ల్యూసిన్

From LTRC
పేర్లు
IUPAC పేరు లూసిన్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు 2-అమినో-4-మిథైల్‌పెంటనోయిక్ ఆమ్లం
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య 61-90-5 Y
ChEBI CHEBI:15603 Y
ChEMBL ChEMBL291962 Y
ChemSpider 5880 Y
DrugBank DB00149 Y
ECHA ఇన్‌ఫోకార్డ్ 100.000.475
IUPHAR/BPS 3312
KEGG D00030 Y
PubChem CID 6106
UNII GMW67QNF9C Y
CompTox డ్యాష్‌బోర్డ్ ( EPA ) DTXSID9023203
InChI InChI=1S/C6H13NO2/c1-4(2)3-5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9)/t5-/m0/s1 Y
Key: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVSA-N Y
InChI=1/C6H13NO2/c1-4(2)3-5(7)6(8)9/h4-5H,3,7H2,1-2H3,(H,8,9)/t5-/m0/s1
Key: ROHFNLRQFUQHCH-YFKPBYRVBU
SMILES CC(C)C[C@@H](C(=O)O)N
Zwitterion
: CC(C)C[C@@H](C(=O)[O-])[NH3+]
ధర్మాలు
రసాయన సంకేతం C6H13NO2
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 131.175 g·mol−1
ఆమ్లత్వం (p K a) 2.36 (కార్బాక్సిల్), 9.60 (అమినో)
అయస్కాంత సున్నితత్వం (χ) −84.9·10−6 cm3/mol
అనుబంధ సమాచార పేజీ
లూసిన్ (సమాచార పేజీ)
ప్రత్యేకంగా పేర్కొన్నవి తప్ప, డేటా అంతా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితి (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) కోసం ఇవ్వబడింది. ఇన్‌ఫోబాక్స్ మూలాలు

lysine, lysin తో పొరబడకండి

ల్యూసిన్ బాల్ అండ్ స్టిక్ మోడల్ స్పిన్నింగ్

ల్యూసిన్ లేదా ల్యూసిన్[1] (చిహ్నం Leu లేదా L)[2] అనేది ఒక అవసరమైన అమైనో ఆమ్లం (essential amino acid), ఇది ప్రోటీన్ల జీవసంశ్లేషణలో ఉపయోగించబడుతుంది. ల్యూసిన్ ఒక α-అమైనో ఆమ్లం, అంటే ఇది ఒక α-అమైనో సమూహం (జీవసంబంధ పరిస్థితులలో ఇది ప్రోటోనేటెడ్ −NH3+ రూపంలో ఉంటుంది), ఒక α-కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్ల సమూహం (జీవసంబంధ పరిస్థితులలో ఇది డీప్రోటోనేటెడ్ −COO− రూపంలో ఉంటుంది), మరియు ఒక పార్శ్వ గొలుసు ఐసోబ్యూటైల్ సమూహాన్ని కలిగి ఉంటుంది, ఇది దీనిని ఒక ధ్రువణత లేని అలిఫాటిక్ అమైనో ఆమ్లంగా చేస్తుంది. ఇది మానవులలో (మరియు జంతువులలో) అవసరమైనది, అంటే శరీరం దీనిని సంశ్లేషణ చేయలేదు; దీనిని ఆహారం ద్వారా పొందాలి. మానవ ఆహార వనరులు ప్రోటీన్ కలిగిన ఆహారాలు, ఉదాహరణకు మాంసం, పాల ఉత్పత్తులు, సోయా ఉత్పత్తులు, మరియు బీన్స్ మరియు ఇతర చిక్కుళ్ళు. ఇది కోడాన్లు UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, మరియు CUG ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది. ల్యూసిన్ అనే పేరు 'తెలుపు' అనే అర్థం వచ్చే గ్రీకు పదం λευκός (leukós 'తెలుపు') నుండి వచ్చింది, ఇది తెల్లని పొడి రూపంలో కనిపించే దాని సాధారణ రూపాన్ని బట్టి వచ్చింది, ఈ లక్షణాన్ని ఇది అనేక ఇతర అమైనో ఆమ్లాలతో పంచుకుంటుంది.[3]

వాలైన్ మరియు ఐసోల్యూసిన్ వలె, ల్యూసిన్ ఒక బ్రాంచ్డ్-చైన్ అమైనో ఆమ్లం (branched-chain amino acid). ల్యూసిన్ జీవక్రియ యొక్క ప్రాథమిక జీవక్రియ అంత్య ఉత్పత్తులు ఎసిటైల్-CoA మరియు ఎసిటోఎసిటేట్; తత్ఫలితంగా, ఇది ప్రత్యేకంగా కీటోజెనిక్ అమైనో ఆమ్లం అయిన రెండు అమైనో ఆమ్లాలలో ఒకటి, మరొకటి లైసిన్.[4] ఇది మానవులలో అత్యంత ముఖ్యమైన కీటోజెనిక్ అమైనో ఆమ్లం.[5]

ల్యూసిన్ మరియు β-హైడ్రాక్సీ β-మిథైల్ బ్యూట్రిక్ ఆమ్లం, ఒక చిన్న ల్యూసిన్ జీవక్రియ ఉత్పత్తి, మానవులలో ఔషధ చర్యను ప్రదర్శిస్తాయి మరియు మెకానిస్టిక్ టార్గెట్ ఆఫ్ రాపామైసిన్ (mTOR) యొక్క ఫాస్ఫోరైలేషన్ ద్వారా ప్రోటీన్ జీవసంశ్లేషణను ప్రోత్సహిస్తాయని నిరూపించబడ్డాయి.[6][7]

ఆహార ల్యూసిన్

ఒక ఆహార సంకలితంగా, L-ల్యూసిన్ E సంఖ్య E641ని కలిగి ఉంది మరియు ఇది రుచిని పెంచేదిగా వర్గీకరించబడింది.[8]

అవసరాలు

U.S. ఇన్స్టిట్యూట్ ఆఫ్ మెడిసిన్ యొక్క ఫుడ్ అండ్ న్యూట్రిషన్ బోర్డ్ (FNB) 2002లో అవసరమైన అమైనో ఆమ్లాల కోసం సిఫార్సు చేయబడిన ఆహార భత్యాలను (RDAs) నిర్ణయించింది. ల్యూసిన్ కోసం, 19 ఏళ్లు మరియు అంతకంటే ఎక్కువ వయస్సు ఉన్న పెద్దలకు, 42 mg/kg శరీర బరువు/రోజుకు.[9]

వనరులు

ల్యూసిన్ యొక్క ఆహార వనరులు[10]
ఆహారం g/100g
వే ప్రోటీన్ కాన్సెంట్రేట్, పొడి పొడి 10.0–12.0
సోయా ప్రోటీన్ కాన్సెంట్రేట్, పొడి పొడి 7.5–8.5
బఠానీ ప్రోటీన్ కాన్సెంట్రేట్, పొడి పొడి 6.6
సోయాబీన్స్, పరిపక్వ విత్తనాలు, వేయించినవి, ఉప్పు కలిపినవి 2.87
హెంప్ విత్తనం, పొట్టు తీసినది 2.16
గొడ్డు మాంసం, రౌండ్, టాప్ రౌండ్, పచ్చిది 1.76
వేరుశెనగలు 1.67
చేప, సాల్మన్, పింక్, పచ్చిది 1.62
గోధుమ మొలక 1.57
బాదం 1.49
కోడి మాంసం, బ్రాయిలర్లు లేదా ఫ్రైయర్లు, తొడ, పచ్చిది 1.48
కోడి గుడ్డు, సొన, పచ్చిది 1.40
ఓట్స్ 1.28
ఎడమామే (సోయాబీన్స్, ఆకుపచ్చ, పచ్చివి) 0.93
బీన్స్, పింటో, ఉడికించినవి 0.78
కందులు, ఉడికించినవి 0.65
శనగలు, ఉడికించినవి 0.63
మొక్కజొన్న, పసుపు 0.35
ఆవు పాలు, పూర్తి, 3.25% పాల కొవ్వు 0.27
బియ్యం, బ్రౌన్, మీడియం-గ్రెయిన్, ఉడికించినవి 0.19
పాలు, మానవ, పరిపక్వ, ద్రవం 0.10

ఆరోగ్య ప్రభావాలు

ఆహార అనుబంధంగా, ల్యూసిన్ వృద్ధ ఎలుకలలో కండరాల ప్రోటీన్ల సంశ్లేషణను పెంచడం ద్వారా కండర కణజాల క్షీణతను నెమ్మదింపజేస్తుందని కనుగొనబడింది.[11] అయితే, తులనాత్మక అధ్యయనాల ఫలితాలు విరుద్ధంగా ఉన్నాయి. దీర్ఘకాలిక ల్యూసిన్ సప్లిమెంటేషన్ ఆరోగ్యకరమైన వృద్ధులలో కండర ద్రవ్యరాశిని లేదా బలాన్ని పెంచదు.[12] సమాజంలోని నిష్పాక్షికమైన, యాదృచ్ఛిక నమూనా ఆధారంగా మరిన్ని అధ్యయనాలు అవసరం. సప్లిమెంటల్ ల్యూసిన్ యొక్క ప్రభావాలను విడిగా లేదా ఇతర బ్రాంచ్డ్-చైన్ అమైనో ఆమ్లాలతో (BCAAs) కలిపి తీసుకున్నప్పుడు వాటి ప్రభావాలను వేరు చేయడానికి జీవనశైలి ఎంపికలు, వయస్సు, లింగం, ఆహారం, వ్యాయామం వంటి అంశాలను విశ్లేషణలలో పరిగణనలోకి తీసుకోవాలి. అప్పటి వరకు, ఆహార అనుబంధ ల్యూసిన్‌ను మొత్తం జనాభాకు కండరాల పెరుగుదల లేదా సరైన నిర్వహణకు ప్రధాన కారణంగా పరిగణించలేము.

L-ల్యూసిన్ మరియు D-ల్యూసిన్ రెండూ ఎలుకలను ఎపిలెప్టిక్ మూర్ఛల నుండి కాపాడతాయి.[13] D-ల్యూసిన్ మూర్ఛ ప్రారంభమైన తర్వాత ఎలుకలలో మూర్ఛలను నిలిపివేస్తుంది, కనీసం డయాజెపామ్ వలె ప్రభావవంతంగా మరియు మత్తు ప్రభావాలు లేకుండా.[13] L-ల్యూసిన్ యొక్క ఆహార తీసుకోవడం తగ్గించడం ఎలుకలలో అడిపోసిటీని తగ్గిస్తుంది.[14] రక్తంలో ల్యూసిన్ స్థాయిలు ఎక్కువగా ఉండటం మానవులు, ఎలుకలు మరియు కొరుకు జంతువులలో ఇన్సులిన్ నిరోధకతతో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది.[15] ఇది mTOR సిగ్నలింగ్‌ను ప్రేరేపించడానికి ల్యూసిన్ యొక్క ప్రభావం వల్ల కావచ్చు.[16] ల్యూసిన్ మరియు ఇతర BCAAs యొక్క ఆహార నియంత్రణ శక్తి వ్యయాన్ని పెంచడం ద్వారా వైల్డ్-టైప్ ఎలుకలలో ఆహారం వల్ల కలిగే ఊబకాయాన్ని తిప్పికొట్టగలదు మరియు హైపర్‌ఫాగిక్ ఎలుకల కొవ్వు ద్రవ్యరాశి పెరుగుదలను పరిమితం చేయగలదు.[17][18]

భద్రత

డీకాంపెన్సేటెడ్ మేపుల్ సిరప్ యూరిన్ డిసీజ్లో కనిపించే విధంగా ల్యూసిన్ విషపూరితం, డెలిరియం మరియు నాడీ సంబంధిత సమస్యలను కలిగిస్తుంది మరియు ప్రాణాంతకం కావచ్చు.[19]

తక్కువ నియాసిన్ స్థితి ఉన్న వ్యక్తులలో ల్యూసిన్ అధికంగా తీసుకోవడం పెల్లాగ్రా లక్షణాలను కలిగించవచ్చు లేదా తీవ్రతరం చేయవచ్చు, ఎందుకంటే ఇది L-ట్రిప్టోఫాన్ నుండి నియాసిన్‌గా మారే ప్రక్రియలో జోక్యం చేసుకుంటుంది.[20]

500 mg/kg/d కంటే ఎక్కువ మోతాదులో ల్యూసిన్ హైపరామోనిమియాతో గమనించబడింది.[21] అందువల్ల, అనధికారికంగా, ఆరోగ్యకరమైన వయోజన పురుషులలో ల్యూసిన్ కోసం సహించదగిన ఎగువ తీసుకోవడం స్థాయి (UL) 500 mg/kg/d లేదా తీవ్రమైన ఆహార పరిస్థితులలో 35 g/d గా సూచించవచ్చు.[21][22]

ఫార్మకాలజీ

ఫార్మాకోడైనమిక్స్

ల్యూసిన్ అనేది మైయోఫిబ్రిల్లార్ కండరాల ప్రోటీన్ సంశ్లేషణను నేరుగా ప్రేరేపించే సామర్థ్యం కలిగిన ఆహార అమైనో ఆమ్లం.[23] ల్యూసిన్ యొక్క ఈ ప్రభావం మెకానిస్టిక్ టార్గెట్ ఆఫ్ రాపామైసిన్ (mTOR) యొక్క యాక్టివేటర్‌గా దాని పాత్ర నుండి వస్తుంది,[7] ఇది ప్రోటీన్ జీవసంశ్లేషణ మరియు కణ పెరుగుదలను నియంత్రించే ఒక సెరిన్-థ్రియోనిన్ ప్రోటీన్ కినేస్. ల్యూసిన్ ద్వారా mTOR యొక్క క్రియాశీలత Rag GTPaseల ద్వారా,[24][25][26] ల్యూసిల్-tRNA సింథటేస్కు ల్యూసిన్ బంధం,[24][25] సెస్ట్రిన్ 2కు ల్యూసిన్ బంధం,[27][28][29] మరియు బహుశా ఇతర యంత్రాంగాల ద్వారా జరుగుతుంది.

మానవులలో జీవక్రియ

ల్యూసిన్ జీవక్రియ మానవ శరీరంలోని అనేక కణజాలాలలో జరుగుతుంది; అయితే, చాలా ఆహార ల్యూసిన్ కాలేయం, కొవ్వు కణజాలం, మరియు కండర కణజాలంలో జీవక్రియ చేయబడుతుంది.[30] కొవ్వు మరియు కండర కణజాలం స్టెరాల్లు మరియు ఇతర సమ్మేళనాల నిర్మాణంలో ల్యూసిన్‌ను ఉపయోగిస్తాయి.[30] ఈ రెండు కణజాలాలలో కలిపి ల్యూసిన్ వినియోగం కాలేయంలో కంటే ఏడు రెట్లు ఎక్కువ.[30]

L-ల్యూసిన్ జీవక్రియలో ఒక చిన్న భాగం – వృషణాలు మినహా అన్ని కణజాలాలలో 5% కంటే తక్కువ, అక్కడ ఇది సుమారు 33% ఉంటుంది – ప్రారంభంలో ల్యూసిన్ అమినోముటేస్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడుతుంది, ఇది β-ల్యూసిన్ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది, ఇది తదనంతరం β-కీటో ఐసోకాప్రోయేట్ (β-KIC), β-కీటో ఐసోకాప్రోయిల్-CoA, మరియు అప్పుడు అన్-క్యారెక్టరైజ్డ్ ఎంజైమ్‌ల శ్రేణి ద్వారా ఎసిటైల్-CoAగా జీవక్రియ చేయబడుతుంది.

మానవేతర జీవులలో సంశ్లేషణ

ల్యూసిన్ జంతువుల ఆహారంలో ఒక అవసరమైన అమైనో ఆమ్లం, ఎందుకంటే వాటికి సంభావ్య పూర్వగామి సమ్మేళనాల నుండి దానిని de novo సంశ్లేషణ చేయడానికి పూర్తి ఎంజైమ్ మార్గం లేదు. తత్ఫలితంగా, వారు దానిని తీసుకోవాలి, సాధారణంగా ప్రోటీన్ల భాగం వలె. మొక్కలు మరియు సూక్ష్మజీవులు పైరువిక్ ఆమ్లం నుండి ఎంజైమ్‌ల శ్రేణితో ల్యూసిన్‌ను సంశ్లేషణ చేస్తాయి:[31]

చిన్న, హైడ్రోఫోబిక్ అమైనో ఆమ్లం వాలైన్ సంశ్లేషణలో కూడా ఈ మార్గం యొక్క ప్రారంభ భాగం ఉంటుంది.

రసాయన శాస్త్రం

(S)-ల్యూసిన్ (లేదా L-ల్యూసిన్), ఎడమ; (R)-ల్యూసిన్ (లేదా D-ల్యూసిన్), కుడి, తటస్థ pH వద్ద జ్విట్టెరియోనిక్ రూపంలో

ల్యూసిన్ ఒక బ్రాంచ్డ్-చైన్ అమైనో ఆమ్లం (BCAA), ఎందుకంటే ఇది సరళంగా లేని అలిఫాటిక్ పార్శ్వ గొలుసును కలిగి ఉంటుంది.

రేసెమిక్ ల్యూసిన్ బయోమోలిక్యులర్ అసమానత యొక్క మూలాన్ని బాగా అర్థం చేసుకోవడానికి వృత్తాకారంగా ధ్రువణ సింక్రోట్రాన్ రేడియేషన్కు గురి చేయబడింది. 2.6% ఎナンటియోమెరిక్ మెరుగుదల ప్రేరేపించబడింది, ఇది బయోమోలిక్యూల్స్ యొక్క హోమోచిరాలిటీ యొక్క సాధ్యమైన ఫోటోకెమికల్ మూలాన్ని సూచిస్తుంది.[32]

ఇవి కూడా చూడండి

గమనికలు


సూచనలు

  1. ↑ “Leucine”. Collins English Dictionary. Retrieved 2026-03-04.
  2. ↑ “Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides”. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
  3. ↑ Fleck, Michel; Petrosyan, Aram M. (2014). Salts of Amino Acids: Crystallization, Structure and Properties. Cham: Springer International Publishing. ISBN 978-3-319-06298-3. doi:10.1007/978-3-319-06299-0.
  4. ↑ Ferrier DR (2013). Biochemistry. Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 9781451175622.
  5. ↑ Cynober LA (2003). Metabolic & Therapeutic Aspects of Amino Acids in Clinical Nutrition. (2nd ed.). CRC Press. p. 101. ISBN 9780203010266.
  6. ↑ Silva VR, Belozo FL, Micheletti TO, Conrado M, Stout JR, Pimentel GD, Gonzalez AM (September 2017). “β-hydroxy-β-methylbutyrate free acid supplementation may improve recovery and muscle adaptations after resistance training: a systematic review”. Nutrition Research. 45: 1–9. “HMB's mechanisms of action are generally considered to relate to its effect on both muscle protein synthesis and muscle protein breakdown (Figure 1) [2, 3]. HMB appears to stimulate muscle protein synthesis through an up-regulation of the mammalian/mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1), a signaling cascade involved in coordination of translation initiation of muscle protein synthesis [2, 4]. Additionally, HMB may have antagonistic effects on the ubiquitin–proteasome pathway, a system that degrades intracellular proteins [5, 6]. Evidence also suggests that HMB promotes myogenic proliferation, differentiation, and cell fusion [7]. ... Exogenous HMB-FA administration has shown to increase intramuscular anabolic signaling, stimulate muscle protein synthesis, and attenuate muscle protein breakdown in humans [2].”. doi:10.1016/j.nutres.2017.07.008. hdl:11449/170023. PMID 29037326.
  7. ↑ 7.0 7.1 Wilkinson DJ, Hossain T, Hill DS, Phillips BE, Crossland H, Williams J, Loughna P, Churchward-Venne TA, Breen L, Phillips SM, Etheridge T, Rathmacher JA, Smith K, Szewczyk NJ, Atherton PJ (June 2013). “Effects of leucine and its metabolite β-hydroxy-β-methylbutyrate on human skeletal muscle protein metabolism”. The Journal of Physiology. 591 (11): 2911–23. “The stimulation of MPS through mTORc1-signalling following HMB exposure is in agreement with pre-clinical studies (Eley et al. 2008). ... Furthermore, there was clear divergence in the amplitude of phosphorylation for 4EBP1 (at Thr37/46 and Ser65/Thr70) and p70S6K (Thr389) in response to both Leu and HMB, with the latter showing more pronounced and sustained phosphorylation. ... Nonetheless, as the overall MPS response was similar, this cellular signalling distinction did not translate into statistically distinguishable anabolic effects in our primary outcome measure of MPS. ... Interestingly, although orally supplied HMB produced no increase in plasma insulin, it caused a depression in MPB (−57%). Normally, postprandial decreases in MPB (of ~50%) are attributed to the nitrogen-sparing effects of insulin since clamping insulin at post-absorptive concentrations (5 μU ml−1) while continuously infusing AAs (18 g h−1) did not suppress MPB (Greenhaff et al. 2008), which is why we chose not to measure MPB in the Leu group, due to an anticipated hyperinsulinaemia (Fig. 3C). Thus, HMB reduces MPB in a fashion similar to, but independent of, insulin. These findings are in-line with reports of the anti-catabolic effects of HMB suppressing MPB in pre-clinical models, via attenuating proteasomal-mediated proteolysis in response to LPS (Eley et al. 2008).”. doi:10.1113/jphysiol.2013.253203. PMC PMC3690694. PMID 23551944.
  8. ↑ Winter R (2009). A consumer's dictionary of food additives. (7th ed.). New York: Three Rivers Press. ISBN 978-0307408921.
  9. ↑ Institute of Medicine (2002). “Protein and Amino Acids”. Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. Washington, DC: The National Academies Press. pp. 589–768. ISBN 978-0-309-08525-0. doi:10.17226/10490.
  10. ↑ National Nutrient Database for Standard Reference. U.S. Department of Agriculture. Archived from the original on 3 March 2015. Retrieved 16 September 2009.
  11. ↑ Combaret L, Dardevet D, Rieu I, Pouch MN, Béchet D, Taillandier D, Grizard J, Attaix D (December 2005). “A leucine-supplemented diet restores the defective postprandial inhibition of proteasome-dependent proteolysis in aged rat skeletal muscle”. The Journal of Physiology. 569 (Pt 2): 489–99. doi:10.1113/jphysiol.2005.098004. PMC PMC1464228. PMID 16195315.
  12. ↑ Verhoeven S, Vanschoonbeek K, Verdijk LB, Koopman R, Wodzig WK, Dendale P, van Loon LJ (May 2009). “Long-term leucine supplementation does not increase muscle mass or strength in healthy elderly men”. The American Journal of Clinical Nutrition. 89 (5): 1468–75. doi:10.3945/ajcn.2008.26668. PMID 19321567.
  13. ↑ 13.0 13.1 Hartman AL, Santos P, O'Riordan KJ, Stafstrom CE, Marie Hardwick J (October 2015). “Potent anti-seizure effects of D-leucine”. Neurobiology of Disease. 82: 46–53. doi:10.1016/j.nbd.2015.05.013. PMC PMC4640989. PMID 26054437.
  14. ↑ Fontana L, Cummings NE, Arriola Apelo SI, Neuman JC, Kasza I, Schmidt BA, Cava E, Spelta F, Tosti V, Syed FA, Baar EL, Veronese N, Cottrell SE, Fenske RJ, Bertozzi B, Brar HK, Pietka T, Bullock AD, Figenshau RS, Andriole GL, Merrins MJ, Alexander CM, Kimple ME, Lamming DW (July 2016). “Decreased Consumption of Branched-Chain Amino Acids Improves Metabolic Health”. Cell Reports. 16 (2): 520–30. doi:10.1016/j.celrep.2016.05.092. PMC PMC4947548. PMID 27346343.
  15. ↑ Lynch CJ, Adams SH (December 2014). “Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance”. Nature Reviews. Endocrinology. 10 (12): 723–36. doi:10.1038/nrendo.2014.171. PMC PMC4424797. PMID 25287287.
  16. ↑ Caron A, Richard D, Laplante M (2015). “The Roles of mTOR Complexes in Lipid Metabolism”. Annual Review of Nutrition. 35: 321–48. doi:10.1146/annurev-nutr-071714-034355. PMID 26185979.
  17. ↑ Cummings NE, Williams EM, Kasza I, Konon EN, Schaid MD, Schmidt BA, Poudel C, Sherman DS, Yu D, Arriola Apelo SI, Cottrell SE, Geiger G, Barnes ME, Wisinski JA, Fenske RJ, Matkowskyj KA, Kimple ME, Alexander CM, Merrins MJ, Lamming DW (February 2018). “Restoration of metabolic health by decreased consumption of branched-chain amino acids”. The Journal of Physiology. 596 (4): 623–45. doi:10.1113/JP275075. PMC PMC5813603. PMID 29266268.
  18. ↑ White PJ, Lapworth AL, An J, Wang L, McGarrah RW, Stevens RD, Ilkayeva O, George T, Muehlbauer MJ, Bain JR, Trimmer JK, Brosnan MJ, Rolph TP, Newgard CB (July 2016). “Branched-chain amino acid restriction in Zucker-fatty rats improves muscle insulin sensitivity by enhancing efficiency of fatty acid oxidation and acyl-glycine export”. Molecular Metabolism. 5 (7): 538–51. doi:10.1016/j.molmet.2016.04.006. PMC PMC4921791. PMID 27408778.
  19. ↑ Yudkoff, Marc; Daikhin, Yevgeny; Nissim, Ilana; Horyn, Oksana; Luhovyy, Bohdan; Lazarow, Adam; Nissim, Itzhak (2005-06-01). “Brain Amino Acid Requirements and Toxicity: The Example of Leucine”. The Journal of Nutrition. 135 (6): 1531S–38S. doi:10.1093/jn/135.6.1531S. PMID 15930465. ISSN 0022-3166.
  20. ↑ Badawy AA, Lake SL, Dougherty DM (2014). “Mechanisms of the pellagragenic effect of leucine: stimulation of hepatic tryptophan oxidation by administration of branched-chain amino acids to healthy human volunteers and the role of plasma free tryptophan and total kynurenines”. International Journal of Tryptophan Research. 7: 23–32. doi:10.4137/IJTR.S18231. PMC PMC4259507. PMID 25520560. article-number: IJTR.S18231.
  21. ↑ 21.0 21.1 Elango R, Chapman K, Rafii M, Ball RO, Pencharz PB (October 2012). “Determination of the tolerable upper intake level of leucine in acute dietary studies in young men”. The American Journal of Clinical Nutrition. 96 (4): 759–67. “A significant increase in blood ammonia concentrations above normal values, plasma leucine concentrations, and urinary leucine excretion were observed with leucine intakes >500 mg · kg−1 · d−1. The oxidation of l-[1-13C]-leucine expressed as label tracer oxidation in breath (F13CO2), leucine oxidation, and α-ketoisocaproic acid (KIC) oxidation led to different results: a plateau in F13CO2 observed after 500 mg · kg−1 · d−1, no clear plateau observed in leucine oxidation, and KIC oxidation appearing to plateau after 750 mg · kg−1 · d−1. On the basis of plasma and urinary variables, the UL for leucine in healthy adult men can be suggested at 500 mg · kg−1 · d−1 or ~35 g/d as a cautious estimate under acute dietary conditions.”. doi:10.3945/ajcn.111.024471. PMID 22952178.
  22. ↑ Rasmussen B, Gilbert E, Turki A, Madden K, Elango R (July 2016). “Determination of the safety of leucine supplementation in healthy elderly men”. Amino Acids. 48 (7): 1707–16. “the upper limit for leucine intake in healthy elderly could be set similar to young men at 500 mg kg-1 day-1 or ~35 g/day for an individual weighing 70 kg”. doi:10.1007/s00726-016-2241-0. PMID 27138628. S2CID 3708265.
  23. ↑ Etzel MR (April 2004). “Manufacture and use of dairy protein fractions”. The Journal of Nutrition. 134 (4): 996S–1002S. doi:10.1093/jn/134.4.996S. PMID 15051860.
  24. ↑ 24.0 24.1 Kim JH, Lee C, Lee M, Wang H, Kim K, Park SJ, Yoon I, Jang J, Zhao H, Kim HK, Kwon NH, Jeong SJ, Yoo HC, Kim JH, Yang JS, Lee MY, Lee CW, Yun J, Oh SJ, Kang JS, Martinis SA, Hwang KY, Guo M, Han G, Han JM, Kim S (September 2017). “Control of leucine-dependent mTORC1 pathway through chemical intervention of leucyl-tRNA synthetase and RagD interaction”. Nature Communications. 8 (1). Bibcode 2017NatCo...8..732K. doi:10.1038/s41467-017-00785-0. PMC PMC5622079. PMID 28963468. article-number: 732.
  25. ↑ 25.0 25.1 Jewell JL, Russell RC, Guan KL (March 2013). “Amino acid signalling upstream of mTOR”. Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 14 (3): 133–39. doi:10.1038/nrm3522. PMC PMC3988467. PMID 23361334.
  26. ↑ Sancak Y, Peterson TR, Shaul YD, Lindquist RA, Thoreen CC, Bar-Peled L, Sabatini DM (June 2008). “The Rag GTPases bind raptor and mediate amino acid signaling to mTORC1”. Science. 320 (5882): 1496–501. Bibcode 2008Sci...320.1496S. doi:10.1126/science.1157535. PMC PMC2475333. PMID 18497260.
  27. ↑ Wolfson RL, Chantranupong L, Saxton RA, Shen K, Scaria SM, Cantor JR, Sabatini DM (January 2016). “Sestrin2 is a leucine sensor for the mTORC1 pathway”. Science. 351 (6268): 43–48. Bibcode 2016Sci...351...43W. doi:10.1126/science.aab2674. PMC PMC4698017. PMID 26449471.
  28. ↑ Saxton RA, Knockenhauer KE, Wolfson RL, Chantranupong L, Pacold ME, Wang T, Schwartz TU, Sabatini DM (January 2016). “Structural basis for leucine sensing by the Sestrin2-mTORC1 pathway”. Science. 351 (6268): 53–58. Bibcode 2016Sci...351...53S. doi:10.1126/science.aad2087. PMC PMC4698039. PMID 26586190.
  29. ↑ Chantranupong L, Wolfson RL, Orozco JM, Saxton RA, Scaria SM, Bar-Peled L, Spooner E, Isasa M, Gygi SP, Sabatini DM (October 2014). “The Sestrins interact with GATOR2 to negatively regulate the amino-acid-sensing pathway upstream of mTORC1”. Cell Reports. 9 (1): 1–8. doi:10.1016/j.celrep.2014.09.014. PMC PMC4223866. PMID 25263562.
  30. ↑ 30.0 30.1 30.2 Rosenthal J, Angel A, Farkas J (February 1974). “Metabolic fate of leucine: a significant sterol precursor in adipose tissue and muscle”. The American Journal of Physiology. 226 (2): 411–18. doi:10.1152/ajplegacy.1974.226.2.411. PMID 4855772.
  31. ↑ Lehninger AL, Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger principles of biochemistry.. (3rd ed.). New York: Worth Publishers. ISBN 978-1-57259-153-0.
  32. ↑ Meierhenrich: Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-540-76885-2.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Leucine” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Leucine ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=ల్యూసిన్&oldid=6093"