ఐసోల్యూసిన్

From LTRC
Revision as of 04:04, 14 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Isoleucine” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
పేర్లు
IUPAC పేరు ఐసోల్యూసిన్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు 2-అమినో-3-మిథైల్‌పెంటనోయిక్ యాసిడ్
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య 73-32-5 Y
443-79-8 D enantiomer
319-78-8 racemic
ChEBI CHEBI:58045 Y
ChemSpider 6067 Y
DrugBank DB00167 Y
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.000.726
IUPHAR/BPS 3311
KEGG D00065 Y
PubChem CID 791
UNII 04Y7590D77 Y
కాంప్‌టాక్స్ డాష్‌బోర్డ్ ( EPA ) DTXSID501096647 DTXSID1047441, DTXSID501096647
InChI InChI=1S/C6H13NO2/c1-3-4(2)5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9)/t4-,5-/m0/s1 Y
Key: AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZSA-N Y
InChI=1/C6H13NO2/c1-3-4(2)5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9)/t4-,5-/m0/s1
Key: AGPKZVBTJJNPAG-WHFBIAKZBB
SMILES CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)O)N
Zwitterion
: CC[C@H](C)[C@@H](C(=O)[O-])[NH3+]
ధర్మాలు
రసాయన ఫార్ములా C6H13NO2
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 131.175 g·mol−1
అయస్కాంత ససెప్టబిలిటీ (χ) −84.9·10−6 cm3/mol
అనుబంధ డేటా పేజీ
ఐసోల్యూసిన్ (డేటా పేజీ)
పేర్కొన్నవి తప్ప, డేటా అంతా ఆయా పదార్థాల సాధారణ స్థితికి వర్తిస్తుంది standard state (at 25 °C [77 °F], 100 kPa). Y verify ( what is YN ?) Infobox references
ఐసోల్యూసిన్ బాల్ అండ్ స్టిక్ మోడల్ స్పిన్నింగ్

ఐసోల్యూసిన్ (గుర్తు Ile లేదా I)[1] అనేది ప్రోటీన్ల జీవసంశ్లేషణలో ఉపయోగించే ఒక α-అమైనో ఆమ్లం. ఇది ఒక α-అమైనో సమూహాన్ని (జీవసంబంధ పరిస్థితులలో ప్రోటోనేటెడ్ −NH+
3 రూపంలో ఉంటుంది), ఒక α-కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్ల సమూహాన్ని (జీవసంబంధ పరిస్థితులలో డీప్రోటోనేటెడ్ −COO− రూపంలో ఉంటుంది), మరియు ఒక హైడ్రోకార్బన్ పార్శ్వ గొలుసును (శాఖాయుతమైనది - మూడు ఇతర కార్బన్ పరమాణువులకు బంధించబడిన కేంద్ర కార్బన్ పరమాణువు) కలిగి ఉంటుంది. ఇది నాన్-పోలార్, ఛార్జ్ లేని (శరీరధర్మ pH వద్ద), శాఖాయుత గొలుసు కలిగిన, అలిఫాటిక్ అమైనో ఆమ్లంగా వర్గీకరించబడింది. ఇది మానవులలో అవసరమైనది (essential), అంటే శరీరం దీనిని సంశ్లేషణ చేయలేదు. అవసరమైన అమైనో ఆమ్లాలు మానవ ఆహారంలో తప్పనిసరి. మొక్కలలో ఐసోల్యూసిన్‌ను థ్రియోనిన్ మరియు మెథియోనిన్ నుండి సంశ్లేషణ చేయవచ్చు.[2] మొక్కలు మరియు బ్యాక్టీరియాలో, ఐసోల్యూసిన్ లూసిన్ జీవసంశ్లేషణ ఎంజైమ్‌లను ఉపయోగించి పైరువేట్ నుండి సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది.[3] ఇది AUU, AUC, మరియు AUA కోడాన్‌ల ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది.

జీవక్రియ

జీవసంశ్లేషణ

మొక్కలు మరియు సూక్ష్మజీవులలో, ఐసోల్యూసిన్ పైరువేట్ మరియు ఆల్ఫా-కెటోబ్యూట్రేట్ నుండి సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది. ఈ మార్గం మానవులలో ఉండదు. ఈ జీవసంశ్లేషణలో పాల్గొనే ఎంజైమ్‌లు:[4]

  1. ఎసిటోలాక్టేట్ సింథేస్ (ఎసిటోహైడ్రాక్సీ యాసిడ్ సింథేస్ అని కూడా పిలుస్తారు)
  2. ఎసిటోహైడ్రాక్సీ యాసిడ్ ఐసోమెరోరిడక్టేస్
  3. డైహైడ్రాక్సీయాసిడ్ డీహైడ్రేటేస్
  4. వాలైన్ అమైనోట్రాన్స్‌ఫరేస్

కాటబాలిజం (విచ్ఛిన్నం)

ఐసోల్యూసిన్ ఒక గ్లూకోజెనిక్ మరియు కీటోజెనిక్ అమైనో ఆమ్లం.[4] ఆల్ఫా-కెటోగ్లుటరేట్తో ట్రాన్స్‌అమినేషన్ తర్వాత, కార్బన్ అస్థిపంజరం ఆక్సీకరణం చెంది ప్రొపియోనైల్-CoA మరియు ఎసిటైల్-CoA గా విడిపోతుంది. ప్రొపియోనైల్-CoA సక్సినిల్-CoA గా మార్చబడుతుంది, ఇది TCA చక్రం లోని ఒక మధ్యంతర పదార్థం, దీనిని గ్లూకోనియోజెనిసిస్ కోసం ఆక్సలోఅసిటేట్ గా మార్చవచ్చు (అందుకే ఇది గ్లూకోజెనిక్). క్షీరదాలలో ఎసిటైల్-CoA కార్బోహైడ్రేట్‌గా మార్చబడదు, కానీ ఆక్సలోఅసిటేట్‌తో కలిసి సిట్రేట్ ఏర్పరచడం ద్వారా TCA చక్రంలోకి ప్రవేశించవచ్చు లేదా కీటోన్ బాడీలు (అందుకే కీటోజెనిక్) లేదా కొవ్వు ఆమ్లాల సంశ్లేషణలో ఉపయోగించవచ్చు.[5]

జీవక్రియ వ్యాధులు

కింది జీవక్రియ వ్యాధులలో ఐసోల్యూసిన్ క్షీణత దెబ్బతింటుంది:

ఇన్సులిన్ నిరోధకత

ఐసోల్యూసిన్, ఇతర శాఖాయుత గొలుసు అమైనో ఆమ్లాల వలె, ఇన్సులిన్ నిరోధకతతో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది: మధుమేహం ఉన్న ఎలుకలు, ఎలుకలు మరియు మానవుల రక్తంలో ఐసోల్యూసిన్ స్థాయిలు ఎక్కువగా కనిపిస్తాయి.[6] ఆహారం ద్వారా ఊబకాయం మరియు ఇన్సులిన్ నిరోధకత కలిగిన ఎలుకలలో, ఐసోల్యూసిన్ స్థాయిలు తగ్గించిన ఆహారం (ఇతర శాఖాయుత గొలుసు అమైనో ఆమ్లాలతో లేదా లేకుండా) అడిపోసిటీని తగ్గించి, ఇన్సులిన్ సున్నితత్వాన్ని మెరుగుపరుస్తుంది.[7][8] తక్కువ ప్రోటీన్ ఆహారం యొక్క ప్రయోజనకరమైన జీవక్రియ ప్రభావాల కోసం ఐసోల్యూసిన్ యొక్క తగ్గిన ఆహార స్థాయిలు అవసరం.[8] మానవులలో, ప్రోటీన్ పరిమితం చేయబడిన ఆహారం రక్తంలో ఐసోల్యూసిన్ స్థాయిలను తగ్గిస్తుంది మరియు ఉపవాస రక్త గ్లూకోజ్ స్థాయిలను తగ్గిస్తుంది.[9] తక్కువ ఐసోల్యూసిన్ ఆహారం తీసుకునే ఎలుకలు సన్నగా ఉంటాయి, ఎక్కువ కాలం జీవిస్తాయి మరియు తక్కువ బలహీనంగా ఉంటాయి.[10] మానవులలో, ఐసోల్యూసిన్ యొక్క అధిక ఆహార స్థాయిలు ఎక్కువ బాడీ మాస్ ఇండెక్స్ తో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి.[8]

విధులు మరియు అవసరం

అమెరికాకు చెందిన ఇన్‌స్టిట్యూట్ ఆఫ్ మెడిసిన్ యొక్క ఫుడ్ అండ్ న్యూట్రిషన్ బోర్డ్ (FNB) 2002లో అవసరమైన అమైనో ఆమ్లాల కోసం సిఫార్సు చేయబడిన ఆహార భత్యాలను (RDAs) నిర్ణయించింది. 19 ఏళ్లు మరియు అంతకంటే ఎక్కువ వయస్సు ఉన్న పెద్దలకు, రోజుకు 19 mg ఐసోల్యూసిన్/kg శరీర బరువు అవసరం.[11]

పోషకాహారంగా దాని జీవసంబంధ పాత్రతో పాటు, ఐసోల్యూసిన్ గ్లూకోజ్ జీవక్రియ నియంత్రణలో కూడా పాల్గొంటుంది.[5] ఐసోల్యూసిన్ అనేక ప్రోటీన్లలో ఒక ముఖ్యమైన భాగం. అవసరమైన అమైనో ఆమ్లంగా, ఐసోల్యూసిన్ తప్పనిసరిగా తీసుకోవాలి, లేకపోతే కణంలో ప్రోటీన్ ఉత్పత్తి దెబ్బతింటుంది. భ్రూణ హిమోగ్లోబిన్ ఐసోల్యూసిన్ అవసరమయ్యే అనేక ప్రోటీన్లలో ఒకటి.[12] ఐసోల్యూసిన్ భ్రూణ హిమోగ్లోబిన్ యొక్క గామా గొలుసులో ఉంటుంది మరియు ప్రోటీన్ ఏర్పడటానికి ఇది తప్పనిసరిగా ఉండాలి.[12]

జన్యు వ్యాధులు ఐసోల్యూసిన్ వినియోగ అవసరాలను మార్చగలవు. అమైనో ఆమ్లాలు శరీరంలో నిల్వ చేయబడవు. అదనపు అమైనో ఆమ్లాల పేరుకుపోవడం విషపూరిత అణువుల పేరుకుపోవడానికి కారణమవుతుంది, కాబట్టి ప్రోటీన్ సంశ్లేషణ అవసరం తీరినప్పుడు ప్రతి అమైనో ఆమ్లాన్ని విచ్ఛిన్నం చేయడానికి మానవులకు అనేక మార్గాలు ఉన్నాయి.[13] ఐసోల్యూసిన్-విచ్ఛిన్నం చేసే ఎంజైమ్‌లలో ఉత్పరివర్తనలు ఐసోల్యూసిన్ మరియు దాని విషపూరిత ఉత్పన్నాల ప్రమాదకరమైన పేరుకుపోవడానికి దారితీయవచ్చు. దీనికి ఒక ఉదాహరణ మేపుల్ సిరప్ యూరిన్ డిసీజ్ (MSUD), ఇది ఐసోల్యూసిన్, వాలైన్, మరియు లూసిన్ లను విచ్ఛిన్నం చేయలేని స్థితిని కలిగిస్తుంది.[14] MSUD ఉన్న వ్యక్తులు ఆ మూడు అమైనో ఆమ్లాల తీసుకోవడం తగ్గించడం మరియు పేరుకుపోయిన విషాన్ని బయటకు పంపడానికి సహాయపడే మందుల ద్వారా తమ వ్యాధిని నియంత్రిస్తారు.[15]

అనేక జంతువులు మరియు మొక్కలు ప్రోటీన్ల భాగంగా ఐసోల్యూసిన్‌కు ఆహార వనరులుగా ఉన్నాయి.[5] ఐసోల్యూసిన్ అధికంగా ఉండే ఆహారాలలో గుడ్లు, సోయా ప్రోటీన్, సముద్రపు పాచి, టర్కీ, కోడి మాంసం, గొర్రె మాంసం, చీజ్, మరియు చేపలు ఉన్నాయి.

సంశ్లేషణ

ఐసోల్యూసిన్‌ను తయారు చేసే మార్గాలు అనేకం ఉన్నాయి. ఒక సాధారణ బహుళ-దశల ప్రక్రియ 2-బ్రోమోబ్యూటేన్ మరియు డైఇథైల్మలోనేట్ నుండి ప్రారంభమవుతుంది.[16] సింథటిక్ ఐసోల్యూసిన్ గురించి మొదటిసారిగా 1905లో ఫ్రెంచ్ రసాయన శాస్త్రవేత్తలు బౌవెాల్ట్ మరియు లోక్విన్ నివేదించారు.[17]

ఆవిష్కరణ

జర్మన్ రసాయన శాస్త్రవేత్త ఫెలిక్స్ ఎర్లిచ్ 1903లో బీట్-షుగర్ మొలాసిస్ కూర్పును అధ్యయనం చేస్తున్నప్పుడు ఐసోల్యూసిన్‌ను కనుగొన్నారు.[18] 1907లో ఎర్లిచ్ ఫైబ్రిన్, ఎగ్ ఆల్బుమిన్, గ్లూటెన్ మరియు గొడ్డు మాంసం కండరాలపై మరింత అధ్యయనాలు చేశారు. ఈ అధ్యయనాలు ఐసోల్యూసిన్ యొక్క సహజ కూర్పును ధృవీకరించాయి.[18] ఎర్లిచ్ 1908లో ఐసోల్యూసిన్ యొక్క స్వంత సంశ్లేషణను ప్రచురించారు.[19]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ “IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN). Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides. Recommendations 1983”. The Biochemical Journal. 219 (2): 345–373. April 1984. doi:10.1042/bj2190345. PMC PMC1153490. PMID 6743224.
  2. ↑ Joshi V, Joung JG, Fei Z, Jander G (October 2010). “Interdependence of threonine, methionine and isoleucine metabolism in plants: accumulation and transcriptional regulation under abiotic stress”. Amino Acids. 39 (4): 933–947. doi:10.1007/s00726-010-0505-7. PMID 20186554. S2CID 22641155.
  3. ↑ Kisumi M, Komatsubara S, Chibata I (July 1977). “Pathway for isoleucine formation form pyruvate by leucine biosynthetic enzymes in leucine-accumulating isoleucine revertants of Serratia marcescens”. Journal of Biochemistry. 82 (1): 95–103. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131698. PMID 142769.
  4. ↑ 4.0 4.1 Lehninger AL, Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger principles of biochemistry.. (3rd ed.). New York: Worth Publishers. ISBN 1-57259-153-6. OCLC 42619569.
  5. ↑ 5.0 5.1 5.2 Rajendram R, Preedy VR, Patel VB (2015). Branched chain amino acids in clinical nutrition. New York, New York: Humana. Vol. 1. ISBN 978-1-4939-1923-9. OCLC 898999904.
  6. ↑ Lynch CJ, Adams SH (December 2014). “Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance”. Nature Reviews. Endocrinology. 10 (12): 723–736. doi:10.1038/nrendo.2014.171. PMC PMC4424797. PMID 25287287.
  7. ↑ Cummings NE, Williams EM, Kasza I, Konon EN, Schaid MD, Schmidt BA, Poudel C, Sherman DS, Yu D, Arriola Apelo SI, Cottrell SE, Geiger G, Barnes ME, Wisinski JA, Fenske RJ, Matkowskyj KA, Kimple ME, Alexander CM, Merrins MJ, Lamming DW (February 2018). “Restoration of metabolic health by decreased consumption of branched-chain amino acids”. The Journal of Physiology. 596 (4): 623–645. doi:10.1113/JP275075. PMC PMC5813603. PMID 29266268.
  8. ↑ 8.0 8.1 8.2 Yu D, Richardson NE, Green CL, Spicer AB, Murphy ME, Flores V, Jang C, Kasza I, Nikodemova M, Wakai MH, Tomasiewicz JL, Yang SE, Miller BR, Pak HH, Brinkman JA, Rojas JM, Quinn WJ, Cheng EP, Konon EN, Haider LR, Finke M, Sonsalla M, Alexander CM, Rabinowitz JD, Baur JA, Malecki KC, Lamming DW (May 2021). “The adverse metabolic effects of branched-chain amino acids are mediated by isoleucine and valine”. Cell Metabolism. 33 (5): 905–922.e6. doi:10.1016/j.cmet.2021.03.025. PMC PMC8102360. PMID 33887198.
  9. ↑ Fontana L, Cummings NE, Arriola Apelo SI, Neuman JC, Kasza I, Schmidt BA, Cava E, Spelta F, Tosti V, Syed FA, Baar EL, Veronese N, Cottrell SE, Fenske RJ, Bertozzi B, Brar HK, Pietka T, Bullock AD, Figenshau RS, Andriole GL, Merrins MJ, Alexander CM, Kimple ME, Lamming DW (July 2016). “Decreased Consumption of Branched-Chain Amino Acids Improves Metabolic Health”. Cell Reports. 16 (2): 520–530. doi:10.1016/j.celrep.2016.05.092. PMC PMC4947548. PMID 27346343.
  10. ↑ Green CL, Trautman ME, Chaiyakul K, Jain R, Alam YH, Babygirija R, Pak HH, Sonsalla MM, Calubag MF, Yeh CY, Bleicher A, Novak G, Liu TT, Newman S, Ricke WA, Matkowskyj KA, Ong IM, Jang C, Simcox J, Lamming DW (November 2023). “Dietary restriction of isoleucine increases healthspan and lifespan of genetically heterogeneous mice”. Cell Metabolism. 35 (11): 1976–1995.e6. doi:10.1016/j.cmet.2023.10.005. PMC PMC10655617. PMID 37939658.
  11. ↑ Institute of Medicine. Panel on Macronutrients, Institute of Medicine. Standing Committee on the Scientific Evaluation of Dietary Reference Intakes (2005). Dietary reference intakes for energy, carbohydrate, fiber, fat, fatty acids, cholesterol, protein, and amino acids. Washington, D.C.: National Academies Press. ISBN 0-309-08537-3. OCLC 57373786.
  12. ↑ 12.0 12.1 Honig GR (November 1967). “Inhibition of synthesis of fetal hemoglobin by an isoleucine analogue”. The Journal of Clinical Investigation. 46 (11): 1778–1784. doi:10.1172/JCI105668. PMC PMC292928. PMID 4964832.
  13. ↑ Korman SH (December 2006). “Inborn errors of isoleucine degradation: a review”. Molecular Genetics and Metabolism. 89 (4): 289–299. doi:10.1016/j.ymgme.2006.07.010. PMID 16950638.
  14. ↑ Hassan SA, Gupta V (2023). “Maple Syrup Urine Disease”. StatPearls. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing. PMID 32491705. Retrieved 2023-04-16.
  15. ↑ Brunetti-Pierri N, Lanpher B, Erez A, Ananieva EA, Islam M, Marini JC, Sun Q, Yu C, Hegde M, Li J, Wynn RM, Chuang DT, Hutson S, Lee B (February 2011). “Phenylbutyrate therapy for maple syrup urine disease”. Human Molecular Genetics. 20 (4): 631–640. doi:10.1093/hmg/ddq507. PMC PMC3024040. PMID 21098507.
  16. ↑ Marvel CS (1941). “dl-Isoleucine”. Bachmann WE, Holmes DW (ed.). Organic Syntheses. 21: 60. doi:10.15227/orgsyn.021.0060. ISSN 0078-6209.
  17. ↑ Bouvealt L, Locquin R (1905). “Sur la synthése d'une nouvelle leucine”. Compt. Rend.. (141): 115–117.
  18. ↑ 18.0 18.1 Vickery HB, Schmidt CL (October 1931). “The History of the Discovery of the Amino Acids.”. Chemical Reviews. 9 (2): 169–318. doi:10.1021/cr60033a001. ISSN 0009-2665.
  19. ↑ Ehrlich F (1908). “Über eine Synthese des Isoleucins”. Chemische Berichte. 41 (1): 1453–1458. doi:10.1002/cber.190804101266. ISSN 0365-9496.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Isoleucine” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Isoleucine ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=ఐసోల్యూసిన్&oldid=6078"