मायोसिन

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मायोसिन (IPA: /ˈmaɪəsᵻn,_oʊ/[1][2]) मोटर प्रोटीन का एक परिवार है (हालाँकि अक्सर ये प्रोटीन कॉम्प्लेक्स होते हैं) जो मांसपेशियों के संकुचन और यूकेरियोट्स में अन्य गतिशीलता प्रक्रियाओं की एक विस्तृत श्रृंखला में अपनी भूमिकाओं के लिए सबसे अधिक जाने जाते हैं। वे एटीपी-निर्भर होते हैं और एक्टिन-आधारित गतिशीलता के लिए जिम्मेदार होते हैं।

पहला मायोसिन (M2) 1864 में विल्हेम कुहने द्वारा खोजा गया था। कुहने ने कंकाल की मांसपेशी से एक चिपचिपा प्रोटीन निकाला था जिसे उन्होंने मांसपेशियों में तनाव की स्थिति बनाए रखने के लिए जिम्मेदार माना था। उन्होंने इस प्रोटीन को मायोसिन कहा।[3] इस शब्द का विस्तार अब धारीदार मांसपेशी ऊतक और चिकनी मांसपेशी ऊतक दोनों की कोशिकाओं में पाए जाने वाले समान एटीपेज़ (ATPases) के समूह को शामिल करने के लिए किया गया है।

1973 में एकेन्थामोएबा कैस्टेलानी में मायोसिन-जैसी कार्यक्षमता वाले एंजाइमों की खोज के बाद, यूकेरियोट्स के पूरे दायरे में मायोसिन जीन की एक वैश्विक श्रृंखला खोजी गई है।[4]

हालाँकि मूल रूप से यह माना जाता था कि मायोसिन केवल मांसपेशी कोशिकाओं तक ही सीमित है (इसलिए myo-(s) + -in), लेकिन कोई एक "मायोसिन" नहीं है; बल्कि यह जीन का एक बहुत बड़ा सुपरफैमिली है जिसके प्रोटीन उत्पाद एक्टिन बाइंडिंग, एटीपी हाइड्रोलिसिस (एटीपेज़ एंजाइम गतिविधि), और बल ट्रांसडक्शन के मूल गुणों को साझा करते हैं। वस्तुतः सभी यूकेरियोटिक कोशिकाओं में मायोसिन आइसोफॉर्म होते हैं। कुछ आइसोफॉर्म्स के विशिष्ट कोशिका प्रकारों (जैसे मांसपेशी) में विशेष कार्य होते हैं, जबकि अन्य आइसोफॉर्म्स सर्वव्यापी होते हैं। मायोसिन की संरचना और कार्य प्रजातियों के बीच विश्व स्तर पर संरक्षित हैं, इस हद तक कि खरगोश की मांसपेशियों का मायोसिन II एक अमीबा के एक्टिन से जुड़ जाएगा।[5]

3

संरचना और कार्य

डोमेन

अधिकांश मायोसिन अणु एक हेड, नेक और टेल डोमेन से बने होते हैं।

  • हेड डोमेन फिलामेंटस एक्टिन से जुड़ता है, और बल उत्पन्न करने के लिए एटीपी हाइड्रोलिसिस का उपयोग करता है और फिलामेंट के साथ बार्ब्ड (+) सिरे की ओर "चलता" है (मायोसिन VI को छोड़कर, जो पॉइंटेड (-) सिरे की ओर बढ़ता है)।
  • नेक डोमेन एक लिंकर के रूप में और उत्प्रेरक मोटर डोमेन द्वारा उत्पन्न बल को ट्रांसड्यूस करने के लिए एक लीवर आर्म के रूप में कार्य करता है। नेक डोमेन मायोसिन लाइट चेन के लिए बाइंडिंग साइट के रूप में भी काम कर सकता है, जो अलग-अलग प्रोटीन हैं जो एक मैक्रोमोलेक्यूलर कॉम्प्लेक्स का हिस्सा बनते हैं और आमतौर पर नियामक कार्य करते हैं।
  • टेल डोमेन आमतौर पर कार्गो अणुओं और/या अन्य मायोसिन सबयूनिट्स के साथ बातचीत को मध्यस्थ करता है। कुछ मामलों में, टेल डोमेन मोटर गतिविधि को विनियमित करने में भूमिका निभा सकता है।

पावर स्ट्रोक

মূল নিবন্ধ: मांसपेशियों का संकुचन

एटीपी हाइड्रोलिसिस से निकलने वाली ऊर्जा द्वारा संचालित पावर स्ट्रोक तंत्र के माध्यम से कई मायोसिन II अणु कंकाल की मांसपेशियों में बल उत्पन्न करते हैं।[6] पावर स्ट्रोक तब होता है जब मायोसिन के एक्टिन से मजबूती से बंधे होने के दौरान एटीपी हाइड्रोलिसिस के बाद मायोसिन अणु से फॉस्फेट निकलता है। इस रिलीज का प्रभाव अणु में एक संरचनात्मक परिवर्तन है जो एक्टिन के खिलाफ खींचता है। एडीपी (ADP) अणु का निकलना मायोसिन की तथाकथित कठोर स्थिति (rigor state) की ओर ले जाता है। एक नए एटीपी अणु का जुड़ना मायोसिन को एक्टिन से मुक्त कर देगा। मायोसिन के भीतर एटीपी हाइड्रोलिसिस इसे चक्र को दोहराने के लिए फिर से एक्टिन से जुड़ने का कारण बनेगा। असंख्य पावर स्ट्रोक का संयुक्त प्रभाव मांसपेशियों को अनुबंधित करने का कारण बनता है।

नामकरण, विकास, और परिवार का पेड़

यूकेरियोटिक संघों में पाए जाने वाले मायोसिन जीन की विस्तृत विविधता को उनकी खोज के साथ ही अलग-अलग योजनाओं के अनुसार नामित किया गया था। इसलिए, जीवों के भीतर और उनके बीच मायोसिन प्रोटीन के कार्यों की तुलना करने का प्रयास करते समय नामकरण कुछ भ्रमित करने वाला हो सकता है।

कंकाल की मांसपेशी का मायोसिन, जो मांसपेशियों के तंतुओं में अपनी प्रचुरता के कारण मायोसिन सुपरफैमिली का सबसे प्रमुख है, सबसे पहले खोजा गया था। यह प्रोटीन सार्कोमेरे का हिस्सा बनाता है और कई मायोसिन सबयूनिट्स से बने मैक्रोमोलेक्यूलर फिलामेंट्स बनाता है। इसी तरह के फिलामेंट बनाने वाले मायोसिन प्रोटीन हृदय की मांसपेशी, चिकनी मांसपेशी और गैर-मांसपेशी कोशिकाओं में पाए गए थे। हालाँकि, 1970 के दशक से शुरू होकर, शोधकर्ताओं ने सरल यूकेरियोट्स में नए मायोसिन जीन की खोज शुरू की[4] जो ऐसे प्रोटीन को एन्कोड करते थे जो मोनोमर्स के रूप में कार्य करते थे और इसलिए उन्हें क्लास I मायोसिन कहा गया। इन नए मायोसिन को सामूहिक रूप से "अपरंपरागत मायोसिन" कहा गया और ये मांसपेशियों के अलावा कई अन्य ऊतकों में पाए गए हैं। इन नए सुपरफैमिली सदस्यों को उनके हेड डोमेन के अमीनो एसिड अनुक्रमों की तुलना से प्राप्त फाइलोजेनेटिक संबंधों के अनुसार समूहीकृत किया गया है, जिसमें प्रत्येक वर्ग को एक रोमन अंक सौंपा गया है (फाइलोजेनेटिक ट्री देखें)। अपरंपरागत मायोसिन में अलग-अलग टेल डोमेन भी होते हैं, जो अद्वितीय कार्यों का सुझाव देते हैं। अब विविध मायोसिन संभवतः एक पैतृक अग्रदूत से विकसित हुए हैं (चित्र देखें)।

कशेरुकियों में मायोसिन II जीन का विकासवादी विश्लेषण कंकाल और हृदय मायोसिन के वर्ग-विशिष्ट दोहराव का एक पैटर्न दिखाता है।[7] ये दिखाते हैं कि कुछ मायोसिन II रूप कशेरुकियों में संरक्षित हैं (जैसे, MYH3 और MYH13), जबकि अन्य ने दोहराव-हानि प्रतिस्थापन प्रक्रिया से गुजरना पड़ा है।

विभिन्न मायोसिन के अमीनो एसिड अनुक्रमों का विश्लेषण टेल डोमेन के बीच बहुत अधिक परिवर्तनशीलता दिखाता है, लेकिन हेड डोमेन अनुक्रमों का मजबूत संरक्षण दिखाता है। संभवतः ऐसा इसलिए है ताकि मायोसिन, अपनी पूंछ के माध्यम से, बड़ी संख्या में विभिन्न कार्गो के साथ बातचीत कर सकें, जबकि प्रत्येक मामले में लक्ष्य - एक्टिन फिलामेंट्स के साथ आगे बढ़ना - वही रहता है और इसलिए मोटर में उसी मशीनरी की आवश्यकता होती है। उदाहरण के लिए, मानव जीनोम में 40 से अधिक विभिन्न मायोसिन जीन होते हैं।

आकार में ये अंतर उस गति को भी निर्धारित करते हैं जिस पर मायोसिन एक्टिन फिलामेंट्स के साथ आगे बढ़ सकते हैं। एटीपी का हाइड्रोलिसिस और उसके बाद फॉस्फेट समूह का निकलना "पावर स्ट्रोक" का कारण बनता है, जिसमें भारी श्रृंखला का "लीवर आर्म" या "नेक" क्षेत्र आगे की ओर खींचा जाता है। चूंकि पावर स्ट्रोक हमेशा लीवर आर्म को समान कोण से घुमाता है, इसलिए लीवर आर्म की लंबाई एक्टिन फिलामेंट के सापेक्ष कार्गो के विस्थापन को निर्धारित करती है। एक लंबा लीवर आर्म कार्गो को अधिक दूरी तय करने का कारण बनेगा, भले ही लीवर आर्म समान कोणीय विस्थापन से गुजरता हो - ठीक वैसे ही जैसे लंबे पैरों वाला व्यक्ति प्रत्येक व्यक्तिगत कदम के साथ अधिक दूर जा सकता है। मायोसिन मोटर का वेग उस दर पर निर्भर करता है जिस पर वह एटीपी बाइंडिंग से एडीपी रिलीज तक के पूर्ण गतिज चक्र से गुजरता है।

मायोसिन वर्ग

मायोसिन I

मायोसिन I, एक सर्वव्यापी कोशिकीय प्रोटीन, मोनोमर के रूप में कार्य करता है और वेसिकल परिवहन में कार्य करता है।[8] इसका स्टेप साइज 10 nm है और इसे आंतरिक कान में स्टीरियोसिलिया की अनुकूलन प्रतिक्रिया के लिए जिम्मेदार माना गया है।

Myosin II

Myosin II (जिसे पारंपरिक मायोसिन के रूप में भी जाना जाता है) वह मायोसिन प्रकार है जो अधिकांश पशु कोशिका प्रकारों में पेशी कोशिकाओं में पेशी संकुचन उत्पन्न करने के लिए जिम्मेदार है। यह गैर-पेशी कोशिकाओं में भी पाया जाता है, जिन्हें स्ट्रेस फाइबर कहा जाता है।[7]

  • मायोसिन II में दो हेवी चेन (भारी श्रृंखलाएं) होती हैं, जिनमें से प्रत्येक लगभग 2000 अमीनो एसिड लंबी होती है, जो हेड (सिर) और टेल (पूंछ) डोमेन का निर्माण करती हैं। इन हेवी चेन में से प्रत्येक में N-टर्मिनल हेड डोमेन होता है, जबकि C-टर्मिनल टेल एक कॉइल्ड-कॉइल आकृति लेती है, जो दो हेवी चेन को एक साथ रखती है (कल्पना करें कि दो सांप एक-दूसरे के चारों ओर लिपटे हुए हैं, जैसे caduceus में)। इस प्रकार, मायोसिन II में दो हेड होते हैं। मध्यवर्ती नेक (गर्दन) डोमेन वह क्षेत्र है जो हेड और टेल के बीच कोण बनाता है।[9] चिकनी पेशी (स्मूथ मसल) में, एक एकल जीन (MYH11) मायोसिन II की हेवी चेन के लिए कोड करता है, लेकिन इस जीन के स्प्लिस वेरिएंट चार अलग-अलग आइसोफॉर्म उत्पन्न करते हैं।
  • इसमें 4 मायोसिन लाइट चेन (MLC) भी होती हैं, जिसके परिणामस्वरूप प्रति हेड 2 चेन होती हैं, जिनका वजन 20 (MLC20) और 17 (MLC17) kDa होता है। ये हेड और टेल के बीच "नेक" क्षेत्र में हेवी चेन से जुड़ती हैं।
    • MLC20 को रेगुलेटरी लाइट चेन के रूप में भी जाना जाता है और यह पेशी संकुचन में सक्रिय रूप से भाग लेती है।
    • MLC17 को एसेंशियल लाइट चेन के रूप में भी जाना जाता है। इसका सटीक कार्य स्पष्ट नहीं है, लेकिन माना जाता है कि यह MLC20 के साथ मिलकर मायोसिन हेड की संरचनात्मक स्थिरता में योगदान देती है। MLC17 जीन में वैकल्पिक स्प्लिसिंग के परिणामस्वरूप MLC17 के दो वेरिएंट (MLC17a/b) मौजूद होते हैं।

पेशी कोशिकाओं में, व्यक्तिगत मायोसिन अणुओं की लंबी कॉइल्ड-कॉइल टेल 10S संरचना में सक्रिय कार्य को स्वतः-अवरुद्ध (auto-inhibit) कर सकती हैं या फॉस्फोराइलेशन पर, 6S संरचना में बदल सकती हैं और जुड़कर सार्कोमियर के मोटे फिलामेंट बना सकती हैं।[10] बल उत्पन्न करने वाले हेड डोमेन मोटे फिलामेंट के किनारे से बाहर निकलते हैं, जो उचित रासायनिक संकेतों के जवाब में आसन्न एक्टिन-आधारित पतले फिलामेंट के साथ चलने के लिए तैयार रहते हैं और या तो स्वतः-अवरुद्ध या सक्रिय संरचना में हो सकते हैं। सक्रिय और निष्क्रिय अवस्थाओं के बीच संतुलन/संक्रमण व्यापक रासायनिक विनियमन के अधीन है। আরও দেখুন: Muscle contraction আরও দেখুন: Meromyosin

Myosin III

मायोसिन III मायोसिन परिवार का एक कम समझा गया सदस्य है। इसका अध्ययन in vivo Drosophila की आंखों में किया गया है, जहां माना जाता है कि यह फोटोट्रांसडक्शन में भूमिका निभाता है।[11] मायोसिन III के लिए एक मानव होमोलॉग जीन, MYO3A, को ह्यूमन जीनोम प्रोजेक्ट के माध्यम से खोजा गया है और यह रेटिना और कोक्लिया में व्यक्त होता है।

Myosin IV

मायोसिन IV में एक एकल IQ motif और एक टेल होती है जिसमें कोई कॉइल्ड-कॉइल बनाने वाला अनुक्रम नहीं होता है। इसमें मायोसिन VII और XV के टेल डोमेन के समान होमोलॉजी होती है।

Myosin V

मायोसिन V एक अपरंपरागत मायोसिन मोटर है, जो डाइमर के रूप में प्रोसेसिव है और इसका स्टेप साइज 36 nm है।[12] यह एक्टिन फिलामेंट के साथ फिलामेंट के बार्ब्ड एंड (+ एंड) की ओर चलते हुए स्थानांतरित होता है। मायोसिन V कोशिका के केंद्र से परिधि तक कार्गो (जैसे RNA, वेसिकल, ऑर्गेनेल, माइटोकॉन्ड्रिया) के परिवहन में शामिल है, लेकिन इसे एक गतिशील टीथर (tether) के रूप में कार्य करते हुए भी दिखाया गया है, जो कोशिकाओं की एक्टिन-समृद्ध परिधि में वेसिकल और ऑर्गेनेल को बनाए रखता है। असेंबलिंग एक्टिन फिलामेंट पर हाल ही में किए गए एक एकल अणु इन विट्रो पुनर्गठन अध्ययन से पता चलता है कि मायोसिन V नए असेंबल हो रहे (ADP-Pi समृद्ध) F-एक्टिन पर अधिक दूर तक यात्रा करता है, जबकि पुराने (ADP-समृद्ध) F-एक्टिन पर प्रोसेसिव रन-लेंथ कम होती है।

मायोसिन V मोटर हेड को निम्नलिखित कार्यात्मक क्षेत्रों में विभाजित किया जा सकता है:

  • न्यूक्लियोटाइड-बाइंडिंग साइट - ये तत्व मिलकर द्वि-संयोजक धातु धनायनों (आमतौर पर मैग्नीशियम) का समन्वय करते हैं और हाइड्रोलिसिस को उत्प्रेरित करते हैं:
    • स्विच I - इसमें एक अत्यधिक संरक्षित SSR मोटिफ होता है। ATP की उपस्थिति में आइसोमेराइज़ होता है।
    • स्विच II - यह वॉकर B मोटिफ DxxG का काइनेज-GTPase संस्करण है। ATP की उपस्थिति में आइसोमेराइज़ होता है।
    • P-लूप - इसमें वॉकर A मोटिफ GxxxxGK(S,T) होता है। यह प्राथमिक ATP बाइंडिंग साइट है।
  • ट्रांसड्यूसर - सात β-स्ट्रैंड्स जो मोटर हेड की संरचना को आधार प्रदान करते हैं।[13]
  • U50 और L50 - ऊपरी (U50) और निचले (L50) डोमेन प्रत्येक लगभग 50kDa के होते हैं। उनका स्थानिक पृथक्करण एक दरार (cleft) बनाता है जो एक्टिन और कुछ नियामक यौगिकों के बाइंडिंग के लिए महत्वपूर्ण है।
  • SH1 हेलिक्स और रिले - ये तत्व मिलकर मोटर डोमेन की एंजाइमेटिक स्थिति को पावरस्ट्रोक-उत्पादक क्षेत्र (कनवर्टर डोमेन, लीवर आर्म, और लाइट चेन) से जोड़ने के लिए एक आवश्यक तंत्र प्रदान करते हैं।
  • कनवर्टर - यह मोटर हेड में संरचना के परिवर्तन को लीवर आर्म के कोणीय विस्थापन में परिवर्तित करता है (ज्यादातर मामलों में लाइट चेन के साथ प्रबलित)।

Myosin VI

[14]

मायोसिन VI एक अपरंपरागत मायोसिन मोटर है, जो मुख्य रूप से डाइमर के रूप में प्रोसेसिव है, लेकिन एक नॉन-प्रोसेसिव मोनोमर के रूप में भी कार्य करता है। यह एक्टिन फिलामेंट के साथ फिलामेंट के पॉइंटेड एंड (- एंड) की ओर चलते हुए यात्रा करता है। माना जाता है कि मायोसिन VI एंडोसाइटिक वेसिकल को कोशिका के अंदर ले जाता है।

Myosin VII

मायोसिन VII एक अपरंपरागत मायोसिन है जिसमें टेल क्षेत्र में दो FERM डोमेन होते हैं। इसमें पांच कैलोमोडुलिन बाइंडिंग IQ मोटिफ्स से बना एक विस्तारित लीवर आर्म है, जिसके बाद एक एकल अल्फा हेलिक्स (SAH) आता है।[15] मायोसिन VII Dictyostelium discoideum में फैगोसाइटोसिस, C. elegans में शुक्राणुजनन और चूहों तथा ज़ेब्राफिश में स्टीरियोसिलिया निर्माण के लिए आवश्यक है।

Myosin VIII

मायोसिन VIII एक पौधा-विशिष्ट मायोसिन है जो कोशिका विभाजन से जुड़ा है;[16] विशेष रूप से, यह कोशिकाओं के बीच साइटोप्लाज्म के प्रवाह को विनियमित करने और फ्रैग्मोप्लास्ट में वेसिकल के स्थानीयकरण में शामिल है।

Myosin IX

मायोसिन IX एकल-हेड वाले मोटर प्रोटीन का एक समूह है। इसे सबसे पहले माइनस-एंड निर्देशित (minus-end directed) दिखाया गया था,[17] लेकिन बाद के एक अध्ययन ने दिखाया कि यह प्लस-एंड निर्देशित (plus-end directed) है। इस मायोसिन के लिए गति तंत्र को बहुत कम समझा गया है।

Myosin X

मायोसिन X एक अपरंपरागत मायोसिन मोटर है, जो डाइमर के रूप में कार्यशील होता है। माना जाता है कि मायोसिन X का डाइमेराइजेशन एंटीपैरेलल (प्रति-समानांतर) होता है।[18] यह व्यवहार अन्य मायोसिन में नहीं देखा गया है। स्तनधारी कोशिकाओं में, यह मोटर filopodia (फिलोपोडिया) में स्थानीयकृत पाया जाता है। मायोसिन X फिलामेंट्स के बार्बेड सिरों की ओर चलता है। कुछ शोध बताते हैं कि यह एकल फिलामेंट्स के बजाय एक्टिन के बंडलों पर चलना पसंद करता है। यह ऐसा व्यवहार प्रदर्शित करने वाला पहला मायोसिन मोटर है।

Myosin XI

मायोसिन XI पादप कोशिकाओं में plastids (प्लास्टिड्स) और mitochondria (माइटोकॉन्ड्रिया) जैसे अंगों की गति को निर्देशित करता है।[19] यह प्रकाश की तीव्रता के अनुसार chloroplasts (क्लोरोप्लास्ट) की प्रकाश-निर्देशित गति और विभिन्न प्लास्टिड्स को जोड़ने वाले stromules (स्ट्रोमूल्स) के निर्माण के लिए जिम्मेदार है। मायोसिन XI ध्रुवीय जड़ टिप वृद्धि में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है और उचित root hair (मूल रोम) बढ़ाव के लिए आवश्यक है। Nicotiana tabacum में पाया जाने वाला एक विशिष्ट मायोसिन XI सबसे तेज़ ज्ञात प्रोसेसिव molecular motor (आणविक मोटर) पाया गया, जो actin (एक्टिन) फिलामेंट के साथ 35 nm के चरणों में 7 μm/s की गति से चलता है।

Myosin XII

July 2024

Myosin XIII

July 2024

Myosin XIV

यह मायोसिन समूह Apicomplexa संघ में पाया गया है।[20] ये मायोसिन इंट्रासेल्युलर परजीवियों की प्लाज्मा झिल्ली में स्थानीयकृत होते हैं और कोशिका आक्रमण प्रक्रिया में शामिल हो सकते हैं।

यह मायोसिन सिलिएटेड प्रोटोजोआ Tetrahymena thermophila में भी पाया जाता है। ज्ञात कार्यों में शामिल हैं: फैगोसोम को केंद्रक तक ले जाना और संयुग्मन के दौरान macronucleus (मैक्रोन्यूक्लियस) के विकासात्मक रूप से विनियमित उन्मूलन को बाधित करना।

Myosin XV

मायोसिन XV आंतरिक कान में स्थित गैर-मोटाइल stereocilia (स्टीरियोसिलिया) की एक्टिन कोर संरचना के विकास के लिए आवश्यक है। माना जाता है कि यह मोनोमर के रूप में कार्यशील है।

Myosin XVI

July 2024

Myosin XVII

July 2024

Myosin XVIII

MYO18A, गुणसूत्र 17q11.2 पर स्थित एक जीन है जो ATPase गतिविधि वाले एक्टिन-आधारित मोटर अणुओं को एनकोड करता है, जो अंतरकोशिकीय संपर्क बनाए रखने के लिए आवश्यक स्ट्रोमल सेल मचान (scaffolding) को बनाए रखने में शामिल हो सकते हैं।

Myosin XIX

अपरंपरागत मायोसिन XIX (Myo19) एक माइटोकॉन्ड्रियल से जुड़ा मायोसिन मोटर है।[21]

मनुष्यों में जीन

ध्यान दें कि इनमें से सभी जीन सक्रिय नहीं हैं।

मायोसिन लाइट चेन अलग हैं और उनके अपने गुण हैं। उन्हें "मायोसिन" नहीं माना जाता है, लेकिन वे मैक्रोमोलेक्यूलर कॉम्प्लेक्स के घटक हैं जो कार्यात्मक मायोसिन एंजाइम बनाते हैं।

पैरामायोसिन

पैरामायोसिन एक बड़ा, 93-115kDa का muscle (मांसपेशी) protein (प्रोटीन) है जिसे कई विविध invertebrate (अकशेरुकी) संघों में वर्णित किया गया है।[22] माना जाता है कि अकशेरुकी मोटे फिलामेंट्स मायोसिन से घिरे एक आंतरिक पैरामायोसिन कोर से बने होते हैं। मायोसिन actin (एक्टिन) के साथ परस्पर क्रिया करता है, जिसके परिणामस्वरूप फाइबर संकुचन होता है। पैरामायोसिन कई अलग-अलग अकशेरुकी प्रजातियों में पाया जाता है, उदाहरण के लिए, Brachiopoda (ब्रेकियोपोडा), Sipunculidea (सिपुनकुलिडा), Nematoda (नेमाटोड), Annelida (एनेलिडा), Mollusca (मोलस्का), Arachnida (अराक्निडा), और Insecta (कीट)। पैरामायोसिन उस "कैच" तंत्र के लिए जिम्मेदार है जो बहुत कम ऊर्जा व्यय के साथ मांसपेशियों के निरंतर संकुचन को सक्षम बनाता है, जिससे एक clam (सीपी) लंबे समय तक बंद रह सकता है।

पैरामायोसिन समुद्री भोजन में पाए जा सकते हैं। एक हालिया कम्प्यूटेशनल अध्ययन ने दिखाया कि मानव आंतों के पाचन के बाद, common octopus (सामान्य ऑक्टोपस), Humboldt squid (हम्बोल्ट स्क्विड), जापानी एबालोन, जापानी स्कैलप, Mediterranean mussel (भूमध्यसागरीय मसल), Pacific oyster (प्रशांत ऑयस्टर), sea cucumber (समुद्री खीरा), और Whiteleg shrimp (व्हाइटलेग झींगा) के पैरामायोसिन छोटे पेप्टाइड्स छोड़ सकते हैं जो एंजियोटेंसिन कन्वर्टिंग एंजाइम और डाइपेप्टिडिल पेप्टिडेज़ की एंजाइमेटिक गतिविधियों को रोकते हैं।[23]

संदर्भ

  1. ↑ Myosin
  2. ↑ myosin - definition of myosin in English from the Oxford dictionary. OxfordDictionaries.com.
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स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के “Myosin” लेख का अनुवाद। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/Myosin यह अनुवाद स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

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