अमीनो अम्ल

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अमीनो अम्लCite error: Closing </ref> missing for <ref> tagIPA: /ə'mʌɪ.nəʊ/ noh</ref> ऐसे कार्बनिक यौगिक हैं जिनमें अमीनो और कार्बोक्सिलिक अम्ल दोनों क्रियात्मक समूह होते हैं।[1]71 यद्यपि प्रकृति में 500 से अधिक अमीनो अम्ल मौजूद हैं, लेकिन उनमें से सबसे अधिक महत्वपूर्ण प्रोटीन में शामिल 22 α-अमीनो अम्ल हैं।[2] जीवन के आनुवंशिक कूट (जेनेटिक कोड) में केवल ये 22 ही प्रकट होते हैं।[3][4]

अमीनो अम्लों को उनके मुख्य संरचनात्मक क्रियात्मक समूहों के स्थानों (अल्फा- (α-), बीटा- (β-), गामा- (γ-) अमीनो अम्ल, आदि) के अनुसार वर्गीकृत किया जा सकता है;[1]77 अन्य श्रेणियां ध्रुवीयता, आयनन, और पार्श्व-शृंखला समूह के प्रकार (एलिफैटिक, अचक्रीय, ऐरोमैटिक, ध्रुवीय, आदि) से संबंधित हैं।[1]71–76 प्रोटीन के रूप में, अमीनो-अम्ल अवशेष (रेसिड्यू) मानव मांसपेशियों और अन्य ऊतकों का दूसरा सबसे बड़ा घटक बनाते हैं (जल सबसे बड़ा घटक है)।[5] प्रोटीन में अवशेषों के रूप में अपनी भूमिका के अलावा, अमीनो अम्ल न्यूरोट्रांसमीटर परिवहन और जैवसंश्लेषण जैसी कई प्रक्रियाओं में भाग लेते हैं। ऐसा माना जाता है कि उन्होंने पृथ्वी पर जीवन को सक्षम बनाने और उसके उद्भव में एक प्रमुख भूमिका निभाई थी।[6]

अमीनो अम्लों का औपचारिक नामकरण IUPAC-IUBMB बायोकेमिकल नामकरण पर संयुक्त आयोग द्वारा चित्र में दिखाई गई काल्पनिक "तटस्थ" संरचना के संदर्भ में किया जाता है। उदाहरण के लिए, CH3\sCH(NH2)\sCOOH सूत्र के आधार पर, एलेनिन (alanine) का व्यवस्थित नाम 2-अमीनोप्रोपेनोइक अम्ल है। आयोग ने इस दृष्टिकोण को इस प्रकार उचित ठहराया:[7]

दिए गए व्यवस्थित नाम और सूत्र उन काल्पनिक रूपों को संदर्भित करते हैं जिनमें अमीनो समूह प्रोटोनीकरण रहित (unprotonated) होते हैं और कार्बोक्सिल समूह वियोजित रहित (undissociated) होते हैं। यह परंपरा विभिन्न नामकरण समस्याओं से बचने के लिए उपयोगी है, लेकिन इसे यह संकेत देने वाला नहीं माना जाना चाहिए कि ये संरचनाएं अमीनो अम्ल के अणुओं के एक बड़े हिस्से का प्रतिनिधित्व करती हैं।

इतिहास

पहले कुछ अमीनो अम्लों की खोज 1800 के दशक की शुरुआत में हुई थी।[8][9] 1806 में, फ्रांसीसी रसायनज्ञों लुई-निकोला वौक्वेलिन और पियर जीन रॉबिक्वेट ने एस्पार्टस (शतावरी) से एक यौगिक को अलग किया जिसका नाम बाद में ऐसपराजिन रखा गया, जो खोजा जाने वाला पहला अमीनो अम्ल था।[10][11] सिस्टाइन की खोज 1810 में हुई थी,[12] हालांकि इसका मोनोमर, सिस्टीन, 1884 तक खोजा नहीं गया था।[13][11][note 1] ग्लाइसिन और ल्युसिन की खोज 1820 में हुई थी।[14] खोजे जाने वाले 20 सामान्य अमीनो अम्लों में से अंतिम थ्रेओनिन था, जिसे 1935 में विलियम कमिंग रोज़ द्वारा खोजा गया था, जिन्होंने आवश्यक अमीनो अम्लों का भी निर्धारण किया और इष्टतम विकास के लिए सभी अमीनो अम्लों की न्यूनतम दैनिक आवश्यकताओं को स्थापित किया।[15][16]

रासायनिक श्रेणी की एकता को 1865 में वर्ट्ज़ द्वारा पहचाना गया था, लेकिन उन्होंने इसे कोई विशेष नाम नहीं दिया था।[17] अंग्रेजी भाषा में "अमीनो अम्ल" (amino acid) शब्द का पहला उपयोग 1898 से मिलता है,[18] जबकि जर्मन शब्द, Aminosäure, का उपयोग पहले किया गया था।[19] एंजाइमी पाचन या अम्ल जल-अपघटन (हाइड्रोलिसिस) के बाद प्रोटीन से अमीनो अम्ल प्राप्त होते हुए पाए गए थे। 1902 में, एमिल फिशर और फ्रांज़ हॉफमीस्टर ने स्वतंत्र रूप से प्रस्ताव रखा कि प्रोटीन कई अमीनो अम्लों से बनते हैं, जिससे एक अमीनो अम्ल के अमीनो समूह और दूसरे के कार्बोक्सिल समूह के बीच बंध बनते हैं, जिसके परिणामस्वरूप एक रेखीय संरचना बनती है जिसे फिशर ने "पेप्टाइड" कहा।[20]

संरचना

α-अमीनो अम्ल

2-, अल्फा-, या α-अमीनो अम्लों में[21] अधिकांश मामलों में सामान्य सूत्र H2NCHRCOOH होता है,[note 2] जहाँ R एक कार्बनिक प्रतिस्थापी है जिसे "पार्श्व शृंखला (साइड चेन)" कहा जाता है।[22]

वर्णित कई सौ अमीनो अम्लों में से 22 प्रोटीनोजेनिक ("प्रोटीन-निर्माण") हैं।[23][24][25] ये 22 यौगिक मिलकर राइबोसोम द्वारा एकत्रित पेप्टाइड्स और प्रोटीनों की एक विशाल श्रृंखला बनाते हैं।[26] गैर-प्रोटीनोजेनिक अमीनो अम्ल गैर-राइबोसोमल पेप्टाइड संश्लेषण के माध्यम से उत्पन्न हो सकते हैं।[27] इसके विपरीत, संशोधित अमीनो अम्ल आमतौर पर स्थानांतरणोत्तर संशोधन का परिणाम होते हैं।[28]

β- और γ-अमीनो अम्ल

NH3+\sCXY\sCXY\sCO2- संरचना वाले अमीनो अम्ल, जैसे कि β-एलेनिन (जो कार्नोसिन और कुछ अन्य पेप्टाइड्स का एक घटक है), β-अमीनो अम्ल होते हैं। NH3+\sCXY\sCXY\sCXY\sCO2- संरचना वाले अम्ल γ-अमीनो अम्ल होते हैं, और इसी तरह आगे भी, जहाँ X और Y दो प्रतिस्थापी हैं ( जिनमें से एक सामान्यतः H होता है)।[7]

किरलता (Chirality)

कार्बोक्सिल समूह के बगल वाले कार्बन परमाणु को α-कार्बन कहा जाता है। प्रोटीनोजेनिक अमीनो अम्लों में, इस पर एमीन और प्रत्येक अमीनो अम्ल के लिए विशिष्ट R समूह या पार्श्व शृंखला, साथ ही एक हाइड्रोजन परमाणु होता है। ग्लाइसिन को छोड़कर (जिसके लिए पार्श्व शृंखला भी एक हाइड्रोजन परमाणु होती है), α-कार्बन त्रिविमजननीय (स्टीरियोजेनिक) होता है। सभी किरल प्रोटीनोजेनिक अमीनो अम्लों में L विन्यास होता है, और इसलिए उन्हें L-अमीनो अम्ल कहा जा सकता है। वे "वामावर्ती" (left-handed) एनैन्शियोमर होते हैं, जो अल्फा कार्बन के स्टीरियोइज़ोमर को संदर्भित करते हैं।[1]80–83

प्रकृति में कुछ D-अमीनो अम्ल ("दक्षावर्ती" या right-handed) भी पाए गए हैं, उदाहरण के लिए, बैक्टीरियल एनवेलप में, एक न्यूरोमॉड्युलेटर (D-सेरिन) के रूप में, और कुछ एंटीबायोटिक्स में।[29][30] बहुत कम ही, प्रोटीनों में D-अमीनो अम्ल अवशेष पाए जाते हैं, जो स्थानांतरणोत्तर संशोधन के रूप में L-अमीनो अम्ल से रूपांतरित होते हैं।[31]Cite error: Closing </ref> missing for <ref> tag प्रोटीनों में लगभग सभी अमीनो अम्ल α कार्बन पर (S) होते हैं, जबकि सिस्टीन (R) होता है और ग्लाइसिन गैर-किरल होता है।[32] सिस्टीन की पार्श्व शृंखला अन्य अमीनो अम्लों के समान ही ज्यामितीय स्थान पर होती है, लेकिन R/S शब्दावली उलट जाती है क्योंकि सल्फर का परमाणु क्रमांक कार्बोक्सिल ऑक्सीजन की तुलना में अधिक होता है, जो कान-इिंगोल्ड-प्रेलोग अनुक्रम नियमों द्वारा पार्श्व शृंखला को उच्च प्राथमिकता देता है।</ref>

पार्श्व शृंखलाएँ (Side chains)

ध्रुवीय आवेशित (Polar charged)

पाँच अमीनो अम्लों पर उदासीन pH पर आवेश होता है। अक्सर ये पार्श्व शृंखलाएँ पानी में उनकी घुलनशीलता को सक्षम करने के लिए प्रोटीनों की सतह पर दिखाई देती हैं, और विपरीत आवेशों वाली पार्श्व शृंखलाएँ महत्वपूर्ण इलेक्ट्रोस्टैटिक संपर्क बनाती हैं जिन्हें नमक सेतु (सॉल्ट ब्रिज) कहा जाता है जो एक एकल प्रोटीन के भीतर या अंतरापृष्ठ (इंटरफेसिंग) प्रोटीनों के बीच संरचनाओं को बनाए रखते हैं।[33] कई प्रोटीन विशेष रूप से अपनी संरचनाओं में धातु को बांधते हैं, और ये अंतःक्रियाएं आमतौर पर एस्पार्टेट, ग्लूटामेट और हिस्टिडाइन जैसे आवेशित पार्श्व शृंखलाओं द्वारा मध्यस्थ होती हैं। कुछ निश्चित परिस्थितियों में, प्रत्येक आयन-निर्माण समूह आवेशित हो सकता है, जिससे दोहरे लवण बनते हैं।[34]

उदासीन pH पर दो ऋणात्मक आवेशित अमीनो अम्ल एस्पार्टेट (Asp, D) और ग्लूटामेट (Glu, E) हैं। ऋणात्मक कार्बोक्सिलेट समूह अधिकांश परिस्थितियों में ब्रॉन्स्टेड-लॉरी अम्ल-क्षार सिद्धांत के अनुसार क्षारों के रूप में व्यवहार करते हैं।[33] बहुत कम pH वातावरण वाले एंजाइम, जैसे कि स्तनधारियों के पेट में पाया जाने वाला एस्पार्टिक प्रोटीएज पेप्सिन, में उत्प्रेरक एस्पार्टेट या ग्लूटामेट अवशेष हो सकते हैं जो ब्रॉन्स्टेड अम्लों के रूप में कार्य करते हैं।[35][36]

ऐसे तीन अमीनो अम्ल हैं जिनकी पार्श्व शृंखलाएँ उदासीन pH पर धनायन होती हैं: आर्जिनिन (Arg, R), लाइसिन (Lys, K) और हिस्टिडाइन (His, H)। आर्जिनिन में एक आवेशित गुआनिडिनो समूह होता है और लाइसिन में एक आवेशित एल्काइल अमीनो समूह होता है, और pH 7 पर ये पूरी तरह से प्रोटॉनीकृत होते हैं। हिस्टिडाइन के इमिडाजोल समूह का pKa 6.0 होता है, और उदासीन pH पर यह केवल लगभग 10% प्रोटॉनीकृत होता है। चूँकि हिस्टिडाइन आसानी से अपने क्षारीय और संयुग्मी अम्ल (कंजगेट एसिड) रूपों में पाया जाता है, इसलिए यह अक्सर एंजाइम प्रतिक्रियाओं में उत्प्रेरक प्रोटॉन स्थानांतरण में भाग लेता है।[33]

ध्रुवीय अनावेशित (Polar uncharged)

ध्रुवीय, अनावेशित (un-charged) अमीनो अम्ल सेरिन (Ser, S), थ्रियोनिन (Thr, T), ऐसपैराजिन (Asn, N) और ग्लूटामिन (Gln, Q) जल तथा अन्य अमीनो अम्लों के साथ आसानी से हाइड्रोजन बॉन्ड बनाते हैं।[33] सामान्य परिस्थितियों में ये आयनित नहीं होते हैं, जिसका एक प्रमुख अपवाद सेरिन प्रोटीएज़ (serine proteases) में मौजूद उत्प्रेरक सेरिन है। यह गंभीर व्यतिक्रम (perturbation) का एक उदाहरण है और सामान्य तौर पर सेरिन अवशेषों की विशेषता नहीं है। थ्रियोनिन में दो काइरल केंद्र होते हैं, न केवल अल्फा-कार्बन पर स्थित L (2S) काइरल केंद्र जो अकाइरल ग्लाइकोजन को छोड़कर सभी अमीनो अम्लों में साझा होता है, बल्कि बीटा-कार्बन पर (3R) काइरल केंद्र भी होता है। इसका पूर्ण स्टीरियोकेमिकल विनिर्देश (stereochemical specification) (2S,3R)-L-थ्रियोनिन है।[37]

pKa = ~10 वाले फिनोलिक हाइड्रॉसिल समूह की उपस्थिति के कारण, टायरोसिन को तटस्थ ध्रुवीय अमीनो अम्ल के रूप में सबसे अच्छी तरह वर्गीकृत किया जाता है,[1]74 लेकिन इसमें उभयरागी (amphipathic) चरित्र होता है जो इसे पारंपरिक छोटे ध्रुवीय अमीनो अम्ल अवशेषों की तुलना में कम ध्रुवीय बनाता है।[38]

हाइड्रोफोबिक (जल-विरागी)

अध्रुवीय (nonpolar) अमीनो अम्ल की अन्योन्यक्रियाएँ (interactions) उन प्रक्रियाओं के पीछे प्राथमिक प्रेरक बल होती हैं जो प्रोटीन को मोड़कर उनकी कार्यात्मक त्रि-विमीय संरचनाओं में ढालती हैं।[33] इनमें से किसी भी अमीनो अम्ल की पार्श्व श्रृंखलाएँ (side chains) आसानी से आयनित नहीं होती हैं, और इसलिए उनके pKa नहीं होते हैं।[39]

वर्गीकरण अपवाद (Classification outliers)

कई पार्श्व श्रृंखलाओं का वर्णन आवेशित, ध्रुवीय और हाइड्रोफोबिक श्रेणियों द्वारा अच्छी तरह से नहीं किया जाता है। ग्लाइसिन (Gly, G) को एक ध्रुवीय अमीनो अम्ल माना जा सकता है क्योंकि इसके छोटे आकार का अर्थ है कि इसकी घुलनशीलता काफी हद तक अमीनो और कार्बोक्सिलेट समूहों द्वारा निर्धारित होती है। हालाँकि, किसी भी पार्श्व श्रृंखला की अनुपस्थिति ग्लाइकोजन को प्रोटीन वलन (folding) के लिए बड़े प्रभावों के साथ अमीनो अम्लों के बीच एक अनूठी लचीलापन प्रदान करती है।[33] सिस्टीन (Cys, C) भी आसानी से हाइड्रोजन बॉन्ड बना सकता है, जो इसे ध्रुवीय अमीनो अम्ल श्रेणी में रखेगा, हालांकि यह अक्सर प्रोटीन संरचनाओं में अन्य सिस्टीन के साथ डाईसल्फाइड बॉन्ड (disulphide bonds) नामक सहसंयोजक बॉन्ड बनाते हुए पाया जा सकता है। ये बॉन्ड प्रोटीन के वलन और स्थिरता को प्रभावित करते हैं, और एंटीबॉडी के निर्माण में आवश्यक हैं। प्रोलिन (Pro, P) में एक एल्काइल पार्श्व श्रृंखला होती है और इसे हाइड्रोफोबिक माना जा सकता है, लेकिन क्योंकि पार्श्व श्रृंखला वापस अल्फा अमीनो समूह से जुड़ जाती है, इसलिए यह प्रोटीन में शामिल होने पर विशेष रूप से अनम्य (inflexible) हो जाती है। ग्लाइकोजन के समान यह अमीनो अम्लों के बीच एक अनोखे तरीके से प्रोटीन संरचना को प्रभावित करता है। सेलेनोसिस्टीन (Sec, U) एक दुर्लभ अमीनो अम्ल है जो सीधे डीएनए द्वारा एन्कोड नहीं होता है, बल्कि राइबोसोम के माध्यम से प्रोटीन में शामिल होता है। समान सिस्टीन की तुलना में सेलेनोसिस्टीन का रेडॉक्स विभव (redox potential) कम होता है, और यह कई अनूठी एंजाइमी प्रतिक्रियाओं में भाग लेता है।[40] पिरोलाइसिन (Pyl, O) एक अन्य अमीनो अम्ल है जो डीएनए में एन्कोड नहीं होता है, बल्कि राइबोसोम द्वारा प्रोटीन में संश्लेषित होता है।[41] यह आर्कियल (archaeal) प्रजातियों में पाया जाता है जहाँ यह कई मिथाइलट्रांसफेरेज़ (methyltransferases) की उत्प्रेरक गतिविधि में भाग लेता है।[42]

भौतिक-रासायनिक गुण (Physicochemical properties)

20 विहित (canonical) अमीनो अम्लों को उनके गुणों के अनुसार वर्गीकृत किया जा सकता है। महत्वपूर्ण कारक आवेश, जल-रागी (hydrophilicity) या जल-विरागी (hydrophobicity), आकार और कार्यात्मक समूह हैं।[30] ये गुण प्रोटीन संरचना और प्रोटीन-प्रोटीन अन्योन्यक्रिया को प्रभावित करते हैं। जल-घुलनशील प्रोटीनों के हाइड्रोफोबिक अवशेष (Leu, Ile, Val, Phe, और Trp) प्रोटीन के बीच में दबे होते हैं, जबकि हाइड्रोफिलिक पार्श्व श्रृंखलाएँ जलीय विलायक के संपर्क में होती हैं। (बायोकेमिस्ट्री में, एक अवशेष पॉलीसैकेराइड, प्रोटीन या न्यूक्लिक एसिड की पॉलीमेरिक श्रृंखला के भीतर एक विशिष्ट मोनोमर को संदर्भित करता है।) अखंड झिल्ली प्रोटीन (integral membrane proteins) में उजागर हाइड्रोफोबिक अमीनो अम्लों की बाहरी वलय होती हैं जो उन्हें लिपिड द्विपरत (lipid bilayer) में जकड़ कर रखती हैं। कुछ परिधीय झिल्ली प्रोटीन (peripheral membrane proteins) की सतह पर हाइड्रोफोबिक अमीनो अम्लों का एक पैच होता है जो झिल्ली से चिपक जाता है। इसी तरह, धनात्मक रूप से आवेशित अणुओं से बंधने वाले प्रोटीनों की सतह पर ग्लूटामेट और एस्पार्टेट जैसे ऋणात्मक रूप से आवेशित अमीनो अम्ल प्रचुर मात्रा में होते हैं, जबकि ऋणात्मक रूप से आवेशित अणुओं से बंधने वाले प्रोटीनों की सतह पर लाइसिन और आर्जिनाइन जैसे धनात्मक रूप से आवेशित अमीनो अम्ल प्रचुर मात्रा में होते हैं। उदाहरण के लिए, न्यूक्लिक-एसिड बाइंडिंग प्रोटीन के कम जटिलता वाले क्षेत्रों (low-complexity regions) में लाइसिन और आर्जिनाइन बड़ी मात्रा में मौजूद होते हैं।[43] अमीनो अम्ल अवशेषों के विभिन्न हाइड्रोफोबिसिटी पैमाने मौजूद हैं।[44]

कुछ अमीनो अम्लों में विशेष गुण होते हैं। सिस्टीन अन्य सिस्टीन अवशेषों के साथ सहसंयोजक डाईसल्फाइड बॉन्ड बना सकता है। प्रोलिन पॉलीपेप्टाइड रीढ़ (backbone) के साथ एक वलय (cycle) बनाता है, और ग्लाइकोजन अन्य अमीनो अम्लों की तुलना में अधिक लचीला होता है।[45]

यूकेरियोटिक और प्रोकैरियोटिक दोनों प्रोटीनों के निम्न-जटिलता वाले क्षेत्रों (low complexity regions) के भीतर ग्लाइकोजन और प्रोलिन दृढ़ता से मौजूद होते हैं, जबकि इसके विपरीत सिस्टीन, फेनिलएलनिन, ट्रिप्टोफैन, मेथियोनीन, वैलीन, ल्युसिन, आइसोल्यूसिन के मामले में होता है, जो अत्यधिक प्रतिक्रियाशील, या जटिल, या हाइड्रोफोबिक होते हैं।[43][46][47]

कई प्रोटीन कई प्रकार के अनुवादन-पश्च संशोधनों (posttranslational modifications) से गुजरते हैं, जिसके द्वारा अतिरिक्त रासायनिक समूह अमीनो अम्ल अवशेषों की पार्श्व श्रृंखलाओं से जुड़ जाते हैं, जिससे कभी-कभी लाइपोप्रोटीन (जो हाइड्रोफोबिक होते हैं),[48] या ग्लाइकोप्रोटीन (जो हाइड्रोफिलिक होते हैं)[49] बनते हैं, जिससे प्रोटीन को अस्थायी रूप से किसी झिल्ली से जुड़ने की अनुमति मिलती है। उदाहरण के लिए, एक सिग्नलिंग प्रोटीन कोशिका झिल्ली से जुड़ सकता है और फिर अलग हो सकता है, क्योंकि इसमें सिस्टीन अवशेष होते हैं जिनमें फैटी एसिड पालमिटिक एसिड जोड़ा जा सकता है और बाद में हटाया जा सकता है।[50]

अम्ल-क्षार व्यवहार (Acid-base behavior)

ज़्विटरआयन (Zwitterions)

মূল নিবন্ধ: Zwitterion

अमीनो अम्लों के सामान्य प्राकृतिक रूपों में एक ज़्विटरआयनिक (zwitterionic) संरचना होती है, जिसमें \sNH3+ (प्रोलिन के मामले में \sNH2+\s) और \sCO2- कार्यात्मक समूह एक ही C परमाणु से जुड़े होते हैं, और इस प्रकार ये α-अमीनो अम्ल होते हैं, और राइबोसोम में अनुवादन के दौरान प्रोटीनों में पाए जाने वाले एकमात्र ऐसे अम्ल हैं। तटस्थता के करीब pH वाले जलीय घोल में, CO2- समूह विप्रोटॉनित (deprotonated) और NH3+ समूह प्रोटॉनित (protonated) के साथ, अमीनो अम्ल ऊर्जावान रूप से अपने ज़्विटरआयन (zwitterion) रूप में पसंद किए जाते हैं, क्योंकि जल का उच्च परावैद्युत स्थिरांक (dielectric constant) और इसका हाइड्रोजन-बॉन्डिंग नेटवर्क अलग हुए आवेशों को प्रभावी ढंग से स्थिर करता है। इस प्रकार, समग्र संरचना NH3+\sCHR\sCO2- है, और तथाकथित "तटस्थ रूप" \sNH2\sCHR\sCO2H शारीरिक pH पर किसी भी मापनीय मात्रा में मौजूद नहीं होते हैं।[51] एक ज्विटरआयन पर कुल आवेश शून्य होता है, लेकिन क्योंकि इसमें धनात्मक और ऋणात्मक दोनों आवेशित स्थल होते हैं, इसलिए इसे "अनावेशित" बताना भ्रामक है।[52]

इसके विपरीत, कार्बनिक विलायक या कोशिका झिल्ली के अंदरूनी हिस्सों जैसे कम-परावैद्युत हाइड्रोफोबिक वातावरण में, आवेश अलगाव खराब तरीके से स्थिर होता है और प्रोटॉन स्थानांतरण से एक तटस्थ रूप प्राप्त होता है, जबकि गैस चरण में, जहाँ अनिवार्य रूप से कोई परावैद्युत स्क्रीनिंग या विलायकियोजन (solvation) नहीं होता है, स्पेक्ट्रोस्कोपिक और कम्प्यूटेशनल अध्ययन बताते हैं कि अधिकांश अमीनो अम्लों की सबसे कम ऊर्जा वाली संरचनाएँ भी तटस्थ होती हैं जब तक कि विशिष्ट अंतराअणुक अन्योन्यक्रिया या चरणबद्ध जलयोजन (hydration) ज्विटरआयन का पर्याप्त स्थिरीकरण प्रदान न करे।[53]

अत्यधिक अम्लीय परिस्थितियों (pH 3 से नीचे) में, कार्बोक्सिलेट समूह प्रोटॉनित हो जाता है और संरचना एक अमोनियो कार्बोक्जिलिक एसिड, NH3+\sCHR\sCO2H बन जाती है।[39] यह पेप्सिन जैसे एंजाइमों के लिए प्रासंगिक है जो स्तनधारी पेट और लाइसोसॉम जैसे अम्लीय वातावरण में सक्रिय होते हैं, लेकिन इंट्रासेल्युलर एंजाइमों पर काफी हद तक लागू नहीं होता है।[54] अत्यधिक क्षारीय परिस्थितियों (pH 10 से अधिक, आमतौर पर शारीरिक परिस्थितियों में नहीं देखा जाता है) में, अमोनियो समूह NH2\sCHR\sCO2- देने के लिए विप्रोटॉनित होता है।[39]

यद्यपि रसायन विज्ञान में अम्ल और क्षार की विभिन्न परिभाषाओं का उपयोग किया जाता है, जलीय घोल में रसायन विज्ञान के लिए केवल ब्रॉन्स्टेड की परिभाषा उपयोगी है:[55][56] अम्ल एक ऐसी प्रजाति है जो किसी अन्य प्रजाति को प्रोटॉन दान कर सकती है, और क्षार वह है जो प्रोटॉन स्वीकार कर सकता है। इस मानदंड का उपयोग उपरोक्त चित्रण में समूहों को लेबल करने के लिए किया जाता है। एस्पार्टेट और ग्लूटामेट अवशेषों की कार्बोक्सिलेट पार्श्व श्रृंखलाएँ प्रोटीनों में प्रमुख ब्रॉन्स्टेड क्षार हैं। इसी तरह, लाइसिन, टायरोसिन और सिस्टीन आमतौर पर ब्रॉन्स्टेड एसिड के रूप में कार्य करेंगे। इन परिस्थितियों में हिस्टिडाइन एक ब्रॉन्स्टेड अम्ल और क्षार दोनों के रूप में कार्य कर सकता है।[57]

आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु (Isoelectric point)

अनावेशित पार्श्व-श्रृंखला वाले अमीनो अम्लों के लिए, दो pKa मानों के बीच pH मान पर ज्विटरआयन प्रमुख होता है, लेकिन शुद्ध ऋणात्मक और शुद्ध धनात्मक आयनों की थोड़ी मात्रा के साथ संतुलन में सह-अस्तित्व में रहता है। दो pKa मानों के बीच के मध्य बिंदु पर, शुद्ध ऋणात्मक की ट्रेस मात्रा और शुद्ध धनात्मक आयनों की ट्रेस मात्रा संतुलित हो जाती है, ताकि मौजूद सभी रूपों का औसत शुद्ध आवेश शून्य हो जाए।[58] इस pH को आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु pI के रूप में जाना जाता है, इसलिए pI = 1/2(pKa1 + pKa2)।

आवेशित पार्श्व श्रृंखला वाले अमीनो अम्लों के लिए, पार्श्व श्रृंखला का pKa शामिल होता है। इस प्रकार ऋणात्मक पार्श्व श्रृंखला वाले एस्पार्टेट या ग्लूटामेट के लिए, टर्मिनल अमीनो समूह अनिवार्य रूप से पूरी तरह से आवेशित रूप \sNH3+ में होता है, लेकिन इस धनात्मक आवेश को उस स्थिति के साथ संतुलित करने की आवश्यकता होती है जहाँ केवल एक C-टर्मिनल कार्बोक्सिलेट समूह ऋणात्मक रूप से आवेशित होता है। यह दो कार्बोक्सिलेट pKa मानों के बीच आधे रास्ते में होता है: pI = 1/2(pKa1 + pKa(R)), जहाँ pKa(R) पार्श्व श्रृंखला pKa है।[56]

समान विचार आयनिक पार्श्व श्रृंखला वाले अन्य अमीनो अम्लों पर भी लागू होते हैं, जिसमें न केवल ग्लूटामेट (एस्पार्टेट के समान), बल्कि धनात्मक पार्श्व श्रृंखला वाले सिस्टीन, हिस्टिडाइन, लाइसिन, टायरोसिन और आर्जिनाइन भी शामिल हैं।[56]

अमीनो अम्लों में अपने आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर इलेक्ट्रोफोरेसिस में शून्य गतिशीलता होती है, हालांकि इस व्यवहार का उपयोग एकल अमीनो अम्लों की तुलना में पेप्टाइड्स और प्रोटीनों के लिए अधिक सामान्यतः किया जाता है।[59] ज़्विटरआयनिक अमीनो अम्ल अपने आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर न्यूनतम घुलनशीलता प्रदर्शित करते हैं, और कुछ मामलों में pH को उचित आइसोइलेक्ट्रिक मान पर समायोजित करके जलीय घोल से अलग किए जा सकते हैं।[60]

संक्षिप्त नाम और गुण तालिकाएँ (Abbreviation and property tables)

মূল নিবন্ধ: Proteinogenic amino acid

यद्यपि तालिका में एक-अक्षर के प्रतीक शामिल हैं, IUPAC-IUBMB अनुशंसा करता है कि "एक-अक्षर के प्रतीकों का उपयोग लंबी अनुक्रमों की तुलना तक ही सीमित होना चाहिए"।[7]

एक-अक्षर अंकन को IUPAC-IUB द्वारा निम्नलिखित नियमों के आधार पर चुना गया था:[61]

  • शुरुआती अक्षरों का उपयोग वहाँ किया जाता है जहाँ कोई अस्पष्टता नहीं होती है: C सिस्टीन, H हिस्टिडाइन, I आइसोल्यूसिन, M मेथियोनीन, S सेरिन, V वैलीन।[61] इस सेट में कोई अन्य अमीनो अम्ल इनमें से प्रत्येक अक्षर से शुरू नहीं होता है।
  • जहाँ मनमाने ढंग से असाइनमेंट की आवश्यकता होती है, वहाँ संरचनात्मक रूप से सरल अमीनो अम्लों को प्राथमिकता दी जाती है: A एलानिन, G ग्लाइकोजन, L ल्युसिन, P प्रोलिन, T थ्रियोनिन।[61] उदाहरण के लिए, एलानिन, आर्जिनाइन या ऐसपैराजिन की तुलना में सरल है, जो "a" से शुरू होने वाले अन्य अमीनो अम्ल हैं।
  • F PHenylalanine और R aRginine को स्वर विज्ञान (phonetically) के आधार पर असाइन किया गया है,[61]
  • W ट्रिप्टोफैन को डबल रिंग के आधार पर भारी अक्षर W के समान दृश्य रूप से सुझाए जाने के आधार पर असाइन किया गया है,[61]
  • K लाइसिन और Y टायरोसिन को उनके शुरुआती अक्षरों L और T के सबसे करीब वर्णमाला के रूप में असाइन किया गया है (ध्यान दें कि V के साथ इसकी समानता के लिए U से बचा गया था, जबकि X को अनिर्धारित या असामान्य अमीनो अम्लों के लिए आरक्षित किया गया था); टायरोसिन के लिए स्मरणार्थ tYrosine भी प्रस्तावित किया गया था,[62]
  • D एस्पार्टेट को मनमाने ढंग से असाइन किया गया था, जिसमें प्रस्तावित स्मरणार्थ asparDic acid था;[63] E ग्लूटामेट को वर्णमाला क्रम में असाइन किया गया था जो केवल एक [[मेथिलीन समूह|-CH2-] group के द्वारा बड़ा था,[62]
  • N ऐसपैराजिन को मनमाने ढंग से असाइन किया गया था, जिसमें प्रस्तावित स्मरणार्थ asparagiNe था;[63] Q ग्लूटामिन को अभी भी उपलब्ध लोगों के वर्णमाला अनुक्रम में असाइन किया गया था (ध्यान दें कि D के साथ समानता के कारण O से बचा गया था), जिसमें प्रस्तावित स्मरणार्थ Qlutamine था।[63]
अमीनो अम्ल 3- और 1-अक्षर प्रतीक साइड चेन हाइड्रोपैथी
इंडेक्स[64] 		मोलर अवशोषण क्षमता[65] आणविक द्रव्यमान प्रोटीनों में बहुलता (%)[66] मानक आनुवंशिक कोडिंग,
IUPAC संकेतन
3 1 वर्ग रासायनिक ध्रुवता[67] pH 7.4 पर
शुद्ध आवेश[67] 		तरंग दैर्ध्य,
λmax (nm) 		गुणांक ε
(mM−1·cm−1)
एलेनिन Ala A एलिफैटिक अध्रुवीय उदासीन 1.8 89.094 8.76 GCN
आर्जिनाइन Arg R स्थिर धनायन क्षारीय ध्रुवीय धनात्मक −4.5 174.203 5.78 MGR, CGY[note 3]
एस्पानाजिन Asn N एमाइड ध्रुवीय उदासीन −3.5 132.119 3.93 AAY
एस्पार्टेट Asp D ऋणायन ब्रॉन्स्टेड क्षारक ऋणात्मक −3.5 133.104 5.49 GAY
सिस्टीन Cys C thiol ब्रॉन्स्टेड अम्ल उदासीन 2.5 250 0.3 121.154 1.38 UGY
ग्लूटामिन Gln Q एमाइड ध्रुवीय उदासीन −3.5 146.146 3.9 CAR
ग्लूटामेट Glu E ऋणायन ब्रॉन्स्टेड क्षारक ऋणात्मक −3.5 147.131 6.32 GAR
ग्लाइसिन Gly G एलिफैटिक अध्रुवीय उदासीन −0.4 75.067 7.03 GGN
हिस्टिडाइन His H धनायनी ब्रॉन्स्टेड अम्ल और क्षारक धनात्मक, 10%
उदासीन, 90% 		−3.2 211 5.9 155.156 2.26 CAY
आइसोल्यूसिन Ile I एलिफैटिक अध्रुवीय उदासीन 4.5 131.175 5.49 AUH
ल्यूसिन Leu L एलिफैटिक अध्रुवीय उदासीन 3.8 131.175 9.68 YUR, CUY[note 4]
लाइसिन Lys K धनायन ब्रॉन्स्टेड अम्ल धनात्मक −3.9 146.189 5.19 AAR
मिथियोनाइन Met M थिओईथर अध्रुवीय उदासीन 1.9 149.208 2.32 AUG
फेनिलएलेनिन Phe F एरोमैटिक अध्रुवीय उदासीन 2.8 257, 206, 188 0.2, 9.3, 60.0 165.192 3.87 UUY
प्रोलिन Pro P चक्रीय अध्रुवीय उदासीन −1.6 115.132 5.02 CCN
सेरिन Ser S हाइड्रॉक्सिलिक ध्रुवीय उदासीन −0.8 105.093 7.14 UCN, AGY
थ्रेओनिन Thr T हाइड्रॉक्सिलिक ध्रुवीय उदासीन −0.7 119.119 5.53 ACN
ट्रिप्टोफैन Trp W एरोमैटिक अध्रुवीय उदासीन −0.9 280, 219 5.6, 47.0 204.228 1.25 UGG
टायरोसिन Tyr Y एरोमैटिक ब्रॉन्स्टेड अम्ल उदासीन −1.3 274, 222, 193 1.4, 8.0, 48.0 181.191 2.91 UAY
वेलिन Val V एलिफैटिक अध्रुवीय उदासीन 4.2 117.148 6.73 GUN

कुछ प्रजातियों में दो अतिरिक्त अमीनो अम्लों को कोडन द्वारा कूटबद्ध (कोड) किया जाता है जिन्हें सामान्यतः स्टॉप कोडन के रूप में समझा जाता है:[68]

21वें और 22वें अमीनो अम्ल 3-अक्षर 1-अक्षर आणविक द्रव्यमान
सेलेनोसिस्टीन Sec U 168.064
पाइरोलिसिस Pyl O 255.313

विशिष्ट अमीनो अम्ल कोड के अतिरिक्त, उन स्थितियों में प्लेसहोल्डर (स्थानधारक) का उपयोग किया जाता है जहाँ किसी पेप्टाइड या प्रोटीन का रासायनिक या एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफिक विश्लेषण किसी अवशेष की पहचान का निर्णायक रूप से निर्धारण नहीं कर पाता है। इनका उपयोग संरक्षित प्रोटीन अनुक्रम मोटिफ का सारांश देने के लिए भी किया जाता है। समान अवशेषों के समूहों को दर्शाने के लिए एकल अक्षरों का उपयोग अपभ्रष्ट क्षारों के लिए संक्षिप्त कोड के उपयोग के समान है।[69][70]

संदिग्ध अमीनो अम्ल 3-अक्षर 1-अक्षर शामिल अमीनो अम्ल शामिल कोडन
कोई भी / अज्ञात Xaa [71] X सभी NNN
एस्पानाजिन या एस्पार्टेट Asx B D, N RAY
ग्लूटामिन या ग्लूटामेट Glx Z E, Q SAR
ल्यूसिन या आइसोल्यूसिन Xle J I, L YTR, ATH, CTY[note 5]
जलविरागी (हाइड्रोफोबिक) Φ V, I, L, F, W, Y, M NTN, TAY, TGG
एरोमैटिक Ω F, W, Y, H YWY, TTY, TGG[note 6]
एलिफैटिक (गैर-एरोमैटिक) Ψ V, I, L, M VTN, TTR[note 7]
छोटे π P, G, A, S BCN, RGY, GGR
जलस्नेही (हाइड्रोफिलिक) ζ S, T, H, N, Q, E, D, K, R VAN, WCN, CGN, AGY[note 8]
धनात्मक रूप से आवेशित + K, R, H ARR, CRY, CGR
ऋनात्मक रूप से आवेशित − D, E GAN

Unk[72] का उपयोग कभी-कभी Xaa[71] के स्थान पर किया जाता है, लेकिन यह कम मानक है।[73]

Ter या * (समाप्ति से) का उपयोग प्रोटीनों में उत्परिवर्तन के संकेतन में तब किया जाता है जब कोई स्टॉप कोडन आता है। यह किसी भी अमीनो अम्ल से मेल नहीं खाता है।[74]

इसके अतिरिक्त, कई गैर-मानक अमीनो अम्लों का एक विशिष्ट कोड होता है। उदाहरण के लिए, कई पेप्टाइड दवाएं, जैसे बोर्टेजोमिब और MG132, कृत्रिम रूप से संश्लेषित होती हैं और अपने संरक्षक समूहों को बनाए रखती हैं, जिनके विशिष्ट कोड होते हैं। Bortezomib Pyz–Phe–boroLeu है, और MG132 Z–Leu–Leu–Leu–al है। प्रोटीन संरचना के विश्लेषण में सहायता के लिए, फोटो-प्रतिक्रियाशील अमीनो अम्ल एनालॉग उपलब्ध हैं। इनमें फोटोलेucine (pLeu) और फोटोमिथियोनाइन (pMet) सम्मिलित हैं।[75]

जैविक भूमिकाएं और उपस्थिति

right

प्रोटीनीकरण (प्रोटीजेनिक)

মূল নিবন্ধ: Proteinogenic amino acid আরও দেখুন: Protein primary structure, Posttranslational modification

अमीनो अम्ल प्रोटीन के अग्रदूत (प्रिकर्सर) हैं।[26] वे पेप्टाइड नामक छोटी बहुलक श्रृंखलाओं या पोलिपेप्टाइड या प्रोटीन नामक लंबी श्रृंखलाओं का निर्माण करने के लिए संघनन प्रतिक्रियाओं (कंडेनसेशन रिएक्शंस) द्वारा जुड़ते हैं। ये श्रृंखलाएं रैखिक और शाखामुक्त होती हैं, जिसमें श्रृंखला के भीतर प्रत्येक अमीनो अम्ल अवशेष दो पड़ोसी अमीनो अम्लों से जुड़ा होता है। प्रकृति में, आरएनए आनुवंशिक सामग्री द्वारा कूटबद्ध प्रोटीन बनाने की प्रक्रिया को अनुलेखन/अनुवादन (ट्रांसलेशन) कहा जाता है और इसमें राइबोसोम नामक राइबोज़ाइम द्वारा बढ़ती हुई प्रोटीन श्रृंखला में चरण-दर-चरण अमीनो अम्ल जोड़ना शामिल है।[76] जिस क्रम में अमीनो अम्ल जोड़े जाते हैं, उसे किसी जीव के एक जीन से व्युत्पन्न आरएनए यानी mRNA टेम्पलेट से आनुवंशिक कोड के माध्यम से पढ़ा जाता है।[77]

ऐसे 22 अमीनो अम्ल हैं जो स्वाभाविक रूप से पोलिपेप्टाइड में शामिल होते हैं; इन्हें प्रोटीजेनिक अमीनो अम्ल या प्राकृतिक अमीनो अम्ल कहा जाता है।[30] इनमें से 20 सार्वभौमिक आनुवंशिक कोड द्वारा कूटबद्ध होते हैं। शेष 2, सेलेनोसिस्टीन और पाइरोलिसिस, अद्वितीय सिंथेटिक तंत्र द्वारा प्रोटीनों में शामिल होते हैं। सेलेनोसिस्टीन तब शामिल होता है जब अनुवाद किए जा रहे mRNA में एक SECIS element शामिल होता है, जिसके कारण UGA कोडन स्टॉप कोडन के बजाय सेलेनोसिस्टीन को कूटबद्ध करता है।[78] पाइरोलिसिस का उपयोग कुछ मेथेनोजेनिक आर्किया द्वारा उन एंजाइमों में किया जाता है जिनका उपयोग वे मेथेन का उत्पादन करने के लिए करते हैं। इसे UAG कोडन के साथ कूटबद्ध किया जाता है, जो अन्य जीवों में सामान्यतः एक स्टॉप कोडन होता है।[79]

कई स्वतंत्र विकासात्मक अध्ययनों से पता चला है कि Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr उन अमीनो अम्लों के समूह से संबंधित हो सकते हैं जो प्रारंभिक आनुवंशिक कोड का गठन करते थे, जबकि Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe उन अमीनो अम्लों के समूह से संबंधित हो सकते हैं जो आनुवंशिक कोड में बाद में जोड़े गए थे।[80][81][82]

मानक और गैर-मानक रूप

सार्वभौमिक आनुवंशिक कोड के कोडन द्वारा सीधे कूटबद्ध किए जाने वाले 20 अमीनो अम्लों को मानक या कैनोनिकल अमीनो अम्ल कहा जाता है।[83][84] बैक्टीरिया, माइटोकॉन्ड्रिया और प्लास्टिड्स (क्लोरोप्लास्ट सहित) में प्रोटीनों के प्रारंभिक अमीनो अम्ल के रूप में मिथियोनाइन के स्थान पर मिथियोनाइन के एक संशोधित रूप (N-फॉर्मिल्मिथियोनाइन) को अक्सर शामिल किया जाता है।[85] अन्य अमीनो अम्लों को गैर-मानक या गैर-कैनोनिकल कहा जाता है।[86] अधिकांश गैर-मानक अमीनो अम्ल गैर-प्रोटीजेनिक भी होते हैं (यानी उन्हें अनुवाद के दौरान प्रोटीनों में शामिल नहीं किया जा सकता है), लेकिन उनमें से दो प्रोटीजेनिक हैं, क्योंकि सार्वभौमिक आनुवंशिक कोड में कूटबद्ध न की गई जानकारी का उपयोग करके उन्हें अनुवाद के माध्यम से प्रोटीनों में शामिल किया जा सकता है।[87]

दो गैर-मानक प्रोटीजेनिक अमीनो अम्ल सेलेनोसिस्टीन (कई गैर-यूकेरियोट्स के साथ-साथ अधिकांश यूकेरियोट्स में मौजूद, लेकिन डीएनए द्वारा सीधे कूटबद्ध नहीं) और पाइरोलिसिस (केवल कुछ आर्किया और कम से कम एक बैक्टीरिया में पाए जाने वाले) हैं।[88][89] इन गैर-मानक अमीनो अम्लों का समावेश दुर्लभ है। उदाहरण के लिए, 25 मानव प्रोटीनों की प्राथमिक संरचना में सेलेनोसिस्टीन शामिल है,[90] और संरचनात्मक रूप से विशेषता वाले एंजाइम (सेलेनोएंजाइम) अपने सक्रिय स्थलों में उत्प्रेरक मोइटी (समूह) के रूप में सेलेनोसिस्टीन का उपयोग करते हैं।[91] पाइरोलिसिस और सेलेनोसिस्टीन को वेरिएंट कोडन के माध्यम से कूटबद्ध किया जाता है। उदाहरण के लिए, सेलेनोसिस्टीन को स्टॉप कोडन और SECIS element द्वारा कूटबद्ध किया जाता है।[92][93][94]

N-फॉर्मिल्मिथियोनाइन (जो आमतौर पर बैक्टीरिया, माइटोकॉन्ड्रिया और क्लोरोप्लास्ट में प्रोटीनों का प्रारंभिक अमीनो अम्ल होता है) को एक अलग प्रोटीजेनिक अमीनो अम्ल के बजाय सामान्यतः मिथियोनाइन के एक रूप के रूप में माना जाता है। प्रकृति में न पाए जाने वाले कोडन–टीआरएनए (tRNA) संयोजनों का उपयोग "आनुवंशिक कोड को विस्तारित" करने और गैर-प्रोटीजेनिक अमीनो अम्लों को शामिल करने वाले ऐलोप्रोटीन नामक नवीन प्रोटीनों का निर्माण करने के लिए भी किया जा सकता है।[95][96][97]

गैर-प्रोटीजेनिक

মূল নিবন্ধ: Non-proteinogenic amino acids

22 प्रोटीजेनिक अमीनो अम्लों के अलावा, कई गैर-प्रोटीजेनिक अमीनो अम्ल ज्ञात हैं।[98][99] ये या तो प्रोटीनों में नहीं पाए जाते हैं (उदाहरण के लिए कार्निटाइन, GABA, ऑर्निथाइन) या मानक कोशिकीय तंत्र द्वारा सीधे और अलग रूप से उत्पादित नहीं होते हैं। उदाहरण के लिए, हाइड्रॉक्सिप्रोलिन का संश्लेषण प्रोलिन से होता है,[100] और सेलेनोमिथियोनाइन का उत्पादन मिथियोनाइन के चयापचय (मेटाबोलिक) संशोधन द्वारा होता है।[101]

प्रोटीन में पाए जाने वाले नॉन-प्रोटिओजेनिक (अप्रोटीनोजेनिक) अमीनो एसिड पोस्ट-ट्रांसलेशनल मॉडिफ़िकेशन (स्थानांतरण-पश्च संशोधन) द्वारा बनते हैं। इस तरह के संशोधन प्रोटीन के स्थानीयकरण (localization) को भी निर्धारित कर सकते हैं, उदाहरण के लिए, लंबे हाइड्रोफोबिक समूहों के जुड़ने से प्रोटीन किसी फॉस्फोलिपिड झिल्ली (membrane) से बंध सकता है।[102] उदाहरण:

कुछ नॉन-प्रोटिओजेनिक अमीनो एसिड प्रोटीन में नहीं पाए जाते हैं। इसके उदाहरणों में 2-ऐमिनोआइसोब्यूट्रिक एसिड और न्यूरोट्रांसमीटर गामा-ऐमिनोब्यूट्रिक एसिड शामिल हैं। नॉन-प्रोटिओजेनिक अमीनो एसिड अक्सर मानक अमीनो एसिड के लिए चयपचयी मार्ग (metabolic pathways) में मध्यवर्ती (intermediates) के रूप में होते हैं—उदाहरण के लिए, अमीनो एसिड अपचयन (catabolism) का हिस्सा यानी यूरिया चक्र में ऑर्निथाइन और सिट्रुलिन पाए जाते हैं (नीचे देखें)।[106] जीव विज्ञान में α-अमीनो एसिड के प्रभुत्व का एक दुर्लभ अपवाद β-अमीनो एसिड बीटा-एलानिन (3-अमीनोप्रोपैनोइक एसिड) है, जिसका उपयोग पौधों और सूक्ष्मजीवों में पैंटोथैनिक एसिड (विटामिन B5) के संश्लेषण में किया जाता है, जो कोएंजाइम A का एक घटक है।[107]

प्रोटीन से परे शारीरिक भूमिकाएँ

right আরও দেখুন: Amino acid neurotransmitter

कई प्रोटिओजेनिक और नॉन-प्रोटिओजेनिक अमीनो एसिड में प्रोटीन और पेप्टाइड्स के अग्र-दूत (precursors) होने के अलावा जैविक कार्य भी होते हैं। मनुष्यों में, विभिन्न जैवसंश्लेषण मार्गों (biosynthetic pathways) में भी अमीनो एसिड की महत्वपूर्ण भूमिकाएँ होती हैं। पौधों में शाकाहारी जीवों के खिलाफ रक्षा (Plant defense against herbivory) के लिए कभी-कभी अमीनो एसिड का उपयोग किया जाता है।[108] उदाहरण:

मानक

गैर-मानक (नॉन-स्टैंडर्ड)

हालांकि, अन्य प्रचुर मात्रा में पाए जाने वाले गैर-मानक अमीनो एसिड के सभी कार्य ज्ञात नहीं हैं।[128]

स्तनधारी पोषण में

विभिन्न आहारों से प्राप्त रक्त सीरम में अमीनो एसिड की सापेक्ष उपस्थिति को दर्शाने वाला आरेख।
विभिन्न मानव आहारों में अमीनो एसिड का हिस्सा और मानव रक्त सीरम में अमीनो एसिड का परिणामी मिश्रण। भोजन में ग्लूटामेट और ग्लूटामिन 10% से अधिक के साथ सबसे अधिक होते हैं, जबकि रक्त में एलानिन, ग्लूटामिन और ग्लाइसिन सबसे आम हैं।

মূল নিবন্ধ: Essential amino acid আরও দেখুন: Protein (nutrient), Amino acid synthesis

जानवर प्रोटीन के रूप में अमीनो एसिड का सेवन करते हैं। पाचन की प्रक्रिया में प्रोटीन अपने घटक अमीनो एसिड में टूट जाता है। इसके बाद अमीनो एसिड का उपयोग नए प्रोटीन और अन्य नाइट्रोजनयुक्त जैव अणुओं को संश्लेषित करने के लिए किया जाता है, या ऊर्जा का स्रोत प्रदान करने के लिए ऑक्सीकरण के माध्यम से उन्हें आगे अपचयित (catabolized) किया जाता है।[129] ऑक्सीकरण मार्ग एक ट्रांसएमिनेस द्वारा अमीनो समूह को हटाने के साथ शुरू होता है; इसके बाद अमीनो समूह को यूरिया चक्र में भेजा जाता है। ट्रांसएमिडेशन का दूसरा उत्पाद एक कीटो एसिड है जो साइट्रिक एसिड चक्र में प्रवेश करता है।[130] ग्लूकोजेनिक अमीनो एसिड को ग्लूकोनियोजेनेसिस के माध्यम से ग्लूकोज में भी परिवर्तित किया जा सकता है।[131]

20 मानक अमीनो एसिड में से नौ (His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp और Val) को आवश्यक अमीनो एसिड (essential amino acids) कहा जाता है क्योंकि मानव शरीर सामान्य वृद्धि के लिए आवश्यक स्तर पर अन्य यौगिकों से इनका जैवसंश्लेषण (biosynthesis) नहीं कर सकता है, इसलिए इन्हें भोजन से प्राप्त किया जाना चाहिए।[132][133][134]

शर्तिया आवश्यकताएं

इसके अतिरिक्त, सिस्टीन, टायरोसिन और आर्जिनिन को अर्ध-आवश्यक (semiessential) अमीनो एसिड माना जाता है, तथा बच्चों में टौरिन को एक अर्ध-आवश्यक एमिनोसल्फोनिक एसिड माना जाता है। कुछ अमीनो एसिड कुछ खास उम्र या चिकित्सीय स्थितियों के लिए शर्तिया रूप से आवश्यक (conditionally essential) होते हैं। आवश्यक अमीनो एसिड प्रजाति दर प्रजाति भी भिन्न हो सकते हैं।[note 9] इन मोनोमर्स को संश्लेषित करने वाले चयापचय मार्ग पूरी तरह से विकसित नहीं होते हैं।[135][136]

औद्योगिक उपयोग

पशु आहार

कभी-कभी पशु आहार में अमीनो एसिड मिलाए जाते हैं क्योंकि इन आहारों के कुछ घटकों, जैसे कि सोयाबीन में कुछ आवश्यक अमीनो एसिड, विशेष रूप से लाइसिन, मेथियोनीन, थ्रोनिन और ट्रिप्टोफैन की मात्रा कम होती है।[137] इसी तरह आहार पूरकों (supplements) से खनिजों के अवशोषण को बेहतर बनाने के लिए धातु धनायनों (metal cations) को कीलेट (chelate) करने हेतु अमीनो एसिड का उपयोग किया जाता है।[138]

भोजन

खाद्य उद्योग अमीनो एसिड का एक प्रमुख उपभोक्ता है, विशेष रूप से ग्लूटामिक एसिड का, जिसका उपयोग स्वाद बढ़ाने वाले (flavor enhancer) के रूप में किया जाता है;[139] और एस्पार्टेम (एस्पार्टिलफेनिलएलनिन 1-मेथिल एस्टर) का, जिसका उपयोग कृत्रिम स्वीटनर के रूप में किया जाता है।[140] खनिज अवशोषण में सुधार करके और अकार्बनिक खनिज पूरकता से होने वाले नकारात्मक दुष्प्रभावों को कम करके एनीमिया जैसे खनिज की कमी के लक्षणों को कम करने के लिए निर्माताओं द्वारा कभी-कभी भोजन में अमीनो एसिड मिलाए जाते हैं।[141]

रासायनिक बिल्डिंग ब्लॉक

আরও দেখুন: Asymmetric synthesis

अमीनो एसिड कम लागत वाले फीडस्टॉक हैं जिनका उपयोग काइरल पूल संश्लेषण में एंटीओमेरिक रूप से शुद्ध बिल्डिंग ब्लॉक के रूप में किया जाता है।[142][143]

अमीनो एसिड का उपयोग कुछ प्रसाधन सामग्रियों (cosmetics) के संश्लेषण में किया जाता है।[137]

संभावित उपयोग

उर्वरक

लोहे की कमी से होने वाली क्लोरोसिस जैसे खनिज की कमी को दूर करने के लिए पौधों तक खनिजों के परिवहन को आसान बनाने हेतु उर्वरकों में कभी-कभी अमीनो एसिड की कीलेटिंग क्षमता का उपयोग किया जाता है। इन उर्वरकों का उपयोग कमी को होने से रोकने और पौधों के समग्र स्वास्थ्य को बेहतर बनाने के लिए भी किया जाता है।[144]

बायोडीग्रेडएबल प्लास्टिक

আরও দেখুন: Biodegradable plastic, Biopolymer अमीनो एसिड को बायोडीग्रेडएबल पॉलिमर के घटकों के रूप में माना गया है, जिनके उपयोग पर्यावरण-अनुकूल पैकेजिंग के रूप में तथा चिकित्सा में ड्रग डिलीवरी और कृत्रिम प्रत्यारोपण (prosthetic implants) के निर्माण में होते हैं।[145] ऐसी सामग्रियों का एक दिलचस्प उदाहरण पॉलीएस्पार्टेट है, जो एक पानी में घुलनशील बायोडीग्रेडएबल पॉलिमर है जिसके उपयोग डिस्पोजेबल डायपर और कृषि में हो सकते हैं।[146] इसकी घुलनशीलता और धातु आयनों को कीलेट करने की क्षमता के कारण, पॉलीएस्पार्टेट का उपयोग बायोडीग्रेडएबल एंटी-स्केलिंग एजेंट और संक्षारण अवरोधक (corrosion inhibitor) के रूप में भी किया जा रहा है।[147][148]

संश्लेषण

মূল নিবন্ধ: Amino acid synthesis

रासायनिक संश्लेषण

अमीनो एसिड का व्यावसायिक उत्पादन आमतौर पर ऐसे उत्परिवर्ती (mutant) बैक्टीरिया पर निर्भर करता है जो कार्बन स्रोत के रूप में ग्लूकोज का उपयोग करके व्यक्तिगत अमीनो एसिड का अत्यधिक उत्पादन करते हैं। कुछ अमीनो एसिड सिंथेटिक इंटरमीडिएट्स के एंजाइमेटिक रूपांतरणों द्वारा उत्पादित किए जाते हैं। उदाहरण के लिए, 2-एमिनोथियाजोलिन-4-कार्बोक्जिलिक एसिड एल-सिस्टीन के एक औद्योगिक संश्लेषण में एक मध्यवर्ती है। एक लाइएस का उपयोग करके फ्यूमारेट में अमोनिया जोड़कर एस्पार्टिक एसिड का उत्पादन किया जाता है।[141]

बायोसिंथेसिस (जैवसंश्लेषण)

पौधों में, नाइट्रोजन को सबसे पहले माइटोकॉन्ड्रॉयन में अल्फा-कीटोग्लूटेरेट और अमोनिया से बने ग्लूटेमेट के रूप में कार्बनिक यौगिकों में स्वांगीकृत (assimilation) किया जाता है। अन्य अमीनो अम्लों के लिए, पौधे ग्लूटेमेट से अमीनो समूह को दूसरे अल्फा-कीटो अम्ल में ले जाने के लिए ट्रांसएमिनेस का उपयोग करते हैं। उदाहरण के लिए, एस्पार्टेट एमिनोट्रांसफेरास ग्लूटेमेट और ऑक्सालोएसीटेट को अल्फा-कीटोग्लूटेरेट और एस्पार्टेट में परिवर्तित करता है।[149] अन्य जीव भी अमीनो अम्ल संश्लेषण के लिए ट्रांसएमिनेस का उपयोग करते हैं।[150][151]

मानक (standard) अमीनो अम्लों में संशोधन के माध्यम से आमतौर पर गैर-मानक (nonstandard) अमीनो अम्ल बनते हैं। उदाहरण के लिए, होमोसिस्टीन का निर्माण ट्रांससल्फरेशन पाथवे के माध्यम से या मध्यवर्ती चयापचय एस-एडेनोसिल्मेथियोनीन के जरिए मेथिओनिन के डिमेथिलिएशन द्वारा होता है,[152] जबकि हाइड्रॉक्सीप्रोलिन प्रोलिन के पोस्ट ट्रांसलेशनल मॉडिफिकेशन द्वारा बनाया जाता है।[153]

सूक्ष्मजीव (microorganisms) और पौधे कई असामान्य अमीनो अम्लों का संश्लेषण करते हैं। उदाहरण के लिए, कुछ रोगाणु 2-एमिनोइसोब्यूट्रिक एसिड और लैंथियोनीन बनाते हैं, जो एलानिन का एक सल्फाइड-सेतु व्युत्पन्न (sulfide-bridged derivative) है। ये दोनों अमीनो अम्ल लैंटिबियोटिक्स जैसे पेप्टिडिक एलामेथिसिन में पाए जाते हैं।[154] हालाँकि, पौधों में, 1-एमिनocyclopropane-1-कार्बोक्जिलिक एसिड एक छोटा डिस्टीब्यूटेड चक्रीय अमीनो अम्ल है जो पादप हॉर्मोन एथिलीन के उत्पादन में एक मध्यवर्ती (intermediate) है।[155]

आदिम संश्लेषण (Primordial synthesis)

ऐसा माना जाता है कि अमीनो अम्लों और पेप्टाइड्स का निर्माण पृथ्वी पर जीवन के उद्भव से पहले हुआ था और शायद इसी ने इसे प्रेरित किया होगा। विभिन्न परिस्थितियों में सरल अग्रari (precursors) से अमीनो अम्ल बन सकते हैं।[156] अमीनो अम्लों और अति लघु यौगिकों का सतह-आधारित रासायनिक चयापचय (surface-based chemical metabolism) अमीनो अम्लों, कोएंजाइमों और फॉस्फेट-आधारित छोटे कार्बन अणुओं के संचयन का कारण बना हो सकता है।[157][156][158] अमीनो अम्ल और इसी तरह के बिल्डिंग ब्लॉक विकसित होकर प्रोटो-पेप्टाइड बन सकते थे, और पेप्टाइड्स को जीवन की उत्पत्ति में मुख्य भूमिका निभाने वाले के रूप में देखा जाता है।[159]

अभिक्रिया के चरणों के लिए, पाठ देखें।
स्ट्रेकर अमीनो अम्ल संश्लेषण

प्रसिद्ध यूरे-मिलर प्रयोग में, मीथेन, हाइड्रोजन और अमोनिया के मिश्रण से विद्युत आर्क (electric arc) गुजारने पर बड़ी संख्या में अमीनो अम्ल उत्पन्न होते हैं। तब से, वैज्ञानिकों ने ऐसे कई तरीके और घटक खोजे हैं जिनके द्वारा पेप्टाइड्स का संभावित प्रीबायोटिक निर्माण और रासायनिक विकास हुआ होगा, जैसे संघनन एजेंट (condensing agents), स्व-प्रतिकृति पेप्टाइड्स की डिजाइन, और कई गैर-एंजाइमेटिक तंत्र जिनके माध्यम से अमीनो अम्ल उत्पन्न होकर पेप्टाइड्स में विकसित हो सकते थे।[159] कई परिकल्पनाएं स्ट्रेकर संश्लेषण का उल्लेख करती हैं जिसके द्वारा हाइड्रोजन साइनाइड, सरल एल्डिहाइड, अमोनिया और पानी अमीनो अम्ल उत्पन्न करते हैं।[156]

एक समीक्षा के अनुसार, सरल रसायनों से तैयार किए जाने की अनुमति दिए गए विभिन्न प्रायोगिक रसों (experimental broths) में अमीनो अम्ल और यहाँ तक कि पेप्टाइड्स भी "काफी नियमित रूप से सामने आते हैं।" ऐसा इसलिए है क्योंकि अमीनो अम्लों की तुलना में न्यूक्लियोटाइड को रासायनिक रूप से संश्लेषित करना कहीं अधिक कठिन है। कालानुक्रमिक क्रम के लिए, यह सुझाव देता है कि वहाँ एक 'प्रोटीन जगत' या कम से कम एक 'पॉलीपाइप्टाइड जगत' अवश्य रहा होगा, जिसके बाद संभवतः 'आरएनए जगत' और 'डीएनए जगत' आए होंगे।[160] पृथ्वी पर जीवन की आदिम उत्पत्ति में कोडन–अमीनो अम्ल मैपिंग जैविक सूचना प्रणाली हो सकती है।[161] जबकि अमीनो अम्ल और परिणामस्वरूप सरल पेप्टाइड्स विभिन्न प्रायोगिक रूप से जांचे गए भू-रासायनिक परिदृश्यों के तहत बने होंगे, एक अजैविक दुनिया से पहले जीवन रूपों में संक्रमण काफी हद तक अभी भी अनसुलझा है।[162]

अभिक्रियाएँ

अमीनो अम्ल घटक कार्यात्मक समूहों की अपेक्षित प्रतिक्रियाओं से गुजरते हैं।[163][164]

पेप्टाइड आबंध निर्माण (Peptide bond formation)

আরও দেখুন: Peptide synthesis, Peptide bond

दो अमीनो अम्ल एक दूसरे के बगल में दिखाए गए हैं। एक अपने कार्बोक्सिल समूह (COOH) से एक हाइड्रोजन और ऑक्सीजन खो देता है और दूसरा अपने अमीनो समूह (NH2) से एक हाइड्रोजन खो देता है। यह प्रतिक्रिया पानी का एक अणु (H2O) और एक पेप्टाइड आबंध (–CO–NH–) द्वारा जुड़े दो अमीनो अम्ल उत्पन्न करती है। जुड़े हुए दोनों अमीनो अम्लों को डाइपेप्टाइड कहा जाता है।
एक डाइपेप्टाइड बनाने के लिए दो अमीनो अम्लों का संघनन (condensation)। दोनों अमीनो अम्ल के अवशेष (residues) एक पेप्टाइड आबंध के माध्यम से जुड़े होते हैं।

चूंकि अमीनो अम्ल के एमीन और कार्बोक्जिलिक एसिड दोनों समूह एमाइड आबंध बनाने के लिए प्रतिक्रिया कर सकते हैं, इसलिए एक अमीनो अम्ल का अणु दूसरे के साथ प्रतिक्रिया कर सकता है और एमाइड लिंकेज के माध्यम से जुड़ सकता है। अमीनो अम्लों का यह पोलीमराइजेशन (बहुलीकरण) ही प्रोटीन बनाता है। इस संघनन अभिक्रिया (condensation reaction) से नव-निर्मित पेप्टाइड आबंध और पानी का एक अणु प्राप्त होता है। कोशिकाओं में, यह प्रतिक्रिया सीधे नहीं होती है; इसके बजाय, अमीनो अम्ल को पहले एक एस्टर आबंध के माध्यम से ट्रांसफर आरएनए अणु से जोड़कर सक्रिय किया जाता है। यह अमीनोएसाइल-टीआरएनए एटीपी-निर्भर प्रतिक्रिया में उत्पादित होता है जो एक अमीनोएसाइल टीआरएनए सिंथेटेस द्वारा किया जाता है।[165] यह अमीनोएसाइल-टीआरएनए तब राइबोसोम के लिए एक सबस्ट्रेट (substrate) होता है, जो एस्टर आबंध पर लंबी होती प्रोटीन श्रृंखला के अमीनो समूह के हमले को उत्प्रेरित करता है।[166] इस तंत्र के परिणामस्वरूप, राइबोसोम द्वारा बनाए गए सभी प्रोटीन उनके एन-टर्मिनस (N-terminus) से शुरू होकर उनके सी-टर्मिनस (C-terminus) की ओर बढ़ते हुए संश्लेषित होते हैं।[167]

हालाँकि, सभी पेप्टाइड आबंध इस तरह से नहीं बनते हैं। कुछ मामलों में, पेप्टाइड्स विशिष्ट एंजाइमों द्वारा संश्लेषित किए जाते हैं। उदाहरण के लिए, ट्राइपेप्टाइड ग्लूटाथियोन ऑक्सीडेटिव तनाव के खिलाफ कोशिकाओं की रक्षा का एक अनिवार्य हिस्सा है। यह पेप्टाइड मुक्त अमीनो अम्लों से दो चरणों में संश्लेषित होता है।[168] पहले चरण में, गामा-ग्लूटामिलसिस्टीन सिंथेटेस ग्लूटेमेट के साइड चेन कार्बोक्सिल (इस साइड चेन का गामा कार्बन) और सिस्टीन के अमीनो समूह के बीच बने पेप्टाइड आबंध के माध्यम से सिस्टीन और ग्लूटेमेट का संघनन करता है। इसके बाद ग्लूटाथियोन बनाने के लिए इस डाइपेप्टाइड को ग्लूटाथियोन सिंथेटेस द्वारा ग्लाइसिन के साथ संघनित किया जाता है।[169]

रसायन विज्ञान में, पेप्टाइड्स को विभिन्न प्रकार की प्रतिक्रियाओं द्वारा संश्लेषित किया जाता है। सॉलिड-फेज पेप्टाइड सिंथेसिस में सबसे अधिक उपयोग किए जाने वाले तरीकों में से एक, सक्रिय इकाइयों के रूप में अमीनो अम्लों के सुगंधित ऑक्सिम डेरिवेटिव (aromatic oxime derivatives) का उपयोग करता है। इन्हें बढ़ती हुई पेप्टाइड श्रृंखला पर क्रमिक रूप से जोड़ा जाता है, जो एक ठोस राल समर्थन (solid resin support) से जुड़ी होती है।[170] हाई-थ्रूपुट स्क्रीनिंग के माध्यम से ड्रग डिस्कवरी (दवा की खोज) में पेप्टाइड्स की लाइब्रेरी का उपयोग किया जाता है।[171]

कार्यात्मक समूहों का संयोजन अमीनो अम्लों को मेटल-अमीनो एसिड चेलेट्स (metal–amino acid chelates) के लिए प्रभावी पॉलीडेंटेट लिगैंड बनने की अनुमति देता है।[172] अमीनो अम्लों की साइड चेन पोस्टट्रांसलेशनल रासायनिक प्रतिक्रियाओं से भी गुजर सकती हैं।[173][174][175]

अपचय (Catabolism)

प्रोटीनोजेनिक अमीनो अम्लों का अपचय (Catabolism)। अमीनो अम्लों को उनके मुख्य अपघटन उत्पादों के गुणों के अनुसार वर्गीकृत किया जा सकता है:[176]
* ग्लूकोनियोजेनेसिस द्वारा ग्लूकोज बनाने की क्षमता वाले उत्पादों के साथ ग्लूकोजेनिक (Glucogenic)
* ग्लूकोज न बना पाने की क्षमता वाले उत्पादों के साथ कीटोजेनिक (Ketogenic)। इन उत्पादों का उपयोग अभी भी कीटोजेनेसिस या लिपिड संश्लेषण के लिए किया जा सकता है।
* वे अमीनो अम्ल जो ग्लूकेजेनिक और कीटोजेनिक दोनों उत्पादों में अपचयित होते हैं।

अमीनो अम्ल का अपघटन अक्सर ट्रांसमिनेशन से शुरू होता है, जिसमें इसके अमीनो समूह को α-कीटोग्लूटेरेट में स्थानांतरित किया जाता है, जिससे ग्लूटेमेट बनता है। इस प्रक्रिया में ट्रांसएमिनेस शामिल होते हैं, जो अक्सर अमीनो अम्ल संश्लेषण में उपयोग किए जाने वाले समान एंजाइम होते हैं। कई कशेरुकी जीवों (vertebrates) में, अमीनो समूह को बाद में अमोनिया के रूप में छोड़ा जाता है और उत्सर्जन के लिए यूरिया चक्र के माध्यम से यूरिया में परिवर्तित किया जाता है। हालाँकि, जीव के आधार पर, अमीनो अम्ल के क्षरण के परिणामस्वरूप इसके बजाय यूरिक एसिड या अमोनिया बन सकता है। उदाहरण के लिए, सेरीन डिहाइड्रेटेस सेरीन को सीधे पाइरुवेट और अमोनिया में परिवर्तित करता है।[118] एक या अधिक अमीनो समूहों को हटाने के बाद, अमीनो अम्ल का शेष कार्बन कंकाल (carbon skeleton) अन्य अमीनो अम्लों को संश्लेषित करने के लिए एक अग्रदूत (precursor) के रूप में काम कर सकता है, ग्लाइकोलाइसिस (आमतौर पर ग्लूकोनियोजेनेसिस के माध्यम से) या साइट्रिक एसिड चक्र के मध्यवर्ती पदार्थों में परिवर्तित होने के बाद ऊर्जा के लिए आगे चयापचय (metabolized) किया जा सकता है, या फैटी एसिड संश्लेषण और ट्राइएसिलग्लिसरोल के रूप में भंडारण के लिए उपयोग किया जा सकता है।[177][178]

संकुलन (Complexation)

अमीनो अम्ल द्विदंतुक (bidentate) लिगैंड होते हैं, जो संक्रमण धातु अमीनो अम्ल संकुल (transition metal amino acid complexes) बनाते हैं।[179]

रासायनिक विश्लेषण

कार्बनिक पदार्थों की कुल नाइट्रोजन मात्रा मुख्य रूप से प्रोटीनों में मौजूद अमीनो समूहों द्वारा बनती है। कुल केजडाल नाइट्रोजन (TKN) (waste) पानी, मिट्टी, भोजन, चारा और सामान्य रूप से कार्बनिक पदार्थों के विश्लेषण में व्यापक रूप से उपयोग किया जाने वाला नाइट्रोजन का माप है। जैसा कि नाम से पता चलता है, केजडाल विधि (Kjeldahl method) लागू की जाती है। अधिक संवेदनशील तरीके भी उपलब्ध हैं।[180][181]

इन्हें भी देखें

नोट्स

  1. ↑ देर से हुई खोज का कारण यह है कि हवा में सिस्टीन ऑक्सीकृत होकर सिस्टाइन बन जाता है।
  2. ↑ प्रोलिन और अन्य चक्रीय अमीनो अम्ल इस सामान्य सूत्र के अपवाद हैं। α-अमीनो अम्ल के चक्रीकरण से संबंधित द्वितीयक एमीन बनता है। इन्हें कभी-कभी इमिनो अम्ल कहा जाता है।
  3. ↑ कोडन को इस प्रकार भी व्यक्त किया जा सकता है: CGN, AGR।
  4. ↑ कोडन को इस प्रकार भी व्यक्त किया जा सकता है: CUN, UUR।
  5. ↑ कोडन को इस प्रकार भी व्यक्त किया जा सकता है: CTN, ATH, TTR; MTY, YTR, ATA; MTY, HTA, YTG।
  6. ↑ कोडन को इस प्रकार भी व्यक्त किया जा सकता है: TWY, CAY, TGG।
  7. ↑ कोडन को इस प्रकार भी व्यक्त किया जा सकता है: NTR, VTY।
  8. ↑ कोडन को इस प्रकार भी व्यक्त किया जा सकता है: VAN, WCN, MGY, CGP।
  9. ↑ उदाहरण के लिए, गाय जैसे रोमंथक (ruminants) पहले दो पेट के कक्षों में सूक्ष्मजीवों के माध्यम से कई अमीनो एसिड प्राप्त करते हैं।

संदर्भ

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आगे की पठन सामग्री

बाहरी कड़ियाँ

स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के “Amino acid” लेख का अनुवाद। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid यह अनुवाद स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

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