ఫినైల్ అలనైన్

From LTRC
పేర్లు
ఉచ్చారణ US: /ˌfɛnəlˈæləniːn/ ⓘ; UK: /ˌfiːnaɪl-/
IUPAC పేరు Phenylalanine
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు ( S )-2-Amino-3-phenylpropanoic acid
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య L: 63-91-2 Y
D/L: 150-30-1 Y
D: 673-06-3 Y
ChEBI L: CHEBI:17295 Y
D/L: CHEBI:28044
D: CHEBI:16998 Y
ChEMBL L: ChEMBL301523 Y
ChemSpider L: 5910 Y
D/L: 969 Y
D: 64639 Y
DrugBank L: DB00120 Y
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.000.517
IUPHAR/BPS L: 3313
KEGG L: D00021 Y
PubChem CID L: 6140
D/L: 994
D: 71567
UNII L: 47E5O17Y3R Y
D/L: 8P946UF12S Y
D: 032K16VRCU Y
CompTox డాష్‌బోర్డ్ ( EPA ) L: DTXSID4040763
InChI InChI=1S/C9H11NO2/c10-8(9(11)12)6-7-4-2-1-3-5-7/h1-5,8H,6,10H2,(H,11,12)/t8-/m0/s1 Y
Key: COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N Y
L: Key: COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBBC
D/L: Key: COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N
D: Key: COLNVLDHVKWLRT-MRVPVSSYSA-N
SMILES L: c1ccc(cc1)C[C@@H](C(=O)O)N
D: c1ccc(cc1)C[C@H](C(=O)O)N
L
Zwitterion
: [NH3+][C@@H](CC1=CC=CC=C1)C([O-])=O
D
Zwitterion
: [NH3+][C@H](CC1=CC=CC=C1)C([O-])=O
ధర్మాలు
రసాయన సంకేతం C9H11NO2
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 165.192 g·mol−1
నీటిలో ద్రావణీయత 9.97 g/L at 0 °C
14.11 g/L at 25 °C
21.87 g/L at 50 °C
37.08 g/L at 75 °C
68.9 g/L at 100 °C
ఆమ్లత్వం (p K a) 1.83 (కార్బాక్సిల్), 9.13 (అమినో)
ప్రమాదాలు
NFPA 704 (ఫైర్ డైమండ్) 2
1
0
అనుబంధ సమాచార పేజీ
Phenylalanine (డేటా పేజీ)
ప్రత్యేకంగా పేర్కొనకపోతే, డేటా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితి (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) ఇవ్వబడింది. ఇన్ఫోబాక్స్ సూచనలు

Phenylalaninol తో పొరబడకండి

Phenylalanine ball and stick model spinning

ఫినైల్ అలనైన్ (సంకేతం Phe లేదా F)[1] అనేది ఒక α-అమైనో ఆమ్లం, దీని ఫార్ములా C9H11NO2. ఇది నాలుగు ఆరోమాటిక్ అమైనో ఆమ్లాలలో ఒకటి మరియు తెలిసిన అన్ని జీవ రూపాలలో సాధారణంగా ఉండే 21 ప్రోటీనోజెనిక్ అమైనో ఆమ్లాలలో ఒకటి. ఇది తొమ్మిది అవసరమైన అమైనో ఆమ్లాలలో (essential amino acids) కూడా ఒకటి. అంటే మానవులు మరియు ఇతర జంతువులు ఫినైల్ అలనైన్‌ను జీవసంశ్లేషణ చేసుకోలేవు, కాబట్టి వారు మాంసం, పాల ఉత్పత్తులు, గుడ్లు మరియు చిక్కుళ్ళు వంటి ఆహార వనరుల నుండి దీనిని పొందాలి. ఫినైల్ అలనైన్ క్షీరదాల పాలలో సహజంగా లభిస్తుంది. ఇది ఆహారం మరియు పానీయాల తయారీలో ఉపయోగించబడుతుంది మరియు పోషకాహార అనుబంధంగా విక్రయించబడుతుంది, ఎందుకంటే ఇది న్యూరోమాడ్యులేటర్ ఫినైల్ ఇథైలమైన్కు ప్రత్యక్ష పూర్వగామి (precursor).

దీనిని అలనైన్ యొక్క మిథైల్ గ్రూప్ స్థానంలో ప్రతిక్షేపించబడిన బెంజైల్ గ్రూపుగా లేదా అలనైన్ యొక్క టెర్మినల్ హైడ్రోజన్ స్థానంలో ఉన్న ఫినైల్ గ్రూపుగా చూడవచ్చు. బెంజైల్ సైడ్ చైన్ యొక్క జడ మరియు హైడ్రోఫోబిక్ స్వభావం కారణంగా ఇది తటస్థమైనది మరియు అధ్రువ (nonpolar) అమైనో ఆమ్లంగా వర్గీకరించబడింది. DNA ద్వారా కోడ్ చేయబడిన ప్రోటీన్లను జీవరసాయన పద్ధతిలో రూపొందించడానికి L-ఐసోమర్ ఉపయోగించబడుతుంది. ఫినైల్ అలనైన్ అనేది టైరోసిన్, మోనోఅమైన్ న్యూరోట్రాన్స్మిటర్లు అయిన డోపమైన్, నోర్‌పైన్‌ఫ్రైన్ (నార్‌అడ్రినలిన్), మరియు ఎపినెఫ్రిన్ (అడ్రినలిన్), మరియు జీవ వర్ణద్రవ్యం మెలనిన్లకు పూర్వగామి. ఇది మెసెంజర్ RNA కోడాన్లు UUU మరియు UUC ద్వారా కోడ్ చేయబడింది. ఫినైల్ అలనైన్ యొక్క ధ్వని సారూప్యత కారణంగా దానికి 'F' అనే ఒక అక్షర సంకేతం కేటాయించబడింది.[2]

చరిత్ర

ఫినైల్ అలనైన్ యొక్క మొదటి వివరణ 1879లో ఇవ్వబడింది, అప్పుడు షుల్జ్ మరియు బార్బియెరి ఎల్లో లూపిన్ (Lupinus luteus) మొలకలలో C9H11NO2 అనే అనుభావిక ఫార్ములా కలిగిన సమ్మేళనాన్ని గుర్తించారు. 1882లో, ఎర్లెన్‌మేయర్ మరియు లిప్ మొదటిసారిగా ఫినైల్ ఎసిటాల్డిహైడ్, హైడ్రోజన్ సైనైడ్, మరియు అమ్మోనియా నుండి ఫినైల్ అలనైన్‌ను సంశ్లేషణ చేశారు.[3][4]

ఫినైల్ అలనైన్ కోసం జన్యు కోడాన్ 1961లో జె. హెన్రిచ్ మాథే మరియు మార్షల్ డబ్ల్యూ. నిరెన్‌బర్గ్ ద్వారా కనుగొనబడింది. mRNAని ఉపయోగించి బాక్టీరియా E. coli యొక్క జీనోమ్‌లోకి బహుళ యురాసిల్ రిపీట్‌లను చొప్పించడం ద్వారా, ఆ బాక్టీరియాను కేవలం పునరావృత ఫినైల్ అలనైన్ అమైనో ఆమ్లాలతో కూడిన పాలిపెప్టైడ్‌ను ఉత్పత్తి చేసేలా చేయవచ్చని వారు చూపించారు. ఈ ఆవిష్కరణ జీవకణంలో జీనోమిక్ న్యూక్లియిక్ యాసిడ్‌లో నిల్వ చేయబడిన సమాచారాన్ని ప్రోటీన్ వ్యక్తీకరణతో అనుసంధానించే కోడింగ్ సంబంధాన్ని స్థాపించడానికి సహాయపడింది.

ఆహార వనరులు

గుడ్లు, చికెన్, కాలేయం, గొడ్డు మాంసం, పాలు మరియు సోయాబీన్స్ ఫినైల్ అలనైన్ యొక్క మంచి వనరులు.[5] ఫినైల్ అలనైన్ యొక్క మరొక సాధారణ వనరు కృత్రిమ స్వీటెనర్ అస్పార్టమేతో తీపి చేయబడిన ఏదైనా పదార్థం, ఉదాహరణకు డైట్ డ్రింక్స్, డైట్ ఫుడ్స్ మరియు మందులు; అస్పార్టమే యొక్క జీవక్రియ ఫినైల్ అలనైన్‌ను సమ్మేళనం యొక్క మెటాబోలైట్లలో ఒకటిగా ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[6]

ఆహార సిఫార్సులు

యు.ఎస్. ఇన్స్టిట్యూట్ ఆఫ్ మెడిసిన్ యొక్క ఫుడ్ అండ్ న్యూట్రిషన్ బోర్డ్ (FNB) 2002లో అవసరమైన అమైనో ఆమ్లాల కోసం సిఫార్సు చేయబడిన ఆహార భత్యాలను (RDAs) నిర్ణయించింది. 19 సంవత్సరాలు మరియు అంతకంటే ఎక్కువ వయస్సు ఉన్న పెద్దలకు, ఫినైల్ అలనైన్ మరియు టైరోసిన్ కలిపి, రోజుకు 33 mg/kg శరీర బరువు.[7] 2005లో, DRI రోజుకు 27 mg/kg (టైరోసిన్ లేకుండా)గా నిర్ణయించబడింది, 2007 నాటి FAO/WHO/UNU సిఫార్సు రోజుకు 25 mg/kg (టైరోసిన్ లేకుండా).[8]

జీవక్రియ

అవసరమైన అమైనో ఆమ్లంగా, ఫినైల్ అలనైన్ జంతువులచే సంశ్లేషణ చేయబడదు, కాబట్టి అవి మాంసం, పాల ఉత్పత్తులు, గుడ్లు మరియు చిక్కుళ్ళు వంటి ఆహార వనరుల నుండి దీనిని పొందాలి. బాక్టీరియా, ఆర్కియా, శిలీంధ్రాలు, ఆల్గే, కొన్ని ప్రోటోజోవా మరియు మొక్కలు షికైమేట్ మార్గం ద్వారా ఫినైల్ అలనైన్‌ను జీవసంశ్లేషణ చేస్తాయి.

జంతువులు ఫినైల్ అలనైన్‌ను సంశ్లేషణ చేయలేనప్పటికీ, అవి దానిని విచ్ఛిన్నం చేయగలవు. ఒక తిరుగులేని చర్య ద్వారా, కాలేయ ఎంజైమ్ ఫినైల్ అలనైన్ హైడ్రాక్సిలేస్ (PAH) ఫినైల్ అలనైన్‌ను టైరోసిన్‌గా మారుస్తుంది. L-ఫినైల్ అలనైన్ జీవశాస్త్రపరంగా L-టైరోసిన్గా మార్చబడుతుంది, ఇది DNA-కోడ్ చేయబడిన అమైనో ఆమ్లాలలో మరొకటి. L-టైరోసిన్ క్రమంగా L-DOPAగా మార్చబడుతుంది, ఇది మరింతగా డోపమైన్, నోర్‌పైన్‌ఫ్రైన్ (నార్‌అడ్రినలిన్), మరియు ఎపినెఫ్రిన్ (అడ్రినలిన్)గా మార్చబడుతుంది. ఈ చివరి మూడింటిని కాటెకోలమైన్లు అని పిలుస్తారు.

ఫినైల్ అలనైన్ రక్త-మెదడు అవరోధాన్ని దాటడానికి ట్రిప్టోఫాన్ ఉపయోగించే అదే యాక్టివ్ ట్రాన్స్‌పోర్ట్ ఛానెల్‌ను ఉపయోగిస్తుంది. అధిక పరిమాణంలో, సప్లిమెంటేషన్ సెరోటోనిన్ మరియు ఇతర ఆరోమాటిక్ అమైనో ఆమ్లాల ఉత్పత్తికి అంతరాయం కలిగించవచ్చు[9], అలాగే సంబంధిత కోఫాక్టర్లు, ఇనుము లేదా టెట్రాహైడ్రోబయోప్టెరిన్ యొక్క అతి వినియోగం (చివరికి, పరిమిత లభ్యత) కారణంగా నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ ఉత్పత్తికి కూడా అంతరాయం కలిగించవచ్చు. ఆ సమ్మేళనాల కోసం సంబంధిత ఎంజైమ్‌లు ఆరోమాటిక్ అమైనో ఆమ్ల హైడ్రాక్సిలేస్ కుటుంబం మరియు నైట్రిక్ ఆక్సైడ్ సింథేస్.Phenylalanine in humans may ultimately be metabolized into a range of different substances.

మొక్కలలో

ఫినైల్ అలనైన్ అనేది ఫ్లేవనాయిడ్ల సంశ్లేషణలో ఉపయోగించే ప్రారంభ సమ్మేళనం. లిగ్నాన్ ఫినైల్ అలనైన్ మరియు టైరోసిన్ నుండి ఉద్భవించింది. ఫినైల్ అలనైన్ ఫినైల్ అలనైన్ అమ్మోనియా-లైయేస్ ఎంజైమ్ ద్వారా సిన్నమిక్ ఆమ్లంగా మార్చబడుతుంది.[10]

ఫినైల్ కీటోన్యూరియా

ప్రధాన వ్యాసం: Phenylketonuria

జన్యుపరమైన రుగ్మత ఫినైల్ కీటోన్యూరియా (PKU) అనేది ఫినైల్ అలనైన్ హైడ్రాక్సిలేస్ ఎంజైమ్ లేకపోవడం వల్ల ఫినైల్ అలనైన్‌ను జీవక్రియ చేయలేకపోవడం. ఈ రుగ్మత ఉన్న వ్యక్తులను "ఫినైల్ కీటోన్యూరిక్స్" అని పిలుస్తారు మరియు వారు తమ ఫినైల్ అలనైన్ తీసుకోవడాన్ని నియంత్రించుకోవాలి. ఫినైల్ కీటోన్యూరిక్స్ తరచుగా వారి రక్తంలో ఫినైల్ అలనైన్ మొత్తాన్ని పర్యవేక్షించడానికి రక్త పరీక్షలను ఉపయోగిస్తారు. ల్యాబ్ ఫలితాలు ఫినైల్ అలనైన్ స్థాయిలను mg/dL మరియు μmol/L రెండింటిలోనూ నివేదించవచ్చు. ఒక mg/dL ఫినైల్ అలనైన్ సుమారు 60 μmol/Lకి సమానం.

హైపర్ ఫినైల్ అలనినెమియా అని పిలువబడే ఫినైల్ కీటోన్యూరియా యొక్క (అరుదైన) "వేరియంట్ రూపం" టెట్రాహైడ్రోబయోప్టెరిన్ అనే కోఫాక్టర్‌ను సంశ్లేషణ చేయలేకపోవడం వల్ల వస్తుంది, దీనిని సప్లిమెంట్ చేయవచ్చు. హైపర్ ఫినైల్ అలనినెమియా ఉన్న గర్భిణీ స్త్రీలు రుగ్మత యొక్క ఇలాంటి లక్షణాలను (రక్తంలో ఫినైల్ అలనైన్ అధిక స్థాయిలు) చూపవచ్చు, కానీ ఈ సూచికలు సాధారణంగా గర్భధారణ ముగింపులో అదృశ్యమవుతాయి. PKU ఉన్న గర్భిణీ స్త్రీలు పిండం లోపభూయిష్ట జన్యువు కోసం హెటెరోజైగస్‌గా ఉన్నప్పటికీ, వారి రక్త ఫినైల్ అలనైన్ స్థాయిలను నియంత్రించాలి, ఎందుకంటే కాలేయ అపరిపక్వత కారణంగా పిండం ప్రతికూలంగా ప్రభావితం కావచ్చు.

ఫినైల్ అలనైన్ యొక్క ఆహారేతర వనరు కృత్రిమ స్వీటెనర్ అస్పార్టమే. ఈ సమ్మేళనం శరీరం ద్వారా ఫినైల్ అలనైన్‌తో సహా అనేక రసాయన ఉప-ఉత్పత్తులుగా జీవక్రియ చేయబడుతుంది. ఫినైల్ కీటోన్యూరిక్స్ శరీరంలో ఫినైల్ అలనైన్ పేరుకుపోవడంతో ఎదుర్కొనే విచ్ఛిన్న సమస్యలు అస్పార్టమే తీసుకోవడం వల్ల కూడా సంభవిస్తాయి, అయితే తక్కువ స్థాయిలో. తదనుగుణంగా, ఆస్ట్రేలియా, యు.ఎస్. మరియు కెనడాలో అస్పార్టమే కలిగి ఉన్న అన్ని ఉత్పత్తులపై ఇలా లేబుల్ చేయాలి: "ఫినైల్ కీటోన్యూరిక్స్: ఫినైల్ అలనైన్ కలిగి ఉంది." యుకెలో, అస్పార్టమే కలిగి ఉన్న ఆహారాలు "అస్పార్టమే లేదా E951" ఉనికిని సూచించే పదార్ధాల ప్యానెళ్లను కలిగి ఉండాలి[11] మరియు వాటిపై "ఫినైల్ అలనైన్ మూలాన్ని కలిగి ఉంది" అనే హెచ్చరికతో లేబుల్ చేయాలి. బ్రెజిల్‌లో, ఫినైల్ అలనైన్ కలిగి ఉన్న ఉత్పత్తులపై "Contém Fenilalanina" (పోర్చుగీస్ భాషలో "ఫినైల్ అలనైన్ కలిగి ఉంది") అనే లేబుల్ తప్పనిసరి. వ్యక్తులు అటువంటి ఆహారాలను నివారించడంలో సహాయపడటానికి ఈ హెచ్చరికలు ఉంచబడ్డాయి.

D-, L- మరియు DL-ఫినైల్ అలనైన్

ఇవి కూడా చూడండి: D-Phenylalanine

స్టీరియో ఐసోమర్ D-ఫినైల్ అలనైన్ (DPA) సాధారణ సేంద్రీయ సంశ్లేషణ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది, ఇది ఒకే ఎనాంటియోమర్గా లేదా రేసెమిక్ మిశ్రమంలో భాగంగా ఉంటుంది. ఇది ప్రోటీన్ జీవసంశ్లేషణలో పాల్గొనదు, అయినప్పటికీ ఇది ప్రోటీన్లలో తక్కువ మొత్తంలో కనిపిస్తుంది—ముఖ్యంగా పాత ప్రోటీన్లు మరియు ప్రాసెస్ చేయబడిన ఆహార ప్రోటీన్లలో. D-అమైనో ఆమ్లాల జీవక్రియ విధులు అస్పష్టంగానే ఉన్నాయి, అయినప్పటికీ D-ఫినైల్ అలనైన్ నియాసిన్ రిసెప్టర్ 2 వద్ద ఔషధ చర్యను కలిగి ఉంటుంది.[12]

DL-ఫినైల్ అలనైన్ (DLPA) దాని యొక్క నొప్పి నివారిణి (analgesic) మరియు యాంటిడిప్రెసెంట్ కార్యకలాపాల కోసం పోషకాహార అనుబంధంగా విక్రయించబడుతుంది, ఇవి క్లినికల్ ట్రయల్స్ ద్వారా మద్దతు ఇవ్వబడ్డాయి.[13][14][15] DL-ఫినైల్ అలనైన్ అనేది D-ఫినైల్ అలనైన్ మరియు L-ఫినైల్ అలనైన్ల మిశ్రమం. DL-ఫినైల్ అలనైన్ యొక్క ప్రసిద్ధ నొప్పి నివారిణి చర్యను కార్బాక్సిపెప్టిడేస్ A ఎంజైమ్ ద్వారా ఎన్‌కెఫాలిన్ విచ్ఛిన్నం కాకుండా D-ఫినైల్ అలనైన్ నిరోధించడం ద్వారా వివరించవచ్చు.[16][17] ఎన్‌కెఫాలిన్లు మ్యూ మరియు డెల్టా ఓపియాయిడ్ రిసెప్టర్లకు అగోనిస్టులుగా పనిచేస్తాయి, మరియు ఈ రిసెప్టర్ల అగోనిస్టులు యాంటిడిప్రెసెంట్ ప్రభావాలను ఉత్పత్తి చేస్తాయని తెలుసు.[18] DL-ఫినైల్ అలనైన్ యొక్క యాంటిడిప్రెసెంట్ చర్య వెనుక ఉన్న యంత్రాంగం, న్యూరోట్రాన్స్మిటర్లు అయిన నోర్‌పైన్‌ఫ్రైన్ మరియు డోపమైన్ సంశ్లేషణలో L-ఫినైల్ అలనైన్ యొక్క పూర్వగామి పాత్ర ద్వారా కొంతవరకు వివరించబడవచ్చు, అయితే క్లినికల్ ట్రయల్స్ L-ఫినైల్ అలనైన్ మాత్రమే యాంటిడిప్రెసెంట్ ప్రభావాన్ని చూపలేదని కనుగొన్నాయి.[13] మెదడులో నోర్‌పైన్‌ఫ్రైన్ మరియు డోపమైన్ స్థాయిలు పెరగడం వల్ల యాంటిడిప్రెసెంట్ ప్రభావం ఉంటుందని భావిస్తారు. D-ఫినైల్ అలనైన్ చిన్న ప్రేగు నుండి గ్రహించబడుతుంది మరియు పోర్టల్ సర్క్యులేషన్ ద్వారా కాలేయానికి రవాణా చేయబడుతుంది. తక్కువ మొత్తంలో D-ఫినైల్ అలనైన్ L-ఫినైల్ అలనైన్‌గా మార్చబడుతుందని తెలుస్తోంది. D-ఫినైల్ అలనైన్ సిస్టమిక్ సర్క్యులేషన్ ద్వారా శరీరంలోని వివిధ కణజాలాలకు పంపిణీ చేయబడుతుంది. ఇది L-ఫినైల్ అలనైన్ కంటే తక్కువ సమర్థవంతంగా రక్త-మెదడు అవరోధాన్ని దాటుతుందని కనిపిస్తుంది, కాబట్టి తీసుకున్న D-ఫినైల్ అలనైన్ యొక్క చిన్న మొత్తం కేంద్ర నాడీ వ్యవస్థలోకి ప్రవేశించకుండా మూత్రం ద్వారా విసర్జించబడుతుంది.[19]

L-ఫినైల్ అలనైన్ అనేది 980 nM యొక్క Kiతో α2δ Ca2+ కాల్షియం ఛానల్స్ వద్ద ఒక విరోధి (antagonist).[20]

మెదడులో, L-ఫినైల్ అలనైన్ NMDA రిసెప్టర్ యొక్క గ్లైసిన్ బైండింగ్ సైట్ వద్ద మరియు AMPA రిసెప్టర్ యొక్క గ్లుటామేట్ బైండింగ్ సైట్ వద్ద ఒక పోటీ విరోధి (competitive antagonist)గా పనిచేస్తుంది.[21] NMDA రిసెప్టర్ యొక్క గ్లైసిన్ బైండింగ్ సైట్[22] వద్ద L-ఫినైల్ అలనైన్ Schild regression ద్వారా అంచనా వేయబడిన 573 μM యొక్క స్పష్టమైన సమతుల్య విచ్ఛేదన స్థిరాంకాన్ని (KB) కలిగి ఉంటుంది[23], ఇది చికిత్స చేయని మానవ ఫినైల్ కీటోన్యూరియాలో గమనించిన మెదడు L-ఫినైల్ అలనైన్ సాంద్రత కంటే చాలా తక్కువ.[24] L-ఫినైల్ అలనైన్ హిప్పోకాంపస్ మరియు కార్టెక్స్లోని గ్లుటామాటెర్జిక్ సినాప్సెస్ వద్ద 980 μM యొక్క IC50తో న్యూరోట్రాన్స్మిటర్ విడుదలను కూడా నిరోధిస్తుంది, ఇది క్లాసికల్ ఫినైల్ కీటోన్యూరియాలో కనిపించే మెదడు సాంద్రత, అయితే D-ఫినైల్ అలనైన్ గణనీయంగా తక్కువ ప్రభావాన్ని కలిగి ఉంటుంది.[22]

వాణిజ్య సంశ్లేషణ

L-ఫినైల్ అలనైన్ వైద్య, ఫీడ్ మరియు పోషకాహార అనువర్తనాల కోసం, ఉదాహరణకు అస్పార్టమే, పెద్ద పరిమాణంలో Escherichia coli బాక్టీరియాను ఉపయోగించి ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది, ఇది సహజంగా ఫినైల్ అలనైన్ వంటి ఆరోమాటిక్ అమైనో ఆమ్లాలను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. వాణిజ్యపరంగా ఉత్పత్తి చేయబడిన L-ఫినైల్ అలనైన్ పరిమాణం E. coliని జన్యు ఇంజనీరింగ్ చేయడం ద్వారా పెంచబడింది, ఉదాహరణకు నియంత్రణ ప్రమోటర్లను మార్చడం లేదా అమైనో ఆమ్లం యొక్క సంశ్లేషణకు బాధ్యత వహించే ఎంజైమ్‌లను నియంత్రించే జన్యువుల సంఖ్యను పెంచడం ద్వారా.[25]

ఉత్పన్నాలు

బోరోఫాలన్ (బోరోనోఫినైల్ అలనైన్) అనేది ఫినైల్ అలనైన్ యొక్క డైహైడ్రాక్సీబోరిల్ ఉత్పన్నం, ఇది న్యూట్రాన్ క్యాప్చర్ థెరపీలో ఉపయోగించబడుతుంది.

4-అజిడో-L-ఫినైల్ అలనైన్ అనేది కెమికల్ బయాలజీ రంగంలో బయోకాన్జుగేషన్ కోసం ఒక సాధనంగా ఉపయోగించే ప్రోటీన్-ఇన్కార్పొరేటెడ్ అసాధారణ అమైనో ఆమ్లం.

ఇది కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
  2. ↑ “IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences”. Journal of Biological Chemistry. 243 (13): 3557–3559. 10 July 1968. doi:10.1016/S0021-9258(19)34176-6.
  3. ↑ Thorpe TE (1913). A Dictionary of Applied Chemistry. Longmans, Green, and Co. pp. 191–193. Retrieved 2012-06-04.
  4. ↑ Plimmer RH (1912). The Chemical Composition of the Proteins. Plimmer RH, Hopkins FG (ed.). Monographs on Biochemistry. (2nd ed.). London: Longmans, Green and Co. Vol. Part I. Analysis, pp. 93–97. Retrieved 2012-06-04.
  5. ↑ Ross, Harvey M.; Roth, June (1 April 1991). The Mood Control Diet: 21 Days to Conquering Depression and Fatigue. Simon & Schuster. p. 59. ISBN 978-0-13-590449-7.
  6. ↑ Zeratsky, Katherine. “Phenylalanine in diet soda: Is it harmful?”. Mayo Clinic. Retrieved 30 April 2019.
  7. ↑ Institute of Medicine (2002). “Protein and Amino Acids”. Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. Washington, DC: The National Academies Press. pp. 589–768. ISBN 978-0-309-08525-0. Bibcode 2002nap..book10490I. doi:10.17226/10490.
  8. ↑ Elango, Rajavel; Ball, Ronald O.; Pencharz, Paul B. (August 2012). “Recent advances in determining protein and amino acid requirements in humans”. British Journal of Nutrition. 108 (S2): S22–S30. doi:10.1017/S0007114512002504. PMID 23107531. ISSN 0007-1145.
  9. ↑ Eriksson, Johan G; Guzzardi, Maria-Angela; Iozzo, Patricia; Kajantie, Eero; Kautiainen, Hannu; Salonen, Minna K (2017-01-01). “Higher serum phenylalanine concentration is associated with more rapid telomere shortening in men”. The American Journal of Clinical Nutrition. 105 (1): 144–150. doi:10.3945/ajcn.116.130468. PMID 27881392. ISSN 0002-9165.
  10. ↑ Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger, Principles of Biochemistry. (3rd ed.). New York: Worth Publishing. ISBN 1-57259-153-6.
  11. ↑ “Aspartame”. food.gov.uk. UK: Food Standards Agency. Archived from the original on 2012-02-21. Retrieved 2007-06-19.
  12. ↑ “D-Phenylalanine: Biological activity”. The IUPHAR/BPS Guide to PHARMACOLOGY. Retrieved 27 December 2018.
  13. ↑ 13.0 13.1 Wood, David R.; Reimherr, Fred W.; Wender, Paul H. (1985). “Treatment of attention deficit disorder with DL-phenylalanine”. Psychiatry Research. Elsevier BV. 16 (1): 21–26. doi:10.1016/0165-1781(85)90024-1. PMID 3903813. S2CID 3077060. ISSN 0165-1781.
  14. ↑ Beckmann, H.; Strauss, M. A.; Ludolph, E. (1977). “DL-Phenylalanine in depressed patients: An open study”. Journal of Neural Transmission. Springer Science and Business Media LLC. 41 (2–3): 123–134. doi:10.1007/bf01670277. PMID 335027. S2CID 5849451. ISSN 0300-9564.
  15. ↑ Beckmann, Helmut; Athen, Dieter; Olteanu, Margit; Zimmer, Reinhild (1979). “DL-Phenylalanine versus imipramine: A double-blind controlled study”. Archiv für Psychiatrie und Nervenkrankheiten. Springer Science and Business Media LLC. 227 (1): 49–58. doi:10.1007/bf00585677. PMID 387000. S2CID 23531579. ISSN 0003-9373.
  16. ↑ “D-Phenylalanine: Clinical data”. The IUPHAR/BPS Guide to PHARMACOLOGY. Retrieved 27 December 2018.
  17. ↑ Christianson DW, Mangani S, Shoham G, Lipscomb WN (August 1989). “Binding of D-phenylalanine and D-tyrosine to carboxypeptidase A”. The Journal of Biological Chemistry. 264 (22): 12849–12853. doi:10.1016/S0021-9258(18)51564-7. PMID 2568989.
  18. ↑ Jelen, Luke A.; Stone, James M.; Young, Allan H.; Mehta, Mitul A. (2022). “The opioid system in depression”. Neuroscience & Biobehavioral Reviews. Elsevier BV. 140. doi:10.1016/j.neubiorev.2022.104800. PMC PMC10166717. PMID 35914624. S2CID 251163234. ISSN 0149-7634. article-number: 104800.
  19. ↑ Lehmann, W. D.; Theobald, N.; Fischer, R.; Heinrich, H. C. (1983-03-14). “Stereospecificity of phenylalanine plasma kinetics and hydroxylation in man following oral application of a stable isotope-labelled pseudo-racemic mixture of L- and D-phenylalanine”. Clinica Chimica Acta. 128 (2–3): 181–198. doi:10.1016/0009-8981(83)90319-4. PMID 6851137. ISSN 0009-8981.
  20. ↑ Mortell KH, Anderson DJ, Lynch JJ, Nelson SL, Sarris K, McDonald H, Sabet R, Baker S, Honore P, Lee CH, Jarvis MF, Gopalakrishnan M (March 2006). “Structure-activity relationships of alpha-amino acid ligands for the alpha2delta subunit of voltage-gated calcium channels”. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters. 16 (5): 1138–4111. doi:10.1016/j.bmcl.2005.11.108. PMID 16380257.
  21. ↑ Glushakov AV, Dennis DM, Morey TE, Sumners C, Cucchiara RF, Seubert CN, Martynyuk AE (2002). “Specific inhibition of N-methyl-D-aspartate receptor function in rat hippocampal neurons by L-phenylalanine at concentrations observed during phenylketonuria”. Molecular Psychiatry. 7 (4): 359–367. doi:10.1038/sj.mp.4000976. PMID 11986979.
  22. ↑ 22.0 22.1 Glushakov AV, Dennis DM, Sumners C, Seubert CN, Martynyuk AE (April 2003). “L-Phenylalanine selectively depresses currents at glutamatergic excitatory synapses”. Journal of Neuroscience Research. 72 (1): 116–124. doi:10.1002/jnr.10569. PMID 12645085. S2CID 42087834.
  23. ↑ Glushakov AV, Glushakova O, Varshney M, Bajpai LK, Sumners C, Laipis PJ, Embury JE, Baker SP, Otero DH, Dennis DM, Seubert CN, Martynyuk AE (February 2005). “Long-term changes in glutamatergic synaptic transmission in phenylketonuria”. Brain. 128 (Pt 2): 300–307. doi:10.1093/brain/awh354. PMID 15634735.
  24. ↑ Möller HE, Weglage J, Bick U, Wiedermann D, Feldmann R, Ullrich K (December 2003). “Brain imaging and proton magnetic resonance spectroscopy in patients with phenylketonuria”. Pediatrics. 112 (6 Pt 2): 1580–1583. doi:10.1542/peds.112.S4.1580. hdl:11858/00-001M-0000-0010-A24A-C. PMID 14654669. S2CID 2198040.
  25. ↑ Sprenger, G. A. (2007). “Aromatic Amino Acids”. Amino Acid Biosynthesis: Pathways, Regulation and Metabolic Engineering. (1st ed.). Springer. pp. 106–113. ISBN 978-3-540-48595-7.

బాహ్య లింకులు

వికీమీడియా కామన్స్: L-Phenylalanine

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Phenylalanine” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Phenylalanine ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=ఫినైల్_అలనైన్&oldid=6193"