రోడాప్సిన్

From LTRC
Revision as of 10:49, 14 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Rhodopsin” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
RHO
గుర్తింపు సంఖ్యలు
మారుపేర్లు RHO, CSNBAD1, OPN2, RP4, rhodopsin, Rhodopsin, visual purple
బాహ్య ఐడిలు OMIM: 180380; MGI: 97914; GeneCards: RHO
అందుబాటులో ఉన్న నిర్మాణాలు PDB Ortholog search: PDBe RCSB List of PDB id codes 4ZWJ, 5DGY
జన్యు స్థానం ( మానవుడు ) క్రోమోజోమ్ 3 (మానవుడు) బ్యాండ్ 3q22.1 ప్రారంభం 129,528,639 bp ముగింపు 129,535,344 bp
జన్యు స్థానం ( ఎలుక ) క్రోమోజోమ్ 6 (ఎలుక) బ్యాండ్ 6 E3|6 53.72 cM ప్రారంభం 115,908,709 bp ముగింపు 115,916,997 bp
RNA వ్యక్తీకరణ pattern Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in choroid buccal mucosa cell testicle retina retinal pigment epithelium secondary oocyte lower lobe of lung pars reticulata superior frontal gyrus occipital lobe Top expressed in neural layer of retina retinal pigment epithelium epithelium of lens ciliary body iris corneal stroma conjunctival fornix gastrula outer nuclear layer tibiofemoral joint More reference expression data BioGPS More reference expression data
జీన్ ఆంటాలజీ Molecular function signal transducer activity metal ion binding photoreceptor activity protein binding G protein-coupled receptor activity 11-cis retinal binding G protein-coupled photoreceptor activity Cellular component Golgi-associated vesicle membrane Golgi apparatus Golgi membrane photoreceptor outer segment cell-cell junction integral component of plasma membrane membrane photoreceptor inner segment ciliary membrane plasma membrane photoreceptor inner segment membrane photoreceptor outer segment membrane integral component of membrane photoreceptor disc membrane cell projection Biological process retina development in camera-type eye sensory perception of light stimulus signal transduction response to stimulus detection of light stimulus absorption of visible light cellular response to light stimulus protein phosphorylation response to light stimulus regulation of rhodopsin mediated signaling pathway retinoid metabolic process phototransduction phototransduction of visible light photoreceptor cell maintenance visual perception G protein-coupled receptor signaling pathway rhodopsin mediated signaling pathway Sources:Amigo / QuickGO
ఆర్థోలాగ్స్ Databases NCBI : entry; OMA : entry Species Human Mouse Entrez 6010 212541 Ensembl ENSG00000163914 ENSMUSG00000030324 UniProt P08100 P15409 RefSeq (mRNA) NM_000539 NM_145383 RefSeq (protein) NP_000530 NP_663358 Location (UCSC) Chr 3: 129.53 – 129.54 Mb Chr 6: 115.91 – 115.92 Mb PubMed search
వికీడేటా
వీక్షించు/సవరించు మానవుడు వీక్షించు/సవరించు ఎలుక

రోడాప్సిన్, దీనిని విజువల్ పర్పుల్ అని కూడా పిలుస్తారు, ఇది RHO జన్యువు[1] ద్వారా ఎన్కోడ్ చేయబడిన ఒక ప్రోటీన్ మరియు ఇది ఒక G-ప్రోటీన్-కపుల్డ్ రిసెప్టర్ (GPCR). ఇది కాంతి-సున్నితమైన గ్రాహక ప్రోటీన్, ఇది రాడ్ సెల్లలో దృశ్య ఫోటోట్రాన్స్‌డక్షన్ను ప్రేరేపిస్తుంది. రోడాప్సిన్ మసక కాంతి దృష్టిని కలిగిస్తుంది మరియు అందువల్ల ఇది కాంతికి అత్యంత సున్నితంగా ఉంటుంది.[2] రోడాప్సిన్ కాంతికి గురైనప్పుడు, అది వెంటనే ఫోటోబ్లీచింగ్కు లోనవుతుంది. మానవులలో, ఇది సుమారు 30 నిమిషాల్లో పూర్తిగా పునరుత్పత్తి అవుతుంది, ఆ తర్వాత రాడ్లు మరింత సున్నితంగా మారతాయి.[3] రోడాప్సిన్ జన్యువులోని లోపాలు రెటినైటిస్ పిగ్మెంటోసా మరియు పుట్టుకతో వచ్చే స్థిరమైన రాత్రి అంధత్వం వంటి కంటి వ్యాధులకు కారణమవుతాయి.

చరిత్ర

రోడాప్సిన్‌ను 1876లో ఫ్రాంజ్ క్రిస్టియన్ బోల్ కనుగొన్నారు.[4][5][6] రోడాప్సిన్ అనే పేరు ప్రాచీన గ్రీకు ῥόδον (ῥόδον) నుండి వచ్చింది, దీని అర్థం "గులాబీ", ఇది దాని గులాబీ రంగు కారణంగా వచ్చింది, మరియు ὄψις (ὄψις) అంటే "దృష్టి".[7] దీనిని 1878లో జర్మన్ ఫిజియాలజిస్ట్ విల్హెమ్ ఫ్రెడరిక్ కుహ్నే (1837–1900) రూపొందించారు.[8][9]

జార్జ్ వాల్డ్ రోడాప్సిన్ ఒక హోలోప్రోటీన్ అని, ఇది రెటినల్ మరియు ఒక అపోప్రోటీన్తో కూడి ఉంటుందని కనుగొన్నప్పుడు, ఆయన దీనిని ఆప్సిన్ అని పిలిచారు, దీనిని నేడు అపో-రోడాప్సిన్‌గా మరింత సంకుచితంగా వర్ణించవచ్చు.[10] నేడు, ఆప్సిన్ అనే పదం రెటినల్‌ను బంధించే మరియు తద్వారా కాంతి-సున్నితమైన ఫోటోరిసెప్టర్‌గా మారే G-ప్రోటీన్-కపుల్డ్ రిసెప్టర్ల తరగతిని సూచిస్తుంది, ఇందులో సన్నిహితంగా సంబంధం ఉన్న అన్ని ప్రోటీన్లు ఉంటాయి.[11][12][13][note 1] వాల్డ్ మరియు సహచరులు తరువాత కోడి రెటినాల నుండి అయోడోప్సిన్‌ను వేరు చేసినప్పుడు, తద్వారా మొదటి తెలిసిన కోన్ ఆప్సిన్ను కనుగొన్నప్పుడు, వారు అపో-అయోడోప్సిన్‌ను ఫోటోప్సిన్ (దీని ఫోటోపిక్ విజన్తో సంబంధం కోసం) మరియు అపో-రోడాప్సిన్‌ను స్కోటోప్సిన్ (దీని స్కోటోపిక్ విజన్లో ఉపయోగం కోసం) అని పిలిచారు.[14]

సాధారణం

రోడాప్సిన్ అనేది రాడ్ సెల్ల బాహ్య విభాగ డిస్కులలో కనిపించే ఒక ప్రోటీన్. ఇది స్కోటోపిక్ విజన్ను కలిగిస్తుంది, ఇది మసక కాంతిలో మోనోక్రోమాటిక్ దృష్టి.[3][15] రోడాప్సిన్ ఆకుపచ్చ-నీలం కాంతిని (~500 nm) అత్యంత బలంగా గ్రహిస్తుంది[16][17] మరియు అందువల్ల ఎరుపు-ఊదా రంగులో కనిపిస్తుంది, అందుకే "విజువల్ పర్పుల్" అనే పురాతన పదం వచ్చింది.

అనేక సన్నిహితంగా సంబంధం ఉన్న ఆప్సిన్‌లు కొన్ని అమినో ఆమ్లాలు మరియు అవి అత్యంత బలంగా గ్రహించే కాంతి తరంగదైర్ఘ్యాలలో మాత్రమే భిన్నంగా ఉంటాయి. మానవులలో, రోడాప్సిన్‌తో సహా తొమ్మిది ఆప్సిన్‌లు ఉన్నాయి,[11] అలాగే క్రిప్టోక్రోమ్ (కాంతి-సున్నితమైనది, కానీ ఆప్సిన్ కాదు) కూడా ఉన్నాయి.[18]

నిర్మాణం

పశువుల రోడాప్సిన్

రోడాప్సిన్, ఇతర ఆప్సిన్‌ల వలె, ఒక G-ప్రోటీన్-కపుల్డ్ రిసెప్టర్ (GPCR).[19][20] GPCRలు కీమోరిసెప్టర్లు, ఇవి కణ త్వచాల లిపిడ్ బైలేయర్లో పొందుపరచబడి ఉంటాయి మరియు లిగాండ్ కోసం బైండింగ్ పాకెట్ను ఏర్పరిచే ఏడు ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ డొమైన్లను కలిగి ఉంటాయి.[21][22] రోడాప్సిన్ కోసం లిగాండ్ అనేది విటమిన్ A-ఆధారిత క్రోమోఫోర్ 11-సిస్-రెటినల్,[23][24][25][26][27] ఇది కణ త్వచానికి అడ్డంగా ఉంటుంది[28] మరియు షిఫ్-బేస్ ద్వారా ఏడవ ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ డొమైన్‌లో[29][28] ఒక లైసిన్ అవశేషానికి (lys296)[30] సహసంయోజకంగా బంధించబడి ఉంటుంది.[31][32] అయితే, 11-సిస్-రెటినల్ కేవలం బైండింగ్ పాకెట్‌ను మాత్రమే నిరోధిస్తుంది మరియు రోడాప్సిన్‌ను ఉత్తేజపరచదు. ఇది 11-సిస్-రెటినల్ కాంతి ఫోటాన్ను గ్రహించి ఆల్-ట్రాన్స్-రెటినల్‌గా ఐసోమెరైజ్ అయినప్పుడు మాత్రమే ఉత్తేజితమవుతుంది,[33][34] ఇది గ్రాహకాన్ని ఉత్తేజపరిచే రూపం,[35][36] ఇది రోడాప్సిన్‌లో కాన్ఫిగరేషనల్ మార్పును కలిగిస్తుంది,[35] ఇది ఫోటోట్రాన్స్‌డక్షన్ కాస్కేడ్ను ఉత్తేజపరుస్తుంది.[37] తద్వారా, ఒక కీమోరిసెప్టర్ కాంతి లేదా ఫోటాన్ గ్రాహకంగా మార్చబడుతుంది.[12]

రెటినల్ బైండింగ్ లైసిన్ దాదాపు అన్ని ఆప్సిన్‌లలో సంరక్షించబడుతుంది, కేవలం కొన్ని ఆప్సిన్‌లు మాత్రమే పరిణామం సమయంలో దీనిని కోల్పోయాయి.[12] లైసిన్ లేని ఆప్సిన్‌లు కాంతికి సున్నితంగా ఉండవు,[38][39][40] రోడాప్సిన్‌తో సహా. రోడాప్సిన్ కాంతి లేకుండా కూడా కొన్ని ఉత్పరివర్తనాల ద్వారా కాన్‌స్టిట్యూటివ్ (నిరంతరం) యాక్టివ్‌గా చేయబడుతుంది.[41][42][43] అలాగే వైల్డ్-టైప్ రోడాప్సిన్ కూడా కాన్‌స్టిట్యూటివ్‌గా యాక్టివ్‌గా ఉంటుంది, ఒకవేళ 11-సిస్-రెటినల్ బంధించబడకపోతే, కానీ చాలా తక్కువగా ఉంటుంది.[44] అందువల్ల 11-సిస్-రెటినల్ ఒక ఇన్వర్స్ అగోనిస్ట్. ఇటువంటి ఉత్పరివర్తనలు ఆటోసోమల్ డామినెంట్ రెటినైటిస్ పిగ్మెంటోసాకు ఒక కారణం.[43] కృత్రిమంగా, రెటినల్ బైండింగ్ లైసిన్‌ను ఇతర స్థానాలకు, ఇతర ట్రాన్స్‌మెమ్బ్రేన్ డొమైన్‌లలోకి కూడా మార్చవచ్చు, కార్యాచరణను మార్చకుండానే.[45]

పశువుల రోడాప్సిన్ 348 అమినో ఆమ్లాలు కలిగి ఉంటుంది, రెటినల్ బైండింగ్ లైసిన్ Lys296. ఇది మొదటి ఆప్సిన్, దీని అమినో ఆమ్ల క్రమం[46] మరియు 3D-నిర్మాణం నిర్ణయించబడ్డాయి.[28] దీని నిర్మాణం రోడాప్సిన్ స్ఫటికాలపై ఎక్స్-రే క్రిస్టలోగ్రఫీ ద్వారా వివరంగా అధ్యయనం చేయబడింది.[47] అనేక నమూనాలు (ఉదా., బైసైకిల్-పెడల్ మెకానిజం, హులా-ట్విస్ట్ మెకానిజం) రెటినల్ సమూహం రోడాప్సిన్ ప్రోటీన్ పాకెట్‌తో ఘర్షణ లేకుండా దాని ఆకృతిని ఎలా మార్చుకోగలదో వివరించడానికి ప్రయత్నిస్తాయి.[48][49][50] ఇటీవలి డేటా రోడాప్సిన్ ఒక ఫంక్షనల్ మోనోమర్ అని మద్దతు ఇస్తుంది, ఇది చాలా సంవత్సరాలుగా G-ప్రోటీన్-కపుల్డ్ రిసెప్టర్ల నమూనాగా ఉన్న డైమర్‌కు బదులుగా.[51]

దాని సహజ త్వచంలో, రోడాప్సిన్ ఫోటాన్‌లను సంగ్రహించే సామర్థ్యాన్ని సులభతరం చేసే అధిక సాంద్రతలో కనిపిస్తుంది. త్వచంలో దాని దట్టమైన ప్యాకింగ్ కారణంగా, రోడాప్సిన్ ఫోటాన్‌లను సంగ్రహించే అవకాశం ఎక్కువగా ఉంటుంది. అయితే, అధిక సాంద్రత G ప్రోటీన్ సిగ్నలింగ్ విషయానికి వస్తే ప్రతికూలతను కలిగి ఉంటుంది, ఎందుకంటే రోడాప్సిన్‌తో నిండిన రద్దీగా ఉండే త్వచంలో అవసరమైన వ్యాప్తి మరింత కష్టమవుతుంది.[52]

ఫోటోట్రాన్స్‌డక్షన్

దృశ్య చక్రం రెటినల్ క్రోమోఫోర్ యొక్క పునరుద్ధరణను అనుసరిస్తుంది. ఇది ఫోటోట్రాన్స్‌డక్షన్ మార్గంతో సమాంతరంగా నడుస్తుంది.

రోడాప్సిన్ అనేది ఫోటోట్రాన్స్‌డక్షన్లో ఒక ముఖ్యమైన G-ప్రోటీన్ కపుల్డ్ రిసెప్టర్.

యాక్టివేషన్

రోడాప్సిన్‌లో, రెటినల్ యొక్క ఆల్డిహైడ్ సమూహం ప్రోటోనేటెడ్ షిఫ్ బేస్ (-NH+=CH-)లో ప్రోటీన్‌పై ఉన్న లైసిన్ అవశేషం యొక్క అమినో సమూహానికి సహసంయోజక బంధంతో అనుసంధానించబడి ఉంటుంది.[30] రోడాప్సిన్ కాంతిని గ్రహించినప్పుడు, దాని రెటినల్ కోఫాక్టర్ 11-సిస్ నుండి ఆల్-ట్రాన్స్ కాన్ఫిగరేషన్‌కు ఐసోమెరైజ్ అవుతుంది మరియు ప్రోటీన్ తదనంతరం ఐసోమెరైజ్డ్ కోఫాక్టర్ యొక్క మార్చబడిన ఆకృతికి అనుగుణంగా వరుస సడలింపులకు లోనవుతుంది. ఈ ప్రక్రియలో ఏర్పడిన మధ్యంతరాలను మొదట జార్జ్ వాల్డ్ ప్రయోగశాలలో పరిశోధించారు, ఆయనకు 1967లో ఈ పరిశోధనకు నోబెల్ బహుమతి లభించింది.[53] ఫోటో ఐసోమెరైజేషన్ డైనమిక్స్‌ను తదనంతరం టైమ్-రిజాల్వ్డ్ IR స్పెక్ట్రోస్కోపీ మరియు UV/Vis స్పెక్ట్రోస్కోపీతో పరిశోధించారు. వికిరణం తర్వాత 200 ఫెమ్టోసెకండ్లలో ఫోటోరోడాప్సిన్ అనే మొదటి ఫోటోప్రొడక్ట్ ఏర్పడుతుంది, దీనిని అనుసరించి పికోసెకండ్లలో వక్రీకరించిన ఆల్-ట్రాన్స్ బంధాలతో బాథోరోడాప్సిన్ అనే రెండవది ఏర్పడుతుంది. ఈ మధ్యంతరాన్ని క్రయోజెనిక్ ఉష్ణోగ్రతల వద్ద బంధించి అధ్యయనం చేయవచ్చు మరియు దీనిని మొదట ప్రీలుమిరోడాప్సిన్ అని పిలిచేవారు.[54] తదుపరి మధ్యంతరాలు లుమిరోడాప్సిన్ మరియు మెటారోడాప్సిన్ Iలలో, ఆల్-ట్రాన్స్ రెటినల్‌కు షిఫ్ బేస్ అనుసంధానం ప్రోటోనేటెడ్ గానే ఉంటుంది మరియు ప్రోటీన్ దాని ఎరుపు రంగును కలిగి ఉంటుంది. నాడీ ఉత్తేజాన్ని ప్రారంభించే క్లిష్టమైన మార్పు మెటారోడాప్సిన్ I నుండి మెటారోడాప్సిన్ IIకి మార్పిడిని కలిగి ఉంటుంది, ఇది షిఫ్ బేస్ యొక్క డీప్రోటోనేషన్ మరియు రంగు ఎరుపు నుండి పసుపుకు మారడంతో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది.[55]

ఫోటోట్రాన్స్‌డక్షన్ కాస్కేడ్

ప్రధాన వ్యాసం: దృశ్య ఫోటోట్రాన్స్‌డక్షన్

కాంతి యాక్టివేషన్ యొక్క ఉత్పత్తి, మెటారోడాప్సిన్ II, G-ప్రోటీన్ ట్రాన్స్‌డ్యూసిన్ (Gt)ని ఉత్తేజపరచడం ద్వారా దృశ్య ఫోటోట్రాన్స్‌డక్షన్ సెకండ్ మెసెంజర్ మార్గాన్ని ప్రారంభిస్తుంది, దీని ఫలితంగా దాని α సబ్ యూనిట్ విడుదలవుతుంది. ఈ గువనోసిన్ ట్రైఫాస్ఫేట్ (GTP)-బంధిత సబ్ యూనిట్ క్రమంగా ఒక cGMP ఫాస్ఫోడీస్టరేస్ను ఉత్తేజపరుస్తుంది. cGMP ఫాస్ఫోడీస్టరేస్ cGMPని జలవిశ్లేషణ (విచ్ఛిన్నం) చేస్తుంది, దాని స్థానిక సాంద్రతను తగ్గిస్తుంది, తద్వారా అది cGMP-ఆధారిత కాటయాన్ ఛానెల్లను ఇకపై ఉత్తేజపరచలేదు. ఇది ఫోటోరిసెప్టర్ కణాల హైపర్ పోలరైజేషన్‌కు దారితీస్తుంది, అవి ట్రాన్స్‌మిటర్లను విడుదల చేసే రేటును మారుస్తుంది.[56][37]

డీయాక్టివేషన్ (నిష్క్రియం)

మెటా II (మెటారోడాప్సిన్ II) అనేది రోడాప్సిన్ కైనేజ్ మరియు అరెస్టిన్ ద్వారా ట్రాన్స్‌డ్యూసిన్‌ను ఉత్తేజపరిచిన తర్వాత వేగంగా నిష్క్రియం చేయబడుతుంది.[57] తదుపరి ఫోటోట్రాన్స్‌డక్షన్ జరగాలంటే రోడాప్సిన్ వర్ణద్రవ్యం పునరుత్పత్తి కావాలి. దీని అర్థం ఆల్-ట్రాన్స్-రెటినల్‌ను 11-సిస్-రెటినల్‌తో భర్తీ చేయడం, ఈ ప్రక్రియలో మెటా II క్షీణత చాలా కీలకం. మెటా II క్షీణత సమయంలో, సాధారణంగా ఆల్-ట్రాన్స్-రెటినల్ మరియు అపోప్రోటీన్ ఆప్సిన్ (అపోరోడాప్సిన్)లను కలిపి ఉంచే షిఫ్ బేస్ బంధం జలవిశ్లేషణ చెంది మెటా IIIగా మారుతుంది. రాడ్ ఔటర్ సెగ్మెంట్‌లో, మెటా III విడిపోయి ఆల్-ట్రాన్స్-రెటినల్ మరియు ఆప్సిన్‌గా మారుతుంది.[57] మెటా II క్షీణత యొక్క రెండవ ఉత్పత్తి ఆల్-ట్రాన్స్-రెటినల్ ఆప్సిన్ కాంప్లెక్స్, ఇందులో ఆల్-ట్రాన్స్-రెటినల్ రెండవ బైండింగ్ సైట్‌లకు మార్చబడుతుంది. మెటా II క్షీణత మెటా III వైపు సాగుతుందా లేదా ఆల్-ట్రాన్స్-రెటినల్ ఆప్సిన్ కాంప్లెక్స్ వైపు సాగుతుందా అనేది ప్రతిచర్య యొక్క pHపై ఆధారపడి ఉంటుంది. అధిక pH విలువలు క్షీణత ప్రతిచర్యను మెటా III వైపు నడిపించే అవకాశం ఉంది.[57]

రెటినా వ్యాధులు

రోడాప్సిన్ జన్యువులోని ఉత్పరివర్తనాలు రెటినైటిస్ పిగ్మెంటోసా వంటి వివిధ రెటినా వ్యాధులకు ప్రధాన కారణమవుతాయి. సాధారణంగా, లోపభూయిష్ట రోడాప్సిన్ యుబిక్విటిన్తో కలిసి ఇన్‌క్లూజన్ బాడీలలో పేరుకుపోతుంది, ఇది ఇంటర్మీడియట్ ఫిలమెంట్ నెట్‌వర్క్‌ను దెబ్బతీస్తుంది మరియు పని చేయని ప్రోటీన్‌లను విచ్ఛిన్నం చేసే కణం యొక్క సామర్థ్యాన్ని తగ్గిస్తుంది, ఇది ఫోటోరిసెప్టర్ అపోప్టోసిస్కు దారితీస్తుంది.[58] రోడాప్సిన్‌పై ఉండే ఇతర ఉత్పరివర్తనాలు ఎక్స్-లింక్డ్ కంజెనిటల్ స్టేషనరీ నైట్ బ్లైండ్‌నెస్‌కు దారితీస్తాయి, ఇది ప్రధానంగా రోడాప్సిన్ యొక్క క్రోమోఫోర్ బైండింగ్ పాకెట్ చుట్టూ ఉత్పరివర్తనాలు సంభవించినప్పుడు నిరంతర క్రియాశీలత కారణంగా జరుగుతుంది.[59] రోడాప్సిన్‌కు సంబంధించిన మరికొన్ని వ్యాధి స్థితిగతులు కనుగొనబడ్డాయి, ఇందులో పేలవమైన పోస్ట్-గోల్గి ట్రాఫికింగ్, క్రమరహిత క్రియాశీలత, రాడ్ ఔటర్ సెగ్మెంట్ అస్థిరత మరియు అరెస్టిన్ బైండింగ్ వంటివి ఉన్నాయి.[59]

ఇవి కూడా చూడండి

వివరణాత్మక గమనికలు

  1. ↑ హాఫ్‌మన్ మరియు లాంబ్ (Hofmann KP, Lamb TD (March 2023). “Rhodopsin, light-sensor of vision”. Progress in Retinal and Eye Research. 93. doi:10.1016/j.preteyeres.2022.101116. PMID 36273969. S2CID 253041556. article-number: 101116.) ఆప్సిన్ అనే పదాన్ని సాధారణంగా ఆప్సిన్‌ల సమూహాన్ని సూచించడానికి ఉపయోగిస్తారు, అయితే వారు తమ చిత్రం 4లో అపో-రోడాప్సిన్‌ను కూడా ఆప్సిన్ అని పిలుస్తారు.

మూలాలు

  1. ↑ “RHO rhodopsin [Homo sapiens (human)]”. NCBI. Retrieved 16 November 2017.
  2. ↑ Litmann BJ, Mitchell DC (1996). “Rhodopsin structure and function”. In Lee AG (ed.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Biomembranes: A Multi-Volume Treatise. Greenwich, Conn: JAI Press. Vol. 2, pp. 1–32. ISBN 978-1-55938-659-3. doi:10.1016/S1874-5342(07)80004-3.
  3. ↑ 3.0 3.1 Stuart JA, Brige RR (1996). “Characterization of the primary photochemical events in bacteriorhodopsin and rhodopsin”. In Lee AG (ed.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Biomembranes: A Multi-Volume Treatise. Greenwich, Conn: JAI Press. Vol. 2, pp. 33–140. ISBN 978-1-55938-659-3. doi:10.1016/S1874-5342(07)80005-5.
  4. ↑ Encyclopedia of the Neurological Sciences. Academic Press. p. 441. 29 April 2014. ISBN 978-0-12-385158-1.
  5. ↑ Giese AC (24 September 2013). Photophysiology: General Principles; Action of Light on Plants. Elsevier. p. 9. ISBN 978-1-4832-6227-7. Retrieved 23 September 2015.
  6. ↑ Boll F (1877). “Zur Anatomie und Physiologie der Retina” [On the anatomy and physiology of the retina] (in German). Archiv für Anatomie und Physiologie, Physiologische Abtheilung. 4–35.
  7. ↑ “Rhodopsin: History and Etymology for rhodopsin”. Merriam-Webster on-line dictionary. 8 December 2025.
  8. ↑ See:
    • Merriam-Webster Online Dictionary: Rhodopsin: History and Etymology for rhodopsin
    • Ewald A, Kühne W (1878). “Untersuchungen über den Sehpurpur” [Investigations into rhodopsin] (in German). Untersuchungen aus dem Physiologischen Institute der Universität Heidelberg. 1: 139–218. From p. 181: "Was den Sehpurpur im Dunkel ändert, pflegt es z. Th. [= zum Theil] in derselben Weise zu thun, wie das Licht, d.h. erst eine gelbe Materie, dann farblose Substanz hervorzubringen. Der Kürze wegen und um dem Auslande unsere Bezeichnungen zugänglich zu machen, kann man sagen, Rhodopsin werde erst in Xanthopsin, dieses in Leukopsin zersetzt." (That which alters visual purple in the dark usually acts to some extent in the same way as light, that is, first producing a yellow material, then a colorless substance. For the sake of brevity, and in order to make our designations more accessible to foreigners, we can say that rhodopsin is first degraded into xanthopsin [- visual yellow], and [then] this is degraded into leucopsin [- visual white].)
  9. ↑ Wade NJ (November 2008). “Visual purple (sehpurpur)”. Perception. 37 (11): 1617–1620. doi:10.1068/p3711ed. PMID 19189727. S2CID 19145558.
  10. ↑ Wald G (December 1951). “The photochemical basis of rod vision”. Journal of the Optical Society of America. 41 (12): 949–956. Bibcode 1951JOSA...41..949W. doi:10.1364/josa.41.000949. PMID 14908734.
  11. ↑ 11.0 11.1 Terakita A (2005). “The opsins”. Genome Biology. 6 (3): 213. doi:10.1186/gb-2005-6-3-213. PMC PMC1088937. PMID 15774036.
  12. ↑ 12.0 12.1 12.2 Gühmann M, Porter ML, Bok MJ (August 2022). “The Gluopsins: Opsins without the Retinal Binding Lysine”. Cells. 11 (15): 2441. doi:10.3390/cells11152441. PMC PMC9368030. PMID 35954284. Material was copied and adapted from this source, which is available under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.
  13. ↑ Hofmann KP, Lamb TD (March 2023). “Rhodopsin, light-sensor of vision”. Progress in Retinal and Eye Research. 93. doi:10.1016/j.preteyeres.2022.101116. PMID 36273969. S2CID 253041556. article-number: 101116.
  14. ↑ Wald G, Brown PK, Smith PH (May 1955). “Iodopsin”. The Journal of General Physiology. 38 (5): 623–681. doi:10.1085/jgp.38.5.623. PMC PMC2147498. PMID 14367777.
  15. ↑ Rogers K. “Rhodopsin”. Encyclopædia Britannica. Retrieved 30 January 2016.
  16. ↑ Wald G, Brown PK (January 1958). “Human rhodopsin”. Science. 127 (3292): 222–226. Bibcode 1958Sci...127..222W. doi:10.1126/science.127.3292.222. PMID 13495499. S2CID 45459123.
  17. ↑ Bowmaker JK, Dartnall HJ (January 1980). “Visual pigments of rods and cones in a human retina”. The Journal of Physiology. 298 (1): 501–511. Bibcode 1980JPhsg.298..501B. doi:10.1113/jphysiol.1980.sp013097. PMC PMC1279132. PMID 7359434.
  18. ↑ Foley LE, Gegear RJ, Reppert SM (June 2011). “Human cryptochrome exhibits light-dependent magnetosensitivity”. Nature Communications. 2. Bibcode 2011NatCo...2..356F. doi:10.1038/ncomms1364. PMC PMC3128388. PMID 21694704. article-number: 356.
  19. ↑ Casey PJ, Gilman AG (February 1988). “G protein involvement in receptor-effector coupling”. The Journal of Biological Chemistry. 263 (6): 2577–2580. doi:10.1016/s0021-9258(18)69103-3. PMID 2830256. S2CID 38970721.
  20. ↑ Attwood TK, Findlay JB (February 1994). “Fingerprinting G-protein-coupled receptors”. Protein Engineering. 7 (2): 195–203. doi:10.1093/protein/7.2.195. PMID 8170923.
  21. ↑ Dixon RA, Kobilka BK, Strader DJ, Benovic JL, Dohlman HG, Frielle T, Bolanowski MA, Bennett CD, Rands E, Diehl RE, Mumford RA, Slater EE, Sigal IS, Caron MG, Lefkowitz RJ, Strader CD (May 1986). “Cloning of the gene and cDNA for mammalian beta-adrenergic receptor and homology with rhodopsin”. Nature. 321 (6065): 75–79. Bibcode 1986Natur.321...75D. doi:10.1038/321075a0. PMID 3010132. S2CID 4324074.
  22. ↑ Dixon RA, Sigal IS, Rands E, Register RB, Candelore MR, Blake AD, Strader CD (March 1987). “Ligand binding to the beta-adrenergic receptor involves its rhodopsin-like core”. Nature. 326 (6108): 73–77. Bibcode 1987Natur.326...73D. doi:10.1038/326073a0. PMID 2881211. S2CID 4352920.
  23. ↑ Wald G (July 1934). “Carotenoids and the Vitamin A Cycle in Vision”. Nature. 134 (3376): 65. Bibcode 1934Natur.134...65W. doi:10.1038/134065a0. S2CID 4022911.
  24. ↑ Wald G, Brown PK, Hubbard R, Oroshnik W (July 1955). “Hindered Cis Isomers of Vitamin a and Retinene: The Structure of the Neo-B Isomer”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 41 (7): 438–451. Bibcode 1955PNAS...41..438W. doi:10.1073/pnas.41.7.438. PMC PMC528115. PMID 16589696.
  25. ↑ Brown PK, Wald G (October 1956). “The neo-b isomer of vitamin A and retinene”. The Journal of Biological Chemistry. 222 (2): 865–877. doi:10.1016/S0021-9258(20)89944-X. PMID 13367054.
  26. ↑ Oroshnik W (June 1956). “The Synthesis and Configuration of Neo-B Vitamin A and Neoretinine b”. Journal of the American Chemical Society. 78 (11): 2651–2652. Bibcode 1956JAChS..78.2651O. doi:10.1021/ja01592a095.
  27. ↑ Oroshnik W, Brown PK, Hubbard R, Wald G (September 1956). “HINDERED CIS ISOMERS OF VITAMIN A AND RETINENE: THE STRUCTURE OF THE NEO-b ISOMER”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 42 (9): 578–580. Bibcode 1956PNAS...42..578O. doi:10.1073/pnas.42.9.578. PMC PMC534254. PMID 16589909.
  28. ↑ 28.0 28.1 28.2 Palczewski K, Kumasaka T, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA, Le Trong I, Teller DC, Okada T, Stenkamp RE, Yamamoto M, Miyano M (August 2000). “Crystal structure of rhodopsin: A G protein-coupled receptor”. Science. 289 (5480): 739–745. Bibcode 2000Sci...289..739P. doi:10.1126/science.289.5480.739. PMID 10926528.
  29. ↑ Hargrave PA, McDowell JH, Curtis DR, Wang JK, Juszczak E, Fong SL, Rao JK, Argos P (1983). “The structure of bovine rhodopsin”. Biophysics of Structure and Mechanism. 9 (4): 235–244. doi:10.1007/BF00535659. PMID 6342691. S2CID 20407577.
  30. ↑ 30.0 30.1 Bownds D (December 1967). “Site of attachment of retinal in rhodopsin”. Nature. 216 (5121): 1178–1181. Bibcode 1967Natur.216.1178B. doi:10.1038/2161178a0. PMID 4294735. S2CID 1657759.
  31. ↑ Collins FD (March 1953). “Rhodopsin and indicator yellow”. Nature. 171 (4350): 469–471. Bibcode 1953Natur.171..469C. doi:10.1038/171469a0. PMID 13046517. S2CID 4152360.
  32. ↑ Pitt GA, Collins FD, Morton RA, Stok P (January 1955). “Studies on rhodopsin. VIII. Retinylidenemethylamine, an indicator yellow analogue”. The Biochemical Journal. 59 (1): 122–128. doi:10.1042/bj0590122. PMC PMC1216098. PMID 14351151.
  33. ↑ Hubbard R, Kropf A (February 1958). “The Action of Light on Rhodopsin”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 44 (2): 130–139. Bibcode 1958PNAS...44..130H. doi:10.1073/pnas.44.2.130. PMC PMC335377. PMID 16590155.
  34. ↑ Kropf A, Hubbard R (November 1959). “The mechanism of bleaching rhodopsin”. Annals of the New York Academy of Sciences. 74 (2): 266–280. Bibcode 1959NYASA..74..266K. doi:10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x. PMID 13627857. S2CID 45830716.
  35. ↑ 35.0 35.1 Choe HW, Kim YJ, Park JH, Morizumi T, Pai EF, Krauss N, Hofmann KP, Scheerer P, Ernst OP (March 2011). “Crystal structure of metarhodopsin II”. Nature. 471 (7340): 651–655. Bibcode 2011Natur.471..651C. doi:10.1038/nature09789. PMID 21389988. S2CID 4302421.
  36. ↑ Wald G (October 1968). “Molecular basis of visual excitation”. Science. 162 (3850): 230–239. Bibcode 1968Sci...162..230W. doi:10.1126/science.162.3850.230. PMID 4877437.
  37. ↑ 37.0 37.1 Terakita A, Kawano-Yamashita E, Koyanagi M (January 2012). “Evolution and diversity of opsins”. Wiley Interdisciplinary Reviews: Membrane Transport and Signaling. 1 (1): 104–111. doi:10.1002/wmts.6.
  38. ↑ Katana R, Guan C, Zanini D, Larsen ME, Giraldo D, Geurten BR, Schmidt CF, Britt SG, Göpfert MC (September 2019). “Chromophore-Independent Roles of Opsin Apoproteins in Drosophila Mechanoreceptors”. Current Biology. 29 (17): 2961–2969.e4. Bibcode 2019CBio...29E2961K. doi:10.1016/j.cub.2019.07.036. PMID 31447373. S2CID 201420079.
  39. ↑ Leung NY, Thakur DP, Gurav AS, Kim SH, Di Pizio A, Niv MY, Montell C (April 2020). “Functions of Opsins in Drosophila Taste”. Current Biology. 30 (8): 1367–1379.e6. Bibcode 2020CBio...30E1367L. doi:10.1016/j.cub.2020.01.068. PMC PMC7252503. PMID 32243853.
  40. ↑ Kumbalasiri T, Rollag MD, Isoldi MC, Castrucci AM, Provencio I (March 2007). “Melanopsin triggers the release of internal calcium stores in response to light”. Photochemistry and Photobiology. 83 (2): 273–279. doi:10.1562/2006-07-11-RA-964. PMID 16961436. S2CID 23060331.
  41. ↑ Robinson PR, Cohen GB, Zhukovsky EA, Oprian DD (October 1992). “Constitutively active mutants of rhodopsin”. Neuron. 9 (4): 719–725. doi:10.1016/0896-6273(92)90034-b. PMID 1356370. S2CID 13172583.
  42. ↑ Yang T, Snider BB, Oprian DD (December 1997). “Synthesis and characterization of a novel retinylamine analog inhibitor of constitutively active rhodopsin mutants found in patients with autosomal dominant retinitis pigmentosa”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 94 (25): 13559–13564. Bibcode 1997PNAS...9413559Y. doi:10.1073/pnas.94.25.13559. PMC PMC28345. PMID 9391065.
  43. ↑ 43.0 43.1 Park PS (2014). “Constitutively active rhodopsin and retinal disease”. Pharmacology & Therapeutics of Constitutively Active Receptors. Advances in Pharmacology. Vol. 70, pp. 1–36. ISBN 978-0-12-417197-8. doi:10.1016/B978-0-12-417197-8.00001-8. PMC PMC4120657. PMID 24931191.
  44. ↑ Melia TJ, Cowan CW, Angleson JK, Wensel TG (December 1997). “A comparison of the efficiency of G protein activation by ligand-free and light-activated forms of rhodopsin”. Biophysical Journal. 73 (6): 3182–3191. Bibcode 1997BpJ....73.3182M. doi:10.1016/S0006-3495(97)78344-9. PMC PMC1181221. PMID 9414230.
  45. ↑ Devine EL, Oprian DD, Theobald DL (August 2013). “Relocating the active-site lysine in rhodopsin and implications for evolution of retinylidene proteins”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 110 (33): 13351–13355. Bibcode 2013PNAS..11013351D. doi:10.1073/pnas.1306826110. PMC PMC3746867. PMID 23904486.
  46. ↑ Ovchinnikov YA (November 1982). “Rhodopsin and bacteriorhodopsin: structure-function relationships”. FEBS Letters. 148 (2): 179–191. Bibcode 1982FEBSL.148..179O. doi:10.1016/0014-5793(82)80805-3. PMID 6759163. S2CID 85819100.
  47. ↑ Gulati S, Jastrzebska B, Banerjee S, Placeres ÁL, Miszta P, Gao S, Gunderson K, Tochtrop GP, Filipek S, Katayama K, Kiser PD, Mogi M, Stewart PL, Palczewski K (March 2017). “Photocyclic behavior of rhodopsin induced by an atypical isomerization mechanism”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 114 (13): E2608–E2615. Bibcode 2017PNAS..114E2608G. doi:10.1073/pnas.1617446114. PMC PMC5380078. PMID 28289214.
  48. ↑ Nakamichi H, Okada T (June 2006). “Crystallographic analysis of primary visual photochemistry”. Angewandte Chemie. 45 (26): 4270–4273. Bibcode 2006ACIE...45.4270N. doi:10.1002/anie.200600595. PMID 16586416.
  49. ↑ Schreiber M, Sugihara M, Okada T, Buss V (June 2006). “Quantum mechanical studies on the crystallographic model of bathorhodopsin”. Angewandte Chemie. 45 (26): 4274–4277. Bibcode 2006ACIE...45.4274S. doi:10.1002/anie.200600585. PMID 16729349.
  50. ↑ Weingart O (September 2007). “The twisted C11=C12 bond of the rhodopsin chromophore--a photochemical hot spot”. Journal of the American Chemical Society. 129 (35): 10618–10619. Bibcode 2007JAChS.12910618W. doi:10.1021/ja071793t. PMID 17691730.
  51. ↑ Chabre M, le Maire M (July 2005). “Monomeric G-protein-coupled receptor as a functional unit”. Biochemistry. 44 (27): 9395–9403. doi:10.1021/bi050720o. PMID 15996094.
  52. ↑ Park PS (October 2019). “Rhodopsin Oligomerization and Aggregation”. The Journal of Membrane Biology. 252 (4–5): 413–423. doi:10.1007/s00232-019-00078-1. PMC PMC6790290. PMID 31286171.
  53. ↑ The Nobel Foundation. “The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1967”. Nobelprize.org. Nobel Media AB 2014. Retrieved 12 December 2015.
  54. ↑ Yoshizawa T, Wald G (March 1963). “Pre-lumirhodopsin and the bleaching of visual pigments”. Nature. 197 (Mar 30): 1279–1286. Bibcode 1963Natur.197.1279Y. doi:10.1038/1971279a0. PMID 14002749. S2CID 4263392.
  55. ↑ Matthews RG, Hubbard R, Brown PK, Wald G (November 1963). “Tautomeric Forms of Metarhodopsin”. The Journal of General Physiology. 47 (2): 215–240. doi:10.1085/jgp.47.2.215. PMC PMC2195338. PMID 14080814.
  56. ↑ Hofmann KP, Heck M (1996). “Light-induced protein-protein interactions on the rod photoreceptor disc membrane”. In Lee AG (ed.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Biomembranes: A Multi-Volume Treatise. Greenwich, Conn: JAI Press. Vol. 2, pp. 141–198. ISBN 978-1-55938-659-3. doi:10.1016/S1874-5342(07)80006-7.
  57. ↑ 57.0 57.1 57.2 Heck M, Schädel SA, Maretzki D, Bartl FJ, Ritter E, Palczewski K, Hofmann KP (January 2003). “Signaling states of rhodopsin. Formation of the storage form, metarhodopsin III, from active metarhodopsin II”. The Journal of Biological Chemistry. 278 (5): 3162–3169. doi:10.1074/jbc.M209675200. PMC PMC1364529. PMID 12427735.
  58. ↑ Saliba RS, Munro PM, Luthert PJ, Cheetham ME (July 2002). “The cellular fate of mutant rhodopsin: quality control, degradation and aggresome formation”. Journal of Cell Science. 115 (Pt 14): 2907–2918. doi:10.1242/jcs.115.14.2907. PMID 12082151.
  59. ↑ 59.0 59.1 Mendes HF, van der Spuy J, Chapple JP, Cheetham ME (April 2005). “Mechanisms of cell death in rhodopsin retinitis pigmentosa: implications for therapy”. Trends in Molecular Medicine. 11 (4): 177–185. doi:10.1016/j.molmed.2005.02.007. PMID 15823756.

మరింత సమాచారం

  • Humphries P, Kenna P, Farrar GJ (May 1992). “On the molecular genetics of retinitis pigmentosa”. Science. 256 (5058): 804–808. Bibcode 1992Sci...256..804H. doi:10.1126/science.1589761. PMID 1589761.
  • Edwards SC (July 1995). “Involvement of cGMP and calcium in the photoresponse in vertebrate photoreceptor cells”. The Journal of the Florida Medical Association. 82 (7): 485–488. PMID 7673885.
  • al-Maghtheh M, Gregory C, Inglehearn C, Hardcastle A, Bhattacharya S (1993). “Rhodopsin mutations in autosomal dominant retinitis pigmentosa”. Human Mutation. 2 (4): 249–255. doi:10.1002/humu.1380020403. PMID 8401533. S2CID 28459589.
  • Garriga P, Manyosa J (September 2002). “The eye photoreceptor protein rhodopsin. Structural implications for retinal disease”. FEBS Letters. 528 (1–3): 17–22. doi:10.1016/S0014-5793(02)03241-6. PMID 12297272. S2CID 41860711.
  • Inglehearn CF, Keen TJ, Bashir R, Jay M, Fitzke F, Bird AC, Crombie A, Bhattacharya S (April 1992). “A completed screen for mutations of the rhodopsin gene in a panel of patients with autosomal dominant retinitis pigmentosa”. Human Molecular Genetics. 1 (1): 41–45. doi:10.1093/hmg/1.1.41. PMID 1301135.
  • Farrar GJ, Findlay JB, Kumar-Singh R, Kenna P, Humphries MM, Sharpe E, Humphries P (December 1992). “Autosomal dominant retinitis pigmentosa: a novel mutation in the rhodopsin gene in the original 3q linked family”. Human Molecular Genetics. 1 (9): 769–771. doi:10.1093/hmg/1.9.769. PMID 1302614.
  • Robinson PR, Cohen GB, Zhukovsky EA, Oprian DD (October 1992). “Constitutively active mutants of rhodopsin”. Neuron. 9 (4): 719–725. doi:10.1016/0896-6273(92)90034-B. PMID 1356370. S2CID 13172583.
  • Fujiki K, Hotta Y, Hayakawa M, Sakuma H, Shiono T, Noro M, Sakuma T, Tamai M, Hikiji K, Kawaguchi R (June 1992). “Point mutations of rhodopsin gene found in Japanese families with autosomal dominant retinitis pigmentosa (ADRP)”. The Japanese Journal of Human Genetics. 37 (2): 125–132. doi:10.1007/BF01899733. PMID 1391967.
  • Olsson JE, Gordon JW, Pawlyk BS, Roof D, Hayes A, Molday RS, Mukai S, Cowley GS, Berson EL, Dryja TP (November 1992). “Transgenic mice with a rhodopsin mutation (Pro23His): a mouse model of autosomal dominant retinitis pigmentosa”. Neuron. 9 (5): 815–830. doi:10.1016/0896-6273(92)90236-7. PMID 1418997. S2CID 37524461.
  • Andréasson S, Ehinger B, Abrahamson M, Fex G (September 1992). “A six-generation family with autosomal dominant retinitis pigmentosa and a rhodopsin gene mutation (arginine-135-leucine)”. Ophthalmic Paediatrics and Genetics. 13 (3): 145–153. doi:10.3109/13816819209046483. PMID 1484692.
  • Inglehearn CF, Lester DH, Bashir R, Atif U, Keen TJ, Sertedaki A, Lindsey J, Jay M, Bird AC, Farrar GJ (March 1992). “Recombination between rhodopsin and locus D3S47 (C17) in rhodopsin retinitis pigmentosa families”. American Journal of Human Genetics. 50 (3): 590–597. PMC PMC1684283. PMID 1539595.
  • Fishman GA, Stone EM, Gilbert LD, Sheffield VC (May 1992). “Ocular findings associated with a rhodopsin gene codon 106 mutation. Glycine-to-arginine change in autosomal dominant retinitis pigmentosa”. Archives of Ophthalmology. 110 (5): 646–653. doi:10.1001/archopht.1992.01080170068026. PMID 1580841.
  • Keen TJ, Inglehearn CF, Lester DH, Bashir R, Jay M, Bird AC, Jay B, Bhattacharya SS (September 1991). “Autosomal dominant retinitis pigmentosa: four new mutations in rhodopsin, one of them in the retinal attachment site”. Genomics. 11 (1): 199–205. doi:10.1016/0888-7543(91)90119-Y. PMID 1765377.
  • Dryja TP, Hahn LB, Cowley GS, McGee TL, Berson EL (October 1991). “Mutation spectrum of the rhodopsin gene among patients with autosomal dominant retinitis pigmentosa”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 88 (20): 9370–9374. Bibcode 1991PNAS...88.9370D. doi:10.1073/pnas.88.20.9370. PMC PMC52716. PMID 1833777.
  • Gal A, Artlich A, Ludwig M, Niemeyer G, Olek K, Schwinger E, Schinzel A (October 1991). “Pro-347-Arg mutation of the rhodopsin gene in autosomal dominant retinitis pigmentosa”. Genomics. 11 (2): 468–470. doi:10.1016/0888-7543(91)90159-C. PMID 1840561.
  • Sung CH, Davenport CM, Hennessey JC, Maumenee IH, Jacobson SG, Heckenlively JR, Nowakowski R, Fishman G, Gouras P, Nathans J (August 1991). “Rhodopsin mutations in autosomal dominant retinitis pigmentosa”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 88 (15): 6481–6485. Bibcode 1991PNAS...88.6481S. doi:10.1073/pnas.88.15.6481. PMC PMC52109. PMID 1862076.
  • Jacobson SG, Kemp CM, Sung CH, Nathans J (September 1991). “Retinal function and rhodopsin levels in autosomal dominant retinitis pigmentosa with rhodopsin mutations”. American Journal of Ophthalmology. 112 (3): 256–271. doi:10.1016/s0002-9394(14)76726-1. PMID 1882937.
  • Sheffield VC, Fishman GA, Beck JS, Kimura AE, Stone EM (October 1991). “Identification of novel rhodopsin mutations associated with retinitis pigmentosa by GC-clamped denaturing gradient gel electrophoresis”. American Journal of Human Genetics. 49 (4): 699–706. PMC PMC1683182. PMID 1897520.

బాహ్య లింకులు

వికీమీడియా కామన్స్: Rhodopsins

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Rhodopsin” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Rhodopsin ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=రోడాప్సిన్&oldid=6247"