కెమికల్ బయాలజీ

From LTRC

కెమికల్ బయాలజీ (Chemical biology) అనేది కెమిస్ట్రీ (రసాయన శాస్త్రం) మరియు బయాలజీ (జీవశాస్త్రం) రంగాల మధ్య ఉన్న ఒక శాస్త్రీయ విభాగం. ఈ విభాగం జీవ వ్యవస్థలను అధ్యయనం చేయడానికి మరియు వాటిని మార్చడానికి రసాయన పద్ధతులు, విశ్లేషణలు మరియు తరచుగా సింథటిక్ కెమిస్ట్రీ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన స్మాల్ మాలిక్యూల్ల (చిన్న అణువుల) అనువర్తనాన్ని కలిగి ఉంటుంది.[1] ఇది తరచుగా బయోకెమిస్ట్రీ (జీవరసాయన శాస్త్రం)తో గందరగోళానికి గురవుతుంది, ఇది కణాల లోపల మరియు మధ్య ఉన్న బయోమాలిక్యూల్స్ యొక్క రసాయన శాస్త్రాన్ని మరియు జీవరసాయన మార్గాల నియంత్రణను అధ్యయనం చేస్తుంది. అయితే, కెమికల్ బయాలజీ జీవసంబంధమైన ప్రశ్నలను పరిష్కరించడానికి రసాయన సాధనాల అనువర్తనంపై దృష్టి సారించడం ద్వారా భిన్నంగా ఉంటుంది.[2]

చరిత్ర

ఇది సాపేక్షంగా కొత్త శాస్త్రీయ రంగంగా పరిగణించబడినప్పటికీ,[2] "కెమికల్ బయాలజీ" అనే పదం 20వ శతాబ్దం ప్రారంభం నుండి వాడుకలో ఉంది,[3] మరియు దీని మూలాలు 19వ శతాబ్దం ప్రారంభంలోని శాస్త్రీయ ఆవిష్కరణలలో ఉన్నాయి. 'కెమికల్ బయాలజీ' అనే పదం 1907లో అలోంజో ఇ. టేలర్ ప్రచురించిన ఆన్ ఫెర్మెంటేషన్ (On Fermentation) అనే పుస్తకంలో ప్రారంభంలో కనిపించినట్లు గుర్తించవచ్చు,[4] మరియు తదనంతరం జాన్ బి. లీథెస్ యొక్క 1930 నాటి వ్యాసం "ది హార్వీయన్ ఒరేషన్ ఆన్ ది బర్త్ ఆఫ్ కెమికల్ బయాలజీ"లో ఉపయోగించబడింది.[5] అయితే, ఈ పదం మొదటిసారి ఎప్పుడు ఉపయోగించబడిందో స్పష్టంగా తెలియదు.[3]

ఫ్రెడరిక్ వోహ్లర్ యొక్క 1828 నాటి యూరియా సంశ్లేషణ జీవశాస్త్రాన్ని ముందుకు తీసుకెళ్లడానికి సింథటిక్ కెమిస్ట్రీని ఉపయోగించినందుకు ఒక ప్రారంభ ఉదాహరణ.[6] ఇది జీవసంబంధమైన సమ్మేళనాలను అకర్బన ప్రారంభ పదార్థాలతో సంశ్లేషణ చేయవచ్చని చూపింది మరియు వైటలిజం (జీవశక్తి సిద్ధాంతం) యొక్క మునుపటి భావనను బలహీనపరిచింది, అంటే సేంద్రీయ సమ్మేళనాలను ఉత్పత్తి చేయడానికి 'జీవన' మూలం అవసరమని భావించేవారు.[7][8] వోహ్లర్ పనిని తరచుగా ఆర్గానిక్ కెమిస్ట్రీ (సేంద్రీయ రసాయన శాస్త్రం) మరియు నేచురల్ ప్రొడక్ట్ (సహజ ఉత్పత్తి) సంశ్లేషణ అభివృద్ధిలో కీలకమైనదిగా పరిగణిస్తారు, ఇవి రెండూ ఆధునిక కెమికల్ బయాలజీలో పెద్ద పాత్ర పోషిస్తాయి.[9]

19వ శతాబ్దం చివరలో మానవ ల్యుకోసైట్ల కణ కంటెంట్లను పరిశీలిస్తూ ఫ్రెడరిక్ మిషర్ చేసిన పని 'న్యూక్లిన్' ఆవిష్కరణకు దారితీసింది, దీనిని తర్వాత DNA అని పిలుస్తారు.[6] ప్రోటీజ్ డైజెషన్ ద్వారా ల్యుకోసైట్ల కేంద్రకం నుండి న్యూక్లిన్‌ను వేరు చేసిన తర్వాత, మిషర్ న్యూక్లిన్ యొక్క కూర్పును నిర్ణయించడానికి ఎలిమెంటల్ అనాలిసిస్ మరియు ద్రావణీయత పరీక్షల వంటి రసాయన పద్ధతులను ఉపయోగించారు.[10] ఈ పని వాట్సన్ మరియు క్రిక్ యొక్క DNA యొక్క డబుల్-హెలిక్స్ నిర్మాణ ఆవిష్కరణకు పునాది వేసింది.[10][11]

కెమికల్ బయాలజీపై పెరుగుతున్న ఆసక్తి ఈ రంగానికి అంకితమైన అనేక జర్నల్స్‌కు దారితీసింది. 2005లో సృష్టించబడిన నేచర్ కెమికల్ బయాలజీ,[12] మరియు 2006లో సృష్టించబడిన ACS కెమికల్ బయాలజీ,[13] ఈ రంగంలో అత్యంత ప్రసిద్ధ జర్నల్స్‌లో రెండు, వీటి ఇంపాక్ట్ ఫ్యాక్టర్లు వరుసగా 14.8[14] మరియు 4.0.[15] కెమికల్ బయాలజీ ఒక ప్రత్యేక రంగంగా పరిగణించబడుతుంది, కానీ బయోకెమిస్ట్రీ లేదా మాలిక్యులర్ బయాలజీలో అధికారిక విద్యాభ్యాసం ఉన్న అనేకమంది శాస్త్రవేత్తలు కూడా కెమికల్ బయాలజీకి సహకరించారు, ఇది పేర్కొన్న రంగాల మధ్య ఉన్న అతివ్యాప్తిని చూపుతుంది.

మెటాజెనోమిక్స్ ద్వారా జీవ అణువుల ఆవిష్కరణ

1990ల చివరలో ఆధునిక సీక్వెన్సింగ్ సాంకేతికతలలో వచ్చిన పురోగతి, శాస్త్రవేత్తలు ప్రయోగశాలలో వ్యక్తిగత జాతులను పెంపొందించాల్సిన అవసరం లేకుండానే, వాటి సహజ వాతావరణాలలో ఉన్న జీవుల సమూహాల DNAను ("eDNA") పరిశోధించడానికి వీలు కల్పించింది. ఈ మెటాజెనోమిక్ విధానం, గతంలో తగినంత వృద్ధి పరిస్థితులు లేకపోవడం వల్ల గుర్తించబడని అనేక రకాల జీవులను అధ్యయనం చేయడానికి శాస్త్రవేత్తలకు సహాయపడింది. eDNA యొక్క వనరులలో నేలలు, సముద్రం, ఉపరితల అంతర్భాగం, వేడి నీటి బుగ్గలు, జల ఉష్ణ బిలాలు, ధ్రువ మంచు పలకలు, అత్యధిక లవణీయత కలిగిన ఆవాసాలు మరియు విపరీతమైన pH వాతావరణాలు ఉన్నాయి.[16] మెటాజెనోమిక్స్ యొక్క అనేక అనువర్తనాల్లో, Jo Handelsman, Jon Clardy, మరియు Robert M. Goodman వంటి పరిశోధకులు, యాంటీబయాటిక్స్ వంటి జీవక్రియ చురుకైన అణువుల ఆవిష్కరణ కోసం మెటాజెనోమిక్ విధానాలను అన్వేషించారు.[17]

చిన్న బయోయాక్టివ్ అణువులను ఉత్పత్తి చేసే జన్యువులను గుర్తించడానికి ఫంక్షనల్ లేదా హోమోలజీ స్క్రీనింగ్ వ్యూహాలను ఉపయోగించారు. ఫంక్షనల్ మెటాజెనోమిక్ అధ్యయనాలు నిర్దిష్ట లక్షణాలతో కూడిన అణువులతో సంబంధం ఉన్న నిర్దిష్ట ఫినోటైప్‌ల కోసం వెతకడానికి రూపొందించబడ్డాయి. మరోవైపు, హోమోలజీ మెటాజెనోమిక్ అధ్యయనాలు, గతంలో జీవక్రియ చురుకైన అణువుల వ్యక్తీకరణతో సంబంధం ఉన్న సంరక్షించబడిన క్రమాలను గుర్తించడానికి జన్యువులను పరిశీలించడానికి రూపొందించబడ్డాయి.[18]

ఫంక్షనల్ మెటాజెనోమిక్ అధ్యయనాలు జీవక్రియ చురుకైన అణువులను ఎన్‌కోడ్ చేసే నవల జన్యువుల ఆవిష్కరణను సాధ్యం చేస్తాయి. ఈ పరీక్షలలో యాంటీబయాటిక్స్ పరీక్షా సూక్ష్మజీవులకు వ్యతిరేకంగా వృద్ధి నిరోధక మండలాలను సృష్టించే టాప్ అగార్ ఓవర్‌లే పరీక్షలు, మరియు అగార్ ప్లేట్‌పై pH సూచికను ఉపయోగించి కొత్తగా సంశ్లేషణ చేయబడిన అణువుల వల్ల కలిగే pH మార్పును స్క్రీన్ చేసే pH పరీక్షలు ఉన్నాయి.[19] రసాయన సమ్మేళనాల ద్వారా ప్రేరేపించబడిన జన్యువుల వ్యక్తీకరణను స్క్రీన్ చేయడానికి ఉపయోగించే సబ్‌స్ట్రేట్-ఇండ్యూస్డ్ జీన్ ఎక్స్‌ప్రెషన్ స్క్రీనింగ్ (SIGEX) పద్ధతిని కూడా నిర్దిష్ట విధులను కలిగి ఉన్న జన్యువుల కోసం వెతకడానికి ఉపయోగించారు.[19] హోమోలజీ-ఆధారిత మెటాజెనోమిక్ అధ్యయనాలు, జీవక్రియ చురుకైన అణువుల బయోసింథసిస్‌కు బాధ్యత వహించే గతంలో తెలిసిన జన్యువుల వలె హోమోలోగస్ క్రమాలను కలిగి ఉన్న జన్యువుల వేగవంతమైన ఆవిష్కరణకు దారితీశాయి. జన్యువులు సీక్వెన్స్ చేయబడిన వెంటనే, శాస్త్రవేత్తలు వేలకొద్దీ బ్యాక్టీరియా జన్యువులను ఏకకాలంలో పోల్చవచ్చు.[18] ఫంక్షనల్ మెటాజెనోమిక్ పరీక్షల కంటే దీని ప్రయోజనం ఏమిటంటే, హోమోలజీ మెటాజెనోమిక్ అధ్యయనాలకు మెటాజెనోమ్‌లను వ్యక్తీకరించడానికి హోస్ట్ ఆర్గానిజం సిస్టమ్ అవసరం లేదు, కాబట్టి ఈ పద్ధతి నాన్-ఫంక్షనల్ జన్యువులను విశ్లేషించడానికి వెచ్చించే సమయాన్ని ఆదా చేయగలదు. ఇవి అనేక నవల ప్రోటీన్లు మరియు చిన్న అణువుల ఆవిష్కరణకు కూడా దారితీశాయి.[20] అదనంగా, గ్లోబల్ ఓషన్ మెటాజెనోమిక్ సర్వే నుండి ఒక in silico పరీక్ష 20 కొత్త lantibiotic సైక్లేస్‌లను కనుగొంది.[21]

కైనేజ్‌లు

కైనేజ్‌ల ద్వారా ఫాస్ఫేట్ సమూహాలతో ప్రోటీన్‌ల పోస్ట్‌ట్రాన్స్‌లేషనల్ మార్పు అనేది అన్ని జీవ వ్యవస్థలలో ఒక కీలకమైన నియంత్రణ దశ. ఫాస్ఫోరైలేషన్ సంఘటనలు, ప్రోటీన్ కైనేజ్‌ల ద్వారా ఫాస్ఫోరైలేషన్ లేదా ఫాస్ఫాటేజ్‌ల ద్వారా డీఫాస్ఫోరైలేషన్, ప్రోటీన్ యాక్టివేషన్ లేదా డీయాక్టివేషన్‌కు దారితీస్తాయి. ఈ సంఘటనలు శారీరక మార్గాల నియంత్రణపై ప్రభావం చూపుతాయి, ఇది సెల్యులార్ ప్రక్రియల వివరాలను అర్థం చేసుకోవడానికి ఈ మార్గాలను విశ్లేషించే మరియు అధ్యయనం చేసే సామర్థ్యాన్ని అంతర్భాగం చేస్తుంది. ఈ ప్రాంతంలో జ్ఞానాభివృద్ధిని పరిమితం చేసిన అనేక సవాళ్లు ఉన్నాయి—అవి ఫాస్ఫోప్రోటీమ్ యొక్క భారీ పరిమాణం, ఫాస్ఫోరైలేషన్ సంఘటనల యొక్క అస్థిర స్వభావం మరియు శాస్త్రీయ జీవ మరియు బయోకెమికల్ పద్ధతుల యొక్క సంబంధిత భౌతిక పరిమితులు.[22]

ప్రోటీన్ కైనేజ్‌ల చిన్న అణువు మాడ్యులేటర్ల ఉపయోగం ద్వారా, కెమికల్ బయాలజిస్టులు ప్రోటీన్ ఫాస్ఫోరైలేషన్ ప్రభావాలపై మెరుగైన అవగాహన పొందారు. ఉదాహరణకు, పిరిడినిలిమిడజోల్ సమ్మేళనాల తరగతి వంటి నాన్-సెలెక్టివ్ మరియు సెలెక్టివ్ కైనేజ్ ఇన్హిబిటర్లు [23] MAP కైనేజ్ సిగ్నలింగ్ మార్గాలను విశ్లేషించడంలో ఉపయోగపడే శక్తివంతమైన ఇన్హిబిటర్లు. ఈ పిరిడినిలిమిడజోల్ సమ్మేళనాలు ATP బైండింగ్ పాకెట్‌ను లక్ష్యంగా చేసుకోవడం ద్వారా పనిచేస్తాయి. ఈ విధానం, అలాగే సంబంధిత విధానాలు,[24][25] స్వల్ప మార్పులతో, అనేక సందర్భాల్లో ప్రభావవంతంగా నిరూపించబడినప్పటికీ, ఈ సమ్మేళనాలు మరింత సాధారణ అనువర్తనాల కోసం తగినంత నిర్దిష్టతను కలిగి లేవు. మరొక తరగతి సమ్మేళనాలు, మెకానిజం-ఆధారిత ఇన్హిబిటర్లు, కైనేజ్ ఎంజైమాలజీ పరిజ్ఞానాన్ని గతంలో ఉపయోగించిన ఇన్హిబిషన్ మోటిఫ్‌లతో మిళితం చేస్తాయి. ఉదాహరణకు, ఒక "బిసబ్‌స్ట్రేట్ అనలాగ్" కైనేజ్ చర్యను నిరోధిస్తుంది, ఇది సంరక్షించబడిన ATP బైండింగ్ పాకెట్ మరియు నిర్దిష్ట కైనేజ్‌పై ప్రోటీన్/పెప్టైడ్ గుర్తింపు సైట్ రెండింటినీ బంధించడం ద్వారా పనిచేస్తుంది.[26] పరిశోధనా బృందాలు కైనేజ్‌లను అధ్యయనం చేయడానికి మరియు వాటి సబ్‌స్ట్రేట్‌లను గుర్తించడానికి రసాయన ప్రోబ్‌లుగా ATP అనలాగ్‌లను కూడా ఉపయోగించాయి.[27][28][29]

ప్రోటీన్‌లలో ఫాస్ఫోమిమెటిక్ అమైనో ఆమ్లాలను చేర్చడానికి నవల రసాయన మార్గాల అభివృద్ధి ఫాస్ఫోరైలేషన్ సంఘటనల ప్రభావాలపై ముఖ్యమైన అంతర్దృష్టిని అందించింది. ఫాస్ఫోరైలేషన్ సంఘటనలు సాధారణంగా గుర్తించబడిన ఫాస్ఫోరైలేషన్ సైట్‌ను (సెరిన్, థ్రియోనిన్ లేదా టైరోసిన్) ఫాస్ఫోరైలేషన్ చేయలేని అలనిన్ వంటి అమైనో ఆమ్లానికి మార్చడం ద్వారా అధ్యయనం చేయబడ్డాయి. అయితే, ఈ పద్ధతులు పరిమితులతో వస్తాయి మరియు కెమికల్ బయాలజిస్టులు ప్రోటీన్ ఫాస్ఫోరైలేషన్‌ను పరిశోధించడానికి మెరుగైన మార్గాలను అభివృద్ధి చేశారు. ఫాస్ఫో-సెరిన్, ఫాస్ఫో-థ్రియోనిన్ లేదా సారూప్య ఫాస్ఫోనేట్ మిమిక్స్‌ను స్థానిక ప్రోటీన్‌లలో ఇన్‌స్టాల్ చేయడం ద్వారా, పరిశోధకులు ఫాస్ఫోరైలేషన్ సంఘటన జరిగే సమయాన్ని పొడిగించడం ద్వారా మరియు ఉత్పరివర్తనాల యొక్క తరచుగా ప్రతికూల ప్రభావాలను తగ్గించడం ద్వారా ఫాస్ఫోరైలేషన్ ప్రభావాలను పరిశోధించడానికి ఇన్ వివో అధ్యయనాలను నిర్వహించగలరు. Expressed protein ligation, ఏదైనా టెర్మినస్ వద్ద ఫాస్ఫోమిమెటిక్ అణువులను కలిగి ఉన్న ప్రోటీన్‌లను సింథటిక్‌గా ఉత్పత్తి చేయడానికి విజయవంతమైన పద్ధతులుగా నిరూపించబడ్డాయి.[30] అదనంగా, పరిశోధకులు పెప్టైడ్ క్రమంలో లక్ష్యంగా ఉన్న సైట్‌ల వద్ద అన్‌నేచురల్ అమైనో యాసిడ్ మ్యూటాజెనిసిస్ ఉపయోగించారు.[31][32]

కెమికల్ బయాలజీలో పురోగతి కైనేజ్ చర్యను ఇమేజింగ్ చేసే శాస్త్రీయ పద్ధతులను కూడా మెరుగుపరిచింది. ఉదాహరణకు, పెప్టైడ్ బయోసెన్సర్‌ల అభివృద్ధి—ఫ్లోరోఫోర్‌లను కలిగి ఉన్న పెప్టైడ్‌లు ఇన్ విట్రో బైండింగ్ పరీక్షల యొక్క టెంపోరల్ రిజల్యూషన్‌ను మెరుగుపరిచాయి.[33] కైనేజ్ చర్యను అధ్యయనం చేయడానికి అత్యంత ఉపయోగకరమైన పద్ధతుల్లో ఒకటి ఫ్లోరోసెన్స్ రెసొనెన్స్ ఎనర్జీ ట్రాన్స్‌ఫర్ (FRET). ఫాస్ఫోరైలేషన్ అధ్యయనాల కోసం FRETని ఉపయోగించడానికి, ఫ్లోరోసెంట్ ప్రోటీన్‌లు ఫాస్ఫోఅమైనో యాసిడ్ బైండింగ్ డొమైన్ మరియు ఫాస్ఫోరైలేషన్ చేయగల పెప్టైడ్ రెండింటికీ జత చేయబడతాయి. సబ్‌స్ట్రేట్ పెప్టైడ్ యొక్క ఫాస్ఫోరైలేషన్ లేదా డీఫాస్ఫోరైలేషన్ తర్వాత, ఫ్లోరోసెన్స్‌లో మార్పుకు దారితీసే కన్ఫర్మేషనల్ మార్పు సంభవిస్తుంది.[34] FRETని ఫ్లోరోసెన్స్ లైఫ్‌టైమ్ ఇమేజింగ్ మైక్రోస్కోపీ (FLIM)[35] లేదా ఫ్లోరోసెంట్లీ కాంజుగేటెడ్ యాంటీబాడీస్ మరియు ఫ్లో సైటోమెట్రీతో[36] కలిపి అద్భుతమైన టెంపోరల్ మరియు స్పేషియల్ రిజల్యూషన్‌తో పరిమాణాత్మక ఫలితాలను అందించడానికి ఉపయోగించబడింది.

జీవ ఫ్లోరోసెన్స్

కెమికల్ బయాలజిస్టులు తరచుగా ఫ్లోరోసెన్స్ పద్ధతులను ఉపయోగించి జీవ స్థూల అణువుల విధులను అధ్యయనం చేస్తారు. ఇతర పద్ధతులతో పోలిస్తే ఫ్లోరోసెన్స్ యొక్క ప్రయోజనం దాని అధిక సున్నితత్వం, నాన్-ఇన్వాసివ్‌నెస్, సురక్షితమైన గుర్తింపు మరియు ఫ్లోరోసెన్స్ సిగ్నల్‌ను మాడ్యులేట్ చేసే సామర్థ్యంలో ఉంది. ఇటీవలి సంవత్సరాలలో, Roger Y. Tsien మరియు ఇతరులచే గ్రీన్ ఫ్లోరోసెంట్ ప్రోటీన్ (GFP) ఆవిష్కరణ, హైబ్రిడ్ వ్యవస్థలు మరియు క్వాంటం డాట్‌లు ప్రోటీన్ స్థానం మరియు పనితీరును మరింత ఖచ్చితంగా అంచనా వేయడానికి వీలు కల్పించాయి.[37] మూడు ప్రధాన రకాల ఫ్లోరోఫోర్‌లను ఉపయోగిస్తారు: చిన్న ఆర్గానిక్ డైలు, గ్రీన్ ఫ్లోరోసెంట్ ప్రోటీన్‌లు మరియు క్వాంటం డాట్‌లు. చిన్న ఆర్గానిక్ డైలు సాధారణంగా 1 kDa కంటే తక్కువ ఉంటాయి మరియు ఫోటోస్టెబిలిటీ మరియు బ్రైట్‌నెస్‌ను పెంచడానికి మరియు సెల్ఫ్-క్వించింగ్‌ను తగ్గించడానికి మార్పు చేయబడ్డాయి. క్వాంటం డాట్‌లు చాలా పదునైన తరంగదైర్ఘ్యాలను, అధిక మోలార్ అబ్సార్ప్టివిటీని మరియు క్వాంటం యీల్డ్‌ను కలిగి ఉంటాయి. ఆర్గానిక్ డైలు మరియు క్వాంటం డైలు రెండూ యాంటీబాడీల సహాయం లేకుండా ఆసక్తి ఉన్న ప్రోటీన్‌ను గుర్తించే సామర్థ్యాన్ని కలిగి ఉండవు, కాబట్టి అవి ఇమ్యునోలేబులింగ్ ఉపయోగించాలి. ఫ్లోరోసెంట్ ప్రోటీన్‌లు జన్యుపరంగా ఎన్‌కోడ్ చేయబడతాయి మరియు మీ ఆసక్తి ఉన్న ప్రోటీన్‌కు ఫ్యూజ్ చేయబడవచ్చు. మరొక జెనెటిక్ ట్యాగింగ్ పద్ధతి టెట్రాసిస్టీన్ బయార్శెనికల్ సిస్టమ్, దీనికి నాలుగు సిస్టీన్‌లను కలిగి ఉన్న లక్ష్య క్రమం యొక్క మార్పు అవసరం, ఇది మెమ్బ్రేన్-పెర్మియబుల్ బయార్శెనికల్ అణువులను, గ్రీన్ మరియు రెడ్ డైలు "FlAsH" మరియు "ReAsH"లను, పికోమోలార్ అఫినిటీతో బంధిస్తుంది. ఫ్లోరోసెంట్ ప్రోటీన్‌లు మరియు బయార్శెనికల్ టెట్రాసిస్టీన్ రెండింటినీ లైవ్ సెల్స్‌లో వ్యక్తీకరించవచ్చు, కానీ ఎక్టోపిక్ ఎక్స్‌ప్రెషన్‌లో ప్రధాన పరిమితులను కలిగి ఉంటాయి మరియు పనితీరు కోల్పోవడానికి కారణం కావచ్చు.

ప్రోటీన్ ట్రాకింగ్, కన్ఫర్మేషనల్ మార్పులు, ప్రోటీన్-ప్రోటీన్ పరస్పర చర్యలు, ప్రోటీన్ సంశ్లేషణ మరియు టర్నోవర్, మరియు ఎంజైమ్ చర్య వంటి అనేక ప్రోటీన్ డైనమిక్స్‌ను అంచనా వేయడానికి ఫ్లోరోసెంట్ పద్ధతులను ఉపయోగించారు. ప్రోటీన్ నెట్ రీడిస్ట్రిబ్యూషన్ మరియు డిఫ్యూషన్‌ను కొలవడానికి మూడు సాధారణ విధానాలు సింగిల్-పార్టికల్ ట్రాకింగ్, కోరిలేషన్ స్పెక్ట్రోస్కోపీ మరియు ఫోటోమార్కింగ్ పద్ధతులు. సింగిల్-పార్టికల్ ట్రాకింగ్‌లో, వ్యక్తిగత అణువు ఒక వీడియో నుండి మరొక వీడియోకు ట్రాక్ చేయడానికి తగినంత ప్రకాశవంతంగా మరియు విరళంగా ఉండాలి. కోరిలేషన్ స్పెక్ట్రోస్కోపీ లేజర్ ఫోకస్ వద్ద చిన్న వాల్యూమ్‌లోకి మరియు వెలుపలికి ఫ్లోరోసెంట్ వస్తువుల వలసల వల్ల కలిగే తీవ్రత హెచ్చుతగ్గులను విశ్లేషిస్తుంది. ఫోటోమార్కింగ్‌లో, ఫ్లోరోసెంట్ ప్రోటీన్‌ను తీవ్రమైన స్థానిక ప్రకాశాన్ని ఉపయోగించి సబ్‌సెల్యులార్ ప్రాంతంలో డీక్వెంజ్ చేయవచ్చు మరియు గుర్తించబడిన అణువు యొక్క గమ్యాన్ని నేరుగా ఇమేజ్ చేయవచ్చు. మిచాలెట్ మరియు సహచరులు HeLa కణాలలో బయోటిన్-క్వాంటం డాట్‌లను ఉపయోగించి సింగిల్-పార్టికల్ ట్రాకింగ్ కోసం క్వాంటం డాట్‌లను ఉపయోగించారు.[38] ప్రోటీన్‌లలో కన్ఫర్మేషనల్ మార్పులను గుర్తించడానికి ఉత్తమమైన మార్గాలలో ఒకటి, ఆసక్తి ఉన్న ప్రోటీన్‌ను రెండు ఫ్లోరోఫోర్‌లతో దగ్గరి సామీప్యతలో లేబుల్ చేయడం. FRET ఒక ఫ్లోరోఫోర్ మరొకదానికి సంబంధించి పునఃస్థాపన వల్ల కలిగే అంతర్గత కన్ఫర్మేషనల్ మార్పులకు స్పందిస్తుంది. ఎంజైమ్ చర్యను దృశ్యమానం చేయడానికి కూడా ఫ్లోరోసెన్స్‌ను ఉపయోగించవచ్చు, సాధారణంగా క్వెంచ్డ్ యాక్టివిటీ-బేస్డ్ ప్రోటీమిక్స్ (qABP)ని ఉపయోగించడం ద్వారా. లక్ష్య ఎంజైమ్ యొక్క యాక్టివ్ సైట్‌కు qABP యొక్క కోవాలెంట్ బైండింగ్, క్వెంచర్ విడుదలైన తర్వాత మరియు ఫ్లోరోసెన్స్ తిరిగి పొందిన తర్వాత ఎంజైమ్ సిగ్నల్‌కు బాధ్యత వహిస్తుందా అనే దానిపై ప్రత్యక్ష సాక్ష్యాలను అందిస్తుంది.[39]

కెమికల్ బయాలజీలో విద్య

అండర్ గ్రాడ్యుయేట్ విద్య

కెమిస్ట్రీ విభాగాలలో జీవ పరిశోధన పెరిగినప్పటికీ, అండర్ గ్రాడ్యుయేట్ పాఠ్యప్రణాళికలలో కెమికల్ బయాలజీని ఏకీకృతం చేసే ప్రయత్నాలు లోపించాయి.[40] ఉదాహరణకు, అమెరికన్ కెమికల్ సొసైటీ (ACS) కెమిస్ట్రీ బ్యాచిలర్ డిగ్రీలో ఫౌండేషనల్ కోర్సులలో బయోకెమిస్ట్రీని చేర్చాలని కోరినప్పటికీ, ఇతర జీవశాస్త్ర సంబంధిత కెమిస్ట్రీ కోర్సు ఏదీ అవసరం లేదు.[41]

కెమిస్ట్రీలో అండర్ గ్రాడ్యుయేట్ డిగ్రీ కోసం కెమికల్ బయాలజీ కోర్సు తరచుగా అవసరం లేనప్పటికీ, అనేక విశ్వవిద్యాలయాలు ఇప్పుడు తమ అండర్ గ్రాడ్యుయేట్ విద్యార్థుల కోసం పరిచయ కెమికల్ బయాలజీ కోర్సులను అందిస్తున్నాయి. ఉదాహరణకు, యూనివర్సిటీ ఆఫ్ బ్రిటిష్ కొలంబియా, సింథటిక్ కెమికల్ బయాలజీలో నాలుగవ సంవత్సర కోర్సును అందిస్తుంది.[42]

సూచనలు

  1. ↑ (జూలై 2005). "Small molecules: the missing link in the central dogma". Nature Chemical Biology. 1 (2) 64–66. doi:10.1038/nchembio0705-64.
  2. ↑ 2.0 2.1 (2008). "Essentials of Chemical Biology: Structure and Dynamics of Biological Macromolecules". vi - x. John Wiley & Sons, Ltd. ISBN 978-0-470-84530-1.
  3. ↑ 3.0 3.1 (ఫిబ్రవరి 2023). "Chemistry towards Biology". International Journal of Molecular Sciences. 24 (4) 3998. doi:10.3390/ijms24043998.
  4. ↑ (1907). "On fermentation". 1. University Press.
  5. ↑ (అక్టోబర్ 1930). "The Harveian Oration on THE BIRTH OF CHEMICAL BIOLOGY". British Medical Journal. 2 (3642) 671–676. doi:10.1136/bmj.2.3642.671.
  6. ↑ 6.0 6.1 (జనవరి 2006). "The origins of chemical biology". Nature Chemical Biology. 2 (1) 3–6. doi:10.1038/nchembio0106-3.
  7. ↑ (నవంబర్ 2000). "The death of vitalism and the birth of organic chemistry: Wohler's urea synthesis and the disciplinary identity of organic chemistry". Ambix. 47 (3) 170–195. doi:10.1179/amb.2000.47.3.170.
  8. ↑ (1999). "Vitalism and synthesis of urea. From Friedrich Wöhler to Hans A. Krebs". American Journal of Nephrology. 19 (2) 290–4. doi:10.1159/000013463.
  9. ↑ (ఆగస్టు 2014). "Natural product synthesis at the interface of chemistry and biology". Chemistry. 20 (33) 10204–10212. doi:10.1002/chem.201402804.
  10. ↑ 10.0 10.1 (జనవరి 2008). "Discovering DNA: Friedrich Miescher and the early years of nucleic acid research". Human Genetics. 122 (6) 565–581. doi:10.1007/s00439-007-0433-0.
  11. ↑ (ఫిబ్రవరి 2005). "Friedrich Miescher and the discovery of DNA". Developmental Biology. 278 (2) 274–288. doi:10.1016/j.ydbio.2004.11.028.
  12. ↑ LC Catalog - Item Information (Full Record). catalog.loc.gov.
  13. ↑ LC Catalog - Item Information (Full Record). catalog.loc.gov.
  14. ↑ Journal Metrics | Nature Chemical Biology. www.nature.com.
  15. ↑ About the Journal. ACS Publications.
  16. ↑ (February 2004). "Tapping into microbial diversity". Nature Reviews. Microbiology. 2 (2) 141–150. doi:10.1038/nrmicro819.
  17. ↑ (October 1998). "Molecular biological access to the chemistry of unknown soil microbes: a new frontier for natural products". Chemistry & Biology. 5 (10) R245–R249. doi:10.1016/S1074-5521(98)90108-9.
  18. ↑ 18.0 18.1 (October 2010). "Recent application of metagenomic approaches toward the discovery of antimicrobials and other bioactive small molecules". Current Opinion in Microbiology. 13 (5) 603–609. doi:10.1016/j.mib.2010.08.012.
  19. ↑ 19.0 19.1 (June 2005). "The metagenomics of soil". Nature Reviews. Microbiology. 3 (6) 470–478. doi:10.1038/nrmicro1160.
  20. ↑ (2010). "Identification and characterization of lipolytic enzymes from a peat-swamp forest soil metagenome". Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 74 (9) 1848–1854. doi:10.1271/bbb.100249.
  21. ↑ (June 2010). "Catalytic promiscuity in the biosynthesis of cyclic peptide secondary metabolites in planktonic marine cyanobacteria". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 107 (23) 10430–10435. doi:10.1073/pnas.0913677107.
  22. ↑ (2009). "The chemical biology of protein phosphorylation". Annual Review of Biochemistry. 78 797–825. doi:10.1146/annurev.biochem.78.070907.103047.
  23. ↑ (June 1997). "The structural basis for the specificity of pyridinylimidazole inhibitors of p38 MAP kinase". Chemistry & Biology. 4 (6) 423–431. doi:10.1016/S1074-5521(97)90194-0.
  24. ↑ (April 2002). "Inhibition of p38 MAP kinase by utilizing a novel allosteric binding site". Nature Structural Biology. 9 (4) 268–272. doi:10.1038/nsb770.
  25. ↑ (September 2000). "Structural mechanism for STI-571 inhibition of abelson tyrosine kinase". Science. 289 (5486) 1938–1942. doi:10.1126/science.289.5486.1938.
  26. ↑ (January 2001). "Mechanism-based design of a protein kinase inhibitor". Nature Structural Biology. 8 (1) 37–41. doi:10.1038/83028.
  27. ↑ (August 2015). "A Cell-Permeable ATP Analogue for Kinase-Catalyzed Biotinylation". Angewandte Chemie. 54 (33) 9618–9621. doi:10.1002/anie.201503041.
  28. ↑ (January 2016). "The generality of kinase-catalyzed biotinylation". Bioorganic & Medicinal Chemistry. 24 (1) 12–19. doi:10.1016/j.bmc.2015.11.029.
  29. ↑ (2015). "Kinomics: Approaches and Applications". 137–68. Wiley. ISBN 978-3-527-68303-1. doi:10.1002/9783527683031.ch6.
  30. ↑ (June 1998). "Expressed protein ligation: a general method for protein engineering". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 95 (12) 6705–6710. doi:10.1073/pnas.95.12.6705.
  31. ↑ (April 1989). "A general method for site-specific incorporation of unnatural amino acids into proteins". Science. 244 (4901) 182–188. doi:10.1126/science.2649980.
  32. ↑ (2006). "Expanding the genetic code". Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. 35 225–249. doi:10.1146/annurev.biophys.35.101105.121507.
  33. ↑ (January 2008). "Peptide-based fluorescent sensors of protein kinase activity: design and applications". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. 1784 (1) 94–99. doi:10.1016/j.bbapap.2007.07.016.
  34. ↑ (June 2003). "A genetically encoded fluorescent reporter reveals oscillatory phosphorylation by protein kinase C". The Journal of Cell Biology. 161 (5) 899–909. doi:10.1083/jcb.200302125.
  35. ↑ (November 2000). "Quantitative imaging of lateral ErbB1 receptor signal propagation in the plasma membrane". Science. 290 (5496) 1567–1570. doi:10.1126/science.290.5496.1567.
  36. ↑ (June 1999). "Kinetics and extent of protein tyrosine kinase activation in individual T cells upon antigenic stimulation". Immunology. 97 (2) 287–293. doi:10.1046/j.1365-2567.1999.00767.x.
  37. ↑ (April 2006). "The fluorescent toolbox for assessing protein location and function". Science. 312 (5771) 217–224. doi:10.1126/science.1124618.
  38. ↑ (January 2005). "Quantum dots for live cells, in vivo imaging, and diagnostics". Science. 307 (5709) 538–544. doi:10.1126/science.1104274.
  39. ↑ (October 2008). "Fluorescent probes for bioimaging applications". Current Opinion in Chemical Biology. 12 (5) 515–521. doi:10.1016/j.cbpa.2008.08.007.
  40. ↑ (October 2005). "Chemical biology: an educational challenge for chemistry departments". Nature Chemical Biology. 1 (5) 236–238. doi:10.1038/nchembio1005-236.
  41. ↑ Coursework. American Chemical Society.
  42. ↑ Chemistry 461: Synthetic Chemical Biology | UBC Chemistry. www.chem.ubc.ca.

మరింత చదవడానికి

  • (2001). "Generation of gradients having complex shapes using microfluidic networks". Analytical Chemistry. 73 (6) 1240–1246. doi:10.1021/ac001132d.
  • (September 2010). "Space- and time-resolved protein dynamics in single bacterial cells observed on a chip". Journal of Biotechnology. 149 (4) 280–288. doi:10.1016/j.jbiotec.2010.06.003.
  • (2010). "Protein crystallization using microfluidic technologies based on valves, droplets, and SlipChip". Annual Review of Biophysics. 39 139–158. doi:10.1146/annurev.biophys.050708.133630.
  • (April 2005). "Dynamics of Drosophila embryonic patterning network perturbed in space and time using microfluidics". Nature. 434 (7037) 1134–1138. doi:10.1038/nature03509.
  • (2007). "Microfluidic large-scale integration: the evolution of design rules for biological automation". Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure. 36 213–231. doi:10.1146/annurev.biophys.36.040306.132646.
  • (October 2010). "Digital PCR on a SlipChip". Lab on a Chip. 10 (20) 2666–2672. doi:10.1039/c004521g.
  • (November 2006). "Reactions in droplets in microfluidic channels". Angewandte Chemie. 45 (44) 7336–7356. doi:10.1002/anie.200601554.
  • (June 2010). "Measurement of single-cell dynamics". Nature. 465 (7299) 736–745. doi:10.1038/nature09232.
  • (2003). "Formation of droplets and mixing in multiphase microfluidics at low values of the Reynolds and the capillary numbers". Langmuir. 19 (22) 9127–9133. doi:10.1021/la030090w.
  • (March 2010). "Microfluidic stochastic confinement enhances analysis of rare cells by isolating cells and creating high density environments for control of diffusible signals". Chemical Society Reviews. 39 (3) 974–984. doi:10.1039/b917851a.
  • (December 2006). "Applications of microfluidics in chemical biology". Current Opinion in Chemical Biology. 10 (6) 584–591. doi:10.1016/j.cbpa.2006.10.016.
  • (July 2006). "The origins and the future of microfluidics". Nature. 442 (7101) 368–373. doi:10.1038/nature05058.
  • (March 2010). "Fundamentals of microfluidic cell culture in controlled microenvironments". Chemical Society Reviews. 39 (3) 1036–1048. doi:10.1039/b909900j.

జర్నల్స్

  • ACS Chemical Biology – అమెరికన్ కెమికల్ సొసైటీ నుండి కొత్త కెమికల్ బయాలజీ జర్నల్.
  • Bioorganic & Medicinal Chemistry – కెమిస్ట్రీ మరియు బయాలజీ ఇంటర్‌ఫేస్ వద్ద పరిశోధన కోసం టెట్రాహెడ్రాన్ జర్నల్
  • ChemBioChem – యూరోపియన్ జర్నల్ ఆఫ్ కెమికల్ బయాలజీ
  • Chemical Biology – RSC పబ్లిషింగ్ నుండి కెమికల్ బయాలజీ వార్తలు మరియు పరిశోధనలకు యాక్సెస్ పాయింట్
  • Cell Chemical Biology – కెమిస్ట్రీ మరియు బయాలజీ మధ్య ఇంటర్‌ఫేస్‌లోని అన్ని రంగాలలో అసాధారణ ఆసక్తి కలిగిన పత్రాలను ప్రచురించే ఒక ఇంటర్ డిసిప్లినరీ జర్నల్. chembiol.com
  • Journal of Chemical Biology – బయాలజీ మరియు భౌతిక శాస్త్రాల మధ్య ఇంటర్‌ఫేస్ వద్ద నవల పని మరియు సమీక్షలను ప్రచురించే కొత్త జర్నల్, స్ప్రింగర్ ద్వారా ప్రచురించబడింది. లింక్
  • Journal of the Royal Society Interface – భౌతిక మరియు జీవశాస్త్రాల మధ్య ఇంటర్‌ఫేస్ వద్ద పరిశోధనను ప్రోత్సహించే క్రాస్-డిసిప్లినరీ ప్రచురణ
  • Molecular BioSystems – కెమిస్ట్రీ మరియు -ఓమిక్ సైన్సెస్ మరియు సిస్టమ్స్ బయాలజీ మధ్య ఇంటర్‌ఫేస్‌పై ప్రత్యేక దృష్టి సారించిన కెమికల్ బయాలజీ జర్నల్.
  • Nature Chemical Biology – కెమిస్ట్రీ మరియు బయాలజీ మధ్య ఇంటర్‌ఫేస్ వద్ద ముఖ్యమైన కొత్త పరిశోధనల సకాలంలో ప్రచురణ కోసం అంతర్జాతీయ వేదికను అందించే నెలవారీ మల్టీడిసిప్లినరీ జర్నల్.
  • Wiley Encyclopedia of Chemical Biology లింక్

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Chemical biology” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Chemical_biology ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=కెమికల్_బయాలజీ&oldid=4023"