বায়োটিন

From LTRC
বায়োটিন
pin 5-[(3aS,4S,6aR)-2-Oxohexahydro-1H-thieno[3,4-d]imidazol-4-yl]pentanoic acid
othernames ভিটামিন বি৭
বায়োটিনের ঘূর্ণায়মান ত্রিমাত্রিক স্পেস-ফিলিং মডেল (GIF)
বায়োটিনের ঘূর্ণায়মান ত্রিমাত্রিক স্পেস-ফিলিং মডেল

বায়োটিন (যা ভিটামিন বি৭ এবং ভিটামিন এইচ নামেও পরিচিত) হলো বি ভিটামিন-এর একটি অংশ—যা অপরিহার্য খাদ্যতালিকাগত মাইক্রোনিউট্রিয়েন্ট বা অণু-পুষ্টির একটি দল।[1][2] প্রতিটি জীবন্ত কোষে উপস্থিত এই উপাদানটি মানুষ এবং অন্যান্য জীবের অসংখ্য বিপাকীয় প্রক্রিয়ায় এনজাইমের কোফ্যাক্টর হিসেবে কাজ করে, যা মূলত চর্বি, কার্বোহাইড্রেট এবং অ্যামিনো অ্যাসিডের জীবরসায়নের সাথে সম্পর্কিত।[1][2][3]

বিশুদ্ধ অবস্থায় বায়োটিন হলো সাদা, সূঁচের মতো স্ফটিকাকার কঠিন পদার্থ।[4] বায়োটিন খাদ্য থেকে পাওয়া যায়, বিশেষ করে মাংস এবং কলিজা থেকে, এবং এটি খাদ্য পরিপূরক হিসেবেও বিক্রি হয়।[1]

'বায়োটিন' নামটি জার্মান শব্দ Biotin থেকে এসেছে, যা আবার প্রাচীন গ্রিক শব্দ βίοτος (bíotos; 'জীবন') এবং রসায়নে সাধারণত 'গঠনকারী' বোঝাতে ব্যবহৃত প্রত্যয় "-in" থেকে উদ্ভূত।[5]

রাসায়নিক বর্ণনা

বায়োটিনকে একটি হেটেরোসাইক্লিক যৌগ হিসেবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয়, যাতে একটি সালফার-যুক্ত tetrahydrothiophene রিং একটি ureido গ্রুপের সাথে যুক্ত থাকে। পূর্বের রিংটির সাথে একটি C5-কার্বক্সিলিক অ্যাসিড পার্শ্ব-শিকল যুক্ত থাকে। −N−CO−N− গ্রুপ ধারণকারী ইউরেইডো রিংটি কার্বক্সিলেশন বিক্রিয়ায় কার্বন ডাই অক্সাইড বাহক হিসেবে কাজ করে।[6] বায়োটিন পাঁচটি কার্বক্সিলেজ এনজাইমের জন্য একটি কো-এনজাইম, যা অ্যামিনো অ্যাসিড ও ফ্যাটি অ্যাসিডের ক্যাটাবলিজম, ফ্যাটি অ্যাসিডের সংশ্লেষণ এবং গ্লুকোনিওজেনেসিস প্রক্রিয়ায় জড়িত।[2][3] নিউক্লিয়ার ক্রোমাটিনে হিস্টোন প্রোটিনের বায়োটিনাইলেশন ক্রোমাটিনের স্থায়িত্ব এবং জিন প্রকাশে ভূমিকা রাখে।[3][7]

খাদ্যতালিকাগত সুপারিশ

মার্কিন যুক্তরাষ্ট্রের ন্যাশনাল একাডেমি অফ মেডিসিন ১৯৯৮ সালে অনেক ভিটামিনের জন্য ডায়েটারি রেফারেন্স ইনটেক আপডেট করেছিল।[1] সেই সময়ে বায়োটিনের জন্য আনুমানিক গড় প্রয়োজনীয়তা বা প্রস্তাবিত ডায়েটারি অ্যালাউন্স নির্ধারণ করার মতো পর্যাপ্ত তথ্য ছিল না, যা বেশিরভাগ ভিটামিনের ক্ষেত্রে বিদ্যমান। সেই ক্ষেত্রে একাডেমি পর্যাপ্ত গ্রহণ বা অ্যাডিকুয়েট ইনটেক (AIs) নির্ধারণ করেছিল, এই বোঝাপড়ার সাথে যে ভবিষ্যতে যখন বায়োটিনের শারীরবৃত্তীয় প্রভাবগুলো আরও ভালোভাবে বোঝা যাবে, তখন AIs-এর পরিবর্তে আরও সঠিক তথ্য প্রতিস্থাপিত হবে। পুরুষ এবং মহিলা উভয়ের জন্যই বায়োটিনের AIs নিচে দেওয়া হলো।[1]

বায়োটিন অ্যাডিকুয়েট ইনটেক (AIs)[8]
বয়স গ্রুপ বায়োটিন AI (μg/দিন)
০ থেকে ৬ মাস ৫
৭ থেকে ১২ মাস ৬
১ থেকে ৩ বছর ৮
৪ থেকে ৮ বছর ১২
৯ থেকে ১৩ বছর ২০
১৪ থেকে ১৮ বছর ২৫
১৯ বছর এবং তার বেশি ৩০
গর্ভবতী মহিলা (১৪ থেকে ৫০ বছর) ৩০
স্তন্যদানকারী মহিলা (১৪ থেকে ৫০ বছর) ৩৫

অস্ট্রেলিয়া এবং নিউজিল্যান্ড যুক্তরাষ্ট্রের মতোই AIs নির্ধারণ করেছে।[9]

ইউরোপীয় খাদ্য নিরাপত্তা কর্তৃপক্ষ (EFSA)-ও AIs নির্ধারণ করেছে, যেখানে প্রাপ্তবয়স্কদের জন্য ৪০ μg/দিন, গর্ভাবস্থায় ৪০ μg/দিন এবং স্তন্যপান করানোর সময় ৪৫ μg/দিন মান নির্ধারণ করা হয়েছে। ১-১৭ বছর বয়সী শিশুদের জন্য, AIs বয়স বাড়ার সাথে সাথে ২০ থেকে ৩৫ μg/দিন পর্যন্ত বৃদ্ধি পায়।[10]

নিরাপত্তা

মার্কিন ন্যাশনাল একাডেমি অফ মেডিসিন ভিটামিন এবং খনিজগুলোর জন্য ঊর্ধ্বসীমা নির্ধারণ করে যখন একটি প্রকৃত সীমার জন্য পর্যাপ্ত প্রমাণ থাকে। তবে বায়োটিনের ক্ষেত্রে কোনো ঊর্ধ্বসীমা নেই কারণ উচ্চ বায়োটিন গ্রহণের প্রতিকূল প্রভাবগুলো এখনো নির্ধারিত হয়নি।[8] EFSA-ও নিরাপত্তা পর্যালোচনা করেছে এবং যুক্তরাষ্ট্রের মতোই একই সিদ্ধান্তে পৌঁছেছে।[11]

লেবেলিং প্রবিধান

যুক্তরাষ্ট্রের খাদ্য এবং খাদ্য পরিপূরক লেবেলিংয়ের উদ্দেশ্যে, একটি পরিবেশনের পরিমাণ দৈনিক মূল্যের শতাংশ হিসেবে প্রকাশ করা হয়। বায়োটিন লেবেলিংয়ের উদ্দেশ্যে, দৈনিক মূল্যের ১০০% ছিল ৩০০ μg/দিন, কিন্তু ২৭ মে, ২০১৬ থেকে এটি পর্যাপ্ত গ্রহণের সাথে সামঞ্জস্য রেখে ৩০ μg/দিন-এ সংশোধন করা হয়েছে।[12][13] সংশোধিত লেবেলিং প্রবিধান মেনে চলা ১০ মিলিয়ন মার্কিন ডলার বা তার বেশি বার্ষিক খাদ্য বিক্রয়কারী নির্মাতাদের জন্য ১ জানুয়ারি, ২০২০ এবং কম ভলিউমের খাদ্য বিক্রয়কারী নির্মাতাদের জন্য ১ জানুয়ারি, ২০২১-এর মধ্যে বাধ্যতামূলক ছিল।[14][15]

উৎস[1] পরিমাণ
(μg)
গরুর কলিজা, ৩ আউন্স ৩১
ডিম, ১টি আস্ত ১০
স্যামন, ৩ আউন্স ৫
শূকরের চপ, ৩ আউন্স ৪
হ্যামবার্গার প্যাটি, ৩ আউন্স ৪
সূর্যমুখী বীজ, ১/৪ কাপ ৩
মিষ্টি আলু, ১/২ কাপ ২

খাদ্যের উৎস

বায়োটিন কক্ষ তাপমাত্রায় স্থিতিশীল এবং রান্না করলে নষ্ট হয় না।[2] পশ্চিমা দেশগুলোতে খাদ্যতালিকায় বায়োটিন গ্রহণের পরিমাণ ৪০ থেকে ৬০ μg/দিন।[2] স্তন্যপানকারী শিশুদের প্রায় ৫ μg/দিন প্রয়োজন হয়।[2] বায়োটিন খাদ্য পরিপূরক হিসেবে, এককভাবে বা মাল্টিভিটামিনের উপাদান হিসেবে পাওয়া যায়।[1][2]

গ্লোবাল ফোর্টিফিকেশন ডাটা এক্সচেঞ্জের মতে, বায়োটিনের অভাব এতই বিরল যে কোনো দেশেই খাবারে বায়োটিন যুক্ত করা বাধ্যতামূলক নয়।[16]

শারীরবৃত্তীয় প্রক্রিয়া

বায়োটিন একটি পানিতে দ্রবণীয় বি ভিটামিন।[1] খাদ্য পরিপূরক হিসেবে প্রচুর পরিমাণে গ্রহণ করলে তা শোষিত হয় এবং পরবর্তীতে বায়োটিন হিসেবে প্রস্রাবের মাধ্যমে নির্গত হয়।[1][2] স্বাভাবিক খাদ্যের অংশ হিসেবে বায়োটিন গ্রহণ করলে তা বায়োটিন এবং বায়োটিন মেটাবোলাইট হিসেবে প্রস্রাবের মাধ্যমে নির্গত হয়।[2]

শোষণ

খাদ্যে থাকা বায়োটিন প্রোটিনের সাথে আবদ্ধ থাকে। পরিপাককারী এনজাইমগুলো প্রোটিন ভেঙে বায়োটিন-আবদ্ধ পেপটাইড তৈরি করে। অগ্ন্যাশয়ের নিঃসরণে এবং ক্ষুদ্রান্ত্রের তিনটি অংশের ব্রাশ বর্ডার মেমব্রেনে থাকা অন্ত্রের এনজাইম বায়োটিনিডেজ বায়োটিনকে মুক্ত করে, যা পরে ক্ষুদ্রান্ত্র থেকে শোষিত হয়।[2][3] বায়োটিন খাদ্য পরিপূরক হিসেবে গ্রহণ করলে এর শোষণ অসম্পৃক্ত (nonsaturable) হয়, যার অর্থ খুব বেশি পরিমাণে গ্রহণ করলেও তা কার্যকরভাবে শোষিত হয়। জেজুনাম দিয়ে পরিবহন ইলিয়াম-এর তুলনায় দ্রুত হয়।[3]

বৃহদন্ত্রের মাইক্রোবায়োটা খাদ্যতালিকায় গ্রহণ করা পরিমাণের সমান বায়োটিন সংশ্লেষণ করে এবং এই বায়োটিনের একটি উল্লেখযোগ্য অংশ মুক্ত (প্রোটিন-মুক্ত) আকারে থাকে, যা শোষণের জন্য উপলব্ধ। মানুষের অন্ত্রে ঠিক কতটুকু শোষিত হয় তা অজানা, যদিও একটি পর্যালোচনায় দেখা গেছে যে মানুষের কোলন এপিথেলিয়াল কোষগুলো ইন ভিট্রো পরীক্ষায় বায়োটিন গ্রহণ করতে সক্ষম।[17]

একবার শোষিত হলে, সোডিয়াম-নির্ভর মাল্টিভিটামিন ট্রান্সপোর্টার (SMVT) লিভারে বায়োটিন গ্রহণ নিয়ন্ত্রণ করে।[3] SMVT প্যান্টোথেনিক অ্যাসিডকেও আবদ্ধ করে, তাই এই ভিটামিনগুলোর যেকোনো একটি বেশি পরিমাণে গ্রহণ করলে অন্যটির পরিবহনে বাধা সৃষ্টি হতে পারে।[18]

বিপাক এবং নির্গমন

বায়োটিনের ক্যাটাবলিজম দুটি পথের মাধ্যমে ঘটে। একটিতে ভ্যালেরিক অ্যাসিড পার্শ্ব-শিকল বিচ্ছিন্ন হয়ে বিসনরবায়োটিন তৈরি করে। অন্য পথে, সালফার জারিত হয়ে বায়োটিন সালফোক্সাইড তৈরি করে। প্রস্রাবে মূলত অর্ধেক বায়োটিন থাকে, সাথে বিসনরবায়োটিন, বায়োটিন সালফোক্সাইড এবং অন্যান্য মেটাবোলাইটের সামান্য পরিমাণ থাকে।[3]

বায়োটিনের প্রয়োজনীয়তাকে প্রভাবিত করে এমন কারণসমূহ

দীর্ঘস্থায়ী অ্যালকোহল সেবনের সাথে প্লাজমা বায়োটিনের উল্লেখযোগ্য হ্রাসের সম্পর্ক রয়েছে।[19] অন্ত্রের বায়োটিন গ্রহণ মৃগীরোগের ওষুধ কার্বামাজেপাইন এবং প্রিমিডোন-এর প্রভাবেও সংবেদনশীল বলে মনে হয়।[19] আংশিক গ্যাস্ট্রেক্টমি বা অ্যাক্লোরহাইড্রিয়া-র অন্যান্য কারণ থাকা রোগীদের, সেইসাথে দগ্ধ রোগী, বয়স্ক ব্যক্তি এবং ক্রীড়াবিদদের প্রস্রাব বা প্লাজমাতে তুলনামূলকভাবে কম বায়োটিন পাওয়া গেছে।[20] গর্ভাবস্থা এবং স্তন্যদান বায়োটিনের চাহিদা বৃদ্ধির সাথে সম্পর্কিত হতে পারে। গর্ভাবস্থায় এটি বায়োটিন ক্যাটাবলিজম ত্বরান্বিত হওয়ার কারণে হতে পারে, যেখানে স্তন্যদানের ক্ষেত্রে উচ্চ চাহিদার কারণ অজানা। সাম্প্রতিক গবেষণায় দেখা গেছে যে মানুষের গর্ভাবস্থায় সামান্য বায়োটিনের অভাব থাকতে পারে, যার প্রমাণ হিসেবে প্রস্রাবে ৩-হাইড্রোক্সাইসোভালেরিক অ্যাসিডের নিঃসরণ বৃদ্ধি, প্রস্রাবে বায়োটিন ও বিসনরবায়োটিনের নিঃসরণ হ্রাস এবং প্লাজমাতে বায়োটিনের ঘনত্বের হ্রাস পাওয়া গেছে।[3]

অ-স্তন্যপায়ী প্রাণীতে জৈব সংশ্লেষণ

উদ্ভিদে সংশ্লেষিত বায়োটিন উদ্ভিদের বৃদ্ধি এবং বিকাশের জন্য অপরিহার্য।[21] ব্যাকটেরিয়াও বায়োটিন সংশ্লেষণ করে,[22] এবং ধারণা করা হয় যে বৃহদন্ত্রে বসবাসকারী ব্যাকটেরিয়া এমন বায়োটিন সংশ্লেষণ করতে পারে যা হোস্ট জীব দ্বারা শোষিত এবং ব্যবহৃত হয়।[17]

জৈব সংশ্লেষণ দুটি প্রিকার্সর, অ্যালানিন এবং পিমেলয়েল-CoA থেকে শুরু হয়। এগুলো ৭-কিটো-৮-অ্যামিনোপেলারগোনিক অ্যাসিড (KAPA) গঠন করে। KAPA উদ্ভিদের পারক্সিসোম থেকে মাইটোকন্ড্রিয়ায় পরিবাহিত হয় যেখানে এটি BioA এনজাইমের সাহায্যে ৭,৮-ডায়ামিনোপেলারগোনিক অ্যাসিডে (DAPA) রূপান্তরিত হয়। ডিথিওবায়োটিন সিন্থেটেজ এনজাইম ATP দ্বারা সক্রিয় DAPA কার্বামেটের মাধ্যমে ইউরেইডো রিং গঠনে অনুঘটক হিসেবে কাজ করে, যা BioD এনজাইমের সাহায্যে ডিথিওবায়োটিন তৈরি করে, যা পরে BioB দ্বারা অনুঘটক হিসেবে বায়োটিনে রূপান্তরিত হয়।[23] শেষ ধাপটি বায়োটিন সিন্থেজ দ্বারা অনুঘটক হয়, যা একটি র‍্যাডিক্যাল SAM এনজাইম। সালফার একটি অস্বাভাবিক [2Fe-2S] ফেরিডক্সিন দ্বারা দান করা হয়।[24] ব্যাকটেরিয়ার প্রজাতির উপর নির্ভর করে, বায়োটিন একাধিক পথের মাধ্যমে সংশ্লেষিত হতে পারে।[23]

কোফ্যাক্টর জৈব রসায়ন

হলোকার্বক্সিলেজ সিন্থেটেজ এনজাইম পাঁচটি মানব কার্বক্সিলেজ এনজাইমের সাথে বায়োটিনকে সমযোজীভাবে যুক্ত করে:[3]

প্রথম দুটির জন্য, বায়োটিন কোফ্যাক্টর হিসেবে কাজ করে যা বাইকার্বোনেটকে অ্যাসিটাইল-CoA-তে স্থানান্তরের জন্য দায়ী, যা এটিকে ফ্যাটি অ্যাসিড সংশ্লেষণের জন্য ম্যালোনিল-CoA-তে রূপান্তরিত করে। PC গ্লুকোনিওজেনেসিসে অংশগ্রহণ করে। MCC লিউসিন বিপাকের একটি ধাপকে অনুঘটক করে। PCC প্রোপিওনিল-CoA বিপাকের একটি ধাপকে অনুঘটক করে।[1][2][3] বায়োটিনযুক্ত কার্বক্সিলেজগুলোর বিপাকীয় অবক্ষয় বায়োসাইটিন গঠনের দিকে পরিচালিত করে। এই যৌগটি বায়োটিনিডেজ দ্বারা আরও ভেঙে বায়োটিন মুক্ত করে, যা পরে হলোকার্বক্সিলেজ সিন্থেটেজ দ্বারা পুনরায় ব্যবহৃত হয়।[3]

নিউক্লিয়ার ক্রোমাটিনে হিস্টোন প্রোটিনের বায়োটিনাইলেশন হলো একটি পোস্ট-ট্রান্সলেশনাল মডিফিকেশন যা ক্রোমাটিনের স্থায়িত্ব এবং জিন প্রকাশে ভূমিকা রাখে।[3][7]

অভাব

মূল নিবন্ধ: Biotin deficiency প্রাথমিক বায়োটিনের অভাব, অর্থাৎ খাদ্যতালিকায় খুব কম বায়োটিন থাকার কারণে অভাব, বিরল কারণ বায়োটিন অনেক খাবারে থাকে। সাবক্লিনিকাল অভাব চুল পাতলা হওয়া, ভঙ্গুর নখ বা ত্বকে ফুসকুড়ির মতো হালকা লক্ষণ সৃষ্টি করতে পারে, যা সাধারণত মুখে দেখা যায়।[8][3]

পর্যাপ্ত খাদ্য গ্রহণ না করা (বিরল) ছাড়াও, বায়োটিনের অভাব একটি জেনেটিক ব্যাধির কারণে হতে পারে যা বায়োটিন বিপাককে প্রভাবিত করে। এর মধ্যে সবচেয়ে সাধারণ হলো বায়োটিনিডেজ ডেফিসিয়েন্সি। এই এনজাইমের কম কার্যকলাপ বায়োসাইটিন থেকে বায়োটিন পুনর্ব্যবহার করতে ব্যর্থতার কারণ হয়। কার্বক্সিলেজ এবং বায়োটিন ট্রান্সপোর্টার ডেফিসিয়েন্সি আরও বিরল।[3][25] যুক্তরাষ্ট্রে ১৯৮৪ সালে বায়োটিনিডেজ ডেফিসিয়েন্সির জন্য নবজাতক স্ক্রিনিং শুরু হয়, বর্তমানে অনেক দেশেই জন্মের সময় এই জেনেটিক ব্যাধির পরীক্ষা করা হয়। চিকিৎসা হলো আজীবন বায়োটিন খাদ্য পরিপূরক গ্রহণ।[1] যদি বায়োটিনিডেজ ডেফিসিয়েন্সির চিকিৎসা না করা হয়, তবে এটি মারাত্মক হতে পারে।[26]

রোগ নির্ণয়

কম সিরাম এবং প্রস্রাবের বায়োটিন অপর্যাপ্ত বায়োটিন গ্রহণের সংবেদনশীল সূচক নয়।[3] তবে, সিরাম পরীক্ষা বায়োটিন-যুক্ত খাদ্য পরিপূরক গ্রহণের নিশ্চিতকরণের জন্য এবং ওষুধের পরীক্ষায় হস্তক্ষেপের সম্ভাবনা দূর করার জন্য পরিপূরক ব্যবহার বন্ধ করার সময়কাল যথেষ্ট কি না তা জানার জন্য কার্যকর হতে পারে।[27][28] পরোক্ষ পরিমাপগুলো কার্বক্সিলেজের জন্য বায়োটিনের চাহিদার উপর নির্ভর করে। 3-Methylcrotonyl-CoA হলো লিউসিন অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্যাটাবলিজমের একটি মধ্যবর্তী ধাপ। বায়োটিন ছাড়া, পথটি ৩-হাইড্রোক্সাইসোভালেরিক অ্যাসিডের দিকে মোড় নেয়। এই যৌগের প্রস্রাবের নিঃসরণ বায়োটিনের অভাবের একটি প্রাথমিক এবং সংবেদনশীল সূচক।[8][3]

বিপাকীয় ব্যাধির ফলে অভাব

বায়োটিনিডেজ ডেফিসিয়েন্সি হলো সেই এনজাইমের অভাব যা বায়োটিন পুনর্ব্যবহার করে, যা একটি উত্তরাধিকারসূত্রে প্রাপ্ত জেনেটিক মিউটেশনের কারণে হয়।[1] বায়োটিনিডেজ বায়োসাইটিন এবং বায়োটিনাইল-পেপটাইড (প্রতিটি হলোকার্বক্সিলেজের প্রোটিওলাইটিক অবক্ষয় পণ্য) থেকে বায়োটিনের বিভাজন অনুঘটক করে এবং এর মাধ্যমে বায়োটিন পুনর্ব্যবহার করে।[8] এটি খাদ্যতালিকাগত প্রোটিন-আবদ্ধ বায়োটিন থেকে বায়োটিন মুক্ত করার ক্ষেত্রেও গুরুত্বপূর্ণ।[29] যুক্তরাষ্ট্রে ১৯৮৪ সালে বায়োটিনিডেজ ডেফিসিয়েন্সির জন্য নবজাতক স্ক্রিনিং শুরু হয়,[30] যা ২০১৭ সালের তথ্য অনুযায়ী ৩০টিরও বেশি দেশে বাধ্যতামূলক ছিল।[31]

গভীর বায়োটিনিডেজ ডেফিসিয়েন্সি, যা স্বাভাবিক সিরাম এনজাইম কার্যকলাপের ১০%-এর কম হিসেবে সংজ্ঞায়িত, যা ৭.১ nmol/min/mL হিসেবে রিপোর্ট করা হয়েছে, এর প্রকোপ ৪০,০০০ থেকে ৬০,০০০ জনের মধ্যে ১ জন, তবে রক্ত সম্পর্কিত বিবাহের (দ্বিতীয় কাজিন বা তার কাছাকাছি) উচ্চ প্রকোপযুক্ত দেশগুলোতে এই হার ১০,০০০ জনের মধ্যে ১ জন পর্যন্ত হতে পারে। আংশিক বায়োটিনিডেজ ডেফিসিয়েন্সি স্বাভাবিক সিরাম কার্যকলাপের ১০% থেকে ৩০% হিসেবে সংজ্ঞায়িত।[30] প্রকোপের তথ্য সরকারিভাবে বাধ্যতামূলক নবজাতক স্ক্রিনিং থেকে আসে।[31] গভীর ডেফিসিয়েন্সির জন্য, চিকিৎসা হলো প্রতিদিন ৫ থেকে ২০ মিগ্রা ওরাল ডোজ। খিঁচুনি কয়েক ঘণ্টা থেকে কয়েক দিনের মধ্যে সমাধান হয় বলে জানা গেছে, অন্যান্য লক্ষণ কয়েক সপ্তাহের মধ্যে সমাধান হয়।[30] আংশিক বায়োটিনিডেজ ডেফিসিয়েন্সির চিকিৎসাও সুপারিশ করা হয় যদিও কিছু চিকিৎসাবিহীন ব্যক্তির মধ্যে কখনো লক্ষণ দেখা যায় না।[30] গভীর এবং আংশিক উভয় বায়োটিনিডেজ ডেফিসিয়েন্সির জন্যই আজীবন বায়োটিন পরিপূরক চিকিৎসার সুপারিশ করা হয়।[1]

বায়োটিন-নির্ভর কার্বক্সিলেজের ঘাটতি কার্যকলাপ দ্বারা চিহ্নিত উত্তরাধিকারসূত্রে প্রাপ্ত বিপাকীয় ব্যাধিগুলোকে মাল্টিপল কার্বক্সিলেজ ডেফিসিয়েন্সি বলা হয়। এর মধ্যে হলোকার্বক্সিলেজ সিন্থেটেজ এনজাইমের ঘাটতি অন্তর্ভুক্ত।[1] হলোকার্বক্সিলেজ সিন্থেটেজ ডেফিসিয়েন্সি শরীরের কোষগুলোকে কার্যকরভাবে বায়োটিন ব্যবহার করতে বাধা দেয় এবং এইভাবে একাধিক কার্বক্সিলেজ বিক্রিয়ায় হস্তক্ষেপ করে।[29] সোডিয়াম-নির্ভর মাল্টিভিটামিন ট্রান্সপোর্টার প্রোটিনকে প্রভাবিত করে এমন একটি জেনেটিক ত্রুটিও থাকতে পারে।[25]

এই বিপাকীয় ব্যাধিগুলোর যেকোনোটির জৈব রাসায়নিক এবং ক্লিনিকাল লক্ষণগুলোর মধ্যে থাকতে পারে কিটোল্যাকটিক অ্যাসিডোসিস, অর্গানিক অ্যাসিডুরিয়া, হাইপারঅ্যামোনমিয়া, ফুসকুড়ি, হাইপোটোনিয়া, খিঁচুনি, বিকাশগত বিলম্ব, অ্যালোপেসিয়া এবং কোমা।[3]

বায়োটেকনোলজিতে ব্যবহার

বায়োটিনের রাসায়নিকভাবে পরিবর্তিত সংস্করণগুলো জৈব রাসায়নিক অ্যাসে-র জন্য প্রোটিন এবং অ-প্রোটিন যৌগগুলোকে আলাদা করতে বায়োটেকনোলজি শিল্প জুড়ে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হয়।[32] যেহেতু ডিম থেকে প্রাপ্ত অ্যাভিডিন বায়োটিনের সাথে একটি ডিসোসিয়েশন কনস্ট্যান্ট Kd ≈ 10−15 M-এর সাথে দৃঢ়ভাবে আবদ্ধ হয়,[33] বায়োটিনযুক্ত যৌগগুলোকে এই অত্যন্ত স্থিতিশীল মিথস্ক্রিয়াকে কাজে লাগিয়ে একটি নমুনা থেকে আলাদা করা যায়। প্রথমে, রাসায়নিকভাবে পরিবর্তিত বায়োটিন বিকারকগুলো বায়োটিনাইলেশন নামক প্রক্রিয়ার মাধ্যমে দ্রবণে লক্ষ্যবস্তু যৌগগুলোর সাথে আবদ্ধ হয়। কোন রাসায়নিক পরিবর্তন ব্যবহার করা হবে তার পছন্দটি বায়োটিন বিকারকটির একটি নির্দিষ্ট প্রোটিনের সাথে আবদ্ধ হওয়ার জন্য দায়ী।[32] দ্বিতীয়ত, নমুনাটিকে পুঁতির সাথে আবদ্ধ অ্যাভিডিনের সাথে ইনকিউবেট করা হয়, তারপর ধুয়ে ফেলা হয়, সমস্ত আবদ্ধহীন প্রোটিন অপসারণ করা হয়, যখন শুধুমাত্র বায়োটিনযুক্ত প্রোটিন অ্যাভিডিনের সাথে আবদ্ধ থাকে। পরিশেষে, বায়োটিনযুক্ত প্রোটিনটিকে অতিরিক্ত মুক্ত বায়োটিন দিয়ে পুঁতি থেকে এলুয়েট করা যায়।[34] প্রক্রিয়াটিতে পুঁতির সাথে আবদ্ধ ব্যাকটেরিয়া থেকে প্রাপ্ত স্ট্রেপ্টাভিডিনও ব্যবহার করা যেতে পারে, কিন্তু যেহেতু এর ডিসোসিয়েশন কনস্ট্যান্ট অ্যাভিডিনের চেয়ে বেশি, তাই পুঁতি থেকে বায়োটিনযুক্ত প্রোটিন এলুয়েট করার জন্য খুব কঠোর অবস্থার প্রয়োজন হয়, যা প্রায়শই লক্ষ্যবস্তু প্রোটিনকে ডিনেচার করে ফেলে।[33]

চিকিৎসা গবেষণাগারের ফলাফলে হস্তক্ষেপ

মানুষ যখন খাদ্যতালিকাগত পরিপূরক (dietary supplement) হিসেবে উচ্চমাত্রায় বায়োটিন গ্রহণ করে, তখন এর একটি সম্ভাব্য পরিণতি হতে পারে বায়োটিন-স্ট্রেপ্টাভিডিন প্রযুক্তি ব্যবহার করা রোগনির্ণয়মূলক রক্ত পরীক্ষার ফলাফলে চিকিৎসাগতভাবে তাৎপর্যপূর্ণ হস্তক্ষেপ। এই পদ্ধতিটি সাধারণত থাইরয়েড হরমোন এবং ২৫-হাইড্রক্সিভিটামিন ডি-এর মতো অন্যান্য বিশ্লেষ্য পদার্থের মাত্রা পরিমাপ করতে ব্যবহৃত হয়। বায়োটিনের এই হস্তক্ষেপের ফলে ভুলভাবে স্বাভাবিক বা ভুলভাবে অস্বাভাবিক—উভয় ধরনের ফলাফলই আসতে পারে।[1][35] যুক্তরাষ্ট্রে, প্রেসক্রিপশন ছাড়া কেনা যায় এমন বায়োটিন পরিপূরক হিসেবে প্রতি পরিবেশনে ১ থেকে ১০ মিগ্রা পরিমাণে বিক্রি হয়, যা চুল ও নখের স্বাস্থ্য ভালো রাখার দাবি করে। এছাড়া মাল্টিপল স্ক্লেরোসিস-এর সম্ভাব্য কার্যকর চিকিৎসা হিসেবে প্রতিদিন ৩০০ মিগ্রা বায়োটিন ব্যবহারের পরামর্শও দেওয়া হয়[36][37] (দেখুন § গবেষণা)। প্রতিদিন ৫ মিগ্রা বা তার বেশি বায়োটিন গ্রহণ করলে রক্তরসে (plasma) এর ঘনত্ব বেড়ে যায়, যা বায়োটিন-স্ট্রেপ্টাভিডিন ইমিউনোঅ্যাসে-তে অপ্রত্যাশিতভাবে হস্তক্ষেপ করে।[27][28] স্বাস্থ্যসেবা পেশাজীবীদের পরামর্শ দেওয়া হয় যে, পরীক্ষার ধরন, বায়োটিনের মাত্রা এবং গ্রহণের ঘনত্বের ওপর ভিত্তি করে রোগীদের পরীক্ষার ৪৮ ঘণ্টা বা তারও কয়েক সপ্তাহ আগে থেকে বায়োটিন পরিপূরক গ্রহণ বন্ধ রাখতে নির্দেশ দিতে হবে।[27] গবেষণাগারের কর্মীদের জন্য বায়োটিনের হস্তক্ষেপ শনাক্ত ও তা মোকাবিলার নির্দেশিকা প্রস্তাব করা হয়েছে।[28]

ইতিহাস

আরও দেখুন: Vitamin#History ১৯১৬ সালে ডব্লিউ. জি. বেটম্যান পর্যবেক্ষণ করেন যে, কাঁচা ডিমের সাদা অংশ সমৃদ্ধ খাদ্য কুকুর, বিড়াল, খরগোশ এবং মানুষের মধ্যে বিষক্রিয়ার লক্ষণ সৃষ্টি করে।[38] ১৯২৭ সালের মধ্যে মার্গারেট বোয়াস এবং Helen Parsons-এর মতো বিজ্ঞানীরা "ডিমের সাদা অংশজনিত ক্ষতি" (egg-white injury)-এর সাথে সম্পর্কিত লক্ষণগুলো প্রদর্শন করে পরীক্ষা সম্পন্ন করেন। তারা দেখতে পান যে, যেসব ইঁদুরকে একমাত্র প্রোটিন উৎস হিসেবে প্রচুর পরিমাণে ডিমের সাদা অংশ খাওয়ানো হয়েছিল, তাদের স্নায়বিক কর্মহীনতা, চুল পড়া, ডার্মাটাইটিস এবং শেষ পর্যন্ত মৃত্যু ঘটেছিল।[39][40]

১৯৩৬ সালে ফ্রিৎস কোগল এবং বেনো টনিস একটি জার্নাল নিবন্ধে ইস্টের বৃদ্ধির একটি উপাদান পৃথক করার নথিপত্র প্রকাশ করেন, যার শিরোনাম ছিল "Darstellung von krystallisiertem biotin aus eigelb" (ডিমের কুসুম থেকে স্ফটিকাকার বায়োটিন প্রস্তুতকরণ)।[41] 'বায়োটিন' নামটি এসেছে গ্রিক শব্দ bios ('জীবন') এবং জৈব রসায়নে ব্যবহৃত সাধারণ রাসায়নিক প্রত্যয় "-in" থেকে।[5] অন্যান্য গবেষণা দল স্বাধীনভাবে কাজ করে একই যৌগকে ভিন্ন ভিন্ন নামে পৃথক করেছিল। হাঙ্গেরীয় বিজ্ঞানী Paul Gyorgy ১৯৩৩ সালে ডিমের সাদা অংশজনিত ক্ষতির জন্য দায়ী উপাদানটি নিয়ে গবেষণা শুরু করেন এবং ১৯৩৯ সালে তিনি সফলভাবে "ভিটামিন এইচ" (H দ্বারা জার্মান শব্দ Haar und Haut বা 'চুল ও ত্বক' বোঝায়) শনাক্ত করেন।[42][43] ভিটামিন এইচ-এর পরবর্তী রাসায়নিক বিশ্লেষণে দেখা যায় যে এটি পানিতে দ্রবণীয় এবং কলিজায় প্রচুর পরিমাণে থাকে।[44] ইস্ট এবং *Rhizobium trifolii*-এর ওপর পরীক্ষা চালিয়ে ওয়েস্ট এবং উইলসন একটি যৌগ পৃথক করেন, যার নাম দেন কো-এনজাইম আর।[45][46] ১৯৪০ সালের মধ্যে এটি স্বীকৃত হয় যে এই তিনটি যৌগই অভিন্ন এবং সম্মিলিতভাবে এদের নাম দেওয়া হয় বায়োটিন।[47] গিওর্গি বায়োটিন নিয়ে তার কাজ চালিয়ে যান এবং ১৯৪১ সালে একটি গবেষণাপত্র প্রকাশ করেন, যেখানে তিনি দেখান যে ডিমের সাদা অংশজনিত ক্ষতি অ্যাভিডিন কর্তৃক বায়োটিন আবদ্ধ হওয়ার কারণে ঘটে।[48][49] অনেক ভিটামিনের মতো বায়োটিনের ক্ষেত্রেও প্রস্তাবিত খাদ্যতালিকা বা আরডিএ (Recommended Dietary Allowance) নির্ধারণের জন্য পর্যাপ্ত তথ্য নেই, তাই খাদ্য নির্দেশিকায় উপলব্ধ সেরা বিজ্ঞানের ভিত্তিতে একটি "পর্যাপ্ত গ্রহণ" (adequate intake) মাত্রা নির্ধারণ করা হয়েছে, এই প্রত্যাশায় যে ভবিষ্যতে আরও সঠিক তথ্য পাওয়া যাবে।[8][9][10]

  • E. coli* ব্যবহার করে ১৯৬৮ সালে রল্ফ এবং আইজেনবার্গ বায়োটিন জৈব সংশ্লেষণ পথ প্রস্তাব করেন। প্রাথমিক ধাপটি ছিল পাইমেলিল-কোএ এবং অ্যালানিনের ঘনীভবন, যা থেকে ৭-অক্সো-৮-অ্যামিনোপেলারগোনিক অ্যাসিড তৈরি হয়। সেখান থেকে তারা তিন ধাপের একটি প্রক্রিয়া বর্ণনা করেন, যার শেষ ধাপে টেট্রাহাইড্রোথিওফিন রিং গঠনের জন্য একটি সালফার পরমাণু যুক্ত করা হয়।[50]

গবেষণা

মাল্টিপল স্ক্লেরোসিস

উচ্চমাত্রার বায়োটিন (প্রতিদিন ৩০০ মিগ্রা = পর্যাপ্ত গ্রহণের ১০,০০০ গুণ) মাল্টিপল স্ক্লেরোসিস-এর চিকিৎসায় ক্লিনিক্যাল ট্রায়াল বা পরীক্ষামূলক চিকিৎসায় ব্যবহৃত হয়েছে, যা একটি ডিমাইলিনেটিং অটোইমিউন রোগ।[36][37] ধারণা করা হয় যে, বায়োটিন স্নায়ুকোষের মাইলিন আবরণের রি-মাইলিনেশন ত্বরান্বিত করতে পারে, যা নিউরোডিজেনারেশন বা স্নায়বিক ক্ষয়কে ধীর বা এমনকি বিপরীতমুখী করতে পারে। প্রস্তাবিত কার্যপদ্ধতি হলো, বায়োটিন অ্যাসিটাইল-কোএ কার্বক্সিলেজকে সক্রিয় করে, যা মাইলিন সংশ্লেষণের সময় একটি গুরুত্বপূর্ণ হার-সীমিতকারী এনজাইম, এবং এটি বর্ধিত শক্তি উৎপাদনের মাধ্যমে অ্যাক্সোনাল হাইপোক্সিয়া কমায়।[36][37] ক্লিনিক্যাল ট্রায়ালের ফলাফল মিশ্র; ২০১৯ সালের একটি পর্যালোচনায় উপসংহারে বলা হয়েছে যে মাল্টিপল স্ক্লেরোসিসের লক্ষণ এবং বায়োটিনের মধ্যে সম্পর্ক নিয়ে আরও তদন্ত করা উচিত,[36] যেখানে ২০২০ সালের দুটি পর্যালোচনায়, যা অনেক বেশি ক্লিনিক্যাল ট্রায়াল বিশ্লেষণ করেছে, কোনো সুসংগত সুবিধা পাওয়া যায়নি,[51] বরং রোগের সক্রিয়তা বৃদ্ধি এবং রিল্যাপস বা পুনরায় আক্রান্ত হওয়ার উচ্চ ঝুঁকির কিছু প্রমাণ পাওয়া গেছে।[52]

চুল, নখ, ত্বক

যুক্তরাষ্ট্রে বায়োটিন চুল ও নখ মজবুত করার জন্য একটি খাদ্যতালিকাগত পরিপূরক হিসেবে বাজারজাত করা হয়, যদিও মানুষের ক্ষেত্রে এই ফলাফলের সপক্ষে বৈজ্ঞানিক তথ্য এখনো গবেষণাধীন।[2][53][54]

চুল পড়ার চিকিৎসায় বায়োটিনের ওপর একটি পর্যালোচনায় দেখা গেছে, যেসব শিশু ও কিশোরের জিনগত ত্রুটির কারণে বায়োটিনের অভাব ছিল, তাদের ক্ষেত্রে পরিপূরক গ্রহণের পর চুলের বৃদ্ধি উন্নত হয়েছে। তবে প্রতিবেদনে আরও বলা হয়েছে, "স্বাভাবিক, সুস্থ ব্যক্তিদের ক্ষেত্রে বায়োটিন পরিপূরক গ্রহণের কার্যকারিতা প্রমাণ করার মতো কোনো র‍্যান্ডমাইজড, নিয়ন্ত্রিত ট্রায়াল নেই।"[54] বায়োটিন একই ধরনের দাবি নিয়ে বিভিন্ন টপিক্যাল বা বাহ্যিক ব্যবহারের চুল ও ত্বকের পণ্যেও যুক্ত করা হয়।[55]

নখের ওপর করা একটি পর্যালোচনায় দেখা গেছে, ১৯৯০ সালের আগের দুটি ক্লিনিক্যাল ট্রায়ালে কোনো প্লাসিবো কন্ট্রোল গ্রুপ ছাড়াই প্রতিদিন ২.৫ মিগ্রা বায়োটিন পরিপূরক কয়েক মাস ধরে সেবনের ফলে ভঙ্গুর নখের উন্নতি হয়েছে।[53] ২০১৮ সালের একটি সাম্প্রতিক মেটা-রিভিউতে দেখা গেছে যে, "নখের বিভিন্ন রোগের চিকিৎসায় বায়োটিন ব্যবহার করা হয়েছে এবং এর ফলাফল আশাব্যঞ্জক।"[56]

Dietary Supplement Health and Education Act of 1994 অনুযায়ী, ইউএস ফুড অ্যান্ড ড্রাগ অ্যাডমিনিস্ট্রেশনকে পণ্যের লেবেলে "স্ট্রাকচার:ফাংশন" (S:F) স্বাস্থ্য দাবি করার অনুমতি দিতে হয়, যা নির্দেশ করে যে উপাদানটি স্বাস্থ্যের জন্য অপরিহার্য। উদাহরণস্বরূপ: বায়োটিন ত্বক, চুল এবং নখ সুস্থ রাখতে সাহায্য করে। যদি কোনো S:F দাবি করা হয়, তবে লেবেলে অবশ্যই এই দাবিত্যাগ থাকতে হবে: "এই বিবৃতিটি ফুড অ্যান্ড ড্রাগ অ্যাডমিনিস্ট্রেশন দ্বারা মূল্যায়ন করা হয়নি। এই পণ্যটি কোনো রোগ নির্ণয়, চিকিৎসা, নিরাময় বা প্রতিরোধের উদ্দেশ্যে নয়।"[57]

প্রাণী

গবাদি পশুর খুরের স্বাস্থ্যের জন্য বায়োটিন অপরিহার্য। খুরের সমস্যার কারণে খোঁড়া হওয়া একটি সাধারণ ঘটনা, যার হার পালের মধ্যে ১০ থেকে ৩৫% বলে অনুমান করা হয়।[58] খোঁড়া হওয়ার পরিণতির মধ্যে রয়েছে খাদ্য গ্রহণ কমে যাওয়া, দুধ উৎপাদন হ্রাস এবং পশুচিকিৎসার খরচ বৃদ্ধি। প্রতিদিনের খাদ্যতালিকায় ২০ মিগ্রা বায়োটিন পরিপূরক হিসেবে ৪-৬ মাস যোগ করলে খোঁড়া হওয়ার ঝুঁকি কমে।[58][59] নিয়ন্ত্রিত ট্রায়ালের একটি পর্যালোচনায় দেখা গেছে যে প্রতিদিন ২০ মিগ্রা বায়োটিন পরিপূরক হিসেবে দিলে দুধের উৎপাদন ৪.৮% বৃদ্ধি পায়। আলোচনায় অনুমান করা হয়েছে যে এটি খুরের স্বাস্থ্যের উন্নতির পরোক্ষ পরিণতি হতে পারে অথবা দুধ উৎপাদনের ওপর সরাসরি প্রভাব হতে পারে।[60]

ঘোড়ার ক্ষেত্রে ক্রনিক ল্যামিনাইটিস, খুরে ফাটল বা শুকনো ও ভঙ্গুর খুর, যা নাল (shoes) ধরে রাখতে অক্ষম, তা একটি সাধারণ সমস্যা। বায়োটিন একটি জনপ্রিয় পুষ্টি পরিপূরক। ঘোড়ার জন্য প্রতিদিন ১৫ থেকে ২৫ মিগ্রা বায়োটিন প্রয়োজন বলে সুপারিশ করা হয়। গবেষণায় দেখা গেছে যে বায়োটিন বিদ্যমান খুরের অবস্থার উন্নতির চেয়ে নতুন খুরের বৃদ্ধি উন্নত করে, তাই খুরের দেয়াল পুরোপুরি প্রতিস্থাপিত হওয়ার জন্য কয়েক মাস পরিপূরক সেবনের প্রয়োজন হয়।[61]

আরও দেখুন

তথ্যসূত্র

  1. ↑ 1.00 1.01 1.02 1.03 1.04 1.05 1.06 1.07 1.08 1.09 1.10 1.11 1.12 1.13 1.14 (10 January 2022). Biotin – Fact Sheet for Health Professionals. Office of Dietary Supplements, US National Institutes of Health.
  2. ↑ 2.00 2.01 2.02 2.03 2.04 2.05 2.06 2.07 2.08 2.09 2.10 2.11 (2025). Biotin. Micronutrient Information Center, Linus Pauling Institute, Oregon State University, Corvallis, OR.
  3. ↑ 3.00 3.01 3.02 3.03 3.04 3.05 3.06 3.07 3.08 3.09 3.10 3.11 3.12 3.13 3.14 3.15 3.16 Penberthy WT, Sadri M, Zempleni J. (2020). "Present Knowledge in Nutrition, Eleventh Edition". 289–304. Academic Press (Elsevier). ISBN 978-0-323-66162-1.
  4. ↑ (2 August 2025). Biotin. US National Library of Medicine.
  5. ↑ 5.0 5.1 (2025). Biotin. Online Etymology Dictionary.
  6. ↑ Waldrop GL, Holden HM, St Maurice M. (November 2012). "The Enzymes of Biotin dependent CO₂ Metabolism: What Structures Reveal about Their Reaction Mechanisms". Protein Science. 21 (11) 1597–1619. doi:10.1002/pro.2156.
  7. ↑ 7.0 7.1 Xu YM, Du JY, Lau AT. (September 2014). "Posttranslational modifications of human histone H3: an update". Proteomics. 14 (17–18) 2047–2060. doi:10.1002/pmic.201300435.
  8. ↑ 8.0 8.1 8.2 8.3 8.4 8.5 (2025). Dietary Reference Intakes for Thiamin, Riboflavin, Niacin, Vitamin B6, Folate, Vitamin B12, Pantothenic Acid, Biotin, and Choline. 374–89. The National Academies Press. ISBN 978-0-309-06554-2.
  9. ↑ 9.0 9.1 National Health and Medical Research Council: Nutrient Reference Values for Australia and New Zealand.
  10. ↑ 10.0 10.1 (2017). Overview on Dietary Reference Values for the EU population as derived by the EFSA Panel on Dietetic Products, Nutrition and Allergies.
  11. ↑ (2006). Tolerable Upper Intake Levels For Vitamins And Minerals. European Food Safety Authority.
  12. ↑ Federal Register May 27, 2016 Food Labeling: Revision of the Nutrition and Supplement Facts Labels.
  13. ↑ Daily Value Reference of the Dietary Supplement Label Database (DSLD). Dietary Supplement Label Database (DSLD).
  14. ↑ (27 May 2016). Changes to the Nutrition Facts Label. U.S. Food and Drug Administration (FDA).
  15. ↑ (21 December 2018). Industry Resources on the Changes to the Nutrition Facts Label. U.S. Food and Drug Administration (FDA).
  16. ↑ Map: Count of Nutrients In Fortification Standards. Global Fortification Data Exchange.
  17. ↑ 17.0 17.1 Said HM. (November 2013). "Recent advances in transport of water-soluble vitamins in organs of the digestive system: a focus on the colon and the pancreas". Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 305 (9) G601–10. doi:10.1152/ajpgi.00231.2013.
  18. ↑ Chirapu SR, Rotter CJ, Miller EL, Varma MV, Dow RL, Finn MG. (31 March 2013). "High specificity in response of the sodium-dependent multivitamin transporter to derivatives of pantothenic acid". Current Topics in Medicinal Chemistry. 13 (7) 837–42. doi:10.2174/1568026611313070006.
  19. ↑ 19.0 19.1 Said HM. (August 2011). "Intestinal absorption of water-soluble vitamins in health and disease". Biochem J. 437 (3) 357–72. doi:10.1042/BJ20110326.
  20. ↑ Combs GF. (2008). "The Vitamins: Fundamental Aspects in Nutrition and Health". San Diego: Elsevier, Inc. ISBN 978-0-12-183493-7.
  21. ↑ Maruyama J, Yamaoka S, Matsuo I, Tsutsumi N, Kitamoto K. (December 2012). "A newly discovered function of peroxisomes: involvement in biotin biosynthesis". Plant Signal Behav. 7 (12) 1589–93. doi:10.4161/psb.22405.
  22. ↑ Satiaputra J, Shearwin KE, Booker GW, Polyak SW. (March 2016). "Mechanisms of biotin-regulated gene expression in microbes". Synth Syst Biotechnol. 1 (1) 17–24. doi:10.1016/j.synbio.2016.01.005.
  23. ↑ 23.0 23.1 (2020-11-05). "α-proteobacteria synthesize biotin precursor pimeloyl-ACP using BioZ 3-ketoacyl-ACP synthase and lysine catabolism". Nature Communications. 11 (1) 5598. doi:10.1038/s41467-020-19251-5.
  24. ↑ (2018). "Radical SAM Enzymes". 606 363–388. ISBN 9780128127940. doi:10.1016/bs.mie.2018.06.003.
  25. ↑ 25.0 25.1 Zempleni J, Hassan YI, Wijeratne SS. (November 2008). "Biotin and biotinidase deficiency". Expert Review of Endocrinology & Metabolism. 3 (6) 715–24. doi:10.1586/17446651.3.6.715.
  26. ↑ Wolf B. (September 2016). "Biotinidase deficiency and our champagne legacy". Gene. 589 (2) 142–50. doi:10.1016/j.gene.2015.10.010.
  27. ↑ 27.0 27.1 27.2 Luong JH, Vashist SK. (January 2020). "Chemistry of Biotin-Streptavidin and the Growing Concern of an Emerging Biotin Interference in Clinical Immunoassays". ACS Omega. 5 (1) 10–18. doi:10.1021/acsomega.9b03013.
  28. ↑ 28.0 28.1 28.2 Bowen R, Benavides R, Colón-Franco JM, Katzman BM, Muthukumar A, Sadrzadeh H, Straseski J, Klause U, Tran N. (December 2019). "Best practices in mitigating the risk of biotin interference with laboratory testing". Clin Biochem. 74 1–11. doi:10.1016/j.clinbiochem.2019.08.012.
  29. ↑ 29.0 29.1 Wolf B, Grier RE, Secor McVoy JR, Heard GS. (1985). "Biotinidase deficiency: a novel vitamin recycling defect". Journal of Inherited Metabolic Disease. 8 (Suppl 1) 53–8. doi:10.1007/BF01800660.
  30. ↑ 30.0 30.1 30.2 30.3 Canda E, Kalkan Uçar S, Çoker M. (2020). "Biotinidase Deficiency: Prevalence, Impact And Management Strategies". Pediatric Health Med Ther. 11 127–33. doi:10.2147/PHMT.S198656.
  31. ↑ 31.0 31.1 Glynis, Ablon. (November 2012). "A Double-blind, Placebo-controlled Study Evaluating the Efficacy of an Oral Supplement in Women with Self-perceived Thinning Hair". The Journal of Clinical and Aesthetic Dermatology. 5 (11) 28–34.
  32. ↑ 32.0 32.1 Overview of Protein Labeling. Thermo Fisher Scientific.
  33. ↑ 33.0 33.1 Laitinen OH, Hytönen VP, Nordlund HR, Kulomaa MS. (December 2006). "Genetically engineered avidins and streptavidins". Cellular and Molecular Life Sciences. 63 (24) 2992–3017. doi:10.1007/s00018-006-6288-z.
  34. ↑ Morag E, Bayer EA, Wilchek M. (Dec 1996). "Immobilized nitro-avidin and nitro-streptavidin as reusable affinity matrices for application in avidin-biotin technology". Anal Biochem. 243 (2) 257–263. doi:10.1006/abio.1996.0514.
  35. ↑ (28 November 2017). The FDA Warns that Biotin May Interfere with Lab Tests: FDA Safety Communication. US Food and Drug Administration.
  36. ↑ 36.0 36.1 36.2 36.3 Tryfonos C, Mantzorou M, Fotiou D, Vrizas M, Vadikolias K, Pavlidou E, Giaginis C. (September 2019). "Dietary Supplements on Controlling Multiple Sclerosis Symptoms and Relapses: Current Clinical Evidence and Future Perspectives". Medicines. 6 (3) 95. doi:10.3390/medicines6030095.
  37. ↑ 37.0 37.1 37.2 Sedel F, Bernard D, Mock DM, Tourbah A. (November 2016). "Targeting demyelination and virtual hypoxia with high-dose biotin as a treatment for progressive multiple sclerosis". Neuropharmacology. 110 (Pt B) 644–53. doi:10.1016/j.neuropharm.2015.08.028.
  38. ↑ Bateman WG. (June 1916). The Digestibility and Utilization of Egg Proteins. Journal of Biological Chemistry. 26 263–91. doi:10.1016/S0021-9258(18)87458-0.
  39. ↑ Boas MA. (1927). "The Effect of Desiccation upon the Nutritive Properties of Egg-white". The Biochemical Journal. 21 (3) 712–724.1. doi:10.1042/bj0210712.
  40. ↑ Parsons HT, Kelly E. (1933). "The Character of the Dermatitis-Producing Factor in Dietary Egg White as Shown by Certain Chemical Treatments". The Journal of Biological Chemistry. 100 (11) 377–379. doi:10.1111/j.1753-4887.1980.tb05948.x.
  41. ↑ Kögl and Tönnis. (1936). "Über das Bios-Problem. Darstellung von krystallisiertem Biotin aus Eigelb. 20. Mitteilung über pflanzliche Wachstumsstoffe". Hoppe-Seyler's Zeitschrift für Physiologische Chemie. 242 (1–2) 43–73. doi:10.1515/bchm2.1936.242.1-2.43.
  42. ↑ György, P. (December 1939). "The Curative Factor (vitamin H) for Egg White Injury, with Particular Reference to Its Presence in Different Foodstuffs and in Yeast". Journal of Biological Chemistry. 131 (2) 733–44. doi:10.1016/S0021-9258(18)73468-6.
  43. ↑ György P, Kuhn R, Lederer E. (December 1939). "Attempts to Isolate the Factor (vitamin H) Curative of Egg White Injury". Journal of Biological Chemistry. 131 (2) 745–59. doi:10.1016/S0021-9258(18)73469-8.
  44. ↑ (December 1939). "Physicochemical Properties of the Factor (vitamin H) Curative of Egg White Injury". Journal of Biological Chemistry. 131 (2) 761–66. doi:10.1016/S0021-9258(18)73470-4.
  45. ↑ West PM, Wilson PW. (June 1939). "The Relation of "coenzyme R" to Biotin". Science. 89 (2322) 607–8. doi:10.1126/science.89.2322.607.
  46. ↑ DuVigneaud V, Hofmann K, Melville DB, György P. (August 1941). "Isolation of Biotin (vitamin H) from Liver". Journal of Biological Chemistry. 140 (2) 643–51. doi:10.1016/S0021-9258(18)51355-7.
  47. ↑ György P, Rose CS, Hofmann K, Melville DB, DU Vigneaud V. (December 1940). "A Further Note on the Identity of Vitamin H with Biotin". Science. 92 (2400) 609. doi:10.1126/science.92.2400.609.
  48. ↑ György P, Rose CS, Eakin RE, Snell EE, Williams RJ. (May 1941). "Egg-White Injury as the Result of Nonabsorption or Inactivation of Biotin". Science. 93 (2420) 477–8. doi:10.1126/science.93.2420.477.
  49. ↑ Gyorgy P, Rose CS. (1943). "The Liberation of Biotin from the Avidin-Biotin Complex (AB)". Experimental Biology and Medicine. 53 (1) 55–7. doi:10.3181/00379727-53-14183.
  50. ↑ Rolfe B, Eisenberg MA. (August 1968). "Genetic and biochemical analysis of the biotin loci of Escherichia coli K-12". Journal of Bacteriology. 96 (2) 515–24. doi:10.1128/JB.96.2.515-524.1968.
  51. ↑ Motte J, Gold R. (December 2020). "High-dose biotin in multiple sclerosis: the end of the road". Lancet Neurol. 19 (12) 965–66. doi:10.1016/S1474-4422(20)30353-7.
  52. ↑ Goldschmidt CH, Cohen JA. (July 2020). "The Rise and Fall of High-Dose Biotin to Treat Progressive Multiple Sclerosis". Neurotherapeutics. 17 (3) 968–70. doi:10.1007/s13311-020-00907-5.
  53. ↑ 53.0 53.1 Cashman MW, Sloan SB. (2010). "Nutrition and nail disease". Clin Dermatol. 28 (4) 420–5. doi:10.1016/j.clindermatol.2010.03.037.
  54. ↑ 54.0 54.1 Patel DP, Swink SM, Castelo-Soccio L. (August 2017). "A Review of the Use of Biotin for Hair Loss". Skin Appendage Disord. 3 (3) 166–69. doi:10.1159/000462981.
  55. ↑ Fiume MZ. (2001). "Final report on the safety assessment of biotin". International Journal of Toxicology. 20 (Suppl 4) 1–12. doi:10.1080/10915810160233712.
  56. ↑ ((Lipner, S. R.)), ((Scher, R. K.)). (2018). "Biotin for the treatment of nail disease: what is the evidence?". J Dermatolog Treat. 29 (4) 411–414. doi:10.1080/09546634.2017.1395799.
  57. ↑ (March 2003). Department of Health and Human Services – Office of the Inspector General – Dietary Supplement Labels: Key Elements. United States Department of Health and Human Services.
  58. ↑ 58.0 58.1 Langova L, Novotna I, Nemcova P, Machacek M, Havlicek Z, Zemanova M, Chrast V. (October 2020). "Impact of Nutrients on the Hoof Health in Cattle". Animals. 10 (10) 1824. doi:10.3390/ani10101824.
  59. ↑ (October 2005). Biotin and lameness - A review. Cattle Practice. 13 (Part 2) 145–53.
  60. ↑ Chen B, Wang C, Wang YM, Liu JX. (July 2011). "Effect of biotin on milk performance of dairy cattle: a meta-analysis". J Dairy Sci. 94 (7) 3537–46. doi:10.3168/jds.2010-3764.
  61. ↑ (4 November 2003). Biotin Basics. Kentucky Equine Basics.

বহিঃসংযোগ

উৎস: ইংরেজি উইকিপিডিয়ার “Biotin” নিবন্ধের অনুবাদ। মূল নিবন্ধ: https://en.wikipedia.org/wiki/Biotin এই অনুবাদটি স্বয়ংক্রিয়ভাবে প্রস্তুত করা হয়েছে।

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=বায়োটিন&oldid=12359"