RuBisCO

From LTRC
రిబ్యులోజ్-1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ కార్బాక్సిలేజ్ ఆక్సిజనేజ్
పాలకూర నుండి సేకరించిన యాక్టివేట్ చేయబడిన RuBisCO యొక్క 3D చిత్రం, ఇది తెరిచిన రూపంలో మరియు యాక్టివ్ సైట్ అందుబాటులో ఉన్నట్లు చూపిస్తుంది. యాక్టివ్ సైట్ Lys175 అవశేషాలు గులాబీ రంగులో గుర్తించబడ్డాయి, మరియు ఎంజైమ్‌ను రూపొందించే మోనోమర్‌లలో ఒకదాని కోసం ఆ అవశేషం యొక్క క్లోజప్ చిత్రం కుడివైపున ఇవ్వబడింది.
గుర్తింపు సంఖ్యలు
EC సంఖ్య 4.1.1.39
CAS సంఖ్య 9027-23-0
డేటాబేస్‌లు
BRENDA enzyme data
ExPASy NiceZyme view
KEGG enzyme entry
MetaCyc metabolic pathway
Rhea reactions
PDB నిర్మాణాలు RCSB PDB PDBe PDBsum
జీన్ ఆంటాలజీ AmiGO / QuickGO
శోధన PMC articles PubMed articles NCBI proteins

Rebisco తో పొరబడకండి

రైబులోజ్-1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ కార్బాక్సిలేజ్/ఆక్సిజనేజ్, సాధారణంగా RuBisCo, రుబిస్కో,[1] RuBPCase,[2] లేదా RuBPco,[3] అనే సంక్షిప్త నామాలతో పిలువబడే ఇది ఒక ఎంజైమ్ (EC 4.1.1.39). ఇది కిరణజన్య సంయోగక్రియలోని కాంతి-స్వతంత్ర (లేదా "చీకటి") దశలో పాల్గొంటుంది. ఇందులో కార్బన్ స్థాపన ప్రక్రియ ద్వారా వాతావరణంలోని కార్బన్ డయాక్సైడ్ మొక్కలు మరియు ఇతర కిరణజన్య సంయోగక్రియ జరిపే జీవుల ద్వారా గ్లూకోజ్ వంటి శక్తి సమృద్ధిగా ఉండే అణువులుగా మార్చబడుతుంది. ఇది సుమారు నాలుగు బిలియన్ సంవత్సరాల క్రితం, భూమిపై ఆక్సిజన్ ఉనికికి పూర్వమే ప్రాథమిక జీవక్రియలో ఉద్భవించింది.[4] ఇది భూమిపై అత్యధికంగా లభించే ఎంజైమ్. రసాయనిక పరంగా, ఇది రైబులోజ్-1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ (RuBP అని కూడా పిలుస్తారు) యొక్క కార్బాక్సిలేషన్ ప్రక్రియను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.[5][6][7]

ప్రత్యామ్నాయ కార్బన్ స్థాపన మార్గాలు

జీవశాస్త్రపరంగా RuBisCO చాలా ముఖ్యమైనది, ఎందుకంటే ఇది అకర్బన కార్బన్ జీవగోళంలోకి ప్రవేశించే ప్రాథమిక రసాయన చర్యను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది. అనేక స్వయంపోషిత బ్యాక్టీరియా మరియు ఆర్కియా రిడక్టివ్ ఎసిటైల్ CoA మార్గం, 3-హైడ్రాక్సీప్రొపియోనేట్ చక్రం, లేదా రివర్స్ క్రెబ్స్ చక్రం ద్వారా కార్బన్‌ను స్థిరీకరించినప్పటికీ, RuBisCO ద్వారా జరిగే కార్బన్ స్థాపనతో పోలిస్తే ఇవి ప్రపంచవ్యాప్త కార్బన్ స్థాపనకు తక్కువ సహకారాన్ని అందిస్తాయి. ఫాస్ఫోఎనోల్పైరువేట్ కార్బాక్సిలేజ్, RuBisCO వలె కాకుండా, కార్బన్‌ను తాత్కాలికంగా మాత్రమే స్థిరీకరిస్తుంది. దీని ప్రాముఖ్యతను ప్రతిబింబిస్తూ, RuBisCO ఆకులలో అత్యంత సమృద్ధిగా ఉండే ప్రోటీన్. ఇది మొక్కలలో కరిగే ఆకు ప్రోటీన్‌లో 50% (మొత్తం ఆకు నైట్రోజన్‌లో 20–30%) మరియు మొక్కలలో కరిగే ఆకు ప్రోటీన్‌లో 30% (మొత్తం ఆకు నైట్రోజన్‌లో 5–9%) ఉంటుంది.[7] జీవగోళంలో దీని ముఖ్యమైన పాత్ర దృష్ట్యా, పంటలలో RuBisCO యొక్క జన్యు ఇంజనీరింగ్ నిరంతరం ఆసక్తిని కలిగిస్తోంది (కింద చూడండి).

నిర్మాణం

Galdieria sulphuraria యొక్క RuBisCO క్రియాశీల కేంద్రం, CO2 తో: ఎంజైమ్ ఉత్ప్రేరక చర్య కోసం క్రియాశీల కేంద్రం మరియు స్థిరీకరణలోCO2 పాల్గొనే అవశేషాలు రంగులో చూపబడ్డాయి మరియు లేబుల్ చేయబడ్డాయి. హైడ్రోజన్ బంధన పరస్పర చర్యల దూరాలు ఆంగ్‌స్ట్రామ్‌లలో చూపబడ్డాయి. Mg2+ అయాన్ (ఆకుపచ్చ గోళం) CO2 కు సమన్వయం చేయబడింది, దీని తర్వాత మూడు నీటి అణువులు (ఎరుపు గోళాలు) ఉన్నాయి. ఇతర అన్ని అవశేషాలు గ్రేస్కేల్‌లో ఉంచబడ్డాయి.
Arabidopsis thaliana యొక్క క్లోరోప్లాస్ట్ జన్యువులో rbcL జన్యువు స్థానం (సుమారు 55-56.4 kb స్థానాలు). rbcL అనేది కిరణజన్య సంయోగక్రియలో పాల్గొనే 21 ప్రోటీన్-కోడింగ్ జన్యువులలో ఒకటి (ఆకుపచ్చ పెట్టెలు).

మొక్కలు, శైవలాలు, సైనోబాక్టీరియా, మరియు కిరణజన్య సంయోగక్రియ జరిపే మరియు రసాయన స్వయంపోషిత సూడోమోనాడోటా (గతంలో ప్రోటియోబాక్టీరియా అని పిలువబడేవి) లలో, ఈ ఎంజైమ్ సాధారణంగా రెండు రకాల ప్రోటీన్ సబ్ యూనిట్లను కలిగి ఉంటుంది, వీటిని పెద్ద గొలుసు (L, సుమారు 55,000 Da) మరియు చిన్న గొలుసు (S, సుమారు 13,000 Da) అని పిలుస్తారు. 'పెద్ద-గొలుసు' జన్యువు (rbcL) మొక్కలలోని క్లోరోప్లాస్ట్ DNA ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది.[8] మొక్కల కణాల కేంద్రకంలో సాధారణంగా అనేక సంబంధిత 'చిన్న-గొలుసు' జన్యువులు ఉంటాయి, మరియు చిన్న గొలుసులు సైటోసోల్ నుండి బయటి క్లోరోప్లాస్ట్ పొరను దాటి క్లోరోప్లాస్ట్‌ల స్ట్రోమల్ కంపార్ట్‌మెంట్‌లోకి దిగుమతి చేయబడతాయి.[6][9] ఎంజైమాటిక్ క్రియాశీల సబ్‌స్ట్రేట్ (రైబులోజ్ 1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్) బంధన కేంద్రాలు పెద్ద గొలుసులలో ఉంటాయి, ఇవి డైమర్లను ఏర్పరుస్తాయి, ఇందులో ప్రతి పెద్ద గొలుసు నుండి అమినో ఆమ్లాలు బంధన కేంద్రాలకు దోహదపడతాయి. మొత్తం ఎనిమిది పెద్ద గొలుసులు (= నాలుగు డైమర్లు) మరియు ఎనిమిది చిన్న గొలుసులు కలిసి సుమారు 540,000 Da పరిమాణంలో ఉన్న పెద్ద కాంప్లెక్స్‌గా ఏర్పడతాయి.[10] కొన్ని సూడోమోనాడోటా మరియు డైనోఫ్లాజెల్లేట్లలో, కేవలం పెద్ద సబ్ యూనిట్లను మాత్రమే కలిగి ఉన్న ఎంజైమ్‌లు కనుగొనబడ్డాయి.[note 1]

ఎంజైమ్ చర్య కోసం మెగ్నీషియం అయాన్లు (Mg2+) అవసరం. ఎంజైమ్ యొక్క క్రియాశీల కేంద్రంలో Mg2+ యొక్క సరైన అమరిక కోసం, క్రియాశీల కేంద్రంలోని ఒక లైసిన్కు "యాక్టివేటింగ్" కార్బన్ డయాక్సైడ్ అణువును (CO2) చేర్చడం (కార్బమేట్‌ను ఏర్పరచడం) అవసరం.[11] Mg2+, Lys210 అవశేషం యొక్క డీప్రోటోనేషన్‌ను ప్రేరేపించడం ద్వారా పనిచేస్తుంది, దీనివల్ల Lys అవశేషం 120 డిగ్రీల కోణంలో ట్రాన్స్ కాన్ఫార్మర్‌కు తిరుగుతుంది, Lys యొక్క నైట్రోజన్ మరియు CO2 యొక్క కార్బన్ మధ్య దూరాన్ని తగ్గిస్తుంది. ఈ సామీప్యత సమయోజనీయ బంధాన్ని ఏర్పరచడానికి అనుమతిస్తుంది, దీని ఫలితంగా కార్బమేట్ ఏర్పడుతుంది.[12] Mg2+, His335 యొక్క భ్రమణం ద్వారా ప్రత్యామ్నాయ కాన్ఫార్మేషన్‌కు మారడం వల్ల క్రియాశీల కేంద్రానికి బంధించడానికి వీలు కలుగుతుంది. Mg2+ అప్పుడు క్రియాశీల కేంద్రంలోని His అవశేషాల (His300, His302, His335) ద్వారా సమన్వయం చేయబడుతుంది మరియు మూడు నీటి అణువుల సమన్వయం మరియు వాటిని −OH గా మార్చడం ద్వారా పాక్షికంగా తటస్థీకరించబడుతుంది.[12] ఈ సమన్వయం అస్థిరమైన కాంప్లెక్స్‌కు దారితీస్తుంది, కానీ Mg2+ బంధించడానికి అనుకూలమైన వాతావరణాన్ని సృష్టిస్తుంది. కార్బమేట్ ఏర్పడటం క్షార pH ద్వారా ప్రోత్సహించబడుతుంది. ద్రవ కంపార్ట్‌మెంట్‌లో (మొక్కలలో, క్లోరోప్లాస్ట్ స్ట్రోమా) pH మరియు మెగ్నీషియం అయాన్ల సాంద్రత కాంతిలో పెరుగుతుంది. RuBisCO ఎంజైమ్ చర్య నియంత్రణలో pH మరియు మెగ్నీషియం అయాన్ స్థాయిల మార్పుల పాత్ర కింద చర్చించబడింది. కార్బమేట్ ఏర్పడిన తర్వాత, His335 ఉష్ణ హెచ్చుతగ్గుల ద్వారా తన ప్రారంభ స్థానానికి తిరిగి రావడం ద్వారా యాక్టివేషన్‌ను పూర్తి చేస్తుంది.[12]

ఎంజైమాటిక్ చర్య

RuBisCo యొక్క రెండు ప్రధాన చర్యలు: CO2 స్థాపన మరియు ఆక్సిజనేషన్.

కాల్విన్ చక్రంలోని అనేక ఎంజైమ్‌లలో RuBisCO ఒకటి. RuBisCO, RuBP యొక్క C2 కార్బన్ వద్ద CO2 దాడిని మరియు తదనంతరం C3 మరియు C2 కార్బన్ల మధ్య బంధం విచ్ఛిన్నాన్ని సులభతరం చేసినప్పుడు, 2 గ్లిజరేట్-3-ఫాస్ఫేట్ అణువులు ఏర్పడతాయి. ఈ మార్పిడిలో ఈ దశలు ఉంటాయి: ఎనోలైజేషన్, కార్బాక్సిలేషన్, హైడ్రేషన్, C-C బంధం విచ్ఛిన్నం, మరియు ప్రోటోనేషన్.[13][14][15]

సబ్‌స్ట్రేట్లు

RuBisCO కోసం సబ్‌స్ట్రేట్లు రైబులోజ్-1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ మరియు కార్బన్ డయాక్సైడ్ ("యాక్టివేటింగ్" కార్బన్ డయాక్సైడ్ నుండి భిన్నమైనవి). RuBisCO కార్బన్ డయాక్సైడ్‌కు బదులుగా రైబులోజ్-1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ మరియు అణు ఆక్సిజన్ (O2) చర్యను కూడా ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది (CO2).[16] సబ్‌స్ట్రేట్లు CO2 మరియు O2 మధ్య వివక్ష చూపడం అనేది సబ్‌స్ట్రేట్ యొక్క క్వాడ్రుపోల్ మూమెంట్లు మరియు అధిక ఎలక్ట్రోస్టాటిక్ ఫీల్డ్ గ్రేడియంట్ యొక్క విభిన్న పరస్పర చర్యలకు కారణమని చెప్పవచ్చు.[12] ఈ గ్రేడియంట్ కనీస క్రియాశీల RuBisCO యొక్క డైమర్ రూపం ద్వారా స్థాపించబడుతుంది, ఇది దాని రెండు భాగాలతో O2 మరియు CO2 తో ఎంజైమ్ పరస్పర చర్యకు అవసరమైన వ్యతిరేక చార్జ్డ్ డొమైన్‌ల కలయికను అందిస్తుంది. ఈ పరిస్థితులు RuBisCOలో కనిపించే తక్కువ టర్నోవర్ రేటును వివరించడానికి సహాయపడతాయి: సబ్‌స్ట్రేట్ల క్వాడ్రుపోల్ మూమెంట్లతో తగినంత పరస్పర చర్యకు అవసరమైన విద్యుత్ క్షేత్రం యొక్క బలాన్ని పెంచడానికి, ఎంజైమ్ యొక్క C- మరియు N- టెర్మినల్ విభాగాలు మూసివేయబడాలి, ఇది క్రియాశీల కేంద్రం ద్రావణి నుండి వేరుచేయబడటానికి మరియు డైఎలెక్ట్రిక్ స్థిరాంకం తగ్గడానికి అనుమతిస్తుంది.[17] ఈ వేర్పాటు గణనీయమైన ఎంట్రోపిక్ వ్యయాన్ని కలిగి ఉంటుంది మరియు తక్కువ టర్నోవర్ రేటుకు దారితీస్తుంది.

RuBP బంధనం

Lys210 యొక్క ε-అమినో సమూహం యొక్క కార్బమైలేషన్ Mg2+ తో సమన్వయం ద్వారా స్థిరీకరించబడుతుంది.[18] ఈ చర్యలో Asp203 మరియు Glu204 యొక్క కార్బాక్సిలేట్ టెర్మినై Mg2+ అయాన్‌కు బంధించడం ఉంటుంది. సబ్‌స్ట్రేట్ RuBP Mg2+ కు బంధించి, మూడు ఆక్వో లిగాండ్‌లలో రెండింటిని స్థానభ్రంశం చేస్తుంది.[13][19][20]

ఎనోలైజేషన్

RuBP యొక్క ఎనోలైజేషన్ అనేది RuBP యొక్క కీటో టాటోమర్‌ను ఎనెడియోల్(ate)గా మార్చడం. ఎనోలైజేషన్ C3 వద్ద డీప్రోటోనేషన్ ద్వారా ప్రారంభమవుతుంది. ఈ దశలో ఎంజైమ్ బేస్ గురించి చర్చ జరిగింది,[19][21] కానీ క్రిస్టల్ నిర్మాణాలలో గమనించిన స్టెరిక్ పరిమితులు Lys210ని అత్యంత సంభావ్య అభ్యర్థిగా మార్చాయి.[13] ప్రత్యేకంగా, Mg అయాన్‌తో సమన్వయం చేయని Lys210పై ఉన్న కార్బమేట్ ఆక్సిజన్, 2,3-ఎనెడియోలేట్‌ను ఏర్పరచడానికి RuBP యొక్క C3 కార్బన్‌ను డీప్రోటోనేట్ చేస్తుంది.[19][20]

కార్బాక్సిలేషన్

ఇన్హిబిటర్ 2-కార్బాక్సిఅరబినిటోల్-1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్, CO2, మరియు Mg2+ తో కాంప్లెక్స్ చేయబడిన స్పినాచ్ RuBisCO యొక్క క్రియాశీల కేంద్రం యొక్క 3D చిత్రం. (PDB: 1IR1; Ligand View [CAP]501:A)

2,3-ఎనెడియోలేట్ యొక్క కార్బాక్సిలేషన్ ఫలితంగా 3-కీటో-2-కార్బాక్సిఅరబినిటోల్-1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ అనే మధ్యంతర పదార్థం ఏర్పడుతుంది మరియు Lys334, CO2 సబ్‌స్ట్రేట్‌ను చేర్చడాన్ని సులభతరం చేయడానికి ఉంచబడుతుంది, ఇది మూడవ Mg2+-సమన్వయ నీటి అణువును భర్తీ చేస్తుంది మరియు నేరుగా ఎనెడియోల్‌కు చేరుస్తుంది. ఈ ప్రక్రియలో మైకేలిస్ కాంప్లెక్స్ ఏర్పడదు.[13][21] ఈ కీటోన్ యొక్క హైడ్రేషన్ ఫలితంగా C3పై అదనపు హైడ్రాక్సీ సమూహం ఏర్పడి, జెమ్-డయోల్ మధ్యంతర పదార్థాన్ని ఏర్పరుస్తుంది.[19][22] కార్బాక్సిలేషన్ మరియు హైడ్రేషన్ ఒకే ఏకకాల దశగా[19] లేదా రెండు వరుస దశలుగా ప్రతిపాదించబడ్డాయి.[22] ఏకకాల యంత్రాంగం బహుళ క్రిస్టల్ నిర్మాణాలలో RuBP యొక్క C3కి నీటి అణువు యొక్క సామీప్యత ద్వారా మద్దతు ఇవ్వబడింది. స్పినాచ్ నిర్మాణంలో, ఇతర అవశేషాలు హైడ్రేషన్ దశలో సహాయపడటానికి బాగా ఉంచబడ్డాయి, ఎందుకంటే అవి నీటి అణువు యొక్క హైడ్రోజన్ బంధన దూరంలో ఉన్నాయి.[13]

C-C బంధం విచ్ఛిన్నం

జెమ్-డయోల్ మధ్యంతర పదార్థం C2-C3 బంధం వద్ద విచ్ఛిన్నమై ఒక గ్లిజరేట్-3-ఫాస్ఫేట్ అణువును మరియు ప్రతికూల చార్జ్ కలిగిన కార్బాక్సిలేట్‌ను ఏర్పరుస్తుంది.[13] ఈ కార్బానియాన్ యొక్క C2 యొక్క స్టీరియో స్పెసిఫిక్ ప్రోటోనేషన్ మరొక గ్లిజరేట్-3-ఫాస్ఫేట్ అణువును ఇస్తుంది. ఈ దశ Lys175 లేదా బహుశా కార్బమైలేటెడ్ Lys210 ద్వారా సులభతరం చేయబడుతుందని భావిస్తున్నారు.[13]

ఉత్పత్తులు

కార్బన్ డయాక్సైడ్ సబ్‌స్ట్రేట్‌గా ఉన్నప్పుడు, కార్బాక్సిలేస్ చర్య యొక్క ఉత్పత్తి 3-కీటో-2-కార్బాక్సిఅరబినిటోల్-1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ అని పిలువబడే అస్థిరమైన ఆరు-కార్బన్ ఫాస్ఫోరైలేటెడ్ మధ్యంతర పదార్థం, ఇది వేగంగా రెండు గ్లిజరేట్-3-ఫాస్ఫేట్ అణువులుగా విచ్ఛిన్నమవుతుంది. 3-ఫాస్ఫోగ్లిజరేట్ అని కూడా పిలువబడే ఈ ఉత్పత్తిని గ్లూకోజ్ వంటి పెద్ద అణువులను తయారు చేయడానికి ఉపయోగించవచ్చు.

అణు ఆక్సిజన్ సబ్‌స్ట్రేట్‌గా ఉన్నప్పుడు, ఆక్సిజనేస్ చర్య యొక్క ఉత్పత్తులు ఫాస్ఫోగ్లైకోలేట్ మరియు 3-ఫాస్ఫోగ్లిజరేట్. ఫాస్ఫోగ్లైకోలేట్ ఫోటోరెస్పిరేషన్ అని పిలువబడే చర్యల క్రమం ద్వారా రీసైకిల్ చేయబడుతుంది, ఇందులో మైటోకాండ్రియా మరియు పెరాక్సిసోమ్‌లులో ఉన్న ఎంజైమ్‌లు మరియు సైటోక్రోమ్‌లు ఉంటాయి (ఇది మెటాబోలైట్ మరమ్మత్తుకు ఒక ఉదాహరణ). ఈ ప్రక్రియలో, రెండు ఫాస్ఫోగ్లైకోలేట్ అణువులు ఒక కార్బన్ డయాక్సైడ్ అణువుగా మరియు ఒక 3-ఫాస్ఫోగ్లిజరేట్ అణువుగా మార్చబడతాయి, ఇది కాల్విన్ చక్రంలోకి తిరిగి ప్రవేశించగలదు. ఈ మార్గంలోకి ప్రవేశించే కొంత ఫాస్ఫోగ్లైకోలేట్‌ను మొక్కలు గ్లైసిన్ వంటి ఇతర అణువులను తయారు చేయడానికి నిలుపుకోగలవు. కార్బన్ డయాక్సైడ్ మరియు ఆక్సిజన్ యొక్క పరిసర స్థాయిలలో, చర్యల నిష్పత్తి సుమారు 4 నుండి 1 వరకు ఉంటుంది, దీని ఫలితంగా నికర కార్బన్ డయాక్సైడ్ స్థాపన కేవలం 3.5 మాత్రమే ఉంటుంది. అందువల్ల, ఆక్సిజన్‌తో చర్యను నిరోధించడంలో ఎంజైమ్ యొక్క అసమర్థత అనేక మొక్కల కిరణజన్య సంయోగక్రియ సామర్థ్యాన్ని బాగా తగ్గిస్తుంది. కొన్ని మొక్కలు, అనేక శైవలాలు, మరియు కిరణజన్య సంయోగక్రియ జరిపే బ్యాక్టీరియా ఈ పరిమితిని అధిగమించడానికి ఎంజైమ్ చుట్టూ కార్బన్ డయాక్సైడ్ సాంద్రతను పెంచే మార్గాలను కనుగొన్నాయి, ఇందులో కార్బన్ స్థాపన, క్రాసులేసియన్ యాసిడ్ మెటబాలిజం, మరియు పైరెనాయిడ్ ఉపయోగం ఉన్నాయి.

రుబిస్కో సైడ్ యాక్టివిటీలు పనికిరాని లేదా నిరోధక ఉప-ఉత్పత్తులకు దారితీయవచ్చు. ముఖ్యమైన నిరోధక ఉప-ఉత్పత్తులలో జైలులోజ్ 1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ మరియు గ్లైసెరో-2,3-పెంటోడియోలోజ్ 1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ ఉన్నాయి, ఇవి రెండూ ఎనోలైజేషన్-కార్బాక్సిలేషన్ చర్య మధ్యలో "మిస్‌ఫైర్ల" వల్ల సంభవిస్తాయి. ఉన్నత మొక్కలలో, ఈ ప్రక్రియ RuBisCO స్వీయ-నిరోధానికి కారణమవుతుంది, ఇది సంతృప్త CO2 మరియు RuBP సాంద్రతల ద్వారా ప్రేరేపించబడుతుంది మరియు రుబిస్కో యాక్టివేస్ ద్వారా పరిష్కరించబడుతుంది (కింద చూడండి).[23]

ఎంజైమాటిక్ చర్య రేటు

కాల్విన్ చక్రం మరియు కార్బన్ స్థాపన యొక్క అవలోకనం.

కొన్ని ఎంజైమ్‌లు ప్రతి సెకనుకు వేలకొద్దీ రసాయన చర్యలను నిర్వహించగలవు. అయితే, RuBisCO నెమ్మదిగా ఉంటుంది, ఎంజైమ్ యొక్క ప్రతి అణువుకు ప్రతి సెకనుకు కేవలం 3–10 కార్బన్ డయాక్సైడ్ అణువులను మాత్రమే స్థిరీకరిస్తుంది.[24] అందువల్ల, RuBisCO ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడిన చర్య పగటిపూట కాల్విన్ చక్రం యొక్క ప్రాథమిక రేటు-పరిమితం చేసే కారకం. అయినప్పటికీ, చాలా పరిస్థితులలో, మరియు కాంతి కిరణజన్య సంయోగక్రియను పరిమితం చేయనప్పుడు, RuBisCO వేగం పెరుగుతున్న కార్బన్ డయాక్సైడ్ సాంద్రతకు అనుకూలంగా స్పందిస్తుంది.

RuBisCO సాధారణంగా పగటిపూట మాత్రమే చురుకుగా ఉంటుంది, ఎందుకంటే రైబులోజ్ 1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ చీకటిలో పునరుత్పత్తి చేయబడదు. కాల్విన్ చక్రంలోని అనేక ఇతర ఎంజైమ్‌ల నియంత్రణ దీనికి కారణం. అదనంగా, RuBisCO యొక్క చర్య కాల్విన్ చక్రంలోని ఇతర ఎంజైమ్‌ల చర్యతో అనేక ఇతర మార్గాల్లో సమన్వయం చేయబడుతుంది:

అయాన్ల ద్వారా

క్లోరోప్లాస్ట్‌ల ప్రకాశంపై, థైలాకాయిడ్ పొర అంతటా సృష్టించబడిన ప్రోటాన్ (హైడ్రోజన్ అయాన్, H+) గ్రేడియంట్ కారణంగా స్ట్రోమా యొక్క pH 7.0 నుండి 8.0కి పెరుగుతుంది. థైలాకాయిడ్లలోకి ప్రోటాన్ల కదలిక కాంతి ద్వారా నడపబడుతుంది మరియు క్లోరోప్లాస్ట్‌లలో ATP సంశ్లేషణకు ప్రాథమికమైనది (మరింత చదవడానికి: కిరణజన్య సంయోగక్రియ ప్రతిచర్య కేంద్రం; కాంతిపై ఆధారపడిన చర్యలు). పొర అంతటా అయాన్ పొటెన్షియల్‌ను సమతుల్యం చేయడానికి, మెగ్నీషియం అయాన్లు (Mg2+) ప్రతిస్పందనగా థైలాకాయిడ్ల నుండి బయటకు కదులుతాయి, ఇది క్లోరోప్లాస్ట్‌ల స్ట్రోమాలో మెగ్నీషియం సాంద్రతను పెంచుతుంది. RuBisCO అధిక సరైన pHని కలిగి ఉంటుంది (మెగ్నీషియం అయాన్ సాంద్రతను బట్టి >9.0 కావచ్చు) మరియు అందువల్ల, పైన వివరించిన విధంగా క్రియాశీల కేంద్రాలకు కార్బన్ డయాక్సైడ్ మరియు మెగ్నీషియంను ప్రవేశపెట్టడం ద్వారా "యాక్టివేట్" చేయబడుతుంది.

RuBisCO యాక్టివేస్ ద్వారా

మొక్కలు మరియు కొన్ని శైవలాలలో, RuBisCO యొక్క క్రియాశీల కేంద్రంలో క్లిష్టమైన కార్బమేట్ వేగంగా ఏర్పడటానికి మరొక ఎంజైమ్, RuBisCO యాక్టివేస్ (Rca, GO:0046863, P10896) అవసరం.[25][26] ఇది అవసరం ఎందుకంటే అదనపు కార్బమేట్ ఉన్నప్పుడు రైబులోజ్ 1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ (RuBP) RuBisCO యొక్క క్రియాశీల కేంద్రాలకు బలంగా బంధిస్తుంది, ప్రక్రియలు ముందుకు సాగకుండా నిరోధిస్తుంది. కాంతిలో, RuBisCO యాక్టివేస్ RuBisCO యొక్క ఉత్ప్రేరక కేంద్రాల నుండి నిరోధక (లేదా — కొన్ని అభిప్రాయాలలో — నిల్వ) RuBP విడుదలను ప్రోత్సహిస్తుంది. యాక్టివేస్ కొన్ని మొక్కలలో (ఉదా., పొగాకు మరియు అనేక బీన్స్) కూడా అవసరం, ఎందుకంటే చీకటిలో, RuBisCO ఈ మొక్కల ద్వారా సంశ్లేషణ చేయబడిన పోటీ నిరోధకం, ఒక సబ్‌స్ట్రేట్ అనలాగ్ 2-కార్బాక్సీ-D-అరబిటినోల్ 1-ఫాస్ఫేట్ (CA1P) ద్వారా నిరోధించబడుతుంది (లేదా జలవిశ్లేషణ నుండి రక్షించబడుతుంది).[27] CA1P కార్బమైలేటెడ్ RuBisCO యొక్క క్రియాశీల కేంద్రానికి గట్టిగా బంధిస్తుంది మరియు ఉత్ప్రేరక చర్యను మరింతగా నిరోధిస్తుంది. CA1P, RuBisCOని ప్రోటియోలిసిస్ నుండి రక్షించబడే కాన్ఫార్మేషన్‌లో ఉంచుతుందని కూడా చూపబడింది.[28] కాంతిలో, RuBisCO యాక్టివేస్ ఉత్ప్రేరక కేంద్రాల నుండి CA1P విడుదలను కూడా ప్రోత్సహిస్తుంది. CA1P, RuBisCO నుండి విడుదలైన తర్వాత, అది కాంతి-యాక్టివేటెడ్ CA1P-ఫాస్ఫేటేస్ ద్వారా నిరోధకత లేని రూపంలోకి వేగంగా మార్చబడుతుంది. ఈ బలమైన నిరోధకాలు లేకపోయినా, ప్రతి కొన్ని వందల చర్యలకు ఒకసారి, కార్బన్ డయాక్సైడ్ లేదా ఆక్సిజన్‌తో సాధారణ చర్యలు పూర్తి కావు; ఇతర నిరోధక సబ్‌స్ట్రేట్ అనలాగ్‌లు ఇప్పటికీ క్రియాశీల కేంద్రంలో ఏర్పడతాయి. మరోసారి, RuBisCO యాక్టివేస్ ఉత్ప్రేరక కేంద్రాల నుండి ఈ అనలాగ్‌ల విడుదలను ప్రోత్సహించగలదు మరియు ఎంజైమ్‌ను ఉత్ప్రేరక క్రియాశీల రూపంలో ఉంచగలదు. అయితే, అధిక ఉష్ణోగ్రతల వద్ద, RuBisCO యాక్టివేస్ సమూహాలుగా ఏర్పడుతుంది మరియు ఇకపై RuBisCOని యాక్టివేట్ చేయలేదు. ఇది వేడి ఒత్తిడి సమయంలో గమనించిన తగ్గిన కార్బాక్సిలేటింగ్ సామర్థ్యానికి దోహదపడుతుంది.[29][30]

యాక్టివేస్ ద్వారా

యాక్టివేస్ ద్వారా నిరోధక RuBP, CA1P, మరియు ఇతర నిరోధక సబ్‌స్ట్రేట్ అనలాగ్‌లను తొలగించడానికి ATP వినియోగం అవసరం. ఈ చర్య ADP ఉనికి ద్వారా నిరోధించబడుతుంది, మరియు అందువల్ల, యాక్టివేస్ చర్య క్లోరోప్లాస్ట్ స్ట్రోమాలో ఈ సమ్మేళనాల నిష్పత్తిపై ఆధారపడి ఉంటుంది. అంతేకాకుండా, చాలా మొక్కలలో, ATP/ADP నిష్పత్తికి యాక్టివేస్ యొక్క సున్నితత్వం మరొక చిన్న నియంత్రణ ప్రోటీన్, థియోరెడాక్సిన్ ద్వారా స్ట్రోమల్ తగ్గింపు/ఆక్సీకరణ (రెడాక్స్) స్థితి ద్వారా మార్చబడుతుంది. ఈ విధంగా, యాక్టివేస్ యొక్క చర్య మరియు RuBisCO యొక్క యాక్టివేషన్ స్థితి కాంతి తీవ్రతకు ప్రతిస్పందనగా మరియు అందువల్ల, రైబులోజ్ 1,5-బిస్ఫాస్ఫేట్ సబ్‌స్ట్రేట్ ఏర్పడే రేటుకు అనుగుణంగా మాడ్యులేట్ చేయబడతాయి.[31]

ఫాస్ఫేట్ ద్వారా

సైనోబాక్టీరియాలో, అకర్బన ఫాస్ఫేట్ (Pi) కిరణజన్య సంయోగక్రియ యొక్క సమన్వయ నియంత్రణలో కూడా పాల్గొంటుంది: Pi అనేది RuBisCO యాక్టివ్ సైట్‌కు మరియు పెద్ద గొలుసుపై ఉన్న మరొక సైట్‌కు బంధించబడుతుంది, అక్కడ ఇది ఎంజైమ్ యొక్క ఉత్తేజిత మరియు తక్కువ క్రియాశీల రూపాల మధ్య పరివర్తనలను ప్రభావితం చేయగలదు. ఈ విధంగా, బాక్టీరియల్ RuBisCO యొక్క ఉత్తేజితం Pi స్థాయిలకు ప్రత్యేకంగా సున్నితంగా ఉండవచ్చు, ఇది ఉన్నత స్థాయి మొక్కలలో RuBisCO యాక్టివేస్ పనిచేసే విధానానికి సమానంగా పనిచేయడానికి కారణం కావచ్చు.[32]

కార్బన్ డయాక్సైడ్ ద్వారా

కార్బన్ డయాక్సైడ్ మరియు ఆక్సిజన్ RuBisCO యొక్క యాక్టివ్ సైట్ వద్ద పోటీ పడతాయి కాబట్టి, RuBisCO ఉన్న కంపార్ట్‌మెంట్‌లో (క్లోరోప్లాస్ట్ స్ట్రోమా) కార్బన్ డయాక్సైడ్ స్థాయిని పెంచడం ద్వారా RuBisCO ద్వారా కార్బన్ స్థిరీకరణను మెరుగుపరచవచ్చు. మొక్కల పరిణామ క్రమంలో అనేకసార్లు, స్ట్రోమాలో కార్బన్ డయాక్సైడ్ స్థాయిని పెంచడానికి యంత్రాంగాలు అభివృద్ధి చెందాయి (చూడండి కార్బన్ స్థిరీకరణ). ఆక్సిజన్‌ను సబ్‌స్ట్రేట్‌గా ఉపయోగించడం ఒక గందరగోళ ప్రక్రియగా కనిపిస్తుంది, ఎందుకంటే ఇది సంగ్రహించిన శక్తిని వృధా చేస్తున్నట్లు అనిపిస్తుంది. అయితే, అధిక కాంతి ప్రవాహం ఉన్న సమయాల్లో కార్బోహైడ్రేట్ ఓవర్‌లోడ్‌ను నిరోధించడానికి ఇది ఒక యంత్రాంగం కావచ్చు. ఎంజైమ్‌లోని ఈ బలహీనత ఫోటోరెస్పిరేషన్ (కాంతి శ్వాసక్రియ)కు కారణమవుతుంది, తద్వారా ప్రకాశవంతమైన కాంతిలో ఆరోగ్యకరమైన ఆకులు RuBisCOకు అందుబాటులో ఉన్న O2 మరియు CO2 నిష్పత్తి ఆక్సిజన్ వైపు ఎక్కువగా మారినప్పుడు నికర కార్బన్ స్థిరీకరణను సున్నాగా కలిగి ఉండవచ్చు. ఈ దృగ్విషయం ప్రధానంగా ఉష్ణోగ్రతపై ఆధారపడి ఉంటుంది: అధిక ఉష్ణోగ్రతలు ఆకు కణజాలాల తేమలో కరిగిన CO2 సాంద్రతను తగ్గించగలవు. ఈ దృగ్విషయం నీటి ఎద్దడికి కూడా సంబంధించినది: మొక్కల ఆకులు బాష్పీభవనం ద్వారా చల్లబడతాయి కాబట్టి, పరిమిత నీరు అధిక ఆకు ఉష్ణోగ్రతలకు కారణమవుతుంది. మొక్కలు మొదట PEP కార్బాక్సిలేస్ ఎంజైమ్‌ను ఉపయోగిస్తాయి, ఇది CO2 పట్ల అధిక అనుబంధాన్ని కలిగి ఉంటుంది. ఈ ప్రక్రియ మొదట 4-కార్బన్ మధ్యంతర సమ్మేళనాన్ని తయారు చేస్తుంది, అందుకే దీనిని మొక్కలు అని పిలుస్తారు, ఇది కిరణజన్య సంయోగక్రియ జరిగే ప్రదేశానికి తరలించబడుతుంది, అక్కడ డీకార్బాక్సిలేషన్ జరిగి, CO2 సాంద్రతను పెంచడానికి CO2 విడుదలవుతుంది.

Crassulacean acid metabolism (CAM) మొక్కలు పగటిపూట తమ stomata (పత్రరంధ్రాలను) మూసి ఉంచుతాయి, ఇది నీటిని ఆదా చేస్తుంది కానీ కాంతి-స్వతంత్ర ప్రతిచర్యలు (దీనినే Calvin Cycle అని కూడా పిలుస్తారు) జరగకుండా నిరోధిస్తుంది, ఎందుకంటే ఈ ప్రతిచర్యలకు ఈ రంధ్రాల ద్వారా వాయు మార్పిడి జరిగి CO2 లోపలికి రావాల్సి ఉంటుంది. ఆకు పైభాగం ద్వారా బాష్పీభవనం wax (మైనం) పొర ద్వారా నిరోధించబడుతుంది.

జన్యు ఇంజనీరింగ్

మొక్కలలో కిరణజన్య సంయోగక్రియకు RuBisCO తరచుగా రేటు-పరిమితిని కలిగి ఉంటుంది కాబట్టి, ఉత్ప్రేరక చర్యను పెంచడానికి మరియు/లేదా ఆక్సిజనేషన్ రేట్లను తగ్గించడానికి మొక్కలలోని RuBisCO జన్యువులను సవరించడం ద్వారా photosynthetic efficiency (కిరణజన్య సంయోగక్రియ సామర్థ్యాన్ని) మెరుగుపరచడం సాధ్యం కావచ్చు.[33][34][35][36] ఇది CO2 యొక్క సీక్వెస్ట్రేషన్ను మెరుగుపరుస్తుంది మరియు పంట దిగుబడిని పెంచడానికి ఒక వ్యూహంగా ఉంటుంది.[37] పరిశోధనలో ఉన్న విధానాలలో ఒక జీవి నుండి మరొక జీవికి RuBisCO జన్యువులను బదిలీ చేయడం, థర్మోఫిలిక్ సైనోబాక్టీరియా నుండి రూబిస్కో యాక్టివేస్‌ను ఉష్ణోగ్రత-సున్నితమైన మొక్కలలోకి ఇంజనీరింగ్ చేయడం, RuBisCO సబ్‌యూనిట్ల వ్యక్తీకరణ స్థాయిని పెంచడం, క్లోరోప్లాస్ట్ DNA నుండి RuBisCO చిన్న గొలుసులను వ్యక్తీకరించడం మరియు కార్బన్ డయాక్సైడ్ కోసం నిర్దిష్టతను పెంచడానికి లేదా కార్బన్ స్థిరీకరణ రేటును పెంచడానికి RuBisCO జన్యువులను మార్చడం వంటివి ఉన్నాయి.[38][39]

మొక్కలలో మ్యుటాజెనిసిస్

సాధారణంగా, RuBisCO యొక్క site-directed mutagenesis ఎక్కువగా విజయవంతం కాలేదు,[37] అయినప్పటికీ సబ్‌యూనిట్ C4 జాతులతో పొగాకు మొక్కలలో ప్రోటీన్ యొక్క ఉత్పరివర్తన రూపాలు సాధించబడ్డాయి,[40] మరియు న్యూక్లియర్ ట్రాన్స్‌ఫార్మేషన్ ద్వారా వరిలో మరింత C4-వంటి గతి లక్షణాలు కలిగిన RuBisCO సాధించబడింది.[41] C3 చక్రంలో RuBisCO మరియు ఇతర ఎంజైమ్‌ల దిగుబడి కోసం బలమైన మరియు నమ్మదగిన ఇంజనీరింగ్ సాధ్యమని చూపబడింది,[42] మరియు ఇది 2019లో సింథటిక్ బయాలజీ విధానం ద్వారా మొదటిసారిగా సాధించబడింది.[36]

ఒక మార్గం ఏమిటంటే, red alga Galdieria partita వంటి సహజంగా అధిక నిర్దిష్టత విలువలు కలిగిన RuBisCO వేరియంట్‌లను మొక్కలలోకి ప్రవేశపెట్టడం. ఇది పంట మొక్కల కిరణజన్య సంయోగక్రియ సామర్థ్యాన్ని మెరుగుపరచవచ్చు, అయితే సాధ్యమయ్యే ప్రతికూల ప్రభావాలను ఇంకా అధ్యయనం[43] చేయాల్సి ఉంది. ఈ రంగంలో పురోగతిలో పొగాకు ఎంజైమ్‌ను పర్పుల్ ఫోటోసింథటిక్ బాక్టీరియం Rhodospirillum rubrum ఎంజైమ్‌తో భర్తీ చేయడం ఒకటి.[44] 2014లో, cyanobacterium Synechococcus elongatus PCC7942 (Se7942) నుండి ఫంక్షనల్ RuBisCO కలిగిన రెండు ట్రాన్స్‌ప్లాస్టోమిక్ పొగాకు లైన్లు సృష్టించబడ్డాయి, వీటిలో RuBisCOను Se7942 ఎంజైమ్ యొక్క పెద్ద మరియు చిన్న సబ్‌యూనిట్ జన్యువులతో, సంబంధిత Se7942 అసెంబ్లీ షాపెరోన్, RbcX లేదా అంతర్గత కార్బాక్సిసోమల్ ప్రోటీన్, CcmM35తో కలిపి భర్తీ చేయడం జరిగింది. RuBisCOకు కార్బన్ అణువులుగా కొలిచినప్పుడు రెండు మ్యుటాంట్లు పెరిగిన CO2 స్థిరీకరణ రేట్లను కలిగి ఉన్నాయి. అయితే, మ్యుటాంట్ మొక్కలు వైల్డ్-టైప్ కంటే నెమ్మదిగా పెరిగాయి.[45]

ఒక ఇటీవలి సిద్ధాంతం సాపేక్ష నిర్దిష్టత (అంటే, O2 చేరిక కంటే CO2 స్థిరీకరణకు అనుకూలంగా ఉండే సామర్థ్యం, ఇది photorespiration యొక్క శక్తి-వృధా ప్రక్రియకు దారితీస్తుంది) మరియు ఉత్పత్తి ఏర్పడే రేటు మధ్య ఉన్న ట్రేడ్-ఆఫ్‌ను అన్వేషిస్తుంది. RuBisCO అనేక మొక్కలలో (విభిన్న సబ్‌స్ట్రేట్ లభ్యత మరియు పర్యావరణ పరిస్థితులతో) 'దాదాపు పరిపూర్ణత' స్థాయికి చేరుకోవడానికి పరిణామం చెంది ఉండవచ్చని, నిర్దిష్టత మరియు ప్రతిచర్య రేటు మధ్య రాజీ పడిందని రచయితలు నిర్ధారించారు.[46][47] RuBisCO యొక్క ఆక్సిజనేస్ ప్రతిచర్య దాని యాక్టివ్ సైట్ల దగ్గర CO2 క్షీణతను నిరోధిస్తుందని మరియు క్లోరోప్లాస్ట్ రెడాక్స్ స్థితిని నిర్వహించడానికి సహాయపడుతుందని కూడా సూచించబడింది.[48]

కిరణజన్య సంయోగక్రియ అనేది carbon dioxide in the Earth's atmosphere (భూమి వాతావరణంలోని కార్బన్ డయాక్సైడ్) యొక్క అత్యంత ప్రభావవంతమైన సహజ నియంత్రకం కాబట్టి,[49] RuBisCO ప్రతిచర్య యొక్క బయోకెమికల్ మోడల్ వాతావరణ మార్పు నమూనాల యొక్క ప్రధాన మాడ్యూల్‌గా ఉపయోగించబడుతుంది. అందువల్ల, పర్యావరణ నమూనాల సంబంధాలు మరియు పరస్పర చర్యల యొక్క ప్రాథమిక అవగాహనకు ఈ ప్రతిచర్య యొక్క సరైన నమూనా అవసరం.

బాక్టీరియల్ హోస్ట్‌లలో వ్యక్తీకరణ

జన్యు తారుమారు అధ్యయనాల కోసం బాక్టీరియల్ హోస్ట్‌లలో ఫంక్షనల్ ప్లాంట్ రూబిస్కోను వ్యక్తీకరించడానికి ప్రస్తుతం చాలా తక్కువ ప్రభావవంతమైన పద్ధతులు ఉన్నాయి. దీనికి ప్రధాన కారణం రూబిస్కో దాని జీవక్రియ మరియు మెటబాలిక్ నిర్వహణ కోసం సంక్లిష్టమైన సెల్యులార్ యంత్రాంగం అవసరం, ఇందులో న్యూక్లియర్-ఎన్‌కోడెడ్ RbcS సబ్‌యూనిట్లు ఉంటాయి, ఇవి సాధారణంగా అన్‌ఫోల్డెడ్ ప్రోటీన్‌లుగా chloroplastలలోకి దిగుమతి చేయబడతాయి.[50][51] అంతేకాకుండా, తగినంత వ్యక్తీకరణ మరియు రూబిస్కో యాక్టివేస్‌తో పరస్పర చర్య కూడా ప్రధాన సవాళ్లు.[38] E. coliలో రూబిస్కోను వ్యక్తీకరించడానికి ఒక విజయవంతమైన పద్ధతిలో బహుళ క్లోరోప్లాస్ట్ షాపెరోన్‌ల సహ-వ్యక్తీకరణ ఉంటుంది, అయితే ఇది Arabidopsis thaliana రూబిస్కో కోసం మాత్రమే చూపబడింది.[52]

ప్రోటీమిక్ అధ్యయనాలలో క్షీణత

మొక్కలలో దీని అధిక సమృద్ధి (సాధారణంగా మొత్తం ప్రోటీన్ కంటెంట్‌లో 40%) కారణంగా, RuBisCO తరచుగా మొక్కలలో తక్కువ సమృద్ధిలో (కణానికి 10-100 అణువులు) కనిపించే transcription factorలు, kinaseలు మరియు నియంత్రణ ప్రోటీన్ల వంటి ముఖ్యమైన సిగ్నలింగ్ ప్రోటీన్ల విశ్లేషణకు ఆటంకం కలిగిస్తుంది.[53] ఉదాహరణకు, ప్లాంట్ ప్రోటీన్ మిశ్రమాలలో mass spectrometryని ఉపయోగించడం వల్ల బహుళ తీవ్రమైన RuBisCO సబ్‌యూనిట్ పీక్స్ ఏర్పడతాయి, ఇవి ఇతర ప్రోటీన్ల పీక్స్‌ను అడ్డుకుంటాయి మరియు దాచిపెడతాయి.

ఇటీవల, RuBisCOను అవక్షేపించడానికి ఒక సమర్థవంతమైన పద్ధతిలో protamine sulfate ద్రావణాన్ని ఉపయోగించడం ఉంటుంది.[54] RuBisCOను తగ్గించడానికి మరియు తక్కువ సమృద్ధి గల ప్రోటీన్లను అధ్యయనం చేయడానికి ఉన్న ఇతర పద్ధతులలో కాల్షియం మరియు ఫైటేట్‌తో fractionation పద్ధతులు,[55] పాలీఇథిలీన్ గ్లైకాల్‌తో gel electrophoresis,[56][57] affinity chromatography,[58][59] మరియు DTT ఉపయోగించి అగ్రిగేషన్ ఉన్నాయి,[60] అయితే ప్రోటామైన్ సల్ఫేట్ అవక్షేపణతో పోలిస్తే ఈ పద్ధతులు ఎక్కువ సమయం తీసుకుంటాయి మరియు తక్కువ సామర్థ్యాన్ని కలిగి ఉంటాయి.[53]

RuBisCO యొక్క పరిణామం

ఫైలోజెనెటిక్ అధ్యయనాలు

RuBisCO యొక్క పెద్ద సబ్‌యూనిట్‌ను కోడ్ చేసే క్లోరోప్లాస్ట్ జన్యువు rbcL, plant taxonomy (మొక్కల వర్గీకరణ)లో phylogenetics (ఫైలోజెనెటిక్స్) విశ్లేషణ కోసం తగిన లోకస్గా విస్తృతంగా ఉపయోగించబడింది.[61]

మూలం

Figure 3. ఈ చిత్రంలో, (LS)2 కాంప్లెక్స్‌లోని ప్రతి ప్రోటీన్ గొలుసు సులభంగా గుర్తించడానికి దాని స్వంత రంగును కలిగి ఉంటుంది.

RuBisCO వంటి కార్బన్-స్థిరీకరణ చేయని ప్రోటీన్లు, వీటిని RuBisCO-వంటి ప్రోటీన్లు (RLPs) అని పిలుస్తారు, ఇవి Bacillus subtilis వంటి సాధారణ జీవులలో కూడా కనిపిస్తాయి. ఈ బాక్టీరియం methionine salvage pathwayలో భాగంగా 2,3-diketo-5-methylthiopentyl-1-phosphate enolase ఫంక్షన్‌తో కూడిన rbcL-వంటి ప్రోటీన్‌ను కలిగి ఉంటుంది.[62] తర్వాతి గుర్తింపులలో బాక్టీరియా మరియు ఆర్కియా అంతటా చెల్లాచెదురుగా ఉన్న ఫంక్షనల్‌గా భిన్నమైన ఉదాహరణలు, అలాగే RLP-రకం ఎనోలేస్ మరియు RuBisCO ఫంక్షన్లు రెండింటినీ చేసే పరివర్తన ఎంజైమ్‌లు కనుగొనబడ్డాయి. ప్రస్తుత RuBisCO ఒక డైమెరిక్ RLP పూర్వీకుడి నుండి పరిణామం చెందిందని, మొదట దాని కార్బాక్సిలేస్ ఫంక్షన్‌ను పొంది, ఆపై మరింత ఒలిగోమెరైజ్ అయ్యి, ఆపై ఆధునిక ఎంజైమ్‌ను ఏర్పరచడానికి చిన్న సబ్‌యూనిట్‌ను నియమించుకుందని ఇప్పుడు నమ్ముతారు.[14] చిన్న సబ్‌యూనిట్ బహుశా మొదట వాయురహిత మరియు థర్మోఫిలిక్ జీవులలో పరిణామం చెందింది, అక్కడ ఇది RuBisCOను అధిక ఉష్ణోగ్రతల వద్ద దాని ప్రతిచర్యను ఉత్ప్రేరకపరచడానికి వీలు కల్పించింది. ఉత్ప్రేరక స్థిరీకరణపై దాని ప్రభావంతో పాటు, ఇది RuBisCOలోని ప్రతిక్షేపణలు ఎంజైమ్ పనితీరుపై చూపే ప్రభావాన్ని మాడ్యులేట్ చేయడం ద్వారా O2 కంటే CO2 కోసం అధిక నిర్దిష్టతల పరిణామానికి వీలు కల్పించింది. చిన్న సబ్‌యూనిట్ లేకుండా ప్రభావం చూపని ప్రతిక్షేపణలు, అది బంధించబడినప్పుడు ప్రయోజనకరంగా మారతాయి. అంతేకాకుండా, చిన్న సబ్‌యూనిట్ దాని సమక్షంలో మాత్రమే అనుమతించబడే ప్రతిక్షేపణల చేరికను అనుమతించింది. అటువంటి ప్రతిక్షేపణల చేరిక చిన్న సబ్‌యూనిట్‌పై కఠినమైన ఆధారపడటానికి దారితీస్తుంది, ఇది చిన్న సబ్‌యూనిట్‌ను బంధించే ప్రస్తుత రూబిస్కోలలో గమనించవచ్చు.[63]

C4

వివిధ మొక్కల వంశాలలో C4-స్థిరీకరణ మార్గం యొక్క సామూహిక కన్వర్జెంట్ పరిణామంతో, పూర్వీక C3-రకం RuBisCO, mesophyll cellల నుండి bundle sheath cellsలోకి CO2 యొక్క అధిక స్థానికీకరణ ఫలితంగా తక్కువ నిర్దిష్టతకు బదులుగా CO2 యొక్క వేగవంతమైన టర్నోవర్‌ను కలిగి ఉండేలా పరిణామం చెందింది.[64] ఇది కాల్విన్ చక్రంలో "ఓపెన్-క్లోజ్డ్" పరివర్తన యొక్క కన్ఫర్మేషనల్ ఫ్లెక్సిబిలిటీని మెరుగుపరచడం ద్వారా సాధించబడింది. ప్రయోగశాల ఆధారిత ఫైలోజెనెటిక్ అధ్యయనాలు ఈ పరిణామం C4 RuBisCO కోసం అవసరమైన mutationల శ్రేణి ద్వారా తీసుకురాబడిన స్థిరత్వం మరియు కార్యాచరణ మధ్య ట్రేడ్-ఆఫ్ ద్వారా పరిమితం చేయబడిందని చూపించాయి.[65] అంతేకాకుండా, అస్థిరపరిచే ఉత్పరివర్తనాలను నిలబెట్టుకోవడానికి, C4 RuBisCO పరిణామం కంటే ముందు ఒక కాలం ఉంది, దీనిలో ఉత్పరివర్తనాలు ఎంజైమ్‌కు పెరిగిన స్థిరత్వాన్ని అందించాయి, C4 RuBisCOకు అవసరమైన ఉత్పరివర్తనాలను నిలబెట్టుకోవడానికి మరియు నిర్వహించడానికి ఒక బఫర్‌ను ఏర్పాటు చేశాయి. ఈ బఫరింగ్ ప్రక్రియకు సహాయపడటానికి, కొత్తగా పరిణామం చెందిన ఎంజైమ్ స్థిరీకరించే ఉత్పరివర్తనాల శ్రేణిని మరింత అభివృద్ధి చేసినట్లు కనుగొనబడింది. RuBisCO ఎల్లప్పుడూ కొత్త ఉత్పరివర్తనాలను సేకరిస్తున్నప్పటికీ, జీవించి ఉన్న ఈ ఉత్పరివర్తనాలలో చాలా వరకు ప్రోటీన్ స్థిరత్వంపై గణనీయమైన ప్రభావాలను చూపలేదు. RuBisCOపై అస్థిరపరిచే C4 ఉత్పరివర్తనాలు తక్కువ CO2 సాంద్రతలు వంటి పర్యావరణ ఒత్తిళ్ల ద్వారా నిలబెట్టబడ్డాయి, కొత్త అనుకూల ఫంక్షన్ల కోసం స్థిరత్వాన్ని త్యాగం చేయవలసి వచ్చింది.[65]

పదం యొక్క చరిత్ర

"RuBisCO" అనే పదం 1979లో, ప్రముఖ RuBisCO పరిశోధకుడు Sam Wildman పదవీ విరమణ సందర్భంగా జరిగిన సెమినార్‌లో David Eisenberg ద్వారా హాస్యపూర్వకంగా సృష్టించబడింది, మరియు ఇది పొగాకు ఆకుల నుండి తినదగిన ప్రోటీన్ సప్లిమెంట్‌ను రూపొందించడానికి వైల్డ్‌మాన్ చేసిన ప్రయత్నాలకు సంబంధించి "Nabisco" అనే స్నాక్ ఫుడ్ ట్రేడ్ నేమ్‌ను కూడా సూచిస్తుంది.[66][67]

పేరు యొక్క క్యాపిటలైజేషన్ చాలా కాలంగా చర్చనీయాంశమైంది. పూర్తి పేరులోని ప్రతి అక్షరానికి (Ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase) క్యాపిటలైజ్ చేయవచ్చు, కానీ స్కూబా (scuba) లేదా లేజర్ (laser) వంటి ఇతర పదాల మాదిరిగానే ఇది పూర్తిగా చిన్న అక్షరాలలో (rubisco) ఉండాలని కూడా వాదించబడింది.[1]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ కిరణజన్య సంయోగక్రియ జరిపే బ్యాక్టీరియా Rhodospirillum rubrum నుండి RuBisCO నిర్మాణం ఎక్స్-రే క్రిస్టలోగ్రఫీ ద్వారా నిర్ణయించబడింది, చూడండి: 9RUB. యూకారియోటిక్ మరియు బ్యాక్టీరియల్ RuBisCO నిర్మాణాల పోలిక ప్రోటీన్ డేటా బ్యాంక్ "Molecule of the Month" #11లో చూపబడింది. (Goodsell D (November 2000). “Rubisco”. Molecule of the Month. RCSB PDB (Research Collaboratory for Structural Bioinformatics PDB). doi:10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11.)
  1. ↑ 1.0 1.1 Sharkey TD (May 2019). “Discovery of the canonical Calvin-Benson cycle”. Photosynthesis Research. 140 (2): 235–252. Bibcode 2019PhoRe.140..235S. doi:10.1007/s11120-018-0600-2. OSTI 1607740. PMID 30374727. S2CID 53092349.
  2. ↑ Nivison, Helen; Stocking, C. (1983). “Ribulose Bisphosphate Carboxylase Synthesis in Barley Leaves”. Plant Physiology. 73 (4): 906–911. doi:10.1104/pp.73.4.906. PMC PMC1066578. PMID 16663341.
  3. ↑ Mächler, Felix; Nösberger, Josef (1988). “Bicarbonate Inhibits Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase”. Plant Physiology. 88 (2): 462–465. doi:10.1104/pp.88.2.462. PMC PMC1055600. PMID 16666327.
  4. ↑ Back to the future of photosynthesis: Resurrecting billon-year-old enzymes reveals how photosynthesis adapted to the rise of oxygen., News from the Max Planck Society, October 13, 2022
  5. ↑ Cooper GM (2000). “10.The Chloroplast Genome”. The Cell: A Molecular Approach. (2nd ed.). Washington, D.C.: ASM Press. “, one of the subunits of ribulose bisphosphate carboxylase (rubisco) is encoded by chloroplast DNA. Rubisco is the critical enzyme that catalyzes the addition of CO2 to ribulose-1,5-bisphosphate during the Calvin cycle. It is also thought to be the single most abundant protein on Earth, so it is noteworthy that one of its subunits is encoded by the chloroplast genome.”. ISBN 978-0-87893-106-4.
  6. ↑ 6.0 6.1 Dhingra A, Portis AR, Daniell H (April 2004). “Enhanced translation of a chloroplast-expressed RbcS gene restores small subunit levels and photosynthesis in nuclear RbcS antisense plants”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (16): 6315–6320. “(Rubisco) is the most prevalent enzyme on this planet, accounting for 30–50% of total soluble protein in the chloroplast;”. Bibcode 2004PNAS..101.6315D. doi:10.1073/pnas.0400981101. PMC PMC395966. PMID 15067115.
  7. ↑ 7.0 7.1 Feller U, Anders I, Mae T (2008). “Rubiscolytics: fate of Rubisco after its enzymatic function in a cell is terminated”. Journal of Experimental Botany. 59 (7): 1615–1624. doi:10.1093/jxb/erm242. PMID 17975207.
  8. ↑ Vitlin Gruber A, Feiz L (2018). “Rubisco Assembly in the Chloroplast”. Frontiers in Molecular Biosciences. 5. doi:10.3389/fmolb.2018.00024. PMC PMC5859369. PMID 29594130. article-number: 24.
  9. ↑ Arabidopsis thaliana has four RuBisCO small chain genes.
    Yoon M, Putterill JJ, Ross GS, Laing WA (April 2001). “Determination of the relative expression levels of rubisco small subunit genes in Arabidopsis by rapid amplification of cDNA ends”. Analytical Biochemistry. 291 (2): 237–244. doi:10.1006/abio.2001.5042. PMID 11401297.
  10. ↑ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). “Chapter 20: The Calvin Cycle and the Pentose Phosphate Pathway”. Biochemistry. (5th ed.). San Francisco: W.H. Freeman. “Figure 20.3. Structure of Rubisco.] (Color-coded ribbon diagram)”. ISBN 978-0-7167-3051-4.
  11. ↑ Lodish H, Berk A, Zipursky SL, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell JE (2000). “Molecular Cell Biology”. (4th ed.). New York: W. H. Freeman & Co. Figure 16-48 shows a structural model of the active site, including the involvement of magnesium.
  12. ↑ 12.0 12.1 12.2 12.3 Stec B (November 2012). “Structural mechanism of RuBisCO activation by carbamylation of the active site lysine”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 109 (46): 18785–18790. Bibcode 2012PNAS..10918785S. doi:10.1073/pnas.1210754109. PMC PMC3503183. PMID 23112176.
  13. ↑ 13.0 13.1 13.2 13.3 13.4 13.5 13.6 Andersson I (May 2008). “Catalysis and regulation in Rubisco”. Journal of Experimental Botany. 59 (7): 1555–1568. doi:10.1093/jxb/ern091. PMID 18417482.
  14. ↑ 14.0 14.1 Erb TJ, Zarzycki J (February 2018). “A short history of RubisCO: the rise and fall (?) of Nature's predominant CO2 fixing enzyme”. Current Opinion in Biotechnology. 49: 100–107. doi:10.1016/j.copbio.2017.07.017. PMC PMC7610757. PMID 28843191.
  15. ↑ Lundqvist T, Schneider G (July 1991). “Crystal structure of activated ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase complexed with its substrate, ribulose-1,5-bisphosphate”. The Journal of Biological Chemistry. 266 (19): 12604–12611. doi:10.1016/S0021-9258(18)98942-8. PMID 1905726.
  16. ↑ Goodsell D (November 2000). “Rubisco”. Molecule of the Month. RCSB PDB (Research Collaboratory for Structural Bioinformatics PDB). doi:10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11.
  17. ↑ Satagopan S, Spreitzer RJ (July 2008). “Plant-like substitutions in the large-subunit carboxy terminus of Chlamydomonas Rubisco increase CO2/O2 specificity”. BMC Plant Biology. 8 (1): 85. Bibcode 2008BMCPB...8...85S. doi:10.1186/1471-2229-8-85. PMC PMC2527014. PMID 18664299.
  18. ↑ Lorimer GH, Miziorko HM (November 1980). “Carbamate formation on the epsilon-amino group of a lysyl residue as the basis for the activation of ribulosebisphosphate carboxylase by CO2 and Mg2+”. Biochemistry. 19 (23): 5321–5328. doi:10.1021/bi00564a027. PMID 6778504.
  19. ↑ 19.0 19.1 19.2 19.3 19.4 Cleland WW, Andrews TJ, Gutteridge S, Hartman FC, Lorimer GH (April 1998). “Mechanism of Rubisco: The Carbamate as General Base”. Chemical Reviews. 98 (2): 549–562. doi:10.1021/cr970010r. PMID 11848907.
  20. ↑ 20.0 20.1 Andersson I, Knight S, Schneider G, Lindqvist Y, Lundqvist T, Brändén CI, Lorimer GH (1989). “Crystal structure of the active site of ribulose-bisphosphate carboxylase”. Nature. 337 (6204): 229–234. Bibcode 1989Natur.337..229A. doi:10.1038/337229a0. S2CID 4370073.
  21. ↑ 21.0 21.1 Hartman FC, Harpel MR (1994). “Structure, function, regulation, and assembly of D-ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase”. Annual Review of Biochemistry. 63: 197–234. doi:10.1146/annurev.bi.63.070194.001213. PMID 7979237.
  22. ↑ 22.0 22.1 Taylor TC, Andersson I (January 1997). “The structure of the complex between rubisco and its natural substrate ribulose 1,5-bisphosphate”. Journal of Molecular Biology. 265 (4): 432–444. doi:10.1006/jmbi.1996.0738. PMID 9034362.
  23. ↑ Pearce FG (November 2006). “Catalytic by-product formation and ligand binding by ribulose bisphosphate carboxylases from different phylogenies”. The Biochemical Journal. 399 (3): 525–534. doi:10.1042/BJ20060430. PMC PMC1615894. PMID 16822231.
  24. ↑ Ellis RJ (January 2010). “Biochemistry: Tackling unintelligent design”. Nature. 463 (7278): 164–165. Bibcode 2010Natur.463..164E. doi:10.1038/463164a. PMID 20075906. S2CID 205052478.
  25. ↑ Portis AR (2003). “Rubisco activase - Rubisco's catalytic chaperone”. Photosynthesis Research. 75 (1): 11–27. Bibcode 2003PhoRe..75...11P. doi:10.1023/A:1022458108678. PMID 16245090. S2CID 2632.
  26. ↑ Jin SH, Jiang DA, Li XQ, Sun JW (August 2004). “Characteristics of photosynthesis in rice plants transformed with an antisense Rubisco activase gene”. Journal of Zhejiang University Science. 5 (8): 897–899. doi:10.1631/jzus.2004.0897. PMID 15236471. S2CID 1496584.
  27. ↑ Andralojc PJ, Dawson GW, Parry MA, Keys AJ (December 1994). “Incorporation of carbon from photosynthetic products into 2-carboxyarabinitol-1-phosphate and 2-carboxyarabinitol”. The Biochemical Journal. 304 (3): 781–786. doi:10.1042/bj3040781. PMC PMC1137402. PMID 7818481.
  28. ↑ Khan S, Andralojc PJ, Lea PJ, Parry MA (December 1999). “2'-carboxy-D-arabitinol 1-phosphate protects ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase against proteolytic breakdown”. European Journal of Biochemistry. 266 (3): 840–847. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.00913.x. PMID 10583377.
  29. ↑ Salvucci ME, Osteryoung KW, Crafts-Brandner SJ, Vierling E (November 2001). “Exceptional sensitivity of Rubisco activase to thermal denaturation in vitro and in vivo”. Plant Physiology. 127 (3): 1053–1064. doi:10.1104/pp.010357. PMC PMC129275. PMID 11706186.
  30. ↑ Crafts-Brandner SJ, Salvucci ME (November 2000). “Rubisco activase constrains the photosynthetic potential of leaves at high temperature and CO2”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (24): 13430–13435. Bibcode 2000PNAS...9713430C. doi:10.1073/pnas.230451497. PMC PMC27241. PMID 11069297.
  31. ↑ Zhang N, Kallis RP, Ewy RG, Portis AR (March 2002). “Light modulation of Rubisco in Arabidopsis requires a capacity for redox regulation of the larger Rubisco activase isoform”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (5): 3330–3334. Bibcode 2002PNAS...99.3330Z. doi:10.1073/pnas.042529999. PMC PMC122518. PMID 11854454.
  32. ↑ Marcus Y, Gurevitz M (October 2000). “Activation of cyanobacterial RuBP-carboxylase/oxygenase is facilitated by inorganic phosphate via two independent mechanisms”. European Journal of Biochemistry. 267 (19): 5995–6003. doi:10.1046/j.1432-1327.2000.01674.x. PMID 10998060.
  33. ↑ Spreitzer RJ, Salvucci ME (2002). “Rubisco: structure, regulatory interactions, and possibilities for a better enzyme”. Annual Review of Plant Biology. 53 (1): 449–475. Bibcode 2002AnRPB..53..449S. doi:10.1146/annurev.arplant.53.100301.135233. PMID 12221984. S2CID 9387705.
  34. ↑ Timmer J (7 December 2017). “We may now be able to engineer the most important lousy enzyme on the planet”. Ars Technica. Retrieved 5 January 2019.
  35. ↑ Timmer J (3 January 2019). “Fixing photosynthesis by engineering it to recycle a toxic mistake”. Ars Technica. Retrieved 5 January 2019.
  36. ↑ 36.0 36.1 South PF, Cavanagh AP, Liu HW, Ort DR (January 2019). “Synthetic glycolate metabolism pathways stimulate crop growth and productivity in the field”. Science. 363 (6422). doi:10.1126/science.aat9077. PMC PMC7745124. PMID 30606819. article-number: eaat9077.
  37. ↑ 37.0 37.1 Furbank RT, Quick WP, Sirault XR (2015). “Improving photosynthesis and yield potential in cereal crops by targeted genetic manipulation: Prospects, progress and challenges”. Field Crops Research. 182: 19–29. Bibcode 2015FCrRe.182...19F. doi:10.1016/j.fcr.2015.04.009.
  38. ↑ 38.0 38.1 Parry MA, Andralojc PJ, Mitchell RA, Madgwick PJ, Keys AJ (May 2003). “Manipulation of Rubisco: the amount, activity, function and regulation”. Journal of Experimental Botany. 54 (386): 1321–1333. doi:10.1093/jxb/erg141. PMID 12709478.
  39. ↑ Ogbaga CC, Stepien P, Athar HU, Ashraf M (June 2018). “Engineering Rubisco activase from thermophilic cyanobacteria into high-temperature sensitive plants”. Critical Reviews in Biotechnology. 38 (4): 559–572. doi:10.1080/07388551.2017.1378998. PMID 28937283. S2CID 4191791.
  40. ↑ Whitney SM, Sharwood RE, Orr D, White SJ, Alonso H, Galmés J (August 2011). “Isoleucine 309 acts as a C4 catalytic switch that increases ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (rubisco) carboxylation rate in Flaveria”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (35): 14688–14693. Bibcode 2011PNAS..10814688W. doi:10.1073/pnas.1109503108. PMC PMC3167554. PMID 21849620.
  41. ↑ Ishikawa C, Hatanaka T, Misoo S, Miyake C, Fukayama H (July 2011). “Functional incorporation of sorghum small subunit increases the catalytic turnover rate of Rubisco in transgenic rice”. Plant Physiology. 156 (3): 1603–1611. doi:10.1104/pp.111.177030. PMC PMC3135941. PMID 21562335.
  42. ↑ Stracquadanio G, Umeton R, Papini A, Lio P, Nicosia G (2010). “Analysis and Optimization of C3 Photosynthetic Carbon Metabolism”. 2010 IEEE International Conference on BioInformatics and BioEngineering. Philadelphia, PA, USA: IEEE. pp. 44–51. ISBN 978-1-4244-7494-3. doi:10.1109/BIBE.2010.17. hdl:1721.1/101094. S2CID 5568464.
  43. ↑ Whitney SM, Andrews TJ (December 2001). “Plastome-encoded bacterial ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (RubisCO) supports photosynthesis and growth in tobacco”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 98 (25): 14738–14743. Bibcode 2001PNAS...9814738W. doi:10.1073/pnas.261417298. PMC PMC64751. PMID 11724961.
  44. ↑ John Andrews T, Whitney SM (June 2003). “Manipulating ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase in the chloroplasts of higher plants”. Archives of Biochemistry and Biophysics. 414 (2): 159–169. doi:10.1016/S0003-9861(03)00100-0. PMID 12781767.
  45. ↑ Lin MT, Occhialini A, Andralojc PJ, Parry MA, Hanson MR (September 2014). “A faster Rubisco with potential to increase photosynthesis in crops”. Nature. 513 (7519): 547–550. Bibcode 2014Natur.513..547L. doi:10.1038/nature13776. PMC PMC4176977. PMID 25231869.
  46. ↑ Tcherkez GG, Farquhar GD, Andrews TJ (May 2006). “Despite slow catalysis and confused substrate specificity, all ribulose bisphosphate carboxylases may be nearly perfectly optimized”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 103 (19): 7246–7251. Bibcode 2006PNAS..103.7246T. doi:10.1073/pnas.0600605103. PMC PMC1464328. PMID 16641091.
  47. ↑ Savir, Yonatan; Noor, Elad; Milo, Ron; Tlusty, Tsvi (2010-02-23). “Cross-species analysis traces adaptation of Rubisco toward optimality in a low-dimensional landscape”. Proceedings of the National Academy of Sciences. 107 (8): 3475–3480. arXiv:1007.4461. Bibcode 2010PNAS..107.3475S. doi:10.1073/pnas.0911663107. PMC PMC2840432. PMID 20142476.
  48. ↑ Igamberdiev AU (2015). “Control of Rubisco function via homeostatic equilibration of CO2 supply”. Frontiers in Plant Science. 6: 106. doi:10.3389/fpls.2015.00106. PMC PMC4341507. PMID 25767475.
  49. ↑ Igamberdiev AU, Lea PJ (February 2006). “Land plants equilibrate O2 and CO2 concentrations in the atmosphere”. Photosynthesis Research. 87 (2): 177–194. Bibcode 2006PhoRe..87..177I. doi:10.1007/s11120-005-8388-2. PMID 16432665. S2CID 10709679.
  50. ↑ Bracher A, Whitney SM, Hartl FU, Hayer-Hartl M (April 2017). “Biogenesis and Metabolic Maintenance of Rubisco”. Annual Review of Plant Biology. 68 (1): 29–60. Bibcode 2017AnRPB..68...29B. doi:10.1146/annurev-arplant-043015-111633. PMID 28125284.
  51. ↑ Sjuts I, Soll J, Bölter B (2017). “Import of Soluble Proteins into Chloroplasts and Potential Regulatory Mechanisms”. Frontiers in Plant Science. 8: 168. Bibcode 2017FrPS....8..168S. doi:10.3389/fpls.2017.00168. PMC PMC5296341. PMID 28228773.
  52. ↑ Aigner H, Wilson RH, Bracher A, Calisse L, Bhat JY, Hartl FU, Hayer-Hartl M (December 2017). “Plant RuBisCo assembly in E. coli with five chloroplast chaperones including BSD2”. Science. 358 (6368): 1272–1278. Bibcode 2017Sci...358.1272A. doi:10.1126/science.aap9221. hdl:11858/00-001M-0000-002E-8B4D-B. PMID 29217567.
  53. ↑ 53.0 53.1 Heazlewood J (2012). Proteomic applications in biology. New York: InTech Manhattan. ISBN 978-953-307-613-3.
  54. ↑ Gupta R, Kim ST (2015). “Depletion of RuBisCO Protein Using the Protamine Sulfate Precipitation Method”. Proteomic Profiling. Methods in Molecular Biology. New York, NY: Humana Press. Vol. 1295, pp. 225–33. ISBN 978-1-4939-2549-0. doi:10.1007/978-1-4939-2550-6_17. PMID 25820725.
  55. ↑ Krishnan HB, Natarajan SS (December 2009). “A rapid method for depletion of Rubisco from soybean (Glycine max) leaf for proteomic analysis of lower abundance proteins”. Phytochemistry. 70 (17–18): 1958–1964. Bibcode 2009PChem..70.1958K. doi:10.1016/j.phytochem.2009.08.020. PMID 19766275.
  56. ↑ Kim ST, Cho KS, Jang YS, Kang KY (June 2001). “Two-dimensional electrophoretic analysis of rice proteins by polyethylene glycol fractionation for protein arrays”. Electrophoresis. 22 (10): 2103–2109. doi:10.1002/1522-2683(200106)22:10<2103::aid-elps2103>3.0.co;2-w. PMID 11465512. S2CID 38878805.
  57. ↑ Xi J, Wang X, Li S, Zhou X, Yue L, Fan J, Hao D (November 2006). “Polyethylene glycol fractionation improved detection of low-abundant proteins by two-dimensional electrophoresis analysis of plant proteome”. Phytochemistry. 67 (21): 2341–2348. Bibcode 2006PChem..67.2341X. doi:10.1016/j.phytochem.2006.08.005. PMID 16973185.
  58. ↑ Cellar NA, Kuppannan K, Langhorst ML, Ni W, Xu P, Young SA (January 2008). “Cross species applicability of abundant protein depletion columns for ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase”. Journal of Chromatography. B, Analytical Technologies in the Biomedical and Life Sciences. 861 (1): 29–39. doi:10.1016/j.jchromb.2007.11.024. PMID 18063427.
  59. ↑ Agrawal GK, Jwa NS, Rakwal R (February 2009). “Rice proteomics: ending phase I and the beginning of phase II”. Proteomics. 9 (4): 935–963. doi:10.1002/pmic.200800594. PMID 19212951. S2CID 2455432.
  60. ↑ Cho JH, Hwang H, Cho MH, Kwon YK, Jeon JS, Bhoo SH, Hahn TR (July 2008). “The effect of DTT in protein preparations for proteomic analysis: Removal of a highly abundant plant enzyme, ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase”. Journal of Plant Biology. 51 (4): 297–301. Bibcode 2008JPBio..51..297C. doi:10.1007/BF03036130. S2CID 23636617. ISSN 1226-9239.
  61. ↑ Chase MW, Soltis DE, Olmstead RG, Morgan D, Les DH, Mishler BD, etal (1993). “Phylogenetics of Seed Plants: An Analysis of Nucleotide Sequences from the Plastid Gene rbcL”. Annals of the Missouri Botanical Garden. 80 (3): 528–580. Bibcode 1993AnMBG..80..528C. doi:10.2307/2399846. hdl:1969.1/179875. JSTOR 2399846.
  62. ↑ Ashida H, Saito Y, Nakano T, Tandeau de Marsac N, Sekowska A, Danchin A, Yokota A (19 June 2007). “RuBisCO-like proteins as the enolase enzyme in the methionine salvage pathway: functional and evolutionary relationships between RuBisCO-like proteins and photosynthetic RuBisCO”. Journal of Experimental Botany. 59 (7): 1543–1554. doi:10.1093/jxb/ern104. PMID 18403380.
  63. ↑ Schulz, L; Guo, Z; Zarzycki, J; Steinchen, W; Schuller, JM; Heimerl, T; Prinz, S; Mueller-Cajar, O; Erb, TJ; Hochberg, GKA (2022-10-14). “Evolution of increased complexity and specificity at the dawn of form I Rubiscos”. Science. 378 (6616): 155–160. Bibcode 2022Sci...378..155S. doi:10.1126/science.abq1416. PMID 36227987. S2CID 252897276.
  64. ↑ Sage RF, Sage TL, Kocacinar F (2012). “Photorespiration and the evolution of C4 photosynthesis”. Annual Review of Plant Biology. 63 (1): 19–47. Bibcode 2012AnRPB..63...19S. doi:10.1146/annurev-arplant-042811-105511. PMID 22404472. S2CID 24199852.
  65. ↑ 65.0 65.1 Studer RA, Christin PA, Williams MA, Orengo CA (February 2014). “Stability-activity tradeoffs constrain the adaptive evolution of RubisCO”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 111 (6): 2223–2228. Bibcode 2014PNAS..111.2223S. doi:10.1073/pnas.1310811111. PMC PMC3926066. PMID 24469821.
  66. ↑ Wildman SG (2002). “Along the trail from Fraction I protein to Rubisco (ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase)”. Photosynthesis Research. 73 (1–3): 243–250. Bibcode 2002PhoRe..73..243W. doi:10.1023/A:1020467601966. PMID 16245127. S2CID 7622999.
  67. ↑ Portis AR, Parry MA (October 2007). “Discoveries in Rubisco (Ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase): a historical perspective”. Photosynthesis Research. 94 (1): 121–143. Bibcode 2007PhoRe..94..121P. doi:10.1007/s11120-007-9225-6. PMID 17665149. S2CID 39767233.

మరింత సమాచారం

  • Marcus Y, Altman-Gueta H, Finkler A, Gurevitz M (June 2005). “Mutagenesis at two distinct phosphate-binding sites unravels their differential roles in regulation of Rubisco activation and catalysis”. Journal of Bacteriology. 187 (12): 4222–4228. doi:10.1128/JB.187.12.4222-4228.2005. PMC PMC1151729. PMID 15937184.
  • Sugawara H, Yamamoto H, Shibata N, Inoue T, Okada S, Miyake C, Yokota A, Kai Y (May 1999). “Crystal structure of carboxylase reaction-oriented ribulose 1, 5-bisphosphate carboxylase/oxygenase from a thermophilic red alga, Galdieria partita”. The Journal of Biological Chemistry. 274 (22): 15655–15661. doi:10.1074/jbc.274.22.15655. PMID 10336462.

బాహ్య లింకులు

  • Gerritsen VB (September 2003). “The Plant Kingdom's sloth”. Protein Spotlight. Swiss Institute of Bioinformatics (SIB). “Rubisco plods along at a mere three molecules per second... To bypass such slothfulness, plants synthesize a gross amount of Rubisco, sometimes up to 50% of their total protein content!”. (కిరణజన్య సంయోగక్రియ) (కార్బాక్సిసోమ్‌లు)

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “RuBisCO” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/RuBisCO ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=RuBisCO&oldid=6253"