एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट

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एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट (ATP) एक न्यूक्लियोसाइड ट्राइफॉस्फेट है[1] जो जीवित कोशिकाओं में कई प्रक्रियाओं को संचालित और समर्थित करने के लिए लगभग 58 kJ/mol (0.6 eV) की मुक्त ऊर्जा प्रदान करता है,[2] जैसे कि मांसपेशियों का संकुचन, तंत्रिका आवेग का संचरण, और रासायनिक संश्लेषण. यह जीवन के सभी ज्ञात रूपों में पाया जाता है, और इसे अक्सर अंतरकोशिकीय ऊर्जा हस्तांतरण के लिए "आणविक इकाई की मुद्रा" कहा जाता है।[3]

जब किसी चयापचय प्रक्रिया में इसका उपभोग किया जाता है, तो ATP या तो एडेनोसिन डाइफॉस्फेट (ADP) या एडेनोसिन मोनोफॉस्फेट (AMP) में परिवर्तित हो जाता है। अन्य प्रक्रियाएं, जैसे ऑक्सीडेटिव फॉस्फोरिलीकरण या सब्सट्रेट-स्तर फॉस्फोरिलीकरण, एटीपी को पुनर्जीवित करती हैं। ATP, DNA और RNA का एक पूर्ववर्ती भी है, और इसे कोएंजाइम के रूप में उपयोग किया जाता है। प्रतिदिन, एक औसत वयस्क मनुष्य संश्लेषण और हाइड्रोलिसिस के माध्यम से लगभग 50 किलोग्राम एटीपी (लगभग 100 मोल) का पुनर्चक्रण करता है।[4]

जैवरसायन के दृष्टिकोण से, ATP को एक न्यूक्लियोसाइड ट्राइफॉस्फेट के रूप में वर्गीकृत किया गया है, जो यह दर्शाता है कि यह तीन घटकों से मिलकर बना है: एक नाइट्रोजनयुक्त क्षार (एडेनिन), शर्करा राइबोज़, और ट्राइफॉस्फेट.

संरचना

ATP तीन भागों से मिलकर बना है: एक शर्करा, एक एमीन बेस, और एक फॉस्फेट समूह।[5] अधिक स्पष्ट रूप से, ATP में #9-नाइट्रोजन परमाणु द्वारा एक शर्करा (राइबोज़) के 1′ कार्बन परमाणु से जुड़ा एडेनिन होता है, जो बदले में शर्करा के 5' कार्बन परमाणु पर एक ट्राइफॉस्फेट समूह से जुड़ा होता है। चयापचय से संबंधित इसकी कई प्रतिक्रियाओं में, एडेनिन और शर्करा समूह अपरिवर्तित रहते हैं, लेकिन ट्राइफॉस्फेट क्रमशः डाइ- और मोनोफॉस्फेट में परिवर्तित हो जाता है, जिससे क्रमशः ADP और AMP व्युत्पन्न प्राप्त होते हैं। तीनों फॉस्फोरिल समूहों को अल्फा (α), बीटा (β), और टर्मिनल फॉस्फेट के लिए गामा (γ) के रूप में चिह्नित किया जाता है।[6]

तटस्थ विलयन में, आयनित ATP अधिकांशतः ATP4− के रूप में मौजूद होता है, जिसमें ATP3− का एक छोटा अनुपात होता है।[7]

धातु धनायन बंधन

पॉलीएनायोनिक होने और संभावित रूप से कीलेटिंग पॉलीफॉस्फेट समूह से युक्त होने के कारण, ATP उच्च आबद्धता (एफ़िनिटी) के साथ धातु धनायनों को बांधता है। Mg(2+) के लिए बाइंडिंग स्थिरांक (554) है।[8] एक द्विसंयोजकता (डिवेलेंट) धनायन, लगभग हमेशा मैग्नीशियम, का बंधन विभिन्न प्रोटीनों के साथ ATP की अन्योन्यक्रिया को दृढ़ता से प्रभावित करता है। ATP-Mg2+ अन्योन्यक्रिया की मजबूती के कारण, ATP कोशिका में अधिकांशतः फॉस्फेट ऑक्सीजन केंद्रों से बंधे Mg2+ के साथ एक कॉम्प्लेक्स के रूप में मौजूद होता है।[7][9]

काइनेज डोमेन में ATP बंधन के लिए दूसरा मैग्नीशियम आयन महत्वपूर्ण होता है।[10] Mg2+ की उपस्थिति काइनेज गतिविधि को नियंत्रित करती है।[11] आरएनए दुनिया (RNA world) के दृष्टिकोण से यह दिलचस्प है कि ATP एक Mg2+ आयन ले जा सकता है जो आरएनए पोलीमराइजेशन को उत्प्रेरित करता है।[12]

रासायनिक गुण

ATP के लवणों को रंगहीन ठोस पदार्थों के रूप में पृथक किया जा सकता है।Cite error: Invalid <ref> tag; refs with no name must have content

जलीय विलयनों में pH 6.8 और 7.4 के बीच ATP स्थिर होता है (उत्प्रेरकों की अनुपस्थिति में)। अधिक चरम pH स्तरों पर, यह तेजी से ADP और फॉस्फेट में जलअपघटित हो जाता है। जीवित कोशिकाएं ATP से ADP के अनुपात को संतुलन से दस ऑर्डर ऑफ मैग्नीट्यूड दूर बनाए रखती हैं, जिसमें ADP की सांद्रता से ATP की सांद्रता पाँच गुना अधिक होती है।[13][14] जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं के संदर्भ में, P-O-P बंधों को अक्सर उच्च-ऊर्जा बंध कहा जाता है।[15]

प्रतिक्रियाशील पहलू

ADP और अकार्बनिक फॉस्फेट में ATP का जलअपघटन:

ATP(4-) + H2O <-> ADP(3-) + HPO3(2-) + H+

मानक परिस्थितियों में जब सभी चयापचय सांद्रता 1 mol/L होती है, तब ΔG°' = −30.5 kJ/mol (−7.3 kcal/mol) गिब्स मुक्त ऊर्जा मुक्त होती है। यदि अभिकारक और उत्पाद ठीक इन आयनीकरण अवस्थाओं में नहीं हैं तो यह शारीरिक (physiological) परिस्थितियों में भिन्न हो सकता है।[16] pH 7 पर 1 mol/L की मानक अवस्था सांद्रता पर ATP से या तो फॉस्फेट (Pi) या पाइरोफॉस्फेट (PPi) इकाई को अलग करने से मुक्त होने वाली मुक्त ऊर्जा के मान निम्नलिखित हैं:[17]

ATP + H2O -> ADP + P_{i} 1.5em ΔG°' = −30.5 kJ/mol (−7.3 kcal/mol)
ATP + H2O -> AMP + PP_{i} 1emΔG°' = −45.6 kJ/mol (−10.9 kcal/mol)

7 के करीब pH पर इन संक्षिप्त समीकरणों को अधिक स्पष्ट रूप से लिखा जा सकता है (R = एडेनोसिल):

[RO\sP(O)2\sO\sP(O)2\sO\sPO3](4-) + H2O -> [RO\sP(O)2\sO\sPO3](3-) + [HPO4](2-) + H+
[RO\sP(O)2\sO\sP(O)2\sO\sPO3](4-) + H2O -> [RO\sPO3](2-) + [HO3P\sO\sPO3](3-) + H+

जीवित कोशिका के भीतर ATP, ADP, और अकार्बनिक फॉस्फेट (Pi) की शारीरिक सांद्रता के साथ होने वाले ATP जलअपघटन के लिए, गिब्स मुक्त ऊर्जा में परिवर्तन इस प्रकार दिया जाता है:[18]

ΔG=ΔG0′+RTln⁡([ADP][Pi][ATP])

कोशिकाप्लावकीय (साइटोप्लास्मिक) स्थितियों में, जहाँ ADP/ATP अनुपात संतुलन से 10 ऑर्डर ऑफ़ मैग्नीट्यूड दूर है, ΔG लगभग −57 kJ/mol होता है।[13]

pH के साथ-साथ, ATP जलअपघटन का मुक्त ऊर्जा परिवर्तन शून्य की Mg2+ सांद्रता पर ΔG°' = −35.7 kJ/mol से लेकर [Mg2+] = 5 mM पर ΔG°' = −31 kJ/mol तक, Mg2+ सांद्रता से भी जुड़ा हुआ है। pH 7 पर ATP के ऋणात्मक आवेशित ऑक्सीजन परमाणुओं से Mg2+ आयनों के जुड़ने के कारण Mg2+ की उच्च सांद्रता प्रतिक्रिया में मुक्त होने वाली मुक्त ऊर्जा को कम कर देती है।[19]

AMP और ADP से उत्पादन

उत्पादन, वायवीय (एरोबिक) परिस्थितियाँ

विभिन्न प्रकार के यूकेरियोट्स में मांसपेशियों के ऊतकों के प्रति ग्राम ATP की एक विशिष्ट अंतःकोशिकीय सांद्रता 1–10 μmol होती है।[20] वायवीय चयापचय के दौरान ATP का डीफॉस्फोरिलीकरण और ADP तथा AMP का पुनस्र्थापन बार-बार होता है।[21]

ATP का उत्पादन कई अलग-अलग कोशिकीय प्रक्रियाओं द्वारा किया जा सकता है; यूकेरियोट में तीन मुख्य मार्ग (1) ग्लाइकोलाइसिस, (2) साइट्रिक एसिड चक्र/ऑक्सीडेटिव फॉस्फोरिलीकरण, और (3) बीटा-ऑक्सीकरण हैं। ग्लूकोज को कार्बन डाइऑक्साइड में ऑक्सीकृत करने की समग्र प्रक्रिया, मार्ग 1 और 2 का संयोजन, जिसे कोशिकीय श्वसन के रूप में जाना जाता है, ग्लूकोज के प्रत्येक अणु से ATP के लगभग 30 समतुल्य उत्पन्न करती है।[22]

एक गैर-प्रकाशसंश्लेषी वायवीय यूकेरियोट द्वारा ATP का उत्पादन मुख्य रूप से माइटोकॉन्ड्रिया में होता है, जिसमें एक विशिष्ट कोशिका के आयतन का लगभग 25% भाग होता है।[23]

ग्लाइकोलाइसिस

মূল নিবন্ধ: Glycolysis

ग्लाइकोलाइसिस में, ग्लूकोज और ग्लिसरोल का चयापचय पाइरुवेट में होता है। ग्लाइकोलाइसिस दो एंजाइमों, फॉस्फोग्लिसरेट काइनेज (PGK) और पाइरुवेट काइनेज द्वारा उत्प्रेरित सब्सट्रेट फॉस्फोरिलीकरण के माध्यम से ATP के दो समतुल्य उत्पन्न करता है। निकोटिनामाइड एडेनिन डाइन्यूक्लियोटाइड (NADH) के दो समतुल्य भी उत्पन्न होते हैं, जिन्हें इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला के माध्यम से ऑक्सीकृत किया जा सकता है और इसके परिणामस्वरूप ATP सिंथेस द्वारा अतिरिक्त ATP का निर्माण हो सकता है। ग्लाइकोलाइसिस के अंतिम उत्पाद के रूप में उत्पन्न पाइरुवेट साइट्रिक एसिड चक्र के लिए एक सब्सट्रेट है।[24]

ग्लाइकोलाइसिस को प्रत्येक पांच चरणों वाले दो चरणों से मिलकर बना माना जाता है। चरण 1 में, "तैयारी चरण", ग्लूकोज 2 d-ग्लिसर्ल्डिहाइड-3-फॉस्फेट (g3p) में परिवर्तित हो जाता है। चरण 1 में एक ATP निवेश किया जाता है, और चरण 3 में एक और ATP निवेश किया जाता है। ग्लाइकोलाइसिस के चरण 1 और 3 को "प्रिमिंग स्टेप्स" कहा जाता है। चरण 2 में, g3p के दो समतुल्य दो पाइरुवेट में परिवर्तित हो जाते हैं। चरण 7 में, दो ATP उत्पन्न होते हैं। इसके अलावा, चरण 10 में, ATP के दो और समतुल्य उत्पन्न होते हैं। चरण 7 और 10 में, ADP से ATP का निर्माण होता है। ग्लाइकोलाइसिस चक्र में दो ATP का शुद्ध (नेट) निर्माण होता है। ग्लाइकोलाइसिस मार्ग बाद में साइट्रिक एसिड चक्र से जुड़ता है, जो ATP के अतिरिक्त समतुल्य उत्पन्न करता है।[25]

ग्लाइकोलाइसिस कई चयापचय यौगिकों द्वारा एलोस्टेरिक रूप से विनियमित होता है। उदाहरण के लिए, हेक्सोकाइनेज सीधे अपने उत्पाद, ग्लूकोज-6-फॉस्फेट द्वारा अवरुद्ध होता है, और पाइरुवेट काइनेज स्वयं ATP द्वारा अवरुद्ध होता है। ग्लाइकोलाइटिक मार्ग के लिए मुख्य नियंत्रण बिंदु फॉस्फोफ्रेक्टोकाइनेज 1 (PFK1) है, जो ATP की उच्च सांद्रता द्वारा एलोस्टेरिक रूप से अवरुद्ध होता है और AMP की उच्च सांद्रता द्वारा सक्रिय होता है। ATP द्वारा PFK1 का अवरोध असामान्य है क्योंकि PFK1 द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया में ATP एक सब्सट्रेट भी है। PFK1 एंजाइम का सक्रिय रूप एक टेट्रामर है जो दो संरूपण (कॉन्फ़िगरेशन) में मौजूद होता है, जिनमें से केवल एक दूसरे सब्सट्रेट फ्रुक्टोज-6-फॉस्फेट (F6P) को बांधता है। PFK1 एंजाइम में ATP के लिए दो बाइंडिंग साइट हैं – सक्रिय साइट किसी भी प्रोटीन संरूपण में सुलभ है, लेकिन अवरोधक साइट पर ATP का बंधन उस संरूपण को स्थिर करता है जो F6P को खराब तरीके से बांधता है।[24] कई अन्य छोटे अणु ATP-प्रेरित संतुलन संरूपण बदलाव की भरपाई कर सकते हैं और PFK1 को फिर से सक्रिय कर सकते हैं, जिनमें चक्रीय AMP, अमोनियम आयन, अकार्बनिक फॉस्फेट, फ्रुक्टोज 1,6-बिसफॉस्फेट और फ्रुक्टोज 2,6-बिसफॉस्फेट शामिल हैं।[24]

साइट्रिक एसिड चक्र

মূল নিবন্ধ: Citric acid cycle, Oxidative phosphorylation

माइटोकॉन्ड्रिया में, पाइरुवेट को पाइरुवेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स द्वारा एसिटिल समूह में ऑक्सीकृत किया जाता है, जिसे साइट्रिक एसिड चक्र द्वारा पूरी तरह से कार्बन डाइऑक्साइड में ऑक्सीकृत किया जाता है। साइट्रिक एसिड चक्र का प्रत्येक "चक्र" कार्बन डाइऑक्साइड के दो अणु, सक्सिनिल-CoA सिंथेटेज द्वारा उत्प्रेरित सब्सट्रेट-स्तर फॉस्फोरिलीकरण के माध्यम से ATP गुआनोसिन ट्राइफॉस्फेट (GTP) का एक समतुल्य (क्योंकि सक्सिनिल-CoA सक्सिनेट में परिवर्तित होता है), NADH के तीन समतुल्य, और FADH2 का एक समतुल्य उत्पन्न करता है। NADH और FADH2 का ऑक्सीडेटिव फॉस्फोरिलीकरण द्वारा पुनर्चक्रण (क्रमशः NAD+ और FAD में) किया जाता है, जिससे अतिरिक्त ATP उत्पन्न होता है। NADH के ऑक्सीकरण के परिणामस्वरूप ATP के 2–3 समतुल्य का संश्लेषण होता है, और एक FADH2 के ऑक्सीकरण से 1 से 2 के बीच ATP के समतुल्य प्राप्त होते हैं।[22] कोशिकीय ATP का अधिकांश भाग इसी प्रक्रिया द्वारा उत्पन्न होता है। हालांकि साइट्रिक एसिड चक्र में आणविक ऑक्सीजन शामिल नहीं है, यह एक अनिवार्य रूप से वायवीय प्रक्रिया है क्योंकि O2 का उपयोग NADH और FADH2 को पुनर्चक्रित करने के लिए किया जाता है। ऑक्सीजन की अनुपस्थिति में, साइट्रिक एसिड चक्र बंद हो जाता है।[23]

साइटोसोलिक NADH से माइटोकॉन्ड्रिया द्वारा ATP का निर्माण मैलेट-एस्पार्टेट शटल (और कुछ हद तक, ग्लिसरोल-फॉस्फेट शटल) पर निर्भर करता है क्योंकि आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली NADH और NAD+ के लिए अप्रवेश्य होती है। उत्पन्न NADH को स्थानांतरित करने के बजाय, एक मैलेट डिहाइड्रोजनेज एंजाइम ऑक्सaloacetate को मैलेट में परिवर्तित करता है, जिसे माइटोकॉन्ड्रियल मैट्रिक्स में स्थानांतरित किया जाता है। मैलेट डिहाइड्रोजनेज द्वारा उत्प्रेरित एक अन्य प्रतिक्रिया विपरीत दिशा में होती है, जो नव-परिवहनित मैलेट और माइटोकॉन्ड्रिया के आंतरिक NAD+ भंडार से ऑक्सलोएसेटेट और NADH का उत्पादन करती है। एक ट्रांसमिनेज झिल्ली के पार और अंतरझिल्ली स्थान में वापस परिवहन के लिए ऑक्सलोएसेटेट को एस्पार्टेट में परिवर्तित करता है।[23]

ऑक्सीडेटिव फॉस्फोरिलीकरण में, इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला के माध्यम से NADH और FADH2 से इलेक्ट्रॉनों का मार्ग माइटोकॉन्ड्रियल मैट्रिक्स से प्रोटॉन को बाहर निकालने और अंतरझिल्ली स्थान में पंप करने के लिए ऊर्जा जारी करता है। यह पंपिंग एक प्रोटॉन मोटिव फोर्स उत्पन्न करती है जो आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली में एक pH प्रवणता और एक विद्युत विभव प्रवणता का शुद्ध प्रभाव है। इस विभव प्रवणता से नीचे प्रोटॉन का प्रवाह – यानी, अंतरझिल्ली स्थान से मैट्रिक्स तक – ATP सिंथेस द्वारा ATP उत्पन्न करता है।[26] प्रति चक्र तीन ATP उत्पन्न होते हैं।

यद्यपि प्रोटॉन मोटिव फोर्स के रखरखाव के लिए ऑक्सीजन की खपत मौलिक प्रतीत होती है, ऑक्सीजन की कमी (हाइपॉक्सिया) की स्थिति में, अंतःकोशिकीय एसिडोसिस (बढ़ी हुई ग्लाइकोलाइटिक दरों और ATP हाइड्रोलिसिस द्वारा मध्यस्थता), माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली विभव में योगदान देता है और सीधे ATP संश्लेषण को संचालित करता है।[27]

माइटोकॉन्ड्रिया में संश्लेषित अधिकांश एटीपी (ATP) का उपयोग साइटोसॉल में कोशिकीय प्रक्रियाओं के लिए किया जाएगा; इसलिए इसे माइटोकॉन्ड्रियल मैट्रिक्स में इसके संश्लेषण के स्थल से बाहर निर्यात किया जाना चाहिए। एटीपी की बाहर की ओर गति को आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली के विद्युत रासायनिक विभव (electrochemical potential) द्वारा बढ़ावा मिलता है क्योंकि अपेक्षाकृत ऋणात्मक मैट्रिक्स की तुलना में साइटोसॉल पर अपेक्षाकृत धनात्मक आवेश होता है। बाहर ले जाए जाने वाले प्रत्येक एटीपी के लिए, 1 H+ खर्च होता है। एक एटीपी का उत्पादन करने में लगभग 3 H+ खर्च होते हैं। इसलिए, एक एटीपी बनाने और निर्यात करने के लिए 4H+ की आवश्यकता होती है। आंतरिक झिल्ली में एक एंटीपोर्टर (antiporter), एडीपी/एटीपी ट्रांसलोकेस (ADP/ATP translocase) होता है, जो एक इंटीग्रल मेंब्रेन प्रोटीन है जिसका उपयोग मैट्रिक्स में नवसंश्लेषित एटीपी को इंटरमेंब्रेन स्पेस में मौजूद एडीपी (ADP) के साथ बदलने के लिए किया जाता है।[28]

साइट्रिक एसिड चक्र मुख्य रूप से प्रमुख सबस्ट्रेट्स की उपलब्धता, विशेष रूप से NAD+ और NADH के अनुपात तथा कैल्शियम, अकार्बनिक फॉस्फेट, एटीपी, एडीपी और एएमपी की सांद्रता द्वारा विनियमित होता है। साइट्रेट (Citrate) — वह आयन जिसके नाम पर इस चक्र का नाम पड़ा है — साइट्रेट सिंथेस (citrate synthase) का एक फीडबैक अवरोधक (feedback inhibitor) है और यह PFK को भी रोकता है, जो साइट्रिक एसिड चक्र के नियमन और ग्लाइकोलाइसिस के बीच एक सीधा संबंध प्रदान करता है।[24] October 2024

बेटा ऑक्सीकरण

মূল নিবন্ধ: Beta-oxidation वायु और विभिन्न सहकारियों (cofactors) तथा एंजाइमों की उपस्थिति में, वसा अम्ल (fatty acids) एसिटाइल-कोए (acetyl-CoA) में परिवर्तित हो जाते हैं। इस मार्ग को बेटा-ऑक्सीकरण (beta-oxidation) कहा जाता है। बेटा-ऑक्सीकरण का प्रत्येक चक्र वसा अम्ल श्रृंखला को दो कार्बन परमाणुओं से छोटा करता है और एसिटाइल-कोए, NADH, और FADH2 में से प्रत्येक का एक समतुल्य (equivalent) उत्पन्न करता है। एटीपी उत्पन्न करने के लिए एसिटाइल-कोए को साइट्रिक एसिड चक्र द्वारा चयापचय (metabolize) किया जाता है, जबकि एटीपी उत्पन्न करने के लिए ऑक्सीडेटिव फॉस्फोरिलेशन द्वारा NADH और FADH2 का उपयोग किया जाता है। एकल लंबी एसाइल श्रृंखला के बेटा-ऑक्सीकरण द्वारा दर्जनों एटीपी समतुल्य उत्पन्न होते हैं।[29]

ऑक्सीडेटिव फॉस्फोरिलेशन में, मुख्य नियंत्रण बिंदु साइकोक्रोम सी ऑक्सीडेज (cytochrome c oxidase) द्वारा उत्प्रेरित प्रतिक्रिया है, जो इसके सब्सट्रेट की उपलब्धता—यानी साइकोक्रोम सी के कम किए गए (reduced) रूप—द्वारा विनियमित होती है। उपलब्ध कम किए गए साइट्रोक्रोम सी की मात्रा सीधे अन्य सबस्ट्रेट्स की मात्रा से संबंधित होती है:

12NADH+cyt cAox+ADP+PAi⇌12NADA++cyt cAred+ATP

जो सीधे तौर पर इस समीकरण को दर्शाता है:

[cytcred][cytcox]=([NADH][NAD]+)12([ADP][Pi][ATP])Keq

इस प्रकार, [NADH] से [NAD+] का उच्च अनुपात या [ADP] [Pi] से [ATP] का उच्च अनुपात कम किए गए साइट्रोक्रोम सी की उच्च मात्रा और साइट्रोक्रोम सी ऑक्सीडेज गतिविधि के उच्च स्तर को दर्शाता है।[24] नियमन का एक अतिरिक्त स्तर माइटोकॉन्ड्रियल मैट्रिक्स और साइटोप्लाज्म के बीच एटीपी और NADH की परिवहन दरों द्वारा प्रस्तुत किया जाता है।[28]

केटोसिस

মূল নিবন্ধ: Ketone bodies

कीटोन बॉडीज़ (Ketone bodies) का उपयोग ईंधन के रूप में किया जा सकता है, जो माइटोकॉन्ड्रिया में ऑक्सीकरण होने पर प्रति एसिटोएसीटेट अणु 22 एटीपी और 2 GTP अणु उत्पन्न करते हैं। कीटोन बॉडीज़ को यकृत (liver) से अन्य ऊतकों में ले जाया जाता है, जहाँ साइट्रिक एसिड चक्र के माध्यम से कम करने वाले समतुल्य (NADH और FADH2) का उत्पादन करने के लिए एसिटोएसीटेट (acetoacetate) और बीटा-हाइड्रॉक्सीब्यूटिरेट ('beta'-hydroxybutyrate) को वापस एसिटाइल-कोए में परिवर्तित किया जा सकता है। कीटोन बॉडीज़ का उपयोग यकृत द्वारा ईंधन के रूप में नहीं किया जा सकता है, क्योंकि यकृत में β-कीटोएसाइल-CoA ट्रांसफरएज एंजाइम की कमी होती है, जिसे थियोलेज (thiolase) भी कहा जाता है। कम सांद्रता में एसिटोएसीटेट यकृत द्वारा लिया जाता है और मिथाइलग्लायॉक्सल मार्ग के माध्यम से विषहरण (detoxification) से गुजरता है जो लैक्टेट पर समाप्त होता है। उच्च सांद्रता में एसिटोएसीटेट यकृत के अलावा अन्य कोशिकाओं द्वारा अवशोषित किया जाता है और 1,2-प्रोपैनडिओल (1,2-propanediol) के माध्यम से एक अलग मार्ग में प्रवेश करता है। हालांकि यह मार्ग एटीपी की आवश्यकता वाले चरणों की एक अलग श्रृंखला का पालन करता है, 1,2-प्रोपैनडिओल को पाइरुवेट में बदला जा सकता है।[30]

उत्पादन, अवायवीय स्थितियां

किण्वन (Fermentation) वायु की अनुपस्थिति में कार्बनिक यौगिकों का चयापचय है। इसमें श्वसन इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला की अनुपस्थिति में सब्सट्रेट-स्तरीय फॉस्फोरिलेशन (substrate-level phosphorylation) शामिल है।

लैंटिक अम्ल (lactic acid) बनाने के लिए ग्लूकोज की प्रतिक्रिया का समीकरण है:

C6H12O6 + 2 ADP + 2 P_{i} -> 2 CH3CH(OH)COOH + 2 ATP + 2 H2O

अवायवीय श्वसन (Anaerobic respiration) की अनुपस्थिति में श्वसन है। प्रोकैरियोट्स विभिन्न प्रकार के इलेक्ट्रॉन स्वीकर्ता (electron acceptors) का उपयोग कर सकते हैं। इनमें नाइट्रेट, सल्फेट और कार्बन डाइऑक्साइड शामिल हैं। अवायवीय जीवों और प्रोकैरियोट्स में, विभिन्न मार्ग एटीपी का परिणाम देते हैं। ऑक्सीडेटिव फॉस्फोरिलेशन के समान प्रक्रिया में हरे पौधों के क्लोरोप्लास्ट में एटीपी का उत्पादन होता है, जिसे फोटोफॉस्फोरिलेशन कहा जाता है।[5]

न्युक्लियोसाइड डाइफॉस्फेट किनेसेस द्वारा एटीपी पुनःपूर्ति

एटीपी को कई तथाकथित "पुनःपूर्ति" (replenishment) प्रतिक्रियाओं के माध्यम से भी संश्लेषित किया जा सकता है जो न्युक्लियोसाइड डाइफॉस्फेट किनेसेस (NDKs) के एंजाइम परिवारों द्वारा उत्प्रेरित होती हैं, जो उच्च-ऊर्जा फॉस्फेट दाता के रूप में अन्य न्युक्लियोसाइड ट्राइफॉस्फेट का उपयोग करते हैं, और ATP:guanido-phosphotransferase परिवार द्वारा उत्प्रेरित होती हैं।

प्रकाश संश्लेषण के दौरान एटीपी उत्पादन

पौधों में, एटीपी को क्लोरोप्लास्ट की थायलाकोइड झिल्ली (thylakoid membrane) में संश्लेषित किया जाता है। इस प्रक्रिया को फोटोफॉस्फोरिलेशन (photophosphorylation) कहा जाता है। "मशीनरी" माइटोकॉन्ड्रिया के समान ही होती है सिवाय इसके कि प्रोटॉन-प्रेरक बल (proton-motive force) उत्पन्न करने के लिए झिल्ली के पार प्रोटॉन को पंप करने के लिए प्रकाश ऊर्जा का उपयोग किया जाता है। इसके बाद एटीपी सिंथेस ठीक वैसे ही काम करता है जैसे ऑक्सीडेटिव फॉस्फोरिलेशन में होता है।[31] क्लोरोप्लास्ट में उत्पादित एटीपी का कुछ हिस्सा कैल्विन चक्र में उपभोग किया जाता है, जो ट्रायोस (triose) शर्करा का उत्पादन करता है।

एटीपी पुनर्चक्रण

मानव शरीर में एटीपी की कुल मात्रा लगभग 0.1 mol/L होती है।[32] एटीपी का अधिकांश हिस्सा उपर्युक्त प्रक्रियाओं द्वारा एडीपी से पुनर्चक्रित (recycled) किया जाता है। इस प्रकार, किसी भी दिए गए समय पर, एटीपी + एडीपी की कुल मात्रा काफी हद तक स्थिर रहती है।

एक वयस्क में मानव कोशिकाओं द्वारा उपयोग की जाने वाली ऊर्जा के लिए प्रतिदिन 100 से 150 mol/L एटीपी के हाइड्रोलिसिस की आवश्यकता होती है, जिसका अर्थ है कि एक इंसान आमतौर पर दिन के दौरान अपने शरीर के वजन के बराबर एटीपी का उपयोग करेगा।[33] एटीपी का प्रत्येक समतुल्य एक ही दिन में 1000-1500 बार पुनर्चक्रित होता है (150 / 0.1 = 1500),[32] जो लगभग 9×1020 अणु/सेकंड है।[32]

जैविक रासायनिक कार्य (Biochemical functions)=

कोशिकीय ऊर्जा उत्पादन

जैविक प्रक्रियाओं में ऊर्जा की आपूर्ति के लिए एटीपी का एडीपी में रूपांतरण प्रमुख तंत्र है।[5] कोशिकाओं में ऊर्जा तब उत्पन्न होती है जब पानी द्वारा एटीपी के हाइड्रोलिसिस पर एडेनोसिन डाइफॉस्फेट (ADP) उत्पन्न करने के लिए एटीपी अणु में टर्मिनल फॉस्फेट समूह को श्रृंखला से हटा दिया जाता है:[5]

ATP + H2O → ADP + HPO42- + H+ + ऊर्जा

हालांकि, एडेनोसिन मोनोफॉस्फेट (AMP) उत्पन्न करने के लिए एडीपी से फॉस्फेट समूह को हटाने से अतिरिक्त ऊर्जा भी उत्पन्न होती है।[5]

इंट्रासेल्युलर सिग्नलिंग

एटीपी फॉस्फेट समूहों को स्थानांतरित करने वाले एंजाइम, किनेसेस के लिए सब्सट्रेट के रूप में कार्य करके सिग्नल पारगमन (signal transduction) में शामिल है। किनेसेस सबसे आम एटीपी-बाइंडिंग प्रोटीन हैं। वे बड़ी संख्या में सामान्य फोल्ड साझा करते हैं।[34] एक किनेज द्वारा प्रोटीन का फॉस्फोरिलेशन मिटोजेन-सक्रिय प्रोटीन किनेज कैस्केड जैसे कैस्केड को सक्रिय कर सकता है।[35]

एटीपी एडेनाइलेट साइक्लेज़ का सब्सट्रेट भी है, जो आमतौर पर जी प्रोटीन-युग्मित रिसेप्टर सिग्नल ट्रांसडक्शन मार्गों में होता है और द्वितीयक संदेशवाहक (second messenger), चक्रीय एएमपी (cyclic AMP) में बदल जाता है, जो इंट्रासेल्युलर स्टोर से कैल्शियम की रिहाई द्वारा कैल्शियम सिग्नल को ट्रिगर करने में शामिल होता है।[36] सिग्नल ट्रांसडक्शन का यह रूप मस्तिष्क के कार्य में विशेष रूप से महत्वपूर्ण है, हालांकि यह कई अन्य कोशिकीय प्रक्रियाओं के नियमन में शामिल है।[37]

डीएनए और आरएनए संश्लेषण

एटीपी RNA के संश्लेषण में आवश्यक चार मोनोमर्स में से एक है। इस प्रक्रिया को आरएनए पोलीमरेज़ द्वारा बढ़ावा दिया जाता है।[38] डीएनए के गठन में भी इसी तरह की प्रक्रिया होती है, सिवाय इसके कि एटीपी को पहले डीऑक्सीराइबोन्यूक्लियोटाइड dATP में परिवर्तित किया जाता है। प्रकृति में कई संक्षेपण प्रतिक्रियाओं (condensation reactions) की तरह, डीएनए प्रतिकृति (DNA replication) और डीएनए प्रतिलेखन (DNA transcription) भी एटीपी की खपत करते हैं।

प्रोटीन संश्लेषण में अमीनो एसिड सक्रियण

মূল নিবন্ধ: Amino acid activation अमीनोएसाइल-टीआरएनए सिंथेस एंजाइम टीआरएनए को अमीनो एसिड से जोड़ने में एटीपी की खपत करते हैं, जिससे अमीनोएसाइल-टीआरएनए कॉम्प्लेक्स बनते हैं। अमीनोएसाइल ट्रांसफरएज AMP-अमीनो एसिड को tRNA से बांधता है। युग्मन प्रतिक्रिया दो चरणों में आगे बढ़ती है:

  1. aa + ATP ⟶ aa-AMP + PPi
  2. aa-AMP + tRNA ⟶ aa-tRNA + AMP

अमीनो एसिड एस्टर बॉन्ड के माध्यम से tRNA के 3′-सिर पर उपान्त्य न्यूक्लियोटाइड (penultimate nucleotide) (अनुक्रम CCA में A) से जुड़ा होता है।

एटीपी बाइंडिंग कैसेट ट्रांसपोर्टर

प्रवणता (gradient) के विरुद्ध कोशिका से रसायनों का परिवहन अक्सर एटीपी हाइड्रोलिसिस से जुड़ा होता है। परिवहन एटीपी बाइंडिंग कैसेट ट्रांसपोर्टर (ATP binding cassette transporters) द्वारा मध्यस्थ होता है। मानव जीनोम 48 ABC ट्रांसपोर्टर्स को एनकोड करता है, जिनका उपयोग दवाओं, लिपिड और अन्य यौगिकों के निर्यात के लिए किया जाता है।[39]

बाह्य कोशिकीय सिग्नलिंग और तंत्रिका संचार (Neurotransmission)

प्यूरिजेनिक सिग्नलिंग (purinergic signalling) नामक प्रक्रिया में अन्य कोशिकाओं के साथ संवाद करने के लिए कोशिकाएं एटीपी का स्राव करती हैं। एटीपी तंत्रिका तंत्र के कई हिस्सों में न्यूरोट्रांसमीटर के रूप में कार्य करता है, सिलिअरी बीटिंग (ciliary beating) को संशोधित करता है, संवहनी ऑक्सीजन की आपूर्ति आदि को प्रभावित करता है। एटीपी को या तो चैनल प्रोटीन के माध्यम से सीधे कोशिका झिल्ली के पार स्रावित किया जाता है[40][41] या पुटिकाओं (vesicles) में पंप किया जाता है[42] जो तब झिल्ली के साथ फ्यूज हो जाती हैं। कोशिकाएं प्यूरिजेनिक रिसेप्टर प्रोटीन P2X और P2Y का उपयोग करके एटीपी का पता लगाती हैं।[43] यह दिखाया गया है कि एटीपी वयस्क मस्तिष्क में माइक्रोग्लिया - न्यूरॉन अंतःक्रियाओं के लिए एक गंभीर रूप से महत्वपूर्ण सिग्नलिंग अणु है,[44] साथ ही मस्तिष्क के विकास के दौरान भी।[45] इसके अलावा, ऊतक-चोट प्रेरित एटीपी-सिग्नलिंग तेजी से माइक्रोग्लियल फेनोटाइप परिवर्तनों में एक प्रमुख कारक है।[46]

मांसपेशी संकुचन

एटीपी मांसपेशियों के संकुचन (muscle contractions) को ईंधन देता है।[47] मांसपेशियों के संकुचन सिग्नलिंग मार्गों द्वारा विनियमित होते हैं, हालांकि विभिन्न मांसपेशी प्रकार अपने विशेष कार्य के आधार पर विशिष्ट मार्गों और उत्तेजनाओं द्वारा विनियमित होते हैं। हालांकि, सभी मांसपेशी प्रकारों में, संकुचन एक्टिन (actin) और मायोसिन (myosin) प्रोटीनों द्वारा किया जाता है।[48]

एटीपी शुरू में मायोसिन से बंधा होता है। जब एटीपेज (ATPase) बंधे हुए एटीपी को ADP और अकार्बनिक फॉस्फेट में हाइड्रोलाइज करता है, तो मायोसिन को इस तरह से स्थित किया जाता है कि यह एक्टिन से बंध सकता है। ADP और Pi द्वारा बंधा मायोसिन एक्टिन के साथ क्रॉस-ब्रिज बनाता है और ADP और Pi की बाद की रिहाई पावर स्ट्रोक के रूप में ऊर्जा जारी करती है। पावर स्ट्रोक के कारण एक्टिन फिलामेंट मायोसिन फिलामेंट के पार सरक जाता है, जिससे मांसपेशी छोटी हो जाती है और संकुचन होता है। इसके बाद एटीपी का दूसरा अणु मायोसिन से बंध सकता है, जिससे यह एक्टिन से मुक्त हो जाता है और यह प्रक्रिया दोहराई जा सकती है।[48][49]

प्रोटीन घुलनशीलता

हाल ही में एटीपी को एक जैविक हाइड्रोट्रोप (hydrotrope) के रूप में कार्य करने का प्रस्ताव दिया गया है[50] और इसे प्रोटीओम-व्यापी घुलनशीलता को प्रभावित करते हुए दिखाया गया है।[51]

अजैविक उत्पत्ति (Abiogenic origins)

एटीपी के अग्रदूत, एसिटाइल फॉस्फेट (AcP) को pH 7 और 20 °C तथा pH 8 और 50 °C पर थियोएसेटेट से मामूली पैदावार पर आसानी से संश्लेषित किया जा सकता है, हालांकि एसिटाइल फॉस्फेट ठंडी और अम्लीय से तटस्थ परिस्थितियों की तुलना में गर्म तापमान और क्षारीय परिस्थितियों में कम स्थिर होता है। यह रिबोन्यूक्लियोटाइड्स और अमीनो एसिड के पोलीमराइजेशन को बढ़ावा देने में असमर्थ है और केवल कार्बनिक यौगिकों के फॉस्फोरिलेशन में सक्षम था। यह दिखाया गया है कि यह Na+ की उपस्थिति में AMP के एकत्रीकरण (aggregation) और स्थिरीकरण को बढ़ावा दे सकता है, न्यूक्लियोटाइड्स का एकत्रीकरण Na+ की अनुपस्थिति में 75 °C से ऊपर पोलीमराइजेशन को बढ़ावा दे सकता है। यह संभव है कि AcP द्वारा संवर्धित पोलीमराइजेशन खनिज सतहों पर हो सकता है।[52] यह दिखाया गया है कि एडीपी को केवल AcP द्वारा एटीपी में फॉस्फोरिलेट किया जा सकता है और अन्य न्युक्लियोसाइड ट्राइफॉस्फेट को AcP द्वारा फॉस्फोरिलेट नहीं किया गया था। यह समझा सकता है कि क्यों सभी जीवन रूप जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को चलाने के लिए एटीपी का उपयोग करते हैं।[53]

एटीपी अनुरूप (ATP analogues)=

बायोकैमिस्ट्री प्रयोगशालाएं अक्सर एटीपी-निर्भर आणविक प्रक्रियाओं का पता लगाने के लिए इन विट्रो (in vitro) अध्ययन का उपयोग करती हैं। एटीपी एनालॉग्स का उपयोग एटीपी के साथ जटिल में प्रोटीन संरचना को निर्धारित करने के लिए एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी में भी किया जाता है, जो अक्सर अन्य सबस्ट्रेट्स के साथ होता है।

एटीपी-निर्भर प्रतिक्रियाओं में शामिल बाइंडिंग साइट और संक्रमण अवस्था (transition states) की जांच के लिए एटीपी-निर्भर एंजाइमों के एंजाइम अवरोधक (Enzyme inhibitors) की आवश्यकता होती है।

अधिकांश उपयोगी एटीपी एनालॉग्स को एटीपी की तरह हाइड्रोलाइज नहीं किया जा सकता है; इसके बजाय, वे एंजाइम को एटीपी-बाउंड स्थिति से निकटता से संबंधित संरचना में फंसा लेते हैं। एडेनोसिन 5′-(γ-थियोट्राइफॉस्फेट) एक अत्यधिक सामान्य एटीपी एनालॉग है जिसमें गामा-फॉस्फेट ऑक्सीजन में से एक को सल्फर परमाणु द्वारा प्रतिस्थापित किया जाता है; इस आयन को एटीपी की तुलना में काफी धीमी गति से हाइड्रोलाइज किया जाता है और यह एटीपी-निर्भर प्रक्रियाओं के अवरोधक के रूप में कार्य करता है। क्रिस्टलोग्राफिक अध्ययनों में, हाइड्रोलिसिस संक्रमण अवस्थाओं को बाध्य वेनाडेट आयन द्वारा मॉडल किया जाता है।

एटीपी एनालॉग्स का उपयोग करने वाले प्रयोगों के परिणामों की व्याख्या करने में सावधानी बरती जानी चाहिए, क्योंकि कुछ एंजाइम उन्हें उच्च सांद्रता पर सराहनीय दरों पर हाइड्रोलाइज कर सकते हैं।[54]

चिकित्सा उपयोग

हृदय से संबंधित कुछ स्थितियों के लिए अंतःशिरा (intravenously) रूप से एटीपी का उपयोग किया जाता है।[55]

इतिहास

ATP की खोज 1929 में पेशीय ऊतक (muscle tissue) से Karl Lohmann (Biochemiker)[5][56] और जेंड्रासिक (Jendrassik)[57] द्वारा तथा स्वतंत्र रूप से हार्वर्ड मेडिकल स्कूल के साइरस फिस्क (Cyrus Fiske) और येल्लाप्रगदा सुब्बाराव द्वारा की गई थी,[58] फास्फोरस के लिए एक परख (assay) खोजने हेतु दोनों दल एक-दूसरे के साथ प्रतिस्पर्धा कर रहे थे।

1941 में फ्रिट्ज़ अल्बर्ट लिपमैन द्वारा यह प्रस्ताव रखा गया था कि यह कोशिकाओं में ऊर्जा-उत्पादक और ऊर्जा-उपभोग करने वाली प्रतिक्रियाओं के बीच की मध्यस्थ (intermediary) है।[59] यह स्थापित करने में उन्होंने प्रमुख भूमिका निभाई कि ATP एक कोशिका की ऊर्जा मुद्रा (currency) है।[5]

प्रयोगशाला में इसे पहली बार 1948 में अलेक्जेंडर टॉड द्वारा संश्लेषित किया गया था,[60] और उन्हें आंशिक रूप से इस कार्य के लिए 1957 में रसायन विज्ञान में नोबेल पुरस्कार से सम्मानित किया गया था।

ATP संश्लेषण के केमोऑस्मोटिक (रसायन परासरण) तंत्र की खोज के लिए 1978 का रसायन विज्ञान में नोबेल पुरस्कार पीटर डेनिस मिचेल को प्रदान किया गया था।

1997 का रसायन विज्ञान का नोबेल पुरस्कार विभाजित किया गया था, जिसका आधा हिस्सा संयुक्त रूप से पॉल डी. बॉयर और जॉन ई. वॉकर को "एडेनोसिन ट्राइफास्फेट (ATP) के संश्लेषण के अंतर्निहित एंजाइमी तंत्र की उनकी व्याख्या के लिए" तथा दूसरा आधा हिस्सा जेन्स सी. स्कोउ को "एक आयन-परिवहन एंजाइम, Na+, K+ -ATPase की पहली खोज के लिए" दिया गया था।[61]

इन्हें भी देखें

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संदर्भ

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बाहरी कड़ियाँ

स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के “Adenosine triphosphate” लेख का अनुवाद। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/Adenosine_triphosphate यह अनुवाद स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

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