लाइसिन

From LTRC
Lysine

L-लाइसिन का कंकाल सूत्र
IUPAC name Lysine
Other names Lysine, D-lysine, L-lysine, LYS, h-Lys-OH
Identifiers
UNII AI4RT59273
Unii1 K3Z4F929H6
Unii2 3HQ6U6424Q
CAS Number 70-54-2
Casno1 56-87-1
Casno2 923-27-3
ChemSpider 843
Chemspiderid1 5747
PubChem CID 866
ChEMBL 28328
KEGG C16440
Iuphar ligand 724
ChEBI 25094
SMILES C(CCN)C[C@@H](C(=O)O)N
Smiles2 C(CC[NH3+])C[C@@H](C(=O)[O-])[NH3+]
Properties
Formula C6H14N2O2
Solubility in water 1.5 kg/L
Pharmacology
Atccode suffix XB03
लाइसिन बॉल एंड स्टिक मॉडल घूमता हुआ

लाइसिन (प्रतीक Lys या K[1]; जिसे L-लाइसिन भी कहा जाता है) एक α-अमीनो एसिड है जो कई प्रोटीन का पूर्वगामी है। लाइसिन में एक α-अमीनो समूह (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर प्रोटोनित \sNH3+ रूप में होता है), एक α-कार्बोक्सिलिक एसिड समूह (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर विप्रोटोनित \sCOO- रूप में होता है), और एक साइड चेन (CH2)4NH2 (जो शारीरिक pH पर पानी में घुलने पर आंशिक रूप से प्रोटोनित होती है) शामिल है, और इसलिए इसे एक क्षारीय, आवेशित (शारीरिक pH पर पानी में), एलिफैटिक अमीनो एसिड के रूप में वर्गीकृत किया गया है। यह कोडॉन AAA और AAG द्वारा एन्कोड किया गया है। लगभग अन्य सभी अमीनो एसिड की तरह, α-कार्बन कायरल है और लाइसिन का तात्पर्य या तो एनैन्टीओमर या दोनों के रेसेमिक मिश्रण से हो सकता है। इस लेख के उद्देश्य के लिए, लाइसिन का तात्पर्य जैविक रूप से सक्रिय एनैन्टीओमर L-लाइसिन से होगा, जहाँ α-कार्बन S विन्यास में है।

मानव शरीर लाइसिन का संश्लेषण नहीं कर सकता है। यह मनुष्यों के लिए आवश्यक है और इसलिए इसे आहार से प्राप्त किया जाना चाहिए। उन जीवों में जो लाइसिन का संश्लेषण करते हैं, दो मुख्य जैवसंश्लेषणात्मक मार्ग मौजूद हैं, डायमिनोपिमलेट और α-अमीनोएडिपेट मार्ग, जो अलग-अलग एंजाइमों और सब्सट्रेट्स का उपयोग करते हैं और विविध जीवों में पाए जाते हैं। लाइसिन का कैटाबोलिज्म कई मार्गों में से एक के माध्यम से होता है, जिनमें से सबसे सामान्य सैकेरोपाइन मार्ग है।

लाइसिन मनुष्यों में कई भूमिकाएँ निभाता है, सबसे महत्वपूर्ण प्रोटीनोजेनेसिस, लेकिन कोलेजन पॉलीपेप्टाइड्स के क्रॉसलिंकिंग, आवश्यक खनिज पोषक तत्वों के अवशोषण, और कार्नाइटिन के उत्पादन में भी, जो फैटी एसिड चयापचय में महत्वपूर्ण है। लाइसिन अक्सर हिस्टोन संशोधनों में भी शामिल होता है, और इस प्रकार, एपजीनोम को प्रभावित करता है। ε-अमीनो समूह अक्सर हाइड्रोजन बॉन्डिंग में और उत्प्रेरण में एक सामान्य आधार के रूप में भाग लेता है। ε-अमोनियम समूह (\sNH3+) α-कार्बन से चौथे कार्बन से जुड़ा होता है, जो कार्बोक्सिल (\sCOOH) समूह से जुड़ा होता है।[2]

कई जैविक प्रक्रियाओं में इसके महत्व के कारण, लाइसिन की कमी से कई रोग स्थितियाँ हो सकती हैं जिनमें दोषपूर्ण संयोजी ऊतक, बिगड़ा हुआ फैटी एसिड चयापचय, एनीमिया, और प्रणालीगत प्रोटीन-ऊर्जा की कमी शामिल है। इसके विपरीत, अप्रभावी अपचय के कारण लाइसिन की अधिकता, गंभीर तंत्रिका संबंधी विकार का कारण बन सकती है।

लाइसिन को पहली बार 1889 में जर्मन जैविक रसायनज्ञ फर्डिनेंड हेनरिक एडमंड ड्रेक्सेल द्वारा प्रोटीन केसीन के हाइड्रोलिसिस से अलग किया गया था,[3] और इसलिए इसका नाम Lysin रखा, ढीला करना।[4][5] 1902 में, जर्मन रसायनज्ञों एमिल फिशर और फ्रिट्ज़ वेगर्ट ने लाइसिन का संश्लेषण करके इसकी रासायनिक संरचना निर्धारित की।[6]

एक-अक्षर का प्रतीक K लाइसिन को वर्णानुक्रम में निकटतम होने के कारण सौंपा गया था, L को संरचनात्मक रूप से सरल ल्यूसीन को सौंपा गया था, और M को मेथियोनीन को।[7]

जैवसंश्लेषण

लाइसिन जैवसंश्लेषण मार्ग। दो मार्ग L-लाइसिन के de novo जैवसंश्लेषण के लिए जिम्मेदार हैं, अर्थात् (A) डायमिनोपिमलेट मार्ग और (B) α‑अमीनोएडिपेट मार्ग।

प्रकृति में लाइसिन के संश्लेषण के लिए दो मार्गों की पहचान की गई है। डायमिनोपिमलेट (DAP) मार्ग एस्पार्टेट व्युत्पन्न जैवसंश्लेषणात्मक परिवार से संबंधित है, जो थ्रेओनीन, मेथियोनीन और आइसोल्यूसीन के संश्लेषण में भी शामिल है,[8][9] जबकि α-अमीनोएडिपेट (AAA) मार्ग ग्लूटामेट जैवसंश्लेषणात्मक परिवार का हिस्सा है।[10][11]

DAP मार्ग

DAP मार्ग प्रोकैरियोट और पौधों दोनों में पाया जाता है और डाइहाइड्रोडिपिकोलिनेट सिंथेस (DHDPS) (E.C 4.3.3.7) उत्प्रेरित संक्षेपण प्रतिक्रिया के साथ शुरू होता है, जो एस्पार्टेट व्युत्पन्न, L-एस्पार्टेट सेमीएल्डिहाइड और पाइरुवेट के बीच होता है, जिससे (4S)-4-हाइड्रॉक्सी-2,3,4,5-टेट्राहाइड्रो-(2S)-डिपिकोलिनिक एसिड (HTPA) बनता है।[12][13][14][15][16] इसके बाद उत्पाद को डाइहाइड्रोडिपिकोलिनेट रिडक्टेस (DHDPR) (E.C 1.3.1.26) द्वारा अपचयित किया जाता है, जिसमें NAD(P)H प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है, जिससे 2,3,4,5-टेट्राहाइड्रोडिपिकोलिनेट (THDP) प्राप्त होता है।[17] इस बिंदु से, चार मार्ग विविधताएँ पाई गई हैं, अर्थात् एसिटाइलेज, एमिनोट्रांसफेरेज, डिहाइड्रोजनेज, और सक्सिनिलेज मार्ग।[8][18] एसिटाइलेज और सक्सिनिलेज दोनों प्रकार के मार्ग चार एंजाइम उत्प्रेरित चरणों का उपयोग करते हैं, एमिनोट्रांसफेरेज मार्ग दो एंजाइमों का उपयोग करता है, और डिहाइड्रोजनेज मार्ग एक एकल एंजाइम का उपयोग करता है।[19] ये चार प्रकार के मार्ग उप-अंतिम उत्पाद, meso‑डायमिनोपिमलेट के गठन पर अभिसरण करते हैं, जिसे बाद में डायमिनोपिमलेट डिकार्बोक्सिलेज (DAPDC) (E.C 4.1.1.20) द्वारा उत्प्रेरित एक अपरिवर्तनीय प्रतिक्रिया में एंजाइमी रूप से डिकार्बोक्सिलेट किया जाता है ताकि L-लाइसिन का उत्पादन हो सके।[20][21] DAP मार्ग को कई स्तरों पर विनियमित किया जाता है, जिसमें एस्पार्टेट प्रसंस्करण में शामिल एंजाइमों के साथ-साथ प्रारंभिक DHDPS उत्प्रेरित संक्षेपण चरण भी शामिल है।[21][22] लाइसिन इन एंजाइमों पर एक मजबूत नकारात्मक प्रतिक्रिया लूप डालता है और, परिणामस्वरूप, पूरे मार्ग को नियंत्रित करता है।[22]

AAA मार्ग

मुख्य लेख: α-Aminoadipate pathway

AAA मार्ग में L-लाइसिन के संश्लेषण के लिए मध्यवर्ती AAA के माध्यम से α-कीटोग्लूटारेट और एसिटाइल-CoA का संक्षेपण शामिल है। यह मार्ग कई यीस्ट प्रजातियों के साथ-साथ प्रोटिस्ट और उच्च कवक में मौजूद दिखाया गया है।[11][23][24][25][26][27][28] यह भी बताया गया है कि AAA मार्ग का एक वैकल्पिक प्रकार Thermus thermophilus और Pyrococcus horikoshii में पाया गया है, जो यह संकेत दे सकता है कि यह मार्ग प्रोकैरियोट्स में मूल रूप से प्रस्तावित की तुलना में अधिक व्यापक रूप से फैला हुआ है।[29][30][31] AAA मार्ग में पहला और दर-निर्धारण चरण होमोसिट्रेट-सिंथेस (HCS) (E.C 2.3.3.14) द्वारा उत्प्रेरित एसिटाइल-CoA और α‑कीटोग्लूटारेट के बीच संक्षेपण प्रतिक्रिया है, जिससे मध्यवर्ती होमोसिट्रिल‑CoA प्राप्त होता है, जिसे होमोसिट्रेट का उत्पादन करने के लिए उसी एंजाइम द्वारा हाइड्रोलिसिस किया जाता है।[32] होमोसिट्रेट को होमोएकोनिटेस (HAc) (E.C 4.2.1.36) द्वारा एंजाइमी रूप से निर्जलीकृत किया जाता है ताकि cis-होमोएकोनिटेट प्राप्त हो सके।[33] HAc फिर एक दूसरी प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है जिसमें cis-होमोएकोनिटेट पुनर्जलयोजन से गुजरता है ताकि होमोआइसोसिट्रेट का उत्पादन हो सके।[11] परिणामी उत्पाद होमोआइसोसिट्रेट डिहाइड्रोजनेज (HIDH) (E.C 1.1.1.87) द्वारा एक ऑक्सीडेटिव डिकार्बोक्सिलेशन से गुजरता है ताकि α‑कीटोडिपेट प्राप्त हो सके।[11] फिर AAA का निर्माण पाइरिडॉक्सल 5′-फॉस्फेट (PLP)-निर्भर एमिनोट्रांसफेरेज (PLP-AT) (E.C 2.6.1.39) के माध्यम से होता है, जो अमीनो दाता के रूप में ग्लूटामेट का उपयोग करता है।[32] इस बिंदु से, AAA मार्ग राज्य (किंगडम) के आधार पर भिन्न होता है। कवक में, AAA को AAA रिडक्टेस (E.C 1.2.1.95) के माध्यम से α‑अमीनोएडिपेट-सेमीएल्डिहाइड में अपचयित किया जाता है, जो एडेनिलिलेशन और अपचयन दोनों से जुड़ी एक अनूठी प्रक्रिया है, जिसे फॉस्फोपैन्टेथिनिल ट्रांसफेरेज (E.C 2.7.8.7) द्वारा सक्रिय किया जाता है।[11] एक बार सेमीएल्डिहाइड बन जाने के बाद, सैकेरोपाइन रिडक्टेस (E.C 1.5.1.10) ग्लूटामेट और NAD(P)H के साथ एक संक्षेपण प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जो प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है, और इमाइन को अपचयित करके उप-अंतिम उत्पाद, सैकेरोपाइन का उत्पादन किया जाता है।[31] कवक में मार्ग का अंतिम चरण सैकेरोपाइन के सैकेरोपाइन डिहाइड्रोजनेज (SDH) (E.C 1.5.1.8) उत्प्रेरित ऑक्सीडेटिव डीमिनेशन को शामिल करता है, जिसके परिणामस्वरूप L-लाइसिन प्राप्त होता है।[11] कुछ प्रोकैरियोट्स में पाए जाने वाले एक प्रकार के AAA मार्ग में, AAA को पहले N‑एसिटाइल-α-अमीनोएडिपेट में परिवर्तित किया जाता है, जिसे फॉस्फोराइलेट किया जाता है और फिर ε-एल्डिहाइड में अपचयित रूप से डीफॉस्फोराइलेट किया जाता है।[31][32] फिर एल्डिहाइड को N‑एसिटाइललाइसिन में ट्रांसमिनेट किया जाता है, जिसे L-लाइसिन देने के लिए डीएसिटाइलेट किया जाता है।[31][32] हालाँकि, इस प्रकार के मार्ग में शामिल एंजाइमों को और अधिक सत्यापन की आवश्यकता है।

अपचय

सैकेरोपाइन लाइसिन अपचय मार्ग। सैकेरोपाइन मार्ग लाइसिन के अपचय के लिए सबसे प्रमुख मार्ग है।

सभी अमीनो एसिड की तरह, लाइसिन का अपचय (catabolism) आहार संबंधी लाइसिन के अंतर्ग्रहण या कोशिका के भीतर (intracellular) प्रोटीन के टूटने से शुरू होता है। अपचय का उपयोग मुक्त लाइसिन की इंट्रासेल्युलर सांद्रता को नियंत्रित करने और अत्यधिक मुक्त लाइसिन के विषाक्त प्रभावों को रोकने के लिए एक स्थिर अवस्था (steady-state) बनाए रखने के साधन के रूप में भी किया जाता है।[34] लाइसिन अपचय में कई मार्ग शामिल हैं, लेकिन सबसे अधिक उपयोग किया जाने वाला मार्ग सैकरोपाइन मार्ग है, जो मुख्य रूप से जानवरों में यकृत (और समकक्ष अंगों) में, विशेष रूप से माइटोकॉन्ड्रिया के भीतर होता है।[35][34][36][37] यह पहले वर्णित AAA मार्ग का विपरीत है।[35][38] जानवरों और पौधों में, सैकरोपाइन मार्ग के पहले दो चरणों को बाइफंक्शनल एंजाइम, α-अमीनोएडिपिक सेमीएल्डिहाइड सिंथेस (AASS) द्वारा उत्प्रेरित किया जाता है, जिसमें लाइसिन-कीटोग्लूटारेट रिडक्टेस (LKR) (E.C 1.5.1.8) और SDH दोनों गतिविधियाँ होती हैं, जबकि अन्य जीवों में, जैसे कि बैक्टीरिया और कवक में, ये दोनों एंजाइम अलग-अलग जीन द्वारा एन्कोड किए जाते हैं।[39][40] पहले चरण में α-कीटोग्लूटारेट की उपस्थिति में L-लाइसिन का LKR-उत्प्रेरित अपचयन शामिल है, जिससे सैकरोपाइन का उत्पादन होता है, जिसमें NAD(P)H एक प्रोटॉन दाता के रूप में कार्य करता है।[41] इसके बाद सैकरोपाइन, NAD+ की उपस्थिति में SDH द्वारा उत्प्रेरित निर्जलीकरण अभिक्रिया से गुजरता है, जिससे AAS और ग्लूटामेट का उत्पादन होता है।[42] AAS डिहाइड्रोजनेज (AASD) (E.C 1.2.1.31) फिर अणु को और अधिक निर्जलित करके AAA में बदल देता है।[41] इसके बाद, PLP-AT AAA जैवसंश्लेषण मार्ग के विपरीत अभिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जिसके परिणामस्वरूप AAA को α-कीटोडिपेट में परिवर्तित किया जाता है। उत्पाद, α-कीटोडिपेट, NAD+ और कोएंजाइम A की उपस्थिति में डिकार्बोक्सिलेट होकर ग्लूटारिल-CoA उत्पन्न करता है, हालांकि इसमें शामिल एंजाइम को अभी पूरी तरह से स्पष्ट किया जाना बाकी है।[43][44] कुछ प्रमाण बताते हैं कि 2-ऑक्सोडिपेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स (OADHc), जो संरचनात्मक रूप से ऑक्सोग्लूटारेट डिहाइड्रोजनेज कॉम्प्लेक्स (OGDHc) (E.C 1.2.4.2) के E1 सबयूनिट के समरूप है, डिकार्बोक्सिलेशन अभिक्रिया के लिए जिम्मेदार है।[43][45] अंत में, ग्लूटारिल-CoA को ग्लूटारिल-CoA डिहाइड्रोजनेज (E.C 1.3.8.6) द्वारा ऑक्सीडेटिव रूप से डिकार्बोक्सिलेट करके क्रोटोनिल-CoA में बदल दिया जाता है, जिसे बाद में एसिटाइल-CoA प्राप्त करने के लिए कई एंजाइमेटिक चरणों के माध्यम से संसाधित किया जाता है; एसिटाइल-CoA ट्राइकार्बोक्सिलिक एसिड चक्र (TCA) में शामिल एक आवश्यक कार्बन मेटाबोलाइट है।[41][46][47][48]

पोषण संबंधी मूल्य

लाइसिन मनुष्यों में एक आवश्यक अमीनो एसिड है।[49] मानव दैनिक पोषण संबंधी आवश्यकता शैशवावस्था में ~60 मिलीग्राम/किग्रा से लेकर वयस्कों में ~30 मिलीग्राम/किग्रा तक भिन्न होती है।[35] यह आवश्यकता आमतौर पर पश्चिमी समाज में मांस और वनस्पति स्रोतों से प्राप्त लाइसिन के सेवन से पूरी हो जाती है, जो अनुशंसित आवश्यकता से काफी अधिक है।[35] शाकाहारी आहार में, मांस स्रोतों की तुलना में अनाज की फसलों में लाइसिन की सीमित मात्रा के कारण लाइसिन का सेवन कम होता है।[35]

अनाज की फसलों में लाइसिन की सीमित सांद्रता को देखते हुए, लंबे समय से यह अनुमान लगाया गया है कि आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं के माध्यम से लाइसिन की मात्रा बढ़ाई जा सकती है।[50][51] अक्सर इन प्रथाओं में DHDPS एंजाइम के लाइसिन फीडबैक-असंवेदनशील ऑर्थोलॉग्स को पेश करके DAP मार्ग का जानबूझकर अविनियमन शामिल रहा है।[50][51] इन तरीकों को सीमित सफलता मिली है, जिसका कारण संभवतः मुक्त लाइसिन में वृद्धि के विषाक्त दुष्प्रभाव और TCA चक्र पर अप्रत्यक्ष प्रभाव हैं।[52] पौधे लाइसिन और अन्य अमीनो एसिड को बीज भंडारण प्रोटीन के रूप में जमा करते हैं, जो पौधे के बीजों में पाए जाते हैं, और यह अनाज की फसलों का खाद्य घटक है।[53] यह न केवल मुक्त लाइसिन को बढ़ाने की आवश्यकता को उजागर करता है, बल्कि लाइसिन को स्थिर बीज भंडारण प्रोटीन के संश्लेषण की ओर निर्देशित करने और परिणामस्वरूप, फसलों के उपभोग्य घटक के पोषण मूल्य को बढ़ाने की आवश्यकता को भी उजागर करता है।[54][55] जबकि आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं को सीमित सफलता मिली है, अधिक पारंपरिक चयनात्मक प्रजनन तकनीकों ने "क्वालिटी प्रोटीन मेज" (Quality Protein Maize) के अलगाव की अनुमति दी है, जिसमें लाइसिन और ट्रिप्टोफैन (जो एक आवश्यक अमीनो एसिड भी है) के स्तर में काफी वृद्धि हुई है। लाइसिन सामग्री में यह वृद्धि एक ओपेक-2 उत्परिवर्तन के कारण है जिसने लाइसिन-रहित ज़ीन-संबंधित बीज भंडारण प्रोटीन के प्रतिलेखन (transcription) को कम कर दिया और परिणामस्वरूप, लाइसिन से भरपूर अन्य प्रोटीन की प्रचुरता बढ़ गई।[55][56] आमतौर पर, पशुधन फ़ीड में लाइसिन की सीमित प्रचुरता को दूर करने के लिए, औद्योगिक रूप से उत्पादित लाइसिन मिलाया जाता है।[57][58] औद्योगिक प्रक्रिया में कोरीनेबैक्टीरियम ग्लूटामिकम (Corynebacterium glutamicum) का किण्वन (fermentative) संवर्धन और उसके बाद लाइसिन का शुद्धिकरण शामिल है।[57]

आहार संबंधी स्रोत

लाइसिन के अच्छे स्रोत उच्च-प्रोटीन वाले खाद्य पदार्थ हैं जैसे अंडे, मांस (विशेष रूप से लाल मांस, भेड़ का मांस, सूअर का मांस, और पोल्ट्री), सोया प्रोटीन, बीन्स और मटर, पनीर (विशेष रूप से परमेसन), और कुछ मछलियाँ (जैसे कॉड और सार्डिन)।[59] लाइसिन अधिकांश अनाज में सीमित अमीनो एसिड (किसी विशेष खाद्य पदार्थ में सबसे कम मात्रा में पाया जाने वाला आवश्यक अमीनो एसिड) है, लेकिन अधिकांश दालों (फलियां) में प्रचुर मात्रा में होता है।[60] बीन्स में वह लाइसिन होता है जिसकी मक्का में कमी होती है, और मानव पुरातात्विक रिकॉर्ड में बीन्स और मक्का अक्सर एक साथ दिखाई देते हैं, जैसे कि थ्री सिस्टर्स में: बीन्स, मक्का और स्क्वैश।[61]

किसी खाद्य पदार्थ को पर्याप्त लाइसिन वाला माना जाता है यदि उसमें प्रति ग्राम प्रोटीन में कम से कम 51 मिलीग्राम लाइसिन हो (ताकि प्रोटीन 5.1% लाइसिन हो)।[62] L-लाइसिन HCl का उपयोग आहार अनुपूरक (dietary supplement) के रूप में किया जाता है, जो 80.03% L-लाइसिन प्रदान करता है।[63] इस प्रकार, 1 ग्राम L-लाइसिन 1.25 ग्राम L-लाइसिन HCl में निहित होता है।

जैविक भूमिकाएँ

लाइसिन की सबसे सामान्य भूमिका प्रोटीनोजेनेसिस है। लाइसिन अक्सर प्रोटीन संरचना में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। चूंकि इसकी साइड चेन में एक तरफ सकारात्मक रूप से आवेशित समूह और बैकबोन के करीब एक लंबी हाइड्रोफोबिक कार्बन पूंछ होती है, इसलिए लाइसिन को कुछ हद तक एम्फीफिलिक (amphipathic) माना जाता है। इस कारण से, लाइसिन को प्रोटीन के अंदर दबे हुए और अधिक सामान्यतः विलायक चैनलों में और प्रोटीन के बाहरी हिस्से पर पाया जा सकता है, जहाँ यह जलीय वातावरण के साथ बातचीत कर सकता है।[64] लाइसिन प्रोटीन स्थिरता में भी योगदान दे सकता है क्योंकि इसका ε-अमीनो समूह अक्सर हाइड्रोजन बॉन्डिंग, साल्ट ब्रिज और सहसंयोजक बंधन (covalent) इंटरैक्शन में भाग लेकर शिफ बेस (Schiff base) बनाता है।[64][65][66][67]

लाइसिन की दूसरी प्रमुख भूमिका हिस्टोन संशोधन के माध्यम से एपिसेंटिक्स (epigenetics) विनियमन में है।[68][69] कई प्रकार के सहसंयोजक हिस्टोन संशोधन होते हैं, जिनमें आमतौर पर हिस्टोन की उभरी हुई पूंछ में पाए जाने वाले लाइसिन अवशेष शामिल होते हैं। संशोधनों में अक्सर एसिटाइल (−CH3CO) का जोड़ना या हटाना शामिल होता है, जिससे एसिटाइललाइसिन बनता है या वापस लाइसिन में बदल जाता है, साथ ही तीन मिथाइल (−CH3), यूबिक्विटिन या एक सुमो प्रोटीन समूह का जुड़ना शामिल है।[68][70][71][72][73] विभिन्न संशोधनों का जीन विनियमन पर डाउनस्ट्रीम प्रभाव पड़ता है, जिसमें जीन को सक्रिय या दमित किया जा सकता है।

लाइसिन को अन्य जैविक प्रक्रियाओं में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाने के लिए जाना जाता है, जिसमें संयोजी ऊतक (connective tissues) के संरचनात्मक प्रोटीन, कैल्शियम होमियोस्टैसिस, और फैटी एसिड चयापचय शामिल हैं।[74][75][76] लाइसिन को कोलेजन में तीन हेलिकल पॉलीपेप्टाइड्स के बीच क्रॉस-लिंकिंग में शामिल दिखाया गया है, जिसके परिणामस्वरूप इसकी स्थिरता और तन्य शक्ति बनी रहती है।[74][77] यह तंत्र बैक्टीरिया कोशिका दीवारों में लाइसिन की भूमिका के समान है, जिसमें लाइसिन (और मेसो-डायमिनोपिमेलेट) क्रॉसलिंक के गठन के लिए महत्वपूर्ण हैं, और इसलिए, कोशिका दीवार की स्थिरता के लिए भी।[78] इस अवधारणा को पहले संभावित रोगजनक आनुवंशिक रूप से संशोधित बैक्टीरिया के अनचाहे रिलीज को रोकने के साधन के रूप में खोजा गया था। यह प्रस्तावित किया गया था कि एस्चेरिचिया कोलाई (X1776) के एक ऑक्सोट्रॉफिक तनाव का उपयोग सभी आनुवंशिक संशोधन प्रथाओं के लिए किया जा सकता है, क्योंकि यह तनाव DAP के पूरक के बिना जीवित रहने में असमर्थ है, और इसलिए, प्रयोगशाला वातावरण के बाहर जीवित नहीं रह सकता है।[79] लाइसिन को कैल्शियम के आंतों के अवशोषण और गुर्दे के प्रतिधारण में शामिल होने का भी प्रस्ताव दिया गया है, और इसलिए, यह कैल्शियम चयापचय में भूमिका निभा सकता है।[75] अंत में, लाइसिन को कार्निटाइन के लिए एक अग्रदूत (precursor) दिखाया गया है, जो फैटी एसिड को माइटोकॉन्ड्रिया तक ले जाता है, जहाँ उन्हें ऊर्जा की रिहाई के लिए ऑक्सीकृत किया जा सकता है।[76][80] कार्निटाइन को ट्राइमिथाइललाइसिन से संश्लेषित किया जाता है, जो कुछ प्रोटीन के क्षरण का एक उत्पाद है, इसलिए लाइसिन को पहले प्रोटीन में शामिल किया जाना चाहिए और कार्निटाइन में परिवर्तित होने से पहले मिथाइलेट किया जाना चाहिए।[76] हालांकि, स्तनधारियों में कार्निटाइन का प्राथमिक स्रोत लाइसिन रूपांतरण के बजाय आहार संबंधी स्रोत हैं।[76]

ऑप्सिन जैसे रोडोप्सिन और दृश्य ऑप्सिन (जीन OPN1SW, OPN1MW, और OPN1LW द्वारा एन्कोड किए गए) में, रेटिनाल्डिहाइड एक संरक्षित लाइसिन अवशेष के साथ एक शिफ बेस बनाता है, और रेटिनिलिडीन समूह के साथ प्रकाश की परस्पर क्रिया रंग दृष्टि में सिग्नल ट्रांसडक्शन का कारण बनती है (विवरण के लिए दृश्य चक्र देखें)।

विवादित भूमिकाएँ

लंबे समय से यह चर्चा रही है कि लाइसिन, जब अंतःशिरा (intravenously) या मौखिक रूप से प्रशासित किया जाता है, तो ग्रोथ हार्मोन की रिहाई को काफी बढ़ा सकता है।[81] इसके कारण एथलीट प्रशिक्षण के दौरान मांसपेशियों की वृद्धि को बढ़ावा देने के साधन के रूप में लाइसिन का उपयोग कर रहे हैं, हालांकि, आज तक लाइसिन के इस अनुप्रयोग का समर्थन करने के लिए कोई महत्वपूर्ण सबूत नहीं मिला है।[81][82]

चूंकि हर्पीस सिम्प्लेक्स वायरस (HSV) प्रोटीन उन कोशिकाओं की तुलना में जिनमें वे संक्रमित होते हैं, आर्जिनिन में समृद्ध और लाइसिन में गरीब होते हैं, इसलिए लाइसिन सप्लीमेंट को उपचार के रूप में आजमाया गया है। चूंकि दोनों अमीनो एसिड आंत में लिए जाते हैं, गुर्दे में पुनः प्राप्त किए जाते हैं, और समान अमीनो एसिड ट्रांसपोर्टर द्वारा कोशिकाओं में ले जाए जाते हैं, इसलिए लाइसिन की प्रचुरता, सिद्धांत रूप में, वायरल प्रतिकृति के लिए उपलब्ध आर्जिनिन की मात्रा को सीमित कर देगी।[83] नैदानिक अध्ययन HSV प्रकोप के लिए रोगनिरोधी (prophylactic) के रूप में या उपचार में प्रभावशीलता के लिए अच्छे सबूत प्रदान नहीं करते हैं।[84][85] उत्पाद के दावों के जवाब में कि लाइसिन HSV के प्रति प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया में सुधार कर सकता है, यूरोपीय खाद्य सुरक्षा प्राधिकरण (European Food Safety Authority) द्वारा की गई एक समीक्षा में कारण-प्रभाव संबंध का कोई सबूत नहीं मिला। 2011 में प्रकाशित उसी समीक्षा में, ऐसे दावों का समर्थन करने के लिए कोई सबूत नहीं मिला कि लाइसिन कोलेस्ट्रॉल कम कर सकता है, भूख बढ़ा सकता है, एक साधारण पोषक तत्व के अलावा किसी अन्य भूमिका में प्रोटीन संश्लेषण में योगदान दे सकता है, या कैल्शियम अवशोषण या प्रतिधारण को बढ़ा सकता है।[86]

रोगों में भूमिका

लाइसिन से संबंधित रोग लाइसिन के डाउनस्ट्रीम प्रसंस्करण, यानी प्रोटीन में इसके समावेश या वैकल्पिक जैव-अणुओं में इसके संशोधन का परिणाम होते हैं। कोलेजन में लाइसिन की भूमिका ऊपर रेखांकित की गई है, हालाँकि, कोलेजन पेप्टाइड्स के क्रॉसलिंकिंग में शामिल लाइसिन और हाइड्रॉक्सीलाइसिन की कमी को संयोजी ऊतक (connective tissue) की एक रोग स्थिति से जोड़ा गया है।[87] चूंकि कार्निटाइन वसा अम्ल चयापचय में शामिल एक प्रमुख लाइसिन-व्युत्पन्न मेटाबोलाइट है, इसलिए पर्याप्त कार्निटाइन और लाइसिन की कमी वाला एक निम्न-स्तरीय आहार कार्निटाइन के स्तर को कम कर सकता है, जिसके किसी व्यक्ति के स्वास्थ्य पर महत्वपूर्ण व्यापक प्रभाव पड़ सकते हैं।[80][88] लाइसिन को एनीमिया (रक्ताल्पता) में भी भूमिका निभाते हुए दिखाया गया है, क्योंकि संदेह है कि लाइसिन का आयरन के अवशोषण और उसके बाद रक्त प्लाज्मा में फेरिटिन की सांद्रता पर प्रभाव पड़ता है।[89] हालाँकि, क्रिया की सटीक कार्यप्रणाली अभी स्पष्ट की जानी बाकी है।[89] सबसे सामान्य रूप से, लाइसिन की कमी गैर-पश्चिमी समाजों में देखी जाती है और यह प्रोटीन-ऊर्जा कुपोषण के रूप में प्रकट होती है, जिसका व्यक्ति के स्वास्थ्य पर गहरा और प्रणालीगत प्रभाव पड़ता है।[90][91] एक आनुवंशिक रोग भी है जिसमें लाइसिन अपचय (catabolism) के लिए जिम्मेदार एंजाइमों में उत्परिवर्तन (mutation) शामिल है, अर्थात् सैकरोपाइन मार्ग का द्वि-कार्यात्मक AASS एंजाइम।[92] लाइसिन अपचय की कमी के कारण, अमीनो एसिड प्लाज्मा में जमा हो जाता है और रोगियों में हाइपरलाइसिनेमिया विकसित हो जाता है, जो स्पर्शोन्मुख (asymptomatic) से लेकर गंभीर तंत्रिका संबंधी विकलांगता के रूप में प्रकट हो सकता है, जिसमें मिर्गी, अटैक्सिया, स्पैस्टिसिटी, और मनोप्रेरक मंदता शामिल हैं।[92][93] हाइपरलाइसिनेमिया का नैदानिक महत्व इस क्षेत्र में बहस का विषय है, जिसमें कुछ अध्ययनों में शारीरिक या मानसिक विकलांगता और हाइपरलाइसिनेमिया के बीच कोई संबंध नहीं पाया गया है।[94] इसके अलावा, लाइसिन चयापचय से संबंधित जीन में उत्परिवर्तन कई रोग स्थितियों में शामिल रहे हैं, जिनमें पाइरिडोक्सिन-निर्भर मिर्गी (ALDH7A1 जीन), अल्फा-अमीनोएडिपिक और अल्फा-कीटोएडिपिक एसिडुरिया (DHTKD1 जीन), और ग्लूटरिक एसिडुरिया टाइप 1 (GCDH जीन) शामिल हैं।[43][95][96][97][98]

हाइपरलाइसिनुरिया मूत्र में लाइसिन की उच्च मात्रा द्वारा चिह्नित होता है।[99] यह अक्सर एक चयापचय रोग के कारण होता है जिसमें लाइसिन के टूटने में शामिल एक प्रोटीन आनुवंशिक उत्परिवर्तन के कारण कार्यहीन हो जाता है।[100] यह वृक्क (renal) ट्यूबलर परिवहन की विफलता के कारण भी हो सकता है।[100]

पशु आहार में लाइसिन का उपयोग

बिल्लियों के लिए पूरक के रूप में बेचा जाने वाला लाइसिन

पशु आहार के लिए लाइसिन उत्पादन एक बड़ा वैश्विक उद्योग है, जो 2009 में €1.22 बिलियन से अधिक के बाजार मूल्य के लिए लगभग 700,000 टन तक पहुंच गया था।[101] लाइसिन पशु आहार में एक महत्वपूर्ण योजक है क्योंकि मांस उत्पादन के लिए सूअरों और मुर्गियों जैसे कुछ जानवरों की वृद्धि को अनुकूलित करते समय यह एक सीमित अमीनो एसिड है। लाइसिन अनुपूरण कम लागत वाले पौधे प्रोटीन (उदाहरण के लिए सोया के बजाय मक्का) के उपयोग की अनुमति देता है, जबकि उच्च विकास दर बनाए रखता है और नाइट्रोजन उत्सर्जन से होने वाले प्रदूषण को सीमित करता है।[102] बदले में, हालाँकि, जब मक्के का उपयोग पोल्ट्री और सूअरों के लिए चारे के रूप में किया जाता है तो फॉस्फेट प्रदूषण एक बड़ी पर्यावरणीय लागत होती है।[103]

लाइसिन का औद्योगिक रूप से सूक्ष्मजीवी किण्वन (microbial fermentation) द्वारा उत्पादन किया जाता है, जो मुख्य रूप से चीनी के आधार से होता है। आनुवंशिक इंजीनियरिंग अनुसंधान सक्रिय रूप से उत्पादन की दक्षता में सुधार करने और लाइसिन को अन्य सबस्ट्रेट्स से बनाने की अनुमति देने के लिए जीवाणु उपभेदों (bacterial strains) की खोज कर रहा है।[101] उपयोग किया जाने वाला सबसे आम जीवाणु कोरीनेबैक्टीरियम ग्लूटामिकम (Corynebacterium glutamicum) है जिसे लाइसिन का उत्पादन करने के लिए विशेष रूप से उत्परिवर्तित या जीन-इंजीनियर किया गया है, लेकिन एस्चेरिचिया कोलाई (Escherichia coli) के समान उपभेदों को भी नियोजित किया जाता है।

लोकप्रिय संस्कृति में

1993 की फिल्म जुरासिक पार्क, जो माइकल क्रिचटन द्वारा 1990 के उपन्यास जुरासिक पार्क पर आधारित है, में ऐसे डायनासोर दिखाए गए हैं जिन्हें आनुवंशिक रूप से परिवर्तित किया गया था ताकि वे लाइसिन का उत्पादन न कर सकें, जो इंजीनियर ऑक्सोट्रॉफी का एक उदाहरण है।[104] इसे "लाइसिन आकस्मिकता" (lysine contingency) के रूप में जाना जाता था और इसका उद्देश्य क्लोन किए गए डायनासोरों को पार्क के बाहर जीवित रहने से रोकना था, जिससे उन्हें पार्क के पशु चिकित्सा कर्मचारियों द्वारा प्रदान किए गए लाइसिन सप्लीमेंट्स पर निर्भर रहने के लिए मजबूर होना पड़ा। वास्तव में, कोई भी जानवर लाइसिन का उत्पादन नहीं कर सकता है; यह एक आवश्यक अमीनो एसिड है।[105]

1996 में, लाइसिन एक मूल्य-निर्धारण मामले का केंद्र बन गया, जो संयुक्त राज्य अमेरिका के इतिहास में सबसे बड़ा था। आर्चर डेनियल्स मिडलैंड कंपनी ने 100 मिलियन अमेरिकी डॉलर का जुर्माना भरा, और इसके तीन अधिकारियों को दोषी ठहराया गया और जेल की सजा काटनी पड़ी। मूल्य-निर्धारण मामले में दो जापानी फर्मों (अजिनोमोटो, क्योवा हक्को) और एक दक्षिण कोरियाई फर्म (सेवोन) को भी दोषी पाया गया।[106] लाइसिन की कीमत तय करने वाले साजिशकर्ताओं की गुप्त वीडियो रिकॉर्डिंग ऑनलाइन पाई जा सकती है या यू.एस. न्याय विभाग, एंटीट्रस्ट डिवीजन से वीडियो का अनुरोध करके प्राप्त की जा सकती है। इस मामले ने पुस्तक द इनफॉर्मेंट: ए ट्रू स्टोरी,[107] और फिल्म द इनफॉर्मेंट! के लिए आधार दिया।

संदर्भ

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स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के "Lysine" लेख पर आधारित। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/Lysine यह लेख स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

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