एक्टिन

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Actin
symbol Actin
pfam PF00022
interpro IPR004000
prosite PDOC00340
scop 2btf

एक्टिन (Actin) गोलाकार बहु-कार्यात्मक प्रोटीन का एक परिवार है जो कोशिका कंकाल में माइक्रोफिलामेंट्स (microfilaments) और पेशी तंतुओं में पतले तंतु (thin filaments) बनाता है। यह अनिवार्य रूप से सभी यूकेरियोटिक कोशिका में पाया जाता है, जहाँ यह 100 μM से अधिक सांद्रता में मौजूद हो सकता है; इसका द्रव्यमान लगभग 42 kDa है, और इसका व्यास 4 से 7 nm है।

एक एक्टिन प्रोटीन कोशिकाओं में दो प्रकार के तंतुओं की मोनोमेरिक सबयूनिट होता है: माइक्रोफिलामेंट्स (जो कोशिका कंकाल के तीन प्रमुख घटकों में से एक है) और पतले तंतु (जो पेशी कोशिकाओं में संकुचन तंत्र का हिस्सा हैं)। यह या तो एक स्वतंत्र मोनोमर के रूप में मौजूद हो सकता है जिसे जी-एक्टिन (G-actin; ग्लोबुलर) कहा जाता है या एक रैखिक पॉलिमर माइक्रोफिलामेंट के हिस्से के रूप में जिसे एफ-एक्टिन (F-actin; फिलामेंटस) कहा जाता है, ये दोनों गतिशीलता के सेलुलर कार्यों और कोशिका विभाजन के दौरान कोशिकाओं के संकुचन के लिए आवश्यक हैं।

एक्टिन कई महत्वपूर्ण सेलुलर प्रक्रियाओं में भाग लेता है, जिसमें पेशी संकुचन, कोशिका गतिशीलता, कोशिका विभाजन और साइटोकाइनेसिस, वेसिकल और अंगक संचलन, कोशिका संकेतन, और कोशिका जंक्शनों तथा कोशिका के आकार की स्थापना और रखरखाव शामिल हैं। इनमें से कई प्रक्रियाएँ सेलुलर झिल्ली के साथ एक्टिन की व्यापक और घनिष्ठ अंतःक्रियाओं द्वारा मध्यस्थ होती हैं।[1] कशेरुकी जीवों में, एक्टिन आइसोफॉर्म्स के तीन मुख्य समूहों, अल्फा, बीटा, और गामा की पहचान की गई है। पेशी ऊतकों में पाए जाने वाले अल्फा एक्टिन, संकुचन तंत्र के एक प्रमुख घटक हैं। बीटा और गामा एक्टिन अधिकांश कोशिका प्रकारों में कोशिका कंकाल के घटकों के रूप में और आंतरिक कोशिका गतिशीलता के मध्यस्थों के रूप में सह-अस्तित्व में हैं। ऐसा माना जाता है कि एक्टिन द्वारा निर्मित संरचनाओं की विविध श्रृंखला जो इसे इतने बड़े पैमाने पर कार्यों को पूरा करने में सक्षम बनाती है, तंतुओं के साथ ट्रोपॉमायोसिन के बंधन के माध्यम से विनियमित होती है।[2]

एक कोशिका की माइक्रॉफ़िलामेंट्स (सूक्ष्म तंतुओं) को गतिशील रूप से बनाने की क्षमता वह मचान (scaffolding) प्रदान करती है जो इसे अपने पर्यावरण या जीव के आंतरिक सिग्नल ट्रांसडक्शन के जवाब में खुद को तेजी से पुनर्जीवित (remodel) करने की अनुमति देती है, उदाहरण के लिए, कोशिका झिल्ली के अवशोषण को बढ़ाने के लिए या कोशिका ऊतक बनाने के लिए कोशिका आसंजन को बढ़ाने के लिए। बाहरी कोशिका झिल्ली के विरूपण को नियंत्रित करने के लिए अन्य एंजाइम या कोशिकांग जैसे सिलिया इस मचान पर लंगर डाले जा सकते हैं, जो एंडोसाइटोसिस और साइटोकाइनेसिस की अनुमति देता है। यह अपने आप या आणविक मोटरों की मदद से गति भी उत्पन्न कर सकता है। इसलिए एक्टिन, वेसिकल्स और कोशिकांगों के इंट्रासेल्युलर (कोशिकीय) परिवहन के साथ-साथ मांसपेशियों के संकुचन और कोशिकीय प्रवासन जैसी प्रक्रियाओं में योगदान देता है। इसलिए यह भ्रूणजनन, घावों के भरने और कैंसर कोशिकाओं की आक्रामकता (invasivity) में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। एक्टिन की विकासात्मक (evolutionary) उत्पत्ति को प्रोकैरियोटिक कोशिकाओं से जोड़ा जा सकता है, जिनमें समतुल्य प्रोटीन होते हैं।[3] प्रोकैरियोट्स और आर्किया के एक्टिन होमोलॉग एक या कई स्ट्रैंड्स से बने विभिन्न कुंडलिनी (helical) या रैखिक तंतुओं में बहुलकीकृत (polymerize) होते हैं। हालांकि स्ट्रैंड-भीतरी संपर्क और न्यूक्लियोटाइड बाइंडिंग साइट्स प्रोकैरियोट्स और आर्किया में संरक्षित हैं।[4] अंत में, एक्टिन जीन अभिव्यक्ति के नियंत्रण में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।

बड़ी संख्या में बीमारियाँ और रोग उन जीनों के युग्मविकल्पी (एलील) में उत्परिवर्तन के कारण होते हैं जो एक्टिन या इससे जुड़े प्रोटीनों के उत्पादन को नियंत्रित करते हैं। एक्टिन का उत्पादन कुछ रोगाणु सूक्ष्मजीवों द्वारा संक्रमण की प्रक्रिया के लिए भी मुख्य है। मनुष्यों में एक्टिन उत्पादन को नियंत्रित करने वाले विभिन्न जीनों में उत्परिवर्तन से मांसपेशियों के रोग, हृदय के आकार और कार्य में भिन्नता, साथ ही बहरापन हो सकता है। साइटोस्केलेटन (कोशिका कंकाल) की बनावट इंट्रासेल्युलर बैक्टीरिया और विषाणुओं की रोगजनकता (pathogenicity) से भी संबंधित है, विशेष रूप से प्रतिरक्षा प्रणाली की क्रियाओं से बचने से संबंधित प्रक्रियाओं में।[5]

कार्य

कोशिका में ऐक्टिन (Actin) की प्राथमिक भूमिका माइक्रोफिलामेंट (सूक्ष्म तंतु) नामक रेखीय बहुलक (linear polymers) बनाना है, जो कोशिका की संरचना, परिवहन नेटवर्क, प्रवासन (migration) और प्रतिकृति (replication) में विभिन्न कार्य करते हैं।(Lodish, Berk, Kaiser, Krieger, 2016, p. 778) ऐक्टिन की बहुआयामी भूमिका माइक्रोफिलामेंट्स के कुछ गुणों पर निर्भर करती है: पहला, ऐक्टिन तंतुओं का निर्माण उत्क्रमणीय (reversible) होता है, और उनके कार्य में अक्सर तेजी से बहुलकीकरण (polymerization) और विबहुलकीकरण (depolymerization) से गुजरना शामिल होता है। दूसरा, माइक्रोफिलामेंट्स ध्रुवीकृत (polarized) होते हैं—यानी एक तंतु के दोनों सिरे एक-दूसरे से भिन्न होते हैं। तीसरा, ऐक्टिन तंतु कई अन्य प्रोटीनों से बंध सकते हैं, जो सामूहिक रूप से माइक्रोफिलामेंट्स को उनके विविध कार्यों के लिए संशोधित और व्यवस्थित करने में मदद करते हैं।(Lodish, Berk, Kaiser, Krieger, 2016, p. 778)

अधिकांश कोशिकाओं में ऐक्टिन तंतु बड़े पैमाने पर नेटवर्क बनाते हैं जो कई प्रमुख कार्यों के लिए आवश्यक हैं:[6]

  • ऐक्टिन नेटवर्क कोशिकाओं को यांत्रिक सहारा प्रदान करते हैं और सिग्नल ट्रांसडक्शन (संकेत पारगमन) में सहायता के लिए कोशिका द्रव्य (cytoplasm) के माध्यम से परिवहन मार्ग प्रदान करते हैं।
  • ऐक्टिन नेटवर्क का तीव्र संयोजन और विघटन कोशिकाओं को प्रवास (migrate) करने में सक्षम बनाता है।

ऐक्टिन अधिकांश कोशिकाओं में अत्यधिक प्रचुर मात्रा में पाया जाता है, जो अधिकांश कोशिकाओं के कुल प्रोटीन द्रव्यमान का 1–5% और पेशी कोशिकाओं (muscle cells) का 10% हिस्सा होता है।(Lodish, Berk, Kaiser, Krieger, 2016, p. 778)

ऐक्टिन प्रोटीन कोशिका द्रव्य और कोशिका केंद्रक दोनों में पाया जाता है।[7] इसकी अवस्थिति को कोशिका झिल्ली के सिग्नल ट्रांसडक्शन (संकेत पारगमन) मार्गों द्वारा नियंत्रित किया जाता है जो उन उद्दीपनों (stimuli) को एकीकृत करते हैं जो एक कोशिका को प्रतिक्रिया में ऐक्टिन नेटवर्क के पुनर्गठन को प्रोत्साहित करने के लिए प्राप्त होते हैं।[8]

कोशिका साइटोप्लाज्म में रासायनिक प्रक्रियाओं के नियामक के रूप में एक्टिन की भूमिका का प्रस्ताव रखा गया था।[9] साइटोप्लाज्म चिपचिपा, भीड़भाड़ वाला और विषमलैंगिक होता है, जो एक गतिशील परिसर, एक जेल जैसा पदार्थ है जो स्वतंत्र विसरण को प्रतिबंधित करता है लेकिन किसी भी समय अनगिनत प्रतिक्रियाओं का प्रबंधन करने में सक्षम है।[10] जटिल रासायनिक प्रतिक्रियाओं को करने की साइटोप्लाज्म की उच्च क्षमता को संगठन की एक द्वि-चरण प्रणाली द्वारा समझाया जा सकता है, जिसमें उत्प्रेरक परिसर लोचदार ठोस चरण (साइटोमैट्रिक्स) में स्थिर होते हैं, जिससे स्थानिक बाधाओं और भीड़भाड़ पर काबू पाया जाता है।[11] पोषक तत्व और सबस्ट्रेट्स तरल-चरण (साइटोसोल) प्रवाह द्वारा वितरित किए जा सकते हैं, और मोटर प्रोटीन एक्टिन साइटोमैट्रिक्स यांत्रिकी के लिए प्रेरक बल प्रदान करता है। लगभग 150 एक्टिन-बाइंडिंग और विनियामक प्रोटीन साइटोप्लाज्म में चयापचय प्रक्रियाओं को सूक्ष्म रूप से समायोजित करते हैं, जिससे साइटोप्लाज्मिक चिपचिपाहट पर काबू पाया जाता है।[12] सामान्य शारीरिक स्थितियों में एक्टिन गतिशीलता के लिए ऊर्जा का स्रोत माइटोकॉन्ड्रिया है। हालाँकि, कैंसर कोशिकाओं को उनकी उच्च चयापचय दर के कारण अतिरिक्त एटीपी (ATP) की आवश्यकता होती है, जो ग्लाइकोलिसिस (वारबर्ग प्रभाव) द्वारा आपूर्ति की जा सकती है।

साइटोस्केलेटन (कोशिका कंकाल)

actin (एक्टिन) के कई अलग-अलग प्रकार हैं जिनकी संरचनाओं और कार्यों में थोड़ा अंतर होता है। α-actin (अल्फा-एक्टिन) विशेष रूप से मांसपेशियों के तंतुओं में पाया जाता है, जबकि β- और γ-actin (बीटा- और गामा-एक्टिन) अन्य कोशिकाओं में पाए जाते हैं। चूंकि बाद वाले प्रकारों की टर्नओवर दर उच्च होती है, इसलिए उनमें से अधिकांश स्थायी संरचनाओं के बाहर पाए जाते हैं। मांसपेशी कोशिकाओं के अलावा अन्य कोशिकाओं में पाए जाने वाले माइक्रोफिलामेंट्स तीन रूपों में मौजूद होते हैं:[13]

एक कोशिका के भीतर एक्टिन फिलामेंट्स को दिखाने वाले कॉन्फोकल छवियों का एक संयोजित स्टैक (stack)। 2D छवि में यह दिखाने के लिए कि कोशिकाओं के भीतर किस ऊंचाई पर फिलामेंट्स पाए जा सकते हैं, छवि को z अक्ष में रंग-कोडित किया गया है।
  • आवधिक एक्टिन वलय (Periodic actin rings) – समान रूप से स्पेस्ड (spaced) एक्टिन वलयों से बनी एक आवधिक संरचना एक्सॉन में पाई जाती है।[14] इस संरचना में, एक्टिन वलय, स्पेक्ट्रिन टेट्रामर के साथ जो पड़ोसी एक्टिन वलयों को जोड़ते हैं, एक एकजुट [[cytoskeleton|कोशिका कंकाल (साइटोस्केलेटन)] बनाते हैं जो एक्सॉन झिल्ली का समर्थन करता है। संरचना की आवधिकता एक्सॉन में सोडियम आयन चैनलों को भी नियंत्रित कर सकती है।

खमीर (Yeasts)

खमीर में एन्डोसाइटोसिस, साइटोकैनेसिस, कोशिका ध्रुवता के निर्धारण और मॉर्फोजेनेसिस की प्रक्रियाओं के लिए एक्टिन का साइटोस्केलेटन महत्वपूर्ण है। एक्टिन पर निर्भर होने के अलावा, इन प्रक्रियाओं में 20 या 30 संबंधित प्रोटीन शामिल होते हैं, जिनमें कई सिग्नलिंग अणुओं के साथ-साथ उच्च स्तर की विकासात्मक संरक्षण (इवोल्यूशनरी कंज़र्वेशन) होती है। ये तत्व मिलकर एक स्थानिक और कालिक (स्पैटियली और टेम्पोरली) रूप से मॉड्यूलेटेड असेंबली की अनुमति देते हैं जो आंतरिक और बाह्य दोनों उत्तेजनाओं के प्रति कोशिका की प्रतिक्रिया को परिभाषित करती है।[15]

खमीर में तीन मुख्य तत्व होते हैं जो एक्टिन से जुड़े होते हैं: पैचेस, केबल्स और रिंग्स। लंबे समय तक मौजूद न रहने के बावजूद, ये संरचनाएं निरंतर पोलीमराइजेशन और डीपोलीमराइजेशन के कारण एक गतिशील संतुलन (डायनेमिक इक्विलिब्रियम) के अधीन होती हैं। उनके पास कई सहायक प्रोटीन होते हैं जिनमें ADF/कोफिलिन शामिल है, जिसका आणविक भार 16kDa है और जिसे एक एकल जीन द्वारा कोडित किया जाता है, जिसे COF1 कहा जाता है; Aip1, एक कोफिन सह-कारक जो माइक्रोफिलामेंट्स के विघटन को बढ़ावा देता है; Srv2/CAP, एडेनylate साइक्लेज प्रोटीनों से संबंधित एक प्रक्रिया नियामक; लगभग 14 kDa के आणविक भार वाला एक प्रोफिलिन जो एक्टिन मोनोमर्स से संबंधित/जुड़ा हुआ है; और ट्विनफिलिन, पैच के संगठन में शामिल 40 kDa का एक प्रोटीन।[15]

पौधे

पौधों के जीनोम अध्ययनों से एक्टिन जीन परिवार के भीतर प्रोटीन आइसोवैरीएंट (isovariants) के अस्तित्व का पता चला है। एक मॉडल जीव Arabidopsis thaliana के भीतर, एक्टिन के दस प्रकार, छह प्रोपाइलिन और दर्जनों मायोसिन मौजूद हैं। इस विविधता की व्याख्या ऐसे वेरिएंट्स के होने की विकासात्मक अनिवार्यता द्वारा की जाती है जो अपने टेम्पोरल (सामयिक) और स्पैटियल (स्थानिक) अभिव्यक्ति में थोड़ा भिन्न होते हैं।[3] इनमें से अधिकांश प्रोटीन विश्लेषित किए गए ऊतक में संयुक्त रूप से व्यक्त किए गए थे। एक्टिन नेटवर्क इन विट्रो संवर्धित की गई कोशिकाओं के पूरे साइटोप्लाज्म (कोशिका द्रव्य) में वितरित होते हैं। केंद्रक के चारों ओर नेटवर्क का एक संकेंद्रण होता है जो स्पोक्स के माध्यम से सेलुलर कॉर्टेक्स से जुड़ा होता है, यह नेटवर्क निरंतर पोलीमराइजेशन (बहुलरीकरण) और डीपोलीमराइजेशन के साथ अत्यधिक गतिशील होता है।[16]

माइक्रोफिलामेंट्स को विभाजित करने में सक्षम प्रोटीन, विलिन के सी-टर्मिनल सबडोमेन की संरचना[17]

भले ही अधिकांश पादप कोशिकाओं में एक कोशिका भित्ति होती है जो उनकी आकारिकी को निर्धारित करती है, फिर भी उनके माइक्रोफिलामेंट्स कई सेलुलर गतिविधियों को पूरा करने के लिए पर्याप्त बल उत्पन्न कर सकते हैं, जैसे कि माइक्रोफिलामेंट्स और मायोसिन द्वारा उत्पन्न साइटोप्लाज्मिक धाराएँ। एक्टिन ऑर्गेनेल (कोशिकांग) की गति और सेलुलर मॉर्फोजेनेसिस (आकारजनन) में भी शामिल है, जिसमें कोशिका विभाजन के साथ-साथ कोशिका का दीर्घाकरण (प्रसार) और विभेदन शामिल है।[18]

पौधों में एक्टिन साइटोस्केलेटन से जुड़े सबसे उल्लेखनीय प्रोटीनों में निम्नलिखित शामिल हैं:[18] विल्लिन (villin), जो जेलसोलिन/सेवरिन के समान परिवार से संबंधित है और कैल्शियम धनायनों की उपस्थिति में माइक्रोफिलामेंट्स को काटने और एक्टिन मोनोमर्स को बांधने में सक्षम है; फिम्ब्रिन (fimbrin), जो एक्टिन मोनोमर्स को पहचानने और एकजुट करने में सक्षम है और जो नेटवर्क के निर्माण में शामिल है (जानुओं और यीस्ट से एक अलग विनियमन प्रक्रिया द्वारा);[19] फॉर्मिन (formins), जो F-एक्टिन पॉलीमराइजेशन न्यूक्लियेटिंग एजेंट के रूप में कार्य करने में सक्षम हैं; मायोसिन (myosin), एक विशिष्ट आणविक मोटर जो यूकेरियोट्स के लिए विशिष्ट है और जिसे एराबिडोप्सिस थालियाना (Arabidopsis thaliana) में दो अलग-अलग वर्गों के 17 जीनों द्वारा कोडित किया जाता है; CHUP1, जो एक्टिन को बांध सकता है और कोशिका में क्लोरोप्लास्ट के स्थानिक वितरण में निहित है; KAM1/MUR3 जो गोल्गी उपकरण (Golgi apparatus) की आकारिकी के साथ-साथ कोशिका भित्ति में जाइलोग्लुकेन (xyloglucan) के संगठन को परिभाषित करते हैं; NtWLIM1, जो एक्टिन कोशिका संरचनाओं के उद्भव को सुगम बनाता है; और ERD10, जो झिल्लियों और माइक्रोफिलामेंट्स के भीतर ऑर्गेनेल के जुड़ाव में शामिल है और जो जीव की तनाव के प्रति प्रतिक्रिया में शामिल भूमिका निभाता प्रतीत होता है।

नाभिकीय एक्टिन

नाभिकीय एक्टिन को सबसे पहले 1977 में क्लार्क और मेरियम द्वारा देखा और वर्णित किया गया था।[20] लेखकों ने जेनोपस लेविस (Xenopus laevis) ओसाइट्स से प्राप्त नाभिकीय अंश में मौजूद एक प्रोटीन का वर्णन किया है, जो कंकाल की मांसपेशी के एक्टिन जैसी ही विशेषताएँ प्रदर्शित करता है। उस समय से नाभिक में एक्टिन की संरचना और कार्यों के बारे में कई वैज्ञानिक रिपोर्टें आई हैं।[21] नाभिक में एक्टिन का नियंत्रित स्तर, एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन (ABP) के साथ इसकी अंतःक्रिया और विभिन्न आइसोफॉर्म की उपस्थिति एक्टिन को कई महत्वपूर्ण नाभिकीय प्रक्रियाओं में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाने की अनुमति देती है।[22]

स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के “Actin” लेख का अनुवाद। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/Actin यह अनुवाद स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

  1. ↑ (2008). "Mediation, modulation, and consequences of membrane-cytoskeleton interactions". Annual Review of Biophysics. 37 (1) 65–95. doi:10.1146/annurev.biophys.37.032807.125912.
  2. ↑ (Aug 2013). "Cytoskeletal tropomyosins: choreographers of actin filament functional diversity". Journal of Muscle Research and Cell Motility. 34 (3–4) 261–274. doi:10.1007/s10974-013-9355-8.
  3. ↑ 3.0 3.1 (Jun 2015). "The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments". Journal of Cell Science. 128 (11) 2009–2019. doi:10.1242/jcs.165563.
  4. ↑ (Jul 2015). "In search of the primordial actin filament". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (30) 9150–9151. doi:10.1073/pnas.1511568112.
  5. ↑ (2002). Molecular biology of the cell. 907–982. Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  6. ↑ (January 2013). "Emergent complexity of the cytoskeleton: from single filaments to tissue". Advances in Physics. 62 (1) 1–112. doi:10.1080/00018732.2013.771509.
  7. ↑ (Apr 2006). "Actin and myosin as transcription factors". Current Opinion in Genetics & Development. 16 (2) 191–196. doi:10.1016/j.gde.2006.02.001.
  8. ↑ (2002). Eckert animal physiology: mechanisms and adaptations. W.H. Freeman and CO. ISBN 978-0-7167-3863-3.
  9. ↑ (2025). "Cytoplasmic physicochemical factors drive malignant transformation by adapting bioenergetic settings". Biochem Biophys Rep. 43 (102079). doi:10.1016/j.bbrep.2025.102079.
  10. ↑ (2001). "Is the cell a gel--and why does it matter?". Jpn J Physiol. 51 (6) 649–660. doi:10.2170/jjphysiol.51.649.
  11. ↑ (2023). "Transcriptome, proteome, and protein synthesis within the intracellular cytomatrix.". iScience. 26 (2). doi:10.1016/j.isci.2023.105965.
  12. ↑ (2025). "Elastic Cytomatrix Dynamics Influences Metabolic Rate and Tumor Microenvironment Formation". Cancers. 17 (22) 3686. doi:10.3390/cancers17223686.
  13. ↑ (2002). "Citología e histología vegetal y animal". McGraw-Hill Interamericana de España, S.A.U.. ISBN 978-84-486-0436-3.
  14. ↑ (Jan 2013). "Actin, spectrin, and associated proteins form a periodic cytoskeletal structure in axons". Science. 339 (6118) 452–456. doi:10.1126/science.1232251.
  15. ↑ 15.0 15.1 (Sep 2006). "The yeast actin cytoskeleton: from cellular function to biochemical mechanism". Microbiology and Molecular Biology Reviews. 70 (3) 605–645. doi:10.1128/MMBR.00013-06.
  16. ↑ (Jun 1999). "Isovariant dynamics expand and buffer the responses of complex systems: the diverse plant actin gene family". The Plant Cell. 11 (6) 995–1006. doi:10.1105/tpc.11.6.995.
  17. ↑ PDB 1unc; (May 2004). "Solution structures of the C-terminal headpiece subdomains of human villin and advillin, evaluation of headpiece F-actin-binding requirements". Protein Science. 13 (5) 1276–1287. doi:10.1110/ps.03518104.
  18. ↑ 18.0 18.1 (Dec 2007). "Actin microfilament dynamics and actin side-binding proteins in plants". Current Opinion in Plant Biology. 10 (6) 549–556. doi:10.1016/j.pbi.2007.08.012.
  19. ↑ (Dec 2000). "AtFim1 is an actin filament crosslinking protein from Arabidopsis thaliana". The Plant Journal. 24 (5) 625–636. doi:10.1046/j.1365-313x.2000.00907.x.
  20. ↑ (Dec 1977). "Diffusible and bound actin nuclei of Xenopus laevis oocytes". Cell. 12 (4) 883–891. doi:10.1016/0092-8674(77)90152-0.
  21. ↑ (1 January 2009). "International Review of Cell and Molecular Biology". 273 219–263. Academic Press. ISBN 978-0-12-374804-1. doi:10.1016/S1937-6448(08)01806-6.
  22. ↑ (Feb 2021). "Emerging properties and functions of actin and actin filaments inside the nucleus". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 13 (3). doi:10.1101/cshperspect.a040121.
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