సెలీనోసిస్టీన్

From LTRC
పేర్లు
IUPAC పేరు సెలీనోసిస్టీన్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు 2-అమినో-3-సెలానైల్ప్రొపనోయిక్ ఆమ్లం
ఇతర పేర్లు L-సెలీనోసిస్టీన్; సెలీనియం-సిస్టీన్
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య 3614-08-2 Y
ChEBI CHEBI:16633 Y
ChEMBL ChEMBL109962 Y
ChemSpider 23436 Y
DrugBank DB02345 Y
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.236.386
KEGG C05688 Y
PubChem CID 25076
UNII 0CH9049VIS Y
CompTox డాష్‌బోర్డ్ (EPA) DTXSID00881371
InChI InChI=1S/C3H7NO2Se/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1 Y
Key: ZKZBPNGNEQAJSX-REOHCLBHSA-N Y
InChI=1/C3H7NO2Se/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1
Key: ZKZBPNGNEQAJSX-REOHCLBHBZ
SMILES O=C(O)[C@@H](N)C[SeH]
Zwitterion
: O=C([O-])[C@@H]([NH3+])C[SeH]
ధర్మాలు
రసాయన సంకేతం C3H7NO2Se
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 168.065 g·mol−1
ధర్మాలు
ఆమ్లత్వం (p K a) 5.24, 5.43
ప్రత్యేకంగా పేర్కొన్నవి తప్ప, డేటా అంతా ప్రామాణిక స్థితిలో ఉన్న పదార్థాలకు వర్తిస్తుంది standard state (at 25 °C [77 °F], 100 kPa). N verify ( what is YN ?) Infobox references
సెలీనోసిస్టీన్ బాల్ అండ్ స్టిక్ మోడల్ స్పిన్నింగ్

సెలీనోసిస్టీన్ (గుర్తు Sec లేదా U,[1] పాత ప్రచురణలలో Se-Cys అని కూడా పిలుస్తారు)[2] అనేది 21వ ప్రోటీనోజెనిక్ అమైనో ఆమ్లం. సెలీనోప్రోటీన్లు సెలీనోసిస్టీన్ అవశేషాలను కలిగి ఉంటాయి. సెలీనోసిస్టీన్ అనేది సాధారణంగా లభించే సిస్టీన్ యొక్క అనలాగ్, ఇందులో సల్ఫర్ స్థానంలో సెలీనియం ఉంటుంది.

సెలీనోసిస్టీన్ అనేక ఎంజైమ్లలో (ఉదాహరణకు గ్లుటాతియోన్ పెరాక్సిడేస్లు, టెట్రాఅయోడోథైరోనిన్ 5′ డీయోడినేస్లు, థియోరెడాక్సిన్ రిడక్టేస్లు, ఫార్మేట్ డీహైడ్రోజినేస్లు, గ్లైసిన్ రిడక్టేస్లు, సెలీనోఫాస్ఫేట్ సింథటేస్ 2, మిథియోనిన్-R-సల్ఫాక్సైడ్ రిడక్టేస్ B1 (SEPX1), మరియు కొన్ని హైడ్రోజినేస్లు) ఉంటుంది. ఇది మానవులలో ఉండే ముఖ్యమైన ఎంజైమ్‌లతో సహా జీవనంలోని మూడు డొమైన్‌లలో కనిపిస్తుంది.[3]

సెలీనోసిస్టీన్ 1974లో[4] బయోకెమిస్ట్ థ్రెసా స్టాడ్‌మాన్ చేత నేషనల్ ఇన్‌స్టిట్యూట్స్ ఆఫ్ హెల్త్ వద్ద కనుగొనబడింది.[5]

రసాయన శాస్త్రం

సెలీనోసిస్టీన్ అనేది సిస్టీన్ యొక్క Se-అనలాగ్. ఇది గాలిలో ఆక్సీకరణం చెందే స్వభావం ఎక్కువగా ఉండటం వల్ల జీవ కణజాలం వెలుపల అరుదుగా కనిపిస్తుంది (వాణిజ్యపరంగా కూడా అందుబాటులో లేదు). దీని ఆక్సీకరణ ఉత్పన్నం సెలీనోసిస్టీన్, ఇది Se-Se బంధాన్ని కలిగి ఉంటుంది, ఇది మరింత సాధారణం.[6] సెలీనోసిస్టీన్ మరియు సెలీనోసిస్టీన్ రెండూ తెల్లని ఘనపదార్థాలు. Se-H సమూహం థియోల్ సమూహం కంటే ఎక్కువ ఆమ్లత్వం (pKa = 5.43) కలిగి ఉంటుంది; అందువల్ల, ఇది శారీరక pH వద్ద డీప్రోటోనేటెడ్ అవుతుంది.[7]

నిర్మాణం

సెలీనోసిస్టీన్ సిస్టీన్ వలె అదే నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటుంది, కానీ సాధారణ సల్ఫర్ స్థానంలో సెలీనియం పరమాణువు ఉంటుంది; ఇది సెలీనోల్ సమూహాన్ని కలిగి ఉంటుంది. ఇతర సహజ ప్రోటీనోజెనిక్ అమైనో ఆమ్లాల వలె, సిస్టీన్ మరియు సెలీనోసిస్టీన్ D- మరియు L-గ్లిజరాల్డిహైడ్కు హోమోలోజీ ఆధారంగా పాత D/L సంజ్ఞామానంలో L చిరాలిటీని కలిగి ఉంటాయి. అసమాన కార్బన్ దగ్గర ఉన్న పరమాణువుల పరమాణు సంఖ్యల ఆధారంగా చిరాలిటీని సూచించే కొత్త R/S వ్యవస్థలో, ఇవి R చిరాలిటీని కలిగి ఉంటాయి, ఎందుకంటే అసమాన కార్బన్‌కు రెండవ పొరుగున సల్ఫర్ లేదా సెలీనియం ఉండటం వల్ల. ఆ స్థానంలో తేలికపాటి పరమాణువులను మాత్రమే కలిగి ఉన్న మిగిలిన చిరల్ అమైనో ఆమ్లాలు S చిరాలిటీని కలిగి ఉంటాయి.)

సెలీనోసిస్టీన్ అవశేషాన్ని కలిగి ఉన్న ప్రోటీన్లను సెలీనోప్రోటీన్లు అంటారు. చాలా సెలీనోప్రోటీన్లు ఒకే సెలీనోసిస్టీన్ అవశేషాన్ని కలిగి ఉంటాయి. ఉత్ప్రేరక చర్యను ప్రదర్శించే సెలీనోప్రోటీన్లను సెలీనోఎంజైమ్‌లు అంటారు.[8]

జీవశాస్త్రం

ఇతర అమైనో ఆమ్లాల వలె కాకుండా, కణంలో సెలీనోసిస్టీన్ యొక్క ఉచిత పూల్ ఉండదు. దీని అధిక రియాక్టివిటీ కణాలకు హాని కలిగిస్తుంది.[9] బదులుగా, కణాలు సెలీనియంను తక్కువ రియాక్టివ్ ఆక్సీకరణ రూపంలో, సెలీనోసిస్టీన్ లేదా మిథైలేటెడ్ రూపంలో, సెలీనోమిథియోనిన్ రూపంలో నిల్వ చేస్తాయి.

ఉత్పత్తి

ప్రధాన వ్యాసం: సెలీనోప్రోటీన్#ఉత్పత్తి సెలీనోసిస్టీన్ సంశ్లేషణ ఒక ప్రత్యేకమైన tRNAపై జరుగుతుంది,[10] ఇది దానిని అభివృద్ధి చెందుతున్న పాలీపెప్టైడ్‌లలో చేర్చడానికి కూడా పనిచేస్తుంది. సెలీనోసిస్టీన్-నిర్దిష్ట tRNA, tRNASec యొక్క ప్రాథమిక మరియు ద్వితీయ నిర్మాణాలు ప్రామాణిక tRNAల కంటే అనేక అంశాలలో భిన్నంగా ఉంటాయి, ముఖ్యంగా 8-బేస్-పెయిర్ (బ్యాక్టీరియా) లేదా 10-బేస్-పెయిర్ (యూకారియోట్లు)ఆర్కియా? యాక్సెప్టర్ స్టెమ్, పొడవైన వేరియబుల్ రీజియన్ ఆర్మ్ మరియు అనేక బాగా సంరక్షించబడిన బేస్ స్థానాల్లో ప్రత్యామ్నాయాలను కలిగి ఉండటం. సెలీనోసిస్టీన్ tRNAలు మొదట సెరిల్-tRNA లిగేస్ ద్వారా సెరిన్‌తో ఛార్జ్ చేయబడతాయి, కానీ ఫలితంగా వచ్చే Ser-tRNASec అనువాదం కోసం ఉపయోగించబడదు ఎందుకంటే ఇది సాధారణ అనువాద పొడిగింపు కారకం (బ్యాక్టీరియాలో EF-Tu, యూకారియోట్లలో eEF1A) ద్వారా గుర్తించబడదు.ఆర్కియా?

సెలీనోసిస్టీన్ సంశ్లేషణ

బదులుగా, tRNA-బౌండ్ సెరిల్ అవశేషం ఇతర ఎంజైమ్‌ల ద్వారా సెలీనోసిస్టీన్ అవశేషంగా మార్చబడుతుంది. E కోలి వంటి బ్యాక్టీరియాలో, ఇది పిరిడాక్సల్ ఫాస్ఫేట్-కలిగిన ఎంజైమ్[11] సెలీనోసిస్టీన్ సింథేస్ (EC 2.9.1.1) ద్వారా జరుగుతుంది. యూకారియోట్లు మరియు ఆర్కియాలో, tRNA-బౌండ్ సెరిల్[12] అవశేషాన్ని tRNA సెలీనోసిస్టెనైల్ అవశేషంగా మార్చడానికి రెండు ఎంజైమ్‌లు[13] అవసరం: L-సెరిల్-tRNA(Sec) కైనేస్ (EC 2.7.1.164) మరియు SepSecS (EC 2.9.1.2).[14][15] చివరగా, ఫలితంగా వచ్చే Sec-tRNASec ప్రత్యేకంగా ప్రత్యామ్నాయ అనువాద పొడిగింపు కారకానికి (SelB[16] లేదా mSelB (లేదా eEFSec)) బంధించబడుతుంది, ఇది సెలీనోప్రోటీన్‌ల కోసం mRNAలను[17] అనువదించే రైబోజోమ్‌లకు[18][19] దానిని లక్ష్య పద్ధతిలో అందిస్తుంది. ఈ డెలివరీ మెకానిజం యొక్క విశిష్టత అదనపు ప్రోటీన్ డొమైన్ (బ్యాక్టీరియాలో, SelB) లేదా అదనపు సబ్ యూనిట్ (SBP2 యూకారియోటిక్ mSelB/eEFSec కోసం) ఉండటం ద్వారా తీసుకురాబడుతుంది, ఇవి సెలీనోప్రోటీన్ mRNAలలోని SECIS ఎలిమెంట్స్ ద్వారా ఏర్పడిన సంబంధిత RNA ద్వితీయ నిర్మాణాలకు బంధించబడతాయి.

సెలీనోప్రోటీన్లు

సెలీనోసిస్టీన్ సిస్టీన్ కంటే తక్కువ రిడక్షన్ పొటెన్షియల్ కలిగి ఉంటుంది. ఈ లక్షణాలు యాంటీఆక్సిడెంట్ చర్యలో పాల్గొనే ప్రోటీన్లలో దీనిని చాలా అనుకూలంగా చేస్తాయి.[20]

ఇది జీవనంలోని మూడు డొమైన్‌లలో కనుగొనబడినప్పటికీ, ఇది అన్ని జీవులలో సార్వత్రికం కాదు.[21] జీవ ప్రోటీన్లలో ఉండే ఇతర అమైనో ఆమ్లాల వలె కాకుండా, సెలీనోసిస్టీన్ జన్యు కోడ్లో నేరుగా కోడ్ చేయబడదు.[22] బదులుగా, ఇది UGA కోడాన్ ద్వారా ప్రత్యేక పద్ధతిలో ఎన్కోడ్ చేయబడుతుంది, ఇది సాధారణంగా "ఓపల్" స్టాప్ కోడాన్. ఇటువంటి మెకానిజంను అనువాద రీకోడింగ్[23] అని పిలుస్తారు మరియు దీని సామర్థ్యం సంశ్లేషణ చేయబడుతున్న సెలీనోప్రోటీన్ మరియు అనువాద ఇనిషియేషన్ ఫ్యాక్టర్లపై ఆధారపడి ఉంటుంది.[24] సెలీనియం లేనప్పుడు కణాలు పెరిగినప్పుడు, సెలీనోప్రోటీన్‌ల అనువాదం UGA కోడాన్ వద్ద ముగుస్తుంది, దీని ఫలితంగా తృటిలో ఆగిపోయిన, పనికిరాని ఎంజైమ్ ఏర్పడుతుంది. mRNAలో సెలీనోసిస్టీన్ ఇన్సర్షన్ సీక్వెన్స్ (SECIS) ఉండటం ద్వారా UGA కోడాన్ సెలీనోసిస్టీన్‌ను ఎన్కోడ్ చేసేలా చేయబడుతుంది. SECIS ఎలిమెంట్ లక్షణ న్యూక్లియోటైడ్ సీక్వెన్స్‌లు మరియు ద్వితీయ నిర్మాణ బేస్-పెయిరింగ్ నమూనాల ద్వారా నిర్వచించబడుతుంది. బ్యాక్టీరియాలో, SECIS ఎలిమెంట్ సాధారణంగా సెలీనోప్రోటీన్ కోసం రీడింగ్ ఫ్రేమ్‌లోని UGA కోడాన్‌ను అనుసరించి ఉంటుంది.[25] ఆర్కియా మరియు యూకారియోట్లలో, SECIS ఎలిమెంట్ mRNA యొక్క 3′ అనువదించబడని ప్రాంతం (3′ UTR)లో ఉంటుంది మరియు సెలీనోసిస్టీన్ అవశేషాలను ఎన్కోడ్ చేయడానికి బహుళ UGA కోడాన్‌లను నిర్దేశించగలదు.[26]

2021 నాటికి, 136 మానవ ప్రోటీన్లు (37 కుటుంబాలలో) సెలీనోసిస్టీన్ (సెలీనోప్రోటీన్లు) కలిగి ఉన్నట్లు తెలుసు.[27]

విచ్ఛిన్నం

సెలీనోసిస్టీన్ సెలీనోసిస్టీన్ లయేస్ ఎంజైమ్ ద్వారా L-అలనిన్ మరియు సెలీనైడ్‌గా విచ్ఛిన్నం చేయబడుతుంది. ఇది సెలీనోప్రోటీన్‌ల క్షీణత సమయంలో Sec యొక్క సురక్షితమైన రీసైక్లింగ్‌కు సహాయపడుతుంది.[28]

విషపూరితం

సెలీనోమిథియోనిన్ ప్రోటీన్లలో యాదృచ్ఛికంగా ఎలా చేర్చబడుతుందో, సెలీనోసిస్టీన్ కూడా సిస్టెనైల్-tRNA సింథటేస్ ద్వారా పొరపాటున tRNACysకి అటాచ్ చేయబడి, సిస్టీన్ స్థానంలో ప్రోటీన్లలో చేర్చబడవచ్చు. ఇది గణనీయమైన విషపూరితానికి కారణమవుతుంది. Cys మరియు Sec మధ్య తేడాను గుర్తించగల వేరియంట్ సింథేస్ విషపూరితాన్ని తగ్గించడంలో సహాయపడుతుంది.[29]

ఉత్పన్నాలు

సెలీనోసిస్టీన్ ఉత్పన్నాలు γ-గ్లుటామైల్-Se-మిథైల్ సెలీనోసిస్టీన్ మరియు Se-మిథైల్ సెలీనోసిస్టీన్ అల్లియం మరియు బ్రాసికా జాతుల మొక్కలలో సహజంగా కనిపిస్తాయి.[30]

అప్లికేషన్లు

సెలీనోసిస్టీన్ యొక్క బయోటెక్నాలజికల్ అప్లికేషన్లలో 73Se-లేబుల్డ్ Sec (73Se యొక్క హాఫ్-లైఫ్ = 7.2 గంటలు) పాజిట్రాన్ ఎమిషన్ టోమోగ్రఫీ (PET) అధ్యయనాలలో మరియు 75Se-లేబుల్డ్ Sec (75Se యొక్క హాఫ్-లైఫ్ = 118.5 రోజులు) నిర్దిష్ట రేడియోలేబులింగ్లో ఉపయోగించడం, Secని మాత్రమే లేదా Secని సెలీనోమిథియోనిన్ (SeMet)తో కలిపి ప్రవేశపెట్టడం ద్వారా ప్రోటీన్ల ఎక్స్-రే క్రిస్టలోగ్రఫీలో మల్టీవేవ్ లెంగ్త్ అనోమలస్ డిఫ్రాక్షన్ ద్వారా ఫేజ్ నిర్ణయాన్ని సులభతరం చేయడం, మరియు 1/2 న్యూక్లియర్ స్పిన్ కలిగి ఉండి హై-రిజల్యూషన్ NMR కోసం ఉపయోగించగల స్థిరమైన 77Se ఐసోటోప్‌ను చేర్చడం వంటివి ఉన్నాయి.[3]

ఇవి కూడా చూడండి

  • పైరోలైసిన్, 20 ప్రాథమిక అమైనో ఆమ్లాల సెట్‌లో లేని మరొక అమైనో ఆమ్లం.
  • సెలీనోమిథియోనిన్, సెలీనియం కలిగిన మరొక అమైనో ఆమ్లం, ఇది మిథియోనిన్ స్థానంలో యాదృచ్ఛికంగా ప్రత్యామ్నాయం చేయబడుతుంది.

సూచనలు

  1. ↑ “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
  2. ↑ “IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) and Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB)”. European Journal of Biochemistry. 264 (2): 607–609. 17 August 1999. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x.
  3. ↑ 3.0 3.1 Johansson L, Gafvelin G, Arnér ES (October 2005). “Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1726 (1): 1–13. doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010. hdl:10616/39311. PMID 15967579.
  4. ↑ “Stadtman Pioneer of Selenium Biochemistry - Office of NIH History and Stetten Museum”. history.nih.gov. Archived from the original on May 10, 2020. Retrieved 2023-04-06.
  5. ↑ Stadtman TC (March 1974). “Selenium biochemistry”. Science. 183 (4128): 915–22. Bibcode 1974Sci...183..915S. doi:10.1126/science.183.4128.915. PMID 4605100. S2CID 84982102.
  6. ↑ Görbitz, C. H.; Levchenko, V.; Semjonovs, J.; Sharif, M. Y. (2015). “Crystal structure of seleno-L-cystine dihydrochloride”. Acta Crystallographica Section E. 71 (6): 726–729. Bibcode 2015AcCrE..71..726G. doi:10.1107/S205698901501021X. PMC PMC4459342. PMID 26090162.
  7. ↑ Reich HJ, Hondal RJ (April 2016). “Why nature chose selenium”. ACS Chemical Biology. 11 (4): 821–841. doi:10.1021/acschembio.6b00031. PMID 26949981.
  8. ↑ Roy G, Sarma BK, Phadnis PP, Mugesh G (2005). “Selenium-containing enzymes in mammals: chemical perspectives”. Journal of Chemical Sciences. 117 (4): 287–303. doi:10.1007/BF02708441. S2CID 32351033.
  9. ↑ Spallholz, Julian E. (July 1994). “On the nature of selenium toxicity and carcinostatic activity”. Free Radical Biology and Medicine. 17 (1): 45–64. doi:10.1016/0891-5849(94)90007-8. PMID 7959166.
  10. ↑ “NIH 3D - TRNA.” Nih.gov, 2017, 3d.nih.gov/entries/3DPX-008056. Accessed 5 Dec. 2025.
  11. ↑ “PDB101: Molecule of the Month: Selenocysteine Synthase.” RCSB: PDB-101, 2025, pdb101.rcsb.org/motm/104. Accessed 5 Dec. 2025.
  12. ↑ "NIH 3D - ATP Molecule." Nih.gov, 2023, https://3d.nih.gov/entries/3DPX-007805. Accessed 5 Dec. 2025.
  13. ↑ “NIH 3D – dl-O-Phosphoserine.” Nih.gov, 2017, https://3d.nih.gov/entries/5203. Accessed 5 Dec. 2025.
  14. ↑ Xu XM, Carlson BA, Mix H, Zhang Y, Saira K, Glass RS, Berry MJ, Gladyshev VN, Hatfield DL (January 2007). “Biosynthesis of selenocysteine on its tRNA in eukaryotes”. PLOS Biology. 5 (1): e4. doi:10.1371/journal.pbio.0050004. PMC PMC1717018. PMID 17194211.
  15. ↑ Yuan J, Palioura S, Salazar JC, Su D, O'Donoghue P, Hohn MJ, Cardoso AM, Whitman WB, Söll D (December 2006). “RNA-dependent conversion of phosphoserine forms selenocysteine in eukaryotes and archaea”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 103 (50): 18923–7. Bibcode 2006PNAS..10318923Y. doi:10.1073/pnas.0609703104. PMC PMC1748153. PMID 17142313.
  16. ↑ "NIH 3D - Crystal structure of the selenocysteine synthase SelA and tRNASec complex." Nih.gov, 2023, https://3d.nih.gov/entries/2523. Accessed 5 Dec. 2025.
  17. ↑ “NIH 3D - Human 80S Ribosome.” Nih.gov, 2019, 3d.nih.gov/entries/3DPX-011099. Accessed 5 Dec. 2025.
  18. ↑ “NIH 3D - Y-MRNA.” Nih.gov, 2018, 3d.nih.gov/entries/3DPX-008683. Accessed 5 Dec. 2025.
  19. ↑ “BioArt.” Nih.gov, 2025, bioart.niaid.nih.gov/discover?q=+mRNA&sort=relevance. Accessed 5 Dec. 2025.
  20. ↑ Byun BJ, Kang YK (May 2011). “Conformational preferences and pK(a) value of selenocysteine residue”. Biopolymers. 95 (5): 345–53. doi:10.1002/bip.21581. PMID 21213257. S2CID 11002236.
  21. ↑ Longtin R (April 2004). “A forgotten debate: is selenocysteine the 21st amino acid?”. Journal of the National Cancer Institute. 96 (7): 504–5. doi:10.1093/jnci/96.7.504. PMID 15069108.
  22. ↑ Böck A, Forchhammer K, Heider J, Baron C (December 1991). “Selenoprotein synthesis: an expansion of the genetic code”. Trends in Biochemical Sciences. 16 (12): 463–7. doi:10.1016/0968-0004(91)90180-4. PMID 1838215.
  23. ↑ Baranov PV, Gesteland RF, Atkins JF (March 2002). “Recoding: translational bifurcations in gene expression”. Gene. 286 (2): 187–201. doi:10.1016/S0378-1119(02)00423-7. PMID 11943474. S2CID 976337.
  24. ↑ Donovan J, Copeland PR (July 2010). “The efficiency of selenocysteine incorporation is regulated by translation initiation factors”. Journal of Molecular Biology. 400 (4): 659–64. doi:10.1016/j.jmb.2010.05.026. PMC PMC3721751. PMID 20488192.
  25. ↑ Atkins, J. F. (2009). Recoding: Expansion of Decoding Rules Enriches Gene Expression. Springer. p. 31. ISBN 978-0-387-89381-5.
  26. ↑ Berry MJ, Banu L, Harney JW, Larsen PR (August 1993). “Functional characterization of the eukaryotic SECIS elements which direct selenocysteine insertion at UGA codons”. The EMBO Journal. 12 (8): 3315–22. doi:10.1002/j.1460-2075.1993.tb06001.x. PMC PMC413599. PMID 8344267.
  27. ↑ Romagné F, Santesmasses D, White L, Sarangi GK, Mariotti M, Hübler R, Weihmann A, Parra G, Gladyshev VN, Guigó R, Castellano S (January 2014). “SelenoDB 2.0: annotation of selenoprotein genes in animals and their genetic diversity in humans”. Nucleic Acids Research. 42 (Database issue): D437-43. doi:10.1093/nar/gkt1045. PMC PMC3965025. PMID 24194593. [1]
  28. ↑ Labunskyy VM, Hatfield DL, Gladyshev VN (July 2014). “Selenoproteins: molecular pathways and physiological roles”. Physiological Reviews. 94 (3): 739–77. doi:10.1152/physrev.00039.2013. PMC PMC4101630. PMID 24987004.
  29. ↑ Hoffman, KS; Vargas-Rodriguez, O; Bak, DW; Mukai, T; Woodward, LK; Weerapana, E; Söll, D; Reynolds, NM (23 August 2019). “A cysteinyl-tRNA synthetase variant confers resistance against selenite toxicity and decreases selenocysteine misincorporation.”. The Journal of Biological Chemistry. 294 (34): 12855–12865. doi:10.1074/jbc.RA119.008219. PMC PMC6709638. PMID 31296657.
  30. ↑ Block, E. (2010). Garlic and Other Alliums: The Lore and the Science. Royal Society of Chemistry. ISBN 978-0-85404-190-9.

మరింత సమాచారం

  • Zinoni F, Birkmann A, Stadtman TC, Böck A (July 1986). “Nucleotide sequence and expression of the selenocysteine-containing polypeptide of formate dehydrogenase (formate-hydrogen-lyase-linked) from Escherichia coli”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 83 (13): 4650–4. Bibcode 1986PNAS...83.4650Z. doi:10.1073/pnas.83.13.4650. PMC PMC323799. PMID 2941757.
  • Zinoni F, Birkmann A, Leinfelder W, Böck A (May 1987). “Cotranslational insertion of selenocysteine into formate dehydrogenase from Escherichia coli directed by a UGA codon”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 84 (10): 3156–60. Bibcode 1987PNAS...84.3156Z. doi:10.1073/pnas.84.10.3156. PMC PMC304827. PMID 3033637.
  • Cone JE, Del Río RM, Davis JN, Stadtman TC (August 1976). “Chemical characterization of the selenoprotein component of clostridial glycine reductase: identification of selenocysteine as the organoselenium moiety”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 73 (8): 2659–63. Bibcode 1976PNAS...73.2659C. doi:10.1073/pnas.73.8.2659. PMC PMC430707. PMID 1066676.
  • Fenyö D, Beavis RC (February 2016). “Selenocysteine: Wherefore Art Thou?”. Journal of Proteome Research. 15 (2): 677–8. doi:10.1021/acs.jproteome.5b01028. PMID 26680273.

బాహ్య లింకులు

topic

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Selenocysteine” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Selenocysteine ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=సెలీనోసిస్టీన్&oldid=6259"