మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ

మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (MS) అనేది అయాన్ల యొక్క ద్రవ్యరాశి-ఆవేశ నిష్పత్తిని కొలవడానికి ఉపయోగించే ఒక విశ్లేషణాత్మక సాంకేతికత. ఫలితాలు మాస్ స్పెక్ట్రమ్ రూపంలో ప్రదర్శించబడతాయి, ఇది ద్రవ్యరాశి-ఆవేశ నిష్పత్తికి అనుగుణంగా తీవ్రతను చూపే గ్రాఫ్. ఈ స్పెక్ట్రాలను ఒక నమూనా యొక్క మూలక లేదా ఐసోటోపిక్ సంతకాన్ని, కణాలు మరియు అణువుల ద్రవ్యరాశులను నిర్ణయించడానికి, మరియు అణువులు మరియు ఇతర రసాయన సమ్మేళనాల రసాయన గుర్తింపును లేదా నిర్మాణాన్ని స్పష్టం చేయడానికి ఉపయోగిస్తారు. మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ అనేక విభిన్న రంగాలలో ఉపయోగించబడుతుంది మరియు ఇది స్వచ్ఛమైన నమూనాలకు అలాగే సంక్లిష్ట మిశ్రమాలకు కూడా వర్తించబడుతుంది.

ఒక సాధారణ MS ప్రక్రియలో, ఘన, ద్రవ లేదా వాయు రూపంలో ఉండగల నమూనాను అయనీకరణం చేస్తారు, ఉదాహరణకు దానిని ఎలక్ట్రాన్ల పుంజంతో తాడనం చేయడం ద్వారా. ఇది నమూనాలోని కొన్ని అణువులు విడిపోయి ధనాత్మక ఆవేశం గల శకలాలుగా మారడానికి లేదా విడిపోకుండానే ధనాత్మక ఆవేశాన్ని పొందడానికి కారణం కావచ్చు. ఈ అయాన్లు (శకలాలు) వాటి ద్రవ్యరాశి-ఆవేశ నిష్పత్తి ప్రకారం వేరు చేయబడతాయి, ఉదాహరణకు వాటిని త్వరణం చేసి విద్యుత్ లేదా అయస్కాంత క్షేత్రానికి గురి చేయడం ద్వారా: ఒకే ద్రవ్యరాశి-ఆవేశ నిష్పత్తి కలిగిన అయాన్లు ఒకే మొత్తంలో విక్షేపణానికి (deflection) లోనవుతాయి.^[1] అయాన్లు ఎలక్ట్రాన్ మల్టిప్లైయర్ వంటి ఆవేశిత కణాలను గుర్తించగల యంత్రాంగం ద్వారా గుర్తించబడతాయి. ఫలితాలు గుర్తించబడిన అయాన్ల సిగ్నల్ తీవ్రతను ద్రవ్యరాశి-ఆవేశ నిష్పత్తికి అనుగుణంగా స్పెక్ట్రాల రూపంలో ప్రదర్శించబడతాయి. నమూనాలోని పరమాణువులు లేదా అణువులను తెలిసిన ద్రవ్యరాశులను (ఉదా. ఒక పూర్తి అణువు) గుర్తించబడిన ద్రవ్యరాశులతో అనుసంధానించడం ద్వారా లేదా ఒక లక్షణమైన విచ్ఛేదన నమూనా ద్వారా గుర్తించవచ్చు.

చరిత్ర

మరింత సమాచారం: History of mass spectrometry

1886లో, Eugen Goldstein తక్కువ పీడనం వద్ద వాయు ఉత్సర్గాలలో కిరణాలను గమనించారు, ఇవి ఆనోడ్ నుండి దూరంగా మరియు రంధ్రాలు కలిగిన కాథోడ్ లోని ఛానెళ్ల గుండా ప్రయాణించాయి, ఇవి రుణాత్మక ఆవేశం గల కాథోడ్ కిరణాల (ఇవి కాథోడ్ నుండి ఆనోడ్ వైపు ప్రయాణిస్తాయి) దిశకు వ్యతిరేకంగా ఉంటాయి. గోల్డ్‌స్టెయిన్ ఈ ధనాత్మక ఆవేశం గల ఆనోడ్ కిరణాలను "Kanalstrahlen" అని పిలిచారు; ఈ పదాన్ని ఆంగ్లంలోకి ప్రామాణిక అనువాదం "కెనాల్ కిరణాలు". Wilhelm Wien బలమైన విద్యుత్ లేదా అయస్కాంత క్షేత్రాలు కెనాల్ కిరణాలను విక్షేపణం చేస్తాయని కనుగొన్నారు మరియు 1899లో, లంబంగా ఉండే విద్యుత్ మరియు అయస్కాంత క్షేత్రాలతో కూడిన ఒక పరికరాన్ని నిర్మించారు, ఇది ధనాత్మక కిరణాలను వాటి ఆవేశ-ద్రవ్యరాశి నిష్పత్తి (Q/m) ప్రకారం వేరు చేసింది. ఆవేశ-ద్రవ్యరాశి నిష్పత్తి ఉత్సర్గ గొట్టంలోని వాయువు స్వభావంపై ఆధారపడి ఉంటుందని వియెన్ కనుగొన్నారు. ఆంగ్ల శాస్త్రవేత్త J. J. Thomson తర్వాత మాస్ స్పెక్ట్రోగ్రాఫ్‌ను రూపొందించడానికి పీడనాన్ని తగ్గించడం ద్వారా వియెన్ పనిని మెరుగుపరిచారు.

స్పెక్ట్రోగ్రాఫ్ అనే పదం 1884 నాటికి అంతర్జాతీయ శాస్త్రీయ పదజాలంలో భాగంగా మారింది.^[2]^[3] అయాన్ల ద్రవ్యరాశి-ఆవేశ నిష్పత్తిని కొలిచే ప్రారంభ స్పెక్ట్రోమెట్రీ పరికరాలను మాస్ స్పెక్ట్రోగ్రాఫ్‌లు అని పిలిచేవారు, ఇవి ఫోటోగ్రాఫిక్ ప్లేట్ మీద ద్రవ్యరాశి విలువల స్పెక్ట్రమ్‌ను రికార్డ్ చేసే పరికరాలను కలిగి ఉండేవి.^[4]^[5] ఒక మాస్ స్పెక్ట్రోస్కోప్ అనేది మాస్ స్పెక్ట్రోగ్రాఫ్ లాంటిదే, కాకపోతే అయాన్ల పుంజం ఒక భాస్వరం తెరపైకి మళ్లించబడుతుంది.^[6] సర్దుబాట్ల ప్రభావాలను త్వరగా గమనించాల్సిన అవసరం ఉన్నప్పుడు ప్రారంభ పరికరాలలో మాస్ స్పెక్ట్రోస్కోప్ కాన్ఫిగరేషన్ ఉపయోగించబడింది. పరికరం సరిగ్గా సర్దుబాటు చేయబడిన తర్వాత, ఒక ఫోటోగ్రాఫిక్ ప్లేట్ చొప్పించబడి ఎక్స్‌పోజ్ చేయబడింది. భాస్వరం తెరపై ప్రత్యక్ష ప్రకాశానికి బదులుగా ఆసిల్లోస్కోప్ తో పరోక్ష కొలతలు భర్తీ చేయబడినప్పటికీ, మాస్ స్పెక్ట్రోస్కోప్ అనే పదం ఉపయోగించడం కొనసాగింది. కాంతి స్పెక్ట్రోస్కోపీ^[7] తో గందరగోళం చెందే అవకాశం ఉన్నందున మాస్ స్పెక్ట్రోస్కోపీ అనే పదం వాడకాన్ని ఇప్పుడు నిరుత్సాహపరుస్తున్నారు.^[1]^[8] మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీని తరచుగా మాస్-స్పెక్ లేదా కేవలం MS అని సంక్షిప్తీకరిస్తారు.^[1]

మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ యొక్క ఆధునిక పద్ధతులను వరుసగా 1918 మరియు 1919లో Arthur Jeffrey Dempster మరియు F.W. Aston రూపొందించారు.

సెక్టార్ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లు, కలుట్రాన్‌లు అని పిలువబడేవి, Ernest O. Lawrence చే అభివృద్ధి చేయబడ్డాయి మరియు మాన్‌హట్టన్ ప్రాజెక్ట్ సమయంలో యురేనియం ఐసోటోపులను వేరు చేయడానికి ఉపయోగించబడ్డాయి.^[9] కలుట్రాన్ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లను రెండవ ప్రపంచ యుద్ధం సమయంలో స్థాపించబడిన Oak Ridge, Tennessee Y-12 ప్లాంట్‌లో యురేనియం సుసంపన్నత కోసం ఉపయోగించారు.

1989లో, భౌతికశాస్త్రంలో నోబెల్ బహుమతిలో సగం 1950లు మరియు 1960లలో అయాన్ ట్రాప్ సాంకేతికత అభివృద్ధికి గాను Hans Dehmelt మరియు Wolfgang Paul లకు లభించింది.

2002లో, రసాయన శాస్త్రంలో నోబెల్ బహుమతి ఎలక్ట్రోస్ప్రే అయనీకరణం (ESI) అభివృద్ధికి John Bennett Fenn కు మరియు సాఫ్ట్ లేజర్ డీసోర్ప్షన్ అభివృద్ధికి మరియు వాటిని జీవసంబంధ మాక్రోమోలిక్యూల్స్, ముఖ్యంగా ప్రోటీన్ల అయనీకరణానికి అన్వయించినందుకు Koichi Tanaka కు లభించింది.^[10]

భాగాలు

మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ 5 భాగాలను కలిగి ఉంటుంది: నమూనా ఇన్లెట్, అయాన్ మూలం (లేదా అయనీకరణి), మాస్ ఎనలైజర్, డిటెక్టర్, డేటా సిస్టమ్. ప్రతి భాగాన్ని ఇతర భాగాల నుండి కొంత స్వతంత్రంగా మార్చవచ్చు, మరియు పూర్తి మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ కూడా విశ్లేషణ పైప్‌లైన్‌లో ఒక భాగంగా చేర్చబడవచ్చు, ఇది గొప్ప సౌలభ్యాన్ని అనుమతిస్తుంది.

నమూనా ఇన్లెట్ విశ్లేషించాల్సిన నమూనాను తగిన స్థితిలో సిద్ధం చేస్తుంది.

అయాన్ మూలం నమూనా ఇన్లెట్ నుండి నమూనాలను తీసుకుంటుంది, నమూనాలో కొంత భాగాన్ని అయాన్ల ప్రవాహంగా మారుస్తుంది మరియు దానిని మాస్ ఎనలైజర్‌కు పంపుతుంది. నమూనా యొక్క దశ (ఘన, ద్రవ, వాయు) మరియు తెలియని జాతుల కోసం వివిధ అయనీకరణ యంత్రాంగాల సామర్థ్యాన్ని బట్టి అనేక రకాల అయనీకరణ పద్ధతులు ఉన్నాయి. ఒక ఎక్స్‌ట్రాక్షన్ సిస్టమ్ నమూనా నుండి అయాన్లను తొలగిస్తుంది, ఇవి అప్పుడు మాస్ ఎనలైజర్‌లోకి పంపబడతాయి.

మాస్ ఎనలైజర్ అయాన్ల ఇన్‌పుట్ ప్రవాహాన్ని తీసుకుంటుంది మరియు దానిలోని అయాన్లను వాటి m/z, ద్రవ్యరాశి-ఆవేశ నిష్పత్తి ప్రకారం వేరు చేస్తుంది ("విశ్లేషిస్తుంది").

డిటెక్టర్ ఒక సూచిక పరిమాణం యొక్క విలువను కొలుస్తుంది మరియు తద్వారా ప్రతి అయాన్ యొక్క సమృద్ధిని లెక్కించడానికి డేటాను అందిస్తుంది. కొన్ని డిటెక్టర్లు ప్రాదేశిక సమాచారాన్ని కూడా ఇస్తాయి, ఉదా. మల్టీఛానల్ ప్లేట్.

ఉదాహరణ

కిందిది సెక్టార్ రకాన్ని ఉపయోగించే సాధారణ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ యొక్క పనితీరును వివరిస్తుంది. ఇతర రకాలు క్రింద వివరించబడ్డాయి.

సోడియం క్లోరైడ్ (టేబుల్ సాల్ట్) నమూనాను పరిగణించండి. అయాన్ మూలంలో, నమూనా ఆవిరి చేయబడి (వాయువుగా మార్చబడి) మరియు సోడియం (Na⁺) మరియు క్లోరైడ్ (Cl⁻) అయాన్లుగా అయనీకరణం (విద్యుత్ ఆవేశం గల కణాలుగా మార్చబడటం) చేయబడుతుంది.

సోడియం పరమాణువులు మరియు అయాన్లు మోనోఐసోటోపిక్, సుమారు 23 డాల్టన్ల (చిహ్నం: Da లేదా పాత చిహ్నం: u) ద్రవ్యరాశితో ఉంటాయి. క్లోరైడ్ పరమాణువులు మరియు అయాన్లు సుమారు 35 u (సుమారు 75 శాతం సహజ సమృద్ధి వద్ద) మరియు సుమారు 37 u (సుమారు 25 శాతం సహజ సమృద్ధి వద్ద) ద్రవ్యరాశితో రెండు స్థిరమైన క్లోరిన్ ఐసోటోపులలో వస్తాయి.

స్పెక్ట్రోమీటర్ యొక్క ఎనలైజర్ భాగం విద్యుత్ మరియు అయస్కాంత క్షేత్రాలను కలిగి ఉంటుంది, ఇవి ఈ క్షేత్రాల గుండా ప్రయాణించే అయాన్లపై బలాన్ని ప్రయోగిస్తాయి. విద్యుత్ క్షేత్రం గుండా వెళ్ళేటప్పుడు ఆవేశిత కణం యొక్క వేగం పెరగవచ్చు లేదా తగ్గవచ్చు, మరియు అయస్కాంత క్షేత్రం ద్వారా దాని దిశ మారవచ్చు.

కదులుతున్న అయాన్ యొక్క పథం యొక్క విక్షేపణ పరిమాణం దాని ద్రవ్యరాశి-ఆవేశ నిష్పత్తిపై ఆధారపడి ఉంటుంది. తేలికపాటి అయాన్లు భారీ అయాన్ల కంటే ఎక్కువ స్థాయిలో అయస్కాంత శక్తి ద్వారా విక్షేపణం చెందుతాయి (న్యూటన్ యొక్క రెండవ గమన నియమం, F = ma ఆధారంగా).

అయస్కాంతపరంగా క్రమబద్ధీకరించబడిన అయాన్ల ప్రవాహాలు ఎనలైజర్ నుండి డిటెక్టర్‌కు వెళ్తాయి, ఇది ప్రతి అయాన్ రకం యొక్క సాపేక్ష సమృద్ధిని నమోదు చేస్తుంది. ఈ సమాచారం అసలు నమూనా యొక్క రసాయన మూలక కూర్పును (అంటే నమూనాలో సోడియం మరియు క్లోరిన్ రెండూ ఉన్నాయని) మరియు దానిలోని ఐసోటోపిక్ కూర్పును (³⁵Cl నుండి ³⁷Cl నిష్పత్తి) నిర్ణయించడానికి ఉపయోగించబడుతుంది.

నమూనా ఇన్లెట్

నమూనా ఇన్లెట్ తటస్థ అణువుల ప్రవాహాన్ని అందిస్తుంది, తద్వారా అయాన్ మూలం వాటిని అయనీకరణం చేయగలదు. అనేక తరగతులు ఉన్నాయి.^[11]Ch. 3.2

క్లాసికల్ డిజైన్ అణువుల ప్రవాహాన్ని తక్కువ పీడనం గల వాయువు రూపంలో ఉత్పత్తి చేస్తుంది. ఇది తక్కువ పీడనం, తద్వారా ప్రవాహంలోని అణువులు తరచుగా ఒకదానికొకటి ఢీకొనవు. అయాన్లు తరచుగా ఢీకొనకుండా ప్రయాణించాలి, ఎందుకంటే పరికరం అయాన్లను విద్యుత్ మరియు అయస్కాంత క్షేత్రాలలో వాటి కదలిక ద్వారా వేరు చేస్తుంది. ఢీకొనడం ఆ కదలికను దెబ్బతీస్తుంది.

తక్కువ పీడనం ఉన్నప్పటికీ, నమూనా ప్రవాహం ఇప్పటికీ వ్యవస్థలోని మిగిలిన భాగం కంటే చాలా ఎక్కువ పీడనం వద్ద ఉంటుంది, ఇది ఎక్కువ శూన్యతలో ఉంచబడుతుంది. పర్యవసానంగా, నమూనా ప్రవాహం అయాన్ మూలం చాంబర్‌లోకి ఒక చిన్న పిన్‌హోల్ ద్వారా మాత్రమే ప్రవేశించగలదు, దీనిని మాలిక్యులర్ లీక్ అని పిలుస్తారు.

నమూనా ఇప్పటికే వాయువు అయితే, నమూనా ఇన్లెట్ కేవలం ప్రెజర్ వాల్వ్‌తో కూడిన గ్యాస్ ఇన్లెట్ కావచ్చు. నమూనా అస్థిర ద్రవం లేదా ఘనమైతే, దానిని కేవలం ఒక చాంబర్‌లో ఉంచి, తక్కువ పీడనానికి వాక్యూమ్-పంప్ చేయవచ్చు. నమూనా తగినంత అస్థిరంగా లేకపోతే, నమూనా ఇన్లెట్‌ను ఓవెన్‌లో అమర్చవచ్చు. నమూనా విచ్ఛిన్నం కాకుండా జాగ్రత్త వహించండి.

నమూనా తక్కువ పీడనం గల వాయువుగా మారడానికి చాలా అస్థిరంగా లేకపోతే, అప్పుడు డైరెక్ట్ ప్రోబ్ని ఉపయోగించవచ్చు. డైరెక్ట్ ప్రోబ్ అనేది సన్నని వైర్ లూప్, పిన్ లేదా కేశనాళిక గొట్టం యొక్క చివరను కలిగి ఉన్న ప్రోబ్. నమూనా చివరలో ఉంచబడుతుంది. ప్రోబ్ వాక్యూమ్ లాక్ ద్వారా అయనీకరణ చాంబర్‌లోకి చొప్పించబడుతుంది, తద్వారా చివర అయాన్ మూలానికి దగ్గరగా ఉంటుంది. ఆవిరి పీడనాన్ని మరింత పెంచడానికి ప్రోబ్‌ను వేడి చేయవచ్చు. అటువంటి వ్యవస్థ గది ఉష్ణోగ్రత వద్ద $1 0^{- 9}$ mmHg కంటే తక్కువ ఆవిరి పీడనం ఉన్న నమూనాలకు ప్రభావవంతంగా ఉంటుంది.

నమూనాను మునుపటి ఎనలైజర్ ద్వారా సిద్ధం చేయవచ్చు. ఉదాహరణకు, ఇది GC-MS లో వలె గ్యాస్ క్రోమాటోగ్రఫీ యంత్రం యొక్క వాయు అవుట్‌పుట్ కావచ్చు, లేదా HPLC-MS లో వలె హై-పెర్ఫార్మెన్స్ లిక్విడ్ క్రోమాటోగ్రఫీ యంత్రం యొక్క ద్రవ అవుట్‌పుట్ కావచ్చు.

ఇటీవల అభివృద్ధి చేయబడిన "వాతావరణ పీడన అయనీకరణ" పద్ధతులు నమూనా ఇన్లెట్‌ను పూర్తిగా తొలగించడానికి అనుమతిస్తాయి.

అయాన్ మూలం

అయాన్ మూలం అనేది మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ యొక్క భాగం, ఇది నమూనా ఇన్లెట్ నుండి నమూనాను అయాన్ల ప్రవాహంగా మారుస్తుంది. ద్రవ్య వ్యయం, ఖచ్చితత్వం, ఇతర స్పెక్ట్రోస్కోపీ దశలతో అనుకూలత, ఉపయోగించడానికి సౌలభ్యం మొదలైన వాటి పరంగా వివిధ అయాన్ మూలాల ఎంపికల మధ్య ట్రేడ్-ఆఫ్‌ల కోసం వివిధ కొలతలు కలిగిన అనేక పద్ధతులు ఉన్నాయి.

ఉదాహరణకు, ఎలక్ట్రాన్ అయనీకరణం (EI) అధిక స్థాయి విచ్ఛేదనను ఇస్తుంది, ఇది అత్యంత వివరణాత్మక మాస్ స్పెక్ట్రాలను ఇస్తుంది, వీటిని నైపుణ్యంగా విశ్లేషించినప్పుడు నిర్మాణ వివరణ/పాత్ర చిత్రణకు ముఖ్యమైన సమాచారాన్ని అందించవచ్చు మరియు ఒకే విధమైన ఆపరేటింగ్ పరిస్థితులలో పొందిన మాస్ స్పెక్ట్రల్ లైబ్రరీలతో పోల్చడం ద్వారా తెలియని సమ్మేళనాలను గుర్తించడాన్ని సులభతరం చేయవచ్చు. అయితే, EI HPLC, అంటే LC-MS కి అనుసంధానించడానికి తగినది కాదు, ఎందుకంటే వాతావరణ పీడనం వద్ద, ఎలక్ట్రాన్లను ఉత్పత్తి చేయడానికి ఉపయోగించే ఫిలమెంట్లు త్వరగా కాలిపోతాయి. అందువల్ల EI ప్రధానంగా GC, అంటే GC-MS తో అనుసంధానించబడుతుంది, ఇక్కడ మొత్తం వ్యవస్థ అధిక శూన్యతలో ఉంటుంది.

ద్రవ మరియు ఘన జీవ నమూనాలతో తరచుగా ఉపయోగించే రెండు పద్ధతులలో ఎలక్ట్రోస్ప్రే అయనీకరణం (ఆవిష్కరించినది జాన్ ఫెన్^[12]) మరియు మ్యాట్రిక్స్-అసిస్టెడ్ లేజర్ డీసోర్ప్షన్/అయనీకరణం (MALDI, మొదట సాఫ్ట్ లేజర్ డీసోర్ప్షన్ అనే సారూప్య పద్ధతిగా అభివృద్ధి చేయబడింది) ఉన్నాయి, దీని కోసం K. టనాకా^[13] కు నోబెల్ బహుమతి లభించింది మరియు M. కరాస్ మరియు F. హిల్లెన్‌క్యాంప్^[14] చే MALDI గా అభివృద్ధి చేయబడింది).

హార్డ్ అయనీకరణం మరియు సాఫ్ట్ అయనీకరణం

హార్డ్ అయనీకరణ పద్ధతులు అనేవి అయనీకరణం తర్వాత కూడా సబ్జెక్ట్ అణువులో అధిక మొత్తంలో అవశేష అంతర్గత శక్తిని కలిగించేవి. శక్తిలో కొంత భాగం అయాన్‌లోని రసాయన బంధాలను విచ్ఛిన్నం చేయడం ద్వారా వెదజల్లబడుతుంది, ఇది అనేక విచ్ఛిన్నమైన రాడికల్ కాటయాన్లను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. ఫలిత అయాన్లు మాలిక్యులర్ అయాన్ కంటే తక్కువ m/z కలిగి ఉంటాయి (ప్రోటాన్ బదిలీ విషయంలో తప్ప మరియు ఐసోటోప్ శిఖరాలను మినహాయించి). హార్డ్ అయనీకరణానికి అత్యంత సాధారణ ఉదాహరణ ఎలక్ట్రాన్ అయనీకరణం (EI).

మొదటి అయనీకరణం తర్వాత ఉత్పత్తి చేయబడిన రాడికల్ అయాన్లను రెండవ తరం ఉత్పత్తి అయాన్లు అని పిలుస్తారు. ఉత్పత్తులు అప్పుడు రిపెల్లర్ ఎలక్ట్రోడ్ ద్వారా మాస్ ఎనలైజర్ వైపు మళ్లించబడతాయి. అయనీకరణ ప్రక్రియ తరచుగా అంచనా వేయదగిన విచ్ఛేదన ప్రతిచర్యలను అనుసరిస్తుంది, ఇవి విచ్ఛిన్న అయాన్లకు దారితీస్తాయి, ఇవి గుర్తింపు మరియు సిగ్నల్ ప్రాసెసింగ్ తర్వాత, విశ్లేష్యం గురించి నిర్మాణ సమాచారాన్ని తెలియజేస్తాయి.

దీనికి విరుద్ధంగా, సాఫ్ట్ అయనీకరణ పద్ధతులు అనేవి సబ్జెక్ట్ అణువుపై తక్కువ అవశేష శక్తిని కలిగించేవి మరియు తద్వారా తక్కువ విచ్ఛేదనకు దారితీస్తాయి. ఉదాహరణలలో ఫాస్ట్ ఆటమ్ బాంబార్డ్‌మెంట్ (FAB), కెమికల్ అయనీకరణం (CI), వాతావరణ-పీడన కెమికల్ అయనీకరణం (APCI), వాతావరణ-పీడన ఫోటోఅయనీకరణం (APPI), ఎలక్ట్రోస్ప్రే అయనీకరణం (ESI), డీసోర్ప్షన్ ఎలక్ట్రోస్ప్రే అయనీకరణం (DESI), మరియు మ్యాట్రిక్స్-అసిస్టెడ్ లేజర్ డీసోర్ప్షన్/అయనీకరణం (MALDI) ఉన్నాయి.

ఎలక్ట్రాన్ అయనీకరణం

ప్రధాన వ్యాసం: Electron ionization ఎలక్ట్రాన్ అయనీకరణం (EI) లో, శక్తివంతమైన ఎలక్ట్రాన్లు హాట్ కాథోడ్ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడతాయి: దీని ద్వారా విద్యుత్ ప్రవాహాన్ని పంపడం ద్వారా వేడి చేయబడిన వైర్ ఫిలమెంట్, థర్మియోనిక్ ఉద్గారం ద్వారా శక్తివంతమైన ఎలక్ట్రాన్లను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. ఎలక్ట్రాన్లు అప్పుడు ఆనోడ్ వైపు త్వరణం చేయబడతాయి. కాథోడ్ మరియు ఆనోడ్ మధ్య వోల్టేజ్ వ్యత్యాసం ఎలక్ట్రాన్ ప్రవాహం యొక్క శక్తిని నిర్ణయిస్తుంది.^[11]Ch. 3.3

చాలా సేంద్రీయ సమ్మేళనాలు 8-15 eV అయనీకరణ శక్తిని కలిగి ఉంటాయి, కానీ అనుభవపూర్వకంగా, ఎలక్ట్రాన్ పుంజం ప్రతి ఎలక్ట్రాన్‌కు 50-70 eV శక్తిని కలిగి ఉంటే తప్ప అయనీకరణ సామర్థ్యం చాలా తక్కువగా ఉంటుంది. విచ్ఛేదన నమూనాలతో సహా స్పెక్ట్రల్ లక్షణాలు శక్తి సెట్టింగ్‌పై ఆధారపడి ఉంటాయి. EI కోసం సాంప్రదాయకంగా, ఎలక్ట్రాన్ శక్తిని సరిగ్గా 70 eV గా ప్రామాణీకరించారు. పర్యవసానంగా, ఎవరైనా తమ EI-MS ఫలితాలను ప్రామాణిక డేటాబేస్‌లతో పోల్చాలనుకుంటే, లేదా ప్రామాణిక డేటాబేస్‌లకు జోడించగల ఫలితాలను ఉత్పత్తి చేయాలనుకుంటే, వారు తమ EI ఎలక్ట్రాన్ శక్తిని 70 eV కి ప్రామాణీకరించాలి.^[11]Ch. 3.3

EI మాలిక్యులర్ లీక్ నుండి వాయువు ప్రవాహాన్ని ఇన్‌పుట్‌గా అంగీకరిస్తుంది. వాయువు ప్రవాహం ఎలక్ట్రాన్ ప్రవాహాన్ని లంబంగా దాటుతుంది. తాడనం వాయువు ప్రవాహాన్ని అయనీకరణం చేస్తుంది. అయాన్ ప్రవాహం అప్పుడు వరుస ఎలక్ట్రోడ్ల ద్వారా త్వరణం చేయబడుతుంది. సాధారణంగా 1 e ఆవేశం గల అయాన్ 1-10 keV కి త్వరణం చేయబడుతుంది.^[11]Ch. 3.3

చిన్న సేంద్రీయ అణువుల సాధారణ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ కోసం EI అనేక ప్రయోజనాలను కలిగి ఉంది. ఇది చౌకైనది మరియు దృఢమైనది, పునరుత్పత్తి చేయగల స్పెక్ట్రోగ్రామ్‌లతో ఉంటుంది. EI స్పెక్ట్రోగ్రామ్‌ల కోసం డేటాబేస్‌లు విస్తృతంగా అందుబాటులో ఉన్నాయి మరియు అటువంటి అనేక అణువులను కవర్ చేస్తాయి.^[11]Ch. 3.3

EI చాలా జీవఅణువుల వంటి పెద్ద అణువులకు తగదు. ఇది ఒక హార్డ్ పద్ధతి, ఇది విమానంలో ఉన్నప్పుడు పెద్ద అణువు అయాన్లను విచ్ఛిన్నం చేయడానికి మొగ్గు చూపుతుంది, ఎందుకంటే పెద్ద అణువులు విచ్ఛిన్నం కావడానికి ప్రత్యేకంగా సులభం. అంతేకాకుండా, పెద్ద అణువులను వేడి ద్వారా దెబ్బతినకుండా ఆవిరి చేయడం కష్టం.^[11]Ch. 3.3

కెమికల్ అయనీకరణం

ప్రధాన వ్యాసం: Chemical ionization కెమికల్ అయనీకరణం (CI) లో, విశ్లేష్యం (analyte) అయనీకరణం చెందిన రీజెంట్ వాయువుతో (EI వంటి ఏదైనా పద్ధతి ద్వారా అయనీకరణం చెందినది) రసాయన ప్రతిచర్య ద్వారా అయనీకరణం చెందుతుంది. విశ్లేష్యం వాయువు మరియు రీజెంట్ వాయువు కలుస్తాయి మరియు ప్రతిచర్య జరుపుతాయి. ప్రతిచర్య అప్పుడు ప్రోటాన్ బదిలీ, ఎలక్ట్రాన్ బదిలీ, మరియు అడక్ట్ నిర్మాణం వంటి వివిధ యంత్రాంగాల ద్వారా అయనీకరణం చెందిన విశ్లేష్యం శకలాలను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. అయాన్ అప్పుడు EI లో వలె ఎలక్ట్రోస్టాటిక్‌గా త్వరణం చేయబడుతుంది. CI అయాన్ మూలాలు EI మూలాల మాదిరిగానే ఉంటాయి మరియు చాలా ఆధునిక మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లు నిమిషాల్లో EI నుండి CI మోడ్‌కు మారగలవు.^[11]Ch. 3.3

సామర్థ్యాన్ని నిర్ధారించడానికి, రీజెంట్ మొత్తం విశ్లేష్యం కంటే చాలా ఎక్కువగా ఉంటుంది. పర్యవసానంగా, పెద్ద మొత్తంలో రీజెంట్ అయాన్లు మాస్ ఎనలైజర్‌లో ముగుస్తాయి. ఇది సాధారణంగా రీజెంట్ అయాన్ ప్రవాహంలోని ప్రధాన జాతుల కంటే ఎక్కువ m/z ఉన్న స్పెక్ట్రోగ్రామ్ భాగాన్ని మాత్రమే కొలవడం ద్వారా నిర్వహించబడుతుంది.^[11]Ch. 3.3

CI-MS కోసం సాధారణ అయనీకరణ రీజెంట్లలో మీథేన్, అమ్మోనియా, ఐసోబ్యూటేన్, మరియు మిథనాల్ ఉన్నాయి. సమర్థవంతమైన అయనీకరణాన్ని నిర్ధారించడానికి రీజెంట్ వాయువు మరియు నమూనా యొక్క ప్రోటాన్ అఫినిటీ సరిపోలాలి. రీజెంట్ వాయువు యొక్క ప్రోటాన్ అఫినిటీ చాలా ఎక్కువగా ఉంటే, అయనీకరణం అసమర్థంగా ఉంటుంది. రీజెంట్ వాయువు యొక్క ప్రోటాన్ అఫినిటీ చాలా తక్కువగా ఉంటే, విచ్ఛేదన అధికంగా ఉంటుంది.^[11]Ch. 3.3

ఉదాహరణకు:^[11]Ch. 3.3

రీజెంట్ మీథేన్ అయినప్పుడు, ప్రధాన ప్రతిచర్య ప్రోటాన్ బదిలీ M + CH₅⁺ → (MH)⁺ + CH₄.
రీజెంట్ అమ్మోనియం అయినప్పుడు, ప్రధాన ప్రతిచర్య ప్రోటాన్ బదిలీ M + NH₄⁺ → (MH)⁺ + NH₃.
రీజెంట్ ఐసోబ్యూటేన్ అయినప్పుడు, ప్రతిచర్య ప్రోటాన్ బదిలీ M + (CH₃)₃C⁺ → (MH)⁺ + (CH₃)₂C₂ లేదా అడక్ట్ నిర్మాణం M + (CH₃)₃C⁺ → (M * C(CH₃)₃)⁺ కావచ్చు.
CI ప్రోటాన్ అబ్‌స్ట్రాక్షన్ లేదా అడక్ట్ నిర్మాణం ద్వారా రుణాత్మక ఆవేశం గల విశ్లేష్యం అయాన్లను కూడా ఉత్పత్తి చేయగలదు. ఉదాహరణకు, అయనీకరణం చెందిన NF₃ లో F- ఉంటుంది, ఇది ప్రోటాన్‌ను సంగ్రహిస్తుంది.

సాధారణ రీజెంట్ వాయువులు^[11]Table. 3.1
రీజెంట్ వాయువు	ప్రోటాన్ అఫినిటీ (kcal/mole)	రీజెంట్ అయాన్(లు)	విశ్లేష్యం అయాన్(లు)	వ్యాఖ్యలు
H₂	101	H₃⁺	(MH)+	ముఖ్యమైన విచ్ఛేదన
CH₄	132	CH₅⁺, C₂H₅⁺	(MH)+, (M * C₂H₅)+	కొంత విచ్ఛేదన, అడక్ట్‌లను ఏర్పరచగలదు
NH₃	204	NH₄⁺	(MH)+, (M * NH₄)+	సెలెక్టివ్ అయనీకరణం, తక్కువ విచ్ఛేదన, అడక్ట్‌లను ఏర్పరచగలదు
(CH₃)₃CH	196	(CH₃)₃C+	(MH)+, (M * C(CH₃)₃)+	సెలెక్టివ్ ప్రోటోనేషన్, తక్కువ విచ్ఛేదన.
CH₃OH	182	CH₃OH₂⁺	(MH)+
CH₃CN	188	CH₃CNH+	(MH)+

స్ప్రే అయనీకరణం

ప్రధాన వ్యాసం: Electrospray ionization, thermospray ionization

ఎలక్ట్రోస్ప్రే అయనీకరణం (ESI) మరియు థర్మోస్ప్రే అయనీకరణం (TSI) అధిక పరమాణు భారం గల జీవఅణువులకు మరియు ఇతర అస్థిర లేదా అస్థిరత లేని సమ్మేళనాలకు, మరియు ముఖ్యంగా LC-MS వ్యవస్థలో సరిపోతాయి. రెండు సందర్భాల్లో, విశ్లేష్యం ఒక ద్రావణంలో ఉంటుంది. ద్రావణం ఎలక్ట్రోస్ప్రేయింగ్ లేదా థర్మోస్ప్రేయింగ్ ద్వారా పొగమంచు ప్రవాహంలోకి స్ప్రే చేయబడుతుంది, ఇది అప్పుడు అయాన్ ప్రవాహంలోకి ఆవిరైపోతుంది. TSI చాలా ప్రయోజనాల కోసం ESI ద్వారా భర్తీ చేయబడింది.^[11]

TSI లో, ద్రావణం వేడి చేసిన కేశనాళికలోకి ప్రవేశించి, బిందువుల స్ప్రేని ఉత్పత్తి చేస్తుంది. ద్రావణి ఆవిరైపోతుంది, అయనీకరణం చెందిన విశ్లేష్యాలను వదిలివేస్తుంది. అయనీకరణం 3 సాధ్యమైన ప్రక్రియల వల్ల జరగవచ్చు:

విశ్లేష్యం ఇప్పటికే ద్రావణంలో అయాన్ రూపంలో ఉంది, మరియు ద్రావణి ఆవిరైపోయినప్పుడు అది డీసోర్బ్ చేయబడుతుంది.
ఆమ్ల-క్షార బదిలీ. ద్రావణి బఫర్ ద్రావణం అయితే, విశ్లేష్యం బఫర్‌తో ప్రోటాన్‌ను మార్పిడి చేయడం ద్వారా అయనీకరణం చెందవచ్చు. ఈ రకమైన అయనీకరణం LC-MS కి బాగా సరిపోతుంది, ఎందుకంటే లిక్విడ్ క్రోమాటోగ్రఫీలో ఉపయోగించే ద్రవం ఇప్పటికే బఫర్ ద్రావణం.
ప్లాస్మాస్ప్రే అయనీకరణం లేదా ఫిలమెంట్-ఆన్ ఆపరేషన్. స్ప్రేలోని ద్రావణి శక్తివంతమైన ఎలక్ట్రాన్ పుంజం ద్వారా ఎలక్ట్రాన్-అయనీకరణం చేయబడుతుంది. అయనీకరణం చెందిన ద్రావణి అప్పుడు విశ్లేష్యాన్ని రసాయనికంగా అయనీకరణం చేస్తుంది.

ESI లో, ద్రావణం అధిక వోల్టేజ్ (సాధారణంగా 2-5 kV) వద్ద ఉంచబడిన కేశనాళికలోకి ప్రవేశించి, వేడి చేసిన చాంబర్‌లో డ్రైయింగ్ గ్యాస్ (సాధారణంగా నైట్రోజన్) యొక్క కౌంటర్‌ఫ్లోకు వ్యతిరేకంగా ఎలక్ట్రోస్ప్రేని ఉత్పత్తి చేస్తుంది. ఇది ద్రావణి అణువులను ఆవిరి చేస్తుంది. ద్రావణి ఆవిరైపోయినప్పుడు బిందువుపై ఆవేశ సాంద్రత పెరుగుతుంది, ఎలక్ట్రోస్టాటిక్ శక్తి ఉపరితల ఉద్రిక్తత శక్తిని అధిగమించే వరకు, బిందువును పేల్చివేస్తుంది. ఈ ప్రక్రియ పునరావృతమవుతుంది, ద్రావణి లేకుండా అయాన్ ప్రవాహంతో ముగుస్తుంది. అయనీకరణం వీటి ద్వారా జరగవచ్చు:^[11]

ఆవిరి సమయంలో బిందువులలో ఆవేశ సాంద్రత.
కేశనాళిక యొక్క ఎలక్ట్రోస్టాటిక్ పొటెన్షియల్ నుండి ఉత్పన్నమయ్యే ఎలక్ట్రోకెమికల్ ప్రక్రియలు.

TSI లో వలె కాకుండా, ESI ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన విశ్లేష్యం అయాన్లు ద్రావణంలో అదే విశ్లేష్యం కలిగి ఉండే ఆవేశం కంటే భిన్నమైన ఆవేశాన్ని కలిగి ఉండవచ్చు. అంటే, ద్రావణంలో సహజంగా M⁺ గా ఉండే విశ్లేష్యం M⁺, M²⁺, M³⁺ మొదలైన మిశ్రమాన్ని కలిగి ఉన్న అయాన్ల ప్రవాహంగా మారవచ్చు. ఒక పెద్ద అణువు చాలా ఆవేశాన్ని కలిగి ఉంటుంది. సాధారణ ప్రోటీన్లు ప్రాథమిక అమైనో ఆమ్ల సైడ్ చైన్‌ల ఉనికి కారణంగా అనేక ప్రోటాన్లను కలిగి ఉంటాయి, దీని ఫలితంగా ~200,000 Da పరమాణు భారం గల ప్రోటీన్ల కోసం m/z = 600–2000 వద్ద శిఖరాలు ఏర్పడతాయి. ఇది సౌకర్యవంతంగా ఉంటుంది, ఎందుకంటే దీని అర్థం అయాన్ సాధారణ మాస్ ఎనలైజర్లపై m/z పరిమితులను మించదు.^[11]

డీసోర్ప్షన్ అయనీకరణం

డీసోర్ప్షన్ అయనీకరణం (DI) అనేది అయనీకరణ పద్ధతుల కుటుంబం. ప్రధాన ఉదాహరణలు సెకండరీ-అయాన్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (SIMS), ఫాస్ట్ ఆటమ్ బాంబార్డ్‌మెంట్ (FAB), మరియు మ్యాట్రిక్స్-అసిస్టెడ్ లేజర్ డీసోర్ప్షన్ అయనీకరణం (MALDI). DI లో, నమూనాను ఒక మ్యాట్రిక్స్‌లో కరిగించి లేదా విస్తరించి, అధిక-శక్తి (1-10 keV) అయాన్ల పుంజం (SIMS), తటస్థ పరమాణువులు (FAB), లేదా ఫోటాన్లు (MALDI) తో తాడనం చేస్తారు. పుంజం మ్యాట్రిక్స్ నుండి కొన్ని నమూనా అణువులను అయనీకరణం చేసి బయటకు పంపుతుంది (డీసోర్బ్స్). అయాన్ అప్పుడు EI లో వలె ఎలక్ట్రోస్టాటిక్‌గా త్వరణం చేయబడుతుంది.^[11]

మ్యాట్రిక్స్ అస్థిరత లేనిదిగా మరియు సాపేక్షంగా జడమైనదిగా ఉండాలి, తద్వారా అది విశ్లేష్యంతో ప్రతిచర్య జరపదు. అయాన్ ఏర్పడటానికి అనుమతించడానికి ఇది మంచి ఎలక్ట్రోలైట్ కూడా కావాలి. మ్యాట్రిక్స్ యొక్క అయనీకరణం చెందిన శకలాలు సాధారణంగా $m / z ≲ 600$ కలిగి ఉంటాయి, కాబట్టి స్పెక్ట్రోగ్రామ్ సాధారణంగా ఆ విభాగాన్ని ఫిల్టర్ చేస్తుంది.^[11]

పద్ధతి	పుంజం	సాధారణ పుంజం	మ్యాట్రిక్స్	సాధారణ అయాన్లు	విశ్లేష్యం పరిధి
SIMS	అయాన్లు	Ar+, Cs+	అస్థిరత లేని ఎలక్ట్రోలైట్	(M + H)+, (M H)-, (M + Na)+, (M + K)+	<20 kDa
FAB	తటస్థ పరమాణువులు	Ar, Xe	అస్థిరత లేని ఎలక్ట్రోలైట్	(M + H)+, (M H)-, (M + Na)+, (M + K)+	<20 kDa
MALDI	ఫోటాన్లు	N₂ లేజర్ 337 nm, ఇన్‌ఫ్రారెడ్ లేజర్	UV-శోషించే సేంద్రీయ	M+	<300 kDa

SIMS మరియు FAB చాలా సారూప్యంగా ఉంటాయి. SIMS ఒక అయాన్ పుంజాన్ని ఉపయోగిస్తుంది, సాధారణంగా Ar+ లేదా Cs+. FAB ఒక తటస్థ పరమాణు పుంజాన్ని ఉపయోగిస్తుంది, సాధారణంగా Ar లేదా Xe. SIMS మరియు FAB కోసం, మ్యాట్రిక్స్ సమ్మేళనం విశ్లేష్యం కంటే ఎక్కువ ఆమ్లమైతే, అప్పుడు ప్రధానంగా (M + H)+ రూపాలు ఏర్పడతాయి, మరియు దీనికి విరుద్ధంగా (M H)-. అలాగే మ్యాట్రిక్స్ సోడియం, పొటాషియం మొదలైన వాటి ద్వారా అనుకోకుండా కలుషితమైతే (M + Na)+, (M + K)+ మొదలైనవి ఏర్పడవచ్చు. సాధారణ మ్యాట్రిక్స్ పదార్థాలలో గ్లిసరాల్, థియోగ్లిసరాల్, 3-నైట్రోబెంజైల్ ఆల్కహాల్, డైఎథనోలమైన్, ట్రైఎథనోలమైన్, మరియు డైథియోథ్రిటాల్-డైథియోఎరిథ్రిటాల్ మిశ్రమం ఉన్నాయి. ఇవి సాధారణంగా 20 kDa వరకు పాలిపెప్టైడ్లు మరియు ఒలిగోన్యూక్లియోటైడ్లను విశ్లేషించడానికి ఉపయోగించబడతాయి.^[11]

MALDE ఒక ఫోటాన్ పుంజాన్ని ఉపయోగిస్తుంది, సాధారణంగా సాఫ్ట్-UV 337 nm నైట్రోజన్ లేజర్. ఇది జెల్స్ లేదా థిన్-లేయర్ క్రోమాటోగ్రఫీ (TLC) ప్లేట్లలో ఉన్న నమూనాల ప్రత్యక్ష విశ్లేషణ కోసం ఇన్‌ఫ్రారెడ్ (IR) లేజర్‌ను కూడా ఉపయోగించవచ్చు. MALDE చిన్న పాలిమర్‌లను (~1 kDa), ఒలిగోసాకరైడ్‌లు, ఒలిగోన్యూక్లియోటైడ్‌లు మరియు పాలిపెప్టైడ్‌లు, యాంటీబాడీలు, చిన్న ప్రోటీన్ల (~300 kDa) వరకు విశ్లేషించగలదు. ఇది అత్యంత సున్నితమైనది, కేవలం ఫెమ్టోమోల్స్ నమూనా మాత్రమే అవసరం.^[11]

సిలికాన్ మీద డీసోర్ప్షన్/అయనీకరణం (DIOS) MALDE కి సమానంగా ఉంటుంది, కానీ మ్యాట్రిక్స్ లేకుండా. నమూనా నేరుగా నానోస్ట్రక్చర్డ్ (పోరస్ సిలికాన్) ఉపరితలంపై జమ చేయబడుతుంది మరియు లేజర్ కాంతి శక్తి యొక్క శోషణ ద్వారా నానోస్ట్రక్చర్డ్ ఉపరితలం నుండి నేరుగా డీసోర్బ్ చేయబడుతుంది. DIOS సేంద్రీయ అణువులు, మెటాబోలైట్లు, జీవఅణువులు మరియు పెప్టైడ్లను విశ్లేషించడానికి, మరియు చివరికి, కణజాలాలు మరియు కణాలను ఇమేజ్ చేయడానికి ఉపయోగించబడింది.^[15]

ఇండక్టివ్లీ కపుల్డ్ ప్లాస్మా

ఇండక్టివ్లీ కపుల్డ్ ప్లాస్మా (ICP) వనరులను ప్రధానంగా అనేక రకాల నమూనాల కేటయాన్ విశ్లేషణ కోసం ఉపయోగిస్తారు. ఈ వనరులో, మొత్తం మీద విద్యుత్ తటస్థంగా ఉండి, అధిక ఉష్ణోగ్రత ద్వారా పరమాణువులలో గణనీయమైన భాగాన్ని అయనీకరణం చేసిన ప్లాస్మాను, ప్రవేశపెట్టిన నమూనా అణువులను పరమాణువులుగా విడగొట్టడానికి మరియు ఆ పరమాణువుల నుండి బాహ్య ఎలక్ట్రాన్లను తొలగించడానికి ఉపయోగిస్తారు. ప్లాస్మా సాధారణంగా ఆర్గాన్ వాయువు నుండి ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది, ఎందుకంటే ఆర్గాన్ పరమాణువుల మొదటి అయనీకరణ శక్తి He, F మరియు Ne మినహా ఇతర మూలకాల కంటే ఎక్కువగా ఉంటుంది, కానీ అత్యంత ఎలక్ట్రోపాజిటివ్ లోహాలు మినహా మిగిలిన అన్నింటి రెండవ అయనీకరణ శక్తి కంటే తక్కువగా ఉంటుంది. ప్లాస్మా చుట్టూ ఉన్న కాయిల్ ద్వారా రేడియో-ఫ్రీక్వెన్సీ కరెంట్‌ను పంపడం ద్వారా వేడిని పొందుతారు.

ఫోటోఅయనీకరణ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ

రసాయన గతిశీలత యంత్రాంగాలను మరియు ఐసోమెరిక్ ఉత్పత్తి బ్రాంచింగ్‌ను పరిష్కరించడానికి మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీని ఉపయోగించే ప్రయోగాలలో ఫోటోఅయనీకరణను ఉపయోగించవచ్చు.^[16] ఇటువంటి సందర్భాల్లో, స్థిరమైన వాయు అణువులను He లేదా Ar క్యారియర్ వాయువులో విడగొట్టడానికి X-కిరణం లేదా uv వంటి అధిక శక్తి కలిగిన ఫోటాన్‌ను ఉపయోగిస్తారు. సింక్రోట్రాన్ కాంతి వనరును ఉపయోగించిన సందర్భాల్లో, ఫోటోఅయనీకరణ సామర్థ్య వక్రతను పొందడానికి ట్యూన్ చేయగల ఫోటాన్ శక్తిని ఉపయోగించవచ్చు, దీనిని అణు మరియు అయానిక్ జాతులను గుర్తించడానికి ఛార్జ్ నిష్పత్తి m/zతో కలిపి ఉపయోగించవచ్చు. ఇటీవల, LC-MS వ్యవస్థల నుండి వెలువడే అణువులను అయనీకరణం చేయడానికి వాతావరణ పీడన ఫోటోఅయనీకరణ (APPI) అభివృద్ధి చేయబడింది.

యాంబియంట్ అయనీకరణ

ప్రధాన వ్యాసం: Ambient ionization యాంబియంట్ అయనీకరణ కోసం కొన్ని అనువర్తనాలు పర్యావరణ అనువర్తనాలు మరియు క్లినికల్ అనువర్తనాలను కలిగి ఉంటాయి. ఈ పద్ధతులలో, మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ వెలుపల ఉన్న అయాన్ వనరులో అయాన్లు ఏర్పడతాయి. నమూనాలకు ముందస్తు విభజన లేదా తయారీ అవసరం లేనందున నమూనా సేకరణ సులభం అవుతుంది. యాంబియంట్ అయనీకరణ పద్ధతులకు కొన్ని ఉదాహరణలు డైరెక్ట్ అనాలిసిస్ ఇన్ రియల్ టైమ్ (DART), DESI, SESI, LAESI, atmospheric pressure chemical ionization (APCI), డిసోర్పషన్ అట్మాస్ఫియరిక్-ప్రెజర్ కెమికల్ అయనీకరణ (DAPCI), Soft Ionization by Chemical Reaction in Transfer (SICRT) మరియు డిసోర్పషన్ అట్మాస్ఫియరిక్ ప్రెజర్ ఫోటోఅయనీకరణ DAPPI మొదలైనవి.

ఇతర అయనీకరణ పద్ధతులు

ఇతరులలో గ్లో డిశ్చార్జ్, ఫీల్డ్ డిసోర్పషన్ (FD), స్పార్క్ అయనీకరణ మరియు థర్మల్ అయనీకరణ (TIMS) ఉన్నాయి.^[17]

మాస్ ఎనలైజర్

మాస్ ఎనలైజర్లు అయాన్లను వాటి మాస్-టు-ఛార్జ్ నిష్పత్తి ప్రకారం వేరు చేస్తాయి.

స్టాటిక్ లేదా డైనమిక్ ఫీల్డ్స్, మాగ్నెటిక్ లేదా ఎలక్ట్రిక్ ఫీల్డ్స్‌ను ఉపయోగించే అనేక రకాల మాస్ ఎనలైజర్లు ఉన్నాయి. ప్రతి ఎనలైజర్ రకానికి దాని బలాలు మరియు బలహీనతలు ఉంటాయి. అనేక మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లు టెండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (MS/MS) కోసం రెండు లేదా అంతకంటే ఎక్కువ మాస్ ఎనలైజర్లను ఉపయోగిస్తాయి. క్రింద పేర్కొన్న సాధారణ మాస్ ఎనలైజర్లతో పాటు, ప్రత్యేక పరిస్థితుల కోసం రూపొందించబడిన ఇతర ఎనలైజర్లు కూడా ఉన్నాయి.

సిద్ధాంతం

శూన్యంలో విద్యుత్ మరియు అయస్కాంత క్షేత్రాలలో చార్జ్ చేయబడిన కణాల గతిశీలతను క్రింది రెండు నియమాలు నియంత్రిస్తాయి:

𝐅 = Q (𝐄 + 𝐯 \times 𝐁)

(లోరెంట్జ్ ఫోర్స్ నియమం);

𝐅 = m 𝐚

(న్యూటన్ రెండవ గమన నియమం నాన్-రిలేటివిస్టిక్ సందర్భంలో, అంటే అయాన్ వేగం కాంతి వేగం కంటే చాలా తక్కువగా ఉన్నప్పుడు మాత్రమే చెల్లుతుంది).

ఇక్కడ F అనేది అయాన్‌పై ప్రయోగించే బలం, m అనేది అయాన్ ద్రవ్యరాశి, a అనేది త్వరణం, Q అనేది అయాన్ ఛార్జ్, E అనేది విద్యుత్ క్షేత్రం, మరియు v × B అనేది అయాన్ వేగం మరియు అయస్కాంత క్షేత్రం యొక్క వెక్టర్ క్రాస్ ప్రొడక్ట్.

అయాన్‌పై ప్రయోగించే బలం కోసం పై సమీకరణాలను సమానం చేస్తే:

(m / Q) 𝐚 = 𝐄 + 𝐯 \times 𝐁 .

ఈ అవకలన సమీకరణం చార్జ్ చేయబడిన కణం కోసం క్లాసిక్ గమన సమీకరణం. కణం యొక్క ప్రారంభ పరిస్థితులతో కలిపి, ఇది m/Q పరంగా అంతరిక్షంలో మరియు కాలంలో కణం యొక్క గమనాన్ని పూర్తిగా నిర్ణయిస్తుంది. అందువల్ల మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లను "మాస్-టు-ఛార్జ్ స్పెక్ట్రోమీటర్లు"గా పరిగణించవచ్చు. డేటాను ప్రదర్శించేటప్పుడు, (అధికారికంగా) డైమెన్షన్ లెస్ m/zని ఉపయోగించడం సాధారణం, ఇక్కడ z అనేది అయాన్‌పై ఉన్న ఎలిమెంటరీ ఛార్జ్ల (e) సంఖ్య (z=Q/e). ఈ పరిమాణాన్ని, అనధికారికంగా మాస్-టు-ఛార్జ్ నిష్పత్తి అని పిలిచినప్పటికీ, మరింత ఖచ్చితంగా చెప్పాలంటే ఇది ద్రవ్యరాశి సంఖ్య మరియు ఛార్జ్ సంఖ్య z ల నిష్పత్తిని సూచిస్తుంది.

ఎనలైజర్ లక్షణాలు

అనేక ముఖ్యమైన ఎనలైజర్ లక్షణాలు ఉన్నాయి.

మాస్ రిజాల్వింగ్ పవర్ $Δ (m / z)$ అనేది m/z వద్ద గుర్తించదగిన వ్యత్యాసం, ఇది సాధారణంగా మిల్లీ మాస్ యూనిట్లలో (mDa) కొలుస్తారు. ముఖ్యంగా, వేర్వేరు m/z వద్ద రిజల్యూషన్ భిన్నంగా ఉండవచ్చు. ఇది సాధారణంగా ఆ నిర్దిష్ట m/z వద్ద పీక్ యొక్క ఫుల్ విడ్త్ ఎట్ హాఫ్ మాగ్జిమమ్గా నిర్వహించబడుతుంది.

రిజల్యూషన్ అనేది నిష్పత్తి $\frac{m / z}{Δ (m / z)}$ . ఇది యూనిట్ లేనిది. "హై-రిజల్యూషన్" మాస్ ఎనలైజర్ సాధారణంగా >1 మిలియన్ రిజల్యూషన్‌ను కలిగి ఉంటుంది. ఖచ్చితంగా చెప్పాలంటే, ఇది ~1 kDa వద్ద రెండు పీక్‌లను, కేవలం ~1 mDa వ్యత్యాసంతో పరిష్కరించగలదని అర్థం.

సంపూర్ణ ఖచ్చితత్వం (Absolute accuracy) అనేది m/z కొలత లోపం మరియు నిజమైన m/z యొక్క నిష్పత్తి. ఇది $| (m / z)_{measured} - (m / z)_{true} |$ గా నిర్వచించబడింది. సాపేక్ష ఖచ్చితత్వం (Relative accuracy) $\frac{| (m / z)_{measured} - (m / z)_{true} |}{(m / z)_{true}}$ . ఇది యూనిట్ లేనిది.

మాస్ రేంజ్ అనేది ఒక నిర్దిష్ట ఎనలైజర్ విశ్లేషించగల m/z పరిధి.

వేగం అనేది యూనిట్ కాలానికి ఉత్పత్తి చేయగల స్పెక్ట్రా లైన్ల సంఖ్య. సాధారణంగా, అధిక రిజల్యూషన్‌కు తక్కువ వేగం అవసరమవుతుంది మరియు దీనికి విరుద్ధంగా ఉంటుంది. ఫోరియర్ ట్రాన్స్‌ఫార్మ్ స్పెక్ట్రోమీటర్ల వంటి కొన్ని మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లు, వేగం మరియు రిజల్యూషన్ మధ్య నిరంతర మార్పిడిని అనుమతిస్తాయి.

సెక్టార్

మరింత సమాచారం: Sector mass spectrometer

సెక్టార్-రకం మాస్ ఎనలైజర్ అయాన్ బీమ్ మార్గాన్ని నియంత్రించడానికి స్టాటిక్ ఎలక్ట్రిక్ మరియు/లేదా అయస్కాంత క్షేత్రాన్ని ఉపయోగిస్తుంది. అత్యంత సాధారణ రకం అయస్కాంత క్షేత్రాన్ని ఉపయోగిస్తుంది.

సరళీకృత సందర్భంలో, క్షేత్రం ఒక స్థిరమైన క్షేత్రం $B$ , మరియు మనకు $m$ ద్రవ్యరాశి మరియు $z e$ ఛార్జ్ కలిగిన అయాన్ ఉంది, ఇది $v$ వేగంతో క్షేత్రంలోకి లంబంగా ప్రవేశిస్తుంది. అప్పుడు, క్షేత్రంలో, అయాన్ $R = \frac{v (m / z)}{B e}$ వ్యాసార్థంతో వృత్తాకార చలనాన్ని పొందుతుంది. అయనైజర్ అయాన్‌ను తెలిసిన వోల్టేజ్ $V$ వద్ద వేగవంతం చేసినట్లయితే, అయాన్ యొక్క గతి శక్తి $K E = z e V = \frac{1}{2} m v^{2}$ , ఇది ^[11]ని ఇస్తుందిఅందువల్ల, సింగిల్ ఇన్‌పుట్ అయాన్ బీమ్ అయాన్ బీమ్‌ల ఫ్యాన్‌గా విశ్లేషించబడుతుంది, అధిక m/z అయాన్లు పెద్ద వ్యాసార్థంలో తిరుగుతాయి. అప్పుడు కదిలే ఇరుకైన స్లిట్‌ను ఉపయోగించి ఒక m/zని ఎంచుకోవచ్చు. స్థిరమైన ఇరుకైన స్లిట్‌ను కూడా ఉపయోగించవచ్చు, కానీ $V$ లేదా $B$ ని మార్చవచ్చు.

ఒకే డిటెక్టర్ ఉంటే, ఎనలైజర్ ఒక సమయంలో ఒక స్లిట్ చొప్పున మాస్ స్పెక్ట్రమ్ అంతటా స్వీప్ చేయగలదు. బహుళ డిటెక్టర్లతో, విశ్లేషణ వేగం పెరుగుతుంది.^[18]

స్వచ్ఛమైన మాగ్నెటిక్ సెక్టార్ ఎనలైజర్ ~10,000 రిజల్యూషన్‌ను సాధించగలదు. మాగ్నెటిక్ సెక్టార్‌కు ముందు లేదా తర్వాత అదనపు ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్ ఫోకసింగ్ ఫీల్డ్‌తో, ఎనలైజర్ ~100,000 రిజల్యూషన్‌ను సాధించగలదు.^[11]

ముఖ్యంగా అస్థిర అయాన్లు ఎనలైజర్ గుండా వెళ్ళేటప్పుడు విచ్ఛిన్నం కావచ్చు. ఇది ఎనలైజర్‌లోకి ప్రవేశించేటప్పుడు M^z+ → M'^z+ + (other parts) చర్యకు లోనైతే, అది $R^{'} = \frac{v (m^{'} / z)}{B e}$ వ్యాసార్థంతో వృత్తాకార చలనానికి లోనవుతుంది. ఇది ఫలిత స్పెక్ట్రోగ్రామ్‌లో $(m^{*} / z) = (\frac{m'^{2}}{m} / z)$ కలిగిన అయాన్ ద్వారా తయారైనట్లుగా కనిపించే పీక్‌గా కనిపిస్తుంది. $m^{*}$ ద్రవ్యరాశి కలిగిన అసలు అయాన్ లేనందున, దీనిని అసాధారణ పీక్ లేదా మెటాస్టేబుల్ అయాన్ పీక్ అని పిలుస్తారు. సాధారణంగా, మెటాస్టేబుల్ అయాన్ పీక్ అనేది $m^{*} / z$ యొక్క అత్యంత నాన్-ఇంటిజర్ విలువ వద్ద కేంద్రీకృతమై ఉన్న విస్తృత పీక్. $(\frac{m'^{2}}{m} / z)$ వద్ద మెటాస్టేబుల్ అయాన్ పీక్ ఉండటం అనేది $m / z, m^{'} / z$ ద్రవ్యరాశుల రెండు అయాన్లు వాస్తవానికి M^z+ → M'^z+ + (other parts) చర్య ద్వారా సంబంధం కలిగి ఉన్నాయని బలమైన సాక్ష్యం.^[11]

టైమ్-ఆఫ్-ఫ్లైట్

మరింత సమాచారం: time-of-flight mass spectrometry టైమ్-ఆఫ్-ఫ్లైట్ (TOF) ఎనలైజర్ ఇన్‌పుట్‌గా అయాన్ల యొక్క చిన్న పల్స్ను తీసుకుంటుంది మరియు దానిని పొడవైన వాక్యూమ్ ట్యూబ్ గుండా ప్రయాణించేలా చేస్తుంది. వేర్వేరు m/z కలిగిన అయాన్లు వేర్వేరు సమయాల్లో ట్యూబ్ చివర చేరుకుంటాయి, తద్వారా వాటిని విశ్లేషిస్తాయి. అయాన్లు పల్స్‌లుగా ట్యూబ్‌లోకి ప్రవేశించాలి, ఎందుకంటే లేకపోతే TOFని కొలవలేము. అయనైజర్ అయాన్ల నిరంతర ప్రవాహాన్ని అవుట్‌పుట్ చేస్తే, దానిని ఫాస్ట్ మెకానికల్ షట్టర్, ఆసిలేటింగ్ ఎలక్ట్రిక్ ఫీల్డ్ ప్లస్ ఇరుకైన స్లిట్ వంటి పద్ధతుల ద్వారా అయాన్ పల్స్‌లుగా కత్తిరించాలి. MALDI అయనైజర్ TOF ఎనలైజర్‌కు ప్రత్యేకంగా సరిపోతుంది, ఎందుకంటే MALDIలో ఉపయోగించే లేజర్ సాధారణంగా అధిక-తీవ్రత కలిగిన పల్స్ లేజర్. MALDI-TOF కేవలం కొన్ని అట్టోమోల్స్ పదార్థాన్ని ఉపయోగించి మాస్ స్పెక్ట్రోగ్రామ్‌లను కొలవడానికి అనుమతించింది.^[11]

ఖచ్చితంగా చెప్పాలంటే, ఎనలైజర్ పొడవు $L$ అనుకుంటే, $v$ వేగం కలిగిన అయాన్ ఎనలైజర్ గుండా వెళ్ళడానికి పట్టే సమయం $t = L / v$ . $K E = z e V = \frac{1}{2} m v^{2}$ కాబట్టి, మనకు ^[11] ఉంది $m / z = \frac{2 e V}{L^{2}} t^{2}$ తరచుగా, ఇన్‌పుట్ అయాన్లు ఇప్పటికే వాటి m/zలో కేంద్రీకృతమై ఉంటాయి. అంటే, ఇన్‌పుట్‌లోని ప్రతి అయాన్ $m / z = δ (m / z) + (m / z)_{0}$ ని సంతృప్తిపరుస్తుంది, ఇక్కడ $(m / z)_{0}$ ఒక స్థిరాంకం మరియు $δ (m / z) ≪ (m / z)_{0}$ . ఆ సందర్భంలో, మనకు $m / z = (m / z)_{0} + \frac{4 e V t_{0}}{L^{2}} δ t$ ఉంది. దీని అర్థం సిగ్నల్‌ను ట్రిగ్గర్ మోడ్‌లో ఆసిల్లోస్కోప్ ద్వారా కొలవవచ్చు. నిజానికి, మొదటి GC-MS 1950లో ఆసిల్లోస్కోప్‌ను ఉపయోగించి చేయబడింది. ప్రయోగకర్తలు గ్యాస్ క్రోమాటోగ్రఫీ మెషీన్ నుండి బయటకు వచ్చే ప్రతి భాగం కోసం ఆసిల్లోస్కోప్ స్క్రీన్ యొక్క త్వరిత ఫోటోలను తీసుకున్నారు.^[19]

వేగాలలోని ఈ పంపిణీ కౌంట్ vs m/z ప్లాట్‌పై చూపబడిన పీక్‌లను విస్తరిస్తుంది, కానీ సాధారణంగా పీక్‌ల కేంద్ర స్థానాన్ని మార్చదు, ఎందుకంటే అయాన్ల ప్రారంభ వేగం సాధారణంగా సున్నా వద్ద కేంద్రీకృతమై ఉంటుంది. ఈ సమస్యను పరిష్కరించడానికి, టైమ్-లాగ్ ఫోకసింగ్/delayed extractionను TOF-MSతో జత చేశారు.^[20] అయాన్లు ఒకే గతి శక్తుల వద్ద ప్రారంభం కాకపోతే, కొన్ని అయాన్లు అధిక గతి శక్తి కలిగిన అయాన్ల కంటే వెనుకబడి ఉండవచ్చు, ఇది రిజల్యూషన్‌ను తగ్గిస్తుంది. ఈ సమస్యను సరిచేయడానికి రిఫ్లెక్ట్రాన్ జ్యామితులు సాధారణంగా ఉపయోగించబడతాయి.^[21]

పొడవైన ట్యూబ్‌లు అధిక రిజల్యూషన్‌ను కలిగిస్తాయి. ఒక రిఫ్లెక్టర్ ప్రభావవంతమైన ట్యూబ్ పొడవును రెట్టింపు చేస్తుంది. రిఫ్లెక్టర్-TOF వేల సంఖ్యలో రిజల్యూషన్‌ను చేరుకోగలదు. వాటి తక్కువ రిజల్యూషన్ కోసం, TOF మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లు వేగంతో భర్తీ చేస్తాయి. ఇవి రసాయన గతిశీలత అధ్యయనాలలో ప్రత్యేకంగా ఉపయోగపడతాయి. ఇది దహనం మరియు పేలుళ్ల వంటి వేగవంతమైన చర్యలను అధ్యయనం చేయగలదు.^[11]

క్వాడ్రుపోల్ మాస్ ఫిల్టర్

మరింత సమాచారం: Quadrupole mass analyzer

క్వాడ్రుపోల్ మాస్ ఎనలైజర్ నాలుగు సమాంతర లోహపు రాడ్‌లను ఉపయోగించి రేడియో ఫ్రీక్వెన్సీ (RF) వద్ద ఆసిలేట్ అయ్యే క్వాడ్రుపోల్ విద్యుత్ క్షేత్రాన్ని సృష్టిస్తుంది, ఇది గుండా వెళ్ళే అయాన్ల మార్గాలను ఎంపిక చేసి స్థిరీకరించడానికి లేదా అస్థిరీకరించడానికి ఉపయోగపడుతుంది.

ప్రతి ఆసిలేషన్ పద్ధతితో, గుండా వెళ్ళే అయాన్లు హెలికల్ చలనానికి లోనవుతాయి. అయాన్ ఒక నిర్దిష్ట పరిధిలో m/zని కలిగి ఉంటే, హెలికల్ చలనం స్థిరంగా ఉంటుంది. లేకపోతే, అయాన్ రాడ్‌లను ఢీకొనే వరకు హెలికల్ చలనం యొక్క వ్యాప్తి పెరుగుతుంది. దీని అర్థం m/z ఒక ఇరుకైన పరిధిలో ఉన్న అయాన్లు మాత్రమే దాని గుండా వెళ్ళగలవు. రాడ్‌లపై ఉన్న పొటెన్షియల్‌లను మార్చడం ద్వారా, నిరంతరంగా లేదా వరుసగా వివిక్త హాప్‌లలో పూర్తి స్పెక్ట్రోగ్రామ్‌ను స్వీప్ చేయవచ్చు.

ఇవి సాధారణంగా ~1000 తక్కువ రిజల్యూషన్‌ను కలిగి ఉంటాయి, కానీ ఇవి చౌకగా మరియు చిన్నవిగా ఉంటాయి, కాబట్టి "డెస్క్‌టాప్" మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లకు మంచివి.^[11]

క్వాడ్రుపోల్ మాస్ ఫిల్టర్ క్వాడ్రుపోల్ అయాన్ ట్రాప్కు, ముఖ్యంగా లీనియర్ క్వాడ్రుపోల్ అయాన్ ట్రాప్‌కు దగ్గరి సంబంధం కలిగి ఉంటుంది, అయితే ఇది ట్రాప్ చేయబడిన అయాన్లను సేకరించడానికి బదులుగా ట్రాప్ చేయని అయాన్లను పంపడానికి రూపొందించబడింది, మరియు ఆ కారణం చేత దీనిని ట్రాన్స్‌మిషన్ క్వాడ్రుపోల్ అని పిలుస్తారు. క్వాడ్రుపోల్ అయాన్ ట్రాప్‌ను స్వయంగా ఎనలైజర్‌గా ఉపయోగించవచ్చు, అయాన్ ట్రాప్ ఎనలైజర్లలో వలె.

ట్రాన్స్‌మిషన్ క్వాడ్రుపోల్ యొక్క సాధారణ వైవిధ్యం ట్రిపుల్ క్వాడ్రుపోల్ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్. "ట్రిపుల్ క్వాడ్" మూడు వరుస క్వాడ్రుపోల్ దశలను కలిగి ఉంటుంది, మొదటిది ఒక నిర్దిష్ట ఇన్‌కమింగ్ అయాన్‌ను రెండవ క్వాడ్రుపోల్, ఒక కొలిషన్ ఛాంబర్‌కు పంపడానికి మాస్ ఫిల్టర్‌గా పనిచేస్తుంది, దీనిలో ఆ అయాన్ ముక్కలుగా విడిపోవచ్చు. మూడవ క్వాడ్రుపోల్ కూడా మాస్ ఫిల్టర్‌గా పనిచేస్తుంది, ఒక నిర్దిష్ట ఫ్రాగ్మెంట్ అయాన్‌ను డిటెక్టర్‌కు పంపడానికి. ఇది ఒక రకమైన MS/MS, కాబట్టి ఇది MS/MSకి విలక్షణమైన వివిధ స్కాన్ రకాలను చేయగలదు.

అయస్కాంతంగా మెరుగుపరచబడిన క్వాడ్రుపోల్ మాస్ ఎనలైజర్ అదనపు అయస్కాంత క్షేత్రాన్ని, అక్షీయ లేదా ట్రాన్స్‌వర్స్ కలిగి ఉంటుంది.^[22]^[23]

అయాన్ ట్రాప్‌లు

త్రీ-డైమెన్షనల్ క్వాడ్రుపోల్ అయాన్ ట్రాప్

మరింత సమాచారం: quadrupole ion trap క్వాడ్రుపోల్ అయాన్ ట్రాప్ క్వాడ్రుపోల్ మాస్ ఎనలైజర్ వలె అదే భౌతిక సూత్రాలపై పనిచేస్తుంది, కానీ అయాన్లు ట్రాప్ చేయబడి వరుసగా బయటకు పంపబడతాయి. అయాన్లు ప్రధానంగా క్వాడ్రుపోల్ RF క్షేత్రంలో, రెండు ఎండ్‌క్యాప్ ఎలక్ట్రోడ్‌ల (సాధారణంగా DC లేదా ఆక్సిలరీ AC పొటెన్షియల్‌లకు కనెక్ట్ చేయబడినవి) మధ్య రింగ్ ఎలక్ట్రోడ్ (సాధారణంగా ప్రధాన RF పొటెన్షియల్‌కు కనెక్ట్ చేయబడినది) ద్వారా నిర్వచించబడిన ప్రదేశంలో ట్రాప్ చేయబడతాయి. నమూనా అంతర్గతంగా (ఉదా. ఎలక్ట్రాన్ లేదా లేజర్ బీమ్‌తో) లేదా బాహ్యంగా అయనీకరణం చేయబడుతుంది, అటువంటి సందర్భంలో అయాన్లు తరచుగా ఎండ్‌క్యాప్ ఎలక్ట్రోడ్‌లోని ఎపర్చరు ద్వారా ప్రవేశపెట్టబడతాయి.

అనేక మాస్/ఛార్జ్ విభజన మరియు ఐసోలేషన్ పద్ధతులు ఉన్నాయి, కానీ అత్యంత సాధారణంగా ఉపయోగించేది మాస్ ఇన్‌స్టెబిలిటీ మోడ్, దీనిలో RF పొటెన్షియల్ పెంచబడుతుంది, తద్వారా a > b ద్రవ్యరాశి కలిగిన అయాన్ల కక్ష్య స్థిరంగా ఉంటుంది, అయితే 'b' ద్రవ్యరాశి కలిగిన అయాన్లు అస్థిరంగా మారి z-అక్షంపై డిటెక్టర్‌పైకి బయటకు పంపబడతాయి. నాన్-డిస్ట్రక్టివ్ విశ్లేషణ పద్ధతులు కూడా ఉన్నాయి.

అయాన్లను రెసొనెన్స్ ఎక్సైటేషన్ పద్ధతి ద్వారా కూడా బయటకు పంపవచ్చు, దీని ద్వారా ఎండ్‌క్యాప్ ఎలక్ట్రోడ్‌లకు అదనపు ఆసిలేటరీ ఎక్సైటేషన్ వోల్టేజ్ వర్తించబడుతుంది, మరియు ట్రాపింగ్ వోల్టేజ్ యాంప్లిట్యూడ్ మరియు/లేదా ఎక్సైటేషన్ వోల్టేజ్ ఫ్రీక్వెన్సీని మార్చడం ద్వారా అయాన్లను వాటి మాస్/ఛార్జ్ నిష్పత్తి క్రమంలో రెసొనెన్స్ కండిషన్‌లోకి తీసుకువస్తారు.^[24]^[25]

సిలిండ్రికల్ అయాన్ ట్రాప్

సిలిండ్రికల్ అయాన్ ట్రాప్ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ (CIT) అనేది క్వాడ్రుపోల్ అయాన్ ట్రాప్ యొక్క ఉత్పన్నం, ఇక్కడ ఎలక్ట్రోడ్‌లు హైపర్బోలిక్ ఆకారపు ఎలక్ట్రోడ్‌లకు బదులుగా ఫ్లాట్ రింగుల నుండి ఏర్పడతాయి. ఈ నిర్మాణం సూక్ష్మీకరణకు బాగా సరిపోతుంది, ఎందుకంటే ట్రాప్ పరిమాణం తగ్గినప్పుడు, ట్రాప్ మధ్యలో ఉన్న విద్యుత్ క్షేత్రం యొక్క ఆకారం, అయాన్లు ట్రాప్ చేయబడిన ప్రాంతం, హైపర్బోలిక్ ట్రాప్ ఆకారాన్ని పోలి ఉంటుంది.

లీనియర్ క్వాడ్రుపోల్ అయాన్ ట్రాప్

లీనియర్ క్వాడ్రుపోల్ అయాన్ ట్రాప్ క్వాడ్రుపోల్ అయాన్ ట్రాప్‌ను పోలి ఉంటుంది, కానీ ఇది 3D క్వాడ్రుపోల్ అయాన్ ట్రాప్‌లో వలె త్రీ-డైమెన్షనల్ క్వాడ్రుపోల్ క్షేత్రానికి బదులుగా టూ-డైమెన్షనల్ క్వాడ్రుపోల్ క్షేత్రంలో అయాన్లను ట్రాప్ చేస్తుంది. థర్మో ఫిషర్ యొక్క LTQ ("లీనియర్ ట్రాప్ క్వాడ్రుపోల్") లీనియర్ అయాన్ ట్రాప్‌కు ఒక ఉదాహరణ.^[26]

టోరోయిడల్ అయాన్ ట్రాప్‌ను చివరల వద్ద కనెక్ట్ చేయబడిన లీనియర్ క్వాడ్రుపోల్‌గా లేదా టోరాయిడ్, డోనట్-ఆకారపు ట్రాప్‌ను ఏర్పరచడానికి అంచుపై తిప్పబడిన 3D అయాన్ ట్రాప్ యొక్క క్రాస్-సెక్షన్‌గా ఊహించుకోవచ్చు. ట్రాప్ అయాన్లను రింగ్-వంటి ట్రాప్ నిర్మాణం అంతటా పంపిణీ చేయడం ద్వారా పెద్ద మొత్తంలో అయాన్లను నిల్వ చేయగలదు. ఈ టోరోయిడల్ ఆకారపు ట్రాప్ అనేది అయాన్ ట్రాప్ మాస్ ఎనలైజర్ యొక్క సూక్ష్మీకరణను పెంచడానికి అనుమతించే ఒక కాన్ఫిగరేషన్. అదనంగా, అన్ని అయాన్లు ఒకే ట్రాపింగ్ క్షేత్రంలో నిల్వ చేయబడతాయి మరియు కలిసి బయటకు పంపబడతాయి, ఇది డిటెక్టర్ అమరిక మరియు శ్రేణుల తయారీలో వైవిధ్యాల కారణంగా శ్రేణి కాన్ఫిగరేషన్‌లతో క్లిష్టంగా ఉండే డిటెక్షన్‌ను సులభతరం చేస్తుంది.^[27]

టోరోయిడల్ ట్రాప్ వలె, లీనియర్ ట్రాప్‌లు మరియు 3D క్వాడ్రుపోల్ అయాన్ ట్రాప్‌లు వాటి అధిక సున్నితత్వం, mTorr పీడనానికి సహనం మరియు సింగిల్ ఎనలైజర్ టెండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (ఉదా. ప్రొడక్ట్ అయాన్ స్కాన్‌లు) సామర్థ్యాల కారణంగా అత్యంత సాధారణంగా సూక్ష్మీకరించబడిన మాస్ ఎనలైజర్లు.^[28]

ఫోరియర్-ట్రాన్స్‌ఫార్మ్ అయాన్ సైక్లోట్రాన్ రెసొనెన్స్

మరింత సమాచారం: Fourier-transform ion cyclotron resonance ఫోరియర్-ట్రాన్స్‌ఫార్మ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (FTMS), లేదా మరింత ఖచ్చితంగా ఫోరియర్-ట్రాన్స్‌ఫార్మ్ అయాన్ సైక్లోట్రాన్ రెసొనెన్స్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (FT-ICR MS), అయస్కాంత క్షేత్రం సమక్షంలో స్పైరల్ అవుతున్న అయాన్ల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన ఇమేజ్ కరెంట్ను గుర్తించడం ద్వారా ద్రవ్యరాశిని కొలుస్తుంది. ఎలక్ట్రాన్ మల్టిప్లైయర్ వంటి డిటెక్టర్‌తో అయాన్ల విచలనాన్ని కొలవడానికి బదులుగా, అయాన్లు పెన్నింగ్ ట్రాప్ (స్టాటిక్ ఎలక్ట్రిక్/అయస్కాంత అయాన్ ట్రాప్) లోకి ఇంజెక్ట్ చేయబడతాయి, అక్కడ అవి ప్రభావవంతంగా సర్క్యూట్‌లో భాగంగా ఏర్పడతాయి. అంతరిక్షంలో స్థిరమైన స్థానాల్లో ఉన్న డిటెక్టర్లు కాలక్రమేణా తమ సమీపంలో వెళ్ళే అయాన్ల విద్యుత్ సిగ్నల్‌ను కొలుస్తాయి, ఇది ఆవర్తన సిగ్నల్‌ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. అయాన్ యొక్క సైక్లింగ్ ఫ్రీక్వెన్సీ దాని m/z నిష్పత్తి ద్వారా నిర్ణయించబడుతుంది కాబట్టి, దీనిని సిగ్నల్‌పై ఫోరియర్ ట్రాన్స్‌ఫార్మ్ ద్వారా డీకన్వల్యూషన్ చేయవచ్చు.^[29]^[30]

అయాన్ సైక్లోట్రాన్ రెసొనెన్స్ (ICR) అనేది పాత మాస్ విశ్లేషణ పద్ధతి. ఇది FTMSని పోలి ఉంటుంది, అయాన్లు సైక్లోట్రాన్ రెసొనెన్స్‌కు లోనవుతాయి. అయితే, అయాన్లు సాంప్రదాయ డిటెక్టర్‌తో గుర్తించబడతాయి. పెన్నింగ్ ట్రాప్‌లో ట్రాప్ చేయబడిన అయాన్లు RF విద్యుత్ క్షేత్రం ద్వారా డిటెక్టర్ ఉన్న ట్రాప్ గోడను తాకే వరకు ఉత్తేజితం చేయబడతాయి. వేర్వేరు ద్రవ్యరాశి కలిగిన అయాన్లు ప్రభావ సమయం ప్రకారం పరిష్కరించబడతాయి.

FTMS సాధారణంగా మార్కెట్లో అత్యంత సున్నితమైన ఎనలైజర్, ~1 మిలియన్ రిజల్యూషన్‌ను సాధిస్తుంది. ఇది అంత అధిక రిజల్యూషన్‌ను సాధిస్తుంది, ఎందుకంటే ప్రతి అయాన్ స్పెక్ట్రోమీటర్ ద్వారా అనేకసార్లు "లెక్కించబడుతుంది". సిగ్నల్ ప్రాసెసింగ్ యొక్క అన్‌సర్టెన్టీ ప్రిన్సిపుల్ కోణం నుండి, కాలంలో అత్యంత డీలోకలైజ్డ్ అయిన ఆసిలేటింగ్ సిగ్నల్ ఫ్రీక్వెన్సీలో కూడా అత్యంత లోకలైజ్డ్గా ఉంటుంది.

ఆర్బిట్రాప్

మరింత సమాచారం: Orbitrap

ఆర్బిట్రాప్ ఎనలైజర్లు FTMS ఎనలైజర్లను పోలి ఉంటాయి. అయాన్లు కేంద్ర, స్పిండిల్ ఆకారపు ఎలక్ట్రోడ్ చుట్టూ కక్ష్యలో ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్గా ట్రాప్ చేయబడతాయి. ఎలక్ట్రోడ్ అయాన్లను పరిమితం చేస్తుంది, తద్వారా అవి కేంద్ర ఎలక్ట్రోడ్ చుట్టూ కక్ష్యలో తిరుగుతాయి మరియు కేంద్ర ఎలక్ట్రోడ్ యొక్క పొడవైన అక్షం వెంబడి అటు ఇటు ఊగుతాయి. ఈ ఆసిలేషన్ డిటెక్టర్ ప్లేట్లలో ఇమేజ్ కరెంట్ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది, ఇది పరికరం ద్వారా రికార్డ్ చేయబడుతుంది. ఈ ఇమేజ్ కరెంట్ల ఫ్రీక్వెన్సీలు అయాన్ల మాస్-టు-ఛార్జ్ నిష్పత్తులపై ఆధారపడి ఉంటాయి. రికార్డ్ చేయబడిన ఇమేజ్ కరెంట్ల ఫోరియర్ ట్రాన్స్‌ఫార్మేషన్ ద్వారా మాస్ స్పెక్ట్రా పొందబడతాయి.

ఆర్బిట్రాప్‌లు అధిక మాస్ ఖచ్చితత్వం, అధిక సున్నితత్వం మరియు మంచి డైనమిక్ పరిధిని కలిగి ఉంటాయి. అవి చాలా చిన్నవి కూడా.^[31]

హై రిజల్యూషన్

కొన్ని రసాయన జాతులు ఒకే రసాయన కూర్పును కలిగి ఉంటాయి, కానీ వేర్వేరు ఐసోటోపులను (ఐసోటోపోమర్లు) కలిగి ఉంటాయి. వాటిని చాలా ప్రాథమిక ఎనలైజర్ ద్వారా వేరు చేయవచ్చు. నిజానికి, ఐసోటోపులు 1922లో, మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ చరిత్రలో చాలా ప్రారంభంలో కనుగొనబడ్డాయి.

అయితే, రెండు రసాయన జాతులు ఒకే సంఖ్యలో న్యూక్లియాన్లను (న్యూట్రాన్లు మరియు ప్రోటాన్లు) కలిగి ఉండవచ్చు. ఉదాహరణకు, C₃ మరియు SH₄ రెండూ 36 న్యూక్లియాన్లను కలిగి ఉంటాయి. ప్రోటాన్ మరియు న్యూట్రాన్ ద్రవ్యరాశి 1.4 mDa తేడా ఉంటుంది మరియు వేర్వేరు కేంద్రకాలు వేర్వేరు బైండింగ్ ఎనర్జీని కలిగి ఉంటాయి, ఇది $E = m c^{2}$ ద్వారా భిన్నమైన ద్రవ్యరాశిని కలిగిస్తుంది కాబట్టి వాటిని ఇప్పటికీ వేరు చేయవచ్చు. నికర ఫలితం ఏమిటంటే C₃ మరియు S₁H₄ 3.4 mDa తేడాను కలిగి ఉంటాయి. ఐసోటోపులను జాగ్రత్తగా సరిపోల్చడం ద్వారా ఇంకా చిన్న వ్యత్యాసాలను సాధించవచ్చు. ఉదాహరణకు, C₄ మరియు S₁H₃¹³C₁ 1.1 mDa తేడాను కలిగి ఉంటాయి. ఇటువంటి వ్యత్యాసాలను హై రిజల్యూషన్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ ద్వారా పరిష్కరించవచ్చు, ఇది >1 మిలియన్ రిజల్యూషన్‌ను చేరుకుంటుంది, ఇది m/z ~ 1000 వద్ద ~1 mDa వ్యత్యాసాన్ని పరిష్కరించడానికి సరిపోతుంది. ఎలక్ట్రాన్ ద్రవ్యరాశి 0.5 mDa అని గమనించండి.^[32]

హై రిజల్యూషన్ MS కోసం అనేక పద్ధతులు ఉన్నాయి,^[33] కానీ అత్యధిక రిజల్యూషన్ అధిక అయస్కాంత క్షేత్రంతో FTMS ద్వారా సాధించబడుతుంది. పెరుగుతున్న అయస్కాంత క్షేత్ర బలం తో, రిజల్యూషన్ మరియు స్పెక్ట్రల్ అక్విజిషన్ వేగం సరళంగా పెరుగుతాయి, అయితే మాస్ ఖచ్చితత్వం మరియు డైనమిక్ పరిధి క్వాడ్రాటిక్‌గా పెరుగుతాయి.^[34] పర్యవసానంగా, అత్యధిక రిజల్యూషన్ హై ఫీల్డ్ FTMS ద్వారా సాధించబడుతుంది, ఇది 21 టెస్లా వరకు ఉంటుంది. ఇది m/z ~ 400 వద్ద >2.7 మిలియన్ రిజల్యూషన్‌ను మరియు 80 ppb కంటే తక్కువ మాస్ కొలత ఖచ్చితత్వాన్ని చేరుకుంటుంది.^[35]^[32]

పెట్రోలియం పరిశ్రమలో చాలా డబ్బు ఉండటం మరియు పెట్రోలియం కూర్పు చాలా క్లిష్టంగా ఉండటం వల్ల వీటిని తరచుగా జియోకెమికల్ మరియు పెట్రోకెమికల్ అధ్యయనాలలో ఉపయోగిస్తారు.^[32] మరొక అనువర్తనం పెద్ద ప్రోటీన్ల ఐసోటోపిక్ విశ్లేషణ. ఒకే ఐసోటోపిక్ అణువు ద్వారా భిన్నమైన రెండు ప్రోటీన్లు $Δ m \approx 1$ ద్వారా వేరు చేయబడతాయి, పరిష్కరించడానికి $m / Δ m$ రిజల్యూషన్ అవసరం. m > 100 kDa మరియు z ~ 50 కలిగిన పెద్ద ప్రోటీన్ల కోసం, మోనోక్లోనల్ యాంటీబాడీస్ వంటివి, దీనికి m/z ~ 2000 వద్ద >100,000 రిజాల్వింగ్ పవర్ సాధించే ఎనలైజర్ అవసరం.^[35]

హై రిజల్యూషన్ FTMS డిటెక్టర్‌గా కూడా చాలా సున్నితమైనది. ఇది ~30 జెప్టోమోల్ (అంటే సుమారు 20,000 వ్యక్తిగత అణువులు) నమూనా సాంద్రత వద్ద 8–20 kDa పరిధిలోని ప్రోటీన్లను గుర్తించడానికి అనుమతించింది.^[36]

ఒక అయాన్ జాతి యొక్క ద్రవ్యరాశిని కొలవవలసి వచ్చినప్పుడు, పెన్నింగ్-రకం ట్రాప్‌ల (Penning-type traps) ద్వారా అత్యధిక ఖచ్చితత్వాన్ని సాధించవచ్చు. ఉదాహరణకు, PENTATRAP దీర్ఘకాలం ఉండే, అధిక ఆవేశం కలిగిన, భారీ అయాన్ల ద్రవ్యరాశిని $m / Δ m > 1 0^{11}$ .^[37] ఖచ్చితత్వంతో కొలుస్తుంది. ఇది mass-energy equation ద్వారా మెటాస్టేబుల్ ఎలక్ట్రానిక్ స్థితుల శక్తిని ~1 eV ఖచ్చితత్వంతో నేరుగా కొలవడానికి తగినంత సున్నితమైనది.^[38]

డిటెక్టర్లు

మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ యొక్క చివరి భాగం డిటెక్టర్. ఒక అయాన్ పక్కన వెళ్ళినప్పుడు లేదా ఒక ఉపరితలాన్ని తాకినప్పుడు ప్రేరేపించబడిన ఆవేశాన్ని లేదా ఉత్పత్తి చేయబడిన విద్యుత్ ప్రవాహాన్ని డిటెక్టర్ నమోదు చేస్తుంది. స్కానింగ్ పరికరంలో, స్కాన్ జరుగుతున్నప్పుడు డిటెక్టర్‌లో ఉత్పత్తి చేయబడిన సిగ్నల్ మరియు పరికరం స్కాన్‌లో ఎక్కడ ఉంది (ఏ m/Q వద్ద) అనే అంశాలు కలిసి mass spectrumను ఉత్పత్తి చేస్తాయి, ఇది m/Q యొక్క ప్రమేయంగా అయాన్ల రికార్డును సూచిస్తుంది.

లీనియర్ డైనమిక్ రేంజ్ (linear dynamic range) అనేది డిటెక్టర్ సిగ్నల్ విశ్లేష్య గాఢతతో (analyte concentration) సరళంగా (linear) ఉండే పరిధి.

సాధారణంగా, ఏదో ఒక రకమైన electron multiplier ఉపయోగించబడుతుంది, అయితే Faraday cupలు మరియు ion-to-photon detectorలతో సహా ఇతర డిటెక్టర్లు కూడా ఉపయోగించబడతాయి. ఒక నిర్దిష్ట సమయంలో మాస్ ఎనలైజర్ నుండి బయటకు వచ్చే అయాన్ల సంఖ్య సాధారణంగా చాలా తక్కువగా ఉంటుంది కాబట్టి, సిగ్నల్‌ను పొందడానికి గణనీయమైన యాంప్లిఫికేషన్ అవసరం. ఆధునిక వాణిజ్య పరికరాలలో Microchannel plate detectorలు సాధారణంగా ఉపయోగించబడతాయి.^[39] FTMS మరియు Orbitrapలలో, డిటెక్టర్ మాస్ ఎనలైజర్/అయాన్ ట్రాప్ ప్రాంతంలోని రెండు లోహ ఉపరితలాలను కలిగి ఉంటుంది, వీటి గుండా అయాన్లు డోలనం చెందుతున్నప్పుడు మాత్రమే ప్రయాణిస్తాయి. ఎటువంటి ప్రత్యక్ష విద్యుత్ ప్రవాహం ఉత్పత్తి కాదు, ఎలక్ట్రోడ్ల మధ్య ఉన్న సర్క్యూట్‌లో కేవలం బలహీనమైన AC ఇమేజ్ కరెంట్ మాత్రమే ఉత్పత్తి అవుతుంది. ఇతర ఇండక్టివ్ డిటెక్టర్లు కూడా ఉపయోగించబడ్డాయి.^[40]

టెండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ

ఒక tandem mass spectrometer అనేది బహుళ రౌండ్ల మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీని చేయగల సామర్థ్యం కలిగినది, ఇవి సాధారణంగా ఏదో ఒక రూపంలో అణు విచ్ఛేదనం ద్వారా వేరు చేయబడతాయి. ఉదాహరణకు, ఒక మాస్ ఎనలైజర్ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్‌లోకి ప్రవేశించే అనేక అణువుల నుండి ఒక peptideను వేరు చేయగలదు. అప్పుడు ఒక కొలిషన్ సెల్ పెప్టైడ్ అయాన్లను స్థిరీకరిస్తుంది, అవి వాయువుతో ఢీకొన్నప్పుడు collision-induced dissociation (CID) ద్వారా విచ్ఛిన్నమవుతాయి. తదుపరి మాస్ ఎనలైజర్ పెప్టైడ్ల నుండి ఉత్పత్తి చేయబడిన శకలాలను క్రమబద్ధీకరిస్తుంది. టెండమ్ MSని quadrupole ion trapలో వలె ఒకే మాస్ ఎనలైజర్‌లో కాలక్రమేణా కూడా చేయవచ్చు. టెండమ్ MS కోసం అణువులను విచ్ఛిన్నం చేయడానికి వివిధ పద్ధతులు ఉన్నాయి, వాటిలో collision-induced dissociation (CID), electron capture dissociation (ECD), electron transfer dissociation (ETD), infrared multiphoton dissociation (IRMPD), blackbody infrared radiative dissociation (BIRD), electron-detachment dissociation (EDD) మరియు surface-induced dissociation (SID) ఉన్నాయి. టెండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీని ఉపయోగించే ఒక ముఖ్యమైన అప్లికేషన్ ప్రోటీన్ గుర్తింపు.^[41]

టెండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ వివిధ ప్రయోగాత్మక క్రమాలను అనుమతిస్తుంది. అనేక వాణిజ్య మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లు selected reaction monitoring, ప్రికర్సర్ అయాన్ స్కానింగ్, ప్రొడక్ట్ అయాన్ స్కానింగ్ మరియు న్యూట్రల్ లాస్ స్కానింగ్ వంటి సాధారణ క్రమాల అమలును వేగవంతం చేయడానికి రూపొందించబడ్డాయి.^[42]

సెలెక్టెడ్ రియాక్షన్ మానిటరింగ్‌లో, మొదటి ఎనలైజర్ ఒకే ద్రవ్యరాశిని మాత్రమే అనుమతిస్తుంది మరియు రెండవ ఎనలైజర్ పూర్తి స్కాన్‌లో సాధించగలిగే దానికంటే ఎక్కువ కాలం పాటు వినియోగదారు-నిర్వచించిన బహుళ శకల అయాన్లను పర్యవేక్షిస్తుంది. ఇది సున్నితత్వాన్ని పెంచుతుంది.
ప్రొడక్ట్ అయాన్ స్కాన్‌లలో, మొదటి మాస్ ఎనలైజర్ ఒక నిర్దిష్ట ప్రికర్సర్ అయాన్‌ను ("పేరెంట్") ఎంచుకోవడానికి స్థిరంగా ఉంటుంది, అయితే రెండవది కొలిషన్ సెల్‌లో అది విచ్ఛిన్నం కాగల అన్ని శకలాలను ("ప్రొడక్ట్స్" లేదా "డాటర్ అయాన్లు") కనుగొనడానికి స్కాన్ చేయబడుతుంది.
ప్రికర్సర్ అయాన్ స్కాన్‌లలో, రెండవ మాస్ ఎనలైజర్ ఒక నిర్దిష్ట శకల అయాన్‌ను ("డాటర్") ఎంచుకోవడానికి స్థిరంగా ఉంటుంది, అయితే మొదటిది ఈ శకలానికి దారితీసే అన్ని సాధ్యమైన ప్రికర్సర్ అయాన్లను కనుగొనడానికి స్కాన్ చేయబడుతుంది.
న్యూట్రల్ లాస్ స్కాన్‌లలో, రెండు మాస్ ఎనలైజర్లు సమాంతరంగా స్కాన్ చేయబడతాయి, కానీ విశ్లేషకుడికి ఆసక్తి ఉన్న అణు ఉప-యూనిట్ యొక్క ద్రవ్యరాశి ద్వారా వేరు చేయబడతాయి. విచ్ఛేదనం సమయంలో ఆ స్థిరమైన ద్రవ్యరాశిని కోల్పోతే అయాన్లు గుర్తించబడతాయి. ఒక నిర్దిష్ట తటస్థ సమూహాన్ని కోల్పోయే సామర్థ్యం ఉన్న ఏదైనా రసాయనం కోసం వెతకడానికి దీనిని ఉపయోగించవచ్చు, ఉదాహరణకు చక్కెర అవశేషం. కలిసి, న్యూట్రల్ లాస్ మరియు ప్రికర్సర్ అయాన్ స్కాన్‌లను నిర్దిష్ట మూలాంశాలు కలిగిన రసాయనాల కోసం వేటాడటానికి ఉపయోగించవచ్చు.

radiocarbon dating కోసం ఉపయోగించే మరొక రకమైన టెండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ accelerator mass spectrometry, ఇది నెగటివ్ అయాన్లను ఒక రకమైన టెండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్‌లోకి వేగవంతం చేయడానికి మెగా-వోల్ట్ పరిధిలో చాలా ఎక్కువ వోల్టేజీలను ఉపయోగిస్తుంది.

METLIN మెటాబోలైట్ అండ్ కెమికల్ ఎంటిటీ డేటాబేస్^[43]^[44]^[45]^[46]^[47] అనేది ప్రమాణాల నుండి సేకరించిన ప్రయోగాత్మక tandem mass spectrometry డేటా యొక్క అతిపెద్ద రిపోజిటరీ. 960,000 కంటే ఎక్కువ మాలిక్యులర్ ప్రమాణాలపై టెండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ డేటా (అక్టోబర్ 2025 నాటికి)^[43]^[46] టెండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ ప్రయోగాల నుండి రసాయన ఎంటిటీలను గుర్తించడాన్ని సులభతరం చేయడానికి అందించబడింది.^[48] తెలిసిన అణువులను గుర్తించడంతో పాటు, దాని సిమిలారిటీ సెర్చింగ్/అనాలిసిస్ ఉపయోగించి తెలియని వాటిని గుర్తించడానికి కూడా ఇది ఉపయోగపడుతుంది.^[49] అన్ని టెండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ డేటా బహుళ కొలిషన్ ఎనర్జీల వద్ద మరియు పాజిటివ్ మరియు నెగటివ్ అయోనైజేషన్ మోడ్‌లలో ప్రమాణాల ప్రయోగాత్మక విశ్లేషణ నుండి వస్తుంది.^[43]

సాధారణ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ కాన్ఫిగరేషన్లు మరియు పద్ధతులు

ఒక నిర్దిష్ట సోర్స్, ఎనలైజర్ మరియు డిటెక్టర్ కలయిక ఆచరణలో సాధారణమైనప్పుడు, దానిని క్లుప్తంగా సూచించడానికి ఒక సమ్మేళనం సంక్షిప్త నామం (acronym) రావచ్చు. ఒక ఉదాహరణ MALDI-TOF, ఇది matrix-assisted laser desorption/ionization సోర్స్‌ను time-of-flight మాస్ ఎనలైజర్‌తో కలిపి సూచిస్తుంది. ఇతర ఉదాహరణలలో ఇండక్టివ్లీ కపుల్డ్ ప్లాస్మా-మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (ICP-MS), accelerator mass spectrometry, థర్మల్ అయోనైజేషన్-మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (TIMS) మరియు స్పార్క్ సోర్స్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ ఉన్నాయి.

మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ యొక్క కొన్ని అప్లికేషన్లు మోనికర్‌లను అభివృద్ధి చేశాయి, ఇవి కచ్చితంగా చెప్పాలంటే విస్తృత అప్లికేషన్‌ను సూచించేలా అనిపించినప్పటికీ, ఆచరణలో ఒక నిర్దిష్ట లేదా పరిమిత సంఖ్యలో పరికర కాన్ఫిగరేషన్‌లను సూచించడానికి వచ్చాయి. దీనికి ఒక ఉదాహరణ isotope-ratio mass spectrometry, ఇది ఆచరణలో పరిమిత సంఖ్యలో సెక్టార్ ఆధారిత మాస్ ఎనలైజర్ల వినియోగాన్ని సూచిస్తుంది; ఈ పేరు అప్లికేషన్ మరియు అప్లికేషన్ కోసం ఉపయోగించే పరికరం రెండింటినీ సూచించడానికి ఉపయోగించబడుతుంది.

మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీతో కలిపి వేరుచేసే పద్ధతులు

మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ యొక్క మాస్ రిజాల్వింగ్ మరియు మాస్ డిటర్మినింగ్ సామర్థ్యాలకు ఒక ముఖ్యమైన మెరుగుదల ఏమిటంటే, దీనిని క్రోమాటోగ్రాఫిక్ మరియు ఇతర వేరుచేసే పద్ధతులతో కలిపి ఉపయోగించడం.

గ్యాస్ క్రోమాటోగ్రఫీ

ప్రధాన వ్యాసం: Gas chromatography–mass spectrometry

ఒక సాధారణ కలయిక gas క్రోమాటోగ్రఫీ-మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (GC/MS లేదా GC-MS). ఈ పద్ధతిలో, వివిధ సమ్మేళనాలను వేరు చేయడానికి gas chromatograph ఉపయోగించబడుతుంది. ఈ వేరు చేయబడిన సమ్మేళనాల ప్రవాహం ఆన్‌లైన్‌లో ion సోర్స్‌కు, అంటే voltage వర్తింపజేయబడిన metal ఫిలమెంట్కు పంపబడుతుంది. ఈ ఫిలమెంట్ సమ్మేళనాలను అయనీకరణం చేసే ఎలక్ట్రాన్లను విడుదల చేస్తుంది. అయాన్లు మరింత విచ్ఛిన్నమై, ఊహించదగిన నమూనాలను ఇస్తాయి. చెక్కుచెదరకుండా ఉన్న అయాన్లు మరియు శకలాలు మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ యొక్క ఎనలైజర్‌లోకి ప్రవేశించి చివరకు గుర్తించబడతాయి.^[50] అయితే, GC-MS ఇంజెక్షన్ పోర్ట్ (మరియు ఓవెన్)లో ఉపయోగించే అధిక ఉష్ణోగ్రతలు (300 °C) ఇంజెక్ట్ చేసిన అణువుల ఉష్ణ క్షీణతకు దారితీయవచ్చు, తద్వారా ఆసక్తి ఉన్న అసలు అణువు(ల)కు బదులుగా క్షీణత ఉత్పత్తుల కొలతకు దారితీస్తుంది.^[51]

లిక్విడ్ క్రోమాటోగ్రఫీ

ప్రధాన వ్యాసం: Liquid chromatography–mass spectrometry

గ్యాస్ క్రోమాటోగ్రఫీ MS (GC-MS) మాదిరిగానే, లిక్విడ్ క్రోమాటోగ్రఫీ-మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (LC/MS లేదా LC-MS) సమ్మేళనాలను అయన్ సోర్స్ మరియు మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్‌లోకి ప్రవేశపెట్టడానికి ముందు క్రోమాటోగ్రాఫిక్‌గా వేరు చేస్తుంది. ఇది GC-MS నుండి భిన్నంగా ఉంటుంది, ఎందుకంటే మొబైల్ ఫేజ్ వాయువుకు బదులుగా ద్రవంగా, సాధారణంగా water మరియు ఆర్గానిక్ solventల మిశ్రమంగా ఉంటుంది. చాలా సాధారణంగా, LC-MSలో electrospray ionization సోర్స్ ఉపయోగించబడుతుంది. ఇతర ప్రసిద్ధ మరియు వాణిజ్యపరంగా అందుబాటులో ఉన్న LC-MS అయాన్ సోర్స్‌లు atmospheric pressure chemical ionization మరియు atmospheric pressure photoionization. laser spray వంటి కొన్ని కొత్తగా అభివృద్ధి చేయబడిన అయోనైజేషన్ పద్ధతులు కూడా ఉన్నాయి.

క్యాపిలరీ ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్–మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ

ప్రధాన వ్యాసం: Capillary electrophoresis–mass spectrometry

క్యాపిలరీ ఎలెక్ట్రోఫోరేసిస్–మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (CE-MS) అనేది capillary electrophoresis యొక్క ద్రవ వేరుచేసే ప్రక్రియను మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీతో కలిపే ఒక పద్ధతి.^[52] CE-MS సాధారణంగా ఎలక్ట్రోస్ప్రే అయోనైజేషన్‌కు అనుసంధానించబడుతుంది.^[53]

అయాన్ మొబిలిటీ

ప్రధాన వ్యాసం: Ion-mobility spectrometry–mass spectrometry

అయాన్ మొబిలిటీ స్పెక్ట్రోమెట్రీ-మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (IMS/MS లేదా IMMS) అనేది అయాన్లను మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్‌లోకి ప్రవేశపెట్టడానికి ముందు, వర్తింపజేసిన విద్యుత్ పొటెన్షియల్ గ్రేడియంట్ కింద ఏదైనా తటస్థ వాయువు ద్వారా డ్రిఫ్ట్ టైమ్ ద్వారా వేరు చేసే పద్ధతి.^[54] డ్రిఫ్ట్ టైమ్ అనేది అయాన్ యొక్క ఆవేశానికి సంబంధించి కొలిషనల్ క్రాస్ సెక్షన్ యొక్క కొలత. IMS యొక్క duty cycle (ప్రయోగం జరిగే సమయం) చాలా మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రిక్ పద్ధతుల కంటే ఎక్కువ, తద్వారా మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ IMS విభజన సమయంలో నమూనాను తీసుకోగలదు. ఇది LC-MS మాదిరిగానే IMS విభజన మరియు అయాన్ల మాస్-టు-ఛార్జ్ నిష్పత్తి గురించి డేటాను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.^[55]

IMS యొక్క డ్యూటీ సైకిల్ లిక్విడ్ క్రోమాటోగ్రఫీ లేదా గ్యాస్ క్రోమాటోగ్రఫీ విభజనలతో పోలిస్తే తక్కువగా ఉంటుంది మరియు అందువల్ల అటువంటి పద్ధతులకు అనుసంధానించబడవచ్చు, ఇది LC/IMS/MS వంటి ట్రిపుల్ మోడాలిటీలను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.^[56]

డేటా మరియు విశ్లేషణ

ఐసోటోపిక్ పంపిణీని చూపే పెప్టైడ్ యొక్క మాస్ స్పెక్ట్రమ్

డేటా ప్రాతినిధ్యాలు

ఇవి కూడా చూడండి: Mass spectrometry data format మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ వివిధ రకాల డేటాను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. అత్యంత సాధారణ డేటా ప్రాతినిధ్యం mass spectrum.

కొన్ని రకాల మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ డేటాను mass chromatogramగా సూచించడం ఉత్తమం. క్రోమాటోగ్రామ్‌ల రకాల్లో selected ion monitoring (SIM), total ion current (TIC) మరియు selected reaction monitoring వంటివి ఉన్నాయి.

ఇతర రకాల మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ డేటాను త్రిమితీయ contour mapగా బాగా సూచించవచ్చు. ఈ రూపంలో, మాస్-టు-ఛార్జ్, m/z అనేది x-అక్షం మీద, తీవ్రత y-అక్షం మీద ఉంటుంది మరియు సమయం వంటి అదనపు ప్రయోగాత్మక పరామితి z-అక్షం మీద నమోదు చేయబడుతుంది.

డేటా విశ్లేషణ

మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ డేటా విశ్లేషణ డేటాను ఉత్పత్తి చేసే ప్రయోగ రకానికి నిర్దిష్టంగా ఉంటుంది. డేటా యొక్క సాధారణ ఉపవిభాగాలు ఏదైనా డేటాను అర్థం చేసుకోవడానికి ప్రాథమికమైనవి.

అనేక మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లు నెగటివ్ అయాన్ మోడ్ లేదా పాజిటివ్ అయాన్ మోడ్లో పనిచేస్తాయి. గమనించిన అయాన్లు నెగటివ్ లేదా పాజిటివ్ ఆవేశం కలిగి ఉన్నాయా అని తెలుసుకోవడం చాలా ముఖ్యం. తటస్థ ద్రవ్యరాశిని నిర్ణయించడంలో ఇది తరచుగా ముఖ్యమైనది, కానీ ఇది అణువుల స్వభావం గురించి కూడా ఏదో సూచిస్తుంది.

విభిన్న రకాల అయాన్ సోర్స్‌లు అసలు అణువుల నుండి ఉత్పత్తి చేయబడిన విభిన్న శకలాల శ్రేణికి దారితీస్తాయి. ఎలక్ట్రాన్ అయోనైజేషన్ సోర్స్ అనేక శకలాలను మరియు ఎక్కువగా సింగిల్-ఛార్జ్డ్ (1-) రాడికల్స్‌ను (బేసి సంఖ్యలో ఎలక్ట్రాన్లు) ఉత్పత్తి చేస్తుంది, అయితే ఎలక్ట్రోస్ప్రే సోర్స్ సాధారణంగా నాన్-రాడికల్ క్వాసీమాలిక్యులర్ అయాన్లను ఉత్పత్తి చేస్తుంది, ఇవి తరచుగా మల్టిప్లీ ఛార్జ్డ్ అయి ఉంటాయి. టెండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ ఉద్దేశపూర్వకంగా సోర్స్ తర్వాత శకల అయాన్లను ఉత్పత్తి చేస్తుంది మరియు ఒక ప్రయోగం ద్వారా సాధించిన డేటా రకాన్ని గణనీయంగా మార్చగలదు.

నమూనా యొక్క మూలం గురించి జ్ఞానం నమూనాలోని భాగం అణువులు మరియు వాటి విచ్ఛేదనాల గురించి అంతర్దృష్టిని అందించగలదు. సంశ్లేషణ/తయారీ ప్రక్రియ నుండి వచ్చిన నమూనాలో బహుశా లక్ష్య భాగానికి రసాయనికంగా సంబంధం ఉన్న మలినాలు ఉంటాయి. ముడి పద్ధతిలో తయారుచేసిన జీవ నమూనాలో బహుశా కొంత మొత్తంలో ఉప్పు ఉంటుంది, ఇది కొన్ని విశ్లేషణలలో విశ్లేష్య అణువులతో adductలను ఏర్పరుస్తుంది.

ఫలితాలు నమూనా తయారీ మరియు అది ఎలా నడపబడింది/ప్రవేశపెట్టబడింది అనే దానిపై కూడా ఎక్కువగా ఆధారపడి ఉంటాయి. ఒక ముఖ్యమైన ఉదాహరణ ఏమిటంటే, MALDI స్పాటింగ్ కోసం ఏ మ్యాట్రిక్స్ ఉపయోగించబడుతుందనే సమస్య, ఎందుకంటే డీసోర్ప్షన్/అయోనైజేషన్ ఈవెంట్ యొక్క శక్తిలో ఎక్కువ భాగం లేజర్ పవర్ కంటే మ్యాట్రిక్స్ ద్వారా నియంత్రించబడుతుంది. కొన్నిసార్లు నమూనాలు ప్రోటోనేటెడ్ జాతులకు బదులుగా అడక్ట్‌లను ఉత్పత్తి చేయడానికి సోడియం లేదా ఇతర అయాన్-క్యారీయింగ్ జాతులతో స్పైక్ చేయబడతాయి.

మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ మోలార్ ద్రవ్యరాశి, అణు నిర్మాణం మరియు నమూనా స్వచ్ఛతను కొలవగలదు. ఈ ప్రశ్నలలో ప్రతిదానికి భిన్నమైన ప్రయోగాత్మక విధానం అవసరం; అందువల్ల, సరైన డేటాను సేకరించడానికి మరియు దానిని విజయవంతంగా వివరించడానికి ప్రయోగాత్మక లక్ష్యం యొక్క తగిన నిర్వచనం ముందస్తు అవసరం.

మాస్ స్పెక్ట్రాల వివరణ

ప్రధాన వ్యాసం: Mass spectrum analysis ఒక అణువు యొక్క ఖచ్చితమైన నిర్మాణం లేదా peptide sequence శకల ద్రవ్యరాశుల సెట్ ద్వారా అర్థం చేసుకోబడుతుంది కాబట్టి, మాస్ స్పెక్ట్రాల వివరణకు వివిధ పద్ధతుల మిశ్రమ ఉపయోగం అవసరం. సాధారణంగా తెలియని సమ్మేళనాన్ని గుర్తించడానికి మొదటి వ్యూహం దాని ప్రయోగాత్మక మాస్ స్పెక్ట్రమ్‌ను మాస్ స్పెక్ట్రాల లైబ్రరీతో పోల్చడం. శోధన నుండి ఎటువంటి ఫలితాలు రాకపోతే, మాన్యువల్ వివరణ^[57] లేదా సాఫ్ట్‌వేర్ సహాయంతో మాస్ స్పెక్ట్రాల వివరణ చేయాలి. మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్‌లో జరిగే ionization మరియు విచ్ఛేదన ప్రక్రియల కంప్యూటర్ అనుకరణ అణువుకు నిర్మాణాన్ని లేదా పెప్టైడ్ సీక్వెన్స్‌ను కేటాయించడానికి ప్రాథమిక సాధనం. ఒక a priori నిర్మాణ సమాచారం in silico విచ్ఛిన్నం చేయబడుతుంది మరియు ఫలిత నమూనా గమనించిన స్పెక్ట్రమ్‌తో పోల్చబడుతుంది. ఇటువంటి అనుకరణ తరచుగా తెలిసిన విచ్ఛేదన ప్రతిచర్యల ప్రచురించబడిన నమూనాలను కలిగి ఉన్న విచ్ఛేదన లైబ్రరీ ద్వారా మద్దతు ఇవ్వబడుతుంది.^[58] ఈ ఆలోచనను ఉపయోగించుకునే సాఫ్ట్‌వేర్ చిన్న అణువులు మరియు ప్రోటీన్లు రెండింటి కోసం అభివృద్ధి చేయబడింది.

మాస్ స్పెక్ట్రాల విశ్లేషణ accurate massతో కూడిన స్పెక్ట్రాలు కూడా కావచ్చు. కేవలం పూర్ణాంక ఖచ్చితత్వంతో కూడిన మాస్-టు-ఛార్జ్ నిష్పత్తి విలువ (m/z) సిద్ధాంతపరంగా సాధ్యమయ్యే అయాన్ నిర్మాణాల యొక్క అపారమైన సంఖ్యను సూచించగలదు; అయితే, మరింత ఖచ్చితమైన ద్రవ్యరాశి గణాంకాలు అభ్యర్థి మాలిక్యులర్ ఫార్ములాల సంఖ్యను గణనీయంగా తగ్గిస్తాయి. ఫార్ములా జనరేటర్ అని పిలువబడే కంప్యూటర్ అల్గోరిథం నిర్దిష్ట టాలరెన్స్‌తో ఇచ్చిన ద్రవ్యరాశికి సిద్ధాంతపరంగా సరిపోయే అన్ని మాలిక్యులర్ ఫార్ములాలను లెక్కిస్తుంది.

మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీలో నిర్మాణ వివరణ కోసం ఒక ఇటీవలి పద్ధతి, precursor ion fingerprinting అని పిలువబడుతుంది, ఇది పరిశోధనలో ఉన్న అణువు యొక్క టెండమ్ స్పెక్ట్రాలను నిర్మాణపరంగా వర్గీకరించబడిన ప్రికర్సర్ అయాన్ల ప్రొడక్ట్-అయాన్ స్పెక్ట్రాల లైబ్రరీతో శోధించడం ద్వారా వ్యక్తిగత నిర్మాణ సమాచార ముక్కలను గుర్తిస్తుంది.^[59]

ముఖ్యంగా అస్థిర అయాన్లు ఎనలైజర్ గుండా వెళుతున్నప్పుడు విచ్ఛిన్నం కావచ్చు. ఇది ఎనలైజర్‌లోకి ప్రవేశించినప్పుడు M^z+ → M'^z+ + (other parts) ప్రతిచర్యకు లోనైతే, అది $R^{'} = \frac{v (m^{'} / z)}{B e}$ వ్యాసార్థం గల వృత్తాకార చలనానికి లోనవుతుంది. ఇది ఫలిత స్పెక్ట్రోగ్రామ్‌లో $(m^{*} / z) = (\frac{m'^{2}}{m} / z)$ ద్రవ్యరాశి గల అయాన్ ద్వారా తయారు చేయబడినట్లుగా కనిపించే ఒక శిఖరం (peak) వలె కనిపిస్తుంది. $m^{*}$ ద్రవ్యరాశి గల అయాన్ ఏదీ లేనందున, దీనిని అసాధారణ శిఖరం లేదా మెటాస్టేబుల్ అయాన్ పీక్ అని పిలుస్తారు. సాధారణంగా, మెటాస్టేబుల్ అయాన్ పీక్ అనేది $m^{*} / z$ యొక్క అత్యంత నాన్-ఇంటిజర్ విలువ వద్ద కేంద్రీకృతమై ఉన్న ఒక విస్తృత శిఖరం. $(\frac{m'^{2}}{m} / z)$ వద్ద మెటాస్టేబుల్ అయాన్ పీక్ ఉనికి అనేది $m / z, m^{'} / z$ ద్రవ్యరాశుల రెండు అయాన్లు వాస్తవానికి M^z+ → M'^z+ + (other parts) ప్రతిచర్య ద్వారా సంబంధం కలిగి ఉన్నాయని బలమైన సాక్ష్యం.^[11]

అప్లికేషన్లు

మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీకి గుణాత్మక మరియు పరిమాణాత్మక ఉపయోగాలు ఉన్నాయి. వీటిలో తెలియని సమ్మేళనాలను గుర్తించడం, అణువులోని మూలకాల యొక్క ఐసోటోపిక్ కూర్పును నిర్ణయించడం మరియు దాని విచ్ఛేదనాన్ని గమనించడం ద్వారా సమ్మేళనం యొక్క structureను నిర్ణయించడం ఉన్నాయి. ఇతర ఉపయోగాలలో నమూనాలోని సమ్మేళనం మొత్తాన్ని లెక్కించడం లేదా gas phase ion chemistry (శూన్యంలో అయాన్లు మరియు తటస్థాల రసాయన శాస్త్రం) యొక్క ప్రాథమికాంశాలను అధ్యయనం చేయడం ఉన్నాయి. MS ఇప్పుడు వివిధ రకాల సమ్మేళనాల భౌతిక, రసాయన లేదా జీవ లక్షణాలను అధ్యయనం చేసే విశ్లేషణాత్మక ప్రయోగశాలలలో సాధారణంగా ఉపయోగించబడుతుంది. పరిమాణీకరణ సాపేక్షంగా (రిఫరెన్స్ నమూనాకు సంబంధించి విశ్లేషించబడింది) లేదా సంపూర్ణంగా (స్టాండర్డ్ కర్వ్ పద్ధతిని ఉపయోగించి విశ్లేషించబడింది) ఉండవచ్చు.^[60]

ఒక విశ్లేషణాత్మక పద్ధతిగా ఇది స్పష్టమైన ప్రయోజనాలను కలిగి ఉంది, అవి: చాలా ఇతర విశ్లేషణాత్మక పద్ధతుల కంటే పెరిగిన సున్నితత్వం, ఎందుకంటే ఎనలైజర్, మాస్-ఛార్జ్ ఫిల్టర్‌గా, నేపథ్య జోక్యాన్ని తగ్గిస్తుంది, తెలియని వాటిని గుర్తించడానికి లేదా అనుమానిత సమ్మేళనాల ఉనికిని నిర్ధారించడానికి లక్షణ విచ్ఛేదన నమూనాల నుండి అద్భుతమైన నిర్దిష్టత, మాలిక్యులర్ బరువు గురించి సమాచారం, మూలకాల యొక్క ఐసోటోపిక్ సమృద్ధి గురించి సమాచారం, సమయానుకూలంగా పరిష్కరించబడిన రసాయన డేటా.

ఈ పద్ధతి యొక్క కొన్ని ప్రతికూలతలు ఏమిటంటే, ఇది తరచుగా ఆప్టికల్ మరియు జ్యామితీయ ఐసోమర్‌లను మరియు ఆరోమాటిక్ రింగ్‌లోని o-, m- మరియు p- స్థానాల్లో ప్రతిక్షేపకాల స్థానాలను వేరు చేయడంలో విఫలమవుతుంది. అలాగే, ఇలాంటి విచ్ఛిన్నమైన అయాన్లను ఉత్పత్తి చేసే హైడ్రోకార్బన్‌లను గుర్తించడంలో దీని పరిధి పరిమితం.

ఐసోటోప్ రేషియో మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ

ప్రధాన వ్యాసం: Isotope-ratio mass spectrometry ఒక నమూనాలోని మూలకాల యొక్క ఐసోటోపిక్ కూర్పును నిర్ణయించడానికి కూడా మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీని ఉపయోగిస్తారు. ఒక మూలకం యొక్క ఐసోటోపుల మధ్య ద్రవ్యరాశిలో తేడాలు చాలా తక్కువగా ఉంటాయి మరియు ఒక మూలకంలో తక్కువ సమృద్ధిగా ఉండే ఐసోటోపులు సాధారణంగా చాలా అరుదుగా ఉంటాయి, కాబట్టి చాలా సున్నితమైన పరికరం అవసరం. తేలికపాటి మూలకాల (ఉదా. H, C, N, O, S) కొలత కోసం, ఐసోటోప్ రేషియో మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లు సాధారణంగా అయాన్ కణాల పుంజాన్ని ఫెరడే కప్ల శ్రేణి వైపు మళ్లించడానికి ఒకే అయస్కాంతాన్ని ఉపయోగిస్తాయి, ఇవి కణాల తాకిడిని విద్యుత్ ప్రవాహంగా మారుస్తాయి. నీటిలోని డ్యూటీరియం కంటెంట్ యొక్క వేగవంతమైన ఆన్-లైన్ విశ్లేషణను ఫ్లోయింగ్ ఆఫ్టర్‌గ్లో మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ, FA-MS ఉపయోగించి చేయవచ్చు. బహుశా ఈ ప్రయోజనం కోసం అత్యంత సున్నితమైన మరియు ఖచ్చితమైన మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ యాక్సిలరేటర్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ. ఎందుకంటే ఇది అత్యున్నత సున్నితత్వాన్ని అందిస్తుంది, ఇది వ్యక్తిగత పరమాణువులను కొలవగలదు మరియు ప్రధాన స్థిర ఐసోటోప్‌కు సంబంధించి ~10¹⁵ డైనమిక్ పరిధితో న్యూక్లైడ్‌లను కొలవగలదు.^[61] ఐసోటోపిక్ సిగ్నేచర్లు వివిధ ప్రక్రియలకు గుర్తులుగా ఉపయోగపడతాయి. కొన్ని ఐసోటోప్ నిష్పత్తులను పదార్థాల వయస్సును నిర్ణయించడానికి ఉపయోగిస్తారు, ఉదాహరణకు కార్బన్ డేటింగ్లో వలె. స్థిర ఐసోటోపులతో లేబులింగ్ చేయడం ప్రోటీన్ పరిమాణీకరణకు కూడా ఉపయోగించబడుతుంది (క్రింద ఉన్న ప్రోటీన్ క్యారెక్టరైజేషన్ చూడండి).

మెంబ్రేన్-ఇంట్రడక్షన్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ: ద్రావణంలో వాయువులను కొలవడం

మెంబ్రేన్-ఇంట్రడక్షన్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ ఐసోటోప్ రేషియో మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీని గ్యాస్-పారగమ్య పొర ద్వారా వేరు చేయబడిన రియాక్షన్ ఛాంబర్/సెల్‌తో మిళితం చేస్తుంది. ఈ పద్ధతి ద్రావణంలో వాయువులు పరిణామం చెందుతున్నప్పుడు వాటిని అధ్యయనం చేయడానికి అనుమతిస్తుంది. ఈ పద్ధతిని ఫోటోసిస్టమ్ II ద్వారా ఆక్సిజన్ ఉత్పత్తిని అధ్యయనం చేయడానికి విస్తృతంగా ఉపయోగించారు.^[62]

ట్రేస్ గ్యాస్ విశ్లేషణ

అంకితమైన అయాన్ సోర్స్‌లో సృష్టించబడిన అయాన్లను ఫ్లో ట్యూబ్ లేదా డ్రిఫ్ట్ ట్యూబ్‌లోకి ఇంజెక్ట్ చేసే అనేక పద్ధతులను ఉపయోగిస్తారు: సెలెక్టెడ్ అయాన్ ఫ్లో ట్యూబ్ (SIFT-MS), మరియు ప్రోటాన్ ట్రాన్స్‌ఫర్ రియాక్షన్ (PTR-MS), ఇవి గాలి, శ్వాస లేదా లిక్విడ్ హెడ్‌స్పేస్ యొక్క ట్రేస్ గ్యాస్ విశ్లేషణ కోసం అంకితం చేయబడిన కెమికల్ అయోనైజేషన్ యొక్క రకాలు. ఇవి బాగా నిర్వచించబడిన ప్రతిచర్య సమయాన్ని ఉపయోగిస్తాయి, ఇది అంతర్గత ప్రమాణం లేదా క్రమాంకనం అవసరం లేకుండా తెలిసిన ప్రతిచర్య గతిశీలత నుండి విశ్లేషణ సాంద్రతలను లెక్కించడానికి అనుమతిస్తుంది.

ట్రేస్ గ్యాస్ విశ్లేషణ రంగంలో అనువర్తనాలు కలిగిన మరొక పద్ధతి సెకండరీ ఎలక్ట్రోస్ప్రే అయోనైజేషన్ (SESI-MS), ఇది ఎలక్ట్రోస్ప్రే అయోనైజేషన్ యొక్క ఒక రకం. SESI అనేది తటస్థ ఆవిరులతో సంకర్షణ చెందే స్వచ్ఛమైన ఆమ్లీకరించిన ద్రావణి యొక్క ఎలక్ట్రోస్ప్రే ప్లూమ్‌ను కలిగి ఉంటుంది. ఎలక్ట్రోస్ప్రేలో ఏర్పడిన అయాన్ల నుండి అణువులకు ఛార్జ్ బదిలీ అయినప్పుడు ఆవిరి అణువులు వాతావరణ పీడనం వద్ద అయనీకరణం చెందుతాయి. ఈ విధానం యొక్క ఒక ప్రయోజనం ఏమిటంటే ఇది చాలా ESI-MS సిస్టమ్‌లతో అనుకూలంగా ఉంటుంది.^[63]^[64]

రెసిడ్యుయల్ గ్యాస్ విశ్లేషణ

ఈ విభాగం ఈ వ్యాసం నుండి సంగ్రహం: Residual gas analyzer

ఆటమ్ ప్రోబ్

ఆటమ్ ప్రోబ్ అనేది వ్యక్తిగత పరమాణువుల స్థానాన్ని మ్యాప్ చేయడానికి టైమ్-ఆఫ్-ఫ్లైట్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ మరియు ఫీల్డ్-ఎవాపరేషన్ మైక్రోస్కోపీని మిళితం చేసే ఒక పరికరం.

ఫార్మాకోకైనటిక్స్

ప్రధాన వ్యాసం: Pharmacokinetics ఫార్మాకోకైనటిక్స్ తరచుగా మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీని ఉపయోగించి అధ్యయనం చేయబడుతుంది, ఎందుకంటే మాతృక యొక్క సంక్లిష్ట స్వభావం (తరచుగా రక్తం లేదా మూత్రం) మరియు తక్కువ మోతాదు మరియు సుదీర్ఘ సమయ పాయింట్ డేటాను గమనించడానికి అధిక సున్నితత్వం అవసరం. ఈ అప్లికేషన్‌లో ఉపయోగించే అత్యంత సాధారణ పరికరాలు LC-MS తో కూడిన ట్రిపుల్ క్వాడ్రపోల్ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్. అదనపు నిర్దిష్టత కోసం సాధారణంగా టాండమ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీని ఉపయోగిస్తారు. నమూనాలలో సాధారణంగా ఒకే ఔషధాన్ని పరిమాణీకరించడానికి ప్రామాణిక వక్రతలు మరియు అంతర్గత ప్రమాణాలను ఉపయోగిస్తారు. నమూనాలు ఒక ఔషధం నిర్వహించబడినప్పుడు మరియు తర్వాత జీవక్రియ చేయబడినప్పుడు లేదా శరీరం నుండి క్లియర్ చేయబడినప్పుడు వేర్వేరు సమయ పాయింట్లను సూచిస్తాయి. అడ్మినిస్ట్రేషన్ కంటే ముందు తీసుకున్న ఖాళీ లేదా t=0 నమూనాలు నేపథ్యాన్ని నిర్ణయించడంలో మరియు ఇటువంటి సంక్లిష్ట నమూనా మాతృకలతో డేటా సమగ్రతను నిర్ధారించడంలో ముఖ్యమైనవి. ప్రామాణిక వక్రత యొక్క సరళతపై చాలా శ్రద్ధ వహిస్తారు; అయినప్పటికీ, క్వాడ్రాటిక్స్ వంటి మరింత సంక్లిష్టమైన ఫంక్షన్లతో కర్వ్ ఫిట్టింగ్ ఉపయోగించడం అసాధారణం కాదు, ఎందుకంటే చాలా మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ల ప్రతిస్పందన పెద్ద సాంద్రత పరిధుల అంతటా సరళంగా ఉండదు.^[65]^[66]^[67]

ప్రస్తుతం మైక్రోడోసింగ్ అధ్యయనాల కోసం చాలా అధిక సున్నితత్వం కలిగిన మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీని ఉపయోగించడంపై గణనీయమైన ఆసక్తి ఉంది, వీటిని జంతు ప్రయోగాలకు ఆశాజనక ప్రత్యామ్నాయంగా చూస్తారు.

ఇటీవలి అధ్యయనాలు సెకండరీ ఎలక్ట్రోస్ప్రే అయోనైజేషన్ (SESI) శ్వాస విశ్లేషణ ద్వారా ఔషధ గతిశీలతను పర్యవేక్షించడానికి ఒక శక్తివంతమైన పద్ధతి అని చూపుతున్నాయి.^[68]^[69] శ్వాస సహజంగా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది కాబట్టి, అనేక డేటా పాయింట్లను సులభంగా సేకరించవచ్చు. ఇది సేకరించిన డేటా పాయింట్ల సంఖ్యను బాగా పెంచడానికి అనుమతిస్తుంది.^[70] జంతు అధ్యయనాలలో, ఈ SESI విధానం జంతు బలిని తగ్గించగలదు.^[69] మానవులలో, SESI-MS శ్వాస యొక్క నాన్-ఇన్వాసివ్ విశ్లేషణ వ్యక్తిగతీకరించిన స్థాయిలో ఔషధాల గతిశీలతను అధ్యయనం చేయడానికి సహాయపడుతుంది.^[68]^[71]^[72]

ప్రోటీన్ క్యారెక్టరైజేషన్

ప్రధాన వ్యాసం: Protein mass spectrometry ప్రోటీన్ల క్యారెక్టరైజేషన్ మరియు సీక్వెన్సింగ్ కోసం మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ ఒక ముఖ్యమైన పద్ధతి. మొత్తం ప్రోటీన్ల అయనీకరణం కోసం రెండు ప్రాథమిక పద్ధతులు ఎలక్ట్రోస్ప్రే అయోనైజేషన్ (ESI) మరియు మ్యాట్రిక్స్-అసిస్టెడ్ లేజర్ డెసోర్ప్షన్/అయోనైజేషన్ (MALDI). అందుబాటులో ఉన్న మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ల పనితీరు మరియు ద్రవ్యరాశి పరిధికి అనుగుణంగా, ప్రోటీన్లను వర్గీకరించడానికి రెండు విధానాలను ఉపయోగిస్తారు. మొదటిదానిలో, పైన వివరించిన రెండు పద్ధతులలో దేనినైనా ఉపయోగించి చెక్కుచెదరకుండా ఉన్న ప్రోటీన్లు అయనీకరణం చేయబడతాయి, ఆపై మాస్ అనలైజర్‌కు పరిచయం చేయబడతాయి. ఈ విధానాన్ని ప్రోటీన్ విశ్లేషణ యొక్క "టాప్-డౌన్" వ్యూహం అని పిలుస్తారు. అయితే టాప్-డౌన్ విధానం ఎక్కువగా తక్కువ-త్రూపుట్ సింగిల్-ప్రోటీన్ అధ్యయనాలకు పరిమితం చేయబడింది. రెండవదానిలో, ప్రోటీన్లు ఎలక్ట్రోఫోరెటిక్ విభజన తర్వాత సొల్యూషన్లో లేదా ఇన్ జెల్లో ట్రిప్సిన్ లేదా పెప్సిన్ వంటి ప్రోటీజ్లను ఉపయోగించి చిన్న పెప్టైడ్లుగా ఎంజైమాటిక్ పద్ధతిలో జీర్ణం చేయబడతాయి. ఇతర ప్రోటీయోలిటిక్ ఏజెంట్లను కూడా ఉపయోగిస్తారు. పెప్టైడ్ ఉత్పత్తుల సేకరణను తరచుగా మాస్ అనలైజర్‌కు పరిచయం చేయడానికి ముందు క్రోమాటోగ్రఫీ ద్వారా వేరు చేస్తారు. ప్రోటీన్ గుర్తింపు కోసం పెప్టైడ్ల యొక్క లక్షణ నమూనాను ఉపయోగించినప్పుడు ఈ పద్ధతిని పెప్టైడ్ మాస్ ఫింగర్‌ప్రింటింగ్ (PMF) అని పిలుస్తారు, ఒకవేళ టాండమ్ MS విశ్లేషణలో నిర్ణయించబడిన సీక్వెన్స్ డేటాను ఉపయోగించి గుర్తింపు నిర్వహిస్తే దానిని డి నోవో పెప్టైడ్ సీక్వెన్సింగ్ అని పిలుస్తారు. ప్రోటీన్ విశ్లేషణ యొక్క ఈ విధానాలను "బాటమ్-అప్" విధానం అని కూడా పిలుస్తారు, మరియు ప్రోటీన్లపై ఫాస్ఫోరైలేషన్ వంటి పోస్ట్-ట్రాన్స్‌లేషనల్ మార్పుల పంపిణీ మరియు స్థానాన్ని విశ్లేషించడానికి కూడా వీటిని ఉపయోగిస్తారు.^[73] మూడవ విధానం కూడా ఉపయోగించడం ప్రారంభమైంది, ఈ మధ్యంతర "మిడిల్-డౌన్" విధానంలో సాధారణ ట్రిప్టిక్ పెప్టైడ్ కంటే పెద్దవైన ప్రోటీయోలిటిక్ పెప్టైడ్లను విశ్లేషించడం జరుగుతుంది.^[74]

అంతరిక్ష అన్వేషణ

విశ్లేషణ కోసం ఒక ప్రామాణిక పద్ధతిగా, మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లు ఇతర గ్రహాలు మరియు చంద్రులకు చేరుకున్నాయి. వైకింగ్ ప్రోగ్రామ్ ద్వారా రెండింటిని మార్స్‌కు తీసుకెళ్లారు. 2005 ప్రారంభంలో కాసిని-హైగెన్స్ మిషన్ శని గ్రహం యొక్క అతిపెద్ద చంద్రుడైన టైటాన్ వాతావరణం ద్వారా హైగెన్స్ ప్రోబ్లో ప్రత్యేకమైన GC-MS పరికరాన్ని పంపింది. ఈ పరికరం దాని అవరోహణ పథంలో వాతావరణ నమూనాలను విశ్లేషించింది మరియు ప్రోబ్ ల్యాండ్ అయిన తర్వాత టైటాన్ యొక్క గడ్డకట్టిన, హైడ్రోకార్బన్ కప్పబడిన ఉపరితలం యొక్క నమూనాలను ఆవిరి చేసి విశ్లేషించగలిగింది. ఈ కొలతలు భూమి యొక్క సహజ సమృద్ధితో పోల్చి ప్రతి కణం యొక్క ఐసోటోప్(ల) సమృద్ధిని పోలుస్తాయి.^[75] కాసిని-హైగెన్స్ అంతరిక్ష నౌకలో అయాన్ మరియు న్యూట్రల్ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ కూడా ఉంది, ఇది టైటాన్ యొక్క వాతావరణ కూర్పుతో పాటు ఎన్సెలాడస్ యొక్క ప్లూమ్స్ కూర్పును కూడా కొలుస్తోంది. 2007లో ప్రయోగించిన మార్స్ ఫీనిక్స్ ల్యాండర్ ద్వారా థర్మల్ అండ్ ఎవాల్వ్డ్ గ్యాస్ అనలైజర్ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్‌ను తీసుకెళ్లారు.^[76]

ప్లాస్మాల కూర్పును కొలవడానికి అంతరిక్ష మిషన్లలో మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లను కూడా విస్తృతంగా ఉపయోగిస్తారు. ఉదాహరణకు, కాసిని అంతరిక్ష నౌక కాసిని ప్లాస్మా స్పెక్ట్రోమీటర్ (CAPS)ని కలిగి ఉంది,^[77] ఇది శని గ్రహం యొక్క మాగ్నెటోస్పియర్లోని అయాన్ల ద్రవ్యరాశిని కొలిచింది.

శ్వాసక్రియ వాయువు మానిటర్

1975 నుండి శతాబ్దం చివరి వరకు ఆసుపత్రులలో శ్వాసకోశ వాయువు విశ్లేషణ కోసం మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లను ఉపయోగించారు. కొన్ని బహుశా ఇప్పటికీ వాడుకలో ఉండవచ్చు కానీ ప్రస్తుతం ఏవీ తయారు చేయబడటం లేదు.^[78]

ప్రధానంగా ఆపరేటింగ్ రూమ్లో కనిపించే ఇవి, ఒక సంక్లిష్ట వ్యవస్థలో భాగంగా ఉండేవి, దీనిలో అనస్థీషియా పొందుతున్న రోగుల నుండి శ్వాసక్రియ వాయువు నమూనాలను మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్‌కు 32 గదుల వరకు వరుసగా కనెక్ట్ చేయడానికి రూపొందించిన వాల్వ్ మెకానిజం ద్వారా పరికరంలోకి లాగేవారు. ఒక కంప్యూటర్ వ్యవస్థ యొక్క అన్ని కార్యకలాపాలను నిర్దేశించేది. మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ నుండి సేకరించిన డేటా అనస్థీషియాలజిస్ట్ ఉపయోగించడానికి వ్యక్తిగత గదులకు పంపిణీ చేయబడింది.

ఈ మాగ్నెటిక్ సెక్టార్ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ యొక్క ప్రత్యేకత ఏమిటంటే, డిటెక్టర్ల యొక్క ఒక తలం, ప్రతి ఒక్కటి నమూనాలలో ఆశించిన అన్ని అయాన్ జాతులను సేకరించడానికి ఉద్దేశపూర్వకంగా ఉంచబడింది, ఇది రోగి శ్వాసించిన అన్ని వాయువులను ఏకకాలంలో నివేదించడానికి పరికరాన్ని అనుమతించింది. ద్రవ్యరాశి పరిధి 120 u కంటే కొంచెం ఎక్కువగా పరిమితం చేయబడినప్పటికీ, కొన్ని భారీ అణువుల విచ్ఛిన్నం అధిక గుర్తింపు పరిమితి అవసరాన్ని తొలగించింది.^[79]

ప్రిపరేటివ్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ

మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ యొక్క ప్రాథమిక విధి అయాన్ల ద్రవ్యరాశి-నుండి-ఛార్జ్ నిష్పత్తి ఆధారంగా గుర్తింపు మరియు పరిమాణీకరణ కోసం రసాయన విశ్లేషణల సాధనంగా పనిచేయడం. అయితే, మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ పదార్థ సంశ్లేషణకు కూడా వాగ్దానాన్ని చూపుతుంది.^[61] అయాన్ సాఫ్ట్ ల్యాండింగ్ అనేది తక్కువ గతి శక్తి వద్ద ఉపరితలాలపై చెక్కుచెదరకుండా ఉన్న జాతుల నిక్షేపణ ద్వారా వర్గీకరించబడుతుంది, ఇది సంఘటన జాతుల విచ్ఛిన్నతను నిరోధిస్తుంది.^[80] సాఫ్ట్ ల్యాండింగ్ పద్ధతిని మొదట 1977లో సీసం ఉపరితలంపై తక్కువ శక్తి గల సల్ఫర్ కలిగిన అయాన్ల ప్రతిచర్య కోసం నివేదించారు.^[81]

ఛార్జ్ డిటెక్షన్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ

చాలా మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్లు ద్రవ్యరాశి-నుండి-ఛార్జ్ నిష్పత్తిని కొలుస్తాయి; ఛార్జ్ తెలిస్తేనే అసలు ద్రవ్యరాశిని కనుగొనవచ్చు. చిన్న అణువుల కోసం ఐసోటోప్ శిఖరాల అంతరం నుండి ఛార్జ్‌ను నిర్ణయించవచ్చు, కానీ చాలా పెద్ద బయోమోలిక్యూల్స్ మరియు కణాల కోసం (మెగాడాల్టన్ పరిధిలో) ఐసోటోప్ శిఖరాలను వేరు చేయడానికి రిజల్యూషన్ సరిపోకపోవచ్చు, అందువల్ల ద్రవ్యరాశిని నిర్ణయించలేము. ఛార్జ్ డిటెక్షన్ మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ (CDMS)లో, ఒక వ్యక్తిగత అయాన్/కణం యొక్క ఛార్జ్ నేరుగా కొలవబడుతుంది (దాని ద్రవ్యరాశి-నుండి-ఛార్జ్ నిష్పత్తితో పాటు) మరియు అందువల్ల నిజమైన ద్రవ్యరాశి తెలుస్తుంది. ఇది సింగిల్-పార్టికల్ టెక్నిక్, కానీ మరింత ఖచ్చితమైన మరియు ఖచ్చితమైన ఫలితాలను రూపొందించడానికి, వ్యక్తిగతంగా కొలిచిన అనేక అయాన్ల నుండి డేటాను కలపవచ్చు.^[82]^[83]

ఇవి కూడా చూడండి

సూచనలు

↑ ^1.0 ^1.1 ^1.2 Sparkman, O. David (2000). Mass spectrometry desk reference. Pittsburgh: Global View Pub. ISBN 978-0-9660813-2-9.
↑ “Definition of SPECTROGRAPH”. Merriam Webster. June 9, 2026. Retrieved 2026-07-24.
↑ Downard K (2004). Mass Spectrometry - A Foundation Course. Royal Society of Chemistry. ISBN 978-0-85404-609-6. doi:10.1039/9781847551306.
↑ Squires G (1998). “Francis Aston and the mass spectrograph”. Dalton Transactions. (23): 3893–3900. doi:10.1039/a804629h.
↑ Downard KM (2007). “Historical account: Francis William Aston: the man behind the mass spectrograph”. European Journal of Mass Spectrometry. 13 (3): 177–90. doi:10.1255/ejms.878. PMID 17881785. S2CID 25747367.
↑ Thomson JJ (1913). Rays Of Positive Electricity and Their Application to Chemical Analysis. London: Longman's Green and Company.
↑ Siri W (1947). “Mass spectroscope for analysis in the low-mass range”. Review of Scientific Instruments. 18 (8): 540–545. Bibcode 1947RScI...18..540S. doi:10.1063/1.1740998.
↑ Price P (August 1991). “Standard definitions of terms relating to mass spectrometry: A report from the committee on measurements and standards of the American society for mass spectrometry”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2 (4): 336–48. Bibcode 1991JASMS...2..336P. doi:10.1016/1044-0305(91)80025-3. PMID 24242353. S2CID 20236081.
↑ Parkins WE (2005). “The uranium bomb, the calutron, and the space-charge problem”. Physics Today. 58 (5): 45–51. Bibcode 2005PhT....58e..45P. doi:10.1063/1.1995747. ISSN 0031-9228.
↑ “The Nobel Prize in Chemistry 2002: Information for the Public”. The Nobel Foundation. 9 October 2002. Retrieved 2007-08-29.
↑ ^11.00 ^11.01 ^11.02 ^11.03 ^11.04 ^11.05 ^11.06 ^11.07 ^11.08 ^11.09 ^11.10 ^11.11 ^11.12 ^11.13 ^11.14 ^11.15 ^11.16 ^11.17 ^11.18 ^11.19 ^11.20 ^11.21 ^11.22 ^11.23 ^11.24 ^11.25 Pavia, Donald L.; Lampman, Gary M.; Kriz, George S.; Vyvyan, James R. (2015). Introduction to spectroscopy. (5th ed.). Stamford, CT: Cengage Learning. ISBN 978-1-285-46012-3.
↑ Fenn JB, Mann M, Meng CK, Wong SF, Whitehouse CM (October 1989). “Electrospray ionization for mass spectrometry of large biomolecules”. Science. 246 (4926): 64–71. Bibcode 1989Sci...246...64F. doi:10.1126/science.2675315. PMID 2675315.
↑ Tanaka K, Waki H, Ido Y, Akita S, Yoshida Y, Yoshida T (1988). “Protein and Polymer Analyses up to m/z 100 000 by Laser Ionization Time-of flight Mass Spectrometry”. Rapid Commun Mass Spectrom. 2 (20): 151–3. Bibcode 1988RCMS....2..151T. doi:10.1002/rcm.1290020802.
↑ Karas M, Bachman D, Bahr U, Hillenkamp F (1987). “Matrix-Assisted Ultraviolet Laser Desorption of Non-Volatile Compounds”. Int J Mass Spectrom Ion Proc. 78: 53–68. Bibcode 1987IJMSI..78...53K. doi:10.1016/0168-1176(87)87041-6.
↑ Northen, Trent R.; Yanes, Oscar; Northen, Michael T.; Marrinucci, Dena; Uritboonthai, Winnie; Apon, Junefredo; Golledge, Stephen L.; Nordström, Anders; Siuzdak, Gary (October 2007). “Clathrate nanostructures for mass spectrometry”. Nature. 449 (7165): 1033–1036. Bibcode 2007Natur.449.1033N. doi:10.1038/nature06195. PMID 17960240. S2CID 4404703. ISSN 1476-4687.
↑ Osborn DL, Zou P, Johnsen H, Hayden CC, Taatjes CA, Knyazev VD, North SW, Peterka DS, Ahmed M, Leone SR (October 2008). “The multiplexed chemical kinetic photoionization mass spectrometer: a new approach to isomer-resolved chemical kinetics” (Submitted manuscript). The Review of Scientific Instruments. 79 (10): 104103–104103–10. Bibcode 2008RScI...79j4103O. doi:10.1063/1.3000004. OSTI 953768. PMID 19044733. S2CID 25452748. article-number: 104103.
↑ Bruins, A. P. (1991). “Mass spectrometry with ion sources operating at atmospheric pressure”. Mass Spectrometry Reviews. 10 (1): 53–77. Bibcode 1991MSRv...10...53B. doi:10.1002/mas.1280100104.
↑ Cottrell JS, Greathead RJ (1986). “Extending the Mass Range of a Sector Mass Spectrometer”. Mass Spectrometry Reviews. 5 (3): 215–247. Bibcode 1986MSRv....5..215C. doi:10.1002/mas.1280050302.
↑ “Gas Chromatography-Mass Spectrometry”. American Chemical Society. National Historic Chemical Landmarks. 2019-06-08.
↑ Guilhaus M (1998). “Principles and Instrumentation in Time-of-flight Mass Spectrometry”. Journal of Mass Spectrometry. via Google Scholar. 30 (11): 1519–1532. doi:10.1002/jms.1190301102. S2CID 9444467. Archived from the original on 2018-02-06.
↑ Wollnik, H. (1993). “Time-of-flight mass analyzers”. Mass Spectrometry Reviews. 12 (2): 89–114. Bibcode 1993MSRv...12...89W. doi:10.1002/mas.1280120202.
↑ Syed SU, Maher S, Taylor S (December 2013). “Quadrupole mass filter operation under the influence of magnetic field”. Journal of Mass Spectrometry. 48 (12): 1325–39. Bibcode 2013JMSp...48.1325S. doi:10.1002/jms.3293. PMID 24338888.
↑ Maher S, Syed SU, Hughes DM, Gibson JR, Taylor S (August 2013). “Mapping the stability diagram of a quadrupole mass spectrometer with a static transverse magnetic field applied”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 24 (8): 1307–14. Bibcode 2013JASMS..24.1307M. doi:10.1007/s13361-013-0654-5. PMID 23720050. S2CID 45734248.
↑ Paul W, Steinwedel H (1953). “Ein neues Massenspektrometer ohne Magnetfeld”. Zeitschrift für Naturforschung A. 8 (7): 448–450. Bibcode 1953ZNatA...8..448P. doi:10.1515/zna-1953-0710. S2CID 96549388.
↑ March RE (2000). “Quadrupole ion trap mass spectrometry: a view at the turn of the century”. International Journal of Mass Spectrometry. 200 (1–3): 285–312. Bibcode 2000IJMSp.200..285M. doi:10.1016/S1387-3806(00)00345-6.
↑ Schwartz JC, Senko MW, Syka JE (June 2002). “A two-dimensional quadrupole ion trap mass spectrometer”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 13 (6): 659–69. Bibcode 2002JASMS..13..659S. doi:10.1016/S1044-0305(02)00384-7. PMID 12056566. S2CID 26965687.
↑ Lammert SA, Rockwood AA, Wang M, Lee ML, Lee ED, Tolley SE, Oliphant JR, Jones JL, Waite RW (July 2006). “Miniature toroidal radio frequency ion trap mass analyzer”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 17 (7): 916–922. Bibcode 2006JASMS..17..916L. doi:10.1016/j.jasms.2006.02.009. PMID 16697659. S2CID 45444397.
↑ Snyder DT, Pulliam CJ, Ouyang Z, Cooks RG (January 2016). “Miniature and Fieldable Mass Spectrometers: Recent Advances”. Analytical Chemistry. 88 (1): 2–29. Bibcode 2016AnaCh..88....2S. doi:10.1021/acs.analchem.5b03070. PMC PMC5364034. PMID 26422665.
↑ Comisarow MB, Marshall AG (1974). “Fourier-transform ion cyclotron resonance spectroscopy”. Chemical Physics Letters. 25 (2): 282–283. Bibcode 1974CPL....25..282C. doi:10.1016/0009-2614(74)89137-2.
↑ Marshall AG, Hendrickson CL, Jackson GS (1998). “Fourier-transform ion cyclotron resonance mass spectrometry: a primer”. Mass Spectrometry Reviews. 17 (1): 1–35. Bibcode 1998MSRv...17....1M. doi:10.1002/(SICI)1098-2787(1998)17:1<1::AID-MAS1>3.0.CO;2-K. PMID 9768511.
↑ Hu Q, Noll RJ, Li H, Makarov A, Hardman M, Graham Cooks R (April 2005). “The Orbitrap: a new mass spectrometer”. Journal of Mass Spectrometry. 40 (4): 430–43. Bibcode 2005JMSp...40..430H. doi:10.1002/jms.856. PMID 15838939.
↑ ^32.0 ^32.1 ^32.2 Smith, Donald F.; Podgorski, David C.; Rodgers, Ryan P.; Blakney, Greg T.; Hendrickson, Christopher L. (2018-02-06). “21 Tesla FT-ICR Mass Spectrometer for Ultrahigh-Resolution Analysis of Complex Organic Mixtures”. Analytical Chemistry. 90 (3): 2041–2047. Bibcode 2018AnaCh..90.2041S. doi:10.1021/acs.analchem.7b04159. PMID 29303558. ISSN 0003-2700.
↑ Xian, Feng; Hendrickson, Christopher L.; Marshall, Alan G. (2012-01-17). “High Resolution Mass Spectrometry”. Analytical Chemistry. 84 (2): 708–719. Bibcode 2012AnaCh..84..708X. doi:10.1021/ac203191t. PMID 22263633. ISSN 0003-2700.
↑ Marshall, Alan G.; Guan, Shenheng (1996). “Advantages of High Magnetic Field for Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometry”. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 10 (14): 1819–1823. Bibcode 1996RCMS...10.1819M. doi:10.1002/(SICI)1097-0231(199611)10:14<1819::AID-RCM686>3.0.CO;2-Z. ISSN 1097-0231.
↑ ^35.0 ^35.1 Shaw, Jared B.; Lin, Tzu-Yung; Leach, Franklin E. III; Tolmachev, Aleksey V.; Tolić, Nikola; Robinson, Errol W.; Koppenaal, David W.; Paša-Tolić, Ljiljana (2016-12-01). “21 Tesla Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometer Greatly Expands Mass Spectrometry Toolbox”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 27 (12): 1929–1936. Bibcode 2016JASMS..27.1929S. doi:10.1007/s13361-016-1507-9. PMID 27734325.
↑ Bogdanov, Bogdan; Smith, Richard D. (March 2005). “Proteomics by FTICR mass spectrometry: Top down and bottom up”. Mass Spectrometry Reviews. 24 (2): 168–200. Bibcode 2005MSRv...24..168B. doi:10.1002/mas.20015. PMID 15389855. ISSN 0277-7037.
↑ Repp, J.; Böhm, C.; Crespo López-Urrutia, J. R.; Dörr, A.; Eliseev, S.; George, S.; Goncharov, M.; Novikov, Y. N.; Roux, C.; Sturm, S.; Ulmer, S.; Blaum, K. (2012-06-01). “PENTATRAP: a novel cryogenic multi-Penning-trap experiment for high-precision mass measurements on highly charged ions”. Applied Physics B. 107 (4): 983–996. arXiv:1110.2919. Bibcode 2012ApPhB.107..983R. doi:10.1007/s00340-011-4823-6. ISSN 1432-0649.
↑ Schüssler, R. X.; Bekker, H.; Braß, M.; Cakir, H.; Crespo López-Urrutia, J. R.; Door, M.; Filianin, P.; Harman, Z.; Haverkort, M. W.; Huang, W. J.; Indelicato, P.; Keitel, C. H.; König, C. M.; Kromer, K.; Müller, M. (May 2020). “Detection of metastable electronic states by Penning trap mass spectrometry”. Nature. 581 (7806): 42–46. arXiv:2005.04892. Bibcode 2020Natur.581...42S. doi:10.1038/s41586-020-2221-0. PMID 32376960. ISSN 1476-4687.
↑ Dubois F, Knochenmuss R, Zenobi R, Brunelle A, Deprun C, Le Beyec Y (1999). “A comparison between ion-to-photon and microchannel plate detectors”. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 13 (9): 786–791. Bibcode 1999RCMS...13..786D. doi:10.1002/(SICI)1097-0231(19990515)13:9<786::AID-RCM566>3.0.CO;2-3.
↑ Park MA, Callahan JH, Vertes A (1994). “An inductive detector for time-of-flight mass spectrometry”. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 8 (4): 317–322. Bibcode 1994RCMS....8..317P. doi:10.1002/rcm.1290080407.
↑ Boyd, Robert K. (1994). “Linked-scan techniques for MS/MS using tandem-in-space instruments”. Mass Spectrometry Reviews. 13 (5–6): 359–410. Bibcode 1994MSRv...13..359B. doi:10.1002/mas.1280130502.
↑ Busch, Kenneth L.. “A Glossary for Mass Spectrometry”. Waters.com. Waters. Retrieved 12 February 2024.
↑ ^43.0 ^43.1 ^43.2 Xue J, Guijas C, Benton HP, Warth B, Siuzdak G (October 2020). “METLIN MS² molecular standards database: a broad chemical and biological resource”. Nature Methods. 17 (10): 953–954. Bibcode 2020NaMet..17..953X. doi:10.1038/s41592-020-0942-5. PMC PMC8802982. PMID 32839599. S2CID 221285246.
↑ Smith CA, O'Maille G, Want EJ, Qin C, Trauger SA, Brandon TR, Custodio DE, Abagyan R, Siuzdak G (December 2005). “METLIN: a metabolite mass spectral database”. Therapeutic Drug Monitoring. 27 (6): 747–51. doi:10.1097/01.ftd.0000179845.53213.39. PMID 16404815. S2CID 14774455.
↑ Guijas C, Montenegro-Burke JR, Domingo-Almenara X, Palermo A, Warth B, Hermann G, Koellensperger G, Huan T, Uritboonthai W, Aisporna AE, Wolan DW, Spilker ME, Benton HP, Siuzdak G (March 2018). “METLIN: A Technology Platform for Identifying Knowns and Unknowns”. Analytical Chemistry. 90 (5): 3156–3164. Bibcode 2018AnaCh..90.3156G. doi:10.1021/acs.analchem.7b04424. PMC PMC5933435. PMID 29381867.
↑ ^46.0 ^46.1 Heim, Wilasinee; Aisporna, Aries; Hoang, Linh; Benton, H. Paul; Siuzdak, Gary (2023). “METLIN Tandem Mass Spectrometry and Neutral Loss Databases for the Identification of Microbial Natural Products and Other Chemical Entities”. In Ivanisevic, Julijana; Giera, Martin (eds.). A Practical Guide to Metabolomics Applications in Health and Disease: From Samples to Insights into Metabolism. Cham: Springer International Publishing. pp. 105–124. ISBN 978-3-031-44256-8. doi:10.1007/978-3-031-44256-8_5.
↑ Aisporna, Aries; Webb, Bill; Uritboonthai, Winnie; Hoang, Linh; Billings, Elizabeth M.; Hoang, Corey; Plumb, Robert; Siuzdak, Gary (2025-10-28). “Adaptive Modeling of Tandem Mass Spectrometry Data: Creation of the METLIN 960K MRM Database”. Analytical Chemistry. 97 (44): 24586–24595. Bibcode 2025AnaCh..9724586A. doi:10.1021/acs.analchem.5c04639. PMC PMC12613142. PMID 41150651. ISSN 0003-2700.
↑ Hoang, Corey; Uritboonthai, Winnie; Hoang, Linh; Billings, Elizabeth M.; Aisporna, Aries; Nia, Farshad A.; Derks, Rico J. E.; Williamson, James R.; Giera, Martin; Siuzdak, Gary (2024-03-26). “Tandem Mass Spectrometry across Platforms”. Analytical Chemistry. 96 (14): 5478–5488. Bibcode 2024AnaCh..96.5478H. doi:10.1021/acs.analchem.3c05576. PMC PMC11007677. PMID 38529642. ISSN 0003-2700.
↑ Benton HP, Wong DM, Trauger SA, Siuzdak G (August 2008). “XCMS2: processing tandem mass spectrometry data for metabolite identification and structural characterization”. Analytical Chemistry. 80 (16): 6382–9. Bibcode 2008AnaCh..80.6382B. doi:10.1021/ac800795f. PMC PMC2728033. PMID 18627180.
↑ Eiceman, G.A. (2000). Gas Chromatography. In R.A. Meyers (Ed.), Encyclopedia of Analytical Chemistry: Applications, Theory, and Instrumentation, pp. 10627. Chichester: Wiley. ISBN 0-471-97670-9
↑ Fang M, Ivanisevic J, Benton HP, Johnson CH, Patti GJ, Hoang LT, Uritboonthai W, Kurczy ME, Siuzdak G (November 2015). “Thermal Degradation of Small Molecules: A Global Metabolomic Investigation”. Analytical Chemistry. 87 (21): 10935–41. Bibcode 2015AnaCh..8710935F. doi:10.1021/acs.analchem.5b03003. PMC PMC4633772. PMID 26434689.
↑ Loo JA, Udseth HR, Smith RD (June 1989). “Peptide and protein analysis by electrospray ionization-mass spectrometry and capillary electrophoresis-mass spectrometry”. Analytical Biochemistry. 179 (2): 404–12. doi:10.1016/0003-2697(89)90153-X. PMID 2774189.
↑ Maxwell EJ, Chen DD (October 2008). “Twenty years of interface development for capillary electrophoresis-electrospray ionization-mass spectrometry”. Analytica Chimica Acta. 627 (1): 25–33. Bibcode 2008AcAC..627...25M. doi:10.1016/j.aca.2008.06.034. PMID 18790125.
↑ Verbeck GF, Ruotolo BT, Sawyer HA, Gillig KJ, Russell DH (June 2002). “A fundamental introduction to ion mobility mass spectrometry applied to the analysis of biomolecules”. Journal of Biomolecular Techniques. 13 (2): 56–61. PMC PMC2279851. PMID 19498967.
↑ Matz LM, Asbury GR, Hill HH (2002). “Two-dimensional separations with electrospray ionization ambient pressure high-resolution ion mobility spectrometry/quadrupole mass spectrometry”. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 16 (7): 670–5. Bibcode 2002RCMS...16..670M. doi:10.1002/rcm.623. PMID 11921245.
↑ Sowell RA, Koeniger SL, Valentine SJ, Moon MH, Clemmer DE (September 2004). “Nanoflow LC/IMS-MS and LC/IMS-CID/MS of protein mixtures”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 15 (9): 1341–53. Bibcode 2004JASMS..15.1341S. doi:10.1016/j.jasms.2004.06.014. PMID 15337515. S2CID 11531292.
↑ Tureček F, McLafferty FW (1993). Interpretation of mass spectra. Sausalito: University Science Books. ISBN 978-0-935702-25-5.
↑ Mistrik R. “A New Concept for the Interpretation of Mass Spectra Based on a Combination of a Fragmentation Mechanism Database and a Computer Expert System”. Highchem.com. Archived from the original on 11 January 2012.
↑ Sheldon MT, Mistrik R, Croley TR (March 2009). “Determination of ion structures in structurally related compounds using precursor ion fingerprinting”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 20 (3): 370–6. Bibcode 2009JASMS..20..370S. doi:10.1016/j.jasms.2008.10.017. PMID 19041260.
↑ Zhou, Bin; Xiao, Jun Feng; Tuli, Leepika; Ressom, Habtom W. (2012). “LC-MS-based metabolomics”. Mol. BioSyst.. 8 (2): 470–481. doi:10.1039/c1mb05350g. PMC PMC3699692. PMID 22041788. ISSN 1742-206X.
↑ ^61.0 ^61.1 Maher S, Jjunju FP, Taylor S (2015). “100 years of mass spectrometry: Perspectives and future trends”. Rev. Mod. Phys.. 87 (1): 113–135. Bibcode 2015RvMP...87..113M. doi:10.1103/RevModPhys.87.113.
↑ Shevela D, Messinger J (November 2013). “Studying the oxidation of water to molecular oxygen in photosynthetic and artificial systems by time-resolved membrane-inlet mass spectrometry”. Frontiers in Plant Science. 4: 473. Bibcode 2013FrPS....4..473S. doi:10.3389/fpls.2013.00473. PMC PMC3840314. PMID 24324477.
↑ Li X, Huang L, Zhu H, Zhou Z (February 2017). “Direct human breath analysis by secondary nano-electrospray ionization ultrahigh-resolution mass spectrometry: Importance of high mass resolution and mass accuracy”. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 31 (3): 301–308. Bibcode 2017RCMS...31..301L. doi:10.1002/rcm.7794. PMID 27859758.
↑ Barrios-Collado C, Vidal-de-Miguel G, Martinez-Lozano Sinues P (February 2016). “Numerical modeling and experimental validation of a universal secondary electrospray ionization source for mass spectrometric gas analysis in real-time”. Sensors and Actuators B: Chemical. 223: 217–225. Bibcode 2016SeAcB.223..217B. doi:10.1016/j.snb.2015.09.073. hdl:20.500.11850/105470.
↑ Hsieh Y, Korfmacher WA (June 2006). “Increasing speed and throughput when using HPLC-MS/MS systems for drug metabolism and pharmacokinetic screening”. Current Drug Metabolism. 7 (5): 479–89. doi:10.2174/138920006777697963. PMID 16787157. S2CID 13612670.
↑ Covey TR, Lee ED, Henion JD (October 1986). “High-speed liquid chromatography/tandem mass spectrometry for the determination of drugs in biological samples”. Analytical Chemistry. 58 (12): 2453–60. Bibcode 1986AnaCh..58.2453C. doi:10.1021/ac00125a022. PMID 3789400.
↑ Covey TR, Crowther JB, Dewey EA, Henion JD (February 1985). “Thermospray liquid chromatography/mass spectrometry determination of drugs and their metabolites in biological fluids”. Analytical Chemistry. 57 (2): 474–81. Bibcode 1985AnaCh..57..474C. doi:10.1021/ac50001a036. PMID 3977076.
↑ ^68.0 ^68.1 Gamez G, Zhu L, Disko A, Chen H, Azov V, Chingin K, Krämer G, Zenobi R (May 2011). “Real-time, in vivo monitoring and pharmacokinetics of valproic acid via a novel biomarker in exhaled breath”. Chemical Communications. 47 (17): 4884–6. doi:10.1039/c1cc10343a. PMID 21373707.
↑ ^69.0 ^69.1 Li X, Martinez-Lozano Sinues P, Dallmann R, Bregy L, Hollmén M, Proulx S, Brown SA, Detmar M, Kohler M, Zenobi R (June 2015). “Drug Pharmacokinetics Determined by Real-Time Analysis of Mouse Breath”. Angewandte Chemie. 54 (27): 7815–8. Bibcode 2015ACIE...54.7815L. doi:10.1002/anie.201503312. hdl:20.500.11850/102558. PMID 26015026.
↑ Gaugg MT, Engler A, Nussbaumer-Ochsner Y, Bregy L, Stöberl AS, Gaisl T, Bruderer T, Zenobi R, Kohler M, Martinez-Lozano Sinues P (September 2017). “Metabolic effects of inhaled salbutamol determined by exhaled breath analysis”. Journal of Breath Research. 11 (4): 046004. Bibcode 2017JBR....11d6004G. doi:10.1088/1752-7163/aa7caa. hdl:20.500.11850/220016. PMID 28901297.
↑ Martinez-Lozano Sinues P, Kohler M, Brown SA, Zenobi R, Dallmann R (February 2017). “Gauging circadian variation in ketamine metabolism by real-time breath analysis”. Chemical Communications. 53 (14): 2264–2267. doi:10.1039/C6CC09061C. PMID 28150005.
↑ Tejero Rioseras A, Singh KD, Nowak N, Gaugg MT, Bruderer T, Zenobi R, Sinues PM (June 2018). “Real-Time Monitoring of Tricarboxylic Acid Metabolites in Exhaled Breath”. Analytical Chemistry. 90 (11): 6453–6460. Bibcode 2018AnaCh..90.6453T. doi:10.1021/acs.analchem.7b04600. PMID 29767961.
↑ Ferries S, Perkins S, Brownridge PJ, Campbell A, Eyers PA, Jones AR, Eyers CE (September 2017). “Evaluation of Parameters for Confident Phosphorylation Site Localization Using an Orbitrap Fusion Tribrid Mass Spectrometer”. Journal of Proteome Research. 16 (9): 3448–3459. doi:10.1021/acs.jproteome.7b00337. PMID 28741359.
↑ Chait BT (2011). “Mass spectrometry in the postgenomic era”. Annual Review of Biochemistry. 80: 239–46. doi:10.1146/annurev-biochem-110810-095744. PMID 21675917. S2CID 2676180.
↑ Petrie S, Bohme DK (2007). “Ions in space”. Mass Spectrometry Reviews. 26 (2): 258–80. Bibcode 2007MSRv...26..258P. doi:10.1002/mas.20114. PMID 17111346.
↑ Hoffman JH, Chaney RC, Hammack H (October 2008). “Phoenix Mars Mission--the thermal evolved gas analyzer”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 19 (10): 1377–83. Bibcode 2008JASMS..19.1377H. doi:10.1016/j.jasms.2008.07.015. PMID 18715800.
↑ “Cassini Plasma Spectrometer”. Southwest Research Institute. Archived from the original on 2018-10-08. Retrieved 2008-01-04.
↑ Riker JB, Haberman B (1976). “Expired gas monitoring by mass spectrometry in a respiratory intensive care unit”. Critical Care Medicine. 4 (5): 223–9. doi:10.1097/00003246-197609000-00002. PMID 975846. S2CID 6334599.
↑ Gothard JW, Busst CM, Branthwaite MA, Davies NJ, Denison DM (September 1980). “Applications of respiratory mass spectrometry to intensive care”. Anaesthesia. 35 (9): 890–5. doi:10.1111/j.1365-2044.1980.tb03950.x. PMID 6778243. S2CID 41696370.
↑ Verbeck G, Hoffmann W, Walton B (October 2012). “Soft-landing preparative mass spectrometry”. The Analyst. 137 (19): 4393–407. Bibcode 2012Ana...137.4393V. doi:10.1039/C2AN35550G. PMID 22900257.
↑ Franchetti V, Solka BH, Baitinger WE, Amy JW, Cooks RG (1977). “Soft landing of ions as a means of surface modification”. Mass Spectrom. Ion Phys.. 23 (1): 29–35. Bibcode 1977IJMSI..23...29F. doi:10.1016/0020-7381(77)80004-1.
↑ Jarrold, Martin F (2022). “Applications of Charge Detection Mass Spectrometry in Molecular Biology and Biotechnology”. Chemical Reviews. 122 (8): 7415–7441. doi:10.1021/acs.chemrev.1c00377. PMC PMC10842748. PMID 34637283.
↑ Rathore, Anurag S (2022). “Charge Detection Mass Spectrometry: What's the "Big" Deal?”. LCGC North America. 40 (3): 125–127. doi:10.56530/lcgc.na.gp8165g1. Retrieved 19 August 2025.

గ్రంథ పట్టిక

Tureček, František; McLafferty, Fred W. (1993). Interpretation of mass spectra. Sausalito, Calif: University Science Books. ISBN 978-0-935702-25-5.
de Hoffman, Edmond; Stroobant, Vincent (2001). Mass Spectrometry: Principles and Applications. (2nd ed.). John Wiley and Sons. ISBN 978-0-471-48566-7.
Downard, Kevin (2004). Mass Spectrometry – A Foundation Course. Cambridge UK: Royal Society of Chemistry. ISBN 978-0-85404-609-6.
Siuzdak, Gary (1996). Mass spectrometry for biotechnology. Boston: Academic Press. ISBN 978-0-12-647471-8.
Dass, Chhabil (2001). Principles and practice of biological mass spectrometry. New York: John Wiley. ISBN 978-0-471-33053-0.
Muzikar P et al. (2003). “Accelerator Mass Spectrometry in Geologic Research”. Geological Society of America Bulletin. 115: 643–654. Bibcode 2003GSAB..115..643M. doi:10.1130/0016-7606(2003)115<0643:AMSIGR>2.0.CO;2. S2CID 55076131. ISSN 0016-7606.
Maher S, Jjunju FP, Taylor S (2015). “100 years of mass spectrometry: Perspectives and future trends”. Rev. Mod. Phys.. 87 (1): 113–135. Bibcode 2015RvMP...87..113M. doi:10.1103/RevModPhys.87.113.
Sobott, Frank (2014). Biological Mass Spectrometry. Boca Raton: Crc Pr I Llc. ISBN 978-1-4398-9527-6.
Sparkman, O. David (2006). Mass Spectrometry Desk Reference. Pittsburgh: Global View Pub. ISBN 978-0-9660813-9-8.
Watson, J. Throck; Sparkman, O. David (2007). Introduction to Mass Spectrometry: Instrumentatio, Applications, and Strategies for Data Interpretation. (4th ed.). Chichester: Jonh Wiley & Sons. ISBN 978-0-470-51634-8.
Tuniz C (1998). Accelerator mass spectrometry: ultrasensitive analysis for global science. Boca Raton: CRC Press. ISBN 978-0-8493-4538-8.
Kandiah M, Urban PL (June 2013). “Advances in ultrasensitive mass spectrometry of organic molecules”. Chemical Society Reviews. 42 (12): 5299–322. doi:10.1039/c3cs35389c. PMID 23471277.
Calmes, Jordan (2011). “Mass spec: the biography of a scientific instrument” (MS). Massachusetts Instite of Technology. hdl:1721.1/68473.

బాహ్య లింకులు

వికీబుక్స్: Mass spectrometry వికీమీడియా కామన్స్: Mass spectrometry విక్షనరీ: Mass spectrometry

మాస్ స్పెక్ట్రాపై ఇంటరాక్టివ్ ట్యుటోరియల్ నేషనల్ హై మాగ్నెటిక్ ఫీల్డ్ లాబొరేటరీ
మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ అనుకరణ మాస్ స్పెక్ట్రోమీటర్ కన్సోల్‌ను అనుకరించే ఇంటరాక్టివ్ అప్లికేషన్
రియల్ టైమ్ మాస్ స్పెక్ట్రా అనుకరణ బ్రౌజర్‌లో మాస్ స్పెక్ట్రాను అనుకరించే సాధనం

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Mass spectrometry” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Mass_spectrometry ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

[isbn0-9660813-2-3-1] 1.0 ^1.1 ^1.2 Sparkman, O. David (2000). Mass spectrometry desk reference. Pittsburgh: Global View Pub. ISBN 978-0-9660813-2-9.

[2] “Definition of SPECTROGRAPH”. Merriam Webster. June 9, 2026. Retrieved 2026-07-24.

[3] Downard K (2004). Mass Spectrometry - A Foundation Course. Royal Society of Chemistry. ISBN 978-0-85404-609-6. doi:10.1039/9781847551306.

[a804629h-4] Squires G (1998). “Francis Aston and the mass spectrograph”. Dalton Transactions. (23): 3893–3900. doi:10.1039/a804629h.

[5] Downard KM (2007). “Historical account: Francis William Aston: the man behind the mass spectrograph”. European Journal of Mass Spectrometry. 13 (3): 177–90. doi:10.1255/ejms.878. PMID 17881785. S2CID 25747367.

[6] Thomson JJ (1913). Rays Of Positive Electricity and Their Application to Chemical Analysis. London: Longman's Green and Company.

[Siri_1947-7] Siri W (1947). “Mass spectroscope for analysis in the low-mass range”. Review of Scientific Instruments. 18 (8): 540–545. Bibcode 1947RScI...18..540S. doi:10.1063/1.1740998.

[Price_1991-8] Price P (August 1991). “Standard definitions of terms relating to mass spectrometry: A report from the committee on measurements and standards of the American society for mass spectrometry”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 2 (4): 336–48. Bibcode 1991JASMS...2..336P. doi:10.1016/1044-0305(91)80025-3. PMID 24242353. S2CID 20236081.

[OSTI_ID:_20699216-9] Parkins WE (2005). “The uranium bomb, the calutron, and the space-charge problem”. Physics Today. 58 (5): 45–51. Bibcode 2005PhT....58e..45P. doi:10.1063/1.1995747. ISSN 0031-9228.

[:1-10] “The Nobel Prize in Chemistry 2002: Information for the Public”. The Nobel Foundation. 9 October 2002. Retrieved 2007-08-29.

[:2-11] 11.00 ^11.01 ^11.02 ^11.03 ^11.04 ^11.05 ^11.06 ^11.07 ^11.08 ^11.09 ^11.10 ^11.11 ^11.12 ^11.13 ^11.14 ^11.15 ^11.16 ^11.17 ^11.18 ^11.19 ^11.20 ^11.21 ^11.22 ^11.23 ^11.24 ^11.25 Pavia, Donald L.; Lampman, Gary M.; Kriz, George S.; Vyvyan, James R. (2015). Introduction to spectroscopy. (5th ed.). Stamford, CT: Cengage Learning. ISBN 978-1-285-46012-3.

[12] Fenn JB, Mann M, Meng CK, Wong SF, Whitehouse CM (October 1989). “Electrospray ionization for mass spectrometry of large biomolecules”. Science. 246 (4926): 64–71. Bibcode 1989Sci...246...64F. doi:10.1126/science.2675315. PMID 2675315.

[13] Tanaka K, Waki H, Ido Y, Akita S, Yoshida Y, Yoshida T (1988). “Protein and Polymer Analyses up to m/z 100 000 by Laser Ionization Time-of flight Mass Spectrometry”. Rapid Commun Mass Spectrom. 2 (20): 151–3. Bibcode 1988RCMS....2..151T. doi:10.1002/rcm.1290020802.

[14] Karas M, Bachman D, Bahr U, Hillenkamp F (1987). “Matrix-Assisted Ultraviolet Laser Desorption of Non-Volatile Compounds”. Int J Mass Spectrom Ion Proc. 78: 53–68. Bibcode 1987IJMSI..78...53K. doi:10.1016/0168-1176(87)87041-6.

[:12-15] Northen, Trent R.; Yanes, Oscar; Northen, Michael T.; Marrinucci, Dena; Uritboonthai, Winnie; Apon, Junefredo; Golledge, Stephen L.; Nordström, Anders; Siuzdak, Gary (October 2007). “Clathrate nanostructures for mass spectrometry”. Nature. 449 (7165): 1033–1036. Bibcode 2007Natur.449.1033N. doi:10.1038/nature06195. PMID 17960240. S2CID 4404703. ISSN 1476-4687.

[16] Osborn DL, Zou P, Johnsen H, Hayden CC, Taatjes CA, Knyazev VD, North SW, Peterka DS, Ahmed M, Leone SR (October 2008). “The multiplexed chemical kinetic photoionization mass spectrometer: a new approach to isomer-resolved chemical kinetics” (Submitted manuscript). The Review of Scientific Instruments. 79 (10): 104103–104103–10. Bibcode 2008RScI...79j4103O. doi:10.1063/1.3000004. OSTI 953768. PMID 19044733. S2CID 25452748. article-number: 104103.

[17] Bruins, A. P. (1991). “Mass spectrometry with ion sources operating at atmospheric pressure”. Mass Spectrometry Reviews. 10 (1): 53–77. Bibcode 1991MSRv...10...53B. doi:10.1002/mas.1280100104.

[18] Cottrell JS, Greathead RJ (1986). “Extending the Mass Range of a Sector Mass Spectrometer”. Mass Spectrometry Reviews. 5 (3): 215–247. Bibcode 1986MSRv....5..215C. doi:10.1002/mas.1280050302.

[19] “Gas Chromatography-Mass Spectrometry”. American Chemical Society. National Historic Chemical Landmarks. 2019-06-08.

[20] Guilhaus M (1998). “Principles and Instrumentation in Time-of-flight Mass Spectrometry”. Journal of Mass Spectrometry. via Google Scholar. 30 (11): 1519–1532. doi:10.1002/jms.1190301102. S2CID 9444467. Archived from the original on 2018-02-06.

[21] Wollnik, H. (1993). “Time-of-flight mass analyzers”. Mass Spectrometry Reviews. 12 (2): 89–114. Bibcode 1993MSRv...12...89W. doi:10.1002/mas.1280120202.

[22] Syed SU, Maher S, Taylor S (December 2013). “Quadrupole mass filter operation under the influence of magnetic field”. Journal of Mass Spectrometry. 48 (12): 1325–39. Bibcode 2013JMSp...48.1325S. doi:10.1002/jms.3293. PMID 24338888.

[23] Maher S, Syed SU, Hughes DM, Gibson JR, Taylor S (August 2013). “Mapping the stability diagram of a quadrupole mass spectrometer with a static transverse magnetic field applied”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 24 (8): 1307–14. Bibcode 2013JASMS..24.1307M. doi:10.1007/s13361-013-0654-5. PMID 23720050. S2CID 45734248.

[24] Paul W, Steinwedel H (1953). “Ein neues Massenspektrometer ohne Magnetfeld”. Zeitschrift für Naturforschung A. 8 (7): 448–450. Bibcode 1953ZNatA...8..448P. doi:10.1515/zna-1953-0710. S2CID 96549388.

[25] March RE (2000). “Quadrupole ion trap mass spectrometry: a view at the turn of the century”. International Journal of Mass Spectrometry. 200 (1–3): 285–312. Bibcode 2000IJMSp.200..285M. doi:10.1016/S1387-3806(00)00345-6.

[26] Schwartz JC, Senko MW, Syka JE (June 2002). “A two-dimensional quadrupole ion trap mass spectrometer”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 13 (6): 659–69. Bibcode 2002JASMS..13..659S. doi:10.1016/S1044-0305(02)00384-7. PMID 12056566. S2CID 26965687.

[27] Lammert SA, Rockwood AA, Wang M, Lee ML, Lee ED, Tolley SE, Oliphant JR, Jones JL, Waite RW (July 2006). “Miniature toroidal radio frequency ion trap mass analyzer”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 17 (7): 916–922. Bibcode 2006JASMS..17..916L. doi:10.1016/j.jasms.2006.02.009. PMID 16697659. S2CID 45444397.

[28] Snyder DT, Pulliam CJ, Ouyang Z, Cooks RG (January 2016). “Miniature and Fieldable Mass Spectrometers: Recent Advances”. Analytical Chemistry. 88 (1): 2–29. Bibcode 2016AnaCh..88....2S. doi:10.1021/acs.analchem.5b03070. PMC PMC5364034. PMID 26422665.

[29] Comisarow MB, Marshall AG (1974). “Fourier-transform ion cyclotron resonance spectroscopy”. Chemical Physics Letters. 25 (2): 282–283. Bibcode 1974CPL....25..282C. doi:10.1016/0009-2614(74)89137-2.

[30] Marshall AG, Hendrickson CL, Jackson GS (1998). “Fourier-transform ion cyclotron resonance mass spectrometry: a primer”. Mass Spectrometry Reviews. 17 (1): 1–35. Bibcode 1998MSRv...17....1M. doi:10.1002/(SICI)1098-2787(1998)17:1<1::AID-MAS1>3.0.CO;2-K. PMID 9768511.

[31] Hu Q, Noll RJ, Li H, Makarov A, Hardman M, Graham Cooks R (April 2005). “The Orbitrap: a new mass spectrometer”. Journal of Mass Spectrometry. 40 (4): 430–43. Bibcode 2005JMSp...40..430H. doi:10.1002/jms.856. PMID 15838939.

[:3-32] 32.0 ^32.1 ^32.2 Smith, Donald F.; Podgorski, David C.; Rodgers, Ryan P.; Blakney, Greg T.; Hendrickson, Christopher L. (2018-02-06). “21 Tesla FT-ICR Mass Spectrometer for Ultrahigh-Resolution Analysis of Complex Organic Mixtures”. Analytical Chemistry. 90 (3): 2041–2047. Bibcode 2018AnaCh..90.2041S. doi:10.1021/acs.analchem.7b04159. PMID 29303558. ISSN 0003-2700.

[33] Xian, Feng; Hendrickson, Christopher L.; Marshall, Alan G. (2012-01-17). “High Resolution Mass Spectrometry”. Analytical Chemistry. 84 (2): 708–719. Bibcode 2012AnaCh..84..708X. doi:10.1021/ac203191t. PMID 22263633. ISSN 0003-2700.

[34] Marshall, Alan G.; Guan, Shenheng (1996). “Advantages of High Magnetic Field for Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometry”. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 10 (14): 1819–1823. Bibcode 1996RCMS...10.1819M. doi:10.1002/(SICI)1097-0231(199611)10:14<1819::AID-RCM686>3.0.CO;2-Z. ISSN 1097-0231.

[:4-35] 35.0 ^35.1 Shaw, Jared B.; Lin, Tzu-Yung; Leach, Franklin E. III; Tolmachev, Aleksey V.; Tolić, Nikola; Robinson, Errol W.; Koppenaal, David W.; Paša-Tolić, Ljiljana (2016-12-01). “21 Tesla Fourier Transform Ion Cyclotron Resonance Mass Spectrometer Greatly Expands Mass Spectrometry Toolbox”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 27 (12): 1929–1936. Bibcode 2016JASMS..27.1929S. doi:10.1007/s13361-016-1507-9. PMID 27734325.

[36] Bogdanov, Bogdan; Smith, Richard D. (March 2005). “Proteomics by FTICR mass spectrometry: Top down and bottom up”. Mass Spectrometry Reviews. 24 (2): 168–200. Bibcode 2005MSRv...24..168B. doi:10.1002/mas.20015. PMID 15389855. ISSN 0277-7037.

[37] Repp, J.; Böhm, C.; Crespo López-Urrutia, J. R.; Dörr, A.; Eliseev, S.; George, S.; Goncharov, M.; Novikov, Y. N.; Roux, C.; Sturm, S.; Ulmer, S.; Blaum, K. (2012-06-01). “PENTATRAP: a novel cryogenic multi-Penning-trap experiment for high-precision mass measurements on highly charged ions”. Applied Physics B. 107 (4): 983–996. arXiv:1110.2919. Bibcode 2012ApPhB.107..983R. doi:10.1007/s00340-011-4823-6. ISSN 1432-0649.

[38] Schüssler, R. X.; Bekker, H.; Braß, M.; Cakir, H.; Crespo López-Urrutia, J. R.; Door, M.; Filianin, P.; Harman, Z.; Haverkort, M. W.; Huang, W. J.; Indelicato, P.; Keitel, C. H.; König, C. M.; Kromer, K.; Müller, M. (May 2020). “Detection of metastable electronic states by Penning trap mass spectrometry”. Nature. 581 (7806): 42–46. arXiv:2005.04892. Bibcode 2020Natur.581...42S. doi:10.1038/s41586-020-2221-0. PMID 32376960. ISSN 1476-4687.

[39] Dubois F, Knochenmuss R, Zenobi R, Brunelle A, Deprun C, Le Beyec Y (1999). “A comparison between ion-to-photon and microchannel plate detectors”. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 13 (9): 786–791. Bibcode 1999RCMS...13..786D. doi:10.1002/(SICI)1097-0231(19990515)13:9<786::AID-RCM566>3.0.CO;2-3.

[40] Park MA, Callahan JH, Vertes A (1994). “An inductive detector for time-of-flight mass spectrometry”. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 8 (4): 317–322. Bibcode 1994RCMS....8..317P. doi:10.1002/rcm.1290080407.

[41] Boyd, Robert K. (1994). “Linked-scan techniques for MS/MS using tandem-in-space instruments”. Mass Spectrometry Reviews. 13 (5–6): 359–410. Bibcode 1994MSRv...13..359B. doi:10.1002/mas.1280130502.

[42] Busch, Kenneth L.. “A Glossary for Mass Spectrometry”. Waters.com. Waters. Retrieved 12 February 2024.

[Xue-2020-43] 43.0 ^43.1 ^43.2 Xue J, Guijas C, Benton HP, Warth B, Siuzdak G (October 2020). “METLIN MS² molecular standards database: a broad chemical and biological resource”. Nature Methods. 17 (10): 953–954. Bibcode 2020NaMet..17..953X. doi:10.1038/s41592-020-0942-5. PMC PMC8802982. PMID 32839599. S2CID 221285246.

[44] Smith CA, O'Maille G, Want EJ, Qin C, Trauger SA, Brandon TR, Custodio DE, Abagyan R, Siuzdak G (December 2005). “METLIN: a metabolite mass spectral database”. Therapeutic Drug Monitoring. 27 (6): 747–51. doi:10.1097/01.ftd.0000179845.53213.39. PMID 16404815. S2CID 14774455.

[45] Guijas C, Montenegro-Burke JR, Domingo-Almenara X, Palermo A, Warth B, Hermann G, Koellensperger G, Huan T, Uritboonthai W, Aisporna AE, Wolan DW, Spilker ME, Benton HP, Siuzdak G (March 2018). “METLIN: A Technology Platform for Identifying Knowns and Unknowns”. Analytical Chemistry. 90 (5): 3156–3164. Bibcode 2018AnaCh..90.3156G. doi:10.1021/acs.analchem.7b04424. PMC PMC5933435. PMID 29381867.

[:0-46] 46.0 ^46.1 Heim, Wilasinee; Aisporna, Aries; Hoang, Linh; Benton, H. Paul; Siuzdak, Gary (2023). “METLIN Tandem Mass Spectrometry and Neutral Loss Databases for the Identification of Microbial Natural Products and Other Chemical Entities”. In Ivanisevic, Julijana; Giera, Martin (eds.). A Practical Guide to Metabolomics Applications in Health and Disease: From Samples to Insights into Metabolism. Cham: Springer International Publishing. pp. 105–124. ISBN 978-3-031-44256-8. doi:10.1007/978-3-031-44256-8_5.

[47] Aisporna, Aries; Webb, Bill; Uritboonthai, Winnie; Hoang, Linh; Billings, Elizabeth M.; Hoang, Corey; Plumb, Robert; Siuzdak, Gary (2025-10-28). “Adaptive Modeling of Tandem Mass Spectrometry Data: Creation of the METLIN 960K MRM Database”. Analytical Chemistry. 97 (44): 24586–24595. Bibcode 2025AnaCh..9724586A. doi:10.1021/acs.analchem.5c04639. PMC PMC12613142. PMID 41150651. ISSN 0003-2700.

[48] Hoang, Corey; Uritboonthai, Winnie; Hoang, Linh; Billings, Elizabeth M.; Aisporna, Aries; Nia, Farshad A.; Derks, Rico J. E.; Williamson, James R.; Giera, Martin; Siuzdak, Gary (2024-03-26). “Tandem Mass Spectrometry across Platforms”. Analytical Chemistry. 96 (14): 5478–5488. Bibcode 2024AnaCh..96.5478H. doi:10.1021/acs.analchem.3c05576. PMC PMC11007677. PMID 38529642. ISSN 0003-2700.

[49] Benton HP, Wong DM, Trauger SA, Siuzdak G (August 2008). “XCMS2: processing tandem mass spectrometry data for metabolite identification and structural characterization”. Analytical Chemistry. 80 (16): 6382–9. Bibcode 2008AnaCh..80.6382B. doi:10.1021/ac800795f. PMC PMC2728033. PMID 18627180.

[50] Eiceman, G.A. (2000). Gas Chromatography. In R.A. Meyers (Ed.), Encyclopedia of Analytical Chemistry: Applications, Theory, and Instrumentation, pp. 10627. Chichester: Wiley. ISBN 0-471-97670-9

[51] Fang M, Ivanisevic J, Benton HP, Johnson CH, Patti GJ, Hoang LT, Uritboonthai W, Kurczy ME, Siuzdak G (November 2015). “Thermal Degradation of Small Molecules: A Global Metabolomic Investigation”. Analytical Chemistry. 87 (21): 10935–41. Bibcode 2015AnaCh..8710935F. doi:10.1021/acs.analchem.5b03003. PMC PMC4633772. PMID 26434689.

[pmid2774189-52] Loo JA, Udseth HR, Smith RD (June 1989). “Peptide and protein analysis by electrospray ionization-mass spectrometry and capillary electrophoresis-mass spectrometry”. Analytical Biochemistry. 179 (2): 404–12. doi:10.1016/0003-2697(89)90153-X. PMID 2774189.

[pmid18790125-53] Maxwell EJ, Chen DD (October 2008). “Twenty years of interface development for capillary electrophoresis-electrospray ionization-mass spectrometry”. Analytica Chimica Acta. 627 (1): 25–33. Bibcode 2008AcAC..627...25M. doi:10.1016/j.aca.2008.06.034. PMID 18790125.

[GFVerbeck06012002-54] Verbeck GF, Ruotolo BT, Sawyer HA, Gillig KJ, Russell DH (June 2002). “A fundamental introduction to ion mobility mass spectrometry applied to the analysis of biomolecules”. Journal of Biomolecular Techniques. 13 (2): 56–61. PMC PMC2279851. PMID 19498967.

[55] Matz LM, Asbury GR, Hill HH (2002). “Two-dimensional separations with electrospray ionization ambient pressure high-resolution ion mobility spectrometry/quadrupole mass spectrometry”. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 16 (7): 670–5. Bibcode 2002RCMS...16..670M. doi:10.1002/rcm.623. PMID 11921245.

[56] Sowell RA, Koeniger SL, Valentine SJ, Moon MH, Clemmer DE (September 2004). “Nanoflow LC/IMS-MS and LC/IMS-CID/MS of protein mixtures”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 15 (9): 1341–53. Bibcode 2004JASMS..15.1341S. doi:10.1016/j.jasms.2004.06.014. PMID 15337515. S2CID 11531292.

[57] Tureček F, McLafferty FW (1993). Interpretation of mass spectra. Sausalito: University Science Books. ISBN 978-0-935702-25-5.

[58] Mistrik R. “A New Concept for the Interpretation of Mass Spectra Based on a Combination of a Fragmentation Mechanism Database and a Computer Expert System”. Highchem.com. Archived from the original on 11 January 2012.

[59] Sheldon MT, Mistrik R, Croley TR (March 2009). “Determination of ion structures in structurally related compounds using precursor ion fingerprinting”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 20 (3): 370–6. Bibcode 2009JASMS..20..370S. doi:10.1016/j.jasms.2008.10.017. PMID 19041260.

[60] Zhou, Bin; Xiao, Jun Feng; Tuli, Leepika; Ressom, Habtom W. (2012). “LC-MS-based metabolomics”. Mol. BioSyst.. 8 (2): 470–481. doi:10.1039/c1mb05350g. PMC PMC3699692. PMID 22041788. ISSN 1742-206X.

[Maher_S,_Jjunju_FPM,_Taylor_S_2015_113–135-61] 61.0 ^61.1 Maher S, Jjunju FP, Taylor S (2015). “100 years of mass spectrometry: Perspectives and future trends”. Rev. Mod. Phys.. 87 (1): 113–135. Bibcode 2015RvMP...87..113M. doi:10.1103/RevModPhys.87.113.

[62] Shevela D, Messinger J (November 2013). “Studying the oxidation of water to molecular oxygen in photosynthetic and artificial systems by time-resolved membrane-inlet mass spectrometry”. Frontiers in Plant Science. 4: 473. Bibcode 2013FrPS....4..473S. doi:10.3389/fpls.2013.00473. PMC PMC3840314. PMID 24324477.

[63] Li X, Huang L, Zhu H, Zhou Z (February 2017). “Direct human breath analysis by secondary nano-electrospray ionization ultrahigh-resolution mass spectrometry: Importance of high mass resolution and mass accuracy”. Rapid Communications in Mass Spectrometry. 31 (3): 301–308. Bibcode 2017RCMS...31..301L. doi:10.1002/rcm.7794. PMID 27859758.

[64] Barrios-Collado C, Vidal-de-Miguel G, Martinez-Lozano Sinues P (February 2016). “Numerical modeling and experimental validation of a universal secondary electrospray ionization source for mass spectrometric gas analysis in real-time”. Sensors and Actuators B: Chemical. 223: 217–225. Bibcode 2016SeAcB.223..217B. doi:10.1016/j.snb.2015.09.073. hdl:20.500.11850/105470.

[65] Hsieh Y, Korfmacher WA (June 2006). “Increasing speed and throughput when using HPLC-MS/MS systems for drug metabolism and pharmacokinetic screening”. Current Drug Metabolism. 7 (5): 479–89. doi:10.2174/138920006777697963. PMID 16787157. S2CID 13612670.

[66] Covey TR, Lee ED, Henion JD (October 1986). “High-speed liquid chromatography/tandem mass spectrometry for the determination of drugs in biological samples”. Analytical Chemistry. 58 (12): 2453–60. Bibcode 1986AnaCh..58.2453C. doi:10.1021/ac00125a022. PMID 3789400.

[67] Covey TR, Crowther JB, Dewey EA, Henion JD (February 1985). “Thermospray liquid chromatography/mass spectrometry determination of drugs and their metabolites in biological fluids”. Analytical Chemistry. 57 (2): 474–81. Bibcode 1985AnaCh..57..474C. doi:10.1021/ac50001a036. PMID 3977076.

[Gamez-2011-68] 68.0 ^68.1 Gamez G, Zhu L, Disko A, Chen H, Azov V, Chingin K, Krämer G, Zenobi R (May 2011). “Real-time, in vivo monitoring and pharmacokinetics of valproic acid via a novel biomarker in exhaled breath”. Chemical Communications. 47 (17): 4884–6. doi:10.1039/c1cc10343a. PMID 21373707.

[Li-2015-69] 69.0 ^69.1 Li X, Martinez-Lozano Sinues P, Dallmann R, Bregy L, Hollmén M, Proulx S, Brown SA, Detmar M, Kohler M, Zenobi R (June 2015). “Drug Pharmacokinetics Determined by Real-Time Analysis of Mouse Breath”. Angewandte Chemie. 54 (27): 7815–8. Bibcode 2015ACIE...54.7815L. doi:10.1002/anie.201503312. hdl:20.500.11850/102558. PMID 26015026.

[70] Gaugg MT, Engler A, Nussbaumer-Ochsner Y, Bregy L, Stöberl AS, Gaisl T, Bruderer T, Zenobi R, Kohler M, Martinez-Lozano Sinues P (September 2017). “Metabolic effects of inhaled salbutamol determined by exhaled breath analysis”. Journal of Breath Research. 11 (4): 046004. Bibcode 2017JBR....11d6004G. doi:10.1088/1752-7163/aa7caa. hdl:20.500.11850/220016. PMID 28901297.

[71] Martinez-Lozano Sinues P, Kohler M, Brown SA, Zenobi R, Dallmann R (February 2017). “Gauging circadian variation in ketamine metabolism by real-time breath analysis”. Chemical Communications. 53 (14): 2264–2267. doi:10.1039/C6CC09061C. PMID 28150005.

[72] Tejero Rioseras A, Singh KD, Nowak N, Gaugg MT, Bruderer T, Zenobi R, Sinues PM (June 2018). “Real-Time Monitoring of Tricarboxylic Acid Metabolites in Exhaled Breath”. Analytical Chemistry. 90 (11): 6453–6460. Bibcode 2018AnaCh..90.6453T. doi:10.1021/acs.analchem.7b04600. PMID 29767961.

[73] Ferries S, Perkins S, Brownridge PJ, Campbell A, Eyers PA, Jones AR, Eyers CE (September 2017). “Evaluation of Parameters for Confident Phosphorylation Site Localization Using an Orbitrap Fusion Tribrid Mass Spectrometer”. Journal of Proteome Research. 16 (9): 3448–3459. doi:10.1021/acs.jproteome.7b00337. PMID 28741359.

[74] Chait BT (2011). “Mass spectrometry in the postgenomic era”. Annual Review of Biochemistry. 80: 239–46. doi:10.1146/annurev-biochem-110810-095744. PMID 21675917. S2CID 2676180.

[75] Petrie S, Bohme DK (2007). “Ions in space”. Mass Spectrometry Reviews. 26 (2): 258–80. Bibcode 2007MSRv...26..258P. doi:10.1002/mas.20114. PMID 17111346.

[76] Hoffman JH, Chaney RC, Hammack H (October 2008). “Phoenix Mars Mission--the thermal evolved gas analyzer”. Journal of the American Society for Mass Spectrometry. 19 (10): 1377–83. Bibcode 2008JASMS..19.1377H. doi:10.1016/j.jasms.2008.07.015. PMID 18715800.

[77] “Cassini Plasma Spectrometer”. Southwest Research Institute. Archived from the original on 2018-10-08. Retrieved 2008-01-04.

[78] Riker JB, Haberman B (1976). “Expired gas monitoring by mass spectrometry in a respiratory intensive care unit”. Critical Care Medicine. 4 (5): 223–9. doi:10.1097/00003246-197609000-00002. PMID 975846. S2CID 6334599.

[79] Gothard JW, Busst CM, Branthwaite MA, Davies NJ, Denison DM (September 1980). “Applications of respiratory mass spectrometry to intensive care”. Anaesthesia. 35 (9): 890–5. doi:10.1111/j.1365-2044.1980.tb03950.x. PMID 6778243. S2CID 41696370.

[80] Verbeck G, Hoffmann W, Walton B (October 2012). “Soft-landing preparative mass spectrometry”. The Analyst. 137 (19): 4393–407. Bibcode 2012Ana...137.4393V. doi:10.1039/C2AN35550G. PMID 22900257.

[81] Franchetti V, Solka BH, Baitinger WE, Amy JW, Cooks RG (1977). “Soft landing of ions as a means of surface modification”. Mass Spectrom. Ion Phys.. 23 (1): 29–35. Bibcode 1977IJMSI..23...29F. doi:10.1016/0020-7381(77)80004-1.

[82] Jarrold, Martin F (2022). “Applications of Charge Detection Mass Spectrometry in Molecular Biology and Biotechnology”. Chemical Reviews. 122 (8): 7415–7441. doi:10.1021/acs.chemrev.1c00377. PMC PMC10842748. PMID 34637283.

[83] Rathore, Anurag S (2022). “Charge Detection Mass Spectrometry: What's the "Big" Deal?”. LCGC North America. 40 (3): 125–127. doi:10.56530/lcgc.na.gp8165g1. Retrieved 19 August 2025.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]

[27]

[28]

[29]

[30]

[31]

[32]

[33]

[34]

[35]

[36]

[37]

[38]

[39]

[40]

[41]

[42]

[43]

[44]

[45]

[46]

[47]

[48]

[49]

[50]

[51]

[52]

[53]

[54]

[55]

[56]

[57]

[58]

[59]

[60]

[61]

[62]

[63]

[64]

[65]

[66]

[67]

[68]

[69]

[70]

[71]

[72]

[73]

[74]

[75]

[76]

[77]

[78]

[79]

[80]

[81]

[82]

[83]

Anonymous

Search