హ్యాప్టోగ్లోబిన్

From LTRC
Revision as of 08:31, 13 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Haptoglobin” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
HP
గుర్తింపు సంఖ్యలు
మారుపేర్లు HP, BP, HP2ALPHA2, HPA1S, haptoglobin
బాహ్య IDలు OMIM: 140100; MGI: 96211; GeneCards: HP
అందుబాటులో ఉన్న నిర్మాణాలు PDB Ortholog search: PDBe RCSB List of PDB id codes 4X0L, 4WJG, 5HU6
జన్యువు స్థానం ( మానవుడు ) క్రోమోజోమ్ 16 (మానవుడు) బ్యాండ్ 16q22.2 ప్రారంభం 72,054,505 bp ముగింపు 72,061,055 bp
జన్యువు స్థానం ( ఎలుక ) క్రోమోజోమ్ 8 (ఎలుక) బ్యాండ్ 8 D3|8 57.11 cM ప్రారంభం 110,301,760 bp ముగింపు 110,305,804 bp
RNA వ్యక్తీకరణ pattern Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in pericardium right lobe of liver olfactory zone of nasal mucosa parietal pleura bone marrow germinal epithelium bone marrow cell trabecular bone peritoneum vena cava Top expressed in lacrimal gland gallbladder left lobe of liver granulocyte right lung lobe stroma of bone marrow white adipose tissue subcutaneous adipose tissue tunica adventitia of aorta tibiofemoral joint More reference expression data BioGPS More reference expression data
జీన్ ఆంటాలజీ Molecular function antioxidant activity protein binding hemoglobin binding serine-type endopeptidase activity Cellular component extracellular region endocytic vesicle lumen extracellular exosome blood microparticle haptoglobin-hemoglobin complex extracellular space specific granule lumen tertiary granule lumen Biological process cellular oxidant detoxification defense response positive regulation of cell death acute-phase response receptor-mediated endocytosis defense response to bacterium response to hydrogen peroxide negative regulation of oxidoreductase activity negative regulation of hydrogen peroxide catabolic process immune system process neutrophil degranulation acute inflammatory response proteolysis response to organic substance Sources:Amigo / QuickGO
ఆర్థోలాగ్స్ Databases NCBI : entry; OMA : entry Species Human Mouse Entrez 3240 15439 Ensembl ENSG00000257017 ENSMUSG00000031722 UniProt P00738 Q61646 RefSeq (mRNA) NM_001126102 NM_005143 NM_001318138 NM_017370 NM_001329965 RefSeq (protein) NP_001119574 NP_001305067 NP_005134 NP_001316894 NP_059066 Location (UCSC) Chr 16: 72.05 – 72.06 Mb Chr 8: 110.3 – 110.31 Mb PubMed search
వికీడేటా
వీక్షించు/సవరించు మానవుడు వీక్షించు/సవరించు ఎలుక
α,β-హిమోగ్లోబిన్/హ్యాప్టోగ్లోబిన్ హెక్సామర్ కాంప్లెక్స్ యొక్క నమూనా. ఇందులో 2 α,β-హిమోగ్లోబిన్ డైమర్లు ఉన్నాయి: ఒకటి స్పేస్ ఫిల్లింగ్ మోడల్ (పసుపు/నారింజ), మరియు ఒకటి రిబ్బన్ మోడల్ (ఊదా/నీలం). ప్రతిదీ ఒక హ్యాప్టోగ్లోబిన్ అణువుతో బంధించబడి ఉంటుంది (రెండు హ్యాప్టోగ్లోబిన్ అణువులు గులాబీ రంగులో చూపబడ్డాయి, ఒకటి స్పేస్ ఫిల్లింగ్ మోడల్‌గా మరియు ఒకటి రిబ్బన్ మోడల్‌గా).

హ్యాప్టోగ్లోబిన్ (Hp అని సంక్షిప్తీకరించబడింది) అనేది మానవులలో HP జన్యువు ద్వారా ఎన్‌కోడ్ చేయబడిన ఒక ప్రోటీన్.[1][2] రక్త ప్లాస్మాలో, హ్యాప్టోగ్లోబిన్ ఎరిథ్రోసైట్ల నుండి విడుదలయ్యే 'ఉచిత' హిమోగ్లోబిన్[3]తో అధిక అఫినిటీతో బంధిస్తుంది, తద్వారా దాని హానికరమైన ఆక్సీకరణ చర్యను నిరోధిస్తుంది. Hpతో పోలిస్తే, హెమోపెక్సిన్ 'ఉచిత' హీమ్తో బంధిస్తుంది.[4] హ్యాప్టోగ్లోబిన్-హిమోగ్లోబిన్ కాంప్లెక్స్ అప్పుడు రెటిక్యులోఎండోథీలియల్ సిస్టమ్ (ప్రధానంగా ప్లీహం) ద్వారా తొలగించబడుతుంది.

క్లినికల్ సెట్టింగులలో, ఇంట్రావాస్కులర్ హీమోలిటిక్ అనీమియాను స్క్రీనింగ్ చేయడానికి మరియు పర్యవేక్షించడానికి హ్యాప్టోగ్లోబిన్ పరీక్ష ఉపయోగించబడుతుంది. ఇంట్రావాస్కులర్ హీమోలిసిస్లో, ఉచిత హిమోగ్లోబిన్ రక్తప్రవాహంలోకి విడుదలవుతుంది మరియు అందువల్ల హ్యాప్టోగ్లోబిన్ హిమోగ్లోబిన్‌తో బంధిస్తుంది. దీనివల్ల హ్యాప్టోగ్లోబిన్ స్థాయిలు తగ్గుతాయి.

ఈ ప్రోటీన్‌ను 1938లో ఫ్రెంచ్ బయోకెమిస్టులు మాక్స్-ఫెర్నాండ్ జేల్ మరియు మిచెల్ పోలోనోవ్‌స్కీ "ప్లాస్మా పదార్థం"గా కనుగొన్నారు.[5][6]

పనితీరు

దెబ్బతిన్న ఎర్ర రక్త కణాల ద్వారా రక్త ప్లాస్మాలోకి విడుదలైన హిమోగ్లోబిన్ హానికరమైన ప్రభావాలను కలిగి ఉంటుంది. HP జన్యువు ఒక ప్రీప్రోప్రోటీన్‌ను ఎన్‌కోడ్ చేస్తుంది, ఇది ఆల్ఫా మరియు బీటా గొలుసులను ఉత్పత్తి చేయడానికి ప్రాసెస్ చేయబడుతుంది, ఇది తదనంతరం హ్యాప్టోగ్లోబిన్‌ను ఉత్పత్తి చేయడానికి టెట్రామర్గా కలుస్తుంది. హ్యాప్టోగ్లోబిన్ ఉచిత ప్లాస్మా హిమోగ్లోబిన్ను బంధించడానికి పనిచేస్తుంది, ఇది డిగ్రేడేటివ్ ఎంజైమ్లు హిమోగ్లోబిన్‌ను చేరుకోవడానికి అనుమతిస్తుంది, అదే సమయంలో మూత్రపిండాల ద్వారా ఇనుము కోల్పోకుండా నిరోధిస్తుంది మరియు హిమోగ్లోబిన్ వల్ల కలిగే నష్టం నుండి మూత్రపిండాలను రక్షిస్తుంది.[7]

Hp యొక్క సెల్యులార్ రిసెప్టర్ లక్ష్యం మోనోసైట్/మాక్రోఫేజ్ స్కావెంజర్ రిసెప్టర్, CD163.[3] CD163కి Hb-Hp బంధం తర్వాత, కాంప్లెక్స్ యొక్క సెల్యులార్ ఇంటర్నలైజేషన్ గ్లోబిన్ మరియు హీమ్ జీవక్రియకు దారితీస్తుంది, దీనిని అనుసరించి యాంటీఆక్సిడెంట్ మరియు ఐరన్ మెటబాలిజం మార్గాలలో అనుకూల మార్పులు మరియు మాక్రోఫేజ్ ఫినోటైప్ పోలరైజేషన్ జరుగుతాయి.[3]

Hp హిమోగ్లోబిన్-స్వతంత్ర ఇమ్యునోమోడ్యులేటరీ విధులను కలిగి ఉంది. ఇది లిపోపాలిసాకరైడ్-ప్రేరిత సైటోకిన్ వ్యక్తీకరణను తగ్గిస్తుంది.[8] లిపోపాలిసాకరైడ్‌లు నేరుగా Hpకి బంధిస్తాయి, ఇది సీరంలో Hp యొక్క అధిక సమృద్ధి కారణంగా, వాటిని బఫరింగ్ చేయడానికి మరియు టోల్-లైక్ రిసెప్టర్ 4 నుండి రక్షించడానికి దారితీస్తుంది. ఫంక్షనల్‌గా, ఇది NF-κB మార్గం యొక్క ఆలస్యమైన క్రియాశీలతకు దారితీస్తుంది.[9]

హెమోపెక్సిన్ నుండి వ్యత్యాసం

హిమోగ్లోబిన్ హ్యాప్టోగ్లోబిన్ యొక్క శారీరక పరిధిలో RBCల నుండి విడుదలైనప్పుడు, హిమోగ్లోబిన్ యొక్క సంభావ్య హానికరమైన ప్రభావాలు నిరోధించబడతాయి. హైపర్-హీమోలిటిక్ పరిస్థితులలో లేదా దీర్ఘకాలిక హీమోలిసిస్‌తో, హ్యాప్టోగ్లోబిన్ క్షీణిస్తుంది మరియు హిమోగ్లోబిన్ సులభంగా కణజాలాలకు పంపిణీ చేయబడుతుంది, అక్కడ అది ఆక్సీకరణ పరిస్థితులకు గురవుతుంది. అటువంటి పరిస్థితులలో, ఫెర్రిక్ (Fe3+-బంధిత) హిమోగ్లోబిన్ నుండి హీమ్ విడుదలవుతుంది. ఉచిత హీమ్ అప్పుడు పెరాక్సిడేటివ్ ప్రతిచర్యలను మరియు ఇన్ఫ్లమేటరీ క్యాస్కేడ్‌ల క్రియాశీలతను ప్రోత్సహించడం ద్వారా కణజాల నష్టాన్ని వేగవంతం చేస్తుంది. హెమోపెక్సిన్ (Hx) అనేది మరొక ప్లాస్మా గ్లైకోప్రోటీన్, ఇది అధిక అఫినిటీతో హీమ్‌ను బంధించగలదు. ఇది హీమ్‌ను జడ విషరహిత రూపంలో వేరు చేస్తుంది మరియు దానిని కాటబోలిజం మరియు విసర్జన కోసం కాలేయానికి రవాణా చేస్తుంది.[3]

సంశ్లేషణ

హ్యాప్టోగ్లోబిన్ ఎక్కువగా హెపాటిక్ కణాలు ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది, కానీ చర్మం, ఊపిరితిత్తులు మరియు మూత్రపిండాలు వంటి ఇతర కణజాలాల ద్వారా కూడా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది. అదనంగా, హ్యాప్టోగ్లోబిన్ జన్యువు మ్యూరిన్ మరియు మానవ అడిపోస్ కణజాలంలో వ్యక్తీకరించబడుతుంది.[10]

హ్యాప్టోగ్లోబిన్ పశువుల అడిపోస్ కణజాలంలో కూడా వ్యక్తీకరించబడినట్లు చూపబడింది.[11]

నిర్మాణం

హ్యాప్టోగ్లోబిన్, దాని సరళమైన రూపంలో, డైసల్ఫైడ్ వంతెనల ద్వారా అనుసంధానించబడిన రెండు ఆల్ఫా మరియు రెండు బీటా గొలుసులను కలిగి ఉంటుంది. గొలుసులు ఒక సాధారణ పూర్వగామి ప్రోటీన్ నుండి ఉద్భవించాయి, ఇది ప్రోటీన్ సంశ్లేషణ సమయంలో ప్రోటీయోలైటిక్‌గా క్లీవ్ చేయబడుతుంది.

Hp మానవ జనాభాలో రెండు అలెలిక్ రూపాల్లో ఉంటుంది, వీటిని Hp1 మరియు Hp2 అని పిలుస్తారు, రెండోది Hp1 జన్యువు యొక్క పాక్షిక డూప్లికేషన్ కారణంగా ఏర్పడింది. అందువల్ల, మానవులలో Hp యొక్క మూడు జన్యురూపాలు కనిపిస్తాయి: Hp1-1, Hp2-1, మరియు Hp2-2. వేర్వేరు జన్యురూపంల Hp వేర్వేరు అఫినిటీలతో హిమోగ్లోబిన్‌ను బంధిస్తుందని చూపబడింది, Hp2-2 బలహీనమైన బైండర్‌గా ఉంది. అల్లెల్ 2 రెండు మల్టీమెరైజేషన్ డొమైన్‌ల కోసం ఎన్‌కోడ్ చేస్తుంది. ఇది అల్లెల్ 2 యొక్క వాహకాలలో ఒలిగోమర్ ఏర్పడటానికి దారితీస్తుంది.[1] చిన్న అల్లెల్ యొక్క ఫ్రీక్వెన్సీ జాతి మూలాన్ని బట్టి 7% మరియు 70% మధ్య మారుతూ ఉంటుంది.[12] పొడవైన అల్లెల్ ద్వారా ఏ పరిణామ ప్రయోజనం లభిస్తుందో అస్పష్టంగా ఉంది; ఆశ్చర్యకరంగా, ఇలాంటి పాక్షిక డూప్లికేషన్ స్వతంత్రంగా చాలా కాలం క్రితం రూమినెంట్స్ యొక్క పూర్వగామిలో ఉద్భవించింది. రూమినెంట్స్ ప్రత్యేకంగా ఒలిగోమెరిక్ హ్యాప్టోగ్లోబిన్‌ను వ్యక్తీకరిస్తాయి.[13]

ఇతర జాతులలో

Hp ఇప్పటివరకు అధ్యయనం చేసిన అన్ని క్షీరదాలు, కొన్ని పక్షులు, ఉదా., కార్మోరెంట్ మరియు ఆస్ట్రిచ్ లలో కనుగొనబడింది, కానీ దాని సరళమైన రూపంలో, ఎముక చేపలు, ఉదా., జీబ్రా ఫిష్లో కూడా కనుగొనబడింది. Hp కనీసం కొన్ని ఉభయచరాలు (జెనోపస్) మరియు నియోగ్నాథస్ పక్షులు (కోడి మరియు బాతు)లో లేదు.

క్లినికల్ ప్రాముఖ్యత

ఈ జన్యువు లేదా దాని నియంత్రణ ప్రాంతాలలో ఉత్పరివర్తనలు అహ్యాప్టోగ్లోబినేమియా లేదా హైపోహ్యాప్టోగ్లోబినేమియాకు కారణమవుతాయి. ఈ జన్యువు డయాబెటిక్ నెఫ్రోపతీ,[14] టైప్ 1 డయాబెటిస్‌లో కరోనరీ ఆర్టరీ వ్యాధి సంభవం,[15] క్రోన్ వ్యాధి,[16] ఇన్ఫ్లమేటరీ వ్యాధి ప్రవర్తన, ప్రైమరీ స్క్లెరోసింగ్ కోలాంజైటిస్, ఇడియోపథిక్ పార్కిన్సన్స్ వ్యాధికి గురయ్యే అవకాశం,[17] మయాల్జిక్ ఎన్సెఫలోమైలిటిస్ / క్రానిక్ ఫెటీగ్ సిండ్రోమ్లో పోస్ట్-ఎక్సర్షనల్ మలైజ్ తీవ్రత,[18][19] మరియు ప్లాస్మోడియం ఫాల్సిపారమ్ మలేరియా యొక్క తగ్గిన సంభవం వంటి వాటితో ముడిపడి ఉంది.[20]

రెటిక్యులోఎండోథీలియల్ సిస్టమ్ శరీరం నుండి హ్యాప్టోగ్లోబిన్-హిమోగ్లోబిన్ కాంప్లెక్స్‌ను తొలగిస్తుంది కాబట్టి,[4] ఇంట్రావాస్కులర్ హీమోలిసిస్ లేదా 'తీవ్రమైన' ఎక్స్‌ట్రావాస్కులర్ హీమోలిసిస్ విషయంలో హ్యాప్టోగ్లోబిన్ స్థాయిలు తగ్గుతాయి. ఉచిత హిమోగ్లోబిన్కు బంధించే ప్రక్రియలో, హ్యాప్టోగ్లోబిన్ హిమోగ్లోబిన్‌లోని ఇనుమును వేరు చేస్తుంది, దీనివల్ల ఇనుమును ఉపయోగించే బ్యాక్టీరియా హీమోలిసిస్ నుండి ప్రయోజనం పొందకుండా నిరోధిస్తుంది. దీని కారణంగా, హ్యాప్టోగ్లోబిన్ ఒక అక్యూట్-ఫేజ్ ప్రోటీన్గా పరిణామం చెందిందని సిద్ధాంతీకరించబడింది. HP హీమోలిటిక్ మూత్రపిండంపై రక్షణ ప్రభావాన్ని కలిగి ఉంటుంది.[21][22]

విభిన్న హ్యాప్టోగ్లోబిన్ ఫినోటైప్‌లు వాటి యాంటీఆక్సిడెంట్, స్కావెంజింగ్,[23] మరియు ఇమ్యునోమోడ్యులేటరీ లక్షణాలలో భిన్నంగా ఉంటాయి. హ్యాప్టోగ్లోబిన్ యొక్క ఈ అంశం రోగనిరోధక శక్తి తగ్గిన పరిస్థితులలో (కాలేయ సిర్రోసిస్ వంటివి) ప్రాముఖ్యతను పొందవచ్చు మరియు వివిధ ఫినోటైప్‌లు బ్యాక్టీరియా ఇన్ఫెక్షన్ల పట్ల వివిధ స్థాయిల గ్రహణశీలతకు దారితీయవచ్చు.[24]

కొన్ని అధ్యయనాలు కొన్ని హ్యాప్టోగ్లోబిన్ ఫినోటైప్‌లను డయాబెటిస్‌లో రక్తపోటు వచ్చే ప్రమాదంతో[25] మరియు స్కిజోఫ్రెనియాతో అనుసంధానిస్తాయి.[26]

పరీక్ష ప్రోటోకాల్

రోగికి అనీమియా లక్షణాలు, అంటే పాలిపోవడం, అలసట, లేదా శ్వాస తీసుకోవడంలో ఇబ్బంది, మరియు కామెర్లు లేదా ముదురు రంగు మూత్రం వంటి హీమోలిసిస్ యొక్క భౌతిక సంకేతాలు ఉన్నప్పుడు రోగి రక్తంలో హ్యాప్టోగ్లోబిన్ స్థాయిని కొలవాలని ఆదేశించబడుతుంది. ఈ పరీక్ష సాధారణంగా హీమోలిటిక్ అనీమియా బ్యాటరీగా కూడా ఆదేశించబడుతుంది, ఇందులో రెటిక్యులోసైట్ కౌంట్ మరియు పెరిఫెరల్ బ్లడ్ స్మెర్ కూడా ఉంటాయి. రోగికి ట్రాన్స్‌ఫ్యూషన్ రియాక్షన్ లేదా ఆటో ఇమ్యూన్ హీమోలిటిక్ అనీమియా లక్షణాలు ఉన్నాయని అనుమానించినప్పుడు డైరెక్ట్ యాంటీగ్లోబులిన్ టెస్ట్తో పాటు కూడా దీనిని ఆదేశించవచ్చు. అలాగే, దీనిని బిలిరుబిన్తో కలిపి ఆదేశించవచ్చు.

వివరణ

హ్యాప్టోగ్లోబిన్ తగ్గుదల హీమోలిసిస్ నిర్ధారణకు మద్దతు ఇస్తుంది, ముఖ్యంగా తగ్గిన హిమోగ్లోబిన్, మరియు హెమటోక్రిట్, మరియు పెరిగిన రెటిక్యులోసైట్ కౌంట్‌తో సంబంధం ఉన్నప్పుడు. హీమోలిసిస్ యొక్క సైట్ మరియు మెకానిజం (ఇంట్రావాస్కులర్ మరియు స్ప్లెనిక్/"ఎక్స్‌ట్రావాస్కులర్") తో సంబంధం లేకుండా తక్కువ హ్యాప్టోగ్లోబిన్ స్థాయిలు సంభవిస్తాయి.[27]

రెటిక్యులోసైట్ కౌంట్ పెరిగితే, కానీ హ్యాప్టోగ్లోబిన్ స్థాయి సాధారణంగా ఉంటే, ఇది హీమోలిసిస్‌కు వ్యతిరేకంగా వాదిస్తుంది మరియు రక్త నష్టానికి ఎముక మజ్జ ప్రతిస్పందనను సూచిస్తుంది. అనీమియా లక్షణాలు ఉండి, రెటిక్యులోసైట్ కౌంట్ మరియు హ్యాప్టోగ్లోబిన్ స్థాయి రెండూ సాధారణంగా ఉంటే, అనీమియా హీమోలిసిస్ వల్ల వచ్చే అవకాశం లేదు. హ్యాప్టోగ్లోబిన్ స్థాయిలు తగ్గి ఉండి, అనీమియా సంకేతాలు లేకపోతే, అది అధునాతన కాలేయ నష్టాన్ని సూచించవచ్చు, ఎందుకంటే కాలేయం హ్యాప్టోగ్లోబిన్ ఉత్పత్తికి ప్రధాన ప్రదేశం.

హ్యాప్టోగ్లోబిన్ ఒక అక్యూట్-ఫేజ్ ప్రోటీన్ కాబట్టి, ఏదైనా ఇన్ఫ్లమేటరీ ప్రక్రియ (ఇన్ఫెక్షన్, గాయం, అలర్జీ, మొదలైనవి) ప్లాస్మా హ్యాప్టోగ్లోబిన్ స్థాయిలను పెంచవచ్చు, కానీ హీమోలిసిస్ ఉన్న రోగులలో ఇన్ఫ్లమేషన్ ఉన్నా లేకపోయినా సాధారణంగా తక్కువ హ్యాప్టోగ్లోబిన్ ఉంటుంది.[27]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ 1.0 1.1 (September 1997). "Biological functions of haptoglobin--new pieces to an old puzzle". European Journal of Clinical Chemistry and Clinical Biochemistry. 35 (9) 647–654.
  2. ↑ (2000). "Haptoglobin: function and polymorphism". Clinical Laboratory. 46 (11–12) 547–552.
  3. ↑ 3.0 3.1 3.2 3.3 (2014-10-28). "Haptoglobin, hemopexin, and related defense pathways-basic science, clinical perspectives, and drug development". Frontiers in Physiology. 5 415. doi:10.3389/fphys.2014.00415.
  4. ↑ 4.0 4.1 Intravascular hemolysis. eClinpath.
  5. ↑ (April 2014). "Haptoglobin testing in hemolysis: measurement and interpretation". American Journal of Hematology. 89 (4) 443–447. doi:10.1002/ajh.23623.
  6. ↑ (1962-03-15). Haptoglobins. New England Journal of Medicine. 266 (11) 569–570. doi:10.1056/NEJM196203152661115.
  7. ↑ Entrez Gene: HP.
  8. ↑ (February 2005). "Haptoglobin dampens endotoxin-induced inflammatory effects both in vitro and in vivo". Immunology. 114 (2) 263–271. doi:10.1111/j.1365-2567.2004.02071.x.
  9. ↑ (2024). "Haptoglobin buffers lipopolysaccharides to delay activation of NFκB". Frontiers in Immunology. 15. doi:10.3389/fimmu.2024.1401527.
  10. ↑ (September 2004). "Adipokines: inflammation and the pleiotropic role of white adipose tissue". The British Journal of Nutrition. 92 (3) 347–355. doi:10.1079/BJN20041213.
  11. ↑ (May 2012). "Bovine haptoglobin as an adipokine: serum concentrations and tissue expression in dairy cows receiving a conjugated linoleic acids supplement throughout lactation". Veterinary Immunology and Immunopathology. 146 (3–4) 201–211. doi:10.1016/j.vetimm.2012.03.011.
  12. ↑ (April 2007). "Haptoglobin: a review of the major allele frequencies worldwide and their association with diseases". International Journal of Laboratory Hematology. 29 (2) 92–110. doi:10.1111/j.1751-553X.2007.00898.x.
  13. ↑ (October 2007). "Convergent evolution of human and bovine haptoglobin: partial duplication of the genes". Journal of Molecular Evolution. 65 (4) 373–379. doi:10.1007/s00239-007-9002-3.
  14. ↑ (2005). "In vivo and in vitro studies establishing haptoglobin as a major susceptibility gene for diabetic vascular disease". Vascular Health and Risk Management. 1 (1) 19–28. doi:10.2147/vhrm.1.1.19.58930.
  15. ↑ (June 2004). "Haptoglobin phenotypes in health and disorders". American Journal of Clinical Pathology. 121 (Suppl) S97-104. doi:10.1309/8GLX5798Y5XHQ0VW.
  16. ↑ (May 2007). "Haptoglobin polymorphisms are associated with Crohn's disease, disease behavior, and extraintestinal manifestations in Hungarian patients". Digestive Diseases and Sciences. 52 (5) 1279–1284. doi:10.1007/s10620-006-9615-1.
  17. ↑ (March 2008). "The functional polymorphism of the hemoglobin-binding protein haptoglobin influences susceptibility to idiopathic Parkinson's disease". American Journal of Medical Genetics. Part B, Neuropsychiatric Genetics. 147B (2) 216–222. doi:10.1002/ajmg.b.30593.
  18. ↑ (August 2025). "Haptoglobin phenotypes and structural variants associate with post-exertional malaise and cognitive dysfunction in myalgic encephalomyelitis". Journal of Translational Medicine. 23 (1) 970. doi:10.1186/s12967-025-07006-z.
  19. ↑ (2025-09-16). New Publication from OMF Collaboration Investigates Molecular Basis of PEM. Open Medicine Foundation.
  20. ↑ (December 2007). "Iron metabolism and malaria". Food and Nutrition Bulletin. 28 (4 Suppl) S524-S539. doi:10.1177/15648265070284S406.
  21. ↑ (1968). "The protective influence of haptoglobin on hemoglobinuric kidney. I. Bioch- emical and macroscopic observations". Folia Haematologica. 90 (1) 82–91.
  22. ↑ (December 1969). "[Pathogenesis of kidney hemolysis]". Bruns' Beiträge für Klinische Chirurgie. 217 (7) 661–665.
  23. ↑ (2021). "Oxidative protein modification and chromosomal instability among type 2 diabetics in Osogbo, Nigeria. .". Alexandria Journal of Medicine. 57 168–176. doi:10.1080/20905068.2021.1935123.
  24. ↑ (April 2011). "Phenotypic polymorphism of haptoglobin: a novel risk factor for the development of infection in liver cirrhosis". Human Immunology. 72 (4) 348–354. doi:10.1016/j.humimm.2011.01.008.
  25. ↑ Odewusi Odeyinka O. (July–September 2023). Evaluation Of Neuronal Inflammation And Oxidative Dna Damage In Different Haptoglobin Phenotypes Of A Nigerian Type-2 Diabetes Population. Journal of Krishna Institute of Medical Science University. 12 (3) 50–62.
  26. ↑ Gene Overview of All Published Schizophrenia-Association Studies for HP. SzGene database at Schizophrenia Research Forum.
  27. ↑ 27.0 27.1 (March 2006). "Influence of clinical factors on the haemolysis marker haptoglobin". European Journal of Clinical Investigation. 36 (3) 202–209. doi:10.1111/j.1365-2362.2006.01617.x.

మరింత చదవడానికి

2

  • (April 2002). "CD163: a signal receptor scavenging haptoglobin-hemoglobin complexes from plasma". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 34 (4) 309–314. doi:10.1016/S1357-2725(01)00144-3.
  • (2002). "Haptoglobin and CD163: captor and receptor gating hemoglobin to macrophage lysosomes". Redox Report. 6 (6) 386–388. doi:10.1179/135100001101536490.
  • (December 1992). "Junctions between genes in the haptoglobin gene cluster of primates". Genomics. 14 (4) 948–958. doi:10.1016/S0888-7543(05)80116-8.
  • (June 1985). "Nucleotide sequence of the haptoglobin and haptoglobin-related gene pair. The haptoglobin-related gene contains a retrovirus-like element". The Journal of Biological Chemistry. 260 (11) 6698–6709. doi:10.1016/S0021-9258(18)88836-6.
  • (1986). "Localization of the human haptoglobin genes distal to the fragile site at 16q22 using in situ hybridization". Cytogenetics and Cell Genetics. 41 (1) 38–41. doi:10.1159/000132193.
  • (April 1986). "Expression of cloned human haptoglobin and alpha 1-antitrypsin complementary DNAs in Saccharomyces cerevisiae". DNA. 5 (2) 129–136. doi:10.1089/dna.1986.5.129.
  • (January 1985). "Structure and expression of the human haptoglobin locus". The EMBO Journal. 4 (1) 119–126. doi:10.1002/j.1460-2075.1985.tb02325.x.
  • (March 1973). "Studies on the interchain disulfides of human haptoglobins". Canadian Journal of Biochemistry. 51 (3) 249–264. doi:10.1139/o73-032.
  • (September 1983). "Sequence of human haptoglobin cDNA: evidence that the alpha and beta subunits are coded by the same mRNA". Nucleic Acids Research. 11 (17) 5811–5819. doi:10.1093/nar/11.17.5811.
  • (October 1983). "Identification and characterization of human haptoglobin cDNA". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 80 (19) 5875–5879. doi:10.1073/pnas.80.19.5875.
  • (1984). "Duplication within the haptoglobin Hp2 gene". Nature. 309 (5964) 131–135. doi:10.1038/309131a0.
  • (June 1984). "Evolution of haptoglobin: comparison of complementary DNA encoding Hp alpha 1S and Hp alpha 2FS". Nucleic Acids Research. 12 (11) 4531–4538. doi:10.1093/nar/12.11.4531.
  • (March 1984). "Characterization of human haptoglobin cDNAs coding for alpha 2FS beta and alpha 1S beta variants". FEBS Letters. 168 (1) 103–107. doi:10.1016/0014-5793(84)80215-X.
  • (1984). "Molecular cloning of human haptoglobin cDNA: evidence for a single mRNA coding for alpha 2 and beta chains". The EMBO Journal. 2 (6) 1003–1007. doi:10.1002/j.1460-2075.1983.tb01534.x.
  • (June 1980). "Covalent structure of human haptoglobin: a serine protease homolog". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 77 (6) 3388–3392. doi:10.1073/pnas.77.6.3388.
  • (February 1982). "Haptoglobin: a natural bacteriostat". Science. 215 (4533) 691–693. doi:10.1126/science.7036344.
  • (January 1980). "Haemoglobin binding with haptoglobin. Unequivocal demonstration that the beta-chains of human haemoglobin bind to haptoglobin". The Biochemical Journal. 185 (1) 285–287. doi:10.1042/bj1850285.
  • (September 1996). "Generation and analysis of 280,000 human expressed sequence tags". Genome Research. 6 (9) 807–828. doi:10.1101/gr.6.9.807.
  • (November 1996). "Transcriptionally active haptoglobin-related (Hpr) gene in hepatoma G2 and leukemia molt-4 cells". DNA and Cell Biology. 15 (11) 1001–1007. doi:10.1089/dna.1996.15.1001.
  • (February 1998). "The haptoglobin-gene deletion responsible for anhaptoglobinemia". American Journal of Human Genetics. 62 (2) 245–252. doi:10.1086/301701.

బాహ్య లింకులు

  • Haptoglobins
  • Haptoglobin

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Haptoglobin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Haptoglobin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=హ్యాప్టోగ్లోబిన్&oldid=5995"