అలనైన్

From LTRC
పేర్లు
IUPAC పేరు అలనైన్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు 2-అమినోప్రొపనోయిక్ యాసిడ్
ఇతర పేర్లు అలనిక్ యాసిడ్, అలనినిక్ యాసిడ్, 2-అమినోప్రొపియోనిక్ యాసిడ్
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య L: 56-41-7
D/L: 302-72-7
D: 338-69-2
బెయిల్‌స్టెయిన్ రిఫరెన్స్ 1720248
ChEBI L: CHEBI:16977
D/L: CHEBI:16449
D: CHEBI:15570
ChEMBL L: ChEMBL279597
ChemSpider L: 5735
D/L: 582
D: 64234
DrugBank L: DB00160
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.000.249
EC సంఖ్య L: 206-126-4
గ్మెలిన్ రిఫరెన్స్ 49628
IUPHAR/BPS L: 720
KEGG L: C00041
D/L: C01401
D: C00133
PubChem CID L: 5950
D/L: 602
D: 71080
UNII L: OF5P57N2ZX
D/L: 1FU7983T0U
D: E3UDS4613U
కాంప్‌టాక్స్ డాష్‌బోర్డ్ (EPA) L: DTXSID20873899
InChI InChI=1S/C3H7NO2/c1-2(4)3(5)6/h2H,4H2,1H3,(H,5,6)/t2-/m0/s1
Key: QNAYBMKLOCPYGJ-REOHCLBHSA-N
D/L: Key: QNAYBMKLOCPYGJ-UHFFFAOYSA-N
D: Key: QNAYBMKLOCPYGJ-UWTATZPHSA-N
SMILES L: C[C@@H](C(=O)O)N
D: C[C@H](C(=O)O)N
L
Zwitterion
: C[C@@H](C(=O)[O-])[NH3+]
D
Zwitterion
: C[C@H](C(=O)[O-])[NH3+]
ధర్మాలు
రసాయన ఫార్ములా C3H7NO2
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 89.094 g·mol
రూపం తెల్లని పొడి
సాంద్రత 1.424 g/cm
ద్రవీభవన స్థానం 258 °C (496 °F; 531 K) (ఉత్పతనం చెందుతుంది)
నీటిలో ద్రావణీయత 167.2 g/L (25 °C)
log P −0.68
ఆమ్లత్వం (p K a) 2.34 (కార్బాక్సిల్; H2O)
9.87 (అమినో; H2O)
అయస్కాంత గ్రాహ్యత (χ) −50.5×10 cm/mol
సంబంధిత సమ్మేళనాలు
సంబంధిత సమ్మేళనాలు ఫ్లోరోఅలనైన్
అనుబంధ డేటా పేజీ
అలనైన్ (డేటా పేజీ)
ప్రత్యేకంగా పేర్కొనకపోతే, డేటా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితిలో (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) ఇవ్వబడింది. ఇన్ఫోబాక్స్ సూచనలు

అలనైన్ (చిహ్నం Ala లేదా A),[1] లేదా α-అలనైన్, అనేది ప్రోటీన్ల జీవసంశ్లేషణలో ఉపయోగించే ఒక α-అమైనో ఆమ్లం. ఇది ఒక అమైన్ సమూహం మరియు ఒక కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్ల సమూహాన్ని కలిగి ఉంటుంది, ఇవి రెండూ కేంద్ర కార్బన్ పరమాణువుకు అనుసంధానించబడి ఉంటాయి, ఇది మిథైల్ సమూహం పార్శ్వ గొలుసును కూడా కలిగి ఉంటుంది. తత్ఫలితంగా, ఇది ధ్రువణత లేని, అలిఫాటిక్ α-అమైనో ఆమ్లంగా వర్గీకరించబడింది.

జీవసంబంధ పరిస్థితులలో, అలనైన్ దాని జ్వీటరియోనిక్ రూపంలో ఉంటుంది, దీని అమైన్ సమూహం ప్రోటోనేట్ చేయబడి (\sNH3+ వలె) మరియు దాని కార్బాక్సిల్ సమూహం డీప్రోటోనేట్ చేయబడి (\sCO2- వలె) ఉంటుంది. అలనైన్ GC (GCU, GCC, GCA, మరియు GCG) తో ప్రారంభమయ్యే అన్ని కోడాన్ల ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది. అలనైన్ యొక్క L-ఐసోమర్ (ఎడమచేతి వాటం) ప్రోటీన్లలో చేర్చబడుతుంది. 1,150 ప్రోటీన్ల నమూనాలో ప్రాథమిక నిర్మాణంలో 7.8% వాటాతో, L-అలనైన్ సంభవించే రేటులో L-ల్యూసిన్ తర్వాత రెండవ స్థానంలో ఉంది.[2] కుడిచేతి వాటం రూపం, D-అలనైన్, కొన్ని బ్యాక్టీరియా కణ గోడలలోని పెప్టైడ్లు[3] (పెప్టిడోగ్లైకాన్‌లో) మరియు కొన్ని పెప్టైడ్ యాంటీబయాటిక్స్లలో కనిపిస్తుంది, మరియు అనేక క్రస్టేషియన్లు మరియు మొలస్క్ల కణజాలాలలో ఆస్మోలైట్గా కనిపిస్తుంది.[4]

అలనైన్ మానవులలో అవసరమైన అమైనో ఆమ్లం కాదు, ఎందుకంటే ఇది జీవక్రియ ద్వారా సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది మరియు ఆహారంలో ఉండవలసిన అవసరం లేదు. అయినప్పటికీ, ketotic hypoglycemia వంటి కొన్ని పరిస్థితులలో hypoalaninemia (అలనైన్ లోపం) సంభవించవచ్చు.[5][6]

చరిత్ర మరియు వ్యుత్పత్తి

అలనైన్ మొదటిసారిగా 1850లో Adolph Strecker ఎసిటాల్డిహైడ్ మరియు అమ్మోనియాను హైడ్రోజన్ సైనైడ్తో కలిపినప్పుడు సంశ్లేషణ చేయబడింది.[7][8][9] ఈ అమైనో ఆమ్లానికి జర్మన్ భాషలో Alanin అని పేరు పెట్టారు, ఇది ఆల్డిహైడ్ను సూచిస్తుంది, ఉచ్చారణ సౌలభ్యం కోసం -an- అనే interfixను ఉపయోగించారు,[10] రసాయన సమ్మేళనాలలో ఉపయోగించే జర్మన్ ముగింపు -in ఆంగ్ల -ine కు సమానమైనది.

నిర్మాణం

అలనైన్ ఒక అలిఫాటిక్ అమైనో ఆమ్లం, ఎందుకంటే α-కార్బన్ పరమాణువుకు అనుసంధానించబడిన పార్శ్వ గొలుసు ఒక మిథైల్ సమూహం (-CH3). గ్లైసిన్ తర్వాత అలనైన్ అత్యంత సరళమైన α-అమైనో ఆమ్లం. అలనైన్ యొక్క మిథైల్ పార్శ్వ గొలుసు ప్రతిచర్య జరపదు మరియు అందువల్ల ప్రోటీన్ పనితీరులో నేరుగా పాల్గొనదు.[11] అలనైన్ ఒక అనవసరమైన అమైనో ఆమ్లం, అంటే ఇది మానవ శరీరం ద్వారా తయారు చేయబడుతుంది మరియు ఆహారం ద్వారా పొందవలసిన అవసరం లేదు. అలనైన్ అనేక రకాల ఆహారాలలో కనిపిస్తుంది, కానీ మాంసాలలో ప్రత్యేకంగా కేంద్రీకృతమై ఉంటుంది.

మూలాలు

జీవసంశ్లేషణ

అలనైన్‌ను పైరువేట్ మరియు వాలైన్, ల్యూసిన్, మరియు ఐసోల్యూసిన్ వంటి బ్రాంచ్డ్-చైన్ అమైనో ఆమ్లాల నుండి సంశ్లేషణ చేయవచ్చు.

అలనైన్ పైరువేట్ యొక్క రిడక్టివ్ అమినేషన్ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది, ఇది రెండు దశల ప్రక్రియ. మొదటి దశలో, α-కెటోగ్లుటరేట్, అమ్మోనియా మరియు NADH లు గ్లుటామేట్ డీహైడ్రోజినేస్ ద్వారా గ్లుటామేట్, NAD+ మరియు నీరుగా మార్చబడతాయి. రెండవ దశలో, కొత్తగా ఏర్పడిన గ్లుటామేట్ యొక్క అమైనో సమూహం అమినోట్రాన్స్‌ఫరేస్ ఎంజైమ్ ద్వారా పైరువేట్‌కు బదిలీ చేయబడుతుంది, ఇది α-కెటోగ్లుటరేట్‌ను పునరుత్పత్తి చేస్తుంది మరియు పైరువేట్‌ను అలనైన్‌గా మారుస్తుంది. నికర ఫలితం ఏమిటంటే పైరువేట్ మరియు అమ్మోనియా అలనైన్‌గా మార్చబడతాయి, ఒక రిడ్యూసింగ్ ఈక్వివలెంట్ వినియోగించబడుతుంది.[3] ట్రాన్సామినేషన్ ప్రతిచర్యలు సులభంగా తిరగబడతాయి మరియు పైరువేట్ అన్ని కణాలలో ఉంటుంది కాబట్టి, అలనైన్ సులభంగా ఏర్పడుతుంది మరియు అందువల్ల గ్లైకోలిసిస్, గ్లూకోనియోజెనిసిస్, మరియు సిట్రిక్ యాసిడ్ సైకిల్ వంటి జీవక్రియ మార్గాలతో దగ్గరి సంబంధాలను కలిగి ఉంటుంది.[12]

రసాయన సంశ్లేషణ

ఇవి కూడా చూడండి: Hell–Volhard–Zelinsky halogenation L-అలనైన్ పారిశ్రామికంగా అస్పార్టేట్ 4-డీకార్బాక్సిలేస్ చర్య ద్వారా L-అస్పార్టేట్ యొక్క డీకార్బాక్సిలేషన్ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది. L-అలనైన్ కి కిణ్వ ప్రక్రియ మార్గాలు అలనైన్ రేసెమేస్ ద్వారా క్లిష్టంగా ఉంటాయి.

రేసెమిక్ అలనైన్‌ను స్ట్రెకర్ ప్రతిచర్య ద్వారా సోడియం సైనైడ్ సమక్షంలో ఎసిటాల్డిహైడ్ను అమ్మోనియం క్లోరైడ్తో కండెన్సేషన్ చేయడం ద్వారా తయారు చేయవచ్చు,[13]

లేదా 2-బ్రోమోప్రొపనోయిక్ ఆమ్లం యొక్క అమ్మోనోలిసిస్ ద్వారా.

క్షీణత

అలనైన్ ఆక్సిడేటివ్ డీఅమినేషన్ ద్వారా విచ్ఛిన్నమవుతుంది, ఇది పైన వివరించిన రిడక్టివ్ అమినేషన్ ప్రతిచర్యకు విలోమ ప్రతిచర్య, ఇది అదే ఎంజైమ్‌లచే ఉత్ప్రేరకమవుతుంది. ప్రక్రియ యొక్క దిశ ప్రధానంగా పాల్గొన్న ప్రతిచర్యల యొక్క సబ్‌స్ట్రేట్లు మరియు ఉత్పత్తుల సాపేక్ష సాంద్రత ద్వారా నియంత్రించబడుతుంది.[3]

అలనైన్ ప్రపంచ పరికల్పన

అలనైన్ అనేది రైబోజోమ్-మధ్యవర్తిత్వ ప్రోటీన్ల జీవసంశ్లేషణ కోసం బిల్డింగ్ బ్లాక్‌లుగా (మోనోమర్లు) ఉపయోగించే ఇరవై కానానికల్ α-అమైనో ఆమ్లాలలో ఒకటి. జన్యు సంకేత ప్రమాణాల జాబితాలో చేర్చబడిన ప్రారంభ అమైనో ఆమ్లాలలో అలనైన్ ఒకటి అని నమ్ముతారు.[14][15][16][17] ఈ వాస్తవం ఆధారంగా "అలనైన్ ప్రపంచ" పరికల్పన ప్రతిపాదించబడింది.[18] ఈ పరికల్పన జన్యు సంకేతాల జాబితాలో అమైనో ఆమ్లాల పరిణామ ఎంపికను రసాయన కోణం నుండి వివరిస్తుంది. ఈ నమూనాలో రైబోసోమల్ ప్రోటీన్ సంశ్లేషణ కోసం మోనోమర్ల (అంటే అమైనో ఆమ్లాలు) ఎంపిక α-హెలిక్స్ లేదా β-షీట్ ద్వితీయ నిర్మాణ మూలకాలను నిర్మించడానికి అనువైన అలనైన్ ఉత్పన్నాలకు పరిమితం చేయబడింది. మనకు తెలిసిన జీవనంలో ఆధిపత్య ద్వితీయ నిర్మాణాలు α-హెలిక్స్ మరియు β-షీట్లు మరియు చాలా కానానికల్ అమైనో ఆమ్లాలను అలనైన్ యొక్క రసాయన ఉత్పన్నాలుగా పరిగణించవచ్చు. అందువల్ల, ప్రోటీన్లలోని చాలా కానానికల్ అమైనో ఆమ్లాలను పాయింట్ మ్యుటేషన్ల ద్వారా అలనైన్‌తో మార్చుకోవచ్చు, అయితే ద్వితీయ నిర్మాణం చెక్కుచెదరకుండా ఉంటుంది. అలనైన్ చాలా వరకు ఎన్కోడ్ చేయబడిన అమైనో ఆమ్లాల ద్వితీయ నిర్మాణ ప్రాధాన్యతలను అనుకరిస్తుందనే వాస్తవం అలనైన్ స్కానింగ్ మ్యుటాజెనిసిస్‌లో ఆచరణాత్మకంగా ఉపయోగించబడుతుంది. అదనంగా, శాస్త్రీయ ఎక్స్-రే క్రిస్టలోగ్రఫీ తరచుగా పాలీఅలనైన్-బ్యాక్‌బోన్ నమూనాను[19] మాలిక్యులర్ రీప్లేస్‌మెంట్—ఒక మోడల్-ఆధారిత ఫేజింగ్ పద్ధతిని ఉపయోగించి ప్రోటీన్ల త్రిమితీయ నిర్మాణాలను నిర్ణయించడానికి ఉపయోగిస్తుంది.

శారీరక పనితీరు

గ్లూకోజ్-అలనైన్ చక్రం

క్షీరదాలలో, కణజాలాలు మరియు కాలేయం మధ్య గ్లూకోజ్-అలనైన్ చక్రంలో అలనైన్ కీలక పాత్ర పోషిస్తుంది. ఇంధనం కోసం అమైనో ఆమ్లాలను విచ్ఛిన్నం చేసే కండరాలు మరియు ఇతర కణజాలాలలో, అమైనో సమూహాలు గ్లుటామేట్ రూపంలో ట్రాన్సామినేషన్ ద్వారా సేకరించబడతాయి. గ్లుటామేట్ అప్పుడు దాని అమైనో సమూహాన్ని అలనైన్ అమినోట్రాన్స్‌ఫరేస్ చర్య ద్వారా కండరాల గ్లైకోలిసిస్ ఉత్పత్తి అయిన పైరువేట్కు బదిలీ చేయగలదు, ఇది అలనైన్ మరియు α-కెటోగ్లుటరేట్ను ఏర్పరుస్తుంది. అలనైన్ రక్తప్రవాహంలోకి ప్రవేశించి, కాలేయానికి రవాణా చేయబడుతుంది. అలనైన్ అమినోట్రాన్స్‌ఫరేస్ ప్రతిచర్య కాలేయంలో రివర్స్‌లో జరుగుతుంది, అక్కడ పునరుత్పత్తి చేయబడిన పైరువేట్ గ్లూకోనియోజెనిసిస్‌లో ఉపయోగించబడుతుంది, ఇది రక్త ప్రసరణ వ్యవస్థ ద్వారా కండరాలకు తిరిగి వచ్చే గ్లూకోజ్‌ను ఏర్పరుస్తుంది. కాలేయంలోని గ్లుటామేట్ మైటోకాండ్రియాలోకి ప్రవేశించి గ్లుటామేట్ డీహైడ్రోజినేస్ ద్వారా α-కెటోగ్లుటరేట్ మరియు అమ్మోనియంగా విచ్ఛిన్నమవుతుంది, ఇది మూత్రపిండాల ద్వారా విసర్జించబడే యూరియాను ఏర్పరచడానికి యూరియా చక్రంలో పాల్గొంటుంది.[20]

గ్లూకోజ్-అలనైన్ చక్రం పైరువేట్ మరియు గ్లుటామేట్‌లను కండరాల నుండి తొలగించి సురక్షితంగా కాలేయానికి రవాణా చేయడానికి వీలు కల్పిస్తుంది. అక్కడ ఒకసారి, పైరువేట్ గ్లూకోజ్‌ను పునరుత్పత్తి చేయడానికి ఉపయోగించబడుతుంది, ఆ తర్వాత గ్లూకోజ్ శక్తి కోసం జీవక్రియ చేయడానికి కండరాలకు తిరిగి వస్తుంది: ఇది గ్లూకోనియోజెనిసిస్ యొక్క శక్తివంతమైన భారాన్ని కండరాలకు బదులుగా కాలేయానికి మారుస్తుంది, మరియు కండరాలలోని అందుబాటులో ఉన్న అన్ని ATP కండరాల సంకోచానికి అంకితం చేయబడుతుంది.[20] ఇది ఒక కాటబాలిక్ మార్గం, మరియు కండరాల కణజాలంలో ప్రోటీన్ విచ్ఛిన్నంపై ఆధారపడి ఉంటుంది. ఇది క్షీరదాలు కాని వాటిలో జరుగుతుందా మరియు ఏ మేరకు జరుగుతుందో అస్పష్టంగా ఉంది.[21][22]

మధుమేహంతో సంబంధం

సీరం అలనైన్ అమినోట్రాన్స్‌ఫరేస్ (ALT) స్థాయిలను పెంచే అలనైన్ చక్రంలో మార్పులు టైప్ II మధుమేహం అభివృద్ధికి ముడిపడి ఉన్నాయి.[23]

రసాయన లక్షణాలు

ఫాస్ఫోరైలేషన్కు సంబంధించి లాస్ ఆఫ్ ఫంక్షన్ ప్రయోగాలలో అలనైన్ ఉపయోగపడుతుంది. కొన్ని పద్ధతులలో జన్యువుల లైబ్రరీని సృష్టించడం ఉంటుంది, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి ఆసక్తి ఉన్న ప్రాంతంలో వేర్వేరు స్థానాల్లో పాయింట్ మ్యుటేషన్‌ను కలిగి ఉంటుంది, కొన్నిసార్లు మొత్తం జన్యువులోని ప్రతి స్థానంలో కూడా: దీనిని "స్కానింగ్ మ్యుటాజెనిసిస్" అని పిలుస్తారు. సరళమైన పద్ధతి, మరియు మొదటిసారిగా ఉపయోగించబడినది, దీనిని అలనైన్ స్కానింగ్ అని పిలుస్తారు, ఇక్కడ ప్రతి స్థానం క్రమంగా అలనైన్‌గా మార్చబడుతుంది.[24]

అలనైన్ యొక్క హైడ్రోజనేషన్ అమైనో ఆల్కహాల్ అలనినోల్ను ఇస్తుంది, ఇది ఉపయోగకరమైన కైరల్ బిల్డింగ్ బ్లాక్.

ఫ్రీ రాడికల్

ఒక అలనైన్ అణువు యొక్క డీఅమినేషన్ ఫ్రీ రాడికల్ CH3C•HCO2−ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. కార్బన్-నైట్రోజన్ బంధం యొక్క హోమోలిటిక్ క్లీవేజ్కు కారణమయ్యే రేడియేషన్ ద్వారా ఘన లేదా జల అలనైన్‌లో డీఅమినేషన్ ప్రేరేపించబడుతుంది.[25]

అలనైన్ యొక్క ఈ లక్షణం రేడియోథెరపీలో డోసిమెట్రిక్ కొలతలలో ఉపయోగించబడుతుంది. సాధారణ అలనైన్ రేడియేషన్‌కు గురైనప్పుడు, రేడియేషన్ కొన్ని అలనైన్ అణువులను ఫ్రీ రాడికల్స్‌గా మారుస్తుంది, మరియు ఈ రాడికల్స్ స్థిరంగా ఉన్నందున, అలనైన్ ఎంత రేడియేషన్‌కు గురైందో తెలుసుకోవడానికి ఫ్రీ రాడికల్ కంటెంట్‌ను తర్వాత ఎలక్ట్రాన్ పారామాగ్నెటిక్ రెసొనెన్స్ ద్వారా కొలవవచ్చు.[26] అదే రేడియేషన్ ఎక్స్‌పోజర్‌కు గురైనప్పుడు జీవ కణజాలం అనుభవించే రేడియేషన్ నష్టం యొక్క మొత్తానికి ఇది జీవసంబంధంగా సంబంధిత కొలతగా పరిగణించబడుతుంది.[26] రేడియోథెరపీ చికిత్స ప్రణాళికలను అలనైన్ పెల్లెట్‌లకు పరీక్షా మోడ్‌లో అందించవచ్చు, చికిత్స వ్యవస్థ ద్వారా ఉద్దేశించిన రేడియేషన్ మోతాదు సరైన పద్ధతిలో అందించబడిందో లేదో తనిఖీ చేయడానికి వీటిని కొలవవచ్చు.[27]

మూలాలు

  1. ↑ (1983). Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature.
  2. ↑ (1989). Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation. 599–623. Plenum. ISBN 978-0-306-43131-9.
  3. ↑ 3.0 3.1 3.2 (2000). Biochemistry. Benjamin/Cummings Publishing. ISBN 978-0-8053-3066-3.
  4. ↑ (2016). D-Amino Acids: Physiology, Metabolism, and Application. 269–282. Springer Japan. ISBN 978-4-431-56077-7.
  5. ↑ (1972). "Hypoalaninemia: a concomitant of ketotic hypoglycemia". American Society for Clinical Investigation. 51 (6) 1440–1449. doi:10.1172/JCI106940.
  6. ↑ (1982). "Hypoalaninemia and ketotic hypoglycemia: cause or consequence?". Springer-Verlag. 138 (1) 28–31. doi:10.1007/BF00442324.
  7. ↑ (1850). Ueber die künstliche Bildung der Milchsäure und einen neuen, dem Glycocoll homologen Körper. Annalen der Chemie und Pharmacie. 75 (1) 27–45. doi:10.1002/jlac.18500750103. Strecker names alanine on p. 30.
  8. ↑ (1854). Ueber einen neuen aus Aldehyd – Ammoniak und Blausäure entstehenden Körper. Annalen der Chemie und Pharmacie. 91 (3) 349–351. doi:10.1002/jlac.18540910309.
  9. ↑ (10 June 2018). Alanine. AminoAcidsGuide.com.
  10. ↑ Alanine. Oxford Dictionaries.
  11. ↑ (2012). Textbook of Biotechnology. McGraw-Hill Education. ISBN 978-0-07-107007-2.
  12. ↑ (2023). Physiology, Gluconeogenesis. StatPearls.
  13. ↑ .
  14. ↑ (December 2000). "Consensus temporal order of amino acids and evolution of the triplet code". Gene. 261 (1) 139–51. doi:10.1016/S0378-1119(00)00476-5.
  15. ↑ (June 2009). "A thermodynamic basis for prebiotic amino acid synthesis and the nature of the first genetic code". Astrobiology. 9 (5) 483–90. doi:10.1089/ast.2008.0280.
  16. ↑ (November 2019). "The Alanine World Model for the Development of the Amino Acid Repertoire in Protein Biosynthesis". International Journal of Molecular Sciences. 20 (21) 5507. doi:10.3390/ijms20215507.
  17. ↑ (November 2019). "Low complexity regions in the proteins of prokaryotes perform important functional roles and are highly conserved". Nucleic Acids Research. 47 (19) 9998–10009. doi:10.1093/nar/gkz730.
  18. ↑ (December 2019). "Anticipating alien cells with alternative genetic codes: away from the alanine world!". Current Opinion in Biotechnology. 60 242–249. doi:10.1016/j.copbio.2019.05.006.
  19. ↑ (February 2009). "Model-building strategies for low-resolution X-ray crystallographic data". Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography. 65 (Pt 2) 121–7. doi:10.1107/S0907444908040006.
  20. ↑ 20.0 20.1 .
  21. ↑ (2001-09-07). Fish Physiology: Nitrogen Excretion. 23. Academic Press. ISBN 978-0-08-049751-8.
  22. ↑ (1995-08-31). Nitrogen Metabolism and Excretion. CRC Press. ISBN 978-0-8493-8411-0.
  23. ↑ (November 2004). "Elevated Alanine Aminotransferase Predicts New-Onset Type 2 Diabetes Independently of Classical Risk Factors, Metabolic Syndrome, and C-Reactive Protein in the West of Scotland Coronary Prevention Study". Diabetes. 53 (11) 2855–60. doi:10.2337/diabetes.53.11.2855.
  24. ↑ (2009-09-25). Protein Engineering and Design. CRC Press. ISBN 978-1-4200-7659-2.
  25. ↑ (1998). "Transients and Stable Radical from the Deamination of α-Alanine". J. Radioanal. Nucl. Chem.. 232 (1–2) 139–41. doi:10.1007/BF02383729..
  26. ↑ 26.0 26.1 (2017). Fundamentals of Ionizing Radiation Dosimetry. 547–556. Wiley-VCH. ISBN 978-3-527-80823-6.
  27. ↑ (2022-04-26). "A preclinical radiotherapy dosimetry audit using a realistic 3D printed murine phantom". Scientific Reports. 12 (1) 6826. doi:10.1038/s41598-022-10895-5.

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Alanine” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Alanine ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=అలనైన్&oldid=3934"