అడెనోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్

From LTRC
పేర్లు
IUPAC పేరు Adenosine 5′-(tetrahydrogen triphosphate)
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు O -{[(2 R ,3 S ,4 R ,5 R )-5-(6-Amino-9 H -purin-9-yl)-3,4-dihydroxyoxolan-2-yl]methyl} tetrahydrogen triphosphate
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య 56-65-5 (free acid)
34369-07-8 (disodium salt hydrate)
ChEBI CHEBI:15422
ChEMBL ChEMBL14249
ChemSpider 5742
DrugBank DB00171
ECHA InfoCard 100.000.258
IUPHAR/BPS 1713
KEGG C00002
PubChem CID 5957
UNII 8L70Q75FXE
CompTox Dashboard ( EPA ) DTXSID6022559
InChI InChI=1S/C10H16N5O13P3/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(26-10)1-25-30(21,22)28-31(23,24)27-29(18,19)20/h2-4,6-7,10,16-17H,1H2,(H,21,22)(H,23,24)(H2,11,12,13)(H2,18,19,20)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1
Key: ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUSA-N
Key: ZKHQWZAMYRWXGA-KQYNXXCUBG
SMILES O=P(O)(O)OP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3O
c1nc(c2c(n1)n(cn2)[C@H]3[C@@H]([C@@H]([C@H](O3)COP(=O)(O)OP(=O)(O)OP(=O)(O)O)O)O)N
ధర్మాలు
రసాయన ఫార్ములా C10H16N5O13P3
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 507.18 g/mol
సాంద్రత 1.04 g/cm (disodium salt)
ద్రవీభవన స్థానం 187 °C (369 °F; 460 K) disodium salt; decomposes
ఆమ్లత్వం (p K a ) 0.9, 1.4, 3.8, 6.5
UV-vis (λ max ) 259 nm
శోషణ సామర్థ్యం ε259 = 15.4 mM cm
ప్రత్యేకంగా పేర్కొనకపోతే, డేటా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితి (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) ఇవ్వబడింది. Y సరిచూడండి ( ఏమిటి ?) ఇన్ఫోబాక్స్ సూచనలు

అడెనోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ (ATP) అనేది ఒక న్యూక్లియోసైడ్ ట్రైఫాస్ఫేట్[1]. ఇది జీవ కణాలలో జరిగే అనేక ప్రక్రియలను, అంటే కండరాల సంకోచం, నరాల ప్రేరణ ప్రసారం మరియు రసాయన సంశ్లేషణ వంటి వాటిని నిర్వహించడానికి సుమారు 58 kJ/mol (0.6 eV) స్వేచ్ఛా శక్తిని అందిస్తుంది[2]. తెలిసిన అన్ని రకాల జీవరాశులలో ఇది కనిపిస్తుంది, కణాంతర శక్తి బదిలీ కోసం దీనిని తరచుగా "అణు కరెన్సీ యూనిట్" అని పిలుస్తారు.[3]

జీవక్రియ ప్రక్రియలో వినియోగించబడినప్పుడు, ATP అనేది అడెనోసిన్ డైఫాస్ఫేట్ (ADP) గా లేదా అడెనోసిన్ మోనోఫాస్ఫేట్ (AMP) గా మారుతుంది. ఆక్సిడేటివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్ లేదా సబ్‌స్ట్రేట్-లెవల్ ఫాస్ఫోరైలేషన్ వంటి ఇతర ప్రక్రియలు ATPని తిరిగి ఉత్పత్తి చేస్తాయి. ATP అనేది DNA మరియు RNA లకు ప్రికర్సర్గా పనిచేస్తుంది మరియు కోఎంజైమ్గా ఉపయోగించబడుతుంది. సగటున ఒక వయోజన మానవుడు ప్రతిరోజూ సంశ్లేషణ మరియు జలవిశ్లేషణ ద్వారా సుమారు 50 కిలోగ్రాముల (సుమారు 100 మోల్స్) ATPని రీసైకిల్ చేస్తాడు.[4]

జీవరసాయన శాస్త్రం కోణంలో, ATPని న్యూక్లియోసైడ్ ట్రైఫాస్ఫేట్‌గా వర్గీకరిస్తారు, అంటే ఇది మూడు భాగాలను కలిగి ఉంటుంది: నత్రజని క్షారం (అడెనైన్), చక్కెర (రైబోస్), మరియు ట్రైఫాస్ఫేట్.

నిర్మాణం

ATP మూడు భాగాలను కలిగి ఉంటుంది: ఒక చక్కెర, ఒక అమైన్ క్షారం మరియు ఒక ఫాస్ఫేట్ సమూహం.[5] మరింత ప్రత్యేకంగా చెప్పాలంటే, ATP అనేది ఒక అడెనైన్ అణువు, ఇది చక్కెర (రైబోస్) యొక్క 1′ కార్బన్ అణువుకు #9-నత్రజని అణువు ద్వారా అనుసంధానించబడి ఉంటుంది, ఇది చక్కెర యొక్క 5' కార్బన్ అణువు వద్ద ట్రైఫాస్ఫేట్ సమూహానికి అనుసంధానించబడి ఉంటుంది. జీవక్రియకు సంబంధించిన అనేక చర్యలలో, అడెనైన్ మరియు చక్కెర సమూహాలు మారవు, కానీ ట్రైఫాస్ఫేట్ డై- మరియు మోనోఫాస్ఫేట్‌లుగా మారుతుంది, దీనివల్ల వరుసగా ADP మరియు AMP ఉత్పన్నాలు ఏర్పడతాయి. మూడు ఫాస్ఫోరైల్ సమూహాలను ఆల్ఫా (α), బీటా (β) మరియు టెర్మినల్ ఫాస్ఫేట్ కోసం గామా (γ) అని పిలుస్తారు.[6]

తటస్థ ద్రావణంలో, అయనీకరణం చెందిన ATP ఎక్కువగా ATP4−గా ఉంటుంది, స్వల్ప మొత్తంలో ATP3− కూడా ఉంటుంది.[7]

లోహ కాటయాన్ బంధనం

పాలీఅయానిక్ మరియు సంభావ్య కీలేటింగ్ పాలీఫాస్ఫేట్ సమూహాన్ని కలిగి ఉండటం వల్ల, ATP లోహ కాటయాన్‌లను అధిక అనుబంధంతో బంధిస్తుంది. Mg(2+) కోసం బంధన స్థిరాంకం (554).[8] ఒక ద్విసంయోజక కాటయాన్, దాదాపు ఎల్లప్పుడూ మెగ్నీషియం, వివిధ ప్రోటీన్‌లతో ATP యొక్క పరస్పర చర్యను బలంగా ప్రభావితం చేస్తుంది. ATP-Mg2+ పరస్పర చర్య యొక్క బలం కారణంగా, కణంలో ATP ఎక్కువగా ఫాస్ఫేట్ ఆక్సిజన్ కేంద్రాలకు బంధించబడిన Mg2+తో కూడిన సంక్లిష్టంగా ఉంటుంది.[7][9]

కైనేజ్ డొమైన్‌లో ATP బంధనానికి రెండవ మెగ్నీషియం అయాన్ కీలకం.[10] Mg2+ ఉనికి కైనేజ్ చర్యను నియంత్రిస్తుంది.[11] RNA ప్రపంచ దృక్కోణం నుండి ఇది ఆసక్తికరంగా ఉంటుంది, ఎందుకంటే ATP ఒక Mg2+ అయాన్‌ను మోసుకెళ్లగలదు, ఇది RNA పాలిమరైజేషన్‌ను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.[12]

రసాయన ధర్మాలు

ATP యొక్క లవణాలను రంగులేని ఘనపదార్థాలుగా వేరు చేయవచ్చు.

pH 6.8 మరియు 7.4 మధ్య (ఉత్ప్రేరకాలు లేనప్పుడు) ATP జల ద్రావణాలలో స్థిరంగా ఉంటుంది. మరింత తీవ్రమైన pH స్థాయిల వద్ద, ఇది వేగంగా ADP మరియు ఫాస్ఫేట్‌గా జలవిశ్లేషణ చెందుతుంది. జీవ కణాలు ATP నుండి ADP నిష్పత్తిని సమతుల్యత నుండి పది రెట్లు భిన్నంగా ఉంచుతాయి, ATP సాంద్రతలు ADP సాంద్రత కంటే ఐదు రెట్లు ఎక్కువగా ఉంటాయి.[13][14] జీవరసాయన చర్యల సందర్భంలో, P-O-P బంధాలను తరచుగా అధిక-శక్తి బంధాలు అని పిలుస్తారు.[15]

చర్యాత్మక అంశాలు

ATP యొక్క జలవిశ్లేషణ ADP మరియు అకర్బన ఫాస్ఫేట్‌గా:

ATP(4-) + H2O <-> ADP(3-) + HPO3(2-) + H+

అన్ని మెటాబోలైట్ సాంద్రతలు 1 mol/L ఉన్నప్పుడు ప్రామాణిక పరిస్థితులలో ΔG°' = −30.5 kJ/mol (−7.3 kcal/mol) గిబ్స్ స్వేచ్ఛా శక్తిని విడుదల చేస్తుంది. రియాక్టెంట్ మరియు ఉత్పత్తులు సరిగ్గా ఈ అయనీకరణ స్థితిలో లేకపోతే శారీరక పరిస్థితులలో ఇది మారవచ్చు.[16] pH 7 వద్ద 1 mol/L ప్రామాణిక స్థితి సాంద్రతల వద్ద ATP నుండి ఫాస్ఫేట్ (Pi) లేదా పైరోఫాస్ఫేట్ (PPi) యూనిట్‌ను విడగొట్టడం ద్వారా విడుదలయ్యే స్వేచ్ఛా శక్తి విలువలు:[17]

ATP + H2O -> ADP + P_{i} 1.5em ΔG°' = −30.5 kJ/mol (−7.3 kcal/mol)
ATP + H2O -> AMP + PP_{i} 1emΔG°' = −45.6 kJ/mol (−10.9 kcal/mol)

pH 7 దగ్గర ఈ సంక్షిప్త సమీకరణాలను మరింత స్పష్టంగా వ్రాయవచ్చు (R = అడెనోసిల్):

[RO\sP(O)2\sO\sP(O)2\sO\sPO3](4-) + H2O -> [RO\sP(O)2\sO\sPO3](3-) + [HPO4](2-) + H+
[RO\sP(O)2\sO\sP(O)2\sO\sPO3](4-) + H2O -> [RO\sPO3](2-) + [HO3P\sO\sPO3](3-) + H+

జీవ కణంలో ATP, ADP మరియు అకర్బన ఫాస్ఫేట్ (Pi) యొక్క శారీరక సాంద్రతలతో జరిగే ATP జలవిశ్లేషణ కోసం, గిబ్స్ స్వేచ్ఛా శక్తిలో మార్పు ఇలా ఇవ్వబడింది:[18]

ΔG=ΔG0′+RTln⁡([ADP][Pi][ATP])

సైటోప్లాస్మిక్ పరిస్థితులలో, ADP/ATP నిష్పత్తి సమతుల్యత నుండి 10 రెట్లు భిన్నంగా ఉన్నప్పుడు, ΔG సుమారు −57 kJ/mol ఉంటుంది.[13]

pHతో పాటు, ATP జలవిశ్లేషణ యొక్క స్వేచ్ఛా శక్తి మార్పు Mg2+ సాంద్రతతో కూడా సంబంధం కలిగి ఉంటుంది, ఇది Mg2+ సాంద్రత సున్నా వద్ద ΔG°' = −35.7 kJ/mol నుండి, [Mg2+] = 5 mM వద్ద ΔG°' = −31 kJ/mol వరకు ఉంటుంది. pH 7 వద్ద ATP యొక్క ప్రతికూల ఆవేశం కలిగిన ఆక్సిజన్ అణువులకు Mg2+ అయాన్‌లు బంధించడం వల్ల Mg2+ యొక్క అధిక సాంద్రతలు చర్యలో విడుదలయ్యే స్వేచ్ఛా శక్తిని తగ్గిస్తాయి.[19]

AMP మరియు ADP నుండి ఉత్పత్తి

ఉత్పత్తి, వాయుసహిత పరిస్థితులు

వివిధ యూకారియోట్లలో కండర కణజాలం యొక్క గ్రాముకు 1–10 μmol ATP యొక్క సాధారణ కణాంతర సాంద్రత.[20] ATP యొక్క డీఫాస్ఫోరైలేషన్ మరియు ADP మరియు AMP యొక్క రీఫాస్ఫోరైలేషన్ వాయుసహిత జీవక్రియలో పదేపదే జరుగుతాయి.[21]

ATP అనేక విభిన్న కణ ప్రక్రియల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది; యూకారియోట్లలో మూడు ప్రధాన మార్గాలు (1) గ్లైకోలిసిస్, (2) సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్/ఆక్సిడేటివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్, మరియు (3) బీటా-ఆక్సిడేషన్. గ్లూకోజ్ను కార్బన్ డయాక్సైడ్గా ఆక్సీకరణం చేసే మొత్తం ప్రక్రియ, మార్గాలు 1 మరియు 2 కలయిక, దీనిని సెల్యులార్ రెస్పిరేషన్ అని పిలుస్తారు, ఇది ప్రతి గ్లూకోజ్ అణువు నుండి సుమారు 30 ATP సమానమైన వాటిని ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[22]

నాన్-ఫోటోసింథటిక్ వాయుసహిత యూకారియోట్ ద్వారా ATP ఉత్పత్తి ప్రధానంగా మైటోకాండ్రియాలో జరుగుతుంది, ఇది సాధారణ కణ పరిమాణంలో దాదాపు 25% ఉంటుంది.[23]

గ్లైకోలిసిస్

ప్రధాన వ్యాసం: గ్లైకోలిసిస్

గ్లైకోలిసిస్‌లో, గ్లూకోజ్ మరియు గ్లిసరాల్ పైరువేట్గా జీవక్రియ చేయబడతాయి. గ్లైకోలిసిస్ రెండు ఎంజైమ్‌ల ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడిన సబ్‌స్ట్రేట్ ఫాస్ఫోరైలేషన్ ద్వారా రెండు ATP సమానమైన వాటిని ఉత్పత్తి చేస్తుంది, అవి ఫాస్ఫోగ్లిసరేట్ కైనేజ్ (PGK) మరియు పైరువేట్ కైనేజ్. రెండు నికోటినామైడ్ అడెనైన్ డైన్యూక్లియోటైడ్ (NADH) సమానమైనవి కూడా ఉత్పత్తి చేయబడతాయి, వీటిని ఎలక్ట్రాన్ ట్రాన్స్‌పోర్ట్ చైన్ ద్వారా ఆక్సీకరణం చేయవచ్చు మరియు ATP సింథేస్ ద్వారా అదనపు ATP ఉత్పత్తికి దారితీస్తుంది. గ్లైకోలిసిస్ యొక్క తుది ఉత్పత్తిగా ఉత్పన్నమయ్యే పైరువేట్ సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ కోసం ఒక సబ్‌స్ట్రేట్.[24]

గ్లైకోలిసిస్ ఐదు దశలతో కూడిన రెండు దశలను కలిగి ఉంటుంది. దశ 1లో, "ప్రిపరేటరీ ఫేజ్", గ్లూకోజ్ 2 d-గ్లిజరాల్డిహైడ్-3-ఫాస్ఫేట్ (g3p)గా మార్చబడుతుంది. దశ 1లో ఒక ATP పెట్టుబడి పెట్టబడుతుంది, మరియు దశ 3లో మరొక ATP పెట్టుబడి పెట్టబడుతుంది. గ్లైకోలిసిస్ యొక్క దశలు 1 మరియు 3లను "ప్రైమింగ్ స్టెప్స్" అని పిలుస్తారు. దశ 2లో, రెండు g3p సమానమైనవి రెండు పైరువేట్‌లుగా మార్చబడతాయి. దశ 7లో, రెండు ATP ఉత్పత్తి చేయబడతాయి. అలాగే, దశ 10లో, మరో రెండు ATP సమానమైనవి ఉత్పత్తి చేయబడతాయి. దశలు 7 మరియు 10లో, ADP నుండి ATP ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది. గ్లైకోలిసిస్ చక్రంలో నికరంగా రెండు ATPలు ఏర్పడతాయి. గ్లైకోలిసిస్ మార్గం తరువాత సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్‌తో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది, ఇది అదనపు ATP సమానమైన వాటిని ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[25]

గ్లైకోలిసిస్ అనేక జీవక్రియ సమ్మేళనాల ద్వారా అలోస్టెరిక్‌గా నియంత్రించబడుతుంది. ఉదాహరణకు, హెక్సోకైనేజ్ దాని ఉత్పత్తి, గ్లూకోజ్-6-ఫాస్ఫేట్ ద్వారా నేరుగా నిరోధించబడుతుంది మరియు పైరువేట్ కైనేజ్ ATP ద్వారానే నిరోధించబడుతుంది. గ్లైకోలిటిక్ మార్గం కోసం ప్రధాన నియంత్రణ బిందువు ఫాస్ఫోఫ్రక్టోకైనేజ్ 1 (PFK1), ఇది అధిక ATP సాంద్రతల ద్వారా అలోస్టెరిక్‌గా నిరోధించబడుతుంది మరియు అధిక AMP సాంద్రతల ద్వారా ఉత్తేజితం చేయబడుతుంది. ATP ద్వారా PFK1 యొక్క నిరోధం అసాధారణమైనది, ఎందుకంటే ATP కూడా PFK1 ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడిన చర్యలో ఒక సబ్‌స్ట్రేట్. PFK1 ఎంజైమ్ యొక్క క్రియాశీల రూపం ఒక టెట్రామర్, ఇది రెండు కన్ఫర్మేషన్లలో ఉంటుంది, వాటిలో ఒకటి మాత్రమే రెండవ సబ్‌స్ట్రేట్ ఫ్రక్టోజ్-6-ఫాస్ఫేట్ (F6P)ని బంధిస్తుంది. PFK1 ఎంజైమ్ ATP కోసం రెండు బైండింగ్ సైట్‌లను కలిగి ఉంటుంది – యాక్టివ్ సైట్ ఏదైనా ప్రోటీన్ కన్ఫర్మేషన్‌లో అందుబాటులో ఉంటుంది, కానీ ఇన్హిబిటర్ సైట్‌కు ATP బంధించడం వల్ల F6Pని సరిగ్గా బంధించని కన్ఫర్మేషన్ స్థిరీకరించబడుతుంది.[24] అనేక ఇతర చిన్న అణువులు ATP-ప్రేరిత సమతుల్యత మార్పును భర్తీ చేయగలవు మరియు PFK1ని తిరిగి ఉత్తేజితం చేయగలవు, వీటిలో సైక్లిక్ AMP, అమ్మోనియం అయాన్లు, అకర్బన ఫాస్ఫేట్, ఫ్రక్టోజ్ 1,6-బిస్ఫాస్ఫేట్ మరియు ఫ్రక్టోజ్ 2,6-బిస్ఫాస్ఫేట్ ఉన్నాయి.[24]

సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్

ప్రధాన వ్యాసం: సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్, ఆక్సిడేటివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్

మైటోకాండ్రియాలో, పైరువేట్ పైరువేట్ డీహైడ్రోజినేస్ కాంప్లెక్స్ ద్వారా అసిటైల్ సమూహానికి ఆక్సీకరణం చెందుతుంది, ఇది సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ ద్వారా కార్బన్ డయాక్సైడ్‌కు పూర్తిగా ఆక్సీకరణం చెందుతుంది. సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ యొక్క ప్రతి "టర్న్" రెండు కార్బన్ డయాక్సైడ్ అణువులను, సక్సినిల్-CoA సింథేస్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడిన సబ్‌స్ట్రేట్-లెవల్ ఫాస్ఫోరైలేషన్ ద్వారా ఒక ATP గ్వానోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ (GTP) సమానమైన దానిని, మూడు NADH సమానమైన వాటిని మరియు ఒక FADH2 సమానమైన దానిని ఉత్పత్తి చేస్తుంది. NADH మరియు FADH2 లు ఆక్సిడేటివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్ ద్వారా (వరుసగా NAD+ మరియు FADకి) రీసైకిల్ చేయబడతాయి, అదనపు ATPని ఉత్పత్తి చేస్తాయి. NADH యొక్క ఆక్సీకరణ 2–3 ATP సమానమైన వాటి సంశ్లేషణకు దారితీస్తుంది, మరియు ఒక FADH2 యొక్క ఆక్సీకరణ 1–2 ATP సమానమైన వాటిని ఇస్తుంది.[22] కణ ATPలో ఎక్కువ భాగం ఈ ప్రక్రియ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది. సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్‌లో అణు ఆక్సిజన్ ఉండనప్పటికీ, ఇది తప్పనిసరిగా వాయుసహిత ప్రక్రియ, ఎందుకంటే NADH మరియు FADH2లను రీసైకిల్ చేయడానికి O2 ఉపయోగించబడుతుంది. ఆక్సిజన్ లేనప్పుడు, సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ ఆగిపోతుంది.[23]

సైటోసోలిక్ NADH నుండి మైటోకాండ్రియా ద్వారా ATP ఉత్పత్తి మలేట్-అస్పార్టేట్ షటిల్ (మరియు తక్కువ స్థాయిలో, గ్లిసరాల్-ఫాస్ఫేట్ షటిల్)పై ఆధారపడి ఉంటుంది, ఎందుకంటే లోపలి మైటోకాండ్రియల్ పొర NADH మరియు NAD+కి అభేద్యంగా ఉంటుంది. ఉత్పత్తి చేయబడిన NADHని బదిలీ చేయడానికి బదులుగా, ఒక మలేట్ డీహైడ్రోజినేస్ ఎంజైమ్ ఆక్సలోఅసిటేట్ని మలేట్గా మారుస్తుంది, ఇది మైటోకాండ్రియల్ మాతృకలోకి రవాణా చేయబడుతుంది. మరొక మలేట్ డీహైడ్రోజినేస్-ఉత్ప్రేరక చర్య వ్యతిరేక దిశలో జరుగుతుంది, ఇది కొత్తగా రవాణా చేయబడిన మలేట్ మరియు మైటోకాండ్రియా యొక్క అంతర్గత NAD+ నిల్వ నుండి ఆక్సలోఅసిటేట్ మరియు NADHని ఉత్పత్తి చేస్తుంది. ఒక ట్రాన్సామినేస్ ఆక్సలోఅసిటేట్‌ను అస్పార్టేట్గా మారుస్తుంది, ఇది పొర గుండా మరియు ఇంటర్‌మెమ్బ్రేన్ స్పేస్‌లోకి తిరిగి రవాణా చేయబడుతుంది.[23]

ఆక్సిడేటివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్‌లో, NADH మరియు FADH2 నుండి ఎలక్ట్రాన్‌లు ఎలక్ట్రాన్ ట్రాన్స్‌పోర్ట్ చైన్ ద్వారా వెళ్లడం వల్ల మైటోకాండ్రియల్ మాతృక నుండి ప్రోటాన్లను ఇంటర్‌మెమ్బ్రేన్ స్పేస్‌లోకి పంప్ చేయడానికి శక్తి విడుదలవుతుంది. ఈ పంపింగ్ ఒక ప్రోటాన్ మోటివ్ ఫోర్స్ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది, ఇది లోపలి మైటోకాండ్రియల్ పొర అంతటా pH గ్రేడియంట్ మరియు విద్యుత్ పొటెన్షియల్ గ్రేడియంట్ యొక్క నికర ప్రభావం. ఈ పొటెన్షియల్ గ్రేడియంట్ ద్వారా ప్రోటాన్‌ల ప్రవాహం – అంటే, ఇంటర్‌మెమ్బ్రేన్ స్పేస్ నుండి మాతృకకు – ATP సింథేస్ ద్వారా ATPని ఇస్తుంది.[26] ప్రతి టర్న్‌కు మూడు ATPలు ఉత్పత్తి చేయబడతాయి.

ప్రోటాన్ మోటివ్ ఫోర్స్ నిర్వహణకు ఆక్సిజన్ వినియోగం ప్రాథమికంగా అనిపించినప్పటికీ, ఆక్సిజన్ కొరత (హైపోక్సియా) సంభవించినప్పుడు, కణాంతర అసిడోసిస్ (మెరుగైన గ్లైకోలిటిక్ రేట్లు మరియు ATP జలవిశ్లేషణ ద్వారా మధ్యవర్తిత్వం వహించబడుతుంది) మైటోకాండ్రియల్ పొర పొటెన్షియల్‌కు దోహదపడుతుంది మరియు నేరుగా ATP సంశ్లేషణను నడిపిస్తుంది.[27]

మైటోకాండ్రియాలో సంశ్లేషణ చేయబడిన ATPలో ఎక్కువ భాగం సైటోసోల్‌లోని కణ ప్రక్రియల కోసం ఉపయోగించబడుతుంది; కాబట్టి ఇది మైటోకాండ్రియల్ మాతృకలో దాని సంశ్లేషణ స్థలం నుండి ఎగుమతి చేయబడాలి. ATP బయటికి కదలడం లోపలి మైటోకాండ్రియల్ పొర యొక్క ఎలక్ట్రోకెమికల్ పొటెన్షియల్ ద్వారా అనుకూలించబడుతుంది, ఎందుకంటే సైటోసోల్ సాపేక్షంగా ప్రతికూల మాతృకతో పోలిస్తే సాపేక్షంగా ధనాత్మక ఆవేశాన్ని కలిగి ఉంటుంది. ప్రతి ATP బయటికి రవాణా చేయబడినప్పుడు, 1 H+ ఖర్చవుతుంది. ఒక ATPని తయారు చేయడానికి సుమారు 3 H+ ఖర్చవుతుంది. అందువల్ల, ఒక ATPని తయారు చేయడం మరియు ఎగుమతి చేయడం కోసం 4H+ అవసరం. లోపలి పొర ఒక యాంటీపోర్టర్, ADP/ATP ట్రాన్స్‌లోకేస్ కలిగి ఉంటుంది, ఇది మాతృకలో కొత్తగా సంశ్లేషణ చేయబడిన ATPని ఇంటర్‌మెమ్బ్రేన్ స్పేస్‌లోని ADPతో మార్పిడి చేయడానికి ఉపయోగించే ఒక ఇంటిగ్రల్ మెంబ్రేన్ ప్రోటీన్.[28]

సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ ప్రధానంగా కీలక సబ్‌స్ట్రేట్ల లభ్యత ద్వారా నియంత్రించబడుతుంది, ముఖ్యంగా NAD+ నుండి NADH నిష్పత్తి మరియు కాల్షియం, అకర్బన ఫాస్ఫేట్, ATP, ADP మరియు AMP సాంద్రతలు. సిట్రేట్ – చక్రానికి పేరునిచ్చే అయాన్ – సిట్రేట్ సింథేస్ యొక్క ఫీడ్‌బ్యాక్ ఇన్హిబిటర్ మరియు PFKని కూడా నిరోధిస్తుంది, ఇది సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ మరియు గ్లైకోలిసిస్ నియంత్రణ మధ్య ప్రత్యక్ష సంబంధాన్ని అందిస్తుంది.[24]

బీటా ఆక్సిడేషన్

ప్రధాన వ్యాసం: బీటా-ఆక్సిడేషన్ గాలి మరియు వివిధ కోఫాక్టర్లు మరియు ఎంజైమ్‌ల సమక్షంలో, కొవ్వు ఆమ్లాలు అసిటైల్-CoAగా మార్చబడతాయి. ఈ మార్గాన్ని బీటా-ఆక్సిడేషన్ అని పిలుస్తారు. బీటా-ఆక్సిడేషన్ యొక్క ప్రతి చక్రం కొవ్వు ఆమ్ల గొలుసును రెండు కార్బన్ అణువుల ద్వారా తగ్గిస్తుంది మరియు అసిటైల్-CoA, NADH మరియు FADH2 లలో ఒక్కొక్కటి ఒక సమానమైన దానిని ఉత్పత్తి చేస్తుంది. అసిటైల్-CoA ATPని ఉత్పత్తి చేయడానికి సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ ద్వారా జీవక్రియ చేయబడుతుంది, అయితే NADH మరియు FADH2 ATPని ఉత్పత్తి చేయడానికి ఆక్సిడేటివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్ ద్వారా ఉపయోగించబడతాయి. ఒకే పొడవైన ఎసిల్ గొలుసు యొక్క బీటా-ఆక్సిడేషన్ ద్వారా డజన్ల కొద్దీ ATP సమానమైనవి ఉత్పత్తి చేయబడతాయి.[29]

ఆక్సిడేటివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్‌లో, కీలక నియంత్రణ బిందువు సైటోక్రోమ్ c ఆక్సిడేస్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడిన చర్య, ఇది దాని సబ్‌స్ట్రేట్ లభ్యత ద్వారా నియంత్రించబడుతుంది – సైటోక్రోమ్ c యొక్క తగ్గిన రూపం. అందుబాటులో ఉన్న తగ్గిన సైటోక్రోమ్ c మొత్తం ఇతర సబ్‌స్ట్రేట్ల మొత్తాలకు నేరుగా సంబంధం కలిగి ఉంటుంది:

12 NADH + cyt c_{ox} + ADP + P_{i}

12 NAD^+ + cyt c_{red} + ATP

ఇది నేరుగా ఈ సమీకరణాన్ని సూచిస్తుంది:

[cytcred][cytcox]=([NADH][NAD]+)12([ADP][Pi][ATP])Keq

అందువల్ల, [NADH] నుండి [NAD+] యొక్క అధిక నిష్పత్తి లేదా [ADP] [Pi] నుండి [ATP] యొక్క అధిక నిష్పత్తి అధిక మొత్తంలో తగ్గిన సైటోక్రోమ్ c మరియు అధిక స్థాయి సైటోక్రోమ్ c ఆక్సిడేస్ చర్యను సూచిస్తాయి.[24] మైటోకాండ్రియల్ మాతృక మరియు సైటోప్లాజం మధ్య ATP మరియు NADH యొక్క రవాణా రేట్ల ద్వారా అదనపు నియంత్రణ స్థాయి ప్రవేశపెట్టబడింది.[28]

కీటోసిస్

ప్రధాన వ్యాసం: కీటోన్ బాడీస్

కీటోన్ బాడీలను ఇంధనాలుగా ఉపయోగించవచ్చు, ఇవి మైటోకాండ్రియాలో ఆక్సీకరణం చెందినప్పుడు ప్రతి ఎసిటోఅసిటేట్ అణువుకు 22 ATP మరియు 2 గ్వానోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ అణువులను ఇస్తాయి. కీటోన్ బాడీలు కాలేయం నుండి ఇతర కణజాలాలకు రవాణా చేయబడతాయి, అక్కడ ఎసిటోఅసిటేట్ మరియు బీటా-హైడ్రాక్సీబ్యూట్రేట్ సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ ద్వారా తగ్గించే సమానమైన వాటిని (NADH మరియు FADH2) ఉత్పత్తి చేయడానికి అసిటైల్-CoAగా తిరిగి మార్చబడతాయి. కీటోన్ బాడీలను కాలేయం ఇంధనంగా ఉపయోగించలేదు, ఎందుకంటే కాలేయంలో β-కీటోఅసిల్-CoA ట్రాన్స్‌ఫరేస్ అనే ఎంజైమ్ ఉండదు, దీనిని థియోలేస్ అని కూడా పిలుస్తారు. ఎసిటోఅసిటేట్ తక్కువ సాంద్రతలలో కాలేయం ద్వారా తీసుకోబడుతుంది మరియు మిథైల్గ్లైక్సాల్ మార్గం ద్వారా నిర్విషీకరణకు లోనవుతుంది, ఇది లాక్టేట్‌తో ముగుస్తుంది. అధిక సాంద్రతలలో ఎసిటోఅసిటేట్ కాలేయంలోని కణాలు కాకుండా ఇతర కణాల ద్వారా గ్రహించబడుతుంది మరియు 1,2-ప్రొపేన్‌డియోల్ ద్వారా వేరే మార్గంలోకి ప్రవేశిస్తుంది. మార్గం ATP అవసరమయ్యే వివిధ దశలను అనుసరించినప్పటికీ, 1,2-ప్రొపేన్‌డియోల్‌ను పైరువేట్‌గా మార్చవచ్చు.[30]

ఉత్పత్తి, వాయురహిత పరిస్థితులు

కిణ్వ ప్రక్రియ అనేది గాలి లేనప్పుడు సేంద్రీయ సమ్మేళనాల జీవక్రియ. ఇది శ్వాసకోశ ఎలక్ట్రాన్ ట్రాన్స్‌పోర్ట్ చైన్ లేనప్పుడు సబ్‌స్ట్రేట్-లెవల్ ఫాస్ఫోరైలేషన్ను కలిగి ఉంటుంది.

లాక్టిక్ యాసిడ్ ఏర్పడటానికి గ్లూకోజ్ చర్య కోసం సమీకరణం:

C6H12O6 + 2 ADP + 2 P_{i} -> 2 CH3CH(OH)COOH + 2 ATP + 2 H2O

వాయురహిత శ్వాసక్రియ అనేది లేనప్పుడు శ్వాసక్రియ. ప్రోకారియోట్లు వివిధ ఎలక్ట్రాన్ గ్రాహకాలను ఉపయోగించుకోగలవు. వీటిలో నైట్రేట్, సల్ఫేట్ మరియు కార్బన్ డయాక్సైడ్ ఉన్నాయి. వాయురహిత జీవులు మరియు ప్రోకారియోట్లలో, వివిధ మార్గాలు ATPని కలిగిస్తాయి. ఆక్సిడేటివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్ వంటి ప్రక్రియలో ఆకుపచ్చ మొక్కల క్లోరోప్లాస్ట్‌లలో ATP ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది, దీనిని ఫోటోఫాస్ఫోరైలేషన్ అని పిలుస్తారు.[5]

న్యూక్లియోసైడ్ డైఫాస్ఫేట్ కైనేజ్‌ల ద్వారా ATP భర్తీ

ATPని న్యూక్లియోసైడ్ డైఫాస్ఫేట్ కైనేజ్ (NDKs) ఎంజైమ్ కుటుంబాల ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడిన అనేక "రీప్లెనిష్‌మెంట్" చర్యల ద్వారా కూడా సంశ్లేషణ చేయవచ్చు, ఇవి ఇతర న్యూక్లియోసైడ్ ట్రైఫాస్ఫేట్‌లను అధిక-శక్తి ఫాస్ఫేట్ దాతగా ఉపయోగిస్తాయి, మరియు ATP:గ్వానిడో-ఫాస్ఫోట్రాన్స్‌ఫరేస్ కుటుంబం.

కిరణజన్య సంయోగక్రియ సమయంలో ATP ఉత్పత్తి

మొక్కలలో, ATP క్లోరోప్లాస్ట్ యొక్క థైలాకోయిడ్ పొరలో సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది. ఈ ప్రక్రియను ఫోటోఫాస్ఫోరైలేషన్ అని పిలుస్తారు. "యంత్రం" మైటోకాండ్రియాలో ఉన్నదానిని పోలి ఉంటుంది, కాకపోతే ప్రోటాన్-మోటివ్ ఫోర్స్‌ను ఉత్పత్తి చేయడానికి పొర అంతటా ప్రోటాన్‌లను పంప్ చేయడానికి కాంతి శక్తి ఉపయోగించబడుతుంది. ATP సింథేస్ అప్పుడు ఆక్సిడేటివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్‌లో వలె ఖచ్చితంగా జరుగుతుంది.[31] క్లోరోప్లాస్ట్‌లలో ఉత్పత్తి చేయబడిన ATPలో కొంత భాగం కాల్విన్ సైకిల్లో వినియోగించబడుతుంది, ఇది ట్రయోజ్ చక్కెరలను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.

ATP రీసైక్లింగ్

మానవ శరీరంలో ATP యొక్క మొత్తం పరిమాణం సుమారు 0.1 mol/L.[32] ATPలో ఎక్కువ భాగం పైన పేర్కొన్న ప్రక్రియల ద్వారా ADP నుండి రీసైకిల్ చేయబడుతుంది. అందువల్ల, ఏ సమయంలోనైనా, ATP + ADP మొత్తం పరిమాణం చాలా స్థిరంగా ఉంటుంది.

ఒక వయోజన మానవునిలో కణాల ద్వారా ఉపయోగించబడే శక్తికి ప్రతిరోజూ 100 నుండి 150 mol/L ATP యొక్క జలవిశ్లేషణ అవసరం, అంటే ఒక మానవుడు సాధారణంగా రోజులో వారి శరీర బరువుకు సమానమైన ATPని ఉపయోగిస్తారు.[33] ప్రతి ATP సమానమైనది ఒకే రోజులో 1000–1500 సార్లు రీసైకిల్ చేయబడుతుంది (150 / 0.1 = 1500),[32] సుమారు 9×1020 అణువులు/సెకను వద్ద.[32]

జీవరసాయన విధులు

కణ శక్తి ఉత్పత్తి

జీవ ప్రక్రియలలో శక్తి సరఫరాకు ATPని ADPగా మార్చడం ప్రధాన యంత్రాంగం.[5] నీరు ATPని జలవిశ్లేషణ (hydrolyze) చేసినప్పుడు, ATP అణువులోని చివరి ఫాస్ఫేట్ సమూహం గొలుసు నుండి తొలగించబడి అడెనోసిన్ డైఫాస్ఫేట్ (ADP) ఏర్పడినప్పుడు కణాలలో శక్తి ఉత్పత్తి అవుతుంది:[5]

ATP + H2O → ADP + HPO42- + H+ + శక్తి

అయితే, అడెనోసిన్ మోనోఫాస్ఫేట్ (AMP)ని ఉత్పత్తి చేయడానికి ADP నుండి ఫాస్ఫేట్ సమూహాన్ని తొలగించడం ద్వారా కూడా అదనపు శక్తి ఉత్పత్తి అవుతుంది.[5]

కణాంతర సంకేతాలు

ATP ఫాస్ఫేట్ సమూహాలను బదిలీ చేసే ఎంజైమ్‌లైన కినేస్‌లకు సబ్‌స్ట్రేట్‌గా పనిచేయడం ద్వారా సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్ (సంకేత ప్రసారం)లో పాల్గొంటుంది. కినేస్‌లు అత్యంత సాధారణమైన ATP-బైండింగ్ ప్రోటీన్లు. ఇవి తక్కువ సంఖ్యలో సాధారణ ఫోల్డ్‌లను పంచుకుంటాయి.[34] కినేస్ ద్వారా ప్రోటీన్ యొక్క ఫాస్ఫోరైలేషన్ అనేది మైటోజెన్-యాక్టివేటెడ్ ప్రోటీన్ కినేస్ కాస్కేడ్ వంటి ప్రక్రియలను ఉత్తేజితం చేయగలదు.[35]

ATP అడెనైలేట్ సైక్లేస్కి కూడా సబ్‌స్ట్రేట్‌గా ఉంటుంది, ఇది సాధారణంగా G ప్రోటీన్-కపుల్డ్ రిసెప్టర్ సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్ మార్గాలలో ఉంటుంది మరియు ఇది సెకండ్ మెసెంజర్ అయిన సైక్లిక్ AMPగా మారుతుంది. ఇది కణాంతర నిల్వల నుండి కాల్షియం విడుదల ద్వారా కాల్షియం సంకేతాలను ప్రేరేపించడంలో పాల్గొంటుంది.[36] ఈ రకమైన సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్ మెదడు పనితీరులో చాలా ముఖ్యమైనది, అయినప్పటికీ ఇది అనేక ఇతర కణ ప్రక్రియల నియంత్రణలో కూడా పాల్గొంటుంది.[37]

DNA మరియు RNA సంశ్లేషణ

RNA సంశ్లేషణకు అవసరమైన నాలుగు మోనోమర్‌లలో ATP ఒకటి. ఈ ప్రక్రియ RNA పాలిమరేస్ల ద్వారా ప్రోత్సహించబడుతుంది.[38] DNA ఏర్పడటంలో కూడా ఇదే విధమైన ప్రక్రియ జరుగుతుంది, అయితే ATP మొదట డియోక్సిరైబోన్యూక్లియోటైడ్ dATPగా మార్చబడుతుంది. ప్రకృతిలో అనేక కండెన్సేషన్ ప్రతిచర్యల వలె, DNA రెప్లికేషన్ మరియు DNA ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ కూడా ATPని వినియోగిస్తాయి.

ప్రోటీన్ సంశ్లేషణలో అమైనో ఆమ్లాల ఉత్తేజితం

ప్రధాన వ్యాసం: Amino acid activation అమైనోఅసైల్-tRNA సింథటేస్ ఎంజైమ్‌లు అమైనో ఆమ్లాలకు tRNAని అనుసంధానించడంలో ATPని వినియోగిస్తాయి, దీనివల్ల అమైనోఅసైల్-tRNA కాంప్లెక్స్‌లు ఏర్పడతాయి. అమైనోఅసైల్ ట్రాన్స్‌ఫరేస్, AMP-అమైనో ఆమ్లాన్ని tRNAకి బంధిస్తుంది. ఈ కప్లింగ్ ప్రతిచర్య రెండు దశల్లో జరుగుతుంది:

  1. aa + ATP ⟶ aa-AMP + PPi
  2. aa-AMP + tRNA ⟶ aa-tRNA + AMP

అమైనో ఆమ్లం ఎస్టర్ బంధం ద్వారా tRNA యొక్క 3′-చివరన ఉన్న పెనాల్టిమేట్ న్యూక్లియోటైడ్‌కు (CCA క్రమంలోని A) జత చేయబడుతుంది.

ATP బైండింగ్ కాసెట్ ట్రాన్స్‌పోర్టర్

ఒక కణం నుండి రసాయనాలను ప్రవణతకు (gradient) వ్యతిరేకంగా రవాణా చేయడం తరచుగా ATP జలవిశ్లేషణతో ముడిపడి ఉంటుంది. రవాణా ATP బైండింగ్ కాసెట్ ట్రాన్స్‌పోర్టర్ల ద్వారా జరుగుతుంది. మానవ జన్యువు 48 ABC ట్రాన్స్‌పోర్టర్లను కలిగి ఉంటుంది, ఇవి మందులు, లిపిడ్‌లు మరియు ఇతర సమ్మేళనాలను ఎగుమతి చేయడానికి ఉపయోగపడతాయి.[39]

బాహ్య సంకేతాలు మరియు నాడీ ప్రసారం

ప్యూరినెర్జిక్ సిగ్నలింగ్ అనే ప్రక్రియలో కణాలు ఇతర కణాలతో కమ్యూనికేట్ చేయడానికి ATPని స్రవిస్తాయి. ATP నాడీ వ్యవస్థలోని అనేక భాగాలలో న్యూరోట్రాన్స్‌మిటర్గా పనిచేస్తుంది, సిలియరీ కదలికలను నియంత్రిస్తుంది, రక్తనాళాల ఆక్సిజన్ సరఫరాపై ప్రభావం చూపుతుంది మొదలైనవి. ATP నేరుగా ఛానల్ ప్రోటీన్ల ద్వారా కణ త్వచం గుండా స్రవించబడుతుంది[40][41] లేదా వెసికిల్స్‌లోకి పంప్ చేయబడుతుంది,[42] ఇవి తర్వాత త్వచంతో ఎక్సోసైటోసిస్ ద్వారా కలిసిపోతాయి. కణాలు ప్యూరినెర్జిక్ రిసెప్టర్ ప్రోటీన్లు P2X మరియు P2Yని ఉపయోగించి ATPని గుర్తిస్తాయి.[43] వయోజన మెదడులో మైక్రోగ్లియా - న్యూరాన్ పరస్పర చర్యలకు, అలాగే మెదడు అభివృద్ధి సమయంలో ATP ఒక కీలకమైన సిగ్నలింగ్ అణువు అని నిరూపించబడింది.[44][45] అంతేకాకుండా, కణజాల గాయం వల్ల కలిగే ATP-సిగ్నలింగ్ అనేది మైక్రోగ్లియల్ ఫినోటైప్ మార్పులలో ప్రధాన కారకం.[46]

కండరాల సంకోచం

ATP కండరాల సంకోచంకు ఇంధనంగా పనిచేస్తుంది.[47] కండరాల సంకోచాలు సిగ్నలింగ్ మార్గాల ద్వారా నియంత్రించబడతాయి, అయితే వివిధ కండరాల రకాలు వాటి ప్రత్యేక పనితీరు ఆధారంగా నిర్దిష్ట మార్గాల ద్వారా నియంత్రించబడతాయి. ఏదేమైనా, అన్ని కండరాల రకాల్లో, సంకోచం యాక్టిన్ మరియు మయోసిన్ ప్రోటీన్ల ద్వారా జరుగుతుంది.[48]

ATP మొదట మయోసిన్‌కు బంధించబడుతుంది. ATPase బంధించబడిన ATPని ADP మరియు అకర్బన ఫాస్ఫేట్గా జలవిశ్లేషణ చేసినప్పుడు, మయోసిన్ యాక్టిన్‌కు బంధించబడే విధంగా అమర్చబడుతుంది. ADP మరియు Pi బంధించబడిన మయోసిన్, యాక్టిన్‌తో క్రాస్-బ్రిడ్జ్‌లను ఏర్పరుస్తుంది మరియు తదనంతరం ADP మరియు Pi విడుదల కావడం వల్ల పవర్ స్ట్రోక్ రూపంలో శక్తి విడుదలవుతుంది. పవర్ స్ట్రోక్ యాక్టిన్ ఫిలమెంట్‌ను మయోసిన్ ఫిలమెంట్ మీదుగా జారేలా చేస్తుంది, ఇది కండరాన్ని కుదించి సంకోచానికి కారణమవుతుంది. మరొక ATP అణువు మయోసిన్‌కు బంధించబడి, దానిని యాక్టిన్ నుండి విడుదల చేస్తుంది, తద్వారా ఈ ప్రక్రియ మళ్ళీ పునరావృతమవుతుంది.[48][49]

ప్రోటీన్ ద్రావణీయత

ATP ఇటీవల ఒక జీవసంబంధ హైడ్రోట్రోప్గా పనిచేస్తుందని ప్రతిపాదించబడింది[50] మరియు ఇది ప్రోటీమ్-వ్యాప్త ద్రావణీయతను ప్రభావితం చేస్తుందని చూపబడింది.[51]

అబియోజెనిక్ మూలాలు

ATPకి పూర్వగామి అయిన ఎసిటైల్ ఫాస్ఫేట్ (AcP), pH 7 మరియు 20 °C వద్ద మరియు pH 8 మరియు 50 °C వద్ద థియోఎసిటేట్ నుండి తక్కువ దిగుబడితో సులభంగా సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది, అయితే ఎసిటైల్ ఫాస్ఫేట్ వెచ్చని ఉష్ణోగ్రతలు మరియు క్షార పరిస్థితులలో కంటే చల్లని మరియు ఆమ్ల నుండి తటస్థ పరిస్థితులలో తక్కువ స్థిరంగా ఉంటుంది. ఇది రైబోన్యూక్లియోటైడ్లు మరియు అమైనో ఆమ్లాల పాలిమరైజేషన్‌ను ప్రోత్సహించలేదు మరియు కేవలం కర్బన సమ్మేళనాల ఫాస్ఫోరైలేషన్‌కు మాత్రమే సామర్థ్యం కలిగి ఉంది. Na+ సమక్షంలో AMP యొక్క అగ్రిగేషన్ మరియు స్థిరీకరణను ఇది ప్రోత్సహించగలదని చూపబడింది, Na+ లేనప్పుడు న్యూక్లియోటైడ్ల అగ్రిగేషన్ 75 °C పైన పాలిమరైజేషన్‌ను ప్రోత్సహించగలదు. AcP ద్వారా ప్రోత్సహించబడిన పాలిమరైజేషన్ ఖనిజ ఉపరితలాల వద్ద సంభవించే అవకాశం ఉంది.[52] ADPని కేవలం AcP ద్వారా మాత్రమే ATPగా ఫాస్ఫోరైలేట్ చేయవచ్చని మరియు ఇతర న్యూక్లియోసైడ్ ట్రైఫాస్ఫేట్లు AcP ద్వారా ఫాస్ఫోరైలేట్ చేయబడలేదని చూపబడింది. జీవక్రియ ప్రతిచర్యలను నడపడానికి అన్ని జీవులు ATPని ఎందుకు ఉపయోగిస్తాయో ఇది వివరించవచ్చు.[53]

ATP అనలాగ్‌లు

బయోకెమిస్ట్రీ ప్రయోగశాలలు తరచుగా ATP-ఆధారిత పరమాణు ప్రక్రియలను అన్వేషించడానికి ఇన్ విట్రో అధ్యయనాలను ఉపయోగిస్తాయి. ATP అనలాగ్‌లు ఎక్స్-రే క్రిస్టలోగ్రఫీలో కూడా ఉపయోగించబడతాయి, ఇవి ఇతర సబ్‌స్ట్రేట్‌లతో కలిసి ATPతో సంక్లిష్టంగా ఉన్న ప్రోటీన్ నిర్మాణంను నిర్ణయించడానికి సహాయపడతాయి.

ATP-ఆధారిత ప్రతిచర్యలలో పాల్గొనే బైండింగ్ సైట్లు మరియు ట్రాన్సిషన్ స్టేట్లను పరిశీలించడానికి కినేస్ వంటి ATP-ఆధారిత ఎంజైమ్‌ల ఎంజైమ్ ఇన్హిబిటర్లు అవసరం.

అత్యంత ఉపయోగకరమైన ATP అనలాగ్‌లను ATP వలె జలవిశ్లేషణ చేయలేము; బదులుగా, అవి ఎంజైమ్‌ను ATP-బంధిత స్థితికి దగ్గరగా ఉండే నిర్మాణంలో బంధిస్తాయి. అడెనోసిన్ 5′-(γ-థియోట్రైఫాస్ఫేట్) అనేది అత్యంత సాధారణమైన ATP అనలాగ్, ఇందులో గామా-ఫాస్ఫేట్ ఆక్సిజన్‌లలో ఒకటి సల్ఫర్ పరమాణువుతో భర్తీ చేయబడుతుంది; ఈ అయాన్ ATP కంటే చాలా నెమ్మదిగా జలవిశ్లేషణ చెందుతుంది మరియు ATP-ఆధారిత ప్రక్రియల నిరోధకంగా పనిచేస్తుంది. క్రిస్టలోగ్రాఫిక్ అధ్యయనాలలో, జలవిశ్లేషణ పరివర్తన స్థితులు బంధిత వనాడేట్ అయాన్ ద్వారా నమూనా చేయబడతాయి.

ATP అనలాగ్‌లను ఉపయోగించే ప్రయోగాల ఫలితాలను వివరించేటప్పుడు జాగ్రత్త వహించాలి, ఎందుకంటే కొన్ని ఎంజైమ్‌లు అధిక సాంద్రత వద్ద వాటిని గణనీయమైన రేటుతో జలవిశ్లేషణ చేయగలవు.[54]

వైద్యపరమైన ఉపయోగం

ATP కొన్ని గుండె సంబంధిత పరిస్థితుల కోసం సిరల ద్వారా (intravenously) ఉపయోగించబడుతుంది.[55]

చరిత్ర

ATP 1929లో కండరాల కణజాలం నుండి Karl Lohmann (Biochemiker)[5][56] మరియు జెండ్రాసిక్[57] ద్వారా మరియు స్వతంత్రంగా, హార్వర్డ్ మెడికల్ స్కూల్కు చెందిన సైరస్ ఫిస్కే మరియు యెల్లప్రగడ సుబ్బారావు ద్వారా కనుగొనబడింది,[58] వీరు ఇద్దరూ ఫాస్ఫరస్ కోసం పరీక్షను కనుగొనడానికి ఒకరితో ఒకరు పోటీ పడ్డారు.

1941లో ఫ్రిట్జ్ ఆల్బర్ట్ లిప్‌మాన్ ద్వారా కణాలలో శక్తిని ఇచ్చే మరియు శక్తిని కోరే ప్రతిచర్యల మధ్య ఇది మధ్యవర్తిగా ఉంటుందని ప్రతిపాదించబడింది.[59] కణం యొక్క శక్తి కరెన్సీ ATP అని స్థాపించడంలో ఆయన కీలక పాత్ర పోషించారు.[5]

ఇది 1948లో అలెగ్జాండర్ టాడ్ ద్వారా ప్రయోగశాలలో మొదటిసారిగా సంశ్లేషణ చేయబడింది,[60] మరియు ఈ పనికి గాను ఆయనకు 1957లో రసాయన శాస్త్రంలో నోబెల్ బహుమతి లభించింది.

1978 రసాయన శాస్త్రంలో నోబెల్ బహుమతి ATP సంశ్లేషణ యొక్క కీమియోస్మోటిక్ యంత్రాంగాన్ని కనుగొన్నందుకు పీటర్ డెన్నిస్ మిచెల్కు లభించింది.

1997 రసాయన శాస్త్ర నోబెల్ బహుమతిని విభజించారు, సగం వాటా "అడెనోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ (ATP) సంశ్లేషణకు ఆధారమైన ఎంజైమ్ యంత్రాంగాన్ని వివరించినందుకు" పాల్ డి. బోయర్ మరియు జాన్ ఇ. వాకర్లకు సంయుక్తంగా మరియు మిగిలిన సగం వాటా "అయాన్-రవాణా ఎంజైమ్, Na+, K+ -ATPaseని మొదటిసారిగా కనుగొన్నందుకు" జెన్స్ సి. స్కోకు లభించింది.[61]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ (2023). Physiology, Adenosine Triphosphate. StatPearls.
  2. ↑ (2026). "Reduced Gibbs free energy supply hinders brain information processing during mental fatigue". Fatigue: Biomedicine, Health & Behavior. 14 (3) 216-233. doi:10.1080/21641846.2026.2636450.
  3. ↑ Knowles, Jeremy Randall. (1980). "Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions". Annual Review of Biochemistry. 49 (1) 877–919. doi:10.1146/annurev.bi.49.070180.004305.
  4. ↑ "An average individual with a daily diet of 8000 kJ and a 30% efficiency of turning foodstuffs into chemical energy will synthesize (and hydrolyze) about 50 kg of ATP during 1 day." (2008). "Wiley Encyclopedia of Chemical Biology". ISBN 978-0-471-75477-0. doi:10.1002/9780470048672.wecb648.
  5. ↑ 5.0 5.1 5.2 5.3 5.4 5.5 5.6 Myers, Richard L.. (2007). The 100 Most Important Chemical Compounds: A Reference Guide. 18–19. ABC-CLIO. ISBN 978-0-313-33758-1.
  6. ↑ (2023). Physiology, Adenosine Triphosphate. StatPearls.
  7. ↑ 7.0 7.1 (1976). "Concentration of MgATP2− and other ions in solution. Calculation of the true concentrations of species present in mixtures of associating ions". Biochemical Journal. 159 (1) 1–5. doi:10.1042/bj1590001.
  8. ↑ (1991). "Chelation of divalent cations by ATP, studied by titration calorimetry". Anal. Biochem.. 193 (1) 16–19. doi:10.1016/0003-2697(91)90036-S.
  9. ↑ (1986). "Magnesium in cardiac energy metabolism". Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 18 (10) 1003–1013. doi:10.1016/S0022-2828(86)80289-9.
  10. ↑ (1998). "A second magnesium ion is critical for ATP binding in the kinase domain of the oncoprotein v-Fps". Biochemistry. 37 (36) 12624–12630. doi:10.1021/bi9812672.
  11. ↑ (2005). "Characterization of the interactions between the active site of a protein tyrosine kinase and a divalent metal activator". BMC Biochem.. 6. doi:10.1186/1471-2091-6-25.
  12. ↑ Yang, Wei and Lee, Jae Young and Nowotny, Marcin. (2006). "Making and breaking nucleic acids: two-Mg2+-ion catalysis and substrate specificity". Molecular Cell. 22 (1) 5-13. doi:10.1016/j.molcel.2006.03.013.
  13. ↑ 13.0 13.1 (2002). "Bioenergetics 3". Academic. ISBN 978-0-12-518121-1.
  14. ↑ (2003). Biochemistry. 376. W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4684-3.
  15. ↑ (1972). "The Meaning of "Reversed Electron Flow" and "High Energy Electron" in Biochemistry". Nature. 238 (5363) 330–331. doi:10.1038/238330a0.
  16. ↑ (1986). "Thermodynamics of the hydrolysis of adenosine 5′-triphosphate to adenosine 5′-diphosphate". J. Biol. Chem.. 261 (27) 12733–12737. doi:10.1016/S0021-9258(18)67153-4.
  17. ↑ (2007). "Biochemistry". 413. W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-8724-2.
  18. ↑ (2021). "Lehninger Principles of Biochemistry". W. H. Freeman and Company.
  19. ↑ (2016). "Biochemistry". 68. Cengage Learning. ISBN 978-1-305-57720-6.
  20. ↑ (October 1, 1975). "The Contents of Adenine Nucleotides, Phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates". Biochemical Journal. 152 (1) 23–32. doi:10.1042/bj1520023.
  21. ↑ (11 November 2023). Adenosine triphosphate. Britannica.
  22. ↑ 22.0 22.1 Rich, P. R.. (2003). "The molecular machinery of Keilin's respiratory chain". Biochem. Soc. Trans.. 31 (6) 1095–1105. doi:10.1042/BST0311095.
  23. ↑ 23.0 23.1 23.2 (2004). Molecular Cell Biology. W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4366-8.
  24. ↑ 24.0 24.1 24.2 24.3 24.4 (2004). "Biochemistry". 1. Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
  25. ↑ (20 September 2011). Glycolysis – Animation and Notes. PharmaXchange.
  26. ↑ (1994). "Structure at 2.8 Å resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria". Nature. 370 (6491) 621–628. doi:10.1038/370621a0.
  27. ↑ (January 2019). "Acidosis Maintains the Function of Brain Mitochondria in Hypoxia-Tolerant Triplefin Fish: A Strategy to Survive Acute Hypoxic Exposure?". Front Physiol. 9, 1914. doi:10.3389/fphys.2018.01941.
  28. ↑ 28.0 28.1 (2006). "Molecular, functional, and pathological aspects of the mitochondrial ADP/ATP carrier". Physiology. 21 (4) 242–249. doi:10.1152/physiol.00005.2006.
  29. ↑ (2005). "Fatty acid metabolism as a target for obesity treatment". Physiol. Behav.. 85 (1) 25–35. doi:10.1016/j.physbeh.2005.04.014.
  30. ↑ (2013-03-15). Integrated Risk Information System.
  31. ↑ Allen, J.. (2002). "Photosynthesis of ATP-electrons, proton pumps, rotors, and poise". Cell. 110 (3) 273–276. doi:10.1016/S0092-8674(02)00870-X.
  32. ↑ 32.0 32.1 32.2 (2011). "Pediatric Critical Care". 1058–1072. ISBN 978-0-323-07307-3. doi:10.1016/B978-0-323-07307-3.10074-6.
  33. ↑ (2011). "Pediatric Critical Care". 1058–1072. ISBN 978-0-323-07307-3. doi:10.1016/B978-0-323-07307-3.10074-6.
  34. ↑ (2005). "Structural evolution of the protein kinase-like superfamily". PLOS Comput. Biol.. 1 (5). doi:10.1371/journal.pcbi.0010049.
  35. ↑ (2006). "Signaling through MAP kinase networks in plants". Arch. Biochem. Biophys.. 452 (1) 55–68. doi:10.1016/j.abb.2006.05.001.
  36. ↑ (2006). "Molecular details of cAMP generation in mammalian cells: a tale of two systems". J. Mol. Biol.. 362 (4) 623–639. doi:10.1016/j.jmb.2006.07.045.
  37. ↑ (2001). "Regulation and role of adenylyl cyclase isoforms". Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol.. 41 (1) 145–174. doi:10.1146/annurev.pharmtox.41.1.145.
  38. ↑ (1995). "Polymerase structures and function: variations on a theme?". J. Bacteriol.. 177 (22) 6321–6329. doi:10.1128/jb.177.22.6321-6329.1995.
  39. ↑ (2002). Mammalian ABC transporters in health and disease. Annual Review of Biochemistry. 71 (1) 537–592. doi:10.1146/annurev.biochem.71.102301.093055.
  40. ↑ (2018). "Chemical synapses without synaptic vesicles: Purinergic neurotransmission through a CALHM1 channel-mitochondrial signaling complex". Science Signaling. 11 (529). doi:10.1126/scisignal.aao1815.
  41. ↑ (2015). "ATP release through pannexon channels". Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences. 370 (1672). doi:10.1098/rstb.2014.0191.
  42. ↑ (2012). "Functional and Anatomical Identification of a Vesicular Transporter Mediating Neuronal ATP Release". Cerebral Cortex. 22 (5) 1203–1214. doi:10.1093/cercor/bhr203.
  43. ↑ (2014-12-18). "P2X and P2Y Receptors—Role in the Pathophysiology of the Nervous System". International Journal of Molecular Sciences. 15 (12) 23672–23704. doi:10.3390/ijms151223672.
  44. ↑ (2020). Microglia monitor and protect neuronal function through specialized somatic purinergic junctions. Science. 367 (6477) 528–537. doi:10.1126/science.aax6752.
  45. ↑ (2022). "Microglial control of neuronal development via somatic purinergic junctions". Cell Reports. 40 (12). doi:10.1016/j.celrep.2022.111369.
  46. ↑ (2024). "Microglia contribute to neuronal synchrony despite endogenous ATP-related phenotypic transformation in acute mouse brain slices". Nature Communications. 15 (1) 5402. doi:10.1038/s41467-024-49773-1.
  47. ↑ (1991). "Skeletal muscle energy metabolism and fatigue during intense exercise in man". Science Progress. 75 (298 Pt 3-4) 361–370.
  48. ↑ 48.0 48.1 (February 2015). "Signaling in Muscle Contraction". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 7 (2). doi:10.1101/cshperspect.a006023.
  49. ↑ (2018-07-16). 38.17: Muscle Contraction and Locomotion - ATP and Muscle Contraction. Biology LibreTexts.
  50. ↑ (2017-05-19). "ATP as a biological hydrotrope". Science. 356 (6339) 753–756. doi:10.1126/science.aaf6846.
  51. ↑ (2019-03-11). "Proteome-wide solubility and thermal stability profiling reveals distinct regulatory roles for ATP". Nature Communications. 10 (1) 1155. doi:10.1038/s41467-019-09107-y.
  52. ↑ (2018-06-01). "Acetyl Phosphate as a Primordial Energy Currency at the Origin of Life". Origins of Life and Evolution of Biospheres. 48 (2) 159–179. doi:10.1007/s11084-018-9555-8.
  53. ↑ Ancient chemistry may explain why living things use ATP as the universal energy currency: An early step in metabolic evolution set the stage for emergence of ATP as the universal energy carrier. ScienceDaily.
  54. ↑ (1995). "Adenosine 5′-(gamma-thiotriphosphate): an ATP analog that should be used with caution in muscle contraction studies". Biochemistry. 34 (49) 16039–16045. doi:10.1021/bi00049a018.
  55. ↑ (February 2012). "ATPace: injectable adenosine 5′-triphosphate". Purinergic Signalling. 8 (Suppl 1) 57–60. doi:10.1007/s11302-011-9268-1.
  56. ↑ Lohmann, K.. (August 1929). "Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel". Naturwissenschaften. 17 (31) 624–625. doi:10.1007/BF01506215.
  57. ↑ (2002). "The determination of phosphorus and the discovery of phosphocreatine and ATP: The work of Fiske and SubbaRow". Journal of Biological Chemistry. 277 (32) e1-e2. doi:10.1016/S0021-9258(20)70222-X.
  58. ↑ Maruyama, K.. (March 1991). "The discovery of adenosine triphosphate and the establishment of its structure". J. Hist. Biol.. 24 (1) 145–154. doi:10.1007/BF00130477.
  59. ↑ Lipmann, F.. (1941). "Metabolic generation and utilization of phosphate bond energy.". Adv. Enzymol.. 1 99–162.
  60. ↑ History: ATP first discovered in 1929. The Nobel Prize in Chemistry 1997.
  61. ↑ The Nobel Prize in Chemistry 1997. Nobel Prize.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Adenosine triphosphate” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Adenosine_triphosphate ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=అడెనోసిన్_ట్రైఫాస్ఫేట్&oldid=3923"