RVD-Hpα

| RVD-Hpα হিমোগ্লোবিনের খণ্ডাংশ (পেপক্যান-১২), আলফা ১ | |
|---|---|
| width | 300 |
| cas_number | 1193362-76-3 |
| hgncid | 4823 |
| symbol | HBA1 |
| entrezgene | 3039 |
| omim | 141800 |
| refseq | NM_000558 |
| uniprot | P69905 |
| chromosome | 16 |
| arm | p |
| band | 13.3 |
RVD-Hpα (যা RVD-হিমোপ্রেসিন বা পেপক্যান-১২ নামেও পরিচিত) হলো মানুষ এবং অন্যান্য স্তন্যপায়ী প্রাণীর মস্তিষ্কে প্রাপ্ত একটি অন্তঃসত্ত্বা নিউরোপেপটাইড। প্রাথমিকভাবে ধারণা করা হয়েছিল যে এটি CB1 ক্যানাবিনয়েড রিসেপ্টর-এর একটি নির্বাচনী অ্যাগোনিস্ট হিসেবে কাজ করে। এটি ১২টি অ্যামিনো অ্যাসিড বিশিষ্ট একটি পলিপেপটাইড, যার অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম হলো Arg-Val-Asp-Pro-Val-Asn-Phe-Lys-Leu-Leu-Ser-His। এটি হিমোপ্রেসিন-এর একটি N-টার্মিনাল বর্ধিত রূপ।[1] হিমোপ্রেসিন হলো ৯টি অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি পলিপেপটাইড, যা হিমোগ্লোবিন α1 সাবইউনিট থেকে উদ্ভূত এবং এটি পূর্বে CB1 ইনভার্স অ্যাগোনিস্ট হিসেবে কাজ করে বলে প্রমাণিত হয়েছে।[2] এই তিনটি পলিপেপটাইডই বিভিন্ন স্তন্যপায়ী প্রজাতি থেকে পৃথক করা হয়েছে। RVD-Hpα ইঁদুরের মস্তিষ্কে প্রচুর পরিমাণে প্রকাশ পাওয়া নিউরোপেপটাইডগুলোর মধ্যে অন্যতম। এই নিউরোপেপটাইডগুলো ক্যানাবিনয়েড গবেষণার একটি নতুন দিগন্ত উন্মোচন করেছে, যা পূর্বে পরিচিত অন্তঃসত্ত্বা লিপিড-জাত ক্যানাবিনয়েড অ্যাগোনিস্ট যেমন অ্যানান্ডামাইড থেকে ভিন্ন।[3] সম্প্রতি দেখা গেছে যে, RVD-Hpα (পেপক্যান-১২) অন্যান্য নতুন বর্ণিত N-টার্মিনাল বর্ধিত পেপটাইডগুলোর (পেপক্যান) সাথে একত্রে CB1 রিসেপ্টরের একটি শক্তিশালী নেতিবাচক অ্যালোস্টেরিক মডুলেটর (negative allosteric modulator) হিসেবে কাজ করে।[4][5] তবে অন্যান্য গবেষণায় ইঙ্গিত পাওয়া গেছে যে, RVD-হিমোপ্রেসিন কিছু নির্দিষ্ট টিস্যু বা পরিস্থিতিতে CB1-এর পজিটিভ অ্যালোস্টেরিক মডুলেটর হিসেবে কাজ করতে পারে এবং এর প্রভাব CB1 অ্যান্টাগোনিস্ট দ্বারা বাধাগ্রস্ত হতে পারে।[6][7][8] RVD-হিমোপ্রেসিন TRPV1 চ্যানেলকেও বাধা দেয়, যা অ্যানান্ডামাইড এবং N-Arachidonoyl dopamine-এর মতো অন্যান্য এন্ডোক্যানাবিনয়েড লিগ্যান্ডের একটি সাধারণ লক্ষ্য।[9]
পেপক্যান-১২ হলো অন্তঃসত্ত্বা পেপটাইড এন্ডোক্যানাবিনয়েড (পেপক্যান) পরিবারের প্রধান পেপটাইড, যা ক্যানাবিনয়েড CB1 রিসেপ্টরের নেতিবাচক অ্যালোস্টেরিক মডুলেটর হিসেবে কাজ করে। সম্প্রতি আবিষ্কৃত হয়েছে যে, পেপক্যান-১২ একটি শক্তিশালী CB2 ক্যানাবিনয়েড রিসেপ্টর পজিটিভ অ্যালোস্টেরিক মডুলেটর (PAM) হিসেবেও কাজ করে। ফলে এটি CB1 মধ্যস্থতাকারী সিগন্যালিং হ্রাস করে এবং একই সাথে CB2 মধ্যস্থতাকারী সিগন্যালিং বৃদ্ধি করে।[10] এই পেপটাইডটি বিশেষভাবে মস্তিষ্কের নরঅ্যাড্রেনার্জিক নিউরনে, প্রধানত লোকাস কোয়েরুলাস (locus coeruleus) এবং এর প্রজেকশনগুলোতে এবং অ্যাড্রিনাল মেডুলাতে প্রকাশিত হয়।[11] CB2-এর পজিটিভ অ্যালোস্টেরিক মডুলেটর হিসেবে, RVD-Hpα কে GTPγS বাইন্ডিং এবং cAMP ইনহিবিশনের (৫–১০ গুণ) জন্য CB2 রিসেপ্টর অ্যাগোনিস্টের (যেমন এন্ডোক্যানাবিনয়েড ২-অ্যারাকিডোনয়েল গ্লিসারল) প্রভাবকে উল্লেখযোগ্যভাবে শক্তিশালী করতে দেখা গেছে। পেপক্যান-২৩ নামক প্রিকার্সরটি ইঁদুরের মস্তিষ্ক, লিভার এবং কিডনিতে পেপক্যান-১২ এর সাথে শনাক্ত করা হয়েছে এবং এটি ভেঙে পেপক্যান-১২ নির্গত হয়। এন্ডোটক্সিমিয়া এবং ইস্কেমিক রি-পারফিউশন ক্ষতির ক্ষেত্রে RVD-Hpα-এর মাত্রা বৃদ্ধি পায়, যেখানে CB2 রিসেপ্টর সুরক্ষামূলক ভূমিকা পালন করে। ক্যানাবিনয়েড রিসেপ্টরের ওপর বিপরীতমুখী অ্যালোস্টেরিক প্রভাবসহ এই অন্তঃসত্ত্বা হরমোন-সদৃশ CB2 রিসেপ্টর PAM-এর ব্যাপক উপস্থিতি পেরিফেরাল প্যাথোফিজিওলজিক্যাল প্রক্রিয়ায় এর সম্ভাব্য ভূমিকার ইঙ্গিত দেয়।[12]
| প্রজাতি | RVD-Hpα সিকোয়েন্স |
|---|---|
| মানব | RVDPVNFKLLSH
|
| ইঁদুর | RVDPVNFKLLSH
|
| র্যাট | RVDPVNFKfLSH
|
| কনসেনসাস | RVDPVNFKxLSH
|
VD-Hpα
RVD-Hpα-এর বিপরীতে, যা বেশিরভাগ পরিস্থিতিতে CB1-এ অ্যান্টাগোনিস্ট বা ইনভার্স অ্যাগোনিস্ট হিসেবে কাজ করে কিন্তু CB2-এ অ্যাগোনিস্ট হিসেবে কাজ করে, ১১-অ্যামিনো অ্যাসিডের ছোট পেপটাইড খণ্ড VD-Hpα CB1-এ অ্যাগোনিস্ট প্রভাব তৈরি করে। তবে CB2-এ এর খুব সামান্য বা কোনো সক্রিয়তা নেই। প্রাণী গবেষণায় দেখা গেছে, এটি CB1 রিসেপ্টর সক্রিয়করণের মাধ্যমে কেন্দ্রীয়ভাবে মধ্যস্থতাকারী ব্যথানাশক প্রভাব, হাইপোথার্মিয়া এবং ঘুমের পরিমাণ বৃদ্ধি করে।[13][14][15][16] VD-Hpα-এর সাথে neuropeptide VF এবং ওপিওড রিসেপ্টর-এর পেপটাইড অ্যাগোনিস্টের সংমিশ্রণে হাইব্রিড পেপটাইডও তৈরি করা হয়েছে, যা দ্বৈত কার্যকারিতা সম্পন্ন যৌগ হিসেবে কাজ করে।[17][18]
References
- ↑ (2021). "Hemopressin as a breakthrough for the cannabinoid field". Neuropharmacology. 183. doi:10.1016/j.neuropharm.2020.108406.
- ↑ (December 2007). "Hemopressin is an inverse agonist of CB1 cannabinoid receptors". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 104 (51) 20588–93. doi:10.1073/pnas.0706980105.
- ↑ (September 2009). "Novel endogenous peptide agonists of cannabinoid receptors". FASEB Journal. 23 (9) 3020–9. doi:10.1096/fj.09-132142.
- ↑ (October 2012). "Identification and quantification of a new family of peptide endocannabinoids (Pepcans) showing negative allosteric modulation at CB1 receptors". The Journal of Biological Chemistry. 287 (44) 36944–67. doi:10.1074/jbc.M112.382481.
- ↑ (2016). "Hemopressin Peptides as Modulators of the Endocannabinoid System and their Potential Applications as Therapeutic Tools". Protein and Peptide Letters. 23 (12) 1045–1051. doi:10.2174/0929866523666161007152435.
- ↑ (2021). "(m)RVD-hemopressin (α) and (M)VD-hemopressin (α) improve the memory-impairing effect of scopolamine in novel object and object location recognition tasks in mice". Peptides. 136. doi:10.1016/j.peptides.2020.170442.
- ↑ (2023). "(m) RVD-hemopressin (α) Ameliorated Oxidative Stress, Apoptosis and Damage to the BDNF/TrkB/Akt Pathway Induced by Scopolamine in HT22 Cells". Neurotox Res. 41 627–637. doi:10.1007/s12640-023-00677-w.
- ↑ (2024). "Hemoglobin α-derived peptides VD-hemopressin (α) and RVD-hemopressin (α) are involved in electroacupuncture inhibition of chronic pain". Frontiers in Pharmacology. 15. doi:10.3389/fphar.2024.1439448.
- ↑ (2024). "The Endocannabinoid Peptide RVD-Hemopressin is a TRPV1 Channel Blocker". Biomolecules. 14 (9) 1134. doi:10.3390/biom14091134.
- ↑ (2021). "Characterization of pepcan-23 as pro-peptide of RVD-hemopressin (Pepcan-12) and stability of hemopressins in mice". Advances in Biological Regulation. 80. doi:10.1016/j.jbior.2021.100808.
- ↑ (November 2015). "Localization and production of peptide endocannabinoids in the rodent CNS and adrenal medulla". Neuropharmacology. 98 78–89. doi:10.1016/j.neuropharm.2015.03.021.
- ↑ (August 2017). "Pepcan-12 (RVD-hemopressin) is a CB2 receptor positive allosteric modulator constitutively secreted by adrenals and in liver upon tissue damage". Scientific Reports. 7 (1). doi:10.1038/s41598-017-09808-8.
- ↑ (2014). "Antinociceptive effects of central administration of the endogenous cannabinoid receptor type 1 agonist VDPVNFKLLSH-OH (M)VD-hemopressin(α), an N-terminally extended hemopressin peptide". The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics. 348 (2) 316–323. doi:10.1124/jpet.113.209866.
- ↑ (2017). "Pharmacological characterization of rat VD-hemopressin(α), an α-hemoglobin-derived peptide exhibiting cannabinoid agonist-like effects in mice". Neuropeptides. 63 83–90. doi:10.1016/j.npep.2016.12.006.
- ↑ (2018). "CB(1) cannabinoid receptor agonist mouse VD-hemopressin(α) produced supraspinal analgesic activity in the preclinical models of pain". Brain Research. 1680 155–164. doi:10.1016/j.brainres.2017.12.013.
- ↑ (2023). "An α-hemoglobin-derived peptide (M)VD-hemopressin (α) promotes NREM sleep via the CB(1) cannabinoid receptor". Frontiers in Pharmacology. 14. doi:10.3389/fphar.2023.1213215.
- ↑ (2020). "VF-13, a chimeric peptide of VD-hemopressin(α) and neuropeptide VF, produces potent antinociception with reduced cannabinoid-related side effects". Neuropharmacology. 175. doi:10.1016/j.neuropharm.2020.108178.
- ↑ (2023). "OCP002, a Mixed Agonist of Opioid and Cannabinoid Receptors, Produces Potent Antinociception with Minimized Side Effects". Anesthesia and Analgesia. 136 (2) 373–386. doi:10.1213/ANE.0000000000006266.
উৎস: ইংরেজি উইকিপিডিয়ার “RVD-Hpα” নিবন্ধের অনুবাদ। মূল নিবন্ধ: https://en.wikipedia.org/wiki/RVD-Hpα এই অনুবাদটি স্বয়ংক্রিয়ভাবে প্রস্তুত করা হয়েছে।
