లైపేజ్

From LTRC
Revision as of 04:10, 14 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Lipase” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
లైపేజ్
గినియా పిగ్ నుండి సేకరించిన ఒక రకమైన ప్యాంక్రియాటిక్ లైపేజ్ (PLRP2) యొక్క కంప్యూటర్-జనరేటెడ్ చిత్రం. PDB : 1GPL ​
ఉచ్చారణ /ˈlaɪpeɪs, ˈlaɪpeɪz/ LY-payss, LY-payz
పరీక్ష ప్యాంక్రియాటైటిస్
మార్పిడి కాలిక్యులేటర్ SI (µkat/L) కన్వెన్షనల్ (U/L)

Ligase తో పొరబడకండి

లైపేజ్‌లు (Lipases) అనేవి కొవ్వులను విచ్ఛిన్నం చేసే ఒక రకమైన ఎంజైమ్. మరింత స్పష్టంగా చెప్పాలంటే, లైపేజ్‌లు నీటిని ఉపయోగించి (హైడ్రోలేజ్‌లుగా) కొవ్వు అణువుల నుండి, ముఖ్యంగా ట్రైగ్లిజరైడ్లు[1][2][3] లేదా వాటి ఉత్పన్నాల నుండి కొవ్వు ఆమ్లాలను తొలగిస్తాయి.[4][5] మానవులలో మరియు ఇతర జంతువులలో, లైపేజ్‌లు శరీరంలో వివిధ రకాల పాత్రలను పోషిస్తాయి. ఇవి ప్యాంక్రియాటిక్ లైపేజ్ వంటి ఆహార కొవ్వులను జీర్ణం చేయడంలో సహాయపడటం నుండి, డైగ్లిజరైడ్ లైపేజ్‌ల వంటి కొవ్వు ఆధారిత హార్మోన్లను సంశ్లేషణ చేయడం వరకు పనిచేస్తాయి.[6][4]

ఏది లైపేజ్ అని పిలవబడుతుందనేది వివిధ వనరులలో స్థిరంగా నిర్వచించబడలేదు,[7][6] మరియు కొందరు ఎంజైమ్‌లు నూనె-నీటి అంతరాల ద్వారా ఉత్తేజితమైతేనే వాటిని లైపేజ్‌లుగా పరిగణిస్తారు.[7]

అనేక నిర్దిష్ట లైపేజ్‌లు ఇతర చర్యలను కూడా ఉత్ప్రేరకపరచగలవు. ఉదాహరణకు, కార్బాక్సిల్ ఎస్టర్ లైపేజ్ కొలెస్ట్రాల్కు అతుక్కున్న కొవ్వు ఆమ్లాలను తొలగించగలదు, అయితే ఎండోథీలియల్ లైపేజ్ ఫాస్ఫోలిపిడ్ల (కణ త్వచాల యొక్క ప్రధాన భాగం) నుండి కొవ్వు ఆమ్లాలను తొలగించగలదు.[6]

నిర్మాణం మరియు ఉత్ప్రేరక యంత్రాంగం

సాంప్రదాయకంగా, లైపేజ్‌లు ట్రైగ్లిజరైడ్ల జలవిశ్లేషణను ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి: triglyceride+HA2O⟶fatty acid+diacylglyceroldiacylglycerol+HA2O⟶fatty acid+monacylglycerolmonacylglycerol+HA2O⟶fatty acid+glycerol

లైపేజ్‌లు సెరిన్ హైడ్రోలేజ్‌లు, అంటే ఇవి ఎసిైల్ సెరిన్ ఇంటర్మీడియట్‌ను ఉత్పత్తి చేసే ట్రాన్స్‌ఎస్టెరిఫికేషన్ ద్వారా పనిచేస్తాయి. చాలా లైపేజ్‌లు లిపిడ్ సబ్‌స్ట్రేట్ యొక్క గ్లిజరాల్ వెన్నెముకపై ఒక నిర్దిష్ట స్థానంలో (A1, A2 లేదా A3) పనిచేస్తాయి. ఉదాహరణకు, హ్యూమన్ ప్యాంక్రియాటిక్ లైపేజ్ (HPL),[8] తీసుకున్న నూనెలలో ఉండే ట్రైగ్లిజరైడ్ సబ్‌స్ట్రేట్‌లను మోనోగ్లిజరైడ్లు మరియు రెండు కొవ్వు ఆమ్లాలుగా మారుస్తుంది.

ప్రకృతిలో జన్యుపరంగా భిన్నమైన లైపేజ్ ఎంజైమ్‌ల శ్రేణి కనిపిస్తుంది, మరియు ఇవి అనేక రకాల ప్రోటీన్ ఫోల్డ్స్ మరియు ఉత్ప్రేరక యంత్రాంగాలను సూచిస్తాయి. అయినప్పటికీ, చాలా వరకు ఆల్ఫా/బీటా హైడ్రోలేజ్ ఫోల్డ్పై నిర్మించబడ్డాయి[9][10][11][12] మరియు సెరిన్ న్యూక్లియోఫైల్, హిస్టిడిన్ బేస్, మరియు సాధారణంగా ఆస్పార్టిక్ యాసిడ్ అయిన ఆమ్ల అవశేషంతో కూడిన ఉత్ప్రేరక త్రయంను ఉపయోగించి కైమోట్రిప్సిన్ వంటి జలవిశ్లేషణ యంత్రాంగాన్ని ఉపయోగిస్తాయి.[13][14]

శరీరధర్మ పంపిణీ

లైపేజ్‌లు ఆహార ట్రైగ్లిజరైడ్ల సాధారణ జీవక్రియ నుండి కణ సంకేతాలు[15] మరియు వాపు వరకు విభిన్న జీవక్రియలలో పాల్గొంటాయి.[16] అందువల్ల, కొన్ని లైపేజ్ చర్యలు కణాల లోపల నిర్దిష్ట కంపార్ట్‌మెంట్‌లకు పరిమితం చేయబడతాయి, మరికొన్ని కణేతర ప్రదేశాలలో పనిచేస్తాయి.

  • లైసోసోమల్ లైపేజ్ ఉదాహరణలో, ఎంజైమ్ లైసోసోమ్ అనే ఆర్గానెల్ లోపల పరిమితం చేయబడింది.
  • ప్యాంక్రియాటిక్ లైపేజ్‌ల వంటి ఇతర లైపేజ్ ఎంజైమ్‌లు కణేతర ప్రదేశాలలోకి స్రవించబడతాయి, అక్కడ అవి ఆహార లిపిడ్‌లను మరింత సులభంగా గ్రహించి శరీరం అంతటా రవాణా చేయగల సరళమైన రూపాలుగా మార్చడానికి ఉపయోగపడతాయి.
  • శిలీంధ్రాలు మరియు బ్యాక్టీరియా బాహ్య మాధ్యమం నుండి పోషకాలను గ్రహించడాన్ని సులభతరం చేయడానికి (లేదా వ్యాధికారక సూక్ష్మజీవుల ఉదాహరణలలో, కొత్త హోస్ట్‌లోకి ప్రవేశాన్ని ప్రోత్సహించడానికి) లైపేజ్‌లను స్రవించవచ్చు.
  • కొన్ని కందిరీగ మరియు తేనెటీగ విషాలలో ఫాస్ఫోలిపేజ్‌లు ఉంటాయి, ఇవి కుట్టినప్పుడు కలిగే గాయం మరియు వాపు యొక్క ప్రభావాలను పెంచుతాయి.
  • జీవ త్వచాలు జీవ కణాలకు అంతర్భాగంగా ఉంటాయి మరియు ప్రధానంగా ఫాస్ఫోలిపిడ్లతో కూడి ఉంటాయి, కాబట్టి లైపేజ్‌లు కణ జీవశాస్త్రంలో ముఖ్యమైన పాత్రలను పోషిస్తాయి.
  • మలాసెజియా గ్లోబోసా, మానవ చుండ్రుకు కారణమని భావించే ఒక శిలీంధ్రం, సెబమ్ను ఒలియిక్ యాసిడ్గా విచ్ఛిన్నం చేయడానికి మరియు చర్మ కణాల ఉత్పత్తిని పెంచడానికి లైపేజ్‌ను ఉపయోగిస్తుంది, దీనివల్ల చుండ్రు వస్తుంది.[17]

లైపేజ్‌లను ఎన్‌కోడ్ చేసే జన్యువులు కొన్ని వైరస్‌లలో కూడా ఉంటాయి.[18][19]

కొన్ని లైపేజ్‌లు ఇన్ఫెక్షన్ సమయంలో వ్యాధికారక జీవుల ద్వారా వ్యక్తీకరించబడతాయి మరియు స్రవించబడతాయి. ముఖ్యంగా, కాండిడా అల్బికాన్స్ అనేక లైపేజ్‌లను కలిగి ఉంటుంది, ఇది విస్తృతమైన లిపోలిటిక్ చర్యను ప్రతిబింబిస్తుంది, ఇది మానవ కణజాలంలో C. అల్బికాన్స్ యొక్క నిలకడ మరియు వైరలెన్స్‌కు దోహదపడవచ్చు.[20]

మానవ లైపేజ్‌లు

పేరు జన్యువు స్థానం వివరణ ఉత్పరివర్తన-కారణమైన రుగ్మతలు
గ్యాస్ట్రిక్ లైపేజ్ LIPF గ్యాస్ట్రిక్ జ్యూస్ కడుపులో ఉత్పత్తి అయ్యే జీర్ణ ఎంజైమ్. శిశువులలో లిపిడ్ల జీర్ణక్రియకు సహాయపడటానికి తటస్థ pH వద్ద పనిచేస్తుంది –
ప్యాంక్రియాటిక్ లైపేజ్ PNLIP ప్యాంక్రియాటిక్ జ్యూస్ మానవ జీర్ణ వ్యవస్థలో ట్రైగ్లిజరైడ్లు మరియు డైగ్లిజరైడ్లను విచ్ఛిన్నం చేసే ప్రధాన ఎంజైమ్, ప్రధానంగా మోనోగ్లిజరైడ్లు మరియు ఫ్రీ ఫ్యాటీ యాసిడ్లను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[8] సరైన సామర్థ్యం కోసం కోలిపేజ్ ప్రోటీన్ అవసరం.[21] ప్యాంక్రియాటిక్ లైపేజ్ లోపం (PNLIPD)[22]
బైల్ సాల్ట్ డిపెండెంట్ లైపేజ్ CEL లేదా "BSDL" ప్యాంక్రియాటిక్ జ్యూస్, తల్లి పాలు PNLIP తో పోలిస్తే విస్తృత శ్రేణి లక్ష్య అణువులను కలిగి ఉన్న జీర్ణ ఎంజైమ్. ఇది కొలెస్ట్రాల్ ఎస్టర్లను విచ్ఛిన్నం చేసే ప్రధాన ఎంజైమ్ మరియు మోనోగ్లిజరైడ్ల విచ్ఛిన్నంలో 40% వరకు బాధ్యత వహిస్తుంది.[6][23] మెచ్యూరిటీ-ఆన్‌సెట్ డయాబెటిస్ ఆఫ్ ది యంగ్, రకం 8 (MODY8)[24]
లైసోసోమల్ లైపేజ్ LIPA ఆర్గానెల్ అంతర్గత ప్రదేశం: లైసోసోమ్ దీనిని లైసోసోమల్ యాసిడ్ లైపేజ్ (LAL లేదా LIPA) లేదా యాసిడ్ కొలెస్టెరిల్ ఎస్టర్ హైడ్రోలేజ్ అని కూడా పిలుస్తారు కొలెస్టెరిల్ ఎస్టర్ స్టోరేజ్ డిసీజ్ (CESD) మరియు వోల్మన్ వ్యాధి[25]
హెపాటిక్ లైపేజ్ LIPC ఎండోథీలియం హెపాటిక్ లైపేజ్ రక్తంలోని లిపోప్రోటీన్‌లపై ఉండే మిగిలిన లిపిడ్లపై పనిచేసి LDL (తక్కువ సాంద్రత కలిగిన లిపోప్రోటీన్)ను పునరుత్పత్తి చేస్తుంది. హెపాటిక్ లైపేజ్ లోపం[26]
లిపోప్రోటీన్ లైపేజ్ LPL లేదా "LIPD" ఎండోథీలియం లిపోప్రోటీన్ లైపేజ్ రక్తంలో VLDL (చాలా తక్కువ సాంద్రత కలిగిన లిపోప్రోటీన్)పై మోసుకెళ్ళే ట్రైఅసైల్ గ్లిజరైడ్లపై పనిచేస్తుంది, తద్వారా కణాలు విడుదలైన కొవ్వు ఆమ్లాలను తీసుకోవచ్చు. లిపోప్రోటీన్ లైపేజ్ లోపం[27][28]
ఎండోథీలియల్ లైపేజ్ LIPG ఎండోథీలియం ఇది ట్రైగ్లిజరైడ్ లైపేజ్ కంటే ఫాస్ఫోలిపేజ్‌గా బలంగా పనిచేస్తుంది. ఇతర లిపోప్రోటీన్‌లతో పోలిస్తే హై డెన్సిటీ లిపోప్రోటీన్‌లను (HDL) ప్రాధాన్యతగా విచ్ఛిన్నం చేస్తుంది.[29] –
అడిపోస్ ట్రైగ్లిజరైడ్ లైపేజ్ PNPLA2 కణాంతర అడిపోసైట్లలో ట్రైగ్లిజరైడ్లను విచ్ఛిన్నం చేస్తుంది, లిపోలిసిస్ యొక్క మొదటి దశను ప్రారంభిస్తుంది.[30] న్యూట్రల్ లిపిడ్ స్టోరేజ్ డిసీజ్[30]
హార్మోన్-సెన్సిటివ్ లైపేజ్ LIPE కణాంతర డైగ్లిజరైడ్లను ప్రాధాన్యతగా విచ్ఛిన్నం చేస్తుంది. అడిపోసైట్లలో నిల్వ ఉన్న కొవ్వుల నుండి ఫ్రీ ఫ్యాటీ యాసిడ్లను సేకరించడానికి పనిచేస్తుంది. కొలెస్ట్రాల్ ఎస్టర్లను ఫ్రీ కొలెస్ట్రాల్‌గా మార్చడం ద్వారా స్టెరాయిడ్ హార్మోన్ల ఉత్పత్తిలో కూడా పాల్గొంటుంది.[31] లిపోడిస్ట్రోఫీ[31]
ప్యాంక్రియాటిక్ లైపేజ్ రిలేటెడ్ ప్రోటీన్ 2 PNLIPRP2 లేదా "PLRP2" ప్యాంక్రియాటిక్ జ్యూస్ లైపేజ్ మరియు గెలాక్టోలిపేజ్ రెండింటిగా పనిచేయగలదు, కానీ జన్యువు కొన్ని జాతులలో తరచుగా విచ్ఛిన్నమవుతుంది (అల్లెల్స్‌లో 30-50%).[32] –

ఇతర సాంప్రదాయ ట్రైగ్లిజరైడ్ లైపేజ్‌లు (EC 3.1.1.3) లైపేజ్ మెంబర్ N, DDHD2, PNLIPRP3, PNPLA4, మరియు PNPLA5లను కలిగి ఉంటాయి.[1] అదనంగా, మోనోఅసైల్ గ్లిజరాల్ లైపేజ్‌లు (ఉదా: MGLL, ABHD2, మరియు ABHD6),[5] మరియు డయాసిల్ గ్లిజరాల్ లైపేజ్‌లు (ఉదా: DAGLA, DAGLB, మరియు ABHD11) వంటి వివిధ ఇతర సాంప్రదాయేతర లైపేజ్‌లు ఉన్నాయి.[4]

లైపేజ్-కుటుంబ ప్రోటీన్లు అన్నీ మానవులలో లైపేజ్‌లుగా పనిచేయవు. లైపేజ్ మెంబర్ H మరియు లైపేజ్ మెంబర్ I వంటి కొన్ని ఫాస్ఫోలిపేజ్‌లుగా పనిచేస్తాయి,[33][34] అయితే ప్యాంక్రియాటిక్ లైపేజ్ రిలేటెడ్ ప్రోటీన్ 1 (PNLIPRP1),[35] LIPJ,[36] LIPK,[37] మరియు LIPM[38] వంటివి ఎంజైమ్‌గా ఇంకా బాగా స్థిరపడిన పనితీరును కలిగి లేవు.

ఉపయోగాలు

వాణిజ్య రంగంలో, లైపేజ్‌లు లాండ్రీ డిటర్జెంట్లలో విస్తృతంగా ఉపయోగించబడతాయి. ఈ పాత్ర కోసం ఏటా కొన్ని వేల టన్నులు ఉత్పత్తి చేయబడతాయి.[7]

లైపేజ్‌లు ఎస్టర్ల జలవిశ్లేషణకు ఉత్ప్రేరకాలు మరియు కణం వెలుపల ఉపయోగకరంగా ఉంటాయి, ఇది వాటి విస్తృత సబ్‌స్ట్రేట్ పరిధికి మరియు దృఢత్వానికి నిదర్శనం. ట్రైగ్లిజరైడ్లను బయో ఇంధనాలుగా లేదా వాటి పూర్వగాములుగా మార్చడానికి లైపేజ్‌ల ఎస్టర్ జలవిశ్లేషణ చర్య బాగా మూల్యాంకనం చేయబడింది.[39][40][41][42]

లైపేజ్‌లు కైరల్, అంటే వీటిని ప్రోకైరల్ డైఎస్టర్ల ఎనాంటియోసెలెక్టివ్ జలవిశ్లేషణ కోసం ఉపయోగించవచ్చు.[43] ఫైన్ కెమికల్స్ సంశ్లేషణలో అనువర్తనాల కోసం అనేక విధానాలు నివేదించబడ్డాయి.[44][45][46]

లైపేజ్‌లు సాధారణంగా జంతువుల నుండి సేకరించబడతాయి, కానీ సూక్ష్మజీవుల నుండి కూడా సేకరించవచ్చు.

బయోమెడిసిన్

లైపేజ్ కోసం రక్త పరీక్షలను తీవ్రమైన ప్యాంక్రియాటైటిస్ మరియు ప్యాంక్రియాస్ యొక్క ఇతర రుగ్మతలను పరిశోధించడానికి మరియు నిర్ధారించడానికి ఉపయోగించవచ్చు.[47] కొలిచిన సీరం లైపేజ్ విలువలు విశ్లేషణ పద్ధతిని బట్టి మారవచ్చు.

ఎక్సోక్రైన్ ప్యాంక్రియాటిక్ ఇన్సఫిషియన్సీ ఉన్న రోగులలో, ప్యాంక్రియాస్ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన వివిధ ఎంజైమ్‌లను భర్తీ చేయడానికి ప్యాంక్రియాటిక్ ఎంజైమ్ రీప్లేస్‌మెంట్ థెరపీ (PERT) ఉపయోగించబడుతుంది. PERT కోసం ఉపయోగించే ఎంజైమ్ మిశ్రమాలలో లైపేజ్, అమైలేజ్, మరియు ప్రోటీజ్ ఉంటాయి.[48]

ఇవి కూడా చూడండి

సూచనలు

  1. ↑ 1.0 1.1 “ENZYME entry: EC 3.1.1.3”. enzyme.expasy.org. SIB Swiss Institute of Bioinformatics. Retrieved 2026-09-04.
  2. ↑ “ENZYME entry: EC 3.1.1.34”. enzyme.expasy.org. SIB Swiss Institute of Bioinformatics. Retrieved 2026-09-04.
  3. ↑ “ENZYME entry: EC 3.1.1.79”. enzyme.expasy.org. SIB Swiss Institute of Bioinformatics. Retrieved 2026-09-04.
  4. ↑ 4.0 4.1 4.2 “ENZYME entry: EC 3.1.1.116”. enzyme.expasy.org. SIB Swiss Institute of Bioinformatics. Retrieved 2026-09-04.
  5. ↑ 5.0 5.1 “ENZYME entry: EC 3.1.1.23”. enzyme.expasy.org. SIB Swiss Institute of Bioinformatics. Retrieved 2026-09-04.
  6. ↑ 6.0 6.1 6.2 6.3 Lim SY, Steiner JM, Cridge H (2022-08-01). “Lipases: it's not just pancreatic lipase!”. American journal of veterinary research. 83 (8). doi:10.2460/ajvr.22.03.0048.
  7. ↑ 7.0 7.1 7.2 Sharma, Rohit; Chisti, Yusuf; Banerjee, Uttam Chand (2001). “Production, purification, characterization, and applications of lipases”. Biotechnology Advances. 19 (8): 627–662. doi:10.1016/S0734-9750(01)00086-6. PMID 14550014. S2CID 18615547.
  8. ↑ 8.0 8.1 Winkler FK; D'Arcy A; W Hunziker (1990). “Structure of human pancreatic lipase”. Nature. 343 (6260): 771–774. Bibcode 1990Natur.343..771W. doi:10.1038/343771a0. PMID 2106079. S2CID 37423900.
  9. ↑ Winkler FK; D'Arcy A; W Hunziker (1990). “Structure of human pancreatic lipase”. Nature. 343 (6260): 771–774. Bibcode 1990Natur.343..771W. doi:10.1038/343771a0. PMID 2106079. S2CID 37423900.
  10. ↑ Schrag J, Cygler M (1997). “Lipases and hydrolase fold”. Lipases, Part A: Biotechnology. Methods in Enzymology. Vol. 284, pp. 85–107. ISBN 978-0-12-182185-2. doi:10.1016/S0076-6879(97)84006-2. PMID 9379946.
  11. ↑ Egmond, M. R.; C. J. van Bemmel (1997). “Impact of structural information on understanding lipolytic function”. Lipases, Part A: Biotechnology. Methods in Enzymology. Vol. 284, pp. 119–129. ISBN 978-0-12-182185-2. doi:10.1016/S0076-6879(97)84008-6. PMID 9379930.
  12. ↑ Withers-Martinez C; Carriere F; Verger R; Bourgeois D; C Cambillau (1996). “A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig”. Structure. 4 (11): 1363–74. doi:10.1016/S0969-2126(96)00143-8. PMID 8939760.
  13. ↑ Brady, L.; A. M. Brzozowski; Z. S. Derewenda; E. Dodson; G. Dodson; S. Tolley; J. P. Turkenburg; L. Christiansen; B. Huge-Jensen; L. Norskov; et al. (1990). “A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase”. Nature. 343 (6260): 767–70. Bibcode 1990Natur.343..767B. doi:10.1038/343767a0. PMID 2304552. S2CID 4308111.
  14. ↑ Lowe ME (1992). “The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase”. J Biol Chem. 267 (24): 17069–73. doi:10.1016/S0021-9258(18)41893-5. PMID 1512245.
  15. ↑ Spiegel S; Foster D; R Kolesnick (1996). “Signal transduction through lipid second messengers”. Current Opinion in Cell Biology. 8 (2): 159–67. doi:10.1016/S0955-0674(96)80061-5. PMID 8791422.
  16. ↑ Tjoelker LW; Eberhardt C; Unger J; Trong HL; Zimmerman GA; McIntyre TM; Stafforini DM; Prescott SM; PW Gray (1995). “Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad”. J Biol Chem. 270 (43): 25481–7. doi:10.1074/jbc.270.43.25481. PMID 7592717.
  17. ↑ Genetic Code of Dandruff Cracked – BBC News
  18. ↑ Afonso C, Tulman E, Lu Z, Oma E, Kutish G, Rock D (1999). “The Genome of Melanoplus sanguinipes Entomologists”. J Virol. 73 (1): 533–52. doi:10.1128/JVI.73.1.533-552.1999. PMC PMC103860. PMID 9847359.
  19. ↑ Girod A, Wobus C, Zádori Z, Ried M, Leike K, Tijssen P, Kleinschmidt J, Hallek M (2002). “The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity”. J Gen Virol. 83 (Pt 5): 973–8. doi:10.1099/0022-1317-83-5-973. PMID 11961250.
  20. ↑ Hube B, Stehr F, Bossenz M, Mazur A, Kretschmar M, Schafer W (2000). “Secreted lipases of Candida albicans: cloning, characterisation and expression analysis of a new gene family with at least ten members”. Arch. Microbiol.. 174 (5): 362–374. Bibcode 2000ArMic.174..362H. doi:10.1007/s002030000218. PMID 11131027. S2CID 2231039.
  21. ↑ Lowe ME (2002). “The triglyceride lipases of the pancreas”. J Lipid Res. 43 (12): 2007–16. doi:10.1194/jlr.R200012-JLR200. PMID 12454260.
  22. ↑ “P16233 · LIPP_HUMAN”. uniprot.org. UniProt consortium. Retrieved 2026-09-06.
  23. ↑ Lombardo, Dominique (2001). “Bile salt-dependent lipase: its pathophysiological implications”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids. 1533 (1): 1–28. doi:10.1016/S1388-1981(01)00130-5. PMID 11514232.
  24. ↑ “MATURITY-ONSET DIABETES OF THE YOUNG, TYPE 8, WITH EXOCRINE DYSFUNCTION; MODY8”. omim.org. Johns Hopkins University. Retrieved 2026-09-06.
  25. ↑ Omim – Wolman Disease
  26. ↑ “HEPATIC LIPASE DEFICIENCY”. omim.org. Johns Hopkins University. Retrieved 2026-09-06.
  27. ↑ https://archive.today/20120708111635/http://ghr.nlm.nih.gov/condition=lipoproteinlipasedeficiencyfamilial Familial lipoprotein lipase deficiency – Genetics Home Reference
  28. ↑ Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P (2001). “Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6”. Ann Genet. 44 (1): 25–32. doi:10.1016/S0003-3995(01)01037-1. PMID 11334614.
  29. ↑ “Q9Y5X9 · LIPG_HUMAN”. uniprot.org. UniProt consortium. Retrieved 2026-09-06.
  30. ↑ 30.0 30.1 “Q96AD5 · PLPL2_HUMAN”. uniprot.org. UniProt consortium. Retrieved 2026-09-06.
  31. ↑ 31.0 31.1 “Q05469 · LIPS_HUMAN”. uniprot.org. UniProt consortium. Retrieved 2026-09-06.
  32. ↑ Zhu G, Fang Q, Zhu F, Huang D, Yang C (2021-07-05). “Structure and function of pancreatic lipase-related protein 2 and its relationship with pathological states”. Frontiers in Genetics. 12. doi:10.3389/fgene.2021.693538. PMC PMC8287333.
  33. ↑ “Lipase member H”. uniprot.org. UniProt consortium. Retrieved 2026-09-10.
  34. ↑ “Lipase member I”. uniprot.org. UniProt consortium. Retrieved 2026-09-10.
  35. ↑ “Inactive pancreatic lipase-related protein 1”. uniprot.org. UniProt consortium. Retrieved 2026-09-10.
  36. ↑ “Lipase member J”. uniprot.org. UniProt consortium. Retrieved 2026-09-10.
  37. ↑ “Lipase member K”. uniprot.org. UniProt consortium. Retrieved 2026-09-10.
  38. ↑ “Lipase member M”. uniprot.org. UniProt consortium. Retrieved 2026-09-10.
  39. ↑ Gupta R, Gupta N, Rathi P (2004). “Bacterial lipases: an overview of production, purification and biochemical properties”. Appl Microbiol Biotechnol. 64 (6): 763–81. doi:10.1007/s00253-004-1568-8. PMID 14966663. S2CID 206934353.
  40. ↑ Ban K, Kaieda M, Matsumoto T, Kondo A, Fukuda H (2001). “Whole cell biocatalyst for biodiesel fuel production utilizing Rhizopus oryzae cells immobilized within biomass support particles”. Biochem Eng J. 8 (1): 39–43. Bibcode 2001BioEJ...8...39B. doi:10.1016/S1369-703X(00)00133-9. PMID 11356369.
  41. ↑ Harding, K.G; Dennis, J.S; von Blottnitz, H; Harrison, S.T.L (2008). “A life-cycle comparison between inorganic and biological catalysis for the production of biodiesel”. Journal of Cleaner Production. 16 (13): 1368–78. Bibcode 2008JCPro..16.1368H. doi:10.1016/j.jclepro.2007.07.003.
  42. ↑ Guo Z, Xu X (2005). “New opportunity for enzymatic modification of fats and oils with industrial potentials”. Org Biomol Chem. 3 (14): 2615–9. doi:10.1039/b506763d. PMID 15999195.
  43. ↑ Theil, Fritz (1995). “Lipase-Supported Synthesis of Biologically Active Compounds”. Chemical Reviews. 95 (6): 2203–2227. doi:10.1021/cr00038a017.
  44. ↑ P. Kalaritis, R. W. Regenye (1990). “Enantiomerically Pure Ethyl (R)- And (S)- 2-Fluorohexanoate by Enzyme-Catalyzed Kinetic Resolution”. Org. Synth.. 69: 10. doi:10.15227/orgsyn.069.0010.
  45. ↑ Leo A. Paquette, Martyn J. Earle, Graham F. Smith (1996). “(4R)-(+)-tert-Butyldimethylsiloxy-2-cyclopenten-1-one”. Org. Synth.. 73: 36. doi:10.15227/orgsyn.073.0036.
  46. ↑ “(4R)-(+)-tert-BUTYLDIMETHYLSILOXY-2-CYCLOPENTEN-1-ONE”. Organic Syntheses. 73: 36. 1996. doi:10.15227/orgsyn.073.0036.
  47. ↑ “Lipase – TheTest”. Lab Tests Online. Retrieved 12 May 2014.
  48. ↑ Venkatesh, Priyanka; Kasi, Anup (2026). “Pancrelipase Therapy”. StatPearls. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing. PMID 30521237. Retrieved 2026-06-17.

25. Gulzar, Bio-degradation of hydrocarbons using different bacterial and fungal species. Published in international conference on biotechnology and neurosciences. CUSAT (cochin university of science and technology), 2003

బాహ్య లింకులు

  • Lipase U.S. నేషనల్ లైబ్రరీ ఆఫ్ మెడిసిన్ మెడికల్ సబ్జెక్ట్ హెడింగ్స్ (MeSH) లో

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Lipase” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Lipase ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=లైపేజ్&oldid=6100"