ట్రిప్టోఫాన్

From LTRC
పేర్లు
IUPAC పేరు ట్రిప్టోఫాన్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు 2-Amino-3-(1 H -indol-3-yl)propanoic acid
ఇతర పేర్లు 2-Amino-3-(1 H -indol-3-yl)propionic acid
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య 73-22-3 Y
ChEBI CHEBI:16828
ChEMBL ChEMBL54976 Y
ChemSpider 6066 Y
DrugBank DB00150 Y
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.000.723
IUPHAR/BPS 717
KEGG D00020 Y
PubChem CID 6305
UNII 8DUH1N11BX Y
CompTox డాష్‌బోర్డ్ ( EPA ) DTXSID5021419
InChI InChI=1S/C11H12N2O2/c12-9(11(14)15)5-7-6-13-10-4-2-1-3-8(7)10/h1-4,6,9,13H,5,12H2,(H,14,15)/t9-/m0/s1 Y
Key: QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N Y
SMILES c1[nH]c2ccccc2c1C[C@H](N)C(=O)O
Zwitterion
: c1[nH]c2ccccc2c1C[C@H]([NH3+])C(=O)[O-]
ధర్మాలు
రసాయన సంకేతం C11H12N2O2
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 204.229 g·mol−1
నీటిలో ద్రావణీయత ద్రావణీయత: 0 °C వద్ద 0.23 g/L,
25 °C వద్ద 11.4 g/L,
50 °C వద్ద 17.1 g/L,
75 °C వద్ద 27.95 g/L
ద్రావణీయత వేడి ఆల్కహాల్, క్షార హైడ్రాక్సైడ్లలో కరుగుతుంది; క్లోరోఫామ్‌లో కరగదు.
ఆమ్లత్వం (p K a) 2.38 (కార్బాక్సిల్), 9.39 (అమినో)
అయస్కాంత గ్రాహ్యత (χ) −132.0·10−6 cm3/mol
ఫార్మకాలజీ
ATC కోడ్ N06AX02 (WHO)
అనుబంధ సమాచార పేజీ
ట్రిప్టోఫాన్ (డేటా పేజీ)
ప్రత్యేకంగా పేర్కొనకపోతే తప్ప, డేటా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితి (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) కోసం ఇవ్వబడింది. ఇన్ఫోబాక్స్ సూచనలు
ట్రిప్టోఫాన్ బాల్ అండ్ స్టిక్ మోడల్ స్పిన్నింగ్

ట్రిప్టోఫాన్ (చిహ్నం Trp లేదా W),[1] చారిత్రాత్మకంగా ట్రిప్టోఫేన్ అని కూడా పిలువబడుతుంది,[2] ఇది ప్రోటీన్ల జీవసంశ్లేషణలో ఉపయోగించే ఒక α-అమినో ఆమ్లం. ట్రిప్టోఫాన్ ఒక α-అమినో సమూహం, ఒక α-కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్లం సమూహం మరియు ఒక సైడ్ చైన్ ఇండోల్ను కలిగి ఉంటుంది, ఇది దీనిని నాన్-పోలార్ ఆరోమాటిక్ బీటా కార్బన్ సబ్‌స్టిట్యూయంట్‌తో కూడిన పోలార్ అణువుగా చేస్తుంది. ట్రిప్టోఫాన్ న్యూరోట్రాన్స్మిటర్ సెరోటోనిన్, హార్మోన్ మెలటోనిన్ మరియు విటమిన్ B3 (నియాసిన్) లకు పూర్వగామి (precursor).[3] ఇది కోడాన్ UGG ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది.

ఇతర అమినో ఆమ్లాల మాదిరిగానే, ట్రిప్టోఫాన్ శరీరధర్మ pH వద్ద జ్వీటరియాన్గా ఉంటుంది, ఇక్కడ అమినో సమూహం ప్రోటోనేటెడ్ (–NH3+; pKa = 9.39) మరియు కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్లం డీప్రోటోనేటెడ్ (–COO−; pKa = 2.38) చేయబడుతుంది.[4]

మనుషులు మరియు అనేక జంతువులు ట్రిప్టోఫాన్‌ను సంశ్లేషణ చేయలేవు; అవి తమ ఆహారం ద్వారా దీనిని పొందాలి, ఇది దీనిని ఒక అవసరమైన అమినో ఆమ్లంగా చేస్తుంది.

ట్రిప్టోఫాన్‌కు జీర్ణ ఎంజైమ్‌లైన ట్రిప్సిన్ పేరు పెట్టారు, ఇవి కేసిన్ ప్రోటీన్ల నుండి దీనిని మొదటిసారిగా వేరు చేయడానికి ఉపయోగించబడ్డాయి.[5] దీనికి ఒక-అక్షర చిహ్నం W కేటాయించబడింది, ఎందుకంటే దీనిలోని డబుల్ రింగ్ ఆ పెద్ద అక్షరాన్ని పోలి ఉంటుంది.[6]

విధి

l-ట్రిప్టోఫాన్ సెరోటోనిన్ మరియు మెలటోనిన్ (ఎడమ) మరియు నియాసిన్ (కుడి) గా జీవక్రియ. ప్రతి రసాయన చర్య తర్వాత రూపాంతరం చెందిన ఫంక్షనల్ సమూహాలు ఎరుపు రంగులో హైలైట్ చేయబడ్డాయి.

ట్రిప్టోఫాన్‌తో సహా అమినో ఆమ్లాలు ప్రోటీన్ జీవసంశ్లేషణలో బిల్డింగ్ బ్లాక్‌లుగా ఉపయోగించబడతాయి మరియు జీవించడానికి ప్రోటీన్లు అవసరం. ప్రోటీన్లలో కనిపించే తక్కువ సాధారణ అమినో ఆమ్లాలలో ట్రిప్టోఫాన్ ఒకటి, కానీ ఇది కనిపించినప్పుడల్లా ముఖ్యమైన నిర్మాణ లేదా క్రియాత్మక పాత్రలను పోషిస్తుంది. ఉదాహరణకు, ట్రిప్టోఫాన్ మరియు టైరోసిన్ అవశేషాలు కణ త్వచం లోపల మెమ్బ్రేన్ ప్రోటీన్లను "యాంకర్" చేయడంలో ప్రత్యేక పాత్రలను పోషిస్తాయి. ట్రిప్టోఫాన్, ఇతర ఆరోమాటిక్ అమినో ఆమ్లాలతో పాటు, గ్లైకాన్-ప్రోటీన్ పరస్పర చర్యలలో కూడా ముఖ్యమైనది. అదనంగా, ట్రిప్టోఫాన్ కింది సమ్మేళనాల కోసం బయోకెమికల్ పూర్వగామిగా పనిచేస్తుంది:

ఫ్రక్టోజ్ మాలాబ్సార్ప్షన్ అనే రుగ్మత ప్రేగులలో ట్రిప్టోఫాన్ యొక్క సక్రమంగా లేని శోషణకు, రక్తంలో ట్రిప్టోఫాన్ స్థాయిలు తగ్గడానికి,[14] మరియు డిప్రెషన్‌కు కారణమవుతుంది.[15]

ట్రిప్టోఫాన్‌ను సంశ్లేషణ చేసే బ్యాక్టీరియాలో, ఈ అమినో ఆమ్లం యొక్క అధిక సెల్యులార్ స్థాయిలు రిప్రెసర్ ప్రోటీన్‌ను సక్రియం చేస్తాయి, ఇది trp ఆపరాన్కు బంధిస్తుంది.[16] ఈ రిప్రెసర్ ట్రిప్టోఫాన్ ఆపరాన్‌కు బంధించడం వల్ల ట్రిప్టోఫాన్ జీవసంశ్లేషణలో పాల్గొనే ఎంజైమ్‌ల కోసం కోడ్ చేసే డౌన్‌స్ట్రీమ్ DNA యొక్క ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ నిరోధించబడుతుంది. కాబట్టి ట్రిప్టోఫాన్ యొక్క అధిక స్థాయిలు నెగటివ్ ఫీడ్‌బ్యాక్ లూప్ ద్వారా ట్రిప్టోఫాన్ సంశ్లేషణను నిరోధిస్తాయి, మరియు కణం యొక్క ట్రిప్టోఫాన్ స్థాయిలు మళ్ళీ తగ్గినప్పుడు, trp ఆపరాన్ నుండి ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ పునఃప్రారంభమవుతుంది. ఇది కణం యొక్క అంతర్గత మరియు బాహ్య ట్రిప్టోఫాన్ స్థాయిలలో మార్పులకు గట్టిగా నియంత్రించబడే మరియు వేగవంతమైన ప్రతిస్పందనలను అనుమతిస్తుంది.

సిఫార్సు చేయబడిన ఆహార భత్యం

2002లో, U.S. ఇన్స్టిట్యూట్ ఆఫ్ మెడిసిన్ 19 ఏళ్లు మరియు అంతకంటే ఎక్కువ వయస్సు ఉన్న పెద్దలకు రోజుకు 5 mg/kg శరీర బరువు ట్రిప్టోఫాన్ యొక్క సిఫార్సు చేయబడిన ఆహార భత్యం (RDA)ని నిర్ణయించింది.[17]

ఆహార వనరులు

ట్రిప్టోఫాన్ చాలా ప్రోటీన్-ఆధారిత ఆహారాలలో లేదా ఆహార ప్రోటీన్లలో ఉంటుంది. ఇది చాక్లెట్, ఓట్స్, ఎండిన ఖర్జూరం, పాలు, పెరుగు, కాటేజ్ చీజ్, ఎర్ర మాంసం, గుడ్లు, చేపలు, కోడి మాంసం, నువ్వులు, శనగలు మరియు సోయాబీన్స్ వంటి చిక్కుళ్ళు, బాదం, పొద్దుతిరుగుడు గింజలు, గుమ్మడి గింజలు, హెంప్ గింజలు, బక్వీట్, స్పిరులినా, మరియు వేరుశనగలులలో పుష్కలంగా ఉంటుంది. వండిన టర్కీలో ట్రిప్టోఫాన్ పుష్కలంగా ఉంటుందనే ప్రజాదరణ పొందిన నమ్మకానికి విరుద్ధంగా,[18][19] టర్కీలోని ట్రిప్టోఫాన్ కంటెంట్ సాధారణ కోడి మాంసం మాదిరిగానే ఉంటుంది.[20]

వివిధ ఆహారాలలో ట్రిప్టోఫాన్ (Trp) కంటెంట్[20][21]
ఆహారం ట్రిప్టోఫాన్
[g/100 g ఆహారం] 		ప్రోటీన్
[g/100 g ఆహారం] 		ట్రిప్టోఫాన్/ప్రోటీన్
[%]
గుడ్డు తెల్లసొన, ఎండిన 1.00 81.10 1.23
స్పిరులినా, ఎండిన 0.92 57.47 1.62
కాడ్, అట్లాంటిక్, ఎండిన 0.70 62.82 1.11
సోయాబీన్స్, ముడి 0.59 36.49 1.62
చీజ్, పార్మెసన్ 0.56 37.90 1.47
చియా గింజలు, ఎండిన 0.44 16.50 2.64
నువ్వులు 0.37 17.00 2.17
హెంప్ గింజ, పొట్టు తీసిన 0.37 31.56 1.17
చీజ్, చెడ్డార్ 0.32 24.90 1.29
పొద్దుతిరుగుడు గింజ 0.30 17.20 1.74
పంది మాంసం, చాప్ 0.25 19.27 1.27
టర్కీ 0.24 21.89 1.11
కోడి 0.24 20.85 1.14
గొడ్డు మాంసం 0.23 20.13 1.12
ఓట్స్ 0.23 16.89 1.39
సాల్మన్ 0.22 19.84 1.12
గొర్రె, చాప్ 0.21 18.33 1.17
పెర్చ్, అట్లాంటిక్ 0.21 18.62 1.12
శనగలు, ముడి 0.19 19.30 0.96
గుడ్డు 0.17 12.58 1.33
గోధుమ పిండి, తెలుపు 0.13 10.33 1.23
బేకింగ్ చాక్లెట్, తీపి లేనిది 0.13 12.90 1.23
పాలు 0.08 3.22 2.34
బియ్యం, తెలుపు, మధ్యస్థ-గింజ, వండిన 0.03 2.38 1.18
క్వినోవా, వండనిది 0.17 14.12 1.20
క్వినోవా, వండిన 0.05 4.40 1.10
బంగాళదుంపలు, రస్సెట్ 0.02 2.14 0.84
చింతపండు 0.02 2.80 0.64
అరటిపండు 0.01 1.03 0.87

వైద్యపరమైన ఉపయోగం

డిప్రెషన్

ట్రిప్టోఫాన్ 5-హైడ్రాక్సీట్రిప్టోఫాన్ (5-HTP)గా మార్చబడి, అది న్యూరోట్రాన్స్మిటర్ సెరోటోనిన్‌గా మార్చబడుతుంది కాబట్టి, ట్రిప్టోఫాన్ లేదా 5-HTP తీసుకోవడం వల్ల మెదడులో సెరోటోనిన్ స్థాయిని పెంచడం ద్వారా డిప్రెషన్ లక్షణాలు మెరుగుపడవచ్చని ప్రతిపాదించబడింది. ట్రిప్టోఫాన్ యునైటెడ్ స్టేట్స్లో (1989 మరియు 2005 మధ్య వివిధ స్థాయిలలో నిషేధించబడిన తర్వాత) మరియు యునైటెడ్ కింగ్‌డమ్లో యాంటిడిప్రెసెంట్, యాంగ్జియోలైటిక్, మరియు నిద్ర సహాయకారిగా ఉపయోగించడానికి ఓవర్ ది కౌంటర్గా విక్రయించబడుతుంది. ఇది కొన్ని యూరోపియన్ దేశాలలో మేజర్ డిప్రెషన్ చికిత్స కోసం ప్రిస్క్రిప్షన్ డ్రగ్గా కూడా విక్రయించబడుతుంది. ఆహారాన్ని మార్చడం ద్వారా రక్తంలో ట్రిప్టోఫాన్ స్థాయిలు మారే అవకాశం లేదని ఆధారాలు ఉన్నాయి,[22][23] కానీ శుద్ధి చేసిన ట్రిప్టోఫాన్ తీసుకోవడం వల్ల మెదడులో సెరోటోనిన్ స్థాయి పెరుగుతుంది, అయితే ట్రిప్టోఫాన్ ఉన్న ఆహారాలను తినడం వల్ల అలా జరగదు.[24]

2001లో డిప్రెషన్‌పై 5-HTP మరియు ట్రిప్టోఫాన్ ప్రభావంపై కోక్రాన్ సమీక్ష ప్రచురించబడింది. రచయితలు అధిక కఠినత కలిగిన అధ్యయనాలను మాత్రమే చేర్చారు మరియు రెండింటిపై పరిమిత డేటా ఉన్నందున 5-HTP మరియు ట్రిప్టోఫాన్ రెండింటినీ వారి సమీక్షలో చేర్చారు. 1966 మరియు 2000 మధ్య ప్రచురించబడిన డిప్రెషన్‌పై 5-HTP మరియు ట్రిప్టోఫాన్ యొక్క 108 అధ్యయనాలలో, కేవలం రెండు మాత్రమే రచయితల నాణ్యతా ప్రమాణాలకు అనుగుణంగా ఉన్నాయి, మొత్తం 64 మంది అధ్యయన పాల్గొనేవారు ఉన్నారు. చేర్చబడిన రెండు అధ్యయనాలలో ఈ పదార్థాలు ప్లేసిబో కంటే ప్రభావవంతంగా ఉన్నాయి, కానీ రచయితలు "ఆధారాలు నిర్ణయాత్మకంగా ఉండటానికి తగినంత నాణ్యతతో లేవు" అని పేర్కొన్నారు మరియు "ప్రభావవంతమైన మరియు సురక్షితమైన ప్రత్యామ్నాయ యాంటిడిప్రెసెంట్లు ఉన్నందున, 5-HTP మరియు ట్రిప్టోఫాన్ యొక్క క్లినికల్ ఉపయోగం ప్రస్తుతం పరిమితంగా ఉంది" అని పేర్కొన్నారు.[25] మానసిక మరియు ఆందోళన రుగ్మతల కోసం ప్రామాణిక చికిత్సకు అదనంగా అడ్జువెంట్ థెరపీగా ట్రిప్టోఫాన్ వాడకానికి శాస్త్రీయ ఆధారాలు మద్దతు ఇవ్వవు.[25][26]

నిద్రలేమి

అమెరికన్ అకాడమీ ఆఫ్ స్లీప్ మెడిసిన్ యొక్క 2017 క్లినికల్ ప్రాక్టీస్ గైడ్‌లైన్స్ తక్కువ ప్రభావం కారణంగా నిద్రలేమి చికిత్సలో ట్రిప్టోఫాన్ వాడకాన్ని వ్యతిరేకించాయి.[27]

దుష్ప్రభావాలు

ట్రిప్టోఫాన్ సప్లిమెంటేషన్ యొక్క సంభావ్య దుష్ప్రభావాలు వికారం, అతిసారం, మగత, తల తిరగడం, తలనొప్పి, నోరు పొడిబారడం, మసక దృష్టి, సెడేషన్, యుఫోరియా, మరియు నిస్టాగ్మస్ (అనిచ్ఛాక కంటి కదలికలు) ఉన్నాయి.[28][29]

పరస్పర చర్యలు

ట్రిప్టోఫాన్‌ను డైటరీ సప్లిమెంట్‌గా (టాబ్లెట్ రూపంలో వంటివి) తీసుకున్నప్పుడు, MAOI లేదా SSRI తరగతికి చెందిన యాంటిడిప్రెసెంట్లతో లేదా ఇతర బలమైన సెరోటోనెర్జిక్ మందులతో కలిపినప్పుడు సెరోటోనిన్ సిండ్రోమ్ కలిగించే అవకాశం ఉంది.[29] ట్రిప్టోఫాన్ సప్లిమెంటేషన్ క్లినికల్ సెట్టింగ్‌లో పూర్తిగా అధ్యయనం చేయబడనందున, ఇతర మందులతో దాని పరస్పర చర్యలు బాగా తెలియవు.[25]

వేరుచేయడం

ట్రిప్టోఫాన్ యొక్క వేరుచేయడం గురించి మొదటిసారిగా 1901లో ఫ్రెడరిక్ హాప్కిన్స్ నివేదించారు.[30] హాప్కిన్స్ హైడ్రోలైజ్డ్ కేసిన్ నుండి ట్రిప్టోఫాన్‌ను తిరిగి పొందారు, 600 గ్రాముల ముడి కేసిన్ నుండి 4–8 గ్రాముల ట్రిప్టోఫాన్‌ను పొందారు.[31]

జీవసంశ్లేషణ మరియు పారిశ్రామిక ఉత్పత్తి

ట్రిప్టోఫాన్ మనుషులలో మరియు ఇతర జంతువులలో సరళమైన పదార్థాల నుండి సంశ్లేషణ చేయబడదు మరియు ట్రిప్టోఫాన్ కలిగిన ప్రోటీన్ల ఆహార తీసుకోవడం ద్వారా పొందబడుతుంది. మొక్కలు మరియు సూక్ష్మజీవులు సాధారణంగా షికామిక్ ఆమ్లం లేదా ఆంత్రానిలేట్ నుండి ట్రిప్టోఫాన్‌ను సంశ్లేషణ చేస్తాయి.[32] ట్రిప్టోఫాన్ జీవసంశ్లేషణ ఆంత్రానిలేట్‌ను ఫాస్ఫోరైబోసిల్ పైరోఫాస్ఫేట్ (PRPP)తో కండెన్సేషన్ చేయడంతో ప్రారంభమవుతుంది, ఇది ఉప-ఉత్పత్తిగా పైరోఫాస్ఫేట్ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. రైబోస్ మోయిటీ యొక్క రింగ్ తెరవబడుతుంది మరియు రిడక్టివ్ డీకార్బాక్సిలేషన్కు లోబడి, ఇండోల్-3-గ్లిసరాల్ ఫాస్ఫేట్‌ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది; ఇది, క్రమంగా, ఇండోల్గా మార్చబడుతుంది. చివరి దశలో, ట్రిప్టోఫాన్ సింథేస్ ఇండోల్ మరియు అమినో ఆమ్లం సెరిన్ నుండి ట్రిప్టోఫాన్ ఏర్పడటాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.

ట్రిప్టోఫాన్ యొక్క పారిశ్రామిక ఉత్పత్తి కూడా బయోసింథటిక్ మరియు ఇది B. అమిలోలిక్విఫేసియన్స్, B. సబ్టిలిస్, C. గ్లుటామికమ్ లేదా E. కోలి వంటి వైల్డ్-టైప్ లేదా జన్యుమార్పిడి బ్యాక్టీరియాను ఉపయోగించి సెరిన్ మరియు ఇండోల్ యొక్క కిణ్వ ప్రక్రియపై ఆధారపడి ఉంటుంది. ఈ జాతులు ఆరోమాటిక్ అమినో ఆమ్లాల పునఃగ్రహణను నిరోధించే లేదా బహుళ/అతిగా వ్యక్తీకరించబడిన trp ఆపరాన్లను కలిగి ఉన్న మ్యుటేషన్లను కలిగి ఉంటాయి. ఈ మార్పిడి ట్రిప్టోఫాన్ సింథేస్ ఎంజైమ్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడుతుంది.[33][34][35]

సమాజం మరియు సంస్కృతి

షోవా డెంకో కాలుష్య కుంభకోణం

ప్రధాన వ్యాసం: ఇసినోఫిలియా–మయాల్జియా సిండ్రోమ్

1989లో అమెరికాలో ఇసినోఫిలియా-మయాల్జియా సిండ్రోమ్ (EMS) యొక్క పెద్ద వ్యాప్తి జరిగింది, CDCకి 1,500 కంటే ఎక్కువ కేసులు నివేదించబడ్డాయి మరియు కనీసం 37 మరణాలు సంభవించాయి.[36] ప్రాథమిక దర్యాప్తులో ఈ వ్యాప్తి ట్రిప్టోఫాన్ తీసుకోవడంతో ముడిపడి ఉందని వెల్లడైన తర్వాత, U.S. ఫుడ్ అండ్ డ్రగ్ అడ్మినిస్ట్రేషన్ (FDA) 1989లో ట్రిప్టోఫాన్ సప్లిమెంట్లను వెనక్కి తీసుకుంది మరియు 1990లో చాలా బహిరంగ అమ్మకాలను నిషేధించింది,[37][38][39] ఇతర దేశాలు కూడా దీనిని అనుసరించాయి.[40][41]

తర్వాతి అధ్యయనాలు EMS అనేది ఒకే ఒక పెద్ద జపనీస్ తయారీదారు, Showa Denko సరఫరా చేసిన నిర్దిష్ట L-ట్రిప్టోఫాన్ బ్యాచ్‌లకు సంబంధం కలిగి ఉందని సూచించాయి.[37][42][43][44] Showa Denko యొక్క L-ట్రిప్టోఫాన్ యొక్క ఇటీవలి బ్యాచ్‌లు స్వల్ప మొత్తంలో మలినాలతో కలుషితమయ్యాయని, ఇవే 1989 నాటి EMS వ్యాప్తికి కారణమని భావించారని చివరికి స్పష్టమైంది.[37][45][46] అయినప్పటికీ, ట్రిప్టోఫాన్ స్వయంగా EMSలో ఒక ప్రధాన కారణాంశం కావచ్చని ఇతర ఆధారాలు సూచిస్తున్నాయి. ఒక పూర్వగామి (precursor) విషపూరితమైన డైమర్‌ను ఏర్పరచడానికి తగినంత సాంద్రతలను చేరుకుందని కూడా వాదనలు ఉన్నాయి.[47][48]

FDA ఫిబ్రవరి 2001లో ట్రిప్టోఫాన్ అమ్మకాలు మరియు మార్కెటింగ్‌పై తన ఆంక్షలను సడలించింది,[37] కానీ 2005 వరకు మినహాయింపు లేని ఉపయోగం కోసం ఉద్దేశించని ట్రిప్టోఫాన్ దిగుమతిని పరిమితం చేయడం కొనసాగించింది.[49]

ఈయోసినోఫిలియా-మయాల్జియా సిండ్రోమ్ వ్యాప్తికి కారణమైన కలుషితమైన L-ట్రిప్టోఫాన్ బ్యాచ్‌లను ఉత్పత్తి చేయడానికి Showa Denko సౌకర్యం జన్యుపరంగా మార్పు చెందిన బ్యాక్టీరియాను ఉపయోగించిందనే వాస్తవం, "బయోటెక్నాలజీ-ఉత్పన్న ఉత్పత్తుల రసాయన స్వచ్ఛతను నిశితంగా పర్యవేక్షించాల్సిన" అవసరానికి నిదర్శనంగా పేర్కొనబడింది.[50] స్వచ్ఛత పర్యవేక్షణ కోసం పిలుపునిచ్చేవారు, కలుషితానికి గల GMO-యేతర కారణాలను విస్మరిస్తూ బయోటెక్ అభివృద్ధిని బెదిరించే GMO-వ్యతిరేక కార్యకర్తలుగా విమర్శించబడ్డారు.[51]

టర్కీ మాంసం మరియు మగత పరికల్పన

ఇవి కూడా చూడండి: Postprandial somnolence#Turkey and tryptophan

అమెరికా మరియు యూకేలలో ఒక సాధారణ వాదన ఏమిటంటే, థాంక్స్ గివింగ్ (యునైటెడ్ స్టేట్స్) మరియు క్రిస్మస్ సమయంలో కనిపించే విధంగా టర్కీ మాంసం ఎక్కువగా తీసుకోవడం వల్ల, టర్కీలో ఉండే అధిక స్థాయి ట్రిప్టోఫాన్ కారణంగా మగత (Somnolence) కలుగుతుంది.[52][19] అయితే, టర్కీలోని ట్రిప్టోఫాన్ పరిమాణం ఇతర మాంసాలతో సమానంగా ఉంటుంది.[18][20] భోజనం తర్వాత వచ్చే మగత (Postprandial somnolence) టర్కీతో పాటు తినే ఇతర ఆహారాల వల్ల, ముఖ్యంగా కార్బోహైడ్రేట్ల వల్ల సంభవించవచ్చు.[53] కార్బోహైడ్రేట్లు అధికంగా ఉండే భోజనం తీసుకోవడం వల్ల ఇన్సులిన్ విడుదల ప్రేరేపించబడుతుంది.[54][55][56][57] ఇన్సులిన్ కండరాలలోకి పెద్ద తటస్థ శాఖాయుత గొలుసు అమైనో ఆమ్లాల (BCAA) శోషణను ప్రేరేపిస్తుంది, కానీ ట్రిప్టోఫాన్‌ను కాదు, దీనివల్ల రక్తప్రవాహంలో BCAAతో పోలిస్తే ట్రిప్టోఫాన్ నిష్పత్తి పెరుగుతుంది. ఫలితంగా పెరిగిన ట్రిప్టోఫాన్ నిష్పత్తి పెద్ద తటస్థ అమైనో ఆమ్ల రవాణాదారు (ఇది BCAA మరియు ఆరోమాటిక్ అమైనో ఆమ్లాలు రెండింటినీ రవాణా చేస్తుంది) వద్ద పోటీని తగ్గిస్తుంది, దీనివల్ల రక్త-మెదడు అవరోధం ద్వారా సెరెబ్రోస్పైనల్ ద్రవం (CSF) లోకి ట్రిప్టోఫాన్ శోషణ పెరుగుతుంది.[57][58][59] CSF లోకి చేరిన తర్వాత, ట్రిప్టోఫాన్ సాధారణ ఎంజైమాటిక్ మార్గం ద్వారా రాఫే కేంద్రకాలలో సెరోటోనిన్ గా మార్చబడుతుంది.[55][60] ఫలితంగా ఏర్పడిన సెరోటోనిన్ పీనియల్ గ్రంథి ద్వారా మెలటోనిన్ అనే హార్మోన్‌గా మరింత జీవక్రియ చేయబడుతుంది—ఇది సర్కాడియన్ రిథమ్ యొక్క ముఖ్యమైన మధ్యవర్తి.[61][9] అందువల్ల, ఈ డేటా "విందు-ప్రేరిత మగత"—లేదా భోజనం తర్వాత వచ్చే మగత—అనేది కార్బోహైడ్రేట్లు అధికంగా ఉండే భారీ భోజనం యొక్క ఫలితం కావచ్చు, ఇది పరోక్షంగా మెదడులో మెలటోనిన్ ఉత్పత్తిని పెంచి, తద్వారా నిద్రను ప్రోత్సహిస్తుందని సూచిస్తుంది.[54][55][56][60]

పరిశోధన

ఈస్ట్ అమైనో ఆమ్ల జీవక్రియ

1912లో ఫెలిక్స్ ఎర్లిచ్ ఈస్ట్ సహజ అమైనో ఆమ్లాలను ప్రాథమికంగా కార్బన్ డయాక్సైడ్ను తొలగించడం ద్వారా మరియు అమైనో సమూహాన్ని హైడ్రాక్సిల్ సమూహంతో భర్తీ చేయడం ద్వారా జీవక్రియ చేస్తుందని నిరూపించారు. ఈ రసాయన చర్య ద్వారా, ట్రిప్టోఫాన్ ట్రిప్టోఫాల్కు దారితీస్తుంది.[62]

సెరోటోనిన్ పూర్వగామి

ట్రిప్టోఫాన్ శుద్ధి చేసిన రూపంలో నోటి ద్వారా తీసుకున్నప్పుడు మెదడు సెరోటోనిన్ సంశ్లేషణను ప్రభావితం చేస్తుంది మరియు పరిశోధన కోసం సెరోటోనిన్ స్థాయిలను మార్చడానికి ఉపయోగించబడుతుంది. తీవ్రమైన ట్రిప్టోఫాన్ క్షీణత అనే పద్ధతిలో ట్రిప్టోఫాన్-తక్కువ ప్రోటీన్ తీసుకోవడం ద్వారా తక్కువ మెదడు సెరోటోనిన్ స్థాయి ప్రేరేపించబడుతుంది. ఈ పద్ధతిని ఉపయోగించి చేసిన అధ్యయనాలు మానసిక స్థితి మరియు సామాజిక ప్రవర్తనపై సెరోటోనిన్ ప్రభావాన్ని అంచనా వేశాయి, సెరోటోనిన్ దూకుడును తగ్గిస్తుందని మరియు అంగీకారతను పెంచుతుందని కనుగొన్నాయి.[24][63][64]

సైకెడెలిక్ ప్రభావాలు

ఇవి కూడా చూడండి: 5-Hydroxytryptophan#Psychedelic effects

ట్రిప్టోఫాన్ తగినంత అధిక మోతాదులో ఇచ్చినప్పుడు ఎలుకలలో హెడ్-ట్విచ్ రెస్పాన్స్ (HTR)ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[65] HTR అనేది లైసెర్జిక్ యాసిడ్ డై ఇథైలామైడ్ (LSD) మరియు సైలోసైబిన్ వంటి సెరోటోనెర్జిక్ సైకెడెలిక్స్ ద్వారా ప్రేరేపించబడుతుంది మరియు ఇది సైకెడెలిక్ ప్రభావాలకు ప్రవర్తనా ప్రాతినిధ్యం.[66][67] ట్రిప్టోఫాన్ ట్రేస్ అమైన్ ట్రిప్టమైన్గా మార్చబడుతుంది మరియు ట్రిప్టమైన్ ఇండోలేథైలామైన్ N-మిథైల్ ట్రాన్స్‌ఫరేస్ (INMT) ద్వారా N-మిథైల్ ట్రిప్టమైన్ (NMT) మరియు డైమిథైల్ ట్రిప్టమైన్ (DMT)గా N-మిథైలేషన్ చేయబడుతుంది, ఇవి సెరోటోనెర్జిక్ సైకెడెలిక్స్‌గా ప్రసిద్ధి చెందాయి.[65][68][69][70][71][72]

ఫ్లోరోసెన్స్

ప్రధాన వ్యాసం: Fluorescence spectroscopy#Tryptophan fluorescence

ట్రిప్టోఫాన్ ఒక ముఖ్యమైన అంతర్గత ఫ్లోరోసెంట్ ప్రోబ్ (అమైనో ఆమ్లం), ఇది ట్రిప్టోఫాన్ అవశేషం చుట్టూ ఉన్న సూక్ష్మ పర్యావరణ స్వభావాన్ని అంచనా వేయడానికి ఉపయోగించవచ్చు. మడతపెట్టిన ప్రోటీన్ యొక్క చాలా అంతర్గత ఫ్లోరోసెన్స్ ఉద్గారాలు ట్రిప్టోఫాన్ అవశేషాల ఉత్తేజితం వల్ల కలుగుతాయి.

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 2021-12-02. Retrieved 2022-10-22.
  2. ↑ Saffran, M. (April 1998). “Amino acid names and parlor games: from trivial names to a one-letter code, amino acid names have strained students' memories. Is a more rational nomenclature possible?”. Biochemical Education. 26 (2): 116–118. doi:10.1016/S0307-4412(97)00167-2.
  3. ↑ Slominski A, Semak I, Pisarchik A, Sweatman T, Szczesniewski A, Wortsman J (2002). “Conversion of L-tryptophan to serotonin and melatonin in human melanoma cells”. FEBS Letters. 511 (1–3): 102–6. Bibcode 2002FEBSL.511..102S. doi:10.1016/s0014-5793(01)03319-1. PMID 11821057. S2CID 7820568.
  4. ↑ “L-tryptophan | C11H12N2O2”. PubChem. Retrieved 22 December 2016.
  5. ↑ Curzon, G. (1987-12-31). “Hopkins and the Discovery of Tryptophan”. In Bender, David A.; Joseph, Michael H.; Kochen, Walter; Steinhart, Hans (eds.). Progress in Tryptophan and Serotonin Research 1986. Berlin, Boston: De Gruyter. pp. XXIX–XL. ISBN 978-3-11-085465-7. doi:10.1515/9783110854657-004. Retrieved 2024-02-19.
  6. ↑ “IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences”. Journal of Biological Chemistry. 243 (13): 3557–3559. 10 July 1968. doi:10.1016/S0021-9258(19)34176-6.
  7. ↑ Fernstrom JD (1983). “Role of precursor availability in control of monoamine biosynthesis in brain”. Physiological Reviews. 63 (2): 484–546. doi:10.1152/physrev.1983.63.2.484. PMID 6132421.
  8. ↑ Schaechter JD, Wurtman RJ (1990). “Serotonin release varies with brain tryptophan levels”. Brain Research. 532 (1–2): 203–10. doi:10.1016/0006-8993(90)91761-5. PMID 1704290. S2CID 8451316. Archived from the original on 9 August 2020. Retrieved 30 May 2014.
  9. ↑ 9.0 9.1 Wurtman RJ, Anton-Tay F (1969). “The mammalian pineal as a neuroendocrine transducer”. Recent Progress in Hormone Research. 25: 493–522. ISBN 978-0-12-571125-8. doi:10.1016/b978-0-12-571125-8.50014-4. PMID 4391290. Archived from the original on 31 May 2014.
  10. ↑ 10.0 10.1 10.2 Marx, Wolfgang; McGuinness, Amelia J.; Rocks, Tetyana; Ruusunen, Anu; Cleminson, Jasmine; Walker, Adam J.; Gomes-da-Costa, Susana; Lane, Melissa; Sanches, Marsal; Diaz, Alexandre P.; Tseng, Ping-Tao (2020-11-23). “The kynurenine pathway in major depressive disorder, bipolar disorder, and schizophrenia: a meta-analysis of 101 studies”. Molecular Psychiatry. 26 (8): 4158–4178. doi:10.1038/s41380-020-00951-9. PMID 33230205. S2CID 227132820. ISSN 1476-5578.
  11. ↑ Bartoli, F; Misiak, B; Callovini, T; Cavaleri, D; Cioni, RM; Crocamo, C; Savitz, JB; Carrà, G (19 October 2020). “The kynurenine pathway in bipolar disorder: a meta-analysis on the peripheral blood levels of tryptophan and related metabolites.”. Molecular Psychiatry. 26 (7): 3419–3429. doi:10.1038/s41380-020-00913-1. PMID 33077852. S2CID 224314102.
  12. ↑ Ikeda M, Tsuji H, Nakamura S, Ichiyama A, Nishizuka Y, Hayaishi O (1965). “Studies on the biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotide. II. A role of picolinic carboxylase in the biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotide from tryptophan in mammals”. The Journal of Biological Chemistry. 240 (3): 1395–401. doi:10.1016/S0021-9258(18)97589-7. PMID 14284754.
  13. ↑ Palme K, Nagy F (2008). “A new gene for auxin synthesis”. Cell. 133 (1): 31–2. doi:10.1016/j.cell.2008.03.014. PMID 18394986. S2CID 9949830.
  14. ↑ Ledochowski M, Widner B, Murr C, Sperner-Unterweger B, Fuchs D (2001). “Fructose malabsorption is associated with decreased plasma tryptophan”. Scandinavian Journal of Gastroenterology. 36 (4): 367–71. doi:10.1080/003655201300051135. PMID 11336160. Archived from the original on 19 April 2016.
  15. ↑ Ledochowski M, Sperner-Unterweger B, Widner B, Fuchs D (June 1998). “Fructose malabsorption is associated with early signs of mental depression”. European Journal of Medical Research. 3 (6): 295–8. PMID 9620891.
  16. ↑ Gollnick P, Babitzke P, Antson A, Yanofsky C (2005). “Complexity in regulation of tryptophan biosynthesis in Bacillus subtilis”. Annual Review of Genetics. 39: 47–68. doi:10.1146/annurev.genet.39.073003.093745. PMID 16285852.
  17. ↑ Institute of Medicine (2002). “Protein and Amino Acids”. Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. Washington, DC: The National Academies Press. pp. 589–768. ISBN 978-0-309-08525-0. doi:10.17226/10490.
  18. ↑ 18.0 18.1 Ballantyne C (2007-11-21). “Does Turkey Make You Sleepy?”. Scientific American. Retrieved 2013-06-06.
  19. ↑ 19.0 19.1 McCue K. “Chemistry.org: Thanksgiving, Turkey, and Tryptophan”. Archived from the original on 2007-04-04. Retrieved 2007-08-17.
  20. ↑ 20.0 20.1 20.2 Holden, Joanne. “USDA National Nutrient Database for Standard Reference, Release 22”. Nutrient Data Laboratory, Agricultural Research Service, United States Department of Agriculture. Retrieved 29 November 2009.
  21. ↑ Rambali B, Van Andel I, Schenk E, Wolterink G, van de Werken G, Stevenson H, Vleeming W (2002). “[The contribution of cocoa additive to cigarette smoking addiction]”. RIVM. The National Institute for Public Health and the Environment (Netherlands). (report 650270002/2002). Archived from the original on 8 November 2005.
  22. ↑ Soh NL, Walter GT (2011). “Tryptophan and depression: can diet alone be the answer?”. Acta Neuropsychiatrica. 23 (1): 1601–5215. doi:10.1111/j.1601-5215.2010.00508.x. S2CID 145779393.
  23. ↑ Fernstrom JD (2012). “Effects and side effects associated with the non-nutritional use of tryptophan by humans”. The Journal of Nutrition. 142 (12): 2236S–2244S. doi:10.3945/jn.111.157065. PMID 23077193.
  24. ↑ 24.0 24.1 Wurtman RJ, Hefti F, Melamed E (1980). “Precursor control of neurotransmitter synthesis”. Pharmacological Reviews. 32 (4): 315–35. doi:10.1016/S0031-6997(25)06841-3. PMID 6115400.
  25. ↑ 25.0 25.1 25.2 Shaw K, Turner J, Del Mar C (2002). “Tryptophan and 5-hydroxytryptophan for depression”. Shaw, Kelly A (ed.). The Cochrane Database of Systematic Reviews. 2010 (1). doi:10.1002/14651858.CD003198. PMID 11869656. article-number: CD003198.
  26. ↑ Ravindran AV, da Silva TL (September 2013). “Complementary and alternative therapies as add-on to pharmacotherapy for mood and anxiety disorders: a systematic review”. Journal of Affective Disorders. 150 (3): 707–19. doi:10.1016/j.jad.2013.05.042. PMID 23769610.
  27. ↑ Sateia MJ, Buysse DJ, Krystal AD, Neubauer DN, Heald JL (February 2017). “Clinical Practice Guideline for the Pharmacologic Treatment of Chronic Insomnia in Adults: An American Academy of Sleep Medicine Clinical Practice Guideline”. J Clin Sleep Med. 13 (2): 307–349. doi:10.5664/jcsm.6470. PMC PMC5263087. PMID 27998379.
  28. ↑ Kimura T, Bier DM, Taylor CL (December 2012). “Summary of workshop discussions on establishing upper limits for amino acids with specific attention to available data for the essential amino acids leucine and tryptophan”. The Journal of Nutrition. 142 (12): 2245S–2248S. doi:10.3945/jn.112.160846. PMID 23077196.
  29. ↑ 29.0 29.1 Howland RH (June 2012). “Dietary supplement drug therapies for depression”. Journal of Psychosocial Nursing and Mental Health Services. 50 (6): 13–6. doi:10.3928/02793695-20120508-06. PMID 22589230.
  30. ↑ Hopkins FG, Cole SW (December 1901). “A contribution to the chemistry of proteids: Part I. A preliminary study of a hitherto undescribed product of tryptic digestion”. The Journal of Physiology. 27 (4–5): 418–428. doi:10.1113/jphysiol.1901.sp000880. PMC PMC1540554. PMID 16992614.
  31. ↑ Cox, G.J.; King, H. (1930). “L-Tryptophane”. Org. Synth.. 10: 100. doi:10.15227/orgsyn.010.0100.
  32. ↑ Radwanski ER, Last RL (1995). “Tryptophan biosynthesis and metabolism: biochemical and molecular genetics”. The Plant Cell. 7 (7): 921–34. doi:10.1105/tpc.7.7.921. PMC PMC160888. PMID 7640526.
  33. ↑ Ikeda M (2002). “Amino acid production processes”. Microbial Production of l-Amino Acids. Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology. Vol. 79, pp. 1–35. ISBN 978-3-540-43383-5. doi:10.1007/3-540-45989-8_1. PMID 12523387.
  34. ↑ Becker J, Wittmann C (2012). “Bio-based production of chemicals, materials and fuels -Corynebacterium glutamicum as versatile cell factory”. Current Opinion in Biotechnology. 23 (4): 631–40. doi:10.1016/j.copbio.2011.11.012. PMID 22138494.
  35. ↑ Conrado RJ, Varner JD, DeLisa MP (2008). “Engineering the spatial organization of metabolic enzymes: mimicking nature's synergy”. Current Opinion in Biotechnology. 19 (5): 492–9. doi:10.1016/j.copbio.2008.07.006. PMID 18725290.
  36. ↑ Allen, J.A.; Varga, J (2014). “Eosinophilia–Myalgia Syndrome”. In Wexler, Philip (ed.). Encyclopedia of Toxicology. (3rd ed.). Burlington: Elsevier Science. ISBN 978-0-12-386455-0.
  37. ↑ 37.0 37.1 37.2 37.3 “Information Paper on L-tryptophan and 5-hydroxy-L-tryptophan”. FU. S. Food and Drug Administration, Center for Food Safety and Applied Nutrition, Office of Nutritional Products, Labeling, and Dietary Supplements. 2001-02-01. Archived from the original on 2005-02-25. Retrieved 2012-02-08.
  38. ↑ “L-tryptophan: Uses and Risks”. WebMD. 2017-05-12. Retrieved 2017-06-05.
  39. ↑ Altman, Lawrence K. (27 April 1990). “Studies Tie Disorder to Maker of Food Supplement”. The New York Times.
  40. ↑ Castot, A; Bidault, I; Bournerias, I; Carlier, P; Efthymiou, ML (1991). “["Eosinophilia-myalgia" syndrome due to L-tryptophan containing products. Cooperative evaluation of French Regional Centers of Pharmacovigilance. Analysis of 24 cases].”. Thérapie. 46 (5): 355–65. PMID 1754978.
  41. ↑ “COT Statement on Tryptophan and the Eosinophilia-Myalgia Syndrome”. UK Committee on Toxicity of Chemicals in Food, Consumer Products and the Environment. June 2004. Archived from the original on 31 March 2016. Retrieved 5 June 2017.
  42. ↑ Slutsker L, Hoesly FC, Miller L, Williams LP, Watson JC, Fleming DW (July 1990). “Eosinophilia-myalgia syndrome associated with exposure to tryptophan from a single manufacturer”. JAMA. 264 (2): 213–7. doi:10.1001/jama.264.2.213. PMID 2355442.
  43. ↑ Back EE, Henning KJ, Kallenbach LR, Brix KA, Gunn RA, Melius JM (April 1993). “Risk factors for developing eosinophilia myalgia syndrome among L-tryptophan users in New York”. The Journal of Rheumatology. 20 (4): 666–72. PMID 8496862.
  44. ↑ Kilbourne EM, Philen RM, Kamb ML, Falk H (October 1996). “Tryptophan produced by Showa Denko and epidemic eosinophilia-myalgia syndrome”. The Journal of Rheumatology. Supplement. 46: 81–8; discussion 89–91. PMID 8895184.
  45. ↑ Mayeno AN, Lin F, Foote CS, Loegering DA, Ames MM, Hedberg CW, Gleich GJ (December 1990). “Characterization of "peak E," a novel amino acid associated with eosinophilia-myalgia syndrome”. Science. 250 (4988): 1707–8. Bibcode 1990Sci...250.1707M. doi:10.1126/science.2270484. PMID 2270484.
  46. ↑ Ito J, Hosaki Y, Torigoe Y, Sakimoto K (January 1992). “Identification of substances formed by decomposition of peak E substance in tryptophan”. Food and Chemical Toxicology. 30 (1): 71–81. doi:10.1016/0278-6915(92)90139-C. PMID 1544609.
  47. ↑ Smith MJ, Garrett RH (November 2005). “A heretofore undisclosed crux of eosinophilia-myalgia syndrome: compromised histamine degradation”. Inflammation Research. 54 (11): 435–50. doi:10.1007/s00011-005-1380-7. PMID 16307217. S2CID 7785345.
  48. ↑ Michael Predator Carlton. “Molecular Biology and Genetic Engineering explained by someone who's done it”. Archived from the original on 24 June 2007.
  49. ↑ Allen, JA; Peterson, A; Sufit, R; Hinchcliff, ME; Mahoney, JM; Wood, TA; Miller, FW; Whitfield, ML; Varga, J (November 2011). “Post-epidemic eosinophilia-myalgia syndrome associated with L-tryptophan.”. Arthritis and Rheumatism. 63 (11): 3633–9. doi:10.1002/art.30514. PMC PMC3848710. PMID 21702023.
  50. ↑ Mayeno AN, Gleich GJ (September 1994). “Eosinophilia-myalgia syndrome and tryptophan production: a cautionary tale”. Trends in Biotechnology. 12 (9): 346–52. doi:10.1016/0167-7799(94)90035-3. PMID 7765187.
  51. ↑ Raphals P (November 1990). “Does medical mystery threaten biotech?”. Science. 250 (4981): 619. Bibcode 1990Sci...250..619R. doi:10.1126/science.2237411. PMID 2237411.
  52. ↑ Harding, Nick (2023-12-21). “How to stop Christmas food from ruining your sleep” (in en-GB). The Telegraph. ISSN 0307-1235. Retrieved 2023-12-25.
  53. ↑ “Food & mood. (neuroscience professor Richard Wurtman) (Interview)”. Nutrition Action Healthletter. via HighBeam Research. September 1992. Archived from the original on 2012-11-04.
  54. ↑ 54.0 54.1 Lyons PM, Truswell AS (March 1988). “Serotonin precursor influenced by type of carbohydrate meal in healthy adults”. The American Journal of Clinical Nutrition. 47 (3): 433–9. doi:10.1093/ajcn/47.3.433. PMID 3279747.
  55. ↑ 55.0 55.1 55.2 Wurtman RJ, Wurtman JJ, Regan MM, McDermott JM, Tsay RH, Breu JJ (January 2003). “Effects of normal meals rich in carbohydrates or proteins on plasma tryptophan and tyrosine ratios”. The American Journal of Clinical Nutrition. 77 (1): 128–32. doi:10.1093/ajcn/77.1.128. PMID 12499331.
  56. ↑ 56.0 56.1 Afaghi A, O'Connor H, Chow CM (February 2007). “High-glycemic-index carbohydrate meals shorten sleep onset”. The American Journal of Clinical Nutrition. 85 (2): 426–30. doi:10.1093/ajcn/85.2.426. PMID 17284739.
  57. ↑ 57.0 57.1 Banks WA, Owen JB, Erickson MA (2012). “Insulin in the Brain: There and Back Again”. Pharmacology & Therapeutics. 136 (1): 82–93. doi:10.1016/j.pharmthera.2012.07.006. PMC PMC4134675. PMID 22820012. ISSN 0163-7258.
  58. ↑ Pardridge WM, Oldendorf WH (August 1975). “Kinetic analysis of blood-brain barrier transport of amino acids”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 401 (1): 128–36. doi:10.1016/0005-2736(75)90347-8. PMID 1148286.
  59. ↑ Maher TJ, Glaeser BS, Wurtman RJ (May 1984). “Diurnal variations in plasma concentrations of basic and neutral amino acids and in red cell concentrations of aspartate and glutamate: effects of dietary protein intake”. The American Journal of Clinical Nutrition. 39 (5): 722–9. doi:10.1093/ajcn/39.5.722. PMID 6538743.
  60. ↑ 60.0 60.1 Fernstrom JD, Wurtman RJ (1971). “Brain serotonin content: increase following ingestion of carbohydrate diet”. Science. 174 (4013): 1023–5. Bibcode 1971Sci...174.1023F. doi:10.1126/science.174.4013.1023. PMID 5120086. S2CID 14345137.
  61. ↑ Atul Khullar, M. D. (2012-07-10). “The Role of Melatonin in the Circadian Rhythm Sleep-Wake Cycle”. Psychiatric Times. 29 (7).
  62. ↑ Jackson RW (1930). “A synthesis of tryptophol”. Journal of Biological Chemistry. 88 (3): 659–662. doi:10.1016/S0021-9258(18)76755-0.
  63. ↑ Young SN (September 2013). “Acute tryptophan depletion in humans: a review of theoretical, practical and ethical aspects”. Journal of Psychiatry & Neuroscience. 38 (5): 294–305. doi:10.1503/jpn.120209. PMC PMC3756112. PMID 23428157.
  64. ↑ Young SN (2013). “The effect of raising and lowering tryptophan levels on human mood and social behaviour”. Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 368 (1615). doi:10.1098/rstb.2011.0375. PMC PMC3638380. PMID 23440461. article-number: 20110375.
  65. ↑ 65.0 65.1 Halberstadt AL, Geyer MA (2018). “Effect of Hallucinogens on Unconditioned Behavior”. Behavioral Neurobiology of Psychedelic Drugs. Current Topics in Behavioral Neurosciences. Vol. 36, pp. 159–199. ISBN 978-3-662-55878-2. doi:10.1007/7854_2016_466. PMC PMC5787039. PMID 28224459.
  66. ↑ Canal CE, Morgan D (2012). “Head-twitch response in rodents induced by the hallucinogen 2,5-dimethoxy-4-iodoamphetamine: a comprehensive history, a re-evaluation of mechanisms, and its utility as a model”. Drug Test Anal. 4 (7–8): 556–576. doi:10.1002/dta.1333. PMC PMC3722587. PMID 22517680.
  67. ↑ Kozlenkov, Alexey; González-Maeso, Javier (2013). “Animal Models and Hallucinogenic Drugs”. The Neuroscience of Hallucinations. New York, NY: Springer New York. pp. 253–277. ISBN 978-1-4614-4120-5. doi:10.1007/978-1-4614-4121-2_14.
  68. ↑ Carbonaro TM, Gatch MB (September 2016). “Neuropharmacology of N,N-dimethyltryptamine”. Brain Res Bull. 126 (Pt 1): 74–88. “Endogenous DMT is synthesized from the essential amino acid tryptophan, which is decarboxylated to tryptamine. Tryptamine is then transmethylated by the enzyme indolethylamine-N-methyltransferase (INMT) (using S-adenosyl methionine as a substrate), which catalyzes the addition of methyl groups resulting in the production of N-methyltryptamine (NMT) and DMT. NMT can also act as a substrate for INMT-dependent DMT biosynthesis (Barker et al., 1981).”. doi:10.1016/j.brainresbull.2016.04.016. PMC PMC5048497. PMID 27126737.
  69. ↑ Barker SA (2018). “N, N-Dimethyltryptamine (DMT), an Endogenous Hallucinogen: Past, Present, and Future Research to Determine Its Role and Function”. Front Neurosci. 12. “After the discovery of an indole-N-methyl transferase (INMT; Axelrod, 1961) in rat brain, researchers were soon examining whether the conversion of tryptophan (2, Figure 2) to tryptamine (TA; 3, Figure 2) could be converted to DMT in the brain and other tissues from several mammalian species. Numerous studies subsequently demonstrated the biosynthesis of DMT in mammalian tissue preparations in vitro and in vivo (Saavedra and Axelrod, 1972; Saavedra et al., 1973). In 1972, Juan Saavedra and Julius Axelrod reported that intracisternally administered TA was converted to N-methyltryptamine (NMT; 4, Figure 2) and DMT in the rat, the first demonstration of DMT's formation by brain tissue in vivo.”. doi:10.3389/fnins.2018.00536. PMC PMC6088236. PMID 30127713. article-number: 536.
  70. ↑ Cameron LP, Olson DE (October 2018). “Dark Classics in Chemical Neuroscience: N, N-Dimethyltryptamine (DMT)”. ACS Chem Neurosci. 9 (10): 2344–2357. “Like serotonin and melatonin, DMT is a product of tryptophan metabolism.25 Following tryptophan decarboxylation, tryptamine is methylated by an N-methyltransferase (i.e., INMT) with S-adenosylmethionine serving as the methyl donor. A second enzymatic methylation produces DMT (Figure 3A).26 [...] The enzyme indolethylamine N-methyltransferase (INMT) catalyzes the methylation of a variety of biogenic amines, and is responsible for converting tryptamine into DMT in mammals.140”. doi:10.1021/acschemneuro.8b00101. PMID 30036036.
  71. ↑ Colosimo, Frankie A.; Borsellino, Philip; Krider, Reese I.; Marquez, Raul E.; Vida, Thomas A. (26 February 2024). “The Clinical Potential of Dimethyltryptamine: Breakthroughs into the Other Side of Mental Illness, Neurodegeneration, and Consciousness”. Psychoactives. MDPI AG. 3 (1): 93–122. “The metabolism of DMT within the body begins with its synthesis. Endogenous DMT is made from tryptophan after decarboxylation transforms it into tryptamine [22,25]. Tryptamine then undergoes transmethylation mediated by indolethylamine-N-methyltransferase (INMT) with S-adenosyl methionine (SAM) as a substrate, morphing into N-methyltryptamine (NMT) and eventually producing N,N-DMT [26]. Intriguingly, INMT is distributed widely across the body, predominantly in the lungs, thyroid, and adrenal glands, with a dense presence in the anterior horn of the spinal cord. Within the cerebral domain, regions such as the uncus, medulla, amygdala, frontal cortex, fronto-parietal lobe, and temporal lobe exhibit INMT activity, primarily localized in the soma [26]. INMT transcripts are found in specific brain regions, including the cerebral cortex, pineal gland, and choroid plexus, in both rats and humans. Although the rat brain is capable of synthesizing and releasing DMT at concentrations similar to established monoamine neurotransmitters like serotonin [27], the possibility that DMT is an authentic neurotransmitter is still speculative. This issue has been controversial for decades [28] and requires the demonstration of an activity-dependent release (i.e., Ca2+-stimulated) of DMT at a synaptic cleft to be fully established in the human brain.”. doi:10.3390/psychoactives3010007. ISSN 2813-1851.
  72. ↑ Araújo AM, Carvalho F, Bastos Mde L, Guedes de Pinho P, Carvalho M (August 2015). “The hallucinogenic world of tryptamines: an updated review”. Arch Toxicol. 89 (8): 1151–1173. Bibcode 2015ArTox..89.1151A. doi:10.1007/s00204-015-1513-x. PMID 25877327.

మరిన్ని పఠనాలు

  • Wood RM, Rilling JK, Sanfey AG, Bhagwagar Z, Rogers RD (May 2006). “Effects of tryptophan depletion on the performance of an iterated Prisoner's Dilemma game in healthy adults”. Neuropsychopharmacology. 31 (5): 1075–84. doi:10.1038/sj.npp.1300932. PMID 16407905.
  • Huang Y, Zhao M, Chen X, Zhang R, Le A, Hong M, Zhang Y, Jia L, Zang W, Jiang C, Wang J, Fan X, Wang J (June 2023). “Tryptophan Metabolism in Central Nervous System Diseases: Pathophysiology and Potential Therapeutic Strategies”. Aging Dis. 14 (3): 858–878. doi:10.14336/AD.2022.0916. PMC PMC10187711. PMID 37191427.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Tryptophan” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Tryptophan ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=ట్రిప్టోఫాన్&oldid=6326"