హెమెరిత్రిన్
| హెమెరిత్రిన్-లైక్ ఫ్యామిలీ | |
|---|---|
.png)
| |
| సింగిల్ ఆక్సిజనేటెడ్ హెమెరిత్రిన్ ప్రోటీన్. | PDB : 1HMO |
| ఐడెంటిఫైయర్లు | |
| సింబల్ | హెమెరిత్రిన్ |
| Pfam | PF01814 |
| InterPro | IPR035938 |
| PROSITE | PDOC00476 |
| CATH | 1HMO |
| SCOP2 | 2HMZ / SCOPe / SUPFAM |
| అందుబాటులో ఉన్న ప్రోటీన్ నిర్మాణాలు: | |
హెమెరిత్రిన్ (దీనిని హీమెరిత్రిన్ అని కూడా పిలుస్తారు; Ancient Greek: αἷμα, రోమనీకరణ: haîma, అక్షరార్థం ‘రక్తం’, Ancient Greek: ἐρυθρός, రోమనీకరణ: erythrós, అక్షరార్థం ‘ఎరుపు’) అనేది సముద్రపు అకశేరుకాలైన ప్రియాపులిడ్లు, బ్రాకియోపాడ్లు మరియు అనెలిడ్ పురుగుల క్లేడ్లైన మాగెలోనా మరియు సిపున్కులాలలో ఆక్సిజన్ (O2) రవాణాకు బాధ్యత వహించే ఒక ఒలిగోమెరిక్ ప్రోటీన్. మయోహెమెరిత్రిన్ అనేది సముద్రపు అకశేరుకాల కండరాలలో కనిపించే ఒక మోనోమెరిక్ O2-బంధిత ప్రోటీన్. హెమెరిత్రిన్ మరియు మయోహెమెరిత్రిన్ ఆక్సిజన్ లేనప్పుడు రంగు లేకుండా ఉంటాయి, కానీ ఆక్సిజన్ ఉన్న స్థితిలో ఊదా-గులాబీ రంగులోకి మారుతాయి.
పేరు సూచించినట్లుగా హెమెరిత్రిన్‌లో హీమ్ ఉండదు. రక్త ఆక్సిజన్ రవాణాదారులైన హిమోగ్లోబిన్, హెమోసయనిన్ మరియు హెమెరిత్రిన్ పేర్లు హీమ్ సమూహాన్ని సూచించవు (ఇది గ్లోబిన్‌లలో మాత్రమే కనిపిస్తుంది). బదులుగా, ఈ పేర్లు గ్రీకు భాషలోని రక్తం అనే పదం నుండి ఉద్భవించాయి. హెమెరిత్రిన్ కొన్ని పురుగులలో సహజ రోగనిరోధక శక్తి మరియు పూర్వ కణజాల పునరుత్పత్తికి కూడా దోహదపడవచ్చు.[1]
O2 బంధన యంత్రాంగం
డైఆక్సిజన్ బంధన యంత్రాంగం అసాధారణమైనది. చాలా O2 వాహకాలు డైఆక్సిజన్ కాంప్లెక్స్ల ఏర్పాటు ద్వారా పనిచేస్తాయి, కానీ హెమెరిత్రిన్ O2ను హైడ్రోపెరాక్సైడ్ (HO2, లేదా -OOH−)గా పట్టుకుంటుంది. O2ను బంధించే ప్రదేశం ఒక జత ఇనుము కేంద్రాలను కలిగి ఉంటుంది. ఇనుము పరమాణువులు గ్లుటామేట్ మరియు అస్పార్టేట్ల కార్బాక్సిలేట్ సైడ్ చైన్‌ల ద్వారా మరియు ఐదు హిస్టిడిన్ అవశేషాల ద్వారా ప్రోటీన్‌కు బంధించబడి ఉంటాయి. హెమెరిత్రిన్ మరియు మయోహెమెరిత్రిన్‌లను తరచుగా ఇనుము కేంద్రం యొక్క ఆక్సీకరణ మరియు లిగేషన్ స్థితుల ప్రకారం వివరిస్తారు:
| Fe2+—OH—Fe2+ | డియోక్సీ (తగ్గించబడినది) |
| Fe2+—OH—Fe3+ | సెమీ-మెట్ |
| Fe3+—O—Fe3+—OOH− | ఆక్సీ (ఆక్సీకరణ చెందినది) |
| Fe3+—OH—Fe3+— (ఏదైనా ఇతర లిగాండ్) | మెట్ (ఆక్సీకరణ చెందినది) |
హెమెరిత్రిన్ ద్వారా O2 గ్రహణము, హైడ్రోపెరాక్సైడ్ (OOH−) కాంప్లెక్స్‌ను ఉత్పత్తి చేయడానికి డైఫెర్రస్ కేంద్రం యొక్క రెండు-ఎలక్ట్రాన్ ఆక్సీకరణతో కూడి ఉంటుంది. O2 బంధనం ఈ రేఖాచిత్రంలో స్థూలంగా వివరించబడింది:
ఆక్సిజనేషన్‌కు ముందు మరియు తర్వాత హెమెరిత్రిన్ యొక్క క్రియాశీల ప్రదేశం.
డియోక్సీహెమెరిత్రిన్ హైడ్రాక్సిల్ సమూహం (A) ద్వారా అనుసంధానించబడిన రెండు హై-స్పిన్ ఫెర్రస్ అయాన్లను కలిగి ఉంటుంది. ఒక ఇనుము హెక్సాకోఆర్డినేట్ మరియు మరొకటి పెంటాకోఆర్డినేట్. ఒక హైడ్రాక్సిల్ సమూహం బ్రిడ్జింగ్ లిగాండ్గా పనిచేస్తుంది, కానీ O2 సబ్‌స్ట్రేట్‌కు ప్రోటాన్ దాతగా కూడా పనిచేస్తుంది. ఈ ప్రోటాన్-బదిలీ ఫలితంగా ఆక్సీ మరియు మెట్‌హెమెరిత్రిన్‌లో ఒకే ఆక్సిజన్ పరమాణువు (μ-oxo) వంతెన ఏర్పడుతుంది. O2 ఖాళీ కోఆర్డినేషన్ సైట్ (B) వద్ద పెంటాకోఆర్డినేట్ Fe2+ కేంద్రానికి బంధించబడుతుంది. అప్పుడు బంధించబడిన పెరాక్సైడ్ (C)తో బైనూక్లియర్ ఫెర్రిక్ (Fe3+,Fe3+) కేంద్రాన్ని ఉత్పత్తి చేయడానికి ఫెర్రస్ అయాన్ల నుండి ఎలక్ట్రాన్లు బదిలీ చేయబడతాయి.[2][3]
క్వాటర్నరీ నిర్మాణం మరియు సహకారత
.png)
హెమెరిత్రిన్ సాధారణంగా 13–14 kDa పరిమాణం కలిగిన α- మరియు β-రకం సబ్‌యూనిట్‌లతో కూడిన హోమోఆక్టామర్ లేదా హెటెరోఆక్టామర్‌గా ఉంటుంది, అయినప్పటికీ కొన్ని జాతులలో డైమెరిక్, ట్రైమెరిక్ మరియు టెట్రామెరిక్ హెమెరిత్రిన్‌లు ఉంటాయి. ప్రతి సబ్‌యూనిట్ బైనూక్లియర్ ఇనుము కేంద్రాన్ని బంధించే నాలుగు-α-హెలిక్స్ ఫోల్డ్‌ను కలిగి ఉంటుంది. దాని పరిమాణం కారణంగా హెమెరిత్రిన్ సాధారణంగా రక్తంలో స్వేచ్ఛగా తిరగడానికి బదులుగా కణాలలో లేదా "కార్పసల్స్"లో కనిపిస్తుంది.
హిమోగ్లోబిన్ వలె కాకుండా, చాలా హెమెరిత్రిన్‌లు ఆక్సిజన్‌కు సహకార బంధనం (cooperative binding) కలిగి ఉండవు, దీనివల్ల ఇది హిమోగ్లోబిన్ కంటే సుమారు 1/4 వంతు మాత్రమే సమర్థవంతంగా ఉంటుంది. అయితే కొన్ని బ్రాకియోపాడ్లలో, హెమెరిత్రిన్ O2 యొక్క సహకార బంధనాన్ని చూపుతుంది. సహకార బంధనం సబ్‌యూనిట్ల మధ్య పరస్పర చర్యల ద్వారా సాధించబడుతుంది: ఒక సబ్‌యూనిట్ ఆక్సిజనేషన్ మరొక యూనిట్ యొక్క ఆక్సిజన్ అనుబంధాన్ని పెంచుతుంది.
కార్బన్ మోనాక్సైడ్ (CO) పట్ల హెమెరిత్రిన్ అనుబంధం వాస్తవానికి O2 పట్ల దాని అనుబంధం కంటే తక్కువగా ఉంటుంది, ఇది CO పట్ల చాలా ఎక్కువ అనుబంధాన్ని కలిగి ఉన్న హిమోగ్లోబిన్‌కు భిన్నంగా ఉంటుంది. హెమెరిత్రిన్ యొక్క తక్కువ CO అనుబంధం, O2 బంధనంలో హైడ్రోజన్-బాండింగ్ పాత్రను ప్రతిబింబిస్తుంది, ఇది సాధారణంగా హైడ్రోజన్ బాండింగ్‌లో పాల్గొనని CO కాంప్లెక్స్‌లతో అననుకూలమైన మార్గం.
హెమెరిత్రిన్/HHE కాటయాన్-బైండింగ్ డొమైన్
హెమెరిత్రిన్/HHE కాటయాన్-బైండింగ్ డొమైన్ హెమెరిత్రిన్‌లు, మయోహెమెరిత్రిన్‌లు మరియు సంబంధిత ప్రోటీన్‌లలో డూప్లికేటెడ్ డొమైన్‌గా కనిపిస్తుంది. ఈ డొమైన్ హెమెరిత్రిన్‌లో ఇనుమును బంధిస్తుంది, కానీ నెరీస్ డైవర్సికలర్ హెమెరిత్రిన్‌లోని కాడ్మియం వంటి సంబంధిత ప్రోటీన్‌లలో ఇతర లోహాలను బంధించగలదు. ఇది కప్రివిడస్ నెకేటర్ నుండి NorA ప్రోటీన్‌లో కూడా కనిపిస్తుంది, ఈ ప్రోటీన్ నైట్రిక్ ఆక్సైడ్కు ప్రతిస్పందనను నియంత్రిస్తుంది, ఇది దాని లోహ లిగాండ్ల కోసం భిన్నమైన అమరికను సూచిస్తుంది. క్రిప్టోకోకస్ నియోఫార్మాన్స్ (ఫిలోబాసిడియెల్లా నియోఫార్మాన్స్) నుండి వచ్చిన ప్రోటీన్, ఇది హెమెరిత్రిన్/HHE కాటయాన్-బైండింగ్ డొమైన్‌లను కలిగి ఉంటుంది, ఇది కూడా నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ ప్రతిస్పందనలో పాల్గొంటుంది.[4] ఈ డొమైన్‌ను కలిగి ఉన్న ఒక స్టాఫిలోకోకస్ ఆరియస్ ప్రోటీన్, ఐరన్-సల్ఫర్ క్లస్టర్ రిపేర్ ప్రోటీన్ ScdA, జీవి తక్కువ ఆక్సిజన్ సాంద్రతలు ఉన్న వాతావరణంలో జీవించడానికి మారినప్పుడు ముఖ్యమైనదని గుర్తించబడింది; బహుశా ఈ ప్రోటీన్ ఆక్సిజన్ నిల్వగా లేదా స్కావెంజర్‌గా పనిచేస్తుంది.[5]
బ్యాక్టీరియాలో కనిపించే హెమెరిత్రిన్/HHE (H-HxxxE-HxxxH-HxxxxD) ప్రోటీన్లు సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్ మరియు కీమోటాక్సిస్లలో చిక్కుకున్నాయి. మరింత దూరంగా సంబంధం ఉన్న వాటిలో H-HxxxE-H-HxxxE ప్రోటీన్లు (E3 లైగేస్తో సహా) మరియు జంతు F-బాక్స్ ప్రోటీన్లు (H-HExxE-H-HxxxE) ఉన్నాయి.[6]
References
- ↑ Coates, C.J., Decker, H. (2017). “Immunological properties of oxygen transport proteins: hemoglobin, hemocyanin and hemerythrin”. Cell. Mol. Life Sci.. 74 (2): 293–317. doi:10.1007/s00018-016-2326-7. PMC PMC5219038. PMID 27518203.
- ↑ D. M. Kurtz, Jr. "Dioxygen-binding Proteins" in Comprehensive Coordination Chemistry II 2003, Volume 8, Pages 229–260. doi:10.1016/B0-08-043748-6/08171-8
- ↑ Friesner, R. A.; Baik, M.-H.; Gherman, B. F.; Guallar, V.; Wirstam, M.; Murphy, R. B.; Lippard, S. J. (2003). “How iron-containing proteins control dioxygen chemistry: a detailed atomic level description via accurate quantum chemical and mixed quantum mechanics/molecular mechanics calculations”. Coord. Chem. Rev.. 238–239: 267–290. doi:10.1016/S0010-8545(02)00284-9.
- ↑ Chow ED, Liu OW, O'Brien S, Madhani HD (September 2007). “Exploration of whole-genome responses of the human AIDS-associated yeast pathogen Cryptococcus neoformans var grubii: nitric oxide stress and body temperature”. Curr. Genet.. 52 (3–4): 137–48. doi:10.1007/s00294-007-0147-9. PMID 17661046. S2CID 10212964.
- ↑ Overton TW, Justino MC, Li Y, Baptista JM, Melo AM, Cole JA, etal (2008). “Widespread Distribution in Pathogenic Bacteria of Di-Iron Proteins That Repair Oxidative and Nitrosative Damage to Iron-Sulfur Centers”. J Bacteriol. 190 (6): 2004–13. doi:10.1128/JB.01733-07. PMC PMC2258886. PMID 18203837.
- ↑ Alvarez-Carreño, Claudia; Alva, Vikram; Becerra, Arturo; Lazcano, Antonio (April 2018). “Structure, function and evolution of the hemerythrin-like domain superfamily: Hemerythrin-like Domain Superfamily”. Protein Science. 27 (4): 848–860. doi:10.1002/pro.3374. PMC PMC5866928. PMID 29330894.
Further reading
- Karlsen, O.A., Ramsevik, L., Bruseth, L.J., Larsen, Ø., Brenner, A., Berven, F.S., Jensen, H.B. and Lillehaug, J.R. (2005). “Characterization of a prokaryotic haemerythrin from the methanotrophic bacterium Methylococcus capsulatus (Bath)”. FEBS J.. 272 (10): 2428–2440. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04663.x. PMID 15885093. S2CID 11002682.
- Stenkamp, R.E. (1994). “Dioxygen and hemerythrin”. Chem. Rev.. 94 (3): 715–726. doi:10.1021/cr00027a008.
External links
- 1HMD - PDB నిర్మాణం డియోక్సీహెమెరిత్రిన్ థెమిస్టే డిస్క్రిటా (సిపున్కులిడ్ పురుగు)
- 1HMO – థెమిస్టే డిస్క్రిటా నుండి ఆక్సీహెమెరిత్రిన్ యొక్క PDB నిర్మాణం
- 2MHR – థెమిస్టే జోస్టెరికోలా (సిపున్కులిడ్ పురుగు) నుండి అజిడో-మెట్ మయోహెమెరిత్రిన్ యొక్క PDB నిర్మాణం
- IPR002063 – InterPro హెమెరిత్రిన్ కోసం ఎంట్రీ
మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Hemerythrin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Hemerythrin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.
