కోఫ్యాక్టర్ (జీవరసాయన శాస్త్రం)

From LTRC
Revision as of 09:43, 9 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Cofactor (biochemistry)” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)

కోఫ్యాక్టర్ (Cofactor) అనేది ఒక ప్రోటీన్ కాని రసాయన సమ్మేళనం లేదా లోహ అయాన్, ఇది ఒక ఎంజైమ్ యొక్క ఉత్ప్రేరక చర్యకు అవసరం. కోఫ్యాక్టర్లను జీవరసాయన పరివర్తనలకు సహాయపడే "సహాయక అణువులుగా" పరిగణించవచ్చు. ఇవి జరిగే రేట్లను enzyme kinetics అనే అధ్యయన రంగంలో వివరిస్తారు. కోఫ్యాక్టర్లు సాధారణంగా లిగాండ్ల కంటే భిన్నంగా ఉంటాయి, ఎందుకంటే ఇవి తరచుగా బంధితమై ఉండటం ద్వారా తమ పనిని నిర్వహిస్తాయి.

కోఫ్యాక్టర్లను రెండు రకాలుగా వర్గీకరించవచ్చు: inorganic ions (అకర్బన అయాన్లు) మరియు కోఎంజైమ్స్ అని పిలువబడే సంక్లిష్ట organic moleculeలు (కర్బన అణువులు).[1] కోఎంజైమ్‌లు ప్రధానంగా విటమిన్ల నుండి మరియు ఇతర కర్బన essential nutrientల నుండి తక్కువ మొత్తంలో లభిస్తాయి (కొన్ని నిర్వచనాలు "కోఫ్యాక్టర్" అనే పదాన్ని అకర్బన పదార్థాలకు మాత్రమే పరిమితం చేస్తాయి; ఇక్కడ రెండు రకాలు చేర్చబడ్డాయి).[2][3]

కోఎంజైమ్‌లను మరింతగా రెండు రకాలుగా విభజించారు. మొదటిది "prosthetic group" (ప్రోస్తెటిక్ గ్రూప్), ఇది ప్రోటీన్‌కు గట్టిగా (లేదా సమయోజనీయంగా, తద్వారా శాశ్వతంగా) బంధించబడిన కోఎంజైమ్‌ను కలిగి ఉంటుంది.[4] రెండవ రకమైన కోఎంజైమ్‌లను "కోసబ్‌స్ట్రేట్లు" (cosubstrates) అని పిలుస్తారు, ఇవి ప్రోటీన్‌కు తాత్కాలికంగా బంధించబడతాయి. కోసబ్‌స్ట్రేట్లు ఒకానొక సమయంలో ప్రోటీన్ నుండి విడుదల కావచ్చు, ఆపై తర్వాత తిరిగి బంధించబడవచ్చు. ప్రోస్తెటిక్ గ్రూపులు మరియు కోసబ్‌స్ట్రేట్లు రెండూ ఒకే పనిని కలిగి ఉంటాయి, అదే ఎంజైమ్‌లు మరియు ప్రోటీన్‌ల చర్యను సులభతరం చేయడం. కోఫ్యాక్టర్ లేని నిష్క్రియ ఎంజైమ్‌ను apoenzyme అని, కోఫ్యాక్టర్‌తో కూడిన పూర్తి ఎంజైమ్‌ను holoenzyme అని పిలుస్తారు.[5]

International Union of Pure and Applied Chemistry (IUPAC) "కోఎంజైమ్"ను కొంచెం భిన్నంగా నిర్వచిస్తుంది, అంటే తక్కువ పరమాణు భారం కలిగిన, ప్రోటీన్ కాని కర్బన సమ్మేళనం, ఇది వదులుగా అతుక్కొని, రసాయన సమూహాలు లేదా ఎలక్ట్రాన్ల యొక్క విడదీయగల వాహకంగా ఎంజైమాటిక్ చర్యలలో పాల్గొంటుంది; ప్రోస్తెటిక్ గ్రూప్ అనేది ప్రోటీన్‌లో గట్టిగా బంధించబడిన, nonpolypeptide యూనిట్‌గా నిర్వచించబడింది, ఇది ప్రతి ఎంజైమాటిక్ టర్నోవర్‌లో పునరుత్పత్తి చేయబడుతుంది.[6]

కొన్ని ఎంజైమ్‌లు లేదా ఎంజైమ్ కాంప్లెక్స్‌లకు అనేక కోఫ్యాక్టర్లు అవసరమవుతాయి. ఉదాహరణకు, glycolysis మరియు citric acid cycle కూడలి వద్ద ఉన్న మల్టీఎంజైమ్ కాంప్లెక్స్ pyruvate dehydrogenase[7] కు ఐదు కర్బన కోఫ్యాక్టర్లు మరియు ఒక లోహ అయాన్ అవసరం: వదులుగా బంధించబడిన thiamine pyrophosphate (TPP), సమయోజనీయంగా బంధించబడిన lipoamide మరియు flavin adenine dinucleotide (FAD), కోసబ్‌స్ట్రేట్లు nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) మరియు coenzyme A (CoA), మరియు ఒక లోహ అయాన్ (Mg2+).[8]

కర్బన కోఫ్యాక్టర్లు తరచుగా విటమిన్లు లేదా విటమిన్ల నుండి తయారవుతాయి. చాలా వరకు nucleotide అయిన adenosine monophosphate (AMP)ని తమ నిర్మాణంలో భాగంగా కలిగి ఉంటాయి, ఉదాహరణకు ATP, coenzyme A, FAD, మరియు NAD+. ఈ సాధారణ నిర్మాణం పురాతన RNA ప్రపంచంలో ribozymeల భాగంగా ఒక సాధారణ పరిణామ మూలాన్ని ప్రతిబింబించవచ్చు. అణువులోని AMP భాగాన్ని ఒక రకమైన "హ్యాండిల్"గా పరిగణించవచ్చని, దీని ద్వారా ఎంజైమ్ కోఎంజైమ్‌ను పట్టుకుని వివిధ ఉత్ప్రేరక కేంద్రాల మధ్య మార్చగలదని సూచించబడింది.[9]

వర్గీకరణ

కోఫ్యాక్టర్లను రెండు ప్రధాన సమూహాలుగా విభజించవచ్చు: ఫ్లేవిన్ లేదా హీమ్ వంటి కర్బన కోఫ్యాక్టర్లు; మరియు Mg2+, Zn2+, Cu+, Mn2+ మరియు iron–sulfur clusterల వంటి అకర్బన కోఫ్యాక్టర్లు.

కర్బన కోఫ్యాక్టర్లను కొన్నిసార్లు మరింతగా కోఎంజైమ్‌లు మరియు prosthetic groupలగా విభజిస్తారు. కోఎంజైమ్ అనే పదం ప్రత్యేకంగా ఎంజైమ్‌లను మరియు తద్వారా ప్రోటీన్ యొక్క క్రియాత్మక లక్షణాలను సూచిస్తుంది. మరోవైపు, "ప్రోస్తెటిక్ గ్రూప్" అనేది ప్రోటీన్‌కు కోఫ్యాక్టర్ బంధించబడిన స్వభావాన్ని (గట్టిగా లేదా సమయోజనీయంగా) నొక్కి చెబుతుంది మరియు తద్వారా ఇది నిర్మాణపరమైన లక్షణాన్ని సూచిస్తుంది. వివిధ వనరులు కోఎంజైమ్‌లు, కోఫ్యాక్టర్లు మరియు ప్రోస్తెటిక్ గ్రూపుల యొక్క కొంచెం భిన్నమైన నిర్వచనాలను ఇస్తాయి. కొందరు గట్టిగా బంధించబడిన కర్బన అణువులను ప్రోస్తెటిక్ గ్రూపులుగా పరిగణిస్తారు మరియు కోఎంజైమ్‌లుగా కాదు, మరికొందరు ఎంజైమ్ చర్యకు అవసరమైన అన్ని ప్రోటీన్ కాని కర్బన అణువులను కోఎంజైమ్‌లుగా నిర్వచిస్తారు మరియు గట్టిగా బంధించబడిన వాటిని కోఎంజైమ్ ప్రోస్తెటిక్ గ్రూపులుగా వర్గీకరిస్తారు. ఈ పదాలు తరచుగా వదులుగా ఉపయోగించబడతాయి.

Trends in Biochemistry Sciencesలో 1980 నాటి ఒక లేఖ సాహిత్యంలో ఉన్న గందరగోళాన్ని మరియు ప్రోస్తెటిక్ గ్రూపులు మరియు కోఎంజైమ్‌ల మధ్య చేసిన ప్రాథమికంగా ఏకపక్ష వ్యత్యాసాన్ని పేర్కొంది మరియు ఈ క్రింది పథకాన్ని ప్రతిపాదించింది. ఇక్కడ, కోఫ్యాక్టర్లు ఎంజైమ్ చర్యకు అవసరమైన ప్రోటీన్ మరియు సబ్‌స్ట్రేట్ కాకుండా అదనపు పదార్థంగా నిర్వచించబడ్డాయి మరియు ప్రోస్తెటిక్ గ్రూప్ అనేది ఒకే ఎంజైమ్ అణువుకు అతుక్కుని తన పూర్తి catalytic cycleను పూర్తి చేసే పదార్థంగా నిర్వచించబడింది. అయితే, రచయిత "కోఎంజైమ్"కు ఒకే సమగ్ర నిర్వచనాన్ని చేరుకోలేకపోయారు మరియు ఈ పదాన్ని సాహిత్యంలో ఉపయోగించడం మానేయాలని ప్రతిపాదించారు.[10]

అకర్బన కోఫ్యాక్టర్లు

లోహ అయాన్లు

మరింత సమాచారం: Metalloprotein Metal ionలు సాధారణ కోఫ్యాక్టర్లు.[11] ఈ కోఫ్యాక్టర్ల అధ్యయనం bioinorganic chemistry పరిధిలోకి వస్తుంది. nutritionలో, అవసరమైన trace elementల జాబితా కోఫ్యాక్టర్లుగా వాటి పాత్రను ప్రతిబింబిస్తుంది. మానవులలో ఈ జాబితాలో సాధారణంగా iron, magnesium, manganese, cobalt, copper, zinc, మరియు molybdenum ఉంటాయి.[12] chromium లోపం impaired glucose toleranceకు కారణమైనప్పటికీ, ఈ లోహాన్ని కోఫ్యాక్టర్‌గా ఉపయోగించే మానవ ఎంజైమ్ ఏదీ గుర్తించబడలేదు.[13][14] Iodine కూడా ఒక ముఖ్యమైన ట్రేస్ ఎలిమెంట్, కానీ ఈ మూలకం ఎంజైమ్ కోఫ్యాక్టర్‌గా కాకుండా thyroid hormoneల నిర్మాణంలో భాగంగా ఉపయోగించబడుతుంది.[15] Calcium మరొక ప్రత్యేక సందర్భం, ఇది మానవ ఆహారంలో ఒక భాగంగా అవసరం, మరియు ఇది nitric oxide synthase, protein phosphatases, మరియు adenylate kinase వంటి అనేక ఎంజైమ్‌ల పూర్తి చర్యకు అవసరం, కానీ కాల్షియం ఈ ఎంజైమ్‌లను allosteric regulationలో సక్రియం చేస్తుంది, తరచుగా calmodulinతో కూడిన కాంప్లెక్స్‌లో ఈ ఎంజైమ్‌లకు బంధిస్తుంది.[16] కాబట్టి, కాల్షియం ఒక cell signaling అయాన్, మరియు ఇది నియంత్రించే ఎంజైమ్‌ల కోఫ్యాక్టర్‌గా సాధారణంగా పరిగణించబడదు.[17]

ఇతర జీవులకు అదనపు లోహాలు ఎంజైమ్ కోఫ్యాక్టర్లుగా అవసరమవుతాయి, ఉదాహరణకు Azotobacter ప్రజాతికి చెందిన నత్రజనిని స్థిరీకరించే బ్యాక్టీరియా యొక్క nitrogenaseలో vanadium,[18] థర్మోఫిలిక్ archaeaన్ Pyrococcus furiosus యొక్క aldehyde ferredoxin oxidoreductaseలో tungsten,[19] మరియు సముద్రపు diatom Thalassiosira weissflogii నుండి carbonic anhydraseలో cadmium కూడా.[20][21]

అనేక సందర్భాల్లో, కోఫ్యాక్టర్ అకర్బన మరియు కర్బన భాగాలను కలిగి ఉంటుంది. విభిన్న ఉదాహరణల సమితి heme ప్రోటీన్లు, ఇవి ironకు సమన్వయం చేయబడిన porphyrin రింగ్‌ను కలిగి ఉంటాయి.[22]

అయాన్ ఈ అయాన్‌ను కలిగి ఉన్న ఎంజైమ్‌ల ఉదాహరణలు
క్యుప్రిక్ Cytochrome oxidase
ఫెర్రస్ లేదా ఫెర్రిక్ Catalase
Cytochrome (Heme ద్వారా)
Nitrogenase
Hydrogenase
Magnesium Glucose 6-phosphatase
Hexokinase
DNA polymerase
Manganese Arginase
Molybdenum Nitrate reductase
Nitrogenase
Xanthine oxidase
Nickel Urease
Zinc Alcohol dehydrogenase
Carbonic anhydrase
DNA polymerase

ఐరన్–సల్ఫర్ క్లస్టర్లు

మరింత సమాచారం: Iron–sulfur protein

ఐరన్–సల్ఫర్ క్లస్టర్లు సిస్టీనైల్ అవశేషాల ద్వారా ప్రోటీన్లలో ఉంచబడిన ఇనుము మరియు సల్ఫర్ పరమాణువుల కాంప్లెక్స్‌లు. ఇవి ఎలక్ట్రాన్ బదిలీ, రెడాక్స్ సెన్సింగ్ మరియు నిర్మాణ మాడ్యూల్స్‌తో సహా నిర్మాణ మరియు క్రియాత్మక పాత్రలను పోషిస్తాయి.[23]

కర్బన

కర్బన కోఫ్యాక్టర్లు చిన్న కర్బన అణువులు (సాధారణంగా 1000 Da కంటే తక్కువ పరమాణు ద్రవ్యరాశి) ఇవి ఎంజైమ్‌కు వదులుగా లేదా గట్టిగా బంధించబడవచ్చు మరియు చర్యలో నేరుగా పాల్గొంటాయి.[5][24][25][26] తరువాతి సందర్భంలో, ఎంజైమ్‌ను డీనేచర్ చేయకుండా తొలగించడం కష్టమైనప్పుడు, దీనిని prosthetic group అని పిలవవచ్చు. వదులుగా మరియు గట్టిగా బంధించబడిన కోఫ్యాక్టర్ల మధ్య స్పష్టమైన విభజన లేదు.[5] NAD+ వంటివి కొన్ని ఎంజైమ్‌లలో గట్టిగా బంధించబడవచ్చు, మరికొన్నింటిలో వదులుగా బంధించబడతాయి.[5] మరొక ఉదాహరణ thiamine pyrophosphate (TPP), ఇది transketolase లేదా pyruvate decarboxylaseలో గట్టిగా బంధించబడుతుంది, అయితే ఇది pyruvate dehydrogenaseలో తక్కువ గట్టిగా బంధించబడుతుంది.[27] ఇతర కోఎంజైమ్‌లు, ఉదాహరణకు flavin adenine dinucleotide (FAD), biotin, మరియు lipoamide, గట్టిగా బంధించబడతాయి.[28] గట్టిగా బంధించబడిన కోఫ్యాక్టర్లు సాధారణంగా అదే చర్య చక్రంలో పునరుత్పత్తి చేయబడతాయి, అయితే వదులుగా బంధించబడిన కోఫ్యాక్టర్లు వేరే ఎంజైమ్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడిన తదుపరి చర్యలో పునరుత్పత్తి చేయబడవచ్చు. తరువాతి సందర్భంలో, కోఫ్యాక్టర్‌ను సబ్‌స్ట్రేట్ లేదా కోసబ్‌స్ట్రేట్‌గా కూడా పరిగణించవచ్చు.

Vitaminలు అనేక కర్బన కోఫ్యాక్టర్లకు పూర్వగాములుగా (ఉదా., విటమిన్లు B1, B2, B6, B12, నియాసిన్, folic acid) లేదా కోఎంజైమ్‌లుగా (ఉదా., vitamin C) పనిచేయగలవు. అయితే, విటమిన్లు శరీరంలో ఇతర విధులను కలిగి ఉంటాయి.[29] అనేక కర్బన కోఫ్యాక్టర్లు nucleotideను కూడా కలిగి ఉంటాయి, ఉదాహరణకు ఎలక్ట్రాన్ వాహకాలు NAD మరియు FAD, మరియు coenzyme A, ఇది acyl సమూహాలను మోస్తుంది. ఈ కోఫ్యాక్టర్లలో చాలా వరకు అనేక రకాల జాతులలో కనిపిస్తాయి మరియు కొన్ని అన్ని జీవ రూపాలకు విశ్వవ్యాప్తం. ఈ విస్తృత పంపిణీకి మినహాయింపు methanogenలలో పరిణామం చెందిన ప్రత్యేక కోఫ్యాక్టర్ల సమూహం, ఇవి ఈ archaea సమూహానికి మాత్రమే పరిమితం.[30]

ఎంజైమ్ ఉత్ప్రేరక పారిశ్రామిక ప్రక్రియలు అత్యంత సమర్థవంతంగా ఉన్నప్పటికీ, కొన్ని ఎంజైమ్‌లు నికోటినామైడ్ కోఫ్యాక్టర్లపై (NADH/NAD+, NADP/NAPH) ఆధారపడి ఉంటాయి. ఇటువంటి కోఫ్యాక్టర్ల అధిక ధర కారణంగా, ఈ ప్రక్రియలు ఆర్థికంగా పోటీపడలేవు. ఇటీవల, కొన్ని సింథటిక్ కర్బన సమ్మేళనాలు సహజ కోఫ్యాక్టర్లకు ఆర్థికంగా ఆశాజనకమైన బయోమిమెటిక్ ప్రతిరూపాలుగా గుర్తించబడ్డాయి.[31]

విటమిన్లు మరియు ఉత్పన్నాలు

కోఫ్యాక్టర్ / ప్రోస్తెటిక్ గ్రూప్ విటమిన్ అదనపు భాగం బదిలీ చేయబడిన రసాయన సమూహం(లు) పంపిణీ
Thiamine pyrophosphate[32] Thiamine (B1) pyrophosphate 2-కార్బన్ సమూహాలు, α క్లీవేజ్ Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
NAD+ మరియు NADP+[33] నియాసిన్ (B3) ADP Electronలు Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
Pyridoxal phosphate[34] Pyridoxine (B6) ఏదీ లేదు అమైనో మరియు కార్బాక్సిల్ సమూహాలు Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
Methylcobalamin[35] విటమిన్ B12 మిథైల్ సమూహం acyl సమూహాలు Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
Cobalamine[5] Cobalamine (B12) ఏదీ లేదు hydrogen, alkyl సమూహాలు Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
Biotin[36] Biotin (H) ఏదీ లేదు CO2 Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
Coenzyme A[37] Pantothenic acid (B5) ADP Acetyl సమూహం మరియు ఇతర acyl సమూహాలు Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
Tetrahydrofolic acid[38] Folic acid (B9) Glutamate అవశేషాలు Methyl, formyl, methylene మరియు ఫార్మిమినో సమూహాలు Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
Menaquinone[39] విటమిన్ K ఏదీ లేదు Carbonyl సమూహం మరియు electronలు Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
Ascorbic acid[40] విటమిన్ C ఏదీ లేదు Electronలు Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
Flavin mononucleotide[41] Riboflavin (B2) ఏదీ లేదు Electronలు Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
Flavin adenine dinucleotide[41] Riboflavin (B2) ADP Electronలు Bacteria, archaea మరియు eukaryoteలు
Coenzyme F420[42] Riboflavin (B2) అమైనో ఆమ్లాలు Electronలు Methanogenలు మరియు కొన్ని bacteria

విటమిన్లు కానివి

కోఫాక్టర్ బదిలీ చేయబడిన రసాయన సమూహం(లు) విస్తరణ
అడెనోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్[43] ఫాస్ఫేట్ సమూహం బ్యాక్టీరియా, ఆర్కియా మరియు యూకారియోట్లు
S-అడెనోసిల్ మెథియోనిన్[44] మిథైల్ సమూహం బ్యాక్టీరియా, ఆర్కియా మరియు యూకారియోట్లు
కోఎంజైమ్ B[45] ఎలక్ట్రాన్లు మెథనోజెన్లు
కోఎంజైమ్ M[46][47] మిథైల్ సమూహం మెథనోజెన్లు
కోఎంజైమ్ Q[48] ఎలక్ట్రాన్లు బ్యాక్టీరియా, ఆర్కియా మరియు యూకారియోట్లు
సైటిడిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్[49] డయాసిల్ గ్లిజరాల్లు మరియు లిపిడ్ హెడ్ గ్రూపులు బ్యాక్టీరియా, ఆర్కియా మరియు యూకారియోట్లు
గ్లుటాథియోన్[50][51] ఎలక్ట్రాన్లు కొన్ని బ్యాక్టీరియా మరియు చాలా వరకు యూకారియోట్లు
హీమ్[52] ఎలక్ట్రాన్లు బ్యాక్టీరియా, ఆర్కియా మరియు యూకారియోట్లు
లిపోయమైడ్[5] ఎలక్ట్రాన్లు, ఎసైల్ సమూహాలు బ్యాక్టీరియా, ఆర్కియా మరియు యూకారియోట్లు
మెథనోఫ్యూరాన్[53] ఫార్మైల్ సమూహం మెథనోజెన్లు
మొలిబ్డోప్టెరిన్[54][55] ఆక్సిజన్ పరమాణువులు బ్యాక్టీరియా, ఆర్కియా మరియు యూకారియోట్లు
న్యూక్లియోటైడ్ చక్కెరలు[56] మోనోశాకరైడ్లు బ్యాక్టీరియా, ఆర్కియా మరియు యూకారియోట్లు
3'-ఫాస్ఫోఅడెనోసిన్-5'-ఫాస్ఫోసల్ఫేట్[57] సల్ఫేట్ సమూహం బ్యాక్టీరియా, ఆర్కియా మరియు యూకారియోట్లు
పైరోలోక్వినోలిన్ క్వినోన్[58] ఎలక్ట్రాన్లు బ్యాక్టీరియా
టెట్రాహైడ్రోబయోప్టెరిన్[59] ఆక్సిజన్ పరమాణువు మరియు ఎలక్ట్రాన్లు బ్యాక్టీరియా, ఆర్కియా మరియు యూకారియోట్లు
టెట్రాహైడ్రోమెథనోప్టెరిన్[60] మిథైల్ సమూహం మెథనోజెన్లు

జీవక్రియ మధ్యంతరాలుగా కోఫాక్టర్లు

జీవక్రియ అనేక రసాయన చర్యలను కలిగి ఉంటుంది, కానీ చాలా వరకు ఫంక్షనల్ గ్రూప్ల బదిలీని కలిగి ఉండే కొన్ని ప్రాథమిక రకాల చర్యల పరిధిలోకి వస్తాయి.[61] ఈ సాధారణ రసాయన శాస్త్రం కణాలు వివిధ చర్యల మధ్య రసాయన సమూహాలను తీసుకువెళ్లడానికి తక్కువ సంఖ్యలో ఉన్న జీవక్రియ మధ్యంతరాలను ఉపయోగించుకోవడానికి అనుమతిస్తుంది.[62] ఈ సమూహ-బదిలీ మధ్యంతరాలు వదులుగా బంధించబడిన సేంద్రీయ కోఫాక్టర్లు, వీటిని తరచుగా కోఎంజైమ్‌లు అని పిలుస్తారు.

ప్రతి రకమైన సమూహ-బదిలీ చర్య ఒక నిర్దిష్ట కోఫాక్టర్ ద్వారా నిర్వహించబడుతుంది, ఇది దానిని ఉత్పత్తి చేసే ఎంజైమ్‌ల సమితికి మరియు దానిని వినియోగించే ఎంజైమ్‌ల సమితికి సబ్‌స్ట్రేట్‌గా పనిచేస్తుంది. దీనికి ఒక ఉదాహరణ నికోటినామైడ్ అడెనిన్ డైన్యూక్లియోటైడ్ (NAD+)ని కోఫాక్టర్‌గా ఉపయోగించే డీహైడ్రోజినేస్లు. ఇక్కడ, వందలాది రకాల ఎంజైమ్‌లు తమ సబ్‌స్ట్రేట్‌ల నుండి ఎలక్ట్రాన్‌లను తొలగించి, NAD+ని NADHగా క్షయకరణం (reduce) చేస్తాయి. ఈ క్షయకరణం చెందిన కోఫాక్టర్, తమ సబ్‌స్ట్రేట్‌లను క్షయకరణం చేయడానికి ఎలక్ట్రాన్‌లు అవసరమయ్యే కణంలోని ఏదైనా రిడక్టేస్లకు సబ్‌స్ట్రేట్‌గా మారుతుంది.[33]

అందువల్ల, ఈ కోఫాక్టర్లు జీవక్రియలో భాగంగా నిరంతరం రీసైకిల్ చేయబడతాయి. ఉదాహరణకు, మానవ శరీరంలో మొత్తం ATP పరిమాణం సుమారు 0.1 మోల్. ఈ ATP నిరంతరం ADPగా విచ్ఛిన్నమై, తిరిగి ATPగా మారుతూ ఉంటుంది. కాబట్టి, ఏ సమయంలోనైనా, ATP + ADP మొత్తం పరిమాణం దాదాపు స్థిరంగా ఉంటుంది. మానవ కణాలు ఉపయోగించే శక్తికి ప్రతిరోజూ 100 నుండి 150 మోల్స్ ATP యొక్క జలవిశ్లేషణ (hydrolysis) అవసరం, ఇది సుమారు 50 నుండి 75 కిలోలు. సాధారణ పరిస్థితుల్లో, మానవులు రోజువారీగా తమ శరీర బరువుకు సమానమైన ATPని ఉపయోగిస్తారు.[63] అంటే ప్రతి ATP అణువు రోజుకు 1000 నుండి 1500 సార్లు రీసైకిల్ చేయబడుతుంది.

పరిణామం

మరింత సమాచారం: Abiogenesis ATP మరియు NADH వంటి సేంద్రీయ కోఫాక్టర్లు తెలిసిన అన్ని జీవ రూపాల్లో ఉన్నాయి మరియు జీవక్రియలో ప్రధాన భాగంగా ఉన్నాయి. ఇటువంటి సార్వత్రిక సంరక్షణ ఈ అణువులు జీవుల అభివృద్ధిలో చాలా ప్రారంభ దశలోనే పరిణామం చెందాయని సూచిస్తుంది.[64] కాబట్టి, ప్రస్తుత కోఫాక్టర్ల సమితిలో కనీసం కొన్ని, సుమారు 4 బిలియన్ సంవత్సరాల క్రితం జీవించిన చివరి సార్వత్రిక పూర్వీకుడు (last universal ancestor)లో ఉండి ఉండవచ్చు.[65][66]

భూమిపై జీవ చరిత్రలో సేంద్రీయ కోఫాక్టర్లు ఇంకా ముందుగానే ఉండి ఉండవచ్చు.[67] న్యూక్లియోటైడ్ అడెనోసిన్ అనేది ట్రాన్స్‌ఫరేజ్‌ల వంటి అనేక ప్రాథమిక జీవక్రియ ఎంజైమ్‌లకు కోఫాక్టర్‌గా ఉంటుంది. ఇది RNA ప్రపంచం యొక్క అవశేషం కావచ్చు.[68][69] అడెనోసిన్-ఆధారిత కోఫాక్టర్లు ఎంజైమ్‌లు మరియు రైబోజైమ్‌లు ఇప్పటికే ఉన్న అడెనోసిన్-బైండింగ్ డొమైన్‌లలో చిన్న మార్పుల ద్వారా కొత్త కోఫాక్టర్లను బంధించడానికి అనుమతించే అడాప్టర్లుగా పనిచేసి ఉండవచ్చు, ఇవి మొదట వేరే కోఫాక్టర్‌ను బంధించడానికి పరిణామం చెందాయి.[9] ఒక పూర్వ-పరిణామ నిర్మాణాన్ని కొత్త ఉపయోగం కోసం స్వీకరించే ఈ ప్రక్రియను ఎక్సాప్టేషన్ (exaptation) అని పిలుస్తారు.

కోఎంజైమ్‌ల ప్రిబయోటిక్ మూలం. అమినో ఆమ్లాలు మరియు న్యూక్లియోటైడ్ల వలె, కొన్ని విటమిన్లు మరియు తద్వారా కోఎంజైమ్‌లు ప్రారంభ భూమి పరిస్థితులలో సృష్టించబడవచ్చు. ఉదాహరణకు, ఎథిలీన్ మరియు అమ్మోనియాపై విద్యుత్ ఉత్సర్గలను ప్రయోగించడం ద్వారా విటమిన్ B3ని సంశ్లేషణ చేయవచ్చు.[70] అదేవిధంగా, కోఎంజైమ్ A మరియు థియోస్టర్-ఆధారిత సంశ్లేషణకు పూర్వగామి అయిన పాంటెథీన్ (విటమిన్ B5 ఉత్పన్నం), ఆవిరి పరిస్థితులలో స్వయంచాలకంగా ఏర్పడవచ్చు.[71] భూమిపై ప్రారంభంలోనే ఇతర కోఎంజైమ్‌లు ఉండి ఉండవచ్చు, ఉదాహరణకు ప్టెరిన్లు (విటమిన్ B9 యొక్క ఉత్పన్నం), ఫ్లేవిన్‌లు (FAD, ఫ్లేవిన్ మోనోన్యూక్లియోటైడ్ = FMN), మరియు రైబోఫ్లేవిన్ (విటమిన్ B2).[72]

కోఎంజైమ్‌లలో మార్పులు. ఒక కంప్యూటేషనల్ పద్ధతి, IPRO, ఇటీవల కాండిడా బోయిడిని (Candida boidinii) జైలోస్ రిడక్టేస్ యొక్క కోఫాక్టర్ నిర్దిష్టతను NADPH నుండి NADHకి ప్రయోగాత్మకంగా మార్చిన ఉత్పరివర్తనాలను అంచనా వేసింది.[73]

కోఎంజైమ్‌లు లేని ఎంజైమ్‌ల పరిణామం. ఎంజైమ్‌లకు కో-ఎంజైమ్ అవసరమైతే, కోఎంజైమ్ ఎలా పరిణామం చెందుతుంది? ఎంజైమ్‌లు మొదట తమ కోఎంజైమ్‌లు లేకుండా పనిచేయగలవని మరియు తర్వాత కోఎంజైమ్‌ను చేర్చుకుంటాయని, ఉత్ప్రేరక చర్య అంత సమర్థవంతంగా లేదా వేగంగా లేకపోయినా, అత్యంత సంభావ్య దృశ్యం. ఉదాహరణలు ఆల్కహాల్ డీహైడ్రోజినేస్ (కోఎంజైమ్: NAD⁺),[74] లాక్టేట్ డీహైడ్రోజినేస్ (NAD⁺),[75] గ్లుటాథియోన్ రిడక్టేస్ (NADPH).[76]

చరిత్ర

మరింత సమాచారం: History of biochemistry కనుగొనబడిన మొదటి సేంద్రీయ కోఫాక్టర్ NAD+, దీనిని 1906లో ఆర్థర్ హార్డెన్ మరియు విలియం యంగ్ గుర్తించారు.[77] ఉడికించిన మరియు వడపోసిన ఈస్ట్ సారాన్ని జోడించడం వల్ల ఉడికించని ఈస్ట్ సారాంశాలలో మద్యసార కిణ్వ ప్రక్రియ (alcoholic fermentation) బాగా వేగవంతమైందని వారు గమనించారు. ఈ ప్రభావానికి కారణమైన తెలియని కారకాన్ని వారు 'కోఫెర్మెంట్' అని పిలిచారు. ఈస్ట్ సారాంశాల నుండి సుదీర్ఘమైన మరియు కష్టతరమైన శుద్దీకరణ ద్వారా, ఈ వేడి-స్థిర కారకాన్ని హన్స్ వాన్ యూలర్-చెల్పిన్ ఒక న్యూక్లియోటైడ్ చక్కెర ఫాస్ఫేట్‌గా గుర్తించారు.[78] 20వ శతాబ్దం ప్రారంభంలో ఇతర కోఫాక్టర్లు గుర్తించబడ్డాయి, 1929లో కార్ల్ లోహ్మాన్ ద్వారా ATP వేరుచేయబడింది,[79] మరియు 1945లో ఫ్రిట్జ్ ఆల్బర్ట్ లిప్‌మాన్ ద్వారా కోఎంజైమ్ A కనుగొనబడింది.[80]

ఈ అణువుల విధులు మొదట్లో రహస్యంగా ఉండేవి, కానీ 1936లో ఒట్టో హెన్రిచ్ వార్‌బర్గ్ హైడ్రైడ్ బదిలీలో NAD+ యొక్క విధిని గుర్తించారు.[81] ఈ ఆవిష్కరణ తర్వాత 1940ల ప్రారంభంలో హెర్మన్ కాల్కర్ పని జరిగింది, ఆయన చక్కెరల ఆక్సీకరణ మరియు ATP ఉత్పత్తి మధ్య సంబంధాన్ని స్థాపించారు.[82] ఇది 1941లో ఫ్రిట్జ్ ఆల్బర్ట్ లిప్‌మాన్ ప్రతిపాదించిన శక్తి బదిలీలో ATP యొక్క కేంద్ర పాత్రను ధృవీకరించింది.[83] తర్వాత, 1949లో మోరిస్ ఫ్రీడ్కిన్ మరియు ఆల్బర్ట్ L. లెహ్నింగర్ NAD+ సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ మరియు ATP సంశ్లేషణ వంటి జీవక్రియ మార్గాలను అనుసంధానిస్తుందని నిరూపించారు.[84]

ప్రోటీన్-ఉత్పన్న కోఫాక్టర్లు

అనేక ఎంజైమ్‌లలో, కోఫాక్టర్‌గా పనిచేసే భాగం ప్రోటీన్ క్రమంలోని ఒక భాగాన్ని పోస్ట్-ట్రాన్స్‌లేషనల్ మార్పు చేయడం ద్వారా ఏర్పడుతుంది. ఇది తరచుగా ప్రోటీన్ పనితీరు కోసం లోహ అయాన్ వంటి బాహ్య బంధన కారకం అవసరాన్ని భర్తీ చేస్తుంది. సంభావ్య మార్పులు సుగంధ అవశేషాల ఆక్సీకరణ, అవశేషాల మధ్య బంధం, విచ్ఛేదనం లేదా రింగ్-ఫార్మింగ్ కావచ్చు.[85] ఈ మార్పులు ఇతర పోస్ట్-ట్రాన్స్‌లేషనల్ ప్రోటీన్ మార్పుల నుండి, అంటే ఫాస్ఫోరైలేషన్, మిథైలేషన్, లేదా గ్లైకోసైలేషన్ నుండి భిన్నంగా ఉంటాయి, ఎందుకంటే అమినో ఆమ్లాలు సాధారణంగా కొత్త విధులను పొందుతాయి. ఇది ప్రోటీన్ యొక్క కార్యాచరణను పెంచుతుంది; మార్పు లేని అమినో ఆమ్లాలు సాధారణంగా ఆమ్ల-క్షార చర్యలకు పరిమితం చేయబడతాయి, మరియు అవశేషాల మార్పు ప్రోటీన్‌కు ఎలక్ట్రోఫిలిక్ సైట్‌లను లేదా ఫ్రీ రాడికల్స్‌ను స్థిరీకరించే సామర్థ్యాన్ని ఇవ్వగలదు.[85] కోఫాక్టర్ ఉత్పత్తికి ఉదాహరణలలో రెండు ట్రిప్టోఫాన్ సైడ్ చైన్‌ల నుండి ఉద్భవించిన ట్రిప్టోఫాన్ ట్రిప్టోఫైల్ క్వినోన్ (TTQ),[86] మరియు Ala-Ser-Gly మోటిఫ్ నుండి ఉద్భవించిన 4-మిథైలిడిన్-ఇమిడజోల్-5-ఓన్ (MIO) ఉన్నాయి.[87] ప్రోటీన్-ఉత్పన్న కోఫాక్టర్ల లక్షణీకరణ X-ray crystallography మరియు మాస్ స్పెక్ట్రోస్కోపీ ఉపయోగించి నిర్వహించబడుతుంది; సీక్వెన్సింగ్ మార్చబడిన సైట్‌లను సులభంగా గుర్తించదు కాబట్టి నిర్మాణ డేటా అవసరం.

ఎంజైమ్-యేతర కోఫాక్టర్లు

ఈ పదాన్ని జీవశాస్త్రంలోని ఇతర రంగాలలో ప్రోటీన్ పని చేయడానికి అవసరమైన, లేదా ప్రోటీన్‌ను ఉత్తేజపరిచే లేదా నిరోధించే ప్రోటీన్-యేతర (లేదా ప్రోటీన్) అణువులను సూచించడానికి విస్తృతంగా ఉపయోగిస్తారు. ఉదాహరణకు, లిగాండ్‌లు అంటే హార్మోన్లు వంటివి, ఇవి రిసెప్టర్ ప్రోటీన్‌లకు బంధించి వాటిని ఉత్తేజపరుస్తాయి, వీటిని కోఫాక్టర్లు లేదా కోయాక్టివేటర్లు అని పిలుస్తారు, అయితే రిసెప్టర్ ప్రోటీన్‌లను నిరోధించే అణువులను కోరిప్రెసర్లు అని పిలుస్తారు. అటువంటి ఒక ఉదాహరణ G ప్రోటీన్-కపుల్డ్ రిసెప్టర్ కుటుంబానికి చెందిన రిసెప్టర్లు, ఇవి తరచుగా సెన్సరీ న్యూరాన్‌లలో కనిపిస్తాయి. రిసెప్టర్లకు లిగాండ్ బంధం G ప్రోటీన్‌ను ఉత్తేజపరుస్తుంది, ఇది ఎఫెక్టర్‌ను ఉత్తేజపరచడానికి ఎంజైమ్‌ను ఉత్తేజపరుస్తుంది.[88] గందరగోళాన్ని నివారించడానికి, లిగాండ్-బైండింగ్ మధ్యవర్తిత్వ ఉత్తేజితం లేదా నిరోధకత కలిగిన అటువంటి ప్రోటీన్‌లను కోరెగ్యులేటర్లు అని పిలవాలని సూచించబడింది.[89]

ఇవి కూడా చూడండి

సూచనలు

  1. ↑ (2010). Coenzyme, Cofactor and Prosthetic Group — Ambiguous Biochemical Jargon. Biochemical Education. 22 (2) 93–94. doi:10.1016/0307-4412(94)90088-4.
  2. ↑ Coenzymes and cofactors.
  3. ↑ Enzyme Cofactors.
  4. ↑ (2008). "Lehninger Principles of Biochemistry". 184. W.H. Freeman and Company. ISBN 978-1429224161.
  5. ↑ 5.0 5.1 5.2 5.3 5.4 5.5 (2001). Biochemistry: the chemical reactions of living cells. Harcourt/Academic Press. ISBN 978-0-12-492540-3.
  6. ↑ de Bolster, M. W. G.. (1997). Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry. Pure & Applied Chemistry.
  7. ↑ (2004). "Thiamine: catalytic mechanisms in normal and disease states". 588. Marcel Dekker. ISBN 978-0-8247-4062-7.
  8. ↑ (2013-10-02). Pyruvate Dehydrogenase Complex. Chemistry LibreTexts.
  9. ↑ 9.0 9.1 (August 2001). "Adenine recognition: a motif present in ATP-, CoA-, NAD-, NADP-, and FAD-dependent proteins". Proteins. 44 (3) 282–91. doi:10.1002/prot.1093.
  10. ↑ Bryce. (March 1979). "SAM – semantics and misunderstandings". Trends Biochem. Sci.. 4 (3) N62–N63. doi:10.1016/0968-0004(79)90255-X.
  11. ↑ Biochemistry: Enzymes: Classification and catalysis (Cofactors). vle.du.ac.in.
  12. ↑ (August 1985). "Physiology and metabolism of essential trace elements: an outline". Clinics in Endocrinology and Metabolism. 14 (3) 513–43. doi:10.1016/S0300-595X(85)80005-0.
  13. ↑ (2000). "Is chromium a trace essential metal?". BioFactors. 11 (3) 149–62. doi:10.1002/biof.5520110301.
  14. ↑ (April 2000). "The biochemistry of chromium". The Journal of Nutrition. 130 (4) 715–8. doi:10.1093/jn/130.4.715.
  15. ↑ (April 1997). "Iodine metabolism and thyroid physiology: current concepts". Thyroid. 7 (2) 177–81. doi:10.1089/thy.1997.7.177.
  16. ↑ (2007). "Calcium signaling". Cell. 131 (6) 1047–58. doi:10.1016/j.cell.2007.11.028.
  17. ↑ (October 1996). "Ca2+ signaling and intracellular Ca2+ binding proteins". Journal of Biochemistry. 120 (4) 685–98. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021466.
  18. ↑ (July 1988). "The vanadium-containing nitrogenase of Azotobacter". BioFactors. 1 (2) 111–6.
  19. ↑ (March 1995). "Structure of a hyperthermophilic tungstopterin enzyme, aldehyde ferredoxin oxidoreductase". Science. 267 (5203) 1463–9. doi:10.1126/science.7878465.
  20. ↑ (April 2000). "A biological function for cadmium in marine diatoms". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (9) 4627–31. doi:10.1073/pnas.090091397.
  21. ↑ (2005). "Biochemistry: a cadmium enzyme from a marine diatom". Nature. 435 (7038) 42. doi:10.1038/435042a.
  22. ↑ (March 2011). "Structural analysis of heme proteins: implications for design and prediction". BMC Structural Biology. 11. doi:10.1186/1472-6807-11-13.
  23. ↑ (February 2008). "Iron-sulfur protein folds, iron-sulfur chemistry, and evolution". J. Biol. Inorg. Chem.. 13 (2) 157–70. doi:10.1007/s00775-007-0318-7.
  24. ↑ Palmer, Trevor. (1981). Understanding enzymes. Horwood. ISBN 978-0-85312-307-1.
  25. ↑ (2000). Lehninger principles of biochemistry. Worth Publishers. ISBN 978-1-57259-153-0.
  26. ↑ (2009). "Biochemistry". Brooks Cole. ISBN 978-0-495-39041-1.
  27. ↑ (June 1968). "Studies on the nature of the binding of thiamine pyrophosphate to enzymes". The Journal of Biological Chemistry. 243 (11) 3009–19. doi:10.1016/S0021-9258(18)93372-7.
  28. ↑ (December 2017). "Conservation of the Enzyme–Coenzyme Interfaces in FAD and NADP Binding Adrenodoxin Reductase-A Ubiquitous Enzyme". Journal of Molecular Evolution. 85 (5–6) 205–218. doi:10.1007/s00239-017-9821-9.
  29. ↑ (2006). "Vitamins: not just for enzymes". Curr Opin Investig Drugs. 7 (10) 912–5.
  30. ↑ (June 1988). "Novel biochemistry of methanogenesis". The Journal of Biological Chemistry. 263 (17) 7913–6. doi:10.1016/S0021-9258(18)68417-0.
  31. ↑ (2017). Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus. ChemBioChem. 18 (19) 1944–1949. doi:10.1002/cbic.201700258.
  32. ↑ (2007). "Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes". Cell. Mol. Life Sci.. 64 (7–8) 892–905. doi:10.1007/s00018-007-6423-5.
  33. ↑ 33.0 33.1 (2007). "The power to reduce: pyridine nucleotides—small molecules with a multitude of functions". Biochem. J.. 402 (2) 205–18. doi:10.1042/BJ20061638.
  34. ↑ (2004). "Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations". Annu. Rev. Biochem.. 73 (1) 383–415. doi:10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021.
  35. ↑ (2003). The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. Annu. Rev. Biochem.. 72 209–47. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828.
  36. ↑ (2003). "The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements". Curr. Protein Pept. Sci.. 4 (3) 217–29. doi:10.2174/1389203033487199.
  37. ↑ (2005). "Coenzyme A: back in action". Prog. Lipid Res.. 44 (2–3) 125–53. doi:10.1016/j.plipres.2005.04.001.
  38. ↑ (June 2001). "Folic acid". Critical Reviews in Clinical Laboratory Sciences. 38 (3) 183–223. doi:10.1080/20014091084209.
  39. ↑ (August 1999). Microbial ubiquinones: multiple roles in respiration, gene regulation and oxidative stress management. Microbiology. 145 (8) 1817–30. doi:10.1099/13500872-145-8-1817.
  40. ↑ (2007). "Vitamin C. Biosynthesis, recycling and degradation in mammals". FEBS J.. 274 (1) 1–22. doi:10.1111/j.1742-4658.2006.05607.x.
  41. ↑ 41.0 41.1 (2007). "Flavoenzymes". Curr Opin Chem Biol. 11 (2) 195–202. doi:10.1016/j.cbpa.2007.01.010.
  42. ↑ (2006). "Riboflavin analogs and inhibitors of riboflavin biosynthesis". Appl. Microbiol. Biotechnol.. 71 (3) 265–75. doi:10.1007/s00253-006-0421-7.
  43. ↑ Bugg, Tim. (1997). An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. 95. Blackwell Science. ISBN 978-0-86542-793-8.
  44. ↑ (March 1996). "S-Adenosylmethionine and methylation". FASEB Journal. 10 (4) 471–80. doi:10.1096/fasebj.10.4.8647346.
  45. ↑ (June 1986). "Structure of component B (7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate) of the methylcoenzyme M methylreductase system of Methanobacterium thermoautotrophicum". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 83 (12) 4238–42. doi:10.1073/pnas.83.12.4238.
  46. ↑ (August 1974). "Structure and methylation of coenzyme M(HSCH2CH2SO3)". The Journal of Biological Chemistry. 249 (15) 4879–85. doi:10.1016/S0021-9258(19)42403-4.
  47. ↑ (January 1979). "Specificity and biological distribution of coenzyme M (2-mercaptoethanesulfonic acid)". Journal of Bacteriology. 137 (1) 256–63. doi:10.1128/JB.137.1.256-263.1979.
  48. ↑ (December 2001). Biochemical functions of coenzyme Q10. Journal of the American College of Nutrition. 20 (6) 591–8. doi:10.1080/07315724.2001.10719063.
  49. ↑ (2000). Biochemistry & molecular biology of plants. American society of plant physiology. ISBN 978-0-943088-39-6.
  50. ↑ (2001). Significance of glutathione in plant adaptation to the environment. Springer. ISBN 978-1-4020-0178-9.
  51. ↑ (1983). "Glutathione". Annual Review of Biochemistry. 52 711–60. doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.003431.
  52. ↑ (2004). "Biology of heme in health and disease". Curr. Med. Chem.. 11 (8) 981–6. doi:10.2174/0929867043455521.
  53. ↑ (September 1997). "The active species of 'CO2' utilized by formylmethanofuran dehydrogenase from methanogenic Archaea". European Journal of Biochemistry. 248 (3) 919–24. doi:10.1111/j.1432-1033.1997.00919.x.
  54. ↑ (August 2002). "Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants". Journal of Experimental Botany. 53 (375) 1689–98. doi:10.1093/jxb/erf038.
  55. ↑ (2006). "Cell biology of molybdenum". Biochim. Biophys. Acta. 1763 (7) 621–35. doi:10.1016/j.bbamcr.2006.03.013.
  56. ↑ (1978). "Comparative biochemistry of nucleotide-linked sugars". Progress in Clinical and Biological Research. 23 595–600.
  57. ↑ (June 2001). Structure and function of sulfotransferases. Archives of Biochemistry and Biophysics. 390 (2) 149–57. doi:10.1006/abbi.2001.2368.
  58. ↑ (August 1979). "A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases". Nature. 280 (5725) 843–4. doi:10.1038/280843a0.
  59. ↑ (April 2000). "Tetrahydrobiopterin biosynthesis, regeneration and functions". The Biochemical Journal. 347 (1) 1–16. doi:10.1042/0264-6021:3470001.
  60. ↑ (1990). "Unusual coenzymes of methanogenesis". Annual Review of Biochemistry. 59 355–94. doi:10.1146/annurev.bi.59.070190.002035.
  61. ↑ (March 1979). "The Ninth Sir Hans Krebs Lecture. Compartmentation and communication in living systems. Ligand conduction: a general catalytic principle in chemical, osmotic and chemiosmotic reaction systems". European Journal of Biochemistry. 95 (1) 1–20. doi:10.1111/j.1432-1033.1979.tb12934.x.
  62. ↑ (1978). "Mechanisms of enzyme-catalyzed group transfer reactions". Annual Review of Biochemistry. 47 1031–78. doi:10.1146/annurev.bi.47.070178.005123.
  63. ↑ (2001). Estimating ATP resynthesis during a marathon run: a method to introduce metabolism. Advan. Physiol. Edu.. 25 (2) 70–1.
  64. ↑ (2007). "Ribozyme catalysis of metabolism in the RNA world". Chemistry & Biodiversity. 4 (4) 633–55. doi:10.1002/cbdv.200790055.
  65. ↑ (1998). "How did bacteria come to be?". 40 353–99. ISBN 9780120277407. doi:10.1016/S0065-2911(08)60135-6.
  66. ↑ (July 1996). "The emergence of major cellular processes in evolution". FEBS Letters. 390 (2) 119–23. doi:10.1016/0014-5793(96)00631-X.
  67. ↑ (March 1976). "Coenzymes as fossils of an earlier metabolic state". Journal of Molecular Evolution. 7 (2) 101–4. doi:10.1007/BF01732468.
  68. ↑ (2003). "The tyranny of adenosine recognition among RNA aptamers to coenzyme A". BMC Evol. Biol.. 3. doi:10.1186/1471-2148-3-26.
  69. ↑ (2002). "Coenzymes as coribozymes". Biochimie. 84 (9) 877–88. doi:10.1016/S0300-9084(02)01404-9.
  70. ↑ (1970-09-25). "Prebiotic synthesis of propiolaldehyde and nicotinamide". Science. 169 (3952) 1320–1321. doi:10.1126/science.169.3952.1320.
  71. ↑ (1995-02-23). "A possible prebiotic synthesis of pantetheine, a precursor to coenzyme A". Nature. 373 (6516) 683–685. doi:10.1038/373683a0.
  72. ↑ (January 2017). Life's utilization of B vitamins on early Earth. Geobiology. 15 (1) 3–18. doi:10.1111/gbi.12202.
  73. ↑ (October 2009). "Computational design of Candida boidinii xylose reductase for altered cofactor specificity". Protein Science. 18 (10) 2125–38. doi:10.1002/pro.227.
  74. ↑ (2004). Comprehensive Enzyme Kinetics. ISBN 0-306-46712-7. doi:10.1007/b100340.
  75. ↑ (2010). "Biochemistry". Brooks/Cole, Cengage Learning. ISBN 978-0-495-10935-8.
  76. ↑ (1985). Glutamate, Glutamine, Glutathione, and Related Compounds. 113 484–490. Elsevier. ISBN 978-0-12-182013-8. doi:10.1016/s0076-6879(85)13062-4.
  77. ↑ (24 October 1906). "The Alcoholic Ferment of Yeast-Juice". Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences. 78 (526) 369–75. doi:10.1098/rspb.1906.0070.
  78. ↑ Fermentation of sugars and fermentative enzymes: Nobel Lecture, May 23, 1930. Nobel Foundation.
  79. ↑ Lohmann K. (August 1929). "Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel". Naturwissenschaften. 17 (31) 624–5. doi:10.1007/BF01506215.
  80. ↑ Lipmann F. (1 September 1945). "Acetylation of sulfanilamide by liver homogenates and extracts". J. Biol. Chem.. 160 (1) 173–90. doi:10.1016/S0021-9258(18)43110-9.
  81. ↑ (1936). "Pyridin, the hydrogen-transferring component of the fermentation enzymes (pyridine nucleotide)". Biochemische Zeitschrift. 287 E79–E88. doi:10.1002/hlca.193601901199.
  82. ↑ (November 1974). "Origins of the concept oxidative phosphorylation". Molecular and Cellular Biochemistry. 5 (1–2) 55–63. doi:10.1007/BF01874172.
  83. ↑ Lipmann F. (1941). "A Source Book in Chemistry, 1900-1950". 1 99–162. ISBN 9780674366701. doi:10.4159/harvard.9780674366701.c141.
  84. ↑ (1949). "Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen". J. Biol. Chem.. 178 (2) 611–23. doi:10.1016/S0021-9258(18)56879-4.
  85. ↑ 85.0 85.1 (2007). "Protein-Derived Cofactors. Expanding the Scope of Post-Translational Modifications†". Biochemistry. 46 (18) 5283–5292. doi:10.1021/bi700468t.
  86. ↑ (2013). "Posttranslational biosynthesis of the protein-derived cofactor tryptophan tryptophylquinone". Annual Review of Biochemistry. 82 531–50. doi:10.1146/annurev-biochem-051110-133601.
  87. ↑ (May 2013). "A new member of the 4-methylideneimidazole-5-one-containing aminomutase family from the enediyne kedarcidin biosynthetic pathway". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 110 (20) 8069–74. doi:10.1073/pnas.1304733110.
  88. ↑ (2000-01-01). Molecular Cell Biology.
  89. ↑ (October 2008). "Coactivators and corepressors: what's in a name?". Molecular Endocrinology. 22 (10) 2213–4. doi:10.1210/me.2008-0201.

మరింత చదవడానికి

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Cofactor (biochemistry)” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Cofactor_(biochemistry) ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=కోఫ్యాక్టర్_(జీవరసాయన_శాస్త్రం)&oldid=4509"