journal of Biological Chemistry. 267 (1) 665–677. doi:10.1016/S0021-9258(18)48544-4.
  2. ↑ L., Lehninger, Albert. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry. Worth Publishers. ISBN 978-1572591530.
  3. ↑ (1991-07-15). "The heme groups of cytochrome o from Escherichia coli". Proceedings of the National Academy of Sciences. 88 (14) 6122–6126. doi:10.1073/pnas.88.14.6122.
  4. ↑ (1886). "Researches on Myohaematin and the Histohaematins". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. 177 267–298. doi:10.1098/rstl.1886.0007.
  5. ↑ Keilin, D.. (1925-08-01). "On cytochrome, a respiratory pigment, common to animals, yeast, and higher plants". Proc. R. Soc. Lond. B. 98 (690) 312–339. doi:10.1098/rspb.1925.0039.
  6. ↑ (February 2004). "Heme protein assemblies". Chem Rev. 104 (2) 617–49. doi:10.1021/cr0206115.
  7. ↑ (February 2023). "The many roles of cytochrome b5". Pharmacology & Therapeutics. 97 (2) 139–152. doi:10.1016/S0163-7258(02)00327-3.
  8. ↑ Margoliash, E.. (1963). "Primary Structure and Evolution of Cytochrome C". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 50 (4) 672–679. doi:10.1073/pnas.50.4.672.
  9. ↑ Kumar, Sudhir. (2005). "Molecular clocks: four decades of evolution". Nature Reviews. Genetics. 6 (8) 654–662. doi:10.1038/nrg1659.
  10. ↑ 10.0 10.1 Investigation of biological oxidation, oxidative phosphorylation and ATP synthesis. Inhibitor and Uncouplers of oxidative phosphorylation..
  11. ↑ Cytochrome+c+Group.
  12. ↑ (1996). "Structure of the heme d of Penicillium vitale and Escherichia coli catalases". The Journal of Biological Chemistry. 271 (15) 8863–8868. doi:10.1074/jbc.271.15.8863.
  13. ↑ Bendall, Derek S.. (2004). "The Unfinished Story of Cytochrome f". Photosynthesis Research. 80 (1–3) 265–276. doi:10.1023/b:pres.0000030454.23940.f9.
  14. ↑ Doidge, Norman. (2015). "The brain's way of healing : remarkable discoveries and recoveries from the frontiers of neuroplasticity". 173. Penguin Group. ISBN 978-0-698-19143-3.
  15. ↑ (2014). "Genetic Steroid Disorders". 145–164. Elsevier. ISBN 9780124160064. doi:10.1016/b978-0-12-416006-4.00011-9.

బయటి లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Cytochrome” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Cytochrome ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=సైటోక్రోమ్&oldid=4537"