జీవ అణువు
ఒక జీవ అణువు (Biomolecule) లేదా బయోలాజికల్ మాలిక్యూల్ అనేది ఒక జీవ జీవి ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన మరియు ఒకటి లేదా అంతకంటే ఎక్కువ జీవ ప్రక్రియలకు అవసరమైన అణువుగా స్థూలంగా నిర్వచించబడింది.[1] జీవ అణువులలో ప్రోటీన్లు, కార్బోహైడ్రేట్లు, లిపిడ్లు, మరియు న్యూక్లియిక్ ఆమ్లాలు వంటి పెద్ద మాక్రోమాలిక్యూల్స్ (స్థూల అణువులు), అలాగే విటమిన్లు మరియు హార్మోన్లు వంటి చిన్న అణువులు ఉంటాయి. ఈ తరగతి పదార్థాలకు సాధారణ పేరు జీవ పదార్థాలు (biological materials). జీవ అణువులు జీవులలో ముఖ్యమైన అంశం. ఇవి తరచుగా అంతర్జాతీయం (endogenous),[2] అంటే జీవి లోపల ఉత్పత్తి చేయబడతాయి,[3] కానీ జీవులు మనుగడ సాగించడానికి సాధారణంగా బహిర్జాత జీవ అణువులు, ఉదాహరణకు కొన్ని పోషకాలు, కూడా అవసరమవుతాయి.
జీవ అణువులు మరియు వాటి చర్యలు జీవశాస్త్రం మరియు దాని ఉప విభాగాలు జీవరసాయన శాస్త్రం (biochemistry) మరియు మాలిక్యులర్ బయాలజీలలో అధ్యయనం చేయబడతాయి. చాలా జీవ అణువులు సేంద్రీయ సమ్మేళనాలు (organic compounds), మరియు కేవలం నాలుగు రసాయన మూలకాలు—ఆక్సిజన్, కార్బన్, హైడ్రోజన్, మరియు నైట్రోజన్—మానవ శరీరం ద్రవ్యరాశిలో 96% కలిగి ఉంటాయి. కానీ వివిధ బయోమెటల్స్ వంటి అనేక ఇతర మూలకాలు కూడా తక్కువ మొత్తంలో ఉంటాయి.
నిర్దిష్ట రకాల అణువుల (జీవ అణువులు) మరియు కొన్ని జీవక్రియ మార్గాల ఏకరూపత అనేది జీవ రూపాల విస్తృత వైవిధ్యంలో స్థిరమైన లక్షణాలు; అందువల్ల ఈ జీవ అణువులు మరియు జీవక్రియ మార్గాలను "బయోకెమికల్ యూనివర్సల్స్"[4] లేదా "జీవుల పదార్థ ఐక్యత సిద్ధాంతం" అని పిలుస్తారు, ఇది కణ సిద్ధాంతం మరియు పరిణామ సిద్ధాంతంతో పాటు జీవశాస్త్రంలో ఒక ఏకీకృత భావన.[5]
జీవ అణువుల రకాలు
విభిన్న రకాల జీవ అణువులు ఉన్నాయి, వాటిలో:
- చిన్న అణువులు:
- మోనోమర్లు, ఒలిగోమర్లు మరియు పాలిమర్లు:
| బయోమోనోమర్లు | బయో-ఒలిగో | బయోపాలిమర్లు | పాలిమరైజేషన్ ప్రక్రియ | మోనోమర్ల మధ్య సహసంయోజక బంధం పేరు |
|---|---|---|---|---|
| అమైనో ఆమ్లాలు | ఒలిగోపెప్టైడ్లు | పాలిపెప్టైడ్లు, ప్రోటీన్లు (హిమోగ్లోబిన్...) | పాలీకండెన్సేషన్ | పెప్టైడ్ బంధం |
| మోనోశాకరైడ్లు | ఒలిగోశాకరైడ్లు | పాలిశాకరైడ్లు (సెల్యులోజ్...) | పాలీకండెన్సేషన్ | గ్లైకోసిడిక్ బంధం |
| ఐసోప్రేన్ | టెర్పెన్లు | పాలీటెర్పెన్లు: సిస్-1,4-పాలీఐసోప్రేన్ సహజ రబ్బరు మరియు ట్రాన్స్-1,4-పాలీఐసోప్రేన్ గుట్టా-పెర్చా | పాలీఎడిషన్ |
న్యూక్లియోసైడ్లు మరియు న్యూక్లియోటైడ్లు
ప్రధాన వ్యాసం: Nucleosides, Nucleotides
న్యూక్లియోసైడ్లు అనేవి న్యూక్లియోబేస్ను రైబోజ్ లేదా డియోక్సిరైబోజ్ రింగ్కు అనుసంధానించడం ద్వారా ఏర్పడే అణువులు. వీటిలో సైటిడిన్ (C), యురిడిన్ (U), అడెనోసిన్ (A), గ్వానోసిన్ (G), మరియు థైమిడిన్ (T) వంటివి ఉదాహరణలు.
న్యూక్లియోసైడ్లు కణంలోని నిర్దిష్ట కైనేజ్ల ద్వారా ఫాస్ఫోరైలేషన్ చేయబడి, న్యూక్లియోటైడ్లు ఉత్పత్తి అవుతాయి. DNA మరియు RNA రెండూ పాలిమర్లు, ఇవి పొడవైన, సరళ అణువులతో కూడి ఉంటాయి, వీటిని పాలిమరేజ్ ఎంజైమ్లు మోనోన్యూక్లియోటైడ్ల యొక్క పునరావృత నిర్మాణ యూనిట్లు లేదా మోనోమర్ల నుండి అసెంబుల్ చేస్తాయి. DNA డియోక్సిన్యూక్లియోటైడ్లు C, G, A, మరియు Tలను ఉపయోగిస్తుంది, అయితే RNA రైబోన్యూక్లియోటైడ్లను (పెంటోస్ రింగ్పై అదనపు హైడ్రాక్సిల్ (OH) సమూహాన్ని కలిగి ఉంటాయి) C, G, A, మరియు Uలను ఉపయోగిస్తుంది. మార్పు చెందిన బేస్లు (బేస్ రింగ్పై మిథైల్ సమూహాలు వంటివి) సాధారణం, ఇవి రైబోసోమల్ RNA లేదా ట్రాన్స్ఫర్ RNAలలో లేదా ప్రతిరూపణ తర్వాత DNA యొక్క కొత్త మరియు పాత స్ట్రాండ్లను వేరు చేయడానికి కనిపిస్తాయి.[6]
ప్రతి న్యూక్లియోటైడ్ ఒక ఎసైక్లిక్ నైట్రోజన్ బేస్, ఒక పెంటోస్ మరియు ఒకటి నుండి మూడు ఫాస్ఫేట్ సమూహాలుతో తయారు చేయబడింది. వీటిలో కార్బన్, నైట్రోజన్, ఆక్సిజన్, హైడ్రోజన్ మరియు ఫాస్పరస్ ఉంటాయి. ఇవి రసాయన శక్తి వనరులుగా (అడెనోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ మరియు గ్వానోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్) పనిచేస్తాయి, కణ సిగ్నలింగ్లో (సైక్లిక్ గ్వానోసిన్ మోనోఫాస్ఫేట్ మరియు సైక్లిక్ అడెనోసిన్ మోనోఫాస్ఫేట్) పాల్గొంటాయి, మరియు ఎంజైమాటిక్ చర్యల యొక్క ముఖ్యమైన కోఫాక్టర్లలో (కోఎంజైమ్ A, ఫ్లావిన్ అడెనిన్ డైన్యూక్లియోటైడ్, ఫ్లావిన్ మోనోన్యూక్లియోటైడ్, మరియు నికోటినామైడ్ అడెనిన్ డైన్యూక్లియోటైడ్ ఫాస్ఫేట్) చేర్చబడతాయి.[7]
DNA మరియు RNA నిర్మాణం
ప్రధాన వ్యాసం: DNA, Nucleic acid structure
DNA నిర్మాణం C తో G మరియు A తో T ల వాట్సన్-క్రిక్ బేస్-జత ద్వారా ఏర్పడిన ప్రసిద్ధ డబుల్ హెలిక్స్ ద్వారా ఆధిపత్యం చెలాయిస్తుంది. దీనిని B-ఫారమ్ DNA అని పిలుస్తారు, మరియు ఇది DNA యొక్క అత్యంత అనుకూలమైన మరియు సాధారణ స్థితి; దీని అత్యంత నిర్దిష్టమైన మరియు స్థిరమైన బేస్-జత నమ్మదగిన జన్యు సమాచార నిల్వకు ఆధారం. DNA కొన్నిసార్లు సింగిల్ స్ట్రాండ్లుగా (తరచుగా సింగిల్-స్ట్రాండ్ బైండింగ్ ప్రోటీన్ల ద్వారా స్థిరీకరించబడాలి) లేదా A-ఫారమ్ లేదా Z-ఫారమ్ హెలిక్స్లుగా సంభవించవచ్చు, మరియు అప్పుడప్పుడు DNA ప్రతిరూపణ సమయంలో హాలిడే జంక్షన్ల వద్ద క్రాస్ఓవర్ వంటి మరింత సంక్లిష్టమైన 3D నిర్మాణాలలో సంభవించవచ్చు.[7]
RNA, దీనికి విరుద్ధంగా, ప్రోటీన్లను పోలి ఉండే పెద్ద మరియు సంక్లిష్టమైన 3D తృతీయ నిర్మాణాలను ఏర్పరుస్తుంది, అలాగే మెసెంజర్ RNA అణువులను కలిగి ఉండే స్థానికంగా మడతపెట్టిన ప్రాంతాలతో కూడిన వదులైన సింగిల్ స్ట్రాండ్లను ఏర్పరుస్తుంది. ఆ RNA నిర్మాణాలు A-ఫారమ్ డబుల్ హెలిక్స్ యొక్క అనేక విస్తరణలను కలిగి ఉంటాయి, ఇవి సింగిల్-స్ట్రాండెడ్ లూప్లు, బల్జ్లు మరియు జంక్షన్ల ద్వారా ఖచ్చితమైన 3D అమరికలలో అనుసంధానించబడి ఉంటాయి.[8] tRNA, రైబోసోమ్లు, రైబోజైమ్లు, మరియు రైబోస్విచ్లు దీనికి ఉదాహరణలు. ఈ సంక్లిష్ట నిర్మాణాలు RNA వెన్నెముక DNA కంటే తక్కువ స్థానిక వశ్యతను కలిగి ఉండటం మరియు విభిన్న కన్ఫర్మేషన్ల యొక్క పెద్ద సెట్ను కలిగి ఉండటం ద్వారా సులభతరం చేయబడతాయి, ఇది రైబోజ్పై అదనపు OH యొక్క సానుకూల మరియు ప్రతికూల పరస్పర చర్యల వల్ల అనిపిస్తుంది.[9] నిర్మాణాత్మక RNA అణువులు ఇతర అణువుల యొక్క అత్యంత నిర్దిష్టమైన బంధాన్ని చేయగలవు మరియు అవి స్వయంగా ప్రత్యేకంగా గుర్తించబడగలవు; అదనంగా, అవి ఎంజైమాటిక్ ఉత్ప్రేరకాలను చేయగలవు (వీటిని "రైబోజైమ్లు" అని పిలుస్తారు, వీటిని మొదట టామ్ సెచ్ మరియు సహచరులు కనుగొన్నారు).[10]
శాకరైడ్లు
మోనోశాకరైడ్లు అనేవి కేవలం ఒక సాధారణ చక్కెరను కలిగి ఉండే కార్బోహైడ్రేట్ల యొక్క సరళమైన రూపం. ఇవి ప్రాథమికంగా వాటి నిర్మాణంలో ఒక ఆల్డిహైడ్ లేదా కీటోన్ సమూహాన్ని కలిగి ఉంటాయి.[11] మోనోశాకరైడ్లో ఆల్డిహైడ్ సమూహం ఉనికిని ఆల్డో- అనే ఉపసర్గ ద్వారా సూచిస్తారు. అదేవిధంగా, కీటోన్ సమూహాన్ని కీటో- అనే ఉపసర్గ ద్వారా సూచిస్తారు.[6] మోనోశాకరైడ్లకు ఉదాహరణలు హెక్సోస్లు, గ్లూకోజ్, ఫ్రక్టోజ్, ట్రియోస్లు, టెట్రోస్లు, హెప్టోస్లు, గెలాక్టోజ్, పెంటోస్లు, రైబోజ్, మరియు డియోక్సిరైబోజ్. వినియోగించబడిన ఫ్రక్టోజ్ మరియు గ్లూకోజ్ వేర్వేరు గ్యాస్ట్రిక్ ఖాళీ రేట్లను కలిగి ఉంటాయి, భిన్నంగా గ్రహించబడతాయి మరియు వేర్వేరు జీవక్రియ విధులను కలిగి ఉంటాయి, ఇది రెండు వేర్వేరు శాకరైడ్లు ఆహార తీసుకోవడంపై భిన్నంగా ప్రభావం చూపేందుకు బహుళ అవకాశాలను అందిస్తుంది.[11] చాలా శాకరైడ్లు చివరికి కణ శ్వాసక్రియకు ఇంధనాన్ని అందిస్తాయి.
డైశాకరైడ్లు రెండు మోనోశాకరైడ్లు, లేదా రెండు సింగిల్ సాధారణ చక్కెరలు, నీటిని తొలగించడంతో బంధాన్ని ఏర్పరిచినప్పుడు ఏర్పడతాయి. వీటిని పలుచని ఆమ్లంతో మరిగించడం ద్వారా లేదా తగిన ఎంజైమ్లతో చర్య జరపడం ద్వారా వాటి శాకరిన్ బిల్డింగ్ బ్లాక్లను పొందడానికి జలవిశ్లేషణ చేయవచ్చు.[6] డైశాకరైడ్లకు ఉదాహరణలు సుక్రోజ్, మాల్టోజ్, మరియు లాక్టోజ్.
పాలిశాకరైడ్లు పాలిమరైజ్ చేయబడిన మోనోశాకరైడ్లు, లేదా సంక్లిష్ట కార్బోహైడ్రేట్లు. వీటిలో బహుళ సాధారణ చక్కెరలు ఉంటాయి. ఉదాహరణలు స్టార్చ్, సెల్యులోజ్, మరియు గ్లైకోజెన్. ఇవి సాధారణంగా పెద్దవి మరియు తరచుగా సంక్లిష్టమైన శాఖా కనెక్టివిటీని కలిగి ఉంటాయి. వాటి పరిమాణం కారణంగా, పాలిశాకరైడ్లు నీటిలో కరగవు, కానీ వాటి అనేక హైడ్రాక్సీ సమూహాలు నీటికి గురైనప్పుడు విడివిడిగా హైడ్రేట్ అవుతాయి, మరియు కొన్ని పాలిశాకరైడ్లు నీటిలో వేడి చేసినప్పుడు చిక్కటి కొల్లాయిడ్ వ్యాప్తిని ఏర్పరుస్తాయి.[6] 3 నుండి 10 మోనోమర్లు ఉన్న చిన్న పాలిశాకరైడ్లను ఒలిగోశాకరైడ్లు అని పిలుస్తారు.[12] శాకరైడ్లను వివక్ష చూపడానికి ఫ్లోరోసెంట్ ఇండికేటర్-డిస్ప్లేస్మెంట్ మాలిక్యులర్ ఇంప్రింటింగ్ సెన్సార్ అభివృద్ధి చేయబడింది. ఇది మూడు బ్రాండ్ల ఆరెంజ్ జ్యూస్ పానీయాలను విజయవంతంగా వివక్ష చూపింది. సెన్సింగ్ ఫిల్మ్ల ఫ్లోరోసెన్స్ తీవ్రతలో మార్పు నేరుగా శాకరైడ్ సాంద్రతకు సంబంధించినది.[13][14]
లిగ్నిన్
లిగ్నిన్ అనేది ప్రధానంగా బీటా-O4-ఆరిల్ లింకేజీలతో కూడిన సంక్లిష్ట పాలీఫెనోలిక్ మాక్రోమాలిక్యూల్. సెల్యులోజ్ తర్వాత, లిగ్నిన్ రెండవ అత్యంత సమృద్ధిగా ఉన్న బయోపాలిమర్ మరియు చాలా మొక్కల యొక్క ప్రాథమిక నిర్మాణ భాగాలలో ఒకటి. ఇది పారాకౌమరిల్ ఆల్కహాల్, కోనిఫెరిల్ ఆల్కహాల్, మరియు సినాపిల్ ఆల్కహాల్ నుండి ఉద్భవించిన సబ్యూనిట్లను కలిగి ఉంటుంది,[15] మరియు ఇది రేసిమిక్ కావడంతో జీవ అణువులలో అసాధారణమైనది. ఆప్టికల్ యాక్టివిటీ లేకపోవడం లిగ్నిన్ యొక్క పాలిమరైజేషన్ వల్ల జరుగుతుంది, ఇది ఫ్రీ రాడికల్ కప్లింగ్ చర్యల ద్వారా జరుగుతుంది, ఇందులో చిరల్ సెంటర్ వద్ద ఏ కాన్ఫిగరేషన్కు ప్రాధాన్యత ఉండదు.
లిపిడ్
లిపిడ్లు (oleaginous) ప్రధానంగా కొవ్వు ఆమ్ల ఎస్టర్లు, మరియు ఇవి జీవ త్వచాల యొక్క ప్రాథమిక బిల్డింగ్ బ్లాక్లు. మరొక జీవ పాత్ర శక్తి నిల్వ (ఉదా., ట్రైగ్లిజరైడ్లు). చాలా లిపిడ్లు ఒక ధ్రువ లేదా హైడ్రోఫిలిక్ హెడ్ (సాధారణంగా గ్లిసరాల్) మరియు ఒకటి నుండి మూడు నాన్-పోలార్ లేదా హైడ్రోఫోబిక్ కొవ్వు ఆమ్ల తోకలను కలిగి ఉంటాయి, అందువల్ల అవి యాంఫిఫిలిక్. కొవ్వు ఆమ్లాలు సింగిల్ బాండ్ల ద్వారా మాత్రమే (సంతృప్త కొవ్వు ఆమ్లాలు) లేదా సింగిల్ మరియు డబుల్ బాండ్ల ద్వారా (అసంతృప్త కొవ్వు ఆమ్లాలు) అనుసంధానించబడిన కార్బన్ అణువుల అన్బ్రాంచ్డ్ గొలుసులను కలిగి ఉంటాయి. గొలుసులు సాధారణంగా 14–24 కార్బన్ సమూహాల పొడవు ఉంటాయి, కానీ ఇది ఎల్లప్పుడూ సరి సంఖ్యలో ఉంటుంది.
జీవ త్వచాలలో ఉండే లిపిడ్ల కోసం, హైడ్రోఫిలిక్ హెడ్ మూడు తరగతులలో ఒకటి నుండి వస్తుంది:
- గ్లైకోలిపిడ్లు, వీటి హెడ్స్ 1-15 శాకరైడ్ అవశేషాలతో కూడిన ఒలిగోశాకరైడ్ను కలిగి ఉంటాయి.
- ఫాస్ఫోలిపిడ్లు, వీటి హెడ్స్ ప్రతికూల చార్జ్ ఉన్న ఫాస్ఫేట్ సమూహం ద్వారా తోకకు అనుసంధానించబడిన సానుకూల చార్జ్ ఉన్న సమూహాన్ని కలిగి ఉంటాయి.
- స్టెరాల్స్, వీటి హెడ్స్ ఒక ప్లానర్ స్టెరాయిడ్ రింగ్ను కలిగి ఉంటాయి, ఉదాహరణకు, కొలెస్ట్రాల్.
ఇతర లిపిడ్లలో ప్రోస్టాగ్లాండిన్లు మరియు ల్యుకోట్రియన్లు ఉన్నాయి, ఇవి రెండూ అరాకిడోనిక్ ఆమ్లం నుండి సంశ్లేషణ చేయబడిన 20-కార్బన్ ఫ్యాటీ ఎసైల్ యూనిట్లు. వీటిని కొవ్వు ఆమ్లాలు అని కూడా పిలుస్తారు.
అమైనో ఆమ్లాలు
అమైనో ఆమ్లాలు అమైనో మరియు కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్ల ఫంక్షనల్ గ్రూపులు రెండింటినీ కలిగి ఉంటాయి. (జీవరసాయన శాస్త్రంలో, అమైనో మరియు కార్బాక్సిలేట్ ఫంక్షనాలిటీలు ఒకే కార్బన్కు అనుసంధానించబడిన అమైనో ఆమ్లాలను సూచించేటప్పుడు అమైనో ఆమ్లం అనే పదం ఉపయోగించబడుతుంది, ప్లస్ ప్రోలిన్ ఇది నిజానికి అమైనో ఆమ్లం కాదు).
మార్పు చెందిన అమైనో ఆమ్లాలు కొన్నిసార్లు ప్రోటీన్లలో కనిపిస్తాయి; ఇది సాధారణంగా ట్రాన్స్లేషన్ (ప్రోటీన్ సంశ్లేషణ) తర్వాత ఎంజైమాటిక్ మార్పు ఫలితంగా ఉంటుంది. ఉదాహరణకు, కైనేజ్ల ద్వారా సెరిన్ యొక్క ఫాస్ఫోరైలేషన్ మరియు ఫాస్ఫేటేజ్ల ద్వారా డీఫాస్ఫోరైలేషన్ అనేది కణ చక్రంలో ఒక ముఖ్యమైన నియంత్రణ యంత్రాంగం. కొన్ని జీవులలో, ట్రాన్స్లేషన్ సమయంలో ప్రోటీన్లలో చేర్చబడిన ప్రామాణిక ఇరవై కాకుండా కేవలం రెండు అమైనో ఆమ్లాలు మాత్రమే తెలుసు:
- సెలెనోసిస్టీన్ కొన్ని ప్రోటీన్లలో UGA కోడాన్ వద్ద చేర్చబడుతుంది, ఇది సాధారణంగా స్టాప్ కోడాన్.
- పైరోలైసిన్ కొన్ని ప్రోటీన్లలో UAG కోడాన్ వద్ద చేర్చబడుతుంది. ఉదాహరణకు, కొన్ని మెథనోజెన్లలో మీథేన్ ఉత్పత్తి చేయడానికి ఉపయోగించే ఎంజైమ్లలో.
ప్రోటీన్ సంశ్లేషణలో ఉపయోగించే వాటితో పాటు, ఇతర జీవశాస్త్రపరంగా ముఖ్యమైన అమైనో ఆమ్లాలలో కార్నిటైన్ (కణం లోపల లిపిడ్ రవాణాలో ఉపయోగించబడుతుంది), ఆర్నిథైన్, GABA మరియు టారిన్ ఉన్నాయి.
ప్రోటీన్ నిర్మాణం
ప్రధాన వ్యాసం: Protein structure, Protein primary structure, Protein secondary structure, Protein tertiary structure, Protein quaternary structure ప్రోటీన్ను ఏర్పరిచే అమైనో ఆమ్లాల నిర్దిష్ట శ్రేణిని ఆ ప్రోటీన్ యొక్క ప్రాథమిక నిర్మాణం అని పిలుస్తారు. ఈ క్రమం వ్యక్తి యొక్క జన్యు నిర్మాణం ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది. ఇది సరళ పాలిపెప్టైడ్ "వెన్నెముక" వెంబడి సైడ్-చైన్ సమూహాల క్రమాన్ని నిర్దేశిస్తుంది.
ప్రోటీన్లు వెన్నెముక వెంబడి హైడ్రోజన్ బంధంల యొక్క నిర్దిష్ట నమూనా ద్వారా నిర్వచించబడిన రెండు రకాల బాగా వర్గీకరించబడిన, తరచుగా సంభవించే స్థానిక నిర్మాణ అంశాలను కలిగి ఉంటాయి: ఆల్ఫా హెలిక్స్ మరియు బీటా షీట్. వాటి సంఖ్య మరియు అమరికను ప్రోటీన్ యొక్క ద్వితీయ నిర్మాణం అని పిలుస్తారు. ఆల్ఫా హెలిక్స్లు ఒక అమైనో ఆమ్ల అవశేషం యొక్క వెన్నెముక CO సమూహం (కార్బొనిల్) మరియు i+4 అవశేషం యొక్క వెన్నెముక NH సమూహం (అమైడ్) మధ్య హైడ్రోజన్ బంధాల ద్వారా స్థిరీకరించబడిన సాధారణ సర్పిలాలు. సర్పిలం ప్రతి మలుపుకు సుమారు 3.6 అమైనో ఆమ్లాలను కలిగి ఉంటుంది, మరియు అమైనో ఆమ్ల సైడ్ చైన్లు హెలిక్స్ సిలిండర్ నుండి బయటకు వస్తాయి. బీటా ప్లీటెడ్ షీట్లు వ్యక్తిగత బీటా స్ట్రాండ్ల మధ్య వెన్నెముక హైడ్రోజన్ బంధాల ద్వారా ఏర్పడతాయి, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి "విస్తరించిన" లేదా పూర్తిగా సాగదీయబడిన కన్ఫర్మేషన్లో ఉంటుంది. స్ట్రాండ్లు ఒకదానికొకటి సమాంతరంగా లేదా యాంటీ-పారలల్గా ఉండవచ్చు, మరియు సైడ్-చైన్ దిశ షీట్ పైన మరియు క్రింద మారుతూ ఉంటుంది. హిమోగ్లోబిన్లో హెలిక్స్లు మాత్రమే ఉంటాయి, సహజ పట్టు బీటా ప్లీటెడ్ షీట్లతో ఏర్పడుతుంది, మరియు అనేక ఎంజైమ్లు ప్రత్యామ్నాయ హెలిక్స్లు మరియు బీటా-స్ట్రాండ్ల నమూనాను కలిగి ఉంటాయి. ద్వితీయ-నిర్మాణ అంశాలు నాన్-రిపిటిటివ్ కన్ఫర్మేషన్ యొక్క "లూప్" లేదా "కాయిల్" ప్రాంతాల ద్వారా అనుసంధానించబడి ఉంటాయి, ఇవి కొన్నిసార్లు చాలా మొబైల్ లేదా డిజార్డర్డ్ గా ఉంటాయి కానీ సాధారణంగా బాగా నిర్వచించబడిన, స్థిరమైన అమరికను కలిగి ఉంటాయి.[16]
ప్రోటీన్ యొక్క మొత్తం, కాంపాక్ట్, 3D నిర్మాణాన్ని దాని తృతీయ నిర్మాణం లేదా దాని "ఫోల్డ్" అని పిలుస్తారు. ఇది హైడ్రోజన్ బాండింగ్, డైసల్ఫైడ్ వంతెనలు, హైడ్రోఫోబిక్ పరస్పర చర్యలు, హైడ్రోఫిలిక్ పరస్పర చర్యలు, వాన్ డెర్ వాల్స్ ఫోర్స్ మొదలైన వివిధ ఆకర్షణీయమైన శక్తుల ఫలితంగా ఏర్పడుతుంది.
రెండు లేదా అంతకంటే ఎక్కువ పాలిపెప్టైడ్ గొలుసులు (ఒకే లేదా వేర్వేరు క్రమం కలిగినవి) ప్రోటీన్ను ఏర్పరచడానికి క్లస్టర్ అయినప్పుడు, ప్రోటీన్ యొక్క చతుర్థ నిర్మాణం ఏర్పడుతుంది. చతుర్థ నిర్మాణం అనేది పాలిమరిక్ (ఒకే-క్రమ గొలుసులు) లేదా హెటెరోమెరిక్ (వేర్వేరు-క్రమ గొలుసులు) ప్రోటీన్ల యొక్క లక్షణం, ఉదాహరణకు హిమోగ్లోబిన్, ఇది రెండు "ఆల్ఫా" మరియు రెండు "బీటా" పాలిపెప్టైడ్ గొలుసులను కలిగి ఉంటుంది.
అపోఎంజైమ్లు
ఒక అపోఎంజైమ్ (లేదా, సాధారణంగా, ఒక అపోప్రోటీన్) అనేది చిన్న-అణువు కోఫాక్టర్లు, సబ్స్ట్రేట్లు లేదా ఇన్హిబిటర్లు బంధించబడని ప్రోటీన్. ఇది తరచుగా ప్రోటీన్ యొక్క నిష్క్రియ నిల్వ, రవాణా లేదా స్రావ రూపంగా ముఖ్యమైనది. ఇది, ఉదాహరణకు, ఆ ప్రోటీన్ యొక్క చర్య నుండి స్రావ కణాన్ని రక్షించడానికి అవసరం. అపోఎంజైమ్లు కోఫాక్టర్ జోడించినప్పుడు క్రియాశీల ఎంజైమ్లుగా మారతాయి. కోఫాక్టర్లు అకర్బన (ఉదా., లోహ అయాన్లు మరియు ఐరన్-సల్ఫర్ క్లస్టర్లు) లేదా సేంద్రీయ సమ్మేళనాలు (ఉదా., [ఫ్లావిన్ గ్రూప్|ఫ్లావిన్] మరియు హీమ్) కావచ్చు. సేంద్రీయ కోఫాక్టర్లు ఎంజైమ్కు గట్టిగా బంధించబడిన ప్రోస్తెటిక్ గ్రూపులు కావచ్చు, లేదా చర్య సమయంలో ఎంజైమ్ యొక్క యాక్టివ్ సైట్ నుండి విడుదలయ్యే కోఎంజైమ్లు కావచ్చు.
ఐసోఎంజైమ్లు
ఐసోఎంజైమ్లు, లేదా ఐసోజైమ్లు, ఒక ఎంజైమ్ యొక్క బహుళ రూపాలు, ఇవి కొద్దిగా భిన్నమైన ప్రోటీన్ క్రమం మరియు దగ్గరి సమానమైన కానీ సాధారణంగా ఒకేలా ఉండని విధులను కలిగి ఉంటాయి. ఇవి వేర్వేరు జన్యువుల ఉత్పత్తులు, లేదా ప్రత్యామ్నాయ స్ప్లైసింగ్ యొక్క వేర్వేరు ఉత్పత్తులు. ఇవి ఒకే పనిని చేయడానికి వేర్వేరు అవయవాలలో లేదా కణ రకాల్లో ఉత్పత్తి చేయబడవచ్చు, లేదా మారుతున్న అభివృద్ధి లేదా పర్యావరణ అవసరాలకు అనుగుణంగా ఒకే కణ రకంలో వేర్వేరు నియంత్రణలో అనేక ఐసోఎంజైమ్లు ఉత్పత్తి చేయబడవచ్చు. LDH (లాక్టేట్ డీహైడ్రోజినేస్) బహుళ ఐసోజైమ్లను కలిగి ఉంటుంది, అయితే పిండ హిమోగ్లోబిన్ అనేది నాన్-ఎంజైమాటిక్ ప్రోటీన్ యొక్క అభివృద్ధిపరంగా నియంత్రించబడే ఐసోఫార్మ్కు ఉదాహరణ. రక్తంలో ఐసోఎంజైమ్ల సాపేక్ష స్థాయిలను స్రావ అవయవంలో సమస్యలను నిర్ధారించడానికి ఉపయోగించవచ్చు.
ఇవి కూడా చూడండి
సూచనలు
- ↑ Bunge, M. (1979). Treatise on Basic Philosophy, vol. 4. Ontology II: A World of Systems, p. 61-2. link.
- ↑ (2019). "Nanobiosensors for Biomolecular Targeting". Elsevier. ISBN 978-0-12-813900-4.
- ↑ endogeny. (2011) Segen's Medical Dictionary. The Free Dictionary by Farlex. Farlex, Inc. Accessed June 27, 2019.
- ↑ (1967). Molecular Insights into the Living Process. Academic Press.
- ↑ Gayon, J.. (1998). Encyclopédie philosophique universelle. IV, Le Discours philosophique 2152–2171. Presses Universitaires de France. ISBN 9782130448631.
- ↑ 6.0 6.1 6.2 6.3 (2007). "Organic and Biochemistry for Today". Brooks Cole. ISBN 978-0-495-11280-8.
- ↑ 7.0 7.1 (2002). Molecular biology of the cell. 120–1. Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1.
- ↑ Saenger W. (1984). "Principles of Nucleic Acid Structure". Springer-Verlag. ISBN 0387907629.
- ↑ (2008). "RNA Backbone: Consensus all-angle conformers and modular string nomenclature". RNA. 14 (3) 465–481. doi:10.1261/rna.657708.
- ↑ (1982). "Self-splicing RNA: autoexcision and autocyclization of the ribosomal RNA intervening sequence of Tetrahymena". Cell. 31 (1) 147–157. doi:10.1016/0092-8674(82)90414-7.
- ↑ 11.0 11.1 Moran, Timothy H.. (June 2009). "Fructose and Satiety". The Journal of Nutrition. 139 (6) 1253S–1256S. doi:10.3945/jn.108.097956.
- ↑ Pigman, W.. (1972). "The Carbohydrates". 1A 3. Academic Press. ISBN 978-0-12-395934-8.
- ↑ (2009). "Discrimination of Saccharides with a Fluorescent Molecular Imprinting Sensor Array Based on Phenylboronic Acid Functionalized Mesoporous Silica". Anal. Chem.. 81 (13) 5273–80. doi:10.1021/ac900484x.
- ↑ (2008). "Lipophilic Polymer Membrane Optical Sensor with a Synthetic Receptor for Saccharide Detection". Anal. Chem.. 80 (15) 6137–41. doi:10.1021/ac800946p.
- ↑ (1968). "Constitution and Biosynthesis of Lignin". Springer-Verlag.
- ↑ Richardson, JS. (1981). The Anatomy and Taxonomy of Proteins. Advances in Protein Chemistry. 34 167–339. doi:10.1016/S0065-3233(08)60520-3.
బాహ్య లింకులు
- సొసైటీ ఫర్ బయోమాలిక్యులర్ సైన్సెస్ డ్రగ్ డిస్కవరీ మరియు సంబంధిత విభాగాలలో నిపుణుల మధ్య విద్య మరియు సమాచార మార్పిడి కోసం ఒక వేదికను అందిస్తుంది.
మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Biomolecule” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Biomolecule ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.
