అడెనోసిన్ మోనోఫాస్ఫేట్

From LTRC
పేర్లు
IUPAC పేరు 5′-ఎడెనిలిక్ ఆమ్లం
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు [(2 R ,3 S ,4 R ,5 R )-5-(6-అమినో-9 H -ప్యూరిన్-9-యిల్)-3,4-డైహైడ్రాక్సీఆక్సోలాన్-2-యిల్]మిథైల్ డైహైడ్రోజన్ ఫాస్ఫేట్
ఇతర పేర్లు ఎడెనోసిన్ 5'-మోనోఫాస్ఫేట్ విటమిన్ B8
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య 61-19-8
ChEBI CHEBI:16027
ChEMBL ChEMBL752
ChemSpider 5858
DrugBank DB00131
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.000.455
IUPHAR/BPS 2455
KEGG C00020
MeSH Adenosine+monophosphate
PubChem CID 6083
UNII 415SHH325A
కాంప్‌టాక్స్ డాష్‌బోర్డ్ ( EPA ) DTXSID5022560
InChI InChI=1S/C10H14N5O7P/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(22-10)1-21-23(18,19)20/h2-4,6-7,10,16-17H,1H2,(H2,11,12,13)(H2,18,19,20)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1
Key: UDMBCSSLTHHNCD-KQYNXXCUSA-N
InChI=1/C10H14N5O7P/c11-8-5-9(13-2-12-8)15(3-14-5)10-7(17)6(16)4(22-10)1-21-23(18,19)20/h2-4,6-7,10,16-17H,1H2,(H2,11,12,13)(H2,18,19,20)/t4-,6-,7-,10-/m1/s1
Key: UDMBCSSLTHHNCD-KQYNXXCUBP
SMILES O=P(O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n2cnc1c(ncnc12)N)[C@H](O)[C@@H]3O
c1nc(c2c(n1)n(cn2)[C@H]3[C@@H]([C@@H]([C@H](O3)COP(=O)(O)O)O)O)N
ధర్మాలు
రసాయన సంకేతం C10H14N5O7P
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 347.224 g·mol
రూపం తెల్లని స్పటిక పొడి
సాంద్రత 2.32 g/mL
ద్రవీభవన స్థానం 178 నుండి 185 °C (352 నుండి 365 °F; 451 నుండి 458 K)
మరిగే స్థానం 798.5 °C (1,469.3 °F; 1,071.7 K)
ఆమ్లత్వం (p K a ) 0.9, 3.8, 6.1
ప్రత్యేకంగా పేర్కొనకపోతే తప్ప, డేటా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితి (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) ఇవ్వబడింది. N సరిచూడండి ( ఏమిటి ?) ఇన్ఫోబాక్స్ సూచనలు

అడెనోసిన్ మోనోఫాస్ఫేట్ (AMP),[1] దీనిని 5'-అడెనిలిక్ యాసిడ్ అని కూడా పిలుస్తారు, ఇది ఒక న్యూక్లియోటైడ్. AMP ఒక ఫాస్ఫేట్ సమూహం, రైబోస్ చక్కెర మరియు అడెనిన్ అనే న్యూక్లియోబేస్‌లతో కూడి ఉంటుంది. ఇది ఫాస్ఫారిక్ యాసిడ్ మరియు అడెనోసిన్ అనే న్యూక్లియోసైడ్ యొక్క ఎస్టర్.[2] ఒక సబ్‌స్టిట్యూయంట్‌గా ఇది అడెనిలైల్- అనే ఉపసర్గ రూపాన్ని తీసుకుంటుంది.[3]

AMP అనేక కణ జీవక్రియ ప్రక్రియలలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది, ఇది అడెనోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ (ATP) మరియు అడెనోసిన్ డైఫాస్ఫేట్ (ADP) లతో పరస్పరం మార్పిడి చెందుతుంది, అలాగే అలోస్టెరిక్ పద్ధతిలో మయోఫాస్ఫోరైలేజ్-బి వంటి ఎంజైమ్‌లను ఉత్తేజపరుస్తుంది. AMP RNA సంశ్లేషణలో కూడా ఒక భాగంగా ఉంటుంది.[4] తెలిసిన అన్ని జీవ రూపాలలో AMP ఉంటుంది.[5]

ఉత్పత్తి మరియు విచ్ఛిన్నం

ADP మరియు ATP లతో సంబంధం ఉన్న అధిక శక్తి కలిగిన ఫాస్ఫోఅన్‌హైడ్రైడ్ బంధం AMPకి ఉండదు. కణంలో ATP నిల్వ తక్కువగా ఉన్నప్పుడు మయోకైనేజ్ (అడెనైలేట్ కైనేజ్) చర్య ద్వారా ADP నుండి AMP ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది:[6][7]

2 ADP → ATP + AMP

లేదా ADP యొక్క ఒక అధిక శక్తి ఫాస్ఫేట్ బంధం యొక్క జలవిశ్లేషణ (hydrolysis) ద్వారా AMP ఉత్పత్తి కావచ్చు:

ADP + H2O → AMP + Pi

ATP జలవిశ్లేషణ ద్వారా AMP మరియు పైరోఫాస్ఫేట్ గా కూడా AMP ఏర్పడవచ్చు:

ATP + H2O → AMP + PPi

జీవ వ్యవస్థల ద్వారా RNA విచ్ఛిన్నమైనప్పుడు, అడెనోసిన్ మోనోఫాస్ఫేట్‌తో సహా న్యూక్లియోసైడ్ మోనోఫాస్ఫేట్‌లు ఏర్పడతాయి.

AMP ఈ క్రింది విధంగా ATPకి తిరిగి మార్చబడుతుంది:

AMP + ATP → 2 ADP (అడెనైలేట్ కైనేజ్ వ్యతిరేక దిశలో)
ADP + Pi → ATP (ఈ దశను చాలా తరచుగా వాయుజీవులలో ఆక్సిడేటివ్ ఫాస్ఫోరైలేషన్ సమయంలో ATP సింథేజ్ నిర్వహిస్తుంది)

AMPని మయోఅడెనైలేట్ డీమినేజ్ అనే ఎంజైమ్ ద్వారా ఇనోసిన్ మోనోఫాస్ఫేట్గా మార్చవచ్చు, దీనివల్ల ఒక అమ్మోనియా సమూహం విడుదలవుతుంది.

ఒక కాటబాలిక్ మార్గంలో, ప్యూరిన్ న్యూక్లియోటైడ్ చక్రంలో, అడెనోసిన్ మోనోఫాస్ఫేట్‌ను యూరిక్ యాసిడ్గా మార్చవచ్చు, ఇది క్షీరదాలలో శరీరం నుండి విసర్జించబడుతుంది.[8]

నియంత్రణలో శారీరక పాత్ర

AMP-యాక్టివేటెడ్ కైనేజ్ నియంత్రణ

యూకారియోటిక్ కణ ఎంజైమ్ 5' అడెనోసిన్ మోనోఫాస్ఫేట్-యాక్టివేటెడ్ ప్రోటీన్ కైనేజ్, లేదా AMPK, వ్యాయామం వంటి అధిక కణ శక్తి వ్యయం జరిగే సమయాల్లో హోమియోస్టాటిక్ శక్తి ప్రక్రియల కోసం AMPని ఉపయోగిస్తుంది.[9] ATP విచ్ఛిన్నం మరియు సంబంధిత ఫాస్ఫోరైలేషన్ ప్రతిచర్యలు శరీరమంతటా శక్తి వనరుగా ఉపయోగించబడతాయి కాబట్టి, ఆ క్షీరద కణాలకు మరింత శక్తిని సృష్టించడానికి ATP ఉత్పత్తి అవసరం. AMPK, ఒక సెల్యులార్ ఎనర్జీ సెన్సార్‌గా, ATP స్థాయిలు తగ్గడం ద్వారా ఉత్తేజితమవుతుంది, ఇది సహజంగానే ADP మరియు AMP స్థాయిల పెరుగుదలతో కూడి ఉంటుంది.[10]

ఫాస్ఫోరైలేషన్ అనేది AMPKకి ప్రధాన యాక్టివేటర్గా కనిపిస్తున్నప్పటికీ, కొన్ని అధ్యయనాలు AMP అనేది AMPKకి అలోస్టెరిక్ రెగ్యులేటర్ మరియు డైరెక్ట్ అగోనిస్ట్ అని సూచిస్తున్నాయి.[11] అంతేకాకుండా, కణాలలో AMP:ATP స్థాయిల అధిక నిష్పత్తి, కేవలం AMP మాత్రమే కాకుండా, AMPKని ఉత్తేజపరుస్తుందని ఇతర అధ్యయనాలు సూచిస్తున్నాయి.[12] ఉదాహరణకు, కేనోర్హాబ్డిటిస్ ఎలిగాన్స్ మరియు డ్రోసోఫిలా మెలానోగాస్టర్ యొక్క AMP-యాక్టివేటెడ్ కైనేజ్‌లు AMP ద్వారా ఉత్తేజితమవుతాయని కనుగొనబడింది, అయితే ఈస్ట్ మరియు మొక్కల కైనేజ్‌లు AMP ద్వారా అలోస్టెరిక్‌గా ఉత్తేజితం కాలేదు.[12]

AMP అనేది AMPK యొక్క γ-సబ్‌యూనిట్‌కు బంధించబడుతుంది, ఇది కైనేజ్ యొక్క క్రియాశీలతకు దారితీస్తుంది, ఆపై చివరికి ATPని పునరుత్పత్తి చేయడానికి కాటబాలిక్ మార్గాల క్రియాశీలత మరియు అనాబాలిక్ మార్గాల నిరోధకత వంటి ఇతర ప్రక్రియల కాస్కేడ్కు దారితీస్తుంది. అణువులను విచ్ఛిన్నం చేయడం ద్వారా శక్తిని విడుదల చేయడం ద్వారా ATPని ఉత్పత్తి చేసే కాటబాలిక్ యంత్రాంగాలు AMPK ఎంజైమ్ ద్వారా ఉత్తేజితమవుతాయి, అయితే ఉత్పత్తులను రూపొందించడానికి ATP నుండి శక్తిని ఉపయోగించే అనాబాలిక్ యంత్రాంగాలు నిరోధించబడతాయి.[13] γ-సబ్‌యూనిట్ AMP/ADP/ATPలను బంధించగలిగినప్పటికీ, AMP/ADP బంధం మాత్రమే ఎంజైమ్ ప్రోటీన్ యొక్క కన్ఫర్మేషనల్ మార్పుకు దారితీస్తుంది. AMP/ADP మరియు ATP బంధాల మధ్య ఈ వ్యత్యాసం ఎంజైమ్ కోసం డీఫాస్ఫోరైలేషన్ స్థితిలో మార్పుకు దారితీస్తుంది.[14] వివిధ ప్రోటీన్ ఫాస్ఫేటేస్ల ద్వారా AMPK యొక్క డీఫాస్ఫోరైలేషన్ ఉత్ప్రేరక పనితీరును పూర్తిగా నిష్క్రియం చేస్తుంది. AMP/ADP, γ-సబ్‌యూనిట్‌కు బంధించడం ద్వారా మరియు డీఫాస్ఫోరైలేషన్ స్థితిని నిర్వహించడం ద్వారా AMPK నిష్క్రియం కాకుండా రక్షిస్తుంది.[15]

cAMP

ప్రధాన వ్యాసం: Cyclic AMP AMP సైక్లిక్ AMP (లేదా cAMP) అని పిలువబడే సైక్లిక్ నిర్మాణంగా కూడా ఉండవచ్చు. కొన్ని కణాలలో అడెనైలేట్ సైక్లేజ్ అనే ఎంజైమ్ ATP నుండి cAMPని తయారు చేస్తుంది, మరియు సాధారణంగా ఈ ప్రతిచర్య అడ్రినలిన్ లేదా గ్లూకాగాన్ వంటి హార్మోన్ల ద్వారా నియంత్రించబడుతుంది. cAMP ఇంట్రాసెల్యులర్ సిగ్నలింగ్‌లో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది.[16] అస్థిపంజర కండరాలలో, అడ్రినలిన్ ద్వారా ప్రేరేపించబడిన సైక్లిక్ AMP, గ్లైకోజెనోలిసిస్ కోసం మయోఫాస్ఫోరైలేజ్-బిని మయోఫాస్ఫోరైలేజ్-ఎ యొక్క ఫాస్ఫోరైలేటెడ్ రూపంలోకి మార్చడానికి ఒక కాస్కేడ్ (cAMP-ఆధారిత మార్గం)ను ప్రారంభిస్తుంది.[17][18]

మూలాలు

  1. ↑ Lawrence, Eleanor. "AMP". Henderson's Dictionary of Biological Terms. 1. ISBN 0-470-21446-5.
  2. ↑ Adenosine monophosphate (Compound). PubChem.
  3. ↑ (1997). "Nomenclature of Carbohydrates: (Recommendations 1996)". Journal of Carbohydrate Chemistry. 16 (8) 1191–1280. doi:10.1080/07328309708005748.
  4. ↑ (November 2015). "Spontaneous Formation of RNA Strands, Peptidyl RNA, and Cofactors". Angewandte Chemie. 54 (48) 14564–9. doi:10.1002/anie.201506593.
  5. ↑ Adenosine monophosphate. The Human Metabolome Database.
  6. ↑ (2010). "Interaction among Skeletal Muscle Metabolic Energy Systems during Intense Exercise". Journal of Nutrition and Metabolism. 2010. doi:10.1155/2010/905612.
  7. ↑ Valberg, Stephanie J.. (2008-01-01). Clinical Biochemistry of Domestic Animals (Sixth Edition). 459–484. Academic Press. ISBN 978-0-12-370491-7.
  8. ↑ (June 2016). "Regulation of uric acid metabolism and excretion". International Journal of Cardiology. 213 8–14. doi:10.1016/j.ijcard.2015.08.109.
  9. ↑ (March 2009). "AMPK and the biochemistry of exercise: implications for human health and disease". The Biochemical Journal. 418 (2) 261–75. doi:10.1042/BJ20082055.
  10. ↑ (July 2011). "AMP-activated protein kinase: nature's energy sensor". Nature Chemical Biology. 7 (8) 512–8. doi:10.1038/nchembio.610.
  11. ↑ (January 2015). "The AMP-activated protein kinase (AMPK) and cancer: many faces of a metabolic regulator". Cancer Letters. 356 (2 Pt A) 165–70. doi:10.1016/j.canlet.2014.01.018.
  12. ↑ 12.0 12.1 (2011-09-15). "AMP-activated protein kinase—an energy sensor that regulates all aspects of cell function". Genes & Development. 25 (18) 1895–1908. doi:10.1101/gad.17420111.
  13. ↑ (February 2011). "Energy sensing by the AMP-activated protein kinase and its effects on muscle metabolism". The Proceedings of the Nutrition Society. 70 (1) 92–9. doi:10.1017/S0029665110003915.
  14. ↑ (March 2015). "Adenosine monophosphate-activated kinase and its key role in catabolism: structure, regulation, biological activity, and pharmacological activation". Molecular Pharmacology. 87 (3) 363–77. doi:10.1124/mol.114.095810.
  15. ↑ (April 2011). "Structure of mammalian AMPK and its regulation by ADP". Nature. 472 (7342) 230–3. doi:10.1038/nature09932.
  16. ↑ (2015). "Metabolic Control". 233 29–49. Springer, Cham. ISBN 978-3-319-29804-7. doi:10.1007/164_2015_32.
  17. ↑ Coffee, Carole J.. (1999). "Quick Look Medicine: Metabolism". Hayes Barton Press. ISBN 1-59377-192-4.
  18. ↑ (2022-01-01). Fundamentals of Biochemistry.

మరింత పఠనం

  • (August 1999). "Blocking taste receptor activation of gustducin inhibits gustatory responses to bitter compounds". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 96 (17) 9903–8. doi:10.1073/pnas.96.17.9903.

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Adenosine monophosphate” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Adenosine_monophosphate ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=అడెనోసిన్_మోనోఫాస్ఫేట్&oldid=3922"