ప్రోలిన్

From LTRC
పేర్లు
IUPAC పేరు ప్రోలిన్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు పైరోలిడిన్-2-కార్బాక్సిలిక్ యాసిడ్
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య L: 147-85-3 Y
D/L: 609-36-9 Y
D: 344-25-2 Y
బెయిల్స్టెయిన్ రిఫరెన్స్ 80812
ChEBI L: CHEBI:17203 Y
D/L: CHEBI:26271 Y
D: CHEBI:16313 Y
ChEMBL L: ChEMBL72275 Y
ChemSpider L: 128566 Y
D/L: 594 Y
D: 8640 Y
DrugBank L: DB00172 Y
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.009.264
EC సంఖ్య L: 210-189-3
గ్మెలిన్ రిఫరెన్స్ 26927
KEGG L: C00148 Y
MeSH Proline
PubChem CID L: 145742
D/L: 614
D: 8988
RTECS సంఖ్య L: TW3584000
UNII L: 9DLQ4CIU6V Y
D/L: DCS9E77JPQ Y
D: L01Q4LGZ5L Y
కాంప్‌టాక్స్ డాష్‌బోర్డ్ (EPA) L: DTXSID9041104
InChI InChI=1S/C5H9NO2/c7-5(8)4-2-1-3-6-4/h4,6H,1-3H2,(H,7,8)/t4-/m0/s1 Y
Key: ONIBWKKTOPOVIA-BYPYZUCNSA-N Y
D/L: Key: ONIBWKKTOPOVIA-UHFFFAOYSA-N
D: Key: ONIBWKKTOPOVIA-SCSAIBSYSA-N
SMILES L: C1C[C@H](NC1)C(=O)O
L
Zwitterion
: [O-]C(=O)[C@H](CCC2)[NH2+]2
ధర్మాలు
రసాయన ఫార్ములా C5H9NO2
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 115.132 g·mol−1
రూపం పారదర్శక స్పటికాలు
ద్రవీభవన స్థానం 205 నుండి 228 °C (401 నుండి 442 °F; 478 నుండి 501 K) (వియోగం చెందుతుంది)
ద్రావణీయత 1.5g/100g ఇథనాల్ 19 degC
log P −0.06
ఆమ్లత్వం (p K a) 1.99 (కార్బాక్సిల్), 10.96 (అమినో)
అనుబంధ సమాచార పేజీ
ప్రోలిన్ (డేటా పేజీ)
ప్రత్యేకంగా పేర్కొనకపోతే, డేటా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితి (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) కోసం ఇవ్వబడింది. ఇన్ఫోబాక్స్ సూచనలు

ప్రోలీన్ తో పొరబడకండి

ప్రోలిన్ బాల్ అండ్ స్టిక్ మోడల్ స్పిన్నింగ్

ప్రోలిన్ (చిహ్నం Pro లేదా P)[1] అనేది ఒక ప్రోటీనోజెనిక్ అమైనో ఆమ్లం (ప్రోటీన్ల జీవసంశ్లేషణలో ఉపయోగించబడుతుంది) గా వర్గీకరించబడిన ఒక కర్బన ఆమ్లం. అయినప్పటికీ, ఇది అమైనో సమూహం -NH2ను కలిగి ఉండదు, బదులుగా ఇది ఒక ద్వితీయ అమైన్ (secondary amine). జీవసంబంధ పరిస్థితులలో, ద్వితీయ అమైన్ నైట్రోజన్ ప్రోటోనేటెడ్ రూపంలో (NH2+) ఉంటుంది, అయితే కార్బాక్సిల్ సమూహం డీప్రోటోనేటెడ్ −COO− రూపంలో ఉంటుంది. α కార్బన్ నుండి వచ్చే "సైడ్ చైన్" నైట్రోజన్‌తో కలిసి ఒక పైరోలిడిన్ లూప్‌ను ఏర్పరుస్తుంది, దీనిని అలిఫాటిక్ అమైనో ఆమ్లంగా వర్గీకరిస్తారు. ఇది మానవులలో అనావశ్యకమైనది (non-essential), అంటే శరీరం దీనిని అనావశ్యక అమైనో ఆమ్లమైన L-గ్లుటామేట్ నుండి సంశ్లేషణ చేయగలదు. ఇది CCతో ప్రారంభమయ్యే అన్ని కోడాన్ల (CCU, CCC, CCA, మరియు CCG) ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది.

ప్రోలిన్ మాత్రమే ప్రోటీనోజెనిక్ ద్వితీయ అమైన్ అయిన అమైనో ఆమ్లం, ఎందుకంటే నైట్రోజన్ పరమాణువు α-కార్బన్‌కు మరియు మూడు కార్బన్‌ల గొలుసుకు అనుసంధానించబడి ఐదు-సభ్యుల వలయాన్ని ఏర్పరుస్తుంది.

చరిత్ర మరియు వ్యుత్పత్తి

ప్రోలిన్‌ను మొదట 1900లో రిచర్డ్ విల్‌స్టాటర్ వేరుచేశారు. ఆయన N-మిథైల్‌ప్రోలిన్‌ను అధ్యయనం చేస్తున్నప్పుడు ఈ అమైనో ఆమ్లాన్ని పొందారు, మరియు డైఇథైల్ మలోనేట్ యొక్క సోడియం ఉప్పును 1,3-డైబ్రోమోప్రొపేన్తో చర్య జరిపి ప్రోలిన్‌ను సంశ్లేషణ చేశారు. మరుసటి సంవత్సరం, ఎమిల్ ఫిషర్ కేసిన్ నుండి మరియు γ-ఫ్తాలిమైడో-ప్రొపైల్మలోనిక్ ఈస్టర్ యొక్క వియోగ ఉత్పత్తుల నుండి ప్రోలిన్‌ను వేరుచేశారు,[2] మరియు ఫ్తాలిమైడ్ ప్రొపైల్మలోనిక్ ఈస్టర్ నుండి ప్రోలిన్ సంశ్లేషణను ప్రచురించారు.[3]

ప్రోలిన్ అనే పేరు దానిలోని ఒక భాగమైన పైరోలిడిన్ నుండి వచ్చింది.[4]

జీవసంశ్లేషణ

ప్రోలిన్ జీవసంశ్లేషణపరంగా L-గ్లుటామేట్ అమైనో ఆమ్లం నుండి ఉద్భవించింది. గ్లుటామేట్-5-సెమిఆల్డిహైడ్ మొదట గ్లుటామేట్ 5-కైనేజ్ (ATP-ఆధారిత) మరియు గ్లుటామేట్-5-సెమిఆల్డిహైడ్ డీహైడ్రోజినేజ్ (దీనికి NADH లేదా NADPH అవసరం) ద్వారా ఏర్పడుతుంది. ఇది అప్పుడు స్వయంచాలకంగా చక్రీయం చెంది 1-పైరోలిన్-5-కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్లంగా మారుతుంది, ఇది పైరోలిన్-5-కార్బాక్సిలేట్ రిడక్టేజ్ (NADH లేదా NADPH ఉపయోగించి) ద్వారా ప్రోలిన్‌గా తగ్గించబడుతుంది, లేదా ఆర్నిథైన్ అమైనోట్రాన్స్‌ఫరేజ్ ద్వారా ఆర్నిథైన్గా మార్చబడుతుంది, ఆపై ఆర్నిథైన్ సైక్లోడీమినేజ్ ద్వారా చక్రీయం చెంది ప్రోలిన్‌ను ఏర్పరుస్తుంది.[5]

ప్రోలిన్ ఎナンషియోమర్‌ల యొక్క జ్వీటరియాన్ నిర్మాణం: (S)-ప్రోలిన్ (ఎడమ) మరియు (R)-ప్రోలిన్

జీవక్రియ

L-ప్రోలిన్ గ్లైసిన్ రిసెప్టర్కు మరియు NMDA మరియు నాన్-NMDA (AMPA/కైనైట్) అయనోట్రోపిక్ గ్లుటామేట్ రిసెప్టర్లకు బలహీనమైన అగోనిస్ట్గా పనిచేస్తుందని కనుగొనబడింది.[6][7][8] ఇది సంభావ్య అంతర్జాత ఎక్సైటోటాక్సిన్ అని ప్రతిపాదించబడింది.[6][7][8] మొక్కలలో, ప్రోలిన్ చేరడం అనేది వివిధ ఒత్తిళ్లకు సాధారణ శారీరక ప్రతిస్పందన, కానీ ఇది జనరేటివ్ కణజాలాల (ఉదా. పరాగరేణువు) అభివృద్ధి కార్యక్రమంలో కూడా భాగం.[9][10][11][12]

EPRS1 ప్రోలిన్‌తో ఛార్జ్ అయ్యి దానిని tRNAకి బదిలీ చేస్తుంది, ఇది ప్రోటీన్ అనువాదం సమయంలో కొత్తగా సంశ్లేషణ చేయబడిన పెప్టైడ్ గొలుసులో దానిని చేర్చగలదు.[13]

EPRS1 మానవ కణాలలో, LCMV, JUNV, మరియు LASV వంటి మామ్మారెనావైరస్ ఇన్ఫెక్షన్‌లో ప్రోవైరల్ కారకంగా పనిచేస్తుంది, మరియు ప్రోలైల్ డొమైన్ ఇన్హిబిటర్ అయిన హలోఫ్యూజినోన్ సమ్మేళనాన్ని ఉపయోగించి దానిని నిరోధించడం ద్వారా వైరల్ అసెంబ్లీ మరియు బడ్డింగ్‌కు అంతరాయం కలిగించి వైరల్ ఇన్ఫెక్షన్‌ను పూర్తిగా తొలగిస్తుంది.[14]

2022లో జరిగిన ఒక అధ్యయనంలో, ప్రోలిన్ అధికంగా ఉండే ఆహారం మానవులలో డిప్రెషన్ ప్రమాదాన్ని పెంచుతుందని కనుగొనబడింది, ఇది మానవులపై పరిమితమైన ప్రీ-క్లినికల్ ట్రయల్ మరియు ప్రధానంగా ఇతర జీవులపై పరీక్షించబడింది. ఇతర జీవులలో ఫలితాలు గణనీయంగా ఉన్నాయి.[15]

ప్రోటీన్ నిర్మాణంలో లక్షణాలు

ప్రోలిన్ యొక్క సైడ్ చైన్ యొక్క విలక్షణమైన చక్రీయ నిర్మాణం ఇతర అమైనో ఆమ్లాలతో పోలిస్తే ప్రోలిన్‌కు అసాధారణమైన నిర్మాణ దృఢత్వాన్ని ఇస్తుంది. ఇది ప్రోలిన్ మరియు ఇతర అమైనో ఆమ్లాల మధ్య పెప్టైడ్ బంధం ఏర్పడే రేటును కూడా ప్రభావితం చేస్తుంది. ప్రోలిన్ పెప్టైడ్ బంధంలో అమైడ్‌గా బంధించబడినప్పుడు, దాని నైట్రోజన్ ఏ హైడ్రోజన్‌తోనూ బంధించబడదు, అంటే ఇది హైడ్రోజన్ బంధం దాతగా పనిచేయదు, కానీ హైడ్రోజన్ బంధం స్వీకర్తగా ఉండగలదు.

రైబోజోమ్‌లో వచ్చే Pro-tRNAProతో పెప్టైడ్ బంధం ఏర్పడటం ఇతర tRNAలతో పోలిస్తే చాలా నెమ్మదిగా ఉంటుంది, ఇది N-ఆల్కైలామినో ఆమ్లాల యొక్క సాధారణ లక్షణం.[16] పెప్టైడ్ బంధం ఏర్పడటం కూడా వచ్చే tRNA మరియు ప్రోలిన్‌తో ముగిసే గొలుసు మధ్య నెమ్మదిగా ఉంటుంది; ప్రోలిన్-ప్రోలిన్ బంధాల సృష్టి అన్నింటికంటే నెమ్మదిగా ఉంటుంది.[17]

ప్రోలిన్ యొక్క అసాధారణ నిర్మాణ దృఢత్వం ప్రోలిన్ అవశేషం దగ్గర ప్రోటీన్ల ద్వితీయ నిర్మాణంను ప్రభావితం చేస్తుంది మరియు థర్మోఫిలిక్ జీవుల ప్రోటీన్లలో ప్రోలిన్ యొక్క అధిక ప్రాబల్యానికి కారణం కావచ్చు. ప్రోటీన్ ద్వితీయ నిర్మాణంను ప్రోటీన్ వెన్నెముక యొక్క డైహెడ్రల్ కోణంలు φ, ψ మరియు ω పరంగా వివరించవచ్చు. ప్రోలిన్ యొక్క సైడ్ చైన్ యొక్క చక్రీయ నిర్మాణం φ కోణాన్ని సుమారు −65° వద్ద లాక్ చేస్తుంది.[18]

ప్రోలిన్ ఆల్ఫా హెలిక్స్ మరియు బీటా షీట్ వంటి సాధారణ ద్వితీయ నిర్మాణం మూలకాల మధ్య నిర్మాణ అంతరాయం కలిగించేదిగా పనిచేస్తుంది; అయినప్పటికీ, ప్రోలిన్ సాధారణంగా ఆల్ఫా హెలిక్స్ యొక్క మొదటి అవశేషంగా మరియు బీటా షీట్ల అంచు గొలుసులలో కనిపిస్తుంది. ప్రోలిన్ సాధారణంగా టర్న్లలో (మరొక రకమైన ద్వితీయ నిర్మాణం) కూడా కనిపిస్తుంది మరియు బీటా టర్న్‌ల ఏర్పాటులో సహాయపడుతుంది. పూర్తిగా అలిఫాటిక్ సైడ్ చైన్ ఉన్నప్పటికీ, ప్రోలిన్ సాధారణంగా ద్రావణికి బహిర్గతమవుతుందనే ఆసక్తికరమైన వాస్తవానికి ఇది కారణం కావచ్చు.

వరుసగా బహుళ ప్రోలిన్‌లు మరియు/లేదా హైడ్రాక్సీప్రోలిన్లు కొల్లాజెన్లో ప్రధానమైన ద్వితీయ నిర్మాణం అయిన పాలీప్రోలిన్ హెలిక్స్ను సృష్టించగలవు. ప్రోలైల్ హైడ్రాక్సిలేజ్ ద్వారా ప్రోలిన్ యొక్క హైడ్రాక్సిలేషన్ (లేదా ఫ్లోరిన్ వంటి ఎలక్ట్రాన్-విత్‌డ్రాయింగ్ సబ్‌స్టిట్యూయెంట్‌ల ఇతర చేర్పులు) కొల్లాజెన్ యొక్క నిర్మాణ స్థిరత్వాన్ని గణనీయంగా పెంచుతాయి.[19] అందువల్ల, ప్రోలిన్ యొక్క హైడ్రాక్సిలేషన్ అనేది ఉన్నత జీవుల సంయోజక కణజాలంను నిర్వహించడానికి ఒక కీలకమైన జీవరసాయన ప్రక్రియ. ప్రోలైల్ హైడ్రాక్సిలేజ్ ఎంజైమ్‌లో ఉత్పరివర్తనలు లేదా అవసరమైన అస్కార్బేట్ (విటమిన్ సి) కోఫాక్టర్ లేకపోవడం వంటి ఈ హైడ్రాక్సిలేషన్‌లో లోపాల వల్ల స్కర్వీ వంటి తీవ్రమైన వ్యాధులు సంభవించవచ్చు.

సిస్–ట్రాన్స్ ఐసోమెరైజేషన్

ప్రోలిన్‌కు మరియు ఇతర N-ప్రతిక్షేపిత అమైనో ఆమ్లాలకు (ఉదాహరణకు సార్కోసిన్) పెప్టైడ్ బంధాలు సిస్ మరియు ట్రాన్స్ ఐసోమర్‌లు రెండింటినీ కలిగి ఉండగలవు. చాలా పెప్టైడ్ బంధాలు అధికంగా ట్రాన్స్ ఐసోమర్‌ను స్వీకరిస్తాయి (సాధారణంగా ఒత్తిడి లేని పరిస్థితులలో 99.9%), ప్రధానంగా అమైడ్ హైడ్రోజన్ (ట్రాన్స్ ఐసోమర్) తదుపరి Cα పరమాణువు కంటే ముందున్న Cα పరమాణువుకు తక్కువ స్టెరిక్ వికర్షణను అందిస్తుంది కాబట్టి. దీనికి విరుద్ధంగా, X-Pro పెప్టైడ్ బంధం యొక్క సిస్ మరియు ట్రాన్స్ ఐసోమర్‌లు (ఇక్కడ X ఏదైనా అమైనో ఆమ్లాన్ని సూచిస్తుంది) రెండూ పొరుగు ప్రతిక్షేపణతో స్టెరిక్ ఘర్షణలను అనుభవిస్తాయి మరియు చాలా తక్కువ శక్తి వ్యత్యాసాన్ని కలిగి ఉంటాయి. అందువల్ల, ఒత్తిడి లేని పరిస్థితులలో సిస్ ఐసోమర్‌లోని X-Pro పెప్టైడ్ బంధాల భిన్నం గణనీయంగా ఎక్కువగా ఉంటుంది, సిస్ భిన్నాలు సాధారణంగా 3-10% పరిధిలో ఉంటాయి.[20] అయితే, ఈ విలువలు ముందున్న అమైనో ఆమ్లంపై ఆధారపడి ఉంటాయి, Gly[21] మరియు ఆరోమాటిక్[22] అవశేషాలు సిస్ ఐసోమర్ యొక్క పెరిగిన భిన్నాలను ఇస్తాయి. ఆరోమాటిక్-ప్రోలిన్ పెప్టైడ్ బంధాల కోసం 40% వరకు సిస్ భిన్నాలు గుర్తించబడ్డాయి.[23]

గతిశీల కోణం నుండి, సిస్–ట్రాన్స్ ప్రోలిన్ ఐసోమెరైజేషన్ అనేది చాలా నెమ్మదిగా జరిగే ప్రక్రియ, ఇది ప్రోటీన్ ఫోల్డింగ్ పురోగతికి ఆటంకం కలిగిస్తుంది, ఎందుకంటే ఫోల్డింగ్‌కు కీలకమైన ఒకటి లేదా అంతకంటే ఎక్కువ ప్రోలిన్ అవశేషాలను నాన్-నేటివ్ ఐసోమర్‌లో బంధిస్తుంది, ముఖ్యంగా నేటివ్ ప్రోటీన్‌కు సిస్ ఐసోమర్ అవసరమైనప్పుడు. ప్రోలిన్ అవశేషాలు రైబోజోమ్లో ప్రత్యేకంగా ట్రాన్స్ ఐసోమర్ రూపంలో సంశ్లేషణ చేయబడటమే దీనికి కారణం. అన్ని జీవులు ఈ ఐసోమెరైజేషన్‌ను ఉత్ప్రేరకపరచడానికి ప్రోలైల్ ఐసోమెరేజ్ ఎంజైమ్లను కలిగి ఉంటాయి, మరియు కొన్ని బ్యాక్టీరియా రైబోజోమ్‌తో సంబంధం ఉన్న ప్రత్యేక ప్రోలైల్ ఐసోమెరేజ్‌లను కలిగి ఉంటాయి. అయితే, అన్ని ప్రోలిన్‌లు ఫోల్డింగ్‌కు అవసరం లేదు, మరియు అనేక X–Pro పెప్టైడ్ బంధాల నాన్-నేటివ్ కన్ఫార్మర్‌లు ఉన్నప్పటికీ ప్రోటీన్ ఫోల్డింగ్ సాధారణ వేగంతో కొనసాగవచ్చు.

ఉపయోగాలు

ప్రోలిన్ మరియు దాని ఉత్పన్నాలు తరచుగా ప్రోలిన్ ఆర్గానోక్యాటలిసిస్ చర్యలలో అసమాన ఉత్ప్రేరకాలుగా ఉపయోగించబడతాయి. CBS రిడక్షన్ మరియు ప్రోలిన్ ఉత్ప్రేరక ఆల్డాల్ కండెన్సేషన్ ప్రముఖ ఉదాహరణలు.

బ్రూయింగ్‌లో, ప్రోలిన్ అధికంగా ఉండే ప్రోటీన్లు పాలిఫెనాల్స్‌తో కలిసి పొగమంచు (టర్బిడిటీ)ని ఉత్పత్తి చేస్తాయి.[24]

L-ప్రోలిన్ ఒక ఆస్మోప్రొటెక్టెంట్, అందువల్ల ఇది అనేక ఔషధ మరియు బయోటెక్నాలజికల్ అనువర్తనాల్లో ఉపయోగించబడుతుంది.

ప్లాంట్ టిష్యూ కల్చర్లో ఉపయోగించే గ్రోత్ మీడియం ప్రోలిన్‌తో అనుబంధించబడవచ్చు. ఇది పెరుగుదలను పెంచుతుంది, బహుశా ఇది మొక్క కణజాల సంస్కృతి యొక్క ఒత్తిళ్లను తట్టుకోవడానికి సహాయపడుతుంది కాబట్టి.[25] మొక్కల ఒత్తిడి ప్రతిస్పందనలో ప్రోలిన్ పాత్ర కోసం, జీవక్రియ చూడండి.

ప్రత్యేకతలు

ప్రోలిన్ గ్లైసిన్తో పాటు, సాధారణ రామచంద్రన్ ప్లాట్ను అనుసరించని రెండు అమైనో ఆమ్లాలలో ఒకటి. బీటా కార్బన్‌కు అనుసంధానించబడిన వలయ నిర్మాణం కారణంగా, పెప్టైడ్ బంధం చుట్టూ ఉన్న ψ మరియు φ కోణాలు తక్కువ భ్రమణ డిగ్రీలను కలిగి ఉంటాయి. ఫలితంగా, ఇది తరచుగా ప్రోటీన్ల "టర్న్"లలో కనిపిస్తుంది, ఎందుకంటే దాని ఉచిత ఎంట్రోపీ (ΔS) ఇతర అమైనో ఆమ్లాలతో పోలిస్తే అంత పెద్దది కాదు, కాబట్టి ఫోల్డ్ చేయబడిన రూపం vs ఫోల్డ్ చేయని రూపంలో, ఎంట్రోపీలో మార్పు తక్కువగా ఉంటుంది. అంతేకాకుండా, ప్రోలిన్ α మరియు β నిర్మాణాలలో అరుదుగా కనిపిస్తుంది, ఎందుకంటే ఇది అటువంటి నిర్మాణాల స్థిరత్వాన్ని తగ్గిస్తుంది, ఎందుకంటే దాని సైడ్ చైన్ α-నైట్రోజన్ కేవలం ఒక నైట్రోజన్ బంధాన్ని మాత్రమే ఏర్పరచగలదు.

అదనంగా, క్రోమాటోగ్రఫీలో ఉపయోగాల కోసం నిన్‌హైడ్రిన్తో స్ప్రే చేసినప్పుడు ఎరుపు-ఊదా రంగును ఏర్పరచని ఏకైక అమైనో ఆమ్లం ప్రోలిన్. ప్రోలిన్ బదులుగా, నారింజ-పసుపు రంగును ఉత్పత్తి చేస్తుంది.

సంశ్లేషణ

రేసెమిక్ ప్రోలిన్‌ను డైఇథైల్ మలోనేట్ మరియు అక్రిలోనిట్రైల్ నుండి సంశ్లేషణ చేయవచ్చు:[26]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
  2. ↑ Plimmer RH (1912). The chemical composition of the proteins. Plimmer RH, Hopkins FG (ed.). Monographs on biochemistry. (2nd ed.). London: Longmans, Green and Co. Vol. Part I. Analysis, p. 130. Retrieved September 20, 2010.
  3. ↑ “Proline”. Amino Acids Guide. Archived from the original on 2015-11-27.
  4. ↑ “Proline”. American Heritage Dictionary of the English Language, 4th edition. Archived from the original on 2015-09-15. Retrieved 2015-12-06.
  5. ↑ vanc.
  6. ↑ 6.0 6.1 Ion Channel Factsbook: Extracellular Ligand-Gated Channels. Academic Press. p. 126. 16 November 1995. ISBN 978-0-08-053519-7. Archived from the original on 26 April 2016.
  7. ↑ 7.0 7.1 Henzi V, Reichling DB, Helm SW, MacDermott AB (April 1992). “L-proline activates glutamate and glycine receptors in cultured rat dorsal horn neurons”. Molecular Pharmacology. 41 (4): 793–801. doi:10.1016/S0026-895X(25)09065-0. PMID 1349155. Archived from the original on January 15, 2015.
  8. ↑ 8.0 8.1 Arslan OE (7 August 2014). Neuroanatomical Basis of Clinical Neurology. (Second ed.). CRC Press. p. 309. ISBN 978-1-4398-4833-3. Archived from the original on 14 May 2016.
  9. ↑ Verbruggen N, Hermans C (November 2008). “Proline accumulation in plants: a review”. Amino Acids. 35 (4): 753–759. doi:10.1007/s00726-008-0061-6. PMID 18379856. S2CID 21788988.
  10. ↑ Shrestha A, Fendel A, Nguyen TH, Adebabay A, Kullik AS, Benndorf J, Leon J, Naz AA (September 2022). “Natural diversity uncovers P5CS1 regulation and its role in drought stress tolerance and yield sustainability in barley”. Plant, Cell & Environment. 45 (12): 3523–3536. Bibcode 2022PCEnv..45.3523S. doi:10.1111/pce.14445. PMID 36130879. S2CID 252438394.
  11. ↑ Shrestha A, Cudjoe DK, Kamruzzaman M, Siddique S, Fiorani F, Léon J, Naz AA (June 2021). “Abscisic acid-responsive element binding transcription factors contribute to proline synthesis and stress adaptation in Arabidopsis”. Journal of Plant Physiology. 261. Bibcode 2021JPPhy.26153414S. doi:10.1016/j.jplph.2021.153414. PMID 33895677. S2CID 233397785. article-number: 153414.
  12. ↑ Muzammil S, Shrestha A, Dadshani S, Pillen K, Siddique S, Léon J, Naz AA (October 2018). “An Ancestral Allele of Pyrroline-5-carboxylate synthase1 Promotes Proline Accumulation and Drought Adaptation in Cultivated Barley”. Plant Physiology. 178 (2): 771–782. doi:10.1104/pp.18.00169. PMC PMC6181029. PMID 30131422.
  13. ↑ Witwit, Haydar; Ibanez, Pablo; Zhou, Ruifeng; Jackson, Nathaniel; Escobedo, Ruby; Cubitt, Beatrice; Khafaji, Roaa; Sattler, Rachel Y.; Martinez-Sobrido, Luis; de la Torre, Juan Carlos (2026-02-04). “Prolyl tRNA Synthetase Is Required for Mammarenavirus Multiplication”. Viruses. 18 (2): 202. doi:10.3390/v18020202. ISSN 1999-4915.
  14. ↑ Witwit, Haydar; Ibanez, Pablo; Zhou, Ruifeng; Jackson, Nathaniel; Escobedo, Ruby; Cubitt, Beatrice; Khafaji, Roaa; Sattler, Rachel Y.; Martinez-Sobrido, Luis; de la Torre, Juan Carlos (2026-02-04). “Prolyl tRNA Synthetase Is Required for Mammarenavirus Multiplication”. Viruses. 18 (2): 202. doi:10.3390/v18020202. ISSN 1999-4915.
  15. ↑ Mayneris-Perxachs J, Castells-Nobau A, Arnoriaga-Rodríguez M, Martin M, de la Vega-Correa L, Zapata C, Burokas A, Blasco G, Coll C, Escrichs A, Biarnés C, Moreno-Navarrete JM, Puig J, Garre-Olmo J, Ramos R, Pedraza S, Brugada R, Vilanova JC, Serena J, Gich J, Ramió-Torrentà L, Pérez-Brocal V, Moya A, Pamplona R, Sol J, Jové M, Ricart W, Portero-Otin M, Deco G, Maldonado R, Fernández-Real JM (May 2022). “Microbiota alterations in proline metabolism impact depression”. Cell Metabolism. 34 (5): 681–701.e10. doi:10.1016/j.cmet.2022.04.001. hdl:10230/53513. PMID 35508109. S2CID 248528026.
  16. ↑ Pavlov MY, Watts RE, Tan Z, Cornish VW, Ehrenberg M, Forster AC (January 2009). “Slow peptide bond formation by proline and other N-alkylamino acids in translation”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 106 (1): 50–54. Bibcode 2009PNAS..106...50P. doi:10.1073/pnas.0809211106. PMC PMC2629218. PMID 19104062..
  17. ↑ Buskirk AR, Green R (January 2013). “Biochemistry. Getting past polyproline pauses”. Science. 339 (6115): 38–39. Bibcode 2013Sci...339...38B. doi:10.1126/science.1233338. PMC PMC3955122. PMID 23288527.
  18. ↑ Morris AL, MacArthur MW, Hutchinson EG, Thornton JM (April 1992). “Stereochemical quality of protein structure coordinates”. Proteins. 12 (4): 345–364. doi:10.1002/prot.340120407. PMID 1579569. S2CID 940786.
  19. ↑ Szpak P (2011). “Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis”. Journal of Archaeological Science. 38 (12): 3358–3372. Bibcode 2011JArSc..38.3358S. doi:10.1016/j.jas.2011.07.022. Archived from the original on 2012-01-18.
  20. ↑ Alderson TR, Lee JH, Charlier C, Ying J, Bax A (January 2018). “Propensity for cis-Proline Formation in Unfolded Proteins”. ChemBioChem. 19 (1): 37–42. doi:10.1002/cbic.201700548. PMC PMC5977977. PMID 29064600.
  21. ↑ Sarkar SK, Young PE, Sullivan CE, Torchia DA (August 1984). “Detection of cis and trans X–Pro peptide bonds in proteins by 13C NMR: application to collagen”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 81 (15): 4800–4803. Bibcode 1984PNAS...81.4800S. doi:10.1073/pnas.81.15.4800. PMC PMC391578. PMID 6589627.
  22. ↑ Thomas KM, Naduthambi D, Zondlo NJ (February 2006). “Electronic control of amide cis–trans isomerism via the aromatic-prolyl interaction”. Journal of the American Chemical Society. 128 (7): 2216–2217. doi:10.1021/ja057901y. PMID 16478167.
  23. ↑ Gustafson CL, Parsley NC, Asimgil H, Lee HW, Ahlbach C, Michael AK, Xu H, Williams OL, Davis TL, Liu AC, Partch CL (May 2017). “A Slow Conformational Switch in the BMAL1 Transactivation Domain Modulates Circadian Rhythms”. Molecular Cell. 66 (4): 447–457.e7. doi:10.1016/j.molcel.2017.04.011. PMC PMC5484534. PMID 28506462.
  24. ↑ Siebert KJ. “Haze and Foam”. Cornell AgriTech. Archived from the original on 2010-07-11. Retrieved 2010-07-13. Accessed July 12, 2010.
  25. ↑ Pazuki A, Asghari J, Sohani MM, Pessarakli M, Aflaki F (2015). “Effects of Some Organic Nitrogen Sources and Antibiotics on Callus Growth of Indica Rice Cultivars”. Journal of Plant Nutrition. 38 (8): 1231–1240. Bibcode 2015JPlaN..38.1231P. doi:10.1080/01904167.2014.983118. S2CID 84495391.
  26. ↑ Vogel, Practical Organic Chemistry 5th edition

మరింత సమాచారం

  • Balbach J, Schmid FX (2000). “Proline isomerization and its catalysis in protein folding”. In Pain RH (ed.). Mechanisms of Protein Folding. (2nd ed.). Oxford University Press. pp. 212–249. ISBN 978-0-19-963788-1..

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Proline” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Proline ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=ప్రోలిన్&oldid=6216"