హీమోగ్లోబిన్

From LTRC
Revision as of 16:46, 13 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Hemoglobin” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
హిమోగ్లోబిన్
(హెటెరోటెట్రామర్, ( α β )2)
మానవ హిమోగ్లోబిన్ నిర్మాణం. α and β globin subunits are in red and blue, respectively, and the iron-containing heme groups in green. From PDB : 1GZX ​ Proteopedia Hemoglobin
ప్రోటీన్ రకం మెటల్లోప్రోటీన్, క్రోమోప్రోటీన్, గ్లోబులిన్
విధి ఆక్సిజన్-రవాణా
Cofactor(s) హీమ్ (4)
సబ్ యూనిట్ పేరు Gene Chromosomal locus Hb-α1 HBA1 Chr. 16 p13.3 Hb-α2 HBA2 Chr. 16 p13.3 Hb-β HBB Chr. 11 p15.5

హీమోగ్లోబిన్ (haemoglobin,[note 1] Hb లేదా Hgb) అనేది ఎర్ర రక్త కణాలలో ఆక్సిజన్ రవాణాను సులభతరం చేసే ఇనుము కలిగిన ఒక ప్రోటీన్. దాదాపు అన్ని కశేరుకాలు హీమోగ్లోబిన్‌ను కలిగి ఉంటాయి,[1] కేవలం Channichthyidae చేపల కుటుంబం మినహా.[2] రక్తంలోని హీమోగ్లోబిన్ శ్వాసకోశ అవయవాల (ఊపిరితిత్తులు లేదా మొప్పలు) నుండి శరీరంలోని ఇతర కణజాలాలకు ఆక్సిజన్‌ను తీసుకువెళుతుంది, అక్కడ అది జంతువు యొక్క జీవక్రియకు శక్తినిచ్చే వాయుసహిత శ్వాసక్రియను ప్రారంభించడానికి ఆక్సిజన్‌ను విడుదల చేస్తుంది. ఆరోగ్యవంతుడైన మానవుని ప్రతి 100 mL రక్తంలో 12 నుండి 20 గ్రాముల హీమోగ్లోబిన్ ఉంటుంది. హీమోగ్లోబిన్ ఒక మెటల్లోప్రోటీన్, క్రోమోప్రోటీన్ మరియు గ్లోబులిన్.

క్షీరదాలలో, హీమోగ్లోబిన్ ఎర్ర రక్త కణం యొక్క పొడి బరువులో (నీటిని మినహాయించి) సుమారు 96% మరియు మొత్తం బరువులో (నీటితో కలిపి) సుమారు 35% ఉంటుంది.[3] హీమోగ్లోబిన్ గ్రాముకు 1.34 mL O2 ఆక్సిజన్-బంధన సామర్థ్యాన్ని కలిగి ఉంటుంది,[4] ఇది రక్త ప్లాస్మాలో కరిగిన ఆక్సిజన్‌తో పోలిస్తే మొత్తం రక్త ఆక్సిజన్ సామర్థ్యాన్ని డెబ్బై రెట్లు పెంచుతుంది.[5] క్షీరదాల హీమోగ్లోబిన్ అణువు నాలుగు ఆక్సిజన్ అణువుల వరకు బంధించి రవాణా చేయగలదు.[6]

హీమోగ్లోబిన్ ఇతర వాయువులను కూడా రవాణా చేస్తుంది. ఇది శరీరంలోని శ్వాసకోశ కార్బన్ డయాక్సైడ్లో కొంత భాగాన్ని (మొత్తంలో సుమారు 20–25%)[7] కార్బమినోహీమోగ్లోబిన్గా తీసుకువెళుతుంది, ఇందులో CO2 హీమ్ ప్రోటీన్కు బంధించబడుతుంది. ఈ అణువు గ్లోబిన్ ప్రోటీన్‌లోని థియోల్ సమూహానికి బంధించబడిన ముఖ్యమైన నియంత్రణ అణువు నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ను కూడా మోసుకెళ్తుంది, ఆక్సిజన్‌తో పాటు దీనిని విడుదల చేస్తుంది.[8]

హీమోగ్లోబిన్ ఇతర కణాలలో కూడా కనిపిస్తుంది, వీటిలో సబ్‌స్టాంటియా నైగ్రా యొక్క A9 డోపమినెర్జిక్ న్యూరాన్లు, మాక్రోఫేజ్‌లు, అల్వియోలార్ కణాలు, ఊపిరితిత్తులు, రెటినల్ పిగ్మెంట్ ఎపిథీలియం, హెపాటోసైట్లు, మూత్రపిండాల మెసాంజియల్ కణాలు, ఎండోమెట్రియల్ కణాలు, గర్భాశయ కణాలు మరియు యోని ఎపిథీలియల్ కణాలు ఉన్నాయి.[9] ఈ కణజాలాలలో, హీమోగ్లోబిన్ యాంటీఆక్సిడెంట్గా అనవసరమైన ఆక్సిజన్‌ను గ్రహిస్తుంది మరియు ఇనుము జీవక్రియను నియంత్రిస్తుంది.[10] రక్తంలో అధిక గ్లూకోజ్ హీమోగ్లోబిన్‌కు అంటుకుని హీమోగ్లోబిన్ A1c స్థాయిని పెంచుతుంది.[11]

హీమోగ్లోబిన్ మరియు హీమోగ్లోబిన్ వంటి అణువులు అనేక అకశేరుకాలు, శిలీంధ్రాలు మరియు మొక్కలలో కూడా కనిపిస్తాయి.[12] ఈ జీవులలో, హీమోగ్లోబిన్లు ఆక్సిజన్‌ను మోయవచ్చు లేదా కార్బన్ డయాక్సైడ్, నైట్రిక్ ఆక్సైడ్, హైడ్రోజన్ సల్ఫైడ్ మరియు సల్ఫైడ్ వంటి ఇతర చిన్న అణువులు మరియు అయాన్లను రవాణా చేయవచ్చు మరియు నియంత్రించవచ్చు. లెగ్హీమోగ్లోబిన్ అని పిలువబడే ఒక రకం, లెగ్యూమినస్ మొక్కల నత్రజని-స్థిరీకరణ నాడ్యూల్స్ వంటి వాయురహిత వ్యవస్థల నుండి ఆక్సిజన్‌ను తొలగించి, ఆక్సిజన్ విషపూరితం కాకుండా నిరోధించడానికి ఉపయోగపడుతుంది.

హీమోగ్లోబినిమియా అనే వైద్య పరిస్థితి, ఇది అనీమియా యొక్క ఒక రూపం, ఇంట్రావాస్కులర్ హెమోలిసిస్ వల్ల సంభవిస్తుంది, దీనిలో హీమోగ్లోబిన్ ఎర్ర రక్త కణాల నుండి రక్త ప్లాస్మాలోకి లీక్ అవుతుంది.

పరిశోధన చరిత్ర

మాక్స్ పెరుట్జ్ హీమోగ్లోబిన్ మరియు మయోగ్లోబిన్ యొక్క పరమాణు నిర్మాణాన్ని నిర్ణయించే తన పనికి కెమిస్ట్రీలో నోబెల్ బహుమతిని గెలుచుకున్నారు[13]

కనీసం 1794 నుండి రక్తం ఆక్సిజన్‌ను మోసుకెళ్తుందని తెలిసినప్పటికీ,[14][15] హీమోగ్లోబిన్ యొక్క ఆక్సిజన్-మోసే లక్షణాన్ని 1840లో హ్యూనెఫెల్డ్ వివరించారు.[16] 1851లో, జర్మన్ ఫిజియాలజిస్ట్ ఒట్టో ఫంకే ఒక వ్యాసాల శ్రేణిని ప్రచురించారు, అందులో ఆయన ఎర్ర రక్త కణాలను స్వచ్ఛమైన నీరు, ఆల్కహాల్ లేదా ఈథర్ వంటి ద్రావణితో వరుసగా పలుచన చేయడం ద్వారా, ఆపై ఫలిత ప్రోటీన్ ద్రావణం నుండి ద్రావణిని నెమ్మదిగా ఆవిరి చేయడం ద్వారా హీమోగ్లోబిన్ స్ఫటికాలను పెంచడాన్ని వివరించారు.[17][18] హీమోగ్లోబిన్ యొక్క రివర్సిబుల్ ఆక్సిజనేషన్ కొన్ని సంవత్సరాల తర్వాత ఫెలిక్స్ హోప్-సైలర్ ద్వారా వివరించబడింది.[19]

1825లో, జోహన్ ఫ్రెడరిక్ ఎంగెల్‌హార్ట్ అనేక జాతుల హీమోగ్లోబిన్‌లలో ఇనుము మరియు ప్రోటీన్ నిష్పత్తి ఒకేలా ఉంటుందని కనుగొన్నారు.[20][21] ఇనుము యొక్క తెలిసిన పరమాణు ద్రవ్యరాశి నుండి, అతను హీమోగ్లోబిన్ యొక్క పరమాణు ద్రవ్యరాశిని n × 16000 (n=ప్రతి హీమోగ్లోబిన్ అణువుకు ఇనుము పరమాణువుల సంఖ్య, ఇప్పుడు ఇది 4 అని తెలుసు) అని లెక్కించాడు, ఇది ఒక ప్రోటీన్ యొక్క పరమాణు ద్రవ్యరాశిని నిర్ణయించడం మొదటిసారి. ఈ "అతి త్వరగా తీసుకున్న నిర్ణయం" సహోద్యోగుల నుండి ఎగతాళిని ఎదుర్కొంది, ఎందుకంటే ఏ అణువు అంత పెద్దదిగా ఉండగలదని వారు నమ్మలేకపోయారు. అయినప్పటికీ, గిల్బర్ట్ స్మిత్సన్ అడైర్ 1925లో హీమోగ్లోబిన్ ద్రావణాల ఆస్మోటిక్ పీడనాన్ని కొలవడం ద్వారా ఎంగెల్‌హార్ట్ ఫలితాలను ధృవీకరించారు.[22]

ఎక్స్-రే క్రిస్టలోగ్రఫీ అభివృద్ధి చెందడంతో, ప్రోటీన్ నిర్మాణాలను పరిష్కరించడం సాధ్యమైంది.[23] 1959లో, మాక్స్ పెరుట్జ్ హీమోగ్లోబిన్ యొక్క పరమాణు నిర్మాణాన్ని నిర్ణయించారు.[24][25] ఈ పని కోసం ఆయన 1962లో కెమిస్ట్రీలో నోబెల్ బహుమతిని జాన్ కెండ్రూతో పంచుకున్నారు, ఆయన గ్లోబ్యులర్ ప్రోటీన్ మయోగ్లోబిన్ను సీక్వెన్స్ చేశారు.[23][26]

రక్తంలో హీమోగ్లోబిన్ పాత్రను ఫ్రెంచ్ ఫిజియాలజిస్ట్ క్లాడ్ బెర్నార్డ్ వివరించారు.

హీమోగ్లోబిన్ (లేదా haemoglobin) అనే పేరు హీమ్ (లేదా haem) మరియు గ్లోబిన్ అనే పదాల నుండి ఉద్భవించింది, ఇది హీమోగ్లోబిన్ యొక్క ప్రతి సబ్ యూనిట్ పొందుపరిచిన హీమ్ సమూహంతో కూడిన గ్లోబ్యులర్ ప్రోటీన్ అనే వాస్తవాన్ని ప్రతిబింబిస్తుంది. ప్రతి హీమ్ సమూహం ఒక ఇనుము పరమాణువును కలిగి ఉంటుంది, ఇది అయాన్-ప్రేరిత డైపోల్ శక్తుల ద్వారా ఒక ఆక్సిజన్ అణువును బంధించగలదు. క్షీరదాలలో అత్యంత సాధారణ రకం హీమోగ్లోబిన్ అటువంటి నాలుగు సబ్ యూనిట్లను కలిగి ఉంటుంది.[27]

జన్యుశాస్త్రం

హీమోగ్లోబిన్ ప్రోటీన్ సబ్ యూనిట్ల (గ్లోబిన్ అణువులు)తో కూడి ఉంటుంది, ఇవి పాలిపెప్టైడ్లు, ప్రోటీన్ యొక్క రసాయన లక్షణాలను మరియు పనితీరును నిర్ణయించే నిర్దిష్ట అమినో ఆమ్లాల పొడవైన మడత గొలుసులు. ఏదైనా పాలిపెప్టైడ్ యొక్క అమినో ఆమ్ల క్రమం DNA యొక్క ఒక విభాగం, సంబంధిత జన్యువు నుండి అనువదించబడుతుంది.

ఒకటి కంటే ఎక్కువ హీమోగ్లోబిన్ జన్యువులు ఉన్నాయి. మానవులలో, హీమోగ్లోబిన్ A (పెద్దలలో హీమోగ్లోబిన్ యొక్క ప్రధాన రూపం) HBA1, HBA2, మరియు HBB జన్యువుల ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది.[28] ఆల్ఫా 1 మరియు ఆల్ఫా 2 సబ్ యూనిట్లు వరుసగా క్రోమోజోమ్ 16పై దగ్గరగా ఉన్న HBA1 మరియు HBA2 జన్యువుల ద్వారా కోడ్ చేయబడతాయి, అయితే బీటా సబ్ యూనిట్ క్రోమోజోమ్ 11పై ఉన్న HBB జన్యువు ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది. గ్లోబిన్ సబ్ యూనిట్ల అమినో ఆమ్ల క్రమాలు సాధారణంగా జాతుల మధ్య మారుతూ ఉంటాయి, పరిణామ దూరం పెరిగేకొద్దీ వ్యత్యాసం పెరుగుతుంది. ఉదాహరణకు, మానవులు, బోనోబోలు మరియు చింపాంజీలలో అత్యంత సాధారణ హీమోగ్లోబిన్ క్రమాలు పూర్తిగా ఒకేలా ఉంటాయి, సరిగ్గా అదే ఆల్ఫా మరియు బీటా గ్లోబిన్ ప్రోటీన్ గొలుసులతో ఉంటాయి.[29][30][31] మానవ మరియు గొరిల్లా హీమోగ్లోబిన్ ఆల్ఫా మరియు బీటా గొలుసులలో ఒక అమినో ఆమ్లంలో భిన్నంగా ఉంటాయి, మరియు తక్కువ సంబంధం ఉన్న జాతుల మధ్య ఈ వ్యత్యాసాలు పెరుగుతాయి.

హీమోగ్లోబిన్ జన్యువులలో మ్యుటేషన్లు ఒకే జాతిలో హీమోగ్లోబిన్ రకాలను కలిగిస్తాయి, అయినప్పటికీ ప్రతి జాతిలో ఒక క్రమం సాధారణంగా "అత్యంత సాధారణం"గా ఉంటుంది.[32][33] ఈ మ్యుటేషన్లలో చాలా వరకు ఎటువంటి వ్యాధిని కలిగించవు, కానీ కొన్ని హీమోగ్లోబిన్ వ్యాధులు అని పిలువబడే వారసత్వ వ్యాధుల సమూహాన్ని కలిగిస్తాయి. అత్యంత ప్రసిద్ధ హీమోగ్లోబిన్ వ్యాధి సికిల్-సెల్ వ్యాధి, ఇది పరమాణు స్థాయిలో మెకానిజం అర్థం చేసుకున్న మొదటి మానవ వ్యాధి. థాలసేమియా అని పిలువబడే వ్యాధుల సమూహం సాధారణ మరియు కొన్నిసార్లు అసాధారణ హీమోగ్లోబిన్‌ల తక్కువ ఉత్పత్తిని కలిగి ఉంటుంది, ఇది గ్లోబిన్ జన్యు నియంత్రణలో సమస్యలు మరియు మ్యుటేషన్ల ద్వారా జరుగుతుంది. ఈ వ్యాధులన్నీ అనీమియాను కలిగిస్తాయి.[34]

పరిణామం

మానవ హీమోగ్లోబిన్ ప్రోటీన్లు, ఆల్ఫా, బీటా మరియు డెల్టా సబ్ యూనిట్ల ప్రోటీన్ అమరిక. ఈ అమరికలు ఆన్‌లైన్‌లో అందుబాటులో ఉన్న UniProt యొక్క అలైన్‌మెంట్ సాధనాన్ని ఉపయోగించి సృష్టించబడ్డాయి.

గ్లోబిన్ ప్రోటీన్లు మరియు తద్వారా వాటి జన్యువులు పురాతన పరిణామ మూలాన్ని కలిగి ఉన్నాయి. మొక్కలు కూడా లెగ్హీమోగ్లోబిన్ అని పిలువబడే ఒక రకమైన గ్లోబిన్‌ను కలిగి ఉంటాయి, ఇది హీమోగ్లోబిన్‌తో సుమారు 15% క్రమాన్ని పంచుకుంటుంది. ఈ స్థాయి సారూప్యత యాదృచ్ఛికంగా సంభవించినప్పటికీ, రెండు ప్రోటీన్ల 3-డైమెన్షనల్ నిర్మాణం చాలా సారూప్యంగా ఉంటుంది, కాబట్టి అవి సాధారణ మూలాన్ని కలిగి ఉన్నాయని సాధారణంగా భావించబడుతుంది. ఇది రెండు రకాల జన్యువులలో ఇంట్రాన్ స్థానాల సంరక్షణ ద్వారా ధృవీకరించబడింది.[35]

హీమోగ్లోబిన్ క్రమాలలో వైవిధ్యాలు, ఇతర ప్రోటీన్ల మాదిరిగానే, అనుకూలమైనవి కావచ్చు. ఉదాహరణకు, హీమోగ్లోబిన్ అధిక ఎత్తులో ఉన్న పలుచని గాలికి వివిధ మార్గాల్లో అనుగుణంగా మారుతుందని కనుగొనబడింది, అక్కడ ఆక్సిజన్ యొక్క తక్కువ పాక్షిక పీడనం సముద్ర మట్టం వద్ద ఉన్న అధిక పీడనాలతో పోలిస్తే హీమోగ్లోబిన్‌తో దాని బంధాన్ని తగ్గిస్తుంది.

డీర్ ఎలుకలపై ఇటీవలి అధ్యయనాలు నాలుగు జన్యువులలో మ్యుటేషన్లను కనుగొన్నాయి, ఇవి అధిక మరియు తక్కువ ఎత్తులో ఉన్న జనాభాల మధ్య వ్యత్యాసాలకు కారణమవుతాయి. రెండు జాతుల జన్యువులు "వాస్తవంగా ఒకేలా ఉన్నాయని కనుగొనబడింది—వాటి హీమోగ్లోబిన్ యొక్క ఆక్సిజన్-మోసే సామర్థ్యాన్ని నియంత్రించేవి తప్ప. . . . జన్యుపరమైన వ్యత్యాసం హైలాండ్ ఎలుకలు తమ ఆక్సిజన్‌ను మరింత సమర్థవంతంగా ఉపయోగించుకోవడానికి వీలు కల్పిస్తుంది."[36]

కశేరుక హీమోగ్లోబిన్ పరిణామం

లాంప్రేలు దవడలున్న కశేరుకాల నుండి విడిపోయిన తర్వాత మయోగ్లోబిన్ హీమోగ్లోబిన్ నుండి వేరు చేయబడిందని శాస్త్రవేత్తలు అంగీకరిస్తున్నారు.[37] మయోగ్లోబిన్ మరియు హీమోగ్లోబిన్ యొక్క ఈ విభజన రెండు అణువుల యొక్క విభిన్న విధులు ఉద్భవించడానికి మరియు అభివృద్ధి చెందడానికి అనుమతించింది: మయోగ్లోబిన్ ఆక్సిజన్ నిల్వతో ఎక్కువ సంబంధం కలిగి ఉంటుంది, అయితే హీమోగ్లోబిన్ ఆక్సిజన్ రవాణా బాధ్యతను కలిగి ఉంటుంది.[38] α- మరియు β- వంటి గ్లోబిన్ జన్యువులు ప్రోటీన్ యొక్క వ్యక్తిగత సబ్ యూనిట్లను కోడ్ చేస్తాయి.[28] ఈ జన్యువుల పూర్వీకులు సుమారు 450–500 మిలియన్ సంవత్సరాల క్రితం దవడలు లేని చేపల నుండి ఉద్భవించిన నాథోస్టోమ్ సాధారణ పూర్వీకుల తర్వాత మరొక డూప్లికేషన్ ఈవెంట్ ద్వారా ఉద్భవించాయి.[37] పూర్వీకుల పునర్నిర్మాణ అధ్యయనాలు α మరియు β జన్యువుల పూర్వ-డూప్లికేషన్ పూర్వీకుడు ఒకే విధమైన గ్లోబిన్ సబ్ యూనిట్లతో కూడిన డైమర్ అని సూచిస్తున్నాయి, ఇది డూప్లికేషన్ తర్వాత టెట్రామెరిక్ నిర్మాణంలోకి అసెంబుల్ కావడానికి పరిణామం చెందింది.[39] α మరియు β జన్యువుల అభివృద్ధి హీమోగ్లోబిన్ బహుళ విభిన్న సబ్ యూనిట్లతో కూడి ఉండే సామర్థ్యాన్ని సృష్టించింది, ఇది హీమోగ్లోబిన్ ఆక్సిజన్‌ను రవాణా చేసే సామర్థ్యానికి కేంద్రమైన భౌతిక కూర్పు. బహుళ సబ్ యూనిట్లను కలిగి ఉండటం హీమోగ్లోబిన్ ఆక్సిజన్‌ను సహకారంతో బంధించడమే కాకుండా అలోస్టెరిక్‌గా నియంత్రించబడే సామర్థ్యానికి దోహదపడుతుంది.[38][39] తదనంతరం, α జన్యువు కూడా HBA1 మరియు HBA2 జన్యువులను ఏర్పరచడానికి డూప్లికేషన్ ఈవెంట్‌కు గురైంది.[40] ఈ తదుపరి డూప్లికేషన్లు మరియు విచలనాలు α- మరియు β- వంటి గ్లోబిన్ జన్యువుల యొక్క విభిన్న శ్రేణిని సృష్టించాయి, ఇవి అభివృద్ధి యొక్క వివిధ దశలలో కొన్ని రూపాలు సంభవించేలా నియంత్రించబడతాయి.[38]

చేపలు

Channichthyidae కుటుంబానికి చెందిన చాలా ఐస్‌ఫిష్‌లు చల్లని నీటికి అనుగుణంగా తమ హీమోగ్లోబిన్ జన్యువులను కోల్పోయాయి.[2]

పక్షులు

పక్షుల ప్రత్యేక సర్క్యులేటరీ ఊపిరితిత్తులు తక్కువ O2 పాక్షిక పీడనాల వద్ద ఆక్సిజన్ యొక్క సమర్థవంతమైన వినియోగాన్ని ప్రోత్సహిస్తాయి. ఈ రెండు అనుకూలతలు ఒకదానికొకటి బలోపేతం చేసుకుంటాయి మరియు పక్షుల అద్భుతమైన అధిక-ఎత్తు పనితీరుకు కారణమవుతాయి.[41] ఇది ఆండీస్ పర్వతాలలో నివసించే హమ్మింగ్‌బర్డ్‌లలో ప్రత్యేకంగా కనుగొనబడింది. హమ్మింగ్‌బర్డ్‌లు ఇప్పటికే చాలా శక్తిని ఖర్చు చేస్తాయి మరియు అందువల్ల అధిక ఆక్సిజన్ డిమాండ్లను కలిగి ఉంటాయి, అయినప్పటికీ ఆండీన్ హమ్మింగ్‌బర్డ్‌లు అధిక ఎత్తులో వృద్ధి చెందుతున్నట్లు కనుగొనబడింది. అధిక ఎత్తులో నివసించే బహుళ జాతుల (Oreotrochilus, A. castelnaudii, C. violifer, P. gigas, మరియు A. viridicuada) హీమోగ్లోబిన్ జన్యువులోని నాన్-సినోనిమస్ మ్యుటేషన్లు ప్రోటీన్‌కు ఇనోసిటాల్ హెక్సాఫాస్ఫేట్ (IHP) పట్ల తక్కువ అనుబంధాన్ని కలిగి ఉండేలా చేశాయి, ఇది పక్షులలో మానవులలో 2,3-BPG వలె అదే పాత్రను పోషించే అణువు; దీని ఫలితంగా తక్కువ పాక్షిక పీడనాలలో ఆక్సిజన్‌ను బంధించే సామర్థ్యం ఏర్పడుతుంది.[42]

క్షీరదాలు

మముత్ హీమోగ్లోబిన్ తక్కువ ఉష్ణోగ్రతల వద్ద ఆక్సిజన్ డెలివరీని అనుమతించే మ్యుటేషన్లను కలిగి ఉంది, తద్వారా మముత్‌లు ప్లీస్టోసీన్ సమయంలో అధిక అక్షాంశాలకు వలస వెళ్లడానికి వీలు కల్పించింది.[43]

హీమోగ్లోబిన్ అనుకూలత మానవులకు కూడా విస్తరించింది. 4,000 మీటర్ల ఎత్తులో నివసించే అధిక ఆక్సిజన్ సంతృప్త జన్యురూపాలు కలిగిన టిబెటన్ మహిళల్లో సంతానం మనుగడ రేటు ఎక్కువగా ఉంది.[44] సహజ ఎంపిక ఈ జన్యువుపై పనిచేసే ప్రధాన శక్తిగా కనిపిస్తుంది, ఎందుకంటే తక్కువ హీమోగ్లోబిన్-ఆక్సిజన్ అనుబంధం ఉన్న మహిళల సంతానం మరణాల రేటుతో పోలిస్తే అధిక హీమోగ్లోబిన్-ఆక్సిజన్ అనుబంధం ఉన్న మహిళల సంతానం మరణాల రేటు గణనీయంగా తక్కువగా ఉంటుంది. ఇది సంభవించే ఖచ్చితమైన జన్యురూపం మరియు మెకానిజం ఇంకా స్పష్టంగా లేనప్పటికీ, ఎంపిక ఈ మహిళల తక్కువ పాక్షిక పీడనాలలో ఆక్సిజన్‌ను బంధించే సామర్థ్యంపై పనిచేస్తోంది, ఇది మొత్తంమీద వారు కీలకమైన జీవక్రియ ప్రక్రియలను మెరుగ్గా నిర్వహించడానికి అనుమతిస్తుంది.[45]

సంశ్లేషణ

హిమోగ్లోబిన్ (Hb) సంక్లిష్టమైన దశల శ్రేణిలో సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది. హీమ్ భాగం అపరిపక్వ ఎర్ర రక్త కణాలలోని మైటోకాండ్రియా మరియు సైటోసోల్ లలో దశలవారీగా సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది, అయితే గ్లోబిన్ ప్రోటీన్ భాగాలు సైటోసోల్‌లోని రైబోజోమ్ల ద్వారా సంశ్లేషణ చేయబడతాయి.[46] Hb ఉత్పత్తి కణం యొక్క ప్రారంభ అభివృద్ధి దశ నుండి ప్రోఎరిత్రోబ్లాస్ట్ నుండి రెటిక్యులోసైట్ వరకు ఎముక మజ్జలో కొనసాగుతుంది. ఈ దశలో, క్షీరదాల ఎర్ర రక్త కణాలలో కేంద్రకం తొలగించబడుతుంది, కానీ పక్షిలు మరియు అనేక ఇతర జాతులలో ఇది జరగదు. క్షీరదాలలో కేంద్రకం కోల్పోయిన తర్వాత కూడా, మిగిలి ఉన్న రైబోసోమల్ RNA రెటిక్యులోసైట్ నాళికా వ్యవస్థలోకి ప్రవేశించిన కొద్దిసేపటికే దాని RNAని కోల్పోయే వరకు Hb యొక్క తదుపరి సంశ్లేషణకు అనుమతిస్తుంది (ఈ హిమోగ్లోబిన్-సంశ్లేషణ RNA వాస్తవానికి రెటిక్యులోసైట్‌కు దాని రెటిక్యులేటెడ్ రూపాన్ని మరియు పేరును ఇస్తుంది).[47]

హీమ్ నిర్మాణం

హీమ్ b సమూహం

హిమోగ్లోబిన్ అనేక మల్టీ-సబ్‌యూనిట్ గ్లోబ్యులర్ ప్రోటీన్‌ల యొక్క లక్షణమైన క్వాటర్నరీ నిర్మాణంను కలిగి ఉంటుంది.[48] హిమోగ్లోబిన్‌లోని చాలా అమైనో ఆమ్లాలు ఆల్ఫా హెలిక్స్లను ఏర్పరుస్తాయి, మరియు ఈ హెలిక్స్లు చిన్న నాన్-హెలికల్ విభాగాల ద్వారా అనుసంధానించబడి ఉంటాయి. హైడ్రోజన్ బంధాలు ఈ ప్రోటీన్ లోపల హెలికల్ విభాగాలను స్థిరీకరిస్తాయి, ఇది అణువు లోపల ఆకర్షణలను కలిగిస్తుంది, దీనివల్ల ప్రతి పాలీపెప్టైడ్ గొలుసు ఒక నిర్దిష్ట ఆకారంలోకి మడతపడుతుంది.[49] హిమోగ్లోబిన్ యొక్క క్వాటర్నరీ నిర్మాణం దాని నాలుగు సబ్‌యూనిట్ల నుండి సుమారుగా టెట్రాహెడ్రల్ అమరికలో వస్తుంది.[48]

చాలా వెన్నెముక కలిగిన జీవులలో, హిమోగ్లోబిన్ అణువు నాలుగు గ్లోబ్యులర్ ప్రోటీన్ సబ్‌యూనిట్ల కలయిక. ప్రతి సబ్‌యూనిట్ ప్రోటీన్ లేని ప్రోస్తెటిక్ హీమ్ సమూహంతో గట్టిగా అనుబంధించబడిన ప్రోటీన్ గొలుసుతో కూడి ఉంటుంది. ప్రతి ప్రోటీన్ గొలుసు గ్లోబిన్ ఫోల్డ్ అమరికలో అనుసంధానించబడిన ఆల్ఫా-హెలిక్స్ నిర్మాణ విభాగాల సమితిగా అమర్చబడుతుంది. ఈ అమరిక మయోగ్లోబిన్ వంటి ఇతర హీమ్/గ్లోబిన్ ప్రోటీన్‌లలో ఉపయోగించే అదే ఫోల్డింగ్ మోటిఫ్ కాబట్టి దీనికి ఆ పేరు వచ్చింది.[50][51] ఈ ఫోల్డింగ్ నమూనా హీమ్ సమూహాన్ని బలంగా బంధించే ఒక పాకెట్‌ను కలిగి ఉంటుంది.

ఒక హీమ్ సమూహం పోర్ఫిరిన్ అని పిలువబడే హెటెరోసైక్లిక్ రింగ్‌లో ఉన్న ఇనుము (Fe) అయాన్ను కలిగి ఉంటుంది. ఈ పోర్ఫిరిన్ రింగ్ నాలుగు పైరోల్ అణువులను కలిగి ఉంటుంది, ఇవి చక్రంలా అనుసంధానించబడి ఉంటాయి (మెథైన్ వంతెనల ద్వారా) మరియు ఇనుము అయాన్ మధ్యలో బంధించబడి ఉంటుంది.[52] ఆక్సిజన్ బంధానికి కేంద్రమైన ఇనుము అయాన్, రింగ్ మధ్యలో ఉన్న నాలుగు నైట్రోజన్ పరమాణువులతో సమన్వయం చెందుతుంది, ఇవన్నీ ఒకే తలంలో ఉంటాయి. హీమ్ పోర్ఫిరిన్ రింగ్ క్రింద ఉన్న F8 హిస్టిడిన్ అవశేషం (దీనిని ప్రాక్సిమల్ హిస్టిడిన్ అని కూడా పిలుస్తారు) యొక్క ఇమిడజోల్ రింగ్ యొక్క N పరమాణువుల ద్వారా గ్లోబ్యులర్ ప్రోటీన్‌కు బలంగా (సహసంబంధంగా) బంధించబడుతుంది. ఆరవ స్థానం కోఆర్డినేట్ కోవలెంట్ బాండ్ ద్వారా ఆక్సిజన్‌ను రివర్సిబుల్‌గా బంధించగలదు,[53] ఇది ఆరు లిగాండ్‌ల ఆక్టాహెడ్రల్ సమూహాన్ని పూర్తి చేస్తుంది. ఆక్సిజన్‌తో ఈ రివర్సిబుల్ బంధం వల్లే హిమోగ్లోబిన్ శరీరమంతా ఆక్సిజన్‌ను రవాణా చేయడానికి చాలా ఉపయోగకరంగా ఉంటుంది.[54] ఆక్సిజన్ "ఎండ్-ఆన్ బెంట్" జ్యామితిలో బంధించబడుతుంది, ఇక్కడ ఒక ఆక్సిజన్ పరమాణువు Feకి బంధించబడుతుంది మరియు మరొకటి కోణంలో బయటకు వస్తుంది. ఆక్సిజన్ బంధించబడనప్పుడు, చాలా బలహీనంగా బంధించబడిన నీటి అణువు ఆ స్థానాన్ని నింపుతుంది, ఇది వక్రీకరించిన ఆక్టాహెడ్రాన్ను ఏర్పరుస్తుంది.

కార్బన్ డయాక్సైడ్ హిమోగ్లోబిన్ ద్వారా రవాణా చేయబడినప్పటికీ, అది ఇనుము-బంధన స్థానాల కోసం ఆక్సిజన్‌తో పోటీపడదు, కానీ హీమ్ సమూహాలకు జోడించబడిన ప్రోటీన్ గొలుసుల అమైన్ సమూహాలకు బంధించబడుతుంది.

ఇనుము అయాన్ ఫెర్రస్ Fe2+ స్థితిలో లేదా ఫెర్రిక్ Fe3+ స్థితిలో ఉండవచ్చు, కానీ ఫెర్రిహిమోగ్లోబిన్ (మెథెమోగ్లోబిన్) (Fe3+) ఆక్సిజన్‌ను బంధించలేదు.[55] బంధనంలో, ఆక్సిజన్ తాత్కాలికంగా మరియు రివర్సిబుల్‌గా (Fe2+)ని (Fe3+)కి ఆక్సీకరణం చేస్తుంది, అయితే ఆక్సిజన్ తాత్కాలికంగా సూపర్‌ఆక్సైడ్ అయాన్‌గా మారుతుంది, కాబట్టి ఆక్సిజన్‌ను బంధించడానికి ఇనుము +2 ఆక్సీకరణ స్థితిలో ఉండాలి. Fe3+తో సంబంధం ఉన్న సూపర్‌ఆక్సైడ్ అయాన్ ప్రోటోనేట్ చేయబడితే, హిమోగ్లోబిన్ ఇనుము ఆక్సీకరణం చెంది ఆక్సిజన్‌ను బంధించలేక పోతుంది. అటువంటి సందర్భాలలో, మెథెమోగ్లోబిన్ రిడక్టేజ్ ఎంజైమ్ ఇనుము కేంద్రాన్ని తగ్గించడం ద్వారా చివరికి మెథెమోగ్లోబిన్‌ను తిరిగి ఉత్తేజితం చేయగలదు.

వయోజన మానవులలో, అత్యంత సాధారణ హిమోగ్లోబిన్ రకం హిమోగ్లోబిన్ A అని పిలువబడే ఒక టెట్రామర్ (ఇది నాలుగు సబ్‌యూనిట్ ప్రోటీన్‌లను కలిగి ఉంటుంది), ఇది రెండు α మరియు రెండు β సబ్‌యూనిట్‌లతో నాన్-కోవలెంట్‌గా బంధించబడి ఉంటుంది, ఇవి వరుసగా 141 మరియు 146 అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలతో తయారవుతాయి. దీనిని α2β2గా సూచిస్తారు. సబ్‌యూనిట్లు నిర్మాణపరంగా సమానంగా ఉంటాయి మరియు దాదాపు ఒకే పరిమాణంలో ఉంటాయి. ప్రతి సబ్‌యూనిట్ సుమారు 16,000 డాల్టన్ల పరమాణు భారాన్ని కలిగి ఉంటుంది,[56] టెట్రామర్ యొక్క మొత్తం పరమాణు భారం సుమారు 64,000 డాల్టన్లు (64,458 g/mol).[57] అందువల్ల, 1 g/dL=0.1551 mmol/L. హిమోగ్లోబిన్ A అనేది హిమోగ్లోబిన్ అణువులలో అత్యంత తీవ్రంగా అధ్యయనం చేయబడినది.

మానవ శిశువులలో, పిండ హిమోగ్లోబిన్ అణువు 2 α గొలుసులు మరియు 2 γ గొలుసులతో తయారవుతుంది. శిశువు పెరిగేకొద్దీ γ గొలుసులు క్రమంగా β గొలుసులతో భర్తీ చేయబడతాయి.[58]

నాలుగు పాలీపెప్టైడ్ గొలుసులు సాల్ట్ బ్రిడ్జ్లు, హైడ్రోజన్ బంధంలు మరియు హైడ్రోఫోబిక్ ఎఫెక్ట్ ద్వారా ఒకదానికొకటి బంధించబడి ఉంటాయి.

ఆక్సిజన్ సంతృప్తత

సాధారణంగా, హిమోగ్లోబిన్ ఆక్సిజన్ అణువులతో సంతృప్తమవుతుంది (ఆక్సిహిమోగ్లోబిన్), లేదా ఆక్సిజన్ అణువులతో అసంతృప్తమవుతుంది (డియోక్సిహిమోగ్లోబిన్).[59]

ఆక్సిహిమోగ్లోబిన్

ఎర్ర రక్త కణాలలోని హిమోగ్లోబిన్ ప్రోటీన్ యొక్క హీమ్ భాగానికి ఆక్సిజన్ బంధించినప్పుడు శరీరధర్మ శ్వాసక్రియ సమయంలో ఆక్సిహిమోగ్లోబిన్ ఏర్పడుతుంది. ఈ ప్రక్రియ ఊపిరితిత్తుల ఆల్వియోలీకి ఆనుకుని ఉన్న పల్మనరీ క్యాపిల్లరీస్లో జరుగుతుంది. ఆక్సిజన్ అప్పుడు రక్త ప్రవాహం ద్వారా ప్రయాణించి కణాల వద్ద విడుదల చేయబడుతుంది, అక్కడ అది ఆక్సిడేటివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్ ప్రక్రియ ద్వారా ATP ఉత్పత్తిలో టెర్మినల్ ఎలక్ట్రాన్ అంగీకారకారిగా ఉపయోగించబడుతుంది. అయితే, ఇది రక్త pH తగ్గుదలను ఎదుర్కోవడంలో సహాయపడదు. వెంటిలేషన్, లేదా శ్వాస తీసుకోవడం, కార్బన్ డయాక్సైడ్ తొలగింపు ద్వారా ఈ పరిస్థితిని మార్చవచ్చు, తద్వారా pHలో పెరుగుదలకు కారణమవుతుంది.[60]

హిమోగ్లోబిన్ రెండు రూపాల్లో ఉంటుంది, ఒక టౌట్ (టెన్స్) రూపం (T) మరియు ఒక రిలాక్స్డ్ రూపం (R). కణజాలాల స్థాయిలో తక్కువ pH, అధిక CO2 మరియు అధిక 2,3 BPG వంటి వివిధ కారకాలు టౌట్ రూపాన్ని ప్రోత్సహిస్తాయి, ఇది తక్కువ ఆక్సిజన్ అనుబంధాన్ని కలిగి ఉంటుంది మరియు కణజాలాలలో ఆక్సిజన్‌ను విడుదల చేస్తుంది. దీనికి విరుద్ధంగా, అధిక pH, తక్కువ CO2, లేదా తక్కువ 2,3 BPG రిలాక్స్డ్ రూపాన్ని ప్రోత్సహిస్తాయి, ఇది ఆక్సిజన్‌ను మెరుగ్గా బంధించగలదు.[61] వ్యవస్థ యొక్క పాక్షిక పీడనం కూడా O2 అనుబంధాన్ని ప్రభావితం చేస్తుంది, ఇక్కడ అధిక ఆక్సిజన్ పాక్షిక పీడనాల వద్ద (ఆల్వియోలీలో ఉన్నట్లుగా), రిలాక్స్డ్ (అధిక అనుబంధం, R) స్థితికి ప్రాధాన్యత ఇవ్వబడుతుంది. దీనికి విరుద్ధంగా, తక్కువ పాక్షిక పీడనాల వద్ద (శ్వాసక్రియ కణజాలాలలో ఉన్నట్లుగా), (తక్కువ అనుబంధం, T) టెన్స్ స్థితికి ప్రాధాన్యత ఇవ్వబడుతుంది.[62] అదనంగా, ఐరన్(II) హీమ్‌కు ఆక్సిజన్ బంధించడం ఇనుమును పోర్ఫిరిన్ రింగ్ యొక్క తలంలోకి లాగుతుంది, ఇది స్వల్ప నిర్మాణ మార్పుకు కారణమవుతుంది. ఈ మార్పు హిమోగ్లోబిన్‌లోని మిగిలిన మూడు హీమ్ యూనిట్లకు ఆక్సిజన్ బంధించడాన్ని ప్రోత్సహిస్తుంది (అందువల్ల, ఆక్సిజన్ బంధం సహకారంతో ఉంటుంది).

సాంప్రదాయకంగా, ఆక్సిహిమోగ్లోబిన్‌లోని ఇనుము ఐరన్(II) ఆక్సీకరణ స్థితిలో ఉన్నట్లుగా చూడబడుతుంది. అయితే, హీమ్ ఐరన్‌తో ఆక్సిజన్ యొక్క కాంప్లెక్స్ డయామాగ్నెటిక్, అయితే ఆక్సిజన్ మరియు హై-స్పిన్ ఐరన్(II) రెండూ పారామాగ్నెటిక్. ప్రయోగాత్మక ఆధారాలు ఆక్సిహిమోగ్లోబిన్‌లో హీమ్ ఐరన్ ఐరన్(III) ఆక్సీకరణ స్థితిలో ఉందని, ఆక్సిజన్ సూపర్‌ఆక్సైడ్ అయాన్ (O2•−)గా లేదా కోవలెంట్ ఛార్జ్-ట్రాన్స్‌ఫర్ కాంప్లెక్స్‌లో ఉందని బలంగా సూచిస్తున్నాయి.[63]

డీఆక్సిజనేటెడ్ హిమోగ్లోబిన్

డీఆక్సిజనేటెడ్ హిమోగ్లోబిన్ (డీఆక్సిహిమోగ్లోబిన్) అనేది బంధించబడిన ఆక్సిజన్ లేని హిమోగ్లోబిన్ రూపం. ఆక్సిహిమోగ్లోబిన్ మరియు డీఆక్సిహిమోగ్లోబిన్ యొక్క శోషణ వర్ణపటాలు భిన్నంగా ఉంటాయి. ఆక్సిహిమోగ్లోబిన్ 660 nm తరంగదైర్ఘ్యం వద్ద డీఆక్సిహిమోగ్లోబిన్ కంటే గణనీయంగా తక్కువ శోషణను కలిగి ఉంటుంది, అయితే 940 nm వద్ద దాని శోషణ కొంచెం ఎక్కువగా ఉంటుంది. ఈ వ్యత్యాసాన్ని పల్స్ ఆక్సిమీటర్ అని పిలువబడే పరికరం ద్వారా రోగి రక్తంలో ఆక్సిజన్ మొత్తాన్ని కొలవడానికి ఉపయోగిస్తారు. ఈ వ్యత్యాసం సైనోసిస్ యొక్క ప్రదర్శనకు కూడా కారణమవుతుంది, ఇది హైపోక్సియా సమయంలో కణజాలాలు అభివృద్ధి చెందే నీలం నుండి ఊదా రంగు.[64]

డీఆక్సిజనేటెడ్ హిమోగ్లోబిన్ పారామాగ్నెటిక్; ఇది అయస్కాంత క్షేత్రాలు వైపు బలహీనంగా ఆకర్షించబడుతుంది.[65][66] దీనికి విరుద్ధంగా, ఆక్సిజనేటెడ్ హిమోగ్లోబిన్ డయామాగ్నెటిజంను ప్రదర్శిస్తుంది, ఇది అయస్కాంత క్షేత్రం నుండి బలహీనమైన వికర్షణ.[66]

సహకారం (Cooperativity)

ఆక్సిజన్-బంధన ప్రక్రియ యొక్క స్కీమాటిక్ విజువల్ మోడల్, అన్ని నాలుగు మోనోమర్లు మరియు హీమ్లను చూపుతుంది, మరియు ప్రోటీన్ గొలుసులు కేవలం రేఖాచిత్రపు కాయిల్స్‌గా మాత్రమే ఉన్నాయి, ఇది అణువులోకి దృశ్యమానతను సులభతరం చేస్తుంది. ఈ నమూనాలో ఆక్సిజన్ చూపబడలేదు, కానీ, ప్రతి ఇనుము పరమాణువు కోసం, ఇది ఫ్లాట్ హీమ్లో ఇనుముకు (ఎరుపు గోళం) బంధించబడుతుంది. ఉదాహరణకు, చూపబడిన నాలుగు హీమ్‌లలో ఎగువ-ఎడమవైపు, ఆక్సిజన్ రేఖాచిత్రంలో ఎగువ-ఎడమవైపు చూపబడిన ఇనుము పరమాణువుకు ఎడమవైపున బంధించబడుతుంది. ఇది ఇనుము పరమాణువును దానిని పట్టుకున్న హీమ్‌లోకి వెనుకకు కదలడానికి కారణమవుతుంది (ఈ దృష్టాంతంలో ఆక్సిజన్‌ను బంధించినప్పుడు ఇనుము పైకి కదులుతుంది), హిస్టిడిన్ అవశేషాన్ని (ఇనుముకు కుడివైపున ఎరుపు పెంటగాన్‌గా రూపొందించబడింది) దగ్గరకు లాగుతుంది. ఇది, క్రమంగా, హిస్టిడిన్‌ను పట్టుకున్న ప్రోటీన్ గొలుసును లాగుతుంది.

ఆక్సిజన్ ఇనుము కాంప్లెక్స్‌కు బంధించినప్పుడు, ఇది ఇనుము పరమాణువును పోర్ఫిరిన్ రింగ్ యొక్క తలం మధ్యలోకి తిరిగి కదలడానికి కారణమవుతుంది (కదిలే రేఖాచిత్రాన్ని చూడండి). అదే సమయంలో, ఇనుము యొక్క మరొక ధ్రువం వద్ద సంకర్షణ చెందే హిస్టిడిన్ అవశేషం యొక్క ఇమిడజోల్ సైడ్-చైన్ పోర్ఫిరిన్ రింగ్ వైపు లాగబడుతుంది. ఈ సంకర్షణ రింగ్ యొక్క తలాన్ని టెట్రామర్ వెలుపలి వైపుకు నెట్టివేస్తుంది, మరియు ఇనుము పరమాణువుకు దగ్గరగా కదులుతున్నప్పుడు హిస్టిడిన్‌ను కలిగి ఉన్న ప్రోటీన్ హెలిక్స్‌లో ఒత్తిడిని కలిగిస్తుంది. ఈ ఒత్తిడి టెట్రామర్‌లోని మిగిలిన మూడు మోనోమర్‌లకు ప్రసారం చేయబడుతుంది, అక్కడ ఇది ఇతర హీమ్ సైట్‌లలో ఇలాంటి నిర్మాణ మార్పును ప్రేరేపిస్తుంది, తద్వారా ఈ సైట్‌లకు ఆక్సిజన్ బంధించడం సులభం అవుతుంది.

హిమోగ్లోబిన్ యొక్క ఒక మోనోమర్‌కు ఆక్సిజన్ బంధించినప్పుడు, టెట్రామర్ యొక్క నిర్మాణం T (టెన్స్) స్థితి నుండి R (రిలాక్స్డ్) స్థితికి మారుతుంది. ఈ మార్పు మిగిలిన మూడు మోనోమర్‌ల హీమ్ సమూహాలకు ఆక్సిజన్ బంధించడాన్ని ప్రోత్సహిస్తుంది, తద్వారా హిమోగ్లోబిన్ అణువును ఆక్సిజన్‌తో సంతృప్తపరుస్తుంది.[67]

సాధారణ వయోజన హిమోగ్లోబిన్ యొక్క టెట్రామెరిక్ రూపంలో, ఆక్సిజన్ బంధం అనేది సహకార ప్రక్రియ. ఆక్సిజన్ కోసం హిమోగ్లోబిన్ యొక్క బంధన అనుబంధం అణువు యొక్క ఆక్సిజన్ సంతృప్తత ద్వారా పెరుగుతుంది, బంధించబడిన మొదటి ఆక్సిజన్ అణువులు తదుపరి వాటి కోసం బంధన సైట్‌ల ఆకారాన్ని ప్రభావితం చేస్తాయి, ఇది బంధానికి అనుకూలమైన మార్గంలో ఉంటుంది. ఈ సానుకూల సహకార బంధం పైన చర్చించినట్లుగా హిమోగ్లోబిన్ ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్ యొక్క స్టెరిక్ నిర్మాణ మార్పుల ద్వారా సాధించబడుతుంది; అంటే, హిమోగ్లోబిన్‌లోని ఒక సబ్‌యూనిట్ ప్రోటీన్ ఆక్సిజనేటెడ్ అయినప్పుడు, మొత్తం కాంప్లెక్స్‌లో నిర్మాణపరమైన మార్పు ప్రారంభమవుతుంది, దీనివల్ల ఇతర సబ్‌యూనిట్లు ఆక్సిజన్ కోసం పెరిగిన అనుబంధాన్ని పొందుతాయి. ఫలితంగా, హిమోగ్లోబిన్ యొక్క ఆక్సిజన్ బంధన వక్రత సిగ్మోయిడల్, లేదా S-ఆకారంలో ఉంటుంది, ఇది నాన్-కోపరేటివ్ బంధంతో సంబంధం ఉన్న సాధారణ హైపర్బోలిక్ వక్రతకు విరుద్ధంగా ఉంటుంది.

హిమోగ్లోబిన్‌లోని సహకారం యొక్క డైనమిక్ మెకానిజం మరియు తక్కువ-ఫ్రీక్వెన్సీ రెసొనెన్స్తో దాని సంబంధం చర్చించబడింది.[68]

ఆక్సిజన్ కాకుండా ఇతర లిగాండ్‌ల బంధం

హిమోగ్లోబిన్‌కు సహకార పద్ధతిలో బంధించే ఆక్సిజన్ లిగాండ్ కాకుండా, హిమోగ్లోబిన్ లిగాండ్‌లలో పోటీ నిరోధకాలు వంటి కార్బన్ మోనాక్సైడ్ (CO) మరియు అలోస్టెరిక్ లిగాండ్‌లు వంటి కార్బన్ డయాక్సైడ్ (CO2) మరియు నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ (NO) ఉన్నాయి. కార్బన్ డయాక్సైడ్ గ్లోబిన్ ప్రోటీన్‌ల అమైనో సమూహాలకు బంధించబడి కార్బమినోహిమోగ్లోబిన్ను ఏర్పరుస్తుంది; ఈ యంత్రాంగం క్షీరదాలలో కార్బన్ డయాక్సైడ్ రవాణాలో సుమారు 10% ఉంటుందని భావించబడుతుంది. నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ కూడా హిమోగ్లోబిన్ ద్వారా రవాణా చేయబడుతుంది; ఇది గ్లోబిన్ ప్రోటీన్‌లోని నిర్దిష్ట థియోల్ సమూహాలకు బంధించబడి S-నైట్రోసోథియోల్‌ను ఏర్పరుస్తుంది, ఇది హిమోగ్లోబిన్ దాని హీమ్ సైట్ నుండి ఆక్సిజన్‌ను విడుదల చేసినప్పుడు, మళ్ళీ ఉచిత నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ మరియు థియోల్‌గా విడిపోతుంది. పరిధీయ కణజాలాలకు ఈ నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ రవాణా, ఆక్సిజన్ స్థాయిలు తక్కువగా ఉన్న కణజాలాలకు వాసోడైలేటరీ నైట్రిక్ ఆక్సైడ్‌ను విడుదల చేయడం ద్వారా కణజాలాలలో ఆక్సిజన్ రవాణాకు సహాయపడుతుందని పరికల్పన చేయబడింది.[69]

పోటీ (Competitive)

ఆక్సిజన్ బంధం కార్బన్ మోనాక్సైడ్ వంటి అణువుల ద్వారా ప్రభావితమవుతుంది (ఉదాహరణకు, పొగాకు ధూమపానం, ఎగ్జాస్ట్ గ్యాస్, మరియు ఫర్నేసులలో అసంపూర్ణ దహనం నుండి). CO హీమ్ బంధన సైట్ వద్ద ఆక్సిజన్‌తో పోటీపడుతుంది. CO కోసం హిమోగ్లోబిన్ యొక్క బంధన అనుబంధం ఆక్సిజన్ కంటే 250 రెట్లు ఎక్కువ.[70][71] కార్బన్ మోనాక్సైడ్ రంగులేని, వాసన లేని మరియు రుచి లేని వాయువు కాబట్టి, మరియు ప్రాణాంతక ముప్పును కలిగిస్తుంది కాబట్టి, నివాసాలలో ప్రమాదకర స్థాయిల గురించి హెచ్చరించడానికి కార్బన్ మోనాక్సైడ్ డిటెక్టర్లు వాణిజ్యపరంగా అందుబాటులోకి వచ్చాయి. హిమోగ్లోబిన్ COతో కలిసినప్పుడు, అది కార్బాక్సీహిమోగ్లోబిన్ అని పిలువబడే చాలా ప్రకాశవంతమైన ఎరుపు రంగు సమ్మేళనాన్ని ఏర్పరుస్తుంది, ఇది CO విషప్రయోగం బాధితుల చర్మం మరణంలో తెలుపు లేదా నీలం రంగుకు బదులుగా గులాబీ రంగులో కనిపించేలా చేస్తుంది. పీల్చే గాలిలో CO స్థాయిలు 0.02% తక్కువగా ఉన్నప్పుడు, తలనొప్పి మరియు వికారం సంభవిస్తాయి; CO సాంద్రత 0.1%కి పెరిగితే, స్పృహ కోల్పోవడం జరుగుతుంది. భారీ ధూమపానం చేసేవారిలో, ఆక్సిజన్-యాక్టివ్ సైట్‌లలో 20% వరకు CO ద్వారా నిరోధించబడవచ్చు.

అదే విధంగా, హిమోగ్లోబిన్ సైనైడ్ (CN−), సల్ఫర్ మోనాక్సైడ్ (SO), మరియు సల్ఫైడ్ (S2−), హైడ్రోజన్ సల్ఫైడ్ (H2S)తో సహా పోటీ బంధన అనుబంధాన్ని కలిగి ఉంటుంది. ఇవన్నీ దాని ఆక్సీకరణ స్థితిని మార్చకుండా హీమ్‌లోని ఇనుముకు బంధించబడతాయి, కానీ అవి ఆక్సిజన్-బంధనాన్ని నిరోధిస్తాయి, ఇది తీవ్రమైన విషపూరితానికి కారణమవుతుంది.

హీమ్ సమూహంలోని ఇనుము పరమాణువు ఆక్సిజన్ మరియు ఇతర వాయువుల బంధన మరియు రవాణాకు మద్దతు ఇవ్వడానికి మొదట ఫెర్రస్ (Fe2+) ఆక్సీకరణ స్థితిలో ఉండాలి (పైన వివరించినట్లుగా ఆక్సిజన్ బంధించబడిన సమయంలో ఇది తాత్కాలికంగా ఫెర్రిక్‌గా మారుతుంది). ఆక్సిజన్ లేకుండా ఫెర్రిక్ (Fe3+) స్థితికి ప్రారంభ ఆక్సీకరణ హిమోగ్లోబిన్‌ను "హెమిగ్లోబిన్" లేదా మెథెమోగ్లోబిన్గా మారుస్తుంది, ఇది ఆక్సిజన్‌ను బంధించలేదు. సాధారణ ఎర్ర రక్త కణాలలో హిమోగ్లోబిన్ ఇలా జరగకుండా ఉండటానికి రిడక్షన్ సిస్టమ్ ద్వారా రక్షించబడుతుంది. నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ ఎర్ర రక్త కణాలలో హిమోగ్లోబిన్‌లో కొంత భాగాన్ని మెథెమోగ్లోబిన్‌గా మార్చగలదు. తరువాతి ప్రతిచర్య గ్లోబిన్‌ల యొక్క మరింత పురాతన నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ డయాక్సిజనేస్ పనితీరు యొక్క అవశేష చర్య.

అలోస్టెరిక్ (Allosteric)

మరింత సమాచారం: ఆక్సిజన్-హిమోగ్లోబిన్ డిసోసియేషన్ కర్వ్ కార్బన్ డైఆక్సైడ్ హిమోగ్లోబిన్‌పై వేరే బంధన సైట్‌ను ఆక్రమిస్తుంది. కణజాలాల వద్ద, కార్బన్ డయాక్సైడ్ సాంద్రత ఎక్కువగా ఉన్నప్పుడు, కార్బన్ డయాక్సైడ్ హిమోగ్లోబిన్ యొక్క అలోస్టెరిక్ సైట్‌కు బంధించబడుతుంది, ఇది హిమోగ్లోబిన్ నుండి ఆక్సిజన్‌ను అన్‌లోడ్ చేయడాన్ని సులభతరం చేస్తుంది మరియు చివరికి జీవక్రియకు లోనవుతున్న కణజాలాలకు ఆక్సిజన్ విడుదలైన తర్వాత శరీరం నుండి దానిని తొలగిస్తుంది. సిరల రక్తం ద్వారా కార్బన్ డయాక్సైడ్ కోసం ఈ పెరిగిన అనుబంధాన్ని బోర్ ఎఫెక్ట్ అని పిలుస్తారు. కార్బోనిక్ అన్హైడ్రేస్ ఎంజైమ్ ద్వారా, కార్బన్ డయాక్సైడ్ నీటితో చర్య జరిపి కార్బోనిక్ ఆమ్లంను ఇస్తుంది, ఇది బైకార్బోనేట్ మరియు ప్రోటాన్లుగా విచ్ఛిన్నమవుతుంది:

CO2 + H2O → H2CO3 → HCO3− + H+
హిమోగ్లోబిన్ యొక్క ఆక్సిజన్-డిసోసియేషన్ వక్రత యొక్క సిగ్మోయిడల్ ఆకారం హిమోగ్లోబిన్‌కు ఆక్సిజన్ యొక్క సహకార బంధం నుండి వస్తుంది.

అందువల్ల, అధిక కార్బన్ డయాక్సైడ్ స్థాయిలు ఉన్న రక్తం pHలో కూడా తక్కువగా ఉంటుంది (మరింత ఆమ్లంగా ఉంటుంది). హిమోగ్లోబిన్ ప్రోటాన్లు మరియు కార్బన్ డయాక్సైడ్‌ను బంధించగలదు, ఇది ప్రోటీన్‌లో నిర్మాణ మార్పును కలిగిస్తుంది మరియు ఆక్సిజన్ విడుదలను సులభతరం చేస్తుంది. ప్రోటాన్లు ప్రోటీన్‌పై వివిధ ప్రదేశాలలో బంధించబడతాయి, అయితే కార్బన్ డయాక్సైడ్ α-అమైనో సమూహం వద్ద బంధించబడుతుంది.[72] కార్బన్ డయాక్సైడ్ హిమోగ్లోబిన్‌కు బంధించబడి కార్బమినోహిమోగ్లోబిన్ను ఏర్పరుస్తుంది.[73] కార్బన్ డయాక్సైడ్ మరియు ఆమ్లం యొక్క బంధం ద్వారా ఆక్సిజన్ కోసం హిమోగ్లోబిన్ యొక్క అనుబంధంలో ఈ తగ్గుదలను బోర్ ఎఫెక్ట్ అని పిలుస్తారు. బోర్ ఎఫెక్ట్ R స్థితి కంటే T స్థితిని ఇష్టపడుతుంది. (O2-సంతృప్త వక్రతను కుడివైపుకి మారుస్తుంది). దీనికి విరుద్ధంగా, రక్తంలో కార్బన్ డయాక్సైడ్ స్థాయిలు తగ్గినప్పుడు (అంటే, ఊపిరితిత్తుల కేశనాళికలలో), కార్బన్ డయాక్సైడ్ మరియు ప్రోటాన్లు హిమోగ్లోబిన్ నుండి విడుదలవుతాయి, ఇది ప్రోటీన్ యొక్క ఆక్సిజన్ అనుబంధాన్ని పెంచుతుంది. తగ్గిన pH కారణంగా ఆక్సిజన్‌కు హిమోగ్లోబిన్ యొక్క మొత్తం బంధన సామర్థ్యంలో తగ్గింపును (అంటే వక్రతను కుడివైపుకే కాకుండా, క్రిందికి మార్చడం) రూట్ ఎఫెక్ట్ అని పిలుస్తారు. ఇది ఎముక చేపలలో కనిపిస్తుంది.

హిమోగ్లోబిన్ అది బంధించే ఆక్సిజన్‌ను విడుదల చేయడం అవసరం; లేకపోతే, దానిని బంధించడంలో అర్థం లేదు. హిమోగ్లోబిన్ యొక్క సిగ్మోయిడల్ వక్రత దానిని బంధించడంలో (ఊపిరితిత్తులలో O2 తీసుకోవడం), మరియు అన్‌లోడ్ చేయడంలో (కణజాలాలలో O2 అన్‌లోడ్ చేయడం) సమర్థవంతంగా చేస్తుంది.[74]

అధిక ఎత్తులకు అలవాటు పడిన వ్యక్తులలో, రక్తంలో 2,3-బిస్ఫాస్ఫోగ్లిజరేట్ (2,3-BPG) సాంద్రత పెరుగుతుంది, ఇది తక్కువ ఆక్సిజన్ టెన్షన్ పరిస్థితులలో కణజాలాలకు ఎక్కువ మొత్తంలో ఆక్సిజన్‌ను అందించడానికి ఈ వ్యక్తులను అనుమతిస్తుంది. అణువు Y రవాణా అణువు Zకి అణువు X బంధాన్ని ప్రభావితం చేసే ఈ దృగ్విషయాన్ని హెటెరోట్రోపిక్ అలోస్టెరిక్ ఎఫెక్ట్ అని పిలుస్తారు. అధిక ఎత్తులలో ఉన్న జీవులలో హిమోగ్లోబిన్ కూడా 2,3-BPG కోసం తక్కువ అనుబంధాన్ని కలిగి ఉండేలా స్వీకరించబడింది, తద్వారా ప్రోటీన్ దాని R స్థితి వైపు ఎక్కువగా మారుతుంది. దాని R స్థితిలో, హిమోగ్లోబిన్ ఆక్సిజన్‌ను మరింత సులభంగా బంధిస్తుంది, తద్వారా తక్కువ పాక్షిక పీడనాల వద్ద ఆక్సిజన్ ఉన్నప్పుడు జీవులు అవసరమైన జీవక్రియ ప్రక్రియలను నిర్వహించడానికి అనుమతిస్తుంది.[75]

మానవులు కాకుండా ఇతర జంతువులు హిమోగ్లోబిన్‌కు బంధించడానికి మరియు ప్రతికూల పరిస్థితులలో దాని O2 అనుబంధాన్ని మార్చడానికి వివిధ అణువులను ఉపయోగిస్తాయి. చేపలు ATP మరియు GTP రెండింటినీ ఉపయోగిస్తాయి. ఇవి చేప హిమోగ్లోబిన్ అణువుపై ఉన్న ఫాస్ఫేట్ "పాకెట్"కు బంధించబడతాయి, ఇది టెన్స్ స్థితిని స్థిరీకరిస్తుంది మరియు అందువల్ల ఆక్సిజన్ అనుబంధాన్ని తగ్గిస్తుంది.[76] GTP హిమోగ్లోబిన్ ఆక్సిజన్ అనుబంధాన్ని ATP కంటే చాలా ఎక్కువగా తగ్గిస్తుంది, ఇది టెన్స్ స్థితిని మరింత స్థిరీకరించే అదనపు హైడ్రోజన్ బంధం ఏర్పడటం వల్ల అని భావించబడుతుంది.[77] హైపోక్సిక్ పరిస్థితులలో, ఆక్సిజన్ అనుబంధాన్ని పెంచడానికి చేపల ఎర్ర రక్త కణాలలో ATP మరియు GTP రెండింటి సాంద్రత తగ్గుతుంది.[78]

పిండ హిమోగ్లోబిన్ (HbF, α2γ2) అని పిలువబడే ఒక వేరియంట్ హిమోగ్లోబిన్, అభివృద్ధి చెందుతున్న పిండంలో కనిపిస్తుంది, మరియు వయోజన హిమోగ్లోబిన్ కంటే ఎక్కువ అనుబంధంతో ఆక్సిజన్‌ను బంధిస్తుంది. దీని అర్థం పిండ హిమోగ్లోబిన్ కోసం ఆక్సిజన్ బంధన వక్రత ఎడమవైపుకు మారుతుంది (అంటే, వయోజన హిమోగ్లోబిన్‌తో పోలిస్తే, తక్కువ ఆక్సిజన్ టెన్షన్ వద్ద ఎక్కువ శాతం హిమోగ్లోబిన్ ఆక్సిజన్‌ను బంధించి ఉంటుంది). ఫలితంగా, ప్లాసెంటాలోని పిండం రక్తం తల్లి రక్తం నుండి ఆక్సిజన్‌ను తీసుకోగలదు.

హిమోగ్లోబిన్ అణువు యొక్క గ్లోబిన్ భాగంలో నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ (NO)ని కూడా కలిగి ఉంటుంది. ఇది పరిధీయంలో ఆక్సిజన్ డెలివరీని మెరుగుపరుస్తుంది మరియు శ్వాసక్రియ నియంత్రణకు దోహదపడుతుంది. NO గ్లోబిన్‌లోని నిర్దిష్ట సిస్టీన్ అవశేషానికి రివర్సిబుల్‌గా బంధించబడుతుంది; బంధం హిమోగ్లోబిన్ యొక్క స్థితి (R లేదా T)పై ఆధారపడి ఉంటుంది. ఫలితంగా వచ్చే S-నైట్రోసైలేటెడ్ హిమోగ్లోబిన్ వాస్కులర్ రెసిస్టెన్స్, రక్తపోటు మరియు శ్వాసక్రియ నియంత్రణ వంటి వివిధ NO-సంబంధిత కార్యకలాపాలను ప్రభావితం చేస్తుంది. NO ఎర్ర రక్త కణాల సైటోప్లాజంలో విడుదల చేయబడదు, కానీ AE1 అని పిలువబడే అయాన్ ఎక్స్ఛేంజర్ ద్వారా వాటి నుండి రవాణా చేయబడుతుంది.[79]

మానవులలో హిమోగ్లోబిన్ రకాలు

హిమోగ్లోబిన్ వేరియంట్లు సాధారణ పిండ మరియు గర్భస్థ శిశు అభివృద్ధిలో భాగంగా ఉంటాయి. ఇవి జన్యుశాస్త్రంలోని వైవిధ్యాల వల్ల ఒక జనాభాలో ఏర్పడే హిమోగ్లోబిన్ యొక్క వ్యాధిగ్రస్త ఉత్పరివర్తన రూపాలు కూడా కావచ్చు. సికిల్-సెల్ అనీమియా వంటి కొన్ని ప్రసిద్ధ హిమోగ్లోబిన్ వేరియంట్లు వ్యాధులకు కారణమవుతాయి మరియు వీటిని హిమోగ్లోబినోపతీలుగా పరిగణిస్తారు. ఇతర వేరియంట్లు ఎటువంటి గుర్తించదగిన పాథాలజీని కలిగించవు, కాబట్టి వీటిని వ్యాధిరహిత వేరియంట్లుగా పరిగణిస్తారు.[32][80]

పిండంలలో:

  • గోవర్ 1 (ζ2ε2).
  • గోవర్ 2 (α2ε2) (PDB: 1A9W).
  • హిమోగ్లోబిన్ పోర్ట్‌ల్యాండ్ I (ζ2γ2).
  • హిమోగ్లోబిన్ పోర్ట్‌ల్యాండ్ II (ζ2β2).

గర్భస్థ శిశువులలో:

నవజాత శిశువులలో (పుట్టిన వెంటనే):

  • హిమోగ్లోబిన్ A (పెద్దవారి హిమోగ్లోబిన్) (α2β2) (PDB: 1BZ0) – ఇది అత్యంత సాధారణమైనది, సాధారణ పరిమాణం 95% కంటే ఎక్కువగా ఉంటుంది.
  • హిమోగ్లోబిన్ A2 (α2δ2) – δ గొలుసు సంశ్లేషణ మూడవ త్రైమాసికం చివరలో ప్రారంభమవుతుంది మరియు పెద్దవారిలో, దీని సాధారణ పరిధి 1.5–3.5% ఉంటుంది.
  • హిమోగ్లోబిన్ F (గర్భస్థ హిమోగ్లోబిన్) (α2γ2) – పెద్దవారిలో హిమోగ్లోబిన్ F అనేది F-కణాలు అని పిలువబడే ఎర్ర రక్త కణాల పరిమిత జనాభాకు మాత్రమే పరిమితం. అయితే, సికిల్-సెల్ వ్యాధి మరియు బీటా-థాలసేమియా ఉన్న వ్యక్తులలో Hb F స్థాయి పెరగవచ్చు.
పుట్టుకకు ముందు మరియు తర్వాత హిమోగ్లోబిన్ యొక్క జన్యు వ్యక్తీకరణ. జన్యు వ్యక్తీకరణ జరిగే కణాలు మరియు అవయవాల రకాలను కూడా గుర్తిస్తుంది (డేటా Wood W.G., (1976). Br. Med. Bull. 32, 282.)

వ్యాధులలో సంభవించే అసాధారణ రూపాలు:

  • హిమోగ్లోబిన్ D – (α2βD2) – హిమోగ్లోబిన్ యొక్క ఒక వేరియంట్ రూపం.
  • హిమోగ్లోబిన్ H (β4) – β గొలుసుల టెట్రామర్ ద్వారా ఏర్పడిన హిమోగ్లోబిన్ యొక్క ఒక వేరియంట్ రూపం, ఇది α థాలసేమియా వేరియంట్లలో ఉండవచ్చు.
  • హిమోగ్లోబిన్ బార్ట్స్ (γ4) – γ గొలుసుల టెట్రామర్ ద్వారా ఏర్పడిన హిమోగ్లోబిన్ యొక్క ఒక వేరియంట్ రూపం, ఇది α థాలసేమియా వేరియంట్లలో ఉండవచ్చు.
  • హిమోగ్లోబిన్ S (α2βS2) – సికిల్ సెల్ వ్యాధి ఉన్న వ్యక్తులలో కనిపించే హిమోగ్లోబిన్ యొక్క ఒక వేరియంట్ రూపం. β-గొలుసు జన్యువులో వైవిధ్యం ఉండటం వల్ల హిమోగ్లోబిన్ లక్షణాలలో మార్పు వస్తుంది, దీని ఫలితంగా ఎర్ర రక్త కణాలు కొడవలి ఆకారంలోకి మారుతాయి.
  • హిమోగ్లోబిన్ C (α2βC2) – β-గొలుసు జన్యువులో వైవిధ్యం వల్ల కలిగే మరొక వేరియంట్. ఈ వేరియంట్ స్వల్పకాలిక దీర్ఘకాలిక హీమోలిటిక్ అనీమియాను కలిగిస్తుంది.
  • హిమోగ్లోబిన్ E (α2βE2) – β-గొలుసు జన్యువులో వైవిధ్యం వల్ల కలిగే మరొక వేరియంట్. ఈ వేరియంట్ స్వల్పకాలిక దీర్ఘకాలిక హీమోలిటిక్ అనీమియాను కలిగిస్తుంది.
  • హిమోగ్లోబిన్ AS – ఒక పెద్దవారి జన్యువు మరియు ఒక సికిల్ సెల్ వ్యాధి జన్యువుతో సికిల్ సెల్ ట్రైట్ను కలిగించే హెటెరోజైగస్ రూపం.
  • హిమోగ్లోబిన్ SC వ్యాధి – ఒక సికిల్ జన్యువు మరియు హిమోగ్లోబిన్ Cని ఎన్కోడ్ చేసే మరొక జన్యువుతో కూడిన కాంపౌండ్ హెటెరోజైగస్ రూపం.
  • హిమోగ్లోబిన్ హాప్కిన్స్-2 – సికిల్ సెల్ వ్యాధిని కలిగించడానికి కొన్నిసార్లు హిమోగ్లోబిన్ Sతో కలిపి చూసే హిమోగ్లోబిన్ యొక్క ఒక వేరియంట్ రూపం.

కశేరుక జంతువులలో క్షీణత

ఎర్ర రక్త కణాలు వృద్ధాప్యం లేదా లోపాల కారణంగా తమ జీవితకాలం ముగిసినప్పుడు, అవి ప్లీహం లేదా కాలేయంలోని మాక్రోఫేజ్‌ల ఫాగోసైటిక్ చర్య ద్వారా ప్రసరణ నుండి తొలగించబడతాయి లేదా ప్రసరణలోనే హీమోలైజ్ అవుతాయి. ఉచిత హిమోగ్లోబిన్ అప్పుడు హిమోగ్లోబిన్ ట్రాన్స్‌పోర్టర్ CD163 ద్వారా ప్రసరణ నుండి క్లియర్ చేయబడుతుంది, ఇది ప్రత్యేకంగా మోనోసైట్లు లేదా మాక్రోఫేజ్‌లపై వ్యక్తమవుతుంది. ఈ కణాల లోపల హిమోగ్లోబిన్ అణువు విచ్ఛిన్నమవుతుంది మరియు ఇనుము రీసైకిల్ చేయబడుతుంది. ఈ ప్రక్రియ విచ్ఛిన్నమైన ప్రతి హీమ్ అణువుకు ఒక కార్బన్ మోనాక్సైడ్ అణువును కూడా ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[81] హీమ్ క్షీణత అనేది మానవ శరీరంలో కార్బన్ మోనాక్సైడ్ యొక్క ఏకైక సహజ వనరు, మరియు సాధారణ గాలిని పీల్చే వ్యక్తులలో కార్బన్ మోనాక్సైడ్ యొక్క సాధారణ రక్త స్థాయిలకు ఇది బాధ్యత వహిస్తుంది.[82]

హీమ్ క్షీణత యొక్క మరొక ప్రధాన తుది ఉత్పత్తి బిలిరుబిన్. ఎర్ర రక్త కణాలు సాధారణం కంటే వేగంగా నాశనమవుతుంటే రక్తంలో ఈ రసాయనం యొక్క స్థాయిలు పెరిగినట్లు గుర్తించబడుతుంది. సరిగ్గా క్షీణించని హిమోగ్లోబిన్ ప్రోటీన్ లేదా రక్త కణాల నుండి చాలా వేగంగా విడుదలైన హిమోగ్లోబిన్ చిన్న రక్త నాళాలను, ముఖ్యంగా మూత్రపిండాలలోని సున్నితమైన రక్త వడపోత నాళాలను అడ్డుకోవచ్చు, దీనివల్ల మూత్రపిండాల దెబ్బతింటాయి. హీమ్ నుండి ఇనుము తొలగించబడి, తర్వాత ఉపయోగం కోసం భద్రపరచబడుతుంది; ఇది కణజాలాలలో హీమోసిడెరిన్ లేదా ఫెర్రిటిన్గా నిల్వ చేయబడుతుంది మరియు ప్లాస్మాలో బీటా గ్లోబులిన్‌ల ద్వారా ట్రాన్స్‌ఫెరిన్లుగా రవాణా చేయబడుతుంది. పోర్ఫిరిన్ రింగ్ విచ్ఛిన్నమైనప్పుడు, శకలాలు సాధారణంగా బిలిరుబిన్ అని పిలువబడే పసుపు వర్ణద్రవ్యంగా విసర్జించబడతాయి, ఇది పిత్తంగా ప్రేగులలోకి విసర్జించబడుతుంది. ప్రేగులు బిలిరుబిన్‌ను యూరోబిలినోజెన్‌గా జీవక్రియ చేస్తాయి. యూరోబిలినోజెన్ స్టెర్కోబిలిన్ అనే వర్ణద్రవ్యంలో మలం ద్వారా శరీరం నుండి బయటకు వెళ్తుంది. గ్లోబులిన్ అమైనో ఆమ్లాలుగా జీవక్రియ చేయబడుతుంది, అవి అప్పుడు ప్రసరణలోకి విడుదలవుతాయి.

హిమోగ్లోబిన్‌కు సంబంధించిన వ్యాధులు

హిమోగ్లోబిన్ లోపం అనేది అనీమియాలో వలె హిమోగ్లోబిన్ అణువుల పరిమాణం తగ్గడం వల్ల లేదా అదే ఆక్సిజన్ పాక్షిక పీడనం వద్ద ఆక్సిజన్‌ను బంధించే ప్రతి అణువు యొక్క సామర్థ్యం తగ్గడం వల్ల సంభవించవచ్చు. హిమోగ్లోబినోపతీలు (హిమోగ్లోబిన్ అణువు యొక్క అసాధారణ నిర్మాణానికి దారితీసే జన్యుపరమైన లోపాలు)[83] రెండింటినీ కలిగించవచ్చు. ఏది ఏమైనప్పటికీ, హిమోగ్లోబిన్ లోపం రక్త ఆక్సిజన్-వాహక సామర్థ్యాన్ని తగ్గిస్తుంది. హిమోగ్లోబిన్ లోపం, సాధారణంగా, రక్తంలో ఆక్సిజన్ యొక్క పాక్షిక పీడనం తగ్గడం అని నిర్వచించబడిన హైపోక్సేమియా నుండి ఖచ్చితంగా వేరు చేయబడుతుంది,[84][85][86][87] అయినప్పటికీ రెండూ హైపోక్సియా (కణజాలాలకు తగినంత ఆక్సిజన్ సరఫరా లేకపోవడం)కు కారణాలే.

తక్కువ హిమోగ్లోబిన్‌కు ఇతర సాధారణ కారణాలలో రక్త నష్టం, పోషకాహార లోపం, ఎముక మజ్జ సమస్యలు, కీమోథెరపీ, మూత్రపిండాల వైఫల్యం లేదా అసాధారణ హిమోగ్లోబిన్ (సికిల్-సెల్ వ్యాధి వంటివి) ఉన్నాయి.

ప్రతి హిమోగ్లోబిన్ అణువు ఆక్సిజన్‌ను మోసుకెళ్లే సామర్థ్యం సాధారణంగా మార్చబడిన రక్త pH లేదా CO2 ద్వారా సవరించబడుతుంది, ఇది మార్చబడిన ఆక్సిజన్-హిమోగ్లోబిన్ డిసోసియేషన్ కర్వ్కు కారణమవుతుంది. అయితే, ఇది ఉదాహరణకు, కార్బన్ మోనాక్సైడ్ విషప్రయోగంలో కూడా పాథలాజికల్‌గా మార్చబడవచ్చు.

ఎర్ర రక్త కణాల సంఖ్యలో సంపూర్ణ తగ్గుదల ఉన్నా లేదా లేకపోయినా, హిమోగ్లోబిన్ తగ్గడం అనీమియా లక్షణాలకు దారితీస్తుంది. అనీమియాకు అనేక విభిన్న కారణాలు ఉన్నాయి, అయినప్పటికీ ఐరన్ లోపం మరియు దాని ఫలితంగా వచ్చే ఐరన్ లోపం అనీమియా పాశ్చాత్య దేశాలలో అత్యంత సాధారణ కారణాలు. ఇనుము లేకపోవడం హీమ్ సంశ్లేషణను తగ్గిస్తుంది కాబట్టి, ఐరన్ లోపం అనీమియాలో ఎర్ర రక్త కణాలు హైపోక్రోమిక్ (ఎరుపు హిమోగ్లోబిన్ వర్ణద్రవ్యం లేనివి) మరియు మైక్రోసైటిక్ (సాధారణం కంటే చిన్నవి)గా ఉంటాయి. ఇతర అనీమియాలు అరుదైనవి. హీమోలిసిస్ (ఎర్ర రక్త కణాల వేగవంతమైన విచ్ఛిన్నం)లో, సంబంధిత కామెర్లు హిమోగ్లోబిన్ మెటాబోలైట్ బిలిరుబిన్ వల్ల సంభవిస్తాయి మరియు ప్రసరణలో ఉన్న హిమోగ్లోబిన్ మూత్రపిండాల వైఫల్యానికి కారణమవుతుంది.

గ్లోబిన్ గొలుసులోని కొన్ని ఉత్పరివర్తనాలు సికిల్-సెల్ వ్యాధి మరియు థాలసేమియా వంటి హిమోగ్లోబినోపతీలతో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి. వ్యాసం ప్రారంభంలో చర్చించినట్లుగా, ఇతర ఉత్పరివర్తనాలు నిరపాయమైనవి మరియు వీటిని కేవలం హిమోగ్లోబిన్ వేరియంట్లు అని పిలుస్తారు.

పోర్ఫిరియాలు అని పిలువబడే జన్యుపరమైన రుగ్మతల సమూహం ఉంది, ఇవి హీమ్ సంశ్లేషణ యొక్క జీవక్రియ మార్గాలలో లోపాల ద్వారా వర్గీకరించబడతాయి. కింగ్ జార్జ్ III (యునైటెడ్ కింగ్‌డమ్) బహుశా అత్యంత ప్రసిద్ధ పోర్ఫిరియా బాధితుడు.

కొంతవరకు, హిమోగ్లోబిన్ A ప్రతి β గొలుసు యొక్క టెర్మినల్ వాలైన్ (ఒక ఆల్ఫా అమైనో ఆమ్లం) వద్ద గ్లూకోజ్తో నెమ్మదిగా కలుస్తుంది. ఫలితంగా వచ్చే అణువును తరచుగా Hb A1c, ఒక గ్లైకేటెడ్ హిమోగ్లోబిన్ అని పిలుస్తారు. హిమోగ్లోబిన్‌లోని అమైనో ఆమ్లాలకు గ్లూకోజ్ బంధం అనేక ప్రోటీన్లలో ఆకస్మికంగా (ఎంజైమ్ సహాయం లేకుండా) జరుగుతుంది, కానీ ఇది ఏదైనా ఉపయోగకరమైన ప్రయోజనాన్ని కలిగిస్తుందో లేదో తెలియదు. అయితే, రక్తంలో గ్లూకోజ్ సాంద్రత పెరిగేకొద్దీ, Hb A1cగా మారే Hb A శాతం పెరుగుతుంది. సాధారణంగా గ్లూకోజ్ ఎక్కువగా ఉండే డయాబెటిక్ రోగులలో, Hb A1c శాతం కూడా ఎక్కువగా ఉంటుంది. గ్లూకోజ్‌తో Hb A కలయిక నెమ్మదిగా ఉండటం వల్ల, Hb A1c శాతం ఎర్ర కణాల జీవితకాలం, అంటే సుమారు 120 రోజులలో రక్తంలో గ్లూకోజ్ స్థాయిల యొక్క వెయిటెడ్ సగటును ప్రతిబింబిస్తుంది.[88] అందువల్ల, టైప్ 2 డయాబెటిస్ మెల్లిటస్ (T2DM) యొక్క దీర్ఘకాలిక వ్యాధిని పర్యవేక్షించడానికి గ్లైకేటెడ్ హిమోగ్లోబిన్ స్థాయిలను కొలుస్తారు. T2DM యొక్క పేలవమైన నియంత్రణ ఎర్ర రక్త కణాలలో గ్లైకేటెడ్ హిమోగ్లోబిన్ స్థాయిలు పెరగడానికి దారితీస్తుంది. సాధారణ రిఫరెన్స్ పరిధి సుమారు 4.0–5.9%. పొందడం కష్టమైనప్పటికీ, T2DM ఉన్న వ్యక్తులకు 7% కంటే తక్కువ విలువలు సిఫార్సు చేయబడతాయి. 9% కంటే ఎక్కువ స్థాయిలు గ్లైకేటెడ్ హిమోగ్లోబిన్ యొక్క పేలవమైన నియంత్రణతో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి మరియు 12% కంటే ఎక్కువ స్థాయిలు చాలా పేలవమైన నియంత్రణతో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి. తమ గ్లైకేటెడ్ హిమోగ్లోబిన్ స్థాయిలను 7% దగ్గర ఉంచుకునే డయాబెటిక్ రోగులు (8% లేదా అంతకంటే ఎక్కువ స్థాయిలు ఉన్నవారి కంటే) డయాబెటిస్‌తో పాటు వచ్చే సమస్యలను నివారించే అవకాశం చాలా ఎక్కువగా ఉంటుంది.[89] అదనంగా, హిమోగ్లోబిన్ యొక్క పెరిగిన గ్లైకేషన్ ఆక్సిజన్ కోసం దాని అనుబంధాన్ని పెంచుతుంది, తద్వారా కణజాలం వద్ద దాని విడుదలను నిరోధిస్తుంది మరియు తీవ్రమైన సందర్భాల్లో హైపోక్సియా స్థాయిని ప్రేరేపిస్తుంది.[90]

హిమోగ్లోబిన్ స్థాయిలు పెరగడం ఎర్ర రక్త కణాల సంఖ్య లేదా పరిమాణం పెరగడంతో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది, దీనిని పాలిసైథీమియా అంటారు. ఈ పెరుగుదల పుట్టుకతో వచ్చే గుండె జబ్బులు, కోర్ పల్మోనేల్, పల్మనరీ ఫైబ్రోసిస్, ఎక్కువ ఎరిత్రోపోయిటిన్ లేదా పాలిసైథీమియా వెరా వల్ల సంభవించవచ్చు.[91] అధిక హిమోగ్లోబిన్ స్థాయిలు అధిక ఎత్తులకు గురికావడం, ధూమపానం, డీహైడ్రేషన్ (Hbని కేంద్రీకరించడం ద్వారా కృత్రిమంగా), అధునాతన ఊపిరితిత్తుల వ్యాధి మరియు కొన్ని కణితుల వల్ల కూడా సంభవించవచ్చు.[58]

రోగనిర్ధారణ ఉపయోగాలు

ప్రధాన వ్యాసం: హిమోగ్లోబినోమీటర్

అమెరికన్ రెడ్ క్రాస్ బోస్టన్ బ్లడ్ డొనేషన్ సెంటర్‌లో రక్తదానానికి ముందు హిమోగ్లోబిన్ సాంద్రత కొలత నిర్వహించబడుతోంది.

హిమోగ్లోబిన్ సాంద్రత కొలత అత్యంత సాధారణంగా నిర్వహించబడే రక్త పరీక్షలలో ఒకటి, సాధారణంగా కంప్లీట్ బ్లడ్ కౌంట్లో భాగంగా ఉంటుంది. ఉదాహరణకు, ఇది సాధారణంగా రక్తదానం చేయడానికి ముందు లేదా తర్వాత పరీక్షించబడుతుంది. ఫలితాలు g/L, g/dL లేదా mol/Lలో నివేదించబడతాయి. 1 g/dL సుమారు 0.6206 mmol/Lకి సమానం, అయినప్పటికీ అణువు యొక్క పాలిమెరిక్ స్థితికి సంబంధించి అనిశ్చితి కారణంగా తరువాతి యూనిట్లు అంతగా ఉపయోగించబడవు.[92] 16,000 Da యొక్క సింగిల్ గ్లోబిన్ యూనిట్ మాలిక్యులర్ వెయిట్‌ను ఉపయోగించే ఈ మార్పిడి కారకం, రక్తంలో హిమోగ్లోబిన్ సాంద్రతకు సర్వసాధారణం. MCHC (మీన్ కార్పస్కులర్ హిమోగ్లోబిన్ కాన్సంట్రేషన్) కోసం 64,500 Da యొక్క టెట్రామర్ బరువును ఉపయోగించే 0.155 మార్పిడి కారకం సర్వసాధారణం.[93] సాధారణ స్థాయిలు:

  • పురుషులు: 13.8 నుండి 18.0 g/dL (138 నుండి 180 g/L, లేదా 8.56 నుండి 11.17 mmol/L)
  • మహిళలు: 12.1 నుండి 15.1 g/dL (121 నుండి 151 g/L, లేదా 7.51 నుండి 9.37 mmol/L)
  • పిల్లలు: 11 నుండి 16 g/dL (110 నుండి 160 g/L, లేదా 6.83 నుండి 9.93 mmol/L)
  • గర్భిణీ స్త్రీలు: 11 నుండి 14 g/dL (110 నుండి 140 g/L, లేదా 6.83 నుండి 8.69 mmol/L) (గర్భధారణ సమయంలో 9.5 నుండి 15 సాధారణ విలువ)[94][note 2]

గర్భిణీ స్త్రీల 1వ మరియు 3వ త్రైమాసికాల్లో హిమోగ్లోబిన్ సాధారణ విలువలు కనీసం 11 g/dL మరియు 2వ త్రైమాసికంలో కనీసం 10.5 g/dL ఉండాలి.[95]

డీహైడ్రేషన్ లేదా హైపర్-హైడ్రేషన్ కొలిచిన హిమోగ్లోబిన్ స్థాయిలను బాగా ప్రభావితం చేయవచ్చు. ఆల్బుమిన్ హైడ్రేషన్ స్థితిని సూచించగలదు.

సాంద్రత సాధారణం కంటే తక్కువగా ఉంటే, దీనిని అనీమియా అంటారు. అనీమియాలు ఎర్ర రక్త కణాల పరిమాణం ద్వారా వర్గీకరించబడతాయి, ఇవి కశేరుకాలలో హిమోగ్లోబిన్‌ను కలిగి ఉండే కణాలు. ఎర్ర కణాలు చిన్నవిగా ఉంటే అనీమియాను "మైక్రోసైటిక్", పెద్దవిగా ఉంటే "మాక్రోసైటిక్" మరియు లేకపోతే "నార్మోసైటిక్" అని పిలుస్తారు.

హెమటోక్రిట్, ఎర్ర రక్త కణాలచే ఆక్రమించబడిన రక్త పరిమాణం యొక్క నిష్పత్తి, సాధారణంగా g/dLలో కొలిచిన హిమోగ్లోబిన్ సాంద్రతకు మూడు రెట్లు ఉంటుంది. ఉదాహరణకు, హిమోగ్లోబిన్ 17 g/dL వద్ద కొలిస్తే, అది 51% హెమటోక్రిట్‌తో పోల్చబడుతుంది.[96]

ప్రయోగశాల హిమోగ్లోబిన్ పరీక్షా పద్ధతులకు రక్త నమూనా (ధమని, సిర లేదా కేశనాళిక) మరియు హెమటాలజీ ఎనలైజర్ మరియు CO-ఆక్సిమీటర్‌పై విశ్లేషణ అవసరం. అదనంగా, పల్స్ CO-ఆక్సిమెట్రీ అని పిలువబడే కొత్త నాన్-ఇన్వేసివ్ హిమోగ్లోబిన్ (SpHb) పరీక్షా పద్ధతి కూడా అందుబాటులో ఉంది, ఇది ఇన్వేసివ్ పద్ధతులతో సమానమైన ఖచ్చితత్వాన్ని కలిగి ఉంటుంది.[97]

ఆక్సి- మరియు డియోక్సిహిమోగ్లోబిన్ సాంద్రతలను NIRS ఉపయోగించి నిరంతరంగా, ప్రాంతీయంగా మరియు నాన్-ఇన్వేసివ్‌గా కొలవవచ్చు.[98][99][100][101][102] NIRSను తల మరియు కండరాలు రెండింటిపై ఉపయోగించవచ్చు. ఈ సాంకేతికత తరచుగా ఎలైట్ స్పోర్ట్స్ ట్రైనింగ్, ఎర్గోనామిక్స్, పునరావాసం, రోగుల పర్యవేక్షణ, నియోనేటల్ పరిశోధన, ఫంక్షనల్ బ్రెయిన్ మానిటరింగ్, బ్రెయిన్-కంప్యూటర్ ఇంటర్‌ఫేస్, యూరాలజీ (బ్లాడర్ కాంట్రాక్షన్), న్యూరాలజీ (న్యూరోవాస్కులర్ కప్లింగ్) మరియు మరిన్నింటిలో పరిశోధన కోసం ఉపయోగించబడుతుంది.

హిమోగ్లోబిన్ ద్రవ్యరాశిని 100 సంవత్సరాలకు పైగా ఉపయోగించబడుతున్న నాన్-రేడియోయాక్టివ్, కార్బన్ మోనాక్సైడ్ (CO) రీబ్రీతింగ్ టెక్నిక్ ఉపయోగించి మానవులలో కొలవవచ్చు. ఈ సాంకేతికతతో, తక్కువ పరిమాణంలో స్వచ్ఛమైన CO వాయువు పీల్చబడుతుంది మరియు కొన్ని నిమిషాల పాటు తిరిగి పీల్చబడుతుంది. రీబ్రీతింగ్ సమయంలో, CO ఎర్ర రక్త కణాలలో ఉన్న హిమోగ్లోబిన్‌కు బంధిస్తుంది. రీబ్రీతింగ్ కాలం తర్వాత రక్తంలో CO పెరుగుదల ఆధారంగా, డైల్యూషన్ సూత్రం ద్వారా హిమోగ్లోబిన్ ద్రవ్యరాశిని నిర్ణయించవచ్చు.[103]

రక్తంలో చక్కెర సాంద్రత యొక్క దీర్ఘకాలిక నియంత్రణను Hb A1c సాంద్రత ద్వారా కొలవవచ్చు. దీనిని నేరుగా కొలవడానికి చాలా నమూనాలు అవసరమవుతాయి ఎందుకంటే రక్తంలో చక్కెర స్థాయిలు రోజంతా విస్తృతంగా మారుతూ ఉంటాయి. Hb A1c అనేది గ్లూకోజ్‌తో హిమోగ్లోబిన్ A యొక్క అవిరళ చర్య యొక్క ఉత్పత్తి. అధిక గ్లూకోజ్ సాంద్రత ఎక్కువ Hb A1cకి దారితీస్తుంది. చర్య నెమ్మదిగా ఉన్నందున, Hb A1c నిష్పత్తి ఎర్ర రక్త కణాల సగం జీవితకాలం, అంటే సుమారు 120 రోజులలో రక్తంలో సగటు గ్లూకోజ్ స్థాయిని సూచిస్తుంది. 6.0% లేదా అంతకంటే తక్కువ Hb A1c నిష్పత్తి మంచి దీర్ఘకాలిక గ్లూకోజ్ నియంత్రణను చూపుతుంది, అయితే 7.0% కంటే ఎక్కువ విలువలు పెరిగినట్లు సూచిస్తాయి. ఈ పరీక్ష డయాబెటిక్ రోగులకు ప్రత్యేకంగా ఉపయోగపడుతుంది.[note 3]

ఫంక్షనల్ మాగ్నెటిక్ రెసొనెన్స్ ఇమేజింగ్ (fMRI) మెషిన్ డియోక్సిహిమోగ్లోబిన్ నుండి సిగ్నల్‌ను ఉపయోగిస్తుంది, ఇది పారామాగ్నెటిక్ కావడంతో అయస్కాంత క్షేత్రాలకు సున్నితంగా ఉంటుంది. NIRSతో కలిపి కొలవడం BOLD సిగ్నల్తో పోలిస్తే ఆక్సి- మరియు డియోక్సిహిమోగ్లోబిన్ సిగ్నల్ రెండింటితో మంచి సహసంబంధాన్ని చూపుతుంది.[104]

అథ్లెటిక్ ట్రాకింగ్ మరియు సెల్ఫ్-ట్రాకింగ్ ఉపయోగాలు

క్రీడా పనితీరు మరియు శిక్షణపై మెరుగైన అవగాహన కోసం రోజువారీ కార్యకలాపాల యొక్క హెమోకాన్సెంట్రేషన్ మరియు హెమోడైల్యూషన్ ప్రభావాలను ట్రాక్ చేసే వ్యక్తిగత డేటా సెట్‌ను రూపొందించడానికి హిమోగ్లోబిన్‌ను నాన్-ఇన్వేసివ్‌గా ట్రాక్ చేయవచ్చు. అథ్లెట్లు తరచుగా వ్యాయామం యొక్క ఓర్పు మరియు తీవ్రత గురించి ఆందోళన చెందుతారు. సెన్సార్ కణజాలం ద్వారా కాంతి డిటెక్టర్‌కు ఎరుపు మరియు పరారుణ కాంతిని విడుదల చేసే లైట్-ఎమిటింగ్ డయోడ్‌లను ఉపయోగిస్తుంది, ఇది హిమోగ్లోబిన్ ప్రోటీన్ ద్వారా కాంతి శోషణను లెక్కించడానికి ప్రాసెసర్‌కు సిగ్నల్‌ను పంపుతుంది.[105] ఈ సెన్సార్ పల్స్ ఆక్సిమీటర్ మాదిరిగానే ఉంటుంది, ఇది వేలికి క్లిప్ చేసే చిన్న సెన్సింగ్ పరికరాన్ని కలిగి ఉంటుంది.

కశేరుకేతర జీవులలో అనలాగ్‌లు

జంతు మరియు వృక్ష రాజ్యాలలోని జీవులలో వివిధ రకాల ఆక్సిజన్-రవాణా మరియు బంధన ప్రోటీన్లు ఉన్నాయి. బ్యాక్టీరియా, ప్రోటోజోవాన్లు మరియు శిలీంధ్రాలు వంటి జీవులన్నింటిలో హిమోగ్లోబిన్ వంటి ప్రోటీన్లు ఉన్నాయి, వీటి తెలిసిన మరియు అంచనా వేయబడిన పాత్రలలో వాయు లిగాండ్ల రివర్సిబుల్ బంధం ఉంటుంది. ఈ ప్రోటీన్లలో చాలా వరకు గ్లోబిన్లు మరియు హీమ్ మోయిటీ (ఫ్లాట్ పోర్ఫిరిన్ సపోర్ట్‌లో ఇనుము) ఉన్నందున, వాటి మొత్తం తృతీయ నిర్మాణం కశేరుక హిమోగ్లోబిన్ కంటే చాలా భిన్నంగా ఉన్నప్పటికీ, వాటిని తరచుగా హిమోగ్లోబిన్‌లు అని పిలుస్తారు. ముఖ్యంగా, తక్కువ స్థాయి జంతువులలో "మయోగ్లోబిన్" మరియు హిమోగ్లోబిన్ మధ్య వ్యత్యాసాన్ని గుర్తించడం తరచుగా అసాధ్యం, ఎందుకంటే ఈ జీవులలో కొన్నింటిలో కండరాలు ఉండవు. లేదా, అవి గుర్తించదగిన ప్రత్యేక ప్రసరణ వ్యవస్థను కలిగి ఉండవచ్చు కానీ ఆక్సిజన్ రవాణాతో సంబంధం లేనిది (ఉదాహరణకు, అనేక కీటకాలు మరియు ఇతర ఆర్థ్రోపోడ్లు). ఈ సమూహాలన్నింటిలో, గ్యాస్-బైండింగ్‌తో వ్యవహరించే హీమ్/గ్లోబిన్-కలిగిన అణువులను (మోనోమెరిక్ గ్లోబిన్ అణువులను కూడా) ఆక్సిహిమోగ్లోబిన్‌లుగా సూచిస్తారు. ఆక్సిజన్ రవాణా మరియు సెన్సింగ్‌తో వ్యవహరించడమే కాకుండా, అవి NO, CO2, సల్ఫైడ్ సమ్మేళనాలు మరియు వాయురహితంగా ఉండాల్సిన పరిసరాలలో O2 స్కావెంజింగ్‌తో కూడా వ్యవహరించవచ్చు.[106] అవి హీమ్-కలిగిన P450 ఎంజైమ్‌లు మరియు పెరాక్సిడేసెస్ మాదిరిగానే క్లోరినేటెడ్ పదార్థాల నిర్విషీకరణతో కూడా వ్యవహరించవచ్చు.

ఎర్రటి హిమోగ్లోబిన్-కలిగిన ప్లూమ్స్‌ను చూపే జెయింట్ ట్యూబ్ వార్మ్ రిఫ్టియా పాచిప్టిలా

హిమోగ్లోబిన్‌ల నిర్మాణం జాతుల అంతటా మారుతూ ఉంటుంది. హిమోగ్లోబిన్ అన్ని జీవుల రాజ్యాలలో సంభవిస్తుంది, కానీ అన్ని జీవులలో కాదు. బ్యాక్టీరియా, ప్రోటోజోవా, పాచి మరియు మొక్కలు వంటి ఆదిమ జాతులు తరచుగా సింగిల్-గ్లోబిన్ హిమోగ్లోబిన్‌లను కలిగి ఉంటాయి. అనేక నెమటోడ్ పురుగులు, మొలస్క్‌లు మరియు క్రస్టేసియన్లు చాలా పెద్ద మల్టీసబ్‌యూనిట్ అణువులను కలిగి ఉంటాయి, ఇవి కశేరుకాలలోని వాటి కంటే చాలా పెద్దవి. ముఖ్యంగా, శిలీంధ్రాలు మరియు జెయింట్ అనెలిడ్లలో కనిపించే చిమెరిక్ హిమోగ్లోబిన్‌లు గ్లోబిన్ మరియు ఇతర రకాల ప్రోటీన్లు రెండింటినీ కలిగి ఉండవచ్చు.[12]

జీవులలో హిమోగ్లోబిన్ యొక్క అత్యంత అద్భుతమైన సంఘటనలు మరియు ఉపయోగాలలో ఒకటి జెయింట్ ట్యూబ్ వార్మ్ (రిఫ్టియా పాచిప్టిలా, దీనిని వెస్టిమెంటిఫెరా అని కూడా పిలుస్తారు), ఇది 2.4 మీటర్ల పొడవును చేరుకోగలదు మరియు సముద్ర అగ్నిపర్వత బిలంలలో నివసిస్తుంది. జీర్ణనాళంకు బదులుగా, ఈ పురుగులు జీవి బరువులో సగం ఉండే బ్యాక్టీరియా జనాభాను కలిగి ఉంటాయి. బ్యాక్టీరియా H2O మరియు CO2 నుండి ఆహారాన్ని తయారు చేయడానికి శక్తిని ఉత్పత్తి చేయడానికి నీటి నుండి O2తో బిలం నుండి H2Sను ఆక్సిడైజ్ చేస్తాయి. పురుగుల పైభాగం ఒక లోతైన-ఎరుపు ఫ్యాన్ వంటి నిర్మాణం ("ప్లూమ్"), ఇది నీటిలోకి విస్తరించి బ్యాక్టీరియా కోసం H2S మరియు O2ని, మరియు కిరణజన్య సంయోగక్రియ మొక్కల మాదిరిగానే సింథటిక్ ముడి పదార్థంగా ఉపయోగించడానికి CO2ని గ్రహిస్తుంది. ఈ నిర్మాణాలు 144 గ్లోబిన్ గొలుసుల వరకు ఉండే అనేక అసాధారణమైన సంక్లిష్ట హిమోగ్లోబిన్‌ల కంటెంట్ కారణంగా ప్రకాశవంతమైన ఎరుపు రంగులో ఉంటాయి, ప్రతి ఒక్కటి సంబంధిత హీమ్ నిర్మాణాలను కలిగి ఉంటుంది. ఈ హిమోగ్లోబిన్‌లు సల్ఫైడ్ సమక్షంలో ఆక్సిజన్‌ను మోసుకెళ్లగలగడం మరియు సల్ఫైడ్‌ను కూడా మోసుకెళ్లగలగడం విశేషం, ఇతర జాతులలోని హిమోగ్లోబిన్‌ల వలె పూర్తిగా "విషపూరితం" కాకుండా లేదా నిరోధించబడకుండా ఉండటం గమనార్హం.[107][108]

ఇతర ఆక్సిజన్-బంధన ప్రోటీన్లు

ప్రధాన వ్యాసం: రెస్పిరేటరీ పిగ్మెంట్

మయోగ్లోబిన్
మానవులతో సహా అనేక కశేరుకాల కండర కణజాలంలో కనిపిస్తుంది, ఇది కండర కణజాలానికి ప్రత్యేకమైన ఎరుపు లేదా ముదురు బూడిద రంగును ఇస్తుంది. ఇది నిర్మాణంలో మరియు క్రమంలో హిమోగ్లోబిన్‌ను పోలి ఉంటుంది, కానీ టెట్రామర్ కాదు; బదులుగా, ఇది కోఆపరేటివ్ బైండింగ్ లేని మోనోమర్. ఇది ఆక్సిజన్‌ను రవాణా చేయడానికి బదులుగా నిల్వ చేయడానికి ఉపయోగించబడుతుంది.
హెమోసైనిన్
ప్రకృతిలో కనిపించే రెండవ అత్యంత సాధారణ ఆక్సిజన్-రవాణా ప్రోటీన్, ఇది అనేక ఆర్థ్రోపోడ్లు మరియు మొలస్క్‌ల రక్తంలో కనిపిస్తుంది. ఇనుము హీమ్ సమూహాలకు బదులుగా రాగి ప్రోస్తెటిక్ సమూహాలను ఉపయోగిస్తుంది మరియు ఆక్సిజనేటెడ్ అయినప్పుడు నీలం రంగులో ఉంటుంది.
హెమెరిత్రిన్
కొన్ని సముద్ర అకశేరుకాలు మరియు కొన్ని జాతుల అనెలిడ్లు తమ రక్తంలో ఆక్సిజన్‌ను మోసుకెళ్లడానికి ఈ ఇనుము-కలిగిన నాన్-హీమ్ ప్రోటీన్‌ను ఉపయోగిస్తాయి. ఆక్సిజనేటెడ్ అయినప్పుడు గులాబీ/వైలెట్ రంగులో, లేనప్పుడు స్పష్టంగా కనిపిస్తుంది.
క్లోరోక్రూరిన్
అనేక అనెలిడ్లలో కనిపిస్తుంది, ఇది ఎరిత్రోక్రూరిన్ మాదిరిగానే ఉంటుంది, కానీ హీమ్ సమూహం నిర్మాణంలో గణనీయంగా భిన్నంగా ఉంటుంది. డీఆక్సిజనేటెడ్ అయినప్పుడు ఆకుపచ్చగా మరియు ఆక్సిజనేటెడ్ అయినప్పుడు ఎరుపు రంగులో కనిపిస్తుంది.
వనాబిన్లు (Vanabins)
వీటిని వనాడియం క్రోమాజెన్‌లు అని కూడా పిలుస్తారు, ఇవి సీ స్క్విర్ట్ల రక్తంలో కనిపిస్తాయి. ఒకప్పుడు ఇవి ఆక్సిజన్‌ను బంధించే ప్రోస్తెటిక్ గ్రూపుగా వనాడియం లోహాన్ని ఉపయోగిస్తాయని భావించేవారు. అయితే, ఇవి వనాడియంను కలిగి ఉన్నప్పటికీ, ఇవి ఆక్సిజన్‌ను చాలా తక్కువగా బంధిస్తాయి, కాబట్టి వీటి పనితీరు వేరే ఏదో అయి ఉండవచ్చు, అది ఇంకా స్పష్టంగా తెలియరాలేదు (సీ స్క్విర్ట్‌లలో కొంత హిమోగ్లోబిన్ కూడా ఉంటుంది). ఇవి విషపూరిత పదార్థాలుగా పనిచేయవచ్చు.
ఎరిథ్రోక్రూరిన్ (Erythrocruorin)
వానపాములతో సహా అనేక అనిలిడ్లలో కనిపించే ఇది, ఒక భారీ స్వేచ్ఛా-ప్రవహించే రక్త ప్రోటీన్. ఇది 3.5 మిలియన్ డాల్టన్‌ల కంటే ఎక్కువ పరమాణు ద్రవ్యరాశిని కలిగి ఉండి, ఒకే ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్‌గా బంధించబడిన అనేక డజన్ల—బహుశా వందల—ఇనుము మరియు హీమ్ కలిగిన ప్రోటీన్ సబ్‌యూనిట్‌లను కలిగి ఉంటుంది.
లెగ్ హిమోగ్లోబిన్ (Leghemoglobin)
ఆల్ఫాల్ఫా లేదా సోయాబీన్స్ వంటి చిక్కుడు జాతి మొక్కలలో, వేర్లలో ఉండే నత్రజనిని స్థిరీకరించే బ్యాక్టీరియాను ఆక్సిజన్ నుండి రక్షించడానికి ఈ ఇనుము మరియు హీమ్ కలిగిన ఆక్సిజన్-బంధన ప్రోటీన్ ఉపయోగపడుతుంది. ఇది రక్షించే నిర్దిష్ట ఎంజైమ్ నైట్రోజినేస్, ఇది స్వేచ్ఛా ఆక్సిజన్ సమక్షంలో నత్రజని వాయువును తగ్గించలేదు.
కోబోగ్లోబిన్ (Coboglobin)
ఇది ఒక కృత్రిమ కోబాల్ట్-ఆధారిత పోర్ఫిరిన్. కోబోప్రోటీన్ ఆక్సిజనేషన్ చెందినప్పుడు రంగులేకుండా, కానీ సిరలలో ఉన్నప్పుడు పసుపు రంగులో కనిపిస్తుంది.

నాన్-ఎరిథ్రాయిడ్ కణాలలో ఉనికి

కొన్ని నాన్-ఎరిథ్రాయిడ్ కణాలు (అంటే, ఎర్ర రక్త కణాల వరుస కాకుండా ఇతర కణాలు) హిమోగ్లోబిన్‌ను కలిగి ఉంటాయి. మెదడులో, వీటిలో సబ్‌స్టాంటియా నైగ్రాలోని A9 డోపమినెర్జిక్ న్యూరాన్లు, సెరెబ్రల్ కార్టెక్స్ మరియు హిప్పోకాంపస్లలోని ఆస్ట్రోసైట్లు, మరియు అన్ని పరిణతి చెందిన ఒలిగోడెండ్రోసైట్లు ఉన్నాయి.[10] ఈ కణాలలో ఉండే మెదడు హిమోగ్లోబిన్ "అనోక్సిక్ పరిస్థితులలో హోమియోస్టాటిక్ యంత్రాంగాన్ని అందించడానికి ఆక్సిజన్ నిల్వను" అనుమతించవచ్చని సూచించబడింది, ఇది ముఖ్యంగా అధిక శక్తి ఉత్పత్తి అవసరాలతో అధిక జీవక్రియను కలిగి ఉన్న A9 DA న్యూరాన్‌లకు చాలా ముఖ్యమైనది.[10] ఇంకా "A9 డోపమినెర్జిక్ న్యూరాన్లు అనోక్సిక్ క్షీణతకు గురయ్యే ప్రమాదం ఉందని గమనించబడింది, ఎందుకంటే వాటి అధిక మైటోకాండ్రియల్ కార్యకలాపాలతో పాటు, హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్ ఉత్పత్తి ద్వారా ఆటోక్సిడేషన్ మరియు/లేదా డోపమైన్ యొక్క మోనోఅమైన్ ఆక్సిడేస్ (MAO)-మధ్యవర్తిత్వ డీఅమినేషన్ మరియు తదనంతరం అందుబాటులో ఉన్న ఫెర్రస్ ఇనుముతో చర్య జరిపి అత్యంత విషపూరితమైన హైడ్రాక్సిల్ రాడికల్స్‌ను ఉత్పత్తి చేయడం వల్ల తీవ్రమైన ఆక్సీకరణ ఒత్తిడికి లోనవుతాయి".[10] ఇది పార్కిన్సన్స్ వ్యాధిలో ఈ కణాల క్షీణత ప్రమాదాన్ని వివరించవచ్చు.[10] ఈ కణాలలో హిమోగ్లోబిన్ నుండి ఉద్భవించిన ఇనుము మరణానంతరం ఈ కణాలు నల్లగా మారడానికి కారణం కాదు (లాటిన్ పేరు, సబ్‌స్టాంటియా నైగ్రా యొక్క మూలం), ఇది న్యూరోమెలనిన్ వల్ల జరుగుతుంది.

మెదడు వెలుపల, హిమోగ్లోబిన్ మాక్రోఫేజ్లు,[109] ఆల్వియోలార్ కణలు,[110] మరియు మూత్రపిండాల్లోని మెసాంజియల్ కణలలో యాంటీఆక్సిడెంట్గా మరియు ఇనుము జీవక్రియ నియంత్రకగా ఆక్సిజన్-రవాణా చేయని విధులను కలిగి ఉంటుంది.[111]

చరిత్ర మరియు కళలలో

హార్ట్ ఆఫ్ స్టీల్ (హిమోగ్లోబిన్) (2005) - జూలియన్ వోస్-ఆండ్రియా ద్వారా. ఈ చిత్రాలు 5 ft ఎత్తైన శిల్పాన్ని ఇన్‌స్టాలేషన్ చేసిన వెంటనే, 10 రోజుల తర్వాత మరియు కొన్ని నెలల పాటు వాతావరణానికి గురైన తర్వాత చూపిస్తాయి.

చారిత్రాత్మకంగా, రక్తపు రంగు మరియు తుప్పు మధ్య సంబంధం అంగారక గ్రహం (Mars) మరియు రోమన్ యుద్ధ దేవుని మధ్య సంబంధంలో కనిపిస్తుంది, ఎందుకంటే ఆ గ్రహం నారింజ-ఎరుపు రంగులో ఉండి, ప్రాచీనులకు రక్తాన్ని గుర్తుకు తెస్తుంది. గ్రహం యొక్క రంగు అంగారక మట్టిలో ఆక్సిజన్‌తో కలిసిన ఇనుము సమ్మేళనాల వల్ల వచ్చినప్పటికీ, హిమోగ్లోబిన్‌లోని ఇనుము మరియు దాని ఆక్సైడ్లు రక్తానికి ఎరుపు రంగును ఇస్తాయని అనుకోవడం ఒక సాధారణ అపోహ. వాస్తవానికి ఈ రంగు హిమోగ్లోబిన్‌లోని పోర్ఫిరిన్ మోయిటీ వల్ల వస్తుంది, దీనికి ఇనుము బంధించబడి ఉంటుంది, ఇనుము వల్ల కాదు,[112] అయినప్పటికీ ఇనుము యొక్క లిగేషన్ మరియు రెడాక్స్ స్థితి పోర్ఫిరిన్ యొక్క పై నుండి పై* లేదా n నుండి పై* ఎలక్ట్రానిక్ పరివర్తనలను మరియు తద్వారా దాని ఆప్టికల్ లక్షణాలను ప్రభావితం చేయగలవు.

కళాకారుడు జూలియన్ వోస్-ఆండ్రియా 2005లో ప్రోటీన్ యొక్క వెన్నెముక ఆధారంగా హార్ట్ ఆఫ్ స్టీల్ (హిమోగ్లోబిన్) అనే శిల్పంను సృష్టించారు. ఈ శిల్పం గాజు మరియు వెదరింగ్ స్టీల్తో తయారు చేయబడింది. మొదట్లో మెరిసేలా ఉన్న ఈ కళాఖండం ఉద్దేశపూర్వకంగా తుప్పు పట్టడం, ఇనుముకు ఆక్సిజన్ బంధించబడే హిమోగ్లోబిన్ యొక్క ప్రాథమిక రసాయన చర్యను ప్రతిబింబిస్తుంది.[113][114]

మాంట్రియల్ కళాకారుడు నికోలస్ బేయర్ లస్ట్రే (హెమోగ్లోబిన్) అనే స్టెయిన్‌లెస్ స్టీల్ శిల్పాన్ని సృష్టించారు, ఇది హిమోగ్లోబిన్ అణువు యొక్క నిర్మాణాన్ని చూపుతుంది. ఇది మాంట్రియల్‌లోని మెక్‌గిల్ యూనివర్శిటీ హెల్త్ సెంటర్ పరిశోధనా కేంద్రం యొక్క ఆవరణలో ప్రదర్శించబడింది. ఈ శిల్పం సుమారు 10 మీటర్లు × 10 మీటర్లు × 10 మీటర్ల కొలతలను కలిగి ఉంటుంది.[115][116]

ఇవి కూడా చూడండి

సూచనలు

నోట్స్


మూలాలు

  1. ↑ Maton, Anthea; Jean Hopkins; Charles William McLaughlin; Susan Johnson; Maryanna Quon Warner; David LaHart; Jill D. Wright (1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, New Jersey, US: Prentice Hall. ISBN 978-0-13-981176-0.
  2. ↑ 2.0 2.1 Sidell, Bruce; Kristin O'Brien (2006). “When bad things happen to good fish: the loss of hemoglobin and myoglobin expression in Antarctic icefishes”. The Journal of Experimental Biology. 209 (Pt 10): 1791–802. Bibcode 2006JExpB.209.1791S. doi:10.1242/jeb.02091. PMID 16651546. S2CID 29978182.
  3. ↑ Weed, Robert I.; Reed, Claude F.; Berg, George (1963). “Is hemoglobin an essential structural component of human erythrocyte membranes?”. J Clin Invest. 42 (4): 581–88. doi:10.1172/JCI104747. PMC PMC289318. PMID 13999462.
  4. ↑ Dominguez de Villota ED, Ruiz Carmona MT, Rubio JJ, de Andrés S (1981). “Equality of the in vivo and in vitro oxygen-binding capacity of hemoglobin in patients with severe respiratory disease”. Br J Anaesth. 53 (12): 1325–28. doi:10.1093/bja/53.12.1325. PMID 7317251. S2CID 10029560.
  5. ↑ Rhodes, Carl E.; Denault, Deanna; Varacallo, Matthew (2019-03-04). Physiology, Oxygen Transport. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing – via NCBI Bookshelf. PMID 30855920. Archived from the original on 2021-08-27. Retrieved 2019-05-04.
  6. ↑ Costanzo, Linda S. (2007). Physiology. Hagerstwon, MD: Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0-7817-7311-9.
  7. ↑ Patton, Kevin T. (2015-02-10). Anatomy and Physiology. Elsevier Health Sciences. ISBN 978-0-323-31687-3. Archived from the original on 2016-04-26. Retrieved 2016-01-09.
  8. ↑ Epstein, F. H.; Hsia, C. C. W. (1998). “Respiratory Function of Hemoglobin”. New England Journal of Medicine. 338 (4): 239–47. doi:10.1056/NEJM199801223380407. PMID 9435331.
  9. ↑ Saha, D.; Reddy, K. V. R.; Patgaonkar, M.; Ayyar, K.; Bashir, T.; Shroff, A. (2014). “Hemoglobin Expression in Nonerythroid Cells: Novel or Ubiquitous?”. International Journal of Inflammation. 2014 (803237): 1–8. doi:10.1155/2014/803237. PMC PMC4241286. PMID 25431740.
  10. ↑ 10.0 10.1 10.2 10.3 10.4 Biagioli M, Pinto M, Cesselli D, etal (2009). “Unexpected expression of alpha- and beta-globin in mesencephalic dopaminergic neurons and glial cells”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (36): 15454–59. Bibcode 2009PNAS..10615454B. doi:10.1073/pnas.0813216106. PMC PMC2732704. PMID 19717439.
  11. ↑ “Blood Tests”. National Heart, Lung, and Blood Institute (NHLBI). Archived from the original on 2019-04-09. Retrieved 2019-04-27.
  12. ↑ 12.0 12.1 Weber RE, Vinogradov SN (2001). “Nonvertebrate hemoglobins: functions and molecular adaptations”. Physiol. Rev.. 81 (2): 569–628. Bibcode 2001PhyRv..81..569W. doi:10.1152/physrev.2001.81.2.569. PMID 11274340. S2CID 10863037.
  13. ↑ “Max Perutz, Father of Molecular Biology, Dies at 87”. The New York Times. 2002-02-08. Archived from the original on 2016-04-23.
  14. ↑ Parry, CH (1794). Letters from Dr. Withering, ... Dr. Ewart, ... Dr. Thorton ... and Dr. Biggs ... together with some other papers, supplementary to two publications on asthma, consumption, fever, and other diseases, by T. Beddoes. p. 43. Archived from the original on 2022-01-31. Retrieved 2021-11-30.
  15. ↑ Beddoes, T. (1796). Considerations on the Medicinal Use, and on the Production of Factitious Airs: Part I. By Thomas Beddoes, M.D. Part II. By James Watt, Engineer; "Part 1, section 2, "Of the breathing of man and familiar animals". Bulgin and Rosser. Part 1, p. 9–13. Archived from the original on 2022-01-31. Retrieved 2021-11-30.
  16. ↑ Hünefeld, Friedrich Ludwig (1840). Der Chemismus in der thierischen Organisation (in German). Leipzig: F. A. Brockhaus. Archived from the original on 14 April 2021. Retrieved 26 February 2021.
  17. ↑ Funke O (1851). “Über das milzvenenblut”. Z Rat Med. 1: 172–218.
  18. ↑ “A NASA Recipe For Protein Crystallography”. Educational Brief. National Aeronautics and Space Administration. Archived from the original on 2008-04-10. Retrieved 2008-10-12.
  19. ↑ Hoppe-Seyler F (1866). “Über die oxydation in lebendem blute”. Med-chem Untersuch Lab. 1: 133–40.
  20. ↑ Engelhart, Johann Friedrich (1825). Commentatio de vera materia sanguini purpureum colorem impertientis natura (in Latin). Göttingen: Dietrich. Archived from the original on 2020-06-16. Retrieved 2020-06-16.
  21. ↑ “Engelhard & Rose on the Colouring Matter of the Blood”. Edinburgh Medical and Surgical Journal. 27 (90): 95–102. 1827. PMC PMC5763191. PMID 30330061.
  22. ↑ Adair, Gilbert Smithson (1925). “A critical study of the direct method of measuring the osmotic pressure of hǣmoglobin”. Proc. R. Soc. Lond.. 108 (750): 292–300. Bibcode 1925RSPSA.109..292A. doi:10.1098/rspa.1925.0126.
  23. ↑ 23.0 23.1 Stoddart, Charlotte (1 March 2022). “Structural biology: How proteins got their close-up”. Knowable Magazine. doi:10.1146/knowable-022822-1. Archived from the original on 7 April 2022. Retrieved 25 March 2022.
  24. ↑ Perutz, M.F.; Rossmann, M.G.; Cullis, A.F.; Muirhead, H.; Will, G.; North, A.C.T. (1960). “Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.5-A. resolution, obtained by X-ray analysis”. Nature. 185 (4711): 416–22. Bibcode 1960Natur.185..416P. doi:10.1038/185416a0. PMID 18990801. S2CID 4208282.
  25. ↑ Perutz MF (1960). “Structure of haemoglobin”. Brookhaven Symposia in Biology. 13: 165–83. PMID 13734651.
  26. ↑ de Chadarevian, Soraya (June 2018). “John Kendrew and myoglobin: Protein structure determination in the 1950s: John Kendrew and Myoglobin”. Protein Science. 27 (6): 1136–1143. doi:10.1002/pro.3417. PMC PMC5980623. PMID 29607556.
  27. ↑ Nishi, Hiroshi; Inagi, Reiko; Kato, Hideki; Tanemoto, Masayuki; Kojima, Ichiro; Son, Daisuke; Fujita, Toshiro; Nangaku, Masaomi (August 2008). “Hemoglobin Is Expressed by Mesangial Cells and Reduces Oxidant Stress”. Journal of the American Society of Nephrology. 19 (8): 1500–1508. doi:10.1681/ASN.2007101085. PMC PMC2488266. PMID 18448584. ISSN 1046-6673.
  28. ↑ 28.0 28.1 Hardison, Ross C. (2012-12-01). “Evolution of hemoglobin and its genes”. Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine. 2 (12). doi:10.1101/cshperspect.a011627. PMC PMC3543078. PMID 23209182. ISSN 2157-1422. article-number: a011627.
  29. ↑ Offner, Susan (2010-04-01). “Using the NCBI Genome Databases to Compare the Genes for Human & Chimpanzee Beta Hemoglobin”. The American Biology Teacher. 72 (4): 252–56. doi:10.1525/abt.2010.72.4.10. S2CID 84499907. ISSN 0002-7685. Archived from the original on 2019-12-26. Retrieved 2019-12-26.
  30. ↑ “HBB – Hemoglobin subunit beta – Pan paniscus (Pygmy chimpanzee) – HBB gene & protein”. uniprot.org. Archived from the original on 2020-08-01. Retrieved 2020-03-10.
  31. ↑ “HBA1 – Hemoglobin subunit alpha – Pan troglodytes (Chimpanzee) – HBA1 gene & protein”. uniprot.org. Archived from the original on 2020-08-01. Retrieved 2020-03-10.
  32. ↑ 32.0 32.1 Huisman THJ (1996). “A Syllabus of Human Hemoglobin Variants”. Globin Gene Server. Pennsylvania State University. Archived from the original on 2008-12-11. Retrieved 2008-10-12.
  33. ↑ Hemoglobin Variants ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ. Labtestsonline.org. Retrieved 2013-09-05.
  34. ↑ Uthman, Ed. “Hemoglobinopathies and Thalassemias”. Archived from the original on 2007-12-15. Retrieved 2007-12-26.
  35. ↑ Loomis, William F. (January 1990). “Similarities in eukaryotic genomes”. Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Comparative Biochemistry. 95 (1): 21–27. doi:10.1016/0305-0491(90)90242-L. PMID 2184986. Archived from the original on 2025-08-16. Retrieved 2025-07-26.
  36. ↑ Reed, Leslie. "Adaptation found in mouse genes." Omaha World-Herald, 11 Aug. 2009: EBSCO.
  37. ↑ 37.0 37.1 Goodman, Morris; Moore, G. William; Matsuda, Genji (1975-02-20). “Darwinian evolution in the genealogy of haemoglobin”. Nature. 253 (5493): 603–08. Bibcode 1975Natur.253..603G. doi:10.1038/253603a0. PMID 1089897. S2CID 2979887.
  38. ↑ 38.0 38.1 38.2 Storz, Jay F.; Opazo, Juan C.; Hoffmann, Federico G. (2013-02-01). “Gene duplication, genome duplication, and the functional diversification of vertebrate globins”. Molecular Phylogenetics and Evolution. 66 (2): 469–78. Bibcode 2013MolPE..66..469S. doi:10.1016/j.ympev.2012.07.013. PMC PMC4306229. PMID 22846683. ISSN 1095-9513.
  39. ↑ 39.0 39.1 Pillai, Arvind S.; Chandler, Shane A.; Liu, Yang; Signore, Anthony V.; Cortez-Romero, Carlos R.; Benesch, Justin L. P.; Laganowsky, Arthur; Storz, Jay F.; Hochberg, Georg K. A.; Thornton, Joseph W. (May 2020). “Origin of complexity in haemoglobin evolution”. Nature. 581 (7809): 480–85. Bibcode 2020Natur.581..480P. doi:10.1038/s41586-020-2292-y. PMC PMC8259614. PMID 32461643. S2CID 218761566. ISSN 1476-4687.
  40. ↑ Zimmer EA, Martin SL, Beverley SM, Kan YW, Wilson AC (1980-04-01). “Rapid duplication and loss of genes coding for the alpha chains of hemoglobin”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 77 (4): 2158–62. Bibcode 1980PNAS...77.2158Z. doi:10.1073/pnas.77.4.2158. PMC PMC348671. PMID 6929543. ISSN 0027-8424.
  41. ↑ Scott, Graham R. (2011-08-01). “Elevated performance: the unique physiology of birds that fly at high altitudes”. Journal of Experimental Biology. 214 (15): 2455–2462. Bibcode 2011JExpB.214.2455S. doi:10.1242/jeb.052548. PMID 21753038. ISSN 0022-0949.
  42. ↑ Projecto-Garcia, Joana; Natarajan, Chandrasekhar; Moriyama, Hideaki; Weber, Roy E.; Fago, Angela; Cheviron, Zachary A.; Dudley, Robert; McGuire, Jimmy A.; Witt, Christopher C. (2013-12-17). “Repeated elevational transitions in hemoglobin function during the evolution of Andean hummingbirds”. Proceedings of the National Academy of Sciences. 110 (51): 20669–74. Bibcode 2013PNAS..11020669P. doi:10.1073/pnas.1315456110. PMC PMC3870697. PMID 24297909. ISSN 0027-8424.
  43. ↑ “Mammoths had 'anti-freeze' blood”. BBC. 2010-05-02. Archived from the original on 2010-05-04. Retrieved 2010-05-02.
  44. ↑ Beall, Cynthia M.; Song, Kijoung; Elston, Robert C.; Goldstein, Melvyn C. (2004-09-28). “Higher offspring survival among Tibetan women with high oxygen saturation genotypes residing at 4,000 m”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (39): 14300–04. Bibcode 2004PNAS..10114300B. doi:10.1073/pnas.0405949101. PMC PMC521103. PMID 15353580. ISSN 0027-8424.
  45. ↑ “Two Routes to Functional Adaptation: Tibetan and Andean High-Altitude Natives”. National Academies Press. Retrieved 2026-09-14.
  46. ↑ “Hemoglobin Synthesis”. April 14, 2002. Archived from the original on December 26, 2007. Retrieved 2007-12-26.
  47. ↑ Burka, Edward (1969). “Characteristics of RNA degradation in the erythroid cell”. The Journal of Clinical Investigation. 48 (7): 1266–72. doi:10.1172/jci106092. PMC PMC322349. PMID 5794250.
  48. ↑ 48.0 48.1 Van Kessel, Hans (2002). “Proteins – Natural Polyamides”. Nelson Chemistry 12. Toronto: Thomson. p. 122. ISBN 978-0-17-625986-0.
  49. ↑ "Hemoglobin Tutorial." ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ University of Massachusetts Amherst. Web. 23 Oct. 2009.
  50. ↑ Steinberg, MH (2001). Disorders of Hemoglobin: Genetics, Pathophysiology, and Clinical Management. Cambridge University Press. p. 95. ISBN 978-0-521-63266-9. Archived from the original on 2016-11-17. Retrieved 2016-02-18.
  51. ↑ Hardison, RC (1996). “A brief history of hemoglobins: plant, animal, protist, and bacteria”. Proc Natl Acad Sci USA. 93 (12): 5675–79. Bibcode 1996PNAS...93.5675H. doi:10.1073/pnas.93.12.5675. PMC PMC39118. PMID 8650150.
  52. ↑ "Hemoglobin." ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ School of Chemistry – Bristol University – UK. Web. 12 Oct. 2009.
  53. ↑ WikiPremed > Coordination Chemistry ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ. Retrieved July 2, 2009
  54. ↑ Basic Biology (2015). “Blood cells”. Archived from the original on 2021-07-18. Retrieved 2020-03-27.
  55. ↑ Linberg R, Conover CD, Shum KL, Shorr RG (1998). “Hemoglobin based oxygen carriers: how much methemoglobin is too much?”. Artif Cells Blood Substit Immobil Biotechnol. 26 (2): 133–48. doi:10.3109/10731199809119772. PMID 9564432.
  56. ↑ Hemoglobin ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ. Worthington-biochem.com. Retrieved 2013-09-05.
  57. ↑ Van Beekvelt MC, Colier WN, Wevers RA, Van Engelen BG (2001). “Performance of near-infrared spectroscopy in measuring local O2 consumption and blood flow in skeletal muscle”. J Appl Physiol. 90 (2): 511–19. doi:10.1152/jappl.2001.90.2.511. PMID 11160049. S2CID 15468862.
  58. ↑ 58.0 58.1 "Hemoglobin." ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ MedicineNet. Web. 12 Oct. 2009.
  59. ↑ "Hemoglobin Home." ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ Biology @ Davidson. Web. 12 Oct. 2009.
  60. ↑ “Hemoglobin saturation graph”. altitude.org. Archived from the original on 2010-08-31. Retrieved 2010-07-06.
  61. ↑ King, Michael W. “The Medical Biochemistry Page – Hemoglobin”. Archived from the original on 2012-03-04. Retrieved 2012-03-20.
  62. ↑ Voet, D. (2008) Fundamentals of Biochemistry, 3rd. ed., Fig. 07_06, John Wiley & Sons. ISBN 0470129301
  63. ↑ Shikama K (2006). “Nature of the FeO2 bonding in myoglobin and hemoglobin: A new molecular paradigm”. Prog Biophys Mol Biol. 91 (1–2): 83–162. doi:10.1016/j.pbiomolbio.2005.04.001. PMID 16005052.
  64. ↑ Ahrens; Kimberley, Basham (1993). Essentials of Oxygenation: Implication for Clinical Practice. Jones & Bartlett Learning. p. 194. ISBN 978-0-86720-332-5.
  65. ↑ Ogawa, S; Menon, R. S.; Tank, D. W.; Kim, S. G.; Merkle, H; Ellermann, J. M.; Ugurbil, K (1993). “Functional brain mapping by blood oxygenation level-dependent contrast magnetic resonance imaging. A comparison of signal characteristics with a biophysical model”. Biophysical Journal. 64 (3): 803–12. Bibcode 1993BpJ....64..803O. doi:10.1016/S0006-3495(93)81441-3. PMC PMC1262394. PMID 8386018.
  66. ↑ 66.0 66.1 Bren KL, Eisenberg R, Gray HB (2015). “Discovery of the magnetic behavior of hemoglobin: A beginning of bioinorganic chemistry”. Proc Natl Acad Sci U S A. 112 (43): 13123–27. Bibcode 2015PNAS..11213123B. doi:10.1073/pnas.1515704112. PMC PMC4629386. PMID 26508205.
  67. ↑ Mihailescu, Mihaela-Rita; Russu, Irina M. (2001-03-27). “A signature of the T → R transition in human hemoglobin”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 98 (7): 3773–77. Bibcode 2001PNAS...98.3773M. doi:10.1073/pnas.071493598. PMC PMC31128. PMID 11259676. ISSN 0027-8424.
  68. ↑ Chou KC (1989). “Low-frequency resonance and cooperativity of hemoglobin”. Trends Biochem. Sci.. 14 (6): 212–13. doi:10.1016/0968-0004(89)90026-1. PMID 2763333.
  69. ↑ Jensen, Frank B (2009). “The dual roles of red blood cells in tissue oxygen delivery: oxygen carriers and regulators of local blood flow”. Journal of Experimental Biology. 212 (Pt 21): 3387–93. Bibcode 2009JExpB.212.3387J. doi:10.1242/jeb.023697. PMID 19837879. S2CID 906177.
  70. ↑ Hall, John E. (2010). Guyton and Hall textbook of medical physiology. (12th ed.). Philadelphia, Pa.: Saunders/Elsevier. p. 502. ISBN 978-1-4160-4574-8.
  71. ↑ Rhodes, Carl E.; Denault, Deanna; Varacallo, Matthew (2019-03-04). Physiology, Oxygen Transport. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing – via NCBI Bookshelf. “It is important to note that in the setting of carboxyhemoglobinemia, it is not a reduction in oxygen-carrying capacity that causes pathology, but an impaired delivery of bound oxygen to target tissues.”. PMID 30855920. Archived from the original on 2021-08-27. Retrieved 2019-05-04.
  72. ↑ Nelson, D. L.; Cox, M. M. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd ed. New York: Worth Publishers. p. 217, ISBN 1572599316.
  73. ↑ Guyton, Arthur C.; John E. Hall (2006). Textbook of Medical Physiology. (11 ed.). Philadelphia: Elsevier Saunders. p. 511. ISBN 978-0-7216-0240-0.
  74. ↑ Lecture – 12 Myoglobin and Hemoglobin
  75. ↑ Biochemistry. (Eighth ed.). New York: W. H. Freeman. 2015. ISBN 978-1-4641-2610-9.
  76. ↑ Rutjes, H. A.; Nieveen, M. C.; Weber, R. E.; Witte, F.; Van den Thillart, G. E. E. J. M. (20 June 2007). “Multiple strategies of Lake Victoria cichlids to cope with lifelong hypoxia include hemoglobin switching”. AJP: Regulatory, Integrative and Comparative Physiology. 293 (3): R1376–83. Bibcode 2007AJPRI.293R1376R. doi:10.1152/ajpregu.00536.2006. PMID 17626121.
  77. ↑ Gronenborn, Angela M.; Clore, G. Marius; Brunori, Maurizio; Giardina, Bruno; Falcioni, Giancarlo; Perutz, Max F. (1984). “Stereochemistry of ATP and GTP bound to fish haemoglobins”. Journal of Molecular Biology. 178 (3): 731–42. doi:10.1016/0022-2836(84)90249-3. PMID 6492161.
  78. ↑ Weber, Roy E.; Frank B. Jensen (1988). “Functional adaptations in hemoglobins from ectothermic vertebrates”. Annual Review of Physiology. 50 (1): 161–79. Bibcode 1988ARPhy..50..161W. doi:10.1146/annurev.ph.50.030188.001113. PMID 3288089.
  79. ↑ Rang, H.P.; Dale M.M.; Ritter J.M.; Moore P.K. (2003). Pharmacology, Fifth Edition. Elsevier. ISBN 978-0-443-07202-4.
  80. ↑ “Hemoglobin Variants”. Lab Tests Online. American Association for Clinical Chemistry. 2007-11-10. Archived from the original on 2008-09-20. Retrieved 2008-10-12.
  81. ↑ Kikuchi, G.; Yoshida, T.; Noguchi, M. (2005). “Heme oxygenase and heme degradation”. Biochemical and Biophysical Research Communications. 338 (1): 558–67. Bibcode 2005BBRC..338..558K. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.020. PMID 16115609.
  82. ↑ Coomes, Marguerite W. (2011). “Amino Acid and Heme Metabolism”. In Devlin, Thomas M. (ed.). Textbook of Biochemistry: With Clinical Correlations. (7th ed.). Hoboken, NJ: John Wiley & Sons. p. 797. ISBN 978-0-470-28173-4.
  83. ↑ four/000048231 hemoglobinopathy
  84. ↑ hypoxemia ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ. Encyclopædia Britannica, stating hypoxemia (reduced oxygen tension in the blood).
  85. ↑ Biology-Online.org --> Dictionary » H » Hypoxemia ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ last modified 29 December 2008
  86. ↑ William, C. Wilson; Grande, Christopher M.; Hoyt, David B. (2007). “Pathophysiology of acute respiratory failure”. Trauma, Volume II: Critical Care. Taylor & Francis. p. 430. ISBN 978-1-4200-1684-0. Archived from the original on 2016-11-17. Retrieved 2016-02-18.
  87. ↑ McGaffigan, P. A. (1996). “Hazards of hypoxemia: How to protect your patient from low oxygen levels”. Nursing. 26 (5): 41–46; quiz 46. doi:10.1097/00152193-199626050-00013. PMID 8710285.
  88. ↑ “NGSP: HbA1c and eAG”. ngsp.org. Archived from the original on 2015-10-15. Retrieved 2015-10-28.
  89. ↑ "Definition of Glycosylated Hemoglobin." ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ Medicine Net. Web. 12 Oct. 2009.
  90. ↑ Madsen, H; Ditzel, J (1984). “Blood-oxygen transport in first trimester of diabetic pregnancy”. Acta Obstetricia et Gynecologica Scandinavica. 63 (4): 317–20. doi:10.3109/00016348409155523. PMID 6741458. S2CID 12771673.
  91. ↑ Hemoglobin at Medline Plus
  92. ↑ Society for Biomedical Diabetes Research. SI Unit Conversion Calculator ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ.
  93. ↑ Handin, Robert I.; Lux, Samuel E. and StosselBlood, Thomas P. (2003). Blood: Principles & Practice of Hematology. Lippincott Williams & Wilkins, ISBN 0781719933
  94. ↑ “Hemoglobin Level Test”. Ibdcrohns.about.com. 2013-08-16. Archived from the original on 2007-01-29. Retrieved 2013-09-05.
  95. ↑ Murray S.S. & McKinney E.S. (2006). Foundations of Maternal-Newborn Nursing. 4th ed., p. 919. Philadelphia: Saunders Elsevier. ISBN 1416001417.
  96. ↑ “Hematocrit (HCT) or Packed Cell Volume (PCV)”. DoctorsLounge.com. Archived from the original on 2008-01-02. Retrieved 2007-12-26.
  97. ↑ Frasca, D.; Dahyot-Fizelier, C.; Catherine, K.; Levrat, Q.; Debaene, B.; Mimoz, O. (2011). “Accuracy of a continuous noninvasive hemoglobin monitor in intensive care unit patients*”. Critical Care Medicine. 39 (10): 2277–82. doi:10.1097/CCM.0b013e3182227e2d. PMID 21666449. S2CID 205541592.
  98. ↑ Ferrari, M.; Binzoni, T.; Quaresima, V. (1997). “Oxidative metabolism in muscle”. Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences. 352 (1354): 677–83. Bibcode 1997RSPTB.352..677F. doi:10.1098/rstb.1997.0049. PMC PMC1691965. PMID 9232855.
  99. ↑ Madsen, P. L.; Secher, N. H. (1999). “Near-infrared oximetry of the brain”. Progress in Neurobiology. 58 (6): 541–60. doi:10.1016/S0301-0082(98)00093-8. PMID 10408656. S2CID 1092056.
  100. ↑ McCully, K. K.; Hamaoka, T. (2000). “Near-infrared spectroscopy: What can it tell us about oxygen saturation in skeletal muscle?”. Exercise and Sport Sciences Reviews. 28 (3): 123–27. PMID 10916704.
  101. ↑ Perrey, S. P. (2008). “Non-invasive NIR spectroscopy of human brain function during exercise”. Methods. 45 (4): 289–99. doi:10.1016/j.ymeth.2008.04.005. PMID 18539160.
  102. ↑ Rolfe, P. (2000). “Invivonear-Infraredspectroscopy”. Annual Review of Biomedical Engineering. 2: 715–54. doi:10.1146/annurev.bioeng.2.1.715. PMID 11701529.
  103. ↑ Siebenmann, Christoph; Keiser, Stefanie; Robach, Paul; Lundby, Carsten (29 June 2017). “CORP: The assessment of total hemoglobin mass by carbon monoxide rebreathing”. Journal of Applied Physiology. 123 (3): 645–654. doi:10.1152/japplphysiol.00185.2017. PMID 28663373. ISSN 8750-7587.
  104. ↑ Mehagnoul-Schipper DJ, van der Kallen BF, Colier WN, van der Sluijs MC, van Erning LJ, Thijssen HO, Oeseburg B, Hoefnagels WH, Jansen RW (2002). “Simultaneous measurements of cerebral oxygenation changes during brain activation by near-infrared spectroscopy and functional magnetic resonance imaging in healthy young and elderly subjects”. Hum Brain Mapp. 16 (1): 14–23. doi:10.1002/hbm.10026. PMC PMC6871837. PMID 11870923.
  105. ↑ “Cercacor – How Ember's non-invasive hemoglobin technology works”. technology.cercacor.com. Archived from the original on 2016-11-04. Retrieved 2016-11-03.
  106. ↑ L. Int Panis; B. Goddeeris; R Verheyen (1995). “The hemoglobin concentration of Chironomus cf. Plumosus L. (Diptera: Chironomidae) larvae from two lentic habitats”. Netherlands Journal of Aquatic Ecology. 29 (1): 1–4. Bibcode 1995NJAqE..29....1P. doi:10.1007/BF02061785. S2CID 34214741. Archived from the original on 2018-09-05. Retrieved 2013-11-10.
  107. ↑ Zal F, Lallier FH, Green BN, Vinogradov SN, Toulmond A (1996). “The multi-hemoglobin system of the hydrothermal vent tube worm Riftia pachyptila. II. Complete polypeptide chain composition investigated by maximum entropy analysis of mass spectra”. J. Biol. Chem.. 271 (15): 8875–81. doi:10.1074/jbc.271.15.8875. PMID 8621529.
  108. ↑ Minic Z, Hervé G (2004). “Biochemical and enzymological aspects of the symbiosis between the deep-sea tubeworm Riftia pachyptila and its bacterial endosymbiont”. Eur. J. Biochem.. 271 (15): 3093–102. doi:10.1111/j.1432-1033.2004.04248.x. PMID 15265029.
  109. ↑ Liu L, Zeng M, Stamler JS (1999). “Hemoglobin induction in mouse macrophages”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96 (12): 6643–47. Bibcode 1999PNAS...96.6643L. doi:10.1073/pnas.96.12.6643. PMC PMC21968. PMID 10359765.
  110. ↑ Newton DA, Rao KM, Dluhy RA, Baatz JE (2006). “Hemoglobin Is Expressed by Alveolar Epithelial Cells”. Journal of Biological Chemistry. 281 (9): 5668–76. doi:10.1074/jbc.M509314200. PMID 16407281.
  111. ↑ Nishi, H.; Inagi, R.; Kato, H.; Tanemoto, M.; Kojima, I.; Son, D.; Fujita, T.; Nangaku, M. (2008). “Hemoglobin is Expressed by Mesangial Cells and Reduces Oxidant Stress”. Journal of the American Society of Nephrology. 19 (8): 1500–08. doi:10.1681/ASN.2007101085. PMC PMC2488266. PMID 18448584.
  112. ↑ Boh, Larry (2001). Pharmacy Practice Manual: A Guide to the Clinical Experience. Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0-7817-2541-5.
  113. ↑ Holden, Constance (2005). “Blood and Steel”. Science. 309 (5744): 2160. doi:10.1126/science.309.5744.2160d. S2CID 190178048.
  114. ↑ Moran L, Horton RA, Scrimgeour G, Perry M (2011). Principles of Biochemistry. Boston, MA: Pearson. p. 127. ISBN 978-0-321-70733-8.
  115. ↑ Henry, Sean (August 7, 2014). “Take a sneak peek at the MUHC's art collection”. CBC News. Archived from the original on February 5, 2016. Retrieved February 1, 2016.
  116. ↑ “Lustre (Hémoglobine) 2014”. Art Public Montréal. Montréal. Archived from the original on February 1, 2016. Retrieved February 1, 2016.

మరింత చదవడానికి

బాహ్య లింకులు

వికీమీడియా కామన్స్: Hemoglobin

  1. ↑ గ్రీకు పదం αἷμα, haîma 'రక్తం' + లాటిన్ globule 'బంతి, గోళం' + -in; IPA: /ˌhiːməˈɡloʊbᵻn,_ˈhɛmoʊˌ/ (3) (18)
  2. ↑ UK జనరల్ ప్రాక్టీస్ నోట్‌బుక్ వంటి ఇతర వనరులు స్వల్పంగా భిన్నమైన విలువలను కలిగి ఉండవచ్చు. (“haemoglobin (reference range)”. General Practice Notebook. Archived from the original on 2009-09-25.)
  3. ↑ ఈ Hb A1c స్థాయి సాధారణ మనుగడ (అంటే, సాధారణ సగం జీవితకాలం) కలిగిన ఎర్ర రక్త కణాలు (RBCs) ఉన్న వ్యక్తులలో మాత్రమే ఉపయోగపడుతుంది. అసాధారణ RBCలు ఉన్న వ్యక్తులలో, అసాధారణ హిమోగ్లోబిన్ అణువుల (సికిల్ సెల్ అనీమియాలో హిమోగ్లోబిన్ S వంటివి) లేదా RBC పొర లోపాల వల్ల - లేదా ఇతర సమస్యల వల్ల, RBC సగం జీవితకాలం తరచుగా తగ్గించబడుతుంది. ఈ వ్యక్తులలో, "ఫ్రక్టోసమైన్ లెవల్" అని పిలువబడే ప్రత్యామ్నాయ పరీక్షను ఉపయోగించవచ్చు. ఇది అత్యంత సాధారణ రక్త ప్రోటీన్ అయిన ఆల్బుమిన్‌కు గ్లైకేషన్ (గ్లూకోజ్ బంధం) స్థాయిని కొలుస్తుంది మరియు ప్రసరణలో ఆల్బుమిన్ అణువుల సగం జీవితకాలం అయిన గత 18–21 రోజులలో సగటు రక్త గ్లూకోజ్ స్థాయిలను ప్రతిబింబిస్తుంది.

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Hemoglobin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Hemoglobin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=హీమోగ్లోబిన్&oldid=6026"