एलानिन

From LTRC
एलानिन

L-एलानिन का कंकाल सूत्र (तटस्थ रूप)
IUPAC name एलानिन[1]
Other names एलानिक एसिड
एलानिनिक एसिड
2-अमीनोप्रोपियोनिक एसिड
Identifiers
Index1 label D/L
Index2 label D
Index label L
Unii2 E3UDS4613U
Unii1 1FU7983T0U
UNII OF5P57N2ZX
Casno2 338-69-2
Casno1 302-72-7
CAS Number 56-41-7
Ec number 206-126-4
ChemSpider 5735
Chemspiderid1 582
Chemspiderid2 64234
ChEMBL 279597
PubChem CID 5950
Pubchem2 71080
Pubchem1 602
Iuphar ligand 720
KEGG C00041
Kegg1 C01401
Kegg2 C00133
ChEBI 16977
Chebi1 16449
Chebi2 15570
Beilstein Reference 1720248
Gmelin Reference 49628
Drugbank DB00160
Dtxsid DTXSID20873899
SMILES C[C@@H](C(=O)O)N
Smiles3 C[C@@H](C(=O)[O-])[NH3+]
Smiles2 C[C@H](C(=O)O)N
Smiles4 C[C@H](C(=O)[O-])[NH3+]
Properties
Formula C3H7NO2
Appearance सफेद पाउडर
Density 1.424 g/cm3
Acidity (pKa) 2.34 (कार्बोक्सिल; H2O)
9.87 (अमीनो; H2O)[2]
Solubility in water 167.2 g/L (25 °C)
Magnetic susceptibility -50.5×10^-6 cm3/mol
Logp −0.68[3]
Melting point 258 °C
Related
Related compounds फ्लुओरोएलानिन
बॉल-स्टिक मॉडल का स्पिन दृश्य

एलानिन (प्रतीक Ala या A),[4] या α-एलानिन, एक α-अमीनो एसिड है जिसका उपयोग प्रोटीन के जैवसंश्लेषण में किया जाता है। इसमें एक अमीन समूह और एक कार्बोक्सिलिक एसिड समूह होता है, जो दोनों केंद्रीय कार्बन परमाणु से जुड़े होते हैं, जिस पर एक मिथाइल समूह की पार्श्व श्रृंखला भी होती है। परिणामस्वरूप इसे एक गैर-ध्रुवीय, एलिफैटिक α-अमीनो एसिड के रूप में वर्गीकृत किया गया है।

जैविक स्थितियों के तहत, एलानिन अपने ज़्विटरियोनिक रूप में मौजूद होता है, जिसमें इसका अमीन समूह प्रोटॉनित (\sNH3+ के रूप में) और इसका कार्बोक्सिल समूह विप्रोटॉनित (\sCO2- के रूप में) होता है। एलानिन GC (GCU, GCC, GCA, और GCG) से शुरू होने वाले सभी कोडोन द्वारा कोडित होता है। एलानिन का L-आइसोमर (बाएं हाथ वाला) वह है जिसे प्रोटीन में शामिल किया जाता है। L-एलानिन, L-ल्यूसीन के बाद घटना की दर में दूसरे स्थान पर है, जो 1,150 प्रोटीन के नमूने में प्राथमिक संरचना का 7.8% हिस्सा है।[5] दाएं हाथ वाला रूप, D-एलानिन, कुछ बैक्टीरिया कोशिका भित्तियों[6]:131 (पेप्टिडोग्लाइकन में) और कुछ पेप्टाइड एंटीबायोटिक दवाओं में पाया जाता है, और कई क्रस्टेशियन और मोलस्क के ऊतकों में एक ऑस्मोलाइट के रूप में पाया जाता है।[7]

एलानिन मनुष्यों में एक आवश्यक अमीनो एसिड नहीं है क्योंकि इसे चयापचय रूप से संश्लेषित किया जा सकता है और इसे आहार में मौजूद होने की आवश्यकता नहीं है। हालाँकि, कीटोटिक हाइपोग्लाइसीमिया जैसी कुछ स्थितियों में हाइपोएलानिनेमिया (एलानिन की कमी) संभव है।[8][9]

इतिहास और व्युत्पत्ति

एलानिन को पहली बार 1850 में संश्लेषित किया गया था जब एडोल्फ स्ट्रेकर ने एसिटालडिहाइड और अमोनिया को हाइड्रोजन साइनाइड के साथ मिलाया था।[10][11][12] इस अमीनो एसिड का नाम जर्मन में Alanin रखा गया, जो एल्डिहाइड के संदर्भ में था, उच्चारण में आसानी के लिए -an- इंटरफिक्स के साथ,[13] रासायनिक यौगिकों में उपयोग किया जाने वाला जर्मन अंत -in अंग्रेजी -ine के अनुरूप है।

संरचना

एलानिन एक एलिफैटिक अमीनो एसिड है, क्योंकि α-कार्बन परमाणु से जुड़ी पार्श्व श्रृंखला एक मिथाइल समूह (-CH3) है। एलानिन ग्लाइसिन के बाद सबसे सरल α-अमीनो एसिड है। एलानिन की मिथाइल पार्श्व श्रृंखला गैर-प्रतिक्रियाशील है और इसलिए शायद ही कभी सीधे प्रोटीन कार्य में शामिल होती है।[14] एलानिन एक गैर-आवश्यक अमीनो एसिड है, जिसका अर्थ है कि इसे मानव शरीर द्वारा निर्मित किया जा सकता है, और इसे आहार के माध्यम से प्राप्त करने की आवश्यकता नहीं है। एलानिन कई प्रकार के खाद्य पदार्थों में पाया जाता है, लेकिन मांस में विशेष रूप से केंद्रित होता है।

स्रोत

जैवसंश्लेषण

एलानिन को पाइरूवेट और शाखित-श्रृंखला अमीनो एसिड जैसे वेलिन, ल्यूसीन, और आइसोल्यूसीन से संश्लेषित किया जा सकता है।

एलानिन का उत्पादन पाइरूवेट के अपचयी अमीनन द्वारा होता है, जो एक दो-चरणीय प्रक्रिया है। पहले चरण में, α-कीटोग्लूटरेट, अमोनिया और NADH को ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज द्वारा ग्लूटामेट, NAD+ और पानी में परिवर्तित किया जाता है। दूसरे चरण में, नवगठित ग्लूटामेट के अमीनो समूह को एक अमीनोट्रांसफेरेज़ एंजाइम द्वारा पाइरूवेट में स्थानांतरित किया जाता है, जिससे α-कीटोग्लूटरेट का पुनरुत्पादन होता है, और पाइरूवेट को एलानिन में परिवर्तित किया जाता है। शुद्ध परिणाम यह है कि पाइरूवेट और अमोनिया को एलानिन में परिवर्तित किया जाता है, जिससे एक अपचायक समतुल्य की खपत होती है।[6]:721 क्योंकि ट्रांसएमिनेशन प्रतिक्रियाएं आसानी से प्रतिवर्ती होती हैं और पाइरूवेट सभी कोशिकाओं में मौजूद होता है, एलानिन को आसानी से बनाया जा सकता है और इस प्रकार इसका ग्लाइकोलाइसिस, ग्लूकोनियोजेनेसिस, और साइट्रिक एसिड चक्र जैसे चयापचय मार्गों से गहरा संबंध है।[15]

रासायनिक संश्लेषण

यह भी देखें: Hell–Volhard–Zelinsky halogenation

L-एलानिन का उत्पादन औद्योगिक रूप से एस्पार्टेट 4-डिकार्बोक्सिलेज की क्रिया द्वारा L-एस्पार्टेट के डिकार्बोक्सिलेशन द्वारा किया जाता है। L-एलानिन के लिए किण्वन मार्ग एलानिन रेसमेज़ द्वारा जटिल हो जाते हैं।[16]

रेसेमिक एलानिन को स्ट्रेकर प्रतिक्रिया द्वारा सोडियम साइनाइड की उपस्थिति में एसिटालडिहाइड के अमोनियम क्लोराइड के साथ संघनन द्वारा तैयार किया जा सकता है,[17]

या 2-ब्रोमोप्रोपेनोइक एसिड के अमोनोलिसिस द्वारा।[18]

क्षरण

एलानिन को ऑक्सीडेटिव डीमिनेशन द्वारा तोड़ा जाता है, जो ऊपर वर्णित अपचयी अमीनन प्रतिक्रिया की विपरीत प्रतिक्रिया है, जिसे उन्हीं एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित किया जाता है। प्रक्रिया की दिशा काफी हद तक शामिल प्रतिक्रियाओं के सबस्ट्रेट्स और उत्पादों की सापेक्ष सांद्रता द्वारा नियंत्रित होती है।[6]:721

एलानिन विश्व परिकल्पना

एलानिन बीस कैनोनिकल α-अमीनो एसिड में से एक है जिसका उपयोग राइबोसोम-मध्यस्थता प्रोटीन जैवसंश्लेषण के लिए बिल्डिंग ब्लॉक्स (मोनोमर्स) के रूप में किया जाता है। माना जाता है कि एलानिन जेनेटिक कोड मानक प्रदर्शनों की सूची में शामिल होने वाले सबसे शुरुआती अमीनो एसिड में से एक है।[19][20][21][22] इस तथ्य के आधार पर "एलानिन विश्व" परिकल्पना प्रस्तावित की गई थी।[23] यह परिकल्पना रासायनिक दृष्टिकोण से जेनेटिक कोड के प्रदर्शनों की सूची में अमीनो एसिड के विकासवादी चयन की व्याख्या करती है। इस मॉडल में राइबोसोमल प्रोटीन संश्लेषण के लिए मोनोमर्स (यानी अमीनो एसिड) का चयन उन एलानिन डेरिवेटिव तक सीमित है जो α-हेलिक्स या β-शीट द्वितीयक संरचनात्मक तत्वों के निर्माण के लिए उपयुक्त हैं। हमारे ज्ञात जीवन में प्रमुख द्वितीयक संरचनाएं α-हेलिक्स और β-शीट हैं और अधिकांश कैनोनिकल अमीनो एसिड को एलानिन के रासायनिक डेरिवेटिव के रूप में माना जा सकता है। इसलिए, प्रोटीन में अधिकांश कैनोनिकल अमीनो एसिड को बिंदु उत्परिवर्तन द्वारा एलानिन के साथ बदला जा सकता है जबकि द्वितीयक संरचना बरकरार रहती है। यह तथ्य कि एलानिन अधिकांश कोडित अमीनो एसिड की द्वितीयक संरचना प्राथमिकताओं की नकल करता है, व्यावहारिक रूप से एलानिन स्कैनिंग उत्परिवर्तन में उपयोग किया जाता है। इसके अलावा, शास्त्रीय एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी अक्सर आणविक प्रतिस्थापन का उपयोग करके प्रोटीन की त्रि-आयामी संरचनाओं को निर्धारित करने के लिए पॉलीएलानिन-बैकबोन मॉडल[24] का उपयोग करती है।

शारीरिक कार्य

ग्लूकोज-एलानिन चक्र

स्तनधारियों में, एलानिन ऊतकों और यकृत के बीच ग्लूकोज-एलानिन चक्र में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। मांसपेशियों और अन्य ऊतकों में जो ईंधन के लिए अमीनो एसिड को नष्ट करते हैं, अमीनो समूहों को ट्रांसएमिनेशन द्वारा ग्लूटामेट के रूप में एकत्र किया जाता है। ग्लूटामेट तब एलानिन अमीनोट्रांसफेरेज़ की क्रिया के माध्यम से मांसपेशियों के ग्लाइकोलाइसिस के उत्पाद, पाइरूवेट को अपना अमीनो समूह स्थानांतरित कर सकता है, जिससे एलानिन और α-कीटोग्लूटरेट बनता है। एलानिन रक्तप्रवाह में प्रवेश करता है, और यकृत तक पहुँचाया जाता है। एलानिन अमीनोट्रांसफेरेज़ प्रतिक्रिया यकृत में विपरीत रूप से होती है, जहाँ पुनर्जीवित पाइरूवेट का उपयोग ग्लूकोनियोजेनेसिस में किया जाता है, जिससे ग्लूकोज बनता है जो परिसंचरण तंत्र के माध्यम से मांसपेशियों में वापस आता है। यकृत में ग्लूटामेट माइटोकॉन्ड्रिया में प्रवेश करता है और ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज द्वारा α-कीटोग्लूटरेट और अमोनियम में टूट जाता है, जो बदले में यूरिया चक्र में भाग लेकर यूरिया बनाता है जिसे गुर्दे के माध्यम से उत्सर्जित किया जाता है।[25]

ग्लूकोज-एलानिन चक्र पाइरूवेट और ग्लूटामेट को मांसपेशियों से हटाने और सुरक्षित रूप से यकृत तक पहुँचाने में सक्षम बनाता है। एक बार वहाँ, पाइरूवेट का उपयोग ग्लूकोज को पुनर्जीवित करने के लिए किया जाता है, जिसके बाद ग्लूकोज ऊर्जा के लिए चयापचय होने के लिए मांसपेशियों में वापस आ जाता है: यह ग्लूकोनियोजेनेसिस के ऊर्जावान बोझ को मांसपेशियों के बजाय यकृत में स्थानांतरित कर देता है, और मांसपेशियों में सभी उपलब्ध ATP को मांसपेशियों के संकुचन के लिए समर्पित किया जा सकता है।[25] यह एक अपचयी मार्ग है, और मांसपेशियों के ऊतकों में प्रोटीन के टूटने पर निर्भर करता है। यह गैर-स्तनधारियों में होता है या नहीं और किस हद तक होता है, यह स्पष्ट नहीं है।[26][27]

मधुमेह से संबंध

एलानिन चक्र में परिवर्तन जो सीरम एलानिन अमीनोट्रांसफेरेज़ (ALT) के स्तर को बढ़ाते हैं, टाइप II मधुमेह के विकास से जुड़े हैं।[28]

रासायनिक गुण

(S)-एलानिन (बाएं) और (R)-एलानिन (दाएं) तटस्थ pH पर ज़्विटरियोनिक रूप में

एलानिन फॉस्फोराइलेशन के संबंध में लॉस-ऑफ-फंक्शन प्रयोगों में उपयोगी है। कुछ तकनीकों में जीन की एक लाइब्रेरी बनाना शामिल है, जिनमें से प्रत्येक में रुचि के क्षेत्र में एक अलग स्थिति पर एक बिंदु उत्परिवर्तन होता है, कभी-कभी पूरे जीन में हर स्थिति पर भी: इसे "स्कैनिंग म्यूटजेनेसिस" कहा जाता है। सबसे सरल विधि, और उपयोग की जाने वाली पहली विधि, तथाकथित एलानिन स्कैनिंग है, जहाँ हर स्थिति को बारी-बारी से एलानिन में उत्परिवर्तित किया जाता है।[29]

एलानिन का हाइड्रोजनीकरण अमीनो अल्कोहल एलानिनोल देता है, जो एक उपयोगी कायरल बिल्डिंग ब्लॉक है।

मुक्त कण

एलानिन अणु का डीमिनेशन मुक्त कण CH3C•HCO2− उत्पन्न करता है। डीमिनेशन को ठोस या जलीय एलानिन में विकिरण द्वारा प्रेरित किया जा सकता है जो कार्बन-नाइट्रोजन बंधन के होमोलिटिक विदलन का कारण बनता है।[30]

एलानिन के इस गुण का उपयोग रेडियोथेरेपी में डोसिमेट्रिक माप में किया जाता है। जब सामान्य एलानिन को विकिरणित किया जाता है, तो विकिरण के कारण कुछ एलानिन अणु मुक्त कण बन जाते हैं, और, चूंकि ये कण स्थिर होते हैं, मुक्त कण सामग्री को बाद में इलेक्ट्रॉन पैरामैग्नेटिक रेजोनेंस द्वारा मापा जा सकता है ताकि यह पता लगाया जा सके कि एलानिन कितने विकिरण के संपर्क में आया था।[31] इसे विकिरण क्षति की मात्रा का जैविक रूप से प्रासंगिक माप माना जाता है जो जीवित ऊतक को उसी विकिरण जोखिम के तहत भुगतना पड़ेगा।[31] रेडियोथेरेपी उपचार योजनाओं को एलानिन छर्रों के लिए परीक्षण मोड में वितरित किया जा सकता है, जिसे फिर यह जांचने के लिए मापा जा सकता है कि विकिरण खुराक का इच्छित पैटर्न उपचार प्रणाली द्वारा सही ढंग से वितरित किया गया है या नहीं।[32]

संदर्भ

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  3. ↑ L-alanine MSDS. ChemSrc.
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स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के "Alanine" लेख पर आधारित। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/Alanine यह लेख स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

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