హిస్టిడిన్

From LTRC
పేర్లు
IUPAC పేరు హిస్టిడిన్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు 2-Amino-3-(1 H -imidazol-4-yl)propanoic acid
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య 71-00-1 Y
బెయిల్‌స్టెయిన్ రిఫరెన్స్ 84088
ChEBI CHEBI:15971 Y
ChEMBL ChEMBL17962 Y
ChemSpider 6038 Y
DrugBank DB00117 Y
ECHA ఇన్‌ఫోకార్డ్ 100.000.678
EC సంఖ్య 200-745-3
గ్మెలిన్ రిఫరెన్స్ 83042
IUPHAR/BPS 3310
KEGG D00032 Y
PubChem CID 6274
UNII 4QD397987E Y
CompTox డాష్‌బోర్డ్ ( EPA ) DTXSID9023126
InChI InChI=1S/C6H9N3O2/c7-5(6(10)11)1-4-2-8-3-9-4/h2-3,5H,1,7H2,(H,8,9)(H,10,11)/t5-/m0/s1 Y
Key: HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N Y
SMILES O=C([C@H](CC1=CNC=N1)N)O
Zwitterion
: O=C([C@H](CC1=CNC=N1)[NH3+])[O-]
Protonated zwitterion: O=C([C@H](CC1=CNC=[NH1+]1)[NH3+])[O-]
ధర్మాలు
రసాయన సంకేతం C6H9N3O2
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 155.157 g·mol−1
నీటిలో ద్రావణీయత 45.6mg/mL
ప్రమాదాలు
NFPA 704 (ఫైర్ డైమండ్) 1
1
0
అనుబంధ సమాచార పేజీ
హిస్టిడిన్ (డేటా పేజీ)
ప్రత్యేకంగా పేర్కొన్నవి తప్ప, డేటా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితి (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) కోసం ఇవ్వబడింది. ఇన్‌ఫోబాక్స్ రిఫరెన్స్‌లు
హిస్టిడిన్ బాల్ అండ్ స్టిక్ మోడల్ స్పిన్నింగ్

హిస్టిడిన్ (His లేదా H చిహ్నం)[1][2] అనేది ప్రోటీన్ల జీవసంశ్లేషణలో ఉపయోగించే ఒక అవశ్యక అమైనో ఆమ్లం. ఇది ఒక α-అమైనో సమూహాన్ని (జీవ పరిస్థితులలో ఇది ప్రోటోనేటెడ్ –NH3+ రూపంలో ఉంటుంది), ఒక కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్లం సమూహాన్ని (జీవ పరిస్థితులలో ఇది డీప్రోటోనేటెడ్ –COO− రూపంలో ఉంటుంది), మరియు ఒక ఇమిడజోల్ పార్శ్వ గొలుసును (ఇది పాక్షికంగా ప్రోటోనేట్ చేయబడింది) కలిగి ఉంటుంది, ఇది శారీరక pH వద్ద ధనాత్మక చార్జ్ కలిగిన అమైనో ఆమ్లంగా వర్గీకరించబడుతుంది. మొదట్లో శిశువులకు మాత్రమే అవశ్యకమని భావించినప్పటికీ, దీర్ఘకాలిక అధ్యయనాలలో ఇది పెద్దలకు కూడా అవశ్యకమని తేలింది.[3] ఇది జన్యు సంకేతాల (కోడాన్లు) CAU మరియు CAC ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది.

హిస్టిడిన్‌ను మొదట 1896లో ఆల్బ్రెచ్ట్ కోసెల్ మరియు స్వెన్ గుస్తాఫ్ హెడిన్ వేరుచేశారు.[4] దీని పేరు కణజాలంలో కనుగొనబడినందున, ἱστός histós "కణజాలం" అనే పదం నుండి వచ్చింది.[2] ఇది రోగనిరోధక ప్రతిస్పందనలలో కీలకమైన ఇన్ఫ్లమేటరీ ఏజెంట్ అయిన హిస్టమైన్కు పూర్వగామి (precursor). దీని ఎసైల్ రాడికల్ను హిస్టిడైల్ అంటారు.

ఇమిడజోల్ పార్శ్వ గొలుసు యొక్క ధర్మాలు

తటస్థ లేదా శారీరక pH వద్ద, ఇమిడజోల్ పార్శ్వ గొలుసు తటస్థంగా ఉంటుంది. హిస్టిడిన్‌లోని ఇమిడజోల్ పార్శ్వ గొలుసు సుమారు 6.0 యొక్క pKaని కలిగి ఉంటుంది. అందువల్ల, 6 pH కంటే తక్కువ వద్ద, ఇమిడజోల్ రింగ్ ఎక్కువగా ప్రోటోనేట్ చేయబడి +1 ధనాత్మక చార్జ్‌ను కలిగి ఉంటుంది (ఇది హెండర్సన్-హాసెల్‌బాల్చ్ సమీకరణం ద్వారా వివరించబడింది). ఫలితంగా ఏర్పడే ఇమిడజోలియం రింగ్ రెండు NH బంధాలను కలిగి ఉండి ధనాత్మక చార్జ్‌ను కలిగి ఉంటుంది. ఈ ధనాత్మక చార్జ్ రెండు నైట్రోజన్ పరమాణువుల మధ్య సమానంగా పంపిణీ చేయబడుతుంది మరియు రెండు సమానమైన రెసొనెన్స్ స్ట్రక్చర్లతో సూచించవచ్చు. కొన్నిసార్లు, ఈ ప్రోటోనేటెడ్ రూపం కోసం సాధారణ Hisకు బదులుగా Hip అనే చిహ్నాన్ని ఉపయోగిస్తారు.[5][6][7] pH 6 కంటే ఎక్కువ వద్ద, రెండు ప్రోటాన్లలో ఒకటి కోల్పోతుంది. ఇమిడజోల్ రింగ్ యొక్క మిగిలిన ప్రోటాన్ ఏదైనా ఒక నైట్రోజన్ పరమాణువుపై ఉండవచ్చు, దీనివల్ల N3-H లేదా N1-H టాటోమర్లు ఏర్పడతాయి. N1-H టాటోమర్‌లో, NH సమూహం వెన్నెముకకు దగ్గరగా ఉంటుంది. ఈ తటస్థ టాటోమర్‌లను, Nε (లేదా Nτ, tau అంటే tele — దూరం) మరియు Nδ (లేదా Nπ, pi అంటే pros — దగ్గర) అని కూడా పిలుస్తారు, వీటిని కొన్నిసార్లు వరుసగా Hie మరియు Hid చిహ్నాలతో సూచిస్తారు.[8][5][6][7] హిస్టిడిన్ యొక్క ఇమిడజోల్/ఇమిడజోలియం రింగ్ అన్ని pH విలువల వద్ద ఆరోమాటిక్గా ఉంటుంది.[9] కొన్ని పరిస్థితులలో, హిస్టిడిన్ యొక్క మూడు అయాన్-ఏర్పరిచే సమూహాలు చార్జ్ చేయబడి హిస్టిడినియం కాటయాన్‌ను ఏర్పరుస్తాయి.[10]

ఇమిడజోల్ పార్శ్వ గొలుసు యొక్క ఆమ్ల-క్షార ధర్మాలు అనేక ఎంజైమ్ల ఉత్ప్రేరక యంత్రాంగానికి సంబంధించినవి.[11] ఉత్ప్రేరక త్రయం (catalytic triads)లో, హిస్టిడిన్ యొక్క క్షార నైట్రోజన్ సెరిన్, థ్రియోనిన్, లేదా సిస్టీన్ నుండి ప్రోటాన్‌ను తొలగించి దానిని న్యూక్లియోఫైల్గా ఉత్తేజపరుస్తుంది. హిస్టిడిన్ ప్రోటాన్ షటిల్లో, ప్రోటాన్‌లను వేగంగా తరలించడానికి హిస్టిడిన్ ఉపయోగించబడుతుంది. ఇది తన క్షార నైట్రోజన్‌తో ప్రోటాన్‌ను తొలగించి ధనాత్మక చార్జ్ కలిగిన మధ్యంతర పదార్థాన్ని తయారు చేయడం ద్వారా మరియు మరొక అణువును (బఫర్) ఉపయోగించి దాని ఆమ్ల నైట్రోజన్ నుండి ప్రోటాన్‌ను సంగ్రహించడం ద్వారా దీన్ని చేయగలదు. కార్బోనిక్ అన్హైడ్రేస్లలో, ఎంజైమ్ యొక్క క్రియాశీల రూపాన్ని త్వరగా పునరుత్పత్తి చేయడానికి జింక్-బంధిత నీటి అణువు నుండి ప్రోటాన్‌లను వేగంగా తరలించడానికి హిస్టిడిన్ ప్రోటాన్ షటిల్ ఉపయోగించబడుతుంది. హిమోగ్లోబిన్ యొక్క E మరియు F హెలిక్స్‌లలో, హిస్టిడిన్ డైఆక్సిజన్ మరియు కార్బన్ మోనాక్సైడ్ బంధాన్ని ప్రభావితం చేస్తుంది. ఈ పరస్పర చర్య Fe(II)కి O2 పట్ల ఉన్న అనుబంధాన్ని పెంచుతుంది, కానీ CO బంధాన్ని అస్థిరపరుస్తుంది, ఇది హిమోగ్లోబిన్‌లో 200 రెట్లు బలంగా మాత్రమే బంధిస్తుంది, అదే స్వేచ్ఛా హీమ్లో 20,000 రెట్లు బలంగా ఉంటుంది.

ఇమిడజోల్ పార్శ్వ గొలుసు యొక్క టాటోమెరిజం మరియు ఆమ్ల-క్షార ధర్మాలు 15N NMR స్పెక్ట్రోస్కోపీ ద్వారా వర్గీకరించబడ్డాయి. రెండు 15N రసాయన షిఫ్టులు సమానంగా ఉంటాయి (సుమారు 200 ppm, సిగ్మా స్కేల్‌పై నైట్రిక్ ఆమ్లంకు సంబంధించి, దీనిపై పెరిగిన షీల్డింగ్ పెరిగిన కెమికల్ షిఫ్ట్కు అనుగుణంగా ఉంటుంది). NMR స్పెక్ట్రల్ కొలతలు N1-H యొక్క కెమికల్ షిఫ్ట్ స్వల్పంగా తగ్గుతుందని, అయితే N3-H యొక్క కెమికల్ షిఫ్ట్ గణనీయంగా (సుమారు 190 vs. 145 ppm) తగ్గుతుందని చూపుతున్నాయి. ఈ మార్పు N1-H టాటోమర్ ప్రాధాన్యతను సూచిస్తుంది, బహుశా పొరుగున ఉన్న అమ్మోనియంకు హైడ్రోజన్ బంధం కారణంగా కావచ్చు. N3 వద్ద షీల్డింగ్ రెండవ-స్థాయి పారామాగ్నెటిక్ ప్రభావం కారణంగా గణనీయంగా తగ్గించబడుతుంది, ఇది నైట్రోజన్ లోన్ పెయిర్ మరియు ఆరోమాటిక్ రింగ్ యొక్క ఉత్తేజిత π* స్థితుల మధ్య సమరూపత-అనుమతించబడిన పరస్పర చర్యను కలిగి ఉంటుంది. pH > 9 వద్ద, N1 మరియు N3 యొక్క కెమికల్ షిఫ్టులు సుమారు 185 మరియు 170 ppm.[12]

లిగాండ్

మైటోకాండ్రియల్ ఎలక్ట్రాన్ ట్రాన్స్‌ఫర్ చైన్లో ఎలక్ట్రాన్ క్యారియర్ అయిన సక్సినేట్ డీహైడ్రోజినేస్ యొక్క హిస్టిడిన్-బంధిత హీమ్ సమూహం. పెద్ద సెమీ-ట్రాన్స్‌పరెంట్ గోళం ఇనుము అయాన్ యొక్క స్థానాన్ని సూచిస్తుంది. PDB: 1YQ3 నుండి.
అనేక లాకేస్లలో కనిపించే ట్రైకాపర్ సైట్. ప్రతి రాగి కేంద్రం హిస్టిడిన్ యొక్క ఇమిడజోల్ పార్శ్వ గొలుసులకు బంధించబడిందని గమనించండి (రంగు కోడ్: రాగి గోధుమ రంగు, నైట్రోజన్ నీలం రంగు).

హిస్టిడిన్ అనేక లోహ అయాన్లతో సంక్లిష్టాలను ఏర్పరుస్తుంది. హిస్టిడిన్ అవశేషం యొక్క ఇమిడజోల్ పార్శ్వ గొలుసు సాధారణంగా మెటల్లోప్రోటీన్లలో లిగాండ్గా పనిచేస్తుంది. ఒక ఉదాహరణ మైయోగ్లోబిన్ మరియు హిమోగ్లోబిన్‌లోని Feకి జోడించబడిన అక్షీయ క్షారం. పాలీ-హిస్టిడిన్ ట్యాగ్‌లు (ఆరు లేదా అంతకంటే ఎక్కువ వరుస H అవశేషాలు) నికెల్ లేదా కోబాల్ట్‌తో నిలువు వరుసలకు బంధించడం ద్వారా ప్రోటీన్ శుద్దీకరణ కోసం ఉపయోగించబడతాయి. వైపర్ Atheris squamigera విషంలో కనిపించే సహజ పాలీ-హిస్టిడిన్ పెప్టైడ్‌లు Zn(II), Ni(II) మరియు Cu(II)లను బంధిస్తాయని మరియు విష మెటల్లోప్రోటీయేజ్‌ల పనితీరును ప్రభావితం చేస్తాయని చూపబడింది.[13][14]

N-టెర్మినల్ హిస్టిడిన్‌లు బైడెంటేట్ లిగాండ్‌లుగా పనిచేస్తాయని తెలుసు, ఇందులో ఒక లోహం (సాధారణంగా రాగి) N-టెర్మినస్ యొక్క అమైన్ మరియు హిస్టిడిన్ యొక్క Nδ రెండింటికీ బంధించబడి ఉంటుంది; Nε తరచుగా మిథైలేట్ చేయబడుతుంది.[15] ఇటీవల కనుగొనబడినప్పటికీ,[16] ఈ "హిస్టిడిన్ బ్రేస్" మోటిఫ్ బయోజియోకెమికల్ చక్రాలలో కీలకమైనది: ఇది లైటిక్ పాలిసాకరైడ్ మోనోఆక్సిజనేస్ (LPMOs) యొక్క క్రియాశీల సైట్‌గా పనిచేస్తుంది, ఇవి సెల్యులోజ్ వంటి ప్రతిచర్య లేని పాలిసాకరైడ్‌లను విచ్ఛిన్నం చేస్తాయి.[17] శిలీంధ్రాలలో ఈ ఎంజైమ్‌ల పరిణామం కలప మొక్కల ద్రవ్యరాశిని కుళ్ళింపజేసే మొదటి విస్తృత సామర్థ్యానికి అనుగుణంగా ఉందని, ఇది కార్బోనిఫెరస్ యుగం ముగింపుకు మరియు దాని భారీ బొగ్గు నిక్షేపాల చేరికకు దారితీసిందని ప్రతిపాదించబడింది.[15]

జీవక్రియ

జీవసంశ్లేషణ

హిస్టిడిన్ జీవసంశ్లేషణ మార్గం ఎనిమిది వేర్వేరు ఎంజైమ్‌లు పది ప్రతిచర్యలను ఉత్ప్రేరకపరచగలవు. ఈ చిత్రంలో, His4 మార్గంలో నాలుగు వేర్వేరు ప్రతిచర్యలను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.

l-హిస్టిడిన్ అనేది మానవులలో డీ నోవో (కొత్తగా) సంశ్లేషణ చేయబడని ఒక అవశ్యక అమైనో ఆమ్లం.[18] మానవులు మరియు ఇతర జంతువులు హిస్టిడిన్ లేదా హిస్టిడిన్ కలిగిన ప్రోటీన్లను తీసుకోవాలి. హిస్టిడిన్ యొక్క జీవసంశ్లేషణ E. coli వంటి ప్రోకారియోట్లలో విస్తృతంగా అధ్యయనం చేయబడింది. E. coliలో హిస్టిడిన్ సంశ్లేషణ ఎనిమిది జన్యు ఉత్పత్తులను (His1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, మరియు 8) కలిగి ఉంటుంది మరియు ఇది పది దశల్లో జరుగుతుంది. ఒకే జన్యు ఉత్పత్తి ఒకటి కంటే ఎక్కువ ప్రతిచర్యలను ఉత్ప్రేరకపరిచే సామర్థ్యాన్ని కలిగి ఉండటం వల్ల ఇది సాధ్యమవుతుంది. ఉదాహరణకు, మార్గంలో చూపినట్లుగా, His4 మార్గంలో నాలుగు వేర్వేరు దశలను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.[19]

హిస్టిడిన్ ఫాస్ఫోరైబోసిల్ పైరోఫాస్ఫేట్ (PRPP) నుండి సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది, ఇది పెంటోస్ ఫాస్ఫేట్ మార్గంలో రైబోస్-ఫాస్ఫేట్ డిఫాస్ఫోకినేస్ ద్వారా రైబోస్-5-ఫాస్ఫేట్ నుండి తయారవుతుంది. హిస్టిడిన్ జీవసంశ్లేషణ యొక్క మొదటి ప్రతిచర్య PRPP మరియు అడెనోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ (ATP) యొక్క సంక్షేపణం, ఇది ATP-ఫాస్ఫోరైబోసిల్ ట్రాన్స్‌ఫరేస్ ఎంజైమ్ ద్వారా జరుగుతుంది. ATP-ఫాస్ఫోరైబోసిల్ ట్రాన్స్‌ఫరేస్ చిత్రంలో His1 ద్వారా సూచించబడింది.[19] His4 జన్యు ఉత్పత్తి అప్పుడు సంక్షేపణం యొక్క ఉత్పత్తిని, ఫాస్ఫోరైబోసిల్-ATPని జలవిశ్లేషణ చేసి, ఫాస్ఫోరైబోసిల్-AMP (PRAMP)ని ఉత్పత్తి చేస్తుంది, ఇది ఒక తిరగలేని దశ. His4 అప్పుడు ఫాస్ఫోరైబోసిల్ఫార్మిమినోAICAR-ఫాస్ఫేట్ ఏర్పడటాన్ని ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ఇది His6 జన్యు ఉత్పత్తి ద్వారా ఫాస్ఫోరైబులోసిల్ఫార్మిమినో-AICAR-Pగా మార్చబడుతుంది.[20] His7 ఫాస్ఫోరైబులోసిల్ఫార్మిమినో-AICAR-Pని విభజించి d-ఎరిథ్రో-ఇమిడజోల్-గ్లిసరాల్-ఫాస్ఫేట్‌ను ఏర్పరుస్తుంది. ఆ తర్వాత, His3 నీటిని విడుదల చేస్తూ ఇమిడజోల్ ఎసిటోల్-ఫాస్ఫేట్‌ను ఏర్పరుస్తుంది. His5 అప్పుడు l-హిస్టిడినోల్-ఫాస్ఫేట్‌ను తయారు చేస్తుంది, ఇది His2 ద్వారా జలవిశ్లేషణ చేయబడి హిస్టిడినోల్ను తయారు చేస్తుంది. His4 l-హిస్టిడినోల్‌ను ఆక్సీకరణం చేసి l-హిస్టిడినాల్ అనే అమైనో ఆల్డిహైడ్‌ను ఏర్పరుస్తుంది. చివరి దశలో, l-హిస్టిడినాల్ l-హిస్టిడిన్‌గా మార్చబడుతుంది.[20][21]

హిస్టిడిన్ జీవసంశ్లేషణ మార్గం Neurospora crassa శిలీంధ్రంలో అధ్యయనం చేయబడింది, మరియు బాక్టీరియం E. coli యొక్క His4 జన్యువును పోలి ఉండే మల్టీఎంజైమ్ కాంప్లెక్స్ను ఎన్‌కోడ్ చేసే ఒక జన్యువు (His-3) కనుగొనబడింది.[22] N. crassa హిస్టిడిన్ మ్యుటాంట్ల జన్యు అధ్యయనం మల్టీఎంజైమ్ కాంప్లెక్స్ యొక్క వ్యక్తిగత కార్యకలాపాలు His-3 జన్యు మ్యాప్ యొక్క వివిక్త, ప్రక్కనే ఉన్న విభాగాలలో జరుగుతాయని సూచించింది, ఇది మల్టీఎంజైమ్ కాంప్లెక్స్ యొక్క విభిన్న కార్యకలాపాలు ఒకదానికొకటి విడిగా ఎన్‌కోడ్ చేయబడతాయని సూచిస్తుంది.[22] అయినప్పటికీ, మూడు కార్యకలాపాలు ఏకకాలంలో లేని మ్యుటాంట్లు కూడా కనుగొనబడ్డాయి, ఇది కొన్ని ఉత్పరివర్తనలు మొత్తం కాంప్లెక్స్ యొక్క పనితీరును కోల్పోయేలా చేస్తాయని సూచిస్తుంది.

జంతువులు మరియు సూక్ష్మజీవుల వలె, మొక్కలకు వాటి పెరుగుదల మరియు అభివృద్ధికి హిస్టిడిన్ అవసరం.[11] కానీ జంతువుల వలె కాకుండా, సూక్ష్మజీవులు మరియు మొక్కలు హిస్టిడిన్‌ను సంశ్లేషణ చేయగలవు.[23] రెండూ బయోకెమికల్ ఇంటర్మీడియట్ ఫాస్ఫోరైబోసిల్ పైరోఫాస్ఫేట్ నుండి హిస్టిడిన్‌ను సంశ్లేషణ చేస్తాయి. సాధారణంగా, హిస్టిడిన్ జీవసంశ్లేషణ మొక్కలు మరియు సూక్ష్మజీవులలో చాలా పోలి ఉంటుంది.[24]

జీవసంశ్లేషణ నియంత్రణ

ఈ మార్గం జరగడానికి శక్తి అవసరం; అందువల్ల, ATP ఉనికి మార్గం యొక్క మొదటి ఎంజైమ్ అయిన ATP-ఫాస్ఫోరైబోసిల్ ట్రాన్స్‌ఫరేస్‌ను (కుడివైపు చిత్రంలో His1గా చూపబడింది) ఉత్తేజపరుస్తుంది. ATP-ఫాస్ఫోరైబోసిల్ ట్రాన్స్‌ఫరేస్ అనేది రేటును నిర్ణయించే ఎంజైమ్, ఇది ఫీడ్‌బ్యాక్ నిరోధం ద్వారా నియంత్రించబడుతుంది, అంటే ఇది ఉత్పత్తి అయిన హిస్టిడిన్ సమక్షంలో నిరోధించబడుతుంది.[25]

విచ్ఛిన్నం (Degradation)

హిస్టిడిన్ గ్లుటామేట్గా జీవక్రియ చేయబడుతుంది, ఇది సులభంగా AKG (ఆల్ఫా-కీటోగ్లుటారేట్)గా జీవక్రియ చేయబడుతుంది, ఇది హిస్టిడిన్‌ను దాని మెటాబోలైట్లు సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ ఇంటర్మీడియట్‌లుగా మారగల అమైనో ఆమ్లాలలో ఒకటిగా చేస్తుంది.[26] ఈ ప్రక్రియకు అనేక దశలు అవసరం. ప్రోకారియోట్లలో, హిస్టిడిన్ మొదట డీఅమినేషన్కు లోనవుతుంది, ఇది హిస్టిడేస్ ఎంజైమ్ ద్వారా దాని అమైనో సమూహాన్ని తొలగిస్తుంది. ఈ దశ అమ్మోనియా మరియు యూరోకానిక్ ఆమ్లాన్ని (యూరోకనేట్) ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[27] యూరోకనేస్ ఎంజైమ్ అప్పుడు యూరోకానిక్ ఆమ్లాన్ని ఇమిడజోలోన్ప్రోపియోనేట్ (4-ఇమిడజోలోన్-5-ప్రోపియోనేట్)గా మారుస్తుంది. ఇమిడజోలోన్ప్రోపియోనేస్ ఎంజైమ్ అప్పుడు ఇమిడజోలోన్ప్రోపియోనేట్‌ను ఫార్మిమినోగ్లుటామేట్ (FIGLU)గా మారుస్తుంది.[28] ఫార్మిమిడోయిల్ట్రాన్స్‌ఫరేస్ సైక్లోడీఅమినేస్ ఎంజైమ్ ఫార్మిమినో సమూహాన్ని (ఇది టెట్రాహైడ్రోఫోలేట్కు బదిలీ చేయబడుతుంది) తొలగిస్తుంది, ఇది గ్లుటామేట్ అణువును వదిలివేస్తుంది.[26] గ్లుటామేట్ అప్పుడు గ్లుటామేట్ డీహైడ్రోజినేస్ ద్వారా డీఅమినేట్ చేయబడవచ్చు లేదా α-కీటోగ్లుటారేట్‌ను ఏర్పరచడానికి ట్రాన్స్‌అమినేట్ చేయబడవచ్చు.[26]

ఇతర జీవక్రియ క్రియాశీల అమైన్‌లుగా మార్పిడి

హిస్టిడిన్ డీకార్బాక్సిలేస్ ద్వారా హిస్టిడిన్ నుండి హిస్టమైన్గా మార్పిడి

అవసరాలు

U.S. ఇన్స్టిట్యూట్ ఆఫ్ మెడిసిన్ యొక్క ఫుడ్ అండ్ న్యూట్రిషన్ బోర్డ్ (FNB) 2002లో అవశ్యక అమైనో ఆమ్లాల కోసం సిఫార్సు చేయబడిన ఆహార భత్యాలను (RDAs) నిర్ణయించింది. హిస్టిడిన్ కోసం, 19 ఏళ్లు మరియు అంతకంటే ఎక్కువ వయస్సు ఉన్న పెద్దలకు, రోజుకు 14 mg/kg శరీర బరువు.[33] సప్లిమెంటల్ హిస్టిడిన్ నరాల సంబంధిత రుగ్మతలు, అటోపిక్ డెర్మటైటిస్, మెటబాలిక్ సిండ్రోమ్, మధుమేహం, యురేమిక్ అనీమియా, అల్సర్లు, ఇన్ఫ్లమేటరీ ప్రేగు వ్యాధులు, ప్రాణాంతక వ్యాధులు మరియు కఠినమైన వ్యాయామం సమయంలో కండరాల పనితీరుతో సహా వివిధ పరిస్థితులలో ఉపయోగం కోసం పరిశోధించబడుతోంది.[34]

వైద్య ఉపయోగాలు

చర్మ ఆరోగ్యంలో హిస్టిడిన్ పాత్ర పరిశోధనా ఆసక్తిని ఆకర్షించింది, ఎందుకంటే ఈ అమైనో ఆమ్లం ఫిలాగ్రిన్‌కు పూర్వగామి, ఇది చర్మం యొక్క బాహ్య అవరోధం యొక్క సమగ్రతను కాపాడటానికి సహాయపడే ఒక నిర్మాణ ప్రోటీన్. ఫిలాగ్రిన్ హిస్టిడిన్‌లో సమృద్ధిగా ఉంటుంది మరియు విచ్ఛిన్నమైనప్పుడు, తేమను నిలుపుకోవడానికి మరియు అవరోధ పనితీరుకు మద్దతు ఇచ్చే సహజ మాయిశ్చరైజింగ్ కారకానికి దోహదం చేస్తుంది. క్లినికల్ అధ్యయనాలు నోటి ద్వారా L-హిస్టిడిన్ సప్లిమెంటేషన్ ఫిలాగ్రిన్ ప్రాసెసింగ్‌ను పెంచుతుందని మరియు చర్మ అవరోధ పనితీరును మెరుగుపరుస్తుందని సూచిస్తున్నాయి, ప్లేసిబోతో పోలిస్తే అటోపిక్ డెర్మటైటిస్ (తామర) తీవ్రతలో తగ్గుదల ఉంటుంది, ఇది సాంప్రదాయ చికిత్సలకు సురక్షితమైన, నాన్-స్టెరాయిడ్ అనుబంధాన్ని అందిస్తుంది.[35]

చర్మ సంరక్షణ పరిశ్రమలో, Codex Labs[36] వంటి బయోటెక్నాలజీ కంపెనీలు—తామరతో సహా పరిస్థితుల కోసం చర్మ-పేగు-మెదడు-బయోమ్ పరిష్కారాలను అభివృద్ధి చేస్తున్న డెర్మటాలజీ సంస్థ—హిస్టిడిన్ కలిగిన ఫార్ములేషన్లను చర్మ అవరోధాన్ని బలోపేతం చేయడానికి మరియు సున్నితమైన చర్మానికి మద్దతు ఇవ్వడానికి ఉద్దేశించిన ఉత్పత్తులు మరియు సప్లిమెంట్లలో చేర్చాయి, ఇది హిస్టిడిన్ యొక్క కానానికల్ మెటబాలిక్ పాత్రలకు మించిన క్రియాత్మక ప్రాముఖ్యతపై పెరుగుతున్న ఆసక్తిని ప్రతిబింబిస్తుంది.[37][38]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ “Histidine”. Dictionary.com. Retrieved 24 March 2026.
  2. ↑ 2.0 2.1 “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
  3. ↑ Kopple, Joel D; Swendseid, Marian E (1975). “Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man”. Journal of Clinical Investigation. 55 (5): 881–91. doi:10.1172/JCI108016. PMC PMC301830. PMID 1123426.
  4. ↑ Vickery, Hubert Bradford; Leavenworth, Charles S. (1928-08-01). “On the Separation of Histidine and Arginine”. Journal of Biological Chemistry. 78 (3): 627–635. doi:10.1016/S0021-9258(18)83967-9. ISSN 0021-9258.
  5. ↑ 5.0 5.1 Kim, Meekyum Olivia; Nichols, Sara E.; Wang, Yi; McCammon, J. Andrew (March 2013). “Effects of histidine protonation and rotameric states on virtual screening of M. tuberculosis RmlC”. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 27 (3): 235–246. Bibcode 2013JCAMD..27..235K. doi:10.1007/s10822-013-9643-9. PMC PMC3639364. PMID 23579613. ISSN 0920-654X.
  6. ↑ 6.0 6.1 “AMBER Histidine residues”. ambermd.org. Retrieved 2022-05-12.
  7. ↑ 7.0 7.1 Dokainish, Hisham M.; Kitao, Akio (2016-08-05). “Computational Assignment of the Histidine Protonation State in (6-4) Photolyase Enzyme and Its Effect on the Protonation Step”. ACS Catalysis. 6 (8): 5500–5507. doi:10.1021/acscatal.6b01094. S2CID 88813605. ISSN 2155-5435.
  8. ↑ “pros”. IUPAC Compendium of Chemical Terminology. (5th ed.). International Union of Pure and Applied Chemistry. 2025. doi:10.1351/goldbook.P04890.
  9. ↑ Mrozek, Agnieszka; Karolak-Wojciechowska, Janina; Kieć-Kononowicz, Katarzyna (2003). “Five-membered heterocycles. Part III. Aromaticity of 1,3-imidazole in 5+n hetero-bicyclic molecules”. Journal of Molecular Structure. 655 (3): 397–403. Bibcode 2003JMoSt.655..397M. doi:10.1016/S0022-2860(03)00282-5.
  10. ↑ Novikov, Anton P.; Safonov, Alexey V.; German, Konstantin E.; Grigoriev, Mikhail S. (2023-12-01). “What kind of interactions we may get moving from zwitter to "dritter" ions: C–O⋯Re(O4) and Re–O⋯Re(O4) anion⋯anion interactions make structural difference between L-histidinium perrhenate and pertechnetate”. CrystEngComm. 26 (1): 61–69. Bibcode 2023CEG....26...61N. doi:10.1039/D3CE01164J. S2CID 265572280. ISSN 1466-8033.
  11. ↑ 11.0 11.1 Ingle, Robert A. (2011). “Histidine Biosynthesis”. The Arabidopsis Book. 9. doi:10.1199/tab.0141. PMC PMC3266711. PMID 22303266. article-number: e0141.
  12. ↑ Roberts, John D. (2000). ABCs of FT-NMR. Sausalito, CA: University Science Books. pp. 258–9. ISBN 978-1-891389-18-4.
  13. ↑ Bornhorst, J. A.; Falke, J. J. (2000). “Purification of proteins using polyhistidine affinity tags”. Applications of Chimeric Genes and Hybrid Proteins Part A: Gene Expression and Protein Purification. Methods in Enzymology. Vol. 326, pp. 245–254. ISBN 978-0-12-182227-9. doi:10.1016/s0076-6879(00)26058-8. PMC PMC2909483. PMID 11036646. ISSN 0076-6879.
  14. ↑ Watly, Joanna; Simonovsky, Eyal; Barbosa, Nuno; Spodzieja, Marta; Wieczorek, Robert; Rodziewicz-Motowidlo, Sylwia; Miller, Yifat; Kozlowski, Henryk (2015-08-17). “African Viper Poly-His Tag Peptide Fragment Efficiently Binds Metal Ions and Is Folded into an α-Helical Structure”. Inorganic Chemistry. 54 (16): 7692–7702. doi:10.1021/acs.inorgchem.5b01029. PMID 26214303. ISSN 1520-510X.
  15. ↑ 15.0 15.1 Walton, Paul H.; Davies, Gideon J.; Diaz, Daniel E.; Franco-Cairo, João P. (2023). “The histidine brace: nature's copper alternative to haem?”. FEBS Letters. 597 (4): 485–494. doi:10.1002/1873-3468.14579. PMC PMC10952591. PMID 36660911. ISSN 1873-3468.
  16. ↑ Quinlan, R. Jason; Sweeney, Matt D.; Lo Leggio, Leila; Otten, Harm; Poulsen, Jens-Christian N.; Johansen, Katja Salomon; Krogh, Kristian B. R. M.; Jørgensen, Christian Isak; Tovborg, Morten; Anthonsen, Annika; Tryfona, Theodora; Walter, Clive P.; Dupree, Paul; Xu, Feng; Davies, Gideon J. (2011-09-13). “Insights into the oxidative degradation of cellulose by a copper metalloenzyme that exploits biomass components”. Proceedings of the National Academy of Sciences. 108 (37): 15079–15084. Bibcode 2011PNAS..10815079Q. doi:10.1073/pnas.1105776108. PMC PMC3174640. PMID 21876164.
  17. ↑ Munzone, Alessia; Eijsink, Vincent G. H.; Berrin, Jean-Guy; Bissaro, Bastien (February 2024). “Expanding the catalytic landscape of metalloenzymes with lytic polysaccharide monooxygenases”. Nature Reviews Chemistry. 8 (2): 106–119. doi:10.1038/s41570-023-00565-z. PMID 38200220. ISSN 2397-3358.
  18. ↑ Moro, Joanna; Tomé, Daniel; Schmidely, Philippe; Demersay, Tristan-Chalvon; Azzout-Marniche, Dalila (14 May 2020). “Histidine: A Systematic Review on Metabolism and Physiological Effects in Human and Different Animal Species”. Nutrients. 12 (5): 1414. doi:10.3390/nu12051414. PMC PMC7284872. PMID 32423010.
  19. ↑ 19.0 19.1 Alifano, P; Fani, R; Liò, P; Lazcano, A; Bazzicalupo, M; Carlomagno, M S; Bruni, C B (1996-03-01). “Histidine biosynthetic pathway and genes: structure, regulation, and evolution.”. Microbiological Reviews. 60 (1): 44–69. doi:10.1128/MMBR.60.1.44-69.1996. PMC PMC239417. PMID 8852895. ISSN 0146-0749.
  20. ↑ 20.0 20.1 Kulis-Horn, Robert K; Persicke, Marcus; Kalinowski, Jörn (2014-01-01). “Histidine biosynthesis, its regulation and biotechnological application in Corynebacterium glutamicum”. Microbial Biotechnology. 7 (1): 5–25. doi:10.1111/1751-7915.12055. PMC PMC3896937. PMID 23617600. ISSN 1751-7915.
  21. ↑ Adams, E. (1955-11-01). “L-Histidinal, a biosynthetic precursor of histidine”. The Journal of Biological Chemistry. 217 (1): 325–344. doi:10.1016/S0021-9258(19)57184-8. PMID 13271397. ISSN 0021-9258.
  22. ↑ 22.0 22.1 Ahmed A. Organization of the histidine-3 region of Neurospora. Mol Gen Genet. 1968;103(2):185-93. doi: 10.1007/BF00427145. PMID 4306011
  23. ↑ DeNofrio, Jan (2011-02-08). “How come plants can make essential amino acids but people can't?”. The Tech Interactive. Ask a Geneticist. Retrieved 2024-08-04.
  24. ↑ Stepansky, A.; Leustek, T. (2006-03-01). “Histidine biosynthesis in plants”. Amino Acids. 30 (2): 127–142. doi:10.1007/s00726-005-0247-0. PMID 16547652. S2CID 23733445. ISSN 0939-4451.
  25. ↑ Cheng, Yongsong; Zhou, Yunjiao; Yang, Lei; Zhang, Chenglin; Xu, Qingyang; Xie, Xixian; Chen, Ning (2013-05-01). “Modification of histidine biosynthesis pathway genes and the impact on production of L-histidine in Corynebacterium glutamicum”. Biotechnology Letters. 35 (5): 735–741. doi:10.1007/s10529-013-1138-1. PMID 23355034. S2CID 18380727. ISSN 1573-6776.
  26. ↑ 26.0 26.1 26.2 Swanson, Todd A.; Kim, Sandra I.; Glucksman, Marc J.; Lieberman, Michael; Swanson, Todd A. (2010). Biochemistry, molecular biology, and genetics. (5th ed.). Philadelphia: Wolters Kluwer Health/Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0-7817-9875-4.
  27. ↑ Mehler, A. H.; Tabor, H. (1953-04-01). “Deamination of histidine to form urocanic acid in liver”. The Journal of Biological Chemistry. 201 (2): 775–784. doi:10.1016/S0021-9258(18)66234-9. PMID 13061415. ISSN 0021-9258.
  28. ↑ Coote, J. G.; Hassall, H. (1973-03-01). “The degradation of l-histidine, imidazolyl-l-lactate and imidazolylpropionate by Pseudomonas testosteroni”. Biochemical Journal. 132 (3): 409–422. doi:10.1042/bj1320409. PMC PMC1177604. PMID 4146796. ISSN 0264-6021.
  29. ↑ Andersen, Hjalte H.; Elberling, Jesper; Arendt-Nielsen, Lars (2015-09-01). “Human surrogate models of histaminergic and non-histaminergic itch”. Acta Dermato-Venereologica. 95 (7): 771–777. doi:10.2340/00015555-2146. PMID 26015312. ISSN 1651-2057.
  30. ↑ “3-Methylhistidine”. HMDB Version 4.0. Human Metabolome Database. 20 December 2017. Retrieved 25 December 2017.
  31. ↑ Derave, Wim; Everaert, Inge; Beeckman, Sam; Baguet, Audrey (2010-03-01). “Muscle carnosine metabolism and beta-alanine supplementation in relation to exercise and training”. Sports Medicine. 40 (3): 247–263. doi:10.2165/11530310-000000000-00000. hdl:1854/LU-897781. PMID 20199122. S2CID 7661250. ISSN 1179-2035.
  32. ↑ Fahey, Robert C. (2001). “Novelthiols Ofprokaryotes”. Annual Review of Microbiology. 55: 333–56. doi:10.1146/annurev.micro.55.1.333. PMID 11544359.
  33. ↑ Institute of Medicine (2002). “Protein and Amino Acids”. Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. Washington, DC: The National Academies Press. pp. 589–768. ISBN 978-0-309-08525-0. Bibcode 2002nap..book10490I. doi:10.17226/10490.
  34. ↑ Holeček, Milan (2020-03-22). “Histidine in Health and Disease: Metabolism, Physiological Importance, and Use as a Supplement”. Nutrients. 12 (3): 848. doi:10.3390/nu12030848. PMC PMC7146355. PMID 32235743. ISSN 2072-6643.
  35. ↑ Tan, Siao Pei; Brown, Simon B.; Griffiths, Christopher Em; Weller, Richard B.; Gibbs, Neil K. (2017). “Feeding filaggrin: effects of l-histidine supplementation in atopic dermatitis”. Clinical, Cosmetic and Investigational Dermatology. 10: 403–411. doi:10.2147/CCID.S146760. PMC PMC5634381. PMID 29042806. ISSN 1178-7015.
  36. ↑ Gibbs, Neil K. (2020-10-01). “l-Histidine Supplementation in Adults and Young Children with Atopic Dermatitis (Eczema)”. The Journal of Nutrition. 150 (Suppl 1): 2576S–2579S. doi:10.1093/jn/nxaa200. PMID 33000160. ISSN 1541-6100.
  37. ↑ Nong, Yvonne; Gahoonia, Nimrit; Rizzo, Julianne; Burney, Waqas; Sivamani, Raja K.; Maloh, Jessica (2023-02-13). “Prospective Evaluation of a Topical Botanical Skin Care Regimen on Mild to Moderate Facial and Truncal Acne and Mood”. Journal of Clinical Medicine. 12 (4): 1484. doi:10.3390/jcm12041484. PMC PMC9966061. PMID 36836020. ISSN 2077-0383.
  38. ↑ “Codex Labs Introduces the BIA Skin Barrier Support Supplement for Eczema-Prone Infants, Toddlers and Kids under 12”. October 2, 2025. Retrieved 2025-12-18.

బాహ్య లింకులు

వికీమీడియా కామన్స్: Histidine

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Histidine” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Histidine ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=హిస్టిడిన్&oldid=6034"