సిస్టీన్

From LTRC
Revision as of 09:45, 9 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Cysteine” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
పేర్లు
IUPAC పేరు సిస్టీన్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు 2-Amino-3-sulfanylpropanoic acid
ఇతర పేర్లు 2-Amino-3-sulfhydrylpropanoic acid 2-Amino-3-mercaptopropanoic acid
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య 52-90-4
52-89-1 (హైడ్రోక్లోరైడ్)
921-01-7 D-సిస్టీన్
సంక్షిప్త నామాలు Cys, C
ChEBI CHEBI:15356
ChEMBL ChEMBL54943
ChemSpider 574 (రేసిమిక్)
5653 (L-రూపం)
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.000.145
EC సంఖ్య 200-158-2
E సంఖ్య E920 (గ్లేజింగ్ ఏజెంట్లు, ...)
IUPHAR/BPS 4782
KEGG D00026
PubChem CID 5862
UNII K848JZ4886
A9U1687S1S (హైడ్రోక్లోరైడ్)
కాంప్‌టాక్స్ డాష్‌బోర్డ్ (EPA) DTXSID8022876
InChI InChI=1S/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)
Key: XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N
InChI=1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1
Key: XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHBU
InChI=1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)
Key: XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYAC
SMILES C([C@@H](C(=O)O)N)S
Zwitterion
: C([C@@H](C(=O)[O-])[NH3+])S
ధర్మాలు
రసాయన సంకేతం C3H7NO2S
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 121.15 g·mol
రూపం తెల్లని స్పటికాలు లేదా పొడి
ద్రవీభవన స్థానం 240 °C (464 °F; 513 K) వియోగం చెందుతుంది
నీటిలో ద్రావణీయత 277g/L (25 °C వద్ద)
ద్రావణీయత 1.5g/100g ఇథనాల్ 19 °C
ఆమ్లత్వం (p K a ) 1.71 (కాన్జుగేట్ యాసిడ్), 8.33 (థియోల్), 10.78
కైరల్ భ్రమణం ([α] D ) +9.4° (H2O, c = 1.3)
అనుబంధ సమాచార పేజీ
సిస్టీన్ (డేటా పేజీ)
ప్రత్యేకంగా పేర్కొనకపోతే, డేటా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితి (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) ఇవ్వబడింది. N సరిచూడండి ( ఏమిటి ?) ఇన్ఫోబాక్స్ సూచనలు

సిస్టీన్ (IPA: /ˈsɪstɪiːn/;[1] చిహ్నం Cys లేదా C) అనేది ఒక సెమీ ఎసెన్షియల్[2] ప్రోటీనోజెనిక్ అమైనో ఆమ్లం. దీని ఫార్ములా HS\sCH2\sCH(NH2)\sCOOH. సిస్టీన్‌లోని థియోల్ సైడ్ చైన్ డైసల్ఫైడ్ బంధాల ఏర్పాటును సాధ్యం చేస్తుంది మరియు తరచుగా ఎంజైమ్ చర్యలలో న్యూక్లియోఫైల్గా పాల్గొంటుంది. సిస్టీన్ కైరల్ (chiral) స్వభావాన్ని కలిగి ఉంటుంది, అయితే ప్రకృతిలో D- మరియు L-సిస్టీన్ రెండూ కనిపిస్తాయి. Lసిస్టీన్ అన్ని జీవరాశులలో ప్రోటీన్ మోనోమర్‌గా ఉంటుంది, మరియు D-సిస్టీన్ క్షీరదాల నాడీ వ్యవస్థలలో సిగ్నలింగ్ అణువుగా పనిచేస్తుంది.[3] సిస్టీన్ మూత్రంలో కనుగొనబడినందున ఆ పేరు వచ్చింది, ఇది మూత్రాశయం లేదా సిస్ట్ (cyst) నుండి వచ్చింది, ఇది గ్రీకు పదం κύστις kýstis, "మూత్రాశయం" నుండి ఉద్భవించింది.[4]

థియోల్ ఆక్సీకరణకు గురై డైసల్ఫైడ్ ఉత్పన్నమైన సిస్టిన్ను ఇస్తుంది, ఇది అనేక ప్రోటీన్లలో ముఖ్యమైన నిర్మాణ పాత్రను పోషిస్తుంది. ఈ సందర్భంలో, Cyx అనే చిహ్నాన్ని కొన్నిసార్లు ఉపయోగిస్తారు.[5][6] డీప్రోటోనేటెడ్ రూపాన్ని సాధారణంగా Cym అనే చిహ్నంతో కూడా సూచించవచ్చు.[6][5]

ఆహార సంకలితంగా ఉపయోగించినప్పుడు, సిస్టీన్‌కు E నంబర్ E920 ఉంటుంది.

సిస్టీన్ జన్యు సంకేతం ద్వారా UGU మరియు UGC కోడాన్లచే ఎన్కోడ్ చేయబడుతుంది.

నిర్మాణం

ఇతర అమైనో ఆమ్లాల మాదిరిగానే (ప్రోటీన్ అవశేషంగా కాకుండా), సిస్టీన్ జ్వీట్టరియాన్ (zwitterion) రూపంలో ఉంటుంది. సిస్టీన్ l కైరాలిటీని కలిగి ఉంటుంది, ఇది d- మరియు l-గ్లిజరాల్డిహైడ్ యొక్క హోమోలోజీ ఆధారంగా పాత d/l సంజ్ఞామానంపై ఆధారపడి ఉంటుంది. కైరాలిటీని సూచించే కొత్త R/S వ్యవస్థలో, అసమాన కార్బన్ పరమాణువుల సమీపంలోని పరమాణు సంఖ్యల ఆధారంగా, సిస్టీన్ (మరియు సెలీనోసిస్టీన్) R కైరాలిటీని కలిగి ఉంటాయి, ఎందుకంటే అసమాన కార్బన్ పరమాణువుకు రెండవ పొరుగున సల్ఫర్ (లేదా సెలీనియం) ఉంటుంది. మిగిలిన కైరల్ అమైనో ఆమ్లాలు, ఆ స్థానంలో తేలికపాటి పరమాణువులను కలిగి ఉండి, S కైరాలిటీని కలిగి ఉంటాయి. సల్ఫర్‌ను సెలీనియంతో భర్తీ చేస్తే సెలీనోసిస్టీన్ ఏర్పడుతుంది.

ఆహార వనరులు

సిస్టీన్ అధికంగా ఉండే కొన్ని ఆహారాలలో పౌల్ట్రీ, గుడ్లు, గొడ్డు మాంసం మరియు తృణధాన్యాలు ఉన్నాయి. అధిక ప్రోటీన్ ఆహారాలలో, సిస్టీన్ రక్తపోటు మరియు స్ట్రోక్ ప్రమాదాన్ని తగ్గించడంలో పాక్షికంగా బాధ్యత వహించవచ్చు.[7] దీనిని నాన్-ఎసెన్షియల్ అమైనో ఆమ్లంగా వర్గీకరించినప్పటికీ,[8] అరుదైన సందర్భాల్లో, శిశువులు, వృద్ధులు మరియు కొన్ని జీవక్రియ వ్యాధులు ఉన్నవారికి లేదా మాలాబ్సార్ప్షన్ సిండ్రోమ్లతో బాధపడేవారికి సిస్టీన్ అవసరం కావచ్చు. సాధారణ శారీరక పరిస్థితులలో, ట్రాన్స్‌సల్ఫ్యురేషన్ పాత్‌వే ద్వారా తగినంత మెథియోనిన్ అందుబాటులో ఉంటే, మానవ శరీరం సాధారణంగా సిస్టీన్‌ను సంశ్లేషణ చేయగలదు.

పారిశ్రామిక వనరులు

చాలా వరకు l-సిస్టీన్ పారిశ్రామికంగా పౌల్ట్రీ ఈకలు లేదా పంది వెంట్రుకల వంటి జంతు పదార్థాల జలవిశ్లేషణ (hydrolysis) ద్వారా పొందబడుతుంది. విస్తృతమైన పుకార్లకు విరుద్ధంగా,[9] మానవ జుట్టు అరుదుగా మూల పదార్థంగా ఉపయోగించబడుతుంది.[10] నిజానికి, యూరోపియన్ యూనియన్‌లో ఆహార సంకలిత లేదా సౌందర్య సాధనాల తయారీదారులు మానవ జుట్టును చట్టబద్ధంగా మూలంగా ఉపయోగించకూడదు.[11][12]

ఆహార సంకలితంగా l-సిస్టీన్ యొక్క కొన్ని జంతు-మూల వనరులు కోషర్, హలాల్, శాకాహార లేదా వెజిటేరియన్ ఆహార నియమాలను ఉల్లంఘిస్తాయి.[9] ఈ సమస్యను నివారించడానికి, యూదు కోషర్ మరియు ముస్లిం హలాల్ చట్టాలకు అనుగుణంగా ఉండే సింథటిక్ l-సిస్టీన్ కూడా అందుబాటులో ఉంది, అయితే ఇది ఎక్కువ ధరలో లభిస్తుంది.[13] సాధారణ సింథటిక్ మార్గంలో కృత్రిమ E. coli స్ట్రెయిన్‌తో కిణ్వ ప్రక్రియ (fermentation) ఉంటుంది.[14]

ప్రత్యామ్నాయంగా, Evonik (గతంలో డెగుస్సా) ప్రత్యామ్నాయ థియాజోలిన్ల నుండి ఒక మార్గాన్ని ప్రవేశపెట్టింది.[15] Pseudomonas thiazolinophilum రేసెమిక్ 2అమైనో-Δ2థియాజోలిన్-4కార్బాక్సిలిక్ యాసిడ్‌ను lసిస్టీన్‌గా జలవిశ్లేషణ చేస్తుంది.[14]

బయోసింథసిస్

జంతువులలో, బయోసింథసిస్ సెరిన్ అనే అమైనో ఆమ్లంతో ప్రారంభమవుతుంది. సల్ఫర్ మెథియోనిన్ నుండి వస్తుంది, ఇది S-అడెనోసిల్మెథియోనిన్ మధ్యంతర పదార్థం ద్వారా హోమోసిస్టీన్గా మార్చబడుతుంది. సిస్టాథియోనిన్ బీటా-సింథేస్ అప్పుడు హోమోసిస్టీన్ మరియు సెరిన్‌లను కలిపి అసమాన థియోఈథర్ సిస్టాథియోనిన్ను ఏర్పరుస్తుంది. సిస్టాథియోనిన్ గామా-లయేస్ ఎంజైమ్ సిస్టాథియోనిన్‌ను సిస్టీన్ మరియు ఆల్ఫా-కెటోబ్యూటరేట్గా మారుస్తుంది. ఈ మార్గాన్ని ట్రాన్స్‌సల్ఫ్యురేషన్ పాత్‌వే అని పిలుస్తారు. మొక్కలు మరియు బ్యాక్టీరియాలలో, సిస్టీన్ బయోసింథసిస్ కూడా సెరిన్ నుండి ప్రారంభమవుతుంది, ఇది సెరిన్ ట్రాన్స్‌ఎసిటైలేస్ ఎంజైమ్ ద్వారా O-ఎసిటైల్సెరిన్గా మార్చబడుతుంది. సిస్టీన్ సింథేస్ ఎంజైమ్, సల్ఫైడ్ వనరులను ఉపయోగించి, ఈ ఎస్టర్‌ను సిస్టీన్‌గా మారుస్తుంది, ఎసిటేట్‌ను విడుదల చేస్తుంది.[16]

జీవక్రియ విధులు

సిస్టీన్ థియోల్ సమూహం న్యూక్లియోఫిలిక్ మరియు సులభంగా ఆక్సీకరణం చెందుతుంది. థియోల్ అయాన్లుగా మారినప్పుడు రియాక్టివిటీ పెరుగుతుంది, మరియు ప్రోటీన్లలోని సిస్టీన్ అవశేషాలు తటస్థతకు దగ్గరగా pKa విలువలను కలిగి ఉంటాయి, కాబట్టి కణంలో ఇవి తరచుగా వాటి రియాక్టివ్ థియోలేట్ రూపంలో ఉంటాయి.[17] దాని అధిక రియాక్టివిటీ కారణంగా, సిస్టీన్ యొక్క థియోల్ సమూహం అనేక జీవక్రియ విధులను కలిగి ఉంటుంది.

ప్రోటీన్లలోని థియోల్ సమూహం సాధారణంగా ఈ క్రింది మార్గాల్లో ఆక్సీకరణం చెందుతుంది, ఇక్కడ GSH అనేది గ్లూటాథియోన్, GSSG అనేది గ్లూటాథియోన్ డైసల్ఫైడ్, RSH అనేది థియోల్ సమూహాన్ని కలిగి ఉన్న ప్రోటీన్, ఇక్కడ R అనేది ప్రోటీన్ అవశేషం.[18]

2 RSH -> RSSR + 2 H+ + 2 e-

డైసల్ఫైడ్ ఏర్పాటు ప్రోటీన్ ఫోల్డెడ్ నిర్మాణాన్ని స్థిరీకరిస్తుంది. డైసల్ఫైడ్ ప్రోటీన్ తగ్గింపు థియోరెడాక్సిన్ లేదా థియోరెడాక్సిన్ రిడక్టేజ్ ద్వారా చేయవచ్చు.[19] ఇది కెరాటిన్ వంటి పని చేయడానికి నిర్దిష్ట యాంత్రిక లక్షణం అవసరమయ్యే స్రవించే మరియు పొర ప్రోటీన్లలో సాధారణం. ఇది ఫెరెడాక్సిన్-థియోరెడాక్సిన్ వ్యవస్థ వంటి ప్రోటీన్ నియంత్రణ కోసం ఉపయోగించబడుతుంది.

RSH + GSSG <-> RSSG + GSH

గ్లూటాథియోనిలేషన్ సైటోసోల్ మరియు మైటోకాండ్రియాలో సాధారణం. ఇది రియాక్టివ్ థియోల్‌ను రక్షించగలదు, మరియు ఇది ప్రోటీన్ యొక్క పోస్ట్-ట్రాన్స్‌లేషనల్ రెగ్యులేషన్ను కూడా చేయగలదు. గ్లూటాథియోనిలేటెడ్ ప్రోటీన్ తగ్గింపు GSH లేదా గ్లూటాథియోరెడాక్సిన్ ద్వారా చేయవచ్చు.[19]

RSH + H2O2 -> RSOH + H2O

సల్ఫెనైలేషన్ రెడాక్స్ సిగ్నలింగ్‌లో సాధారణం. ఇది పెరాక్సిరెడాక్సిన్‌లతో తిరిగి మార్చదగినది.

RSOH + H2O2 -> RSO2H + H2O

సల్ఫినైలేషన్ అనేది తదుపరి ఆక్సీకరణ, ఇది రెడాక్స్ సిగ్నలింగ్‌లో కూడా సాధారణం.[20] ఇది సల్ఫిరెడాక్సిన్‌లతో తిరిగి మార్చదగినది.

RSO2H + H2O2 -> RSO3H + H2O

సల్ఫోనైలేషన్ అనేది తిరిగి మార్చలేని ఆక్సీకరణ. ఇది తరచుగా స్టెరాయిడ్ హార్మోన్ల సల్ఫోనైలేషన్ లేదా సల్ఫోకాంజుగేషన్‌తో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది.[21]

యాంటీఆక్సిడెంట్ గ్లూటాథియోన్‌కు పూర్వగామి

థియోల్స్ రెడాక్స్ చర్యలకు లోనయ్యే సామర్థ్యం కారణంగా, సిస్టీన్ మరియు సిస్టెనైల్ అవశేషాలు యాంటీఆక్సిడెంట్ లక్షణాలను కలిగి ఉంటాయి. దీని యాంటీఆక్సిడెంట్ లక్షణాలు సాధారణంగా ట్రైపెప్టైడ్ గ్లూటాథియోన్లో వ్యక్తమవుతాయి, ఇది మానవులలో మరియు ఇతర జీవులలో కనిపిస్తుంది. నోటి ద్వారా తీసుకునే గ్లూటాథియోన్ (GSH) యొక్క వ్యవస్థాగత లభ్యత స్వల్పం; కాబట్టి ఇది దాని అమైనో ఆమ్లాలైన సిస్టీన్, గ్లైసిన్ మరియు గ్లుటామిక్ యాసిడ్ నుండి బయోసింథసైజ్ చేయబడాలి. గ్లుటామిక్ యాసిడ్ సాధారణంగా సరిపోతుంది ఎందుకంటే అమైనో ఆమ్ల నత్రజని గ్లుటామేట్ ద్వారా మధ్యంతరంగా రీసైకిల్ చేయబడుతుంది, అయితే ఆహార సిస్టీన్ మరియు గ్లైసిన్ సప్లిమెంటేషన్ గ్లూటాథియోన్ సంశ్లేషణను మెరుగుపరుస్తుంది.[22]

ఐరన్-సల్ఫర్ క్లస్టర్‌లకు పూర్వగామి

సిస్టీన్ మానవ జీవక్రియలో సల్ఫైడ్ యొక్క ముఖ్యమైన వనరు. ఐరన్-సల్ఫర్ క్లస్టర్లలో మరియు నైట్రోజినేస్లో ఉండే సల్ఫైడ్ సిస్టీన్ నుండి సంగ్రహించబడుతుంది, ఇది ప్రక్రియలో అలనైన్గా మార్చబడుతుంది.[23]

మెటల్ అయాన్ బైండింగ్

ఐరన్-సల్ఫర్ ప్రోటీన్ల కంటే, ఎంజైమ్‌లలోని అనేక ఇతర మెటల్ కోఫ్యాక్టర్లు సిస్టెనైల్ అవశేషాల థియోలేట్ సబ్‌స్టిట్యూయెంట్‌కు బంధించబడి ఉంటాయి. ఉదాహరణలలో జింక్ ఫింగర్లు మరియు ఆల్కహాల్ డీహైడ్రోజినేస్లో జింక్, బ్లూ కాపర్ ప్రోటీన్లలో రాగి, సైటోక్రోమ్ P450లో ఇనుము మరియు [NiFe]-హైడ్రోజినేస్లలో నికెల్ ఉన్నాయి.[24] థియోల్ సమూహం భారీ లోహాల పట్ల అధిక అఫినిటీని కలిగి ఉంటుంది, కాబట్టి మెటల్లోథియోనిన్ వంటి సిస్టీన్ కలిగిన ప్రోటీన్లు పాదరసం, సీసం మరియు కాడ్మియం వంటి లోహాలను గట్టిగా బంధిస్తాయి.[25] వెండి అయాన్లు కూడా సిస్టీన్‌కు గట్టిగా బంధించగలవు మరియు సిస్టీన్ కలిగిన పెప్టైడ్లలో ద్వితీయ నిర్మాణ మార్పులకు కారణమవుతాయి, ఉదాహరణకు ఆల్ఫా హెలిక్స్ ఏర్పాటుకు దారితీస్తాయి.[26] జింక్ ఫింగర్ల విషయంలో కూడా ఇదే జరుగుతుంది, దీనిలో వెండి అయాన్లు జింక్ను భర్తీ చేయగలవు మరియు పాక్షిక ఆల్ఫా హెలికల్ నిర్మాణంతో స్థిరమైన జింక్/సిస్టీన్ క్లస్టర్‌లను ఏర్పరుస్తాయి. ఆల్ఫా హెలిక్స్ ఏర్పాటు పరిధి సిస్టీన్ల సంఖ్యతో పెరుగుతుంది.[27]

ప్రోటీన్ నిర్మాణంలో పాత్రలు

పాలిపెప్టైడ్‌లను ఉత్పత్తి చేయడానికి మెసెంజర్ RNA అణువుల అనువాదంలో, సిస్టీన్ UGU మరియు UGC కోడాన్ల ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది.

సిస్టీన్ సాంప్రదాయకంగా హైడ్రోఫిలిక్ అమైనో ఆమ్లంగా పరిగణించబడుతుంది, ఇది దాని థియోల్ సమూహం మరియు ఇతర పోలార్ అమైనో ఆమ్లాల సైడ్ చైన్‌లలోని హైడ్రాక్సిల్ సమూహాల మధ్య రసాయన సమాంతరతపై ఆధారపడి ఉంటుంది. అయినప్పటికీ, సిస్టీన్ సైడ్ చైన్ నాన్-పోలార్ అమైనో ఆమ్లం గ్లైసిన్ మరియు పోలార్ అమైనో ఆమ్లం సెరిన్ కంటే మైసెల్లెస్‌లో హైడ్రోఫోబిక్ పరస్పర చర్యలను ఎక్కువ స్థాయిలో స్థిరీకరిస్తుందని చూపబడింది.[28] వివిధ ప్రోటీన్లలో అమైనో ఆమ్లాలు కనిపించే ఫ్రీక్వెన్సీ యొక్క గణాంక విశ్లేషణలో, సిస్టీన్ అవశేషాలు ప్రోటీన్ల హైడ్రోఫోబిక్ ప్రాంతాలతో సంబంధం కలిగి ఉన్నట్లు కనుగొనబడింది. వాటి హైడ్రోఫోబిక్ ధోరణి మెథియోనిన్ మరియు టైరోసిన్ (టైరోసిన్ పోలార్ ఆరోమాటిక్ కానీ హైడ్రోఫోబిక్ కూడా[29]) వంటి తెలిసిన నాన్-పోలార్ అమైనో ఆమ్లాలకు సమానంగా ఉంది, ఇవి సెరిన్ మరియు థ్రియోనిన్ వంటి తెలిసిన పోలార్ అమైనో ఆమ్లాల కంటే చాలా ఎక్కువ.[30] హైడ్రోఫోబిసిటీ స్కేల్స్, అమైనో ఆమ్లాలను అత్యంత హైడ్రోఫోబిక్ నుండి అత్యంత హైడ్రోఫిలిక్ వరకు ర్యాంక్ చేస్తాయి, ఇవి సిస్టీన్‌ను స్థిరంగా హైడ్రోఫోబిక్ స్పెక్ట్రం వైపు ఉంచుతాయి, ప్రోటీన్లలో డైసల్ఫైడ్ బంధాలను ఏర్పరిచే సిస్టీన్ల ధోరణి ద్వారా ప్రభావితం కాని పద్ధతులపై ఆధారపడినప్పుడు కూడా. అందువల్ల, సిస్టీన్ ఇప్పుడు తరచుగా హైడ్రోఫోబిక్ అమైనో ఆమ్లాల సమూహంలో చేర్చబడింది,[31][32] అయినప్పటికీ ఇది కొన్నిసార్లు కొద్దిగా పోలార్‌గా,[33] లేదా పోలార్‌గా వర్గీకరించబడింది.[2]

చాలా సిస్టీన్ అవశేషాలు డైసల్ఫైడ్ బంధాలను ఏర్పరచడానికి ఇతర సిస్టీన్ అవశేషాలకు కోవాలెంట్ బంధంతో ఉంటాయి, ఇవి కొన్ని ప్రోటీన్ల ఫోల్డింగ్ మరియు స్థిరత్వంలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తాయి, సాధారణంగా బాహ్య కణ మాధ్యమానికి స్రవించే ప్రోటీన్లు.[34] చాలా సెల్యులార్ కంపార్ట్‌మెంట్లు రెడ్యూసింగ్ ఎన్విరాన్‌మెంట్లు కాబట్టి, డైసల్ఫైడ్ బంధాలు సాధారణంగా సైటోసోల్లో అస్థిరంగా ఉంటాయి, కొన్ని మినహాయింపులు ఉన్నాయి.

ప్రోటీన్లలో డైసల్ఫైడ్ బంధాలు సిస్టీన్ అవశేషాల థియోల్ సమూహం యొక్క ఆక్సీకరణ ద్వారా ఏర్పడతాయి. మరొక సల్ఫర్ కలిగిన అమైనో ఆమ్లం, మెథియోనిన్, డైసల్ఫైడ్ బంధాలను ఏర్పరచలేదు. మరింత శక్తివంతమైన ఆక్సిడెంట్లు సిస్టీన్‌ను సంబంధిత సల్ఫినిక్ యాసిడ్ మరియు సల్ఫోనిక్ యాసిడ్గా మారుస్తాయి. సిస్టీన్ అవశేషాలు ప్రోటీన్లను క్రాస్‌లింక్ చేయడం ద్వారా విలువైన పాత్రను పోషిస్తాయి, ఇది ప్రోటీన్ల దృఢత్వాన్ని పెంచుతుంది మరియు ప్రోటీయోలైటిక్ నిరోధకతను కల్పించడానికి కూడా పనిచేస్తుంది (ప్రోటీన్ ఎగుమతి ఖరీదైన ప్రక్రియ కాబట్టి, దాని అవసరాన్ని తగ్గించడం ప్రయోజనకరంగా ఉంటుంది). కణం లోపల, పాలిపెప్టైడ్ లోపల సిస్టీన్ అవశేషాల మధ్య డైసల్ఫైడ్ వంతెనలు ప్రోటీన్ యొక్క తృతీయ నిర్మాణానికి మద్దతు ఇస్తాయి. ఇన్సులిన్ అనేది సిస్టిన్ క్రాస్‌లింకింగ్ ఉన్న ప్రోటీన్‌కు ఉదాహరణ, దీనిలో రెండు వేర్వేరు పెప్టైడ్ గొలుసులు ఒక జత డైసల్ఫైడ్ బంధాల ద్వారా అనుసంధానించబడి ఉంటాయి.

ప్రోటీన్ డైసల్ఫైడ్ ఐసోమెరేస్లు డైసల్ఫైడ్ బంధాల సరైన ఏర్పాటును ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి; కణం డీహైడ్రోఅస్కార్బిక్ యాసిడ్ను ఎండోప్లాస్మిక్ రెటిక్యులంకు బదిలీ చేస్తుంది, ఇది వాతావరణాన్ని ఆక్సీకరణం చేస్తుంది. ఈ వాతావరణంలో, సిస్టీన్లు సాధారణంగా సిస్టిన్‌గా ఆక్సీకరణం చెందుతాయి మరియు ఇకపై న్యూక్లియోఫైల్స్‌గా పనిచేయవు.

సిస్టిన్‌గా దాని ఆక్సీకరణ కాకుండా, సిస్టీన్ అనేక పోస్ట్-ట్రాన్స్‌లేషనల్ మోడిఫికేషన్లలో పాల్గొంటుంది. న్యూక్లియోఫిలిక్ థియోల్ సమూహం సిస్టీన్‌ను ఇతర సమూహాలతో కాంజుగేట్ చేయడానికి అనుమతిస్తుంది, ఉదాహరణకు ప్రెనైలేషన్లో. యుబిక్విటిన్ లిగేస్లు యుబిక్విటిన్‌ను దాని పెండెంట్ ప్రోటీన్లకు బదిలీ చేస్తాయి, మరియు కాస్పేస్లు, అపోప్టోటిక్ చక్రంలో ప్రోటీయోలిసిస్‌లో పాల్గొంటాయి. ఇంటిన్లు తరచుగా ఉత్ప్రేరక సిస్టీన్ సహాయంతో పనిచేస్తాయి. ఈ పాత్రలు సాధారణంగా ఇంట్రాసెల్యులార్ మిలీయుకు పరిమితం చేయబడతాయి, ఇక్కడ వాతావరణం రెడ్యూసింగ్‌గా ఉంటుంది మరియు సిస్టీన్ సిస్టిన్‌గా ఆక్సీకరణం చెందదు.

సిస్టీన్ యొక్క పరిణామ పాత్ర

సిస్టీన్ జన్యు సంకేతంలో చేర్చబడిన 17వ అమైనో ఆమ్లం కావడంతో, దీనిని "కొత్త" అమైనో ఆమ్లంగా పరిగణిస్తారు.[35][36] మెథియోనిన్, టైరోసిన్ మరియు ట్రిప్టోఫాన్ వంటి ఇతర తర్వాత జోడించబడిన అమైనో ఆమ్లాల మాదిరిగానే, సిస్టీన్ బలమైన న్యూక్లియోఫిలిక్ మరియు రెడాక్స్-యాక్టివ్ లక్షణాలను ప్రదర్శిస్తుంది.[37][38] ఈ లక్షణాలు కాంప్లెక్స్ I మరియు IV వంటి ఎలక్ట్రాన్ ట్రాన్స్‌పోర్ట్ చైన్ కాంప్లెక్స్‌ల నుండి సిస్టీన్ క్షీణతకు దోహదం చేస్తాయి,[39] ఎందుకంటే రెస్పిరేటరీ చైన్ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన రియాక్టివ్ ఆక్సిజన్ స్పీసీస్ (ROS) ఈ కాంప్లెక్స్‌లలోని సిస్టీన్ అవశేషాలతో చర్య జరిపి, పనిచేయని ప్రోటీన్లకు దారితీసి వృద్ధాప్యానికి దోహదం చేయవచ్చు. ROSకి ప్రోటీన్ యొక్క ప్రాథమిక ప్రతిస్పందన సిస్టీన్ యొక్క ఆక్సీకరణ మరియు ఉచిత థియోల్ సమూహాల నష్టం,[40] దీని ఫలితంగా పెరిగిన థైల్ రాడికల్స్ మరియు సంబంధిత ప్రోటీన్ క్రాస్-లింకింగ్ ఏర్పడతాయి.[41][42] దీనికి విరుద్ధంగా, మరొక సల్ఫర్ కలిగిన, రెడాక్స్-యాక్టివ్ అమైనో ఆమ్లం, మెథియోనిన్, ఈ జీవ రసాయన లక్షణాలను ప్రదర్శించదు మరియు దీని కంటెంట్ మైటోకాండ్రియల్ ఎన్కోడ్ చేయబడిన ప్రోటీన్లలో సాపేక్షంగా ఎక్కువగా ఉంటుంది.[43]

అనువర్తనాలు

సిస్టీన్, ప్రధానంగా l-enantiomer, ఆహార, ఔషధ మరియు వ్యక్తిగత సంరక్షణ పరిశ్రమలలో ఒక ప్రికర్సర్ (ముడి పదార్థం)గా ఉపయోగపడుతుంది. దీని అతిపెద్ద అనువర్తనాల్లో ఒకటి రుచుల తయారీ. ఉదాహరణకు, Maillard reactionలో సిస్టీన్ చక్కెరలతో చర్య జరిపి మాంసం రుచులను ఇస్తుంది.[44] l-సిస్టీన్ బేకింగ్ పరిశ్రమలో ప్రాసెసింగ్ సహాయకారిగా కూడా ఉపయోగించబడుతుంది.[45]

వ్యక్తిగత సంరక్షణ రంగంలో, సిస్టీన్ ప్రధానంగా ఆసియాలో పెర్మనెంట్-వేవ్ అనువర్తనాల కోసం ఉపయోగించబడుతుంది. ఇక్కడ కూడా, hair (జుట్టు)లోని keratin (కెరాటిన్)లో ఉండే డైసల్ఫైడ్ బంధాలను విచ్ఛిన్నం చేయడానికి సిస్టీన్ ఉపయోగపడుతుంది.

బయోమాలిక్యులర్ నిర్మాణం మరియు గతిశీలతను పరిశోధించడానికి సైట్-డైరెక్టెడ్ లేబులింగ్ ప్రయోగాలకు సిస్టీన్ ఒక ప్రముఖ లక్ష్యం. Maleimideలు కోవాలెంట్ Michael addition ద్వారా సిస్టీన్‌కు ఎంపిక చేసిన విధంగా అతుక్కుంటాయి. EPR లేదా పారామాగ్నెటిక్ రిలాక్సేషన్-ఎన్‌హాన్స్‌డ్ NMR కోసం Site-directed spin labeling కూడా సిస్టీన్‌ను విస్తృతంగా ఉపయోగిస్తుంది.

మద్యం యొక్క విషపూరిత ప్రభావాలను తగ్గించడం

కాలేయ దెబ్బతినడం మరియు hangover (హ్యాంగోవర్) వంటి మద్యం యొక్క కొన్ని ప్రతికూల ప్రభావాలకు నివారణగా లేదా విరుగుడుగా సిస్టీన్‌ను ప్రతిపాదించారు. ఇది acetaldehyde యొక్క విషపూరిత ప్రభావాలను ఎదుర్కొంటుంది.[46] ఇది ఎసిటాల్డిహైడ్‌తో బంధం ఏర్పరచుకుని తక్కువ విషపూరితమైన హెటెరోసైకిల్ మిథైల్thioprolineను ఏర్పరుస్తుంది.[47]

ఒక rat (ఎలుక) అధ్యయనంలో, పరీక్షా జంతువులకు LD90 మోతాదులో ఎసిటాల్డిహైడ్ ఇచ్చారు. సిస్టీన్ పొందిన వాటిలో 80% మనుగడ రేటు ఉంది; సిస్టీన్ మరియు thiamine రెండింటినీ ఇచ్చినప్పుడు, అన్ని జంతువులు ప్రాణాలతో బయటపడ్డాయి. control group (నియంత్రణ సమూహం)లో 10% మనుగడ రేటు మాత్రమే ఉంది.[48]

2020లో ప్రచురించబడిన ఒక వ్యాసం L-సిస్టీన్ మానవులలో కూడా పనిచేయవచ్చని సూచిస్తుంది.[49]

N-Acetylcysteine

N-Acetyl-l-cysteine అనేది సిస్టీన్ యొక్క ఉత్పన్నం, ఇందులో నైట్రోజన్ పరమాణువుకు ఒక acetyl group అతుక్కొని ఉంటుంది. ఈ సమ్మేళనం డైటరీ సప్లిమెంట్‌గా విక్రయించబడుతుంది మరియు acetaminophen అధిక మోతాదులో తీసుకున్న సందర్భాల్లో antidote (విరుగుడు)గా ఉపయోగించబడుతుంది.[50]

D-ribose L-cysteine

D-ribose-L-cysteine (riboceine) అనేది సిస్టీన్ prodrugగా అభివృద్ధి చేయబడిన ఒక రసాయన సమ్మేళనం. ఇది కణాలలోని సహజ సిద్ధమైన antioxidant (యాంటీఆక్సిడెంట్) అయిన glutathione ఉత్పత్తిని పెంచడానికి ఉద్దేశించబడింది. నిర్మాణపరంగా, ఇది కణ శక్తి జీవక్రియలో పాల్గొనే పెంటోస్ చక్కెర అయిన D-ribose మరియు గ్లూటాతియోన్ biosynthesis (జీవ సంశ్లేషణ)కు అవసరమైన అమైనో ఆమ్లం L-సిస్టీన్‌ల రసాయన బంధంతో తయారవుతుంది.[51]

గొర్రెలు

గొర్రెలు ఉన్నిని ఉత్పత్తి చేయడానికి సిస్టీన్ అవసరం. ఇది వాటి ఆహారం నుండి గ్రహించే ఒక ముఖ్యమైన అమైనో ఆమ్లం. దీని ఫలితంగా, కరువు పరిస్థితుల్లో, గొర్రెలు తక్కువ ఉన్నిని ఉత్పత్తి చేస్తాయి; అయితే, సొంతంగా సిస్టీన్‌ను తయారు చేసుకోగల transgenic గొర్రెలను అభివృద్ధి చేశారు.[52]

రసాయన చర్యలు

బహుళ ప్రయోజనకారి కావడంతో, సిస్టీన్ అనేక రకాల చర్యలకు లోనవుతుంది. థియోల్ సమూహాన్ని రక్షించడంపై ఎక్కువ దృష్టి కేంద్రీకరించబడింది.[53] సిస్టీన్ యొక్క Methylation ద్వారా S-methylcysteine ఏర్పడుతుంది. ఫార్మాల్డిహైడ్‌తో చికిత్స చేస్తే thiazolidine thioproline ఏర్పడుతుంది. phosgene మరియు సంబంధిత కార్బోనైలేటింగ్ ఏజెంట్లతో, సిస్టీన్ procysteineను ఇస్తుంది.

లోహ అయాన్లతో చికిత్స చేసినప్పుడు సిస్టీన్ వివిధ రకాల కోఆర్డినేషన్ కాంప్లెక్స్లను ఏర్పరుస్తుంది.[54] ఈ కోఆర్డినేషన్ ప్రవర్తన అనేక మెటల్-సిస్టీన్ మెటల్లోఎంజైమ్‌లలో కనిపిస్తుంది.

భద్రత

చాలా ఇతర అమైనో ఆమ్లాలతో పోలిస్తే, సిస్టీన్ చాలా ఎక్కువ విషపూరితమైనది.[55]

చరిత్ర

ప్రధాన వ్యాసం: Cystine

1884లో జర్మన్ రసాయన శాస్త్రవేత్త Eugen Baumann జింక్‌తో cystineను తగ్గించడం ద్వారా monomerను పొందారు, దానికి ఆయన "cysteïne" అని పేరు పెట్టారు.[56] సిస్టీన్ మరియు సిస్టిన్ యొక్క సులభమైన రెడాక్స్ పరస్పర మార్పిడి "ప్రోటీన్ రసాయన శాస్త్రవేత్తలకు ఇతర అమైనో ఆమ్లాల కంటే ఎక్కువ చిక్కుముడులను అందించింది".[57]

ఇవి కూడా చూడండి

సూచనలు

  1. ↑ cysteine - Definition of cysteine in English by Oxford Dictionaries. Oxford Dictionaries - English.
  2. ↑ 2.0 2.1 The primary structure of proteins is the amino acid sequence. The Microbial World.
  3. ↑ (23 Sep 2021). "D-cysteine is an endogenous regulator of neural progenitor cell dynamics in the mammalian brain". PNAS. 118 (39). doi:10.1073/pnas.2110610118.
  4. ↑ Saffran, M.. (April 1998). "Amino acid names and parlor games: from trivial names to a one-letter code, amino acid names have strained students' memories. Is a more rational nomenclature possible?". Biochemical Education. 26 (2) 116–118. doi:10.1016/s0307-4412(97)00167-2.
  5. ↑ 5.0 5.1 Amber Workshop - Tutorial A1 - Section 1: Do some editing of the PDB file. ambermd.org.
  6. ↑ 6.0 6.1 (21 July 2020). "CHARMM-GUI supports the Amber force fields". The Journal of Chemical Physics. 153 (3) 035103. doi:10.1063/5.0012280.
  7. ↑ (April 2015). Dietary Cysteine and Other Amino Acids and Stroke Incidence in Women. Stroke. 46 (4) 922–926. doi:10.1161/STROKEAHA.114.008022.
  8. ↑ Cysteine - Health Encyclopedia - University of Rochester Medical Center. www.urmc.rochester.edu.
  9. ↑ 9.0 9.1 See, e.g., Blech, Zushe Yosef. (May 2003). Like mountains hanging by a hair: Kosher issues in L-cysteine (Commentary on Chagiga I:8). MK News and Views. IV (6). Rabbi Blech does not address hog hair-derived cysteine, which is almost certainly treyf.
  10. ↑ VRG-News July 2007 -- the Vegetarian Resource Group. vrg.org.
  11. ↑ EU Chemical Requirements.
  12. ↑ Regulation (EC) No 1223/2009 of the European Parliament and of the Council of 30 November 2009 on cosmetic products.
  13. ↑ Questions About Food Ingredients: What is L-cysteine/cysteine/cystine?. Vegetarian Resource Group.
  14. ↑ 14.0 14.1 (2007). "Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry". ISBN 978-3-527-30673-2. doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2.
  15. ↑ (1981). "Facile Synthesis of Racemic Cysteine". Angewandte Chemie International Edition in English. 20 (8) 668. doi:10.1002/anie.198106681.
  16. ↑ Hell R. (1997). "Molecular physiology of plant sulfur metabolism". Planta. 202 (2) 138–48. doi:10.1007/s004250050112.
  17. ↑ (June 1998). "Ionization-reactivity relationships for cysteine thiols in polypeptides". Biochemistry. 37 (25) 8965–72. doi:10.1021/bi973101r.
  18. ↑ (September 2013). "The Redox Biochemistry of Protein Sulfenylation and Sulfinylation". Journal of Biological Chemistry. 288 (37) 26480–26488. doi:10.1074/jbc.R113.467738.
  19. ↑ 19.0 19.1 (September 2008). Thiol chemistry and specificity in redox signaling. Free Radical Biology and Medicine. 45 (5) 549–561. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2008.05.004.
  20. ↑ (2004). The sulfinic acid switch in proteins. Org. Biomol. Chem.. 2 (14) 1953–1956. doi:10.1039/B406180B.
  21. ↑ Strott, Charles A.. (2002-10-01). Sulfonation and Molecular Action. Endocrine Reviews. 23 (5) 703–732. doi:10.1210/er.2001-0040.
  22. ↑ (2011). "Deficient synthesis of glutathione underlies oxidative stress in aging and can be corrected by dietary cysteine and glycine supplementation". The American Journal of Clinical Nutrition. 94 (3) 847–853. doi:10.3945/ajcn.110.003483.
  23. ↑ (2006). Iron-sulfur protein biogenesis in eukaryotes: components and mechanisms. Annu. Rev. Cell Dev. Biol.. 22 (1) 457–86. doi:10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104538.
  24. ↑ (1994). "Principles of Bioinorganic Chemistry". University Science Books. ISBN 978-0-935702-73-6.
  25. ↑ (June 1987). "Pharmacologic role of cysteine in ameliorating or exacerbating mineral toxicities". J. Nutr.. 117 (6) 1003–10. doi:10.1093/jn/117.6.1003.
  26. ↑ (March 2024). Inducing α-Helicity in Peptides by Silver Coordination to Cysteine. Chemistry a European Journal. 30 (31). doi:10.1002/chem.202304064.
  27. ↑ (January 2022). "Structures of Silver Fingers and a Pathway to Their Genotoxicity". Angewandte Chemie International Edition. 61 (12). doi:10.1002/anie.202116621.
  28. ↑ Heitmann P. (January 1968). "A model for sulfhydryl groups in proteins. Hydrophobic interactions of the cystein side chain in micelles". Eur. J. Biochem.. 3 (3) 346–50. doi:10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x.
  29. ↑ A Review of Amino Acids (tutorial). Curtin University.
  30. ↑ (September 1999). "Strong hydrophobic nature of cysteine residues in proteins". FEBS Lett.. 458 (1) 69–71. doi:10.1016/S0014-5793(99)01122-9.
  31. ↑ (2003). Hydrophobic amino acids. Amino Acid Properties and Consequences of Substitutions, In: Bioinformatics for Geneticists.
  32. ↑ (1998–2001). Introduction to Protein Structure--Non-Polar Amino Acids.
  33. ↑ Virtual Chembook--Amino Acid Structure. Elmhurst College.
  34. ↑ (November 2002). "Formation and transfer of disulphide bonds in living cells". Nat. Rev. Mol. Cell Biol.. 3 (11) 836–47. doi:10.1038/nrm954.
  35. ↑ (March 1992). "Recent evidence for evolution of the genetic code". Microbiological Reviews. 56 (1) 229–264. doi:10.1128/mr.56.1.229-264.1992.
  36. ↑ Trifonov, Edward N.. (September 2009). The origin of the genetic code and of the earliest oligopeptides. Research in Microbiology. 160 (7) 481–486. doi:10.1016/j.resmic.2009.05.004.
  37. ↑ (2013-07-10). "Cysteine-Mediated Redox Signaling: Chemistry, Biology, and Tools for Discovery". Chemical Reviews. 113 (7) 4633–4679. doi:10.1021/cr300163e.
  38. ↑ (August 2003). "Metal and Redox Modulation of Cysteine Protein Function". Chemistry & Biology. 10 (8) 677–693. doi:10.1016/s1074-5521(03)00174-1.
  39. ↑ (February 2008). "Mitochondrially encoded cysteine predicts animal lifespan". Aging Cell. 7 (1) 32–46. doi:10.1111/j.1474-9726.2007.00349.x.
  40. ↑ Sohal, Rajindar S. (2002-07-01). Role of oxidative stress and protein oxidation in the aging process1, 2. Free Radical Biology and Medicine. 33 (1) 37–44. doi:10.1016/S0891-5849(02)00856-0.
  41. ↑ (2003-10-13). Sulfur and Selenium: The Role of Oxidation State in Protein Structure and Function. Angewandte Chemie International Edition. 42 (39) 4742–4758. doi:10.1002/anie.200300573.
  42. ↑ (2004-10-01). Thiyl Radical Reaction with Amino Acid Side Chains: Rate Constants for Hydrogen Transfer and Relevance for Posttranslational Protein Modification. Chemical Research in Toxicology. 17 (10) 1323–1328. doi:10.1021/tx049856y.
  43. ↑ (2006). "The antioxidant function of protein methionine explains about the evolution of a non-standard genetic code in mitochondria". Free Radical Biology and Medicine. 41 S149–S150. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2006.10.015.
  44. ↑ (2001-07-27). Meat Science and Applications, ch. Flavors of Meat Products. 71–102. CRC. ISBN 978-0-203-90808-2.
  45. ↑ (November 2004). Food Ingredients and Colors. U.S. Food and Drug Administration.
  46. ↑ (2019). "L-cysteine improves blood fluidity impaired by acetaldehyde: In vitro evaluation". PLOS ONE. 14 (3). doi:10.1371/journal.pone.0214585.
  47. ↑ Salaspuro, Ville. (2006). Interaction of alcohol and smoking in the pathogenesis of upper digestive tract cancers: possible chemoprevention with cysteine. 41–44.
  48. ↑ (April 1974). "Protection against acetaldehyde toxicity in the rat by L-cysteine, thiamin and L-2-methylthiazolidine-4-carboxylic acid". Agents Actions. 4 (2) 125–30. doi:10.1007/BF01966822.
  49. ↑ (20 October 2020). "L-Cysteine Containing Vitamin Supplement Which Prevents or Alleviates Alcohol-related Hangover Symptoms: Nausea, Headache, Stress and Anxiety". Alcohol and Alcoholism. 55 (6) 660–666. doi:10.1093/alcalc/agaa082.
  50. ↑ Kanter MZ. (October 2006). "Comparison of oral and i.v. acetylcysteine in the treatment of acetaminophen poisoning". Am J Health Syst Pharm. 63 (19) 1821–7. doi:10.2146/ajhp060050.
  51. ↑ (10 January 2026). D-ribose-L-cysteine. PubChem, US National Library of Medicine.
  52. ↑ (1994). "Transgenic sheep and wool growth: possibilities and current status". Reprod. Fertil. Dev.. 6 (5) 615–23. doi:10.1071/RD9940615.
  53. ↑ (1979). "Thiol Protection with the Acetamidomethyl Group: S-Acetamidomethyl-L-Cysteine Hydrochloride". Organic Syntheses. 59 190. doi:10.15227/orgsyn.059.0190.
  54. ↑ (1990). "Stereospecificity in the Synthesis of the Tris((R)-Cysteinato-N,S)- and Tris((R)-Cysteinesulfinato-N,S)cobaltate(III) Ions". Inorganic Chemistry. 29 (18) 3618–3620. doi:10.1021/ic00343a061.
  55. ↑ (1987). "Sulfur and Sulfur Amino Acids". 143 313–325. ISBN 978-0-12-182043-5. doi:10.1016/0076-6879(87)43059-0.
  56. ↑ (1884). Ueber Cystin und Cysteïn. Zeitschrift für physiologische Chemie. 8 299–305. From pp. 301-302: "Die Analyse der Substanz ergibt Werthe, welche den vom Cystin (C6H12N2S2O4) verlangten sich nähern, […] nenne ich dieses Reduktionsprodukt des Cystins: Cysteïn." (Analysis of the substance [cysteine] reveals values which approximate those [that are] required by cystine (C6H12N2S2O4), however the new base [cysteine] can clearly be recognized as a reduction product of cystine, to which the [empirical] formula C3H7NSO2, [which had] previously [been] ascribed to cystine, is [now] ascribed. In order to indicate the relationships of this substance to cystine, I name this reduction product of cystine: "cysteïne".) Note: Baumann's proposed structures for cysteine and cystine (see p.302) are incorrect: for cysteine, he proposed CH3CNH2(SH)COOH .
  57. ↑ (1972). "The History of the Discovery of the Amino Acids II. A Review of Amino Acids Described Since 1931 as Components of Native Proteins". 26 81–171. ISBN 978-0-12-034226-6. doi:10.1016/S0065-3233(08)60140-0.

మరింత చదవడానికి

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Cysteine” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Cysteine ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=సిస్టీన్&oldid=4532"