పెప్సిన్

From LTRC
Revision as of 10:14, 14 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Pepsin” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
పెప్సిన్
పెప్సిన్ దీనితో సంక్లిష్టంగా ఉంది పెప్స్టాటిన్ .
గుర్తింపు సంఖ్యలు
EC సంఖ్య 3.4.23.1
CAS సంఖ్య 9001-75-6
డేటాబేస్‌లు
BRENDA enzyme data
ExPASy NiceZyme view
KEGG enzyme entry
MetaCyc metabolic pathway
Rhea reactions
PDB నిర్మాణాలు RCSB PDB PDBe PDBsum
జీన్ ఆంటాలజీ AmiGO / QuickGO
శోధన PMC articles PubMed articles NCBI proteins

Pepsi, Pepsini తో పొరబడకండి

పెప్సిన్ IPA: /'pɛpsɪn/ అనేది ఒక ఎండోపెప్టిడేస్, ఇది ప్రోటీన్లను చిన్న పెప్టైడ్లు మరియు అమినో ఆమ్లాలుగా విడగొడుతుంది. ఇది మానవులు మరియు అనేక ఇతర జంతువుల జీర్ణవ్యవస్థలలోని ప్రధాన జీర్ణ ఎంజైమ్లలో ఒకటి, ఇక్కడ ఇది ఆహారంలోని ప్రోటీన్లను జీర్ణం చేయడానికి సహాయపడుతుంది. పెప్సిన్ ఒక ఆస్పార్టిక్ ప్రోటీయేస్, ఇది తన యాక్టివ్ సైట్లో ఉత్ప్రేరక ఆస్పార్టేట్‌ను ఉపయోగిస్తుంది.[1]

ఇది మానవ జీర్ణవ్యవస్థలోని మూడు ప్రధాన ఎండోపెప్టిడేస్‌లలో ఒకటి (ప్రోటీన్లను మధ్యలో కత్తిరించే ఎంజైమ్‌లు), మిగిలిన రెండు కైమోట్రిప్సిన్ మరియు ట్రిప్సిన్. ప్రోటీన్ల రెండు చివర్లలోని వ్యక్తిగత అమినో ఆమ్లాలను తొలగించే ఎక్సోపెప్టిడేస్లు కూడా ఉన్నాయి (క్లోమం ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన కార్బాక్సిపెప్టిడేస్లు మరియు చిన్న ప్రేగు ద్వారా స్రవించే అమినోపెప్టిడేస్లు). జీర్ణక్రియ ప్రక్రియలో, ఈ ఎంజైమ్‌లు, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి నిర్దిష్ట రకాల అమినో ఆమ్లాల మధ్య బంధాలను తెంచడంలో ప్రత్యేకత కలిగి ఉంటాయి, ఆహార ప్రోటీన్లను వాటి భాగాలుగా, అంటే పెప్టైడ్లు మరియు అమినో ఆమ్లాలుగా విడగొట్టడానికి సహకరిస్తాయి, వీటిని చిన్న ప్రేగు సులభంగా శోషించుకోగలదు. పెప్సిన్ యొక్క క్లీవేజ్ నిర్దిష్టత విస్తృతమైనది, కానీ టైరోసిన్, ఫినైల్ అలనైన్ మరియు ట్రిప్టోఫాన్ వంటి కొన్ని అమినో ఆమ్లాలు క్లీవేజ్ సంభావ్యతను పెంచుతాయి.[2]

పెప్సిన్ యొక్క జైమోజెన్ (ప్రోఎంజైమ్), పెప్సినోజెన్, కడుపు గోడలోని గ్యాస్ట్రిక్ చీఫ్ సెల్ల ద్వారా విడుదలవుతుంది, మరియు గ్యాస్ట్రిక్ జ్యూస్లోని హైడ్రోక్లోరిక్ ఆమ్లంతో కలిసినప్పుడు, పెప్సినోజెన్ ఉత్తేజితమై పెప్సిన్‌గా మారుతుంది.[1]

చరిత్ర

పెప్సిన్ 1836లో థియోడర్ ష్వాన్ చేత కనుగొనబడిన మొదటి ఎంజైమ్‌లలో ఒకటి. ష్వాన్ దీనికి గ్రీకు పదం πέψις pepsis నుండి పేరు పెట్టాడు, దీని అర్థం "జీర్ణక్రియ" (πέπτειν peptein "జీర్ణం చేయడం" నుండి).[3][4][5][6] నైట్రోజన్ ఆధారిత ఆహారాలను నీటిలో కరిగే పదార్థంగా మార్చగల ఆమ్ల పదార్ధమే పెప్సిన్ అని నిర్ధారించబడింది.[7]

1928లో, జాన్ హెచ్. నార్త్రోప్ డయాలసిస్, వడపోత మరియు శీతలీకరణను ఉపయోగించి దీనిని స్పటికీకరించినప్పుడు, ఇది స్పటికీకరించబడిన మొదటి ఎంజైమ్‌లలో ఒకటిగా నిలిచింది.[8]

పూర్వగామి

పెప్సిన్ పెప్సినోజెన్ అనే జైమోజెన్గా వ్యక్తీకరించబడుతుంది, దీని ప్రాథమిక నిర్మాణం క్రియాశీల ఎంజైమ్‌తో పోలిస్తే అదనంగా 44 అమినో ఆమ్లాలు కలిగి ఉంటుంది.

కడుపులో, గ్యాస్ట్రిక్ చీఫ్ సెల్స్ పెప్సినోజెన్‌ను విడుదల చేస్తాయి. ఈ జైమోజెన్ కడుపు లైనింగ్‌లోని పారిటల్ సెల్ల నుండి విడుదలయ్యే హైడ్రోక్లోరిక్ ఆమ్లం (HCl) ద్వారా ఉత్తేజితమవుతుంది. ఆహారం తీసుకున్నప్పుడు గ్యాస్ట్రిన్ హార్మోన్ మరియు వేగస్ నరం కడుపు లైనింగ్ నుండి పెప్సినోజెన్ మరియు HCl రెండింటినీ విడుదల చేయడానికి ప్రేరేపిస్తాయి. హైడ్రోక్లోరిక్ ఆమ్లం ఆమ్ల వాతావరణాన్ని సృష్టిస్తుంది, ఇది పెప్సినోజెన్ విడిపోవడానికి మరియు ఆటోక్యాటలిటిక్ పద్ధతిలో తనను తాను విడగొట్టుకోవడానికి అనుమతిస్తుంది, తద్వారా పెప్సిన్ (క్రియాశీల రూపం) ఉత్పత్తి అవుతుంది. పెప్సిన్ మరింత పెప్సిన్‌ను సృష్టించడానికి పెప్సినోజెన్ నుండి 44 అమినో ఆమ్లాలను విడగొడుతుంది.

పెప్సినోజెన్‌లు ప్రధానంగా వాటి ప్రాథమిక నిర్మాణం ఆధారంగా 5 వేర్వేరు సమూహాలుగా విభజించబడ్డాయి: పెప్సినోజెన్ A (పెప్సినోజెన్ I అని కూడా పిలుస్తారు), పెప్సినోజెన్ B, ప్రోగ్యాస్ట్రిక్సిన్ (పెప్సినోజెన్ II మరియు పెప్సినోజెన్ C అని కూడా పిలుస్తారు), ప్రోకైమోసిన్ (ప్రోరెనిన్ అని కూడా పిలుస్తారు) మరియు పెప్సినోజెన్ F (గర్భధారణ-సంబంధిత గ్లైకోప్రోటీన్ అని కూడా పిలుస్తారు).[9]

హైడ్రోక్లోరిక్ ఆమ్లంతో క్రియాశీలత ద్వారా నిష్క్రియ పెప్సినోజెన్ క్రియాశీల ఎంజైమ్ పెప్సిన్‌గా మారడం.

చర్య మరియు స్థిరత్వం

పెప్సిన్ pH 1.5 నుండి 2.5 మధ్య ఆమ్ల వాతావరణంలో అత్యంత చురుకుగా ఉంటుంది.[10][11] తదనుగుణంగా, దీని సంశ్లేషణ మరియు చర్య యొక్క ప్రాథమిక ప్రదేశం కడుపు (pH 1.5 నుండి 2). మానవులలో కడుపులో పెప్సిన్ సాంద్రత 0.5 – 1 mg/mL కి చేరుకుంటుంది.[12][13]

పెప్సిన్ pH 6.5 మరియు అంతకంటే ఎక్కువ వద్ద నిష్క్రియంగా ఉంటుంది; అయితే, pH 8.0 వరకు పెప్సిన్ పూర్తిగా డీనేచర్ చేయబడదు లేదా శాశ్వతంగా నిష్క్రియం చేయబడదు.[10][14] అందువల్ల, pH 8.0 వరకు ఉన్న పెప్సిన్ ద్రావణాలను తిరిగి ఆమ్లీకరించడం ద్వారా తిరిగి ఉత్తేజితం చేయవచ్చు. అధిక pH వద్ద పెప్సిన్ యొక్క స్థిరత్వం లారింగోఫారింజియల్ రిఫ్లక్స్కు కారణమయ్యే వ్యాధిపై గణనీయమైన ప్రభావాలను చూపుతుంది. గ్యాస్ట్రిక్ రిఫ్లక్స్ సంఘటన తర్వాత పెప్సిన్ స్వరపేటికలో ఉంటుంది.[15][16] లారింగోఫారింక్స్ యొక్క సగటు pH (pH = 6.8) వద్ద పెప్సిన్ నిష్క్రియంగా ఉంటుంది, కానీ తదుపరి ఆమ్ల రిఫ్లక్స్ సంఘటనల ద్వారా తిరిగి ఉత్తేజితం కావచ్చు, దీని ఫలితంగా స్థానిక కణజాలాలకు నష్టం జరుగుతుంది.

పెప్సిన్ విస్తృత క్లీవేజ్ నిర్దిష్టతను ప్రదర్శిస్తుంది. పెప్సిన్ తీసుకున్న అమైడ్ బంధాలలో 20% వరకు జీర్ణం చేస్తుంది.[17] P1 మరియు P1' స్థానాల్లోని అవశేషాలు[18] క్లీవేజ్ సంభావ్యతను నిర్ణయించడంలో చాలా ముఖ్యమైనవి. సాధారణంగా, P1 మరియు P1' స్థానాల్లోని హైడ్రోఫోబిక్ అమినో ఆమ్లాలు క్లీవేజ్ సంభావ్యతను పెంచుతాయి. P1 స్థానంలో ఫినైల్ అలనైన్, ల్యూసిన్ మరియు మెథియోనిన్, మరియు P1' స్థానంలో ఫినైల్ అలనైన్, ట్రిప్టోఫాన్ మరియు టైరోసిన్ అత్యధిక క్లీవేజ్ సంభావ్యతను కలిగిస్తాయి.[2][17] P1 స్థానంలో ధనాత్మక ఆవేశం కలిగిన అమినో ఆమ్లాలు హిస్టిడిన్, లైసిన్ మరియు ఆర్జినిన్ క్లీవేజ్‌ను నిరుత్సాహపరుస్తాయి.[2]

లారింగోఫారింజియల్ రిఫ్లక్స్‌లో

ప్రధాన వ్యాసం: Laryngopharyngeal reflux

లారింగోఫారింజియల్ రిఫ్లక్స్ సమయంలో మ్యూకోసల్ నష్టానికి పెప్సిన్ ప్రధాన కారణాలలో ఒకటి.[19][20] గ్యాస్ట్రిక్ రిఫ్లక్స్ సంఘటన తర్వాత పెప్సిన్ స్వరపేటికలో (pH 6.8) ఉంటుంది.[15][16] ఈ వాతావరణంలో ఎంజైమ్‌గా నిష్క్రియంగా ఉన్నప్పటికీ, పెప్సిన్ స్థిరంగా ఉంటుంది మరియు తదుపరి ఆమ్ల రిఫ్లక్స్ సంఘటనల ద్వారా తిరిగి ఉత్తేజితం కావచ్చు. ఎంజైమ్‌గా క్రియాశీల పెప్సిన్‌కు లారింజియల్ మ్యూకోసా బహిర్గతం కావడం, శాశ్వతంగా నిష్క్రియం చేయబడిన పెప్సిన్ లేదా ఆమ్లం కాదు, రక్షణ ప్రోటీన్ల వ్యక్తీకరణను తగ్గిస్తుంది మరియు తద్వారా నష్టానికి లారింజియల్ గ్రహణశీలతను పెంచుతుంది.[14][14][15][16]

పెప్సిన్ బలహీనమైన ఆమ్ల లేదా ఆమ్లరహిత గ్యాస్ట్రిక్ రిఫ్లక్స్ సమయంలో కూడా మ్యూకోసల్ నష్టాన్ని కలిగించవచ్చు. బలహీనమైన లేదా ఆమ్లరహిత రిఫ్లక్స్ రిఫ్లక్స్ లక్షణాలు మరియు మ్యూకోసల్ గాయంతో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది.[21][22][23][24] ఆమ్లరహిత పరిస్థితులలో (తటస్థ pH), పెప్సిన్ రిసెప్టర్-మీడియేటెడ్ ఎండోసైటోసిస్ అని పిలువబడే ప్రక్రియ ద్వారా స్వరపేటిక మరియు హైపోఫారింక్స్ వంటి ఎగువ వాయుమార్గాల కణాల ద్వారా అంతర్గతం చేయబడుతుంది.[25] పెప్సిన్ ఏ రిసెప్టర్ ద్వారా ఎండోసైటోస్ చేయబడుతుందో ప్రస్తుతం తెలియదు. సెల్యులార్ అప్‌టేక్ తర్వాత, పెప్సిన్ తక్కువ pH కలిగిన ఇంట్రాసెల్యులర్ వెసికిల్స్‌లో నిల్వ చేయబడుతుంది, అక్కడ దాని ఎంజైమ్ చర్య పునరుద్ధరించబడుతుంది. పెప్సిన్ కణంలో 24 గంటల వరకు నిలుపుకోబడుతుంది.[26] తటస్థ pH వద్ద పెప్సిన్‌కు ఇటువంటి బహిర్గతం మరియు పెప్సిన్ యొక్క ఎండోసైటోసిస్ వాపుతో సంబంధం ఉన్న జన్యు వ్యక్తీకరణలో మార్పులను కలిగిస్తుంది, ఇది రిఫ్లక్స్ యొక్క సంకేతాలు మరియు లక్షణాలకు,[27] మరియు కణితి పురోగతికి దారితీస్తుంది.[28] ఇది మరియు ఇతర పరిశోధనలు[29] గ్యాస్ట్రిక్ రిఫ్లక్స్ వల్ల కలిగే కార్సినోజెనిసిస్‌లో పెప్సిన్‌ను సూచిస్తాయి.

వాయుమార్గ నమూనాలలో పెప్సిన్ లారింగోఫారింజియల్ రిఫ్లక్స్ కోసం సున్నితమైన మరియు నిర్దిష్టమైన మార్కర్‌గా పరిగణించబడుతుంది.[30][31] గ్యాస్ట్రిక్ రిఫ్లక్స్ కోసం కొత్త పెప్సిన్-లక్షిత చికిత్సా మరియు రోగనిర్ధారణ సాధనాలను అభివృద్ధి చేయడానికి పరిశోధనలు జరుగుతున్నాయి. పెప్టెస్ట్ అని పిలువబడే వేగవంతమైన నాన్-ఇన్వాసివ్ పెప్సిన్ డయాగ్నోస్టిక్ ఇప్పుడు అందుబాటులో ఉంది, ఇది లాలాజల నమూనాలలో పెప్సిన్ ఉనికిని నిర్ణయిస్తుంది.[32]

ఇన్హిబిటర్లు

పెప్సిన్ అధిక pH (చూడండి చర్య మరియు స్థిరత్వం) లేదా ఇన్హిబిటర్ సమ్మేళనాల ద్వారా నిరోధించబడవచ్చు. పెప్స్టాటిన్ అనేది తక్కువ పరమాణు బరువు కలిగిన సమ్మేళనం మరియు ఇది పెప్సిన్ కోసం సుమారు 10−10 M యొక్క ఇన్హిబిటరీ డిసోసియేషన్ కాన్స్టాంట్ (Ki) తో ఆమ్ల ప్రోటీయేస్‌ల కోసం శక్తివంతమైన ఇన్హిబిటర్. పెప్స్టాటిన్ యొక్క స్టాటిల్ అవశేషం పెప్సిన్ యొక్క పెప్స్టాటిన్ నిరోధానికి కారణమని భావించబడుతుంది; స్టాటిన్ అనేది పెప్సిన్ మరియు ఇతర ఆమ్ల ప్రోటీయేస్‌ల ద్వారా ఉత్ప్రేరకానికి ట్రాన్సిషన్ స్టేట్ యొక్క సంభావ్య అనలాగ్. పెప్స్టాటిన్ పెప్సిన్‌ను కోవాలెంట్‌గా బంధించదు, కాబట్టి పెప్స్టాటిన్ ద్వారా పెప్సిన్ నిరోధం రివర్సిబుల్.[33] 1-బిస్(డయాజోఎసిటైల్)-2-ఫినైల్ ఈథేన్ pH 5 వద్ద పెప్సిన్‌ను రివర్సిబుల్‌గా నిష్క్రియం చేస్తుంది, ఈ చర్య Cu(II) ఉనికి ద్వారా వేగవంతం చేయబడుతుంది.[34]

పోర్సిన్ పెప్సిన్ పంది యొక్క పెద్ద గుండ్రని పురుగు (అస్కారిస్ సుమ్) ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన పెప్సిన్ ఇన్హిబిటర్-3 (PI-3) ద్వారా నిరోధించబడుతుంది.[35] PI-3 తన N-టెర్మినల్ అవశేషాలను ఉపయోగించి పెప్సిన్ యొక్క యాక్టివ్ సైట్‌ను ఆక్రమిస్తుంది మరియు తద్వారా సబ్‌స్ట్రేట్ బంధాన్ని నిరోధిస్తుంది. పరిపక్వ PI-3 యొక్క అమినో ఆమ్ల అవశేషాలు 1 - 3 (Gln-Phe-Leu) పెప్సిన్ యొక్క P1' - P3' స్థానాలకు బంధిస్తాయి. PI-3:పెప్సిన్ కాంప్లెక్స్‌లోని PI-3 యొక్క N-టెర్మినస్ హైడ్రోజన్ బాండ్ల ద్వారా ఉంచబడుతుంది, ఇవి ఎనిమిది-స్ట్రాండెడ్ β-షీట్ను ఏర్పరుస్తాయి, ఇక్కడ మూడు స్ట్రాండ్‌లు పెప్సిన్ ద్వారా మరియు ఐదు PI-3 ద్వారా అందించబడతాయి.[35]

పెప్సిన్ ద్వారా ప్రోటీన్ జీర్ణక్రియ యొక్క ఉత్పత్తి చర్యను నిరోధిస్తుంది.[36][37]

సుక్రాల్ఫేట్, కడుపు పూతల మరియు ఇతర పెప్సిన్-సంబంధిత పరిస్థితులకు చికిత్స చేయడానికి ఉపయోగించే ఒక ఔషధం, పెప్సిన్ చర్యను కూడా నిరోధిస్తుంది.[38]

అప్లికేషన్లు

బీమన్స్ పెప్సిన్ గమ్
ఆడమ్స్ పెప్సిన్ టుట్టి ఫ్రూటీ గమ్, "అజీర్ణం మరియు డిస్పెప్సియా ఉపశమనం కోసం" విక్రయించబడింది

వాణిజ్య పెప్సిన్ పంది కడుపుల గ్రంధి పొర నుండి సేకరించబడుతుంది. ఇది చీజ్ తయారీ సమయంలో పాలను గడ్డకట్టడానికి ఉపయోగించే రెనెట్లో ఒక భాగం. పెప్సిన్ ఆహార తయారీలో వివిధ రకాల అప్లికేషన్ల కోసం ఉపయోగించబడుతుంది: సోయా ప్రోటీన్ మరియు జెలటిన్‌కు విప్పింగ్ లక్షణాలను మార్చడానికి మరియు అందించడానికి,[39] నాన్‌డైరీ స్నాక్ ఐటమ్స్‌లో ఉపయోగించడానికి కూరగాయల ప్రోటీన్లను మార్చడానికి, ప్రీకుక్డ్ తృణధాన్యాలను ఇన్‌స్టంట్ హాట్ తృణధాన్యాలుగా మార్చడానికి,[40] మరియు ఆహారాలు మరియు పానీయాలకు రుచిని అందించడానికి జంతు మరియు కూరగాయల ప్రోటీన్ హైడ్రోలైసేట్‌లను సిద్ధం చేయడానికి. ఇది తోలు పరిశ్రమలో చర్మాల నుండి జుట్టు మరియు మిగిలిన కణజాలాన్ని తొలగించడానికి మరియు వెండిని పట్టుకునే జెలటిన్ పొరను జీర్ణం చేయడం ద్వారా విస్మరించబడిన ఫోటోగ్రాఫిక్ ఫిల్మ్‌ల నుండి వెండిని తిరిగి పొందడానికి ఉపయోగించబడుతుంది.[41] పెప్సిన్ చారిత్రాత్మకంగా డాక్టర్ ఎడ్విన్ ఇ. బీమన్ ద్వారా బీమన్స్ చూయింగ్ గమ్ యొక్క సంకలితం. పెప్సోడెంట్ పేరు పెప్సిన్ నుండి వచ్చింది, ఇది దంతాలపై ఆహార నిల్వలను విడగొట్టడానికి మరియు జీర్ణం చేయడానికి రూపొందించబడింది. పెప్సిన్ ప్రారంభ పెప్సోడెంట్ టూత్‌పేస్ట్‌లో ఉపయోగించిన ఒక పదార్ధం.

యాంటీబాడీల నుండి F(ab')2 ఫ్రాగ్మెంట్ల తయారీలో పెప్సిన్ సాధారణంగా ఉపయోగించబడుతుంది. కొన్ని పరీక్షలలో, యాంటీబాడీ యొక్క యాంటిజెన్-బైండింగ్ (Fab) భాగాన్ని మాత్రమే ఉపయోగించడం ఉత్తమం. ఈ అప్లికేషన్ల కోసం, యాంటీబాడీలను Fab లేదా F(ab')2 ఫ్రాగ్మెంట్‌ను ఉత్పత్తి చేయడానికి ఎంజైమ్‌గా జీర్ణం చేయవచ్చు. F(ab')2 ఫ్రాగ్మెంట్‌ను ఉత్పత్తి చేయడానికి, IgG పెప్సిన్‌తో జీర్ణం చేయబడుతుంది, ఇది హింజ్ ప్రాంతం దగ్గర హెవీ చైన్‌లను విడగొడుతుంది.[42] హింజ్ ప్రాంతంలో హెవీ చైన్‌లను కలిపే ఒకటి లేదా అంతకంటే ఎక్కువ డైసల్ఫైడ్ బంధాలు సంరక్షించబడతాయి, కాబట్టి యాంటీబాడీ యొక్క రెండు Fab ప్రాంతాలు కలిసి ఉంటాయి, ఇది డైవాలెంట్ అణువును (రెండు యాంటీబాడీ బైండింగ్ సైట్‌లను కలిగి ఉంటుంది) ఇస్తుంది, అందుకే F(ab')2 అని పేరు పెట్టారు. లైట్ చైన్‌లు చెక్కుచెదరకుండా మరియు హెవీ చైన్‌కు అతుక్కుని ఉంటాయి. Fc ఫ్రాగ్మెంట్ చిన్న పెప్టైడ్లుగా జీర్ణం చేయబడుతుంది. Fab ఫ్రాగ్మెంట్‌లు పెప్సిన్‌కు బదులుగా పాపైన్తో IgGని విడగొట్టడం ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడతాయి. పాపైన్ IgGని హింజ్ ప్రాంతానికి పైన విడగొడుతుంది, ఇది హెవీ చైన్‌లను కలిపే డైసల్ఫైడ్ బంధాలను కలిగి ఉంటుంది, కానీ లైట్ చైన్ మరియు హెవీ చైన్ మధ్య డైసల్ఫైడ్ బంధం ఉన్న ప్రదేశానికి క్రింద ఉంటుంది. ఇది రెండు వేర్వేరు మోనోవాలెంట్ (ఒకే యాంటీబాడీ బైండింగ్ సైట్‌ను కలిగి ఉంటుంది) Fab ఫ్రాగ్మెంట్‌లను మరియు ఒక చెక్కుచెదరని Fc ఫ్రాగ్మెంట్‌ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. ఫ్రాగ్మెంట్‌లను జెల్ ఫిల్ట్రేషన్, అయాన్ ఎక్స్ఛేంజ్ లేదా అఫినిటీ క్రోమాటోగ్రఫీ ద్వారా శుద్ధి చేయవచ్చు.[43]

Fab మరియు F(ab')2 యాంటీబాడీ ఫ్రాగ్మెంట్‌లు Fc ప్రాంతం ఉనికి సమస్యలను కలిగించే పరీక్షా వ్యవస్థలలో ఉపయోగించబడతాయి. శోషరస కణుపులు లేదా ప్లీహం వంటి కణజాలాలలో, లేదా పెరిఫెరల్ బ్లడ్ ప్రిపరేషన్లలో, Fc రిసెప్టర్లు (మాక్రోఫేజ్‌లు, మోనోసైట్లు, B లింఫోసైట్లు మరియు నేచురల్ కిల్లర్ కణాలు) ఉన్న కణాలు ఉంటాయి, ఇవి చెక్కుచెదరని యాంటీబాడీల Fc ప్రాంతాన్ని బంధించగలవు, ఇది లక్ష్య యాంటిజెన్ లేని ప్రాంతాలలో బ్యాక్‌గ్రౌండ్ స్టెయినింగ్‌కు కారణమవుతుంది. F(ab')2 లేదా Fab ఫ్రాగ్మెంట్‌లను ఉపయోగించడం వల్ల యాంటీబాడీలు Fc రిసెప్టర్లకు కాకుండా యాంటిజెన్‌కు బంధించబడుతున్నాయని నిర్ధారిస్తుంది. ప్లాస్మా సమక్షంలో కణ ప్రిపరేషన్‌లను స్టెయినింగ్ చేయడానికి కూడా ఈ ఫ్రాగ్మెంట్‌లు కావాల్సినవి, ఎందుకంటే అవి కాంప్లిమెంట్‌ను బంధించలేవు, ఇది కణాలను లైజ్ చేయగలదు. F(ab')2, మరియు కొంతవరకు Fab, ఫ్రాగ్మెంట్‌లు లక్ష్య యాంటిజెన్ యొక్క మరింత ఖచ్చితమైన స్థానికీకరణను అనుమతిస్తాయి, అంటే ఎలక్ట్రాన్ మైక్రోస్కోపీ కోసం కణజాలాన్ని స్టెయినింగ్ చేయడంలో. F(ab')2 ఫ్రాగ్మెంట్ యొక్క డైవాలెన్సీ యాంటిజెన్‌లను క్రాస్-లింక్ చేయడానికి వీలు కల్పిస్తుంది, ఇది ప్రెసిపిటేషన్ పరీక్షలు, ఉపరితల యాంటిజెన్‌ల ద్వారా సెల్యులార్ అగ్రిగేషన్ లేదా రోసెట్టింగ్ పరీక్షల కోసం ఉపయోగించడానికి అనుమతిస్తుంది.[44] (పెప్సి)

జన్యువులు

కింది మూడు జన్యువులు ఒకేలాంటి మానవ పెప్సినోజెన్ A ఎంజైమ్‌లను ఎన్‌కోడ్ చేస్తాయి:

నాలుగవ మానవ జన్యువు గ్యాస్ట్రిక్సిన్‌ను ఎన్‌కోడ్ చేస్తుంది, దీనిని పెప్సినోజెన్ C అని కూడా పిలుస్తారు:

సూచనలు

  1. ↑ 1.0 1.1 “Enzyme entry 3.4.23.1”. ExPASy Bioinformatics Resource Portal. SIB. Retrieved 14 Dec 2008.
  2. ↑ 2.0 2.1 2.2 Hamuro Y, Coales SJ, Molnar KS, Tuske SJ, Morrow JA (April 2008). “Specificity of immobilized porcine pepsin in H/D exchange compatible conditions”. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 22 (7): 1041–1046. Bibcode 2008RCMS...22.1041H. doi:10.1002/rcm.3467. PMID 18327892.
  3. ↑ Florkin M (March 1957). “[Discovery of pepsin by Theodor Schwann]” (in French). Revue Medicale de Liege. 12 (5): 139–144. PMID 13432398.
  4. ↑ Asimov I (1980). A short history of biology. Westport, Conn: Greenwood Press. p. 95. ISBN 978-0-313-22583-3.
  5. ↑ Harper D. “Pepsin”. Online Etymology Dictionary.
  6. ↑ pe/yis πέψις, pe/ptw πέπτειν ref.
  7. ↑ Fruton JS (June 2002). “A history of pepsin and related enzymes”. The Quarterly Review of Biology. 77 (2): 127–147. doi:10.1086/340729. JSTOR 3071644. PMID 12089768. S2CID 24979344.
  8. ↑ Northrop JH (May 1929). “Crystalline pepsin”. Science. New York, N.Y.. 69 (1796): 580. Bibcode 1929Sci....69..580N. doi:10.1126/science.69.1796.580. PMID 17758437.
  9. ↑ Kageyama T (February 2002). “Pepsinogens, progastricsins, and prochymosins: structure, function, evolution, and development”. Cellular and Molecular Life Sciences. 59 (2): 288–306. doi:10.1007/s00018-002-8423-9. PMC PMC11146132. PMID 11915945. S2CID 8907522.
  10. ↑ 10.0 10.1 Piper DW, Fenton BH (October 1965). “pH stability and activity curves of pepsin with special reference to their clinical importance”. Gut. 6 (5): 506–508. doi:10.1136/gut.6.5.506. PMC PMC1552331. PMID 4158734.
  11. ↑ “Information on EC 3.4.23.1 - pepsin A”. BRENDA-enzymes. Retrieved 14 Dec 2008.
  12. ↑ Zhu H, Hart CA, Sales D, Roberts NB (September 2006). “Bacterial killing in gastric juice--effect of pH and pepsin on Escherichia coli and Helicobacter pylori”. Journal of Medical Microbiology. 55 (Pt 9): 1265–1270. doi:10.1099/jmm.0.46611-0. PMID 16914658.
  13. ↑ Brodkorb A, Egger L, Alminger M, Alvito P, Assunção R, Ballance S, Bohn T, Bourlieu-Lacanal C, Boutrou R, Carrière F, Clemente A, Corredig M, Dupont D, Dufour C, Edwards C, Golding M, Karakaya S, Kirkhus B, Le Feunteun S, Lesmes U, Macierzanka A, Mackie AR, Martins C, Marze S, McClements DJ, Ménard O, Minekus M, Portmann R, Santos CN, Souchon I, Singh RP, Vegarud GE, Wickham MS, Weitschies W, Recio I (April 2019). “INFOGEST static in vitro simulation of gastrointestinal food digestion”. Nature Protocols. 14 (4): 991–1014. doi:10.1038/s41596-018-0119-1. hdl:11019/1671. PMID 30886367.
  14. ↑ 14.0 14.1 14.2 Johnston N, Dettmar PW, Bishwokarma B, Lively MO, Koufman JA (June 2007). “Activity/stability of human pepsin: implications for reflux attributed laryngeal disease”. The Laryngoscope. 117 (6): 1036–1039. doi:10.1097/MLG.0b013e31804154c3. PMID 17417109. S2CID 22124366.
  15. ↑ 15.0 15.1 15.2 Johnston N, Knight J, Dettmar PW, Lively MO, Koufman J (December 2004). “Pepsin and carbonic anhydrase isoenzyme III as diagnostic markers for laryngopharyngeal reflux disease”. The Laryngoscope. 114 (12): 2129–2134. doi:10.1097/01.mlg.0000149445.07146.03. PMID 15564833. S2CID 23773155.
  16. ↑ 16.0 16.1 16.2 Johnston N, Dettmar PW, Lively MO, Postma GN, Belafsky PC, Birchall M, Koufman JA (January 2006). “Effect of pepsin on laryngeal stress protein (Sep70, Sep53, and Hsp70) response: role in laryngopharyngeal reflux disease”. The Annals of Otology, Rhinology, and Laryngology. 115 (1): 47–58. doi:10.1177/000348940611500108. PMID 16466100. S2CID 29939465.
  17. ↑ 17.0 17.1 Cox M, Nelson DR, Lehninger AL (2008). Lehninger principles of biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. p. 96. ISBN 978-0-7167-7108-1.
  18. ↑ The P1 and P1' positions refer to the amino acid residues immediately next to the bond to be cleaved, on the carboxyl and amino side respectively. See Schechter I, Berger A (September 1968). “On the active site of proteases. 3. Mapping the active site of papain; specific peptide inhibitors of papain”. Biochemical and Biophysical Research Communications. 32 (5): 898–902. doi:10.1016/0006-291X(68)90326-4. PMID 5682314.
  19. ↑ Goldberg HI, Dodds WJ, Gee S, Montgomery C, Zboralske FF (February 1969). “Role of acid and pepsin in acute experimental esophagitis”. Gastroenterology. 56 (2): 223–230. doi:10.1016/S0016-5085(69)80121-6. PMID 4884956.
  20. ↑ Lillemoe KD, Johnson LF, Harmon JW (August 1982). “Role of the components of the gastroduodenal contents in experimental acid esophagitis”. Surgery. 92 (2): 276–284. PMID 6808683.
  21. ↑ Tamhankar AP, Peters JH, Portale G, Hsieh CC, Hagen JA, Bremner CG, DeMeester TR (November 2004). “Omeprazole does not reduce gastroesophageal reflux: new insights using multichannel intraluminal impedance technology”. Journal of Gastrointestinal Surgery. 8 (7): 890–7; discussion 897–8. doi:10.1016/j.gassur.2004.08.001. PMID 15531244. S2CID 6574429.
  22. ↑ Kawamura O, Aslam M, Rittmann T, Hofmann C, Shaker R (June 2004). “Physical and pH properties of gastroesophagopharyngeal refluxate: a 24-hour simultaneous ambulatory impedance and pH monitoring study”. The American Journal of Gastroenterology. 99 (6): 1000–1010. doi:10.1111/j.1572-0241.2004.30349.x. PMID 15180717. S2CID 8530885.
  23. ↑ Oelschlager BK, Quiroga E, Isch JA, Cuenca-Abente F (January 2006). “Gastroesophageal and pharyngeal reflux detection using impedance and 24-hour pH monitoring in asymptomatic subjects: defining the normal environment”. Journal of Gastrointestinal Surgery. 10 (1): 54–62. doi:10.1016/j.gassur.2005.09.005. PMID 16368491. S2CID 41176354.
  24. ↑ Mainie I, Tutuian R, Shay S, Vela M, Zhang X, Sifrim D, Castell DO (October 2006). “Acid and non-acid reflux in patients with persistent symptoms despite acid suppressive therapy: a multicentre study using combined ambulatory impedance-pH monitoring”. Gut. 55 (10): 1398–1402. doi:10.1136/gut.2005.087668. PMC PMC1856433. PMID 16556669.
  25. ↑ Johnston N, Wells CW, Blumin JH, Toohill RJ, Merati AL (December 2007). “Receptor-mediated uptake of pepsin by laryngeal epithelial cells”. The Annals of Otology, Rhinology, and Laryngology. 116 (12): 934–938. doi:10.1177/000348940711601211. PMID 18217514. S2CID 32026624.
  26. ↑ Johnston N, Wells CW, Samuels TL, Blumin JH (August 2010). “Rationale for targeting pepsin in the treatment of reflux disease”. The Annals of Otology, Rhinology, and Laryngology. 119 (8): 547–558. doi:10.1177/000348941011900808. PMID 20860281. S2CID 44531943.
  27. ↑ Samuels TL, Johnston N (November 2009). “Pepsin as a causal agent of inflammation during nonacidic reflux”. Otolaryngology--Head and Neck Surgery. 141 (5): 559–563. doi:10.1016/j.otohns.2009.08.022. PMID 19861190. S2CID 23855277.
  28. ↑ Balkwill F, Mantovani A (February 2001). “Inflammation and cancer: back to Virchow?”. Lancet. London, England. 357 (9255): 539–545. doi:10.1016/S0140-6736(00)04046-0. PMID 11229684. S2CID 1730949.
  29. ↑ Adams J, Heintz P, Gross N, Andersen P, Everts E, Wax M, Cohen J (March 2000). “Acid/pepsin promotion of carcinogenesis in the hamster cheek pouch”. Archives of Otolaryngology--Head & Neck Surgery. 126 (3): 405–409. doi:10.1001/archotol.126.3.405. PMID 10722017.
  30. ↑ Knight J, Lively MO, Johnston N, Dettmar PW, Koufman JA (August 2005). “Sensitive pepsin immunoassay for detection of laryngopharyngeal reflux”. The Laryngoscope. 115 (8): 1473–1478. doi:10.1097/01.mlg.0000172043.51871.d9. PMID 16094128. S2CID 2196018.
  31. ↑ Samuels TL, Johnston N (March 2010). “Pepsin as a marker of extraesophageal reflux”. The Annals of Otology, Rhinology, and Laryngology. 119 (3): 203–208. doi:10.1177/000348941011900310. PMID 20392035. S2CID 29266257.
  32. ↑ Bardhan KD, Strugala V, Dettmar PW (2012). “Reflux revisited: advancing the role of pepsin”. International Journal of Otolaryngology. 2012. doi:10.1155/2012/646901. PMC PMC3216344. PMID 22242022. article-number: 646901.
  33. ↑ Marciniszyn J, Hartsuck JA, Tang J (1977). “Pepstatin Inhibition Mechanism”. Acid Proteases: Structure, Function, and Biology. Advances in Experimental Medicine and Biology. Vol. 95, pp. 199–210. ISBN 978-1-4757-0721-2. doi:10.1007/978-1-4757-0719-9_12. PMID 339690.
  34. ↑ Husain SS, Ferguson JB, Fruton JS (November 1971). “Bifunctional inhibitors of pepsin”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 68 (11): 2765–2768. Bibcode 1971PNAS...68.2765H. doi:10.1073/pnas.68.11.2765. PMC PMC389520. PMID 4941985.
  35. ↑ 35.0 35.1 Ng KK, Petersen JF, Cherney MM, Garen C, Zalatoris JJ, Rao-Naik C, Dunn BM, Martzen MR, Peanasky RJ, James MN (August 2000). “Structural basis for the inhibition of porcine pepsin by Ascaris pepsin inhibitor-3”. Nature Structural Biology. 7 (8): 653–657. doi:10.1038/77950. PMID 10932249. S2CID 39440342.
  36. ↑ Northrop HJ (1932). “The story of the isolation of crystalline pepsin and trypsin”. The Scientific Monthly. 35 (4): 333–340. Bibcode 1932SciMo..35..333N.
  37. ↑ Greenwell P, Knowles JR, Sharp H (June 1969). “The inhibition of pepsin-catalysed reactions by products and product analogues. Kinetic evidence for ordered release of products”. The Biochemical Journal. 113 (2): 363–368. doi:10.1042/bj1130363. PMC PMC1184643. PMID 4897199.
  38. ↑ Samloff IM, O'Dell C (August 1985). “Inhibition of peptic activity by sucralfate”. The American Journal of Medicine. 79 (2C): 15–18. doi:10.1016/0002-9343(85)90566-2. PMID 3929601.
  39. ↑ Kun LY (2006). Microbial Biotechnology: Principles And Applications. (2nd ed.). Singapore: World Scientific Publishing Company. ISBN 981-256-677-5.
  40. ↑ Billings HJ. “Fortified Cereal”. US 2259543. Published 1938. Issued 1941-10-21. Filed 1938-11-12. Priority 1938-11-12. patent. assign1: Cream of Wheat Corporation. assign2: The Cream of Wheat Corporation.
  41. ↑ Smith ER (September 1933). “Gelatinase and the Gates-Gilman-Cowgill Method of Pepsin Estimation”. The Journal of General Physiology. 17 (1): 35–40. doi:10.1085/jgp.17.1.35. PMC PMC2141270. PMID 19872760.
  42. ↑ Falkenburg WJ, van Schaardenburg D, Ooijevaar-de Heer P, Tsang-A-Sjoe MW, Bultink IE, Voskuyl AE, Bentlage AE, Vidarsson G, Wolbink G, Rispens T (January 2017). “Anti-Hinge Antibodies Recognize IgG Subclass- and Protease-Restricted Neoepitopes”. Journal of Immunology. Baltimore. 198 (1): 82–93. doi:10.4049/jimmunol.1601096. PMID 27864476.
  43. ↑ Lane DS, Harlow E (1988). Antibodies: a laboratory manual. Cold Spring Harbor, N.Y: Cold Spring Harbor Laboratory. p. A2926. ISBN 0-87969-314-2.
  44. ↑ “Pepsin”. Enzyme Explorer. Merck KGaA.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Pepsin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Pepsin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=పెప్సిన్&oldid=6183"