ATP సింథేస్

From LTRC
ATP సింథేస్
ATP సింథేస్ యొక్క మాలిక్యులర్ మోడల్ దీని ద్వారా నిర్ణయించబడింది ఎక్స్-రే క్రిస్టలోగ్రఫీ. స్టేటర్ ఇక్కడ చూపబడలేదు.
ఐడెంటిఫైయర్లు
EC సంఖ్య 7.1.2.2
CAS సంఖ్య 9000-83-3
డేటాబేస్‌లు
BRENDA ఎంజైమ్ డేటా
ExPASy NiceZyme వ్యూ
KEGG ఎంజైమ్ ఎంట్రీ
MetaCyc మెటబాలిక్ పాత్‌వే
Rhea చర్యలు
PDB నిర్మాణాలు RCSB PDB PDBe PDBsum
జీన్ ఆంటాలజీ AmiGO / QuickGO
శోధన PMC ఆర్టికల్స్ PubMed ఆర్టికల్స్ NCBI ప్రోటీన్లు

ATP సింథేస్ (ATP synthase) అనేది ఒక ఎంజైమ్. ఇది అడెనోసిన్ డైఫాస్ఫేట్ (ADP) మరియు అకర్బన ఫాస్ఫేట్ (Pi)లను ఉపయోగించి, శక్తిని నిల్వ చేసే అణువైన అడెనోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ (ATP) తయారీని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది. ATP సింథేస్ ఒక మాలిక్యులర్ మెషిన్ (అణు యంత్రం). ATP సింథేస్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడే మొత్తం చర్య:

  • ADP + Pi + 2H+out ATP + H2O + 2H+in

ATP సింథేస్ కణ త్వచం (cellular membrane) గుండా విస్తరించి ఉంటుంది మరియు ప్రోటాన్లు అధిక గాఢత గల ప్రాంతాల నుండి తక్కువ గాఢత గల ప్రాంతాలకు ప్రవహించడానికి వీలుగా ఒక రంధ్రాన్ని ఏర్పరుస్తుంది, తద్వారా ATP సంశ్లేషణకు అవసరమైన శక్తిని అందిస్తుంది. ఈ ఎలక్ట్రోకెమికల్ గ్రేడియంట్ (విద్యుత్ రసాయన ప్రవణత) ఎలక్ట్రాన్ రవాణా గొలుసు (electron transport chain) ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది మరియు కణాలు శక్తిని తర్వాత ఉపయోగం కోసం ATPలో నిల్వ చేయడానికి అనుమతిస్తుంది. ప్రోకారియోటిక్ కణాలలో ATP సింథేస్ ప్లాస్మా త్వచం గుండా ఉంటుంది, అయితే యూకారియోటిక్ కణాలలో ఇది మైటోకాండ్రియల్ అంతర త్వచం (inner mitochondrial membrane) గుండా ఉంటుంది. కిరణజన్య సంయోగక్రియ జరిపే జీవులలో కూడా థైలాకోయిడ్ త్వచం గుండా ATP సింథేస్ ఉంటుంది, ఇది మొక్కలలో క్లోరోప్లాస్ట్ లోపల మరియు సైనోబాక్టీరియాలో సైటోప్లాజంలో ఉంటుంది. అధ్యయనం చేసిన అన్ని జీవులలో ATP సింథేస్ ఉంటుంది.

యూకారియోటిక్ ATP సింథేస్‌లు F-ATPaseలు (ఇవి సాధారణంగా కణ పరిసరాలలో ATPaseల వలె కాకుండా ATP సింథేస్‌లుగా పనిచేస్తాయి) మరియు ATPase కోసం "రివర్స్"లో పనిచేస్తాయి (ATPaseలు ATPని ADP మరియు స్వేచ్ఛా ఫాస్ఫేట్ అయాన్గా విచ్ఛిన్నం చేయడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి). ఈ వ్యాసం ప్రధానంగా ఈ రకానికి చెందినది. ఒక F-ATPase రెండు ప్రధాన సబ్-యూనిట్లను కలిగి ఉంటుంది, అవి FO మరియు F1, ఇవి ATP ఉత్పత్తిని అనుమతించే భ్రమణ మోటార్ యంత్రాంగాన్ని కలిగి ఉంటాయి.[1][2]

నామకరణం

F1 భాగం తన పేరును "ఫ్రాక్షన్ 1" అనే పదం నుండి పొందింది మరియు FO ("సున్నా" కాదు, సబ్‌స్క్రిప్ట్ అక్షరం "o" అని వ్రాయబడింది) తన పేరును ఒలిగోమైసిన్ (oligomycin) కోసం బైండింగ్ ఫ్రాక్షన్‌గా ఉండటం వల్ల పొందింది. ఒలిగోమైసిన్ అనేది సహజంగా లభించే ఒక రకమైన యాంటీబయాటిక్, ఇది ATP సింథేస్ యొక్క FO యూనిట్‌ను నిరోధించగలదు.[3][4] ఈ క్రియాత్మక ప్రాంతాలు వివిధ ప్రోటీన్ సబ్-యూనిట్లతో కూడి ఉంటాయి — పట్టికలను చూడండి. ఈ ఎంజైమ్ వాయుసహిత శ్వాసక్రియ ద్వారా ATP సంశ్లేషణలో ఉపయోగించబడుతుంది.

నిర్మాణం మరియు పనితీరు

[5][6]

థైలాకోయిడ్ త్వచం మరియు మైటోకాండ్రియల్ అంతర త్వచం లోపల ఉన్న ATP సింథేస్ FO మరియు F1 అనే రెండు ప్రాంతాలను కలిగి ఉంటుంది. FO అనేది F1 యొక్క భ్రమణానికి కారణమవుతుంది మరియు ఇది c-రింగ్ మరియు సబ్-యూనిట్లు a, రెండు b, F6 లతో నిర్మితమై ఉంటుంది. F1 అనేది α, β, γ, మరియు δ సబ్-యూనిట్లతో నిర్మితమై ఉంటుంది. F1 నీటిలో కరిగే భాగాన్ని కలిగి ఉంటుంది, ఇది ATPని జలవిశ్లేషణ (hydrolyze) చేయగలదు. మరోవైపు FO ప్రధానంగా హైడ్రోఫోబిక్ ప్రాంతాలను కలిగి ఉంటుంది. FO F1 త్వచం గుండా ప్రోటాన్ల కదలిక కోసం ఒక మార్గాన్ని సృష్టిస్తుంది.[7]

F1 ప్రాంతం

ATP సింథేస్ యొక్క F1 భాగం హైడ్రోఫిలిక్ (నీటిని ఇష్టపడేది) మరియు ATPని జలవిశ్లేషణ చేయడానికి బాధ్యత వహిస్తుంది. F1 యూనిట్ సైటోప్లాజం (మైటోకాండ్రియా మరియు క్లోరోప్లాస్ట్‌లలో వరుసగా మ్యాట్రిక్స్ మరియు స్ట్రోమా) లోకి చొచ్చుకుపోతుంది. α మరియు β సబ్-యూనిట్లు 6 బైండింగ్ సైట్‌లతో కూడిన హెక్సామర్‌ను తయారు చేస్తాయి. వాటిలో మూడు ఉత్ప్రేరకపరచనివి మరియు అవి ADPని బంధిస్తాయి.

మరో మూడు సబ్-యూనిట్లు ATP సంశ్లేషణను ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి. ఇతర F1 సబ్-యూనిట్లు γ, δ, మరియు ε ఒక భ్రమణ మోటార్ యంత్రాంగంలో (రోటర్/యాక్సిల్) భాగంగా ఉంటాయి. γ సబ్-యూనిట్ βని కన్ఫర్మేషనల్ మార్పుల (అంటే, క్లోజ్డ్, హాఫ్ ఓపెన్ మరియు ఓపెన్ స్టేట్స్) ద్వారా వెళ్ళడానికి అనుమతిస్తుంది, ఇవి ATP సంశ్లేషణ జరిగిన తర్వాత బంధించబడటానికి మరియు విడుదల కావడానికి వీలు కల్పిస్తాయి. F1 కణం పెద్దది మరియు నెగటివ్ స్టెయినింగ్ ద్వారా ట్రాన్స్‌మిషన్ ఎలక్ట్రాన్ మైక్రోస్కోప్‌లో చూడవచ్చు.[8] ఇవి 9 nm వ్యాసం కలిగిన కణాలు, ఇవి మైటోకాండ్రియల్ అంతర త్వచంపై ఉంటాయి.

F1 – సబ్-యూనిట్లు[9]
సబ్-యూనిట్ మానవ జన్యువు గమనిక
ఆల్ఫా ATP5F1A, ATPAF2
బీటా ATP5F1B, ATPAF1
గామా ATP5F1C
డెల్టా ATP5F1D మైటోకాండ్రియల్ "డెల్టా" అనేది బాక్టీరియల్/క్లోరోప్లాస్టిక్ ఎప్సిలాన్.
ఎప్సిలాన్ ATP5F1E మైటోకాండ్రియాకు ప్రత్యేకమైనది.
OSCP ATP5PO బాక్టీరియల్ మరియు క్లోరోప్లాస్టిక్ వెర్షన్లలో "డెల్టా" అని పిలుస్తారు.

FO ప్రాంతం

[10]

FO అనేది ఎనిమిది సబ్-యూనిట్లు మరియు ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ రింగ్‌తో కూడిన నీటిలో కరగని ప్రోటీన్. ఈ రింగ్ టెట్రామెరిక్ ఆకారాన్ని కలిగి ఉంటుంది, ఇది ప్రోటోనేటెడ్ మరియు డీప్రోటోనేటెడ్ అయినప్పుడు కన్ఫర్మేషనల్ మార్పులకు లోనయ్యే హెలిక్స్-లూప్-హెలిక్స్ ప్రోటీన్‌ను కలిగి ఉంటుంది, ఇది పొరుగున ఉన్న సబ్-యూనిట్లను తిరిగేలా నెట్టివేస్తుంది, దీనివల్ల FO తిరుగుతుంది, ఇది F1 యొక్క కన్ఫర్మేషన్‌ను కూడా ప్రభావితం చేస్తుంది, ఫలితంగా ఆల్ఫా మరియు బీటా సబ్-యూనిట్ల స్థితులు మారుతాయి. ATP సింథేస్ యొక్క FO ప్రాంతం మైటోకాండ్రియల్ త్వచంలో పొందుపరచబడిన ప్రోటాన్ రంధ్రం. ఇది మూడు ప్రధాన సబ్-యూనిట్లు, a, b, మరియు c లతో కూడి ఉంటుంది. ఆరు c సబ్-యూనిట్లు రోటర్ రింగ్‌ను తయారు చేస్తాయి, మరియు సబ్-యూనిట్ b F1 OSCPకి అనుసంధానించే స్టాక్‌ను తయారు చేస్తుంది, ఇది αβ హెక్సామర్ తిరగకుండా నిరోధిస్తుంది. సబ్-యూనిట్ a, bని c రింగ్‌కు కలుపుతుంది.[11] మానవులలో ఆరు అదనపు సబ్-యూనిట్లు ఉన్నాయి, అవి d, e, f, g, F6, మరియు 8 (లేదా A6L). ఎంజైమ్ యొక్క ఈ భాగం మైటోకాండ్రియల్ అంతర త్వచంలో ఉంటుంది మరియు ప్రోటాన్ స్థానభ్రంశాన్ని F1 ప్రాంతంలో ATP సంశ్లేషణకు కారణమయ్యే భ్రమణంతో కలుపుతుంది.

యూకారియోట్లలో, మైటోకాండ్రియల్ FO త్వచాన్ని వంచే డైమర్‌లను ఏర్పరుస్తుంది. ఈ డైమర్‌లు క్రిస్టే చివరలో పొడవైన వరుసలలో అమర్చబడతాయి, ఇది బహుశా క్రిస్టే నిర్మాణంలో మొదటి దశ కావచ్చు.[12] ఈస్ట్ FO ప్రాంతం యొక్క డైమెరిక్ కోసం ఒక పరమాణు నమూనా 3.6 Å రిజల్యూషన్‌లో క్రయో-EM ద్వారా నిర్ణయించబడింది.[13]

FO-ప్రధాన సబ్-యూనిట్లు
సబ్-యూనిట్ మానవ జన్యువు
a MT-ATP6
b ATP5PB
c ATP5MC1, ATP5MC2, ATP5MC3

క్షీరదాలు

Bovineబోవిన్ (Bos taurus) గుండె మైటోకాండ్రియా నుండి వేరు చేయబడిన ATP సింథేస్, జీవరసాయన శాస్త్రం మరియు నిర్మాణ పరంగా, అత్యుత్తమంగా వర్ణించబడిన ATP సింథేస్. కార్డియాక్ మజిల్ (గుండె కండరం)లో మైటోకాండ్రియా అధిక సాంద్రతలో ఉండటం వల్ల, ఈ ఎంజైమ్ కోసం ఆవు గుండెను వనరుగా ఉపయోగిస్తారు. వీటి జన్యువులు మానవ ATP సింథేస్‌లతో దగ్గరి హోమోలోజీని కలిగి ఉంటాయి.[14][15][16]

HumanATP సింథేస్‌ల భాగాలను ఎన్‌కోడ్ చేసే మానవ జన్యువులు:

ఇతర యూకారియోట్లు

కొన్ని విభిన్న వంశాలకు చెందిన యూకారియోట్లు ATP సింథేస్ యొక్క చాలా ప్రత్యేకమైన నిర్మాణాలను కలిగి ఉంటాయి. ఒక euglenozoa ATP సింథేస్, ఇతర మైటోకాండ్రియల్ ATP సింథేస్‌ల వలె బూమరాంగ్ ఆకారంలో ఉన్న F1 హెడ్‌తో డైమర్‌ను ఏర్పరుస్తుంది, కానీ FO సబ్‌కాంప్లెక్స్ అనేక ప్రత్యేకమైన సబ్‌యూనిట్‌లను కలిగి ఉంటుంది. ఇది cardiolipinను ఉపయోగిస్తుంది. నిరోధక IF1 కూడా భిన్నంగా బంధిస్తుంది, ఇది trypanosomatidaతో పంచుకోబడిన పద్ధతి.[17]

Plasmodium వంటి Apicomplexanలు, ATP సింథేస్ డైమర్‌ల ట్రైమర్‌గా ఉండే హెక్సామెరిక్ ATP సింథేస్ నిర్మాణాన్ని ఉపయోగిస్తాయి. ఈ హెక్సామెరిక్ అసెంబ్లీలు pentagonal pyramidలుగా అమర్చబడి ఉంటాయి, ఇవి ప్రత్యేకమైన బల్బస్ క్రిస్టే పొర స్వరూపాన్ని కలిగిస్తాయి. ఈ నిర్మాణం అపికాంప్లెక్సన్-నిర్దిష్ట సబ్‌యూనిట్లు మరియు కార్డియోలిపిన్‌ల ద్వారా ఆధారపడి ఉంటుంది.[18]

ఆర్కియా

ఆర్కియా సాధారణంగా F-ATPaseని కలిగి ఉండవు. బదులుగా, అవి A-ATPase/సింథేస్‌ని ఉపయోగించి ATPని సంశ్లేషణ చేస్తాయి, ఇది V-ATPaseకి నిర్మాణపరంగా సమానమైన రోటరీ యంత్రం, కానీ ప్రధానంగా ATP సింథేస్‌గా పనిచేస్తుంది.[19] బ్యాక్టీరియా F-ATPase వలె, ఇది కూడా ATPaseగా పనిచేస్తుందని నమ్ముతారు.[9]

LUCA మరియు అంతకు ముందు

F-ATPase జన్యు అనుసంధానం మరియు జన్యు క్రమం పురాతన ప్రోకారియోట్ వంశాల అంతటా విస్తృతంగా సంరక్షించబడ్డాయి, అంటే ఈ వ్యవస్థ last universal common ancestor (LUCA) కంటే ముందు తేదీలోనే ఉనికిలో ఉందని సూచిస్తుంది.[20]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ (June 2011). "Rotation and structure of FoF1-ATP synthase". Journal of Biochemistry. 149 (6) 655–664. doi:10.1093/jb/mvr049.
  2. ↑ (June 2015). "ATP synthase". Annual Review of Biochemistry. 84 (1) 631–657. doi:10.1146/annurev-biochem-060614-034124.
  3. ↑ (May 1966). "Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. 8. Properties of a factor conferring oligomycin sensitivity on mitochondrial adenosine triphosphatase". The Journal of Biological Chemistry. 241 (10) 2461–2466. doi:10.1016/S0021-9258(18)96640-8.
  4. ↑ (November 1992). "A PLANT BIOCHEMIST'S VIEW OF H+-ATPases AND ATP SYNTHASES". The Journal of Experimental Biology. 172 (Pt 1) 431–441. doi:10.1242/jeb.172.1.431.
  5. ↑ 5ARA; (October 2015). "Structure and conformational states of the bovine mitochondrial ATP synthase by cryo-EM". eLife. 4. doi:10.7554/eLife.10180.
  6. ↑ Goodsell, David. (December 2005). ATP Synthase. Molecule of the Month. doi:10.2210/rcsb_pdb/mom_2005_12.
  7. ↑ (May 2000). "Organisation of the yeast ATP synthase F(0):a study based on cysteine mutants, thiol modification and cross-linking reagents". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 1458 (2–3) 443–456. doi:10.1016/S0005-2728(00)00093-1.
  8. ↑ (July 1964). "A macromolecular repeating unit of mitochondrial structure and function. Correlated electron microscopic and biochemical studies of isolated mitochondria and submitochondrial particles of beef heart muscle". The Journal of Cell Biology. 22 (1) 63–100. doi:10.1083/jcb.22.1.63.
  9. ↑ 9.0 9.1 (April 2014). "Rotary ATPases--dynamic molecular machines". Current Opinion in Structural Biology. 25 40–48. doi:10.1016/j.sbi.2013.11.013.
  10. ↑ 1VZS; (September 2004). "Solution structure of subunit F(6) from the peripheral stalk region of ATP synthase from bovine heart mitochondria". Journal of Molecular Biology. 342 (2) 593–603. doi:10.1016/j.jmb.2004.07.013.
  11. ↑ (2011). "Role of Charged Residues in the Catalytic Sites of Escherichia coli ATP Synthase". Journal of Amino Acids. 2011. doi:10.4061/2011/785741.
  12. ↑ (March 2019). "Dimers of mitochondrial ATP synthase induce membrane curvature and self-assemble into rows". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 116 (10) 4250–4255. doi:10.1073/pnas.1816556116.
  13. ↑ (November 2017). "Atomic model for the dimeric FO region of mitochondrial ATP synthase". Science. 358 (6365) 936–940. doi:10.1126/science.aao4815.
  14. ↑ (August 1994). "Structure at 2.8 A resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria". Nature. 370 (6491) 621–628. doi:10.1038/370621a0.
  15. ↑ (November 2000). "The structure of the central stalk in bovine F(1)-ATPase at 2.4 A resolution". Nature Structural Biology. 7 (11) 1055–1061. doi:10.1038/80981.
  16. ↑ (August 2001). "Structure of bovine mitochondrial F(1)-ATPase with nucleotide bound to all three catalytic sites: implications for the mechanism of rotary catalysis". Cell. 106 (3) 331–341. doi:10.1016/s0092-8674(01)00452-4.
  17. ↑ (November 2019). "Structure of a mitochondrial ATP synthase with bound native cardiolipin". eLife. 8. doi:10.7554/eLife.51179.
  18. ↑ (2021-01-05). "ATP synthase hexamer assemblies shape cristae of Toxoplasma mitochondria". Nature Communications. 12 (1) 120. doi:10.1038/s41467-020-20381-z.
  19. ↑ (January 2016). "Rotary ATPases: A New Twist to an Ancient Machine". Trends in Biochemical Sciences. 41 (1) 106–116. doi:10.1016/j.tibs.2015.10.006.
  20. ↑ (July 2021). "Flagellar export apparatus and ATP synthetase: Homology evidenced by synteny predating the Last Universal Common Ancestor". BioEssays. 43 (7). doi:10.1002/bies.202100004.

మరింత పఠనం

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “ATP synthase” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/ATP_synthase ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=ATP_సింథేస్&oldid=3911"