ఆక్టిన్

ఆక్టిన్

రిబ్బన్ రేఖాచిత్రం	G-ఆక్టిన్. ఆక్టిన్ యొక్క యాక్టివ్ సైట్‌కు బంధించబడిన ADP (చిత్రం మధ్యలో ఉన్న బహుళ రంగుల స్టిక్స్) మరియు సంక్లిష్ట కాల్షియం డైకాషన్ (ఆకుపచ్చ గోళం) హైలైట్ చేయబడ్డాయి.
గుర్తింపు సంఖ్యలు
చిహ్నం	ఆక్టిన్
Pfam	PF00022
InterPro	IPR004000
PROSITE	PDOC00340
SCOP2	2btf / SCOPe / SUPFAM
అందుబాటులో ఉన్న ప్రోటీన్ నిర్మాణాలు:	PDB IPR004000 PF00022 ( ECOD ; PDBsum ) AlphaFold IPR004000 PF00022

ఆక్టిన్ (Actin) అనేది సైటోస్కెలిటన్లో మైక్రోఫిలమెంట్లను మరియు కండరాల ఫైబ్రిల్స్లో సన్నని తంతువులను (thin filaments) ఏర్పరిచే గ్లోబ్యులర్ బహుళ-ప్రయోజన ప్రోటీన్ల కుటుంబం. ఇది ప్రాథమికంగా అన్ని యూకారియోటిక్ కణాలలో కనిపిస్తుంది, అక్కడ ఇది 100 μM కంటే ఎక్కువ గాఢతలో ఉండవచ్చు; దీని ద్రవ్యరాశి సుమారు 42 kDa, మరియు వ్యాసం 4 నుండి 7 nm ఉంటుంది.

ఆక్టిన్ ప్రోటీన్ అనేది కణాలలో రెండు రకాల తంతువుల యొక్క మోనోమెరిక్ సబ్‌యూనిట్: సైటోస్కెలిటన్ యొక్క మూడు ప్రధాన భాగాలలో ఒకటైన మైక్రోఫిలమెంట్లు, మరియు కండర కణాలలో సంకోచ యంత్రాంగంలో భాగమైన సన్నని తంతువులు. ఇది G-ఆక్టిన్ (గ్లోబ్యులర్) అని పిలువబడే స్వేచ్ఛా మోనోమర్గా లేదా F-ఆక్టిన్ (ఫిలమెంటస్) అని పిలువబడే లీనియర్ పాలిమర్ మైక్రోఫిలమెంట్‌లో భాగంగా ఉంటుంది. ఈ రెండూ చలనశీలత (motility) మరియు కణ విభజన సమయంలో కణాల సంకోచం వంటి కణ విధులకు చాలా అవసరం.

ఆక్టిన్ కండరాల సంకోచం, కణ చలనశీలత, కణ విభజన మరియు సైటోకైనెసిస్, వెసికిల్ మరియు ఆర్గానెల్ కదలిక, కణ సిగ్నలింగ్, మరియు కణ జంక్షన్లు మరియు కణ ఆకృతిని స్థాపించడం మరియు నిర్వహించడం వంటి అనేక ముఖ్యమైన కణ ప్రక్రియలలో పాల్గొంటుంది. ఈ ప్రక్రియలలో చాలా వరకు కణ త్వచాలతో ఆక్టిన్ యొక్క విస్తృతమైన మరియు సన్నిహిత పరస్పర చర్యల ద్వారా మధ్యవర్తిత్వం వహిస్తాయి.^[1] వెన్నెముక గల జీవులలో, ఆక్టిన్ ఐసోఫార్మ్స్ యొక్క మూడు ప్రధాన సమూహాలు, ఆల్ఫా, బీటా, మరియు గామా గుర్తించబడ్డాయి. కండర కణజాలాలలో కనిపించే ఆల్ఫా ఆక్టిన్లు, సంకోచ యంత్రాంగంలో ప్రధాన భాగం. బీటా మరియు గామా ఆక్టిన్లు చాలా కణ రకాల్లో సైటోస్కెలిటన్ యొక్క భాగాలుగా మరియు అంతర్గత కణ చలనశీలతకు రసాయన మధ్యవర్తులుగా సహజీవనం చేస్తాయి. ఆక్టిన్ ఏర్పరిచే విభిన్న నిర్మాణాల శ్రేణి, తంతువుల వెంట ట్రోపోమయోసిన్ బంధనం ద్వారా నియంత్రించబడుతుందని, ఇది అనేక రకాల విధులను నెరవేర్చడానికి వీలు కల్పిస్తుందని నమ్ముతారు.^[2]

మైక్రోఫిలమెంట్లను డైనమిక్‌గా ఏర్పరిచే కణం యొక్క సామర్థ్యం, దాని పర్యావరణానికి లేదా జీవి యొక్క అంతర్గత సంకేతాలకు ప్రతిస్పందనగా వేగంగా తనను తాను పునర్నిర్మించుకోవడానికి అనుమతించే స్కాఫోల్డింగ్‌ను అందిస్తుంది, ఉదాహరణకు, కణ కణజాలాన్ని ఏర్పరచడానికి కణ త్వచ శోషణను పెంచడం లేదా కణ సంశ్లేషణను (cell adhesion) పెంచడం. ఇతర ఎంజైమ్‌లు లేదా సిలియం వంటి ఆర్గానెల్స్ బాహ్య కణ త్వచం యొక్క వైకల్యాన్ని నియంత్రించడానికి ఈ స్కాఫోల్డింగ్‌కు లంగరు వేయబడతాయి, ఇది ఎండోసైటోసిస్ మరియు సైటోకైనెసిస్‌ను అనుమతిస్తుంది. ఇది స్వయంగా లేదా మాలిక్యులర్ మోటార్ల సహాయంతో కదలికను కూడా ఉత్పత్తి చేయగలదు. అందువల్ల ఆక్టిన్ వెసికిల్స్ మరియు ఆర్గానెల్స్ యొక్క అంతఃకణ రవాణా, అలాగే కండరాల సంకోచం మరియు కణ వలస వంటి ప్రక్రియలకు దోహదపడుతుంది. అందువల్ల ఇది పిండ అభివృద్ధి (embryogenesis), గాయాల నయం, మరియు క్యాన్సర్ కణాల ఇన్వాసివిటీలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది. ఆక్టిన్ యొక్క పరిణామ మూలాన్ని సమానమైన ప్రోటీన్లను కలిగి ఉన్న ప్రోకారియోటిక్ కణాల వరకు గుర్తించవచ్చు.^[3] ప్రోకారియోట్లు మరియు ఆర్కియా నుండి వచ్చిన ఆక్టిన్ హోమోలాగ్‌లు ఒకటి లేదా బహుళ తంతువులతో కూడిన వివిధ హెలికల్ లేదా లీనియర్ ఫిలమెంట్లలోకి పాలిమరైజ్ అవుతాయి. అయితే ఇన్-స్ట్రాండ్ కాంటాక్ట్స్ మరియు న్యూక్లియోటైడ్ బైండింగ్ సైట్లు ప్రోకారియోట్లు మరియు ఆర్కియాలో సంరక్షించబడతాయి.^[4] చివరగా, జన్యు వ్యక్తీకరణ నియంత్రణలో ఆక్టిన్ ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది.

ఆక్టిన్ లేదా దాని సంబంధిత ప్రోటీన్ల ఉత్పత్తిని నియంత్రించే జన్యువుల అలీల్స్ లోని మ్యుటేషన్ల వల్ల పెద్ద సంఖ్యలో అనారోగ్యాలు మరియు వ్యాధులు సంభవిస్తాయి. కొన్ని పాథోజెనిక్ సూక్ష్మజీవుల ద్వారా సంక్రమణ ప్రక్రియకు ఆక్టిన్ ఉత్పత్తి కూడా కీలకం. మానవులలో ఆక్టిన్ ఉత్పత్తిని నియంత్రించే వివిధ జన్యువులలోని మ్యుటేషన్లు కండరాల వ్యాధులు, గుండె పరిమాణం మరియు పనితీరులో వైవిధ్యాలు, అలాగే చెవుడుకు కారణమవుతాయి. సైటోస్కెలిటన్ యొక్క నిర్మాణం అంతఃకణ బ్యాక్టీరియా మరియు వైరస్ల వ్యాధికారకతకు కూడా సంబంధం కలిగి ఉంటుంది, ముఖ్యంగా రోగనిరోధక వ్యవస్థ చర్యలను తప్పించుకోవడానికి సంబంధించిన ప్రక్రియలలో.^[5]

విధి

కణంలో ఆక్టిన్ యొక్క ప్రాథమిక పాత్ర మైక్రోఫిలమెంట్ అని పిలువబడే లీనియర్ పాలిమర్లను ఏర్పరచడం, ఇవి కణం యొక్క నిర్మాణం, ట్రాఫికింగ్ నెట్‌వర్క్‌లు, వలస మరియు ప్రతిరూపణలో వివిధ విధులను అందిస్తాయి.^[6] ఆక్టిన్ యొక్క బహుముఖ పాత్ర మైక్రోఫిలమెంట్ల యొక్క కొన్ని లక్షణాలపై ఆధారపడి ఉంటుంది: మొదటిది, ఆక్టిన్ తంతువుల నిర్మాణం రివర్సిబుల్, మరియు వాటి పనితీరు తరచుగా వేగవంతమైన పాలిమరైజేషన్ మరియు డిపాలిమరైజేషన్‌కు లోనవుతుంది. రెండవది, మైక్రోఫిలమెంట్లు ధ్రువణతను కలిగి ఉంటాయి - అంటే, ఒక తంతువు యొక్క రెండు చివరలు ఒకదానికొకటి భిన్నంగా ఉంటాయి. మూడవది, ఆక్టిన్ తంతువులు అనేక ఇతర ప్రోటీన్లకు బంధించగలవు, ఇవి కలిసి వాటి విభిన్న విధులకు మైక్రోఫిలమెంట్లను సవరించడానికి మరియు నిర్వహించడానికి సహాయపడతాయి.^[6]

చాలా కణాలలో ఆక్టిన్ తంతువులు పెద్ద-స్థాయి నెట్‌వర్క్‌లను ఏర్పరుస్తాయి, ఇవి అనేక కీలక విధులకు అవసరం:^[7]

ఆక్టిన్ నెట్‌వర్క్‌లు కణాలకు యాంత్రిక మద్దతును ఇస్తాయి మరియు సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్‌కు సహాయపడటానికి సైటోప్లాజం ద్వారా ట్రాఫికింగ్ మార్గాలను అందిస్తాయి.
ఆక్టిన్ నెట్‌వర్క్ యొక్క వేగవంతమైన అసెంబ్లీ మరియు డిస్అసెంబ్లీ కణాలు వలస వెళ్లడానికి వీలు కల్పిస్తుంది.

ఆక్టిన్ చాలా కణాలలో అత్యంత సమృద్ధిగా ఉంటుంది, ఇది చాలా కణాల మొత్తం ప్రోటీన్ ద్రవ్యరాశిలో 1-5% మరియు కండర కణాలలో 10% ఉంటుంది.^[6]

ఆక్టిన్ ప్రోటీన్ సైటోప్లాజం మరియు కణ కేంద్రకం రెండింటిలోనూ కనిపిస్తుంది.^[8] దీని స్థానం కణ త్వచ సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్ మార్గాల ద్వారా నియంత్రించబడుతుంది, ఇవి కణం అందుకునే ఉద్దీపనలను ఏకీకృతం చేస్తూ, ప్రతిస్పందనగా ఆక్టిన్ నెట్‌వర్క్‌ల పునర్నిర్మాణాన్ని ప్రేరేపిస్తాయి.^[9]

కణ సైటోప్లాజంలో రసాయన ప్రక్రియల నియంత్రకం వలె ఆక్టిన్ పాత్ర ప్రతిపాదించబడింది.^[10] సైటోప్లాజం జిగటగా, రద్దీగా మరియు భిన్నంగా ఉంటుంది, ఇది ఒక డైనమిక్ కాంప్లెక్స్, జెల్ వంటి పదార్థం, ఇది స్వేచ్ఛా వ్యాప్తిని పరిమితం చేస్తుంది కానీ ఏ క్షణంలోనైనా అనేక ప్రతిచర్యలను నిర్వహించగలదు.^[11] సంక్లిష్ట రసాయన ప్రతిచర్యలను నిర్వహించడానికి సైటోప్లాజం యొక్క అధిక సామర్థ్యాన్ని రెండు-దశల సంస్థాగత వ్యవస్థ ద్వారా వివరించవచ్చు, దీనిలో ఉత్ప్రేరక సముదాయాలు ఎలాస్టిక్ సాలిడ్ ఫేజ్ (సైటోమాట్రిక్స్) లో స్థిరంగా ఉంటాయి, తద్వారా ప్రాదేశిక ఆటంకాలు మరియు రద్దీని అధిగమిస్తాయి.^[12] పోషకాలు మరియు సబ్‌స్ట్రేట్‌లను లిక్విడ్-ఫేజ్ (సైటోసోల్) ఫ్లక్స్ ద్వారా పంపిణీ చేయవచ్చు, మరియు మోటార్ ప్రోటీన్ ఆక్టిన్ సైటోమాట్రిక్స్ మెకానిక్స్ కోసం చోదక శక్తిని అందిస్తుంది. సుమారు 150 ఆక్టిన్-బైండింగ్ మరియు నియంత్రణ ప్రోటీన్లు సైటోప్లాజంలోని జీవక్రియ ప్రక్రియలను చక్కగా ట్యూన్ చేస్తాయి, తద్వారా సైటోప్లాస్మిక్ స్నిగ్ధతను అధిగమిస్తాయి.^[13] సాధారణ శారీరక పరిస్థితులలో ఆక్టిన్ డైనమిక్స్ కోసం శక్తి వనరు మైటోకాండ్రియా. అయితే, క్యాన్సర్ కణాలు, వాటి అధిక జీవక్రియ రేటు కారణంగా, అదనపు ATP అవసరం, ఇది గ్లైకోలిసిస్ (వార్బర్గ్ ప్రభావం) ద్వారా సరఫరా చేయబడుతుంది.

సైటోస్కెలిటన్

కొంచెం భిన్నమైన నిర్మాణాలు మరియు విధులతో అనేక రకాల ఆక్టిన్లు ఉన్నాయి. α-ఆక్టిన్ ప్రత్యేకంగా కండరాల ఫైబర్‌లలో కనిపిస్తుంది, అయితే β- మరియు γ-ఆక్టిన్ ఇతర కణాలలో కనిపిస్తాయి. తరువాతి రకాలు అధిక టర్నోవర్ రేటును కలిగి ఉన్నందున, వాటిలో ఎక్కువ భాగం శాశ్వత నిర్మాణాల వెలుపల కనిపిస్తాయి. కండర కణాలు కాకుండా ఇతర కణాలలో కనిపించే మైక్రోఫిలమెంట్లు మూడు రూపాల్లో ఉంటాయి:^[14]

మైక్రోఫిలమెంట్ నెట్‌వర్క్‌లు - జంతు కణాలు సాధారణంగా కణ త్వచం కింద కణ కార్టెక్స్ను కలిగి ఉంటాయి, ఇది పెద్ద సంఖ్యలో ఆక్టిన్ తంతువులను కలిగి ఉంటుంది, ఇది ఆర్గానెల్స్ ఉనికిని నిరోధిస్తుంది. ఈ నెట్‌వర్క్ కణం వెలుపలికి సంకేతాలను పంపే అనేక రిసెప్టర్లతో అనుసంధానించబడి ఉంటుంది.

పీరియాడిక్ ఆక్టిన్ రింగులు - సమానంగా అమర్చబడిన ఆక్టిన్ రింగులతో నిర్మించబడిన పీరియాడిక్ నిర్మాణం ఆక్సాన్‌లలో కనిపిస్తుంది.^[15] ఈ నిర్మాణంలో, ఆక్టిన్ రింగులు, పొరుగున ఉన్న ఆక్టిన్ రింగులను కలిపే స్పెక్ట్రిన్ టెట్రామర్‌లతో కలిసి, ఆక్సాన్ త్వచానికి మద్దతు ఇచ్చే ఒక సమగ్ర సైటోస్కెలిటన్‌ను ఏర్పరుస్తాయి. నిర్మాణ ఆవర్తనత ఆక్సాన్‌లలోని సోడియం అయాన్ ఛానళ్లను కూడా నియంత్రించవచ్చు.

ఈస్ట్‌లు

ఈస్ట్‌లలో ఎండోసైటోసిస్, సైటోకైనెసిస్, కణ ధ్రువణత నిర్ణయం మరియు మార్ఫోజెనిసిస్ ప్రక్రియలకు ఆక్టిన్ సైటోస్కెలిటన్ కీలకం. ఆక్టిన్‌పై ఆధారపడటంతో పాటు, ఈ ప్రక్రియలలో 20 లేదా 30 సంబంధిత ప్రోటీన్లు ఉంటాయి, ఇవి అన్నీ అధిక స్థాయి పరిణామ సంరక్షణను కలిగి ఉంటాయి, అనేక సిగ్నలింగ్ అణువులతో పాటు. కలిసి ఈ అంశాలు ఒక కణం యొక్క అంతర్గత మరియు బాహ్య ఉద్దీపనలకు ప్రతిస్పందనను నిర్వచించే ప్రాదేశికంగా మరియు తాత్కాలికంగా మాడ్యులేట్ చేయబడిన అసెంబ్లీని అనుమతిస్తాయి.^[16]

ఈస్ట్‌లు ఆక్టిన్‌తో సంబంధం ఉన్న మూడు ప్రధాన అంశాలను కలిగి ఉంటాయి: ప్యాచెస్, కేబుల్స్ మరియు రింగులు. ఎక్కువ కాలం ఉండనప్పటికీ, ఈ నిర్మాణాలు నిరంతర పాలిమరైజేషన్ మరియు డిపాలిమరైజేషన్ కారణంగా డైనమిక్ సమతుల్యతకు లోబడి ఉంటాయి. అవి ADF/కోఫిలిన్‌తో సహా అనేక అనుబంధ ప్రోటీన్లను కలిగి ఉంటాయి, ఇది 16kDa పరమాణు బరువును కలిగి ఉంటుంది మరియు COF1 అని పిలువబడే ఒకే జన్యువు ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది; Aip1, మైక్రోఫిలమెంట్ల విచ్ఛిన్నతను ప్రోత్సహించే కోఫిలిన్ కోఫాక్టర్; Srv2/CAP, అడెనైలేట్ సైక్లేస్ ప్రోటీన్లకు సంబంధించిన ప్రక్రియ నియంత్రకం; సుమారు 14 kDa పరమాణు బరువు కలిగిన ప్రొఫిలిన్, ఇది ఆక్టిన్ మోనోమర్‌లకు సంబంధించి ఉంటుంది; మరియు ట్విన్‌ఫిలిన్, ప్యాచెస్ నిర్వహణలో పాల్గొనే 40 kDa ప్రోటీన్.^[16]

మొక్కలు

మొక్కల జినోమ్ అధ్యయనాలు జన్యువుల ఆక్టిన్ కుటుంబంలో ప్రోటీన్ ఐసోవేరియంట్ల ఉనికిని వెల్లడించాయి. మోడల్ ఆర్గానిజం అయిన అరబిడోప్సిస్ థాలియానాలో, పది రకాల ఆక్టిన్, ఆరు ప్రొఫిలిన్లు మరియు డజన్ల కొద్దీ మయోసిన్లు ఉన్నాయి. ఈ వైవిధ్యం తాత్కాలిక మరియు ప్రాదేశిక వ్యక్తీకరణలో స్వల్పంగా భిన్నమైన వేరియంట్లను కలిగి ఉండవలసిన పరిణామ అవసరం ద్వారా వివరించబడింది.^[3] ఈ ప్రోటీన్లలో ఎక్కువ భాగం విశ్లేషించబడిన కణజాలంలో ఉమ్మడిగా వ్యక్తీకరించబడ్డాయి. ఆక్టిన్ నెట్‌వర్క్‌లు ఇన్ విట్రోలో సాగు చేయబడిన కణాల సైటోప్లాజం అంతటా పంపిణీ చేయబడతాయి. కేంద్రకం చుట్టూ నెట్‌వర్క్ యొక్క గాఢత ఉంది, ఇది సెల్యులార్ కార్టెక్స్‌కు స్పోక్స్ ద్వారా అనుసంధానించబడి ఉంటుంది, ఈ నెట్‌వర్క్ అత్యంత డైనమిక్, నిరంతర పాలిమరైజేషన్ మరియు డిపాలిమరైజేషన్‌తో ఉంటుంది.^[17]

^[18]

చాలా మొక్కల కణాలు వాటి మార్ఫాలజీని నిర్వచించే మొక్క కణ గోడను కలిగి ఉన్నప్పటికీ, వాటి మైక్రోఫిలమెంట్లు మైక్రోఫిలమెంట్లు మరియు మయోసిన్ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన సైటోప్లాస్మిక్ ప్రవాహాలు వంటి అనేక కణ కార్యకలాపాలను సాధించడానికి తగినంత శక్తిని ఉత్పత్తి చేయగలవు. ఆక్టిన్ ఆర్గానెల్స్ కదలికలో మరియు సెల్యులార్ మార్ఫోజెనిసిస్‌లో కూడా పాల్గొంటుంది, ఇందులో కణ విభజన అలాగే కణం యొక్క పొడిగింపు మరియు భేదం ఉంటాయి.^[19]

మొక్కలలోని ఆక్టిన్ సైటోస్కెలిటన్‌తో సంబంధం ఉన్న అత్యంత ముఖ్యమైన ప్రోటీన్లలో ఇవి ఉన్నాయి:^[19] విల్లిన్, ఇది జెల్సోలిన్/సెవెరిన్ వంటి కుటుంబానికి చెందినది మరియు కాల్షియం కాటయాన్ల సమక్షంలో మైక్రోఫిలమెంట్లను కత్తిరించగలదు మరియు ఆక్టిన్ మోనోమర్‌లను బంధించగలదు; ఫింబ్రిన్, ఇది ఆక్టిన్ మోనోమర్‌లను గుర్తించి ఏకం చేయగలదు మరియు నెట్‌వర్క్‌ల ఏర్పాటులో పాల్గొంటుంది (జంతువులు మరియు ఈస్ట్‌ల కంటే భిన్నమైన నియంత్రణ ప్రక్రియ ద్వారా);^[20] ఫార్మిన్లు, ఇవి F-ఆక్టిన్ పాలిమరైజేషన్ న్యూక్లియేటింగ్ ఏజెంట్‌గా పనిచేయగలవు; మయోసిన్, యూకారియోట్‌లకు ప్రత్యేకమైన ఒక సాధారణ మాలిక్యులర్ మోటార్ మరియు ఇది అరబిడోప్సిస్ థాలియానాలో రెండు విభిన్న తరగతులలో 17 జన్యువుల ద్వారా కోడ్ చేయబడింది; CHUP1, ఇది ఆక్టిన్‌ను బంధించగలదు మరియు కణంలో క్లోరోప్లాస్ట్‌ల ప్రాదేశిక పంపిణీలో చిక్కుకుంది; KAM1/MUR3, ఇవి గోల్గి ఉపకరణం యొక్క మార్ఫాలజీని అలాగే కణ గోడలోని జైలోగ్లూకాన్ల కూర్పును నిర్వచిస్తాయి; NtWLIM1, ఇది ఆక్టిన్ కణ నిర్మాణాల ఆవిర్భావాన్ని సులభతరం చేస్తుంది; మరియు ERD10, ఇది త్వచాలు మరియు మైక్రోఫిలమెంట్ల లోపల ఆర్గానెల్స్ యొక్క అనుబంధంలో పాల్గొంటుంది మరియు ఇది ఒత్తిడికి జీవి యొక్క ప్రతిచర్యలో పాల్గొనే పాత్రను పోషిస్తున్నట్లు కనిపిస్తుంది.

కేంద్రక ఆక్టిన్

కేంద్రక ఆక్టిన్ మొదటిసారిగా 1977లో క్లార్క్ మరియు మెరియం ద్వారా గుర్తించబడింది మరియు వివరించబడింది.^[21] రచయితలు జెనోపస్ లేవిస్ ఊసైట్ల నుండి పొందిన కేంద్రక భిన్నంలో ఉన్న ప్రోటీన్‌ను వివరిస్తారు, ఇది అస్థిపంజర కండరాల ఆక్టిన్ వలె అదే లక్షణాలను చూపుతుంది. అప్పటి నుండి కేంద్రకంలో ఆక్టిన్ యొక్క నిర్మాణం మరియు విధులకు సంబంధించి అనేక శాస్త్రీయ నివేదికలు ఉన్నాయి.^[22] కేంద్రకంలో ఆక్టిన్ యొక్క నియంత్రిత స్థాయి, ఆక్టిన్-బైండింగ్ ప్రోటీన్లతో (ABP) దాని పరస్పర చర్య మరియు వివిధ ఐసోఫార్మ్‌ల ఉనికి ఆక్టిన్ అనేక ముఖ్యమైన కేంద్రక ప్రక్రియలలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషించడానికి అనుమతిస్తుంది.^[23]

కేంద్రక త్వచం ద్వారా రవాణా

ఆక్టిన్ క్రమంలో కేంద్రక స్థానికీకరణ సంకేతం ఉండదు. ఆక్టిన్ యొక్క చిన్న పరిమాణం (సుమారు 43 kDa) ఇది పాసివ్ డిఫ్యూషన్ ద్వారా కేంద్రకంలోకి ప్రవేశించడానికి అనుమతిస్తుంది.^[24] కేంద్రకంలోకి ఆక్టిన్ దిగుమతి (బహుశా కోఫిలిన్‌తో కూడిన కాంప్లెక్స్‌లో) ఇంపోర్టిన్ 9 అనే దిగుమతి ప్రోటీన్ ద్వారా సులభతరం చేయబడుతుంది.^[25]

కేంద్రకంలో తక్కువ స్థాయి ఆక్టిన్ ముఖ్యమైనదిగా కనిపిస్తుంది, ఎందుకంటే ఆక్టిన్ దాని క్రమంలో రెండు కేంద్రక ఎగుమతి సంకేతాలను (NES) కలిగి ఉంటుంది. మైక్రోఇంజెక్ట్ చేయబడిన ఆక్టిన్ కేంద్రకం నుండి సైటోప్లాజంకు త్వరగా తొలగించబడుతుంది. ఆక్టిన్ కనీసం రెండు మార్గాల్లో ఎగుమతి చేయబడుతుంది, ఎక్స్‌పోర్టిన్ 1 మరియు ఎక్స్‌పోర్టిన్ 6 ద్వారా.^[26]^[27] SUMOylation వంటి నిర్దిష్ట మార్పులు కేంద్రక ఆక్టిన్ నిలుపుదలని అనుమతిస్తాయి. SUMOylationను నిరోధించే మ్యుటేషన్ కేంద్రకం నుండి బీటా ఆక్టిన్ యొక్క వేగవంతమైన ఎగుమతికి కారణమవుతుంది.^[28]

సంస్థ

కేంద్రక ఆక్టిన్ ప్రధానంగా మోనోమర్‌గా ఉంటుంది, కానీ డైనమిక్ ఒలిగోమర్లు మరియు చిన్న పాలిమర్లను కూడా ఏర్పరుస్తుంది.^[29]^[30]^[31] కేంద్రక ఆక్టిన్ సంస్థ వివిధ కణ రకాల్లో మారుతూ ఉంటుంది. ఉదాహరణకు, జెనోపస్ ఊసైట్లలో (సోమాటిక్ కణాలతో పోలిస్తే అధిక కేంద్రక ఆక్టిన్ స్థాయి ఉంటుంది) ఆక్టిన్ తంతువులను ఏర్పరుస్తుంది, ఇవి కేంద్రక నిర్మాణాన్ని స్థిరీకరిస్తాయి. ఫ్లోరోఫోర్-కాన్జుగేటెడ్ ఫలోయిడిన్ స్టెయినింగ్ కారణంగా ఈ తంతువులను మైక్రోస్కోప్ కింద గమనించవచ్చు.^[21]^[24]

సోమాటిక్ కణ కేంద్రకాలలో, అయితే, ఈ సాంకేతికతను ఉపయోగించి ఆక్టిన్ తంతువులను గమనించలేము.^[32] DNase I ఇన్హిబిషన్ పరీక్ష, జీవ నమూనాలలో పాలిమరైజ్డ్ ఆక్టిన్‌ను నేరుగా లెక్కించడానికి అనుమతించే ఏకైక పరీక్ష, ఎండోజెనస్ కేంద్రక ఆక్టిన్ నిజంగా ప్రధానంగా మోనోమెరిక్ రూపంలో ఉంటుందని వెల్లడించింది.^[31]

కణ కేంద్రకంలో ఆక్టిన్ యొక్క ఖచ్చితంగా నియంత్రిత స్థాయి, సైటోప్లాజం కంటే తక్కువగా ఉండటం, తంతువుల ఏర్పాటును నిరోధిస్తుంది. ఆక్టిన్ మోనోమర్‌లకు పరిమిత ప్రాప్యత ద్వారా పాలిమరైజేషన్ కూడా తగ్గుతుంది, ఇవి ABPలతో, ప్రధానంగా కోఫిలిన్‌తో కూడిన కాంప్లెక్స్‌లలో బంధించబడతాయి.^[33]

ఆక్టిన్ ఐసోఫార్మ్స్

కణ కేంద్రకంలో ఆక్టిన్ యొక్క వివిధ ఐసోఫార్మ్‌లు ఉంటాయి. కణ పెరుగుదల లేదా విస్తరణ మరియు ట్రాన్స్‌క్రిప్షనల్ యాక్టివిటీ యొక్క అరెస్ట్ ప్రేరేపణకు ప్రతిస్పందనగా ఆక్టిన్ ఐసోఫార్మ్‌ల స్థాయి మారవచ్చు.^[34] కేంద్రక ఆక్టిన్‌పై పరిశోధన ఐసోఫార్మ్ బీటాపై దృష్టి పెడుతుంది.^[35]^[36]^[37]^[38] అయితే వివిధ ఆక్టిన్ ఐసోఫార్మ్‌లకు వ్యతిరేకంగా నిర్దేశించిన యాంటీబాడీలను ఉపయోగించడం వల్ల కణ కేంద్రకంలో సైటోప్లాస్మిక్ బీటానే కాకుండా, కొన్ని కణ రకాల్లో ఆల్ఫా- మరియు గామా-ఆక్టిన్‌లను కూడా గుర్తించవచ్చు.^[31]^[39]^[40] ఆక్టిన్ యొక్క వివిధ ఐసోఫార్మ్‌ల ఉనికి కేంద్రక ప్రక్రియలలో దాని పనితీరుపై గణనీయమైన ప్రభావాన్ని చూపుతుంది, ఎందుకంటే వ్యక్తిగత ఐసోఫార్మ్‌ల స్థాయిని స్వతంత్రంగా నియంత్రించవచ్చు.^[31]

విధులు

కేంద్రకంలో ఆక్టిన్ యొక్క విధులు, అది పాలిమరైజ్ అయ్యే సామర్థ్యం మరియు వివిధ ABPలతో (Actin-binding proteins) మరియు కేంద్రకంలోని నిర్మాణ మూలకాలతో పరస్పర చర్య జరిపే సామర్థ్యంతో ముడిపడి ఉంటాయి. కేంద్రక ఆక్టిన్ కింది వాటిలో పాల్గొంటుంది:

కేంద్రక నిర్మాణం – ఆల్ఫా II-స్పెక్ట్రిన్ మరియు ఇతర ప్రోటీన్లతో ఆక్టిన్ జరిపే పరస్పర చర్యలు కేంద్రకం యొక్క సరైన ఆకారాన్ని నిర్వహించడానికి ముఖ్యమైనవి.^[41]^[42]
ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ (ప్రతిలేఖనం) – ఆక్టిన్ క్రోమాటిన్ పునర్వ్యవస్థీకరణలో,^[8]^[35]^[43]^[44] ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ ప్రారంభం మరియు ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ కాంప్లెక్స్‌తో పరస్పర చర్యలో పాల్గొంటుంది.^[45] ఆక్టిన్ క్రోమాటిన్ నిర్మాణాన్ని నియంత్రించడంలో పాల్గొంటుంది,^[46]^[47]^[48] మరియు RNA పాలిమరేజ్ I,^[38] II^[36] మరియు III లతో పరస్పర చర్య జరుపుతుంది.^[37] Pol I ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్‌లో, ఆక్టిన్ మరియు మయోసిన్ (MYO1C, ఇది DNAకు బంధించబడుతుంది) ఒక మాలిక్యులర్ మోటార్ వలె పనిచేస్తాయి. Pol II ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ కోసం, ప్రీ-ఇనిషియేషన్ కాంప్లెక్స్ ఏర్పడటానికి β-ఆక్టిన్ అవసరం. Pol III లో β-ఆక్టిన్ ఒక సబ్‌యూనిట్‌గా ఉంటుంది. ఆక్టిన్ క్రోమాటిన్ రీమోడలింగ్ కాంప్లెక్స్‌లు మరియు ప్రీ-mRNP పార్టికల్స్ (అంటే, ప్రోటీన్లలో చుట్టబడిన మెసెంజర్ RNA పూర్వగామి) లో ఒక భాగంగా ఉండవచ్చు, మరియు RNAలు మరియు ప్రోటీన్ల కేంద్రక ఎగుమతిలో పాల్గొంటుంది.^[49]
జన్యు కార్యకలాపాల నియంత్రణ – ఆక్టిన్ వివిధ రకాల జన్యువుల నియంత్రణ ప్రాంతాలకు బంధించబడుతుంది.^[50]^[51]^[52]^[53] జన్యు కార్యకలాపాలను నియంత్రించే ఆక్టిన్ సామర్థ్యం మాలిక్యులర్ రీప్రోగ్రామింగ్ పద్ధతిలో ఉపయోగించబడుతుంది, ఇది విభేదించబడిన కణాలు వాటి పిండ స్థితికి తిరిగి రావడానికి అనుమతిస్తుంది.^[52]^[54]
సక్రియం చేయబడిన క్రోమోజోమ్ భాగం యొక్క స్థానభ్రంశం – పొర ప్రాంతం నుండి ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ ప్రారంభమయ్యే యూక్రోమాటిన్ వరకు. ఈ కదలికకు ఆక్టిన్ మరియు మయోసిన్ యొక్క పరస్పర చర్య అవసరం.^[55]^[56]
విభిన్న కణ విభాగాల అనుసంధానం. ఆక్టిన్ అనేది సైటోప్లాస్మిక్ మరియు న్యూక్లియర్ సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్ మార్గాలను అనుసంధానించే అణువు.^[57] దీనికి ఒక ఉదాహరణ *in vitro* కణాల సీరం స్టిమ్యులేషన్‌కు ప్రతిస్పందనగా ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ సక్రియం కావడం.^[58]^[59]^[60]
రోగనిరోధక ప్రతిస్పందన – T-cell receptor స్టిమ్యులేషన్ తర్వాత కేంద్రక ఆక్టిన్ పాలిమరైజ్ అవుతుంది మరియు సైటోకిన్ వ్యక్తీకరణ మరియు యాంటీబాడీ ఉత్పత్తికి *in vivo* అవసరం.^[61]
DNA మరమ్మత్తు – కేంద్రక ఆక్టిన్ DNA డబుల్-స్ట్రాండ్ బ్రేక్స్ మరమ్మత్తును మధ్యవర్తిత్వం చేస్తుంది.^[62] కణ కేంద్రకంలో, ఆక్టిన్ యొక్క ఫిలమెంటస్ పాలిమర్ (F-actin) నాన్-హోమోలోగస్ ఎండ్ జాయినింగ్ యొక్క DNA మరమ్మత్తు మార్గంలో మరియు హోమోలోగస్ రీకాంబినేషనల్ రిపేర్ మార్గంలో పనిచేస్తుంది.^[62]

అనుకూల మార్పులకు లోనయ్యే సామర్థ్యం మరియు అనేక ప్రోటీన్లతో పరస్పర చర్య కారణంగా, ఆక్టిన్ ట్రాన్స్‌క్రిప్షనల్ కాంప్లెక్స్ వంటి ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్‌ల నిర్మాణం మరియు కార్యకలాపాలకు నియంత్రకగా పనిచేస్తుంది.^[45]

కణ కదలిక

ఆక్టిన్ కణ కదలికలో కూడా పాల్గొంటుంది. కణ వలసలో వివిధ రకాలుగా ఆక్టిన్ ద్వారా నేరుగా లేదా పరోక్షంగా మధ్యవర్తిత్వం వహించే అనేక రకాల పొడుచుకు వచ్చిన భాగాలు (protrusions) పాల్గొంటాయి, వీటిలో ముఖ్యమైనవి లామెల్లిపోడియా, ఫిలోపోడియా, ఇన్వాడోపోడియా మరియు బ్లెబ్స్.^[63]

లామెల్లిపోడియా

ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్స్ యొక్క మెష్‌వర్క్ కదిలే కణం యొక్క ముందు అంచుని సూచిస్తుంది, మరియు కొత్త ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్స్ యొక్క పాలిమరైజేషన్ కణ త్వచాన్ని లామెల్లిపోడియా అని పిలువబడే పొడుచుకు వచ్చిన భాగాల వైపు ముందుకు నెడుతుంది.^[64]^[65]^[6] ఈ త్వచ పొడుచుకు వచ్చిన భాగాలు సబ్‌స్ట్రేట్‌కు అతుక్కుని, ఆక్టిన్ నెట్‌వర్క్‌కు అనుసంధానించబడిన focal adhesions అని పిలువబడే నిర్మాణాలను ఏర్పరుస్తాయి.^[6] ఒకసారి అతుక్కున్న తర్వాత, కణ దేహం యొక్క వెనుక భాగం సంకోచించి, దానిలోని కంటెంట్‌ను అడెషన్ పాయింట్ దాటి ముందుకు నెడుతుంది.^[6] అడెషన్ పాయింట్ కణం యొక్క వెనుక భాగానికి కదిలిన తర్వాత, కణం దానిని విడదీస్తుంది, ఇది కణం యొక్క వెనుక భాగం ముందుకు కదలడానికి అనుమతిస్తుంది.^[6]

ఫిలోపోడియా

ఫిలోపోడియా అనేవి ప్లాస్మా త్వచం యొక్క సన్నని పొడిగింపులు, ఇవి లామెల్లిపోడియా యొక్క శాఖలుగా ఉన్న ఆక్టిన్ నిర్మాణాలకు భిన్నంగా, సమాంతర ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్స్ కట్టలను కలిగి ఉంటాయి. ఇవి అన్వేషణాత్మక పాత్రను పోషిస్తాయి, కణాలు తమ పరిసరాలను పరిశీలించడానికి వీటిని ఉపయోగిస్తాయి.^[66] ఫిలోపోడియా ఉనికి మెరుగైన కణ వలసతో ముడిపడి ఉన్నప్పటికీ, అవి కణ దేహం యొక్క స్థానభ్రంశంలో నేరుగా పాల్గొనవు.^[66]^[67]

ఇన్వాడోపోడియా

ఇన్వాడోపోడియా అనేవి ఎక్స్‌ట్రాసెల్యులర్ మ్యాట్రిక్స్‌ను క్షీణింపజేయడానికి సహాయపడే ఆక్టిన్-ఆధారిత త్వచ పొడిగింపులు. వీటిని క్యాన్సర్ కణాలు కణ దండయాత్ర కోసం ఉపయోగిస్తాయి, ముఖ్యంగా బేస్‌మెంట్ మెంబ్రేన్‌ను దాటడానికి ఇవి సహాయపడతాయి.^[68] మ్యాట్రిక్స్ క్షీణత అనేది మ్యాట్రిక్స్-క్షీణింపజేసే ప్రోటీన్లను కలిగి ఉన్న వెసికిల్స్‌ను ఇన్వాడోపోడియాకు రవాణా చేయడం ద్వారా జరుగుతుంది, అక్కడ ప్రోటీన్లు ఎక్సోసైటోసిస్ ద్వారా విడుదలవుతాయి.^[69]

బ్లెబ్స్

బ్లెబ్స్ అనేవి గోళాకార త్వచ పొడిగింపులు, ఇవి అపోప్టోసిస్ మరియు కణ కదలిక రెండింటిలోనూ పాల్గొంటాయి.^[70] బ్లెబ్ పొడిగింపు వెనుక ఉన్న చోదక శక్తి హైడ్రోస్టాటిక్ పీడనం, లామెల్లిపోడియా, ఫిలోపోడియా మరియు ఇన్వాడోపోడియా పొడిగింపును నడిపించే ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్ పొడిగింపు కాదు. బ్లెబ్స్ ఆక్టోమయోసిన్ సంకోచం ద్వారా ఏర్పడతాయి, ఇది ఆక్టిన్ కార్టెక్స్ నుండి ప్లాస్మా త్వచం యొక్క డీలామినేషన్ లేదా ఆక్టిన్ కార్టెక్స్ యొక్క ఫోకల్ రప్చర్‌కు కారణమవుతుంది. అవి ఆక్టిన్ కార్టెక్స్ రీఅసెంబ్లీ ద్వారా స్థిరీకరించబడతాయి మరియు చివరకు ఆక్టోమయోసిన్ సంకోచం ద్వారా వెనక్కి తీసుకోబడతాయి.^[71]^[72] వలస వెళ్లే కణాలలో ముందు-వెనుక ధ్రువణత ఏర్పడుతుంది, బ్లెబ్ నిర్మాణం ముందు అంచుకు పరిమితం చేయబడుతుంది, ఇది నిర్దేశిత కదలికను అనుమతిస్తుంది.^[73]

ఆక్టిన్/మయోసిన్ కదలిక

ఆక్టిన్ పాలిమరైజేషన్ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన భౌతిక శక్తితో పాటు, మైక్రోఫిలమెంట్స్ మయోసిన్ అని పిలువబడే మోటార్ ప్రోటీన్ల కుటుంబం ప్రయాణించే రహదారిగా పనిచేయడం ద్వారా వివిధ కణాంతర భాగాల కదలికను సులభతరం చేస్తాయి.^[6]

కండరాల సంకోచం

ప్రధాన వ్యాసం: Muscle contraction

ఆక్టిన్ కండర కణాలలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది, ఇవి ఎక్కువగా ఆక్టిన్ మరియు మయోసిన్ II యొక్క పునరావృత కట్టలను కలిగి ఉంటాయి.^[6] ప్రతి పునరావృత యూనిట్ – దీనిని సార్కోమెర్ అని పిలుస్తారు – రెండు సెట్ల వ్యతిరేక దిశలో ఉన్న F-ఆక్టిన్ స్ట్రాండ్‌లను ("సన్నని ఫిలమెంట్స్"), మయోసిన్ ("మందపాటి ఫిలమెంట్స్") కట్టలతో అల్లినట్లు కలిగి ఉంటుంది. ఆక్టిన్ స్ట్రాండ్‌ల రెండు సెట్లు వాటి (+) చివరలతో సార్కోమెర్ యొక్క రెండు చివరలలో Z-disks అని పిలువబడే నిర్మాణాలలో పొందుపరచబడి ఉంటాయి.^[6] మయోసిన్ ఫైబ్రిల్స్ ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్స్ సెట్ల మధ్యలో ఉంటాయి, స్ట్రాండ్‌లు రెండు దిశలలో ఉంటాయి. కండరం సంకోచించినప్పుడు, మయోసిన్ థ్రెడ్స్ ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్స్ వెంట (+) చివర వైపు కదులుతాయి, సార్కోమెర్ చివరలను దగ్గరకు లాగి దాని పొడవును సుమారు 70% తగ్గిస్తాయి.^[6] ఆక్టిన్ థ్రెడ్ వెంట కదలడానికి, మయోసిన్ ATPని హైడ్రోలైజ్ చేయాలి; అందువల్ల ATP కండరాల సంకోచానికి శక్తి వనరుగా పనిచేస్తుంది.^[6]

విశ్రాంతి సమయంలో, ట్రోపోమయోసిన్ మరియు ట్రోపోనిన్ ప్రోటీన్లు ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్లకు బంధించబడి, మయోసిన్ అతుక్కోకుండా నిరోధిస్తాయి.^[6] కండరాల ఫైబర్‌కు యాక్టివేషన్ సిగ్నల్ (అంటే, action potential) అందినప్పుడు, ఇది sarcoplasmic reticulum నుండి సైటోసోల్‌లోకి Ca²⁺ విడుదలను ప్రేరేపిస్తుంది. ఫలితంగా సైటోసోలిక్ కాల్షియం పెరగడం వల్ల ట్రోపోమయోసిన్ మరియు ట్రోపోనిన్ ఆక్టిన్ థ్రెడ్ నుండి వేగంగా విడుదలవుతాయి, దీనివల్ల మయోసిన్ బంధించబడటానికి మరియు కండరాల సంకోచం ప్రారంభం కావడానికి వీలు కలుగుతుంది.^[6]

కణ విభజన

కణ విభజన యొక్క చివరి దశలలో, అనేక కణాలు కణం యొక్క మధ్య బిందువు వద్ద ఆక్టిన్ రింగ్‌ను ఏర్పరుస్తాయి. ఈ రింగ్, "contractile ring" అని పిలువబడుతుంది, ఇది కండరాల ఫైబర్‌ల మాదిరిగానే ఒక యంత్రాంగాన్ని ఉపయోగిస్తుంది, ఇక్కడ మయోసిన్ II ఆక్టిన్ రింగ్ వెంట లాగుతుంది, దీనివల్ల అది సంకోచిస్తుంది.^[6] ఈ సంకోచం మాతృ కణాన్ని రెండుగా విభజిస్తుంది, సైటోకైనెసిస్‌ను పూర్తి చేస్తుంది.^[6] కాంట్రాక్టైల్ రింగ్ ఆక్టిన్, మయోసిన్, అనిల్లిన్, మరియు α-యాక్టినిన్ తో కూడి ఉంటుంది.^[74] ఫిషన్ ఈస్ట్ Schizosaccharomyces pombe లో, Arp3, ఫార్మిన్ Cdc12, ప్రొఫిలిన్, మరియు WASp భాగస్వామ్యంతో, ముందుగా ఉన్న మైక్రోఫిలమెంట్స్‌తో పాటు సంకోచించే రింగ్‌లో ఆక్టిన్ చురుకుగా ఏర్పడుతుంది. రింగ్ నిర్మించబడిన తర్వాత, నిర్మాణం నిరంతర అసెంబ్లీ మరియు డిస్అసెంబ్లీ ద్వారా నిర్వహించబడుతుంది, ఇది Arp2/3 complex మరియు ఫార్మిన్‌ల సహాయంతో, సైటోకైనెసిస్ యొక్క కేంద్ర ప్రక్రియలలో ఒకటిగా ఉంటుంది.^[75]

కణాంతర రవాణా

ఆక్టిన్-మయోసిన్ జంటలు కణంలోని వివిధ membrane vesicleలు మరియు organelleల రవాణాలో కూడా పాల్గొనవచ్చు. మయోసిన్ V ఆర్గానెల్స్‌పై ఉన్న వివిధ కార్గో రిసెప్టర్లకు బంధించడం ద్వారా సక్రియం చేయబడుతుంది, ఆపై ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్ వెంట (+) చివర వైపు కదులుతూ, దాని కార్గోను తనతో పాటు లాగుతుంది.^[6]

ఈ అసాధారణ మయోసిన్‌లు కార్గోను, అంటే వెసికిల్స్ మరియు ఆర్గానెల్స్‌ను, డిఫ్యూషన్ కంటే చాలా వేగంగా నిర్దేశిత పద్ధతిలో రవాణా చేయడానికి ATP హైడ్రోలిసిస్‌ను ఉపయోగిస్తాయి. మయోసిన్ V ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్స్ యొక్క బార్బ్డ్ ఎండ్ వైపు నడుస్తుంది, అయితే మయోసిన్ VI పాయింటెడ్ ఎండ్ వైపు నడుస్తుంది. చాలా ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్స్ బార్బ్డ్ ఎండ్ కణ త్వచం వైపు మరియు పాయింటెడ్ ఎండ్ కణ అంతర్భాగం వైపు ఉండేలా అమర్చబడి ఉంటాయి. ఈ అమరిక మయోసిన్ V కార్గో ఎగుమతికి మరియు మయోసిన్ VI దిగుమతికి సమర్థవంతమైన మోటార్‌గా ఉండటానికి అనుమతిస్తుంది.

ఇతర జీవ ప్రక్రియలు

ఆక్టిన్ యొక్క విధికి సంబంధించిన సాంప్రదాయ చిత్రం దానిని సైటోస్కెలిటన్ నిర్వహణతో మరియు అందువల్ల ఆర్గానెల్స్ యొక్క సంస్థ మరియు కదలికతో, అలాగే కణం యొక్క ఆకారాన్ని నిర్ణయించడంతో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది.^[14] అయితే, prokaryoteలలో ఇలాంటి విధులతో పాటు, యూకారియోటిక్ కణ శరీరధర్మ శాస్త్రంలో ఆక్టిన్ విస్తృత పాత్రను కలిగి ఉంది.

Apoptosis. programmed cell death సమయంలో ICE/ced-3 కుటుంబానికి చెందిన ప్రోటీయేసెస్ (ఇంటర్ల్యూకిన్-1β-కన్వర్టర్ ప్రోటీయేసెస్‌లో ఒకటి) ఆక్టిన్‌ను *in vivo* రెండు ముక్కలుగా క్షీణింపజేస్తాయి; ముక్కలలో ఒకటి 15 kDa మరియు మరొకటి 31 kDa. ఇది అపోప్టోసిస్‌కు పునాదిని ఏర్పరిచే కణ జీవసామర్థ్యాన్ని నాశనం చేయడంలో పాల్గొన్న యంత్రాంగాలలో ఒకటి.^[76] calpain అనే ప్రోటీయేస్ కూడా ఈ రకమైన కణ విధ్వంసంలో పాల్గొంటుందని చూపబడింది;^[77] కాల్పైన్ ఇన్హిబిటర్ల వాడకం ఆక్టిన్ ప్రోటీయోలిసిస్ మరియు DNA క్షీణతను (అపోప్టోసిస్ యొక్క లక్షణ అంశాలలో మరొకటి) తగ్గిస్తుందని చూపబడింది.^[78] మరోవైపు, ఒత్తిడి-ప్రేరిత అపోప్టోసిస్ ట్రిగ్గరింగ్ ఆక్టిన్ సైటోస్కెలిటన్ యొక్క పునర్వ్యవస్థీకరణకు కారణమవుతుంది (ఇది దాని పాలిమరైజేషన్‌ను కూడా కలిగి ఉంటుంది), ఇది stress fibers అని పిలువబడే నిర్మాణాలకు దారితీస్తుంది; ఇది MAP కైనేజ్ మార్గం ద్వారా సక్రియం చేయబడుతుంది.^[79]

కణ సంశ్లేషణ మరియు అభివృద్ధి. కణాల మధ్య ఉండే సంశ్లేషణ బహుకణ జీవుల యొక్క ఒక లక్షణం, ఇది కణజాల ప్రత్యేకతను సాధ్యం చేస్తుంది మరియు తద్వారా కణ సంక్లిష్టతను పెంచుతుంది. కణ ఎపిథీలియా యొక్క సంశ్లేషణలో ప్రతి జతకట్టిన కణంలోని ఆక్టిన్ సైటోస్కెలిటన్, అలాగే బాహ్య కణ మూలకాలుగా పనిచేసే కాధెరిన్‌లు ఉంటాయి, వీటి మధ్య అనుసంధానం కాటెనిన్‌ల ద్వారా జరుగుతుంది.^[80] ఆక్టిన్ గతిశీలతలో జోక్యం చేసుకోవడం వల్ల జీవి అభివృద్ధిపై ప్రభావం పడుతుంది, వాస్తవానికి ఆక్టిన్ ఎంత కీలకమైన మూలకం అంటే, దీని కోసం అదనపు జన్యువుల వ్యవస్థలు అందుబాటులో ఉన్నాయి. ఉదాహరణకు, Dictyosteliumలో α-actinin లేదా gelation ఫ్యాక్టర్ జన్యువును తొలగిస్తే, వ్యక్తులు అసాధారణ ఫినోటైప్‌ను ప్రదర్శించరు, బహుశా ప్రతి ప్రోటీన్ మరొక దాని పనిని చేయగలదు కాబట్టి. అయితే, రెండు రకాల జన్యువులు లేని ద్వంద్వ ఉత్పరివర్తనాల అభివృద్ధి ప్రభావితమవుతుంది.^[81]
జన్యు వ్యక్తీకరణ మాడ్యులేషన్. ఆక్టిన్ యొక్క పాలిమరైజేషన్ స్థితి జన్యు వ్యక్తీకరణ సరళిని ప్రభావితం చేస్తుంది. 1997లో, స్వాన్ కణాలలో సైటోకలాసిన్ D-మధ్యవర్తిత్వంతో కూడిన డిపాలిమరైజేషన్, ఈ రకమైన నరాల కణం యొక్క మైలినేషన్లో పాల్గొనే జన్యువుల కోసం ఒక నిర్దిష్ట వ్యక్తీకరణ సరళిని కలిగిస్తుందని కనుగొనబడింది.^[82] Candida albicans వంటి ఏకకణ జీవుల జీవిత దశలలో కొన్నింటిలో F-ఆక్టిన్ ట్రాన్స్‌క్రిప్టోమ్‌ను మారుస్తుందని చూపబడింది.^[83] అదనంగా, ఆక్టిన్‌ను పోలి ఉండే ప్రోటీన్లు ఎలుకలలో స్పెర్మాటోజెనిసిస్ సమయంలో నియంత్రణ పాత్రను పోషిస్తాయి^[84] మరియు ఈస్ట్‌లలో, ఆక్టిన్-వంటి ప్రోటీన్లు జన్యు వ్యక్తీకరణ నియంత్రణలో పాత్ర పోషిస్తాయని భావిస్తారు.^[85] వాస్తవానికి, ఆక్టిన్ ఒక రకమైన కేంద్రక మయోసిన్‌తో చర్య జరిపినప్పుడు ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ ఇనిషియేటర్‌గా పనిచేయగలదు, ఇది RNA పాలిమరేసెస్ మరియు ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ ప్రక్రియలో పాల్గొనే ఇతర ఎంజైమ్‌లతో సంకర్షణ చెందుతుంది.^[8]
స్టీరియోసిలియా గతిశీలత. కొన్ని కణాలు తమ ఉపరితలంపై మెకానోసెన్సరీ పనితీరును కలిగి ఉండే సన్నని ఫిలిఫార్మ్ పెరుగుదలను అభివృద్ధి చేస్తాయి. ఉదాహరణకు, ఈ రకమైన ఆర్గానెల్ చెవిలో ఉన్న ఆర్గాన్ ఆఫ్ కోర్టిలో ఉంటుంది. ఈ నిర్మాణాల యొక్క ప్రధాన లక్షణం ఏమిటంటే వాటి పొడవును మార్చవచ్చు.^[86] స్టీరియోసిలియా యొక్క పరమాణు నిర్మాణంలో పక్కనే ఉన్న సైటోసోల్‌లో ఉన్న మోనోమర్‌లతో డైనమిక్ సమతుల్యతలో పారాక్రిస్టలైన్ ఆక్టిన్ కోర్ ఉంటుంది. టైప్ VI మరియు VIIa మయోసిన్‌లు ఈ కోర్ అంతటా ఉంటాయి, అయితే మయోసిన్ XVa దాని చివరలలో స్టీరియోసిలియా పొడవుకు అనులోమానుపాతంలో పరిమాణంలో ఉంటుంది.^[87]
అంతర్గత కైరాలిటీ. ఆక్టోమయోసిన్ నెట్‌వర్క్‌లు వ్యక్తిగత కణాలలో అంతర్గత కైరాలిటీని ఉత్పత్తి చేయడంలో చిక్కుకున్నాయి.^[88] కైరల్ ఉపరితలాలపై పెరిగిన కణాలు ఆక్టోమయోసిన్ ఆధారిత దిశాత్మక ఎడమ/కుడి పక్షపాతాన్ని చూపగలవు.^[89]^[90]

నిర్మాణం

మోనోమెరిక్ ఆక్టిన్, లేదా G-ఆక్టిన్, లోతైన చీలికతో వేరు చేయబడిన రెండు లోబ్‌లను కలిగి ఉన్న గ్లోబులర్ నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటుంది.^[6] చీలిక యొక్క దిగువ భాగం "ATPase ఫోల్డ్"ను సూచిస్తుంది, ఇది ATP మరియు GTP-బైండింగ్ ప్రోటీన్‌ల మధ్య సంరక్షించబడిన నిర్మాణం, ఇది మెగ్నీషియం అయాన్ మరియు ATP అణువుకు బంధిస్తుంది.^[6] ప్రతి ఆక్టిన్ మోనోమర్‌ను స్థిరీకరించడానికి ATP లేదా ADP బంధం అవసరం; ఈ అణువులలో ఒకటి బంధించబడకపోతే, ఆక్టిన్ త్వరగా డీనేచర్ అవుతుంది.^[6]

కుందేళ్ల యొక్క స్ట్రైయేటెడ్ కండర కణజాలం నుండి కాబ్ష్ ఉత్పత్తి చేసిన ఆక్టిన్ యొక్క ఎక్స్-రే క్రిస్టలోగ్రఫీ నమూనా నిర్మాణ అధ్యయనాలలో ఎక్కువగా ఉపయోగించబడుతుంది, ఎందుకంటే ఇది మొదట శుద్ధి చేయబడింది. కాబ్ష్ ద్వారా స్ఫటికీకరించబడిన G-ఆక్టిన్ సుమారు 67 x 40 x 37 Å పరిమాణంలో ఉంటుంది, 41,785 Da యొక్క అణు ద్రవ్యరాశిని మరియు 4.8 యొక్క అంచనా వేయబడిన ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్‌ను కలిగి ఉంటుంది. pH = 7 వద్ద దాని నికర ఛార్జ్ -7.^[91]^[92]

ప్రాథమిక నిర్మాణం

ఎల్జింగా మరియు సహచరులు మొదట 1973లో ఈ రకమైన ఆక్టిన్ కోసం పూర్తి పెప్టైడ్ క్రమాన్ని నిర్ణయించారు, అదే రచయిత చేసిన తదుపరి పని నమూనాకు మరింత వివరాలను జోడించింది. ఇది 374 అమినో యాసిడ్ అవశేషాలను కలిగి ఉంటుంది. దీని N-టెర్మినస్ అత్యంత ఆమ్ల స్వభావం కలిగి ఉంటుంది మరియు దాని అమినో గ్రూపులో ఎసిటైలేటెడ్ అస్పార్టేట్‌తో ప్రారంభమవుతుంది, అయితే దీని C-టెర్మినస్ క్షార స్వభావం కలిగి ఉంటుంది మరియు సిస్టీన్ ద్వారా ఏర్పడుతుంది, ఇది క్రియాత్మక ప్రాముఖ్యతను కలిగి ఉంటుంది. రెండు చివరలు I-సబ్‌డొమైన్‌లో దగ్గరగా ఉంటాయి. ఒక అసాధారణ N^τ-methylhistidine స్థానం 73 వద్ద ఉంది.^[92]

తృతీయ నిర్మాణం — డొమైన్‌లు

తృతీయ నిర్మాణం పెద్ద మరియు చిన్న అని పిలువబడే రెండు డొమైన్‌ల ద్వారా ఏర్పడుతుంది, ఇవి ATP-ADP+P_i తో బంధం ఉన్న ప్రదేశం చుట్టూ కేంద్రీకృతమై ఉన్న చీలిక ద్వారా వేరు చేయబడతాయి. దీని క్రింద "గ్రూవ్" అని పిలువబడే లోతైన గాడి ఉంది. స్థానిక స్థితిలో, వాటి పేర్లు ఉన్నప్పటికీ, రెండూ సమానమైన లోతును కలిగి ఉంటాయి.^[91]

టోపోలాజికల్ అధ్యయనాలలో సాధారణ సంప్రదాయం ఏమిటంటే, ఒక ప్రోటీన్ ఎడమ వైపున అతిపెద్ద డొమైన్ మరియు కుడి వైపున చిన్న డొమైన్‌తో చూపబడుతుంది. ఈ స్థితిలో చిన్న డొమైన్ రెండుగా విభజించబడింది: సబ్‌డొమైన్ I (దిగువ స్థానం, అవశేషాలు 1–32, 70–144, మరియు 338–374) మరియు సబ్‌డొమైన్ II (ఎగువ స్థానం, అవశేషాలు 33–69). పెద్ద డొమైన్ కూడా రెండుగా విభజించబడింది: సబ్‌డొమైన్ III (దిగువ, అవశేషాలు 145–180 మరియు 270–337) మరియు సబ్‌డొమైన్ IV (ఎగువ, అవశేషాలు 181–269). సబ్‌డొమైన్‌లు I మరియు III యొక్క బహిర్గత ప్రాంతాలను "బార్బ్డ్" చివరలు అని పిలుస్తారు, అయితే డొమైన్‌లు II మరియు IV యొక్క బహిర్గత ప్రాంతాలను "పాయింటెడ్" చివరలు అని పిలుస్తారు.^[93]^[94] ఈ నామకరణం సబ్‌డొమైన్ II యొక్క చిన్న ద్రవ్యరాశి కారణంగా ఆక్టిన్ ధ్రువణతను కలిగి ఉంటుందనే వాస్తవాన్ని సూచిస్తుంది; దీని ప్రాముఖ్యత అసెంబ్లీ డైనమిక్స్ చర్చలో క్రింద చర్చించబడుతుంది. కొంతమంది రచయితలు సబ్‌డొమైన్‌లను వరుసగా Ia, Ib, IIa, మరియు IIb అని పిలుస్తారు.^[95]

ఇతర ముఖ్యమైన నిర్మాణాలు

అత్యంత గుర్తించదగ్గ సూపర్ సెకండరీ నిర్మాణం ఐదు గొలుసుల బీటా షీట్, ఇది β-మీండర్ మరియు β-α-β సవ్యదిశ యూనిట్‌తో కూడి ఉంటుంది. ఇది రెండు డొమైన్‌లలో ఉంటుంది, ఇది ప్రోటీన్ జన్యు నకిలీ నుండి ఉద్భవించిందని సూచిస్తుంది.^[96]

అడెనోసిన్ న్యూక్లియోటైడ్ బైండింగ్ సైట్ I మరియు III డొమైన్‌లకు సంబంధించిన రెండు బీటా హెయిర్‌పిన్-ఆకారపు నిర్మాణాల మధ్య ఉంది. పాల్గొనే అవశేషాలు వరుసగా Asp11-Lys18 మరియు Asp154-His161.
ద్విసంయోజక కాటయాన్ బైండింగ్ సైట్ అడెనోసిన్ న్యూక్లియోటైడ్ కోసం ఉన్న దాని క్రింద ఉంది. In vivo ఇది తరచుగా Mg²⁺ లేదా Ca²⁺ ద్వారా ఏర్పడుతుంది, అయితే in vitro ఇది Lys18 మరియు న్యూక్లియోటైడ్ యొక్క α- మరియు β-ఫాస్ఫేట్‌ల నుండి రెండు ఆక్సిజన్‌ల ద్వారా తయారైన చెలేటింగ్ నిర్మాణం ద్వారా ఏర్పడుతుంది. ఈ కాల్షియం ఆరు నీటి అణువులతో సమన్వయం చేయబడింది, ఇవి అస్పార్టిక్ యాసిడ్ Asp11, Asp154, మరియు Gln137 అమినో యాసిడ్‌ల ద్వారా నిలుపుకోబడతాయి. అవి న్యూక్లియోటైడ్‌తో ఒక కాంప్లెక్స్‌ను ఏర్పరుస్తాయి, ఇది 137 మరియు 144 అవశేషాల మధ్య ఉన్న "హింజ్" ప్రాంతం యొక్క కదలికలను పరిమితం చేస్తుంది. ఇది ప్రోటీన్ యొక్క స్థానిక రూపాన్ని దాని ఉపసంహరణ డీనేచర్ చేసే వరకు నిర్వహిస్తుంది. ఈ ప్రాంతం కూడా ముఖ్యమైనది ఎందుకంటే ఇది ప్రోటీన్ యొక్క చీలిక "ఓపెన్" లేదా "క్లోజ్డ్" కన్ఫర్మేషన్‌లో ఉందో లేదో నిర్ణయిస్తుంది.^[97]^[95]
కనీసం మూడు ఇతర కేంద్రాలు తక్కువ ఎలక్ట్రాన్ అనుబంధం (ఇంటర్మీడియట్) మరియు ద్విసంయోజక కాటయాన్‌ల కోసం తక్కువ అనుబంధాన్ని కలిగి ఉండే ఇతర కేంద్రాలు ఉండే అవకాశం ఉంది. ఈ కేంద్రాలు యాక్టివేషన్ దశలో పనిచేయడం ద్వారా ఆక్టిన్ పాలిమరైజేషన్‌లో పాత్ర పోషించవచ్చని సూచించబడింది.^[95]
సబ్‌డొమైన్ 2లో "D-లూప్" అని పిలువబడే ఒక నిర్మాణం ఉంది, ఎందుకంటే ఇది DNase Iతో బంధిస్తుంది, ఇది His40 మరియు Gly48 అవశేషాల మధ్య ఉంటుంది. ఇది మెజారిటీ స్ఫటికాలలో అస్తవ్యస్తమైన మూలకం వలె కనిపిస్తుంది, కానీ DNase Iతో కాంప్లెక్స్ అయినప్పుడు ఇది β-షీట్ వలె కనిపిస్తుంది. పాలిమరైజేషన్‌లో కీలకమైన సంఘటన బహుశా న్యూక్లియోటైడ్‌తో బంధం యొక్క కేంద్రం నుండి ఈ డొమైన్‌కు కన్ఫర్మేషనల్ మార్పు యొక్క ప్రచారం అని ప్రతిపాదించబడింది, ఇది లూప్ నుండి స్పైరల్‌గా మారుతుంది.^[97] అయితే, ఈ పరికల్పన ఇతర అధ్యయనాల ద్వారా తిరస్కరించబడింది.^[98]

F-ఆక్టిన్

^[99]

వివిధ పరిస్థితులలో, G-ఆక్టిన్ అణువులు "ఫిలమెంటస్-" లేదా "F-ఆక్టిన్" అని పిలువబడే పొడవైన దారాలుగా పాలిమరైజ్ అవుతాయి. ఈ F-ఆక్టిన్ దారాలు సాధారణంగా ఒకదానికొకటి చుట్టబడిన ఆక్టిన్ యొక్క రెండు హెలికల్ స్ట్రాండ్‌లతో కూడి ఉంటాయి, ఇవి 7 నుండి 9 నానోమీటర్ వెడల్పు గల హెలిక్స్‌ను ఏర్పరుస్తాయి, ఇది ప్రతి 72 నానోమీటర్లకు (లేదా ప్రతి 14 G-ఆక్టిన్ సబ్‌యూనిట్లకు) పునరావృతమవుతుంది.^[6] F-ఆక్టిన్ దారాలలో, G-ఆక్టిన్ అణువులన్నీ ఒకే దిశలో ఉంటాయి. F-ఆక్టిన్ దారం యొక్క రెండు చివరలు ఒకదానికొకటి భిన్నంగా ఉంటాయి. ఒక చివర – (−) చివరగా నిర్ణయించబడింది – టెర్మినల్ ఆక్టిన్ అణువు యొక్క ATP-బైండింగ్ చీలిక బయటికి ఎదురుగా ఉంటుంది. వ్యతిరేక చివర – (+) – ATP-బైండింగ్ చీలిక ఫిలమెంట్‌లో పాతిపెట్టబడి, పొరుగున ఉన్న ఆక్టిన్ అణువును తాకుతుంది.^[6] F-ఆక్టిన్ దారాలు పెరిగేకొద్దీ, కొత్త అణువులు ఇప్పటికే ఉన్న F-ఆక్టిన్ స్ట్రాండ్ యొక్క (+) చివరలో చేరడానికి మొగ్గు చూపుతాయి. దీనికి విరుద్ధంగా, దారాలు స్ట్రాండ్ యొక్క (−) చివర నుండి ఆక్టిన్ మోనోమర్‌లను తొలగించడం ద్వారా కుంచించుకుపోతాయి.^[6]

కోఫిలిన్ వంటి కొన్ని ప్రోటీన్లు మలుపు కోణాన్ని పెంచుతున్నట్లు కనిపిస్తాయి, కానీ దీనిని మళ్ళీ వివిధ నిర్మాణ స్థితుల స్థాపనగా అర్థం చేసుకోవచ్చు. ఇవి పాలిమరైజేషన్ ప్రక్రియలో ముఖ్యమైనవి కావచ్చు.^[100]

టర్న్ రేడియస్ మరియు ఫిలమెంట్ మందం యొక్క కొలతలకు సంబంధించి తక్కువ ఏకాభిప్రాయం ఉంది: మొదటి నమూనాలు 25 Å పొడవును కేటాయించినప్పటికీ, ప్రస్తుత ఎక్స్-రే డిఫ్రాక్షన్ డేటా, క్రయో-ఎలక్ట్రాన్ మైక్రోస్కోపీ ద్వారా మద్దతు ఇవ్వబడింది, 23.7 Å పొడవును సూచిస్తుంది. ఈ అధ్యయనాలు మోనోమర్‌ల మధ్య ఖచ్చితమైన సంప్రదింపు పాయింట్లను చూపించాయి. కొన్ని ఒకే గొలుసులోని యూనిట్లతో, ఒక మోనోమర్‌పై "బార్బ్డ్" చివర మరియు తదుపరి దాని "పాయింటెడ్" చివర మధ్య ఏర్పడతాయి. పక్కపక్కనే ఉన్న గొలుసులలోని మోనోమర్‌లు సబ్‌డొమైన్ IV నుండి ప్రొజెక్షన్‌ల ద్వారా పార్శ్వ సంబంధాన్ని కలిగి ఉంటాయి, అత్యంత ముఖ్యమైన ప్రొజెక్షన్‌లు C-టెర్మినస్ ద్వారా ఏర్పడినవి మరియు 39–42, 201–203, మరియు 286 అవశేషాలను కలిగి ఉన్న మూడు శరీరాల ద్వారా ఏర్పడిన హైడ్రోఫోబిక్ లింక్. ఈ నమూనా ఒక ఫిలమెంట్ "షీట్" నిర్మాణంలో మోనోమర్‌ల ద్వారా ఏర్పడుతుందని సూచిస్తుంది, దీనిలో సబ్‌డొమైన్‌లు తమ చుట్టూ తిరుగుతాయి, ఈ రూపం బాక్టీరియల్ ఆక్టిన్ హోమోలాగ్ MreBలో కూడా కనిపిస్తుంది.^[101]

మైక్రోఫిలమెంట్స్ యొక్క రెండు చివరలను సూచించే "పాయింటెడ్" మరియు "బార్బ్డ్" అనే పదాలు "డెకరేషన్" అని పిలువబడే తయారీ పద్ధతిని అనుసరించి నమూనాలను పరిశీలించినప్పుడు ట్రాన్స్‌మిషన్ ఎలక్ట్రాన్ మైక్రోస్కోపీ కింద వాటి రూపాన్ని బట్టి ఉద్భవించాయి. ఈ పద్ధతి టానిక్ యాసిడ్తో స్థిరీకరించబడిన కణజాలానికి మయోసిన్ S1 శకలాలను జోడించడం కలిగి ఉంటుంది. ఈ మయోసిన్ ఆక్టిన్ మోనోమర్‌లతో ధ్రువ బంధాలను ఏర్పరుస్తుంది, ఇది దాని షాఫ్ట్ వెంబడి ఈకల ఫ్లెచింగ్‌లతో బాణాల వలె కనిపించే కాన్ఫిగరేషన్‌కు దారితీస్తుంది, ఇక్కడ షాఫ్ట్ ఆక్టిన్ మరియు ఫ్లెచింగ్‌లు మయోసిన్. ఈ తర్కాన్ని అనుసరించి, ఎటువంటి ఉబ్బిన మయోసిన్ లేని మైక్రోఫిలమెంట్ చివరను బాణం యొక్క పాయింట్ (− చివర) అని పిలుస్తారు మరియు మరొక చివరను బార్బ్డ్ చివర (+ చివర) అని పిలుస్తారు.^[102] ఒక S1 శకలం మయోసిన్ II యొక్క తల మరియు మెడ డొమైన్‌లతో కూడి ఉంటుంది. శారీరక పరిస్థితులలో, G-ఆక్టిన్ (మోనోమర్ రూపం) ATP ద్వారా F-ఆక్టిన్ (పాలిమర్ రూపం) గా మార్చబడుతుంది, ఇక్కడ ATP పాత్ర చాలా అవసరం.^[103]

కండరాలలో కనిపించే హెలికల్ F-ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్‌లో ట్రోపోమయోసిన్ అణువు కూడా ఉంటుంది, ఇది F-ఆక్టిన్ హెలిక్స్ చుట్టూ చుట్టబడిన 40 నానోమీటర్ పొడవైన ప్రోటీన్.^[104] విశ్రాంతి దశలో ట్రోపోమయోసిన్ ఆక్టిన్ యొక్క క్రియాశీల సైట్‌లను కవర్ చేస్తుంది, తద్వారా ఆక్టిన్-మయోసిన్ సంకర్షణ జరగదు మరియు కండరాల సంకోచాన్ని ఉత్పత్తి చేయదు. ట్రోపోమయోసిన్ దారానికి బంధించబడిన ఇతర ప్రోటీన్ అణువులు ఉన్నాయి, ఇవి మూడు పాలిమర్‌లను కలిగి ఉన్న ట్రోపోనిన్‌లు: ట్రోపోనిన్ I, ట్రోపోనిన్ T, మరియు ట్రోపోనిన్ C.^[105]

F-ఆక్టిన్ బలమైనది మరియు డైనమిక్. DNA వంటి ఇతర పాలిమర్‌ల వలె కాకుండా, దీనిలోని మూలకాలు సహసంయోజక బంధాలతో కలిసి ఉంటాయి, ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్‌ల మోనోమర్‌లు బలహీనమైన బంధాల ద్వారా సమీకరించబడతాయి.^[5] పొరుగు మోనోమర్‌లతో పార్శ్వ బంధాలు ఈ అసాధారణతను పరిష్కరిస్తాయి, ఇది సిద్ధాంతపరంగా నిర్మాణాన్ని బలహీనపరుస్తుంది, ఎందుకంటే అవి ఉష్ణ కదలికల ద్వారా విచ్ఛిన్నమవుతాయి. అదనంగా, బలహీనమైన బంధాలు ఫిలమెంట్ చివరలు సులభంగా మోనోమర్‌లను విడుదల చేయగలవు లేదా చేర్చుకోగలవు అనే ప్రయోజనాన్ని ఇస్తాయి. దీని అర్థం ఫిలమెంట్‌లను వేగంగా పునర్నిర్మించవచ్చు మరియు పర్యావరణ ఉద్దీపనకు ప్రతిస్పందనగా కణ నిర్మాణాన్ని మార్చవచ్చు. ఇది, అది తీసుకురాబడే బయోకెమికల్ మెకానిజంతో పాటు "అసెంబ్లీ డైనమిక్" అని పిలువబడుతుంది.^[5]

ఫోల్డింగ్

^[106]

ఆక్టిన్ దాని తృతీయ నిర్మాణంలో ఎక్కువ భాగాన్ని స్వయంగా పొందగలదు.^[107] అయితే, అది దాని కొత్తగా సంశ్లేషణ చేయబడిన స్థానిక రూపం నుండి దాని పూర్తిగా క్రియాత్మక రూపాన్ని పొందే విధానం ప్రత్యేకమైనది మరియు ప్రోటీన్ కెమిస్ట్రీలో దాదాపు ఏకైకమైనది. ఈ ప్రత్యేక మార్గానికి కారణం తప్పుగా ఫోల్డ్ చేయబడిన ఆక్టిన్ మోనోమర్‌ల ఉనికిని నివారించాల్సిన అవసరం కావచ్చు, ఇవి అసమర్థమైన పాలిమరైజేషన్ టెర్మినేటర్‌లుగా పనిచేయగలవు కాబట్టి విషపూరితం కావచ్చు. ఏదేమైనా, ఇది సైటోస్కెలిటన్ యొక్క స్థిరత్వాన్ని స్థాపించడానికి కీలకం, మరియు అదనంగా, ఇది కణ చక్రంను సమన్వయం చేయడానికి ఒక ముఖ్యమైన ప్రక్రియ.^[108]^[109]

ఫోల్డింగ్ సరిగ్గా జరుగుతుందని నిర్ధారించుకోవడానికి CCT అవసరం. CCT అనేది గ్రూప్ II చాపెరోనిన్, ఇది ఇతర ప్రోటీన్‌ల ఫోల్డింగ్‌లో సహాయపడే ఒక పెద్ద ప్రోటీన్ కాంప్లెక్స్. CCT ఎనిమిది వేర్వేరు సబ్‌యూనిట్ల (హెటెరో-ఆక్టామెరిక్) డబుల్ రింగ్‌తో ఏర్పడుతుంది మరియు ఇది యూబాక్టీరియా మరియు యూకారియోటిక్ ఆర్గానెల్స్‌లో కనిపించే GroEL వంటి గ్రూప్ I చాపెరోనిన్‌ల నుండి భిన్నంగా ఉంటుంది, ఎందుకంటే దీనికి కేంద్ర ఉత్ప్రేరక కుహరంపై మూతగా పనిచేయడానికి కో-చాపెరోన్ అవసరం లేదు. సబ్‌స్ట్రేట్‌లు నిర్దిష్ట డొమైన్‌ల ద్వారా CCTకి బంధిస్తాయి. ఇది మొదట ఆక్టిన్ మరియు ట్యుబులిన్తో మాత్రమే బంధిస్తుందని భావించారు, అయితే ఇటీవలి ఇమ్యునోప్రెసిపిటేషన్ అధ్యయనాలు ఇది పెద్ద సంఖ్యలో పాలిపెప్టైడ్‌లతో సంకర్షణ చెందుతుందని చూపించాయి, ఇవి బహుశా సబ్‌స్ట్రేట్‌లుగా పనిచేస్తాయి. ఇది ATP-ఆధారిత కన్ఫర్మేషనల్ మార్పుల ద్వారా పనిచేస్తుంది, ఇవి కొన్నిసార్లు ప్రతిచర్యను పూర్తి చేయడానికి అనేక రౌండ్ల విముక్తి మరియు ఉత్ప్రేరక చర్య అవసరమవుతాయి.^[110]

తమ ఫోల్డింగ్‌ను విజయవంతంగా పూర్తి చేయడానికి, ఆక్టిన్ మరియు ట్యుబులిన్ రెండూ ప్రిఫోల్డిన్ అని పిలువబడే మరొక ప్రోటీన్‌తో సంకర్షణ చెందాలి, ఇది హెటెరోహెక్సామెరిక్ కాంప్లెక్స్ (ఆరు విభిన్న సబ్‌యూనిట్ల ద్వారా ఏర్పడుతుంది), ఇది చాలా నిర్దిష్టమైన పరస్పర చర్య, అణువులు సహ-పరిణామం చెందాయి. ఆక్టిన్ ప్రిఫోల్డిన్‌తో కాంప్లెక్స్‌ను ఏర్పరుస్తుంది, అది ఇంకా ఏర్పడుతున్నప్పుడు, అది సుమారు 145 అమినో యాసిడ్ పొడవు ఉన్నప్పుడు, ప్రత్యేకంగా N-టెర్మినల్‌లో ఉన్నవి.^[111]

ఆక్టిన్ లేదా ట్యుబులిన్ కోసం వేర్వేరు గుర్తింపు సబ్-యూనిట్లు ఉపయోగించబడతాయి, అయితే కొంత అతివ్యాప్తి ఉంది. ఆక్టిన్‌లో ప్రిఫోల్డిన్‌తో బంధించే సబ్‌యూనిట్లు బహుశా PFD3 మరియు PFD4, ఇవి రెండు చోట్ల బంధిస్తాయి, ఒకటి 60–79 అవశేషాల మధ్య మరియు మరొకటి 170–198 అవశేషాల మధ్య. ఆక్టిన్ గుర్తించబడుతుంది, లోడ్ చేయబడుతుంది మరియు ప్రిఫోల్డిన్ యొక్క "టెంటాకిల్స్" యొక్క లోపలి చివర ద్వారా ఓపెన్ కన్ఫర్మేషన్‌లో సైటోసోలిక్ చాపెరోనిన్ (CCT)కి పంపిణీ చేయబడుతుంది (చిత్రం మరియు గమనికను చూడండి).^[107] ఆక్టిన్ పంపిణీ చేయబడినప్పుడు సంప్రదింపులు చాలా క్లుప్తంగా ఉంటాయి, తృతీయ కాంప్లెక్స్ ఏర్పడదు, వెంటనే ప్రిఫోల్డిన్‌ను విడుదల చేస్తుంది.^[106]

CCT అప్పుడు ఆక్టిన్ యొక్క క్రమబద్ధమైన ఫోల్డింగ్‌ను దాని కుహరంలో కేవలం ఉంచడానికి బదులుగా దాని సబ్‌యూనిట్‌లతో బంధాలను ఏర్పరచడం ద్వారా కలిగిస్తుంది.^[112] అందుకే ఇది దాని ఎపికల్ β-డొమైన్‌లో నిర్దిష్ట గుర్తింపు ప్రాంతాలను కలిగి ఉంటుంది. ఫోల్డింగ్‌లోని మొదటి దశ 245–249 అవశేషాల గుర్తింపును కలిగి ఉంటుంది. తదుపరి, ఇతర నిర్ణాయకాలు సంప్రదింపులను స్థాపిస్తాయి.^[113] ఆక్టిన్ మరియు ట్యుబులిన్ రెండూ ATP లేనప్పుడు ఓపెన్ కన్ఫర్మేషన్‌లో CCTకి బంధిస్తాయి. ఆక్టిన్ విషయంలో, ప్రతి కన్ఫర్మేషనల్ మార్పు సమయంలో రెండు సబ్‌యూనిట్లు బంధించబడతాయి, అయితే ట్యుబులిన్ కోసం బంధం నాలుగు సబ్‌యూనిట్లతో జరుగుతుంది. ఆక్టిన్ నిర్దిష్ట బైండింగ్ సీక్వెన్స్‌లను కలిగి ఉంటుంది, ఇవి δ మరియు β-CCT సబ్‌యూనిట్‌లతో లేదా δ-CCT మరియు ε-CCTతో సంకర్షణ చెందుతాయి. AMP-PNP CCTకి బంధించబడిన తర్వాత సబ్‌స్ట్రేట్‌లు చాపెరోనిన్ కుహరంలో కదులుతాయి. ఆక్టిన్ విషయంలో, ఆక్టిన్ యొక్క చివరి ఫోల్డింగ్ స్థితులలో సాధ్యమయ్యే కోఫాక్టర్‌గా CAP ప్రోటీన్ అవసరమని కూడా తెలుస్తోంది.^[109]

ఈ ప్రక్రియ ఏ విధంగా నియంత్రించబడుతుందో ఇంకా పూర్తిగా అర్థం కాలేదు, కానీ PhLP3 ప్రోటీన్ ( ఫోస్డ్యూసిన్ వంటి ప్రోటీన్) తృతీయ కాంప్లెక్స్ ఏర్పడటం ద్వారా దాని చర్యను నిరోధిస్తుందని తెలుసు.^[110]

ATPase ఉత్ప్రేరక యంత్రాంగం

ఆక్టిన్ ఒక ATPase, అంటే ఇది ATPని జలవిశ్లేషణ చేసే ఒక ఎంజైమ్. ఈ ఎంజైమ్‌ల సమూహం నెమ్మదిగా జరిగే చర్యలకు ప్రసిద్ధి. ఆక్టిన్ ఒక ఫిలమెంట్‌లో భాగంగా ఉన్నప్పుడు, ఈ ATPase "క్రియాశీలంగా" మారుతుందని, అంటే దాని వేగం సుమారు 40,000 రెట్లు పెరుగుతుందని తెలుస్తుంది.^[100] ఆదర్శ పరిస్థితులలో ఈ జలవిశ్లేషణ రేటుకు ప్రామాణిక విలువ సుమారు 0.3 s⁻¹. ఆ తర్వాత, P_i చాలా కాలం పాటు ADP పక్కనే ఆక్టిన్‌కు బంధించబడి ఉంటుంది, చివరకు అది ఫిలమెంట్ లోపలి నుండి సహకార పద్ధతిలో విడుదలవుతుంది.^[114]^[115]

ఈ ఉత్ప్రేరక యంత్రాంగం యొక్క ఖచ్చితమైన పరమాణు వివరాలు ఇంకా పూర్తిగా అర్థం కాలేదు. ఈ అంశంపై చాలా చర్చలు ఉన్నప్పటికీ, ATP జలవిశ్లేషణకు "క్లోజ్డ్" (closed) కన్ఫర్మేషన్ అవసరమని, ఈ ప్రక్రియలో పాల్గొనే అవశేషాలు (residues) తగిన దూరానికి కదులుతాయని భావిస్తున్నారు.^[100] glutamic acid Glu137 అనేది సబ్‌డొమైన్ 1లో ఉండే కీలకమైన అవశేషాలలో ఒకటి. దీని పని ATP యొక్క γ-ఫాస్ఫేట్ బంధంపై న్యూక్లియోఫిలిక్ దాడిని చేసే నీటి అణువును బంధించడం, అదే సమయంలో న్యూక్లియోటైడ్ సబ్‌డొమైన్లు 3 మరియు 4లకు బలంగా బంధించబడి ఉంటుంది. ఉత్ప్రేరక ప్రక్రియ నెమ్మదిగా ఉండటానికి కారణం, రియాక్టెంట్‌తో పోలిస్తే నీటి అణువు యొక్క సుదూర మరియు వంకర స్థానం. ఆక్టిన్ యొక్క G మరియు F రూపాల మధ్య డొమైన్‌ల భ్రమణం వల్ల కలిగే కన్ఫర్మేషనల్ మార్పు Glu137ని దగ్గరకు జరిపి, దాని జలవిశ్లేషణకు అనుమతిస్తుందని భావించడం చాలా సహేతుకం. ఈ నమూనా ప్రకారం పాలిమరైజేషన్ మరియు ATPase పనితీరు వెంటనే విడదీయబడతాయని సూచిస్తుంది.^[101]^[104] G మరియు F రూపాల మధ్య "ఓపెన్" నుండి "క్లోజ్డ్" పరివర్తన మరియు అనేక కీలక అవశేషాల సాపేక్ష కదలికపై దాని ప్రభావాలు, అలాగే నీటి తీగలు (water wires) ఏర్పడటం వంటివి molecular dynamics మరియు QM/MM సిమ్యులేషన్లలో వర్ణించబడ్డాయి.^[116]^[117]

అసెంబ్లీ డైనమిక్స్

ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్లు తరచుగా వేగంగా అసెంబుల్ మరియు డిససెంబుల్ అవుతాయి, ఇది కణ కదలికకు అవసరమైన శక్తిని ఉత్పత్తి చేయడానికి మరియు మద్దతు ఇవ్వడానికి వీలు కల్పిస్తుంది.^[6] అసెంబ్లీ సాధారణంగా మూడు దశల్లో జరుగుతుంది. మొదటిది, "న్యూక్లియేషన్ ఫేజ్", ఇందులో రెండు నుండి మూడు G-ఆక్టిన్ అణువులు నెమ్మదిగా కలిసి ఒక చిన్న ఒలిగోమర్‌ను ఏర్పరుస్తాయి, ఇది తదుపరి పెరుగుదలకు కేంద్రంగా మారుతుంది. రెండవది, "ఎలోంగేషన్ ఫేజ్", ఇందులో ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్ రెండు చివరలకు అనేక ఆక్టిన్ అణువులను చేర్చుకోవడం ద్వారా వేగంగా పెరుగుతుంది. ఫిలమెంట్ పెరుగుతున్నప్పుడు, ఆక్టిన్ అణువులు (−) చివర కంటే (+) చివర సుమారు 10 రెట్లు వేగంగా చేరుతాయి, కాబట్టి ఫిలమెంట్లు ప్రధానంగా (+) చివర వద్ద పెరుగుతాయి.^[6] మూడవది, "స్టెడీ-స్టేట్ ఫేజ్", ఇక్కడ ఆక్టిన్ అణువులు ఫిలమెంట్‌లో చేరడం మరియు వదిలివేయడం ఒకే రేటుతో జరగడం ద్వారా సమతుల్యత ఏర్పడుతుంది, తద్వారా ఫిలమెంట్ పొడవు స్థిరంగా ఉంటుంది.^[6] స్టెడీ-స్టేట్ దశలో ఫిలమెంట్ పొడవు స్థిరంగా ఉన్నప్పటికీ, కొత్త అణువులు నిరంతరం (+) చివర వద్ద చేరుతూ మరియు (−) చివర వద్ద పడిపోతూ ఉంటాయి, ఈ దృగ్విషయాన్ని "ట్రెడ్‌మిల్లింగ్" (treadmilling) అని పిలుస్తారు, ఎందుకంటే ఒక నిర్దిష్ట ఆక్టిన్ అణువు స్ట్రాండ్ వెంట కదులుతున్నట్లు కనిపిస్తుంది.^[6] విడిగా ఉన్నప్పుడు, ఒక ఫిలమెంట్ పెరుగుతుందా లేదా తగ్గుతుందా మరియు ఎంత వేగంగా అనేది ఫిలమెంట్ చుట్టూ ఉన్న G-ఆక్టిన్ సాంద్రతపై ఆధారపడి ఉంటుంది;^[6] అయితే, కణాలలో, ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్ల డైనమిక్స్ వివిధ actin-binding proteinల ద్వారా ఎక్కువగా ప్రభావితమవుతాయి.

ఆక్టిన్ బైండింగ్ ప్రోటీన్లు

ఆక్టిన్ సైటోస్కెలిటన్ in vivo అనేది కేవలం ఆక్టిన్‌తో మాత్రమే నిర్మితం కాదు, దాని నిర్మాణం, కొనసాగింపు మరియు పనితీరు కోసం ఇతర ప్రోటీన్లు అవసరం. ఈ ప్రోటీన్లను actin-binding proteinలు అని పిలుస్తారు మరియు ఇవి ఆక్టిన్ పాలిమరైజేషన్, డిపాలిమరైజేషన్, స్థిరత్వం మరియు సంస్థలో పాల్గొంటాయి.^[118] ఈ ప్రోటీన్ల వైవిధ్యం ఎంతగా ఉందంటే, అత్యధిక సంఖ్యలో protein–protein interactionలలో పాల్గొనే ప్రోటీన్ ఆక్టిన్ అని భావిస్తారు.^[119]

^[120]

కొత్త ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్ల న్యూక్లియేషన్ – ఆక్టిన్ పాలిమరైజేషన్‌లో rate-limiting step – formins (ఉదాహరణకు formin-2) మరియు Arp2/3 కాంప్లెక్స్ వంటి ఆక్టిన్-న్యూక్లియేటింగ్ ప్రోటీన్ల ద్వారా సహాయపడుతుంది.^[6] ఫార్మిన్లు పొడవైన ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్లను న్యూక్లియేట్ చేయడానికి సహాయపడతాయి. ఇవి రెండు ఉచిత ఆక్టిన్-ATP అణువులను బంధించి, వాటిని దగ్గరకు తెస్తాయి. ఆ తర్వాత ఫిలమెంట్ పెరగడం ప్రారంభించినప్పుడు, ఫార్మిన్ పెరుగుతున్న ఫిలమెంట్ యొక్క (+) చివర వెంట కదులుతుంది, ఈ సమయంలో ఫిలమెంట్ పెరుగుదలను ప్రోత్సహించే ఆక్టిన్-బైండింగ్ ప్రోటీన్లను నియమించుకుంటుంది మరియు ఫిలమెంట్ పొడిగింపును నిరోధించే క్యాపింగ్ ప్రోటీన్లను మినహాయిస్తుంది.^[6] ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్లలోని శాఖలు సాధారణంగా Arp2/3 కాంప్లెక్స్ ద్వారా nucleation promoting factorలతో కలిసి న్యూక్లియేట్ చేయబడతాయి. న్యూక్లియేషన్ ప్రమోటింగ్ ఫ్యాక్టర్లు రెండు ఉచిత G-ఆక్టిన్ అణువులను బంధించి, ఆపై Arp2/3 కాంప్లెక్స్‌ను నియమించి ఉత్తేజపరుస్తాయి. ఉత్తేజిత Arp2/3 కాంప్లెక్స్ ఇప్పటికే ఉన్న ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్‌కు అతుక్కుని, బంధించబడిన రెండు G-ఆక్టిన్ అణువులను ఉపయోగించి పాత ఫిలమెంట్ నుండి 70° కోణంలో కొత్త ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్ శాఖను న్యూక్లియేట్ చేస్తుంది.^[6]

^[121]

ఫిలమెంట్లు పెరుగుతున్నప్పుడు, అందుబాటులో ఉన్న G-ఆక్టిన్ అణువుల సమూహం profilin మరియు థైమోసిన్ β-4 వంటి G-ఆక్టిన్-బైండింగ్ ప్రోటీన్ల ద్వారా నిర్వహించబడుతుంది. Profilin ADP-బంధిత G-ఆక్టిన్‌కు బంధించి, ADPని ATPతో మార్పిడి చేయడాన్ని ప్రోత్సహించడం ద్వారా అందుబాటులో ఉన్న ఆక్టిన్-ATP సరఫరాను నిర్ధారిస్తుంది. ప్రొఫిలిన్ ఆక్టిన్ అణువుకు బంధించడం వల్ల అది ఫిలమెంట్ యొక్క (−) చివరలో చేరడం భౌతికంగా నిరోధించబడుతుంది, కానీ (+) చివరలో చేరడానికి అనుమతించబడుతుంది. ఆక్టిన్-ATP ఫిలమెంట్‌లో చేరిన తర్వాత, ప్రొఫిలిన్ దానిని విడుదల చేస్తుంది.^[6] ఫార్మిన్లు కొత్త ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్ల న్యూక్లియేషన్ మరియు పొడిగింపును ప్రోత్సహిస్తున్నప్పుడు, అవి ప్రొఫిలిన్‌ను ఆ ప్రాంతానికి నియమించుకుంటాయి, తద్వారా ఫిలమెంట్ పెరుగుదలను పెంచడానికి ఆక్టిన్-ATP యొక్క స్థానిక సాంద్రతను పెంచుతాయి.^[6] దీనికి విరుద్ధంగా, థైమోసిన్ β-4 ఆక్టిన్-ATPని బంధించి వేరు చేస్తుంది, ఇది మైక్రోఫిలమెంట్‌లో చేరకుండా నిరోధిస్తుంది.^[6]

ఒక ఆక్టిన్ ఫైబర్ ఏర్పడిన తర్వాత, దాని పెరుగుదల లేదా పతనం యొక్క డైనమిక్స్ అనేక ప్రోటీన్ల ద్వారా ప్రభావితమవుతాయి. ఇప్పటికే ఉన్న స్ట్రాండ్‌లను cofilin మరియు gelsolin వంటి ఫిలమెంట్ క్లీవింగ్ ప్రోటీన్ల ద్వారా అంతరాయం కలిగించవచ్చు. కోఫిలిన్ ఫిలమెంట్‌లోని రెండు ఆక్టిన్-ADP అణువుల వెంట బంధించి, ఫిలమెంట్‌ను అస్థిరపరిచే మరియు విచ్ఛిన్నం చేసే కదలికను బలవంతం చేస్తుంది.^[6] జెల్సోలిన్ ఫిలమెంట్‌లోని ఆక్టిన్ అణువుల మధ్య చొప్పించబడి, ఫిలమెంట్‌ను విచ్ఛిన్నం చేస్తుంది. ఫిలమెంట్ విచ్ఛిన్నమైన తర్వాత, జెల్సోలిన్ కొత్త (+) చివరకి అతుక్కుని ఉంటుంది, ఇది పెరగకుండా నిరోధిస్తుంది, తద్వారా దాని డిససెంబ్లీని బలవంతం చేస్తుంది.^[6]

ఇతర ప్రోటీన్లు ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్ల చివరలకు బంధించి, వాటిని స్థిరీకరిస్తాయి. వీటిని "క్యాపింగ్ ప్రోటీన్లు" అని పిలుస్తారు మరియు వీటిలో CapZ మరియు tropomodulin ఉన్నాయి. CapZ ఫిలమెంట్ యొక్క (+) చివరకి బంధించి, ఆ చివర నుండి ఆక్టిన్ చేరడం లేదా కోల్పోవడాన్ని నిరోధిస్తుంది.^[6] Tropomodulin ఫిలమెంట్ యొక్క (−) చివరకి బంధించి, ఆ చివర అణువుల చేరికను లేదా కోల్పోవడాన్ని నిరోధిస్తుంది. ట్రోపోమోడ్యులిన్ సాధారణంగా కండరాలు మరియు ఎర్ర రక్త కణాల వంటి అత్యంత స్థిరమైన ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్లు అవసరమయ్యే కణాలలో కనిపిస్తుంది.^[6]

ఈ ఆక్టిన్ బైండింగ్ ప్రోటీన్లు సాధారణంగా వివిధ కణ స్థానాల్లో ఆక్టిన్ అసెంబ్లీ డైనమిక్స్‌ను నియంత్రించడానికి వివిధ సెల్యులార్ సిగ్నల్స్ ద్వారా నియంత్రించబడతాయి. ఉదాహరణకు, ఫార్మిన్లు సాధారణంగా small GTPase Rho బంధం ద్వారా ఉత్తేజితమయ్యే వరకు నిష్క్రియ కన్ఫర్మేషన్‌లో మడతపెట్టబడి ఉంటాయి.^[6] కణ త్వచం వద్ద ఆక్టిన్ బ్రాంచింగ్ కణ కదలికకు ముఖ్యమైనది, కాబట్టి ప్లాస్మా మెంబ్రేన్ లిపిడ్ PIP₂ న్యూక్లియేషన్ ప్రమోటింగ్ ఫ్యాక్టర్ WASpని ఉత్తేజపరుస్తుంది మరియు CapZని నిరోధిస్తుంది.^[6] WASp కూడా చిన్న GTPase Cdc42 ద్వారా ఉత్తేజితమవుతుంది, అయితే మరొక న్యూక్లియేషన్ ప్రమోటింగ్ ఫ్యాక్టర్ WAVE^[122] GTPase Rac1 ద్వారా ఉత్తేజితమవుతుంది.^[6]

జన్యుశాస్త్రం

చాలా ఈస్ట్‌లు ఒకే ఆక్టిన్ జన్యువును కలిగి ఉన్నప్పటికీ, ఉన్నత స్థాయి యూకారియోట్లు, సాధారణంగా, సంబంధిత జన్యువుల కుటుంబం ద్వారా ఎన్‌కోడ్ చేయబడిన ఆక్టిన్ యొక్క అనేక ఐసోఫార్మ్‌లను వ్యక్తీకరిస్తాయి. క్షీరదాలు కనీసం ఆరు ఆక్టిన్ ఐసోఫార్మ్‌లను కలిగి ఉంటాయి, ఇవి వేర్వేరు జన్యువుల ద్వారా కోడ్ చేయబడతాయి,^[123] ఇవి వాటి ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ల ప్రకారం ఆల్ఫా, బీటా మరియు గామా అనే మూడు తరగతులుగా విభజించబడ్డాయి. సాధారణంగా, ఆల్ఫా ఆక్టిన్లు కండరాలలో (α-స్కెలిటల్, α-అయోర్టిక్ స్మూత్, α-కార్డియాక్) కనిపిస్తాయి, అయితే బీటా మరియు గామా ఐసోఫార్మ్‌లు నాన్-మజిల్ కణాలలో (β-సైటోప్లాస్మిక్, γ1-సైటోప్లాస్మిక్, γ2-ఎంటెరిక్ స్మూత్) ప్రముఖంగా ఉంటాయి. ఐసోఫార్మ్‌ల అమైనో ఆమ్ల క్రమాలు మరియు in vitro లక్షణాలు చాలా సారూప్యంగా ఉన్నప్పటికీ, ఈ ఐసోఫార్మ్‌లు in vivo ఒకదానికొకటి పూర్తిగా ప్రత్యామ్నాయం కాలేవు.^[124] మొక్కలు 60 కంటే ఎక్కువ ఆక్టిన్ జన్యువులను మరియు సూడోజీన్‌లను కలిగి ఉంటాయి.^[6]

సాధారణ ఆక్టిన్ జన్యువు సుమారు 100-న్యూక్లియోటైడ్ 5' UTR, 1200-న్యూక్లియోటైడ్ అనువదించబడిన ప్రాంతం మరియు 200-న్యూక్లియోటైడ్ 3' UTRని కలిగి ఉంటుంది. చాలా ఆక్టిన్ జన్యువులు ఇంట్రాన్‌ల ద్వారా అంతరాయం కలిగి ఉంటాయి, 19 బాగా వర్ణించబడిన స్థానాల్లో ఏదైనా ఒకదానిలో ఆరు ఇంట్రాన్‌ల వరకు ఉంటాయి. ఈ కుటుంబం యొక్క అధిక సంరక్షణ ఆక్టిన్‌ను ఇంట్రాన్స్-ఎర్లీ మరియు ఇంట్రాన్స్-లేట్ ఇంట్రాన్ పరిణామ నమూనాలను పోల్చే అధ్యయనాలకు ఇష్టమైన నమూనాగా చేస్తుంది.

పరిణామం

ఆక్టిన్ మరియు దగ్గరి సంబంధం ఉన్న ప్రోటీన్లు అన్ని జీవులలో ఉంటాయి, ఇది భూమిపై ఉన్న అన్ని జీవుల ఉమ్మడి పూర్వీకుడు ఆక్టిన్‌ను కలిగి ఉందని సూచిస్తుంది.^[125] యూకారియోట్ల పరిణామం అంతటా అత్యంత సంరక్షించబడిన ప్రోటీన్లలో ఆక్టిన్ ఒకటి. జంతువులు మరియు అమీబాల నుండి వచ్చిన ఆక్టిన్ ప్రోటీన్ల క్రమాలు సుమారు ఒక బిలియన్ సంవత్సరాల పరిణామం ద్వారా వేరు చేయబడినప్పటికీ 80% సమానంగా ఉంటాయి.^[6] అనేక ఏకకణ యూకారియోట్లు ఒకే ఆక్టిన్ జన్యువును కలిగి ఉంటాయి, అయితే బహుళకణ యూకారియోట్లు తరచుగా ప్రత్యేక విధులను నిర్వహించే అనేక దగ్గరి సంబంధం ఉన్న జన్యువులను కలిగి ఉంటాయి. మానవులకు ఆరు ఉన్నాయి; మొక్కలకు 10 లేదా అంతకంటే ఎక్కువ ఉన్నాయి.^[125] ఆక్టిన్‌తో పాటు, యూకారియోట్లు ఆక్టిన్-సంబంధిత ప్రోటీన్ల లేదా "Arps" యొక్క పెద్ద కుటుంబాన్ని కలిగి ఉంటాయి, ఇవి ఆక్టిన్‌తో ఉమ్మడి పూర్వీకుడిని పంచుకుంటాయి మరియు వీటిని Arp1–Arp11 అని పిలుస్తారు, Arp1 ఆక్టిన్‌కు అత్యంత దగ్గరి సంబంధం కలిగి ఉంటుంది మరియు Arp11 అతి తక్కువ సంబంధం కలిగి ఉంటుంది.^[125]

బ్యాక్టీరియా మూడు రకాల ఆక్టిన్‌ను ఎన్‌కోడ్ చేస్తుంది: MreB కణ ఆకారాన్ని ప్రభావితం చేస్తుంది, FtsA కణ విభజనను, మరియు ParM పెద్ద ప్లాస్మిడ్‌ల విభజనను ప్రభావితం చేస్తుంది.^[125] కొన్ని ఆర్కియా బ్యాక్టీరియా వంటి MreB జన్యువును కలిగి ఉంటాయి, మరికొన్ని యూకారియోట్ ఆక్టిన్‌ను పోలి ఉండే ఆక్టిన్ జన్యువును కలిగి ఉంటాయి.^[125]

అన్ని టాక్సోనమిక్ సమూహాల మధ్య జీవుల యూకారియోటిక్ సైటోస్కెలిటన్ ఆక్టిన్ మరియు ట్యుబులిన్ వంటి సారూప్య భాగాలను కలిగి ఉంటుంది. ఉదాహరణకు, మానవులలో ACTG2 జన్యువు ద్వారా కోడ్ చేయబడిన ప్రోటీన్ ఎలుకలు మరియు మౌస్‌లలో ఉన్న హోమోలాగ్‌లకు పూర్తిగా సమానంగా ఉంటుంది, అయినప్పటికీ న్యూక్లియోటైడ్ స్థాయిలో సారూప్యత 92%కి తగ్గుతుంది.^[126] అయితే, ప్రోకారియోట్ల (FtsZ మరియు MreB) లోని సమానమైన వాటితో ప్రధాన వ్యత్యాసాలు ఉన్నాయి, ఇక్కడ న్యూక్లియోటైడ్ క్రమాల మధ్య సారూప్యత వివిధ బ్యాక్టీరియా మరియు ఆర్కియా జాతుల మధ్య 40 మరియు 50% మధ్య ఉంటుంది. నమూనా యూకారియోటిక్ ఆక్టిన్‌కు దారితీసిన పూర్వీక ప్రోటీన్ ఆధునిక బ్యాక్టీరియల్ సైటోస్కెలిటన్‌లలో ఉన్న ప్రోటీన్లను పోలి ఉంటుందని కొంతమంది రచయితలు సూచిస్తున్నారు.^[3]^[127]

ఆక్టిన్, ట్యుబులిన్ మరియు హిస్టోన్ (DNA స్థిరీకరణ మరియు నియంత్రణలో పాల్గొనే ప్రోటీన్) యొక్క ప్రవర్తన న్యూక్లియోటైడ్‌లను బంధించే సామర్థ్యంలో మరియు బ్రౌనియన్ చలనాన్ని ఉపయోగించుకునే సామర్థ్యంలో సారూప్యంగా ఉంటాయని కొంతమంది రచయితలు ఎత్తిచూపారు. వీటన్నింటికీ ఒక ఉమ్మడి పూర్వీకుడు ఉన్నారని కూడా సూచించబడింది.^[128] అందువల్ల, పరిణామ ప్రక్రియలు పూర్వీక ప్రోటీన్లను నేడు ఉన్న రకాలుగా వైవిధ్యపరిచాయి, ఇతర వాటితో పాటు, ఆక్టిన్‌లను ఎండోసైటోసిస్ వంటి ముఖ్యమైన పూర్వీక జీవ ప్రక్రియలను పరిష్కరించగల సమర్థవంతమైన అణువులుగా సంరక్షించాయి.^[129]

Arp2/3 కాంప్లెక్స్ అన్ని యూకారియోటిక్ జీవులలో విస్తృతంగా కనిపిస్తుంది.^[130]

ప్రోకారియోట్లలో సమానమైనవి

బ్యాక్టీరియల్ సైటోస్కెలిటన్ ఆక్టిన్ మోనోమర్లు మరియు పాలిమర్‌లను పోలి ఉండే ప్రోటీన్లను కలిగి ఉంటుంది. బ్యాక్టీరియల్ ప్రోటీన్ MreB సన్నని నాన్-హెలికల్ ఫిలమెంట్లుగా మరియు అప్పుడప్పుడు F-ఆక్టిన్‌ను పోలి ఉండే హెలికల్ నిర్మాణాలలో పాలిమరైజ్ అవుతుంది.^[101]^[131] అంతేకాకుండా, దాని స్ఫటికాకార నిర్మాణం G-ఆక్టిన్ నిర్మాణాన్ని (దాని త్రిమితీయ కన్ఫర్మేషన్ పరంగా) చాలా పోలి ఉంటుంది, MreB ప్రోటోఫిలమెంట్లు మరియు F-ఆక్టిన్ మధ్య కూడా సారూప్యతలు ఉన్నాయి. బ్యాక్టీరియల్ సైటోస్కెలిటన్ FtsZ ప్రోటీన్లను కూడా కలిగి ఉంటుంది, ఇవి ట్యుబులిన్‌ను పోలి ఉంటాయి.^[132]

అందువల్ల బ్యాక్టీరియా ఆక్టిన్‌కు హోమోలాగస్ మూలకాలను (ఉదాహరణకు, MreB, AlfA, ParM, FtsA, మరియు MamK) కలిగి ఉన్న సైటోస్కెలిటన్‌ను కలిగి ఉంటాయి, అయినప్పటికీ ఈ ప్రోటీన్ల అమైనో ఆమ్ల క్రమం జంతు కణాలలో ఉన్న దాని నుండి భిన్నంగా ఉంటుంది. అయితే, ఇటువంటి ప్రోటీన్లు యూకారియోటిక్ ఆక్టిన్‌తో అధిక స్థాయి నిర్మాణాత్మక సారూప్యతను కలిగి ఉంటాయి. MreB మరియు ParM యొక్క అగ్రిగేషన్ ద్వారా ఏర్పడిన అత్యంత డైనమిక్ మైక్రోఫిలమెంట్లు కణ జీవసామర్థ్యానికి అవసరం మరియు అవి కణ మార్ఫోజెనెసిస్, క్రోమోజోమ్ విభజన మరియు కణ ధ్రువణతలో పాల్గొంటాయి. ParM అనేది ఒక ఆక్టిన్ హోమోలాగ్, ఇది ప్లాస్మిడ్‌లో కోడ్ చేయబడింది మరియు ఇది ప్లాస్మిడ్ DNA నియంత్రణలో పాల్గొంటుంది.^[3]^[133] వివిధ బ్యాక్టీరియల్ ప్లాస్మిడ్‌ల నుండి ParMలు నమ్మకమైన ప్లాస్మిడ్ వారసత్వాన్ని నిర్వహించడానికి రెండు^[134]^[135] లేదా నాలుగు^[136] స్ట్రాండ్‌లను కలిగి ఉండే ఆశ్చర్యకరమైన వైవిధ్యమైన హెలికల్ నిర్మాణాలను ఏర్పరుస్తాయి.

ఆర్కియాలో హోమోలాగ్ Ta0583 యూకారియోటిక్ ఆక్టిన్‌లను మరింత పోలి ఉంటుంది.^[137]

పరమాణు వ్యాధిశాస్త్రం

చాలా క్షీరదాలు ఆరు వేర్వేరు ఆక్టిన్ జన్యువులను కలిగి ఉంటాయి. వీటిలో, రెండు సైటోస్కెలిటన్ (ACTB మరియు ACTG1) కోసం కోడ్ చేస్తాయి, మిగిలిన నాలుగు skeletal striated muscle (ACTA1), smooth muscle tissue (ACTA2), ప్రేగు కండరాలు (ACTG2) మరియు cardiac muscle (ACTC1)లో పాల్గొంటాయి. సైటోస్కెలిటన్‌లోని ఆక్టిన్ HIVతో సహా అనేక అంటువ్యాధి కారకాల యొక్క వ్యాధి కారక యంత్రాంగాలలో పాల్గొంటుంది. ఆక్టిన్‌ను ప్రభావితం చేసే చాలా ఉత్పరివర్తనాలు ప్రభావవంతమైన ప్రభావాన్ని చూపే పాయింట్ మ్యుటేషన్లు, nemaline myopathyలో పాల్గొన్న ఆరు ఉత్పరివర్తనాలు మినహా. ఎందుకంటే చాలా సందర్భాలలో ఆక్టిన్ మోనోమర్ యొక్క మ్యుటెంట్ F-ఆక్టిన్ పొడిగింపును నిరోధించడం ద్వారా "క్యాప్"గా పనిచేస్తుంది.^[95]

ACTA1తో సంబంధం ఉన్న వ్యాధిశాస్త్రం

ACTA1 అనేది మానవ అస్థిపంజర కండరాలలో ప్రధానంగా ఉండే ఆక్టిన్ యొక్క α-ఐసోఫార్మ్ కోసం కోడ్ చేసే జన్యువు, అయినప్పటికీ ఇది గుండె కండరాలలో మరియు థైరాయిడ్ గ్రంథిలో కూడా వ్యక్తమవుతుంది.^[138] దీని DNA క్రమం ఐదు తెలిసిన ట్రాన్స్‌క్రిప్ట్‌లను ఉత్పత్తి చేసే ఏడు ఎక్సాన్‌లను కలిగి ఉంటుంది.^[139] వీటిలో చాలా వరకు అమైనో ఆమ్లాల ప్రతిక్షేపణకు కారణమయ్యే పాయింట్ మ్యుటేషన్లు ఉంటాయి. ఈ ఉత్పరివర్తనాలు చాలా సందర్భాలలో వ్యాధి యొక్క తీవ్రతను మరియు గమనాన్ని నిర్ణయించే ఫినోటైప్‌తో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి.^[95]^[139]

^[140]

ఈ ఉత్పరివర్తన అస్థిపంజర కండరాల నిర్మాణం మరియు పనితీరును మారుస్తుంది, ఇది మూడు రకాల మయోపతిలలో ఒకదానికి దారితీస్తుంది: టైప్ 3 nemaline myopathy, అదనపు సన్నని మైయోఫిలమెంట్లతో కూడిన పుట్టుకతో వచ్చే మయోపతి (CM) మరియు ఫైబర్ రకం అసమానతతో కూడిన పుట్టుకతో వచ్చే మయోపతి (CMFTD). కోర్ మయోపతిలను ఉత్పత్తి చేసే ఉత్పరివర్తనాలు కూడా కనుగొనబడ్డాయి.^[141] వాటి ఫినోటైప్‌లు సారూప్యంగా ఉన్నప్పటికీ, సాధారణ నెమలిన్ మయోపతితో పాటు, కొంతమంది నిపుణులు ఆక్టినిక్ నెమలిన్ మయోపతి అని పిలువబడే మరొక రకమైన మయోపతిని వేరు చేస్తారు. మొదటి దానిలో, సాధారణ రాడ్లకు బదులుగా ఆక్టిన్ గడ్డలు ఏర్పడతాయి. ఒక రోగి బయాప్సీలో ఈ ఫినోటైప్‌లలో ఒకటి కంటే ఎక్కువ చూపవచ్చని చెప్పడం ముఖ్యం.^[142] అత్యంత సాధారణ లక్షణాలు ఒక సాధారణ ముఖ స్వరూపం (మయోపతిక్ ఫేసీస్), కండరాల బలహీనత, మోటార్ అభివృద్ధిలో జాప్యం మరియు శ్వాసకోశ ఇబ్బందులను కలిగి ఉంటాయి. వ్యాధి యొక్క గమనం, దాని తీవ్రత మరియు అది కనిపించే వయస్సు అన్నీ మారుతూ ఉంటాయి మరియు మయోపతి యొక్క అతివ్యాప్తి చెందుతున్న రూపాలు కూడా కనిపిస్తాయి. నెమలిన్ మయోపతి యొక్క లక్షణం ఏమిటంటే, టైప్ 1 కండరాల ఫైబర్‌లలోని వివిధ ప్రదేశాలలో "నెమలిన్ రాడ్లు" కనిపిస్తాయి. ఈ రాడ్లు సార్కోమియర్లో కనిపించే Z డిస్క్‌ల మాదిరిగానే కూర్పును కలిగి ఉన్న నాన్-పాథోగ్నోమోనిక్ నిర్మాణాలు.^[143]

ఈ మయోపతి యొక్క pathogenesis (వ్యాధిజననం) చాలా వైవిధ్యంగా ఉంటుంది. ఆక్టిన్ యొక్క న్యూక్లియోటైడ్ బైండింగ్ సైట్‌లకు సమీపంలో ఉన్న ఇండెంటేషన్ ప్రాంతంలో అనేక ఉత్పరివర్తనాలు (mutations) సంభవిస్తాయి, మరికొన్ని డొమైన్ 2లో లేదా అనుబంధ ప్రోటీన్లతో పరస్పర చర్య జరిగే ప్రాంతాలలో సంభవిస్తాయి. నెమలిన్ బాడీలు, ఇంట్రానూక్లియర్ బాడీలు లేదా జీబ్రా బాడీలు వంటి ఈ సందర్భాలలో ఏర్పడే అనేక రకాల క్లంప్‌లను వివరించడానికి ఇది కొంతవరకు సహాయపడుతుంది.^[95] నెమలిన్ మయోపతిలో ఆక్టిన్ యొక్క ఫోల్డింగ్ (మడత)లో మార్పులతో పాటు, దాని అగ్రిగేషన్ (సముదాయం)లో మార్పులు మరియు ఇతర అనుబంధ ప్రోటీన్ల వ్యక్తీకరణలో కూడా మార్పులు ఉంటాయి. ఇంట్రానూక్లియర్ బాడీలు కనిపించే కొన్ని వేరియంట్లలో, ఫోల్డింగ్‌లో వచ్చే మార్పులు కేంద్రకం యొక్క ప్రోటీన్ ఎగుమతి సంకేతాన్ని కప్పివేస్తాయి, తద్వారా ఆక్టిన్ యొక్క ఉత్పరివర్తన రూపం cell nucleus (కణ కేంద్రకం)లో పేరుకుపోతుంది.^[144] మరోవైపు, CFTDMకు దారితీసే ACTA1 ఉత్పరివర్తనాలు దాని నిర్మాణం కంటే సార్కోమెరిక్ పనితీరుపై ఎక్కువ ప్రభావాన్ని చూపుతాయని కనిపిస్తుంది.^[145] ఇటీవలి పరిశోధనలు ఈ స్పష్టమైన వైరుధ్యాన్ని అర్థం చేసుకోవడానికి ప్రయత్నించాయి, ఇది రాడ్ల సంఖ్యకు మరియు కండరాల బలహీనతకు మధ్య ఎటువంటి స్పష్టమైన సంబంధం లేదని సూచిస్తుంది. కొన్ని ఉత్పరివర్తనాలు టైప్ II కండరాల ఫైబర్‌లలో ఎక్కువ apoptosis (కణ మరణం) రేటును ప్రేరేపించగలవని కనిపిస్తుంది.^[108]

^[140]

మృదు కండరాలలో

smooth muscle tissue (మృదు కండర కణజాలం)లో ఆక్టిన్‌లను కోడ్ చేసే రెండు ఐసోఫార్మ్‌లు ఉన్నాయి:

ACTG2 అతిపెద్ద ఆక్టిన్ ఐసోఫార్మ్‌ను కోడ్ చేస్తుంది, ఇది తొమ్మిది exonలను కలిగి ఉంటుంది, వీటిలో ఒకటి, 5' చివర ఉన్నది, అనువదించబడదు.^[126] ఇది ఎంటెరిక్ మృదు కండరాలలో వ్యక్తమయ్యే ఒక γ-ఆక్టిన్. ఈ జన్యువుకు వ్యాధులకు సంబంధించిన ఎటువంటి ఉత్పరివర్తనాలు కనుగొనబడలేదు, అయినప్పటికీ మైక్రోఅరేలు ఈ ప్రోటీన్ cisplatin ఉపయోగించి chemotherapyకి నిరోధకతను కలిగి ఉన్న సందర్భాల్లో తరచుగా వ్యక్తమవుతుందని చూపించాయి.^[146]

ACTA2 మృదు కండరాలలో మరియు వాస్కులర్ మృదు కండరాలలో ఉండే α-ఆక్టిన్‌ను కోడ్ చేస్తుంది. MYH11 ఉత్పరివర్తనం కనీసం 14% వంశపారంపర్య థొరాసిక్ అయోర్టిక్ ఎన్యూరిజమ్స్ (ముఖ్యంగా టైప్ 6)కు కారణం కావచ్చునని గమనించబడింది. దీనికి కారణం ఉత్పరివర్తన చెందిన వేరియంట్ తప్పు ఫైలమెంటరీ అసెంబ్లీని మరియు వాస్కులర్ మృదు కండరాల సంకోచానికి తగ్గిన సామర్థ్యాన్ని ఉత్పత్తి చేస్తుంది. ఈ వ్యక్తులలో అయోర్టిక్ మీడియా క్షీణత నమోదైంది, అయోర్టా యొక్క vasa vasorum యొక్క stenosis (సంకోచం)తో పాటు అస్తవ్యస్తత మరియు hyperplasia ప్రాంతాలు ఉన్నాయి.^[147] ఈ జన్యువు ప్రమేయం ఉన్న వ్యాధుల సంఖ్య పెరుగుతోంది. ఇది Moyamoya diseaseతో సంబంధం కలిగి ఉంది మరియు హెటెరోజైగోసిస్‌లో కొన్ని ఉత్పరివర్తనాలు థొరాసిక్ అయోర్టిక్ ఎన్యూరిజమ్ మరియు ischaemic heart disease (గుండె ఇస్కీమిక్ వ్యాధి) వంటి అనేక వాస్కులర్ వ్యాధులకు ముందస్తు స్థితిని కలిగించవచ్చని అనిపిస్తుంది.^[148] మృదు కండరాలలో కనిపించే α-ఆక్టిన్ కాలేయ cirrhosis (సిర్రోసిస్) పురోగతిని అంచనా వేయడానికి కూడా ఒక ఆసక్తికరమైన మార్కర్.^[149]

గుండె కండరాలలో

ACTC1 జన్యువు గుండె కండరాలలో ఉండే α-ఆక్టిన్ ఐసోఫార్మ్‌ను కోడ్ చేస్తుంది. దీనిని మొదట 1982లో హమాడ మరియు సహచరులు క్రమబద్ధీకరించారు, అప్పుడు ఇది ఐదు ఇంట్రాన్‌ల ద్వారా అంతరాయం కలిగిస్తుందని కనుగొనబడింది.^[150] వ్యాధి ప్రక్రియలలో చిక్కుకున్న అల్లెల్స్ కనుగొనబడిన ఆరు జన్యువులలో ఇది మొదటిది.^[151]

^[152]

ఈ జన్యువు యొక్క పాయింట్ ఉత్పరివర్తనాలతో సంబంధం ఉన్న అనేక నిర్మాణ రుగ్మతలు వివరించబడ్డాయి, ఇవి గుండె పనిచేయకపోవడానికి కారణమవుతాయి, ఉదాహరణకు టైప్ 1R dilated cardiomyopathy మరియు టైప్ 11 hypertrophic cardiomyopathy. కర్ణిక సెప్టం యొక్క కొన్ని లోపాలు కూడా ఇటీవల వివరించబడ్డాయి, ఇవి కూడా ఈ ఉత్పరివర్తనాలకు సంబంధించినవి కావచ్చు.^[153]^[154]

Z డిస్క్‌లతో బంధించే మరియు విస్తరించే protein domains (ప్రోటీన్ డొమైన్‌లు)కు చెందిన అత్యంత సంరక్షించబడిన amino acidల (అమినో ఆమ్లాలు) ప్రతిక్షేపణతో కూడిన రెండు డైలేటెడ్ కార్డియోమయోపతి కేసులను అధ్యయనం చేశారు. myocyteలలో సంకోచ శక్తి ప్రసారంలో లోపం వల్ల ఈ వ్యాకోచం ఏర్పడుతుందనే సిద్ధాంతానికి ఇది దారితీసింది.^[155]^[151]

ACTC1లోని ఉత్పరివర్తనాలు కనీసం 5% హైపర్ట్రోఫిక్ కార్డియోమయోపతిలకు కారణమవుతాయి.^[156] అనేక పాయింట్ ఉత్పరివర్తనాల ఉనికి కూడా కనుగొనబడింది:^[157]

ఉత్పరివర్తన E101K: నికర ఛార్జ్ మార్పు మరియు ఆక్టోమయోసిన్-బైండింగ్ సైట్‌లో బలహీనమైన ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్ లింక్ ఏర్పడటం.
P166A: ఆక్టిన్ మోనోమర్‌ల మధ్య పరస్పర చర్య జోన్.
A333P: ఆక్టిన్-మయోసిన్ పరస్పర చర్య జోన్.

వ్యాధిజననం ఒక పరిహార యంత్రాంగాన్ని కలిగి ఉన్నట్లు కనిపిస్తుంది: ఉత్పరివర్తన చెందిన ప్రోటీన్లు విషపూరిత పదార్థాల వలె పనిచేస్తాయి, ఇవి గుండె సంకోచించే సామర్థ్యాన్ని తగ్గిస్తాయి, దీనివల్ల అసాధారణ యాంత్రిక ప్రవర్తన కలుగుతుంది, తద్వారా హైపర్ట్రోఫీ, ఇది సాధారణంగా ఆలస్యమవుతుంది, ఇది ఒత్తిడికి గుండె కండరాల సాధారణ ప్రతిస్పందన యొక్క పరిణామం.^[158]

ఇటీవలి అధ్యయనాలు మరో రెండు వ్యాధి ప్రక్రియలలో చిక్కుకున్న ACTC1 ఉత్పరివర్తనాలను కనుగొన్నాయి: శిశు ఇడియోపథిక్ restrictive cardiomyopathy,^[159] మరియు లెఫ్ట్ వెంట్రిక్యులర్ మయోకార్డియం యొక్క నాన్‌కాంపాక్షన్.^[160]

సైటోప్లాస్మాటిక్ ఆక్టిన్‌లలో

ACTB ఒక అత్యంత సంక్లిష్టమైన లోకస్. genome అంతటా పంపిణీ చేయబడిన అనేక pseudogeneలు ఉన్నాయి, మరియు దీని క్రమం ఆరు ఎక్సాన్‌లను కలిగి ఉంటుంది, ఇవి alternative splicing ద్వారా 21 వేర్వేరు ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్‌లకు దారితీయగలవు, వీటిని β-ఆక్టిన్‌లు అని పిలుస్తారు. ఈ సంక్లిష్టతకు అనుగుణంగా, దీని ఉత్పత్తులు అనేక ప్రదేశాలలో కూడా కనిపిస్తాయి మరియు అవి అనేక రకాల ప్రక్రియలలో (cytoskeleton, NuA4 histone-ఎసిల్‌ట్రాన్స్‌ఫరేస్ కాంప్లెక్స్, cell nucleus) భాగంగా ఉంటాయి మరియు అదనంగా అవి అనేక వ్యాధి ప్రక్రియల (కార్సినోమాలు, జువెనైల్ dystonia, ఇన్ఫెక్షన్ యంత్రాంగాలు, nervous system వైకల్యాలు మరియు కణితి దండయాత్ర, మొదలైనవి) యంత్రాంగాలతో సంబంధం కలిగి ఉంటాయి.^[161] కప్పా ఆక్టిన్ అనే కొత్త రకం ఆక్టిన్ కనుగొనబడింది, ఇది tumourలకు సంబంధించిన ప్రక్రియలలో β-ఆక్టిన్‌కు ప్రత్యామ్నాయంగా కనిపిస్తుంది.^[162]

^[163]

జన్యు క్రమంలో ప్రత్యక్ష మార్పు వల్ల కలిగే మూడు వ్యాధి ప్రక్రియలు ఇప్పటివరకు కనుగొనబడ్డాయి:

t(7;12)(p22;q13)-ట్రాన్స్‌లోకేషన్లతో కూడిన Hemangiopericytoma ఒక అరుదైన వ్యాధి, దీనిలో ఒక ట్రాన్స్‌లోకేషనల్ ఉత్పరివర్తనం క్రోమోజోమ్ 12లోని GLI1పై ACTB జన్యువు యొక్క ఫ్యూజన్‌కు కారణమవుతుంది.^[164]
జువెనైల్ ఆన్‌సెట్ dystonia అనేది central nervous system (కేంద్ర నాడీ వ్యవస్థ)పై ప్రభావం చూపే అరుదైన degenerative disease (క్షీణత వ్యాధి); ముఖ్యంగా, ఇది neocortex మరియు thalamus ప్రాంతాలను ప్రభావితం చేస్తుంది, ఇక్కడ రాడ్ వంటి eosinophilic చేరికలు ఏర్పడతాయి. ప్రభావిత వ్యక్తులు మధ్య రేఖపై వైకల్యాలు, ఇంద్రియ వినడి సామర్థ్యం కోల్పోవడం మరియు డిస్టోనియాతో కూడిన phenotypeను సూచిస్తారు. ఇది ఒక పాయింట్ ఉత్పరివర్తనం వల్ల సంభవిస్తుంది, దీనిలో arginine స్థానంలో tryptophan అనే అమినో ఆమ్లం వస్తుంది. ఇది ADF/cofilin వ్యవస్థతో ఆక్టిన్ యొక్క పరస్పర చర్యను మారుస్తుంది, ఇది నరాల కణ సైటోస్కెలిటన్ నిర్మాణం యొక్క డైనమిక్స్‌ను నియంత్రిస్తుంది.^[165]
neutrophil granulocyte పనిచేయకపోవడం మరియు పునరావృత infectionలకు కారణమయ్యే ఒక ఆధిపత్య పాయింట్ ఉత్పరివర్తనం కూడా కనుగొనబడింది. ఉత్పరివర్తనం profilin మరియు ఇతర నియంత్రణ ప్రోటీన్ల మధ్య బంధానికి బాధ్యత వహించే డొమైన్‌ను మారుస్తుందని కనిపిస్తుంది. ఈ అల్లెల్‌లో ప్రొఫిలిన్ కోసం ఆక్టిన్ యొక్క అనుబంధం బాగా తగ్గింది.^[166]

ACTG1 లోకస్ సైటోసోలిక్ γ-ఆక్టిన్ ప్రోటీన్‌ను కోడ్ చేస్తుంది, ఇది సైటోస్కెలిటల్ microfilamentల నిర్మాణానికి బాధ్యత వహిస్తుంది. ఇది ఆరు exonలను కలిగి ఉంటుంది, 22 వేర్వేరు mRNAsలకు దారితీస్తుంది, ఇవి నాలుగు పూర్తి isoformలను ఉత్పత్తి చేస్తాయి, వీటి వ్యక్తీకరణ రూపం బహుశా అవి కనుగొనబడిన కణజాలం రకంపై ఆధారపడి ఉంటుంది. ఇది రెండు వేర్వేరు DNA ప్రమోటర్లను కూడా కలిగి ఉంది.^[167] ఈ లోకస్ నుండి మరియు β-ఆక్టిన్ లోకస్ నుండి అనువదించబడిన క్రమాలు అంచనా వేయబడిన వాటికి చాలా పోలి ఉంటాయని గమనించబడింది, ఇది డూప్లికేషన్ మరియు జన్యు మార్పిడికి గురైన ఒక సాధారణ పూర్వీకుల క్రమాన్ని సూచిస్తుంది.^[168]

వ్యాధి విషయానికొస్తే, ఇది amyloidosis, retinitis pigmentosa, ఇన్ఫెక్షన్ యంత్రాంగాలు, kidney వ్యాధులు మరియు వివిధ రకాల పుట్టుకతో వచ్చే వినికిడి లోపం వంటి ప్రక్రియలతో సంబంధం కలిగి ఉంది.^[167]

క్రమంలో ఆరు ఆటోసోమల్-డామినెంట్ పాయింట్ ఉత్పరివర్తనాలు వివిధ రకాల వినికిడి లోపాలకు కారణమవుతాయని కనుగొనబడ్డాయి, ముఖ్యంగా DFNA 20/26 లోకస్‌తో ముడిపడి ఉన్న సెన్సోరిన్యూరల్ వినికిడి లోపం. అవి లోపలి చెవి యొక్క Organ of Cortiలో ఉన్న సిలియేటెడ్ కణాల stereociliaను ప్రభావితం చేస్తాయని కనిపిస్తుంది. β-ఆక్టిన్ మానవ కణజాలంలో కనిపించే అత్యంత సమృద్ధిగా ఉండే ప్రోటీన్, కానీ ఇది సిలియేటెడ్ కణాలలో అంత సమృద్ధిగా ఉండదు, ఇది వ్యాధి యొక్క స్థానాన్ని వివరిస్తుంది. మరోవైపు, ఈ ఉత్పరివర్తనాలలో మెజారిటీ ఇతర ప్రోటీన్లతో, ముఖ్యంగా ఆక్టోమయోసిన్‌తో అనుసంధానించే ప్రాంతాలను ప్రభావితం చేస్తాయని కనిపిస్తుంది.^[95] కొన్ని ప్రయోగాలు ఈ రకమైన వినికిడి లోపం కోసం వ్యాధి యంత్రాంగం ఉత్పరివర్తనాలలో F-ఆక్టిన్ సాధారణం కంటే కోఫిలిన్‌కు ఎక్కువ సున్నితంగా ఉండటంతో సంబంధం కలిగి ఉందని సూచించాయి.^[169]

అయితే, ఎటువంటి కేసు రికార్డు లేనప్పటికీ, γ-ఆక్టిన్ అస్థిపంజర కండరాలలో కూడా వ్యక్తమవుతుందని తెలుసు, మరియు ఇది తక్కువ పరిమాణంలో ఉన్నప్పటికీ, model organismలు దాని లేకపోవడం మయోపతిలకు దారితీస్తుందని చూపించాయి.^[170]

ఇతర వ్యాధి యంత్రాంగాలు

కొన్ని అంటువ్యాధి కారకాలు ఆక్టిన్‌ను, ముఖ్యంగా సైటోప్లాస్మాటిక్ ఆక్టిన్‌ను, వాటి జీవన చక్రంలో ఉపయోగిస్తాయి. bacteriaలో రెండు ప్రాథమిక రూపాలు ఉన్నాయి:

Listeria monocytogenes, Rickettsia యొక్క కొన్ని జాతులు, Shigella flexneri మరియు ఇతర ఇంట్రాసెల్యులర్ జెర్మ్స్ ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్స్ యొక్క క్యాప్సూల్‌తో తమను తాము కప్పుకోవడం ద్వారా ఫాగోసైటిక్ వాక్యూల్స్ నుండి తప్పించుకుంటాయి. L. monocytogenes మరియు S. flexneri రెండూ "కామెట్ టైల్" రూపంలో తోకను ఉత్పత్తి చేస్తాయి, ఇది వాటికి చలనశీలతను ఇస్తుంది. ప్రతి జాతి వారి "కామెట్ టైల్స్" యొక్క మాలిక్యులర్ పాలిమరైజేషన్ యంత్రాంగంలో చిన్న చిన్న తేడాలను ప్రదర్శిస్తుంది. వేర్వేరు స్థానభ్రంశం వేగాలు గమనించబడ్డాయి, ఉదాహరణకు, లిస్టెరియా మరియు షిగెల్లా వేగవంతమైనవిగా కనుగొనబడ్డాయి.^[171] అనేక ప్రయోగాలు ఈ యంత్రాంగాన్ని in vitroలో ప్రదర్శించాయి. బ్యాక్టీరియా మయోసిన్ వంటి ప్రోటీన్ మోటార్‌ను ఉపయోగించడం లేదని ఇది సూచిస్తుంది, మరియు వాటి ప్రొపల్షన్ సూక్ష్మజీవి యొక్క కణ గోడకు సమీపంలో జరిగే పాలిమరైజేషన్ ద్వారా ప్రయోగించే ఒత్తిడి నుండి పొందబడినట్లు కనిపిస్తుంది. బ్యాక్టీరియా గతంలో హోస్ట్ నుండి ABPలతో చుట్టుముట్టబడింది, మరియు కనీసం కవరింగ్‌లో Arp2/3 కాంప్లెక్స్, Ena/VASP ప్రోటీన్లు, కోఫిలిన్, బఫరింగ్ ప్రోటీన్ మరియు vinculin కాంప్లెక్స్ వంటి న్యూక్లియేషన్ ప్రమోటర్లు ఉంటాయి. ఈ కదలికల ద్వారా అవి పొరుగు కణాలకు చేరుకునే ప్రోట్రూషన్లను ఏర్పరుస్తాయి, వాటిని కూడా సోకుతాయి, తద్వారా immune system కేవలం కణ రోగనిరోధక శక్తి ద్వారా మాత్రమే ఇన్ఫెక్షన్‌తో పోరాడగలదు. ఫిలమెంట్స్ యొక్క వక్రత మరియు డీబ్రాంచింగ్ మార్పు వల్ల కదలిక సంభవించవచ్చు.^[172] ఇతర జాతులు, Mycobacterium marinum మరియు Burkholderia pseudomallei వంటివి, Arp2/3 కాంప్లెక్స్‌పై కేంద్రీకృతమై ఉన్న యంత్రాంగం ద్వారా కణ ఆక్టిన్ యొక్క స్థానికీకరించిన పాలిమరైజేషన్‌ను కూడా చేయగలవు. అదనంగా వ్యాక్సిన్ virus Vaccinia కూడా దాని వ్యాప్తి కోసం ఆక్టిన్ సైటోస్కెలిటన్ యొక్క అంశాలను ఉపయోగిస్తుంది.^[173]
Pseudomonas aeruginosa హోస్ట్ జీవి యొక్క రక్షణల నుండి, ముఖ్యంగా తెల్ల రక్త కణాలు మరియు యాంటీబయాటిక్స్ నుండి తప్పించుకోవడానికి రక్షణ biofilmను ఏర్పరచగలదు. బయోఫిల్మ్ హోస్ట్ జీవి నుండి DNA మరియు ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్లను ఉపయోగించి నిర్మించబడింది.^[174]

గతంలో పేర్కొన్న ఉదాహరణతో పాటు, కొన్ని వైరస్‌ల అంతర్గత ప్రక్రియలో ఆక్టిన్ పాలిమరైజేషన్ ప్రేరేపించబడుతుంది, ముఖ్యంగా HIV, ఉదాహరణకు, కోఫిలిన్ కాంప్లెక్స్‌ను నిష్క్రియం చేయడం ద్వారా.^[175]

క్యాన్సర్ కణాల దండయాత్ర ప్రక్రియలో ఆక్టిన్ పోషించే పాత్ర ఇంకా నిర్ణయించబడలేదు.^[176]

అధిక లిపోపెరాక్సిడేషన్ పరిస్థితులలో, ఆక్టిన్ లిపోపెరాక్సిడేషన్ ఉత్పత్తి 4-హైడ్రాక్సినోనెనల్ (4-HNE) ద్వారా పోస్ట్-ట్రాన్స్‌లేషనల్‌గా మార్చబడినట్లు చూపబడింది.^[177] ఈ మార్పు ఆక్టిన్ సైటోస్కెలిటన్ యొక్క రీమోడలింగ్‌ను నిరోధిస్తుంది, ఇది కణ చలనశీలతకు అవసరం. అదనంగా, F-ఆక్టిన్ ఫిలమెంట్లను స్థిరీకరించే మరొక ఫంక్షనల్ ప్రోటీన్, కరోనిన్-1A, కూడా 4-HNE ద్వారా కోవాలెంట్‌గా మార్చబడుతుంది. ఈ మార్పులు రోగనిరోధక కణాల ట్రాన్స్-ఎండోథీలియల్ వలసలను లేదా వాటి ఫాగోసైటిక్ సామర్థ్యాన్ని దెబ్బతీస్తాయి,^[177] ఇది మలేరియా, క్యాన్సర్, మెటబాలిక్ సిండ్రోమ్, అథెరోస్క్లెరోసిస్, అల్జీమర్స్ వ్యాధి, రుమటాయిడ్ ఆర్థరైటిస్, న్యూరోడెజెనరేటివ్ వ్యాధులు మరియు ప్రీఎక్లాంప్సియా వంటి అధిక oxidative stress (ఆక్సీకరణ ఒత్తిడి) ద్వారా వర్గీకరించబడిన వ్యాధులలో తగ్గిన రోగనిరోధక ప్రతిస్పందనకు దారితీయవచ్చు.^[178]

అనువర్తనాలు

యాక్టిన్‌ను శాస్త్రీయ మరియు సాంకేతిక ప్రయోగశాలలలో మయోసిన్ (కండర కణజాలంలో లేదా వెలుపల) వంటి మాలిక్యులర్ మోటార్ల కోసం ఒక మార్గంగా మరియు కణ పనితీరుకు అవసరమైన అంశంగా ఉపయోగిస్తారు. దీనిని ఒక రోగనిర్ధారణ సాధనంగా కూడా ఉపయోగించవచ్చు, ఎందుకంటే దీని అసాధారణ వైవిధ్యాలు కొన్ని నిర్దిష్ట వ్యాధుల ఆవిర్భావానికి సంబంధించి ఉంటాయి.

నానోటెక్నాలజీ. యాక్టిన్-మయోసిన్ వ్యవస్థలు మాలిక్యులర్ మోటార్లుగా పనిచేస్తాయి, ఇవి సైటోప్లాజం అంతటా వెసికిల్స్ మరియు ఆర్గానెల్స్ రవాణాకు అనుమతిస్తాయి. యాక్టిన్ యొక్క డైనమిక్ సామర్థ్యాన్ని అకణ వ్యవస్థలలో (acellular systems) నిర్వహించిన అనేక ప్రయోగాలలో ఉపయోగించినందున, దీనిని నానోటెక్నాలజీకి అన్వయించే అవకాశం ఉంది. దీని వెనుక ఉన్న ఆలోచన ఏమిటంటే, ఒక నిర్దిష్ట లోడ్‌ను రవాణా చేయగల మాలిక్యులర్ మోటార్లకు మార్గనిర్దేశం చేయడానికి మైక్రోఫిలమెంట్లను ట్రాక్‌లుగా ఉపయోగించడం. అంటే, ఒక లోడ్‌ను నియంత్రిత మరియు నిర్దేశిత పద్ధతిలో రవాణా చేయగల సర్క్యూట్‌ను రూపొందించడానికి యాక్టిన్‌ను ఉపయోగించవచ్చు. సాధారణ అనువర్తనాల పరంగా, నిర్ణీత ప్రదేశాలలో నిక్షేపణ కోసం అణువుల నిర్దేశిత రవాణాకు దీనిని ఉపయోగించవచ్చు, ఇది నానోస్ట్రక్చర్ల నియంత్రిత అసెంబ్లీని అనుమతిస్తుంది.^[179] ఈ లక్షణాలను lab-on-a-chip వంటి ప్రయోగశాల ప్రక్రియలకు, నానోకాంపోనెంట్ మెకానిక్స్‌లో మరియు యాంత్రిక శక్తిని విద్యుత్ శక్తిగా మార్చే నానోట్రాన్స్‌ఫార్మర్లలో ఉపయోగించవచ్చు.^[180]

ప్రతి జెల్ లేన్‌లో సమాన మొత్తంలో ప్రోటీన్ లోడ్ చేయబడిందని నిర్ధారించుకోవడానికి వెస్ట్రన్ బ్లాట్‌లలో యాక్టిన్‌ను అంతర్గత నియంత్రణగా ఉపయోగిస్తారు. ఎడమ వైపు చూపిన బ్లాట్ ఉదాహరణలో, ప్రతి వెల్‌లో 75 μg మొత్తం ప్రోటీన్ లోడ్ చేయబడింది. ఈ బ్లాట్ యాంటీ-β-యాక్టిన్ యాంటీబాడీతో చర్య జరిపింది.^[181]

యాక్టిన్‌ను అంతర్గత నియంత్రణగా ఉపయోగించడం అనేది దాని వ్యక్తీకరణ (expression) ఆచరణాత్మకంగా స్థిరంగా ఉంటుందని మరియు ప్రయోగాత్మక పరిస్థితులపై ఆధారపడదని అనే ఊహపై ఆధారపడి ఉంటుంది. ఆసక్తి ఉన్న జన్యువు యొక్క వ్యక్తీకరణను యాక్టిన్ వ్యక్తీకరణతో పోల్చడం ద్వారా, వేర్వేరు ప్రయోగాల మధ్య పోల్చదగిన సాపేక్ష పరిమాణాన్ని పొందడం సాధ్యమవుతుంది,^[182] అయితే యాక్టిన్ వ్యక్తీకరణ స్థిరంగా ఉన్నప్పుడు మాత్రమే ఇది సాధ్యం. యాక్టిన్ దాని జన్యు వ్యక్తీకరణలో ఎల్లప్పుడూ ఆశించిన స్థిరత్వాన్ని కలిగి ఉండదని గుర్తించడం ముఖ్యం.^[183]

ఆరోగ్యం. యాక్టిన్ యొక్క కొన్ని అలీల్స్ వ్యాధులకు కారణమవుతాయి; ఈ కారణంగా వాటిని గుర్తించే పద్ధతులు అభివృద్ధి చేయబడ్డాయి. అదనంగా, సర్జికల్ పాథాలజీలో యాక్టిన్‌ను పరోక్ష మార్కర్‌గా ఉపయోగించవచ్చు: కణజాలంలో దాని పంపిణీ నమూనాలో వైవిధ్యాలను నియోప్లాసియా, వాస్కులైటిస్ మరియు ఇతర పరిస్థితులలో వ్యాప్తికి మార్కర్‌గా ఉపయోగించడం సాధ్యమవుతుంది.^[184] అంతేకాకుండా, కండరాల సంకోచ యంత్రాంగంతో యాక్టిన్ యొక్క సన్నిహిత సంబంధం కారణంగా, ఈ కణజాలాలు క్షీణించినప్పుడు అస్థిపంజర కండరాలలో దాని స్థాయిలు తగ్గుతాయి, కాబట్టి దీనిని ఈ శారీరక ప్రక్రియకు మార్కర్‌గా ఉపయోగించవచ్చు.^[185]
ఆహార సాంకేతికత. ప్రాసెస్ చేసిన మాంసం ఉత్పత్తులలో (ఉదాహరణకు సాసేజ్‌లు) ఉన్న యాక్టిన్ మొత్తాన్ని లెక్కించడం ద్వారా వాటి నాణ్యతను నిర్ణయించడం సాధ్యమవుతుంది. సాంప్రదాయకంగా, ఈ ఉత్పత్తుల యొక్క జలవిశ్లేషణ నమూనాలలో 3-మిథైల్-హిస్టిడిన్ గుర్తింపుపై ఆధారపడిన పద్ధతిని ఉపయోగిస్తారు, ఎందుకంటే ఈ సమ్మేళనం యాక్టిన్ మరియు F-మయోసిన్ యొక్క హెవీ చైన్‌లో ఉంటుంది (రెండూ కండరాల ప్రధాన భాగాలు). మాంసంలో ఈ సమ్మేళనం ఉత్పత్తి రెండు ప్రోటీన్లలో ఉన్న హిస్టిడిన్ అవశేషాల మిథైలేషన్ నుండి ఉద్భవిస్తుంది.^[186]^[187]

చరిత్ర

యాక్టిన్‌ను మొదట 1887లో W.D. Halliburton ప్రయోగాత్మకంగా గమనించారు, ఆయన కండరం నుండి ఒక ప్రోటీన్‌ను సంగ్రహించి, అది మయోసిన్ తయారీలను 'గడ్డకట్టేలా' చేసిందని, దానిని "మయోసిన్-ఫెర్మెంట్" అని పిలిచారు.^[188] అయితే, హాలిబర్టన్ తన పరిశోధనలను మరింత మెరుగుపరచలేకపోయారు, మరియు యాక్టిన్ ఆవిష్కరణ ఘనత హంగేరీలోని సెగెడ్ విశ్వవిద్యాలయంలోని ఇన్‌స్టిట్యూట్ ఆఫ్ మెడికల్ కెమిస్ట్రీలో ఆల్బర్ట్ సెంట్-గ్యోర్గీ ప్రయోగశాలలో పనిచేస్తున్న యువ బయోకెమిస్ట్ బ్రూనో ఫెరెన్క్ స్ట్రాబ్కు దక్కుతుంది.

1941లో Ilona Banga & సెంట్-గ్యోర్గీ చేసిన ఆవిష్కరణను అనుసరించి, గడ్డకట్టడం అనేది కొన్ని మయోసిన్ సారంలలో మాత్రమే జరుగుతుందని మరియు ATPని జోడించినప్పుడు అది తిరగబడుతుందని గమనించారు,^[189] స్ట్రాబ్ గడ్డకట్టిన ఆ మయోసిన్ తయారీలలో నుండి యాక్టిన్‌ను గుర్తించి శుద్ధి చేశారు. బంగా యొక్క అసలు వెలికితీత పద్ధతిపై ఆధారపడి, ఆయన 1942లో ప్రచురించబడిన కండర ప్రోటీన్‌ను వెలికితీసే ఒక నూతన పద్ధతిని అభివృద్ధి చేశారు, ఇది గణనీయమైన మొత్తంలో సాపేక్షంగా స్వచ్ఛమైన యాక్టిన్‌ను వేరు చేయడానికి వీలు కల్పించింది.^[190] స్ట్రాబ్ పద్ధతి నేడు ప్రయోగశాలలలో ఉపయోగించే పద్ధతికి ప్రాథమికంగా సమానంగా ఉంటుంది. స్ట్రాబ్ ప్రోటీన్ మయోసిన్ గడ్డకట్టడాన్ని సక్రియం చేయడానికి అవసరమైనందున, దీనికి యాక్టిన్ అని పేరు పెట్టారు.^[189]^[191] బంగా యొక్క గడ్డకట్టే మయోసిన్ తయారీలలో యాక్టిన్ కూడా ఉందని గ్రహించిన సెంట్-గ్యోర్గీ, రెండు ప్రోటీన్ల మిశ్రమాన్ని యాక్టోమయోసిన్ అని పిలిచారు.^[192]

రెండవ ప్రపంచ యుద్ధం కారణంగా సెంట్-గ్యోర్గీ తన ప్రయోగశాల పనిని పాశ్చాత్య శాస్త్రీయ పత్రికలలో ప్రచురించలేకపోయారు. అందువల్ల, 1945లో వారి పత్రం Acta Physiologica Scandinavicaకు అనుబంధంగా ప్రచురించబడినప్పుడు మాత్రమే యాక్టిన్ పాశ్చాత్య దేశాలలో బాగా ప్రాచుర్యం పొందింది.^[193] స్ట్రాబ్ యాక్టిన్‌పై పనిని కొనసాగించారు, మరియు 1950లో యాక్టిన్ బౌండ్ ATPని కలిగి ఉంటుందని^[194] మరియు ప్రోటీన్ మైక్రోఫిలమెంట్లలోకి పాలిమరైజేషన్ చెందుతున్నప్పుడు, ఈ న్యూక్లియోటైడ్ జలవిశ్లేషణ చెంది ADP మరియు అకర్బన ఫాస్ఫేట్ (ఇవి మైక్రోఫిలమెంట్‌కు బంధించబడి ఉంటాయి) గా మారుతుందని నివేదించారు. ATP-బౌండ్ యాక్టిన్ నుండి ADP-బౌండ్ యాక్టిన్‌గా మారడం కండరాల సంకోచంలో పాత్ర పోషిస్తుందని స్ట్రాబ్ సూచించారు. వాస్తవానికి, ఇది మృదు కండరాలలో మాత్రమే నిజం, మరియు 2001 వరకు ప్రయోగాల ద్వారా ఇది ధృవీకరించబడలేదు.^[194]^[195]

యాక్టిన్ యొక్క అమైనో ఆమ్ల క్రమం 1973లో ఎం. ఎల్జింగా మరియు సహచరులచే పూర్తి చేయబడింది.^[91] G-యాక్టిన్ యొక్క స్ఫటిక నిర్మాణం 1990లో కాబ్ష్ మరియు సహచరులచే పరిష్కరించబడింది.^[96] అదే సంవత్సరంలో, వివిధ ప్రోటీన్లతో కో-క్రిస్టలైజేషన్ ఉపయోగించి చేసిన ప్రయోగాల తర్వాత హోమ్స్ మరియు సహచరులచే F-యాక్టిన్ కోసం ఒక నమూనా ప్రతిపాదించబడింది.^[99] 2001లో వేరుచేయబడిన ప్రోటీన్ ADPతో కలిసి స్ఫటికీకరించబడే వరకు, తదుపరి సంవత్సరాలలో వివిధ ప్రోటీన్లతో కో-క్రిస్టలైజేషన్ ప్రక్రియను పదేపదే ఉపయోగించారు. అయితే, ఇప్పటికీ F-యాక్టిన్ యొక్క అధిక-రిజల్యూషన్ X-రే నిర్మాణం లేదు. రోడమైన్ కాంజుగేట్‌ను ఉపయోగించడం వల్ల G-యాక్టిన్ స్ఫటికీకరణ సాధ్యమైంది, ఇది అమైనో ఆమ్లం cys-374ని నిరోధించడం ద్వారా పాలిమరైజేషన్‌ను అడ్డుకుంటుంది.^[97] క్రిస్టిన్ ఓరియోల్-ఆడిట్ యాక్టిన్ మొదటిసారి స్ఫటికీకరించబడిన అదే సంవత్సరంలో మరణించారు, కానీ ఆమె 1977లో యాక్టిన్ బైండింగ్ ప్రోటీన్లు (ABPs) లేనప్పుడు యాక్టిన్‌ను మొదటిసారి స్ఫటికీకరించిన పరిశోధకురాలు. అయితే, ఫలితంగా వచ్చిన స్ఫటికాలు అప్పటి అందుబాటులో ఉన్న సాంకేతికతకు చాలా చిన్నవిగా ఉన్నాయి.^[196]

యాక్టిన్ యొక్క ఫిలమెంటస్ రూపం యొక్క అధిక-రిజల్యూషన్ నమూనా ప్రస్తుతం లేనప్పటికీ, 2008లో సవాయా బృందం వివిధ ప్రదేశాలలో బంధించే యాక్టిన్ డైమర్ల యొక్క బహుళ స్ఫటికాల ఆధారంగా దాని నిర్మాణం యొక్క మరింత ఖచ్చితమైన నమూనాను రూపొందించగలిగింది.^[197] ఈ నమూనాను తదనంతరం సవాయా మరియు లోరెంజ్ మరింత మెరుగుపరిచారు. క్రయో-ఎలక్ట్రాన్ మైక్రోస్కోపీ మరియు సింక్రోట్రాన్ రేడియేషన్ వంటి ఇతర విధానాలు ఇటీవల రిజల్యూషన్‌ను పెంచడానికి మరియు యాక్టిన్ ఫిలమెంట్ల నిర్మాణంలో చిక్కుకున్న పరస్పర చర్యలు మరియు కన్ఫర్మేషనల్ మార్పుల స్వభావాన్ని బాగా అర్థం చేసుకోవడానికి అనుమతించాయి.^[198]^[101]^[104]

పరిశోధన

రసాయన నిరోధకాలు

యాక్టిన్ యొక్క డైనమిక్స్‌లో జోక్యం చేసుకునే అనేక సహజ విషపదార్థాలను జీవశాస్త్రంలో యాక్టిన్ పాత్రను అధ్యయనం చేయడానికి పరిశోధనలో విస్తృతంగా ఉపయోగిస్తారు. లాట్రన్‌క్యులిన్ – స్పంజ్‌ల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన ఒక విషం – G-యాక్టిన్‌కు బంధించి, అది మైక్రోఫిలమెంట్లలో చేరకుండా నిరోధిస్తుంది.^[6] సైటోచలాసిన్ D – కొన్ని శిలీంధ్రాల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడినది – ఫిలమెంట్ యొక్క (+) చివరన బంధించి, యాక్టిన్ అణువుల అదనపు చేరికను నిరోధించే క్యాపింగ్ కారకంగా పనిచేస్తుంది.^[6] దీనికి విరుద్ధంగా, స్పంజ్ విషం జాస్ప్లాకినోలైడ్ యాక్టిన్ అణువుల జతలను బంధించడం మరియు స్థిరీకరించడం ద్వారా కొత్త యాక్టిన్ ఫిలమెంట్ల కేంద్రకానికి (nucleation) ప్రోత్సహిస్తుంది.^[6] "డెత్ క్యాప్" పుట్టగొడుగు Amanita phalloides నుండి లభించే ఫాలోయిడిన్ – F-యాక్టిన్ ఫిలమెంట్‌లోని పక్కపక్కనే ఉన్న యాక్టిన్ అణువులకు బంధించి, ఫిలమెంట్‌ను స్థిరీకరిస్తుంది మరియు దాని డిపాలిమరైజేషన్‌ను నిరోధిస్తుంది.^[6]

ఫాలోయిడిన్‌ను తరచుగా ఫ్లోరోసెన్స్ మైక్రోస్కోపీ ద్వారా యాక్టిన్ ఫిలమెంట్లను దృశ్యమానం చేయడానికి ఫ్లోరోసెంట్ రంగులతో లేబుల్ చేస్తారు.^[6]

ఇవి కూడా చూడండి

యాక్టిన్ రీమోడలింగ్ — కణ నిర్మాణం మరియు ఆకారంపై ప్రభావం
యాక్టివ్ మ్యాటర్
ఫిలోపోడియా
ఇంటర్మీడియట్ ఫిలమెంట్
లామెల్లిపోడియం
లైఫ్ యాక్ట్
మోటార్ ప్రోటీన్ — రసాయన శక్తిని యాంత్రిక పనిగా మారుస్తుంది
న్యూరాన్
ఫాలోటాక్సిన్

మూలాలు

↑ (2008). "Mediation, modulation, and consequences of membrane-cytoskeleton interactions". Annual Review of Biophysics. 37 (1) 65–95. doi:10.1146/annurev.biophys.37.032807.125912.
↑ (August 2013). "Cytoskeletal tropomyosins: choreographers of actin filament functional diversity". Journal of Muscle Research and Cell Motility. 34 (3–4) 261–274. doi:10.1007/s10974-013-9355-8.
↑ ^3.0 ^3.1 ^3.2 ^3.3 (June 2015). "The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments". Journal of Cell Science. 128 (11) 2009–2019. doi:10.1242/jcs.165563.
↑ (July 2015). "In search of the primordial actin filament". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (30) 9150–9151. doi:10.1073/pnas.1511568112.
↑ ^5.0 ^5.1 ^5.2 (2002). Molecular biology of the cell. 907–982. Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
↑ ^6.00 ^6.01 ^6.02 ^6.03 ^6.04 ^6.05 ^6.06 ^6.07 ^6.08 ^6.09 ^6.10 ^6.11 ^6.12 ^6.13 ^6.14 ^6.15 ^6.16 ^6.17 ^6.18 ^6.19 ^6.20 ^6.21 ^6.22 ^6.23 ^6.24 ^6.25 ^6.26 ^6.27 ^6.28 ^6.29 ^6.30 ^6.31 ^6.32 ^6.33 ^6.34 ^6.35 ^6.36 ^6.37 ^6.38 ^6.39 ^6.40 ^6.41 ^6.42 ^6.43 ^6.44 ^6.45 ^6.46 ^6.47 (2016). "Molecular Cell Biology". W.H. Freeman. ISBN 978-1-4641-8339-3.
↑ (January 2013). "Emergent complexity of the cytoskeleton: from single filaments to tissue". Advances in Physics. 62 (1) 1–112. doi:10.1080/00018732.2013.771509.
↑ ^8.0 ^8.1 ^8.2 (April 2006). "Actin and myosin as transcription factors". Current Opinion in Genetics & Development. 16 (2) 191–196. doi:10.1016/j.gde.2006.02.001.
↑ (2002). Eckert animal physiology: mechanisms and adaptations. W.H. Freeman and CO. ISBN 978-0-7167-3863-3.
↑ (September 2025). "Cytoplasmic physicochemical factors drive malignant transformation by adapting bioenergetic settings". Biochemistry and Biophysics Reports. 43 (102079). doi:10.1016/j.bbrep.2025.102079.
↑ (December 2001). "Is the cell a gel--and why does it matter?". The Japanese Journal of Physiology. 51 (6) 649–660. doi:10.2170/jjphysiol.51.649.
↑ (February 2023). "Transcriptome, proteome, and protein synthesis within the intracellular cytomatrix". iScience. 26 (2). doi:10.1016/j.isci.2023.105965.
↑ (November 2025). "Elastic Cytomatrix Dynamics Influences Metabolic Rate and Tumor Microenvironment Formation". Cancers. 17 (22) 3686. doi:10.3390/cancers17223686.
↑ ^14.0 ^14.1 (2002). "Citología e histología vegetal y animal". McGraw-Hill Interamericana de España, S.A.U.. ISBN 978-84-486-0436-3.
↑ (January 2013). "Actin, spectrin, and associated proteins form a periodic cytoskeletal structure in axons". Science. 339 (6118) 452–456. doi:10.1126/science.1232251.
↑ ^16.0 ^16.1 (September 2006). "The yeast actin cytoskeleton: from cellular function to biochemical mechanism". Microbiology and Molecular Biology Reviews. 70 (3) 605–645. doi:10.1128/MMBR.00013-06.
↑ (June 1999). "Isovariant dynamics expand and buffer the responses of complex systems: the diverse plant actin gene family". The Plant Cell. 11 (6) 995–1006. doi:10.1105/tpc.11.6.995.
↑ PDB 1unc; (May 2004). "Solution structures of the C-terminal headpiece subdomains of human villin and advillin, evaluation of headpiece F-actin-binding requirements". Protein Science. 13 (5) 1276–1287. doi:10.1110/ps.03518104.
↑ ^19.0 ^19.1 (December 2007). "Actin microfilament dynamics and actin side-binding proteins in plants". Current Opinion in Plant Biology. 10 (6) 549–556. doi:10.1016/j.pbi.2007.08.012.
↑ (December 2000). "AtFim1 is an actin filament crosslinking protein from Arabidopsis thaliana". The Plant Journal. 24 (5) 625–636. doi:10.1046/j.1365-313x.2000.00907.x.
↑ ^21.0 ^21.1 (December 1977). "Diffusible and bound actin nuclei of Xenopus laevis oocytes". Cell. 12 (4) 883–891. doi:10.1016/0092-8674(77)90152-0.
↑ (1 January 2009). "International Review of Cell and Molecular Biology". 273 219–263. Academic Press. ISBN 978-0-12-374804-1. doi:10.1016/S1937-6448(08)01806-6.
↑ (February 2021). "Emerging properties and functions of actin and actin filaments inside the nucleus". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 13 (3). doi:10.1101/cshperspect.a040121.
↑ ^24.0 ^24.1 (March 2006). "A selective block of nuclear actin export stabilizes the giant nuclei of Xenopus oocytes". Nature Cell Biology. 8 (3) 257–263. doi:10.1038/ncb1357.
↑ (February 2012). "Active maintenance of nuclear actin by importin 9 supports transcription". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 109 (9) E544–552. doi:10.1073/pnas.1118880109.
↑ (March 1998). "Nuclear export of actin: a novel mechanism regulating the subcellular localization of a major cytoskeletal protein". The EMBO Journal. 17 (6) 1635–1641. doi:10.1093/emboj/17.6.1635.
↑ (November 2003). "Exportin 6: a novel nuclear export receptor that is specific for profilin.actin complexes". The EMBO Journal. 22 (21) 5928–5940. doi:10.1093/emboj/cdg565.
↑ (July 2009). "SUMOylation of nuclear actin". The Journal of Cell Biology. 186 (2) 193–200. doi:10.1083/jcb.200905016.
↑ (February 2006). "Nucleoplasmic beta-actin exists in a dynamic equilibrium between low-mobility polymeric species and rapidly diffusing populations". The Journal of The Journal of Cell Biology. 172 (4) 541–552. doi:10.1083/jcb.200507101.
↑ (August 2006). "Tracking down the different forms of nuclear actin". Trends in Cell Biology. 16 (8) 391–396. doi:10.1016/j.tcb.2006.06.006.
↑ ^31.0 ^31.1 ^31.2 ^31.3 (November 2015). "β- and γ-Actins in the nucleus of human melanoma A375 cells". Histochemistry and Cell Biology. 144 (5) 417–428. doi:10.1007/s00418-015-1349-8.
↑ (1 December 2002). "Actin in the nucleus: what form and what for?". Journal of Structural Biology. 140 (1–3) 3–9. doi:10.1016/s1047-8477(02)00528-2.
↑ (September 2005). "Cofilin, actin and their complex observed in vivo using fluorescence resonance energy transfer". Biophysical Journal. 89 (3) 1902–1908. doi:10.1529/biophysj.105.062083.
↑ (September 2011). "Nuclear actin: A key player in extracellular matrix-nucleus communication". Communicative & Integrative Biology. 4 (5) 511–512. doi:10.4161/cib.16256.
↑ ^35.0 ^35.1 (November 1998). "Rapid and phosphoinositol-dependent binding of the SWI/SNF-like BAF complex to chromatin after T lymphocyte receptor signaling". Cell. 95 (5) 625–636. doi:10.1016/s0092-8674(00)81633-5.
↑ ^36.0 ^36.1 (November 2004). "Actin is part of pre-initiation complexes and is necessary for transcription by RNA polymerase II". Nature Cell Biology. 6 (11) 1094–1101. doi:10.1038/ncb1182.
↑ ^37.0 ^37.1 (December 2004). "A role for beta-actin in RNA polymerase III transcription". Genes & Development. 18 (24) 3010–3015. doi:10.1101/gad.1250804.
↑ ^38.0 ^38.1 (December 2004). "Nuclear actin and myosin I are required for RNA polymerase I transcription". Nature Cell Biology. 6 (12) 1165–1172. doi:10.1038/ncb1190.
↑ (1 January 2004). "New roles for lamins, nuclear envelope proteins and actin in the nucleus". Advances in Enzyme Regulation. 44 155–172. doi:10.1016/j.advenzreg.2003.11.005.
↑ (August 2012). "Cells lacking β-actin are genetically reprogrammed and maintain conditional migratory capacity". Molecular & Cellular Proteomics. 11 (8) 255–271. doi:10.1074/mcp.M111.015099.
↑ (September 2004). "Emerin caps the pointed end of actin filaments: evidence for an actin cortical network at the nuclear inner membrane". PLoS Biology. 2 (9). doi:10.1371/journal.pbio.0020231.
↑ (1 January 2011). "Muscular Dystrophies". 101 155–166. Elsevier. ISBN 978-0-08-045031-5. doi:10.1016/B978-0-08-045031-5.00012-8.
↑ (June 2008). "Chromatin remodelling and actin organisation". FEBS Letters. 582 (14) 2041–2050. doi:10.1016/j.febslet.2008.04.032.
↑ (August 2005). "The growing pre-mRNA recruits actin and chromatin-modifying factors to transcriptionally active genes". Genes & Development. 19 (16) 1871–1884. doi:10.1101/gad.339405.
↑ ^45.0 ^45.1 (March 2006). "Molecular functions of nuclear actin in transcription". The Journal of Cell Biology. 172 (7) 967–971. doi:10.1083/jcb.200512083.
↑ (November 2008). "Nuclear architecture and gene regulation". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1783 (11) 2174–2184. doi:10.1016/j.bbamcr.2008.07.018.
↑ (August 2010). "Actin on DNA-an ancient and dynamic relationship". Cytoskeleton. 67 (8) 487–495. doi:10.1002/cm.20464.
↑ (1 January 2002). "Nuclear actin and actin-related proteins in chromatin remodeling". Annual Review of Biochemistry. 71 (1) 755–781. doi:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135507.
↑ (May 2009). "Nuclear actin and actin-binding proteins in the regulation of transcription and gene expression". The FEBS Journal. 276 (10) 2669–2685. doi:10.1111/j.1742-4658.2009.06986.x.
↑ (August 2009). "Induction of HoxB transcription by retinoic acid requires actin polymerization". Molecular Biology of the Cell. 20 (15) 3543–3551. doi:10.1091/mbc.E09-02-0114.
↑ (March 2010). "Nuclear translocation of beta-actin is involved in transcriptional regulation during macrophage differentiation of HL-60 cells". Molecular Biology of the Cell. 21 (5) 811–820. doi:10.1091/mbc.E09-06-0534.
↑ ^52.0 ^52.1 (May 2011). "Nuclear actin polymerization is required for transcriptional reprogramming of Oct4 by oocytes". Genes & Development. 25 (9) 946–958. doi:10.1101/gad.615211.
↑ (February 2011). "Coronin 2A mediates actin-dependent de-repression of inflammatory response genes". Nature. 470 (7334) 414–418. doi:10.1038/nature09703.
↑ (September 2011). "Nuclear actin and transcriptional activation". Communicative & Integrative Biology. 4 (5) 582–583. doi:10.4161/cib.16491.
↑ (April 2006). "Long-range directional movement of an interphase chromosome site". Current Biology. 16 (8) 825–831. doi:10.1016/j.cub.2006.03.059.
↑ (November 2006). "Nuclear myosin I is necessary for the formation of the first phosphodiester bond during transcription initiation by RNA polymerase II". Journal of Cellular Biochemistry. 99 (4) 1001–1009. doi:10.1002/jcb.21035.
↑ (May 2010). "Linking actin dynamics and gene transcription to drive cellular motile functions". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 11 (5) 353–365. doi:10.1038/nrm2890.
↑ (May 2003). "Actin dynamics control SRF activity by regulation of its coactivator MAL". Cell. 113 (3) 329–342. doi:10.1016/s0092-8674(03)00278-2.
↑ (June 2008). "Nuclear actin dynamics--from form to function". FEBS Letters. 582 (14) 2033–2040. doi:10.1016/j.febslet.2008.04.010.
↑ (June 2010). "Actin-mediated gene expression in neurons: the MRTF-SRF connection". Biological Chemistry. 391 (6) 591–597. doi:10.1515/BC.2010.061.
↑ (January 2019). "T cell receptor-triggered nuclear actin network formation drives CD4+ T cell effector functions". Science Immunology. 4 (31). doi:10.1126/sciimmunol.aav1987.
↑ ^62.0 ^62.1 (2022). "Nuclear, Chromosomal, and Genomic Architecture in Biology and Medicine". 70 625–663. ISBN 978-3-031-06572-9. doi:10.1007/978-3-031-06573-6_23.
↑ (June 2011). "Life at the leading edge". Cell. 145 (7) 1012–1022. doi:10.1016/j.cell.2011.06.010.
↑ (July 2023). "Actuation of single downstream nodes in growth factor network steers immune cell migration". Developmental Cell. 58 (13) 1170–1188.e7. doi:10.1016/j.devcel.2023.04.019.
↑ (July 2024). "Ras suppression potentiates rear actomyosin contractility-driven cell polarization and migration". Nature Cell Biology. 26 (7) 1062–1076. doi:10.1038/s41556-024-01453-4.
↑ ^66.0 ^66.1 (June 2008). "Filopodia: molecular architecture and cellular functions". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 9 (6) 446–454. doi:10.1038/nrm2406.
↑ (January 2020). "The role of actin protrusion dynamics in cell migration through a degradable viscoelastic extracellular matrix: Insights from a computational model". PLOS Computational Biology. 16 (1). doi:10.1371/journal.pcbi.1007250.
↑ (May 2010). "Actin, microtubules, and vimentin intermediate filaments cooperate for elongation of invadopodia". The Journal of Cell Biology. 189 (3) 541–556. doi:10.1083/jcb.200909113.
↑ (September 2009). "Matrix invasion by tumour cells: a focus on MT1-MMP trafficking to invadopodia". Journal of Cell Science. 122 (Pt 17) 3015–3024. doi:10.1242/jcs.034561.
↑ (2020). "Coordinated changes in cell membrane and cytoplasm during maturation of apoptotic bleb". Molecular Biology of the Cell. 31 (8) 833–844. doi:10.1091/mbc.E19-12-0691.
↑ (January 2010). "Death-associated protein kinase (DAPK) and signal transduction: blebbing in programmed cell death". The FEBS Journal. 277 (1) 58–65. doi:10.1111/j.1742-4658.2009.07412.x.
↑ (September 2008). "Blebs lead the way: how to migrate without lamellipodia". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 9 (9) 730–736. doi:10.1038/nrm2453.
↑ (October 2024). "Blebology: principles of bleb-based migration". Trends in Cell Biology. 34 (10) 838–853. doi:10.1016/j.tcb.2024.02.009.
↑ (October 1978). "Alpha-actinin localization in the cleavage furrow during cytokinesis". The Journal of Cell Biology. 79 (1) 268–275. doi:10.1083/jcb.79.1.268.
↑ (September 2002). "Actin dynamics in the contractile ring during cytokinesis in fission yeast". Nature. 419 (6902) 82–86. doi:10.1038/nature00999.
↑ (March 1997). "Actin cleavage by CPP-32/apopain during the development of apoptosis". Oncogene. 14 (9) 1007–1012. doi:10.1038/sj.onc.1200919.
↑ (January 2000). "Calpain and caspase: can you tell the difference?". Trends in Neurosciences. 23 (1) 20–26. doi:10.1016/S0166-2236(99)01479-4.
↑ (March 1998). "Calpain inhibitors, but not caspase inhibitors, prevent actin proteolysis and DNA fragmentation during apoptosis". Journal of Cell Science. 111 (Pt 6) 713–722. doi:10.1242/jcs.111.6.713.
↑ (November 1998). "SAPK2/p38-dependent F-actin reorganization regulates early membrane blebbing during stress-induced apoptosis". The Journal of Cell Biology. 143 (5) 1361–1373. doi:10.1083/jcb.143.5.1361.
↑ (December 1996). "Quantitative analysis of cadherin-catenin-actin reorganization during development of cell-cell adhesion". The Journal of Cell Biology. 135 (6 Pt 2) 1899–1911. doi:10.1083/jcb.135.6.1899.
↑ (January 1992). "Redundancy in the microfilament system: abnormal development of Dictyostelium cells lacking two F-actin cross-linking proteins". Cell. 68 (1) 53–62. doi:10.1016/0092-8674(92)90205-Q.
↑ (January 1997). "Actin plays a role in both changes in cell shape and gene-expression associated with Schwann cell myelination". The Journal of Neuroscience. 17 (1) 241–250. doi:10.1523/JNEUROSCI.17-01-00241.1997.
↑ (October 2007). "Role of actin cytoskeletal dynamics in activation of the cyclic AMP pathway and HWP1 gene expression in Candida albicans". Eukaryotic Cell. 6 (10) 1824–1840. doi:10.1128/EC.00188-07.
↑ (August 2003). "Novel actin-like proteins T-ACTIN 1 and T-ACTIN 2 are differentially expressed in the cytoplasm and nucleus of mouse haploid germ cells". Biology of Reproduction. 69 (2) 475–482. doi:10.1095/biolreprod.103.015867.
↑ (March 1996). "Epigenetic effects on yeast transcription caused by mutations in an actin-related protein present in the nucleus". Genes & Development. 10 (5) 604–619. doi:10.1101/gad.10.5.604.
↑ (December 2008). "Dynamic length regulation of sensory stereocilia". Seminars in Cell & Developmental Biology. 19 (6) 502–510. doi:10.1016/j.semcdb.2008.07.006.
↑ (March 2004). "An actin molecular treadmill and myosins maintain stereocilia functional architecture and self-renewal". The Journal of Cell Biology. 164 (6) 887–897. doi:10.1083/jcb.200310055.
↑ (May 2007). "Polarity reveals intrinsic cell chirality". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 104 (22) 9296–9300. doi:10.1073/pnas.0703153104.
↑ (February 2010). "Autonomous right-screw rotation of growth cone filopodia drives neurite turning". The Journal of Cell Biology. 188 (3) 429–441. doi:10.1083/jcb.200906043.
↑ (July 2011). "Micropatterned mammalian cells exhibit phenotype-specific left-right asymmetry". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (30) 12295–12300. doi:10.1073/pnas.1103834108.
↑ ^91.0 ^91.1 ^91.2 (September 1973). "Complete amino-acid sequence of actin of rabbit skeletal muscle". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 70 (9) 2687–2691. doi:10.1073/pnas.70.9.2687.
↑ ^92.0 ^92.1 (August 1975). "The primary structure of actin from rabbit skeletal muscle. Completion and analysis of the amino acid sequence". The Journal of Biological Chemistry. 250 (15) 5915–5920. doi:10.1016/S0021-9258(19)41139-3.
↑ (2000). The Cell: A Molecular Approach. 2nd edition. Sinauer Associates.
↑ (February 2022). "Control of Synapse Structure and Function by Actin and Its Regulators". Cells. 11 (4) 603. doi:10.3390/cells11040603.
↑ ^95.0 ^95.1 ^95.2 ^95.3 ^95.4 ^95.5 ^95.6 (2008). Actin-binding Proteins and Disease. Springer. ISBN 978-0-387-71747-0.
↑ ^96.0 ^96.1 (September 1990). "Atomic structure of the actin:DNase I complex". Nature. 347 (6288) 37–44. doi:10.1038/347037a0.
↑ ^97.0 ^97.1 ^97.2 1J6Z; (July 2001). "The crystal structure of uncomplexed actin in the ADP state". Science. 293 (5530) 708–711. doi:10.1126/science.1059700.
↑ (October 2006). "Crystal structures of expressed non-polymerizable monomeric actin in the ADP and ATP states". The Journal of Biological Chemistry. 281 (42) 31909–31919. doi:10.1074/jbc.M601973200.
↑ ^99.0 ^99.1 (September 1990). "Atomic model of the actin filament". Nature. 347 (6288) 44–49. doi:10.1038/347044a0.
↑ ^100.0 ^100.1 ^100.2 (December 2007). "Actin structure and function: what we still do not understand". The Journal of Biological Chemistry. 282 (50) 36133–36137. doi:10.1074/jbc.R700030200.
↑ ^101.0 ^101.1 ^101.2 ^101.3 (January 2009). "The nature of the globular- to fibrous-actin transition". Nature. 457 (7228) 441–445. doi:10.1038/nature07685.
↑ (December 1978). "The visualization of actin filament polarity in thin sections. Evidence for the uniform polarity of membrane-associated filaments". The Journal of Cell Biology. 79 (3) 846–852. doi:10.1083/jcb.79.3.846.
↑ (1981). Histologi. 105. Munksgaard. ISBN 978-87-16-08418-7.
↑ ^104.0 ^104.1 ^104.2 (May 2015). "Structure of the F-actin-tropomyosin complex". Nature. 519 (7541) 114–117. doi:10.1038/nature14033.
↑ (2006). Textbook of medical physiology. 76. Elsevier Saunders. ISBN 978-0-7216-0240-0.
↑ ^106.0 ^106.1 (February 2004). "Selective contribution of eukaryotic prefoldin subunits to actin and tubulin binding". The Journal of Biological Chemistry. 279 (6) 4196–4203. doi:10.1074/jbc.M306053200.
↑ ^107.0 ^107.1 (December 2002). "Structure of eukaryotic prefoldin and of its complexes with unfolded actin and the cytosolic chaperonin CCT". The EMBO Journal. 21 (23) 6377–6386. doi:10.1093/emboj/cdf640.
↑ ^108.0 ^108.1 (July 2009). "alpha-Skeletal muscle actin nemaline myopathy mutants cause cell death in cultured muscle cells". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1793 (7) 1259–1271. doi:10.1016/j.bbamcr.2009.04.004.
↑ ^109.0 ^109.1 (January 2009). "Activities of the chaperonin containing TCP-1 (CCT): implications for cell cycle progression and cytoskeletal organisation". Cell Stress & Chaperones. 14 (1) 23–31. doi:10.1007/s12192-008-0057-x.
↑ ^110.0 ^110.1 (March 2006). "PhLP3 modulates CCT-mediated actin and tubulin folding via ternary complexes with substrates". The Journal of Biological Chemistry. 281 (11) 7012–7021. doi:10.1074/jbc.M513235200.
↑ (April 1999). "Prefoldin-nascent chain complexes in the folding of cytoskeletal proteins". The Journal of Cell Biology. 145 (2) 265–277. doi:10.1083/jcb.145.2.265.
↑ (March 2007). "The inter-ring arrangement of the cytosolic chaperonin CCT". EMBO Reports. 8 (3) 252–257. doi:10.1038/sj.embor.7400894.
↑ (January 2006). "Actin interacts with CCT via discrete binding sites: a binding transition-release model for CCT-mediated actin folding". Journal of Molecular Biology. 355 (1) 124–138. doi:10.1016/j.jmb.2005.10.051.
↑ (June 2005). "Actin polymerization kinetics, cap structure, and fluctuations". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 102 (24) 8543–8548. doi:10.1073/pnas.0501435102.
↑ (September 2018). "Insights into the cooperative nature of ATP hydrolysis in actin filaments". Biophysical Journal. 115 (8) 1589–1602. doi:10.1016/j.bpj.2018.08.034.
↑ (September 2014). "Unraveling the mystery of ATP hydrolysis in actin filaments". Journal of the American Chemical Society. 136 (37) 13053–13058. doi:10.1021/ja507169f.
↑ (October 2011). "Water molecules in the nucleotide binding cleft of actin: effects on subunit conformation and implications for ATP hydrolysis". Journal of Molecular Biology. 413 (1) 279–291. doi:10.1016/j.jmb.2011.07.068.
↑ (2002). Biología celular. 132. Elsevier España. ISBN 978-84-458-1105-4.
↑ (November 2004). "Actin-binding proteins--a unifying hypothesis". Trends in Biochemical Sciences. 29 (11) 572–578. doi:10.1016/j.tibs.2004.09.004.
↑ (November 2001). "Crystal structure of Arp2/3 complex". Science. 294 (5547) 1679–1684. doi:10.1126/science.1066333.
↑ 2BTF; (October 1993). "The structure of crystalline profilin-beta-actin". Nature. 365 (6449) 810–816. doi:10.1038/365810a0.
↑ (19 October 2023). "RGMa and Neogenin control dendritic spine morphogenesis via WAVE Regulatory Complex-mediated actin remodeling". Frontiers in Molecular Neuroscience. 16 (1253801). doi:10.3389/fnmol.2023.1253801.
↑ (December 1978). "At least six different actins are expressed in a higher mammal: an analysis based on the amino acid sequence of the amino-terminal tryptic peptide". Journal of Molecular Biology. 126 (4) 783–802. doi:10.1016/0022-2836(78)90020-7.
↑ (2001). "Functional specificity of actin isoforms". 202 35–98. ISBN 978-0-12-364606-4. doi:10.1016/S0074-7696(01)02003-4.
↑ ^125.0 ^125.1 ^125.2 ^125.3 ^125.4 (August 2016). "Actin and Actin-Binding Proteins". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 8 (8). doi:10.1101/cshperspect.a018226.
↑ ^126.0 ^126.1 (June 1991). "Structure, chromosome location, and expression of the human smooth muscle (enteric type) gamma-actin gene: evolution of six human actin genes". Molecular and Cellular Biology. 11 (6) 3296–3306. doi:10.1128/mcb.11.6.3296.
↑ (July 2007). "Evolution of the cytoskeleton". BioEssays. 29 (7) 668–677. doi:10.1002/bies.20601.
↑ (2008). "Are histones, tubulin, and actin derived from a common ancestral protein?". Protoplasma. 233 (1–2) 1–5. doi:10.1007/s00709-008-0305-z.
↑ (February 2009). "Actin and endocytosis: mechanisms and phylogeny". Current Opinion in Cell Biology. 21 (1) 20–27. doi:10.1016/j.ceb.2009.01.006.
↑ (April 1999). "Structure and function of the Arp2/3 complex". Current Opinion in Structural Biology. 9 (2) 244–249. doi:10.1016/S0959-440X(99)80034-7.
↑ (May 2010). "Filament structure, organization, and dynamics in MreB sheets". The Journal of Biological Chemistry. 285 (21) 15858–15865. doi:10.1074/jbc.M109.095901.
↑ (September 2001). "Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton". Nature. 413 (6851) 39–44. doi:10.1038/35092500.
↑ (December 2006). "The bacterial actin-like cytoskeleton". Microbiology and Molecular Biology Reviews. 70 (4) 888–909. doi:10.1128/MMBR.00014-06.
↑ (March 2010). "Structure and filament dynamics of the pSK41 actin-like ParM protein: implications for plasmid DNA segregation". The Journal of Biological Chemistry. 285 (13) 10130–10140. doi:10.1074/jbc.M109.071613.
↑ (April 2010). "Polymeric structures and dynamic properties of the bacterial actin AlfA". Journal of Molecular Biology. 397 (4) 1031–1041. doi:10.1016/j.jmb.2010.02.010.
↑ (June 2012). "Novel actin-like filament structure from Clostridium tetani". The Journal of Biological Chemistry. 287 (25) 21121–21129. doi:10.1074/jbc.M112.341016.
↑ (March 2007). "An actin homolog of the archaeon Thermoplasma acidophilum that retains the ancient characteristics of eukaryotic actin". Journal of Bacteriology. 189 (5) 2039–2045. doi:10.1128/JB.01454-06.
↑ (April 2004). "A gene atlas of the mouse and human protein-encoding transcriptomes". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (16) 6062–6067. doi:10.1073/pnas.0400782101.
↑ ^139.0 ^139.1 Acts_human. P68133.
↑ ^140.0 ^140.1 (2007). "Phenotypes of myopathy-related actin mutants in differentiated C2C12 myotubes". BMC Cell Biology. 8 (1). doi:10.1186/1471-2121-8-2.
↑ (November 2004). "Missense mutations of ACTA1 cause dominant congenital myopathy with cores". Journal of Medical Genetics. 41 (11) 842–848. doi:10.1136/jmg.2004.020271.
↑ (September 2003). "Muscle disease caused by mutations in the skeletal muscle alpha-actin gene (ACTA1)". Neuromuscular Disorders. 13 (7–8) 519–531. doi:10.1016/S0960-8966(03)00101-9.
↑ (2002). GeneReviews [Internet]. University of Washington, Seattle.
↑ (August 2004). "Evidence for a dominant-negative effect in ACTA1 nemaline myopathy caused by abnormal folding, aggregation and altered polymerization of mutant actin isoforms". Human Molecular Genetics. 13 (16) 1727–1743. doi:10.1093/hmg/ddh185.
↑ (June 2007). "The pathogenesis of ACTA1-related congenital fiber type disproportion". Annals of Neurology. 61 (6) 552–561. doi:10.1002/ana.21112.
↑ (2007). "Expression microarray analysis reveals genes associated with in vitro resistance to cisplatin in a cell line model". Acta Oncologica. 46 (5) 651–658. doi:10.1080/02841860601156157.
↑ (December 2007). "Mutations in smooth muscle alpha-actin (ACTA2) lead to thoracic aortic aneurysms and dissections". Nature Genetics. 39 (12) 1488–1493. doi:10.1038/ng.2007.6.
↑ (May 2009). "Mutations in smooth muscle alpha-actin (ACTA2) cause coronary artery disease, stroke, and Moyamoya disease, along with thoracic aortic disease". American Journal of Human Genetics. 84 (5) 617–627. doi:10.1016/j.ajhg.2009.04.007.
↑ (September 2005). "The value of alpha-SMA in the evaluation of hepatic fibrosis severity in hepatitis B infection and cirrhosis development: a histopathological and immunohistochemical study". Histopathology. 47 (3) 276–280. doi:10.1111/j.1365-2559.2005.02226.x.
↑ (October 1982). "Molecular structure and evolutionary origin of human cardiac muscle actin gene". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 79 (19) 5901–5905. doi:10.1073/pnas.79.19.5901.
↑ ^151.0 ^151.1 (May 1998). "Actin mutations in dilated cardiomyopathy, a heritable form of heart failure". Science. 280 (5364) 750–752. doi:10.1126/science.280.5364.750.
↑ (January 2006). "Pol II-expressed shRNA knocks down Sod2 gene expression and causes phenotypes of the gene knockout in mice". PLoS Genetics. 2 (1). doi:10.1371/journal.pgen.0020010.
↑ Actin, alpha, cardiac muscle; ACTC1
↑ (January 2008). "Alpha-cardiac actin mutations produce atrial septal defects". Human Molecular Genetics. 17 (2) 256–265. doi:10.1093/hmg/ddm302.
↑ (2006). Bioquimica. Reverté. ISBN 978-84-291-7208-9.
↑ (11 November 2002). "Genetic analysis in hypertrophic cardiomyopathy". doi:10.18452/14800.
↑ (September 2000). "Inherited and de novo mutations in the cardiac actin gene cause hypertrophic cardiomyopathy". Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 32 (9) 1687–1694. doi:10.1006/jmcc.2000.1204.
↑ (2004). Cardiomiopatía Hipertrófica familiar: Genes, mutaciones y modelos animales. Revisión. Investigación Clínica. 45 (1) 69–100.
↑ (November 2008). "Idiopathic restrictive cardiomyopathy in children is caused by mutations in cardiac sarcomere protein genes". Heart. 94 (11) 1478–1484. doi:10.1136/hrt.2007.134684.
↑ (1991). "Idiopathic common peroneal nerve palsy--a review of thirteen cases". British Journal of Neurosurgery. 5 (1) 7–11. doi:10.3109/02688699108998440.
↑ Gene: ACTB. AceView.
↑ (September 2006). "Identification of a novel actin isoform in hepatocellular carcinoma". Hepatology Research. 36 (1) 33–39. doi:10.1016/j.hepres.2006.05.003.
↑ (2005). "Hsp27 and axonal growth in adult sensory neurons in vitro". BMC Neuroscience. 6 (1). doi:10.1186/1471-2202-6-24.
↑ Soft tissue tumors: Pericytoma with t(7;12). Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology.
↑ (June 2006). "A mutation of beta -actin that alters depolymerization dynamics is associated with autosomal dominant developmental malformations, deafness, and dystonia". American Journal of Human Genetics. 78 (6) 947–960. doi:10.1086/504271.
↑ (July 1999). "A heterozygous mutation of beta-actin associated with neutrophil dysfunction and recurrent infection". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96 (15) 8693–8698. doi:10.1073/pnas.96.15.8693.
↑ ^167.0 ^167.1 Gene: ACTG1. AceView.
↑ (July 1986). "Nucleotide sequence of the human gamma cytoskeletal actin mRNA: anomalous evolution of vertebrate non-muscle actin genes". Nucleic Acids Research. 14 (13) 5275–5294. doi:10.1093/nar/14.13.5275.
↑ (July 2009). "Allele-specific effects of human deafness gamma-actin mutations (DFNA20/26) on the actin/cofilin interaction". The Journal of Biological Chemistry. 284 (27) 18260–18269. doi:10.1074/jbc.M109.015818.
↑ (September 2006). "Cytoplasmic gamma-actin is not required for skeletal muscle development but its absence leads to a progressive myopathy". Developmental Cell. 11 (3) 387–397. doi:10.1016/j.devcel.2006.07.001.
↑ (June 1999). "A comparative study of the actin-based motilities of the pathogenic bacteria Listeria monocytogenes, Shigella flexneri and Rickettsia conorii". Journal of Cell Science. 112 (11) 1697–1708. doi:10.1242/jcs.112.11.1697.
↑ (May 2008). "Listeria comet tails: the actin-based motility machinery at work". Trends in Cell Biology. 18 (5) 220–227. doi:10.1016/j.tcb.2008.03.001.
↑ (February 2005). "Actin-based motility of intracellular pathogens". Current Opinion in Microbiology. 8 (1) 35–45. doi:10.1016/j.mib.2004.12.013.
↑ (April 2009). "Neutrophil enhancement of Pseudomonas aeruginosa biofilm development: human F-actin and DNA as targets for therapy". Journal of Medical Microbiology. 58 (Pt 4) 492–502. doi:10.1099/jmm.0.005728-0.
↑ (2009). "HIV infection of T cells: actin-in and actin-out". Science Signaling. 2 (66). doi:10.1126/scisignal.266pe23.
↑ (July 2009). "Actin-based protrusions: promoters or inhibitors of cancer invasion?". Cancer Cell. 16 (1) 5–7. doi:10.1016/j.ccr.2009.06.009.
↑ ^177.0 ^177.1 (2014). "Malarial pigment hemozoin impairs chemotactic motility and transendothelial migration of monocytes via 4-hydroxynonenal". Free Radical Biology & Medicine. 75 210–221. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2014.07.004.
↑ (2023). "Oxidative stress and antioxidants in health and disease". Journal of Laboratory Medicine. 47 (1) 1–11. doi:10.1515/labmed-2022-0108.
↑ (2001). "Light-controlled molecular shuttles made from motor proteins carrying cargo on engineered surfaces". Nano Letters. 1 (5) 235–239. doi:10.1021/nl015521e.
↑ (2005). "Actin-Based Molecular Motors for Cargo Transportation in Nanotechnology—Potentials and Challenges". IEEE Transactions on Advanced Packaging. 28 (4) 547–555. doi:10.1109/TADVP.2005.858309.
↑ (April 2019). "Mapping the sites of localization of epithelial sodium channel (ENaC) and CFTR in segments of the mammalian epididymis". Journal of Molecular Histology. 50 (2) 141–154. doi:10.1007/s10735-019-09813-3.
↑ (June 2002). "Accurate normalization of real-time quantitative RT-PCR data by geometric averaging of multiple internal control genes". Genome Biology. 3 (7). doi:10.1186/gb-2002-3-7-research0034.
↑ (October 2001). "Beta-actin--an unsuitable internal control for RT-PCR". Molecular and Cellular Probes. 15 (5) 307–311. doi:10.1006/mcpr.2001.0376.
↑ (January 1981). "Immunohistochemical localization of actin: applications in surgical pathology". The American Journal of Surgical Pathology. 5 (1) 91–97. doi:10.1097/00000478-198101000-00013.
↑ (August 2003). "Atrophy responses to muscle inactivity. II. Molecular markers of protein deficits". Journal of Applied Physiology. 95 (2) 791–802. doi:10.1152/japplphysiol.01113.2002.
↑ (2006). "Current advances in proteomic analysis and its use for the resolution of poultry meat quality". World's Poultry Science Journal. 62 (1) 123–130. doi:10.1079/WPS200589.
↑ (2004). "Handbook of food analysis". 3 1741–2226. Marcel Dekker. ISBN 978-0-8247-5039-8.
↑ (August 1887). "On Muscle-Plasma". The Journal of Physiology. 8 (3–4) 133–202. doi:10.1113/jphysiol.1887.sp000252.
↑ ^189.0 ^189.1 (1942). Preparation and properties of myosin A and B.. Studies from the Institute of Medical Chemistry University Szeged. 1941-1942.. I 5–15.
↑ (1942). Actin. Studies from the Institute of Medical Chemistry University Szeged. 1942.. II 3–15.
↑ (March 2020). "The discovery of actin: "to see what everyone else has seen, and to think what nobody has thought"". Journal of Muscle Research and Cell Motility. 41 (1) 3–9. doi:10.1007/s10974-019-09515-z.
↑ (1942). Discussion. Studies from the Institute of Medical Chemistry University Szeged. 1941-1942.. I 67–71.
↑ (1945). "Studies on muscle". Acta Physiol Scandinav. 9 (Suppl) 25.
↑ ^194.0 ^194.1 (1989). "Adenosinetriphosphate. The functional group of actin. 1950". Biochimica et Biophysica Acta. 1000 180–195. doi:10.1016/0006-3002(50)90052-7.
↑ (December 2001). "Exchange of the actin-bound nucleotide in intact arterial smooth muscle". The Journal of Biological Chemistry. 276 (51) 48398–48403. doi:10.1074/jbc.M106227200.
↑ (January 1977). "Crystallization of native striated-muscle actin". FEBS Letters. 73 (1) 89–91. doi:10.1016/0014-5793(77)80022-7.
↑ (April 2008). "Multiple crystal structures of actin dimers and their implications for interactions in the actin filament". Acta Crystallographica. Section d, Biological Crystallography. 64 (Pt 4) 454–465. doi:10.1107/S0907444908003351.
↑ (November 2006). "Structural basis of actin filament capping at the barbed-end: a cryo-electron microscopy study". The EMBO Journal. 25 (23) 5626–5633. doi:10.1038/sj.emboj.7601395.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Actin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Actin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

[Doherty_2008-1] (2008). "Mediation, modulation, and consequences of membrane-cytoskeleton interactions". Annual Review of Biophysics. 37 (1) 65–95. doi:10.1146/annurev.biophys.37.032807.125912.

[Vindin_2013-2] (August 2013). "Cytoskeletal tropomyosins: choreographers of actin filament functional diversity". Journal of Muscle Research and Cell Motility. 34 (3–4) 261–274. doi:10.1007/s10974-013-9355-8.

[Gunning_2015-3] 3.0 ^3.1 ^3.2 ^3.3 (June 2015). "The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments". Journal of Cell Science. 128 (11) 2009–2019. doi:10.1242/jcs.165563.

[pnas_actin-4] (July 2015). "In search of the primordial actin filament". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (30) 9150–9151. doi:10.1073/pnas.1511568112.

[Alberts_2002-5] 5.0 ^5.1 ^5.2 (2002). Molecular biology of the cell. 907–982. Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.

[Lodish_2016-6] 6.00 ^6.01 ^6.02 ^6.03 ^6.04 ^6.05 ^6.06 ^6.07 ^6.08 ^6.09 ^6.10 ^6.11 ^6.12 ^6.13 ^6.14 ^6.15 ^6.16 ^6.17 ^6.18 ^6.19 ^6.20 ^6.21 ^6.22 ^6.23 ^6.24 ^6.25 ^6.26 ^6.27 ^6.28 ^6.29 ^6.30 ^6.31 ^6.32 ^6.33 ^6.34 ^6.35 ^6.36 ^6.37 ^6.38 ^6.39 ^6.40 ^6.41 ^6.42 ^6.43 ^6.44 ^6.45 ^6.46 ^6.47 (2016). "Molecular Cell Biology". W.H. Freeman. ISBN 978-1-4641-8339-3.

[Huber2013-7] (January 2013). "Emergent complexity of the cytoskeleton: from single filaments to tissue". Advances in Physics. 62 (1) 1–112. doi:10.1080/00018732.2013.771509.

[Grummt_2006-8] 8.0 ^8.1 ^8.2 (April 2006). "Actin and myosin as transcription factors". Current Opinion in Genetics & Development. 16 (2) 191–196. doi:10.1016/j.gde.2006.02.001.

[isbn0-7167-3863-5-9] (2002). Eckert animal physiology: mechanisms and adaptations. W.H. Freeman and CO. ISBN 978-0-7167-3863-3.

[10] (September 2025). "Cytoplasmic physicochemical factors drive malignant transformation by adapting bioenergetic settings". Biochemistry and Biophysics Reports. 43 (102079). doi:10.1016/j.bbrep.2025.102079.

[11] (December 2001). "Is the cell a gel--and why does it matter?". The Japanese Journal of Physiology. 51 (6) 649–660. doi:10.2170/jjphysiol.51.649.

[12] (February 2023). "Transcriptome, proteome, and protein synthesis within the intracellular cytomatrix". iScience. 26 (2). doi:10.1016/j.isci.2023.105965.

[13] (November 2025). "Elastic Cytomatrix Dynamics Influences Metabolic Rate and Tumor Microenvironment Formation". Cancers. 17 (22) 3686. doi:10.3390/cancers17223686.

[paniagua-14] 14.0 ^14.1 (2002). "Citología e histología vegetal y animal". McGraw-Hill Interamericana de España, S.A.U.. ISBN 978-84-486-0436-3.

[Xu_2013-15] (January 2013). "Actin, spectrin, and associated proteins form a periodic cytoskeletal structure in axons". Science. 339 (6118) 452–456. doi:10.1126/science.1232251.

[Moseley_2006-16] 16.0 ^16.1 (September 2006). "The yeast actin cytoskeleton: from cellular function to biochemical mechanism". Microbiology and Molecular Biology Reviews. 70 (3) 605–645. doi:10.1128/MMBR.00013-06.

[Meagher_1999-17] (June 1999). "Isovariant dynamics expand and buffer the responses of complex systems: the diverse plant actin gene family". The Plant Cell. 11 (6) 995–1006. doi:10.1105/tpc.11.6.995.

[Vermeulen_2004-18] PDB 1unc; (May 2004). "Solution structures of the C-terminal headpiece subdomains of human villin and advillin, evaluation of headpiece F-actin-binding requirements". Protein Science. 13 (5) 1276–1287. doi:10.1110/ps.03518104.

[Higaki_2007-19] 19.0 ^19.1 (December 2007). "Actin microfilament dynamics and actin side-binding proteins in plants". Current Opinion in Plant Biology. 10 (6) 549–556. doi:10.1016/j.pbi.2007.08.012.

[Kovar_2000-20] (December 2000). "AtFim1 is an actin filament crosslinking protein from Arabidopsis thaliana". The Plant Journal. 24 (5) 625–636. doi:10.1046/j.1365-313x.2000.00907.x.

[Clark_1997-21] 21.0 ^21.1 (December 1977). "Diffusible and bound actin nuclei of Xenopus laevis oocytes". Cell. 12 (4) 883–891. doi:10.1016/0092-8674(77)90152-0.

[22] (1 January 2009). "International Review of Cell and Molecular Biology". 273 219–263. Academic Press. ISBN 978-0-12-374804-1. doi:10.1016/S1937-6448(08)01806-6.

[23] (February 2021). "Emerging properties and functions of actin and actin filaments inside the nucleus". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 13 (3). doi:10.1101/cshperspect.a040121.

[Bohnsack_2006-24] 24.0 ^24.1 (March 2006). "A selective block of nuclear actin export stabilizes the giant nuclei of Xenopus oocytes". Nature Cell Biology. 8 (3) 257–263. doi:10.1038/ncb1357.

[25] (February 2012). "Active maintenance of nuclear actin by importin 9 supports transcription". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 109 (9) E544–552. doi:10.1073/pnas.1118880109.

[26] (March 1998). "Nuclear export of actin: a novel mechanism regulating the subcellular localization of a major cytoskeletal protein". The EMBO Journal. 17 (6) 1635–1641. doi:10.1093/emboj/17.6.1635.

[27] (November 2003). "Exportin 6: a novel nuclear export receptor that is specific for profilin.actin complexes". The EMBO Journal. 22 (21) 5928–5940. doi:10.1093/emboj/cdg565.

[Hofmann_2009-28] (July 2009). "SUMOylation of nuclear actin". The Journal of Cell Biology. 186 (2) 193–200. doi:10.1083/jcb.200905016.

[29] (February 2006). "Nucleoplasmic beta-actin exists in a dynamic equilibrium between low-mobility polymeric species and rapidly diffusing populations". The Journal of The Journal of Cell Biology. 172 (4) 541–552. doi:10.1083/jcb.200507101.

[30] (August 2006). "Tracking down the different forms of nuclear actin". Trends in Cell Biology. 16 (8) 391–396. doi:10.1016/j.tcb.2006.06.006.

[Migocka-Patrzałek_2015-31] 31.0 ^31.1 ^31.2 ^31.3 (November 2015). "β- and γ-Actins in the nucleus of human melanoma A375 cells". Histochemistry and Cell Biology. 144 (5) 417–428. doi:10.1007/s00418-015-1349-8.

[32] (1 December 2002). "Actin in the nucleus: what form and what for?". Journal of Structural Biology. 140 (1–3) 3–9. doi:10.1016/s1047-8477(02)00528-2.

[Chhabra_2005-33] (September 2005). "Cofilin, actin and their complex observed in vivo using fluorescence resonance energy transfer". Biophysical Journal. 89 (3) 1902–1908. doi:10.1529/biophysj.105.062083.

[34] (September 2011). "Nuclear actin: A key player in extracellular matrix-nucleus communication". Communicative & Integrative Biology. 4 (5) 511–512. doi:10.4161/cib.16256.

[Zhao_1998-35] 35.0 ^35.1 (November 1998). "Rapid and phosphoinositol-dependent binding of the SWI/SNF-like BAF complex to chromatin after T lymphocyte receptor signaling". Cell. 95 (5) 625–636. doi:10.1016/s0092-8674(00)81633-5.

[Hofmann_2004-36] 36.0 ^36.1 (November 2004). "Actin is part of pre-initiation complexes and is necessary for transcription by RNA polymerase II". Nature Cell Biology. 6 (11) 1094–1101. doi:10.1038/ncb1182.

[Hu_2004-37] 37.0 ^37.1 (December 2004). "A role for beta-actin in RNA polymerase III transcription". Genes & Development. 18 (24) 3010–3015. doi:10.1101/gad.1250804.

[Philimonenko_2004-38] 38.0 ^38.1 (December 2004). "Nuclear actin and myosin I are required for RNA polymerase I transcription". Nature Cell Biology. 6 (12) 1165–1172. doi:10.1038/ncb1190.

[39] (1 January 2004). "New roles for lamins, nuclear envelope proteins and actin in the nucleus". Advances in Enzyme Regulation. 44 155–172. doi:10.1016/j.advenzreg.2003.11.005.

[40] (August 2012). "Cells lacking β-actin are genetically reprogrammed and maintain conditional migratory capacity". Molecular & Cellular Proteomics. 11 (8) 255–271. doi:10.1074/mcp.M111.015099.

[41] (September 2004). "Emerin caps the pointed end of actin filaments: evidence for an actin cortical network at the nuclear inner membrane". PLoS Biology. 2 (9). doi:10.1371/journal.pbio.0020231.

[42] (1 January 2011). "Muscular Dystrophies". 101 155–166. Elsevier. ISBN 978-0-08-045031-5. doi:10.1016/B978-0-08-045031-5.00012-8.

[43] (June 2008). "Chromatin remodelling and actin organisation". FEBS Letters. 582 (14) 2041–2050. doi:10.1016/j.febslet.2008.04.032.

[44] (August 2005). "The growing pre-mRNA recruits actin and chromatin-modifying factors to transcriptionally active genes". Genes & Development. 19 (16) 1871–1884. doi:10.1101/gad.339405.

[Percipalle_2006-45] 45.0 ^45.1 (March 2006). "Molecular functions of nuclear actin in transcription". The Journal of Cell Biology. 172 (7) 967–971. doi:10.1083/jcb.200512083.

[46] (November 2008). "Nuclear architecture and gene regulation". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1783 (11) 2174–2184. doi:10.1016/j.bbamcr.2008.07.018.

[47] (August 2010). "Actin on DNA-an ancient and dynamic relationship". Cytoskeleton. 67 (8) 487–495. doi:10.1002/cm.20464.

[48] (1 January 2002). "Nuclear actin and actin-related proteins in chromatin remodeling". Annual Review of Biochemistry. 71 (1) 755–781. doi:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135507.

[Zheng_2009-49] (May 2009). "Nuclear actin and actin-binding proteins in the regulation of transcription and gene expression". The FEBS Journal. 276 (10) 2669–2685. doi:10.1111/j.1742-4658.2009.06986.x.

[50] (August 2009). "Induction of HoxB transcription by retinoic acid requires actin polymerization". Molecular Biology of the Cell. 20 (15) 3543–3551. doi:10.1091/mbc.E09-02-0114.

[51] (March 2010). "Nuclear translocation of beta-actin is involved in transcriptional regulation during macrophage differentiation of HL-60 cells". Molecular Biology of the Cell. 21 (5) 811–820. doi:10.1091/mbc.E09-06-0534.

[Miyamoto_2011-52] 52.0 ^52.1 (May 2011). "Nuclear actin polymerization is required for transcriptional reprogramming of Oct4 by oocytes". Genes & Development. 25 (9) 946–958. doi:10.1101/gad.615211.

[53] (February 2011). "Coronin 2A mediates actin-dependent de-repression of inflammatory response genes". Nature. 470 (7334) 414–418. doi:10.1038/nature09703.

[54] (September 2011). "Nuclear actin and transcriptional activation". Communicative & Integrative Biology. 4 (5) 582–583. doi:10.4161/cib.16491.

[55] (April 2006). "Long-range directional movement of an interphase chromosome site". Current Biology. 16 (8) 825–831. doi:10.1016/j.cub.2006.03.059.

[56] (November 2006). "Nuclear myosin I is necessary for the formation of the first phosphodiester bond during transcription initiation by RNA polymerase II". Journal of Cellular Biochemistry. 99 (4) 1001–1009. doi:10.1002/jcb.21035.

[57] (May 2010). "Linking actin dynamics and gene transcription to drive cellular motile functions". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 11 (5) 353–365. doi:10.1038/nrm2890.

[58] (May 2003). "Actin dynamics control SRF activity by regulation of its coactivator MAL". Cell. 113 (3) 329–342. doi:10.1016/s0092-8674(03)00278-2.

[59] (June 2008). "Nuclear actin dynamics--from form to function". FEBS Letters. 582 (14) 2033–2040. doi:10.1016/j.febslet.2008.04.010.

[60] (June 2010). "Actin-mediated gene expression in neurons: the MRTF-SRF connection". Biological Chemistry. 391 (6) 591–597. doi:10.1515/BC.2010.061.

[61] (January 2019). "T cell receptor-triggered nuclear actin network formation drives CD4+ T cell effector functions". Science Immunology. 4 (31). doi:10.1126/sciimmunol.aav1987.

[Huang2022-62] 62.0 ^62.1 (2022). "Nuclear, Chromosomal, and Genomic Architecture in Biology and Medicine". 70 625–663. ISBN 978-3-031-06572-9. doi:10.1007/978-3-031-06573-6_23.

[63] (June 2011). "Life at the leading edge". Cell. 145 (7) 1012–1022. doi:10.1016/j.cell.2011.06.010.

[64] (July 2023). "Actuation of single downstream nodes in growth factor network steers immune cell migration". Developmental Cell. 58 (13) 1170–1188.e7. doi:10.1016/j.devcel.2023.04.019.

[65] (July 2024). "Ras suppression potentiates rear actomyosin contractility-driven cell polarization and migration". Nature Cell Biology. 26 (7) 1062–1076. doi:10.1038/s41556-024-01453-4.

[Mattila_2008-66] 66.0 ^66.1 (June 2008). "Filopodia: molecular architecture and cellular functions". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 9 (6) 446–454. doi:10.1038/nrm2406.

[67] (January 2020). "The role of actin protrusion dynamics in cell migration through a degradable viscoelastic extracellular matrix: Insights from a computational model". PLOS Computational Biology. 16 (1). doi:10.1371/journal.pcbi.1007250.

[68] (May 2010). "Actin, microtubules, and vimentin intermediate filaments cooperate for elongation of invadopodia". The Journal of Cell Biology. 189 (3) 541–556. doi:10.1083/jcb.200909113.

[69] (September 2009). "Matrix invasion by tumour cells: a focus on MT1-MMP trafficking to invadopodia". Journal of Cell Science. 122 (Pt 17) 3015–3024. doi:10.1242/jcs.034561.

[70] (2020). "Coordinated changes in cell membrane and cytoplasm during maturation of apoptotic bleb". Molecular Biology of the Cell. 31 (8) 833–844. doi:10.1091/mbc.E19-12-0691.

[71] (January 2010). "Death-associated protein kinase (DAPK) and signal transduction: blebbing in programmed cell death". The FEBS Journal. 277 (1) 58–65. doi:10.1111/j.1742-4658.2009.07412.x.

[72] (September 2008). "Blebs lead the way: how to migrate without lamellipodia". Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 9 (9) 730–736. doi:10.1038/nrm2453.

[73] (October 2024). "Blebology: principles of bleb-based migration". Trends in Cell Biology. 34 (10) 838–853. doi:10.1016/j.tcb.2024.02.009.

[Fujiwara_1978-74] (October 1978). "Alpha-actinin localization in the cleavage furrow during cytokinesis". The Journal of Cell Biology. 79 (1) 268–275. doi:10.1083/jcb.79.1.268.

[Pelham_2002-75] (September 2002). "Actin dynamics in the contractile ring during cytokinesis in fission yeast". Nature. 419 (6902) 82–86. doi:10.1038/nature00999.

[Mashima_1997-76] (March 1997). "Actin cleavage by CPP-32/apopain during the development of apoptosis". Oncogene. 14 (9) 1007–1012. doi:10.1038/sj.onc.1200919.

[Wang_2000-77] (January 2000). "Calpain and caspase: can you tell the difference?". Trends in Neurosciences. 23 (1) 20–26. doi:10.1016/S0166-2236(99)01479-4.

[Villa_1998-78] (March 1998). "Calpain inhibitors, but not caspase inhibitors, prevent actin proteolysis and DNA fragmentation during apoptosis". Journal of Cell Science. 111 (Pt 6) 713–722. doi:10.1242/jcs.111.6.713.

[Huot_1998-79] (November 1998). "SAPK2/p38-dependent F-actin reorganization regulates early membrane blebbing during stress-induced apoptosis". The Journal of Cell Biology. 143 (5) 1361–1373. doi:10.1083/jcb.143.5.1361.

[Adams_1996-80] (December 1996). "Quantitative analysis of cadherin-catenin-actin reorganization during development of cell-cell adhesion". The Journal of Cell Biology. 135 (6 Pt 2) 1899–1911. doi:10.1083/jcb.135.6.1899.

[Witke_1992-81] (January 1992). "Redundancy in the microfilament system: abnormal development of Dictyostelium cells lacking two F-actin cross-linking proteins". Cell. 68 (1) 53–62. doi:10.1016/0092-8674(92)90205-Q.

[Fernandez-Valle_1997-82] (January 1997). "Actin plays a role in both changes in cell shape and gene-expression associated with Schwann cell myelination". The Journal of Neuroscience. 17 (1) 241–250. doi:10.1523/JNEUROSCI.17-01-00241.1997.

[Wolyniak_2007-83] (October 2007). "Role of actin cytoskeletal dynamics in activation of the cyclic AMP pathway and HWP1 gene expression in Candida albicans". Eukaryotic Cell. 6 (10) 1824–1840. doi:10.1128/EC.00188-07.

[Tanaka_2003-84] (August 2003). "Novel actin-like proteins T-ACTIN 1 and T-ACTIN 2 are differentially expressed in the cytoplasm and nucleus of mouse haploid germ cells". Biology of Reproduction. 69 (2) 475–482. doi:10.1095/biolreprod.103.015867.

[Jiang_1996-85] (March 1996). "Epigenetic effects on yeast transcription caused by mutations in an actin-related protein present in the nucleus". Genes & Development. 10 (5) 604–619. doi:10.1101/gad.10.5.604.

[Manor_2008-86] (December 2008). "Dynamic length regulation of sensory stereocilia". Seminars in Cell & Developmental Biology. 19 (6) 502–510. doi:10.1016/j.semcdb.2008.07.006.

[Rzadzinska_2004-87] (March 2004). "An actin molecular treadmill and myosins maintain stereocilia functional architecture and self-renewal". The Journal of Cell Biology. 164 (6) 887–897. doi:10.1083/jcb.200310055.

[88] (May 2007). "Polarity reveals intrinsic cell chirality". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 104 (22) 9296–9300. doi:10.1073/pnas.0703153104.

[89] (February 2010). "Autonomous right-screw rotation of growth cone filopodia drives neurite turning". The Journal of Cell Biology. 188 (3) 429–441. doi:10.1083/jcb.200906043.

[90] (July 2011). "Micropatterned mammalian cells exhibit phenotype-specific left-right asymmetry". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 108 (30) 12295–12300. doi:10.1073/pnas.1103834108.

[Elzinga_1973-91] 91.0 ^91.1 ^91.2 (September 1973). "Complete amino-acid sequence of actin of rabbit skeletal muscle". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 70 (9) 2687–2691. doi:10.1073/pnas.70.9.2687.

[Collins_1975-92] 92.0 ^92.1 (August 1975). "The primary structure of actin from rabbit skeletal muscle. Completion and analysis of the amino acid sequence". The Journal of Biological Chemistry. 250 (15) 5915–5920. doi:10.1016/S0021-9258(19)41139-3.

[cooper-93] (2000). The Cell: A Molecular Approach. 2nd edition. Sinauer Associates.

[gentile-94] (February 2022). "Control of Synapse Structure and Function by Actin and Its Regulators". Cells. 11 (4) 603. doi:10.3390/cells11040603.

[dosremedios-95] 95.0 ^95.1 ^95.2 ^95.3 ^95.4 ^95.5 ^95.6 (2008). Actin-binding Proteins and Disease. Springer. ISBN 978-0-387-71747-0.

[Kabsch_1990-96] 96.0 ^96.1 (September 1990). "Atomic structure of the actin:DNase I complex". Nature. 347 (6288) 37–44. doi:10.1038/347037a0.

[Otterbein_2001-97] 97.0 ^97.1 ^97.2 1J6Z; (July 2001). "The crystal structure of uncomplexed actin in the ADP state". Science. 293 (5530) 708–711. doi:10.1126/science.1059700.

[Rould_2006-98] (October 2006). "Crystal structures of expressed non-polymerizable monomeric actin in the ADP and ATP states". The Journal of Biological Chemistry. 281 (42) 31909–31919. doi:10.1074/jbc.M601973200.

[Holmes_1990-99] 99.0 ^99.1 (September 1990). "Atomic model of the actin filament". Nature. 347 (6288) 44–49. doi:10.1038/347044a0.

[Reisler_2007-100] 100.0 ^100.1 ^100.2 (December 2007). "Actin structure and function: what we still do not understand". The Journal of Biological Chemistry. 282 (50) 36133–36137. doi:10.1074/jbc.R700030200.

[Oda_2009-101] 101.0 ^101.1 ^101.2 ^101.3 (January 2009). "The nature of the globular- to fibrous-actin transition". Nature. 457 (7228) 441–445. doi:10.1038/nature07685.

[Begg_1978-102] (December 1978). "The visualization of actin filament polarity in thin sections. Evidence for the uniform polarity of membrane-associated filaments". The Journal of Cell Biology. 79 (3) 846–852. doi:10.1083/jcb.79.3.846.

[Geneser_1991-103] (1981). Histologi. 105. Munksgaard. ISBN 978-87-16-08418-7.

[vonderEcken_2015-104] 104.0 ^104.1 ^104.2 (May 2015). "Structure of the F-actin-tropomyosin complex". Nature. 519 (7541) 114–117. doi:10.1038/nature14033.

[Hall_2006-105] (2006). Textbook of medical physiology. 76. Elsevier Saunders. ISBN 978-0-7216-0240-0.

[Simons_2004-106] 106.0 ^106.1 (February 2004). "Selective contribution of eukaryotic prefoldin subunits to actin and tubulin binding". The Journal of Biological Chemistry. 279 (6) 4196–4203. doi:10.1074/jbc.M306053200.

[Martín-Benito_2002-107] 107.0 ^107.1 (December 2002). "Structure of eukaryotic prefoldin and of its complexes with unfolded actin and the cytosolic chaperonin CCT". The EMBO Journal. 21 (23) 6377–6386. doi:10.1093/emboj/cdf640.

[Vandamme_2009-108] 108.0 ^108.1 (July 2009). "alpha-Skeletal muscle actin nemaline myopathy mutants cause cell death in cultured muscle cells". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1793 (7) 1259–1271. doi:10.1016/j.bbamcr.2009.04.004.

[Brackley_2009-109] 109.0 ^109.1 (January 2009). "Activities of the chaperonin containing TCP-1 (CCT): implications for cell cycle progression and cytoskeletal organisation". Cell Stress & Chaperones. 14 (1) 23–31. doi:10.1007/s12192-008-0057-x.

[Stirling_2006-110] 110.0 ^110.1 (March 2006). "PhLP3 modulates CCT-mediated actin and tubulin folding via ternary complexes with substrates". The Journal of Biological Chemistry. 281 (11) 7012–7021. doi:10.1074/jbc.M513235200.

[Hansen_1999-111] (April 1999). "Prefoldin-nascent chain complexes in the folding of cytoskeletal proteins". The Journal of Cell Biology. 145 (2) 265–277. doi:10.1083/jcb.145.2.265.

[Martín-Benito_2007-112] (March 2007). "The inter-ring arrangement of the cytosolic chaperonin CCT". EMBO Reports. 8 (3) 252–257. doi:10.1038/sj.embor.7400894.

[Neirynck_2006-113] (January 2006). "Actin interacts with CCT via discrete binding sites: a binding transition-release model for CCT-mediated actin folding". Journal of Molecular Biology. 355 (1) 124–138. doi:10.1016/j.jmb.2005.10.051.

[Vavylonis_2005-114] (June 2005). "Actin polymerization kinetics, cap structure, and fluctuations". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 102 (24) 8543–8548. doi:10.1073/pnas.0501435102.

[115] (September 2018). "Insights into the cooperative nature of ATP hydrolysis in actin filaments". Biophysical Journal. 115 (8) 1589–1602. doi:10.1016/j.bpj.2018.08.034.

[116] (September 2014). "Unraveling the mystery of ATP hydrolysis in actin filaments". Journal of the American Chemical Society. 136 (37) 13053–13058. doi:10.1021/ja507169f.

[117] (October 2011). "Water molecules in the nucleotide binding cleft of actin: effects on subunit conformation and implications for ATP hydrolysis". Journal of Molecular Biology. 413 (1) 279–291. doi:10.1016/j.jmb.2011.07.068.

[Maillet_2002-118] (2002). Biología celular. 132. Elsevier España. ISBN 978-84-458-1105-4.

[Dominguez_2004-119] (November 2004). "Actin-binding proteins--a unifying hypothesis". Trends in Biochemical Sciences. 29 (11) 572–578. doi:10.1016/j.tibs.2004.09.004.

[Robinson_2001-120] (November 2001). "Crystal structure of Arp2/3 complex". Science. 294 (5547) 1679–1684. doi:10.1126/science.1066333.

[Schutt_1993-121] 2BTF; (October 1993). "The structure of crystalline profilin-beta-actin". Nature. 365 (6449) 810–816. doi:10.1038/365810a0.

[122] (19 October 2023). "RGMa and Neogenin control dendritic spine morphogenesis via WAVE Regulatory Complex-mediated actin remodeling". Frontiers in Molecular Neuroscience. 16 (1253801). doi:10.3389/fnmol.2023.1253801.

[Vandekerckhove_J._and_Weber_K.-123] (December 1978). "At least six different actins are expressed in a higher mammal: an analysis based on the amino acid sequence of the amino-terminal tryptic peptide". Journal of Molecular Biology. 126 (4) 783–802. doi:10.1016/0022-2836(78)90020-7.

[Khaitlina_SY-124] (2001). "Functional specificity of actin isoforms". 202 35–98. ISBN 978-0-12-364606-4. doi:10.1016/S0074-7696(01)02003-4.

[Pollard_2016-125] 125.0 ^125.1 ^125.2 ^125.3 ^125.4 (August 2016). "Actin and Actin-Binding Proteins". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 8 (8). doi:10.1101/cshperspect.a018226.

[Miwa_1991-126] 126.0 ^126.1 (June 1991). "Structure, chromosome location, and expression of the human smooth muscle (enteric type) gamma-actin gene: evolution of six human actin genes". Molecular and Cellular Biology. 11 (6) 3296–3306. doi:10.1128/mcb.11.6.3296.

[Erickson_2007-127] (July 2007). "Evolution of the cytoskeleton". BioEssays. 29 (7) 668–677. doi:10.1002/bies.20601.

[Gardiner_2008-128] (2008). "Are histones, tubulin, and actin derived from a common ancestral protein?". Protoplasma. 233 (1–2) 1–5. doi:10.1007/s00709-008-0305-z.

[Galletta_2009-129] (February 2009). "Actin and endocytosis: mechanisms and phylogeny". Current Opinion in Cell Biology. 21 (1) 20–27. doi:10.1016/j.ceb.2009.01.006.

[Mullins_1999-130] (April 1999). "Structure and function of the Arp2/3 complex". Current Opinion in Structural Biology. 9 (2) 244–249. doi:10.1016/S0959-440X(99)80034-7.

[131] (May 2010). "Filament structure, organization, and dynamics in MreB sheets". The Journal of Biological Chemistry. 285 (21) 15858–15865. doi:10.1074/jbc.M109.095901.

[van_2001-132] (September 2001). "Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton". Nature. 413 (6851) 39–44. doi:10.1038/35092500.

[Carballido-López_2006-133] (December 2006). "The bacterial actin-like cytoskeleton". Microbiology and Molecular Biology Reviews. 70 (4) 888–909. doi:10.1128/MMBR.00014-06.

[134] (March 2010). "Structure and filament dynamics of the pSK41 actin-like ParM protein: implications for plasmid DNA segregation". The Journal of Biological Chemistry. 285 (13) 10130–10140. doi:10.1074/jbc.M109.071613.

[135] (April 2010). "Polymeric structures and dynamic properties of the bacterial actin AlfA". Journal of Molecular Biology. 397 (4) 1031–1041. doi:10.1016/j.jmb.2010.02.010.

[136] (June 2012). "Novel actin-like filament structure from Clostridium tetani". The Journal of Biological Chemistry. 287 (25) 21121–21129. doi:10.1074/jbc.M112.341016.

[Hara_2007-137] (March 2007). "An actin homolog of the archaeon Thermoplasma acidophilum that retains the ancient characteristics of eukaryotic actin". Journal of Bacteriology. 189 (5) 2039–2045. doi:10.1128/JB.01454-06.

[Su_2004-138] (April 2004). "A gene atlas of the mouse and human protein-encoding transcriptomes". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (16) 6062–6067. doi:10.1073/pnas.0400782101.

[uniprot-139] 139.0 ^139.1 Acts_human. P68133.

[Bathe_2007-140] 140.0 ^140.1 (2007). "Phenotypes of myopathy-related actin mutants in differentiated C2C12 myotubes". BMC Cell Biology. 8 (1). doi:10.1186/1471-2121-8-2.

[Kaindl_2004-141] (November 2004). "Missense mutations of ACTA1 cause dominant congenital myopathy with cores". Journal of Medical Genetics. 41 (11) 842–848. doi:10.1136/jmg.2004.020271.

[Sparrow_2003-142] (September 2003). "Muscle disease caused by mutations in the skeletal muscle alpha-actin gene (ACTA1)". Neuromuscular Disorders. 13 (7–8) 519–531. doi:10.1016/S0960-8966(03)00101-9.

[NBK1288-143] (2002). GeneReviews [Internet]. University of Washington, Seattle.

[Ilkovski_2004-144] (August 2004). "Evidence for a dominant-negative effect in ACTA1 nemaline myopathy caused by abnormal folding, aggregation and altered polymerization of mutant actin isoforms". Human Molecular Genetics. 13 (16) 1727–1743. doi:10.1093/hmg/ddh185.

[Clarke-145] (June 2007). "The pathogenesis of ACTA1-related congenital fiber type disproportion". Annals of Neurology. 61 (6) 552–561. doi:10.1002/ana.21112.

[Watson_2007-146] (2007). "Expression microarray analysis reveals genes associated with in vitro resistance to cisplatin in a cell line model". Acta Oncologica. 46 (5) 651–658. doi:10.1080/02841860601156157.

[Guo_2007-147] (December 2007). "Mutations in smooth muscle alpha-actin (ACTA2) lead to thoracic aortic aneurysms and dissections". Nature Genetics. 39 (12) 1488–1493. doi:10.1038/ng.2007.6.

[Guo_2009-148] (May 2009). "Mutations in smooth muscle alpha-actin (ACTA2) cause coronary artery disease, stroke, and Moyamoya disease, along with thoracic aortic disease". American Journal of Human Genetics. 84 (5) 617–627. doi:10.1016/j.ajhg.2009.04.007.

[Akpolat_2005-149] (September 2005). "The value of alpha-SMA in the evaluation of hepatic fibrosis severity in hepatitis B infection and cirrhosis development: a histopathological and immunohistochemical study". Histopathology. 47 (3) 276–280. doi:10.1111/j.1365-2559.2005.02226.x.

[Hamada_1982-150] (October 1982). "Molecular structure and evolutionary origin of human cardiac muscle actin gene". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 79 (19) 5901–5905. doi:10.1073/pnas.79.19.5901.

[Olson_1998-151] 151.0 ^151.1 (May 1998). "Actin mutations in dilated cardiomyopathy, a heritable form of heart failure". Science. 280 (5364) 750–752. doi:10.1126/science.280.5364.750.

[Xia_2006-152] (January 2006). "Pol II-expressed shRNA knocks down Sod2 gene expression and causes phenotypes of the gene knockout in mice". PLoS Genetics. 2 (1). doi:10.1371/journal.pgen.0020010.

[OMIM_102540-153] Actin, alpha, cardiac muscle; ACTC1

[Matsson_2008-154] (January 2008). "Alpha-cardiac actin mutations produce atrial septal defects". Human Molecular Genetics. 17 (2) 256–265. doi:10.1093/hmg/ddm302.

[Devlin_2006-155] (2006). Bioquimica. Reverté. ISBN 978-84-291-7208-9.

[Kabaeva_thesis-156] (11 November 2002). "Genetic analysis in hypertrophic cardiomyopathy". doi:10.18452/14800.

[Olson_2000-157] (September 2000). "Inherited and de novo mutations in the cardiac actin gene cause hypertrophic cardiomyopathy". Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 32 (9) 1687–1694. doi:10.1006/jmcc.2000.1204.

[158] (2004). Cardiomiopatía Hipertrófica familiar: Genes, mutaciones y modelos animales. Revisión. Investigación Clínica. 45 (1) 69–100.

[Kaski_2008-159] (November 2008). "Idiopathic restrictive cardiomyopathy in children is caused by mutations in cardiac sarcomere protein genes". Heart. 94 (11) 1478–1484. doi:10.1136/hrt.2007.134684.

[Pigott_1991-160] (1991). "Idiopathic common peroneal nerve palsy--a review of thirteen cases". British Journal of Neurosurgery. 5 (1) 7–11. doi:10.3109/02688699108998440.

[161] Gene: ACTB. AceView.

[Chang_2006-162] (September 2006). "Identification of a novel actin isoform in hepatocellular carcinoma". Hepatology Research. 36 (1) 33–39. doi:10.1016/j.hepres.2006.05.003.

[Williams_2005-163] (2005). "Hsp27 and axonal growth in adult sensory neurons in vitro". BMC Neuroscience. 6 (1). doi:10.1186/1471-2202-6-24.

[url-164] Soft tissue tumors: Pericytoma with t(7;12). Atlas of Genetics and Cytogenetics in Oncology and Haematology.

[Procaccio_2006-165] (June 2006). "A mutation of beta -actin that alters depolymerization dynamics is associated with autosomal dominant developmental malformations, deafness, and dystonia". American Journal of Human Genetics. 78 (6) 947–960. doi:10.1086/504271.

[Nunoi_1999-166] (July 1999). "A heterozygous mutation of beta-actin associated with neutrophil dysfunction and recurrent infection". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96 (15) 8693–8698. doi:10.1073/pnas.96.15.8693.

[actgview-167] 167.0 ^167.1 Gene: ACTG1. AceView.

[Erba_1986-168] (July 1986). "Nucleotide sequence of the human gamma cytoskeletal actin mRNA: anomalous evolution of vertebrate non-muscle actin genes". Nucleic Acids Research. 14 (13) 5275–5294. doi:10.1093/nar/14.13.5275.

[Bryan_2009-169] (July 2009). "Allele-specific effects of human deafness gamma-actin mutations (DFNA20/26) on the actin/cofilin interaction". The Journal of Biological Chemistry. 284 (27) 18260–18269. doi:10.1074/jbc.M109.015818.

[Sonnemann_2006-170] (September 2006). "Cytoplasmic gamma-actin is not required for skeletal muscle development but its absence leads to a progressive myopathy". Developmental Cell. 11 (3) 387–397. doi:10.1016/j.devcel.2006.07.001.

[Gouin_1999-171] (June 1999). "A comparative study of the actin-based motilities of the pathogenic bacteria Listeria monocytogenes, Shigella flexneri and Rickettsia conorii". Journal of Cell Science. 112 (11) 1697–1708. doi:10.1242/jcs.112.11.1697.

[Lambrechts_2008-172] (May 2008). "Listeria comet tails: the actin-based motility machinery at work". Trends in Cell Biology. 18 (5) 220–227. doi:10.1016/j.tcb.2008.03.001.

[Gouin_2005-173] (February 2005). "Actin-based motility of intracellular pathogens". Current Opinion in Microbiology. 8 (1) 35–45. doi:10.1016/j.mib.2004.12.013.

[Parks_2009-174] (April 2009). "Neutrophil enhancement of Pseudomonas aeruginosa biofilm development: human F-actin and DNA as targets for therapy". Journal of Medical Microbiology. 58 (Pt 4) 492–502. doi:10.1099/jmm.0.005728-0.

[Liu_2009-175] (2009). "HIV infection of T cells: actin-in and actin-out". Science Signaling. 2 (66). doi:10.1126/scisignal.266pe23.

[Machesky_2009-176] (July 2009). "Actin-based protrusions: promoters or inhibitors of cancer invasion?". Cancer Cell. 16 (1) 5–7. doi:10.1016/j.ccr.2009.06.009.

[Skorokhod_2014-177] 177.0 ^177.1 (2014). "Malarial pigment hemozoin impairs chemotactic motility and transendothelial migration of monocytes via 4-hydroxynonenal". Free Radical Biology & Medicine. 75 210–221. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2014.07.004.

[178] (2023). "Oxidative stress and antioxidants in health and disease". Journal of Laboratory Medicine. 47 (1) 1–11. doi:10.1515/labmed-2022-0108.

[Hess_2001-179] (2001). "Light-controlled molecular shuttles made from motor proteins carrying cargo on engineered surfaces". Nano Letters. 1 (5) 235–239. doi:10.1021/nl015521e.

[Mansson2005-180] (2005). "Actin-Based Molecular Motors for Cargo Transportation in Nanotechnology—Potentials and Challenges". IEEE Transactions on Advanced Packaging. 28 (4) 547–555. doi:10.1109/TADVP.2005.858309.

[Sharma_2019-181] (April 2019). "Mapping the sites of localization of epithelial sodium channel (ENaC) and CFTR in segments of the mammalian epididymis". Journal of Molecular Histology. 50 (2) 141–154. doi:10.1007/s10735-019-09813-3.

[Vandesompele_2002-182] (June 2002). "Accurate normalization of real-time quantitative RT-PCR data by geometric averaging of multiple internal control genes". Genome Biology. 3 (7). doi:10.1186/gb-2002-3-7-research0034.

[Selvey_2001-183] (October 2001). "Beta-actin--an unsuitable internal control for RT-PCR". Molecular and Cellular Probes. 15 (5) 307–311. doi:10.1006/mcpr.2001.0376.

[Mukai_1981-184] (January 1981). "Immunohistochemical localization of actin: applications in surgical pathology". The American Journal of Surgical Pathology. 5 (1) 91–97. doi:10.1097/00000478-198101000-00013.

[Haddad_2003-185] (August 2003). "Atrophy responses to muscle inactivity. II. Molecular markers of protein deficits". Journal of Applied Physiology. 95 (2) 791–802. doi:10.1152/japplphysiol.01113.2002.

[186] (2006). "Current advances in proteomic analysis and its use for the resolution of poultry meat quality". World's Poultry Science Journal. 62 (1) 123–130. doi:10.1079/WPS200589.

[isbn0-8247-5039-X-187] (2004). "Handbook of food analysis". 3 1741–2226. Marcel Dekker. ISBN 978-0-8247-5039-8.

[Halliburton_1887-188] (August 1887). "On Muscle-Plasma". The Journal of Physiology. 8 (3–4) 133–202. doi:10.1113/jphysiol.1887.sp000252.

[Banga-1942-189] 189.0 ^189.1 (1942). Preparation and properties of myosin A and B.. Studies from the Institute of Medical Chemistry University Szeged. 1941-1942.. I 5–15.

[190] (1942). Actin. Studies from the Institute of Medical Chemistry University Szeged. 1942.. II 3–15.

[191] (March 2020). "The discovery of actin: "to see what everyone else has seen, and to think what nobody has thought"". Journal of Muscle Research and Cell Motility. 41 (1) 3–9. doi:10.1007/s10974-019-09515-z.

[192] (1942). Discussion. Studies from the Institute of Medical Chemistry University Szeged. 1941-1942.. I 67–71.

[Szent_Gyorgyi-193] (1945). "Studies on muscle". Acta Physiol Scandinav. 9 (Suppl) 25.

[Straub_1950-194] 194.0 ^194.1 (1989). "Adenosinetriphosphate. The functional group of actin. 1950". Biochimica et Biophysica Acta. 1000 180–195. doi:10.1016/0006-3002(50)90052-7.

[Bárány_2001-195] (December 2001). "Exchange of the actin-bound nucleotide in intact arterial smooth muscle". The Journal of Biological Chemistry. 276 (51) 48398–48403. doi:10.1074/jbc.M106227200.

[Oriol_1977-196] (January 1977). "Crystallization of native striated-muscle actin". FEBS Letters. 73 (1) 89–91. doi:10.1016/0014-5793(77)80022-7.

[Sawaya_2008-197] (April 2008). "Multiple crystal structures of actin dimers and their implications for interactions in the actin filament". Acta Crystallographica. Section d, Biological Crystallography. 64 (Pt 4) 454–465. doi:10.1107/S0907444908003351.

[Narita_2006-198] (November 2006). "Structural basis of actin filament capping at the barbed-end: a cryo-electron microscopy study". The EMBO Journal. 25 (23) 5626–5633. doi:10.1038/sj.emboj.7601395.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]

[27]

[28]

[29]

[30]

[31]

[32]

[33]

[34]

[35]

[36]

[37]

[38]

[39]

[40]

[41]

[42]

[43]

[44]

[45]

[46]

[47]

[48]

[49]

[50]

[51]

[52]

[53]

[54]

[55]

[56]

[57]

[58]

[59]

[60]

[61]

[62]

[63]

[64]

[65]

[66]

[67]

[68]

[69]

[70]

[71]

[72]

[73]

[74]

[75]

[76]

[77]

[78]

[79]

[80]

[81]

[82]

[83]

[84]

[85]

[86]

[87]

[88]

[89]

[90]

[91]

[92]

[93]

[94]

[95]

[96]

[97]

[98]

[99]

[100]

Anonymous

Search