ట్రిప్సిన్

From LTRC
Revision as of 13:03, 14 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Trypsin” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
ట్రిప్సిన్
స్పటిక నిర్మాణం బోవిన్ ట్రిప్సిన్ యొక్క.
గుర్తింపు సంఖ్యలు
EC సంఖ్య 3.4.21.4
CAS సంఖ్య 9002-07-7
డేటాబేస్‌లు
BRENDA enzyme data
ExPASy NiceZyme view
KEGG enzyme entry
MetaCyc metabolic pathway
Rhea reactions
PDB నిర్మాణాలు RCSB PDB PDBe PDBsum
జీన్ ఆంటాలజీ AmiGO / QuickGO
శోధన PMC articles PubMed articles NCBI proteins

ట్రిప్సిన్‌లు (Trypsins) అనేవి ఒక రకమైన ఎంజైమ్, ఇవి మానవులలో మరియు ఇతర వెన్నెముక కలిగిన జీవులలో జీర్ణ ఎంజైమ్‌లుగా పనిచేస్తాయి. ఇవి ఒక రకమైన ప్రోటీయేజ్ (protease), అంటే ఇవి ప్రోటీన్లలోని అమైనో ఆమ్లాల మధ్య బంధాలను విచ్ఛిన్నం చేయడంలో సహాయపడతాయి. జీర్ణక్రియకు సంబంధించిన ట్రిప్సిన్‌లు ప్రోటీన్ జీర్ణక్రియలో ఒక మధ్యంతర దశలో భాగంగా ఉంటాయి, ఇక్కడ ఇవి చిన్న ప్రేగుల ప్రారంభ భాగంలో అమైనో ఆమ్లాల పొడవైన గొలుసులను చిన్న ముక్కలుగా కత్తిరిస్తాయి. సాధారణంగా చెప్పాలంటే, ట్రిప్సిన్‌లు PA క్లాన్ సూపర్‌ఫ్యామిలీకి చెందిన సెరిన్ ప్రోటీయేజ్ ఎంజైమ్లు. మానవులలో మూడు సాంప్రదాయ రకాలు ఉన్నాయి: ట్రిప్సిన్ 1, 2, మరియు 3.[1][2]

ట్రిప్సిన్‌లు చిన్న ప్రేగులలో ఏర్పడతాయి. వీటిని క్లోమం (pancreas) ఉత్పత్తి చేసే ప్రోఎంజైమ్‌లు, వీటిని ట్రిప్సినోజెన్లు అని పిలుస్తారు. ఇవి ప్రేగులలో ఉండే ప్రోటీయేజ్ అయిన ఎంటెరోపెప్టిడేస్ సహాయంతో ఉత్తేజితం చేయబడతాయి. ట్రిప్సిన్ పెప్టైడ్ గొలుసులను ప్రధానంగా లైసిన్ మరియు అర్జినిన్ అనే అమైనో ఆమ్లాల కార్బాక్సిల్ వైపు కత్తిరిస్తుంది. ఇది క్లినికల్ మరియు పరిశోధనా ప్రయోగశాలలలోని అనేక బయోటెక్నాలజీ అనువర్తనాల్లో విస్తృతంగా ఉపయోగించబడుతుంది. ట్రిప్సిన్ యొక్క ఎంజైమ్ చర్యను సాధారణంగా ట్రిప్సినోజెన్ ప్రోటియోలిసిస్ లేదా ట్రిప్సినైజేషన్ అని పిలుస్తారు, మరియు ట్రిప్సిన్‌తో జీర్ణం చేయబడిన లేదా చికిత్స చేయబడిన ప్రోటీన్‌లను ట్రిప్సినైజ్ చేయబడినవి అని అంటారు.[3]

ట్రిప్సిన్‌ను 1876లో విల్హెల్మ్ కుహ్నే (Wilhelm Kühne) కనుగొన్నారు.[4] కుహ్నే 'ట్రిప్సిన్' అనే పేరును రుద్దడం అనే అర్థం వచ్చే ప్రాచీన గ్రీకు పదం ట్రిప్సిస్ (tripsis) నుండి తీసుకున్నారని చాలా వనరులు తప్పుగా పేర్కొంటున్నాయి, ఎందుకంటే ఈ ఎంజైమ్‌ను మొదట క్లోమాన్ని గాజు పొడి మరియు ఆల్కహాల్‌తో రుద్దడం ద్వారా వేరు చేశారు; వాస్తవానికి కుహ్నే ట్రిప్సిన్‌కు "నేను విడగొడతాను" లేదా "నేను ముక్కలు చేస్తాను" అని అర్థం వచ్చే ప్రాచీన గ్రీకు పదం థ్రిప్టో (thrýpto) నుండి పేరు పెట్టారు.[5]

పనితీరు

డుయోడెనమ్ (duodenum) లో, ట్రిప్సిన్ పెప్టైడ్ బంధాల జలవిశ్లేషణను (hydrolysis) ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ప్రోటీన్‌లను చిన్న పెప్టైడ్‌లుగా విచ్ఛిన్నం చేస్తుంది. ఈ పెప్టైడ్ ఉత్పత్తులు ఇతర ప్రోటీయేజ్‌ల ద్వారా అమైనో ఆమ్లాలుగా మరింత జలవిశ్లేషణ చెందుతాయి, తద్వారా అవి రక్తప్రవాహంలోకి శోషించబడటానికి వీలు కలుగుతుంది. ప్రోటీన్ శోషణలో ట్రిప్టిక్ జీర్ణక్రియ ఒక అవసరమైన దశ, ఎందుకంటే ప్రోటీన్‌లు సాధారణంగా చిన్న ప్రేగు పొర ద్వారా శోషించబడటానికి చాలా పెద్దవిగా ఉంటాయి.[6]

ట్రిప్సిన్ క్లోమంలో నిష్క్రియ జైమోజెన్ ట్రిప్సినోజెన్‌గా ఉత్పత్తి అవుతుంది. క్లోమం కోలిసిస్టోకినిన్ ద్వారా ప్రేరేపించబడినప్పుడు, అది ప్యాంక్రియాటిక్ డక్ట్ ద్వారా చిన్న ప్రేగు యొక్క మొదటి భాగానికి (డుయోడెనమ్) స్రవించబడుతుంది. చిన్న ప్రేగులోకి రాగానే, ఎంటెరోపెప్టిడేస్ (దీనిని ఎంటెరోకినేస్ అని కూడా పిలుస్తారు) అనే ఎంజైమ్ ట్రిప్సినోజెన్‌ను ప్రోటియోలిటిక్ క్లీవేజ్ ద్వారా ట్రిప్సిన్‌గా మారుస్తుంది. ఆ తర్వాత ట్రిప్సిన్ అదనపు ట్రిప్సిన్, కైమోట్రిప్సిన్ మరియు కార్బాక్సిపెప్టిడేస్లను ఉత్తేజితం చేస్తుంది.

యంత్రాంగం

దీని ఎంజైమ్ యంత్రాంగం ఇతర సెరిన్ ప్రోటీయేజ్‌ల మాదిరిగానే ఉంటుంది. ఈ ఎంజైమ్‌లు హిస్టిడిన్-57, ఆస్పార్టేట్-102, మరియు సెరిన్-195లతో కూడిన ఉత్ప్రేరక త్రయం (catalytic triad)ను కలిగి ఉంటాయి.[7] ఈ ఉత్ప్రేరక త్రయాన్ని గతంలో ఛార్జ్ రిలే సిస్టమ్ అని పిలిచేవారు, ఇది సెరిన్ నుండి హిస్టిడిన్‌కు మరియు హిస్టిడిన్ నుండి ఆస్పార్టేట్‌కు ప్రోటాన్‌ల బదిలీని సూచిస్తుంది. అయితే, NMR అందించిన ఆధారాల ప్రకారం, సెరిన్ యొక్క ఆల్కాక్సైడ్ రూపం హిస్టిడిన్ యొక్క ఇమిడజోల్ రింగ్ కంటే ప్రోటాన్‌పై ఎక్కువ బలమైన పట్టును కలిగి ఉంటుందని తేలింది. ప్రస్తుత ఆలోచన ప్రకారం, సెరిన్ మరియు హిస్టిడిన్ రెండూ ప్రోటాన్‌ను సమానంగా పంచుకుంటాయి, తద్వారా చిన్న లో-బారియర్ హైడ్రోజన్ బాండ్లను ఏర్పరుస్తాయి.[8] ఈ మార్గాల ద్వారా, యాక్టివ్ సైట్ సెరిన్ యొక్క న్యూక్లియోఫిలిసిటీ పెరుగుతుంది, ఇది ప్రోటియోలిసిస్ సమయంలో అమైడ్ కార్బన్‌పై దాడిని సులభతరం చేస్తుంది. ట్రిప్సిన్ ఉత్ప్రేరకపరిచే ఎంజైమ్ చర్య థర్మోడైనమిక్స్ పరంగా అనుకూలమైనది, కానీ దీనికి గణనీయమైన యాక్టివేషన్ ఎనర్జీ అవసరం (ఇది "కైనటికల్లీ ప్రతికూలమైనది"). అదనంగా, ట్రిప్సిన్ Gly-193 మరియు Ser-195 యొక్క బ్యాక్‌బోన్ అమైడ్ హైడ్రోజన్ పరమాణువుల ద్వారా ఏర్పడిన "ఆక్సియానియన్ హోల్"ను కలిగి ఉంటుంది. ఇది హైడ్రోజన్ బంధం ద్వారా ప్రతికూల చార్జ్‌ను స్థిరీకరిస్తుంది, ఇది సెరిన్ ఆక్సిజన్ ద్వారా ప్లానర్ అమైడ్ కార్బన్‌పై న్యూక్లియోఫిలిక్ దాడి జరిగిన తర్వాత అమైడ్ ఆక్సిజన్‌పై పేరుకుపోతుంది, దీనివల్ల ఆ కార్బన్ టెట్రాహెడ్రల్ జ్యామితిని పొందుతుంది. ఇటువంటి టెట్రాహెడ్రల్ ఇంటర్మీడియట్ యొక్క స్థిరీకరణ దాని ఏర్పాటు యొక్క శక్తి అవరోధాన్ని తగ్గించడంలో సహాయపడుతుంది మరియు పరివర్తన స్థితి యొక్క ఫ్రీ ఎనర్జీని తగ్గించడంతో పాటు ఉంటుంది. పరివర్తన స్థితి యొక్క ప్రాధాన్యత బైండింగ్ ఎంజైమ్ కెమిస్ట్రీలో ఒక ముఖ్యమైన లక్షణం.

ట్రిప్సిన్ యొక్క ఉత్ప్రేరక పాకెట్ (S1) లో ఉన్న ప్రతికూల ఆస్పార్టేట్ రెసిడ్యూ (Asp 189) ధనాత్మక చార్జ్ కలిగిన లైసిన్ మరియు/లేదా అర్జినిన్‌లను ఆకర్షించడానికి మరియు స్థిరీకరించడానికి బాధ్యత వహిస్తుంది, తద్వారా ఇది ఎంజైమ్ యొక్క విశిష్టతకు కారణమవుతుంది. అంటే ట్రిప్సిన్ ప్రధానంగా ప్రోటీన్లను లైసిన్ మరియు అర్జినిన్ అనే అమైనో ఆమ్లాల కార్బాక్సిల్ వైపు (లేదా "C-టెర్మినల్ వైపు") కత్తిరిస్తుంది, అయితే C-టెర్మినల్ ప్రోలిన్కు బంధించబడినప్పుడు తప్ప,[9] అయినప్పటికీ పెద్ద-స్థాయి మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ డేటా ప్రోలిన్‌తో కూడా క్లీవేజ్ జరుగుతుందని సూచిస్తుంది.[10] ట్రిప్సిన్‌ను ఎండోపెప్టిడేస్గా పరిగణిస్తారు, అంటే క్లీవేజ్ అనేది పాలిపెప్టైడ్ల చివరలలో ఉన్న టెర్మినల్ అమైనో ఆమ్లాల వద్ద కాకుండా పాలిపెప్టైడ్ గొలుసు లోపల జరుగుతుంది.

లక్షణాలు

జంతు ట్రిప్సిన్ సుమారు 37 °C వద్ద సరైన ఆపరేటింగ్ ఉష్ణోగ్రతను కలిగి ఉంటుంది.[11] దీనికి విరుద్ధంగా, అట్లాంటిక్ కాడ్ చేప వివిధ శరీర ఉష్ణోగ్రతల వద్ద జీవించడానికి అనేక రకాల ట్రిప్సిన్‌లను కలిగి ఉంటుంది. కాడ్ ట్రిప్సిన్‌లలో 4 to 65 C పరిధిలో మరియు 55 °C వద్ద గరిష్ట కార్యాచరణను కలిగి ఉండే ట్రిప్సిన్ I, మరియు 2 to 30 C పరిధిలో మరియు 21 °C వద్ద గరిష్ట కార్యాచరణను కలిగి ఉండే ట్రిప్సిన్ Y ఉన్నాయి.[12]

ఒక ప్రోటీన్‌గా, ట్రిప్సిన్ మూలాన్ని బట్టి వివిధ పరమాణు భారాలను కలిగి ఉంటుంది. ఉదాహరణకు, బోవిన్ మరియు పోర్సిన్ మూలాల నుండి వచ్చే ట్రిప్సిన్ కోసం 23.3 kDa పరమాణు భారం నివేదించబడింది.

ట్రిప్సిన్ యొక్క కార్యాచరణ ఎంజైమ్ ఇన్హిబిటర్ టోసిల్ ఫినైల్ అలనైల్ క్లోరోమీథైల్ కీటోన్, TPCK ద్వారా ప్రభావితం కాదు, ఇది కైమోట్రిప్సిన్ను నిష్క్రియం చేస్తుంది.

ఆటోలిసిస్ను నివారించడానికి ట్రిప్సిన్‌ను చాలా తక్కువ ఉష్ణోగ్రతల వద్ద ( −20 మరియు −80 °C మధ్య) నిల్వ చేయాలి. pH 3 వద్ద నిల్వ చేయడం ద్వారా లేదా రిడక్టివ్ మిథైలేషన్ ద్వారా మార్పు చేసిన ట్రిప్సిన్‌ను ఉపయోగించడం ద్వారా కూడా ఆటోలిసిస్‌ను అడ్డుకోవచ్చు. pHని తిరిగి 8కి సర్దుబాటు చేసినప్పుడు, కార్యాచరణ తిరిగి వస్తుంది.

ఐసోజైమ్‌లు

ఈ మానవ జన్యువులు ట్రిప్సిన్ ఎంజైమ్ కార్యాచరణ కలిగిన ప్రోటీన్‌లను కోడ్ చేస్తాయి:

ట్రిప్సిన్ యొక్క ఇతర ఐసోఫార్మ్లు ఇతర జీవులలో కూడా కనిపిస్తాయి.

క్లినికల్ ప్రాముఖ్యత

క్లోమంలో ట్రిప్సినోజెన్ యొక్క ప్రోటియోలిటిక్ క్లీవేజ్ నుండి ట్రిప్సిన్ ఉత్తేజితం కావడం వల్ల క్లోమం స్వీయ-జీర్ణక్రియకు దారితీసే సంఘటనల శ్రేణికి దారితీయవచ్చు, దీని ఫలితంగా పాంక్రియాటైటిస్ వస్తుంది. ఆటోసోమల్ రిసెసివ్ వ్యాధి సిస్టిక్ ఫైబ్రోసిస్ యొక్క ఒక పరిణామం క్లోమం నుండి ట్రిప్సిన్ మరియు ఇతర జీర్ణ ఎంజైమ్‌ల రవాణాలో లోపం. ఇది మెకోనియం ఇలియస్ అనే రుగ్మతకు దారితీస్తుంది, ఇది చాలా చిక్కగా ఉండే మెకోనియం కారణంగా ప్రేగులలో అడ్డంకిని (ileus) కలిగిస్తుంది, ఇది సాధారణంగా ట్రిప్సిన్ మరియు ఇతర ప్రోటీయేజ్‌ల ద్వారా విచ్ఛిన్నమై, మలంతో బయటకు వెళ్ళాలి.[13]

అనువర్తనాలు

ట్రిప్సిన్ క్లోమాలలో అధిక పరిమాణంలో లభిస్తుంది మరియు చాలా సులభంగా శుద్ధి చేయవచ్చు. అందువల్ల, ఇది వివిధ బయోటెక్నాలజికల్ ప్రక్రియలలో విస్తృతంగా ఉపయోగించబడింది.

టిష్యూ కల్చర్ ల్యాబ్‌లో, కణాలను సేకరించే ప్రక్రియలో కల్చర్ డిష్ గోడకు అంటుకున్న కణాలను తిరిగి సస్పెండ్ చేయడానికి ట్రిప్సిన్ ఉపయోగించబడుతుంది.[14] కొన్ని రకాల కణాలు ఇన్ విట్రోలో పెంపకం చేసినప్పుడు డిష్ యొక్క వైపులా మరియు అడుగు భాగంలో అంటుకుంటాయి. కల్చర్ చేసిన కణాలను డిష్‌కు పట్టుకున్న ప్రోటీన్‌లను కత్తిరించడానికి ట్రిప్సిన్ ఉపయోగించబడుతుంది, తద్వారా కణాలను ప్లేట్ల నుండి తొలగించవచ్చు.

ట్రిప్సిన్‌ను విడదీసిన కణాలను వేరు చేయడానికి కూడా ఉపయోగించవచ్చు (ఉదాహరణకు, కణాలను ఫిక్సింగ్ మరియు సార్టింగ్ చేయడానికి ముందు).

తల్లి పాలలో ఉండే కేసిన్ను విచ్ఛిన్నం చేయడానికి ట్రిప్సిన్‌ను ఉపయోగించవచ్చు. పాల పొడి ద్రావణానికి ట్రిప్సిన్‌ను కలిపితే, కేసిన్ విచ్ఛిన్నం కావడం వల్ల పాలు పారదర్శకంగా మారుతాయి. పాలు పారదర్శకంగా మారడానికి పట్టే సమయాన్ని ఉపయోగించి ప్రతిచర్య రేటును కొలవవచ్చు.

ట్రిప్సిన్ సాధారణంగా జీవసంబంధ పరిశోధనలలో ప్రోటీమిక్స్ ప్రయోగాల సమయంలో మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ విశ్లేషణ కోసం ప్రోటీన్‌లను పెప్టైడ్‌లుగా జీర్ణం చేయడానికి ఉపయోగించబడుతుంది, ఉదాహరణకు ఇన్-జెల్ డైజెషన్. ట్రిప్సిన్ దీనికి ప్రత్యేకంగా సరిపోతుంది, ఎందుకంటే ఇది చాలా బాగా నిర్వచించబడిన విశిష్టతను కలిగి ఉంటుంది, ఇది అర్జినిన్ లేదా లైసిన్ రెసిడ్యూ ద్వారా కార్బొనిల్ సమూహం అందించబడిన పెప్టైడ్ బంధాలను మాత్రమే జలవిశ్లేషణ చేస్తుంది.

ట్రిప్సిన్‌ను దాని సూక్ష్మజీవుల రూపంలో రక్తం గడ్డలను కరిగించడానికి మరియు దాని ప్యాంక్రియాటిక్ రూపంలో వాపుకు చికిత్స చేయడానికి కూడా ఉపయోగించవచ్చు.

వెటర్నరీ మెడిసిన్‌లో, గుర్రాలు, పశువులు, కుక్కలు మరియు పిల్లులలోని గాయాలలో చనిపోయిన కణజాలం మరియు చీమును కరిగించడానికి డెబ్రిసోల్ వంటి వూండ్ స్ప్రే ఉత్పత్తులలో ట్రిప్సిన్ ఒక పదార్ధం.[15]

భారతదేశంలో, లారింజైటిస్ మరియు శస్త్రచికిత్స రికవరీ సమయంలో వాపును తగ్గించడానికి ట్రిప్సిన్ - కైమోట్రిప్సిన్ విస్తృతంగా సూచించబడుతుంది. భారతదేశం వెలుపల దీని ఉపయోగం బాగా నమోదు చేయబడలేదు మరియు పైన పేర్కొన్న పరిస్థితులలో దీని ప్రభావంపై వ్రాసిన చాలా పత్రాలు టోరెంట్ ఫార్మాస్యూటికల్స్ ద్వారా నిధులు సమకూర్చబడ్డాయి, ఇది భారతదేశంలో ఈ మాత్రలను తయారు చేసే ప్రధాన బ్రాండ్లలో ఒకటి.[16][17]

ఆహారంలో

వాణిజ్య ప్రోటీయేజ్ సన్నాహాలు సాధారణంగా వివిధ ప్రోటీయేజ్ ఎంజైమ్‌ల మిశ్రమాన్ని కలిగి ఉంటాయి, ఇందులో తరచుగా ట్రిప్సిన్ ఉంటుంది. ఈ సన్నాహాలు ఆహార ప్రాసెసింగ్‌లో విస్తృతంగా ఉపయోగించబడతాయి:[18]

  • పిండి యొక్క పని సామర్థ్యాన్ని మెరుగుపరచడానికి బేకింగ్ ఎంజైమ్‌గా
  • కూరగాయ లేదా జంతు ప్రోటీన్‌ల నుండి సుగంధ ద్రవ్యాలు మరియు ఫ్లేవరింగ్‌ల వెలికితీతలో మరియు సాస్‌ల తయారీలో
  • జున్ను మరియు పాల ఉత్పత్తులలో సువాసన ఏర్పడటాన్ని నియంత్రించడానికి
  • చేప ఉత్పత్తుల ఆకృతిని మెరుగుపరచడానికి
  • మాంసాన్ని మెత్తగా చేయడానికి
  • బీర్ యొక్క కోల్డ్ స్టెబిలైజేషన్ సమయంలో
  • హైపోఅలెర్జెనిక్ ఆహార ఉత్పత్తిలో, ఇక్కడ ప్రోటీయేజ్‌లు నిర్దిష్ట అలెర్జీ కలిగించే ప్రోటీన్‌లను నాన్-అలెర్జెనిక్ పెప్టైడ్‌లుగా విచ్ఛిన్నం చేస్తాయి, ఉదాహరణకు, ఆవు పాల నుండి హైపోఅలెర్జెనిక్ బేబీ ఫుడ్ తయారు చేయడానికి ప్రోటీయేజ్‌లను ఉపయోగిస్తారు, తద్వారా శిశువులకు పాల అలెర్జీలు వచ్చే ప్రమాదాన్ని తగ్గిస్తుంది.

ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్

ప్రధాన వ్యాసం: Trypsin inhibitor క్లోమంలో క్రియాశీల ట్రిప్సిన్ చర్యను నిరోధించడానికి, ఇది చాలా హానికరం కావచ్చు, క్లోమంలో BPTI మరియు SPINK1 మరియు సీరంలో α1-యాంటిట్రిప్సిన్ వంటి ఇన్హిబిటర్లు దాని అనుచితమైన ఉత్తేజితానికి వ్యతిరేకంగా రక్షణలో భాగంగా ఉంటాయి. నిష్క్రియ ట్రిప్సినోజెన్ నుండి అకాలంగా ఏర్పడిన ఏదైనా ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్ ద్వారా బంధించబడుతుంది. ట్రిప్సిన్ మరియు దాని ఇన్హిబిటర్ల మధ్య ప్రోటీన్-ప్రోటీన్ పరస్పర చర్య అత్యంత గట్టిగా బంధించబడిన వాటిలో ఒకటి, మరియు ట్రిప్సిన్ దాని కొన్ని ప్యాంక్రియాటిక్ ఇన్హిబిటర్ల ద్వారా దాదాపుగా తిరిగి పొందలేని విధంగా బంధించబడుతుంది.[19] తెలిసిన దాదాపు అన్ని ప్రోటీన్ అసెంబ్లీలకు భిన్నంగా, ట్రిప్సిన్ దాని ఇన్హిబిటర్ల ద్వారా బంధించబడిన కొన్ని కాంప్లెక్స్‌లు 8M యూరియాతో చికిత్స చేసిన తర్వాత కూడా సులభంగా విడిపోవు.[20]

ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్లు జీవక్రియ మరియు ఊబకాయం రుగ్మతలను పరిష్కరించేటప్పుడు సాధనాలుగా ఉపయోగపడతాయి. జీవక్రియ రుగ్మతలు, ఊబకాయం మరియు అధిక బరువు అంటువ్యాధి కాని దీర్ఘకాలిక వ్యాధుల ప్రాబల్యాన్ని పెంచుతాయని తెలిసింది.[21] ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్ల వినియోగంతో సహా ఈ సంఘటనను తగ్గించడానికి వివిధ మార్గాలను అన్వేషించడం ప్రజా ఆరోగ్య విధానం యొక్క ఆసక్తి. ఈ ఇన్హిబిటర్లు రేడియోప్రొటెక్టివ్ మరియు యాంటీకార్సినోజెనిక్ చర్య ద్వారా పెద్దప్రేగు, రొమ్ము, చర్మం మరియు ప్రోస్టేట్ క్యాన్సర్‌ను తగ్గించే సామర్థ్యాలను కలిగి ఉంటాయి. ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్లు న్యూట్రోఫిల్ ప్రోటీయేజ్‌ల విడుదలను నియంత్రించడానికి మరియు గణనీయమైన కణజాల నష్టాన్ని నివారించడానికి నియంత్రణ యంత్రాంగాలుగా[21] పనిచేయగలవు. నిష్ఫలమైన సెరిన్ ప్రోటీయేజ్ చర్యతో సంబంధం ఉన్న హృదయ సంబంధ పరిస్థితులకు సంబంధించి, ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్లు ప్లేట్‌లెట్ అగ్రిగేషన్, ఫైబ్రినోలిసిస్, కోగ్యులేషన్ మరియు రక్త గడ్డకట్టడంలో వాటి చర్యను నిరోధించగలవు.

ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్ల మల్టీఫంక్షనాలిటీ AMP చర్య కోసం సంభావ్య ప్రోటీయేజ్ ఇన్హిబిటర్లుగా ఉండటాన్ని కలిగి ఉంటుంది.[22] ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్ల యాంటీ బాక్టీరియల్ చర్య యంత్రాంగాలు అస్పష్టంగా ఉన్నప్పటికీ, అధ్యయనాలు బాక్టీరియల్ ఇన్ఫెక్షన్ చికిత్సలలో సంభావ్య అనువర్తనాల కోసం వాటి యంత్రాంగాలను అధ్యయనం చేయడానికి ప్రయత్నించాయి.[22] పరిశోధన మరియు స్కానింగ్ మైక్రోస్కోపీ స్టెఫిలోకాకస్ ఆరియస్ బాక్టీరియల్ పొరలపై యాంటీ బాక్టీరియల్ ప్రభావాలను చూపించాయి.[22] ఉభయచర చర్మం నుండి ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్లు స్టెఫిలోకాకస్ ఆరియస్ యొక్క కణ గోడ మరియు పొరను ప్రభావితం చేసే బాక్టీరియల్ మరణాన్ని ప్రోత్సహించాయి.[22] అధ్యయనాలు ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్ పెప్టైడ్‌లు, ప్రోటీన్‌లు మరియు E. కోలిలలో యాంటీ బాక్టీరియల్ చర్యలను కూడా విశ్లేషించాయి. ఫలితాలు తగినంత బాక్టీరియల్ పెరుగుదల నివారణను చూపించాయి. అయితే, ట్రిప్సిన్ ఇన్హిబిటర్లు ఆహారాలు మరియు వైద్య చికిత్సలలో ఉపయోగించబడటానికి కొన్ని ప్రమాణాలను అందుకోవాలి.[22]

ట్రిప్సిన్ ప్రత్యామ్నాయాలు

ప్రధాన వ్యాసం: Trypsin inhibitor కణ సంస్కృతిలో ఎక్స్‌ట్రా సెల్యులార్ మాతృక యొక్క ట్రిప్సిన్ జీర్ణక్రియ ఒక సాధారణ అభ్యాసం. అయితే, కణాల యొక్క ఈ ఎంజైమ్ క్షీణత కణాల జీవశక్తి మరియు ఉపరితల మార్కర్‌లను ప్రతికూలంగా ప్రభావితం చేస్తుంది, ముఖ్యంగా మూల కణాలలో. స్టెమ్ సెల్స్‌లో cd14, cd117, cd49f, cd292 వంటి ఉపరితల మార్కర్‌లను ప్రభావితం చేయని Accutase వంటి ట్రిప్సిన్ కంటే సున్నితమైన ప్రత్యామ్నాయాలు ఉన్నాయి.[23][24] అయితే Accutase మాక్రోఫేజ్‌లపై FasL మరియు Fas రిసెప్టర్ యొక్క ఉపరితల స్థాయిలను తగ్గిస్తుంది, ఈ రిసెప్టర్లు రోగనిరోధక వ్యవస్థలో కణ సైటోటాక్సిసిటీతో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి మరియు అపోప్టోసిస్-సంబంధిత కణ మరణాన్ని కూడా సులభతరం చేయగలవు.[25]

ప్రోటెమిక్ అనువర్తనాల్లో ట్రిప్సిన్‌కు ప్రత్యామ్నాయంగా ప్రోఅలనేస్ కూడా ఉపయోగపడవచ్చు.[26] ప్రోఅలనేస్ అనేది ఒక యాస్పెర్‌గిల్లస్ నైజర్ ఫంగస్ ప్రోటీయేజ్, ఇది సరైన పరిస్థితులలో జీర్ణక్రియ కోసం అధిక ప్రోటియోలిటిక్ కార్యాచరణ మరియు విశిష్టతను సాధించగలదు.[26] ప్రోఅలనేస్, ఆమ్ల ప్రోలైల్-ఎండోపెప్టిడేస్ ప్రోటీయేజ్, గతంలో An-PEPగా అధ్యయనం చేయబడింది, దీని విశిష్టతను నిర్వచించడానికి వివిధ ప్రయోగాలలో గమనించబడింది.[26] ప్రోఅలనేస్ LC-MS అనువర్తనాల్లో తక్కువ జీర్ణక్రియ సమయాలు మరియు అత్యంత ఆమ్ల pHతో ఉత్తమంగా పనిచేసింది.[26]

ఇవి కూడా చూడండి

  • జీవశాస్త్రం

మూలాలు

  1. ↑ Rawlings ND, Barrett AJ (1994). “[2] Families of serine peptidases”. Families of serine peptidases. Methods in Enzymology. Vol. 244, pp. 19–61. ISBN 978-0-12-182145-6. doi:10.1016/0076-6879(94)44004-2. PMC PMC7133253. PMID 7845208.
  2. ↑ The German physiologist Wilhelm Kühne (1837-1900) discovered trypsin in 1876. See: Kühne W (1877). “Über das Trypsin (Enzym des Pankreas)”. Verhandlungen des Naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg. new series. via Google Books. 1 (3): 194–198.
  3. ↑ Engelking LR (2015-01-01). “Chapter 7 - Protein Digestion”. Textbook of Veterinary Physiological Chemistry. (Third ed.). Boston: Academic Press. pp. 39–44. ISBN 978-0-12-391909-0. doi:10.1016/B978-0-12-391909-0.50007-4.
  4. ↑ Kühne W (March 6, 1876). “Ueber das Trypsin (Enzym des Pankreas)” [About trypsin (enzyme of the pancreas)]. In Naturhistorisch-medizinischen Verein (ed.). Verhandlungen des Naturhistorisch-medizinischen Vereins zu Heidelberg [Negotiations by the Natural History Medical Association in Heidelberg] (in German). Heidelberg, Germany: Carl Winter's Universitätsbuchhandlung – via Archive.org. pp. 194–8.
  5. ↑ Girolami, Gregory S. (2024). “Origin and Likely Etymology of the Word 'Trypsin'”. Bull. Hist. Chem.. 49 (1): 59–60.
  6. ↑ “Digestion of Proteins”. Elective course (Clinical biochemistry). Ternopil National Medical University. July 14, 2015. Archived from the original on August 8, 2020. Retrieved April 11, 2020.
  7. ↑ Polgár L (October 2005). “The catalytic triad of serine peptidases”. Cellular and Molecular Life Sciences. 62 (19–20): 2161–72. doi:10.1007/s00018-005-5160-x. PMC PMC11139141. PMID 16003488. S2CID 3343824.
  8. ↑ Voet D, Voet JG (2011). Biochemistry. (4th ed.). Hoboken, NJ: John Wiley & Sons. ISBN 978-0-470-57095-1. OCLC 690489261.
  9. ↑ “Sequencing Grade Modified Trypsin”. promega.com. 2007-04-01. Archived from the original on 2003-05-19. Retrieved 2009-02-08.
  10. ↑ Rodriguez J, Gupta N, Smith RD, Pevzner PA (January 2008). “Does trypsin cut before proline?”. Journal of Proteome Research. 7 (1): 300–5. doi:10.1021/pr0705035. PMID 18067249. Archived from the original on 2020-08-13. Retrieved 2017-10-25.
  11. ↑ Chelulei Cheison S, Brand J, Leeb E, Kulozik U (March 2011). “Analysis of the effect of temperature changes combined with different alkaline pH on the β-lactoglobulin trypsin hydrolysis pattern using MALDI-TOF-MS/MS”. Journal of Agricultural and Food Chemistry. 59 (5): 1572–81. Bibcode 2011JAFC...59.1572C. doi:10.1021/jf1039876. PMID 21319805.
  12. ↑ Gudmundsdóttir A, Pálsdóttir HM (2005). “Atlantic cod trypsins: from basic research to practical applications”. Marine Biotechnology. 7 (2): 77–88. Bibcode 2005MarBt...7...77G. doi:10.1007/s10126-004-0061-9. PMID 15759084. S2CID 42480996.
  13. ↑ Noone PG, Zhou Z, Silverman LM, Jowell PS, Knowles MR, Cohn JA (December 2001). “Cystic fibrosis gene mutations and pancreatitis risk: relation to epithelial ion transport and trypsin inhibitor gene mutations”. Gastroenterology. 121 (6): 1310–9. doi:10.1053/gast.2001.29673. PMID 11729110.
  14. ↑ “Trypsin-EDTA (0.25%)”. Stem Cell Technologies. Retrieved 2012-02-23.
  15. ↑ “Debrisol”. drugs.com.
  16. ↑ Shah D, Mital K (2017). “The Role of Trypsin:Chymotrypsin in Tissue Repair”. Advances in Therapy. 35 (1): 31–42. doi:10.1007/s12325-017-0648-y. PMC PMC5778189. PMID 29209994.
  17. ↑ “Trypsin - Chymotrypsin: Uses, Side Effects, Dosage, Precautions & More | CARE Hospitals”.
  18. ↑ “Protease - GMO Database”. GMO Compass. European Union. 2010-07-10. Archived from the original on 2015-02-24. Retrieved 2012-01-01.
  19. ↑ Voet D, Voet JG (1995). Biochemistry. (2nd ed.). John Wiley & Sons. pp. 396–400. ISBN 978-0-471-58651-7.
  20. ↑ Levilliers N, Péron M, Arrio B, Pudles J (October 1970). “On the mechanism of action of proteolytic inhibitors. IV. Effect of 8 M urea on the stability of trypsin in trypsin-inhibitor complexes”. Archives of Biochemistry and Biophysics. 140 (2): 474–83. doi:10.1016/0003-9861(70)90091-3. PMID 5528741.
  21. ↑ 21.0 21.1 Cristina Oliveira de Lima V, Piuvezam G, Leal Lima Maciel B, Heloneida de Araújo Morais A (December 2019). “Trypsin inhibitors: promising candidate satietogenic proteins as complementary treatment for obesity and metabolic disorders?”. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. 34 (1): 405–419. doi:10.1080/14756366.2018.1542387. PMC PMC6327991. PMID 30734596.
  22. ↑ 22.0 22.1 22.2 22.3 22.4 de Souza Nascimento AM, de Oliveira Segundo VH, Felipe Camelo Aguiar AJ, Piuvezam G, Souza Passos T, Florentino da Silva Chaves Damasceno KS, de Araújo Morais AH (December 2022). “Antibacterial action mechanisms and mode of trypsin inhibitors: a systematic review”. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. 37 (1): 749–759. doi:10.1080/14756366.2022.2039918. PMC PMC8856033. PMID 35168466.
  23. ↑ Quan Y, Yan Y, Wang X, Fu Q, Wang W, Wu J, Yang G, Ren J, Wang Y (2012). “Impact of cell dissociation on identification of breast cancer stem cells”. Cancer Biomarkers. 12 (3): 125–33. doi:10.3233/CBM-130300. PMID 23481571.
  24. ↑ Skog M, Sivlér P, Steinvall I, Aili D, Sjöberg F, Elmasry M (May 2019). “The Effect of Enzymatic Digestion on Cultured Epithelial Autografts”. Cell Transplantation. 28 (5): 638–644. doi:10.1177/0963689719833305. PMC PMC7103596. PMID 30983404.
  25. ↑ Lai TY, Cao J, Ou-Yang P, Tsai CY, Lin CW, Chen CC, Tsai MK, Lee CY (April 2022). “Different methods of detaching adherent cells and their effects on the cell surface expression of Fas receptor and Fas ligand”. Scientific Reports. 12 (1): 5713. Bibcode 2022NatSR..12.5713L. doi:10.1038/s41598-022-09605-y. PMC PMC8983651. PMID 35383242.
  26. ↑ 26.0 26.1 26.2 26.3 Samodova D, Hosfield CM, Cramer CN, Giuli MV, Cappellini E, Franciosa G, Rosenblatt MM, Kelstrup CD, Olsen JV (December 2020). “ProAlanase is an Effective Alternative to Trypsin for Proteomics Applications and Disulfide Bond Mapping”. Molecular & Cellular Proteomics. 19 (12): 2139–2157. doi:10.1074/mcp.tir120.002129. PMC PMC7710147. PMID 33020190.

మరింత చదవడానికి

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Trypsin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Trypsin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=ట్రిప్సిన్&oldid=6325"