ప్రోటీయేజ్

From LTRC
Revision as of 10:14, 14 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Protease” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
రిబ్బన్ డయాగ్రామ్ ఒక ప్రోటీయేజ్ (TEV ప్రోటీయేజ్) దాని పెప్టైడ్ సబ్‌స్ట్రేట్‌తో సంక్లిష్టంగా ఉన్నప్పుడు, నలుపు రంగులో పెప్టైడ్ మరియు ఎరుపు రంగులో ఉత్ప్రేరక అవశేషాలు (PDB: 1LVB)

ఒక ప్రోటీయేజ్ (దీనిని పెప్టిడేజ్, ప్రోటీనేజ్, లేదా ప్రోటియోలైటిక్ ఎంజైమ్ అని కూడా పిలుస్తారు)[1] అనేది ప్రోటీయోలిసిస్ను ఉత్ప్రేరకపరిచే ఒక ఎంజైమ్, ఇది ప్రోటీన్లను చిన్న పాలీపెప్టైడ్లగా లేదా విడి అమైనో ఆమ్లాలుగా విడగొడుతుంది మరియు కొత్త ప్రోటీన్ ఉత్పత్తుల ఏర్పాటును ప్రేరేపిస్తుంది.[2] ఇవి జలవిశ్లేషణ (hydrolysis) ద్వారా ప్రోటీన్లలోని పెప్టైడ్ బంధాలను విడగొట్టడం ద్వారా ఈ పనిని చేస్తాయి, ఇది నీరు సహసంయోజక బంధాలను విడగొట్టే ఒక చర్య. ప్రోటీయేజ్‌లు అనేక జీవక్రియ మార్గాలలో పాల్గొంటాయి, వీటిలో తీసుకున్న ప్రోటీన్ల జీర్ణక్రియ, ప్రోటీన్ కాటబాలిజం (పాత ప్రోటీన్ల విచ్ఛిన్నం),[3][4] మరియు కణ సంకేతాలు (cell signaling) ఉన్నాయి.

క్రియాశీల ఉత్ప్రేరకాలు లేనప్పుడు, ప్రోటీయోలిసిస్ చాలా నెమ్మదిగా జరుగుతుంది, దీనికి వందల సంవత్సరాలు పట్టవచ్చు.[5] ప్రోటీయేజ్‌లు వైరస్లతో సహా అన్ని జీవ రూపాలలో కనిపిస్తాయి. ఇవి స్వతంత్రంగా అనేకసార్లు పరిణామం చెందాయి, మరియు వివిధ రకాల ప్రోటీయేజ్‌లు పూర్తిగా భిన్నమైన ఉత్ప్రేరక యంత్రాంగాల ద్వారా ఒకే చర్యను నిర్వహించగలవు.

వర్గీకరణ

ఉత్ప్రేరక అవశేషం ఆధారంగా

ఇవి కూడా చూడండి: Catalytic residue ప్రోటీయేజ్‌లను ఏడు విస్తృత సమూహాలుగా వర్గీకరించవచ్చు:[6]

ప్రోటీయేజ్‌లను మొదట 1993లో వాటి పరిణామ సంబంధాల ప్రకారం 84 కుటుంబాలుగా సమూహపరిచారు మరియు నాలుగు ఉత్ప్రేరక రకాలుగా వర్గీకరించారు: సెరిన్, సిస్టీన్, ఆస్పార్టిక్, మరియు మెటల్లో ప్రోటీయేజ్‌లు.[7] థ్రియోనిన్ మరియు గ్లుటామిక్ ప్రోటీయేజ్‌లు వరుసగా 1995 మరియు 2004 వరకు వివరించబడలేదు. పెప్టైడ్ బంధాన్ని విడగొట్టడానికి ఉపయోగించే యంత్రాంగంలో సిస్టీన్ మరియు థ్రియోనిన్ (ప్రోటీయేజ్‌లు) లేదా నీటి అణువును (ఆస్పార్టిక్, గ్లుటామిక్ మరియు మెటల్లోప్రోటీయేజ్‌లు) న్యూక్లియోఫిలిక్‌గా మార్చడం ఉంటుంది, తద్వారా అది పెప్టైడ్ కార్బొనిల్ సమూహంపై దాడి చేయగలదు. న్యూక్లియోఫైల్ను తయారు చేయడానికి ఒక మార్గం ఉత్ప్రేరక త్రయం (catalytic triad), ఇక్కడ హిస్టిడిన్ అవశేషాన్ని సెరిన్, సిస్టీన్ లేదా థ్రియోనిన్‌లను న్యూక్లియోఫైల్‌గా సక్రియం చేయడానికి ఉపయోగిస్తారు. ఇది పరిణామపరమైన సమూహీకరణ కాదు, ఎందుకంటే న్యూక్లియోఫైల్ రకాలు వివిధ సూపర్ ఫ్యామిలీలలో అభిసరణంగా పరిణామం చెందాయి, మరియు కొన్ని సూపర్ ఫ్యామిలీలు బహుళ విభిన్న న్యూక్లియోఫైల్‌లకు విభిన్న పరిణామాన్ని చూపుతాయి. మెటల్లోప్రోటీయేజ్‌లు, ఆస్పార్టిక్ మరియు గ్లుటామిక్ ప్రోటీయేజ్‌లు నీటి అణువును సక్రియం చేయడానికి వాటి యాక్టివ్ సైట్ అవశేషాలను ఉపయోగిస్తాయి, ఇది అప్పుడు స్కిసైల్ బంధంపై దాడి చేస్తుంది.[8]

పెప్టైడ్ లయేసెస్

ఏడవ రకమైన ప్రోటియోలైటిక్ ఎంజైమ్, ఆస్పరాజిన్ పెప్టైడ్ లయేస్, 2011లో వివరించబడింది. దీని ప్రోటియోలైటిక్ యంత్రాంగం అసాధారణమైనది, ఎందుకంటే జలవిశ్లేషణకు బదులుగా, ఇది ఎలిమినేషన్ చర్యను నిర్వహిస్తుంది.[9] ఈ చర్య సమయంలో, ఉత్ప్రేరక ఆస్పరాజిన్ ఒక చక్రీయ రసాయన నిర్మాణాన్ని ఏర్పరుస్తుంది, ఇది సరైన పరిస్థితులలో ప్రోటీన్లలోని ఆస్పరాజిన్ అవశేషాల వద్ద తనను తాను విడగొట్టుకుంటుంది. దీని ప్రాథమికంగా భిన్నమైన యంత్రాంగం కారణంగా, దీనిని పెప్టిడేజ్‌గా చేర్చడం చర్చనీయాంశం కావచ్చు.[9]

పరిణామ ఫైలోజెనీ ఆధారంగా

ప్రోటీయేజ్ పరిణామ సూపర్ ఫ్యామిలీల యొక్క తాజా వర్గీకరణ MEROPS డేటాబేస్‌లో ఉంది.[10] ఈ డేటాబేస్‌లో, ప్రోటీయేజ్‌లను మొదట నిర్మాణం, యంత్రాంగం మరియు ఉత్ప్రేరక అవశేషాల క్రమం ఆధారంగా 'క్లాన్' (సూపర్ ఫ్యామిలీ) ద్వారా వర్గీకరిస్తారు (ఉదా. PA క్లాన్, ఇక్కడ P అంటే న్యూక్లియోఫైల్ కుటుంబాల మిశ్రమం). ప్రతి 'క్లాన్' లోపల, ప్రోటీయేజ్‌లను సీక్వెన్స్ సారూప్యత ఆధారంగా కుటుంబాలుగా వర్గీకరిస్తారు (ఉదా. PA క్లాన్‌లోని S1 మరియు C3 కుటుంబాలు). ప్రతి కుటుంబంలో వందలాది సంబంధిత ప్రోటీయేజ్‌లు ఉండవచ్చు (ఉదా. S1 కుటుంబంలో ట్రిప్సిన్, ఎలాస్టేజ్, థ్రాంబిన్ మరియు స్ట్రెప్టోగ్రిసిన్).

ప్రస్తుతం 50కి పైగా క్లాన్‌లు తెలిసినవి, ప్రతి ఒక్కటి ప్రోటీయోలిసిస్ యొక్క స్వతంత్ర పరిణామ మూలాన్ని సూచిస్తుంది.[10]

సరైన pH ఆధారంగా

ప్రత్యామ్నాయంగా, ప్రోటీయేజ్‌లను అవి క్రియాశీలంగా ఉండే సరైన pH ద్వారా వర్గీకరించవచ్చు:

ఎంజైమ్ పనితీరు మరియు యంత్రాంగం

ప్రోటీయోలిసిస్ కోసం ఉపయోగించే రెండు జలవిశ్లేషక యంత్రాంగాల పోలిక. ఎంజైమ్ నలుపు రంగులో, సబ్‌స్ట్రేట్ ప్రోటీన్ ఎరుపు రంగులో మరియు నీరు నీలం రంగులో చూపబడ్డాయి. పై ప్యానెల్ 1-దశ జలవిశ్లేషణను చూపుతుంది, ఇక్కడ ఎంజైమ్ నీటిని ధ్రువణత చేయడానికి ఒక ఆమ్లాన్ని ఉపయోగిస్తుంది, ఇది అప్పుడు సబ్‌స్ట్రేట్‌ను జలవిశ్లేషణ చేస్తుంది. దిగువ ప్యానెల్ 2-దశల జలవిశ్లేషణను చూపుతుంది, ఇక్కడ ఎంజైమ్‌లోని ఒక అవశేషం న్యూక్లియోఫైల్ (Nu)గా పనిచేయడానికి మరియు సబ్‌స్ట్రేట్‌పై దాడి చేయడానికి సక్రియం చేయబడుతుంది. ఇది ఎంజైమ్ సబ్‌స్ట్రేట్ యొక్క N-టెర్మినల్ సగంతో సహసంయోజకంగా అనుసంధానించబడిన ఒక మధ్యంతరాన్ని ఏర్పరుస్తుంది. రెండవ దశలో, ఈ మధ్యంతరాన్ని జలవిశ్లేషణ చేయడానికి మరియు ఉత్ప్రేరణను పూర్తి చేయడానికి నీరు సక్రియం చేయబడుతుంది. ఇతర ఎంజైమ్ అవశేషాలు (చూపబడలేదు) హైడ్రోజన్‌లను దానం చేస్తాయి మరియు స్వీకరిస్తాయి మరియు ప్రతిచర్య యంత్రాంగం వెంట ఛార్జ్ బిల్డ్-అప్‌ను ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్‌గా స్థిరీకరిస్తాయి.

ఇవి కూడా చూడండి: Catalytic triad ప్రోటీయేజ్‌లు అమైనో ఆమ్ల అవశేషాలను కలిపే పెప్టైడ్ బంధాలను విభజించడం ద్వారా పొడవైన ప్రోటీన్ గొలుసులను చిన్న ముక్కలుగా జీర్ణం చేయడంలో పాల్గొంటాయి. కొన్ని ప్రోటీన్ గొలుసు నుండి టెర్మినల్ అమైనో ఆమ్లాలను వేరు చేస్తాయి (ఎక్సోపెప్టిడేజ్‌లు, ఉదాహరణకు అమినోపెప్టిడేజ్‌లు, కార్బాక్సిపెప్టిడేజ్ A); మరికొన్ని ప్రోటీన్ యొక్క అంతర్గత పెప్టైడ్ బంధాలపై దాడి చేస్తాయి (ఎండోపెప్టిడేజ్‌లు, ఉదాహరణకు ట్రిప్సిన్, కైమోట్రిప్సిన్, పెప్సిన్, పాపైన్, ఎలాస్టేజ్).

ఉత్ప్రేరణ

ఉత్ప్రేరణ రెండు యంత్రాంగాలలో ఒకదాని ద్వారా సాధించబడుతుంది:

  • ఆస్పార్టిక్, గ్లుటామిక్ మరియు మెటల్లో-ప్రోటీయేజ్‌లు నీటి అణువును సక్రియం చేస్తాయి, ఇది పెప్టైడ్ బంధాన్ని జలవిశ్లేషణ చేయడానికి దానిపై న్యూక్లియోఫిలిక్ దాడిని చేస్తుంది.
  • సెరిన్, థ్రియోనిన్ మరియు సిస్టీన్ ప్రోటీయేజ్‌లు న్యూక్లియోఫిలిక్ అవశేషాన్ని (సాధారణంగా ఉత్ప్రేరక త్రయంలో) ఉపయోగిస్తాయి. ఆ అవశేషం ప్రోటీయేజ్‌ను సబ్‌స్ట్రేట్ ప్రోటీన్‌తో సహసంయోజకంగా అనుసంధానించడానికి న్యూక్లియోఫిలిక్ దాడిని చేస్తుంది, ఉత్పత్తి యొక్క మొదటి సగభాగాన్ని విడుదల చేస్తుంది. ఈ సహసంయోజక ఎసైల్-ఎంజైమ్ మధ్యంతరాన్ని ఉత్పత్తి యొక్క రెండవ సగభాగాన్ని విడుదల చేయడం ద్వారా మరియు ఉచిత ఎంజైమ్‌ను పునరుత్పత్తి చేయడం ద్వారా ఉత్ప్రేరణను పూర్తి చేయడానికి సక్రియం చేయబడిన నీరు జలవిశ్లేషణ చేస్తుంది.

నిర్దిష్టత

ప్రోటీయోలిసిస్ అత్యంత ప్రమిస్కువస్ (అవివేకమైనది) కావచ్చు, తద్వారా విస్తృత శ్రేణి ప్రోటీన్ సబ్‌స్ట్రేట్‌లు జలవిశ్లేషణ చేయబడతాయి. ట్రిప్సిన్ వంటి జీర్ణ ఎంజైమ్‌ల విషయంలో ఇది జరుగుతుంది, ఇవి తీసుకున్న ప్రోటీన్ల శ్రేణిని చిన్న పెప్టైడ్ ముక్కలుగా విడగొట్టగలగాలి. ప్రమిస్కువస్ ప్రోటీయేజ్‌లు సాధారణంగా సబ్‌స్ట్రేట్‌పై ఒకే అమైనో ఆమ్లంకు బంధిస్తాయి మరియు అందువల్ల ఆ అవశేషానికి మాత్రమే నిర్దిష్టతను కలిగి ఉంటాయి. ఉదాహరణకు, ట్రిప్సిన్ ...K\... లేదా ...R\... ('\'=క్లీవేజ్ సైట్) క్రమాలకు నిర్దిష్టమైనది.[12]

దీనికి విరుద్ధంగా కొన్ని ప్రోటీయేజ్‌లు అత్యంత నిర్దిష్టమైనవి మరియు ఒక నిర్దిష్ట క్రమం ఉన్న సబ్‌స్ట్రేట్‌లను మాత్రమే విడగొడతాయి. రక్త గడ్డకట్టడం (థ్రాంబిన్ వంటివి) మరియు వైరల్ పాలీప్రోటీన్ ప్రాసెసింగ్ (TEV ప్రోటీయేజ్ వంటివి) ఖచ్చితమైన క్లీవేజ్ సంఘటనలను సాధించడానికి ఈ స్థాయి నిర్దిష్టత అవసరం. ఇది ప్రోటీయేజ్‌లు ఒక పొడవైన బైండింగ్ క్లెఫ్ట్ లేదా టన్నెల్‌ను కలిగి ఉండటం ద్వారా సాధించబడుతుంది, ఇవి పేర్కొన్న అవశేషాలకు బంధించే అనేక పాకెట్‌లను కలిగి ఉంటాయి. ఉదాహరణకు, TEV ప్రోటీయేజ్ ...ENLYFQ\S... ('\'=క్లీవేజ్ సైట్) క్రమానికి నిర్దిష్టమైనది.[13]

క్షీణత మరియు ఆటోలిసిస్

ప్రోటీయేజ్‌లు, స్వయంగా ప్రోటీన్లు కావడంతో, ఇతర ప్రోటీయేజ్ అణువులచే విడగొట్టబడతాయి, కొన్నిసార్లు అదే రకానికి చెందినవి. ఇది ప్రోటీయేజ్ కార్యకలాపాల నియంత్రణకు ఒక పద్ధతిగా పనిచేస్తుంది. కొన్ని ప్రోటీయేజ్‌లు ఆటోలిసిస్ తర్వాత తక్కువ క్రియాశీలంగా ఉంటాయి (ఉదా. TEV ప్రోటీయేజ్) అయితే మరికొన్ని ఎక్కువ క్రియాశీలంగా ఉంటాయి (ఉదా. ట్రిప్సినోజెన్).

ప్రోటీయేజ్‌ల జీవవైవిధ్యం

ప్రోటీయేజ్‌లు ప్రోకారియోట్లు నుండి యూకారియోట్లు వరకు మరియు వైరస్ల వరకు అన్ని జీవులలో సంభవిస్తాయి. ఈ ఎంజైమ్‌లు ఆహార ప్రోటీన్ల సాధారణ జీర్ణక్రియ నుండి అత్యంత నియంత్రిత కాస్కేడ్‌ల వరకు (ఉదా., రక్త గడ్డకట్టే కాస్కేడ్, కాంప్లిమెంట్ సిస్టమ్, అపోప్టోసిస్ మార్గాలు, మరియు ఇన్వర్టిబ్రేట్ ప్రొఫెనోలాక్సిడేస్-యాక్టివేటింగ్ కాస్కేడ్) అనేక శారీరక చర్యలలో పాల్గొంటాయి. ప్రోటీయేజ్‌లు ప్రోటీన్ యొక్క అమైనో ఆమ్ల క్రమాన్ని బట్టి నిర్దిష్ట పెప్టైడ్ బంధాలను విడగొట్టవచ్చు (పరిమిత ప్రోటీయోలిసిస్), లేదా ఒక పెప్టైడ్‌ను పూర్తిగా అమైనో ఆమ్లాలుగా విడగొట్టవచ్చు (అపరిమిత ప్రోటీయోలిసిస్). ఈ చర్య ఒక విధ్వంసక మార్పు కావచ్చు (ఒక ప్రోటీన్ యొక్క పనితీరును రద్దు చేయడం లేదా దానిని ప్రధాన భాగాలుగా జీర్ణం చేయడం), ఇది ఒక పనితీరును సక్రియం చేయడం కావచ్చు, లేదా ఇది ఒక సిగ్నలింగ్ మార్గంలో సంకేతం కావచ్చు.

మొక్కలు

మొక్కల జన్యువులు వందలాది ప్రోటీయేజ్‌లను ఎన్‌కోడ్ చేస్తాయి, ఇవి ఎక్కువగా తెలియని పనితీరును కలిగి ఉంటాయి. తెలిసిన పనితీరు ఉన్నవి ఎక్కువగా అభివృద్ధి నియంత్రణలో పాల్గొంటాయి.[14] మొక్కల ప్రోటీయేజ్‌లు కిరణజన్య సంయోగక్రియ నియంత్రణలో కూడా పాత్ర పోషిస్తాయి.[15]

జంతువులు

ప్రోటీయేజ్‌లు వివిధ జీవక్రియ ప్రక్రియల కోసం జీవి అంతటా ఉపయోగించబడతాయి. కడుపులోకి స్రవించే యాసిడ్ ప్రోటీయేజ్‌లు (ఉదాహరణకు పెప్సిన్) మరియు డియోడెనమ్లో ఉండే సెరిన్ ప్రోటీయేజ్‌లు (ట్రిప్సిన్ మరియు కైమోట్రిప్సిన్) ఆహారంలోని ప్రోటీన్ జీర్ణక్రియను ప్రారంభిస్తాయి. రక్త సీరంలో ఉండే ప్రోటీయేజ్‌లు (థ్రాంబిన్, ప్లాస్మిన్, హాగెమాన్ ఫ్యాక్టర్, మొదలైనవి) రక్త గడ్డకట్టడంలో, అలాగే గడ్డల విచ్ఛిన్నంలో మరియు రోగనిరోధక వ్యవస్థ యొక్క సరైన చర్యలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తాయి. ఇతర ప్రోటీయేజ్‌లు ల్యుకోసైట్‌లలో (ఎలాస్టేజ్, కాథెప్సిన్ G) ఉంటాయి మరియు జీవక్రియ నియంత్రణలో అనేక విభిన్న పాత్రలను పోషిస్తాయి. కొన్ని పాము విషాలు కూడా ప్రోటీయేజ్‌లే, ఉదాహరణకు పిట్ వైపర్ హీమోటాక్సిన్, ఇది బాధితుడి రక్త గడ్డకట్టే కాస్కేడ్‌తో జోక్యం చేసుకుంటుంది. ప్రోటీయేజ్‌లు హార్మోన్లు, ప్రతిరోధకాలు లేదా ఇతర ఎంజైమ్‌ల వంటి ముఖ్యమైన శారీరక పాత్రలను పోషించే ఇతర ప్రోటీన్ల జీవితకాల నిర్ణయాన్ని చేస్తాయి. ఇది ఒక జీవి యొక్క శరీరధర్మ శాస్త్రంలో వేగవంతమైన "స్విచ్చింగ్ ఆన్" మరియు "స్విచ్చింగ్ ఆఫ్" నియంత్రణ యంత్రాంగాలలో ఒకటి.

సంక్లిష్ట సహకార చర్య ద్వారా, ప్రోటీయేజ్‌లు కాస్కేడ్ చర్యలను ఉత్ప్రేరకపరచగలవు, ఇవి శారీరక సంకేతానికి జీవి యొక్క ప్రతిస్పందనను వేగంగా మరియు సమర్థవంతంగా విస్తరించడానికి దారితీస్తాయి.

బ్యాక్టీరియా

బ్యాక్టీరియా ప్రోటీన్లలోని పెప్టైడ్ బంధాలను జలవిశ్లేషణ చేయడానికి ప్రోటీయేజ్‌లను స్రవిస్తాయి మరియు తద్వారా ప్రోటీన్లను వాటి అమైనో ఆమ్లాలుగా విడగొడతాయి. బ్యాక్టీరియా మరియు శిలీంధ్రాల ప్రోటీయేజ్‌లు ప్రోటీన్ల రీసైక్లింగ్‌లో ప్రపంచ కార్బన్ మరియు నైట్రోజన్ చక్రాలకు ముఖ్యమైనవి, మరియు ఇటువంటి చర్య ఈ జీవులలో పోషక సంకేతాల ద్వారా నియంత్రించబడుతుంది.[16] నేలలో ఉన్న వేలాది జాతుల మధ్య ప్రోటీయేజ్ కార్యకలాపాల యొక్క పోషక నియంత్రణ యొక్క నికర ప్రభావాన్ని మొత్తం మైక్రోబియల్ కమ్యూనిటీ స్థాయిలో గమనించవచ్చు, ఎందుకంటే కార్బన్, నైట్రోజన్ లేదా సల్ఫర్ పరిమితికి ప్రతిస్పందనగా ప్రోటీన్లు విడగొట్టబడతాయి.[17]

బ్యాక్టీరియాలో సాధారణ ప్రోటీన్ నాణ్యత నియంత్రణకు (ఉదా. AAA+ ప్రోటీసోమ్) బాధ్యత వహించే ప్రోటీయేజ్‌లు ఉంటాయి, ఇవి విప్పబడిన లేదా తప్పుగా మడతపెట్టిన ప్రోటీన్లను క్షీణింపజేస్తాయి.

స్రవించే బ్యాక్టీరియా ప్రోటీయేజ్ ఎక్సోటాక్సిన్‌గా కూడా పనిచేయవచ్చు మరియు బ్యాక్టీరియా పాథోజెనిసిస్లో విరులెన్స్ ఫ్యాక్టర్కు ఉదాహరణగా ఉండవచ్చు (ఉదాహరణకు, ఎక్స్‌ఫోలియేటివ్ టాక్సిన్). బ్యాక్టీరియా ఎక్సోటాక్సిక్ ప్రోటీయేజ్‌లు బాహ్య కణ నిర్మాణాలను నాశనం చేస్తాయి.

వైరస్లు

కొన్ని వైరస్ల జన్యువులు ఒక భారీ పాలీప్రోటీన్ను ఎన్‌కోడ్ చేస్తాయి, దీనిని క్రియాత్మక యూనిట్లుగా విడగొట్టడానికి ప్రోటీయేజ్ అవసరం (ఉదా. హెపటైటిస్ C వైరస్ మరియు పికోర్నావైరస్లు).[18] ఈ ప్రోటీయేజ్‌లు (TEV ప్రోటీయేజ్ వంటివి) అధిక నిర్దిష్టతను కలిగి ఉంటాయి మరియు సబ్‌స్ట్రేట్ క్రమాల యొక్క చాలా పరిమిత సెట్‌ను మాత్రమే విడగొడతాయి. అందువల్ల ఇవి ప్రోటీయేజ్ ఇన్హిబిటర్లకు సాధారణ లక్ష్యం.[19][20]

ఆర్కియా

ఆర్కియా కణ-సంకేతాలు, జీవక్రియ, స్రావం మరియు ప్రోటీన్ నాణ్యత నియంత్రణ నుండి వివిధ కణ ప్రక్రియలను నియంత్రించడానికి ప్రోటీయేజ్‌లను ఉపయోగిస్తాయి.[21][22] ఆర్కియాలో రెండు ATP-ఆధారిత ప్రోటీయేజ్‌లు మాత్రమే కనిపిస్తాయి: పొరతో సంబంధం ఉన్న LonB ప్రోటీయేజ్ మరియు కరిగే 20S ప్రోటీసోమ్ కాంప్లెక్స్.[21]

కణితులు

ప్రోటీయేజ్‌లు క్యాన్సర్ పురోగతితో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి, ఎందుకంటే అవి ఎక్స్‌ట్రాసెల్యులర్ మ్యాట్రిక్స్ను క్షీణింపజేసే సామర్థ్యాన్ని కలిగి ఉంటాయి, ఇది ఇన్వేషన్ మరియు మెటాస్టాసిస్ను సులభతరం చేస్తుంది; ఈ ఎంజైమ్‌లు విభిన్న సబ్‌స్ట్రేట్‌లను లక్ష్యంగా చేసుకుంటాయి మరియు కణితి ఉత్పత్తి యొక్క అన్ని దశలను ప్రోత్సహిస్తాయి; కొన్ని ప్రోటీయేజ్‌లు కణితి-అణచివేత ప్రభావాలను కలిగి ఉంటాయి, ఇవి మూడు విభిన్న ప్రోటీయేజ్ తరగతులకు చెందిన 30 కంటే ఎక్కువ విభిన్న ఎంజైమ్‌లతో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి.[23]

ఉపయోగాలు

ప్రధాన వ్యాసం: Proteases (medical and related uses) ప్రోటీయేజ్ పరిశోధన రంగం చాలా పెద్దది. 2004 నుండి, ప్రతి సంవత్సరం ఈ రంగానికి సంబంధించి సుమారు 8000 శాస్త్రీయ పత్రాలు ప్రచురించబడ్డాయి.[24] ప్రోటీయేజ్‌లు పరిశ్రమ, వైద్యం మరియు ప్రాథమిక జీవ పరిశోధన సాధనంగా ఉపయోగించబడతాయి.[25][26]

జీర్ణ ప్రోటీయేజ్‌లు అనేక లాండ్రీ డిటర్జెంట్లలో భాగంగా ఉంటాయి మరియు బ్రెడ్ మెరుగుపరిచే పరిశ్రమలో బ్రెడ్ పరిశ్రమలో కూడా విస్తృతంగా ఉపయోగించబడతాయి. వివిధ రకాల ప్రోటీయేజ్‌లు వైద్యపరంగా వాటి సహజ పనితీరు కోసం (ఉదా. రక్త గడ్డకట్టడాన్ని నియంత్రించడం) లేదా పూర్తిగా కృత్రిమ పనుల కోసం (ఉదా. వ్యాధికారక ప్రోటీన్ల లక్ష్య క్షీణత కోసం) ఉపయోగించబడతాయి. TEV ప్రోటీయేజ్ మరియు థ్రాంబిన్ వంటి అత్యంత నిర్దిష్ట ప్రోటీయేజ్‌లు సాధారణంగా ఫ్యూజన్ ప్రోటీన్లు మరియు అఫినిటీ ట్యాగ్‌లను నియంత్రిత పద్ధతిలో విడగొట్టడానికి ఉపయోగించబడతాయి. వెజిటేరియన్ రెనెట్ అని పిలువబడే ప్రోటీయేజ్-కలిగిన మొక్కల ద్రావణాలు ఐరోపా మరియు మధ్యప్రాచ్యంలో కోషెర్ మరియు హలాల్ చీజ్‌ల తయారీకి వందల సంవత్సరాలుగా వాడుకలో ఉన్నాయి. వితానియా కోగులాన్స్ నుండి వెజిటేరియన్ రెనెట్ భారత ఉపఖండంలో జీర్ణక్రియ మరియు మధుమేహం కోసం ఆయుర్వేద నివారణగా వేల సంవత్సరాలుగా వాడుకలో ఉంది. ఇది పనీర్ తయారు చేయడానికి కూడా ఉపయోగించబడుతుంది.

నిరోధకాలు

ప్రధాన వ్యాసం: Protease inhibitor (biology), Protease inhibitor (pharmacology) ప్రోటీయేజ్‌ల కార్యకలాపాలు ప్రోటీయేజ్ ఇన్హిబిటర్ల ద్వారా నిరోధించబడతాయి.[27] ప్రోటీయేజ్ ఇన్హిబిటర్లకు ఒక ఉదాహరణ సెర్పిన సూపర్ ఫ్యామిలీ. ఇందులో ఆల్ఫా 1-యాంటిట్రిప్సిన్ (ఇది శరీరాన్ని దాని స్వంత వాపు ప్రోటీయేజ్‌ల అధిక ప్రభావాల నుండి రక్షిస్తుంది), ఆల్ఫా 1-యాంటికైమోట్రిప్సిన్ (ఇది కూడా అదే చేస్తుంది), C1-ఇన్హిబిటర్ (ఇది శరీరాన్ని దాని స్వంత కాంప్లిమెంట్ సిస్టమ్ యొక్క అధిక ప్రోటీయేజ్-ప్రేరేపిత సక్రియం నుండి రక్షిస్తుంది), యాంటిథ్రాంబిన్ (ఇది శరీరాన్ని అధిక గడ్డకట్టడం నుండి రక్షిస్తుంది), ప్లాస్మినోజెన్ యాక్టివేటర్ ఇన్హిబిటర్ 1 (ఇది ప్రోటీయేజ్-ప్రేరేపిత ఫైబ్రినోలిసిస్ను నిరోధించడం ద్వారా శరీరాన్ని సరిపోని గడ్డకట్టడం నుండి రక్షిస్తుంది), మరియు న్యూరోసెర్పిన్ ఉన్నాయి.[28]

సహజ ప్రోటీయేజ్ ఇన్హిబిటర్లలో లిపోకాలిన్ ప్రోటీన్ల కుటుంబం ఉంది, ఇవి కణ నియంత్రణ మరియు భేదంలో పాత్ర పోషిస్తాయి. లిపోకాలిన్ ప్రోటీన్లకు జోడించబడిన లిపోఫిలిక్ లిగాండ్‌లు కణితి ప్రోటీయేజ్ నిరోధక లక్షణాలను కలిగి ఉన్నట్లు కనుగొనబడ్డాయి. సహజ ప్రోటీయేజ్ ఇన్హిబిటర్లను యాంటీరెట్రోవైరల్ థెరపీలో ఉపయోగించే ప్రోటీయేజ్ ఇన్హిబిటర్లతో గందరగోళం చెందకూడదు. HIV/AIDS వంటి కొన్ని వైరస్లు వాటి పునరుత్పత్తి చక్రంలో ప్రోటీయేజ్‌లపై ఆధారపడతాయి. అందువల్ల, ప్రోటీయేజ్ ఇన్హిబిటర్లు యాంటీవైరల్ ఔషధ చికిత్సా ఏజెంట్లుగా అభివృద్ధి చేయబడ్డాయి.

ఇతర సహజ ప్రోటీయేజ్ ఇన్హిబిటర్లు రక్షణ యంత్రాంగంగా ఉపయోగించబడతాయి. సాధారణ ఉదాహరణలు కొన్ని మొక్కల విత్తనాలలో కనిపించే ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్లు, ముఖ్యంగా మానవులకు సోయాబీన్స్, ఇది ఒక ప్రధాన ఆహార పంట, ఇక్కడ అవి వేటగాళ్లను నిరుత్సాహపరచడానికి పనిచేస్తాయి. ముడి సోయాబీన్లు వాటిలో ఉన్న ప్రోటీయేజ్ ఇన్హిబిటర్లు డీనేచర్ అయ్యే వరకు మానవులతో సహా అనేక జంతువులకు విషపూరితం.

చూడండి

సూచనలు

  1. ↑ “Proteolytic enzyme | Description, Types, & Functions | Britannica”.
  2. ↑ López-Otín C, Bond JS (November 2008). “Proteases: multifunctional enzymes in life and disease”. The Journal of Biological Chemistry. 283 (45): 30433–30437. doi:10.1074/jbc.R800035200. PMC PMC2576539. PMID 18650443.
  3. ↑ 3.0 3.1 King JV, Liang WG, Scherpelz KP, Schilling AB, Meredith SC, Tang WJ (July 2014). “Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease”. Structure. 22 (7): 996–1007. doi:10.1016/j.str.2014.05.003. PMC PMC4128088. PMID 24931469.
  4. ↑ 4.0 4.1 Shen Y, Joachimiak A, Rosner MR, Tang WJ (October 2006). “Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism”. Nature. 443 (7113): 870–874. Bibcode 2006Natur.443..870S. doi:10.1038/nature05143. PMC PMC3366509. PMID 17051221.
  5. ↑ Radzicka A, Wolfenden R (July 1996). “Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases”. Journal of the American Chemical Society. 118 (26): 6105–6109. “To assess the relative proficiencies of enzymes that catalyze the hydrolysis of internal and C-terminal peptide bonds [...]”. Bibcode 1996JAChS.118.6105R. doi:10.1021/ja954077c.
  6. ↑ Oda K (January 2012). “New families of carboxyl peptidases: serine-carboxyl peptidases and glutamic peptidases”. Journal of Biochemistry. 151 (1): 13–25. doi:10.1093/jb/mvr129. PMID 22016395.
  7. ↑ Rawlings ND, Barrett AJ (February 1993). “Evolutionary families of peptidases”. The Biochemical Journal. 290 (Pt 1): 205–218. doi:10.1042/bj2900205. PMC PMC1132403. PMID 8439290.
  8. ↑ Sanman, Laura E. (June 2014). “Activity-Based Profiling of Proteases”. Annual Review of Biochemistry. 83: 249–273. doi:10.1146/annurev-biochem-060713-035352. PMID 24905783.
  9. ↑ 9.0 9.1 Rawlings ND, Barrett AJ, Bateman A (November 2011). “Asparagine peptide lyases: a seventh catalytic type of proteolytic enzymes”. The Journal of Biological Chemistry. 286 (44): 38321–38328. doi:10.1074/jbc.M111.260026. PMC PMC3207474. PMID 21832066.
  10. ↑ 10.0 10.1 Rawlings ND, Barrett AJ, Bateman A (January 2010). “MEROPS: the peptidase database”. Nucleic Acids Research. 38 (Database issue): D227–D233. doi:10.1093/nar/gkp971. PMC PMC2808883. PMID 19892822.
  11. ↑ Mitchell, Richard Sheppard; Kumar, Vinay; Abbas, Abul K.; Fausto, Nelson (2007). Robbins Basic Pathology. (8th ed.). Philadelphia: Saunders. p. 122. ISBN 978-1-4160-2973-1.
  12. ↑ Rodriguez J, Gupta N, Smith RD, Pevzner PA (January 2008). “Does trypsin cut before proline?”. Journal of Proteome Research. 7 (1): 300–305. doi:10.1021/pr0705035. PMID 18067249.
  13. ↑ Renicke C, Spadaccini R, Taxis C (2013-06-24). “A tobacco etch virus protease with increased substrate tolerance at the P1' position”. PLOS ONE. 8 (6). Bibcode 2013PLoSO...867915R. doi:10.1371/journal.pone.0067915. PMC PMC3691164. PMID 23826349. article-number: e67915.
  14. ↑ van der Hoorn RA (2008). “Plant proteases: from phenotypes to molecular mechanisms”. Annual Review of Plant Biology. 59 (1): 191–223. Bibcode 2008AnRPB..59..191V. doi:10.1146/annurev.arplant.59.032607.092835. hdl:11858/00-001M-0000-0012-37C7-9. PMID 18257708.
  15. ↑ Zelisko A, Jackowski G (October 2004). “Senescence-dependent degradation of Lhcb3 is mediated by a thylakoid membrane-bound protease”. Journal of Plant Physiology. 161 (10): 1157–1170. Bibcode 2004JPPhy.161.1157Z. doi:10.1016/j.jplph.2004.01.006. PMID 15535125.
  16. ↑ Sims GK (2006). “Nitrogen Starvation Promotes Biodegradation of N-Heterocyclic Compounds in Soil”. Soil Biology & Biochemistry. 38 (8): 2478–2480. Bibcode 2006SBiBi..38.2478S. doi:10.1016/j.soilbio.2006.01.006. Archived from the original on 2021-04-28. Retrieved 2018-12-29.
  17. ↑ Sims GK, Wander MM (2002). “Proteolytic activity under nitrogen or sulfur limitation”. Appl. Soil Ecol.. 568 (3): 1–5. Bibcode 2002AppSE..19..217S. doi:10.1016/S0929-1393(01)00192-5.
  18. ↑ Tong L (December 2002). “Viral proteases”. Chemical Reviews. 102 (12): 4609–4626. doi:10.1021/cr010184f. PMID 12475203.
  19. ↑ Skoreński M, Sieńczyk M (2013). “Viral proteases as targets for drug design”. Current Pharmaceutical Design. 19 (6): 1126–1153. doi:10.2174/13816128130613. PMID 23016690.
  20. ↑ Kurt Yilmaz N, Swanstrom R, Schiffer CA (July 2016). “Improving Viral Protease Inhibitors to Counter Drug Resistance”. Trends in Microbiology. 24 (7): 547–557. doi:10.1016/j.tim.2016.03.010. PMC PMC4912444. PMID 27090931.
  21. ↑ 21.0 21.1 Giménez MI, Cerletti M, De Castro RE (2015). “Archaeal membrane-associated proteases: insights on Haloferax volcanii and other haloarchaea”. Frontiers in Microbiology. 6: 39. doi:10.3389/fmicb.2015.00039. PMC PMC4343526. PMID 25774151.
  22. ↑ Maupin-Furlow JA (December 2018). “Proteolytic systems of archaea: slicing, dicing, and mincing in the extreme”. Robinson, Nicholas P. (ed.). Emerging Topics in Life Sciences. 2 (4): 561–580. doi:10.1042/ETLS20180025. PMC PMC7497159. PMID 32953999.
  23. ↑ López-Otín, Carlos; Matrisian, Lynn M. (2022-10-12). “Emerging roles of proteases in tumour suppression | Nature Reviews Cancer”. Nature Reviews Cancer. 7 (10): 800–808. doi:10.1038/nrc2228. PMID 17851543. Archived from the original on 12 October 2022. Retrieved 2025-02-14.
  24. ↑ Barrett, Alan J; Rawlings, Neil D; Woessnerd, J Fred (2004). Handbook of proteolytic enzymes. (2nd ed.). London, UK: Elsevier Academic Press. ISBN 978-0-12-079610-6.
  25. ↑ Proteases in biology and medicine. Hooper NM (ed.). London: Portland Press. 2002. ISBN 978-1-85578-147-4.
  26. ↑ Feijoo-Siota, Lucía; Villa, Tomás G. (28 September 2010). “Native and Biotechnologically Engineered Plant Proteases with Industrial Applications”. Food and Bioprocess Technology. 4 (6): 1066–1088. doi:10.1007/s11947-010-0431-4. S2CID 84748291.
  27. ↑ Southan C (July 2001). “A genomic perspective on human proteases as drug targets”. Drug Discovery Today. 6 (13): 681–688. doi:10.1016/s1359-6446(01)01793-7. PMID 11427378.
  28. ↑ Puente XS, López-Otín C (April 2004). “A genomic analysis of rat proteases and protease inhibitors”. Genome Research. 14 (4): 609–622. doi:10.1101/gr.1946304. PMC PMC383305. PMID 15060002.

బాహ్య లింకులు

విక్షనరీ: Protease

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Protease” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Protease ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=ప్రోటీయేజ్&oldid=6184"