ATP జలవిశ్లేషణ (hydrolysis) నుండి శక్తిని ఉపయోగించి ఆక్టిన్ తంతువుల వెంబడి బలాన్ని మరియు కదలికను ఉత్పత్తి చేసే మోటార్ ప్రోటీన్ల కుటుంబం. మయోసిన్ ఆధారిత చలనశీలతకు ఉదాహరణలు కండరాల సంకోచం, సైటోకైనెసిస్ (కణ విభజన సమయంలో రెండు కుమార్తె కణాలు విడిపోవడం), మరియు కణాంతర అవయవాల కదలిక.మయోసిన్ II నిర్మాణంలో కొంత భాగం. హెవీ చైన్‌లోని పరమాణువులు గులాబీ రంగులో (ఎడమ వైపున); లైట్ చైన్‌లలోని పరమాణువులు మసక నారింజ మరియు మసక పసుపు రంగులలో (అవి కూడా ఎడమ వైపున) ఉన్నాయి.
మయోసిన్లు (IPA: /ˈmaɪəsᵻn,_oʊ/[1][2]) అనేవి మోటార్ ప్రోటీన్ల (అయితే ఇవి చాలా తరచుగా ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్‌లు) కుటుంబం. ఇవి కండరాల సంకోచంలో మరియు యూకారియోట్లలో అనేక ఇతర చలనశీలత ప్రక్రియలలో తమ పాత్రలకు ప్రసిద్ధి చెందాయి. ఇవి ATP-ఆధారితమైనవి మరియు ఆక్టిన్-ఆధారిత చలనశీలతకు బాధ్యత వహిస్తాయి.
మొదటి మయోసిన్ (M2) 1864లో విల్హెల్మ్ కుహ్నే చేత కనుగొనబడింది. కుహ్నే అస్థిపంజర కండరం నుండి ఒక జిగట ప్రోటీన్‌ను సంగ్రహించాడు, ఇది కండరాలలో ఉద్రిక్తత స్థితిని కాపాడటానికి బాధ్యత వహిస్తుందని అతను భావించాడు. అతను ఈ ప్రోటీన్‌ను మయోసిన్ అని పిలిచాడు.[3][4] ఈ పదాన్ని గీతలున్న కండర కణజాలం మరియు మృదు కండర కణజాలం రెండింటిలోని కణాలలో కనిపించే సారూప్య ATPaseల సమూహాన్ని చేర్చడానికి విస్తరించారు.
1973లో అకాంతమీబా కాస్టెల్లానీలో మయోసిన్ వంటి పనితీరు కలిగిన ఎంజైమ్‌ల ఆవిష్కరణ తర్వాత, యూకారియోట్ల పరిధి అంతటా విభిన్నమైన మయోసిన్ జన్యువులు కనుగొనబడ్డాయి.[5]
మయోసిన్ మొదట కండర కణాలకే పరిమితమని భావించినప్పటికీ (అందుకే myo-(s) + -in), "మయోసిన్" అని ఒక్కటి లేదు; బదులుగా ఇది జన్యువుల యొక్క చాలా పెద్ద సూపర్‌ఫ్యామిలీ, దీని ప్రోటీన్ ఉత్పత్తులు ఆక్టిన్ బంధనం, ATP జలవిశ్లేషణ (ATPase ఎంజైమ్ చర్య), మరియు ఫోర్స్ ట్రాన్స్‌డక్షన్ వంటి ప్రాథమిక లక్షణాలను పంచుకుంటాయి. వాస్తవంగా అన్ని యూకారియోటిక్ కణాలు మయోసిన్ ఐసోఫార్మ్‌లను కలిగి ఉంటాయి. కొన్ని ఐసోఫార్మ్‌లు నిర్దిష్ట కణ రకాల్లో (కండరం వంటివి) ప్రత్యేక విధులను కలిగి ఉంటాయి, మరికొన్ని ఐసోఫార్మ్‌లు సర్వవ్యాప్తి చెందుతాయి. మయోసిన్ యొక్క నిర్మాణం మరియు పనితీరు జాతుల అంతటా ప్రపంచవ్యాప్తంగా సంరక్షించబడ్డాయి, కుందేలు కండరాల మయోసిన్ II ఒక అమీబా నుండి ఆక్టిన్తో బంధించబడేంత వరకు ఇది ఉంటుంది.[6][7]
చాలా మయోసిన్ అణువులు హెడ్, నెక్ మరియు టైల్ డొమైన్‌లతో కూడి ఉంటాయి.
హెడ్ డొమైన్ తంతువుల వంటి ఆక్టిన్ను బంధిస్తుంది, మరియు బలాన్ని ఉత్పత్తి చేయడానికి మరియు తంతువు వెంబడి బార్బ్డ్ (+) చివర వైపు "నడవడానికి" ATPజలవిశ్లేషణను ఉపయోగిస్తుంది (మయోసిన్ VI మినహా, ఇది పాయింటెడ్ (-) చివర వైపు కదులుతుంది).
నెక్ డొమైన్ ఒక లింకర్ వలె మరియు ఉత్ప్రేరక మోటార్ డొమైన్ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన బలాన్ని మార్చడానికి లివర్ ఆర్మ్ వలె పనిచేస్తుంది. నెక్ డొమైన్ మయోసిన్ లైట్ చైన్‌ల కోసం బంధన సైట్‌గా కూడా పనిచేస్తుంది, ఇవి మాక్రోమోలిక్యులర్ కాంప్లెక్స్‌లో భాగంగా ఉండే ప్రత్యేక ప్రోటీన్లు మరియు సాధారణంగా నియంత్రణ విధులను కలిగి ఉంటాయి.
టైల్ డొమైన్ సాధారణంగా కార్గో అణువులు మరియు/లేదా ఇతర మయోసిన్ ప్రోటీన్ సబ్‌యూనిట్‌లతో పరస్పర చర్యను మధ్యవర్తిత్వం చేస్తుంది. కొన్ని సందర్భాల్లో, టైల్ డొమైన్ మోటార్ కార్యకలాపాలను నియంత్రించడంలో పాత్ర పోషించవచ్చు.
పవర్ స్ట్రోక్
ప్రధాన వ్యాసం: కండరాల సంకోచం
బహుళ మయోసిన్ II అణువులు ATP జలవిశ్లేషణ నుండి విడుదలయ్యే శక్తితో కూడిన పవర్ స్ట్రోక్ మెకానిజం ద్వారా అస్థిపంజర కండరాల సంకోచంలో బలాన్ని ఉత్పత్తి చేస్తాయి.[8] మయోసిన్ ఆక్టిన్‌కు గట్టిగా బంధించబడినప్పుడు ATP జలవిశ్లేషణ తర్వాత మయోసిన్ అణువు నుండి ఫాస్ఫేట్ విడుదలైనప్పుడు పవర్ స్ట్రోక్ సంభవిస్తుంది. ఈ విడుదల యొక్క ప్రభావం అణువులో ఒక కన్ఫర్మేషనల్ మార్పు, ఇది ఆక్టిన్ను లాగుతుంది. ADP అణువు విడుదల మయోసిన్ యొక్క రిగర్ స్థితికి దారితీస్తుంది. కొత్త ATP అణువు[9] యొక్క బంధనం ఆక్టిన్ నుండి మయోసిన్‌ను విడుదల చేస్తుంది. మయోసిన్ లోపల ATP జలవిశ్లేషణ అది చక్రం పునరావృతం చేయడానికి మళ్ళీ ఆక్టిన్‌కు బంధించబడేలా చేస్తుంది. అనేక పవర్ స్ట్రోక్‌ల సమిష్టి ప్రభావం కండరం సంకోచించడానికి కారణమవుతుంది.
యూకారియోటిక్ ఫైలా అంతటా కనిపించే అనేక రకాల మయోసిన్ జన్యువులు కనుగొనబడినప్పుడు వివిధ పథకాల ప్రకారం పేరు పెట్టబడ్డాయి. అందువల్ల జీవుల లోపల మరియు మధ్య మయోసిన్ ప్రోటీన్ల విధులను పోల్చడానికి ప్రయత్నించినప్పుడు నామకరణం కొంత గందరగోళంగా ఉండవచ్చు.
అస్థిపంజర కండరాల మయోసిన్, కండర తంతువులలో దాని సమృద్ధి కారణంగా మయోసిన్ సూపర్‌ఫ్యామిలీలో అత్యంత ప్రముఖమైనది, ఇది మొదట కనుగొనబడింది. ఈ ప్రోటీన్ సార్కోమియర్లో భాగంగా ఉంటుంది మరియు బహుళ మయోసిన్ సబ్‌యూనిట్‌లతో కూడిన మాక్రోమోలిక్యులర్ తంతువులను ఏర్పరుస్తుంది. ఇలాంటి తంతువులను ఏర్పరిచే మయోసిన్ ప్రోటీన్లు గుండె కండరం, మృదు కండరం మరియు నాన్-మజిల్ కణాలలో కనుగొనబడ్డాయి. అయితే, 1970లలో, పరిశోధకులు సాధారణ యూకారియోట్లలో కొత్త మయోసిన్ జన్యువులను కనుగొనడం ప్రారంభించారు[5], ఇవి మోనోమర్‌లుగా పనిచేసే ప్రోటీన్లను ఎన్‌కోడ్ చేస్తాయి మరియు అందువల్ల క్లాస్ I మయోసిన్‌లుగా పిలువబడ్డాయి. ఈ కొత్త మయోసిన్‌లను సమిష్టిగా "అసాధారణ మయోసిన్లు" అని పిలుస్తారు[10] మరియు ఇవి కండరం కాకుండా అనేక ఇతర కణజాలాలలో కనుగొనబడ్డాయి. ఈ కొత్త సూపర్‌ఫ్యామిలీ సభ్యులు వారి హెడ్ డొమైన్‌ల అమైనో ఆమ్ల క్రమాలను పోల్చడం ద్వారా పొందిన ఫైలోజెనెటిక్ సంబంధాల ప్రకారం సమూహం చేయబడ్డాయి, ప్రతి తరగతికి ఒక రోమన్ సంఖ్య కేటాయించబడింది[11][12][13][14] (ఫైలోజెనెటిక్ ట్రీ చూడండి). అసాధారణ మయోసిన్లు విభిన్నమైన టైల్ డొమైన్లను కూడా కలిగి ఉంటాయి, ఇది ప్రత్యేకమైన విధులను[15] సూచిస్తుంది. ఇప్పుడు వైవిధ్యభరితమైన మయోసిన్లు ఒక పూర్వీక ప్రికర్సర్ నుండి పరిణామం చెందాయి (చిత్రం చూడండి).
కశేరుకాల్లో మయోసిన్ II జన్యువుల పరిణామ విశ్లేషణ అస్థిపంజర మరియు గుండె మయోసిన్‌ల యొక్క తరగతి-నిర్దిష్ట నకిలీల నమూనాను చూపుతుంది.[16] ఇవి కొన్ని మయోసిన్ II రూపాలు కశేరుకాల్లో సంరక్షించబడతాయని (ఉదా., MYH3 మరియు MYH13), మరికొన్ని డూప్లికేషన్-లాస్ రీప్లేస్‌మెంట్ ప్రక్రియకు గురయ్యాయని చూపుతున్నాయి.[16]
విభిన్న మయోసిన్‌ల అమైనో ఆమ్ల క్రమాల విశ్లేషణ టైల్ డొమైన్‌ల మధ్య గొప్ప వైవిధ్యాన్ని చూపుతుంది, కానీ హెడ్ డొమైన్ క్రమాల బలమైన సంరక్షణను చూపుతుంది. బహుశా మయోసిన్లు తమ తోకల ద్వారా, పెద్ద సంఖ్యలో వివిధ కార్గోలతో పరస్పర చర్య చేయగలవు, అయితే ప్రతి సందర్భంలో లక్ష్యం - ఆక్టిన్ తంతువుల వెంబడి కదలడం - అలాగే ఉంటుంది మరియు అందువల్ల మోటార్‌లో అదే యంత్రాలు అవసరమవుతాయి. ఉదాహరణకు, మానవ జన్యువు 40 కంటే ఎక్కువ విభిన్న మయోసిన్ జన్యువులను కలిగి ఉంది.
ఆకారంలో ఉన్న ఈ తేడాలు మయోసిన్లు ఆక్టిన్ తంతువుల వెంబడి కదలగల వేగాన్ని కూడా నిర్ణయిస్తాయి. ATP యొక్క జలవిశ్లేషణ మరియు తదనంతరం ఫాస్ఫేట్ సమూహం విడుదల "పవర్ స్ట్రోక్"కు కారణమవుతుంది, దీనిలో హెవీ చైన్ యొక్క "లివర్ ఆర్మ్" లేదా "నెక్" ప్రాంతం ముందుకు లాగబడుతుంది. పవర్ స్ట్రోక్ ఎల్లప్పుడూ లివర్ ఆర్మ్‌ను ఒకే కోణంలో కదిలిస్తుంది కాబట్టి, లివర్ ఆర్మ్ పొడవు ఆక్టిన్ తంతువుకు సంబంధించి కార్గో యొక్క స్థానభ్రంశాన్ని నిర్ణయిస్తుంది. పొడవైన లివర్ ఆర్మ్ కార్గో ఎక్కువ దూరం ప్రయాణించేలా చేస్తుంది, అయినప్పటికీ లివర్ ఆర్మ్ అదే కోణీయ స్థానభ్రంశానికి లోనవుతుంది - పొడవైన కాళ్లు ఉన్న వ్యక్తి ప్రతి అడుగుతో ఎక్కువ దూరం కదలగలరు. మయోసిన్ మోటార్ యొక్క వేగం అది ATP బంధనం నుండి ADP విడుదల వరకు పూర్తి గతి చక్రం ద్వారా వెళ్ళే రేటుపై ఆధారపడి ఉంటుంది.
మయోసిన్ తరగతులు
మయోసిన్ I
మయోసిన్ I, ఒక సర్వవ్యాప్త కణ ప్రోటీన్, మోనోమర్‌గా పనిచేస్తుంది మరియు వెసికిల్ రవాణాలో పనిచేస్తుంది.[17] ఇది 10 nm స్టెప్ సైజును కలిగి ఉంటుంది మరియు లోపలి చెవిలోని స్టెరియోసిలియా యొక్క అనుకూలత ప్రతిస్పందనకు బాధ్యత వహిస్తుందని సూచించబడింది.[18]
మయోసిన్ II
కండరాల సంకోచం యొక్క స్లైడింగ్ ఫిలమెంట్ మోడల్.మయోసిన్‌ను కలిగి ఉన్న కార్డియాక్ సార్కోమియర్ నిర్మాణం
మయోసిన్ II (సాంప్రదాయ మయోసిన్ అని కూడా పిలుస్తారు) అనేది చాలా జంతు కణ రకాల్లో కండర కణాలలోకండరాల సంకోచాన్ని ఉత్పత్తి చేయడానికి బాధ్యత వహించే మయోసిన్ రకం. ఇది స్ట్రెస్ ఫైబర్ అని పిలువబడే సంకోచ కట్టలలో నాన్-మజిల్ కణాలలో కూడా కనిపిస్తుంది.[16][19]
మయోసిన్ II రెండు హెవీ చైన్లను కలిగి ఉంటుంది, ఒక్కొక్కటి సుమారు 2000 అమైనో ఆమ్లాల పొడవు ఉంటుంది, ఇవి హెడ్ మరియు టైల్ డొమైన్లను కలిగి ఉంటాయి. ఈ హెవీ చైన్‌లలో ప్రతి ఒక్కటి N-టెర్మినల్ హెడ్ డొమైన్‌ను కలిగి ఉంటుంది, అయితే C-టెర్మినల్ తోకలు కాయిల్డ్-కాయిల్ స్వరూపాన్ని తీసుకుంటాయి, రెండు హెవీ చైన్లను కలిపి ఉంచుతాయి (రెండు పాములు ఒకదానికొకటి చుట్టుకున్నట్లు ఊహించుకోండి, కాడ్యూసియస్లో వలె). అందువల్ల, మయోసిన్ II రెండు తలలను కలిగి ఉంటుంది. మధ్యంతర నెక్ డొమైన్ అనేది తల మరియు తోక మధ్య కోణాన్ని సృష్టించే ప్రాంతం.[20] మృదు కండరంలో, ఒకే జన్యువు (MYH11)[21]) హెవీ చైన్ మయోసిన్ IIని కోడ్ చేస్తుంది, కానీ ఈ జన్యువు యొక్క స్ప్లైస్ వేరియంట్లు నాలుగు విభిన్న ఐసోఫార్మ్‌లకు దారితీస్తాయి.[20][16]
ఇది 4 మయోసిన్ లైట్ చైన్లను (MLC) కూడా కలిగి ఉంటుంది, దీని ఫలితంగా ప్రతి తలకు 2 ఉంటాయి, ఇవి 20 (MLC20) మరియు 17 (MLC17) kDa బరువు ఉంటాయి.[20] ఇవి హెడ్ మరియు టైల్ మధ్య "నెక్" ప్రాంతంలో హెవీ చైన్లను బంధిస్తాయి.
మయోసిన్ II యొక్క స్వీయ-నిరోధం.[22][23][24] ఈ సినిమా మయోసిన్ IIతో 10S కన్ఫర్మేషన్‌లో మడతపెట్టిన టైల్ డొమైన్, బ్లాక్ చేయబడిన తల మరియు ఉచిత తలతో ప్రారంభమవుతుంది.[25][26] ఈ సినిమా టైల్ అన్‌ఫోల్డింగ్ మరియు ఫలితంగా వచ్చే యాక్టివ్ 6S కన్ఫర్మేషన్ మరియు టైల్ తిరిగి 10S కన్ఫర్మేషన్‌కు మడతపెట్టడాన్ని రేఖాచిత్రంగా చిత్రీకరిస్తుంది.[27][28] ఈ దృష్టాంతం సంభావితమైనది: మడతపెట్టడం/అన్‌ఫోల్డింగ్‌తో సంబంధం ఉన్న తాత్కాలిక స్థితులు మరియు విస్తరణ కదలికలు చూపబడలేదు.[29]MLC20ని రెగ్యులేటరీ లైట్ చైన్ అని కూడా పిలుస్తారు మరియు ఇది కండరాల సంకోచంలో చురుకుగా పాల్గొంటుంది.[20]
MLC17ని ఎసెన్షియల్ లైట్ చైన్ అని కూడా పిలుస్తారు.[20] దీని ఖచ్చితమైన పనితీరు అస్పష్టంగా ఉంది, కానీ MLC20తో పాటు మయోసిన్ హెడ్ యొక్క నిర్మాణ స్థిరత్వానికి దోహదపడుతుందని నమ్ముతారు.[20] MLC17 జన్యువు వద్ద ప్రత్యామ్నాయ స్ప్లైసింగ్ ఫలితంగా MLC17 యొక్క రెండు వేరియంట్లు (MLC17a/b) ఉన్నాయి.[20]
కండర కణాలలో, వ్యక్తిగత మయోసిన్ అణువుల పొడవైన కాయిల్డ్-కాయిల్ తోకలు 10S కన్ఫర్మేషన్‌లో క్రియాశీల పనితీరును స్వీయ-నిరోధించగలవు లేదా ఫాస్ఫోరైలేషన్ తర్వాత, 6S కన్ఫర్మేషన్‌కు మారి చేరగలవు, సార్కోమియర్ యొక్క మందపాటి తంతువులను ఏర్పరుస్తాయి.[30][31] బలాన్ని ఉత్పత్తి చేసే హెడ్ డొమైన్‌లు మందపాటి తంతువు పక్క నుండి బయటకు వస్తాయి, సరైన రసాయన సంకేతాలకు ప్రతిస్పందనగా పక్కనే ఉన్న ఆక్టిన్-ఆధారిత సన్నని తంతువుల వెంబడి నడవడానికి సిద్ధంగా ఉంటాయి మరియు ఇవి స్వీయ-నిరోధిత లేదా క్రియాశీల కన్ఫర్మేషన్‌లో ఉండవచ్చు. క్రియాశీల మరియు నిష్క్రియ స్థితుల మధ్య సమతుల్యత/పరివర్తన విస్తృతమైన రసాయన నియంత్రణకు లోబడి ఉంటుంది.
మరింత సమాచారం: కండరాల సంకోచంమరింత సమాచారం: మెరోమయోసిన్
ఎసెన్షియల్ లైట్ చైన్‌తో మయోసిన్ V మోటార్ యొక్క క్రిస్టల్ నిర్మాణం - న్యూక్లియోటైడ్-రహితం
మయోసిన్ IV
మయోసిన్ IV ఒకే IQ మోటిఫ్ మరియు కాయిల్డ్-కాయిల్ ఏర్పరిచే క్రమం లేని తోకను కలిగి ఉంటుంది. ఇది మయోసిన్ VII మరియు XV యొక్క టైల్ డొమైన్‌ల మాదిరిగానే హోమోలోజీని కలిగి ఉంటుంది.[34]
మయోసిన్ V
మయోసిన్ V అనేది ఒక అసాధారణ మయోసిన్ మోటార్, ఇది డైమర్గా ప్రాసెసివ్‌గా ఉంటుంది మరియు 36 nm స్టెప్ సైజును కలిగి ఉంటుంది.[35] ఇది ఆక్టిన్ తంతువుల వెంబడి తంతువుల బార్బ్డ్ ఎండ్ (+ ఎండ్) వైపు ప్రయాణిస్తూ (నడుస్తూ) ఉంటుంది. మయోసిన్ V కణం మధ్య నుండి పరిధుల వరకు కార్గో (ఉదా. RNA, వెసికిల్స్, అవయవాలు, మైటోకాండ్రియా) రవాణాలో పాల్గొంటుంది, కానీ ఇది డైనమిక్ టెథర్ వలె పనిచేస్తుందని, వెసికిల్స్ మరియు అవయవాలను కణాల ఆక్టిన్-రిచ్ పరిధిలో ఉంచుతుందని చూపబడింది.[36][37] ఆక్టిన్ తంతువులను సమీకరించడంపై ఇటీవలి సింగిల్ మాలిక్యూల్ ఇన్ విట్రో రీకాన్‌స్టిట్యూషన్ అధ్యయనం మయోసిన్ V కొత్తగా సమీకరించే (ADP-Pi రిచ్) F-ఆక్టిన్‌పై ఎక్కువ దూరం ప్రయాణిస్తుందని సూచిస్తుంది, అయితే పాత (ADP-రిచ్) F-ఆక్టిన్‌పై ప్రాసెసివ్ రన్‌లెంగ్త్‌లు తక్కువగా ఉంటాయి.[38]
మయోసిన్ V మాలిక్యులర్ మోటార్ యొక్క రిబ్బన్ రేఖాచిత్రం[39] ప్రధాన సబ్‌డొమైన్‌లను వివరించడానికి సూడో-కలర్ చేయబడింది. దృశ్య స్పష్టత కోసం, ముఖ్యమైన లూప్‌లు (సాహిత్యంలో తరచుగా విడిగా లేబుల్ చేయబడతాయి) ప్రత్యేకంగా చూపబడలేదు. ఈ దృక్పథం న్యూక్లియోటైడ్-బైండింగ్ సైట్‌ను మరియు ఆక్టిన్-బైండింగ్ సైట్ క్లెఫ్ట్‌ను ఏర్పరిచే U50 మరియు L50 సబ్‌డొమైన్‌ల విభజనను హైలైట్ చేస్తుంది.
మయోసిన్ V మోటార్ హెడ్‌ను క్రింది క్రియాశీల ప్రాంతాలుగా విభజించవచ్చు:[39]
న్యూక్లియోటైడ్-బైండింగ్ సైట్ - ఈ అంశాలు కలిసి డై-వాలెంట్ మెటల్ కాటయాన్‌లను (సాధారణంగా మెగ్నీషియం) సమన్వయం చేస్తాయి మరియు జలవిశ్లేషణను ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి:
స్విచ్ I - ఇది అత్యంత సంరక్షించబడిన SSR మోటిఫ్‌ను కలిగి ఉంటుంది. ATP సమక్షంలో ఐసోమెరైజ్ అవుతుంది.
స్విచ్ II - ఇది వాకర్ B మోటిఫ్ DxxG యొక్క కినేస్-GTPase వెర్షన్. ATP సమక్షంలో ఐసోమెరైజ్ అవుతుంది.
P-లూప్ - ఇది వాకర్ A మోటిఫ్ GxxxxGK(S,T)ని కలిగి ఉంటుంది. ఇది ప్రాథమిక ATP బంధన సైట్.
ట్రాన్స్‌డ్యూసర్ - మోటార్ హెడ్ నిర్మాణానికి ఆధారం ఇచ్చే ఏడు β-స్ట్రాండ్స్.[40]
U50 మరియు L50 - అప్పర్ (U50) మరియు లోయర్ (L50) డొమైన్‌లు ఒక్కొక్కటి సుమారు 50 kDa. వాటి ప్రాదేశిక విభజన[41]ఆక్టిన్ మరియు కొన్ని నియంత్రణ సమ్మేళనాలకు బంధించడానికి కీలకమైన క్లెఫ్ట్‌ను ఏర్పరుస్తుంది.
SH1 హెలిక్స్ మరియు రిలే - ఈ అంశాలు కలిసి మోటార్ డొమైన్ యొక్క ఎంజైమాటిక్ స్థితిని పవర్-స్ట్రోక్-ఉత్పత్తి చేసే ప్రాంతానికి (కన్వర్టర్ డొమైన్, లివర్ ఆర్మ్, మరియు లైట్ చైన్స్) కలపడానికి అవసరమైన యంత్రాంగాన్ని అందిస్తాయి.[42][43]
కన్వర్టర్ - ఇది మోటార్ హెడ్‌లోని కన్ఫర్మేషన్ మార్పును లివర్ ఆర్మ్ యొక్క కోణీయ స్థానభ్రంశానికి మారుస్తుంది (చాలా సందర్భాల్లో లైట్ చైన్‌లతో బలోపేతం చేయబడుతుంది).[43]
Myosin VI
పవర్ స్ట్రోక్‌కు ముందు PDB 2V26 నుండి మయోసిన్ VI స్థితి [44]
మయోసిన్ VI అనేది ఒక అసాధారణ మయోసిన్ మోటార్, ఇది ప్రధానంగా డైమర్గా ప్రాసెసివ్‌గా ఉంటుంది, కానీ నాన్‌ప్రాసెసివ్ మోనోమర్‌గా కూడా పనిచేస్తుంది. ఇది ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్స్ వెంట నడుస్తూ, ఫిలమెంట్స్ యొక్క పాయింటెడ్ ఎండ్ (- ఎండ్) వైపు ప్రయాణిస్తుంది.[45] మయోసిన్ VI కణంలోకి ఎండోసైటిక్ వెసికిల్స్‌ను రవాణా చేస్తుందని భావిస్తారు.[46]
మయోసిన్ VIII అనేది కణ విభజనతో ముడిపడి ఉన్న మొక్కలకు సంబంధించిన మయోసిన్;[49] ప్రత్యేకంగా, ఇది కణాల మధ్య సైటోప్లాజం ప్రవాహాన్ని నియంత్రించడంలో[50] మరియు ఫ్రాగ్మోప్లాస్ట్ వద్ద వెసికిల్స్ స్థానికీకరణలో పాల్గొంటుంది.[51]
Myosin IX
మయోసిన్ IX అనేది సింగిల్-హెడెడ్ మోటార్ ప్రోటీన్ల సమూహం. ఇది మొదట మైనస్-ఎండ్ డైరెక్టెడ్ అని చూపబడింది,[52] కానీ తర్వాతి అధ్యయనం ఇది ప్లస్-ఎండ్ డైరెక్టెడ్ అని చూపింది.[53] ఈ మయోసిన్ కోసం కదలిక విధానం సరిగ్గా అర్థం కాలేదు.
Myosin X
మయోసిన్ X అనేది ఒక అసాధారణ మయోసిన్ మోటార్, ఇది డైమర్గా పనిచేస్తుంది. మయోసిన్ X యొక్క డైమెరైజేషన్ యాంటీపారలల్‌గా ఉంటుందని భావిస్తారు.[54] ఈ ప్రవర్తన ఇతర మయోసిన్‌లలో గమనించబడలేదు. క్షీరద కణాలలో, ఈ మోటార్ ఫిలోపోడియా వద్ద స్థానికీకరించబడుతుంది. మయోసిన్ X ఫిలమెంట్స్ యొక్క బార్బ్డ్ ఎండ్స్ వైపు నడుస్తుంది. కొన్ని పరిశోధనలు ఇది సింగిల్ ఫిలమెంట్స్ కంటే, ఆక్టిన్ కట్టలపై నడవడానికి ప్రాధాన్యత ఇస్తుందని సూచిస్తున్నాయి.[55] ఈ ప్రవర్తనను ప్రదర్శించే మొదటి మయోసిన్ మోటార్ ఇదే.
Myosin XI
మయోసిన్ XI మొక్కల కణాలలో ప్లాస్టిడ్లు మరియు మైటోకాండ్రియా వంటి ఆర్గానెల్స్ కదలికను నిర్దేశిస్తుంది.[56] కాంతి తీవ్రతకు అనుగుణంగా క్లోరోప్లాస్ట్‌ల కాంతి-నిర్దేశిత కదలికకు మరియు వివిధ ప్లాస్టిడ్‌లను అనుసంధానించే స్ట్రోమ్యూల్ల ఏర్పాటుకు ఇది బాధ్యత వహిస్తుంది. మయోసిన్ XI ధ్రువ మూల చివర పెరుగుదలలో కీలక పాత్ర పోషిస్తుంది మరియు సరైన రూట్ హెయిర్ పొడిగింపుకు అవసరం.[57]నికోటియానా టబాకమ్లో కనుగొనబడిన ఒక నిర్దిష్ట మయోసిన్ XI, ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్ వెంట 35 nm అడుగులతో 7 μm/s వేగంతో కదులుతూ, అత్యంత వేగవంతమైన ప్రాసెసివ్ మాలిక్యులర్ మోటార్గా కనుగొనబడింది.[58]
Myosin XIV
ఈ మయోసిన్ సమూహం అపికోంప్లెక్సా ఫైలమ్‌లో కనుగొనబడింది.[59] ఈ మయోసిన్లు ఇంట్రాసెల్యులర్ పరాన్నజీవుల ప్లాస్మా పొరల వద్ద స్థానికీకరించబడతాయి మరియు కణ దండయాత్ర ప్రక్రియలో పాల్గొనవచ్చు.[60]
ఈ మయోసిన్ సిలియేటెడ్ ప్రోటోజోవాన్ టెట్రాహైమెనా థెర్మోఫిలాలో కూడా కనిపిస్తుంది. తెలిసిన విధుల్లో ఇవి ఉన్నాయి: ఫాగోసోమ్‌లను కేంద్రకం వైపు రవాణా చేయడం మరియు సంయోగం సమయంలో మాక్రోన్యూక్లియస్ యొక్క అభివృద్ధి క్రమబద్ధీకరించబడిన తొలగింపును అడ్డుకోవడం.
Myosin XV
లోపలి చెవిలో ఉన్న నాన్-మోటైల్ స్టీరియోసిలియా యొక్క ఆక్టిన్ కోర్ నిర్మాణ అభివృద్ధికి మయోసిన్ XV అవసరం. ఇది మోనోమర్‌గా పనిచేస్తుందని భావిస్తారు.
Myosin XVIII
MYO18A అనేది క్రోమోజోమ్ 17q11.2 పై ఉన్న ఒక జన్యువు, ఇది ATPase చర్యతో ఆక్టిన్-ఆధారిత మోటార్ అణువులను కోడ్ చేస్తుంది, ఇవి కణాల మధ్య సంబంధాన్ని నిర్వహించడానికి అవసరమైన స్ట్రోమల్ సెల్ స్కఫోల్డింగ్‌ను నిర్వహించడంలో పాల్గొనవచ్చు.
Myosin XIX
అసాధారణ మయోసిన్ XIX (Myo19) అనేది మైటోకాండ్రియాతో అనుబంధించబడిన మయోసిన్ మోటార్.[61]
మానవులలో జన్యువులు
వీటిలో అన్ని జన్యువులు క్రియాశీలంగా లేవని గమనించండి.
మయోసిన్ లైట్ చైన్‌లు ప్రత్యేకమైనవి మరియు వాటి స్వంత లక్షణాలను కలిగి ఉంటాయి. వీటిని "మయోసిన్లు"గా పరిగణించరు, కానీ ఇవి క్రియాశీల మయోసిన్ ఎంజైమ్‌లను తయారు చేసే మాక్రోమోలిక్యులర్ కాంప్లెక్స్‌లలో భాగాలు.
పారామయోసిన్ అనేది ఒక పెద్ద, 93-115kDa కండరప్రోటీన్, ఇది అనేక విభిన్న అకశేరుక ఫైలాలలో వివరించబడింది.[62] అకశేరుక మందపాటి ఫిలమెంట్స్ మయోసిన్ చుట్టూ ఉన్న అంతర్గత పారామయోసిన్ కోర్‌తో కూడి ఉంటాయని భావిస్తారు. మయోసిన్ ఆక్టిన్తో సంకర్షణ చెందుతుంది, దీని ఫలితంగా ఫైబర్ సంకోచం జరుగుతుంది.[63] పారామయోసిన్ అనేక విభిన్న అకశేరుక జాతులలో కనిపిస్తుంది, ఉదాహరణకు, బ్రాకియోపోడా, సిపుంకులిడియా, నెమటోడా, అనెలిడా, మొలస్కా, అరాక్నిడా మరియు ఇన్సెక్టా.[62] పారామయోసిన్ "క్యాచ్" మెకానిజంకు బాధ్యత వహిస్తుంది, ఇది చాలా తక్కువ శక్తి వినియోగంతో కండరాల స్థిరమైన సంకోచాన్ని అనుమతిస్తుంది, తద్వారా ఒక క్లామ్ ఎక్కువ కాలం మూసి ఉంచబడుతుంది.
↑Hartman MA, Spudich JA (April 2012). “The myosin superfamily at a glance”. Journal of Cell Science. 125 (Pt 7): 1627–1632. doi:10.1242/jcs.094300. PMC PMC3346823. PMID 22566666.
↑Szent-Györgyi AG (June 2004). “The early history of the biochemistry of muscle contraction”. The Journal of General Physiology. 123 (6): 631–641. doi:10.1085/jgp.200409091. PMC PMC2234565. PMID 15173217.
↑ 5.05.1Pollard TD, Korn ED (July 1973). “Acanthamoeba myosin. I. Isolation from Acanthamoeba castellanii of an enzyme similar to muscle myosin”. The Journal of Biological Chemistry. 248 (13): 4682–4690. doi:10.1016/S0021-9258(19)43718-6. PMID 4268863.
↑McMahon, T. A. 1984. Muscles, Reflexes and Locomotion. 1st Edition. Princeton University Press. ISBN 978-0-691-02376-2
↑Tyska MJ, Warshaw DM (January 2002). “The myosin power stroke”. Cell Motility and the Cytoskeleton. 51 (1): 1–15. doi:10.1002/cm.10014. PMID 11810692.
↑von der Ecken J, Heissler SM, Pathan-Chhatbar S, Manstein DJ, Raunser S (June 2016). “Cryo-EM structure of a human cytoplasmic actomyosin complex at near-atomic resolution”. Nature. 534 (7609): 724–728. Bibcode 2016Natur.534..724E. doi:10.1038/nature18295. PMID 27324845. S2CID 4472407.
↑Cheney RE, Mooseker MS (February 1992). “Unconventional myosins”. Current Opinion in Cell Biology. 4 (1): 27–35. doi:10.1016/0955-0674(92)90055-H. PMID 1558751.
↑Cheney RE, Riley MA, Mooseker MS (1993). “Phylogenetic analysis of the myosin superfamily”. Cell Motility and the Cytoskeleton. 24 (4): 215–223. doi:10.1002/cm.970240402. PMID 8477454.
↑Goodson HV (1994). “Molecular evolution of the myosin superfamily: application of phylogenetic techniques to cell biological questions”. Society of General Physiologists Series. 49: 141–157. PMID 7939893.
↑Maciver S (4 June 2003). “Myosin I”. Archived from the original on 2 June 2007. Retrieved 2007-05-23.
↑Batters C, Arthur CP, Lin A, Porter J, Geeves MA, Milligan RA, Molloy JE, Coluccio LM (April 2004). “Myo1c is designed for the adaptation response in the inner ear”. The EMBO Journal. 23 (7): 1433–1440. doi:10.1038/sj.emboj.7600169. PMC PMC391074. PMID 15014434.
↑Vicente-Manzanares M, Ma X, Adelstein RS, Horwitz AR (November 2009). “Non-muscle myosin II takes centre stage in cell adhesion and migration”. Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 10 (11): 778–790. doi:10.1038/nrm2786. PMC PMC2834236. PMID 19851336.
↑Matsuoka R, Yoshida MC, Furutani Y, Imamura S, Kanda N, Yanagisawa M, Masaki T, Takao A (April 1993). “Human smooth muscle myosin heavy chain gene mapped to chromosomal region 16q12”. American Journal of Medical Genetics. 46 (1): 61–67. doi:10.1002/ajmg.1320460110. PMID 7684189.
↑Pettersen EF, Goddard TD, Huang CC, Couch GS, Greenblatt DM, Meng EC, Ferrin TE (October 2004). “UCSF Chimera--a visualization system for exploratory research and analysis”. Journal of Computational Chemistry. 25 (13): 1605–1612. doi:10.1002/jcc.20084. PMID 15264254.
↑Yang S, Tiwari P, Lee KH, Sato O, Ikebe M, Padrón R, Craig R (December 2020). “Cryo-EM structure of the inhibited (10S) form of myosin II”. Nature. 588 (7838): 521–525. Bibcode 2020Natur.588..521Y. doi:10.1038/s41586-020-3007-0. PMC PMC7746622. PMID 33268893.
↑Milton DL, Schneck AN, Ziech DA, Ba M, Facemyer KC, Halayko AJ, Baker JE, Gerthoffer WT, Cremo CR (January 2011). “Direct evidence for functional smooth muscle myosin II in the 10S self-inhibited monomeric conformation in airway smooth muscle cells”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (4): 1421–1426. Bibcode 2011PNAS..108.1421M. doi:10.1073/pnas.1011784108. PMC PMC3029703. PMID 21205888.
↑Yang S, Tiwari P, Lee KH, Sato O, Ikebe M, Padrón R, Craig R (December 2020). “Cryo-EM structure of the inhibited (10S) form of myosin II”. Nature. 588 (7838): 521–525. Bibcode 2020Natur.588..521Y. doi:10.1038/s41586-020-3007-0. PMC PMC7746622. PMID 33268893.
↑Yang S, Lee KH, Woodhead JL, Sato O, Ikebe M, Craig R (September 2019). “The central role of the tail in switching off 10S myosin II activity”. The Journal of General Physiology. 151 (9): 1081–1093. doi:10.1085/jgp.201912431. PMC PMC6719407. PMID 31387899.
↑Yang S, Tiwari P, Lee KH, Sato O, Ikebe M, Padrón R, Craig R (December 2020). “Cryo-EM structure of the inhibited (10S) form of myosin II”. Nature. 588 (7838): 521–525. Bibcode 2020Natur.588..521Y. doi:10.1038/s41586-020-3007-0. PMC PMC7746622. PMID 33268893.
↑Yang S, Lee KH, Woodhead JL, Sato O, Ikebe M, Craig R (September 2019). “The central role of the tail in switching off 10S myosin II activity”. The Journal of General Physiology. 151 (9): 1081–1093. doi:10.1085/jgp.201912431. PMC PMC6719407. PMID 31387899.
↑Milton DL, Schneck AN, Ziech DA, Ba M, Facemyer KC, Halayko AJ, Baker JE, Gerthoffer WT, Cremo CR (January 2011). “Direct evidence for functional smooth muscle myosin II in the 10S self-inhibited monomeric conformation in airway smooth muscle cells”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (4): 1421–1426. Bibcode 2011PNAS..108.1421M. doi:10.1073/pnas.1011784108. PMC PMC3029703. PMID 21205888.
↑Yang S, Lee KH, Woodhead JL, Sato O, Ikebe M, Craig R (September 2019). “The central role of the tail in switching off 10S myosin II activity”. The Journal of General Physiology. 151 (9): 1081–1093. doi:10.1085/jgp.201912431. PMC PMC6719407. PMID 31387899.
↑Milton DL, Schneck AN, Ziech DA, Ba M, Facemyer KC, Halayko AJ, Baker JE, Gerthoffer WT, Cremo CR (January 2011). “Direct evidence for functional smooth muscle myosin II in the 10S self-inhibited monomeric conformation in airway smooth muscle cells”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (4): 1421–1426. Bibcode 2011PNAS..108.1421M. doi:10.1073/pnas.1011784108. PMC PMC3029703. PMID 21205888.
↑Sellers JR (March 2000). “Myosins: a diverse superfamily”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1496 (1): 3–22. doi:10.1016/S0167-4889(00)00005-7. PMID 10722873.
↑Warshaw DM (February 2012). “Tilting and twirling as myosin V steps along actin filaments as detected by fluorescence polarization”. The Journal of General Physiology. 139 (2): 97–100. doi:10.1085/jgp.201210769. PMC PMC3269787. PMID 22291143.
↑Lecuona E, Minin A, Trejo HE, Chen J, Comellas AP, Sun H, Grillo D, Nekrasova OE, Welch LC, Szleifer I, Gelfand VI, Sznajder JI (November 2009). “Myosin-Va restrains the trafficking of Na+/K+-ATPase-containing vesicles in alveolar epithelial cells”. Journal of Cell Science. 122 (Pt 21): 3915–3922. doi:10.1242/jcs.046953. PMC PMC2773192. PMID 19808891.
↑Hammer JA, Sellers JR (December 2011). “Walking to work: roles for class V myosins as cargo transporters”. Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 13 (1): 13–26. doi:10.1038/nrm3248. PMID 22146746. S2CID 11853457.
↑ 39.039.1Sweeney HL, Houdusse A (2010-04-01). “Structural and functional insights into the Myosin motor mechanism”. Annual Review of Biophysics. 39 (1): 539–557. doi:10.1146/annurev.biophys.050708.133751. PMID 20192767.
↑Kull FJ, Vale RD, Fletterick RJ (November 1998). “The case for a common ancestor: kinesin and myosin motor proteins and G proteins”. Journal of Muscle Research and Cell Motility. 19 (8): 877–886. doi:10.1023/a:1005489907021. PMID 10047987. S2CID 25508217.
↑Sasaki N, Ohkura R, Sutoh K (December 2000). “Insertion or deletion of a single residue in the strut sequence of Dictyostelium myosin II abolishes strong binding to actin”. The Journal of Biological Chemistry. 275 (49): 38705–38709. doi:10.1074/jbc.M001966200. PMID 11005804.
↑Shibata K, Koyama T, Inde S, Iwai S, Chaen S (2017). “Mutations in the SH1 helix alter the thermal properties of myosin II”. Biophysics and Physicobiology. 14: 67–73. doi:10.2142/biophysico.14.0_67. PMC PMC5468464. PMID 28630813.
↑ 43.043.1Kodera N, Ando T (2014-06-18). “The path to visualization of walking myosin V by high-speed atomic force microscopy”. Biophysical Reviews. 6 (3–4): 237–260. doi:10.1007/s12551-014-0141-7. PMC PMC4256461. PMID 25505494.
↑Ménétrey J, Llinas P, Mukherjea M, Sweeney HL, Houdusse A (October 2007). “The structural basis for the large powerstroke of myosin VI”. Cell. 131 (2): 300–308. doi:10.1016/j.cell.2007.08.027. PMID 17956731. S2CID 14102005.
↑Buss F, Kendrick-Jones J (April 2008). “How are the cellular functions of myosin VI regulated within the cell?”. Biochemical and Biophysical Research Communications. 369 (1): 165–175. doi:10.1016/j.bbrc.2007.11.150. PMC PMC2635068. PMID 18068125.
↑Buss F, Spudich G, Kendrick-Jones J (2004). “Myosin VI: cellular functions and motor properties”. Annual Review of Cell and Developmental Biology. 20: 649–676. doi:10.1146/annurev.cellbio.20.012103.094243. PMC PMC1693462. PMID 15473855.
↑Li J, Chen Y, Deng Y, Unarta IC, Lu Q, Huang X, Zhang M (April 2017). “Ca2+-Induced Rigidity Change of the Myosin VIIa IQ Motif-Single α Helix Lever Arm Extension”. Structure. 25 (4): 579–591.e4. doi:10.1016/j.str.2017.02.002. PMID 28262393.
↑Reddy AS, Day IS (2001). “Analysis of the myosins encoded in the recently completed Arabidopsis thaliana genome sequence”. Genome Biology. 2 (7). doi:10.1186/gb-2001-2-7-research0024. PMC PMC55321. PMID 11516337. article-number: RESEARCH0024.
↑Baluska F, Cvrcková F, Kendrick-Jones J, Volkmann D (May 2001). “Sink plasmodesmata as gateways for phloem unloading. Myosin VIII and calreticulin as molecular determinants of sink strength?”. Plant Physiology. 126 (1): 39–46. doi:10.1104/pp.126.1.39. PMC PMC1540107. PMID 11351069.
↑Reichelt S, Knight AE, Hodge TP, Baluska F, Samaj J, Volkmann D, Kendrick-Jones J (September 1999). “Characterization of the unconventional myosin VIII in plant cells and its localization at the post-cytokinetic cell wall”. The Plant Journal. 19 (5): 555–567. doi:10.1046/j.1365-313X.1999.00553.x. PMID 10504577.
↑Inoue A, Saito J, Ikebe R, Ikebe M (April 2002). “Myosin IXb is a single-headed minus-end-directed processive motor”. Nature Cell Biology. 4 (4): 302–306. doi:10.1038/ncb774. PMID 11901422. S2CID 12158370.
↑O'Connell CB, Mooseker MS (February 2003). “Native Myosin-IXb is a plus-, not a minus-end-directed motor”. Nature Cell Biology. 5 (2): 171–172. doi:10.1038/ncb924. PMID 12563277. S2CID 687308.
↑Lu Q, Ye F, Wei Z, Wen Z, Zhang M (October 2012). “Antiparallel coiled-coil-mediated dimerization of myosin X”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 109 (43): 17388–17393. doi:10.1073/pnas.1208642109. PMC PMC3491486. PMID 23012428.
↑Ropars V, Yang Z, Isabet T, Blanc F, Zhou K, Lin T, Liu X, Hissier P, Samazan F, Amigues B, Yang ED, Park H, Pylypenko O, Cecchini M, Sindelar CV, Sweeney HL, Houdusse A (September 2016). “The myosin X motor is optimized for movement on actin bundles”. Nature Communications. 7. Bibcode 2016NatCo...712456R. doi:10.1038/ncomms12456. PMC PMC5025751. PMID 27580874. article-number: 12456.
↑Sattarzadeh A, Krahmer J, Germain AD, Hanson MR (November 2009). “A myosin XI tail domain homologous to the yeast myosin vacuole-binding domain interacts with plastids and stromules in Nicotiana benthamiana”. Molecular Plant. 2 (6): 1351–1358. doi:10.1093/mp/ssp094. PMID 19995734.
↑Peremyslov VV, Prokhnevsky AI, Avisar D, Dolja VV (March 2008). “Two class XI myosins function in organelle trafficking and root hair development in Arabidopsis”. Plant Physiology. 146 (3): 1109–1116. doi:10.1104/pp.107.113654. PMC PMC2259062. PMID 18178669.
↑Tominaga M, Kojima H, Yokota E, Orii H, Nakamori R, Katayama E, Anson M, Shimmen T, Oiwa K (March 2003). “Higher plant myosin XI moves processively on actin with 35 nm steps at high velocity”. The EMBO Journal. 22 (6): 1263–1272. doi:10.1093/emboj/cdg130. PMC PMC151065. PMID 12628919.
↑Delbac F, Sänger A, Neuhaus EM, Stratmann R, Ajioka JW, Toursel C, Herm-Götz A, Tomavo S, Soldati T, Soldati D (November 2001). “Toxoplasma gondii myosins B/C: one gene, two tails, two localizations, and a role in parasite division”. The Journal of Cell Biology. 155 (4): 613–623. doi:10.1083/jcb.200012116. PMC PMC2198869. PMID 11706051.
↑Hettmann C, Herm A, Geiter A, Frank B, Schwarz E, Soldati T, Soldati D (April 2000). “A dibasic motif in the tail of a class XIV apicomplexan myosin is an essential determinant of plasma membrane localization”. Molecular Biology of the Cell. 11 (4): 1385–1400. doi:10.1091/mbc.11.4.1385. PMC PMC14854. PMID 10749937.
↑ 62.062.1Winkelman L (1976). “Comparative studies of paramyosins”. Comparative Biochemistry and Physiology. B, Comparative Biochemistry. 55 (3B): 391–397. doi:10.1016/0305-0491(76)90310-2. PMID 987889.
↑Twarog BM (October 1976). “Aspects of smooth muscle function in molluscan catch muscle”. Physiological Reviews. 56 (4): 829–838. doi:10.1152/physrev.1976.56.4.829. PMID 185635.
↑Chai TT, Wong CC, Sabri MZ, Wong FC (June 2022). “Seafood Paramyosins as Sources of Anti-Angiotensin-Converting-Enzyme and Anti-Dipeptidyl-Peptidase Peptides after Gastrointestinal Digestion: A Cheminformatic Investigation”. Molecules. 27 (12): 3864. doi:10.3390/molecules27123864. PMC PMC9229108. PMID 35744987.
దశ 1
దశ 2
దశ 3
దశ 4
