యాంటీఆక్సిడెంట్

From LTRC

యాంటీఆక్సిడెంట్లు అనేవి ఆక్సీకరణను నిరోధించే సమ్మేళనాలు. ఆక్సీకరణ అనేది ఫ్రీ రాడికల్స్ (స్వేచ్ఛా రాడికల్స్)ను ఉత్పత్తి చేయగల ఒక రసాయన చర్య. పాలిమర్లు, ఇంధనాలు మరియు లూబ్రికెంట్లు వంటి పారిశ్రామిక ఉత్పత్తుల వినియోగ కాలాన్ని పొడిగించడానికి యాంటీఆక్సిడెంట్లను తరచుగా వాటికి కలుపుతారు. ఆహార పదార్థాలు పాడవకుండా, ముఖ్యంగా నూనెలు మరియు కొవ్వులు రాన్సిడిఫికేషన్ (దుర్వాసన రావడం) చెందకుండా నిరోధించడానికి కూడా యాంటీఆక్సిడెంట్లను ఉపయోగిస్తారు.

కణాలలో, గ్లుటాతియోన్, మైకోథియోల్, లేదా బాసిల్లిథియోల్ వంటి యాంటీఆక్సిడెంట్లు మరియు సూపరాక్సైడ్ డిస్ముటేస్ వంటి ఎంజైమ్ వ్యవస్థలు ఆక్సీకరణ ఒత్తిడి వల్ల కలిగే నష్టాన్ని నిరోధిస్తాయి. ఆహార సంబంధిత యాంటీఆక్సిడెంట్లలో విటమిన్లు A, C, మరియు E ఉన్నాయి. యాంటీఆక్సిడెంట్లుగా విక్రయించబడే ఆహార పదార్ధాలు (డైటరీ సప్లిమెంట్స్) మానవ ఆరోగ్యాన్ని మెరుగుపరుస్తాయని నిరూపించబడలేదు.

చరిత్ర

సముద్ర జీవనం నుండి భూమిపై జీవనానికి అనుకూలంగా మారే క్రమంలో, భూచర మొక్కలు అస్కార్బిక్ యాసిడ్ (విటమిన్ C), పాలిఫెనాల్స్, మరియు టోకోఫెరోల్స్ వంటి సముద్రయేతర యాంటీఆక్సిడెంట్లను ఉత్పత్తి చేయడం ప్రారంభించాయి. 50 నుండి 200 మిలియన్ సంవత్సరాల క్రితం ఆంజియోస్పెర్మ్ మొక్కల పరిణామం అనేక యాంటీఆక్సిడెంట్ వర్ణద్రవ్యాల అభివృద్ధికి దారితీసింది – ముఖ్యంగా జురాసిక్ కాలంలో – ఇవి కిరణజన్య సంయోగక్రియ యొక్క ఉపఉత్పత్తులైన రియాక్టివ్ ఆక్సిజన్ స్పీసీస్ (ROS) నుండి రసాయన రక్షణగా పనిచేస్తాయి.[1] మొదట్లో, యాంటీఆక్సిడెంట్ అనే పదం ఆక్సిజన్ వినియోగాన్ని నిరోధించే రసాయనాన్ని ప్రత్యేకంగా సూచించేది. 19వ శతాబ్దం చివరలో మరియు 20వ శతాబ్దం ప్రారంభంలో, లోహాల తుప్పు పట్టడాన్ని నివారించడం, రబ్బరు యొక్క సల్ఫర్ వల్కనైజేషన్, మరియు అంతర్గత దహన యంత్రాలలో ఇంధనాల పాలిమరైజేషన్ వంటి ముఖ్యమైన పారిశ్రామిక ప్రక్రియలలో యాంటీఆక్సిడెంట్ల వినియోగంపై విస్తృతమైన అధ్యయనాలు జరిగాయి.[2]

జీవశాస్త్రంలో యాంటీఆక్సిడెంట్ల పాత్రపై ప్రారంభ పరిశోధనలు, అసంతృప్త కొవ్వుల ఆక్సీకరణను నివారించడంలో వాటి వినియోగంపై దృష్టి సారించాయి, ఇది రాన్సిడిటీ (దుర్వాసన)కు కారణమవుతుంది.[3] కొవ్వును ఆక్సిజన్‌తో కూడిన మూసివున్న కంటైనర్‌లో ఉంచి, ఆక్సిజన్ వినియోగ రేటును కొలవడం ద్వారా యాంటీఆక్సిడెంట్ చర్యను సులభంగా కొలవవచ్చు. అయితే, విటమిన్ C మరియు Eలను యాంటీఆక్సిడెంట్లుగా గుర్తించడం ఈ రంగాన్ని విప్లవాత్మకంగా మార్చింది మరియు జీవుల జీవక్రియలో యాంటీఆక్సిడెంట్ల ప్రాముఖ్యతను అర్థం చేసుకోవడానికి దారితీసింది.[4][5] యాంటీఆక్సిడెంట్ చర్య కలిగిన పదార్థం స్వయంగా సులభంగా ఆక్సీకరణం చెందుతుందని గుర్తించినప్పుడు, యాంటీఆక్సిడెంట్ల యొక్క సాధ్యమైన చర్య యంత్రాంగాలను మొదటిసారిగా అన్వేషించారు.[6] విటమిన్ E లిపిడ్ పెరాక్సిడేషన్ ప్రక్రియను ఎలా నిరోధిస్తుందనే దానిపై పరిశోధన, యాంటీఆక్సిడెంట్లను తగ్గించే కారకాలుగా (reducing agents) గుర్తించడానికి దారితీసింది, ఇవి తరచుగా ROS కణాలను దెబ్బతీయకముందే వాటిని స్కావెంజ్ చేయడం ద్వారా ఆక్సీకరణ చర్యలను నిరోధిస్తాయి.[7][8]

ఉపయోగాలు

ఆహార సంరక్షణకారులు

ఇవి కూడా చూడండి: E number#E300–E399 (antioxidants, acidity regulators)

ఆహారం పాడవకుండా నిరోధించడానికి యాంటీఆక్సిడెంట్లను కలుపుతారు. ఆక్సిజన్ మరియు సూర్యరశ్మికి గురికావడం ఆహారం ఆక్సీకరణం చెందడానికి రెండు ప్రధాన కారణాలు, కాబట్టి ఆహారాన్ని చీకటిలో ఉంచడం మరియు కంటైనర్లలో సీల్ చేయడం లేదా దోసకాయల మాదిరిగా మైనంతో పూయడం ద్వారా సంరక్షిస్తారు. అయితే, మొక్కల శ్వాసక్రియకు ఆక్సిజన్ కూడా ముఖ్యమైనది కాబట్టి, మొక్కల పదార్థాలను వాయురహిత పరిస్థితులలో నిల్వ చేయడం వల్ల అసహ్యకరమైన రుచులు మరియు ఆకర్షణీయంగా లేని రంగులు వస్తాయి.[9] పర్యవసానంగా, తాజా పండ్లు మరియు కూరగాయల ప్యాకేజింగ్‌లో ≈8% ఆక్సిజన్ వాతావరణం ఉంటుంది. యాంటీఆక్సిడెంట్లు ముఖ్యమైన సంరక్షణకారులు, ఎందుకంటే బ్యాక్టీరియా లేదా శిలీంధ్రాల వల్ల పాడవ్వడం వలె కాకుండా, ఘనీభవించిన లేదా రిఫ్రిజిరేటెడ్ ఆహారంలో ఆక్సీకరణ చర్యలు ఇప్పటికీ వేగంగా జరుగుతాయి.[10] ఈ సంరక్షణకారులలో అస్కార్బిక్ యాసిడ్ (AA, E300) మరియు టోకోఫెరోల్స్ (E306) వంటి సహజ యాంటీఆక్సిడెంట్లు, అలాగే ప్రోపైల్ గాలేట్ (PG, E310), టెర్షియరీ బ్యూటైల్ హైడ్రోక్వినోన్ (TBHQ), బ్యూటైలేటెడ్ హైడ్రాక్సీఅనిసోల్ (BHA, E320) మరియు బ్యూటైలేటెడ్ హైడ్రాక్సీటోలుయిన్ (BHT, E321) వంటి సింథటిక్ యాంటీఆక్సిడెంట్లు ఉన్నాయి.[11][12]

అసంతృప్త కొవ్వులు ఆక్సీకరణకు చాలా సున్నితంగా ఉంటాయి, దీనివల్ల రాన్సిడిఫికేషన్ జరుగుతుంది.[13] ఆక్సీకరణం చెందిన లిపిడ్లు తరచుగా రంగు మారతాయి మరియు అసహ్యకరమైన రుచులను కలిగిస్తాయి. అందువల్ల, ఈ ఆహారాలు ఎండబెట్టడం ద్వారా అరుదుగా సంరక్షించబడతాయి; బదులుగా, వాటిని పొగబెట్టడం, ఉప్పు కలపడం, లేదా పులియబెట్టడం ద్వారా సంరక్షిస్తారు. పండ్ల వంటి తక్కువ కొవ్వు ఉన్న ఆహారాలను కూడా గాలిలో ఆరబెట్టడానికి ముందు సల్ఫరస్ యాంటీఆక్సిడెంట్లతో స్ప్రే చేస్తారు. లోహాలు ఆక్సీకరణను ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి. ఆలివ్ ఆయిల్ వంటి కొన్ని కొవ్వు ఆహారాలు వాటి సహజ యాంటీఆక్సిడెంట్ల కంటెంట్ ద్వారా ఆక్సీకరణ నుండి పాక్షికంగా రక్షించబడతాయి. కొవ్వు ఆహారాలు ఫోటోఆక్సిడేషన్‌కు సున్నితంగా ఉంటాయి,[14] ఇది అసంతృప్త కొవ్వు ఆమ్లాలు మరియు ఎస్టర్లను ఆక్సీకరణం చేయడం ద్వారా హైడ్రోపెరాక్సైడ్లను ఏర్పరుస్తుంది.[15] అల్ట్రావైలెట్ (UV) రేడియేషన్‌కు గురికావడం వల్ల నేరుగా ఫోటోఆక్సిడేషన్ జరగవచ్చు మరియు పెరాక్సైడ్లు మరియు కార్బొనైల్ అణువులు విచ్ఛిన్నం కావచ్చు. ఈ అణువులు ఫ్రీ రాడికల్ గొలుసు చర్యలకు లోనవుతాయి, కానీ యాంటీఆక్సిడెంట్లు ఆక్సీకరణ ప్రక్రియలను నిరోధించడం ద్వారా వాటిని అడ్డుకుంటాయి.[15]

ఫార్మాస్యూటికల్ ఎక్సిపియెంట్స్

కొన్ని ఫార్మాస్యూటికల్ ఉత్పత్తులకు ఆక్సీకరణ నుండి రక్షణ అవసరం. అనేక యాంటీఆక్సిడెంట్లను ఎక్సిపియెంట్స్గా ఉపయోగించవచ్చు. డిసోడియం EDTA వంటి సీక్వెస్ట్రెంట్స్ను కూడా లోహ-ఉత్ప్రేరక ఆక్సీకరణను నిరోధించడానికి ఉపయోగించవచ్చు.[16]

పారిశ్రామిక ఉపయోగాలు

section

ఇంధనాలలో స్టెబిలైజర్లు మరియు లూబ్రికెంట్లలో సంకలితాలు (additives) వంటి పారిశ్రామిక ఉత్పత్తులకు యాంటీఆక్సిడెంట్లను జోడించవచ్చు, ఇవి ఇంజిన్-ఫౌలింగ్ అవశేషాల ఏర్పడటానికి దారితీసే ఆక్సీకరణ మరియు పాలిమరైజేషన్‌ను నిరోధించడం ద్వారా వాటి వినియోగ కాలాన్ని పొడిగిస్తాయి.[17]

ఇంధన సంకలితం (Innospec) భాగాలు[18] అప్లికేషన్లు[18]
AO-22 N,N'-di-2-butyl-1,4-phenylenediamine టర్బైన్ ఆయిల్స్, ట్రాన్స్‌ఫార్మర్ ఆయిల్స్, హైడ్రాలిక్ ఫ్లూయిడ్స్, మైనం, మరియు గ్రీజు
AO-24 50% క్రియాశీల పదార్ధం, ప్రధానంగా N,N'-di-2-butyl-1,4-phenylenediamine తక్కువ-ఉష్ణోగ్రత ఆయిల్స్
AO-29 ప్రధానంగా 2,6-di-tert-butyl-4-methylphenol (BHT) టర్బైన్ ఆయిల్స్, ట్రాన్స్‌ఫార్మర్ ఆయిల్స్, హైడ్రాలిక్ ఫ్లూయిడ్స్, మైనం, గ్రీజులు, మరియు గ్యాసోలిన్లు
AO-30 > 97% 2,4-dimethyl-6-tert-butylphenol జెట్ ఇంధనాలు మరియు గ్యాసోలిన్లు, ఏవియేషన్ గ్యాసోలిన్లతో సహా
AO-31 > 72% 2,4-dimethyl-6-tert-butylphenol జెట్ ఇంధనాలు మరియు గ్యాసోలిన్లు, ఏవియేషన్ గ్యాసోలిన్లతో సహా
AO-32 > 55% 2,4-dimethyl-6-tert-butylphenol మరియు > 15% 2,6-di-tert-butyl-4-methylphenol జెట్ ఇంధనాలు మరియు గ్యాసోలిన్లు, ఏవియేషన్ గ్యాసోలిన్లతో సహా
AO-36 ప్రధానంగా ప్రొపైలేటెడ్ మరియు బ్యూటైలేటెడ్ ఫినాల్స్ గ్యాసోలిన్లు, తక్కువ ఉష్ణోగ్రత
AO-37 ప్రధానంగా 2,6-di-tert-butylphenol జెట్ ఇంధనాలు మరియు గ్యాసోలిన్లు, ఏవియేషన్ ఇంధనాల కోసం విస్తృతంగా ఆమోదించబడింది

యాంటీఆక్సిడెంట్ పాలిమర్ స్టెబిలైజర్లు రబ్బర్లు, ప్లాస్టిక్‌లు మరియు అంటుకునే పదార్థాల (adhesives) వంటి పాలిమర్ల క్షీణతను నిరోధించడానికి విస్తృతంగా ఉపయోగించబడతాయి, ఇది ఈ పదార్థాలలో బలం మరియు వశ్యతను కోల్పోయేలా చేస్తుంది.[19] సహజ రబ్బరు మరియు పాలిబ్యూటాడైన్ వంటి వాటి ప్రధాన గొలుసులలో ద్విబంధాలు (double bonds) కలిగిన పాలిమర్లు ఆక్సీకరణ మరియు ఓజోనోలిసిస్కు ప్రత్యేకంగా సున్నితంగా ఉంటాయి. వాటిని యాంటిఓజోనెంట్స్ ద్వారా రక్షించవచ్చు. సహజ సూర్యరశ్మిలోని UV రేడియేషన్ ద్వారా ఆక్సీకరణ వేగవంతం చేయబడి పాలిమర్ల ఫోటోఆక్సిడేషన్కు కారణమవుతుంది. దీనిని నివారించడానికి ప్లాస్టిక్‌లకు HALS వంటి వివిధ ప్రత్యేక కాంతి స్టెబిలైజర్లను జోడించవచ్చు. పాలిమర్ పదార్థాల కోసం యాంటీఆక్సిడెంట్లు:

  • ప్రాథమిక యాంటీఆక్సిడెంట్లు ప్రారంభ (థర్మల్) ఆక్సీకరణ ప్రక్రియ (ROO•) సమయంలో ఏర్పడిన ఫ్రీ రాడికల్స్‌ను స్కావెంజ్ చేస్తాయి, తద్వారా పాలిమర్ క్షీణతకు దారితీసే గొలుసు చర్యలను నిరోధిస్తాయి.

ఉదాహరణలు: బ్యూటైలేటెడ్ హైడ్రాక్సీటోలుయిన్, 2,4-dimethyl-6-tert-butylphenol, పారా టెర్షియరీ బ్యూటైల్ ఫినాల్, 2,6-di-tert-butylphenol, 1,3,5-Tris(4-(tert-butyl)-3-hydroxy-2,6-dimethylbenzyl)-1,3,5-triazinane-2,4,6-trione

    • సెకండరీ ఆరోమాటిక్ అమైన్లు: ఇవి హిండర్డ్ ఫినాల్స్ కంటే తక్కువ హిండర్డ్ కలిగి ఉంటాయి, ఇది వాటిని మరింత రియాక్టివ్‌గా చేస్తుంది.
    • హిండర్డ్ అమైన్ లైట్ స్టెబిలైజర్స్ (HALS): ఇతర ప్రాథమిక యాంటీఆక్సిడెంట్ల వలె కాకుండా, HALS ఫోటోఆక్సిడేషన్ సమయంలో ఉత్పన్నమయ్యే ఫ్రీ రాడికల్స్‌ను స్కావెంజ్ చేస్తాయి, తద్వారా పాలిమర్ పదార్థాన్ని UV రేడియేషన్ నుండి రక్షిస్తాయి.[20]
  • సెకండరీ యాంటీఆక్సిడెంట్లు పెరాక్సైడ్లను (ROOH) నాన్-రాడికల్ ఉత్పత్తులుగా విచ్ఛిన్నం చేయడానికి పనిచేస్తాయి, తద్వారా ఫ్రీ రాడికల్స్ యొక్క తదుపరి ఉత్పత్తిని నిరోధిస్తాయి మరియు పాలిమర్ యొక్క మొత్తం ఆక్సీకరణ స్థిరత్వానికి దోహదం చేస్తాయి. సినర్జిస్టిక్ ప్రభావాల కోసం తరచుగా ఫినోలిక్ యాంటీఆక్సిడెంట్లతో కలిపి ఉపయోగిస్తారు.
    • ఫాస్ఫైట్లు: ఉదాహరణ: tris(2,4-di-tert-butylphenyl)phosphite.
    • థియోసినర్జిస్ట్లు: ఈ తరగతిలో ఎక్కువ భాగం "థియో-ఈథర్లు" (వీటిని థియోఎస్టర్లతో గందరగోళం చెందకూడదు): 3,3-థియోడిప్రోపియోనిక్ యాసిడ్ యొక్క ఎస్టర్. ఇతర ఆర్గానిక్ సల్ఫైడ్ (R1-S-R2) సమ్మేళనాలు కూడా ఇలాంటి ప్రభావాన్ని కలిగి ఉంటాయి.[21]
  • రాడికల్ స్కావెంజర్లు: గొలుసు చర్యను ఆపడానికి ఫ్రీ రాడికల్స్‌ను స్కావెంజ్ చేస్తాయి. ఇది ఆక్సీకరణ చక్రంలోని ఏదైనా రాడికల్ కావచ్చు (R•, ROO•, RO•, •OH), అయితే ఆచరణలో RO• మరియు •OH చాలా రియాక్టివ్‌గా ఉండటం వల్ల వాటిని "ట్రాప్" చేయడం కష్టం. సాధారణ రకాల్లో లాక్టోన్లు (ముఖ్యంగా ప్రత్యామ్నాయ బెంజోఫురానోన్) మరియు అక్రిలేటెడ్ బిస్-ఫినాల్స్ ఉన్నాయి.[21]

ఫార్మాస్యూటికల్‌గా ఉపయోగం

ప్రొబుకోల్ మొదట రబ్బరు టైర్ల కోసం యాంటీఆక్సిడెంట్ పాలిమర్ స్టెబిలైజర్‌గా రూపొందించబడింది. ఇది తర్వాత LDL-C స్థాయిలను LDL రిసెప్టర్తో సంబంధం లేకుండా తగ్గిస్తుందని కనుగొనబడింది మరియు ప్రిస్క్రిప్షన్ మందుగా మారింది. దీని ఆమోదం స్టాటిన్‌ల కంటే ఒక దశాబ్దం ముందు జరిగింది.[22]

పర్యావరణ మరియు ఆరోగ్య ప్రమాదాలు

సింథటిక్ ఫినోలిక్ యాంటీఆక్సిడెంట్లు (SPAs)[23] మరియు అమినిక్ యాంటీఆక్సిడెంట్లు[24] మానవ మరియు పర్యావరణ ఆరోగ్య ప్రమాదాలను కలిగి ఉన్నాయి. SPAs ఇండోర్ దుమ్ము, చిన్న గాలి కణాలు, అవక్షేపం, మురుగునీరు, నదీ జలాలు మరియు వ్యర్థ జలాల్లో సాధారణంగా ఉంటాయి.[25] ఇవి ఫినోలిక్ సమ్మేళనాల నుండి సంశ్లేషణ చేయబడతాయి మరియు 2,6-di-tert-butyl-4-methylphenol (BHT), 2,6-di-tert-butyl-p-benzoquinone (BHT-Q), 2,4-di-tert-butyl-phenol (DBP) మరియు 3-tert-butyl-4-hydroxyanisole (BHA)లను కలిగి ఉంటాయి. BHT హెపాటోటాక్సిసిటీ (కాలేయ విషపూరితం) మరియు ఎండోక్రైన్ వ్యవస్థకు నష్టం కలిగించవచ్చు మరియు 1,1-dimethylhydrazine ఎక్స్‌పోజర్ యొక్క క్యాన్సర్ కారకత్వాన్ని పెంచవచ్చు.[26] BHT-Q విచ్ఛిన్న ప్రక్రియ ద్వారా DNA నష్టం మరియు మిస్‌మ్యాచ్‌లను కలిగించవచ్చు, ఇది సూపరాక్సైడ్ రాడికల్స్‌ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[27][25] DBP దీర్ఘకాలం బహిర్గతమైతే సముద్ర జీవులకు విషపూరితం. ఫినోలిక్ యాంటీఆక్సిడెంట్లు తక్కువ బయోడిగ్రేడబిలిటీని కలిగి ఉంటాయి, కానీ తక్కువ సాంద్రతలలో జలచరాలకు తీవ్రమైన విషపూరితతను కలిగి ఉండవు. మరొక రకమైన యాంటీఆక్సిడెంట్, డైఫినైలమైన్ (DPA), వాణిజ్య, పారిశ్రామిక లూబ్రికెంట్లు మరియు రబ్బరు ఉత్పత్తుల ఉత్పత్తిలో సాధారణంగా ఉపయోగించబడుతుంది మరియు ఇది ఆటోమోటివ్ ఇంజిన్ ఆయిల్స్ కోసం సంకలితంగా కూడా పనిచేస్తుంది.[28]

జీవశాస్త్రంలో ఆక్సీకరణ సవాలు

మరింత సమాచారం: Oxidative stress

భూమిపై ఉన్న జీవరాశిలో అత్యధిక భాగం దాని జీవక్రియ కోసం ఆక్సిజన్ అవసరం, కానీ ఇదే ఆక్సిజన్ అత్యంత రియాక్టివ్ మూలకం, ఇది జీవులకు హాని కలిగించవచ్చు.[29][30] ఆటోక్సిడేషన్ జీవ పదార్థంతో సహా సేంద్రీయ సమ్మేళనాల క్షీణతకు దారితీస్తుంది.[29] జీవులలో ఆక్సిజన్ యొక్క ప్రయోజనకరమైన ప్రభావానికి అంతరాయం కలగకుండా ఆక్సీకరణ నష్టాన్ని తగ్గించే రసాయనాలు మరియు ఎంజైమ్లు ఉంటాయి.[31][32] సాధారణంగా, యాంటీఆక్సిడెంట్ వ్యవస్థలు ఈ రియాక్టివ్ స్పీసీస్ ఏర్పడకుండా నిరోధిస్తాయి లేదా వాటిని తొలగిస్తాయి, తద్వారా వాటి నష్టాన్ని తగ్గిస్తాయి.[30][31] ROS రెడాక్స్ సిగ్నలింగ్ వంటి ఉపయోగకరమైన సెల్యులార్ విధులను కలిగి ఉండవచ్చు. అందువల్ల, ఆదర్శవంతంగా, యాంటీఆక్సిడెంట్ వ్యవస్థలు ఆక్సిడెంట్లను పూర్తిగా తొలగించవు, కానీ వాటిని కొంత సరైన సాంద్రత వద్ద ఉంచుతాయి.[33]

కణాలలో ఉత్పత్తి అయ్యే ROSలో హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్ (H2O2), హైపోక్లోరస్ యాసిడ్ (HClO), మరియు హైడ్రాక్సిల్ రాడికల్ (·OH), మరియు సూపరాక్సైడ్ యానియాన్ (O2−) వంటి ఫ్రీ రాడికల్స్ ఉన్నాయి.[34] హైడ్రాక్సిల్ రాడికల్ ప్రత్యేకంగా అస్థిరంగా ఉంటుంది మరియు చాలా జీవ అణువులతో వేగంగా మరియు నిర్దిష్టంగా కాకుండా చర్య జరుపుతుంది. ఈ స్పీసీస్ ఫెంటన్ చర్య వంటి లోహ-ఉత్ప్రేరక రెడాక్స్ చర్యలలో హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్ నుండి ఉత్పత్తి అవుతుంది. ఈ ఆక్సిడెంట్లు లిపిడ్ పెరాక్సిడేషన్ వంటి రసాయన గొలుసు చర్యలను ప్రారంభించడం ద్వారా లేదా DNA లేదా ప్రోటీన్లను ఆక్సీకరణం చేయడం ద్వారా కణాలను దెబ్బతీస్తాయి.[31] DNAకు నష్టం జరిగితే DNA రిపేర్ యంత్రాంగాల ద్వారా సరిదిద్దబడకపోతే మ్యుటేషన్లు మరియు బహుశా క్యాన్సర్ రావచ్చు,[35][36] అయితే ప్రోటీన్లకు నష్టం ఎంజైమ్ నిరోధకత, డీనేచరేషన్, మరియు ప్రోటీన్ క్షీణతకు కారణమవుతుంది.[37]

జీవక్రియ శక్తిని ఉత్పత్తి చేసే ప్రక్రియలో భాగంగా ఆక్సిజన్‌ను ఉపయోగించడం వల్ల ROS ఉత్పత్తి అవుతుంది.[38] ఈ ప్రక్రియలో, ఎలక్ట్రాన్ రవాణా గొలుసులోని అనేక దశల యొక్క ఉప-ఉత్పత్తిగా సూపరాక్సైడ్ యానియాన్ ఉత్పత్తి అవుతుంది.[39] కాంప్లెక్స్ IIIలో కోఎంజైమ్ Q యొక్క తగ్గింపు ముఖ్యమైనది, ఎందుకంటే ఒక అత్యంత రియాక్టివ్ ఫ్రీ రాడికల్ మధ్యంతరంగా (Q·−) ఏర్పడుతుంది. ఈ అస్థిర మధ్యంతర పదార్థం ఎలక్ట్రాన్ "లీకేజీ"కి దారితీస్తుంది, ఎలక్ట్రాన్ రవాణా గొలుసు యొక్క సాధారణ నియంత్రిత చర్యల ద్వారా కదలడానికి బదులుగా, ఎలక్ట్రాన్లు నేరుగా ఆక్సిజన్‌కు దూకి సూపరాక్సైడ్ యానియాన్‌ను ఏర్పరుస్తాయి.[40] కాంప్లెక్స్ I వంటి తగ్గిన ఫ్లేవోప్రోటీన్ల ఆక్సీకరణ నుండి కూడా పెరాక్సైడ్ ఉత్పత్తి అవుతుంది.[41] అయితే, ఈ ఎంజైమ్‌లు ఆక్సిడెంట్లను ఉత్పత్తి చేయగలిగినప్పటికీ, పెరాక్సైడ్‌ను ఉత్పత్తి చేసే ఇతర ప్రక్రియలతో పోలిస్తే ఎలక్ట్రాన్ బదిలీ గొలుసు యొక్క సాపేక్ష ప్రాముఖ్యత అస్పష్టంగా ఉంది.[42][43]

మొక్కలు, ఆల్గే, మరియు సైనోబాక్టీరియాలలో, కిరణజన్య సంయోగక్రియ (photosynthesis) సమయంలో కూడా ROS ఉత్పత్తి అవుతాయి,[44] ముఖ్యంగా అధిక కాంతి తీవ్రత (high irradiance) ఉన్న పరిస్థితులలో ఇది జరుగుతుంది.[45] ఫోటోఇన్హిబిషన్ (photoinhibition) ప్రక్రియలో కెరోటినాయిడ్ల భాగస్వామ్యం ద్వారా, మరియు ఆల్గే, సైనోబాక్టీరియాలలో అధిక మొత్తంలో ఉండే అయోడైడ్ మరియు సెలీనియం ద్వారా ఈ ప్రభావం కొంతవరకు సమతుల్యం చేయబడుతుంది.[46] ఈ యాంటీఆక్సిడెంట్లు కిరణజన్య సంయోగక్రియ ప్రతిచర్య కేంద్రాల (photosynthetic reaction centres) అతిగా క్షయకరణం చెందిన (over-reduced) రూపాలతో చర్య జరపడం ద్వారా ROS ఉత్పత్తిని నిరోధిస్తాయి.[47][48]

జీవక్రియ యాంటీఆక్సిడెంట్ సమ్మేళనాల ఉదాహరణలు

శరీరధర్మ (Physiological) యాంటీఆక్సిడెంట్లను అవి నీటిలో కరుగుతాయా (హైడ్రోఫిలిక్) లేదా లిపిడ్లలో కరుగుతాయా (లిపోఫిలిక్) అనే దానిపై ఆధారపడి రెండు ప్రధాన విభాగాలుగా వర్గీకరించారు.[7][49] సాధారణంగా, నీటిలో కరిగే యాంటీఆక్సిడెంట్లు కణ సైటోసోల్ మరియు రక్త ప్లాస్మాలోని ఆక్సిడెంట్లతో చర్య జరుపుతాయి, అయితే లిపిడ్లలో కరిగే యాంటీఆక్సిడెంట్లు కణ త్వచాలను (cell membranes) లిపిడ్ పెరాక్సిడేషన్ నుండి రక్షిస్తాయి.[7] ఈ సమ్మేళనాలు శరీరంలోనే సంశ్లేషణ చేయబడవచ్చు లేదా ఆహారం ద్వారా పొందవచ్చు.[7][49] వివిధ యాంటీఆక్సిడెంట్లు శరీర ద్రవాలు మరియు కణజాలాలలో విస్తృత స్థాయి గాఢతలలో ఉంటాయి; గ్లూటాథియోన్ లేదా యుబిక్వినోన్ వంటివి ఎక్కువగా కణాల లోపల ఉంటాయి, అయితే యూరిక్ యాసిడ్ వంటివి వ్యవస్థాగతంగా విస్తరించి ఉంటాయి (క్రింద ఉన్న పట్టికను చూడండి). కొన్ని యాంటీఆక్సిడెంట్లు కేవలం కొన్ని జీవులలో మాత్రమే కనిపిస్తాయి మరియు అవి పాథోజెన్లుగా లేదా విరులెన్స్ ఫ్యాక్టర్లుగా ఉండవచ్చు.[50]

ఈ వివిధ యాంటీఆక్సిడెంట్ల మధ్య పరస్పర చర్యలు సహకారం (synergy) మరియు పరస్పర ఆధారితంగా ఉండవచ్చు.[51][52] అందువల్ల ఒక యాంటీఆక్సిడెంట్ యొక్క చర్య యాంటీఆక్సిడెంట్ వ్యవస్థలోని ఇతర భాగాల సరైన పనితీరుపై ఆధారపడి ఉండవచ్చు.[32] ఏదైనా ఒక యాంటీఆక్సిడెంట్ అందించే రక్షణ మొత్తం దాని గాఢత, పరిగణనలోకి తీసుకున్న నిర్దిష్ట ROS పట్ల దాని ప్రతిచర్య సామర్థ్యం మరియు అది పరస్పర చర్య చేసే ఇతర యాంటీఆక్సిడెంట్ల స్థితిపై ఆధారపడి ఉంటుంది.[32]

కొన్ని సమ్మేళనాలు ట్రాన్సిషన్ మెటల్స్ను కీలేటింగ్ (chelating) చేయడం ద్వారా మరియు కణంలో ఫ్రీ రాడికల్స్ ఉత్పత్తిని ఉత్ప్రేరకపరచకుండా నిరోధించడం ద్వారా యాంటీఆక్సిడెంట్ రక్షణకు దోహదపడతాయి. ట్రాన్స్‌ఫెరిన్ మరియు ఫెర్రిటిన్ వంటి ఐరన్-బైండింగ్ ప్రోటీన్ల ద్వారా ఇనుమును వేరు చేయడం అటువంటి ఒక విధి.[43] సెలీనియం మరియు జింక్లను సాధారణంగా 'యాంటీఆక్సిడెంట్ ఖనిజాలు' అని పిలుస్తారు, కానీ ఈ రసాయన మూలకాలు స్వయంగా ఎటువంటి యాంటీఆక్సిడెంట్ చర్యను కలిగి ఉండవు, బదులుగా ఇవి గ్లూటాథియోన్ రిడక్టేజ్ మరియు సూపర్‌ఆక్సైడ్ డిస్‌ముటేజ్ వంటి యాంటీఆక్సిడెంట్ ఎంజైమ్‌ల పనితీరుకు అవసరమవుతాయి.[53]

యాంటీఆక్సిడెంట్ ద్రావణీయత మానవ సీరంలో గాఢత (micromolar) కాలేయ కణజాలంలో గాఢత (micromoles per kilogram)
అస్కార్బిక్ యాసిడ్ (విటమిన్ సి) నీరు 50–60[54] 260 (మానవ)[55]
గ్లూటాథియోన్ నీరు 4[56] 6,400 (మానవ)[55]
లిపోయిక్ యాసిడ్ నీరు 0.1–0.7[57] 4–5 (ఎలుక)[58]
యూరిక్ యాసిడ్ నీరు 200–400[59] 1,600 (మానవ)[55]
కెరోటిన్లు లిపిడ్ β-కెరోటిన్: 0.5–1[60]

రెటినోల్ (విటమిన్ ఎ): 1–3[61]

5 (మానవ, మొత్తం కెరోటినాయిడ్లు)[62]
α-టోకోఫెరోల్ (విటమిన్ ఇ) లిపిడ్ 10–40 50 (మానవ)[55]
యుబిక్వినోల్ (కోఎంజైమ్ క్యూ) లిపిడ్ 5[63] 200 (మానవ)[64]

యూరిక్ యాసిడ్

యూరిక్ యాసిడ్ రక్తంలోని ఏ ఇతర యాంటీఆక్సిడెంట్ కంటే అత్యధిక గాఢతను కలిగి ఉంటుంది[59] మరియు మానవ సీరం యొక్క మొత్తం యాంటీఆక్సిడెంట్ సామర్థ్యంలో సగానికి పైగా అందిస్తుంది.[65] యూరిక్ యాసిడ్ యొక్క యాంటీఆక్సిడెంట్ చర్యలు కూడా సంక్లిష్టమైనవి, ఎందుకంటే ఇది సూపర్‌ఆక్సైడ్ వంటి కొన్ని ఆక్సిడెంట్లతో చర్య జరపదు, కానీ పెరాక్సినిట్రైట్,[66] పెరాక్సైడ్లు మరియు హైపోక్లోరస్ యాసిడ్లకు వ్యతిరేకంగా పనిచేస్తుంది.[67] గౌట్ (gout) వ్యాధికి పెరిగిన UA దోహదపడుతుందనే ఆందోళనలను అనేక ప్రమాద కారకాలలో ఒకటిగా పరిగణించాలి.[68] స్వయంగా, అధిక స్థాయిలలో (415–530 μmol/L) UA వల్ల గౌట్ వచ్చే ప్రమాదం సంవత్సరానికి 0.5% మాత్రమే, ఇది UA సూపర్‌శాచురేషన్ స్థాయిల (535+ μmol/L) వద్ద సంవత్సరానికి 4.5%కి పెరుగుతుంది.[69] పైన పేర్కొన్న అనేక అధ్యయనాలు సాధారణ శరీరధర్మ స్థాయిలలో UA యొక్క యాంటీఆక్సిడెంట్ చర్యలను నిర్ణయించాయి,[70][66] మరియు కొన్ని 285 μmol/L వరకు ఉన్న స్థాయిలలో యాంటీఆక్సిడెంట్ చర్యను కనుగొన్నాయి.[71]

విటమిన్ సి

అస్కార్బిక్ యాసిడ్ లేదా విటమిన్ సి, జంతువులు మరియు మొక్కలు రెండింటిలోనూ కనిపించే ఆక్సీకరణ-క్షయకరణ (రెడాక్స్) ఉత్ప్రేరకం, ROSను, ఉదాహరణకు హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్ను క్షయకరణం చేసి తటస్థీకరించగలదు.[49][72] దాని ప్రత్యక్ష యాంటీఆక్సిడెంట్ ప్రభావాలతో పాటు, అస్కార్బిక్ యాసిడ్ రెడాక్స్ ఎంజైమ్ అస్కార్బేట్ పెరాక్సిడేజ్కు సబ్‌స్ట్రేట్గా కూడా పనిచేస్తుంది, ఈ విధి మొక్కలలో ఒత్తిడి నిరోధకతలో ఉపయోగపడుతుంది.[73] అస్కార్బిక్ యాసిడ్ మొక్కల అన్ని భాగాలలో అధిక స్థాయిలో ఉంటుంది మరియు క్లోరోప్లాస్ట్లలో 20 మిల్లీమోలార్ గాఢతను చేరుకోగలదు.[74]

గ్లూటాథియోన్

గ్లూటాథియోన్ యాంటీఆక్సిడెంట్ లక్షణాలను కలిగి ఉంటుంది, ఎందుకంటే దాని సిస్టీన్ మొయిటీలోని థియోల్ సమూహం ఒక క్షయకరణిగా పనిచేస్తుంది మరియు ఇది తిరిగి ఆక్సీకరణం మరియు క్షయకరణం చెందగలదు. కణాలలో, గ్లూటాథియోన్ గ్లూటాథియోన్ రిడక్టేజ్ ఎంజైమ్ ద్వారా క్షయకరణ రూపంలో నిర్వహించబడుతుంది మరియు ఇది ఇతర మెటాబోలైట్లు మరియు ఎంజైమ్ వ్యవస్థలను, ఉదాహరణకు గ్లూటాథియోన్-అస్కార్బేట్ చక్రంలో అస్కార్బేట్, గ్లూటాథియోన్ పెరాక్సిడేజ్లు మరియు గ్లూటారెడాక్సిన్లను క్షయకరణం చేస్తుంది, అలాగే ఆక్సిడెంట్లతో నేరుగా చర్య జరుపుతుంది.[75] దాని అధిక గాఢత మరియు కణం యొక్క రెడాక్స్ స్థితిని నిర్వహించడంలో దాని కేంద్ర పాత్ర కారణంగా, గ్లూటాథియోన్ అత్యంత ముఖ్యమైన సెల్యులార్ యాంటీఆక్సిడెంట్లలో ఒకటి.[76] కొన్ని జీవులలో గ్లూటాథియోన్‌కు బదులుగా ఇతర థియోల్స్ ఉంటాయి, ఉదాహరణకు యాక్టినోమైసెట్స్లో మైకోథియోల్, కొన్ని గ్రామ్-పాజిటివ్ బ్యాక్టీరియాలో బాసిల్లిథియోల్,[77][78] లేదా కినెటోప్లాస్టిడ్స్లో ట్రైపనోథియోన్.[79][80]

గ్లూటాథియోన్ యొక్క ఉత్పన్నం, గ్లూటాథియోన్ హైడ్రోపెర్‌సల్ఫైడ్, గ్లూటాథియోన్ కంటే ఫ్రీ రాడికల్ ఆక్సీకరణకు వ్యతిరేకంగా ఎక్కువ సామర్థ్యం కలిగిన రాడికల్-ట్రాపింగ్ యాంటీఆక్సిడెంట్‌గా పనిచేస్తుంది.[81][82]

విటమిన్ ఇ

విటమిన్ ఇ అనేది ఎనిమిది సంబంధిత టోకోఫెరోల్లు మరియు టోకోట్రైయెనాల్ల సమూహానికి సామూహిక నామం, ఇవి యాంటీఆక్సిడెంట్ లక్షణాలు కలిగిన కొవ్వులో కరిగే విటమిన్లు.[7][83] వీటిలో, α-టోకోఫెరోల్ అత్యధిక జీవ లభ్యత (bioavailability) కలిగి ఉండటం వల్ల దీనిపై అత్యధికంగా అధ్యయనం జరిగింది, శరీరం ఈ రూపాన్ని ప్రాధాన్యతతో గ్రహించి జీవక్రియ చేస్తుంది.[7]

ఆల్ఫా-టోకోఫెరోల్ అనేది లిపిడ్ పెరాక్సిడేషన్ గొలుసు ప్రతిచర్యలో ఉత్పత్తి అయ్యే లిపిడ్ రాడికల్స్‌తో చర్య జరపడం ద్వారా త్వచాలను ఆక్సీకరణ నుండి రక్షించే లిపిడ్-కరిగే యాంటీఆక్సిడెంట్.[7] ఇది ఫ్రీ రాడికల్ ఇంటర్మీడియట్లను తొలగిస్తుంది మరియు వ్యాప్తి ప్రతిచర్య కొనసాగకుండా నిరోధిస్తుంది. ఈ ప్రతిచర్య ఆక్సీకరణం చెందిన α-టోకోఫెరోక్సిల్ రాడికల్స్‌ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది, వీటిని అస్కార్బేట్ వంటి ఇతర యాంటీఆక్సిడెంట్ల ద్వారా తిరిగి క్రియాశీల క్షయకరణ రూపంలోకి రీసైకిల్ చేయవచ్చు.[7]

విటమిన్ ఇ యొక్క ఇతర రూపాల విధులు తక్కువగా అర్థం చేసుకోబడ్డాయి,[7] అయినప్పటికీ γ-టోకోఫెరోల్ అనేది న్యూక్లియోఫైల్, ఇది ఎలక్ట్రోఫిలిక్ మ్యూటాజెన్‌లతో చర్య జరపవచ్చు, మరియు టోకోట్రైయెనాల్స్ న్యూరాన్లను దెబ్బతినకుండా రక్షించడంలో ముఖ్యమైనవి కావచ్చు.[84]

ప్రో-ఆక్సిడెంట్ చర్యలు

మరింత సమాచారం: Pro-oxidant

2 Fe3+ + అస్కార్బేట్ → 2 Fe2+ + డీహైడ్రోఅస్కార్బేట్
2 Fe2+ + 2 H2O2 → 2 Fe3+ + 2 OH· + 2 OH−

ఎంజైమ్ వ్యవస్థలు

రసాయన యాంటీఆక్సిడెంట్ల మాదిరిగానే, కణాలు యాంటీఆక్సిడెంట్ ఎంజైమ్‌ల పరస్పర నెట్‌వర్క్ ద్వారా ఆక్సీకరణ ఒత్తిడి నుండి రక్షించబడతాయి.[30][31] ఇక్కడ, ఆక్సీకరణ ఫాస్ఫోరైలేషన్ వంటి ప్రక్రియల ద్వారా విడుదలయ్యే సూపర్‌ఆక్సైడ్ మొదట హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్‌గా మార్చబడుతుంది మరియు తర్వాత నీటిని ఇవ్వడానికి మరింత క్షయకరణం చెందుతుంది. ఈ నిర్విషీకరణ మార్గం బహుళ ఎంజైమ్‌ల ఫలితం, సూపర్‌ఆక్సైడ్ డిస్‌ముటేజ్‌లు మొదటి దశను ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి మరియు తర్వాత కాటలేజ్‌లు మరియు వివిధ పెరాక్సిడేజ్‌లు హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్‌ను తొలగిస్తాయి. యాంటీఆక్సిడెంట్ మెటాబోలైట్ల మాదిరిగానే, యాంటీఆక్సిడెంట్ రక్షణలో ఈ ఎంజైమ్‌ల సహకారాన్ని ఒకదానికొకటి వేరు చేయడం కష్టం, కానీ కేవలం ఒక యాంటీఆక్సిడెంట్ ఎంజైమ్ లేని జన్యుమార్పిడి జీవుల (transgenic mice) ఉత్పత్తి సమాచారప్రదంగా ఉంటుంది.[85]

సూపర్‌ఆక్సైడ్ డిస్‌ముటేజ్, కాటలేజ్, మరియు పెరాక్సిరెడాక్సిన్లు

మరింత సమాచారం: Superoxide, Superoxide dismutase సూపర్‌ఆక్సైడ్ డిస్‌ముటేజ్‌లు (SODs) అనేవి సూపర్‌ఆక్సైడ్ అయాన్‌ను ఆక్సిజన్ మరియు హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్‌గా విచ్ఛిన్నం చేయడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచే దగ్గరి సంబంధం ఉన్న ఎంజైమ్‌ల తరగతి.[86][87] SOD ఎంజైమ్‌లు దాదాపు అన్ని ఏరోబిక్ కణాలలో మరియు బాహ్య కణ ద్రవాలలో ఉంటాయి.[88] సూపర్‌ఆక్సైడ్ డిస్‌ముటేజ్ ఎంజైమ్‌లు మెటల్ అయాన్ కోఫ్యాక్టర్లను కలిగి ఉంటాయి, ఇవి ఐసోజైమ్‌ను బట్టి రాగి, జింక్, మాంగనీస్ లేదా ఇనుము కావచ్చు. మానవులలో, కాపర్/జింక్ SOD సైటోసోల్లో ఉంటుంది, అయితే మాంగనీస్ SOD మైటోకాండ్రియన్లో ఉంటుంది.[87] బాహ్య కణ ద్రవాలలో (extracellular fluids) మూడవ రకమైన SOD కూడా ఉంది, ఇది దాని క్రియాశీల సైట్లలో రాగి మరియు జింక్‌ను కలిగి ఉంటుంది.[89] ఈ మూడింటిలో మైటోకాండ్రియల్ ఐసోజైమ్ అత్యంత జీవసంబంధమైన ముఖ్యమైనదిగా కనిపిస్తుంది, ఎందుకంటే ఈ ఎంజైమ్ లేని ఎలుకలు పుట్టిన వెంటనే చనిపోతాయి.[90] దీనికి విరుద్ధంగా, కాపర్/జింక్ SOD (Sod1) లేని ఎలుకలు జీవించగలవు కానీ అనేక పాథాలజీలను మరియు తగ్గిన జీవితకాలం కలిగి ఉంటాయి, అయితే బాహ్య కణ SOD లేని ఎలుకలు కనిష్ట లోపాలను (హైపరోక్సియాకు సున్నితత్వం) కలిగి ఉంటాయి.[85][91] మొక్కలలో, SOD ఐసోజైమ్‌లు సైటోసోల్ మరియు మైటోకాండ్రియాలో ఉంటాయి, క్లోరోప్లాస్ట్లలో ఇనుము SOD ఉంటుంది, ఇది కశేరుకాలు (vertebrates) మరియు ఈస్ట్లలో ఉండదు.[92]

కాటలేజ్లు అనేవి ఇనుము లేదా మాంగనీస్ కోఫ్యాక్టర్‌ను ఉపయోగించి హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్‌ను నీరు మరియు ఆక్సిజన్‌గా మార్చడాన్ని ఉత్ప్రేరకపరిచే ఎంజైమ్‌లు.[93][94] ఈ ప్రోటీన్ చాలా యూకారియోటిక్ కణాలలో పెరాక్సిసోమ్లకు స్థానికీకరించబడింది.[95] కాటలేజ్ ఒక అసాధారణ ఎంజైమ్, ఎందుకంటే హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్ దాని ఏకైక సబ్‌స్ట్రేట్ అయినప్పటికీ, ఇది పింగ్-పాంగ్ యంత్రాంగాన్ని అనుసరిస్తుంది. ఇక్కడ, దాని కోఫ్యాక్టర్ ఒక హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్ అణువు ద్వారా ఆక్సీకరణం చెందుతుంది మరియు తర్వాత బంధించబడిన ఆక్సిజన్‌ను రెండవ సబ్‌స్ట్రేట్ అణువుకు బదిలీ చేయడం ద్వారా పునరుత్పత్తి చేయబడుతుంది.[96] హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్ తొలగింపులో దీని ప్రాముఖ్యత ఉన్నప్పటికీ, కాటలేజ్ జన్యుపరమైన లోపం ఉన్న మానవులు — "అకాటలేసీమియా" — లేదా కాటలేజ్ పూర్తిగా లేని విధంగా జన్యు ఇంజనీరింగ్ చేయబడిన ఎలుకలు తక్కువ దుష్ప్రభావాలను అనుభవిస్తాయి.[97][98]

[99]

Peroxiredoxinలు అనేవి పెరాక్సిడేస్‌లు, ఇవి హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్, ఆర్గానిక్ హైడ్రోపెరాక్సైడ్లు, మరియు peroxynitriteల క్షయకరణాన్ని (reduction) ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి.[100] వీటిని మూడు తరగతులుగా విభజించారు: సాధారణ 2-సిస్టీన్ పెరాక్సిరెడాక్సిన్‌లు; అసాధారణ 2-సిస్టీన్ పెరాక్సిరెడాక్సిన్‌లు; మరియు 1-సిస్టీన్ పెరాక్సిరెడాక్సిన్‌లు.[101] ఈ ఎంజైమ్‌లు ఒకే విధమైన ప్రాథమిక ఉత్ప్రేరక యంత్రాంగాన్ని కలిగి ఉంటాయి, దీనిలో యాక్టివ్ సైట్లో ఉండే రెడాక్స్-యాక్టివ్ సిస్టీన్ (పెరాక్సిడేటిక్ సిస్టీన్) పెరాక్సైడ్ సబ్‌స్ట్రేట్ ద్వారా సల్ఫెనిక్ యాసిడ్గా ఆక్సీకరణం చెందుతుంది.[102] పెరాక్సిరెడాక్సిన్‌లలోని ఈ సిస్టీన్ అవశేషం అతిగా ఆక్సీకరణం చెందడం వల్ల ఈ ఎంజైమ్‌లు క్రియారహితం అవుతాయి, కానీ సల్ఫైరెడాక్సిన్ చర్య ద్వారా దీనిని తిరిగి పునరుద్ధరించవచ్చు.[103] పెరాక్సిరెడాక్సిన్‌లు యాంటీఆక్సిడెంట్ జీవక్రియలో ముఖ్యమైనవిగా కనిపిస్తాయి, ఎందుకంటే పెరాక్సిరెడాక్సిన్ 1 లేదా 2 లోపించిన ఎలుకల ఆయుష్షు తగ్గి హీమోలిటిక్ అనీమియాకు గురవుతాయి, అదే సమయంలో మొక్కలు క్లోరోప్లాస్ట్‌లలో ఉత్పత్తి అయ్యే హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్‌ను తొలగించడానికి పెరాక్సిరెడాక్సిన్‌లను ఉపయోగిస్తాయి.[104][105][106]

థియోరెడాక్సిన్ మరియు గ్లూటాథియోన్ వ్యవస్థలు

థియోరెడాక్సిన్ వ్యవస్థలో 12 kDa ప్రోటీన్ థియోరెడాక్సిన్ మరియు దాని తోడుగా ఉండే థియోరెడాక్సిన్ రిడక్టేజ్ ఉంటాయి.[107] థియోరెడాక్సిన్‌కు సంబంధించిన ప్రోటీన్లు క్రమబద్ధీకరించబడిన అన్ని జీవులలో ఉంటాయి. Arabidopsis thaliana వంటి మొక్కలలో ఐసోఫార్మ్‌ల వైవిధ్యం చాలా ఎక్కువగా ఉంటుంది.[108] థియోరెడాక్సిన్ యొక్క యాక్టివ్ సైట్ రెండు పక్కపక్కనే ఉండే సిస్టీన్‌లను కలిగి ఉంటుంది, ఇది అత్యంత సంరక్షించబడిన CXXC మోటిఫ్లో భాగంగా ఉంటుంది, ఇది యాక్టివ్ డిథియోల్ రూపం (క్షయకరణం చెందినది) మరియు ఆక్సీకరణం చెందిన డైసల్ఫైడ్ రూపం మధ్య చక్రంలా మారుతుంది. దాని యాక్టివ్ స్థితిలో, థియోరెడాక్సిన్ ఒక సమర్థవంతమైన క్షయకరణ కారకంగా పనిచేస్తుంది, ROSను తొలగిస్తుంది మరియు ఇతర ప్రోటీన్‌లను వాటి క్షయకరణ స్థితిలో ఉంచుతుంది.[109] ఆక్సీకరణం చెందిన తర్వాత, యాక్టివ్ థియోరెడాక్సిన్, NADPHను ఎలక్ట్రాన్ దాతగా ఉపయోగించుకుని థియోరెడాక్సిన్ రిడక్టేజ్ చర్య ద్వారా పునరుద్ధరించబడుతుంది.[110]

గ్లూటాథియోన్ వ్యవస్థలో గ్లూటాథియోన్, గ్లూటాథియోన్ రిడక్టేజ్, గ్లూటాథియోన్ పెరాక్సిడేస్‌లు, మరియు గ్లూటాథియోన్ S-ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌లు ఉంటాయి.[76] ఈ వ్యవస్థ జంతువులు, మొక్కలు మరియు సూక్ష్మజీవులలో కనిపిస్తుంది.[76][111] గ్లూటాథియోన్ పెరాక్సిడేజ్ అనేది నాలుగు సెలీనియం-కోఫాక్టర్లను కలిగి ఉన్న ఎంజైమ్, ఇది హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్ మరియు ఆర్గానిక్ హైడ్రోపెరాక్సైడ్ల విచ్ఛిన్నతను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది. జంతువులలో కనీసం నాలుగు వేర్వేరు గ్లూటాథియోన్ పెరాక్సిడేజ్ ఐసోజైమ్‌లు ఉన్నాయి.[112] గ్లూటాథియోన్ పెరాక్సిడేజ్ 1 అత్యధికంగా ఉంటుంది మరియు ఇది హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్‌ను తొలగించడంలో చాలా సమర్థవంతమైనది, అయితే గ్లూటాథియోన్ పెరాక్సిడేజ్ 4 లిపిడ్ హైడ్రోపెరాక్సైడ్‌లతో అత్యంత చురుకుగా ఉంటుంది. ఆశ్చర్యకరంగా, గ్లూటాథియోన్ పెరాక్సిడేజ్ 1 లేకపోయినా పర్వాలేదు, ఎందుకంటే ఈ ఎంజైమ్ లేని ఎలుకలు సాధారణ ఆయుష్షును కలిగి ఉంటాయి,[113] కానీ అవి ప్రేరేపిత ఆక్సీకరణ ఒత్తిడికి చాలా సున్నితంగా ఉంటాయి.[114] అదనంగా, గ్లూటాథియోన్ S-ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌లు లిపిడ్ పెరాక్సైడ్‌లతో అధిక కార్యాచరణను చూపుతాయి.[115] ఈ ఎంజైమ్‌లు కాలేయంలో ప్రత్యేకంగా అధిక స్థాయిలో ఉంటాయి మరియు విషహరణ జీవక్రియలో కూడా ఉపయోగపడతాయి.[116]

ఆరోగ్య పరిశోధన

ఆహార సంబంధిత యాంటీఆక్సిడెంట్లతో పాటు, ఈ పదాన్ని in vitro యాంటీఆక్సిడెంట్ లక్షణాలను ప్రదర్శించే వివిధ సమ్మేళనాలకు కూడా వర్తింపజేశారు, అయితే ఇవి in vivo యాంటీఆక్సిడెంట్ లక్షణాలను కలిగి ఉన్నాయనడానికి తక్కువ ఆధారాలు ఉన్నాయి.[53][117][118] యాంటీఆక్సిడెంట్లుగా విక్రయించబడే ఆహార పదార్ధాలు మానవులలో ఆరోగ్యాన్ని కాపాడతాయని లేదా వ్యాధిని నివారిస్తాయని నిరూపించబడలేదు.[53][117][118][119]

ఆహారంతో సంబంధం

ఆహార సంబంధిత యాంటీఆక్సిడెంట్ vitamins A, C,[49] మరియు E[7] అవసరమైనవి మరియు వ్యాధులను నివారించడానికి నిర్దిష్ట రోజువారీ మొత్తాలలో అవసరం.[53][120][121]

పరస్పర చర్యలు

యాంటీఆక్సిడెంట్ లక్షణాలు కలిగిన సాధారణ ఔషధాలు (మరియు సప్లిమెంట్లు) కొన్ని క్యాన్సర్ నిరోధక మందులు మరియు రేడియేషన్ థెరపీ యొక్క సామర్థ్యానికి ఆటంకం కలిగించవచ్చు.[122] యాంటీఆక్సిడెంట్ లక్షణాలు కలిగిన ఔషధాలు మరియు సప్లిమెంట్లు ఆక్సీకరణ ప్రక్రియలను నిరోధించడం ద్వారా ఫ్రీ రాడికల్స్ ఏర్పడటాన్ని అణిచివేస్తాయి. రేడియేషన్ థెరపీ ఆక్సీకరణ ఒత్తిడిని ప్రేరేపిస్తుంది, ఇది ప్రోటీన్లు, న్యూక్లియిక్ ఆమ్లాలు మరియు కణ త్వచాలను కలిగి ఉండే లిపిడ్ల వంటి క్యాన్సర్ కణాల ముఖ్యమైన భాగాలను దెబ్బతీస్తుంది.[123]

ప్రతికూల ప్రభావాలు

ఇవి కూడా చూడండి: Antioxidative stress

సాపేక్షంగా బలమైన క్షయకరణ ఆమ్లాలు ఇనుము మరియు జింక్ వంటి ఆహార ఖనిజాలతో జీర్ణశయాంతర ప్రేగులలో బంధించడం ద్వారా మరియు అవి శోషించబడకుండా నిరోధించడం ద్వారా యాంటీన్యూట్రియెంట్ ప్రభావాలను కలిగి ఉంటాయి.[124] ఉదాహరణలు ఆక్సాలిక్ యాసిడ్, టానిన్లు మరియు ఫైటిక్ యాసిడ్, ఇవి మొక్కల ఆధారిత ఆహారాలలో ఎక్కువగా ఉంటాయి.[125] అభివృద్ధి చెందుతున్న దేశాలలో మాంసం తక్కువగా తినే మరియు బీన్స్ మరియు పులియని తృణధాన్యాల రొట్టెల నుండి ఫైటిక్ యాసిడ్ అధికంగా తీసుకునే ఆహారాలలో కాల్షియం మరియు ఇనుము లోపాలు అసాధారణం కాదు. అయితే, మొలకెత్తడం, నానబెట్టడం లేదా సూక్ష్మజీవుల కిణ్వ ప్రక్రియ వంటివి శుద్ధి చేయని తృణధాన్యాలలోని ఫైటేట్ మరియు పాలిఫెనాల్ కంటెంట్‌ను తగ్గించే గృహ వ్యూహాలు. వాటి సహజ ఫైటేట్ కలిగిన తృణధాన్యాలతో పోలిస్తే, డీఫైటినైజ్డ్ తృణధాన్యాలు తిన్న పెద్దలలో Fe, Zn మరియు Ca శోషణ పెరిగినట్లు నివేదించబడింది.[126]

ఆహారాలు ఉన్న క్షయకరణ ఆమ్లం
కోకో బీన్ మరియు చాక్లెట్, పాలకూర, టర్నిప్ మరియు రుబార్బ్[127] ఆక్సాలిక్ యాసిడ్
తృణధాన్యాలు, మొక్కజొన్న, చిక్కుళ్ళు[128] ఫైటిక్ యాసిడ్
టీ, బీన్స్, క్యాబేజీ[127] టానిన్లు

కొన్ని యాంటీఆక్సిడెంట్ల అధిక మోతాదులు హానికరమైన దీర్ఘకాలిక ప్రభావాలను కలిగి ఉండవచ్చు. ఊపిరితిత్తుల క్యాన్సర్ రోగులపై చేసిన Beta-Carotene and Retinol Efficacy Trial (CARET) అధ్యయనంలో, బీటా-కెరోటిన్ మరియు విటమిన్ A కలిగిన సప్లిమెంట్లను తీసుకున్న ధూమపానం చేసేవారిలో ఊపిరితిత్తుల క్యాన్సర్ రేట్లు పెరిగినట్లు కనుగొనబడింది.[61][129][130] ఈ హానికరమైన ప్రభావాలు ధూమపానం చేయని వారిలో కూడా కనిపించవచ్చు, ఎందుకంటే సుమారు 230,000 మంది రోగుల డేటాతో కూడిన ఒక మెటా-విశ్లేషణ β-కెరోటిన్, విటమిన్ A లేదా విటమిన్ E సప్లిమెంటేషన్ పెరిగిన మరణాల రేటుతో సంబంధం కలిగి ఉందని చూపింది, కానీ విటమిన్ C నుండి ఎటువంటి ముఖ్యమైన ప్రభావాన్ని చూడలేదు.[131] అన్ని యాదృచ్ఛిక నియంత్రిత అధ్యయనాలను కలిపి పరిశీలించినప్పుడు ఎటువంటి ఆరోగ్య ప్రమాదం కనిపించలేదు, కానీ అధిక-నాణ్యత మరియు తక్కువ-పక్షపాత ప్రమాద పరీక్షలను విడిగా పరిశీలించినప్పుడు మరణాల రేటులో పెరుగుదల గుర్తించబడింది.[117] ఈ తక్కువ-పక్షపాత పరీక్షలలో ఎక్కువ భాగం వృద్ధులు, ధూమపానం చేసేవారు లేదా వ్యాధిగ్రస్తులతో వ్యవహరించినందున, ఈ ఫలితాలు సాధారణ జనాభాకు వర్తించకపోవచ్చు.[129][132] ఈ మెటా-విశ్లేషణను అదే రచయితలు తర్వాత పునరావృతం చేసి విస్తరించారు, ఇది మునుపటి ఫలితాలను ధృవీకరించింది.[117] ఈ రెండు ప్రచురణలు విటమిన్ E సప్లిమెంటేషన్ మరణాల రేటును పెంచుతుందని,[133] మరియు యాంటీఆక్సిడెంట్ సప్లిమెంట్లు కోలన్ క్యాన్సర్ ప్రమాదాన్ని పెంచుతాయని సూచించిన కొన్ని మునుపటి మెటా-విశ్లేషణలకు అనుగుణంగా ఉన్నాయి.[134] Selenium and Vitamin E Cancer Prevention Trial (SELECT అధ్యయనం)లో, విటమిన్ E – ఒంటరిగా లేదా సెలీనియంతో కలిపి – ప్రోస్టేట్ క్యాన్సర్ ప్రమాదంపై ఎటువంటి ప్రభావం చూపలేదు.[135] బీటా-కెరోటిన్ కూడా ఊపిరితిత్తుల క్యాన్సర్‌ను పెంచవచ్చు.[134][136] మొత్తంమీద, యాంటీఆక్సిడెంట్ సప్లిమెంట్లపై నిర్వహించిన పెద్ద సంఖ్యలో క్లినికల్ ట్రయల్స్ ఈ ఉత్పత్తులు ఆరోగ్యంపై ఎటువంటి ప్రభావం చూపవని, లేదా వృద్ధులు లేదా బలహీన జనాభాలో మరణాల రేటులో స్వల్ప పెరుగుదలకు కారణమవుతాయని సూచిస్తున్నాయి.[120][137][131]

వ్యాయామం మరియు కండరాల నొప్పి

2017 నాటి ఒక సమీక్ష, వ్యాయామానికి ముందు లేదా తర్వాత యాంటీఆక్సిడెంట్ డైటరీ సప్లిమెంట్లను తీసుకోవడం వల్ల ఒక వ్యక్తి వ్యాయామం చేసిన తర్వాత కండరాల నొప్పిలో గుర్తించదగ్గ తగ్గుదల వచ్చే అవకాశం లేదని చూపింది.[138]

ఆహారంలో స్థాయిలు

మరింత సమాచారం: List of antioxidants in food, Polyphenol antioxidant

యాంటీఆక్సిడెంట్ విటమిన్లు కూరగాయలు, పండ్లు, గుడ్లు, చిక్కుళ్ళు మరియు గింజలలో కనిపిస్తాయి. విటమిన్లు A, C, మరియు E దీర్ఘకాలిక నిల్వ లేదా ఎక్కువసేపు వండటం వల్ల నాశనం కావచ్చు.[139] వంట మరియు ఆహార ప్రాసెసింగ్ ప్రభావాలు సంక్లిష్టమైనవి, ఎందుకంటే ఈ ప్రక్రియలు కూరగాయలలోని కొన్ని కెరోటినాయిడ్ల వంటి యాంటీఆక్సిడెంట్ల జీవ లభ్యతను కూడా పెంచుతాయి.[140] ప్రాసెస్ చేసిన ఆహారంలో తాజా మరియు వండని ఆహారాల కంటే తక్కువ యాంటీఆక్సిడెంట్ విటమిన్లు ఉంటాయి, ఎందుకంటే తయారీ ప్రక్రియ ఆహారాన్ని వేడి మరియు ఆక్సిజన్‌కు గురి చేస్తుంది.[141]

యాంటీఆక్సిడెంట్ విటమిన్లు యాంటీఆక్సిడెంట్ విటమిన్లు అధికంగా ఉండే ఆహారాలు[7][49][61][142]
విటమిన్ C (అస్కార్బిక్ యాసిడ్) తాజా లేదా ఘనీభవించిన పండ్లు మరియు కూరగాయలు
విటమిన్ E (టోకోఫెరోల్స్, టోకోట్రినోల్స్) వృక్ష నూనెలు, గింజలు, మరియు విత్తనాలు
కెరోటినాయిడ్లు (కెరోటిన్లు ప్రోవిటమిన్ Aగా) పండ్లు, కూరగాయలు మరియు గుడ్లు

ఇతర యాంటీఆక్సిడెంట్లు ఆహారం నుండి పొందబడవు, బదులుగా శరీరంలోనే తయారవుతాయి. ఉదాహరణకు, యుబిక్వినోల్ (కోఎంజైమ్ Q) ప్రేగుల నుండి తక్కువగా శోషించబడుతుంది మరియు మెవలోనేట్ మార్గం ద్వారా తయారవుతుంది.[64] మరొక ఉదాహరణ గ్లూటాథియోన్, ఇది అమైనో ఆమ్లాల నుండి తయారవుతుంది. ప్రేగులలోని ఏదైనా గ్లూటాథియోన్ శోషించబడటానికి ముందు ఫ్రీ సిస్టీన్, గ్లైసిన్ మరియు గ్లుటామిక్ యాసిడ్గా విచ్ఛిన్నమవుతుంది కాబట్టి, పెద్ద మొత్తంలో నోటి ద్వారా తీసుకున్నా శరీరంలోని గ్లూటాథియోన్ సాంద్రతపై తక్కువ ప్రభావం ఉంటుంది.[143][144] ఎసిటైల్సిస్టీన్ వంటి సల్ఫర్ కలిగిన అమైనో ఆమ్లాలు గ్లూటాథియోన్‌ను పెంచగలిగినప్పటికీ,[145] ఆరోగ్యవంతులైన పెద్దలకు ఈ గ్లూటాథియోన్ పూర్వగాములు అధిక స్థాయిలో తీసుకోవడం ప్రయోజనకరమని ఎటువంటి ఆధారాలు లేవు.[146]

ORAC యొక్క కొలత మరియు చెల్లనితనం

ఆహారంలో పాలిఫెనాల్ మరియు కెరోటినాయిడ్ కంటెంట్‌ను కొలవడం అనేది సరళమైన ప్రక్రియ కాదు, ఎందుకంటే యాంటీఆక్సిడెంట్లు సమిష్టిగా వివిధ ROSలకు భిన్నమైన ప్రతిచర్యలను కలిగి ఉండే విభిన్న సమ్మేళనాల సమూహం. ఆహార విజ్ఞాన శాస్త్ర విశ్లేషణలలో, ఆక్సిజన్ రాడికల్ అబ్సార్బెన్స్ కెపాసిటీ (ORAC) ఒకప్పుడు మొత్తం ఆహారాలు, రసాలు మరియు ఆహార సంకలితాల యాంటీఆక్సిడెంట్ బలాన్ని అంచనా వేయడానికి పరిశ్రమ ప్రమాణంగా ఉండేది, ఇది ప్రధానంగా పాలిఫెనాల్స్ ఉనికి నుండి తీసుకోబడింది.[147][148] యునైటెడ్ స్టేట్స్ డిపార్ట్‌మెంట్ ఆఫ్ అగ్రికల్చర్ ద్వారా మునుపటి కొలతలు మరియు రేటింగ్‌లు 2012లో మానవ ఆరోగ్యానికి సంబంధం లేనివిగా ఉపసంహరించబడ్డాయి, ఎందుకంటే పాలిఫెనాల్స్ in vivo యాంటీఆక్సిడెంట్ లక్షణాలను కలిగి ఉన్నాయని శారీరక ఆధారాలు లేవు.[149] పర్యవసానంగా, కేవలం in vitro ప్రయోగాల నుండి పొందిన ORAC పద్ధతి, 2010 నాటికి మానవ ఆహారాలకు లేదా జీవశాస్త్రానికి సంబంధితమైనదిగా పరిగణించబడదు.[149]

ఆహారాలలో యాంటీఆక్సిడెంట్ కంటెంట్ యొక్క ప్రత్యామ్నాయ ఇన్ విట్రో కొలతలు – ఇవి కూడా పాలిఫెనాల్స్ ఉనికిపై ఆధారపడి ఉంటాయి – ఫోలిన్-సియోకాల్ట్యూ రియాజెంట్, మరియు ట్రోలాక్స్ ఈక్వివలెంట్ యాంటీఆక్సిడెంట్ కెపాసిటీ పరీక్షను కలిగి ఉంటాయి.[150]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ (September 2003). "Evolution of dietary antioxidants". Comparative Biochemistry and Physiology A. 136 (1) 113–26. doi:10.1016/S1095-6433(02)00368-9.
  2. ↑ (1947). "Antioxidants". Annual Review of Biochemistry. 16 177–92. doi:10.1146/annurev.bi.16.070147.001141.
  3. ↑ (1999). "Impact of Processing on Food Safety". 459 23–50. ISBN 978-0-306-46051-7. doi:10.1007/978-1-4615-4853-9_3.
  4. ↑ (1996). Three eras of vitamin C discovery. 25 1–16. ISBN 978-1-4613-7998-0. doi:10.1007/978-1-4613-0325-1_1.
  5. ↑ (1998). "Free radicals: their history and current status in aging and disease". Annals of Clinical and Laboratory Science. 28 (6) 331–46.
  6. ↑ (1922). "Sur l'autoxydation: Les antioxygènes". Comptes Rendus des Séances et Mémoires de la Société de Biologie. 86 321–322.
  7. ↑ 7.00 7.01 7.02 7.03 7.04 7.05 7.06 7.07 7.08 7.09 7.10 (2026). Vitamin E. Micronutrient Information Center, Linus Pauling Institute, Oregon State University, Corvallis.
  8. ↑ (March 2005). "The discovery of the antioxidant function of vitamin E: the contribution of Henry A. Mattill". The Journal of Nutrition. 135 (3) 363–6. doi:10.1093/jn/135.3.363.
  9. ↑ (1989). "Modified atmosphere packaging of fruits and vegetables". Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 28 (1) 1–30. doi:10.1080/10408398909527490.
  10. ↑ (December 1975). "Chilled food systems. Effects of chilled holding on quality of beef loaves". Journal of the American Dietetic Association. 67 (6) 552–7. doi:10.1016/S0002-8223(21)14836-9.
  11. ↑ (June 1995). "Phenolic antioxidants: Health Protection Branch studies on butylated hydroxyanisole". Cancer Letters. 93 (1) 49–54. doi:10.1016/0304-3835(95)03787-W.
  12. ↑ E number index. UK food guide.
  13. ↑ (February 1988). "Rancidity and its Measurement in Edible Oils and Snack Foods. A review". The Analyst. 113 (2) 213–24. doi:10.1039/an9881300213.
  14. ↑ (June 2004). "Contribution of the phenolic fraction to the antioxidant activity and oxidative stability of olive oil". Journal of Agricultural and Food Chemistry. 52 (13) 4072–9. doi:10.1021/jf049806z.
  15. ↑ 15.0 15.1 Frankel, Edwin N.. (2012-01-01). Lipid Oxidation (Second Edition). 51–66. Woodhead Publishing. ISBN 978-0-9531949-8-8.
  16. ↑ (1 January 2008). Excipients in the dossier for application for marketing authorisation of a medicinal product - Scientific guideline | European Medicines Agency (EMA). www.ema.europa.eu.
  17. ↑ Klemchuk, Peter P.. (2000). "Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry". ISBN 3-527-30673-0. doi:10.1002/14356007.a03_091.
  18. ↑ 18.0 18.1 Fuel antioxidants. Innospec Chemicals. newer version, less details
  19. ↑ Why use Antioxidants?. SpecialChem Adhesives.
  20. ↑ (2024-06-24). "Antimicrobial properties of hindered amine light stabilizers in polymer coating materials and their mechanism of action". Frontiers in Bioengineering and Biotechnology. 12. doi:10.3389/fbioe.2024.1390513.
  21. ↑ 21.0 21.1 (27 June 2017). "Polymer additives". Physical Sciences Reviews. 2 (6) 130. doi:10.1515/psr-2016-0130.
  22. ↑ (February 2021). "New Horizons for Probucol, an Old, Mysterious Drug". Journal of Atherosclerosis and Thrombosis. 28 (2) 100–102. doi:10.5551/jat.ED132.
  23. ↑ (6 October 2020). "Synthetic Phenolic Antioxidants: A Review of Environmental Occurrence, Fate, Human Exposure, and Toxicity". Environmental Science & Technology. 54 (19) 11706–11719. doi:10.1021/acs.est.0c05077.
  24. ↑ (7 November 2022). "Rubber Antioxidants and Their Transformation Products: Environmental Occurrence and Potential Impact". International Journal of Environmental Research and Public Health. 19 (21). doi:10.3390/ijerph192114595.
  25. ↑ 25.0 25.1 (February 2019). Synthetic phenolic antioxidants and their major metabolites in human fingernail. Environmental Research. 169 308–314. doi:10.1016/j.envres.2018.11.020.
  26. ↑ (September 11, 2020). Synthetic Phenolic Antioxidants: A Review of Environmental Occurrence, Fate, Human Exposure, and Toxicity. Environ. Sci. Technol.. 54 (19) 11706–11719. doi:10.1021/acs.est.0c05077.
  27. ↑ (2021-10-01). Analysis, occurrence, toxicity and environmental health risks of synthetic phenolic antioxidants: A review. Environmental Research. 201. doi:10.1016/j.envres.2021.111531.
  28. ↑ (2020-02-11). Determination of Diphenylamine Antioxidants in Wastewater/Biosolids and Sediment. Environmental Science & Technology Letters. 7 (2) 102–110. doi:10.1021/acs.estlett.9b00796.
  29. ↑ 29.0 29.1 (2021). "Autoxidation vs. Antioxidants – the fight for forever". Chemical Society Reviews. 50 (13) 7343–7358. doi:10.1039/D1CS00265A.
  30. ↑ 30.0 30.1 30.2 (1995). "Oxidative stress: the paradox of aerobic life". Biochemical Society Symposium. 61 1–31. doi:10.1042/bss0610001.
  31. ↑ 31.0 31.1 31.2 31.3 (March 1997). "Oxidative stress: oxidants and antioxidants". Experimental Physiology. 82 (2) 291–5. doi:10.1113/expphysiol.1997.sp004024.
  32. ↑ 32.0 32.1 32.2 (2004). "The Antioxidants and Pro-Antioxidants Network: an Overview". Current Pharmaceutical Design. 10 (14) 1677–94. doi:10.2174/1381612043384655.
  33. ↑ (June 2006). "Cell signaling. H2O2, a necessary evil for cell signaling". Science. 312 (5782) 1882–3. doi:10.1126/science.1130481.
  34. ↑ (2007). "Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 39 (1) 44–84. doi:10.1016/j.biocel.2006.07.001.
  35. ↑ (April 2006). "Mutagenesis and carcinogenesis caused by the oxidation of nucleic acids". Biological Chemistry. 387 (4) 373–9. doi:10.1515/BC.2006.050.
  36. ↑ (November 2004). "Role of oxygen radicals in DNA damage and cancer incidence". Molecular and Cellular Biochemistry. 266 (1–2) 37–56. doi:10.1023/B:MCBI.0000049134.69131.89.
  37. ↑ (August 1992). Protein oxidation and aging. Science. 257 (5074) 1220–4. doi:10.1126/science.1355616.
  38. ↑ (October 2000). "Mitochondria, oxygen free radicals, disease and ageing". Trends in Biochemical Sciences. 25 (10) 502–8. doi:10.1016/S0968-0004(00)01674-1.
  39. ↑ (2001). "The mitochondrial production of reactive oxygen species: mechanisms and implications in human pathology". IUBMB Life. 52 (3–5) 159–64. doi:10.1080/15216540152845957.
  40. ↑ (November 2000). "Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing". Nature. 408 (6809) 239–47. doi:10.1038/35041687.
  41. ↑ (October 2008). "The production of reactive oxygen species by complex I". Biochemical Society Transactions. 36 (Pt 5) 976–80. doi:10.1042/BST0360976.
  42. ↑ (November 2004). "Are respiratory enzymes the primary sources of intracellular hydrogen peroxide?". The Journal of Biological Chemistry. 279 (47) 48742–50. doi:10.1074/jbc.M408754200.
  43. ↑ 43.0 43.1 (2003). "Pathways of oxidative damage". Annual Review of Microbiology. 57 395–418. doi:10.1146/annurev.micro.57.030502.090938.
  44. ↑ (December 2002). "Antioxidants in photosynthesis and human nutrition". Science. 298 (5601) 2149–53. doi:10.1126/science.1078002.
  45. ↑ (January 2005). "Singlet oxygen production in photosynthesis". Journal of Experimental Botany. 56 (411) 337–46. doi:10.1093/jxb/erh237.
  46. ↑ (2008). "Iodide accumulation provides kelp with an inorganic antioxidant impacting atmospheric chemistry". Proceedings of the National Academy of Sciences. 105 (19) 6954–6958. doi:10.1073/pnas.0709959105.
  47. ↑ (July 2005). "Light and oxygenic photosynthesis: energy dissipation as a protection mechanism against photo-oxidation". EMBO Reports. 6 (7) 629–34. doi:10.1038/sj.embor.7400460.
  48. ↑ (October 2004). Water-soluble carotenoid proteins of cyanobacteria. Archives of Biochemistry and Biophysics. 430 (1) 2–9. doi:10.1016/j.abb.2004.03.018.
  49. ↑ 49.0 49.1 49.2 49.3 49.4 (2025). Vitamin C. Micronutrient Information Center, Linus Pauling Institute, Oregon State University, Corvallis, OR.
  50. ↑ (January 1997). "Role of oxidants in microbial pathophysiology". Clinical Microbiology Reviews. 10 (1) 1–18. doi:10.1128/CMR.10.1.1.
  51. ↑ (1999). "Intracellular antioxidants: from chemical to biochemical mechanisms". Food and Chemical Toxicology. 37 (9–10) 949–62. doi:10.1016/S0278-6915(99)00090-3.
  52. ↑ (July 1993). "Strategies of antioxidant defense". European Journal of Biochemistry. 215 (2) 213–9. doi:10.1111/j.1432-1033.1993.tb18025.x.
  53. ↑ 53.0 53.1 53.2 53.3 (July 2023). Antioxidant Supplements: What You Need To Know. National Center for Complementary and Integrative Health, US National Institutes of Health.
  54. ↑ (June 1995). "Interrelation of vitamin C, infection, haemostatic factors, and cardiovascular disease". BMJ. 310 (6994) 1559–63. doi:10.1136/bmj.310.6994.1559.
  55. ↑ 55.0 55.1 55.2 55.3 (April 2001). "Evaluation of total reactive antioxidant potential (TRAP) of tissue homogenates and their cytosols". Archives of Biochemistry and Biophysics. 388 (2) 261–6. doi:10.1006/abbi.2001.2292.
  56. ↑ (November 1999). "Serum glutathione in adolescent males predicts parental coronary heart disease". Circulation. 100 (22) 2244–7. doi:10.1161/01.CIR.100.22.2244.
  57. ↑ (November 1992). "HPLC-methods for determination of lipoic acid and its reduced form in human plasma". International Journal of Clinical Pharmacology, Therapy, and Toxicology. 30 (11) 511–2.
  58. ↑ (May 1998). "Assay of protein-bound lipoic acid in tissues by a new enzymatic method". Analytical Biochemistry. 258 (2) 299–304. doi:10.1006/abio.1998.2615.
  59. ↑ 59.0 59.1 (2005). "Uric acid and oxidative stress". Current Pharmaceutical Design. 11 (32) 4145–51. doi:10.2174/138161205774913255.
  60. ↑ (July 2002). "Individual carotenoid concentrations in adipose tissue and plasma as biomarkers of dietary intake". The American Journal of Clinical Nutrition. 76 (1) 172–9. doi:10.1093/ajcn/76.1.172.
  61. ↑ 61.0 61.1 61.2 (2026). Vitamin A. Micronutrient Information Center, Linus Pauling Institute, Oregon State University.
  62. ↑ (April 1992). "cis-trans isomers of lycopene and beta-carotene in human serum and tissues". Archives of Biochemistry and Biophysics. 294 (1) 173–7. doi:10.1016/0003-9861(92)90153-N.
  63. ↑ (2003). "Serum coenzyme Q10 concentrations in healthy men supplemented with 30 mg or 100 mg coenzyme Q10 for two months in a randomised controlled study". BioFactors. 18 (1–4) 185–93. doi:10.1002/biof.5520180221.
  64. ↑ 64.0 64.1 (January 2004). "Metabolism and function of coenzyme Q". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1660 (1–2) 171–99. doi:10.1016/j.bbamem.2003.11.012.
  65. ↑ (June 1993). "Towards the physiological function of uric acid". Free Radical Biology & Medicine. 14 (6) 615–31. doi:10.1016/0891-5849(93)90143-I.
  66. ↑ 66.0 66.1 (June 2008). "Uric acid: the oxidant-antioxidant paradox". Nucleosides, Nucleotides & Nucleic Acids. 27 (6) 608–19. doi:10.1080/15257770802138558.
  67. ↑ (September 2005). "Roles of organic anion transporters (OATs) and a urate transporter (URAT1) in the pathophysiology of human disease". Clinical and Experimental Nephrology. 9 (3) 195–205. doi:10.1007/s10157-005-0368-5.
  68. ↑ (September 2007). Gout: an update. American Family Physician. 76 (6) 801–8.
  69. ↑ (March 1987). "Asymptomatic hyperuricemia. Risks and consequences in the Normative Aging Study". The American Journal of Medicine. 82 (3) 421–6. doi:10.1016/0002-9343(87)90441-4.
  70. ↑ (May 2007). "Endogenous urate production augments plasma antioxidant capacity in healthy lowland subjects exposed to high altitude". Chest. 131 (5) 1473–8. doi:10.1378/chest.06-2235.
  71. ↑ (December 2007). "Effect of short-term ketogenic diet on redox status of human blood". Rejuvenation Research. 10 (4) 435–40. doi:10.1089/rej.2007.0540.
  72. ↑ (February 2003). Vitamin C as an antioxidant: evaluation of its role in disease prevention. Journal of the American College of Nutrition. 22 (1) 18–35. doi:10.1080/07315724.2003.10719272.
  73. ↑ (May 2002). "Regulation and function of ascorbate peroxidase isoenzymes". Journal of Experimental Botany. 53 (372) 1305–19. doi:10.1093/jexbot/53.372.1305.
  74. ↑ (2000). "Ascorbic acid in plants: biosynthesis and function". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 35 (4) 291–314. doi:10.1080/10409230008984166.
  75. ↑ (April 1994). Glutathione-ascorbic acid antioxidant system in animals. The Journal of Biological Chemistry. 269 (13) 9397–400. doi:10.1016/S0021-9258(17)36891-6.
  76. ↑ 76.0 76.1 76.2 (1983). "Glutathione". Annual Review of Biochemistry. 52 711–60. doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.003431.
  77. ↑ (April 2010). "Biosynthesis and functions of bacillithiol, a major low-molecular-weight thiol in Bacilli". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 107 (14) 6482–6. doi:10.1073/pnas.1000928107.
  78. ↑ (September 2009). "Bacillithiol is an antioxidant thiol produced in Bacilli". Nature Chemical Biology. 5 (9) 625–627. doi:10.1038/nchembio.189.
  79. ↑ (2001). "Novel thiols of prokaryotes". Annual Review of Microbiology. 55 333–56. doi:10.1146/annurev.micro.55.1.333.
  80. ↑ (1992). "Metabolism and functions of trypanothione in the Kinetoplastida". Annual Review of Microbiology. 46 695–729. doi:10.1146/annurev.mi.46.100192.003403.
  81. ↑ (January 2023). "Hydropersulfides inhibit lipid peroxidation and ferroptosis by scavenging radicals". Nature Chemical Biology. 19 (1) 28–37. doi:10.1038/s41589-022-01145-w.
  82. ↑ (2022-08-31). Hydropersulfides Inhibit Lipid Peroxidation and Protect Cells from Ferroptosis. Journal of the American Chemical Society. 144 (34) 15825–15837. doi:10.1021/jacs.2c06804.
  83. ↑ (March 2001). "Vitamin E: action, metabolism and perspectives". Journal of Physiology and Biochemistry. 57 (2) 43–56. doi:10.1007/BF03179812.
  84. ↑ (March 2006). "Tocotrienols: Vitamin E beyond tocopherols". Life Sciences. 78 (18) 2088–98. doi:10.1016/j.lfs.2005.12.001.
  85. ↑ 85.0 85.1 (October 1998). "The nature of antioxidant defense mechanisms: a lesson from transgenic studies". Environmental Health Perspectives. 106 (Suppl 5) 1219–28. doi:10.2307/3433989.
  86. ↑ (August 2002). "Superoxide dismutase multigene family: a comparison of the CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), and EC-SOD (SOD3) gene structures, evolution, and expression". Free Radical Biology & Medicine. 33 (3) 337–49. doi:10.1016/S0891-5849(02)00905-X.
  87. ↑ 87.0 87.1 (1987). "Aspects of the structure, function, and applications of superoxide dismutase". CRC Critical Reviews in Biochemistry. 22 (2) 111–80. doi:10.3109/10409238709083738.
  88. ↑ (2005). "Superoxide dismutases and their impact upon human health". Molecular Aspects of Medicine. 26 (4–5) 340–52. doi:10.1016/j.mam.2005.07.006.
  89. ↑ (December 2005). "Extracellular superoxide dismutase". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 37 (12) 2466–71. doi:10.1016/j.biocel.2005.06.012.
  90. ↑ (February 1998). "A novel neurological phenotype in mice lacking mitochondrial manganese superoxide dismutase". Nature Genetics. 18 (2) 159–63. doi:10.1038/ng0298-159.
  91. ↑ (May 1996). "Motor neurons in Cu/Zn superoxide dismutase-deficient mice develop normally but exhibit enhanced cell death after axonal injury". Nature Genetics. 13 (1) 43–7. doi:10.1038/ng0596-43.
  92. ↑ (1997). The regulation and function of tobacco superoxide dismutases. Free Radical Biology & Medicine. 23 (3) 515–20. doi:10.1016/S0891-5849(97)00112-3.
  93. ↑ (January 2004). Diversity of structures and properties among catalases. Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2) 192–208. doi:10.1007/s00018-003-3206-5.
  94. ↑ (1999). "Understanding the structure and function of catalases: clues from molecular evolution and in vitro mutagenesis". Progress in Biophysics and Molecular Biology. 72 (1) 19–66. doi:10.1016/S0079-6107(98)00058-3.
  95. ↑ (November 1992). "Metabolism of oxygen radicals in peroxisomes and cellular implications". Free Radical Biology & Medicine. 13 (5) 557–80. doi:10.1016/0891-5849(92)90150-F.
  96. ↑ (July 2002). "Mechanisms of compound I formation in heme peroxidases". Journal of Inorganic Biochemistry. 91 (1) 27–34. doi:10.1016/S0162-0134(02)00390-2.
  97. ↑ (December 1997). "Direct evidence for catalase as the predominant H2O2 -removing enzyme in human erythrocytes". Blood. 90 (12) 4973–8. doi:10.1182/blood.V90.12.4973.
  98. ↑ (February 1991). "Acatalasemia". Human Genetics. 86 (4) 331–40. doi:10.1007/BF00201829.
  99. ↑ (2005). "Analysis of the link between enzymatic activity and oligomeric state in AhpC, a bacterial peroxiredoxin". Biochemistry. 44 (31) 10583–92. doi:10.1021/bi050448i. PDB 1YEX
  100. ↑ (June 2005). "Peroxiredoxins: a historical overview and speculative preview of novel mechanisms and emerging concepts in cell signaling". Free Radical Biology & Medicine. 38 (12) 1543–52. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2005.02.026.
  101. ↑ (January 2003). "Structure, mechanism and regulation of peroxiredoxins". Trends in Biochemical Sciences. 28 (1) 32–40. doi:10.1016/S0968-0004(02)00003-8.
  102. ↑ (November 1999). "Protein-sulfenic acids: diverse roles for an unlikely player in enzyme catalysis and redox regulation". Biochemistry. 38 (47) 15407–16. doi:10.1021/bi992025k.
  103. ↑ (2007). Peroxiredoxin Systems. 44 115–41. ISBN 978-1-4020-6050-2. doi:10.1007/978-1-4020-6051-9_6.
  104. ↑ (July 2003). Essential role for the peroxiredoxin Prdx1 in erythrocyte antioxidant defence and tumour suppression. Nature. 424 (6948) 561–5. doi:10.1038/nature01819.
  105. ↑ (June 2003). Peroxiredoxin II is essential for sustaining life span of erythrocytes in mice. Blood. 101 (12) 5033–8. doi:10.1182/blood-2002-08-2548.
  106. ↑ (2006). "The function of peroxiredoxins in plant organelle redox metabolism". Journal of Experimental Botany. 57 (8) 1697–709. doi:10.1093/jxb/erj160.
  107. ↑ (December 2001). "Reactive oxygen species, antioxidants, and the mammalian thioredoxin system". Free Radical Biology & Medicine. 31 (11) 1287–312. doi:10.1016/S0891-5849(01)00724-9.
  108. ↑ (July 2006). "Plant thioredoxins are key actors in the oxidative stress response". Trends in Plant Science. 11 (7) 329–34. doi:10.1016/j.tplants.2006.05.005.
  109. ↑ (October 2000). "Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase". European Journal of Biochemistry. 267 (20) 6102–9. doi:10.1046/j.1432-1327.2000.01701.x.
  110. ↑ (February 2000). "Thioredoxin reductase". The Biochemical Journal. 346 (1) 1–8. doi:10.1042/0264-6021:3460001.
  111. ↑ (May 1996). "Manipulation of glutathione metabolism in transgenic plants". Biochemical Society Transactions. 24 (2) 465–9. doi:10.1042/bst0240465.
  112. ↑ (November 1999). "Tissue-specific functions of individual glutathione peroxidases". Free Radical Biology & Medicine. 27 (9–10) 951–65. doi:10.1016/S0891-5849(99)00173-2.
  113. ↑ (June 1997). "Mice deficient in cellular glutathione peroxidase develop normally and show no increased sensitivity to hyperoxia". The Journal of Biological Chemistry. 272 (26) 16644–51. doi:10.1074/jbc.272.26.16644.
  114. ↑ (August 1998). "Mice with a homozygous null mutation for the most abundant glutathione peroxidase, Gpx1, show increased susceptibility to the oxidative stress-inducing agents paraquat and hydrogen peroxide". The Journal of Biological Chemistry. 273 (35) 22528–36. doi:10.1074/jbc.273.35.22528.
  115. ↑ (April 2004). "Antioxidant role of glutathione S-transferases: protection against oxidant toxicity and regulation of stress-mediated apoptosis". Antioxidants & Redox Signaling. 6 (2) 289–300. doi:10.1089/152308604322899350.
  116. ↑ (2005). "Glutathione transferases". Annual Review of Pharmacology and Toxicology. 45 51–88. doi:10.1146/annurev.pharmtox.45.120403.095857.
  117. ↑ 117.0 117.1 117.2 117.3 (14 March 2012). "Antioxidant supplements for prevention of mortality in healthy participants and patients with various diseases". The Cochrane Database of Systematic Reviews. 2012 (3). doi:10.1002/14651858.CD007176.pub2.
  118. ↑ 118.0 118.1 (June 2022). "Vitamin and Mineral Supplements for the Primary Prevention of Cardiovascular Disease and Cancer: Updated Evidence Report and Systematic Review for the US Preventive Services Task Force". JAMA. 327 (23) 2334–2347. doi:10.1001/jama.2021.15650.
  119. ↑ (January 2013). "Efficacy of vitamin and antioxidant supplements in prevention of cardiovascular disease: systematic review and meta-analysis of randomised controlled trials". BMJ. 346 (jan18 1) f10. doi:10.1136/bmj.f10.
  120. ↑ 120.0 120.1 (May 2004). "A review of the epidemiological evidence for the 'antioxidant hypothesis'". Public Health Nutrition. 7 (3) 407–22. doi:10.1079/PHN2003543.
  121. ↑ Food, Nutrition, Physical Activity, and the Prevention of Cancer: a Global Perspective ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ. World Cancer Research Fund (2007). 978-0-9722522-2-5.
  122. ↑ (September 2014). "Potential interactions of prescription and over-the-counter medications having antioxidant capabilities with radiation and chemotherapy". International Journal of Cancer. 137 (11) 2525–33. doi:10.1002/ijc.29208.
  123. ↑ (June 30, 2021). "Targeting oxidative stress in disease: promise and limitations of antioxidant therapy". Nature Reviews Drug Discovery. 20 (9) 689–709. doi:10.1038/s41573-021-00233-1.
  124. ↑ (September 2003). "Influence of vegetable protein sources on trace element and mineral bioavailability". The Journal of Nutrition. 133 (9) 2973S–7S. doi:10.1093/jn/133.9.2973S.
  125. ↑ (September 2003). "Bioavailability of iron, zinc, and other trace minerals from vegetarian diets". The American Journal of Clinical Nutrition. 78 (3 Suppl) 633S–639S. doi:10.1093/ajcn/78.3.633S.
  126. ↑ (May 2006). "Improving the bioavailability of nutrients in plant foods at the household level". The Proceedings of the Nutrition Society. 65 (2) 160–8. doi:10.1079/PNS2006489.
  127. ↑ 127.0 127.1 (June 1995). "Effect of blanching on the content of antinutritional factors in selected vegetables". Plant Foods for Human Nutrition. 47 (4) 361–7. doi:10.1007/BF01088275.
  128. ↑ (December 2002). "Bioavailability of minerals in legumes". The British Journal of Nutrition. 88 (Suppl 3) S281–5. doi:10.1079/BJN/2002718.
  129. ↑ 129.0 129.1 (2026). Carotenoids. Micronutrient Information Center, Linus Pauling Institute, Oregon State University.
  130. ↑ (November 1996). Risk factors for lung cancer and for intervention effects in CARET, the Beta-Carotene and Retinol Efficacy Trial. Journal of the National Cancer Institute. 88 (21) 1550–9. doi:10.1093/jnci/88.21.1550.
  131. ↑ 131.0 131.1 (February 2007). "Mortality in randomized trials of antioxidant supplements for primary and secondary prevention: systematic review and meta-analysis". JAMA. 297 (8) 842–57. doi:10.1001/jama.297.8.842.
  132. ↑ Study Citing Antioxidant Vitamin Risks Based On Flawed Methodology, Experts Argue News release from Oregon State University published on ScienceDaily. Retrieved 19 April 2007
  133. ↑ (January 2005). "Meta-analysis: high-dosage vitamin E supplementation may increase all-cause mortality". Annals of Internal Medicine. 142 (1) 37–46. doi:10.7326/0003-4819-142-1-200501040-00110.
  134. ↑ 134.0 134.1 (July 2006). "Meta-analysis: antioxidant supplements for primary and secondary prevention of colorectal adenoma". Alimentary Pharmacology & Therapeutics. 24 (2) 281–91. doi:10.1111/j.1365-2036.2006.02970.x.
  135. ↑ (January 2009). "Effect of selenium and vitamin E on risk of prostate cancer and other cancers: the Selenium and Vitamin E Cancer Prevention Trial (SELECT)". JAMA. 301 (1) 39–51. doi:10.1001/jama.2008.864.
  136. ↑ (March 2020). "Drugs for preventing lung cancer in healthy people". The Cochrane Database of Systematic Reviews. 2020 (3). doi:10.1002/14651858.CD002141.pub3.
  137. ↑ (February 2006). "The key role of micronutrients". Clinical Nutrition. 25 (1) 1–13. doi:10.1016/j.clnu.2005.11.006.
  138. ↑ (2017-12-14). "Antioxidants for preventing and reducing muscle soreness after exercise". The Cochrane Database of Systematic Reviews. 2017 (12). doi:10.1002/14651858.CD009789.pub2.
  139. ↑ (2003). "Food carotenoids: analysis, composition and alterations during storage and processing of foods". Forum of Nutrition. 56 35–7.
  140. ↑ (September 2009). Carotenoids: actual knowledge on food sources, intakes, stability and bioavailability and their protective role in humans. Molecular Nutrition & Food Research. 53 (Suppl 2) S194–218. doi:10.1002/mnfr.200800053.
  141. ↑ (February 2002). "Nutritional losses and gains during processing: future problems and issues". The Proceedings of the Nutrition Society. 61 (1) 145–8. doi:10.1079/PNS2001142.
  142. ↑ (6 February 2017). Antioxidants and Cancer Prevention: Fact Sheet. National Cancer Institute.
  143. ↑ (1992). "The systemic availability of oral glutathione". European Journal of Clinical Pharmacology. 43 (6) 667–9. doi:10.1007/BF02284971.
  144. ↑ (1994). "Dietary glutathione intake in humans and the relationship between intake and plasma total glutathione level". Nutrition and Cancer. 21 (1) 33–46. doi:10.1080/01635589409514302.
  145. ↑ (December 2008). "N-acetylcysteine for antioxidant therapy: pharmacology and clinical utility". Expert Opinion on Biological Therapy. 8 (12) 1955–62. doi:10.1517/14728220802517901.
  146. ↑ (June 2006). "Adequate range for sulfur-containing amino acids and biomarkers for their excess: lessons from enteral and parenteral nutrition". The Journal of Nutrition. 136 (6 Suppl) 1694S–1700S. doi:10.1093/jn/136.6.1694S.
  147. ↑ (March 1993). Oxygen-radical absorbance capacity assay for antioxidants. Free Radical Biology & Medicine. 14 (3) 303–11. doi:10.1016/0891-5849(93)90027-R.
  148. ↑ (October 2001). "Development and validation of an improved oxygen radical absorbance capacity assay using fluorescein as the fluorescent probe". Journal of Agricultural and Food Chemistry. 49 (10) 4619–26. doi:10.1021/jf010586o.
  149. ↑ 149.0 149.1 (16 May 2012). Withdrawn: Oxygen Radical Absorbance Capacity (ORAC) of Selected Foods, Release 2 (2010). United States Department of Agriculture, Agricultural Research Service.
  150. ↑ (May 2005). Standardized methods for the determination of antioxidant capacity and phenolics in foods and dietary supplements. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 53 (10) 4290–302. doi:10.1021/jf0502698.

మరింత పఠనం

  • (2015). "Free Radicals in Biology and Medicine". Oxford University Press. ISBN 978-0-19-856869-8.
  • (2003). "Oxygen: The Molecule That Made the World". Oxford University Press. ISBN 978-0-19-860783-0.
  • (2001). "Antioxidants in Food: Practical Applications". CRC Press. ISBN 978-0-8493-1222-9.

బాహ్య లింకులు

  • Antioxidants

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Antioxidant” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Antioxidant ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=యాంటీఆక్సిడెంట్&oldid=3956"