హీమోప్రోటీన్

From LTRC
హీమోప్రోటీన్‌లో భాగంగా ఉండే హీమ్ ప్రోస్తెటిక్ సమూహానికి ఆక్సిజన్ బంధనం.

ఒక హీమోప్రోటీన్ (లేదా హీమ్‌ప్రోటీన్; దీనిని హీమోప్రోటీన్ లేదా హీమ్‌ప్రోటీన్ అని కూడా అంటారు), లేదా హీమ్ ప్రోటీన్ అనేది హీమ్ ప్రోస్తెటిక్ సమూహంను కలిగి ఉన్న ఒక ప్రోటీన్.[1] ఇవి మెటల్లోప్రోటీన్ల యొక్క చాలా పెద్ద తరగతికి చెందినవి. హీమ్ సమూహం కార్యాచరణను కల్పిస్తుంది, ఇందులో ఆక్సిజన్ రవాణా, ఆక్సిజన్ తగ్గింపు, ఎలక్ట్రాన్ బదిలీ మరియు ఇతర ప్రక్రియలు ఉండవచ్చు. హీమ్ ప్రోటీన్‌కు బంధించబడి ఉంటుంది, ఇది సహసంయోజక లేదా అ-సహసంయోజక లేదా రెండింటి ద్వారా ఉండవచ్చు.[2]

హీమ్ అనేది పోర్ఫిరిన్ యొక్క సంయుగ్మ క్షారం మధ్యలో బంధించబడిన ఇనుము కాటయాన్, అలాగే ఇనుము యొక్క "అక్షీయ స్థానాలకు" (axial sites) జోడించబడిన ఇతర లిగాండ్లను కలిగి ఉంటుంది. పోర్ఫిరిన్ రింగ్ అనేది ఒక సమతల డయా అయానిక్, టెట్రాడెంటేట్ లిగాండ్. ఇనుము సాధారణంగా Fe2+ లేదా Fe3+ రూపంలో ఉంటుంది. అక్షీయ స్థానాల్లో ఒకటి లేదా రెండు లిగాండ్లు జోడించబడతాయి. పోర్ఫిరిన్ రింగ్ ఇనుముకు బంధించే నాలుగు నైట్రోజన్ పరమాణువులను కలిగి ఉంటుంది, ఇది ప్రోటీన్ యొక్క హిస్టిడిన్ మరియు డైవాలెంట్ పరమాణువుతో బంధం కోసం ఇనుము యొక్క ఇతర రెండు సమన్వయ స్థానాలను అందుబాటులో ఉంచుతుంది.[2]

హీమోప్రోటీన్లు బహుశా హీమ్ యొక్క ప్రోటోపోర్ఫిరిన్ IX రింగ్‌లో ఉన్న ఇనుము పరమాణువును ప్రోటీన్లలో చేర్చడానికి పరిణామం చెందాయి. ఇది డైవాలెంట్ ఇనుమును బంధించగల అణువులకు హీమోప్రోటీన్‌లను ప్రతిస్పందించేలా చేస్తుంది కాబట్టి, ఇది కీలకమైన శారీరక విధులను నిర్వహిస్తుంది, అందుకే ఈ వ్యూహం పరిణామం అంతటా కొనసాగింది. సీరం ఐరన్ పూల్ ఇనుమును కరిగే రూపంలో ఉంచుతుంది, ఇది కణాలకు మరింత అందుబాటులో ఉండేలా చేస్తుంది.[3] ఆక్సిజన్ (O2), నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ (NO), కార్బన్ మోనాక్సైడ్ (CO) మరియు హైడ్రోజన్ సల్ఫైడ్ (H2S) హీమ్ ప్రోటీన్లలోని ఇనుము పరమాణువుకు బంధించబడతాయి. ప్రోస్తెటిక్ హీమ్ సమూహాలకు బంధించబడిన తర్వాత, ఈ అణువులు ఆ హీమోప్రోటీన్‌ల పనితీరును మార్చగలవు, తద్వారా సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్ జరుగుతుంది. అందువల్ల, జీవ వ్యవస్థలలో (కణాలలో) ఉత్పత్తి అయినప్పుడు, ఈ వాయు అణువులను గ్యాసోట్రాన్స్‌మిటర్లు అని పిలుస్తారు.

హీమ్ బి కోఫాక్టర్ యొక్క Fe-ప్రోటోపోర్ఫిరిన్ IX సబ్‌యూనిట్ యొక్క నమూనా.

వాటి విభిన్న జీవక్రియ విధులు మరియు విస్తృతమైన లభ్యత కారణంగా, హీమోప్రోటీన్లు అత్యంత అధ్యయనం చేయబడిన జీవఅణువులలో ఒకటి.[4] హీమ్ ప్రోటీన్ నిర్మాణం మరియు పనితీరుపై డేటా ప్రోటీన్ డేటా బ్యాంక్కు ద్వితీయ డేటాబేస్ అయిన ది హీమ్ ప్రోటీన్ డేటాబేస్ (HPD)లో సేకరించబడింది.[5]

పాత్రలు

హీమోప్రోటీన్లు ఆక్సిజన్ రవాణాతో సహా విభిన్న జీవక్రియ విధులను కలిగి ఉంటాయి, ఇది హీమోగ్లోబిన్, హీమోసైనిన్,[6] మయోగ్లోబిన్, న్యూరోగ్లోబిన్, సైటోగ్లోబిన్ మరియు లెగ్హీమోగ్లోబిన్ వంటి హీమోప్రోటీన్ల ద్వారా పూర్తవుతుంది.[7]

కొన్ని హీమోప్రోటీన్లు—సైటోక్రోమ్ P450లు, సైటోక్రోమ్ సి ఆక్సిడేస్, లిగ్నినేస్లు, కాటలేస్ మరియు పెరాక్సిడేస్లు—ఎంజైమ్‌లు. అవి తరచుగా ఆక్సీకరణ లేదా హైడ్రాక్సిలేషన్ కోసం O2ని ఉత్తేజపరుస్తాయి.

హీమోప్రోటీన్లు ఎలక్ట్రాన్ రవాణా గొలుసులో భాగంగా ఉండటం ద్వారా ఎలక్ట్రాన్ బదిలీని కూడా ప్రారంభిస్తాయి. సైటోక్రోమ్ ఎ, సైటోక్రోమ్ బి, మరియు సైటోక్రోమ్ సి అటువంటి ఎలక్ట్రాన్ బదిలీ విధులను కలిగి ఉంటాయి. సైటోక్రోమ్ ఎ మరియు సైటోక్రోమ్ ఎ3 ఒకే ప్రోటీన్‌ను కలిగి ఉంటాయని మరియు దీనికి సైటోక్రోమ్ aa3 అని పేరు పెట్టారని ఇప్పుడు తెలిసింది.[8] జ్ఞానేంద్రియ వ్యవస్థ కూడా కొన్ని హీమోప్రోటీన్‌లపై ఆధారపడి ఉంటుంది, ఇందులో ఆక్సిజన్ సెన్సార్ అయిన FixL, కార్బన్ మోనాక్సైడ్ సెన్సార్ అయిన CooA, మరియు సాల్యుబుల్ గ్వానైలైల్ సైక్లేస్ ఉన్నాయి.

హీమోగ్లోబిన్ మరియు మయోగ్లోబిన్

హీమోగ్లోబిన్ మరియు మయోగ్లోబిన్ అనేవి క్షీరదాలలో మరియు కొన్ని చేపలలో ఆక్సిజన్‌ను రవాణా చేసే మరియు నిల్వ చేసే హీమోప్రోటీన్లకు ఉదాహరణలు.[9] హీమోగ్లోబిన్ అనేది ఎర్ర రక్త కణాలలో ఉండే ఒక క్వాటర్నరీ ప్రోటీన్, అయితే మయోగ్లోబిన్ అనేది క్షీరదాల కండర కణాలలో కనిపించే ఒక టెర్షియరీ ప్రోటీన్. అవి స్థానం మరియు పరిమాణంలో భిన్నంగా ఉండవచ్చు, కానీ వాటి పనితీరు సమానంగా ఉంటుంది. హీమోప్రోటీన్లు కావడంతో, రెండింటిలోనూ హీమ్ ప్రోస్తెటిక్ సమూహం ఉంటుంది.

మయోగ్లోబిన్ యొక్క His-F8, దీనిని ప్రాక్సిమల్ హిస్టిడిన్ అని కూడా పిలుస్తారు, ఇది ఇనుము యొక్క 5వ సమన్వయ స్థానానికి సహసంయోజక బంధంతో బంధించబడి ఉంటుంది. ఆక్సిజన్ డిస్టల్ Hisతో హైడ్రోజన్ బంధం ద్వారా సంకర్షణ చెందుతుంది, సహసంయోజక బంధం ద్వారా కాదు. ఇది ఇనుము యొక్క 6వ సమన్వయ స్థానానికి బంధించబడుతుంది, మయోగ్లోబిన్ యొక్క His-E7 ఇప్పుడు ఇనుముకు సహసంయోజక బంధంతో ఉన్న ఆక్సిజన్‌కు బంధించబడుతుంది. హీమోగ్లోబిన్‌కు కూడా ఇదే వర్తిస్తుంది; అయితే, నాలుగు సబ్‌యూనిట్లు కలిగిన ప్రోటీన్ కావడంతో, హీమోగ్లోబిన్ మొత్తం నాలుగు హీమ్ యూనిట్లను కలిగి ఉంటుంది, ఇది మొత్తం నాలుగు ఆక్సిజన్ అణువులను ప్రోటీన్‌కు బంధించడానికి అనుమతిస్తుంది.

మయోగ్లోబిన్ మరియు హీమోగ్లోబిన్ అనేవి గ్లోబ్యులర్ ప్రోటీన్లు, ఇవి ప్రోస్తెటిక్ సమూహాన్ని ఉపయోగించి ఆక్సిజన్‌ను బంధించడానికి మరియు అందించడానికి ఉపయోగపడతాయి. ఈ గ్లోబిన్లు వెన్నెముక గల జీవుల మరియు కొన్ని వెన్నెముక లేని జీవుల జీవ ద్రవాలలో తీసుకువెళ్లగల పరమాణు ఆక్సిజన్ సాంద్రతను గణనీయంగా మెరుగుపరుస్తాయి.

లిగాండ్ బంధనం మరియు అలోస్టెరిక్ నియంత్రణలో తేడాలు ఉంటాయి.

మయోగ్లోబిన్

మయోగ్లోబిన్ వెన్నెముక గల జీవుల కండర కణాలలో కనిపిస్తుంది మరియు ఇది నీటిలో కరిగే గ్లోబ్యులర్ ప్రోటీన్.[10] కండర కణాలు, పనిలో ఉన్నప్పుడు, వాటి శక్తి అవసరాల కారణంగా శ్వాసక్రియ కోసం త్వరగా పెద్ద మొత్తంలో ఆక్సిజన్ అవసరమవుతాయి. అందువల్ల, కండర కణాలు ఆక్సిజన్ వ్యాప్తిని వేగవంతం చేయడానికి మయోగ్లోబిన్‌ను ఉపయోగిస్తాయి మరియు తీవ్రమైన శ్వాసక్రియ సమయాల్లో స్థానికీకరించిన ఆక్సిజన్ నిల్వలుగా పనిచేస్తాయి. మయోగ్లోబిన్ అవసరమైన మొత్తంలో ఆక్సిజన్‌ను నిల్వ చేస్తుంది మరియు దానిని కండర కణ మైటోకాండ్రియాకు అందుబాటులో ఉంచుతుంది.

హీమోగ్లోబిన్

వెన్నెముక గల జీవులలో, హీమోగ్లోబిన్ ఎర్ర రక్త కణాల సైటోసోల్లో కనిపిస్తుంది. హీమోగ్లోబిన్‌ను కొన్నిసార్లు ఆక్సిజన్ రవాణా ప్రోటీన్ అని పిలుస్తారు, ఇది స్థిరంగా ఉండే మయోగ్లోబిన్‌తో పోల్చడానికి ఇలా అంటారు.

వెన్నెముక గల జీవులలో, ఆక్సిజన్ ఊపిరితిత్తుల కణజాలాల ద్వారా శరీరంలోకి తీసుకోబడుతుంది మరియు రక్తప్రవాహంలోని ఎర్ర రక్త కణాలకు పంపబడుతుంది, అక్కడ అది ఏరోబిక్ మెటబాలిక్ మార్గాలలో ఉపయోగించబడుతుంది.[10] ఆక్సిజన్ అప్పుడు శరీరంలోని అన్ని కణజాలాలకు పంపిణీ చేయబడుతుంది మరియు ఎర్ర రక్త కణాల నుండి శ్వాసక్రియ కణాలకు పంపబడుతుంది. అప్పుడు హీమోగ్లోబిన్ ఊపిరితిత్తులకు తిరిగి రావడానికి కార్బన్ డయాక్సైడ్‌ను తీసుకుంటుంది. తద్వారా, హీమోగ్లోబిన్ తగిన కణజాలాల వద్ద ఆక్సిజన్ మరియు కార్బన్ డయాక్సైడ్ రెండింటినీ బంధిస్తుంది మరియు విడుదల చేస్తుంది, ఇది సెల్యులార్ మెటబాలిజం కోసం అవసరమైన ఆక్సిజన్‌ను అందించడానికి మరియు ఫలితంగా వచ్చే వ్యర్థ పదార్థం, CO2ని తొలగించడానికి ఉపయోగపడుతుంది.

న్యూరోగ్లోబిన్

న్యూరాన్లలో కనిపించే, న్యూరోగ్లోబిన్ న్యూరాన్ కణాల మనుగడను ప్రోత్సహించడానికి నైట్రిక్ ఆక్సైడ్‌ను నడపడానికి బాధ్యత వహిస్తుంది.[11] న్యూరోగ్లోబిన్ న్యూరాన్లకు ఆక్సిజన్ సరఫరాను పెంచుతుందని, ATP ఉత్పత్తిని కొనసాగిస్తుందని నమ్ముతారు, కానీ అవి నిల్వ ప్రోటీన్లుగా కూడా పనిచేస్తాయి.[12]

పెరాక్సిడేస్ మరియు కాటలేస్

గ్లూటాతియోన్ పెరాక్సిడేస్ మినహా దాదాపు అన్ని మానవ పెరాక్సిడేస్లు హీమోప్రోటీన్లు. అవి హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్‌ను సబ్‌స్ట్రేట్‌గా ఉపయోగిస్తాయి. మెటల్లోఎంజైమ్‌లు పెరాక్సైడ్‌ను ఆక్సిడెంట్‌గా ఉపయోగించి ప్రతిచర్యలను ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి.[13] కాటలేస్లు హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్‌ను నీరు మరియు ఆక్సిజన్‌గా మార్చే ఉత్ప్రేరకానికి బాధ్యత వహించే హీమోప్రోటీన్లు.[14] అవి 4 సబ్‌యూనిట్లతో తయారవుతాయి, ప్రతి సబ్‌యూనిట్ Fe3+ హీమ్ సమూహాన్ని కలిగి ఉంటుంది. అవి సగటున ~240,000 g/mol పరమాణు భారాన్ని కలిగి ఉంటాయి.

సహజ రోగనిరోధక వ్యవస్థలో పాల్గొనే హేలోపెరాక్సిడేస్లు కూడా హీమ్ ప్రోస్తెటిక్ సమూహాన్ని కలిగి ఉంటాయి.

ఎలక్ట్రాన్ రవాణా గొలుసు మరియు ఇతర రెడాక్స్ ఉత్ప్రేరకాలు

సైటోక్రోమ్‌లు, సైటోక్రోమ్ సి ఆక్సిడేస్, మరియు కోఎంజైమ్ Q – సైటోక్రోమ్ సి రిడక్టేస్ అనేవి మైటోకాండ్రియా యొక్క అంతర్గత పొరలో పొందుపరచబడిన హీమ్-కలిగిన ప్రోటీన్లు లేదా ప్రోటీన్ సబ్‌యూనిట్లు, ఇవి సెల్యులార్ శ్వాసక్రియలో కీలక పాత్ర పోషిస్తాయి.

సల్ఫైట్ ఆక్సిడేస్, ఒక మాలిబ్డినం-ఆధారిత సైటోక్రోమ్, సల్ఫైట్‌ను సల్ఫేట్‌గా ఆక్సీకరణం చేస్తుంది.

నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ సింథేస్

ప్రధాన వ్యాసం: నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ సింథేస్

డిజైన్ చేయబడిన హీమ్ ప్రోటీన్లు

పిన్సర్-1:[15] ఆల్-బీటా సెకండరీ నిర్మాణాన్ని స్వీకరించే డిజైన్ చేయబడిన హీమ్-బైండింగ్ పెప్టైడ్. పైన: పిన్సర్-1 యొక్క టోపోలాజికల్ ప్రాతినిధ్యం, సెకండరీ నిర్మాణం మరియు డిజైన్ చేయబడిన ఇంటరాక్టింగ్ రెసిడ్యూలను చూపుతుంది. కింద: పిన్సర్-1 యొక్క ఆల్-ఆటమ్ 3-డైమెన్షనల్ మోడల్. ఈ మోడల్ NMR ఉపయోగించి పాక్షికంగా నిర్ధారించబడింది.

హీమ్ అణువు యొక్క విభిన్న విధులను బట్టి: ఎలక్ట్రాన్ ట్రాన్స్‌పోర్టర్‌గా, ఆక్సిజన్ క్యారియర్‌గా మరియు ఎంజైమ్ కోఫాక్టర్‌గా, హీమ్ బైండింగ్ ప్రోటీన్లు ప్రోటీన్ డిజైనర్ల దృష్టిని నిరంతరం ఆకర్షించాయి. ప్రారంభ డిజైన్ ప్రయత్నాలు α-హెలికల్ హీమ్ బైండింగ్ ప్రోటీన్లపై దృష్టి సారించాయి, దీనికి పాక్షికంగా స్వీయ-అసెంబ్లింగ్ హెలికల్ బండిల్స్‌ను డిజైన్ చేయడం సులభం కావడం కారణం. హీమ్ బైండింగ్ సైట్లు ఇంటర్-హెలికల్ హైడ్రోఫోబిక్ గాడిల లోపల డిజైన్ చేయబడ్డాయి. అటువంటి డిజైన్లకు ఉదాహరణలు:

  • హెలిక్రోమ్[16][17]
  • గ్లోబిన్-1[18]
  • Cy-AA-EK[19]
  • పెప్టైడ్స్ IIa/IId[20]
  • α2[21]
  • ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ హెలికల్ డిజైన్లు[22][23][24]

తర్వాతి డిజైన్ ప్రయత్నాలు క్రియాత్మక హీమ్ బైండింగ్ హెలికల్ బండిల్స్‌ను రూపొందించడంపై దృష్టి సారించాయి, అవి:

డిజైన్ పద్ధతులు ఎంతగా పరిణతి చెందాయంటే, ఇప్పుడు హీమ్ బైండింగ్ హెలికల్ ప్రోటీన్ల యొక్క మొత్తం లైబ్రరీలను రూపొందించడం సాధ్యమవుతుంది.[31]

ఇటీవలి డిజైన్ ప్రయత్నాలు ఆల్-బీటా హీమ్ బైండింగ్ ప్రోటీన్లను రూపొందించడంపై దృష్టి సారించాయి, వీటి నవల టోపోలాజీ ప్రకృతిలో చాలా అరుదు. అటువంటి డిజైన్లలో ఇవి ఉన్నాయి:

  • పిన్సర్-1[15]
  • β-హెయిర్‌పిన్ పెప్టైడ్స్[32]
  • β-షీట్ మినీప్రోటీన్లు[33]
  • మల్టీ-స్ట్రాండెడ్ β-షీట్ పెప్టైడ్స్[34]

కొన్ని పద్ధతులు సాధారణంగా కఠినమైన పరిస్థితులను తట్టుకునే హీమోప్రోటీన్లలో కోఫాక్టర్లను చేర్చడానికి ప్రయత్నిస్తాయి. సింథటిక్ కోఫాక్టర్‌ను చేర్చడానికి, మొదట హీమ్‌ను తొలగించడానికి హోలోప్రోటీన్‌ను డీనేచర్ చేయాలి. అప్పుడు అపోప్రోటీన్ కోఫాక్టర్‌తో తిరిగి నిర్మించబడుతుంది.[35]

మూలాలు

  1. ↑ “Heme Prosthetic Group Definition”. earth.callutheran.edu. Retrieved 2023-04-27.
  2. ↑ 2.0 2.1 Nelson DL, Cox MN (2000). Lehninger, Principles of Biochemistry. (3rd ed.). New Yorkm: Worth Publishing. ISBN 1-57259-153-6.
  3. ↑ Frazer, David M.; Anderson, Gregory J. (March 2014). “The regulation of iron transport: The Regulation of Iron Transport”. BioFactors. 40 (2): 206–214. doi:10.1002/biof.1148. PMID 24132807. S2CID 2998785.
  4. ↑ Reedy CJ, Elvekrog MM, Gibney BR (January 2008). “Development of a heme protein structure-electrochemical function database”. Nucleic Acids Research. 36 (Database issue): D307–D313. doi:10.1093/nar/gkm814. PMC PMC2238922. PMID 17933771.
  5. ↑ Gibney BR. “Heme Protein Database”. Brooklyn, NY: Brooklyn College.
  6. ↑ “hemoproteins - Humpath.com - Human pathology”. www.humpath.com. Archived from the original on 2023-04-27. Retrieved 2023-04-27.
  7. ↑ Lippard J, Berg JM (1994). Principles of Bioinorganic Chemistry. Mill Valley, CA: University Science Books. ISBN 0-935702-73-3.
  8. ↑ Mahinthichaichan, Paween; Gennis, Robert B.; Tajkhorshid, Emad (2018-04-10). “Cytochrome aa 3 Oxygen Reductase Utilizes the Tunnel Observed in the Crystal Structures To Deliver O 2 for Catalysis”. Biochemistry. 57 (14): 2150–2161. doi:10.1021/acs.biochem.7b01194. PMC PMC5936630. PMID 29546752. ISSN 0006-2960.
  9. ↑ Gerber, Lucie; Clow, Kathy A.; Driedzic, William R.; Gamperl, Anthony K. (July 2021). “The Relationship between Myoglobin, Aerobic Capacity, Nitric Oxide Synthase Activity and Mitochondrial Function in Fish Hearts”. Antioxidants. 10 (7): 1072. doi:10.3390/antiox10071072. PMC PMC8301165. PMID 34356305. ISSN 2076-3921.
  10. ↑ 10.0 10.1 “Hemoglobin and Myoglobin | Integrative Medical Biochemistry Examination and Board Review | AccessPharmacy | McGraw Hill Medical”. accesspharmacy.mhmedical.com. Retrieved 2023-04-27.
  11. ↑ DellaValle, Brian; Hempel, Casper; Kurtzhals, Jørgen A. L.; Penkowa, Milena (2010-08-01). “In vivo expression of neuroglobin in reactive astrocytes during neuropathology in murine models of traumatic brain injury, cerebral malaria, and autoimmune encephalitis: Neuroglobin in Reactive Astrogliosis”. Glia. 58 (10): 1220–1227. doi:10.1002/glia.21002. PMID 20544857. S2CID 8563830.
  12. ↑ Burmester, Thorsten; Hankeln, Thomas (June 2004). “Neuroglobin: A Respiratory Protein of the Nervous System”. Physiology. 19 (3): 110–113. doi:10.1152/nips.01513.2003. PMID 15143204. ISSN 1548-9213.
  13. ↑ Winterbourn, Christine C. (2013-01-01). “Chapter One - The Biological Chemistry of Hydrogen Peroxide”. In Cadenas, Enrique; Packer, Lester (eds.). Hydrogen Peroxide and Cell Signaling, Part C. Methods in Enzymology. Academic Press. Vol. 528, pp. 3–25. ISBN 978-0-12-405881-1. doi:10.1016/B978-0-12-405881-1.00001-X. PMID 23849856. Retrieved 2023-04-27.
  14. ↑ Brzozowska, Ewa; Bazan, Justyna; Gamian, Andrzej (2011-03-25). “Funkcje białek bakteriofagowych”. Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej. 65: 167–176. doi:10.5604/17322693.936090. PMID 21502693. ISSN 1732-2693.
  15. ↑ 15.0 15.1 Nagarajan D, Sukumaran S, Deka G, Krishnamurthy K, Atreya HS, Chandra N (June 2018). “Design of a heme-binding peptide motif adopting a β-hairpin conformation”. The Journal of Biological Chemistry. 293 (24): 9412–9422. doi:10.1074/jbc.RA118.001768. PMC PMC6005436. PMID 29695501.
  16. ↑ Sasaki T, Kaiser ET (1989-01-01). “Helichrome: synthesis and enzymic activity of a designed hemeprotein”. Journal of the American Chemical Society. 111 (1): 380–381. doi:10.1021/ja00183a065. ISSN 0002-7863.
  17. ↑ Sasaki T, Kaiser ET (January 1990). “Synthesis and structural stability of helichrome as an artificial hemeproteins”. Biopolymers. 29 (1): 79–88. doi:10.1002/bip.360290112. PMID 2328295. S2CID 35536899.
  18. ↑ Isogai Y, Ota M, Fujisawa T, Izuno H, Mukai M, Nakamura H, Iizuka T, Nishikawa K (June 1999). “Design and synthesis of a globin fold”. Biochemistry. 38 (23): 7431–7443. doi:10.1021/bi983006y. PMID 10360940.
  19. ↑ Rosenblatt MM, Wang J, Suslick KS (November 2003). “De novo designed cyclic-peptide heme complexes”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (23): 13140–13145. Bibcode 2003PNAS..10013140R. doi:10.1073/pnas.2231273100. PMC PMC263730. PMID 14595023.
  20. ↑ Robertson DE, Farid RS, Moser CC, Urbauer JL, Mulholland SE, Pidikiti R, Lear JD, Wand AJ, DeGrado WF, Dutton PL (March 1994). “Design and synthesis of multi-haem proteins”. Nature. 368 (6470): 425–432. Bibcode 1994Natur.368..425R. doi:10.1038/368425a0. PMID 8133888. S2CID 4360174.
  21. ↑ Choma CT, Lear JD, Nelson MJ, Dutton PL, Robertson DE, DeGrado WF (1994-02-01). “Design of a heme-binding four-helix bundle”. Journal of the American Chemical Society. 116 (3): 856–865. doi:10.1021/ja00082a005. ISSN 0002-7863.
  22. ↑ Discher BM, Noy D, Strzalka J, Ye S, Moser CC, Lear JD, Blasie JK, Dutton PL (September 2005). “Design of amphiphilic protein maquettes: controlling assembly, membrane insertion, and cofactor interactions”. Biochemistry. 44 (37): 12329–12343. doi:10.1021/bi050695m. PMC PMC2574520. PMID 16156646.
  23. ↑ Mahajan M, Bhattacharjya S (June 2014). “Designed di-heme binding helical transmembrane protein”. ChemBioChem. 15 (9): 1257–1262. doi:10.1002/cbic.201402142. PMID 24829076. S2CID 20982919.
  24. ↑ Korendovych IV, Senes A, Kim YH, Lear JD, Fry HC, Therien MJ, Blasie JK, Walker FA, Degrado WF (November 2010). “De novo design and molecular assembly of a transmembrane diporphyrin-binding protein complex”. Journal of the American Chemical Society. 132 (44): 15516–15518. doi:10.1021/ja107487b. PMC PMC3016712. PMID 20945900.
  25. ↑ 25.0 25.1 Farid TA, Kodali G, Solomon LA, Lichtenstein BR, Sheehan MM, Fry BA, Bialas C, Ennist NM, Siedlecki JA, Zhao Z, Stetz MA, Valentine KG, Anderson JL, Wand AJ, Discher BM, Moser CC, Dutton PL (December 2013). “Elementary tetrahelical protein design for diverse oxidoreductase functions”. Nature Chemical Biology. 9 (12): 826–833. doi:10.1038/nchembio.1362. PMC PMC4034760. PMID 24121554.
  26. ↑ Huang SS, Koder RL, Lewis M, Wand AJ, Dutton PL (April 2004). “The HP-1 maquette: from an apoprotein structure to a structured hemoprotein designed to promote redox-coupled proton exchange”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (15): 5536–5541. doi:10.1073/pnas.0306676101. PMC PMC397418. PMID 15056758.
  27. ↑ Faiella M, Maglio O, Nastri F, Lombardi A, Lista L, Hagen WR, Pavone V (December 2012). “De novo design, synthesis and characterisation of MP3, a new catalytic four-helix bundle hemeprotein”. Chemistry: A European Journal. 18 (50): 15960–15971. doi:10.1002/chem.201201404. PMID 23150230.
  28. ↑ Cherry JR, Lamsa MH, Schneider P, Vind J, Svendsen A, Jones A, Pedersen AH (April 1999). “Directed evolution of a fungal peroxidase”. Nature Biotechnology. 17 (4): 379–384. doi:10.1038/7939. PMID 10207888. S2CID 41233353.
  29. ↑ Anderson JL, Armstrong CT, Kodali G, Lichtenstein BR, Watkins DW, Mancini JA, Boyle AL, Farid TA, Crump MP, Moser CC, Dutton PL (February 2014). “Constructing a man-made c-type cytochrome maquette in vivo: electron transfer, oxygen transport and conversion to a photoactive light harvesting maquette”. Chemical Science. 5 (2): 507–514. doi:10.1039/C3SC52019F. PMC PMC3952003. PMID 24634717.
  30. ↑ Koder RL, Anderson JL, Solomon LA, Reddy KS, Moser CC, Dutton PL (March 2009). “Design and engineering of an O(2) transport protein”. Nature. 458 (7236): 305–309. Bibcode 2009Natur.458..305K. doi:10.1038/nature07841. PMC PMC3539743. PMID 19295603.
  31. ↑ Moffet DA, Foley J, Hecht MH (September 2003). “Midpoint reduction potentials and heme binding stoichiometries of de novo proteins from designed combinatorial libraries”. Biophysical Chemistry. Walter Kauzmann's 85th Birthday. 105 (2–3): 231–239. doi:10.1016/S0301-4622(03)00072-3. PMID 14499895.
  32. ↑ Mahajan M, Bhattacharjya S (June 2013). “β-Hairpin peptides: heme binding, catalysis, and structure in detergent micelles”. Angewandte Chemie. 52 (25): 6430–6434. doi:10.1002/anie.201300241. PMID 23640811.
  33. ↑ D'Souza A, Wu X, Yeow EK, Bhattacharjya S (May 2017). “Designed Heme-Cage β-Sheet Miniproteins”. Angewandte Chemie. 56 (21): 5904–5908. doi:10.1002/anie.201702472. PMID 28440962.
  34. ↑ D'Souza A, Mahajan M, Bhattacharjya S (April 2016). “Designed multi-stranded heme binding β-sheet peptides in membrane”. Chemical Science. 7 (4): 2563–2571. doi:10.1039/C5SC04108B. PMC PMC5477022. PMID 28660027.
  35. ↑ Lemon, Christopher M.; Marletta, Michael A. (2021-12-21). “Designer Heme Proteins: Achieving Novel Function with Abiological Heme Analogues”. Accounts of Chemical Research. 54 (24): 4565–4575. doi:10.1021/acs.accounts.1c00588. PMC PMC8754152. PMID 34890183. ISSN 0001-4842.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Hemoprotein” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Hemoprotein ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=హీమోప్రోటీన్&oldid=6027"