గ్లైసిన్

From LTRC
పేర్లు
IUPAC పేరు గ్లైసిన్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు అమినోఎసిటిక్ ఆమ్లం
ఇతర పేర్లు 2-అమినోఇథనోయిక్ ఆమ్లం గ్లైకోకోల్ గ్లైసిక్ ఆమ్లం డైకార్బామిక్ ఆమ్లం
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య 56-40-6 Y
6000-43-7 (HCl salt) Y
సంక్షిప్త నామాలు Gly, G
ChEBI CHEBI:15428 Y
ChEMBL ChEMBL773 Y
ChemSpider 730 Y
20944
DrugBank DB00145 Y
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.000.248
EC సంఖ్య 200-272-2
227-841-8
E సంఖ్య E640 (రుచిని పెంచేది)
IUPHAR/BPS 727
KEGG D00011 Y
PubChem CID 750
22316
UNII TE7660XO1C Y
225ZLC74HX Y
CompTox డాష్‌బోర్డ్ ( EPA ) DTXSID9020667
InChI InChI=1S/C2H5NH2/c3-1-2(4)5/h1,3H2,(H,4,5) Y
Key: DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYSA-N Y
InChI=1S/C2H5NO2/c3-1-2(4)5/h1,3H2,(H,4,5)
Key: DHMQDGOQFOQNFH-UHFFFAOYAW
SMILES C(C(=O)O)N
Zwitterion
: C(C(=O)[O-])[NH3+]
C(C(=O)O)N.Cl
ధర్మాలు
రసాయన సంకేతం C2H5NO2
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 75.067 g·mol−1
రూపం తెల్లని ఘనపదార్థం
సాంద్రత 1.1607 g/cm3
ద్రవీభవన స్థానం 233 °C (451 °F; 506 K) (వియోగం చెందుతుంది)
నీటిలో ద్రావణీయత 249.9 g/L (25 °C)
ద్రావణీయత పిరిడిన్‌లో కరుగుతుంది
ఇథనాల్‌లో స్వల్పంగా కరుగుతుంది
ఈథర్‌లో కరగదు
ఆమ్లత్వం (p K a) 2.34 (కార్బాక్సిల్), 9.6 (అమినో)
అయస్కాంత గ్రాహ్యత (χ) −40.3·10−6 cm3/mol
ఫార్మకాలజీ
ATC కోడ్ B05CX03 (WHO)
ప్రమాదాలు
ప్రాణాంతక మోతాదు లేదా గాఢత (LD, LC):
LD50 ( మధ్యస్థ మోతాదు ) 2600 mg/kg (ఎలుక, నోటి ద్వారా)
అనుబంధ సమాచార పేజీ
గ్లైసిన్ (డేటా పేజీ)
ప్రత్యేకంగా పేర్కొన్నవి తప్ప, డేటా పదార్థాల యొక్క సాధారణ స్థితికి ఇవ్వబడింది standard state (at 25 °C [77 °F], 100 kPa). Y verify ( what is YN ?) Infobox references
గ్లైసిన్ బాల్ అండ్ స్టిక్ మోడల్ స్పిన్నింగ్

గ్లైసిన్ (చిహ్నం Gly లేదా G;[1] IPA: /ˈɡlaɪsiːn/[2]) అనేది C2H5NO2 ఫార్ములా కలిగిన ఒక కర్బన సమ్మేళనం. ఇది అత్యంత సరళమైన స్థిరమైన అమైనో ఆమ్లం, ఇది తన సైడ్ చైన్ (పార్శ్వ గొలుసు) లో ఒకే ఒక హైడ్రోజన్ పరమాణువును కలిగి ఉండటం ద్వారా ప్రత్యేకతను సంతరించుకుంది. 20 ప్రోటీనోజెనిక్ అమైనో ఆమ్లాలలో ఒకటిగా, గ్లైసిన్ అన్ని జీవులలోని ప్రోటీన్లకు ప్రాథమిక నిర్మాణ యూనిట్ మరియు GGతో ప్రారంభమయ్యే అన్ని కోడాన్ల (GGU, GGC, GGA, మరియు GGG) ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది.[3][4] దీని కనిష్ట సైడ్ చైన్ కారణంగా, ఇది చిరల్ కాని ఏకైక సాధారణ అమైనో ఆమ్లం, అంటే ఇది తన ప్రతిబింబంతో ఏకీభవించగలదు.[5][6]

శరీరంలో, గ్లైసిన్ అనేక కీలక పాత్రలను పోషిస్తుంది. దీని చిన్న మరియు సౌకర్యవంతమైన నిర్మాణం కొన్ని ప్రోటీన్ నిర్మాణాల ఏర్పాటుకు చాలా ముఖ్యమైనది, ముఖ్యంగా కొల్లాజెన్లో, ఇక్కడ గ్లైసిన్ అమైనో ఆమ్ల కంటెంట్‌లో సుమారు 35% ఉంటుంది మరియు కొల్లాజెన్ ట్రిపుల్ హెలిక్స్ యొక్క గట్టి చుట్టడానికి వీలు కల్పిస్తుంది.[3][7] గ్లైసిన్ సెకండరీ ప్రోటీన్ స్ట్రక్చర్లో ఆల్ఫా హెలిక్స్ల ఏర్పాటుకు ఆటంకం కలిగిస్తుంది, దానికి బదులుగా రాండమ్ కాయిల్లను ప్రోత్సహిస్తుంది.[8] దాని నిర్మాణ పాత్రకు మించి, గ్లైసిన్ కేంద్ర నాడీ వ్యవస్థలో ఒక నిరోధక న్యూరోట్రాన్స్‌మిటర్‌గా పనిచేస్తుంది,[9] ముఖ్యంగా వెన్నుపాము మరియు బ్రెయిన్‌స్టెమ్లో, ఇక్కడ ఇది మోటార్ మరియు సెన్సరీ సంకేతాలను నియంత్రించడంలో సహాయపడుతుంది. గ్లైసిన్ సిగ్నలింగ్‌లో అంతరాయం తీవ్రమైన నరాల సంబంధిత వ్యాధులు మరియు మోటార్ డిస్‌ఫంక్షన్కు దారితీస్తుంది;[10] ఉదాహరణకు, టెటానస్ టాక్సిన్ గ్లైసిన్ విడుదలను నిరోధించడం ద్వారా స్పాస్టిక్ పక్షవాతాన్ని కలిగిస్తుంది.[11] ఇది రక్తంలోని హీమ్ను ఏర్పరిచే పోర్ఫిరిన్లు మరియు DNA మరియు RNAలను నిర్మించడానికి ఉపయోగించే ప్యూరిన్లు వంటి ఇతర ముఖ్యమైన జీవఅణువుల సంశ్లేషణకు కీలకమైన పూర్వగామిగా కూడా పనిచేస్తుంది.[3]

గ్లైసిన్ అనేది తెల్లని, తీపి రుచి గల స్ఫటికాకార ఘనపదార్థం, దీని పేరు గ్రీకు పదం గ్లైకిస్ (γλυκύς) లేదా "తీపి" నుండి వచ్చింది.[12][2] శరీరం దీనిని సంశ్లేషణ చేయగలిగినప్పటికీ, ఇది ఆహారం నుండి కూడా లభిస్తుంది మరియు ఆహార సంకలితం, పోషకాహార అనుబంధం మరియు గ్లైఫోసేట్ వంటి హెర్బిసైడ్ల తయారీలో మధ్యంతరంగా ఉపయోగించడానికి రసాయన సంశ్లేషణ ద్వారా పారిశ్రామికంగా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది.[13] గ్లైసిన్ దాని కనిష్ట సైడ్ చైన్ కారణంగా హైడ్రోఫోబిక్ పరిసరాలలో సరిపోతుంది.[14]

చరిత్ర మరియు వ్యుత్పత్తి

గ్లైసిన్ 1820లో ఫ్రెంచ్ రసాయన శాస్త్రవేత్త హెన్రీ బ్రాకోనోట్ ద్వారా కనుగొనబడింది, అతను జిలాటిన్ను సల్ఫ్యూరిక్ యాసిడ్తో మరిగించి జలవిశ్లేషణ చేసినప్పుడు దీనిని కనుగొన్నాడు.[15] అతను దీనిని మొదట "షుగర్ ఆఫ్ జిలాటిన్" అని పిలిచాడు,[16][17] కానీ ఫ్రెంచ్ రసాయన శాస్త్రవేత్త జీన్-బాప్టిస్ట్ బౌసింగాల్ట్ 1838లో ఇది నైట్రోజన్‌ను కలిగి ఉందని చూపించాడు.[18] 1847లో అమెరికన్ శాస్త్రవేత్త ఎబెన్ నార్టన్ హార్స్‌ఫోర్డ్, అప్పుడు జర్మన్ రసాయన శాస్త్రవేత్త జస్టస్ వాన్ లీబిగ్ విద్యార్థి, "గ్లైకోకోల్" అనే పేరును ప్రతిపాదించాడు;[19][20] అయితే, స్వీడిష్ రసాయన శాస్త్రవేత్త బెర్జెలియస్ ఒక సంవత్సరం తర్వాత ప్రస్తుత సరళమైన పేరును సూచించారు.[21][22] ఈ పేరు గ్రీకు పదం γλυκύς "తీపి రుచి" నుండి వచ్చింది[23] (ఇది గ్లైకో- మరియు గ్లూకో- వంటి ఉపసర్గలకు కూడా సంబంధించింది, ఉదాహరణకు గ్లైకోప్రోటీన్ మరియు గ్లూకోజ్). 1858లో, ఫ్రెంచ్ రసాయన శాస్త్రవేత్త అగస్టే కాహర్స్ గ్లైసిన్ అనేది ఎసిటిక్ యాసిడ్ యొక్క అమైన్ అని నిర్ధారించారు.[24]

ఉత్పత్తి

గ్లైసిన్‌ను జలవిశ్లేషణ చేసిన ప్రోటీన్ల నుండి వేరు చేయగలిగినప్పటికీ, పారిశ్రామిక ఉత్పత్తి కోసం ఈ మార్గం ఉపయోగించబడదు, ఎందుకంటే దీనిని రసాయన సంశ్లేషణ ద్వారా మరింత సౌకర్యవంతంగా తయారు చేయవచ్చు.[25] రెండు ప్రధాన ప్రక్రియలు క్లోరోఎసిటిక్ యాసిడ్ను అమ్మోనియాతో అమినేషన్ చేయడం, దీని ద్వారా గ్లైసిన్ మరియు హైడ్రోక్లోరిక్ యాసిడ్ లభిస్తాయి, మరియు స్ట్రెకర్ అమైనో ఆమ్ల సంశ్లేషణ,[26] ఇది యునైటెడ్ స్టేట్స్ మరియు జపాన్‌లో ప్రధాన సంశ్లేషణ పద్ధతి.[27] ప్రతి సంవత్సరం సుమారు 15 వేల టన్నుల గ్లైసిన్ ఈ విధంగా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది.[28]

EDTA సంశ్లేషణలో అమ్మోనియా సహ-ఉత్పత్తి ప్రతిచర్యల నుండి ఉత్పన్నమయ్యే మలినంగా గ్లైసిన్ కూడా సహ-ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది.

నిర్మాణం

జల ద్రావణాలలో, గ్లైసిన్ ప్రధానంగా జ్వీటరియాన్ (H3N+CH2COO-)గా ఉంటుంది, ఇది ధన మరియు రుణ ఆవేశం రెండింటినీ కలిగిన ధ్రువ అణువు.[29] జ్వీటరియాన్ రూపం ద్రావణి నీటి అణువులతో హైడ్రోజన్ బంధం ద్వారా స్థిరీకరించబడుతుంది.[30] గ్లైసిన్ కోసం న్యూట్రాన్ డిఫ్రాక్షన్ డేటా విశ్లేషణ ఇది ఘన స్థితిలో జ్వీటరియోనిక్ రూపంలో ఉందని చూపింది మరియు హైడ్రోజన్ బంధాల ఉనికిని ధృవీకరించింది.[31] సాధారణ కార్బాక్సిలిక్ యాసిడ్-టు-అమైన్ బదిలీకి భిన్నమైన కొన్ని సందర్భాల్లో వాయు దశలో కూడా జ్వీటరియాన్లు ఉండవచ్చని చూపించడానికి సైద్ధాంతిక లెక్కలు ఉపయోగించబడ్డాయి.[32]

రసాయన చర్యలు

దీని ఆమ్ల-క్షార లక్షణాలు చాలా ముఖ్యమైనవి. జల ద్రావణంలో, గ్లైసిన్ యాంఫోటెరిక్: pH = 2.4 కంటే తక్కువ వద్ద, ఇది గ్లైసినియం అని పిలువబడే అమ్మోనియం కాటయాన్‌గా మారుతుంది. pH 9.6 కంటే ఎక్కువ వద్ద, ఇది గ్లైసినేట్‌గా మారుతుంది.

ద్వి-క్రియాత్మక అణువుగా, గ్లైసిన్ అనేక కారకాలతో చర్య జరుపుతుంది. వీటిని N-కేంద్రీకృత మరియు కార్బాక్సిలేట్-కేంద్ర ప్రతిచర్యలుగా వర్గీకరించవచ్చు.

గ్లైసిన్ అనేక లోహ అయాన్లకు బైడెంటేట్ లిగాండ్గా పనిచేస్తుంది, అమైనో ఆమ్ల కాంప్లెక్స్లను ఏర్పరుస్తుంది.[33] ప్రతినిధి కాంప్లెక్స్‌లలో ఐరన్ గ్లైసినేట్, కాపర్ గ్లైసినేట్ మరియు జింక్ గ్లైసినేట్ ఉన్నాయి.

యాసిడ్ క్లోరైడ్‌లతో, గ్లైసిన్ హిప్పూరిక్ యాసిడ్[34] మరియు ఎసిటైల్ గ్లైసిన్[35] వంటి అమిడోకార్బాక్సిలిక్ యాసిడ్‌గా మారుతుంది. నైట్రస్ యాసిడ్తో, గ్లైకోలిక్ యాసిడ్ (వాన్ స్లైక్ నిర్ధారణ) లభిస్తుంది. మిథైల్ అయోడైడ్తో, అమైన్ క్వాటర్నైజ్డ్ అయ్యి ట్రైమిథైల్ గ్లైసిన్ అనే సహజ ఉత్పత్తిని ఇస్తుంది:

H3N+CH2COO- + 3 CH3I → (CH3)3N+CH2COO- + 3 HI

గ్లైసిన్ తనంతట తానుగా ఘనీభవించి పెప్టైడ్‌లను ఇస్తుంది, ఇది గ్లైసైల్ గ్లైసిన్ ఏర్పడటంతో ప్రారంభమవుతుంది:[36]

2 H3N+CH2COO- → H3N+CH2CONHCH2COO- + H2O

గ్లైసిన్ లేదా గ్లైసైల్ గ్లైసిన్ యొక్క పైరోలిసిస్ 2,5-డైకెటోపైపెరజైన్, చక్రీయ డైమైడ్‌ను ఇస్తుంది.[37]

గ్లైసిన్ ఆల్కహాల్లతో ఈస్టర్లను ఏర్పరుస్తుంది. ఇవి తరచుగా గ్లైసిన్ మిథైల్ ఈస్టర్ హైడ్రోక్లోరైడ్ వంటి వాటి హైడ్రోక్లోరైడ్‌లుగా వేరుచేయబడతాయి. లేకపోతే, ఉచిత ఈస్టర్ డైకెటోపైపెరజైన్గా మారే అవకాశం ఉంది.

జీవక్రియ

బయోసింథసిస్

గ్లైసిన్ మానవ ఆహారానికి ఖచ్చితంగా అవసరం లేదు, ఎందుకంటే ఇది శరీరంలో బయోసింథసైజ్ చేయబడుతుంది. అయితే, ఇది సెమీ-ఎసెన్షియల్‌గా పరిగణించబడుతుంది, ఎందుకంటే బయోసింథసైజ్ చేయగల మొత్తం అన్ని జీవక్రియ అవసరాలకు సరిపోదు.[38]

దీనిని సెరిన్ అమైనో ఆమ్లం నుండి సంశ్లేషణ చేయవచ్చు, ఇది 3-ఫాస్ఫోగ్లిజరేట్ నుండి ఉద్భవించింది. చాలా జీవులలో, సెరిన్ హైడ్రాక్సీమిథైల్ ట్రాన్స్‌ఫరేజ్ ఎంజైమ్ ఈ పరివర్తనను కోఫాక్టర్ పిరిడాక్సల్ ఫాస్ఫేట్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది:

సెరిన్ + టెట్రాహైడ్రోఫోలేట్ → గ్లైసిన్ + N5,N10-మిథైలీన్ టెట్రాహైడ్రోఫోలేట్ + H2O

E. coliలో, ఫోలేట్‌ను లక్ష్యంగా చేసుకునే యాంటీబయాటిక్స్ క్రియాశీల టెట్రాహైడ్రోఫోలేట్‌ల సరఫరాను తగ్గిస్తాయి, దీని ఫలితంగా గ్లైసిన్ బయోసింథసిస్ ఆగిపోతుంది.[39]

కశేరుకాల కాలేయంలో, గ్లైసిన్ సంశ్లేషణ గ్లైసిన్ సింథేస్ (దీనిని గ్లైసిన్ క్లీవేజ్ ఎంజైమ్ అని కూడా పిలుస్తారు) ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది. ఈ మార్పిడి సులభంగా రివర్సిబుల్:

CO2 + NH + N5,N10-మిథైలీన్ టెట్రాహైడ్రోఫోలేట్ + NADH + H+ ⇌ గ్లైసిన్ + టెట్రాహైడ్రోఫోలేట్ + NAD+

సెరిన్ నుండి సంశ్లేషణ చేయడమే కాకుండా, గ్లైసిన్ కాలేయం మరియు మూత్రపిండాల అంతర్-అవయవ జీవక్రియ ద్వారా థ్రియోనిన్, కోలిన్ లేదా హైడ్రాక్సీప్రోలిన్ నుండి కూడా ఉద్భవించవచ్చు.[40]

క్షీణత

గ్లైసిన్ మూడు మార్గాల ద్వారా క్షీణిస్తుంది. జంతువులు మరియు మొక్కలలో ప్రధాన మార్గం పైన పేర్కొన్న గ్లైసిన్ సింథేస్ మార్గానికి విలోమం. ఈ సందర్భంలో, పాల్గొన్న ఎంజైమ్ వ్యవస్థను సాధారణంగా గ్లైసిన్ క్లీవేజ్ సిస్టమ్ అని పిలుస్తారు:

గ్లైసిన్ + టెట్రాహైడ్రోఫోలేట్ + NAD+ ⇌ CO2 + NH + N5,N10-మిథైలీన్ టెట్రాహైడ్రోఫోలేట్ + NADH + H+

రెండవ మార్గంలో, గ్లైసిన్ రెండు దశల్లో క్షీణిస్తుంది. మొదటి దశ సెరిన్ హైడ్రాక్సీమిథైల్ ట్రాన్స్‌ఫరేజ్‌తో సెరిన్ నుండి గ్లైసిన్ బయోసింథసిస్‌కు విలోమం. సెరిన్ అప్పుడు సెరిన్ డీహైడ్రేటేజ్ ద్వారా పైరువేట్గా మార్చబడుతుంది.

దాని క్షీణత యొక్క మూడవ మార్గంలో, గ్లైసిన్ D-అమైనో ఆమ్ల ఆక్సిడేజ్ ద్వారా గ్లైఆక్సిలేట్గా మార్చబడుతుంది. గ్లైఆక్సిలేట్ అప్పుడు కాలేయ లాక్టేట్ డీహైడ్రోజినేజ్ ద్వారా NAD+-ఆధారిత ప్రతిచర్యలో ఆక్సలేట్గా ఆక్సీకరణం చెందుతుంది.

గ్లైసిన్ యొక్క హాఫ్-లైఫ్ మరియు శరీరం నుండి దాని తొలగింపు మోతాదు ఆధారంగా గణనీయంగా మారుతుంది.[41] ఒక అధ్యయనంలో, హాఫ్-లైఫ్ 0.5 మరియు 4.0 గంటల మధ్య మారుతూ ఉంటుంది.[41]

శారీరక పనితీరు

గ్లైసిన్ యొక్క ప్రధాన పని ఇది ప్రోటీన్లకు పూర్వగామిగా పనిచేస్తుంది. చాలా ప్రోటీన్లు గ్లైసిన్‌ను తక్కువ పరిమాణంలో మాత్రమే కలిగి ఉంటాయి, దీనికి ముఖ్యమైన మినహాయింపు కొల్లాజెన్, ఇది హైడ్రాక్సీప్రోలిన్తో కలిసి కొల్లాజెన్ యొక్క హెలిక్స్ నిర్మాణాన్ని ఏర్పరచడంలో దాని క్రమానుగత పాత్ర కారణంగా సుమారు 35% గ్లైసిన్‌ను కలిగి ఉంటుంది.[42] జన్యు కోడ్లో, గ్లైసిన్ GGతో ప్రారంభమయ్యే అన్ని కోడాన్ల ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది, అవి GGU, GGC, GGA మరియు GGG.[4]

బయోసింథటిక్ ఇంటర్మీడియట్‌గా

అధిక యూకారియోట్లలో, పోర్ఫిరిన్లుకు కీలకమైన పూర్వగామి అయిన δ-అమినోలెవులినిక్ యాసిడ్, ALA సింథేస్ ఎంజైమ్ ద్వారా గ్లైసిన్ మరియు సక్సినిల్-CoA నుండి బయోసింథసైజ్ చేయబడుతుంది. గ్లైసిన్ అన్ని ప్యూరిన్లు యొక్క కేంద్ర C2N సబ్ యూనిట్‌ను అందిస్తుంది.

న్యూరోట్రాన్స్‌మిటర్‌గా

గ్లైసిన్ కేంద్ర నాడీ వ్యవస్థలో నిరోధక మరియు ఉత్తేజిత పాత్రలను కలిగిన ఒక న్యూరోట్రాన్స్‌మిటర్. ప్రత్యేకంగా, ఇది నిరోధక గ్లైసిన్ రిసెప్టర్ వద్ద అగోనిస్ట్‌గా మరియు ఉత్తేజిత NMDA రిసెప్టర్ వద్ద గ్లుటామేట్తో పాటు కో-అగోనిస్ట్గా పనిచేస్తుంది.

గ్లైసిన్ రిసెప్టర్ CNS అంతటా వ్యక్తమవుతుంది, కానీ ముఖ్యంగా వెన్నుపాము, బ్రెయిన్‌స్టెమ్ మరియు రెటినాలో ఉంటుంది. గ్లైసిన్ రిసెప్టర్లు సక్రియం అయినప్పుడు, క్లోరైడ్ రిసెప్టర్ ద్వారా న్యూరాన్‌లోకి ప్రవేశిస్తుంది, ఇది నిరోధక పోస్ట్‌సినాప్టిక్ పొటెన్షియల్ (IPSP)ని కలిగిస్తుంది. స్ట్రిక్నిన్ అయోనోట్రోపిక్ గ్లైసిన్ రిసెప్టర్ల వద్ద బలమైన విరోధి, అయితే బిక్యుకుల్లిన్ బలహీనమైనది. నిరోధక గ్లైసినెర్జిక్ సినప్సెస్ నుండి గ్లైసిన్‌ను తొలగించడం ప్రధానంగా గ్లైసిన్ ట్రాన్స్‌పోర్టర్ 2 ద్వారా జరుగుతుందని భావించబడుతుంది.[43] ఈ గ్లైసిన్ ట్రాన్స్‌పోర్టర్ ప్రోటీన్ ప్రధానంగా న్యూరాన్లలో వ్యక్తమవుతుంది మరియు హైండ్‌బ్రెయిన్ మరియు వెన్నుపాములో కనిపిస్తుంది.

గ్లైసిన్ ఉత్తేజిత NMDA రిసెప్టర్ల వద్ద గ్లుటామేట్తో పాటు అవసరమైన కో-అగోనిస్ట్. అంటే, గ్లైసిన్ మరియు గ్లుటామేట్ రెండూ ఉన్నప్పుడు మాత్రమే ఈ రిసెప్టర్లు తమ అయాన్ ఛానళ్లను తెరిచి కాటయాన్‌లను కణంలోకి అనుమతిస్తాయి, అయితే న్యూరాన్ ఇప్పటికే కొంతవరకు డీపోలరైజ్ చేయబడి ఉండాలి. NMDA రిసెప్టర్-సంబంధిత సినప్సెస్ నుండి గ్లైసిన్‌ను తొలగించడం గ్లైసిన్ ట్రాన్స్‌పోర్టర్ 1 ద్వారా సులభతరం చేయబడుతుంది, ఇది మెదడులోని NMDA రిసెప్టర్లతో సహ-స్థానీకరణ చెందుతుందని భావించబడుతుంది.[44][45] ఈ గ్లైసిన్ ట్రాన్స్‌పోర్టర్ ప్రోటీన్ ప్రధానంగా గ్లియల్ కణాలలో వ్యక్తమవుతుంది మరియు మెదడు మరియు వెన్నుపాము అంతటా కనిపిస్తుంది.

ఎలుకలలో గ్లైసిన్ యొక్క 7930 mg/kg (నోటి ద్వారా),[46][47] అధిక సాంద్రతలు NMDA గ్రాహకాల ఉత్తేజితం ద్వారా తీవ్రమైన హైపర్‌ఎక్సైటబిలిటీ (అతిగా ఉత్తేజితం కావడం) మరియు న్యూరోటాక్సిసిటీని కలిగిస్తాయని తెలిసింది.[48]

గ్లైసిన్‌ను విడుదల చేసే నాడీ కణాలలో రెటినాలోని అమాక్రైన్ కణాల ఉప సమూహాలు మరియు వెన్నుపాములోని రెన్‌షా కణాలు ఉన్నాయి; ఇవి రెండూ నిరోధక ఇంటర్‌న్యూరాన్‌లుగా పనిచేస్తాయి.

టాక్సిన్ కాంజుగేషన్ ఏజెంట్‌గా

గ్లైసిన్ కాంజుగేషన్ మార్గంపై పూర్తిగా పరిశోధన జరగలేదు.[49] గ్లైసిన్ అనేక అంతర్జాత మరియు జెనోబయోటిక్ సేంద్రీయ ఆమ్లాలకు కాలేయ నిర్విషీకరణ కారకంగా పనిచేస్తుందని భావిస్తారు.[50] పిత్త ఆమ్లాలు సాధారణంగా నీటిలో వాటి ద్రావణీయతను పెంచడానికి గ్లైసిన్‌తో కాంజుగేట్ చేయబడతాయి.[51]

మానవ శరీరం సోడియం బెంజోయేట్ను గ్లైసిన్‌తో కలిపి హిప్పూరిక్ ఆమ్లంగా మార్చడం ద్వారా వేగంగా తొలగిస్తుంది, ఇది తర్వాత విసర్జించబడుతుంది.[52] దీనికి సంబంధించిన జీవక్రియ మార్గం బెంజోయేట్‌ను బ్యూటిరేట్-CoA లైగేస్ ద్వారా మధ్యంతర ఉత్పత్తి అయిన బెంజోయిల్-CoAగా మార్చడంతో ప్రారంభమవుతుంది,[53] ఇది తర్వాత గ్లైసిన్ N-ఎసైల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్ ద్వారా హిప్పూరిక్ ఆమ్లంగా జీవక్రియ చేయబడుతుంది.[54]

ఉపయోగాలు

అమెరికాలో, గ్లైసిన్ సాధారణంగా రెండు గ్రేడ్‌లలో అమ్ముడవుతుంది: యునైటెడ్ స్టేట్స్ ఫార్మాకోపియా ("USP"), మరియు టెక్నికల్ గ్రేడ్. అమెరికా గ్లైసిన్ మార్కెట్‌లో USP గ్రేడ్ అమ్మకాలు సుమారు 80 నుండి 85 శాతం వరకు ఉంటాయి. USP ప్రమాణం కంటే ఎక్కువ స్వచ్ఛత అవసరమైతే, ఉదాహరణకు ఇంట్రావీనస్ ఇంజెక్షన్ల కోసం, మరింత ఖరీదైన ఫార్మాస్యూటికల్ గ్రేడ్ గ్లైసిన్‌ను ఉపయోగించవచ్చు. టెక్నికల్ గ్రేడ్ గ్లైసిన్, ఇది USP గ్రేడ్ ప్రమాణాలకు అనుగుణంగా ఉండవచ్చు లేదా ఉండకపోవచ్చు, పారిశ్రామిక అనువర్తనాల్లో, ఉదాహరణకు, మెటల్ కాంప్లెక్సింగ్ మరియు ఫినిషింగ్‌లో ఏజెంట్‌గా ఉపయోగించడానికి తక్కువ ధరకు విక్రయించబడుతుంది.[55]

జంతు మరియు మానవ ఆహారాలు

సిస్-Cu(గ్లైసినేట్)2(H2O) నిర్మాణం[56]

గ్లైసిన్ ఇన్ఫ్యూషన్లలో తప్ప, దాని పోషక విలువ కోసం ఆహారాలలో విస్తృతంగా ఉపయోగించబడదు. బదులుగా, ఆహార రసాయన శాస్త్రంలో గ్లైసిన్ పాత్ర ఫ్లేవరెంట్‌గా ఉంటుంది. ఇది స్వల్పంగా తీపిగా ఉంటుంది మరియు శాకరిన్ యొక్క చేదు రుచిని తగ్గిస్తుంది. ఇది లోహ అయాన్లతో సంక్లిష్టతను ఏర్పరచడం వల్ల సంరక్షణకారి లక్షణాలను కూడా కలిగి ఉంటుంది. మెటల్ గ్లైసినేట్ కాంప్లెక్స్‌లు, ఉదాహరణకు కాపర్(II) గ్లైసినేట్, జంతువుల మేతకు సప్లిమెంట్లుగా ఉపయోగించబడతాయి.[28]

1971, అమెరికా ఆహార మరియు ఔషధ పరిపాలన (FDA) "గ్లైసిన్ మరియు దాని లవణాలను మానవ ఆహారంలో ఉపయోగించడానికి సాధారణంగా సురక్షితమైనవిగా గుర్తించబడినవిగా పరిగణించదు",[57] మరియు కొన్ని షరతులతో మాత్రమే ఆహారంలో గ్లైసిన్ వినియోగాన్ని అనుమతిస్తుంది.[58]

గ్లైసిన్ జీవిత కాలాన్ని పొడిగించే సామర్థ్యం కోసం పరిశోధించబడింది.[59][60] ఈ ప్రభావానికి ప్రతిపాదిత యంత్రాంగాలు శరీరం నుండి మెథియోనిన్ను తొలగించడం మరియు ఆటోఫాగిని ఉత్తేజపరచడం.[59]

రసాయన ఫీడ్‌స్టాక్

గ్లైసిన్ వివిధ రసాయన ఉత్పత్తుల సంశ్లేషణలో ఒక మధ్యంతర పదార్థం. ఇది హెర్బిసైడ్లైన గ్లైఫోసేట్,[61] ఇప్రోడియోన్, గ్లైఫోసిన్, ఇమిప్రోత్రిన్, మరియు ఎగ్లినజైన్ తయారీలో ఉపయోగించబడుతుంది. ఇది యాంటీబయాటిక్లైన థియామ్ఫెనికాల్ వంటి వాటికి మధ్యంతర పదార్థంగా ఉపయోగించబడుతుంది.[28][62]

ప్రయోగశాల పరిశోధన

గ్లైసిన్ ప్రోటీన్ విశ్లేషణ యొక్క SDS-PAGE పద్ధతిలో ఉపయోగించే కొన్ని ద్రావణాలలో ఒక ముఖ్యమైన భాగం. ఇది బఫరింగ్ ఏజెంట్‌గా పనిచేస్తూ, ఎలక్ట్రోఫోరేసిస్ సమయంలో pHని స్థిరంగా ఉంచుతుంది మరియు నమూనా దెబ్బతినకుండా నిరోధిస్తుంది. వెస్ట్రన్ బ్లాట్ పొరల నుండి ప్రోటీన్-లేబులింగ్ యాంటీబాడీలను తొలగించడానికి కూడా గ్లైసిన్ ఉపయోగించబడుతుంది, తద్వారా SDS-PAGE జెల్ నుండి ఆసక్తి ఉన్న అనేక ప్రోటీన్లను పరిశీలించవచ్చు. ఇది ఒకే నమూనా నుండి ఎక్కువ డేటాను సేకరించడానికి, డేటా విశ్వసనీయతను పెంచడానికి, నమూనా ప్రాసెసింగ్‌ను తగ్గించడానికి మరియు అవసరమైన నమూనాల సంఖ్యను తగ్గించడానికి అనుమతిస్తుంది.[63] ఈ ప్రక్రియను స్ట్రిప్పింగ్ అని పిలుస్తారు.[64]

అంతరిక్షంలో ఉనికి

భూమి వెలుపల గ్లైసిన్ ఉనికి 2009లో నిర్ధారించబడింది, ఇది 2004లో NASA అంతరిక్ష నౌక స్టార్‌డస్ట్ ద్వారా తోకచుక్క వైల్డ్ 2 నుండి సేకరించి భూమికి తిరిగి తెచ్చిన నమూనాల విశ్లేషణ ఆధారంగా జరిగింది. గ్లైసిన్ అంతకుముందు 1970లో ముర్చిసన్ ఉల్కలో గుర్తించబడింది.[65] అంతరిక్షంలో గ్లైసిన్ కనుగొనడం అనేది సూడో-పాన్‌స్పేమియా అనే పరికల్పనను బలపరిచింది, ఇది జీవానికి అవసరమైన "నిర్మాణ ఇటుకలు" విశ్వమంతటా విస్తరించి ఉన్నాయని పేర్కొంటుంది. 2016లో, రోసెట్టా అంతరిక్ష నౌక ద్వారా తోకచుక్క 67P/చురియుమోవ్–గెరాసిమెంకోలో గ్లైసిన్‌ను గుర్తించినట్లు ప్రకటించబడింది.[66][67]

సౌర కుటుంబం వెలుపల నక్షత్రాంతర మాధ్యమంలో గ్లైసిన్ గుర్తింపుపై చర్చ జరుగుతోంది.[68]

పరిణామం

గ్లైసిన్ ప్రారంభ జన్యు సంకేతాల ద్వారా నిర్వచించబడిందని ప్రతిపాదించబడింది.[69][70][71][72] ఉదాహరణకు, ప్రారంభ జన్యు సంకేతం యొక్క ప్రోటో-పెప్టైడ్‌లను పోలి ఉండే ప్రోటీన్లలో తక్కువ సంక్లిష్టత కలిగిన ప్రాంతాలు, గ్లైసిన్‌తో అధికంగా సమృద్ధిగా ఉంటాయి.[72]

ఆహారాలలో ఉనికి

గ్లైసిన్ యొక్క ఆహార వనరులు[73]
ఆహారం బరువు ప్రకారం శాతం
కంటెంట్
(g/100g)
పొడి తీపి లేని జెలటిన్ పౌడర్ 19
స్నాక్స్, పంది చర్మం 11.04
నువ్వుల పిండి (తక్కువ కొవ్వు) 3.43
పానీయాలు, ప్రోటీన్ పౌడర్ (సోయా-ఆధారిత) 2.37
విత్తనాలు, కుసుమ విత్తనాల పిండి, పాక్షికంగా కొవ్వు తొలగించినవి 2.22
మాంసం, బైసన్, గొడ్డు మాంసం మరియు ఇతరాలు (వివిధ భాగాలు) 1.5–2.0
జెలటిన్ డెజర్ట్‌లు 1.96
విత్తనాలు, గుమ్మడికాయ మరియు స్క్వాష్ విత్తనాల గింజలు 1.82
టర్కీ, అన్ని రకాలు, వెనుక భాగం, మాంసం మరియు చర్మం 1.79
చికెన్, బ్రాయిలర్లు లేదా ఫ్రైయర్లు, మాంసం మరియు చర్మం 1.74
పంది మాంసం, గ్రౌండ్, 96% లీన్ / 4% కొవ్వు, వండినవి, ముక్కలు 1.71
బేకన్ మరియు బీఫ్ స్టిక్స్ 1.64
వేరుశెనగలు 1.63
క్రస్టేసియన్లు, స్పైనీ లాబ్‌స్టర్ 1.59
సుగంధ ద్రవ్యాలు, ఆవాలు, పొడి 1.59
సలామీ 1.55
గింజలు, బటర్‌నట్స్, ఎండినవి 1.51
చేపలు, సాల్మన్, పింక్, క్యాన్డ్, నీరు తీసివేసినవి 1.42
బాదం 1.42
చేపలు, మాకేరెల్ 0.93
తక్షణమే తినదగిన తృణధాన్యాలు, గ్రానోలా, ఇంట్లో తయారు చేసినవి 0.81
లీక్స్, (బల్బ్ మరియు దిగువ ఆకు భాగం), ఫ్రీజ్-డ్రైడ్ 0.7
చీజ్, పర్మేసన్ (మరియు ఇతరాలు), తురిమినవి 0.56
సోయాబీన్స్, ఆకుపచ్చ, వండినవి, ఉడకబెట్టినవి, నీరు తీసివేసినవి, ఉప్పు లేకుండా 0.51
బ్రెడ్, ప్రోటీన్ (గ్లూటెన్ కలిగి ఉంటుంది) 0.47
గుడ్డు, మొత్తం, వండినవి, వేయించినవి 0.47
బీన్స్, తెలుపు, పరిపక్వ విత్తనాలు, వండినవి, ఉడకబెట్టినవి, ఉప్పుతో 0.38
కందులు, పరిపక్వ విత్తనాలు, వండినవి, ఉడకబెట్టినవి, ఉప్పుతో 0.37

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ (1983). Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature.
  2. ↑ 2.0 2.1 Glycine Definition of glycine in English by Oxford Dictionaries.
  3. ↑ 3.0 3.1 3.2 (2015). "Biochemistry". 35. W. H. Freeman and Company. ISBN 978-1-4641-2610-9.
  4. ↑ 4.0 4.1 (January 2023). "The Influence of the Selection at the Amino Acid Level on Synonymous Codon Usage from the Viewpoint of Alternative Genetic Codes". International Journal of Molecular Sciences. 24 (2) 1185. doi:10.3390/ijms24021185.
  5. ↑ (April 2019). "Achiral amino acid glycine acts as an origin of homochirality in asymmetric autocatalysis". Organic & Biomolecular Chemistry. 17 (17) 4200–4203. doi:10.1039/C9OB00345B.
  6. ↑ (2014). Compendium of Chemical Terminology. International Union of Pure and Applied Chemistry. doi:10.1351/goldbook.A00292.
  7. ↑ (2021). "Lehninger Principles of Biochemistry". 129. W.H. Freeman. ISBN 978-1-319-22800-2.
  8. ↑ (1998). "A helix propensity scale based on experimental studies of peptides and proteins". Biophysical Journal. 75 (1) 422–427. doi:10.1016/S0006-3495(98)77529-0.
  9. ↑ (June 1997). "Molecular biology of glycinergic neurotransmission". Molecular Neurobiology. 14 (3) 117–142. doi:10.1007/BF02740653.
  10. ↑ (2018). "Comprehensive Toxicology". 259–282. ISBN 978-0-08-100601-6. doi:10.1016/B978-0-12-801238-3.99198-0.
  11. ↑ (2018). "Neuroscience". 132–133. Sinauer Associates. ISBN 978-1-60535-380-7.
  12. ↑ (2004). "Kirk-Othmer Encyclopedia of Chemical Technology". John Wiley & Sons. doi:10.1002/0471238961.0113091411090801.a01.pub2.
  13. ↑ (2000). "Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry". Wiley-VCH. ISBN 3-527-30673-0. doi:10.1002/14356007.a02_057.
  14. ↑ (June 2019). "Glycine Metabolism and Its Alterations in Obesity and Metabolic Diseases". Nutrients. 11 (6) 1356. doi:10.3390/nu11061356.
  15. ↑ (1912). The chemical composition of the proteins. Part I. Analysis 82. Longmans, Green and Co..
  16. ↑ (1820). Sur la conversion des matières animales en nouvelles substances par le moyen de l'acide sulfurique. Annales de Chimie et de Physique. 13 113–125 [114].
  17. ↑ (1822). One Thousand Experiments in Chemistry: With Illustrations of Natural Phenomena; and Practical Observations on the Manufacturing and Chemical Processes at Present Pursued in the Successful Cultivation of the Useful Arts .... 557. Sir R. Phillips and Company.
  18. ↑ Boussingault. (1838). Sur la composition du sucre de gélatine et de l'acide nitro-saccharique de Braconnot. Comptes Rendus. 7 493–495.
  19. ↑ (1847). Glycocoll (gelatine sugar) and some of its products of decomposition. The American Journal of Science and Arts. 3 369–381.
  20. ↑ (1984). The Development of Modern Chemistry. 167. Courier Corporation. ISBN 978-0-486-64235-2.
  21. ↑ (1848). Jahres-Bericht über die Fortschritte der Chemie und Mineralogie (Annual Report on the Progress of Chemistry and Mineralogy). 47 654. Laupp. From p. 654: "Er hat dem Leimzucker als Basis den Namen Glycocoll gegeben. ... Glycin genannt werden, und diesen Namen werde ich anwenden." (He [i.e., the American scientist Eben Norton Horsford, then a student of the German chemist Justus von Liebig] gave the name "glycocoll" to Leimzucker [sugar of gelatine], a base. This name is not euphonious and has besides the flaw that it clashes with the names of the rest of the bases. It is compounded from γλυχυς (sweet) and χολλα (animal glue). Since this organic base is the only [one] which tastes sweet, then it can much more briefly be named "glycine", and I will use this name.)
  22. ↑ (1999). Before Big Science: The Pursuit of Modern Chemistry and Physics, 1800–1940. 141. Harvard University Press. ISBN 978-0-674-06382-2.
  23. ↑ glycine. Oxford Dictionaries.
  24. ↑ (1858). Recherches sur les acides amidés. Comptes Rendus. 46 1044–1047.
  25. ↑ (2016). Modern Industrial Microbiology and Biotechnology. 385. CRC Press. ISBN 978-1-4398-4323-9.
  26. ↑ (2007). Kirk-Othmer Food and Feed Technology, 2 Volume Set. 38. John Wiley & Sons. ISBN 978-0-470-17448-7.
  27. ↑ Glycine Conference (prelim). USITC.
  28. ↑ 28.0 28.1 28.2 (2007). "Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry". ISBN 978-3-527-30385-4. doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2.
  29. ↑ (2017). "CRC Handbook of Chemistry and Physics". 5–92. CRC Press. ISBN 978-1-4987-5429-3.
  30. ↑ (1995). On the Number of Water Molecules Necessary to Stabilize the Glycine Zwitterion. Journal of the American Chemical Society. 117 (31) 8159–8170. doi:10.1021/ja00136a013.
  31. ↑ (1972). Precision neutron diffraction structure determination of protein and nucleic acid components. III. The crystal and molecular structure of the amino acid α-glycine. Acta Crystallographica Section B. 28 (6) 1827–1833. doi:10.1107/S0567740872005096.
  32. ↑ (1997). "Is Arginine a Zwitterion in the Gas Phase?". Journal of the American Chemical Society. 119 (49) 11988–11989. doi:10.1021/ja9711627.
  33. ↑ (April 1976). "Ring closure in the reaction of metal chelates. Formation of the bidentate oxovanadium(IV)-glycine complex". Inorganic Chemistry. 15 (4) 870–874. doi:10.1021/ic50158a027.
  34. ↑ (1932). "Hippuric Acid". Org. Synth.. 12 40. doi:10.15227/orgsyn.012.0040.
  35. ↑ (1939). "Acetylglycine". Org. Synth.. 19 4. doi:10.15227/orgsyn.019.0004.
  36. ↑ (July 2014). "Peptide bond formation via glycine condensation in the gas phase". The Journal of Physical Chemistry B. 118 (29) 8583–8590. doi:10.1021/jp504924c.
  37. ↑ (November 2023). "Insights into glycine pyrolysis mechanisms: Integrated experimental and molecular dynamics/DFT simulation studies". Fuel. 351. doi:10.1016/j.fuel.2023.128949.
  38. ↑ (December 2009). "A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis". Journal of Biosciences. 34 (6) 853–872. doi:10.1007/s12038-009-0100-9.
  39. ↑ (August 2010). "Antifolate-induced depletion of intracellular glycine and purines inhibits thymineless death in E. coli". ACS Chemical Biology. 5 (8) 787–795. doi:10.1021/cb100096f.
  40. ↑ (September 2013). "Glycine metabolism in animals and humans: implications for nutrition and health". Amino Acids. 45 (3) 463–477. doi:10.1007/s00726-013-1493-1.
  41. ↑ 41.0 41.1 (1993). "Dose-dependent half-life of glycine". Urological Research. 21 (4) 289–291. doi:10.1007/BF00307714.
  42. ↑ (2011). Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis. Journal of Archaeological Science. 38 (12) 3358–3372. doi:10.1016/j.jas.2011.07.022.
  43. ↑ Morrow, J.A.; Collie, I.T.; Dunbar, D.R.; Walker, G.B.; Shahid, M.; Hill, D.R.. (1998-11-20). Molecular cloning and functional expression of the human glycine transporter GlyT2 and chromosomal localisation of the gene in the human genome 1. FEBS Letters. 439 (3) 334–340. doi:10.1016/S0014-5793(98)01390-8.
  44. ↑ (October 2000). "Recent development in NMDA receptors". Chinese Medical Journal. 113 (10) 948–56.
  45. ↑ Morrow, J.A.; Collie, I.T.; Dunbar, D.R.; Walker, G.B.; Shahid, M.; Hill, D.R.. (1998-11-20). Molecular cloning and functional expression of the human glycine transporter GlyT2 and chromosomal localisation of the gene in the human genome 1. FEBS Letters. 439 (3) 334–340. doi:10.1016/S0014-5793(98)01390-8.
  46. ↑ (2005). Safety (MSDS) data for glycine. The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University.
  47. ↑ Shibui, Yusuke; Miwa, Tadashi; Yamashita, Mayumi; Chin, Keigi; Kodama, Terutaka. (2013-12-26). A 4-week Repeated Dose Toxicity Study of Glycine in Rats by Gavage Administration. Journal of Toxicologic Pathology. 26 (4) 405–412. doi:10.1293/tox.2013-0026.
  48. ↑ Newell, D. W.; Barth, A.; Ricciardi, T. N.; Malouf, A. T.. Glycine causes increased excitability and neurotoxicity by activation of NMDA receptors in the hippocampus. Experimental Neurology. 145 (1) 235–244. doi:10.1006/exnr.1997.6463.
  49. ↑ (October 2015). "Conservation of the coding regions of the glycine N-acyltransferase gene further suggests that glycine conjugation is an essential detoxification pathway". Gene. 571 (1) 126–134. doi:10.1016/j.gene.2015.06.081.
  50. ↑ (August 2014). "A new perspective on the importance of glycine conjugation in the metabolism of aromatic acids". Drug Metabolism Reviews. 46 (3) 343–361. doi:10.3109/03602532.2014.908903.
  51. ↑ (November 2017). "Bile Acid Physiology". Annals of Hepatology. 16 (Suppl. 1: s3–105) s4–s14. doi:10.5604/01.3001.0010.5493.
  52. ↑ (January 2001). "Final report on the safety assessment of Benzyl Alcohol, Benzoic Acid, and Sodium Benzoate". International Journal of Toxicology. 20 Suppl 3 (3_suppl) 23–50. doi:10.1080/10915810152630729.
  53. ↑ butyrate-CoA ligase. BRENDA. Substrate/Product
  54. ↑ glycine N-acyltransferase. BRENDA. Substrate/Product
  55. ↑ (January 2008). Glycine From Japan and Korea. U.S. International Trade Commission.
  56. ↑ (2004). "A Redetermination of cis-Aquabis(glycinato-κ2N,O)copper(II)". Acta Crystallogr. E. 60 (12) m1949–m1951. doi:10.1107/S1600536804030041.
  57. ↑ eCFR :: 21 CFR 170.50 – Glycine (aminoacetic acid) in food for human consumption.. ecfr.gov.
  58. ↑ eCFR :: 21 CFR 172.812 – Glycine. ecfr.gov.
  59. ↑ 59.0 59.1 (June 2023). "Glycine and aging: Evidence and mechanisms". Ageing Research Reviews. 87. doi:10.1016/j.arr.2023.101922.
  60. ↑ (February 2024). "The effect of glycine administration on the characteristics of physiological systems in human adults: A systematic review". GeroScience. 46 (1) 219–239. doi:10.1007/s11357-023-00970-8.
  61. ↑ (2016). Liquid Phase Aerobic Oxidation Catalysis: Industrial Applications and Academic Perspectives. 268. John Wiley & Sons. ISBN 978-3-527-69015-2.
  62. ↑ (1997-05-02). An Improved Industrial Synthesis of Florfenicol plus an Enantioselective Total Synthesis of Thiamphenicol and Florfenicol. The Journal of Organic Chemistry. 62 (9) 2996–2998. doi:10.1021/jo961479+.
  63. ↑ (2006-05-12). "Tricine-SDS-PAGE". Nature Protocols. 1 (1) 16–22. doi:10.1038/nprot.2006.4.
  64. ↑ (March 1981). "Multiple immunoreplica Technique: screening for specific proteins with a series of different antibodies using one polyacrylamide gel". Analytical Biochemistry. 111 (2) 385–392. doi:10.1016/0003-2697(81)90577-7.
  65. ↑ (December 1970). "Evidence for extraterrestrial amino-acids and hydrocarbons in the Murchison meteorite". Nature. 228 (5275) 923–926. doi:10.1038/228923a0.
  66. ↑ (18 August 2009). Building block of life found on comet. Thomson Reuters 2009.
  67. ↑ European Space Agency. (27 May 2016). Rosetta's comet contains ingredients for life.
  68. ↑ (February 2020). "Reversal operator to compensate polarization random drifts in quantum communications". Optics Express. 28 (4) 5035–5049. doi:10.1086/426677.
  69. ↑ (December 2000). "Consensus temporal order of amino acids and evolution of the triplet code". Gene. 261 (1) 139–151. doi:10.1016/S0378-1119(00)00476-5.
  70. ↑ (June 2009). "A thermodynamic basis for prebiotic amino acid synthesis and the nature of the first genetic code". Astrobiology. 9 (5) 483–490. doi:10.1089/ast.2008.0280.
  71. ↑ (February 2017). "The complex evolutionary history of aminoacyl-tRNA synthetases". Nucleic Acids Research. 45 (3) 1059–1068. doi:10.1093/nar/gkw1182.
  72. ↑ 72.0 72.1 (November 2019). "Low complexity regions in the proteins of prokaryotes perform important functional roles and are highly conserved". Nucleic Acids Research. 47 (19) 9998–10009. doi:10.1093/nar/gkz730.
  73. ↑ FoodData Central Search Results for 'Glycine (g)'. fdc.nal.usda.gov.

మరింత సమాచారం

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Glycine” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Glycine ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=గ్లైసిన్&oldid=5987"