వాలైన్

From LTRC
Revision as of 13:19, 14 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Valine” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
పేర్లు
IUPAC పేరు వాలైన్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు 2-Amino-3-methylbutanoic acid
ఇతర పేర్లు 2-Aminoisovaleric acid Valic acid
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య L: 72-18-4 Y
D/L: 516-06-3 Y
D: 640-68-6 Y
ChEBI L: CHEBI:16414 Y
ChEMBL L: ChEMBL43068 Y
ChemSpider L: 6050 Y
D/L: 1148 Y
D: 64635 Y
DrugBank L: DB00161 Y
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.000.703
EC సంఖ్య L: 200-773-6
IUPHAR/BPS L: 4794
KEGG L: D00039 Y
PubChem CID L: 6287
D/L: 1182
D: 71563
UNII L: HG18B9YRS7 Y
D/L: 4CA13A832H Y
D: Y14I1443UR Y
CompTox డాష్‌బోర్డ్ ( EPA ) L: DTXSID40883233
InChI InChI=1S/C5H11NO2/c1-3(2)4(6)5(7)8/h3-4H,6H2,1-2H3,(H,7,8)/t4-/m0/s1 Y
Key: KZSNJWFQEVHDMF-BYPYZUCNSA-N Y
D/L: Key: KZSNJWFQEVHDMF-UHFFFAOYSA-N
D: Key: KZSNJWFQEVHDMF-SCSAIBSYSA-N
SMILES L: CC(C)[C@@H](C(=O)O)N
L
Zwitterion
: CC(C)[C@@H](C(=O)[O-])[NH3+]
ధర్మాలు
రసాయన సంకేతం C5H11NO2
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 117.148 g·mol−1
సాంద్రత 1.316 g/cm3
ద్రవీభవన స్థానం 298 °C (568 °F; 571 K) (వియోగం)
నీటిలో ద్రావణీయత కరుగుతుంది, 85 g/L
ఆమ్లత్వం (p K a) 2.32 (కార్బాక్సిల్), 9.62 (అమినో)
అయస్కాంత గ్రహణశీలత (χ) −74.3·10−6 cm3/mol
అదనపు సమాచార పేజీ
వాలైన్ (డేటా పేజీ)
ప్రత్యేకంగా పేర్కొనకపోతే, డేటా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితి (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) ఇవ్వబడింది. ఇన్ఫోబాక్స్ సూచనలు

వాలియం తో పొరబడకండి

వాలైన్ బాల్ అండ్ స్టిక్ మోడల్ స్పిన్నింగ్

వాలైన్ (గుర్తు Val లేదా V)[1] అనేది ప్రోటీన్ల జీవసంశ్లేషణలో ఉపయోగించే ఒక α-అమైనో ఆమ్లం. ఇది ఒక α-అమైనో సమూహం (జీవ పరిస్థితులలో ప్రోటోనేటెడ్ −NH3+ రూపంలో ఉంటుంది), ఒక α-కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్ల సమూహం (జీవ పరిస్థితులలో డీప్రోటోనేటెడ్ −COO− రూపంలో ఉంటుంది), మరియు ఒక సైడ్ చైన్ ఐసోప్రొపైల్ సమూహాన్ని కలిగి ఉంటుంది, ఇది దీనిని ఒక ధ్రువణత లేని అలిఫాటిక్ అమైనో ఆమ్లంగా మారుస్తుంది. వాలైన్ మానవులలో అవసరమైనది, అంటే శరీరం దీనిని సంశ్లేషణ చేయలేదు; దీనిని మాంసం, పాల ఉత్పత్తులు, సోయా ఉత్పత్తులు, బీన్స్ మరియు పప్పుధాన్యాలు వంటి ప్రోటీన్లు కలిగిన ఆహార వనరుల నుండి పొందాలి. ఇది GUతో ప్రారంభమయ్యే అన్ని కోడాన్‌ల ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది (GUU, GUC, GUA, మరియు GUG).

చరిత్ర మరియు వ్యుత్పత్తి

వాలైన్ మొదటిసారిగా 1901లో హెర్మన్ ఎమిల్ ఫిషర్ ద్వారా కేసిన్ నుండి వేరు చేయబడింది.[2] వాలైన్ అనే పేరు వాలెరిక్ ఆమ్లంతో దాని నిర్మాణ సారూప్యత నుండి వచ్చింది, ఇది మొక్క యొక్క వేర్లలో ఆమ్లం ఉండటం వల్ల వలేరియన్ మొక్క పేరు మీద పిలువబడుతుంది.[3][4]

నామకరణం

IUPAC ప్రకారం, వాలైన్‌ను ఏర్పరిచే కార్బన్ పరమాణువులు కార్బాక్సిల్ కార్బన్ నుండి ప్రారంభించి వరుసగా సంఖ్యలను కలిగి ఉంటాయి, అయితే 4 మరియు 4' రెండు టెర్మినల్ మిథైల్ కార్బన్‌లను సూచిస్తాయి.[5]

జీవక్రియ

మూలం మరియు జీవసంశ్లేషణ

వాలైన్, ఇతర బ్రాంచ్డ్-చైన్ అమైనో ఆమ్లాల వలె, బ్యాక్టీరియా మరియు మొక్కలచే సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది, కానీ జంతువులచే కాదు.[6] అందువల్ల ఇది జంతువులలో ఒక అవసరమైన అమైనో ఆమ్లం, మరియు ఆహారంలో ఉండాలి. వయోజన మానవులకు రోజుకు సుమారు 24 mg/kg శరీర బరువు అవసరం.[7] ఇది మొక్కలు మరియు బ్యాక్టీరియాలో పైరువిక్ ఆమ్లం నుండి ప్రారంభమయ్యే అనేక దశల ద్వారా సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది. మార్గం యొక్క ప్రారంభ భాగం ల్యూసిన్కు కూడా దారితీస్తుంది. మధ్యంతర α-కీటో ఐసోవాలెరేట్ గ్లుటామేట్తో రిడక్టివ్ అమినేషన్కు లోనవుతుంది. ఈ జీవసంశ్లేషణలో పాల్గొనే ఎంజైమ్‌లు:[8]

  1. ఎసిటోలాక్టేట్ సింథేస్ (ఎసిటోహైడ్రాక్సీ యాసిడ్ సింథేస్ అని కూడా పిలుస్తారు)
  2. ఎసిటోహైడ్రాక్సీ యాసిడ్ ఐసోమెరోరిడక్టేస్
  3. డైహైడ్రాక్సీ యాసిడ్ డీహైడ్రేటేస్
  4. వాలైన్ అమినోట్రాన్స్‌ఫరేస్

విచ్ఛిన్నం

ఇతర బ్రాంచ్డ్-చైన్ అమైనో ఆమ్లాల మాదిరిగానే, వాలైన్ యొక్క కెటాబోలిజం ట్రాన్స్‌అమినేషన్ ద్వారా అమైనో సమూహాన్ని తొలగించడంతో ప్రారంభమవుతుంది, ఇది ఆల్ఫా-కీటో ఆమ్లం అయిన ఆల్ఫా-కీటో ఐసోవాలెరేట్‌ను ఇస్తుంది, ఇది బ్రాంచ్డ్-చైన్ ఆల్ఫా-కీటో యాసిడ్ డీహైడ్రోజినేస్ కాంప్లెక్స్ ద్వారా ఆక్సిడేటివ్ డీకార్బాక్సిలేషన్ ద్వారా ఐసోబ్యూటిరిల్-CoAగా మార్చబడుతుంది.[9] ఇది మరింత ఆక్సీకరణం చెంది సక్సినిల్-CoAగా మారుతుంది, ఇది సిట్రిక్ యాసిడ్ చక్రంలోకి ప్రవేశించి కండర కణజాలంలో ప్రత్యక్ష ఇంధనాన్ని అందిస్తుంది.[10][11]

సంశ్లేషణ

రేసిమిక్ వాలైన్‌ను ఐసోవాలెరిక్ ఆమ్లం యొక్క బ్రోమినేషన్ ద్వారా, ఆపై α-బ్రోమో డెరివేటివ్ యొక్క అమినేషన్ ద్వారా సంశ్లేషణ చేయవచ్చు.[12]

HO2CCH2CH(CH3)2 + Br2 → HO2CCHBrCH(CH3)2 + HBr
HO2CCHBrCH(CH3)2 + 2 NH3 → HO2CCH(NH2)CH(CH3)2 + NH4Br

వైద్య ప్రాముఖ్యత

జీవక్రియ వ్యాధులు

కింది జీవక్రియ వ్యాధులలో వాలైన్ విచ్ఛిన్నం దెబ్బతింటుంది:

ఇన్సులిన్ నిరోధకత

తక్కువ స్థాయి సీరం వాలైన్, ఇతర బ్రాంచ్డ్-చైన్ అమైనో ఆమ్లాల వలె, బరువు తగ్గడం మరియు తగ్గిన ఇన్సులిన్ నిరోధకతతో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది: మధుమేహం ఉన్న ఎలుకలు, ఎలుకలు మరియు మానవుల రక్తంలో వాలైన్ స్థాయిలు ఎక్కువగా కనిపిస్తాయి.[13] ఒక రోజు BCAA-తక్కువ ఆహారం తిన్న ఎలుకలు మెరుగైన ఇన్సులిన్ సున్నితత్వాన్ని కలిగి ఉన్నాయి, మరియు ఒక వారం పాటు వాలైన్-తక్కువ ఆహారం తీసుకోవడం వల్ల రక్తంలో గ్లూకోజ్ స్థాయిలు గణనీయంగా తగ్గుతాయి.[14] ఆహారం వల్ల ఊబకాయం మరియు ఇన్సులిన్ నిరోధకత కలిగిన ఎలుకలలో, వాలైన్ మరియు ఇతర బ్రాంచ్డ్-చైన్ అమైనో ఆమ్లాల స్థాయిలు తగ్గిన ఆహారం అడిపోసిటీని వేగంగా తిప్పికొట్టడానికి మరియు గ్లూకోజ్-స్థాయి నియంత్రణలో మెరుగుదలకు దారితీసింది.[15] వాలైన్ కెటాబోలైట్ 3-హైడ్రాక్సీ ఐసోబ్యూటిరేట్ కండరాలలోకి ఫ్యాటీ యాసిడ్ తీసుకోవడం మరియు లిపిడ్ చేరడం ప్రేరేపించడం ద్వారా ఎలుకలలో ఇన్సులిన్ నిరోధకతను ప్రోత్సహిస్తుంది.[16] ఎలుకలలో, BCAA-పరిమిత ఆహారం ఉపవాస రక్త గ్లూకోజ్ స్థాయిలను తగ్గించింది మరియు శరీర కూర్పును మెరుగుపరిచింది.[17]

హెమటోపోయిటిక్ స్టెమ్ సెల్స్

ఎలుకలలో చేసిన ప్రయోగాల ద్వారా నిరూపించబడినట్లుగా, హెమటోపోయిటిక్ స్టెమ్ సెల్ (HSC) స్వీయ-పునరుద్ధరణకు ఆహార వాలైన్ అవసరం.[18] ఆహార వాలైన్ పరిమితి ఎలుక ఎముక మజ్జలో దీర్ఘకాలిక రీపాపులేటింగ్ HSCని ఎంపిక చేస్తుంది. వాలైన్ పరిమిత ఆహారంలో 3 వారాల తర్వాత రేడియేషన్ లేకుండా ఎలుకలలో విజయవంతమైన స్టెమ్ సెల్ మార్పిడి సాధించబడింది. రీఫీడింగ్ సిండ్రోమ్ను నివారించడానికి 2 వారాల కాలంలో వాలైన్‌ను క్రమంగా ఆహారంలో చేర్చినప్పుడు మార్పిడి చేసిన ఎలుకల దీర్ఘకాలిక మనుగడ సాధించబడింది.

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
  2. ↑ “Valine”. Encyclopædia Britannica Online. Retrieved 2015-12-06.
  3. ↑ “Valine”. Merriam-Webster Online Dictionary. Retrieved 2015-12-06.
  4. ↑ “Valeric acid”. Merriam-Webster Online Dictionary. Retrieved 2015-12-06.
  5. ↑ Amino Acids, Peptides and Proteins. Jones JH (ed.). Specialist Periodical Reports. London: Royal Society of Chemistry. Vol. 16, p. 389. 1985. ISBN 978-0-85186-144-9.
  6. ↑ Basuchaudhuri P (2016). Nitrogen metabolism in rice. Boca Raton, Florida: CRC Press. pp. 159. ISBN 978-1-4987-4668-7. OCLC 945482059.
  7. ↑ Institute of Medicine (2002). “Protein and Amino Acids”. Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. Washington, DC: The National Academies Press. pp. 589–768. ISBN 978-0-309-08537-3. doi:10.17226/10490.
  8. ↑ .
  9. ↑ Mathews CK (2000). Biochemistry. Van Holde, K. E., Ahern, Kevin G.. (3rd ed.). San Francisco, Calif.: Benjamin Cummings. pp. 776. ISBN 978-0-8053-3066-3. OCLC 42290721.
  10. ↑ “L-Valine”. Stanford Chemicals. Retrieved Oct 29, 2024.
  11. ↑ Kumari, Asha (2023). “Chapter 2 - Citric acid cycle”. Sweet Biochemistry. (5th ed.). Academic Press. pp. 9–15. ISBN 9780443153488.
  12. ↑ “dl-Valine”. Organic Syntheses. 20. 1940; Collected Volumes, vol. 3, p. 848..
  13. ↑ Lynch CJ, Adams SH (December 2014). “Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance”. Nature Reviews. Endocrinology. 10 (12): 723–36. doi:10.1038/nrendo.2014.171. PMC PMC4424797. PMID 25287287.
  14. ↑ Xiao F, Yu J, Guo Y, Deng J, Li K, Du Y, Chen S, Zhu J, Sheng H, Guo F (June 2014). “Effects of individual branched-chain amino acids deprivation on insulin sensitivity and glucose metabolism in mice”. Metabolism. 63 (6): 841–50. doi:10.1016/j.metabol.2014.03.006. PMID 24684822.
  15. ↑ Cummings NE, Williams EM, Kasza I, Konon EN, Schaid MD, Schmidt BA, Poudel C, Sherman DS, Yu D, Arriola Apelo SI, Cottrell SE, Geiger G, Barnes ME, Wisinski JA, Fenske RJ, Matkowskyj KA, Kimple ME, Alexander CM, Merrins MJ, Lamming DW (February 2018). “Restoration of metabolic health by decreased consumption of branched-chain amino acids”. The Journal of Physiology. 596 (4): 623–645. doi:10.1113/JP275075. PMC PMC5813603. PMID 29266268.
  16. ↑ Jang C, Oh SF, Wada S, Rowe GC, Liu L, Chan MC, Rhee J, Hoshino A, Kim B, Ibrahim A, Baca LG, Kim E, Ghosh CC, Parikh SM, Jiang A, Chu Q, Forman DE, Lecker SH, Krishnaiah S, Rabinowitz JD, Weljie AM, Baur JA, Kasper DL, Arany Z (April 2016). “A branched-chain amino acid metabolite drives vascular fatty acid transport and causes insulin resistance”. Nature Medicine. 22 (4): 421–6. doi:10.1038/nm.4057. PMC PMC4949205. PMID 26950361.
  17. ↑ Fontana L, Cummings NE, Arriola Apelo SI, Neuman JC, Kasza I, Schmidt BA, Cava E, Spelta F, Tosti V, Syed FA, Baar EL, Veronese N, Cottrell SE, Fenske RJ, Bertozzi B, Brar HK, Pietka T, Bullock AD, Figenshau RS, Andriole GL, Merrins MJ, Alexander CM, Kimple ME, Lamming DW (July 2016). “Decreased Consumption of Branched-Chain Amino Acids Improves Metabolic Health”. Cell Reports. 16 (2): 520–530. doi:10.1016/j.celrep.2016.05.092. PMC PMC4947548. PMID 27346343.
  18. ↑ Taya Y, Ota Y, Wilkinson AC, Kanazawa A, Watarai H, Kasai M, Nakauchi H, Yamazaki S (December 2016). “Depleting dietary valine permits nonmyeloablative mouse hematopoietic stem cell transplantation”. Science. 354 (6316): 1152–1155. Bibcode 2016Sci...354.1152T. doi:10.1126/science.aag3145. PMID 27934766. S2CID 45815137.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Valine” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Valine ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=వాలైన్&oldid=6338"