గ్లుటామిక్ ఆమ్లం

From LTRC
పేర్లు
IUPAC పేరు గ్లుటామిక్ యాసిడ్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు 2-అమినోపెంటేన్‌డియోయిక్ యాసిడ్
ఇతర పేర్లు 2-అమినోగ్లుటారిక్ యాసిడ్
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య l isomer: 56-86-0 Y
racemate: 617-65-2 Y
d isomer: 6893-26-1 Y
బెయిల్‌స్టెయిన్ రిఫరెన్స్ 1723801 (L) 1723799 (rac) 1723800 (D)
ChEBI l isomer: CHEBI:16015 Y
racemate: CHEBI:18237
d isomer: CHEBI:15966
ChEMBL l isomer: ChEMBL575060 Y
ChemSpider l isomer: 30572 Y
DrugBank l isomer: DB00142
d isomer: DB02517
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.009.567
EC సంఖ్య l ఐసోమర్: 200-293-7
E సంఖ్య E620 (రుచిని పెంచేది)
గ్మెలిన్ రిఫరెన్స్ 3502 (L) 101971 (rac) 201189 (D)
KEGG l isomer: C00025 Y
d isomer: C00217
PubChem CID l isomer: 33032
d isomer: 23327
UNII l isomer: 3KX376GY7L Y
racemate: 61LJO5I15S Y
d isomer: Q479989WEA Y
కాంప్‌టాక్స్ డాష్‌బోర్డ్ ( EPA ) l isomer: DTXSID0046987
InChI InChI=1S/C5H9NO4/c6-3(5(9)10)1-2-4(7)8/h3H,1-2,6H2,(H,7,8)(H,9,10) Y
Key: WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Y
l
isomer: InChI=1/C5H9NO4/c6-3(5(9)10)1-2-4(7)8/h3H,1-2,6H2,(H,7,8)(H,9,10)
Key: WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYAD
SMILES l
isomer: C(CC(=O)O)[C@@H](C(=O)O)N
d
isomer: C(CC(=O)O)[C@H](C(=O)O)N
Zwitterion
: C(CC(=O)O)C(C(=O)[O-])[NH3+]
Deprotonated zwitterion: C(CC(=O)[O-])C(C(=O)[O-])[NH3+]
ధర్మాలు
రసాయన ఫార్ములా C5H9NO4
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 147.130 g·mol−1
రూపం తెల్లని స్పటిక పొడి
సాంద్రత 1.4601 (20 °C)
ద్రవీభవన స్థానం 199 °C (390 °F; 472 K) వియోగం చెందుతుంది
నీటిలో ద్రావణీయత 8.57 g/L (25 °C)
ద్రావణీయత ఇథనాల్: 350 μg/100 g (25 °C)
ఆమ్లత్వం (p K a) 2.10 (α-కార్బాక్సిల్; H2O)
4.07 (సైడ్ చైన్; H2O)
9.47 (α-అమినో; H2O)
అయస్కాంత సున్నితత్వం (χ) −78.5·10−6 cm3/mol
ప్రమాదాలు
GHS లేబులింగ్ :
పిక్టోగ్రామ్‌లు
సిగ్నల్ పదం హెచ్చరిక
ప్రమాద సూచికలు H315, H319, H335
జాగ్రత్త సూచికలు P261, P264, P271, P280, P302+P352, P304+P340, P305+P351+P338, P312, P321, P332+P313, P337+P313, P362, P403+P233, P405, P501
NFPA 704 (ఫైర్ డైమండ్) 2
1
0
అదనపు డేటా పేజీ
గ్లుటామిక్ యాసిడ్ (డేటా పేజీ)
ప్రత్యేకంగా పేర్కొనకపోతే తప్ప, డేటా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితిలో (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) ఇవ్వబడింది. ఇన్ఫోబాక్స్ రిఫరెన్స్‌లు
గ్లుటామిక్ ఆమ్లం బాల్ అండ్ స్టిక్ మోడల్ స్పిన్నింగ్

గ్లుటామిక్ ఆమ్లం (చిహ్నం Glu లేదా E;[1] దీనిని దాని అయానిక్ రూపంలో గ్లుటామేట్ అని పిలుస్తారు), అణు ఫార్ములా C5H9NO4, ఇది దాదాపు అన్ని జీవులచే ప్రోటీన్ల జీవసంశ్లేషణ కోసం ఉపయోగించబడే ఒక α-అమైనో ఆమ్లం. ఇది ఒక నిబంధనలతో కూడిన అవసరమైన అమైనో ఆమ్లం, అంటే శరీరం సాధారణంగా దీనిని అంతర్గతంగా సంశ్లేషణ చేయగలదు, కానీ కొన్ని పరిస్థితులలో దీనిని ఆహారం ద్వారా పొందవలసి ఉంటుంది.[2][3] ఇది కశేరుక నాడీ వ్యవస్థలో అత్యంత సమృద్ధిగా ఉండే ఉత్తేజిత నాడీ ప్రసారకం. ఇది GABAergic న్యూరాన్లలో నిరోధక గామా-అమినోబ్యూట్రిక్ ఆమ్లం (GABA) సంశ్లేషణకు పూర్వగామిగా పనిచేస్తుంది.

గ్లుటామిక్ ఆమ్లం రెండు ఆప్టికల్ ఐసోమెరిక్ రూపాల్లో ఉంటుంది; డెక్స్ట్రోరోటరీ L-రూపం సాధారణంగా గ్లుటెన్ యొక్క జలవిశ్లేషణ, బీట్-చక్కెర తయారీ నుండి వచ్చే వ్యర్థ జలాలు లేదా కిణ్వ ప్రక్రియ ద్వారా పొందబడుతుంది.[4] దీని అణు నిర్మాణం HOOC−CH(NH2)−(CH2)2−COOH గా ఆదర్శీకరించబడవచ్చు, ఇందులో రెండు కార్బాక్సిల్ సమూహాలు −COOH మరియు ఒక అమైనో సమూహం −NH2 ఉంటాయి. అయితే, ఘన స్థితిలో మరియు స్వల్పంగా ఆమ్ల స్వభావం గల నీటి ద్రావణాలలో, అణువు ఒక విద్యుత్ తటస్థ జ్వీటరియాన్ నిర్మాణాన్ని −OOC−CH(NH3+)−(CH2)2−COOH పొందుతుంది. ఇది జన్యు సంకేతం GAA లేదా GAG ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది.

ఈ ఆమ్లం దాని రెండవ కార్బాక్సిల్ సమూహం నుండి ఒక ప్రోటాన్ను కోల్పోయి సంయుగ్మ క్షారం, ఏక-రుణాత్మక అయాన్ గ్లుటామేట్ −OOC−CH(NH3+)−(CH2)2−COO− ను ఏర్పరుస్తుంది. ఈ సమ్మేళనం యొక్క రూపం తటస్థ ద్రావణాలలో ఎక్కువగా ఉంటుంది. గ్లుటామేట్ నాడీ ప్రసారకం నాడీ ఉత్తేజనలో ప్రధాన పాత్ర పోషిస్తుంది.[5] ఈ అయాన్ ఆహారాలకు రుచికరమైన ఉమామి రుచిని కలిగిస్తుంది మరియు మోనోసోడియం గ్లుటామేట్ (MSG) వంటి గ్లుటామేట్ ఫ్లేవరింగ్లలో కనిపిస్తుంది. ఐరోపాలో, ఇది ఆహార సంకలితం E621 [మోనోసోడియం గ్లుటామేట్ కోసం] మరియు E620 [గ్లుటామిక్ ఆమ్లం కోసం] గా వర్గీకరించబడింది. అత్యంత క్షార ద్రావణాలలో ద్వి-రుణాత్మక అయాన్ −OOC−CH(NH2)−(CH2)2−COO− ఎక్కువగా ఉంటుంది. గ్లుటామేట్‌కు అనుగుణంగా ఉండే రాడికల్ను గ్లుటామైల్ అని పిలుస్తారు.

గ్లుటామేట్ కోసం ఒక-అక్షర చిహ్నం E, అస్పార్టేట్ కోసం D తర్వాత వచ్చే అక్షరంగా కేటాయించబడింది, ఎందుకంటే గ్లుటామేట్ ఒక మిథైలిన్ –CH2– సమూహం ద్వారా పెద్దదిగా ఉంటుంది.[6]

రసాయన శాస్త్రం

అయనీకరణం

గ్లుటామేట్ మోనోఅయాన్

గ్లుటామిక్ ఆమ్లం నీటిలో కరిగినప్పుడు, ఆమ్లత్వం ఆధారంగా అమైనో సమూహం (−NH2) ఒక ప్రోటాన్ (H+) ను పొందవచ్చు మరియు/లేదా కార్బాక్సిల్ సమూహాలు ప్రోటాన్లను కోల్పోవచ్చు.

తగినంత ఆమ్ల వాతావరణంలో, రెండు కార్బాక్సిల్ సమూహాలు ప్రోటోనేట్ చేయబడతాయి మరియు అణువు ఒకే ధనాత్మక ఆవేశంతో కూడిన కాటయాన్గా మారుతుంది, HOOC−CH(NH3+)−(CH2)2−COOH.[7]

సుమారు 2.5 మరియు 4.1 మధ్య pH విలువల వద్ద,[7] అమైన్‌కు దగ్గరగా ఉన్న కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్లం సాధారణంగా ఒక ప్రోటాన్‌ను కోల్పోతుంది మరియు ఆమ్లం తటస్థ జ్వీటరియాన్ −OOC−CH(NH3+)−(CH2)2−COOH గా మారుతుంది. ఇది స్పటిక ఘన స్థితిలో సమ్మేళనం యొక్క రూపం కూడా.[8][9] ప్రోటోనేషన్ స్థితిలో మార్పు క్రమంగా జరుగుతుంది; pH 2.10 వద్ద రెండు రూపాలు సమాన సాంద్రతలలో ఉంటాయి.[10]

మరింత ఎక్కువ pH వద్ద, ఇతర కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్ల సమూహం దాని ప్రోటాన్‌ను కోల్పోతుంది మరియు ఆమ్లం దాదాపు పూర్తిగా గ్లుటామేట్ అయాన్ −OOC−CH(NH3+)−(CH2)2−COO− గా ఉంటుంది, ఇది మొత్తం మీద ఒకే రుణాత్మక ఆవేశాన్ని కలిగి ఉంటుంది. ప్రోటోనేషన్ స్థితిలో మార్పు pH 4.07 వద్ద జరుగుతుంది.[10] రెండు కార్బాక్సిలేట్లు ప్రోటాన్లు లేని ఈ రూపం శరీరధర్మ pH పరిధిలో (7.35–7.45) ఆధిపత్యం చెలాయిస్తుంది.

మరింత ఎక్కువ pH వద్ద, అమైనో సమూహం అదనపు ప్రోటాన్‌ను కోల్పోతుంది మరియు ద్వి-రుణాత్మక అయాన్ −OOC−CH(NH2)−(CH2)2−COO− ఎక్కువగా ఉంటుంది. ప్రోటోనేషన్ స్థితిలో మార్పు pH 9.47 వద్ద జరుగుతుంది.[10]

ఆప్టికల్ ఐసోమెరిజం

గ్లుటామిక్ ఆమ్లం కైరల్; రెండు అద్దం-ప్రతిబింబ ఎనాంటియోమర్లు ఉన్నాయి: d(−), మరియు l(+). l రూపం ప్రకృతిలో ఎక్కువగా కనిపిస్తుంది, కానీ d రూపం కొన్ని ప్రత్యేక సందర్భాలలో కనిపిస్తుంది, ఉదాహరణకు బ్యాక్టీరియా క్యాప్సూల్ మరియు బ్యాక్టీరియా యొక్క కణ కవచాలు (ఇవి l రూపం నుండి ఎంజైమ్ గ్లుటామేట్ రేసెమేస్ ద్వారా దీనిని ఉత్పత్తి చేస్తాయి) మరియు క్షీరదాలు యొక్క కాలేయం మరియు ఇతర అవయవాలలో స్వల్ప మొత్తంలో కనుగొనవచ్చు, ఇది ఆహార వనరుల నుండి నేరుగా లేదా గట్ మైక్రోబయోటా ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది.[11][12][13]

చరిత్ర

ప్రధాన వ్యాసం: గ్లుటామిక్ ఆమ్లం (రుచి)

అవి అనేక ఆహారాలలో సహజంగా సంభవిస్తున్నప్పటికీ, గ్లుటామిక్ ఆమ్లం మరియు ఇతర అమైనో ఆమ్లాల ద్వారా లభించే రుచిని 20వ శతాబ్దం ప్రారంభంలోనే శాస్త్రీయంగా గుర్తించారు. ఈ పదార్థాన్ని 1866లో జర్మన్ రసాయన శాస్త్రవేత్త కార్ల్ హెన్రిచ్ రిథౌసెన్ కనుగొని గుర్తించారు, ఆయన గోధుమ గ్లుటెన్ను (దీని పేరు దీని నుండే వచ్చింది) సల్ఫ్యూరిక్ ఆమ్లంతో చికిత్స చేశారు.[14] 1908లో, టోక్యో ఇంపీరియల్ యూనివర్సిటీకి చెందిన జపనీస్ పరిశోధకుడు కికునే ఇకెడ పెద్ద మొత్తంలో కొంబు రసాన్ని ఆవిరి చేసిన తర్వాత మిగిలిపోయిన గోధుమ రంగు స్పటికాలను గ్లుటామిక్ ఆమ్లంగా గుర్తించారు. ఈ స్పటికాలను రుచి చూసినప్పుడు, ఆయన అనేక ఆహారాలలో, ముఖ్యంగా సముద్రపు పాచిలో గుర్తించిన కొత్త రుచిని పునరుత్పత్తి చేశాయి. ప్రొఫెసర్ ఇకెడ ఈ రుచిని ఉమామి అని పిలిచారు. ఆ తర్వాత ఆయన గ్లుటామిక్ ఆమ్లం యొక్క స్పటిక ఉప్పు, మోనోసోడియం గ్లుటామేట్‌ను భారీగా ఉత్పత్తి చేసే పద్ధతిని పేటెంట్ పొందారు.[15][16]

సంశ్లేషణ

జీవసంశ్లేషణ

గ్లుటామేట్ ప్రధానంగా TCA చక్రం యొక్క మధ్యంతర పదార్థమైన α-కీటోగ్లుటారేట్ నుండి ట్రాన్సామినేషన్ లేదా రిడక్టివ్ అమినేషన్ ద్వారా సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది.

గ్లుటామేట్‌ను ఉత్పత్తి చేసే జీవసంశ్లేషణ ప్రతిచర్యలు
రియాక్టెంట్స్ ఉత్పత్తులు ఎంజైములు
గ్లుటామైన్ + H2O → Glu + NH3 GLS, GLS2
NAcGlu + H2O → Glu + ఎసిటేట్ N-ఎసిటైల్గ్లుటామేట్ సింథేస్
α-కీటోగ్లుటారేట్ + NADPH + NH4+ → Glu + NADP+ + H2O GLUD1, GLUD2[17]
α-కీటోగ్లుటారేట్ + α-అమైనో ఆమ్లం → Glu + α-కీటో ఆమ్లం ట్రాన్సామినేస్
1-పైరోలిన్-5-కార్బాక్సిలేట్ + NAD+ + H2O → Glu + NADH ALDH4A1
N-ఫార్మిమినో-L-గ్లుటామేట్ + FH4 → Glu + 5-ఫార్మిమినో-FH4 FTCD
NAAG → Glu + NAA GCPII

పారిశ్రామిక సంశ్లేషణ

గ్లుటామిక్ ఆమ్లం ఏ అమైనో ఆమ్లం కంటే ఎక్కువ స్థాయిలో ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది, 2006లో సుమారు 1.5 మిలియన్ టన్నుల వార్షిక ఉత్పత్తి అంచనా వేయబడింది.[18] రసాయన సంశ్లేషణ 1950లలో చక్కెరలు మరియు అమ్మోనియా యొక్క ఏరోబిక్ కిణ్వ ప్రక్రియ ద్వారా భర్తీ చేయబడింది, దీని కోసం కోరినెబాక్టీరియం గ్లుటామిక్ (దీనిని బ్రెవిబాక్టీరియం ఫ్లావం అని కూడా పిలుస్తారు) జీవిని విస్తృతంగా ఉపయోగిస్తారు.[19] ఏకాగ్రత మరియు స్పటికీకరణ ద్వారా ఐసోలేషన్ మరియు శుద్దీకరణ సాధించవచ్చు; ఇది దాని హైడ్రోక్లోరైడ్ ఉప్పుగా కూడా విస్తృతంగా అందుబాటులో ఉంది.[20]

పనితీరు మరియు ఉపయోగాలు

జీవక్రియ

ఇవి కూడా చూడండి: గ్లుటామేట్-గ్లుటామైన్ చక్రం గ్లుటామేట్ కణ జీవక్రియలో కీలకమైన సమ్మేళనం. ఆహార ప్రోటీన్లు అమైనో ఆమ్లాలుగా జీర్ణించబడతాయి, ఇవి రక్తప్రవాహంలోకి శోషించబడతాయి లేదా ప్రేగు లైనింగ్ కణాలలో (ఎంటెరోసైట్లు) జీవక్రియ ఇంధనంగా పనిచేస్తాయి.[21] అమైనో ఆమ్ల క్షీణతలో ఒక కీలక ప్రక్రియ ట్రాన్సామినేషన్, ఇందులో అమైనో ఆమ్లం యొక్క అమైనో సమూహం ఒక α-కీటోయాసిడ్కు బదిలీ చేయబడుతుంది, ఇది సాధారణంగా ట్రాన్సామినేస్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకించబడుతుంది. ప్రతిచర్యను ఈ విధంగా సాధారణీకరించవచ్చు:

R1-అమైనో ఆమ్లం + R2-α-కీటోయాసిడ్ ⇌ R1-α-కీటోయాసిడ్ + R2-అమైనో ఆమ్లం

చాలా సాధారణ α-కీటో ఆమ్లం α-కీటోగ్లుటారేట్, ఇది సిట్రిక్ ఆమ్ల చక్రంలో ఒక మధ్యంతర పదార్థం. α-కీటోగ్లుటారేట్ యొక్క ట్రాన్సామినేషన్ గ్లుటామేట్‌ను ఇస్తుంది. ఫలితంగా వచ్చే α-కీటోయాసిడ్ ఉత్పత్తి కూడా తరచుగా ఉపయోగకరంగా ఉంటుంది, ఇది ఇంధనంగా లేదా తదుపరి జీవక్రియ ప్రక్రియలకు సబ్‌స్ట్రేట్‌గా దోహదపడుతుంది. ఉదాహరణలు క్రింది విధంగా ఉన్నాయి:

అలనైన్ + α-కీటోగ్లుటారేట్ ⇌ పైరువేట్ + గ్లుటామేట్ అస్పార్టేట్ + α-కీటోగ్లుటారేట్ ⇌ ఆక్సలోఅసిటేట్ + గ్లుటామేట్

పైరువేట్ మరియు ఆక్సలోఅసిటేట్ రెండూ కణ జీవక్రియలో కీలక భాగాలు, ఇవి గ్లైకోలిసిస్, గ్లూకోనియోజెనెసిస్ మరియు సిట్రిక్ ఆమ్ల చక్రం వంటి ప్రాథమిక ప్రక్రియలలో సబ్‌స్ట్రేట్లు లేదా మధ్యంతర పదార్థాలుగా దోహదపడతాయి.

గ్లుటామేట్ శరీరంలోని అదనపు లేదా వ్యర్థ నత్రజనిని తొలగించడంలో కూడా ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది. గ్లుటామేట్ గ్లుటామేట్ డీహైడ్రోజినేస్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకించబడే ఆక్సీకరణ ప్రతిచర్య అయిన డీఅమినేషన్కు లోనవుతుంది,[17] క్రింది విధంగా:

గ్లుటామేట్ + H2O + NADP+ → α-కీటోగ్లుటారేట్ + NADPH + NH3 + H+

అమ్మోనియా ( అమ్మోనియంగా) అప్పుడు ప్రధానంగా యూరియాగా విసర్జించబడుతుంది, ఇది కాలేయంలో సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది. తద్వారా ట్రాన్సామినేషన్‌ను డీఅమినేషన్‌తో అనుసంధానించవచ్చు, ఇది అమైనో ఆమ్లాల అమైన్ సమూహాల నుండి నత్రజనిని గ్లుటామేట్ ద్వారా మధ్యంతరంగా తొలగించడానికి మరియు చివరికి యూరియా రూపంలో శరీరం నుండి విసర్జించడానికి అనుమతిస్తుంది.

గ్లుటామేట్ ఒక నాడీ ప్రసారకం (క్రింద చూడండి), ఇది మెదడులో అత్యంత సమృద్ధిగా ఉండే అణువులలో ఒకటిగా చేస్తుంది. గ్లియోమా లేదా గ్లియోబ్లాస్టోమా అని పిలువబడే ప్రాణాంతక మెదడు కణితులు ఈ దృగ్విషయాన్ని ఉపయోగించుకుంటాయి, గ్లుటామేట్‌ను ఇంధన వనరుగా ఉపయోగిస్తాయి, ముఖ్యంగా ఈ కణితులు జన్యు IDH1 లోని ఉత్పరివర్తనాల కారణంగా గ్లుటామేట్‌పై ఎక్కువగా ఆధారపడినప్పుడు.[22][23]

నాడీ ప్రసారకం

ప్రధాన వ్యాసం: గ్లుటామేట్ (నాడీ ప్రసారకం)

గ్లుటామేట్ కశేరుక నాడీ వ్యవస్థలో అత్యంత సమృద్ధిగా ఉండే ఉత్తేజిత నాడీ ప్రసారకం.[24] రసాయన సినాప్సెస్ వద్ద, గ్లుటామేట్ వెసికిల్స్లో నిల్వ చేయబడుతుంది. నాడీ ప్రేరణలు ప్రీసినాప్టిక్ కణం నుండి గ్లుటామేట్ విడుదలను ప్రేరేపిస్తాయి. గ్లుటామేట్ అయనోట్రోపిక్ మరియు మెటాబోట్రోపిక్ (G-ప్రోటీన్ కపుల్డ్) రిసెప్టర్లపై పనిచేస్తుంది.[24] వ్యతిరేక పోస్ట్సినాప్టిక్ కణంలో, NMDA రిసెప్టర్ లేదా AMPA రిసెప్టర్ వంటి గ్లుటామేట్ రిసెప్టర్లు గ్లుటామేట్‌ను బంధించి ఉత్తేజితమవుతాయి. సినాప్టిక్ ప్లాస్టిసిటీలో దాని పాత్ర కారణంగా, గ్లుటామేట్ మెదడులోని నేర్చుకోవడం మరియు జ్ఞాపకశక్తి వంటి జ్ఞానాత్మక విధులులో పాల్గొంటుంది.[25] లాంగ్-టర్మ్ పొటెన్షియేషన్ అని పిలువబడే ప్లాస్టిసిటీ రూపం హిప్పోకాంపస్, నియోకార్టెక్స్ మరియు మెదడులోని ఇతర భాగాలలో గ్లుటామెర్జిక్ సినాప్సెస్ వద్ద జరుగుతుంది. గ్లుటామేట్ కేవలం పాయింట్-టు-పాయింట్ ట్రాన్స్‌మిటర్‌గా మాత్రమే కాకుండా, సినాప్సెస్ మధ్య స్పిల్-ఓవర్ సినాప్టిక్ క్రాస్‌స్టాక్ ద్వారా కూడా పనిచేస్తుంది, దీనిలో పొరుగు సినాప్స్ నుండి విడుదలైన గ్లుటామేట్ యొక్క మొత్తం ఎక్స్‌ట్రాసినాప్టిక్ సిగ్నలింగ్/వాల్యూమ్ ట్రాన్స్‌మిషన్ను సృష్టిస్తుంది.[26] అదనంగా, మార్క్ మాట్సన్ మొదట వివరించినట్లుగా, మెదడు అభివృద్ధి సమయంలో గ్రోత్ కోన్లు మరియు సినాప్టోజెనెసిస్ నియంత్రణలో గ్లుటామేట్ ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది.

మెదడు నాన్-సినాప్టిక్ గ్లుటామెర్జిక్ సిగ్నలింగ్ సర్క్యూట్లు

డ్రోసోఫిలా మెదడులలోని ఎక్స్‌ట్రాసెల్యులర్ గ్లుటామేట్ రిసెప్టర్ డీసెన్సిటైజేషన్‌తో కూడిన ప్రక్రియ ద్వారా పోస్ట్సినాప్టిక్ గ్లుటామేట్ రిసెప్టర్ క్లస్టరింగ్‌ను నియంత్రిస్తుందని కనుగొనబడింది.[27] గ్లియల్ కణంలలో వ్యక్తమయ్యే ఒక జన్యువు గ్లుటామేట్‌ను ఎక్స్‌ట్రాసెల్యులర్ స్పేస్లోకి చురుకుగా రవాణా చేస్తుంది,[27] అయితే, న్యూక్లియస్ అకంబెన్స్-స్టిమ్యులేటింగ్ గ్రూప్ II మెటాబోట్రోపిక్ గ్లుటామేట్ రిసెప్టర్లలో, ఈ జన్యువు ఎక్స్‌ట్రాసెల్యులర్ గ్లుటామేట్ స్థాయిలను తగ్గిస్తుందని కనుగొనబడింది.[28] ఇది ఈ ఎక్స్‌ట్రాసెల్యులర్ గ్లుటామేట్ పెద్ద హోమియోస్టాటిక్ వ్యవస్థలో భాగంగా "ఎండోక్రైన్-వంటి" పాత్రను పోషిస్తుందనే అవకాశాన్ని పెంచుతుంది.

GABA పూర్వగామి

గ్లుటామేట్ GABA-ఎర్జిక్ న్యూరాన్లలో నిరోధక గామా-అమినోబ్యూట్రిక్ ఆమ్లం (GABA) సంశ్లేషణకు పూర్వగామిగా కూడా పనిచేస్తుంది. ఈ ప్రతిచర్య గ్లుటామేట్ డీకార్బాక్సిలేస్ (GAD) ద్వారా ఉత్ప్రేరకించబడుతుంది.[29] GABA-ఎర్జిక్ న్యూరాన్లు దాని కార్యకలాపాలను (ఆటోరేడియోగ్రఫీ మరియు ఇమ్యునోహిస్టోకెమిస్ట్రీ పద్ధతులతో) వెల్లడించడం ద్వారా (పరిశోధన ప్రయోజనాల కోసం) గుర్తించబడతాయి,[30] ఇది సెరెబెల్లమ్ మరియు ప్యాంక్రియాస్లో అత్యంత సమృద్ధిగా ఉంటుంది.[31]

స్టిఫ్ పర్సన్ సిండ్రోమ్ అనేది యాంటీ-GAD యాంటీబాడీల వల్ల కలిగే ఒక నాడీ సంబంధిత రుగ్మత, ఇది GABA సంశ్లేషణ తగ్గడానికి దారితీస్తుంది మరియు అందువల్ల, కండరాల బిగుతు మరియు తిమ్మిరి వంటి మోటార్ పనితీరు దెబ్బతింటుంది. ప్యాంక్రియాస్‌లో సమృద్ధిగా GAD ఉన్నందున, ప్యాంక్రియాస్‌లో ప్రత్యక్ష రోగనిరోధక విధ్వంసం జరుగుతుంది మరియు రోగులకు డయాబెటిస్ మెల్లిటస్ వస్తుంది.[32]

రుచిని పెంచేది

ప్రధాన వ్యాసం: గ్లుటామేట్ ఫ్లేవరింగ్

గ్లుటామిక్ ఆమ్లం, ప్రోటీన్ యొక్క ఒక భాగం కావడంతో, ప్రోటీన్ ఉన్న ఆహారాలలో ఉంటుంది, కానీ అది బంధించబడని రూపంలో ఉన్నప్పుడు మాత్రమే రుచి చూడవచ్చు. చీజ్లు మరియు సోయా సాస్తో సహా అనేక రకాల ఆహారాలలో గణనీయమైన మొత్తంలో ఉచిత గ్లుటామిక్ ఆమ్లం ఉంటుంది, మరియు గ్లుటామిక్ ఆమ్లం మానవ రుచి యొక్క ఐదు ప్రాథమిక రుచులులో ఒకటైన ఉమామికి బాధ్యత వహిస్తుంది. గ్లుటామిక్ ఆమ్లం తరచుగా దాని సోడియం ఉప్పు రూపంలో, మోనోసోడియం గ్లుటామేట్ (MSG) అని పిలువబడే ఆహార సంకలితం మరియు రుచిని పెంచేదిగా ఉపయోగించబడుతుంది.

పోషకం

అన్ని మాంసాలు, పౌల్ట్రీ, చేపలు, గుడ్లు, పాల ఉత్పత్తులు మరియు కొంబు గ్లుటామిక్ ఆమ్లానికి అద్భుతమైన వనరులు. కొన్ని ప్రోటీన్-రిచ్ మొక్కల ఆహారాలు కూడా వనరులుగా పనిచేస్తాయి. గ్లుటెన్ (గోధుమలలోని ప్రోటీన్‌లో ఎక్కువ భాగం) లో 30–35% గ్లుటామిక్ ఆమ్లం ఉంటుంది. ఆహార గ్లుటామేట్‌లో తొంభై ఐదు శాతం ప్రేగు కణాల ద్వారా మొదటి పాస్‌లో జీవక్రియ చేయబడుతుంది.[33]

మొక్కల పెరుగుదల

ఆక్సిగ్రో అనేది 30% గ్లుటామిక్ ఆమ్లాన్ని కలిగి ఉన్న మొక్కల పెరుగుదల తయారీ.

NMR స్పెక్ట్రోస్కోపీ

పాలీ-γ-బెంజైల్-L-గ్లుటామేట్ (PBLG), ఒక గ్లుటామిక్ ఆమ్ల ఉత్పన్నం, న్యూక్లియర్ మాగ్నెటిక్ రెసొనెన్స్ స్పెక్ట్రోస్కోపీ (NMR) లో రెసిడ్యువల్ డైపోలార్ కప్లింగ్ (RDC) వాడకంలో గమనించిన డైపోలార్ పరస్పర చర్యల స్థాయిని నియంత్రించడానికి తరచుగా అలైన్‌మెంట్ మాధ్యమంగా ఉపయోగించబడుతుంది.[34]

గ్లుటామేట్ మరియు వృద్ధాప్యం

ఇవి కూడా చూడండి: వృద్ధాప్య మెదడు#గ్లుటామేట్ మెదడు గ్లుటామేట్ స్థాయిలు వయస్సుతో పాటు తగ్గుతాయి మరియు మెదడు యొక్క వయస్సు-సంబంధిత వ్యాధుల మార్కర్‌గా ఉపయోగపడవచ్చు.[35]

ఫార్మకాలజీ

ఫెన్సైక్లిడిన్ (సాధారణంగా PCP లేదా 'ఏంజెల్ డస్ట్' అని పిలుస్తారు) అనే ఔషధం NMDA రిసెప్టర్ వద్ద గ్లుటామిక్ యాసిడ్‌ను నాన్-కాంపిటేటివ్‌గా నిరోధిస్తుంది. అదే కారణాల వల్ల, డెక్స్ట్రోమెథోర్ఫాన్ మరియు కెటామైన్ కూడా బలమైన డిసోసియేటివ్ మరియు హాలూసినోజెనిక్ ప్రభావాలను కలిగి ఉంటాయి. మెటాబోట్రోపిక్ గ్లుటామేట్ రిసెప్టర్లైన 2 మరియు 3 ల యొక్క అగోనిస్ట్ అయిన ఎగ్లుమెటాడ్ (దీనిని ఎగ్లుమెగాడ్ లేదా LY354740 అని కూడా పిలుస్తారు) అనే ఔషధాన్ని తీవ్రంగా ఎక్కించడం వల్ల, బోనెట్ మకాక్స్‌లో (Macaca radiata) యోహింబైన్-ప్రేరిత స్ట్రెస్ రెస్పాన్స్ గణనీయంగా తగ్గినట్లు తేలింది; ఆ జంతువులలో ఎగ్లుమెటాడ్‌ను దీర్ఘకాలం పాటు నోటి ద్వారా అందించడం వల్ల, చికిత్స చేయని నియంత్రిత సమూహాలతో పోలిస్తే బేస్‌లైన్ కార్టిసాల్ స్థాయిలు గణనీయంగా (సుమారు 50 శాతం) తగ్గాయి.[36] ఎగ్లుమెటాడ్ మానవ అడ్రినోకోర్టికల్ కణాల మెటాబోట్రోపిక్ గ్లుటామేట్ రిసెప్టర్ 3 (GRM3) పై పనిచేసి, ఆల్డోస్టెరాన్ సింథేస్, CYP11B1 మరియు అడ్రినల్ స్టెరాయిడ్ల (అంటే ఆల్డోస్టెరాన్ మరియు కార్టిసాల్) ఉత్పత్తిని తగ్గిస్తుందని కూడా నిరూపించబడింది.[37] గ్లుటామేట్ బ్లడ్-బ్రెయిన్ బారియర్ను సులభంగా దాటదు, కానీ, ఇది హై-అఫినిటీ ట్రాన్స్‌పోర్ట్ సిస్టమ్ ద్వారా రవాణా చేయబడుతుంది.[38][39] ఇది గ్లుటామైన్గా కూడా మార్చబడుతుంది.

గ్లుటామేట్ విషపూరితాన్ని యాంటీఆక్సిడెంట్ల ద్వారా తగ్గించవచ్చు, మరియు క్యానబిస్ యొక్క సైకోయాక్టివ్ సూత్రం, టెట్రాహైడ్రోక్యానబినాల్ (THC), మరియు నాన్-సైకోయాక్టివ్ సూత్రం క్యానబిడియోల్ (CBD), మరియు ఇతర క్యానబినాయిడ్లు, గ్లుటామేట్ న్యూరోటాక్సిసిటీని అదే సామర్థ్యంతో నిరోధిస్తాయని కనుగొనబడింది, తద్వారా ఇవి శక్తివంతమైన యాంటీఆక్సిడెంట్లుగా పనిచేస్తాయి.[40][41]

మూలాలు

  1. ↑ (1983). Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature.
  2. ↑ Watford, Malcolm. (1 September 2015). Glutamine and glutamate: Nonessential or essential amino acids?. Animal Nutrition. 1 (3) 119–122. doi:10.1016/j.aninu.2015.08.008.
  3. ↑ (22 February 2017). "Glutamine: A Conditionally Essential Amino Acid with Multiple Biological Functions". Superfood and Functional Food - The Development of Superfoods and Their Roles as Medicine. doi:10.5772/66488.
  4. ↑ Webster's Third New International Dictionary of the English Language Unabridged, Third Edition, 1971.
  5. ↑ Robert Sapolsky (2005), Biology and Human Behavior: The Neurological Origins of Individuality (2nd edition); The Teaching Company. pp. 19–20 of the Guide Book.
  6. ↑ Saffran, M.. (April 1998). Amino acid names and parlor games: from trivial names to a one-letter code, amino acid names have strained students' memories. Is a more rational nomenclature possible?. Biochemical Education. 26 (2) 116–118. doi:10.1016/S0307-4412(97)00167-2.
  7. ↑ 7.0 7.1 (1936). "Dissociation constants and structures of glutamic acid and its esters". Biochemical Journal. 30 (11) 2085–2094. doi:10.1042/bj0302085.
  8. ↑ (1989). "Thermodynamics of the second proton dissociation processes of nine α-amino-acids and the third ionization processes of glutamic acid, aspartic acid and tyrosine". Thermochimica Acta. 141 297–303. doi:10.1016/0040-6031(89)87065-0.
  9. ↑ (1972). "Precision neutron diffraction structure determination of protein and nucleic acid components. VIII: the crystal and molecular structure of the β-form of the amino acidl-glutamic acid". Journal of Crystal and Molecular Structure. 2 (5) 225–233. doi:10.1007/BF01246639.
  10. ↑ 10.0 10.1 10.2 William H. Brown and Lawrence S. Brown (2008), Organic Chemistry (5th edition). Cengage Learning. p. 1041. 978-0495388579.
  11. ↑ National Center for Biotechnology Information, "D-glutamate". PubChem Compound Database, CID=23327. Accessed 17 February 2017.
  12. ↑ (1998). "Compensation for D-glutamate auxotrophy of Escherichia coli WM335 by D-amino acid aminotransferase gene and regulation of murI expression". Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 62 (1) 193–195. doi:10.1271/bbb.62.193.
  13. ↑ (23 February 1995). "Presence of free d-glutamate and d-aspartate in rat tissues". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1243 (2) 282–286. doi:10.1016/0304-4165(94)00152-N.
  14. ↑ R. H. A. Plimmer. (1912). The Chemical Constitution of the Protein. Part I. Analysis 114. Longmans, Green and Co..
  15. ↑ Renton, Alex. (10 July 2005). If MSG is so bad for you, why doesn't everyone in Asia have a headache?. The Guardian.
  16. ↑ (7 October 2002). Kikunae Ikeda Sodium Glutamate. Japan Patent Office.
  17. ↑ (2007). Methods and Reagents for Green Chemistry: An Introduction. 25. John Wiley & Sons. ISBN 978-0-470-12407-9.
  18. ↑ (2010). Encyclopedia of Industrial Biotechnology: Bioprocess, Bioseparation, and Cell Technology. 215–225. Wiley. ISBN 978-0-471-79930-6.
  19. ↑ (2012). "Derivation and synthesis of renewable surfactants". Chemical Society Reviews. 41 (4) 1499–1518. doi:10.1039/C1CS15217C.
  20. ↑ (April 2000). "Intestinal Glutamate Metabolism". The Journal of Nutrition. 130 (4) 978S–982S. doi:10.1093/jn/130.4.978S.
  21. ↑ (August 2014). Glutamate as chemotactic fuel for diffuse glioma cells: are they glutamate suckers?. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reviews on Cancer. 1846 (1) 66–74. doi:10.1016/j.bbcan.2014.04.004.
  22. ↑ (December 2014). "Tumor cells in search for glutamate: an alternative explanation for increased invasiveness of IDH1 mutant gliomas". Neuro-Oncology. 16 (12) 1669–1670. doi:10.1093/neuonc/nou152.
  23. ↑ 24.0 24.1 (2000). "Glutamate as a neurotransmitter in the brain: Review of physiology and pathology". The Journal of Nutrition. 130 (4S Suppl) 1007S–1015S. doi:10.1093/jn/130.4.1007s.
  24. ↑ (1993). "Glutamate: Its role in learning, memory, and the aging brain". Psychopharmacology. 111 (4) 391–401. doi:10.1007/BF02253527.
  25. ↑ (2010). "Imaging extrasynaptic glutamate dynamics in the brain". Proceedings of the National Academy of Sciences. 107 (14) 6526–6531. doi:10.1073/pnas.0913154107.
  26. ↑ 27.0 27.1 (2007). "Nonvesicular Release of Glutamate by Glial xCT Transporters Suppresses Glutamate Receptor Clustering In Vivo". Journal of Neuroscience. 27 (1) 111–123. doi:10.1523/JNEUROSCI.4770-06.2007.
  27. ↑ (2002). "Group II metabotropic glutamate receptors modulate extracellular glutamate in the nucleus accumbens". Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics. 300 (1) 162–171. doi:10.1124/jpet.300.1.162.
  28. ↑ (August 2006). "The glutamate/GABA-glutamine cycle: aspects of transport, neurotransmitter homeostasis and ammonia transfer". Journal of Neurochemistry. 98 (3) 641–653. doi:10.1111/j.1471-4159.2006.03913.x.
  29. ↑ (January 1995). GABAB receptors. Pharmacology & Therapeutics. 67 (2) 187–246. doi:10.1016/0163-7258(95)00016-A.
  30. ↑ (2007). Autoantibodies. 369–378. ISBN 978-0-444-52763-9. doi:10.1016/B978-044452763-9/50052-4.
  31. ↑ (15 August 2022). "Stiff Person Syndrome Spectrum Disorders; More Than Meets the Eye". Journal of Neuroimmunology. 369. doi:10.1016/j.jneuroim.2022.577915.
  32. ↑ Reeds, P.J.. (1 April 2000). "Intestinal glutamate metabolism". Journal of Nutrition. 130 (4s) 978S–982S. doi:10.1093/jn/130.4.978S.
  33. ↑ C. M. Thiele, Concepts Magn. Reson. A, 2007, 30A, 65–80
  34. ↑ (1 January 2009). "Effects of age and sex on brain glutamate and other metabolites". Magnetic Resonance Imaging. 27 (1) 142–145. doi:10.1016/j.mri.2008.06.002.
  35. ↑ (July 2001). "Effects of LY354740, a novel glutamatergic metabotropic agonist, on nonhuman primate hypothalamic-pituitary-adrenal axis and noradrenergic function". CNS Spectr.. 6 (7) 607–612, 617. doi:10.1017/S1092852900002157.
  36. ↑ (January 2014). "Glutamate receptors and the regulation of steroidogenesis in the human adrenal gland: The metabotropic pathway". Molecular and Cellular Endocrinology. 382 (1) 170–177. doi:10.1016/j.mce.2013.09.025.
  37. ↑ (April 2000). "Transport of glutamate and other amino acids at the blood–brain barrier". The Journal of Nutrition. 130 (4S Suppl) 1016S–1022S. doi:10.1093/jn/130.4.1016S.
  38. ↑ Hawkins, Richard A.. (September 2009). "The blood-brain barrier and glutamate". The American Journal of Clinical Nutrition. 90 (3) 867S–874S. doi:10.3945/ajcn.2009.27462BB.
  39. ↑ Hampson, Aidan J.. (1998). "Cannabidiol and (−)Δ9-tetrahydrocannabinol are neuroprotective antioxidants". Proc Natl Acad Sci USA. 95 (14) 8268–8273. doi:10.1073/pnas.95.14.8268.
  40. ↑ Hampson, Aidan J.. (2006). Neuroprotective Antioxidants from Marijuana. Annals of the New York Academy of Sciences. 899 (1) 274–282. doi:10.1111/j.1749-6632.2000.tb06193.x.

మరింత సమాచారం

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Glutamic acid” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Glutamic_acid ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=గ్లుటామిక్_ఆమ్లం&oldid=5982"