ఇంటర్‌ల్యూకిన్

From LTRC

ఇంటర్‌ల్యూకిన్‌లు (ILs) అనేవి సైటోకిన్ల (స్రవించే ప్రోటీన్లు మరియు సిగ్నల్ అణువులు) సమూహం. ఇవి శ్వేత రక్త కణాలు (ల్యూకోసైట్లు) మరియు శరీరంలోని కొన్ని ఇతర కణాల ద్వారా వ్యక్తీకరించబడతాయి మరియు స్రవించబడతాయి. మానవ జన్యువు 50 కంటే ఎక్కువ ఇంటర్‌ల్యూకిన్‌లను మరియు సంబంధిత ప్రోటీన్‌లను కోడ్ చేస్తుంది.[1]

రోగనిరోధక వ్యవస్థ యొక్క పనితీరు ప్రధానంగా ఇంటర్‌ల్యూకిన్‌లపై ఆధారపడి ఉంటుంది, మరియు వీటిలో అనేక వాటి లోపాలు అరుదైన వ్యాధులుగా వర్ణించబడ్డాయి, ఇవన్నీ ఆటో ఇమ్యూన్ వ్యాధులు లేదా రోగనిరోధక లోపం కలిగి ఉంటాయి. మెజారిటీ ఇంటర్‌ల్యూకిన్‌లు CD4 హెల్పర్ T-లింఫోసైట్లు, అలాగే మోనోసైట్లు, మాక్రోఫేజ్‌లు మరియు ఎండోథీలియల్ కణాల ద్వారా సంశ్లేషణ చేయబడతాయి. ఇవి T మరియు B లింఫోసైట్లు, మరియు హెమటోపోయిటిక్ కణాల అభివృద్ధిని మరియు విభేదనను ప్రోత్సహిస్తాయి.

హిప్పోకాంపస్లోని ఆస్ట్రోసైట్లుపై ఉన్న ఇంటర్‌ల్యూకిన్ గ్రాహకాలు ఎలుకలలో ప్రాదేశిక జ్ఞాపకశక్తి అభివృద్ధిలో కూడా పాల్గొంటాయని తెలుసు.[2]

చరిత్ర మరియు పేరు

"ఇంటర్‌ల్యూకిన్" అనే పేరును 1979లో ఎంచుకున్నారు, ఇది ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 1 (లింఫోసైట్ యాక్టివేటింగ్ ఫ్యాక్టర్, మైటోజెనిక్ ప్రోటీన్, T-సెల్ రీప్లేసింగ్ ఫ్యాక్టర్ III, B-సెల్ యాక్టివేటింగ్ ఫ్యాక్టర్, B-సెల్ డిఫరెన్సియేషన్ ఫ్యాక్టర్, మరియు "హైడికైన్") మరియు ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 2 (TSF, మొదలైనవి)లను సూచించడానికి వివిధ పరిశోధనా సమూహాలు ఉపయోగించే వివిధ పేర్లను భర్తీ చేయడానికి దీనిని ఎంచుకున్నారు. ఈ నిర్ణయం స్విట్జర్లాండ్లోని ఎర్మాటింగెన్లో (27–31 మే 1979) జరిగిన రెండవ అంతర్జాతీయ లింఫోకైన్ వర్క్‌షాప్ సమయంలో తీసుకోబడింది.[3][4][5]

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ అనే పదం (inter-) "కమ్యూనికేషన్ సాధనంగా", మరియు (-leukin) "ఈ ప్రోటీన్లలో చాలా వరకు ల్యూకోసైట్ల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడతాయి మరియు ల్యూకోసైట్లపై పనిచేస్తాయి అనే వాస్తవం నుండి ఉద్భవించింది". ఈ పేరు ఒక రకమైన అవశేషం; ఇంటర్‌ల్యూకిన్‌లు శరీరంలోని అనేక రకాల కణాల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడతాయని అప్పటి నుండి కనుగొనబడింది. ఈ పదాన్ని విక్టోరియా విశ్వవిద్యాలయంకు చెందిన డాక్టర్ వెర్న్ పేట్కావు రూపొందించారు.

కొన్ని ఇంటర్‌ల్యూకిన్‌లు లింఫోకైన్లుగా వర్గీకరించబడ్డాయి, ఇవి రోగనిరోధక ప్రతిస్పందనలను మధ్యవర్తిత్వం చేసే లింఫోసైట్-ఉత్పత్తి సైటోకిన్‌లు.

సాధారణ కుటుంబాలు

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 1

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 1

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 1 ఆల్ఫా మరియు ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 1 బీటా (IL1 ఆల్ఫా మరియు IL1 బీటా) అనేవి రోగనిరోధక ప్రతిస్పందనలు, ఇన్ఫ్లమేటరీ ప్రతిచర్యలు మరియు హెమటోపోయిసిస్ నియంత్రణలో పాల్గొనే సైటోకిన్‌లు.[6] ఎలుక మరియు మానవ కణ వరుసల నుండి మూడు బాహ్య ఇమ్యునోగ్లోబులిన్ (Ig)-వంటి డొమైన్‌లు, పరిమిత క్రమ సారూప్యత (28%) మరియు విభిన్న ఫార్మకోలాజికల్ లక్షణాలతో కూడిన రెండు రకాల IL-1 గ్రాహకాలు క్లోన్ చేయబడ్డాయి: వీటిని టైప్ I మరియు టైప్ II గ్రాహకాలు అని పిలుస్తారు.[7] గ్రాహకాలు రెండూ ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ (TM) మరియు కరిగే రూపాల్లో ఉంటాయి: కరిగే IL-1 గ్రాహకం మెమ్బ్రేన్ గ్రాహకాల యొక్క బాహ్య భాగాన్ని విచ్ఛిన్నం చేయడం ద్వారా పోస్ట్-ట్రాన్స్‌లేషనల్‌గా ఉద్భవించిందని భావించబడుతుంది.

రెండు IL-1 గ్రాహకాలు (CD121a/IL1R1, CD121b/IL1R2) పరిణామంలో బాగా సంరక్షించబడినట్లు కనిపిస్తాయి మరియు అదే క్రోమోజోమ్ స్థానానికి మ్యాప్ చేయబడ్డాయి.[8] గ్రాహకాలు రెండూ IL-1 యొక్క మూడు రూపాలను (IL-1 ఆల్ఫా, IL-1 బీటా మరియు IL-1 రిసెప్టర్ యాంటగోనిస్ట్) బంధించగలవు.

IL1A మరియు IL1B[9] యొక్క క్రిస్టల్ నిర్మాణాలు పరిష్కరించబడ్డాయి, ఇవి హెపారిన్ బైండింగ్ గ్రోత్ ఫ్యాక్టర్లు మరియు కునిట్జ్-రకం సోయాబీన్ ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్లు రెండింటి వలె అదే 12-స్ట్రాండెడ్ బీటా-షీట్ నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉన్నాయని చూపుతున్నాయి.[10] బీటా-షీట్లు కేంద్ర అక్షం చుట్టూ 4 సారూప్య లోబ్‌లలో అమర్చబడి ఉంటాయి, 8 స్ట్రాండ్‌లు యాంటీ-పారలల్ బీటా-బారెల్‌ను ఏర్పరుస్తాయి. అనేక ప్రాంతాలు, ముఖ్యంగా స్ట్రాండ్‌లు 4 మరియు 5 మధ్య ఉన్న లూప్, గ్రాహక బంధంలో చిక్కుకున్నాయి.

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 1 బీటా కన్వర్టింగ్ ఎంజైమ్ యొక్క మాలిక్యులర్ క్లోనింగ్ ఒక నిష్క్రియ పూర్వగామి అణువు యొక్క ప్రోటీయోలిటిక్ క్లీవేజ్ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది. ఈ క్లీవేజ్‌ను నిర్వహించే ప్రోటీయేజ్‌ను ఎన్‌కోడ్ చేసే కాంప్లిమెంటరీ DNA క్లోన్ చేయబడింది. రీకాంబినెంట్ ఎక్స్‌ప్రెషన్ కణాలను పూర్వగామి ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 1 బీటాను ఎంజైమ్ యొక్క పరిపక్వ రూపానికి ప్రాసెస్ చేయడానికి అనుమతిస్తుంది.

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 1 కేంద్ర నాడీ వ్యవస్థలో కూడా పాత్ర పోషిస్తుంది. టైప్ I IL-1 గ్రాహకం యొక్క జన్యు తొలగింపు ఉన్న ఎలుకలు హిప్పోకాంపస్-ఆధారిత జ్ఞాపకశక్తి పనితీరు మరియు లాంగ్-టర్మ్ పొటెన్షియేషన్ గణనీయంగా దెబ్బతిన్నట్లు పరిశోధనలు సూచిస్తున్నాయి, అయితే హిప్పోకాంపస్ యొక్క సమగ్రతపై ఆధారపడని జ్ఞాపకాలు సురక్షితంగా ఉన్నట్లు కనిపిస్తాయి.[2][11] అయితే, ఈ జన్యు తొలగింపు ఉన్న ఎలుకలు వైల్డ్-టైప్ న్యూరల్ ప్రికర్సర్ సెల్స్ను వాటి హిప్పోకాంపస్లోకి ఇంజెక్ట్ చేసినప్పుడు మరియు ఈ కణాలు ఇంటర్‌ల్యూకిన్-1 గ్రాహకాలను కలిగి ఉన్న ఆస్ట్రోసైట్లుగా పరిపక్వం చెందడానికి అనుమతించినప్పుడు, ఎలుకలు సాధారణ హిప్పోకాంపస్-ఆధారిత జ్ఞాపకశక్తి పనితీరును మరియు లాంగ్-టర్మ్ పొటెన్షియేషన్ యొక్క పాక్షిక పునరుద్ధరణను ప్రదర్శిస్తాయి.[2]

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 2

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 2

T లింఫోసైట్లు స్రవించే ప్రోటీన్ కారకాల విడుదల ద్వారా T కణాలు మరియు కొన్ని B కణాల పెరుగుదల మరియు విభేదనను నియంత్రిస్తాయి.[12] ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 2 (IL2)తో సహా ఈ కారకాలు, లెక్టిన్- లేదా యాంటిజెన్-ఉద్దీపన T కణాల ద్వారా స్రవించబడతాయి మరియు వివిధ శారీరక ప్రభావాలను కలిగి ఉంటాయి. IL2 అనేది ప్రతిస్పందించే T కణాల విస్తరణను ప్రేరేపించే ఒక లింఫోకైన్. అదనంగా, ఇది కొన్ని B కణాలపై, గ్రాహక-నిర్దిష్ట బంధం ద్వారా,[13] పెరుగుదల కారకంగా మరియు యాంటీబాడీ ఉత్పత్తి ఉద్దీపనగా పనిచేస్తుంది.[14] ప్రోటీన్ ఒకే గ్లైకోసైలేటెడ్ పాలిపెప్టైడ్‌గా స్రవించబడుతుంది మరియు దాని చర్యకు సిగ్నల్ సీక్వెన్స్ క్లీవేజ్ అవసరం.[13] సొల్యూషన్ NMR ప్రకారం IL2 నిర్మాణం 4 హెలిక్స్ (A-D అని పిలుస్తారు) సమూహాన్ని కలిగి ఉంటుంది, దీనికి 2 చిన్న హెలిక్స్ మరియు అనేక అస్పష్టమైన లూప్‌లు ఉంటాయి. హెలిక్స్ Aలోని అవశేషాలు మరియు హెలిక్స్ A మరియు B మధ్య లూప్ ప్రాంతం గ్రాహక బంధానికి ముఖ్యమైనవి. సెకండరీ స్ట్రక్చర్ విశ్లేషణ IL4 మరియు గ్రాన్యులోసైట్-మాక్రోఫేజ్ కాలనీ స్టిమ్యులేటింగ్ ఫ్యాక్టర్ (GMCSF)తో సారూప్యతను సూచించింది.[14]

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 3

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 3

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 3 (IL3) అనేది గ్రాన్యులోసైట్లు మరియు మాక్రోఫేజ్‌ల ఉత్పత్తి, విభేదన మరియు పనితీరును నియంత్రించడం ద్వారా హెమటోపోయిసిస్ను నియంత్రించే ఒక సైటోకిన్.[15][16] ప్రోటీన్, ఇది in vivoలో మోనోమర్‌గా ఉంటుంది, ఇది యాక్టివేటెడ్ T కణాలు మరియు మాస్ట్ కణాలలో ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది,[15][16] మరియు N-టెర్మినల్ సిగ్నల్ సీక్వెన్స్ క్లీవేజ్ ద్వారా యాక్టివేట్ చేయబడుతుంది.[16]

IL3 అనేది యాంటిజెన్లు, మైటోజెన్లు లేదా ఫోర్బోల్ ఈస్టర్లు వంటి రసాయన యాక్టివేటర్లతో ఉద్దీపన తర్వాత మాత్రమే T లింఫోసైట్లు మరియు T-సెల్ లింఫోమాల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది. అయితే, IL3 మైలోమోనోసైటిక్ ల్యుకేమియా సెల్ లైన్ WEHI-3Bలో రాజ్యాంగబద్ధంగా వ్యక్తీకరించబడుతుంది.[16] సెల్ లైన్ యొక్క జన్యు మార్పు IL3 యొక్క రాజ్యాంగ ఉత్పత్తికి దారితీయడం ఈ ల్యుకేమియా అభివృద్ధిలో కీలకమైన సంఘటన అని భావించబడుతుంది.[16]

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 4

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 4ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 4 (IL4) అనేది B కణాలు విస్తరించడానికి మరియు క్లాస్ స్విచ్ రీకాంబినేషన్ మరియు సోమాటిక్ హైపర్ మ్యుటేషన్ చేయడానికి సహాయం అందించడంలో ప్రత్యేకత కలిగిన CD4+ T కణాల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది. Th2 కణాలు, IL-4 ఉత్పత్తి ద్వారా, IgG1 మరియు IgE ఐసోటైప్‌లకు క్లాస్ స్విచ్ రీకాంబినేషన్‌ను కలిగి ఉన్న B-సెల్ ప్రతిస్పందనలలో ముఖ్యమైన పనితీరును కలిగి ఉంటాయి.

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 5

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 5ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 5 (IL5), ఈసినోఫిల్ డిఫరెన్సియేషన్ ఫ్యాక్టర్ (EDF) అని కూడా పిలుస్తారు, ఇది ఈసినోఫిల్పోయిసిస్ కోసం వంశ-నిర్దిష్ట సైటోకిన్.[17][18] ఇది ఈసినోఫిల్ పెరుగుదల మరియు యాక్టివేషన్‌ను నియంత్రిస్తుంది,[17] మరియు అందువల్ల ఆస్తమాతో సహా ఈసినోఫిల్ స్థాయిలు పెరగడంతో సంబంధం ఉన్న వ్యాధులలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది.[18] IL5 ఇతర సైటోకిన్‌ల (ఉదా., IL2, IL4 మరియు GCSF) మాదిరిగానే మొత్తం ఫోల్డ్‌ను కలిగి ఉంటుంది,[18] కానీ ఇవి మోనోమెరిక్ నిర్మాణాల వలె ఉన్నప్పటికీ, IL5 ఒక హోమోడైమర్. ఫోల్డ్ ఎడమ చేతి మలుపుతో కూడిన యాంటీ-పారలల్ 4-ఆల్ఫా-హెలిక్స్ బండిల్‌ను కలిగి ఉంటుంది, ఇది 2-స్ట్రాండెడ్ యాంటీ-పారలల్ బీటా-షీట్ ద్వారా అనుసంధానించబడి ఉంటుంది.[18][19] మోనోమర్‌లు 2 ఇంటర్‌చైన్ డైసల్ఫైడ్ బాండ్‌ల ద్వారా కలిసి ఉంటాయి.[19]

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 6

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 6

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 6 (IL6), B-సెల్ స్టిమ్యులేటరీ ఫ్యాక్టర్-2 (BSF-2) మరియు ఇంటర్‌ఫెరాన్ బీటా-2 అని కూడా పిలుస్తారు, ఇది అనేక రకాల జీవక్రియలలో పాల్గొనే సైటోకిన్.[20] ఇది B కణాలు ఇమ్యునోగ్లోబులిన్-స్రవించే కణాలుగా మారడంలో కీలక పాత్ర పోషిస్తుంది, అలాగే మైలోమా/ప్లాస్మాసైటోమా పెరుగుదల, నరాల కణాల విభేదన మరియు హెపాటోసైట్లలో అక్యూట్-ఫేజ్ రియాక్టెంట్లను ప్రేరేపిస్తుంది.[20][21]

అనేక ఇతర సైటోకిన్‌లను క్రమ సారూప్యత ఆధారంగా IL6తో సమూహం చేయవచ్చు.[20][21][22] వీటిలో గ్రాన్యులోసైట్ కాలనీ-స్టిమ్యులేటింగ్ ఫ్యాక్టర్ (GCSF) మరియు మైలోమోనోసైటిక్ గ్రోత్ ఫ్యాక్టర్ (MGF) ఉన్నాయి. GCSF రక్తంలోని రెండు సంబంధిత శ్వేత కణ సమూహాల ఉత్పత్తి, విభేదన మరియు పనితీరుపై ప్రభావం చూపడం ద్వారా హెమటోపోయిసిస్‌లో పనిచేస్తుంది. MGF [22]కూడా హెమటోపోయిసిస్‌లో పనిచేస్తుంది, మైలోయిడ్ వంశానికి చెందిన సాధారణ మరియు రూపాంతరం చెందిన ఏవియన్ కణాల విస్తరణ మరియు కాలనీ నిర్మాణాన్ని ప్రేరేపిస్తుంది.

IL6/GCSF/MGF కుటుంబానికి చెందిన సైటోకిన్‌లు సుమారు 170 నుండి 180 అమైనో యాసిడ్ అవశేషాల గ్లైకోప్రోటీన్‌లు, ఇవి రెండు డైసల్ఫైడ్ బాండ్‌లలో పాల్గొనే నాలుగు సంరక్షించబడిన సిస్టీన్ అవశేషాలను కలిగి ఉంటాయి.[22] ఇవి రెండు డైసల్ఫైడ్ బాండ్‌ల ద్వారా స్థిరీకరించబడిన కాంపాక్ట్, గ్లోబ్యులర్ ఫోల్డ్‌ను (ఇతర ఇంటర్‌ల్యూకిన్‌ల వలె) కలిగి ఉంటాయి. నిర్మాణంలో సగం భాగం ఎడమ చేతి మలుపుతో కూడిన 4-ఆల్ఫా-హెలిక్స్ బండిల్ ద్వారా ఆధిపత్యం చెలాయిస్తుంది;[23] హెలిక్స్ యాంటీ-పారలల్, రెండు ఓవర్‌హ్యాండ్ కనెక్షన్‌లతో, ఇవి డబుల్-స్ట్రాండెడ్ యాంటీ-పారలల్ బీటా-షీట్‌లోకి వస్తాయి. నాల్గవ ఆల్ఫా-హెలిక్స్ అణువు యొక్క జీవక్రియకు ముఖ్యమైనది.[21]

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 7

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 7,

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 7 (IL-7)[24] అనేది B- మరియు T-సెల్ వంశాల ప్రారంభ లింఫోయిడ్ కణాలకు పెరుగుదల కారకంగా పనిచేసే సైటోకిన్.

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 8

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 8 ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 8 అనేది మాక్రోఫేజ్‌లు మరియు ఎపిథీలియల్ కణాలు, ఎయిర్‌వే స్మూత్ మజిల్ కణాలు[25] మరియు ఎండోథీలియల్ కణాలు వంటి ఇతర కణ రకాల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన ఒక కెమోకిన్. ఎండోథీలియల్ కణాలు IL-8ను వాటి స్టోరేజ్ వెసికిల్స్, వైబెల్-పలాడే బాడీస్లో నిల్వ చేస్తాయి.[26][27] మానవులలో, ఇంటర్‌ల్యూకిన్-8 ప్రోటీన్ CXCL8 జన్యువు ద్వారా ఎన్‌కోడ్ చేయబడుతుంది.[28] IL-8 ప్రారంభంలో 99 అమైనో యాసిడ్ల పూర్వగామి పెప్టైడ్‌గా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది, ఇది అనేక క్రియాశీల IL-8 ఐసోఫార్మ్‌లను సృష్టించడానికి క్లీవేజ్‌కు లోనవుతుంది.[29] కల్చర్‌లో, 72 అమైనో యాసిడ్ పెప్టైడ్ మాక్రోఫేజ్‌ల ద్వారా స్రవించే ప్రధాన రూపం.[29]

ఉపరితల మెమ్బ్రేన్‌పై IL-8ను బంధించగల అనేక గ్రాహకాలు ఉన్నాయి; తరచుగా అధ్యయనం చేయబడిన రకాలు G ప్రోటీన్-కపుల్డ్ సెర్పెంటైన్ గ్రాహకాలు CXCR1 మరియు CXCR2. IL-8 కోసం వ్యక్తీకరణ మరియు అనుబంధం రెండు గ్రాహకాల మధ్య భిన్నంగా ఉంటుంది (CXCR1 > CXCR2). జీవరసాయన ప్రతిచర్యల గొలుసు ద్వారా, IL-8 స్రవించబడుతుంది మరియు ఇది ఇన్నేట్ ఇమ్యూన్ సిస్టమ్ ప్రతిస్పందనలో రోగనిరోధక ప్రతిచర్యకు ముఖ్యమైన మధ్యవర్తి.

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 9

ప్రధాన వ్యాసం: , Interleukin 9

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 9 (IL-9)[30] అనేది హెల్పర్ T కణాల IL-2 స్వతంత్ర మరియు IL-4 స్వతంత్ర పెరుగుదలకు మద్దతు ఇచ్చే సైటోకిన్. ప్రారంభ అధ్యయనాలు ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 9 మరియు 7 పరిణామపరంగా సంబంధం కలిగి ఉన్నాయని సూచించాయి [31] మరియు ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 7/ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 9 కుటుంబం కోసం Pfam, InterPro మరియు PROSITE ఎంట్రీలు ఉన్నాయి. అయితే, ఒక ఇటీవలి అధ్యయనం [32] IL-9 వాస్తవానికి IL-7 కంటే IL-2 మరియు IL-15 రెండింటికీ చాలా దగ్గరగా ఉందని చూపించింది. అంతేకాకుండా, ఈ అధ్యయనం IL-7 మరియు γc గ్రాహకం (IL-2, IL-4, IL-7, IL-9, IL-15 మరియు IL-21) ద్వారా సంకేతాలను పంపే మిగిలిన అన్ని సైటోకిన్‌ల మధ్య విడదీయలేని నిర్మాణ వ్యత్యాసాలను చూపింది.

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 10

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 10ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 10 (IL-10) అనేది యాక్టివేటెడ్ మాక్రోఫేజ్‌లు మరియు హెల్పర్ T కణాల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన IFN-గామా, IL-2, IL-3, TNF మరియు GM-CSF వంటి అనేక సైటోకిన్‌ల సంశ్లేషణను నిరోధించే ప్రోటీన్. నిర్మాణంలో, IL-10 అనేది సుమారు 160 అమైనో యాసిడ్ల ప్రోటీన్, ఇది డైసల్ఫైడ్ బాండ్‌లలో పాల్గొనే నాలుగు సంరక్షించబడిన సిస్టీన్‌లను కలిగి ఉంటుంది.[33] IL-10 హ్యూమన్ హెర్పెస్‌వైరస్ 4 (ఎప్‌స్టెయిన్-బార్ వైరస్) BCRF1 ప్రోటీన్‌కు చాలా సారూప్యంగా ఉంటుంది, ఇది గామా-ఇంటర్‌ఫెరాన్ సంశ్లేషణను నిరోధిస్తుంది మరియు ఈక్విడ్ హెర్పెస్‌వైరస్ 2 (ఈక్విన్ హెర్పెస్‌వైరస్ 2) ప్రోటీన్ E7కు సారూప్యంగా ఉంటుంది. ఇది మానవ ప్రోటీన్ mda-7తో కూడా సారూప్యతను కలిగి ఉంది,[34] ఇది మానవ మెలనోమా కణాలలో యాంటీప్రొలిఫెరేటివ్ లక్షణాలను కలిగి ఉన్న ప్రోటీన్. Mda-7 IL-10 యొక్క నాలుగు సిస్టీన్‌లలో రెండింటిని మాత్రమే కలిగి ఉంటుంది.

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 11

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 11ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 11 (IL-11) అనేది మెగాకారియోసైటోపోయిసిస్‌ను ప్రేరేపించే స్రవించే ప్రోటీన్, ఇది ప్రారంభంలో ప్లేట్‌లెట్ల ఉత్పత్తి పెరగడానికి దారితీస్తుందని భావించబడింది (ఇది సాధారణ ప్లేట్‌లెట్ నిర్మాణానికి అనవసరమని అప్పటి నుండి చూపబడింది), అలాగే ఆస్టియోక్లాస్ట్‌లను యాక్టివేట్ చేయడం, ఎపిథీలియల్ కణాల విస్తరణ మరియు అపోప్టోసిస్‌ను నిరోధించడం మరియు మాక్రోఫేజ్ మధ్యవర్తి ఉత్పత్తిని నిరోధించడం వంటివి చేస్తుంది. ఈ విధులు ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 11 యొక్క హెమటోపోయిటిక్, ఓసియస్ మరియు మ్యూకోసల్ రక్షణ ప్రభావాలను మధ్యవర్తిత్వం చేయడంలో ముఖ్యమైనవి కావచ్చు.[35]

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 12

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 12

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 12 (IL-12) అనేది 35kDa ఆల్ఫా సబ్ యూనిట్ మరియు 40kDa బీటా సబ్ యూనిట్‌తో కూడిన డైసల్ఫైడ్-బాండెడ్ హెటెరోడైమర్. ఇది లీష్మానియా, టాక్సోప్లాస్మా, మీజిల్స్ వైరస్ మరియు హ్యూమన్ ఇమ్యునో డెఫిషియన్సీ వైరస్ 1 (HIV) వంటి వివిధ ఇంట్రాసెల్యులర్ వ్యాధికారక కారకాలకు వ్యతిరేకంగా సాధారణ హోస్ట్ రక్షణతో సహా Th1 సెల్యులార్ రోగనిరోధక ప్రతిస్పందనల ప్రేరణ మరియు నిర్వహణలో పాల్గొంటుంది. IL-12 NK కణాల సైటోటాక్సిక్ పనితీరును మెరుగుపరచడంలో ముఖ్యమైన పాత్రను కలిగి ఉంది[36][37] మరియు ఇన్ఫ్లమేటరీ బవెల్ డిసీజ్ మరియు మల్టిపుల్ స్క్లెరోసిస్ వంటి పాథలాజికల్ Th1 ప్రతిస్పందనలలో పాత్రను కలిగి ఉంది. అటువంటి వ్యాధులలో IL-12 చర్యను అణచివేయడం చికిత్సా ప్రయోజనాన్ని కలిగి ఉండవచ్చు. మరోవైపు, రీకాంబినెంట్ IL-12 నిర్వహణ పాథలాజికల్ Th2 ప్రతిస్పందనలతో సంబంధం ఉన్న పరిస్థితులలో చికిత్సా ప్రయోజనాన్ని కలిగి ఉండవచ్చు.[38][39]

ఇంటర్‌ల్యూకిన్ 13

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 13

ఇంటర్ల్యూకిన్ 13 (IL-13) అనేది ఒక ప్లియోట్రోపిక్ సైటోకిన్, ఇది ఇన్ఫ్లమేటరీ మరియు రోగనిరోధక ప్రతిస్పందనల నియంత్రణలో ముఖ్యమైనది కావచ్చు.[40] ఇది ఇన్ఫ్లమేటరీ సైటోకిన్ ఉత్పత్తిని నిరోధిస్తుంది మరియు ఇంటర్ఫెరాన్-గామా సంశ్లేషణను నియంత్రించడంలో IL-2తో కలిసి పనిచేస్తుంది. IL-4 మరియు IL-13 యొక్క క్రమాలు దూరంగా సంబంధం కలిగి ఉంటాయి.[41]

ఇంటర్ల్యూకిన్ 15

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 15

ఇంటర్ల్యూకిన్ 15 (IL-15) అనేది సెల్యులార్ రోగనిరోధక ప్రతిస్పందనల ప్రేరణ మరియు నిర్వహణతో సహా వివిధ జీవక్రియలను కలిగి ఉన్న ఒక సైటోకిన్.[42] IL-15 అనేది T లింఫోసైట్ల విస్తరణను ప్రేరేపిస్తుంది, దీనికి IL-15R ఆల్ఫా మరియు IL-2R యొక్క భాగాలతో (IL-2R బీటా మరియు IL-2R గామా (సాధారణ గామా చైన్, γc) తో సహా, కానీ IL-2R ఆల్ఫాతో కాదు) IL-15 యొక్క పరస్పర చర్య అవసరం.

ఇంటర్ల్యూకిన్ 17

ప్రధాన వ్యాసం: Interleukin 17

ఇంటర్ల్యూకిన్ 17 (IL-17) అనేది యాక్టివేట్ చేయబడిన మెమరీ T కణాల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన ఒక శక్తివంతమైన ప్రో-ఇన్ఫ్లమేటరీ సైటోకిన్.[43] ఈ సైటోకిన్ దాని ప్రో-ఇన్ఫ్లమేటరీ లక్షణాలు, న్యూట్రోఫిల్స్‌ను చేర్చుకోవడంలో పాత్ర మరియు సహజ మరియు అనుకూల రోగనిరోధక శక్తిలో ప్రాముఖ్యత ద్వారా వర్గీకరించబడుతుంది. IL-17 అనేక స్వయం ప్రతిరక్షక వ్యాధులైన RA, అలర్జీలు, ఆస్తమా, సోరియాసిస్ మరియు మరిన్నింటిలో వాపులో కీలక పాత్ర పోషించడమే కాకుండా, ఈ వ్యాధుల వ్యాధిజననంలో కూడా కీలక పాత్ర పోషిస్తుంది. అదనంగా, కొన్ని అధ్యయనాలు IL-17 కణితి ఏర్పడటంలో (కణితి యొక్క ప్రారంభ నిర్మాణం) మరియు మార్పిడి తిరస్కరణలో పాత్ర పోషిస్తుందని కనుగొన్నాయి.[44] IL-17 కుటుంబం వెన్నెముక గల జీవుల పరిణామక్రమంలో అత్యంత సంరక్షించబడినట్లు కనిపించే ఒక ప్రత్యేక సిగ్నలింగ్ వ్యవస్థను సూచిస్తుందని భావిస్తున్నారు.[43]

మనుషులలో

పేరు మూలం[45] లక్ష్యాలు విధి[45]
గ్రాహకాలు[45][46] కణాలు[45]
IL-1 మాక్రోఫేజ్లు, B కణాలు, మోనోసైట్లు,[47] డెన్డ్రిటిక్ కణాలు [47] CD121a/IL1R1, CD121b/IL1R2 T హెల్పర్ కణాలు సహ-ప్రేరణ [47]
B కణాలు పరిపక్వత మరియు విస్తరణ [47]
NK కణాలు క్రియాశీలత[47]
మాక్రోఫేజ్లు, ఎండోథీలియం, ఇతర వాపు,[47] తక్కువ మొత్తంలో అక్యూట్ ఫేజ్ ప్రతిచర్యను ప్రేరేపిస్తాయి, ఎక్కువ మొత్తంలో జ్వరం కలిగిస్తాయి
IL-2 Th1-కణాలు CD25/IL2RA, CD122/IL2RB, CD132/IL2RG యాక్టివేట్ చేయబడిన[47] T కణాలు మరియు B కణాలు, NK కణాలు, మాక్రోఫేజ్లు, ఒలిగోడెండ్రోసైట్లు T కణ ప్రతిస్పందన యొక్క పెరుగుదల మరియు భేదాన్ని ప్రేరేపిస్తుంది. క్యాన్సర్‌కు చికిత్స చేయడానికి ఇమ్యునోథెరపీలో ఉపయోగించవచ్చు లేదా మార్పిడి రోగుల కోసం అణచివేయవచ్చు. HIV పాజిటివ్ రోగులలో CD4 గణనలను పెంచడానికి క్లినికల్ ట్రయల్స్‌లో (ESPIRIT. Stalwart) కూడా ఉపయోగించబడింది.
IL-3 యాక్టివేట్ చేయబడిన T హెల్పర్ కణాలు,[47] మాస్ట్ కణాలు, NK కణాలు, ఎండోథీలియం, ఈసినోఫిల్స్ CD123/IL3RA, CD131/IL3RB హెమటోపోయిటిక్ స్టెమ్ కణాలు మైలోయిడ్ ప్రోజెనిటర్ కణాల భేదం మరియు విస్తరణ [47] ఉదా. ఎరిథ్రోసైట్లు, గ్రాన్యులోసైట్లు
మాస్ట్ కణాలు పెరుగుదల మరియు హిస్టమైన్ విడుదల[47]
IL-4 Th2 కణాలు, ఇప్పుడే యాక్టివేట్ చేయబడిన అమాయక CD4+ కణం, మెమరీ CD4+ కణాలు, మాస్ట్ కణాలు, మాక్రోఫేజ్లు CD124/IL4R, CD132/IL2RG యాక్టివేట్ చేయబడిన B కణాలు విస్తరణ మరియు భేదం, IgG1 మరియు IgE సంశ్లేషణ.[47] అలెర్జీ ప్రతిస్పందనలో (IgE) ముఖ్యమైన పాత్ర
T కణాలు విస్తరణ[47]
ఎండోథీలియం వాస్కులర్ కణ అడెషన్ మాలిక్యూల్ (VCAM-1) యొక్క వ్యక్తీకరణను పెంచుతుంది, ఇది లింఫోసైట్ల అడెషన్‌ను ప్రోత్సహిస్తుంది.[48]
IL-5 Th2 కణాలు, మాస్ట్ కణాలు, ఈసినోఫిల్స్ CD125/IL5RA, CD131/IL3RB ఈసినోఫిల్స్ ఉత్పత్తి
B కణాలు భేదం, IgA ఉత్పత్తి
IL-6 మాక్రోఫేజ్లు, Th2 కణాలు, B కణాలు, ఆస్ట్రోసైట్లు, ఎండోథీలియం CD126/IL6RA, CD130/IL6RB యాక్టివేట్ చేయబడిన B కణాలు ప్లాస్మా కణాలుగా భేదం
ప్లాస్మా కణాలు యాంటీబాడీ స్రావం
హెమటోపోయిటిక్ స్టెమ్ కణాలు భేదం
T కణాలు, ఇతరులు అక్యూట్ ఫేజ్ ప్రతిచర్య, హెమటోపోయిసిస్, భేదం, వాపును ప్రేరేపిస్తుంది
IL-7 బోన్ మారో స్ట్రోమల్ కణాలు మరియు థైమస్ స్ట్రోమల్ కణాలు CD127/IL7RA, CD132/IL2RG pre/pro-B కణం, pre/pro-T కణం, NK కణాలు లింఫోయిడ్ ప్రోజెనిటర్ కణాల భేదం మరియు విస్తరణ, B, T, మరియు NK కణాల మనుగడ, అభివృద్ధి మరియు హోమియోస్టాసిస్‌లో పాల్గొంటుంది, ↑ప్రో-ఇన్ఫ్లమేటరీ సైటోకిన్లు
IL-8 లేదా CXCL8 మాక్రోఫేజ్లు, లింఫోసైట్లు, ఎపిథీలియల్ కణాలు, ఎండోథీలియల్ కణాలు CXCR1/IL8RA, CXCR2/IL8RB/CD128 న్యూట్రోఫిల్స్, బాసోఫిల్స్, లింఫోసైట్లు న్యూట్రోఫిల్ కీమోటాక్సిస్
IL-9 Th2 కణాలు, ప్రత్యేకంగా CD4+ హెల్పర్ కణాల ద్వారా CD129/IL9R T కణాలు, B కణాలు IgM, IgG, IgE లను శక్తివంతం చేస్తుంది, మాస్ట్ కణాలును ప్రేరేపిస్తుంది
IL-10 మోనోసైట్లు, Th2 కణాలు, CD8+ T కణాలు, మాస్ట్ కణాలు, మాక్రోఫేజ్లు, B కణం ఉపసమితి CD210/IL10RA, CDW210B/IL10RB మాక్రోఫేజ్లు సైటోకిన్ ఉత్పత్తి[47]
B కణాలు క్రియాశీలత [47]
మాస్ట్ కణాలు
Th1 కణాలు Th1 సైటోకిన్ ఉత్పత్తిని నిరోధిస్తుంది (IFN-γ, TNF-β, IL-2)
Th2 కణాలు ప్రేరణ
IL-11 బోన్ మారో స్ట్రోమా IL11RA బోన్ మారో స్ట్రోమా అక్యూట్ ఫేజ్ ప్రోటీన్ ఉత్పత్తి, ఆస్టియోక్లాస్ట్ నిర్మాణం
IL-12 డెన్డ్రిటిక్ కణాలు, B కణాలు, T కణాలు, మాక్రోఫేజ్లు CD212/IL12RB1, IR12RB2 యాక్టివేట్ చేయబడిన [47] T కణాలు, IL-2తో సైటోటాక్సిక్ T కణాలుగా భేదం,[47] ↑ IFN-γ, TNF-α, ↓ IL-10
NK కణాలు ↑ IFN-γ, TNF-α
IL-13 యాక్టివేట్ చేయబడిన Th2 కణాలు, మాస్ట్ కణాలు, NK కణాలు IL13R Th2 కణాలు, B కణాలు, మాక్రోఫేజ్లు B కణాల పెరుగుదల మరియు భేదాన్ని ప్రేరేపిస్తుంది (IgE), Th1 కణాలు మరియు మాక్రోఫేజ్ ఇన్ఫ్లమేటరీ సైటోకిన్లు (ఉదా. IL-1, IL-6) ఉత్పత్తిని నిరోధిస్తుంది, ↓ IL-8, IL-10, IL-12
IL-14 T కణాలు మరియు కొన్ని ప్రాణాంతక B కణాలు యాక్టివేట్ చేయబడిన B కణాలు B కణాల పెరుగుదల మరియు విస్తరణను నియంత్రిస్తుంది, Ig స్రావాన్ని నిరోధిస్తుంది
IL-15 మోనోన్యూక్లియర్ ఫాగోసైట్లు (మరియు కొన్ని ఇతర కణాలు), ముఖ్యంగా వైరస్(ల) ద్వారా ఇన్ఫెక్షన్ తర్వాత మాక్రోఫేజ్లు IL15RA T కణాలు, యాక్టివేట్ చేయబడిన B కణాలు నేచురల్ కిల్లర్ కణాల ఉత్పత్తిని ప్రేరేపిస్తుంది
IL-16 లింఫోసైట్లు, ఎపిథీలియల్ కణాలు, ఈసినోఫిల్స్, CD8+ T కణాలు CD4 CD4+ T కణాలు (Th-కణాలు) CD4+ కీమోఅట్రాక్టెంట్
IL-17 T హెల్పర్ 17 కణాలు (Th17) CDw217/IL17RA, IL17RB ఎపిథీలియం, ఎండోథీలియం, ఇతర ఆస్టియోక్లాస్టోజెనిసిస్, యాంజియోజెనిసిస్, ↑ ప్రో-ఇన్ఫ్లమేటరీ సైటోకిన్లు
IL-18 మాక్రోఫేజ్లు CDw218a/IL18R1 Th1 కణాలు, NK కణాలు IFN-γ ఉత్పత్తిని ప్రేరేపిస్తుంది, ↑ NK కణాల కార్యాచరణ
IL-19 - IL20R -
IL-20 యాక్టివేట్ చేయబడిన కెరాటినోసైట్లు మరియు మోనోసైట్లు IL20R కెరాటినోసైట్ల విస్తరణ మరియు భేదాన్ని నియంత్రిస్తుంది
IL-21 యాక్టివేట్ చేయబడిన T హెల్పర్ కణాలు, NKT కణాలు IL21R అన్ని లింఫోసైట్లు, డెన్డ్రిటిక్ కణాలు CD8+ T కణాల క్రియాశీలత మరియు విస్తరణను సహ-ప్రేరేపిస్తుంది, NK సైటోటాక్సిసిటీని పెంచుతుంది, CD40-ఆధారిత B కణ విస్తరణ, భేదం మరియు ఐసోటైప్ స్విచ్చింగ్‌ను పెంచుతుంది, Th17 కణాల భేదాన్ని ప్రోత్సహిస్తుంది
IL-22 T హెల్పర్ 17 కణాలు (Th17) IL22R ఎపిథీలియల్ కణాల నుండి డిఫెన్సిన్‌ల ఉత్పత్తి.[36] STAT1 మరియు STAT3ని యాక్టివేట్ చేస్తుంది మరియు హెపటోమా కణ వరుసలలో సీరమ్ అమిలాయిడ్ A, ఆల్ఫా 1-యాంటికైమోట్రిప్సిన్ మరియు హ్యాప్టోగ్లోబిన్ వంటి అక్యూట్ ఫేజ్ ప్రోటీన్ల ఉత్పత్తిని పెంచుతుంది
IL-23 మాక్రోఫేజ్లు, డెన్డ్రిటిక్ కణాలు IL23R IL-17 ఉత్పత్తి చేసే కణాల నిర్వహణ,[36] యాంజియోజెనిసిస్ను పెంచుతుంది కానీ CD8 T-కణ చొరబాటును తగ్గిస్తుంది
IL-24 మెలనోసైట్లు, కెరాటినోసైట్లు, మోనోసైట్లు, T కణాలు IL20R కణ మనుగడ, ఇన్ఫ్లమేటరీ సైటోకిన్ వ్యక్తీకరణను ప్రభావితం చేయడం ద్వారా కణితి అణచివేత, గాయం నయం మరియు సోరియాసిస్లో ముఖ్యమైన పాత్రలు పోషిస్తుంది.
IL-25 T కణాలు, మాస్ట్ కణాలు, ఈసినోఫిల్స్, మాక్రోఫేజ్లు, మ్యూకోసల్ ఎపిథీలియల్ కణాలు LY6E IL-4, IL-5 మరియు IL-13 ఉత్పత్తిని ప్రేరేపిస్తుంది, ఇవి ఈసినోఫిల్ విస్తరణను ప్రేరేపిస్తాయి
IL-26 T కణాలు, మోనోసైట్లు IL20R1 IL-10 మరియు IL-8 స్రావాన్ని మరియు ఎపిథీలియల్ కణాలపై CD54 యొక్క కణ ఉపరితల వ్యక్తీకరణను పెంచుతుంది
IL-27 మాక్రోఫేజ్లు, డెన్డ్రిటిక్ కణాలు IL27RA B లింఫోసైట్ మరియు T లింఫోసైట్ల కార్యాచరణను నియంత్రిస్తుంది
IL-28 - IL28R వైరస్లకు వ్యతిరేకంగా రోగనిరోధక రక్షణలో పాత్ర పోషిస్తుంది
IL-29 - సూక్ష్మజీవులకు వ్యతిరేకంగా హోస్ట్ రక్షణలో పాత్ర పోషిస్తుంది
IL-30 - IL-27 యొక్క ఒక గొలుసును ఏర్పరుస్తుంది
IL-31 Th2 కణాలు IL31RA చర్మం యొక్క వాపులో పాత్ర పోషించవచ్చు
IL-32 - మోనోసైట్లు మరియు మాక్రోఫేజ్లను TNF-α, IL-8 మరియు CXCL2 స్రవించేలా ప్రేరేపిస్తుంది
IL-33 ఎపిథీలియల్ కణాలు హెల్పర్ T కణాలు రకం 2 సైటోకిన్ ఉత్పత్తి చేసేలా ప్రేరేపిస్తుంది
IL-35 రెగ్యులేటరీ T కణాలు T హెల్పర్ కణాల క్రియాశీలతను అణచివేస్తుంది
IL-36 - DC మరియు T కణ ప్రతిస్పందనలను నియంత్రిస్తుంది

అనలాగ్‌లు మరియు డెరివేటివ్‌ల కోసం అంతర్జాతీయ నాన్-ప్రొప్రైటరీ పేర్లు

ఎండోజినస్ రూపం పేరు ఫార్మాస్యూటికల్ రూపం INN ప్రత్యయం INNలు
ఇంటర్ల్యూకిన్-1 (IL-1) -నాకిన్
ఇంటర్ల్యూకిన్-1α (IL-1α) -ఒనాకిన్ పిఫోనాకిన్
ఇంటర్ల్యూకిన్-1β (IL-1β) -బెనాకిన్ మోబెనాకిన్
ఇంటర్ల్యూకిన్-2 (IL-2) -ల్యుకిన్ అడార్గిల్యుకిన్ ఆల్ఫా, ఆల్డెస్ల్యుకిన్, సెల్మోల్యుకిన్, డెనిల్యుకిన్ డిఫ్టిటాక్స్, పెగాల్డెస్ల్యుకిన్, టెసెల్యుకిన్, టుకోటుజుమాబ్ సెల్మోల్యుకిన్
ఇంటర్ల్యూకిన్-3 (IL-3) -ప్లెస్టైమ్ డానిప్లెస్టైమ్, ముప్లెస్టైమ్
ఇంటర్ల్యూకిన్-4 (IL-4) -ట్రాకిన్ బినెట్రాకిన్
ఇంటర్ల్యూకిన్-6 (IL-6) -ఎక్సాకిన్ అటెక్సాకిన్ ఆల్ఫా
ఇంటర్ల్యూకిన్-8 (IL-8) -ఒక్టాకిన్ ఎమోక్టాకిన్
ఇంటర్ల్యూకిన్-10 (IL-10) -డెకాకిన్ ఇలోడెకాకిన్
ఇంటర్ల్యూకిన్-11 (IL-11) -ఎల్వెకిన్ ఒప్రెల్వెకిన్
ఇంటర్ల్యూకిన్-12 (IL-12) -డోడెకిన్ ఎడోడెకిన్ ఆల్ఫా
ఇంటర్ల్యూకిన్-13 (IL-13) -ట్రెడెకిన్ సింట్రెడెకిన్ బెసుడోటాక్స్
ఇంటర్ల్యూకిన్-18 (IL-18) -ఒక్టాడెకిన్ ఇబోక్టాడెకిన్

సూచనలు

  1. ↑ Brocker C, Thompson D, Matsumoto A, Nebert DW, Vasiliou V (Oct 2010). “Evolutionary divergence and functions of the human interleukin (IL) gene family”. Human Genomics. 5 (1): 30–55. doi:10.1186/1479-7364-5-1-30. PMC PMC3390169. PMID 21106488.
  2. ↑ 2.0 2.1 2.2 Ben Menachem-Zidon O, Avital A, Ben-Menahem Y, Goshen I, Kreisel T, Shmueli EM, Segal M, Ben Hur T, Yirmiya R (Jul 2011). “Astrocytes support hippocampal-dependent memory and long-term potentiation via interleukin-1 signaling”. Brain, Behavior, and Immunity. 25 (5): 1008–16. doi:10.1016/j.bbi.2010.11.007. PMID 21093580. S2CID 18300021.
  3. ↑ di Giovine FS, Duff GW (Jan 1990). “Interleukin 1: the first interleukin”. Immunology Today. 11 (1): 13–20. doi:10.1016/0167-5699(90)90005-t. PMID 2405873.
  4. ↑ Schindler R, Dinarello CA (1990). “Interleukin 1”. In Habenicht A (ed.). Growth Factors, Differentiation Factors, and Cytokines. Berlin, Heidelberg: Springer. pp. 85–102. ISBN 978-3-642-74856-1. doi:10.1007/978-3-642-74856-1_7.
  5. ↑ “Revised nomenclature for antigen-nonspecific T cell proliferation and helper factors”. Journal of Immunology. 123 (6): 2928–9. Dec 1979. doi:10.4049/jimmunol.123.6.2928. PMID 91646.
  6. ↑ Sims JE, March CJ, Cosman D, Widmer MB, MacDonald HR, McMahan CJ, Grubin CE, Wignall JM, Jackson JL, Call SM (Jul 1988). “cDNA expression cloning of the IL-1 receptor, a member of the immunoglobulin superfamily”. Science. 241 (4865): 585–9. Bibcode 1988Sci...241..585S. doi:10.1126/science.2969618. PMID 2969618.
  7. ↑ Liu C, Hart RP, Liu XJ, Clevenger W, Maki RA, De Souza EB (Aug 1996). “Cloning and characterization of an alternatively processed human type II interleukin-1 receptor mRNA”. The Journal of Biological Chemistry. 271 (34): 20965–72. doi:10.1074/jbc.271.34.20965. PMID 8702856.
  8. ↑ McMahan CJ, Slack JL, Mosley B, Cosman D, Lupton SD, Brunton LL, Grubin CE, Wignall JM, Jenkins NA, Brannan CI (Oct 1991). “A novel IL-1 receptor, cloned from B cells by mammalian expression, is expressed in many cell types”. The EMBO Journal. 10 (10): 2821–32. doi:10.1002/j.1460-2075.1991.tb07831.x. PMC PMC452992. PMID 1833184.
  9. ↑ Priestle JP, Schär HP, Grütter MG (Dec 1989). “Crystallographic refinement of interleukin 1 beta at 2.0 A resolution”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 86 (24): 9667–71. doi:10.1073/pnas.86.24.9667. PMC PMC298562. PMID 2602367.
  10. ↑ Murzin AG, Lesk AM, Chothia C (Jan 1992). “beta-Trefoil fold. Patterns of structure and sequence in the Kunitz inhibitors interleukins-1 beta and 1 alpha and fibroblast growth factors”. Journal of Molecular Biology. 223 (2): 531–43. doi:10.1016/0022-2836(92)90668-A. PMID 1738162.
  11. ↑ Avital A, Goshen I, Kamsler A, Segal M, Iverfeldt K, Richter-Levin G, Yirmiya R (2003). “Impaired interleukin-1 signaling is associated with deficits in hippocampal memory processes and neural plasticity”. Hippocampus. 13 (7): 826–34. doi:10.1002/hipo.10135. PMID 14620878. S2CID 8368473. CiteSeerX 10.1.1.513.8947.
  12. ↑ Yokota T, Arai N, Lee F, Rennick D, Mosmann T, Arai K (Jan 1985). “Use of a cDNA expression vector for isolation of mouse interleukin 2 cDNA clones: expression of T-cell growth-factor activity after transfection of monkey cells”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 82 (1): 68–72. Bibcode 1985PNAS...82...68Y. doi:10.1073/pnas.82.1.68. PMC PMC396972. PMID 3918306.
  13. ↑ 13.0 13.1 Cerretti DP, McKereghan K, Larsen A, Cantrell MA, Anderson D, Gillis S, Cosman D, Baker PE (May 1986). “Cloning, sequence, and expression of bovine interleukin 2”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 83 (10): 3223–7. Bibcode 1986PNAS...83.3223C. doi:10.1073/pnas.83.10.3223. PMC PMC323485. PMID 3517854.
  14. ↑ 14.0 14.1 Mott HR, Driscoll PC, Boyd J, Cooke RM, Weir MP, Campbell ID (Aug 1992). “Secondary structure of human interleukin 2 from 3D heteronuclear NMR experiments”. Biochemistry. 31 (33): 7741–4. doi:10.1021/bi00148a040. PMID 1510960.
  15. ↑ 15.0 15.1 Dorssers L, Burger H, Bot F, Delwel R, Geurts van Kessel AH, Löwenberg B, Wagemaker G (1987). “Characterization of a human multilineage-colony-stimulating factor cDNA clone identified by a conserved noncoding sequence in mouse interleukin-3”. Gene. 55 (1): 115–24. doi:10.1016/0378-1119(87)90254-X. PMID 3497843.
  16. ↑ 16.0 16.1 16.2 16.3 16.4 Ymer S, Tucker WQ, Sanderson CJ, Hapel AJ, Campbell HD, Young IG (1985). “Constitutive synthesis of interleukin-3 by leukaemia cell line WEHI-3B is due to retroviral insertion near the gene”. Nature. 317 (6034): 255–8. Bibcode 1985Natur.317..255Y. doi:10.1038/317255a0. PMID 2413359. S2CID 4279226.
  17. ↑ 17.0 17.1 Campbell HD, Tucker WQ, Hort Y, Martinson ME, Mayo G, Clutterbuck EJ, Sanderson CJ, Young IG (Oct 1987). “Molecular cloning, nucleotide sequence, and expression of the gene encoding human eosinophil differentiation factor (interleukin 5)”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 84 (19): 6629–33. Bibcode 1987PNAS...84.6629C. doi:10.1073/pnas.84.19.6629. PMC PMC299136. PMID 3498940.
  18. ↑ 18.0 18.1 18.2 18.3 Milburn MV, Hassell AM, Lambert MH, Jordan SR, Proudfoot AE, Graber P, Wells TN (May 1993). “A novel dimer configuration revealed by the crystal structure at 2.4 A resolution of human interleukin-5”. Nature. 363 (6425): 172–6. Bibcode 1993Natur.363..172M. doi:10.1038/363172a0. PMID 8483502. S2CID 4254991.
  19. ↑ 19.0 19.1 Proudfoot AE, Davies JG, Turcatti G, Wingfield PT (May 1991). “Human interleukin-5 expressed in Escherichia coli: assignment of the disulfide bridges of the purified unglycosylated protein”. FEBS Letters. 283 (1): 61–4. Bibcode 1991FEBSL.283...61P. doi:10.1016/0014-5793(91)80553-F. PMID 2037074. S2CID 39101523.
  20. ↑ 20.0 20.1 20.2 Hirano T, Yasukawa K, Harada H, Taga T, Watanabe Y, Matsuda T, Kashiwamura S, Nakajima K, Koyama K, Iwamatsu A (1986). “Complementary DNA for a novel human interleukin (BSF-2) that induces B lymphocytes to produce immunoglobulin”. Nature. 324 (6092): 73–6. Bibcode 1986Natur.324...73H. doi:10.1038/324073a0. PMID 3491322. S2CID 4367596.
  21. ↑ 21.0 21.1 21.2 Lütticken C, Krüttgen A, Möller C, Heinrich PC, Rose-John S (May 1991). “Evidence for the importance of a positive charge and an alpha-helical structure of the C-terminus for biological activity of human IL-6”. FEBS Letters. 282 (2): 265–7. Bibcode 1991FEBSL.282..265L. doi:10.1016/0014-5793(91)80491-K. PMID 2037043. S2CID 42023451.
  22. ↑ 22.0 22.1 22.2 Clogston CL, Boone TC, Crandall BC, Mendiaz EA, Lu HS (Jul 1989). “Disulfide structures of human interleukin-6 are similar to those of human granulocyte colony stimulating factor”. Archives of Biochemistry and Biophysics. 272 (1): 144–51. doi:10.1016/0003-9861(89)90205-1. PMID 2472117.
  23. ↑ Walter MR, Cook WJ, Zhao BG, Cameron RP, Ealick SE, Walter RL, Reichert P, Nagabhushan TL, Trotta PP, Bugg CE (Oct 1992). “Crystal structure of recombinant human interleukin-4”. The Journal of Biological Chemistry. 267 (28): 20371–6. doi:10.2210/pdb2int/pdb. PMID 1400355. S2CID 2310949.
  24. ↑ Henney CS (May 1989). “Interleukin 7: effects on early events in lymphopoiesis”. Immunology Today. 10 (5): 170–3. doi:10.1016/0167-5699(89)90175-8. PMID 2663018.
  25. ↑ Hedges JC, Singer CA, Gerthoffer WT (2000). “Mitogen-activated protein kinases regulate cytokine gene expression in human airway myocytes”. Am. J. Respir. Cell Mol. Biol.. 23 (1): 86–94. doi:10.1165/ajrcmb.23.1.4014. PMID 10873157. CiteSeerX 10.1.1.326.6212.
  26. ↑ Wolff B, Burns AR, Middleton J, Rot A (1998). “Endothelial cell "memory" of inflammatory stimulation: human venular endothelial cells store interleukin 8 in Weibel-Palade bodies”. J. Exp. Med.. 188 (9): 1757–62. doi:10.1084/jem.188.9.1757. PMC PMC2212526. PMID 9802987.
  27. ↑ Utgaard JO, Jahnsen FL, Bakka A, Brandtzaeg P, Haraldsen G (1998). “Rapid secretion of prestored interleukin 8 from Weibel-Palade bodies of microvascular endothelial cells”. J. Exp. Med.. 188 (9): 1751–6. doi:10.1084/jem.188.9.1751. PMC PMC2212514. PMID 9802986.
  28. ↑ Modi WS, Dean M, Seuanez HN, Mukaida N, Matsushima K, O'Brien SJ (1990). “Monocyte-derived neutrophil chemotactic factor (MDNCF/IL-8) resides in a gene cluster along with several other members of the platelet factor 4 gene superfamily”. Hum. Genet.. 84 (2): 185–7. doi:10.1007/BF00208938. PMID 1967588. S2CID 2217894.
  29. ↑ 29.0 29.1 Brat DJ, Bellail AC, Van Meir EG (2005). “The role of interleukin-8 and its receptors in gliomagenesis and tumoral angiogenesis”. Neuro-Oncology. 7 (2): 122–133. doi:10.1215/s1152851704001061. PMC PMC1871893. PMID 15831231.
  30. ↑ Renauld JC, Goethals A, Houssiau F, Merz H, Van Roost E, Van Snick J (Jun 1990). “Human P40/IL-9. Expression in activated CD4+ T cells, genomic organization, and comparison with the mouse gene”. Journal of Immunology. 144 (11): 4235–41. doi:10.4049/jimmunol.144.11.4235. PMID 1971295. S2CID 30151082.
  31. ↑ Boulay JL, Paul WE (September 1993). “Hematopoietin sub-family classification based on size, gene organization and sequence homology”. Current Biology. 3 (9): 573–81. Bibcode 1993CBio....3..573B. doi:10.1016/0960-9822(93)90002-6. PMID 15335670. S2CID 42479456.
  32. ↑ Reche PA (February 2019). “The tertiary structure of γc cytokines dictates receptor sharing”. Cytokine. 116: 161–168. doi:10.1016/j.cyto.2019.01.007. PMID 30716660. S2CID 73449371.
  33. ↑ Zdanov A, Schalk-Hihi C, Gustchina A, Tsang M, Weatherbee J, Wlodawer A (Jun 1995). “Crystal structure of interleukin-10 reveals the functional dimer with an unexpected topological similarity to interferon gamma”. Structure. 3 (6): 591–601. doi:10.1016/S0969-2126(01)00193-9. PMID 8590020.
  34. ↑ Jiang H, Lin JJ, Su ZZ, Goldstein NI, Fisher PB (Dec 1995). “Subtraction hybridization identifies a novel melanoma differentiation associated gene, mda-7, modulated during human melanoma differentiation, growth and progression”. Oncogene. 11 (12): 2477–86. PMID 8545104.
  35. ↑ Leng SX, Elias JA (1997). “Interleukin-11”. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 29 (8–9): 1059–62. doi:10.1016/S1357-2725(97)00017-4. PMID 9416001.
  36. ↑ 36.0 36.1 36.2 Abbas AK, Lichtman AH, Pillai S (2012). Cellular and molecular immunology. (7th ed.). Philadelphia: Elsevier/Saunders. ISBN 978-1437715286.
  37. ↑ Zhang C, Zhang J, Niu J, Zhou Z, Zhang J, Tian Z (Aug 2008). “Interleukin-12 improves cytotoxicity of natural killer cells via upregulated expression of NKG2D”. Human Immunology. 69 (8): 490–500. doi:10.1016/j.humimm.2008.06.004. PMID 18619507.
  38. ↑ Park AY, Scott P (Jun 2001). “Il-12: keeping cell-mediated immunity alive”. Scandinavian Journal of Immunology. 53 (6): 529–32. doi:10.1046/j.1365-3083.2001.00917.x. PMID 11422900. S2CID 32020154.
  39. ↑ Gately MK, Renzetti LM, Magram J, Stern AS, Adorini L, Gubler U, Presky DH (1998). “The interleukin-12/interleukin-12-receptor system: role in normal and pathologic immune responses”. Annual Review of Immunology. 16: 495–521. doi:10.1146/annurev.immunol.16.1.495. PMID 9597139.
  40. ↑ Minty A, Chalon P, Derocq JM, Dumont X, Guillemot JC, Kaghad M, Labit C, Leplatois P, Liauzun P, Miloux B (Mar 1993). “Interleukin-13 is a new human lymphokine regulating inflammatory and immune responses”. Nature. 362 (6417): 248–50. Bibcode 1993Natur.362..248M. doi:10.1038/362248a0. PMID 8096327. S2CID 4368915.
  41. ↑ Seyfizadeh N, Seyfizadeh N, Gharibi T, Babaloo Z (December 2015). “Interleukin-13 as an important cytokine: A review on its roles in some human diseases”. Acta Microbiologica et Immunologica Hungarica. 62 (4): 341–78. doi:10.1556/030.62.2015.4.2. PMID 26689873.
  42. ↑ Arena A, Merendino RA, Bonina L, Iannello D, Stassi G, Mastroeni P (Apr 2000). “Role of IL-15 on monocytic resistance to human herpesvirus 6 infection”. The New Microbiologica. 23 (2): 105–12. PMID 10872679.
  43. ↑ 43.0 43.1 Aggarwal S, Gurney AL (January 2002). “IL-17: prototype member of an emerging cytokine family”. Journal of Leukocyte Biology. 71 (1): 1–8. doi:10.1189/jlb.71.1.1. PMID 11781375. S2CID 15271840.
  44. ↑ Tesmer LA, Lundy SK, Sarkar S, Fox DA (June 2008). “Th17 cells in human disease”. Immunological Reviews. 223: 87–113. doi:10.1111/j.1600-065X.2008.00628.x. PMC PMC3299089. PMID 18613831.
  45. ↑ 45.0 45.1 45.2 45.3 Unless else specified in boxes, then ref is: Lippincott's Illustrated Reviews: Immunology. Paperback: 384 pages. Publisher: Lippincott Williams & Wilkins; (July 1, 2007). Language: English. ISBN 0-7817-9543-5. ISBN 978-0-7817-9543-2. Page 68
  46. ↑ Alaverdi N, Sehy D (2007-05-01). “Cytokines - Master Regulators of the Immune System”. eBioscience. Archived from the original on 2006-03-15. Retrieved 2008-02-28.
  47. ↑ 47.00 47.01 47.02 47.03 47.04 47.05 47.06 47.07 47.08 47.09 47.10 47.11 47.12 47.13 47.14 47.15 Cytokine tutorial, The University of Arizona ఆర్కైవ్ చేసిన కాపీ
  48. ↑ Kotowicz K, Callard RE, Friedrich K, Matthews DJ, Klein N (Dec 1996). “Biological activity of IL-4 and IL-13 on human endothelial cells: functional evidence that both cytokines act through the same receptor”. Int Immunol. 8 (12): 1915–25. doi:10.1093/intimm/8.12.1915. PMID 8982776.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Interleukin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Interleukin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=ఇంటర్‌ల్యూకిన్&oldid=6072"