లైసోజైమ్

From LTRC
Revision as of 04:13, 14 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Lysozyme” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
లైసోజైమ్
గుర్తింపు సంఖ్యలు
EC సంఖ్య 3.2.1.17
CAS సంఖ్య 9001-63-2
డేటాబేస్‌లు
BRENDA enzyme data
ExPASy NiceZyme view
KEGG enzyme entry
MetaCyc metabolic pathway
Rhea reactions
PDB నిర్మాణాలు RCSB PDB PDBe PDBsum
జీన్ ఆంటాలజీ AmiGO / QuickGO
శోధన PMC articles PubMed articles NCBI proteins

లైసోసోమ్, లైసోసోమల్ ఎంజైమ్‌లు, లైసిన్ తో పొరబడకండి

లైసోజైమ్ (EC 3.2.1.17, మురామిడేస్, N-ఎసిటైల్మురామైడ్ గ్లైకాన్ హైడ్రోలేస్; క్రమబద్ధమైన పేరు పెప్టిడోగ్లైకాన్ N-ఎసిటైల్మురామోయిల్ హైడ్రోలేస్) అనేది జంతువుల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడే ఒక యాంటీమైక్రోబయల్ ఎంజైమ్, ఇది సహజ రోగనిరోధక వ్యవస్థలో భాగంగా ఉంటుంది.

ఇది ఒక గ్లైకోసైడ్ హైడ్రోలేస్, ఇది ఈ క్రింది ప్రక్రియను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది:

పెప్టిడోగ్లైకాన్ లోని N-ఎసిటైల్మురామిక్ యాసిడ్ మరియు N-ఎసిటైల్-D-గ్లూకోసమైన్ అవశేషాల మధ్య మరియు చిటోడెక్స్ట్రిన్‌లలోని ( కైటిన్ నుండి ఉద్భవించిన డెక్స్ట్రిన్‌లు) N-ఎసిటైల్-D-గ్లూకోసమైన్ అవశేషాల మధ్య (1→4)-β-లింకేజీల జలవిశ్లేషణ (Hydrolysis).

పెప్టిడోగ్లైకాన్ అనేది గ్రామ్-పాజిటివ్ బ్యాక్టీరియా కణ కవచంలో ప్రధాన భాగం.[1] ఈ జలవిశ్లేషణ బ్యాక్టీరియా కణ కవచాల సమగ్రతను దెబ్బతీస్తుంది, దీనివల్ల బ్యాక్టీరియా లైసిస్ (కణ విచ్ఛిన్నం) చెందుతుంది.

లైసోజైమ్ కన్నీళ్లు, లాలాజలం, తల్లి పాలు, మరియు శ్లేష్మం వంటి స్రావాలలో సమృద్ధిగా ఉంటుంది. ఇది మాక్రోఫేజ్ మరియు పాలీమార్ఫోన్యూక్లియర్ న్యూట్రోఫిల్స్ (PMNs) యొక్క సైటోప్లాస్మిక్ గ్రాన్యూల్స్‌లో కూడా ఉంటుంది. కోడిగుడ్డు తెల్లసొనలో పెద్ద మొత్తంలో లైసోజైమ్ కనిపిస్తుంది. C-రకం లైసోజైమ్‌లు క్రమం మరియు నిర్మాణంలో α-లాక్టాల్బుమిన్కు దగ్గరి సంబంధం కలిగి ఉంటాయి, దీనివల్ల అవి ఒకే గ్లైకోసైడ్ హైడ్రోలేస్ ఫ్యామిలీ 22లో భాగంగా ఉంటాయి.[2] మానవులలో, C-రకం లైసోజైమ్ ఎంజైమ్ LYZ జన్యువు ద్వారా ఎన్కోడ్ చేయబడుతుంది.[3][4]

కోడిగుడ్డు తెల్లసొన లైసోజైమ్ ఉష్ణ స్థిరత్వాన్ని కలిగి ఉంటుంది, దీని ద్రవీభవన స్థానం pH 5.0 వద్ద 72 °C వరకు చేరుకుంటుంది.[5] అయితే, మానవ పాలలోని లైసోజైమ్ ఆ ఉష్ణోగ్రత వద్ద చాలా త్వరగా తన కార్యాచరణను కోల్పోతుంది.[6] కోడిగుడ్డు తెల్లసొన లైసోజైమ్ విస్తృత pH పరిధిలో (6–9) తన కార్యాచరణను నిర్వహిస్తుంది.[7] దీని ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ 11.35.[7] మానవ పాల లైసోజైమ్ యొక్క ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ 10.5–11.[8]

పనితీరు మరియు యంత్రాంగం

ఈ ఎంజైమ్ పెప్టిడోగ్లైకాన్లలోని గ్లైకోసైడిక్ బంధాలను జలవిశ్లేషణ చేయడం ద్వారా పనిచేస్తుంది. ఈ ఎంజైమ్ కైటిన్లోని గ్లైకోసైడిక్ బంధాలను కూడా విచ్ఛిన్నం చేయగలదు, అయితే ఇది నిజమైన కైటినేస్ల వలె ప్రభావవంతంగా ఉండదు.[9]

లైసోజైమ్ ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడిన చర్య యొక్క అవలోకనం

లైసోజైమ్ యొక్క యాక్టివ్ సైట్ దాని రెండు డొమైన్‌ల మధ్య ఉన్న ప్రముఖ చీలికలో పెప్టిడోగ్లైకాన్ అణువును బంధిస్తుంది. ఇది బ్యాక్టీరియా (ముఖ్యంగా గ్రామ్-పాజిటివ్ బ్యాక్టీరియా) కణ కవచాలలో కనిపించే దాని సహజ సబ్‌స్ట్రేట్ అయిన పెప్టిడోగ్లైకాన్‌లను, N-ఎసిటైల్మురామిక్ యాసిడ్ (NAM) మరియు N-ఎసిటైల్గ్లూకోసమైన్ (NAG) యొక్క నాల్గవ కార్బన్ పరమాణువు మధ్య దాడి చేస్తుంది.[10]

టెట్రాసాకరైడ్ వంటి చిన్న కార్బోహైడ్రేట్లు కూడా ఆచరణీయమైన సబ్‌స్ట్రేట్‌లుగా చూపబడ్డాయి, కానీ ఇవి పొడవైన గొలుసు కలిగిన ఇంటర్మీడియట్ ద్వారా జరుగుతాయి.[11] కైటిన్ కూడా ఆచరణీయమైన లైసోజైమ్ సబ్‌స్ట్రేట్‌గా చూపబడింది. కృత్రిమ సబ్‌స్ట్రేట్‌లు కూడా అభివృద్ధి చేయబడ్డాయి మరియు లైసోజైమ్‌లో ఉపయోగించబడ్డాయి.[12]

యంత్రాంగం

ఫిలిప్స్

ఫిలిప్స్ యంత్రాంగం ప్రకారం, ఎంజైమ్ యొక్క ఉత్ప్రేరక శక్తి బంధించబడిన సబ్‌స్ట్రేట్‌పై స్టెరిక్ ఒత్తిడి మరియు ఆక్సోకార్బెనియం ఇంటర్మీడియట్ యొక్క ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్ స్థిరీకరణ రెండింటి నుండి వస్తుంది. ఎక్స్-రే క్రిస్టలోగ్రఫీ డేటా నుండి, ఫిలిప్స్ ఎంజైమ్ యొక్క యాక్టివ్ సైట్‌ను ప్రతిపాదించాడు, అక్కడ హెక్సాసాకరైడ్ బంధించబడుతుంది. లైసోజైమ్ హెక్సాసాకరైడ్‌లోని నాల్గవ చక్కెరను (D లేదా -1 సబ్‌సైట్‌లో) హాఫ్-చైర్ కన్ఫర్మేషన్‌లోకి వక్రీకరిస్తుంది. ఈ ఒత్తిడికి గురైన స్థితిలో, గ్లైకోసైడిక్ బంధం మరింత సులభంగా విచ్ఛిన్నమవుతుంది.[13] గ్లైకోసైడిక్ బంధం విచ్ఛిన్నం కావడమే ఫలితంగా ఆక్సో-కార్బెనియం కలిగిన అయానిక్ ఇంటర్మీడియట్ సృష్టించబడుతుంది.[14] అందువల్ల, సబ్‌స్ట్రేట్ అణువును ట్రాన్సిషన్ స్టేట్ మాదిరిగానే ఒత్తిడికి గురైన కన్ఫర్మేషన్‌ను స్వీకరించేలా చేయడం వల్ల చర్య యొక్క శక్తి అవరోధం తగ్గుతుంది.[15]

ప్రతిపాదిత ఆక్సో-కార్బోనియం ఇంటర్మీడియట్ యాక్టివ్ సైట్‌లోని ఆస్పార్టేట్ మరియు గ్లుటామేట్ అవశేషాల ద్వారా ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్‌గా స్థిరీకరించబడుతుందని 1978లో అరీహ్ వార్షెల్ ఊహించారు. ఎలెక్ట్రోస్టాటిక్ స్థిరీకరణ వాదన బల్క్ వాటర్‌తో పోలికపై ఆధారపడి ఉంది, నీటి డైపోల్స్ యొక్క పునఃస్థితి ఛార్జ్ పరస్పర చర్య యొక్క స్థిరీకరణ శక్తిని రద్దు చేయగలదు. వార్షెల్ నమూనాలో, ఎంజైమ్ ఒక సూపర్-సాల్వెంట్‌గా పనిచేస్తుంది, ఇది అయాన్ జంటల ధోరణిని స్థిరీకరిస్తుంది మరియు సూపర్-సాల్వేషన్ను (అయాన్ జంటల యొక్క చాలా మంచి స్థిరీకరణ) అందిస్తుంది, మరియు ముఖ్యంగా రెండు అయాన్లు ఒకదానికొకటి దగ్గరగా ఉన్నప్పుడు శక్తిని తగ్గిస్తుంది.[16]

ఈ యంత్రాంగంలో రేట్-డిటర్మినింగ్ స్టెప్ (RDS) ఆక్సోకార్బెనియం ఇంటర్మీడియట్ ఏర్పడటంతో సంబంధం కలిగి ఉంటుంది. ఖచ్చితమైన RDSని సూచించడానికి కొన్ని విరుద్ధమైన ఫలితాలు ఉన్నాయి. ఉత్పత్తి (4-నైట్రోఫినాల్|p-నైట్రోఫినాల్) ఏర్పడటాన్ని గుర్తించడం ద్వారా, RDS వేర్వేరు ఉష్ణోగ్రతల వద్ద మారవచ్చని కనుగొనబడింది, ఇది ఆ విరుద్ధమైన ఫలితాలకు ఒక కారణం. అధిక ఉష్ణోగ్రత వద్ద RDS అనేది గ్లైకోసైల్ ఎంజైమ్ ఇంటర్మీడియట్ ఏర్పడటం మరియు తక్కువ ఉష్ణోగ్రత వద్ద ఆ ఇంటర్మీడియట్ విచ్ఛిన్నం కావడం.[17]

లైసోజైమ్ ఎంజైమ్ యొక్క కోవాలెంట్ ఇంటర్మీడియట్, నలుపు రంగులో కోవాలెంట్ బంధం మరియు నీలం మెష్‌గా ప్రయోగాత్మక ఆధారాలు.[18]

కోవాలెంట్ యంత్రాంగం

వోకాడ్లో ప్రయోగంలో సబ్‌స్ట్రేట్‌లు

1969లో జరిగిన ప్రారంభ చర్చలో, డాల్క్విస్ట్ కైనెటిక్ ఐసోటోప్ ఎఫెక్ట్ ఆధారంగా లైసోజైమ్ కోసం కోవాలెంట్ యంత్రాంగాన్ని ప్రతిపాదించాడు,[14] కానీ చాలా కాలం పాటు అయానిక్ యంత్రాంగం ఎక్కువగా ఆమోదించబడింది. 2001లో, వోకాడ్లో ద్వారా అయానిక్ కాకుండా కోవాలెంట్ ఇంటర్మీడియట్ ద్వారా సవరించబడిన యంత్రాంగం ప్రతిపాదించబడింది. ఎలక్ట్రోస్ప్రే అయోనైజేషన్-మాస్ స్పెక్ట్రోమెట్రీ విశ్లేషణ నుండి వచ్చిన ఆధారాలు కోవాలెంట్ ఇంటర్మీడియట్‌ను సూచించాయి. చర్య రేటును తగ్గించడానికి మరియు వర్ణన కోసం ఇంటర్మీడియట్‌ను సేకరించడానికి 2-ఫ్లోరో సబ్‌స్టిట్యూటెడ్ సబ్‌స్ట్రేట్ ఉపయోగించబడింది.[19] అమైనో యాసిడ్ సైడ్-చైన్‌లు గ్లుటామిక్ యాసిడ్ 35 (Glu35) మరియు ఆస్పార్టేట్ 52 (Asp52) ఈ ఎంజైమ్ యొక్క కార్యాచరణకు కీలకమని కనుగొనబడింది. Glu35 గ్లైకోసైడిక్ బంధానికి ప్రోటాన్ దాతగా పనిచేస్తుంది, సబ్‌స్ట్రేట్‌లోని C-O బంధాన్ని విచ్ఛిన్నం చేస్తుంది, అయితే Asp52 గ్లైకోసైల్ ఎంజైమ్ ఇంటర్మీడియట్‌ను రూపొందించడానికి న్యూక్లియోఫైల్గా పనిచేస్తుంది. Glu35 నీటితో చర్య జరిపి హైడ్రాక్సిల్ అయాన్‌ను ఏర్పరుస్తుంది, ఇది నీటి కంటే బలమైన న్యూక్లియోఫైల్, ఇది గ్లైకోసైల్ ఎంజైమ్ ఇంటర్మీడియట్‌పై దాడి చేస్తుంది, తద్వారా జలవిశ్లేషణ ఉత్పత్తిని ఇస్తుంది మరియు ఎంజైమ్‌ను మార్చకుండా వదిలివేస్తుంది.[20] ఎంజైమ్ ఉత్ప్రేరకానికి ఈ రకమైన కోవాలెంట్ యంత్రాంగాన్ని మొదట డేనియల్ E. కోష్లాండ్ జూనియర్ ప్రతిపాదించారు.[21]

ఇటీవల, క్వాంటం మెకానిక్స్/ మాలిక్యులర్ మెకానిక్స్ (QM/MM) మాలిక్యులర్ డైనమిక్స్ సిమ్యులేషన్లు HEWL యొక్క క్రిస్టల్‌ను ఉపయోగిస్తున్నాయి మరియు కోవాలెంట్ ఇంటర్మీడియట్ ఉనికిని అంచనా వేస్తున్నాయి.[22] ESI-MS మరియు ఎక్స్-రే నిర్మాణాల కోసం ఆధారాలు కోవాలెంట్ ఇంటర్మీడియట్ ఉనికిని సూచిస్తాయి, కానీ ప్రాథమికంగా తక్కువ క్రియాశీల మ్యుటాంట్ లేదా నాన్-నేటివ్ సబ్‌స్ట్రేట్‌ను ఉపయోగించడంపై ఆధారపడతాయి. అందువల్ల, QM/MM మాలిక్యులర్ డైనమిక్స్ వైల్డ్-టైప్ HEWL మరియు నేటివ్ సబ్‌స్ట్రేట్ యొక్క యంత్రాంగాన్ని నేరుగా పరిశోధించే ప్రత్యేక సామర్థ్యాన్ని అందిస్తుంది. కోవాలెంట్ యంత్రాంగం నుండి వచ్చిన కోవాలెంట్ ఇంటర్మీడియట్, ఫిలిప్స్ యంత్రాంగం నుండి వచ్చిన అయానిక్ ఇంటర్మీడియట్ కంటే ~30 kcal/mol ఎక్కువ స్థిరంగా ఉందని లెక్కలు వెల్లడించాయి.[22] ఈ లెక్కలు అయానిక్ ఇంటర్మీడియట్ శక్తిపరంగా చాలా ప్రతికూలమని మరియు తక్కువ క్రియాశీల మ్యుటాంట్ లేదా నాన్-నేటివ్ సబ్‌స్ట్రేట్‌లను ఉపయోగించి ప్రయోగాల నుండి గమనించిన కోవాలెంట్ ఇంటర్మీడియట్‌లు వైల్డ్-టైప్ HEWL యొక్క యంత్రాంగంపై ఉపయోగకరమైన అంతర్దృష్టిని అందిస్తాయని నిరూపిస్తున్నాయి.[22]

లైసోజైమ్ యొక్క రెండు సాధ్యమైన యంత్రాంగాలు

నిరోధం

ఇమిడజోల్ ఉత్పన్నాలు లైసోజైమ్ యొక్క పోటీ నిరోధాన్ని సాధించడానికి కొన్ని అవశేషాలతో (యాక్టివ్ సెంటర్ లోపల లేదా వెలుపల) ఛార్జ్-ట్రాన్స్‌ఫర్ కాంప్లెక్స్ను ఏర్పరుస్తాయి.[23] గ్రామ్-నెగటివ్ బ్యాక్టీరియాలో, లిపోపాలిసాకరైడ్ లైసోజైమ్‌తో అత్యంత అనుకూలమైన బంధం ద్వారా నాన్-కాంపిటేటివ్ ఇన్హిబిటర్‌గా పనిచేస్తుంది.[24]మరింత సమాచారం: గ్లైకోసైడ్ హైడ్రోలేస్

ఎంజైమ్-యేతర చర్య

లైసోజైమ్ యొక్క మురామిడేస్ కార్యాచరణ దాని యాంటీ బాక్టీరియల్ లక్షణాలకు కీలక పాత్ర పోషిస్తుందని భావించినప్పటికీ, దాని ఎంజైమ్-యేతర చర్యకు సంబంధించిన ఆధారాలు కూడా నివేదించబడ్డాయి. ఉదాహరణకు, యాక్టివ్ సైట్‌లోని కీలకమైన అమైనో యాసిడ్‌ను మ్యుటేషన్ చేయడం ద్వారా (52-ఆస్పార్టిక్ యాసిడ్ -> 52-సెరిన్) లైసోజైమ్ యొక్క ఉత్ప్రేరక కార్యాచరణను నిరోధించడం దాని యాంటీమైక్రోబయల్ కార్యాచరణను తొలగించదు.[25] క్లెబ్సియెల్లా న్యుమోనియే యొక్క లిపోపాలిసాకరైడ్కు సంబంధించిన టెట్రాసాకరైడ్ కోసం లైటిక్ కార్యాచరణ లేకుండా బ్యాక్టీరియల్ కార్బోహైడ్రేట్ యాంటిజెన్‌ను గుర్తించే లైసోజైమ్ యొక్క లెక్టిన్-వంటి సామర్థ్యం నివేదించబడింది.[26] అలాగే, లైసోజైమ్ యాంటీబాడీలు మరియు T-సెల్ రిసెప్టర్లుతో సంకర్షణ చెందుతుంది.[27]

ఎంజైమ్ కన్ఫర్మేషన్ మార్పులు

లైసోజైమ్ రెండు కన్ఫర్మేషన్‌లను ప్రదర్శిస్తుంది: ఓపెన్ యాక్టివ్ స్టేట్ మరియు క్లోజ్డ్ ఇనాక్టివ్ స్టేట్. సింగిల్ వాల్డ్ కార్బన్ నానోట్యూబ్ (SWCN) ఫీల్డ్ ఎఫెక్ట్ ట్రాన్సిస్టర్‌లతో (FETs) ఉత్ప్రేరక ప్రాముఖ్యత పరీక్షించబడింది, ఇక్కడ ఒకే లైసోజైమ్ SWCN FETకి బంధించబడింది.[28] లైసోజైమ్‌ను ఎలక్ట్రానిక్‌గా పర్యవేక్షించడం రెండు కన్ఫర్మేషన్‌లను చూపింది, ఒక ఓపెన్ యాక్టివ్ సైట్ మరియు ఒక క్లోజ్డ్ ఇనాక్టివ్ సైట్. దాని యాక్టివ్ స్థితిలో లైసోజైమ్ తన సబ్‌స్ట్రేట్‌ను ప్రాసెసివిటీ ద్వారా జలవిశ్లేషణ చేయగలదు, సెకనుకు 15 చొప్పున సగటున 100 బంధాలను విచ్ఛిన్నం చేస్తుంది. కొత్త సబ్‌స్ట్రేట్‌ను బంధించడానికి మరియు క్లోజ్డ్ ఇనాక్టివ్ స్టేట్ నుండి ఓపెన్ యాక్టివ్ స్టేట్‌కు మారడానికి రెండు కన్ఫర్మేషన్ స్టెప్ మార్పులు అవసరం, అయితే ఇనాక్టివేషన్‌కు ఒక స్టెప్ అవసరం.[29]

సూపర్ ఫ్యామిలీ

సాంప్రదాయ C-రకం లైసోజైమ్ అనేది లైసోజైమ్ ప్రోటీన్ సూపర్ ఫ్యామిలీ అని పిలువబడే నిర్మాణపరంగా మరియు యంత్రాంగపరంగా సంబంధిత ఎంజైమ్‌ల పెద్ద సమూహంలో భాగం. ఈ కుటుంబం GH22 C-రకం ("చికెన్") లైసోజైమ్‌లను మొక్కల కైటినేస్ GH19, G-రకం ("గూస్") లైసోజైమ్ GH23, V-రకం ("వైరల్") లైసోజైమ్ GH24 మరియు చిటోసనేస్ GH46 కుటుంబాలతో కలుపుతుంది. లైసోజైమ్-రకం నామకరణం కేవలం ఒక రకం మొదట వేరుచేయబడిన మూలాన్ని మాత్రమే ప్రతిబింబిస్తుంది మరియు వర్గీకరణ పంపిణీని పూర్తిగా ప్రతిబింబించదు.[30] ఉదాహరణకు, మానవులు మరియు అనేక ఇతర క్షీరదాలు రెండు G-రకం లైసోజైమ్ జన్యువులను కలిగి ఉంటాయి, LYG1 మరియు LYG2.[31]

వ్యాధి మరియు చికిత్సలో పాత్ర

లైసోజైమ్ సహజ రోగనిరోధక వ్యవస్థలో భాగం. తగ్గిన లైసోజైమ్ స్థాయిలు నవజాత శిశువులలో బ్రోంకోపల్మోనరీ డిస్ప్లాసియాతో సంబంధం కలిగి ఉన్నాయి.[32] మానవ లైసోజైమ్ పాలు తినిపించిన పందులు E. కోలి వల్ల కలిగే విరేచనాల వ్యాధి నుండి వేగంగా కోలుకోగలవు. మానవ పాలలోని లైసోజైమ్ గాఢత పశువుల పాలలోని గాఢత కంటే 1,600 నుండి 3,000 రెట్లు ఎక్కువ. మానవ లైసోజైమ్ కోడిగుడ్డు తెల్లసొన లైసోజైమ్ కంటే ఎక్కువ క్రియాశీలతను కలిగి ఉంటుంది. మానవ తల్లి పాలిచ్చే ప్రయోజనాలను పొందలేని పిల్లలను విరేచనాల నుండి రక్షించడానికి మానవ లైసోజైమ్‌తో పాలను ఉత్పత్తి చేయడానికి మేకల యొక్క ట్రాన్స్‌జెనిక్ లైన్ ("ఆర్టెమిస్" అనే ఫౌండర్తో) అభివృద్ధి చేయబడింది.[33][34]

లైసోజైమ్ బాసిల్లస్ మరియు స్ట్రెప్టోకోకస్ వంటి గ్రామ్-పాజిటివ్ వ్యాధికారక క్రిముల నుండి సహజ రక్షణ రూపం కాబట్టి,[35] ఇది మానవ పాలతో ఆహారం తీసుకునే శిశువుల రోగనిరోధక శాస్త్రంలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది.[36] చర్మం దాని పొడితనం మరియు ఆమ్లత్వం కారణంగా రక్షణ అవరోధంగా ఉంటే, కండ్లకలక (కంటిని కప్పే పొర) స్రవించే ఎంజైమ్‌ల ద్వారా, ప్రధానంగా లైసోజైమ్ మరియు డిఫెన్సిన్ ద్వారా రక్షించబడుతుంది. అయితే, ఈ రక్షణ అవరోధాలు విఫలమైనప్పుడు, కండ్లకలక (conjunctivitis) వస్తుంది.[37][38]

కొన్ని క్యాన్సర్లలో (ముఖ్యంగా మైలోమోనోసైటిక్ లుకేమియా) క్యాన్సర్ కణాల ద్వారా లైసోజైమ్ అధికంగా ఉత్పత్తి కావడం వల్ల రక్తంలో లైసోజైమ్ విషపూరిత స్థాయిలకు దారితీయవచ్చు.[39] అధిక లైసోజైమ్ రక్త స్థాయిలు మూత్రపిండాల వైఫల్యానికి మరియు తక్కువ రక్త పొటాషియంకు దారితీయవచ్చు, ఇవి ప్రాథమిక ప్రాణాంతకత చికిత్సతో మెరుగుపడవచ్చు లేదా పరిష్కరించబడవచ్చు.[39]

సీరం లైసోజైమ్, సీరం యాంజియోటెన్సిన్ కన్వర్టింగ్ ఎంజైమ్ కంటే సార్కోయిడోసిస్ నిర్ధారణకు చాలా తక్కువ నిర్దిష్టమైనది; అయినప్పటికీ, ఇది మరింత సున్నితమైనది కాబట్టి, ఇది సార్కోయిడోసిస్ వ్యాధి కార్యాచరణకు మార్కర్‌గా ఉపయోగించబడుతుంది మరియు నిరూపితమైన కేసులలో వ్యాధి పర్యవేక్షణకు అనుకూలంగా ఉంటుంది.[40]

రసాయన సంశ్లేషణ

లైసోజైమ్ ప్రోటీన్ యొక్క మొదటి రసాయన సంశ్లేషణ ప్రయత్నం ఇంగ్లాండ్‌లోని లివర్‌పూల్ విశ్వవిద్యాలయంలో ప్రొఫెసర్ జార్జ్ W. కెన్నర్ మరియు అతని బృందం ద్వారా జరిగింది.[41] ఇది చివరకు 2007లో చికాగో విశ్వవిద్యాలయంలోని స్టీవ్ కెంట్ ల్యాబ్‌లో థామస్ డ్యూరెక్ ద్వారా సాధించబడింది, అతను సింథటిక్ ఫంక్షనల్ లైసోజైమ్ అణువును తయారు చేశాడు.[42]

ఇతర ఉపయోగాలు

లైసోజైమ్ స్పటికాలను ఉత్ప్రేరక మరియు బయోమెడికల్ అనువర్తనాల కోసం ఇతర క్రియాత్మక పదార్థాలను పెంచడానికి ఉపయోగిస్తారు.[43][44][45] గ్రామ్ పాజిటివ్ బ్యాక్టీరియాను లైసింగ్ (విచ్ఛిన్నం) చేయడానికి లైసోజైమ్ సాధారణంగా ఉపయోగించే ఎంజైమ్.[46] లైసోజైమ్ కణ గోడను జీర్ణం చేయగలదు మరియు osmotic shock (కణం చుట్టూ ఉన్న ద్రావణ సాంద్రతను అకస్మాత్తుగా మార్చడం ద్వారా కణాన్ని పగలగొట్టడం మరియు తద్వారా osmotic pressure) కలిగించగలదు, ఈ ప్రత్యేకమైన పనితీరు కారణంగా, లోపలి పొర వెసికిల్స్‌గా మిగిలిపోయినప్పుడు బ్యాక్టీరియా periplasm నుండి ప్రోటీన్‌లను విడుదల చేయడానికి ప్రయోగశాల సెట్టింగ్‌లలో లైసోజైమ్‌ను సాధారణంగా ఉపయోగిస్తారు, వీటిని spheroplast అని పిలుస్తారు.[47][48]

ఉదాహరణకు, periplasmic ప్రదేశంలోని కంటెంట్‌లను విడుదల చేయడానికి E. coliని లైసోజైమ్ ఉపయోగించి లైజ్ చేయవచ్చు. పెరిప్లాజమ్ యొక్క కంటెంట్‌లను సేకరించడానికి ప్రయత్నించేటప్పుడు ప్రయోగశాల సెట్టింగ్‌లో ఇది ప్రత్యేకంగా ఉపయోగపడుతుంది.[1] లైసోజైమ్ చికిత్స నిర్దిష్ట ఉష్ణోగ్రతలు, pH పరిధులు మరియు ఉప్పు సాంద్రతల వద్ద సరైనదిగా ఉంటుంది. లైసోజైమ్ చర్య 60 డిగ్రీల సెల్సియస్ వరకు పెరుగుతున్న ఉష్ణోగ్రతలతో, 6.0-7.0 pH పరిధితో పెరుగుతుంది. ప్రస్తుతం ఉన్న లవణాలు కూడా లైసోజైమ్ చికిత్సను ప్రభావితం చేస్తాయి, ఇక్కడ కొన్ని నిరోధక ప్రభావాలను కలిగిస్తాయి, మరికొన్ని లైసోజైమ్ చికిత్స ద్వారా లైసిస్‌ను ప్రోత్సహిస్తాయి. సోడియం క్లోరైడ్ లైసిస్‌ను ప్రేరేపిస్తుంది, కానీ అధిక సాంద్రత వద్ద, ఇది లైసిస్‌కు క్రియాశీల నిరోధకం. పొటాషియం లవణాల వాడకంతో కూడా ఇలాంటి పరిశీలనలు కనిపించాయి. బ్యాక్టీరియా జాతులలోని వ్యత్యాసాల వల్ల స్వల్ప మార్పులు ఉంటాయి.[49] protein crystallization కోసం రీకాంబినెంట్ ప్రోటీన్‌లను సంగ్రహించడంలో లైసోజైమ్‌ను ఉపయోగించడం వల్ల కలిగే పరిణామం ఏమిటంటే, స్పటికం లైసోజైమ్ యూనిట్లతో కలుషితం కావచ్చు, ఇది శారీరకంగా అసంబద్ధమైన కలయికను ఉత్పత్తి చేస్తుంది. వాస్తవానికి, కొన్ని ప్రోటీన్లు అటువంటి కాలుష్యం లేకుండా స్పటికీకరించలేవు.[50][51]

అంతేకాకుండా, విషపూరితమైన రీకాంబినెంట్ ప్రోటీన్‌ల వ్యక్తీకరణలో లైసోజైమ్ ఒక సాధనంగా ఉపయోగపడుతుంది. BL21(DE3) జాతులలో రీకాంబినెంట్ ప్రోటీన్‌లను వ్యక్తీకరించడం సాధారణంగా T7-RNA-పాలిమరేస్ ద్వారా సాధించబడుతుంది. IPTG ఇండక్షన్ ద్వారా, UV-5 రిప్రెసర్ నిరోధించబడుతుంది, ఇది T7-RNA-పాలిమరేస్ యొక్క ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్‌కు మరియు తద్వారా ఆసక్తి ఉన్న ప్రోటీన్ యొక్క ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్‌కు దారితీస్తుంది. అయినప్పటికీ, ఇండక్షన్ లేకుండా కూడా T7-RNA-పాలిమరేస్ యొక్క బేసల్ స్థాయి కనిపిస్తుంది. T7 లైసోజైమ్ T7-RNA-పాలిమరేస్ యొక్క నిరోధకంగా పనిచేస్తుంది. హెల్పర్ ప్లాస్మిడ్ (pLysS)ని కలిగి ఉన్న కొత్తగా కనుగొనబడిన జాతులు, T7 లైసోజైమ్ యొక్క తక్కువ స్థాయిలను నిరంతరం సహ-వ్యక్తీకరిస్తాయి, ఇది విషపూరితమైన రీకాంబినెంట్ ప్రోటీన్ యొక్క అధిక స్ట్రింజన్సీ మరియు స్థిరమైన వ్యక్తీకరణను అందిస్తుంది.[52]

చరిత్ర

కోడి గుడ్డులోని తెల్లసొన యొక్క యాంటీ బాక్టీరియల్ లక్షణం, అందులో ఉన్న లైసోజైమ్ కారణంగా, 1909లో లాష్‌చెంకో (Laschtschenko) ద్వారా మొదటిసారిగా గమనించబడింది.[53] నాసికా శ్లేష్మం యొక్క బ్యాక్టీరియాను చంపే చర్య 1922లో penicillin ఆవిష్కర్త అయిన Alexander Fleming ద్వారా ప్రదర్శించబడింది, ఆయన "లైసోజైమ్" అనే పదాన్ని రూపొందించారు.[54] ఆయన ఇలా అన్నట్లు నివేదించబడింది: "ఈ పదార్థం కిణ్వ ప్రక్రియల (ferments) వంటి లక్షణాలను కలిగి ఉన్నందున నేను దీనిని 'లైసోజైమ్' అని పిలిచాను."[55] ఫ్లెమింగ్ అనేక రకాల స్రావాలలో ఎంజైమిక్ పదార్థం ఉందని మరియు అది వేగంగా లైసింగ్ (అంటే కరిగించడం) చేయగలదని, ముఖ్యంగా ఆయన అధ్యయనం చేసిన పసుపు రంగు "కోకస్" బ్యాక్టీరియాను కరిగించగలదని చూపించారు.[56]

లైసోజైమ్ మొదటిసారిగా 1937లో Edward Abraham ద్వారా స్పటికీకరించబడింది, ఇది 1965లో David Chilton Phillips ద్వారా కోడి గుడ్డు తెల్లసొన లైసోజైమ్ యొక్క త్రిమితీయ నిర్మాణాన్ని వివరించడానికి వీలు కల్పించింది, అప్పుడు ఆయన X-ray crystallography ద్వారా మొదటి 2-ångström (200 pm) రిజల్యూషన్ మోడల్‌ను పొందారు.[57][58] ఈ నిర్మాణం 1965లో Royal Institution శుక్రవారం సాయంత్రం ప్రసంగంలో బహిరంగంగా ప్రదర్శించబడింది.[59] లైసోజైమ్ రెండవ ప్రోటీన్ నిర్మాణం మరియు X-రే డిఫ్రాక్షన్ పద్ధతుల ద్వారా పరిష్కరించబడిన మొదటి ఎంజైమ్ నిర్మాణం, మరియు ఇరవై సాధారణ అమైనో ఆమ్లాలను కలిగి ఉండి పూర్తిగా సీక్వెన్స్ చేయబడిన మొదటి ఎంజైమ్.[60] ఫిలిప్స్ లైసోజైమ్ నిర్మాణాన్ని వివరించడం వల్ల, దాని ఉత్ప్రేరక చర్య పద్ధతి కోసం వివరణాత్మకమైన, నిర్దిష్టమైన యంత్రాంగాన్ని సూచించిన మొదటి ఎంజైమ్ కూడా ఇదే.[61][62][11] ఈ పని ఫిలిప్స్ భౌతిక నిర్మాణాల పరంగా enzymes రసాయన చర్యను ఎలా వేగవంతం చేస్తాయో వివరించడానికి దారితీసింది. ఫిలిప్స్ ప్రతిపాదించిన అసలు యంత్రాంగం ఇటీవల సవరించబడింది.[19]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ 1.0 1.1 Manchenko GP (1994). “Lysozyme”. Handbook of Detection of Enzymes on Electrophoretic Gels. Boca Raton, Fla.: CRC Press. p. 223. ISBN 978-0-8493-8935-1.
  2. ↑ Williams S, Vocadlo D. “Glycoside hydrolase family 22”. Cazypedia. Retrieved 11 April 2017.
  3. ↑ Yoshimura K, Toibana A, Nakahama K (January 1988). “Human lysozyme: sequencing of a cDNA, and expression and secretion by Saccharomyces cerevisiae”. Biochemical and Biophysical Research Communications. 150 (2): 794–801. Bibcode 1988BBRC..150..794Y. doi:10.1016/0006-291X(88)90461-5. PMID 2829884.
  4. ↑ Peters CW, Kruse U, Pollwein R, Grzeschik KH, Sippel AE (July 1989). “The human lysozyme gene. Sequence organization and chromosomal localization”. European Journal of Biochemistry. 182 (3): 507–516. Bibcode 1989EJBio.182..507P. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14857.x. PMID 2546758.
  5. ↑ Venkataramani S, Truntzer J, Coleman DR (April 2013). “Thermal stability of high concentration lysozyme across varying pH: A Fourier Transform Infrared study”. Journal of Pharmacy & Bioallied Sciences. 5 (2): 148–153. doi:10.4103/0975-7406.111821. PMC PMC3697194. PMID 23833521.
  6. ↑ Chandan RC, Shahani KM, Holly RG (October 1964). “Lysozyme Content of Human Milk”. Nature. 204 (4953): 76–77. Bibcode 1964Natur.204...76C. doi:10.1038/204076a0. PMID 14240122. S2CID 4215401.
  7. ↑ 7.0 7.1 “Lysozyme, Product information”. Sigma-Aldrich.
  8. ↑ Parry RM, Chandan RC, Shahani KM (March 1969). “Isolation and characterization of human milk lysozyme”. Archives of Biochemistry and Biophysics. 130 (1): 59–65. doi:10.1016/0003-9861(69)90009-5. PMID 5778672.
  9. ↑ Skujiņś J, Puķite A, McLaren AD (December 1973). “Adsorption and reactions of chitinase and lysozyme on chitin”. Molecular and Cellular Biochemistry. 2 (2): 221–228. doi:10.1007/BF01795475. PMID 4359167. S2CID 27906558.
  10. ↑ Blake, C. C. F.; Johnson, Louise N.; Mair, G. A.; North, A. C. T.; Phillips, David Chilton; Sarma, V. R. (1967-04-18). “Crystallographic studies of the activity of hen egg-white lysozyme”. Proceedings of the Royal Society of London. Series B. Biological Sciences. 167 (1009): 378–388. Bibcode 1967RSPSB.167..378B. doi:10.1098/rspb.1967.0035. PMID 4382801. ISSN 0080-4649.
  11. ↑ 11.0 11.1 Sharon N (April 1967). “The chemical structure of lysozyme substrates and their cleavage by the enzyme”. Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 167 (1009): 402–415. Bibcode 1967RSPSB.167..402S. doi:10.1098/rspb.1967.0037. JSTOR 75681. PMID 4382803. S2CID 31794497.
  12. ↑ Höltje JV (1996-01-01). “Lysozyme Substrates”. Lysozymes: Model Enzymes in Biochemistry and Biology. Experientia Supplementum. Vol. 75, pp. 105–110. ISBN 978-3-0348-9952-9. doi:10.1007/978-3-0348-9225-4_7. PMID 8765297.
  13. ↑ Blake CC, Johnson LN, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR (April 1967). “Crystallographic studies of the activity of hen egg-white lysozyme”. Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 167 (1009): 378–388. Bibcode 1967RSPSB.167..378B. doi:10.1098/rspb.1967.0035. PMID 4382801. S2CID 35094695.
  14. ↑ 14.0 14.1 Dahlquist FW, Rand-Meir T, Raftery MA (October 1969). “Application of secondary α-deuterium kinetic isotope effects to studies of enzyme catalysis. Glycoside hydrolysis by lysozyme and β-glucosidase”. Biochemistry. 8 (10): 4214–4221. doi:10.1021/bi00838a045. PMID 5388150.
  15. ↑ McKenzie HA, White FH (1991). “Lysozyme and α-lactalbumin: structure, function, and interrelationships”. Advances in Protein Chemistry. 41: 173–315. ISBN 978-0-12-034241-9. doi:10.1016/s0065-3233(08)60198-9. PMID 2069076.
  16. ↑ Warshel A (November 1978). “Energetics of enzyme catalysis”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 75 (11): 5250–5254. Bibcode 1978PNAS...75.5250W. doi:10.1073/pnas.75.11.5250. PMC PMC392938. PMID 281676.
  17. ↑ Weber JP, Fink AL (October 1980). “Temperature-dependent change in the rate-limiting step of β-glucosidase catalysis”. The Journal of Biological Chemistry. 255 (19): 9030–9032. doi:10.1016/S0021-9258(19)70521-3. PMID 6773958.
  18. ↑ “Hen Egg-White (HEW) Lysozyme - Proteopedia, life in 3D”.
  19. ↑ 19.0 19.1 Vocadlo DJ, Davies GJ, Laine R, Withers SG (August 2001). “Catalysis by hen egg-white lysozyme proceeds via a covalent intermediate”. Nature. 412 (6849): 835–838. Bibcode 2001Natur.412..835V. doi:10.1038/35090602. PMID 11518970. S2CID 205020153.
  20. ↑ Grisham CM, Garrett RH (2007). “Chapter 14: Mechanism of enzyme action”. Biochemistry. Australia: Thomson Brooks/Cole. pp. 467–9. ISBN 978-0-495-11912-8.
  21. ↑ Koshland DE (November 1953). “Stereochemistry and the Mechanism of Enzymatic Reactions”. Biological Reviews. 28 (4): 416–436. Bibcode 1953BioRv..28..416K. doi:10.1111/j.1469-185X.1953.tb01386.x. S2CID 86709302.
  22. ↑ 22.0 22.1 22.2 Bowman AL, Grant IM, Mulholland AJ (October 2008). “QM/MM simulations predict a covalent intermediate in the hen egg white lysozyme reaction with its natural substrate”. Chemical Communications. (37): 4425–4427. doi:10.1039/b810099c. PMID 18802578.
  23. ↑ Swan ID (March 1972). “The inhibition of hen egg-white lysozyme by imidazole and indole derivatives”. Journal of Molecular Biology. 65 (1): 59–62. doi:10.1016/0022-2836(72)90491-3. PMID 5063023.
  24. ↑ Ohno N, Morrison DC (March 1989). “Lipopolysaccharide interaction with lysozyme. Binding of lipopolysaccharide to lysozyme and inhibition of lysozyme enzymatic activity”. The Journal of Biological Chemistry. 264 (8): 4434–4441. doi:10.1016/S0021-9258(18)83761-9. PMID 2647736.
  25. ↑ Ibrahim HR, Matsuzaki T, Aoki T (September 2001). “Genetic evidence that antibacterial activity of lysozyme is independent of its catalytic function”. FEBS Letters. 506 (1): 27–32. Bibcode 2001FEBSL.506...27I. doi:10.1016/S0014-5793(01)02872-1. PMID 11591365. S2CID 21593262.
  26. ↑ Zhang R, Wu L, Eckert T, Burg-Roderfeld M, Rojas-Macias MA, Lütteke T, Krylov VB, Argunov DA, Datta A, Markart P, Guenther A, Norden B, Schauer R, Bhunia A, Enani MA, Billeter M, Scheidig AJ, Nifantiev NE, Siebert HC (January 2017). “Lysozyme's lectin-like characteristics facilitates its immune defense function”. Quarterly Reviews of Biophysics. 50. doi:10.1017/S0033583517000075. PMID 29233221. article-number: e9.
  27. ↑ Grivel JC, Smith-Gill SJ (1996). Lysozyme: Antigenic structure as defined by antibody and T cell responses. CRC Press. pp. 91–144. ISBN 978-0-8493-9225-2.
  28. ↑ Choi Y, Moody IS, Sims PC, Hunt SR, Corso BL, Perez I, Weiss GA, Collins PG (January 2012). “Single-molecule lysozyme dynamics monitored by an electronic circuit”. Science. 335 (6066): 319–324. Bibcode 2012Sci...335..319C. doi:10.1126/science.1214824. PMC PMC3914775. PMID 22267809.
  29. ↑ Choi, Yongki; Moody, Issa S.; Sims, Patrick C.; Hunt, Steven R.; Corso, Brad L.; Perez, Israel; Weiss, Gregory A.; Collins, Philip G. (2012-01-20). “Single-Molecule Lysozyme Dynamics Monitored by an Electronic Circuit”. Science. 335 (6066): 319–324. Bibcode 2012Sci...335..319C. doi:10.1126/science.1214824. PMC PMC3914775. PMID 22267809. ISSN 0036-8075.
  30. ↑ Wohlkönig A, Huet J, Looze Y, Wintjens R (November 2010). “Structural relationships in the lysozyme superfamily: significant evidence for glycoside hydrolase signature motifs”. PLOS ONE. 5 (11). Bibcode 2010PLoSO...515388W. doi:10.1371/journal.pone.0015388. PMC PMC2976769. PMID 21085702. article-number: e15388.
  31. ↑ Irwin DM (August 2014). “Evolution of the vertebrate goose-type lysozyme gene family”. BMC Evolutionary Biology. 14 (1). Bibcode 2014BMCEE..14..188I. doi:10.1186/s12862-014-0188-x. PMC PMC4243810. PMID 25167808. article-number: 188.
  32. ↑ Revenis ME, Kaliner MA (August 1992). “Lactoferrin and lysozyme deficiency in airway secretions: association with the development of bronchopulmonary dysplasia”. The Journal of Pediatrics. 121 (2): 262–270. doi:10.1016/S0022-3476(05)81201-6. PMID 1640295.
  33. ↑ Cooper CA, Garas Klobas LC, Maga EA, Murray JD (2013). “Consuming transgenic goats' milk containing the antimicrobial protein lysozyme helps resolve diarrhea in young pigs”. PLOS ONE. 8 (3). Bibcode 2013PLoSO...858409C. doi:10.1371/journal.pone.0058409. PMC PMC3596375. PMID 23516474. article-number: e58409.
  34. ↑ Molteni M (30 June 2016). “Spilled Milk”. Case Studies: News Features. Undark: Truth, Beauty, Science. Retrieved 2017-01-12.
  35. ↑ Nester EW, Anderson DG, Roberts CE, Nester MT (2007). Microbiology: A Human Perspective. (5th ed.). Boston, Mass.: McGraw-Hill Higher Education. ISBN 978-0-07-110706-8.
  36. ↑ Chandra RK (September 1978). “Immunological aspects of human milk”. Nutrition Reviews. 36 (9): 265–272. doi:10.1111/j.1753-4887.1978.tb07393.x. PMID 362248.
  37. ↑ Haynes, Richard John; Tighe, Patrick Jason; Dua, Harminder Singh (1999-06-01). “Antimicrobial defensin peptides of the human ocular surface”. British Journal of Ophthalmology. BMJ Publishing Group Ltd. 83 (6): 737–741. doi:10.1136/bjo.83.6.737. PMC PMC1723065. PMID 10340986. ISSN 0007-1161.
  38. ↑ Gupta, A. K.; Sarin, G. S.; Lamba, P. A.; D'Souza, P. (1986). “Immunoassay of tear lysozyme in acute adenovirus conjunctivitis”. The British Journal of Ophthalmology. 70 (6): 439–441. doi:10.1136/bjo.70.6.439. PMC PMC1041037. PMID 3013282. ISSN 0007-1161.
  39. ↑ 39.0 39.1 Lafargue, Marie-Camille; Bobot, Mickaël; Rennke, Helmut G.; Essig, Marie; Carre, Martin; Mercadal, Lucile; Farhi, Jonathan; Sakhi, Hamza; Comont, Thibault; Golbin, Léonard; Isnard, Pierre; Chemouny, Jonathan; Cambier, Nathalie; Laribi, Kamel; Selamet, Umut (December 2023). “Chronic Myelomonocytic Leukemia Patients With Lysozyme Nephropathy and Renal Infiltration Display Markers of Severe Disease”. Kidney International Reports. 8 (12): 2733–2741. doi:10.1016/j.ekir.2023.09.005. PMC PMC10719588. PMID 38106568. ISSN 2468-0249.
  40. ↑ Tomita H, Sato S, Matsuda R, Sugiura Y, Kawaguchi H, Niimi T, Yoshida S, Morishita M (1999). “Serum lysozyme levels and clinical features of sarcoidosis”. Lung. 177 (3): 161–167. doi:10.1007/pl00007637. PMID 10192763. S2CID 3999327.
  41. ↑ Kenner GW (June 1977). “The Bakerian lecture. Towards synthesis of proteins”. Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 197 (1128): 237–253. Bibcode 1977RSPSB.197..237K. doi:10.1098/rspb.1977.0068. PMID 19745. S2CID 170906912.
  42. ↑ Durek T, Torbeev VY, Kent SB (March 2007). “Convergent chemical synthesis and high-resolution x-ray structure of human lysozyme”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 104 (12): 4846–4851. Bibcode 2007PNAS..104.4846D. doi:10.1073/pnas.0610630104. PMC PMC1829227. PMID 17360367.
  43. ↑ Wei H, Wang Z, Zhang J, House S, Gao YG, Yang L, Robinson H, Tan LH, Xing H, Hou C, Robertson IM, Zuo JM, Lu Y (February 2011). “Time-dependent, protein-directed growth of gold nanoparticles within a single crystal of lysozyme”. Nature Nanotechnology. 6 (2): 93–97. Bibcode 2011NatNa...6...93W. doi:10.1038/nnano.2010.280. PMID 21278750.
  44. ↑ Sanghamitra NJ, Ueno T (May 2013). “Expanding coordination chemistry from protein to protein assembly”. Chemical Communications. 49 (39): 4114–4126. doi:10.1039/C2CC36935D. PMID 23211931.
  45. ↑ Ueno T (July 2013). “Porous protein crystals as reaction vessels”. Chemistry: A European Journal. 19 (28): 9096–9102. Bibcode 2013ChEuJ..19.9096U. doi:10.1002/chem.201300250. PMID 23813903.
  46. ↑ Repaske R (October 1956). “Lysis of gram-negative bacteria by lysozyme”. Biochimica et Biophysica Acta. 22 (1): 189–191. doi:10.1016/0006-3002(56)90240-2. PMID 13373865.
  47. ↑ Gunton J, Shiryayev A, Pagan DL (2007). Protein Condensation: Kinetic Pathways to Crystallization and Disease. Cambridge: Cambridge University Press. pp. 156–158. ISBN 978-0-511-53532-1.
  48. ↑ Ninfa A, Ballou D, Benore M (2010). Fundamental Laboratory Approaches for Biochemistry and Biotechnology. John Wiley. ISBN 978-0-470-08766-4.
  49. ↑ Salton MR (June 1957). “The properties of lysozyme and its action on microorganisms”. Bacteriological Reviews. 21 (2): 82–100. doi:10.1128/MMBR.21.2.82-100.1957. PMC PMC180888. PMID 13436356.
  50. ↑ Liu W, MacGrath SM, Koleske AJ, Boggon TJ (February 2012). “Lysozyme contamination facilitates crystallization of a heterotrimeric cortactin-Arg-lysozyme complex”. Acta Crystallographica. Section F, Structural Biology and Crystallization Communications. 68 (Pt 2): 154–158. Bibcode 2012AcCrF..68..154L. doi:10.1107/S1744309111056132. PMC PMC3274391. PMID 22297987.
  51. ↑ Kincannon WM, Zahn M, Clare R, Lusty Beech J, Romberg A, Larson J, Bothner B, Beckham GT, McGeehan JE, DuBois JL (March 2022). “Biochemical and structural characterization of an aromatic ring-hydroxylating dioxygenase for terephthalic acid catabolism”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 119 (13). Bibcode 2022PNAS..11921426K. doi:10.1073/pnas.2121426119. PMC PMC9060491. PMID 35312352. article-number: e2121426119.
  52. ↑ Pan SH, Malcolm BA (December 2000). “Reduced background expression and improved plasmid stability with pET vectors in BL21 (DE3)”. BioTechniques. 29 (6): 1234–1238. doi:10.2144/00296st03. PMID 11126126.
  53. ↑ Laschtschenko P (1909). “Über die keimtötende und entwicklungshemmende Wirkung Hühnereiweiß” [On the germ-killing and growth-inhibiting effect of chicken egg albumin] (in German). Zeitschrift für Hygiene und Infektionskrankheiten. 64: 419–427. doi:10.1007/BF02216170. S2CID 456259.
  54. ↑ Duckett S (December 1999). “Ernest Duchesne and the concept of fungal antibiotic therapy”. Lancet. 354 (9195): 2068–2071. doi:10.1016/S0140-6736(99)03162-1. PMID 10636385. S2CID 206011471.
  55. ↑ Fleming A (May 1922). “On a remarkable bacteriolytic element found in tissues and secretions”. Proceedings of the Royal Society B. 93 (653): 306–317. Bibcode 1922RSPSB..93..306F. doi:10.1098/rspb.1922.0023. JSTOR 80959.
  56. ↑ Advances in Protein Chemistry. Academic Press. pp. 176–. 13 June 1991. ISBN 978-0-08-058214-6.
  57. ↑ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR (May 1965). “Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution”. Nature. 206 (4986): 757–761. doi:10.1038/206757a0. PMID 5891407. S2CID 4161467.
  58. ↑ Johnson LN, Phillips DC (May 1965). “Structure of some crystalline lysozyme-inhibitor complexes determined by X-ray analysis at 6 Angstrom resolution”. Nature. 206 (4986): 761–763. doi:10.1038/206761a0. PMID 5840126. S2CID 10234792.
  59. ↑ Johnson LN (November 1998). “The early history of lysozyme”. Nature Structural Biology. 5 (11): 942–944. doi:10.1038/2917. PMID 9808036. S2CID 2629199.
  60. ↑ Canfield RE (August 1963). “The Amino Acid Sequence of Egg White Lysozyme”. The Journal of Biological Chemistry. 238 (8): 2698–2707. Bibcode 1963JBiCh.238.2698C. doi:10.1016/S0021-9258(18)67888-3. PMID 14063294.
  61. ↑ Vernon CA (April 1967). “The mechanisms of hydrolysis of glycosides and their revelance [sic] to enzyme-catalysed reactions”. Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 167 (1009): 389–401. Bibcode 1967RSPSB.167..389V. doi:10.1098/rspb.1967.0036. JSTOR 75680. PMID 4382802. S2CID 12870128.
  62. ↑ Rupley JA (April 1967). “The binding and cleavage by lysozyme of N-acetylglucosamine oligosaccharides”. Proceedings of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 167 (1009): 416–428. Bibcode 1967RSPSB.167..416R. doi:10.1098/rspb.1967.0038. JSTOR 75682. PMID 4382804. S2CID 33906706.

బాహ్య లింకులు

  • Muramidase U.S. నేషనల్ లైబ్రరీ ఆఫ్ మెడిసిన్ మెడికల్ సబ్జెక్ట్ హెడింగ్స్ (MeSH) లో
  • Proteopedia.org HEW Lysozyme
  • PDBe-KB హ్యూమన్ లైసోజైమ్ C కోసం PDBలో అందుబాటులో ఉన్న అన్ని నిర్మాణ సమాచారం యొక్క అవలోకనాన్ని అందిస్తుంది.
  • PDBe-KB హెన్ ఎగ్ వైట్ లైసోజైమ్ C కోసం PDBలో అందుబాటులో ఉన్న అన్ని నిర్మాణ సమాచారం యొక్క అవలోకనాన్ని అందిస్తుంది.

Other

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Lysozyme” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Lysozyme ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=లైసోజైమ్&oldid=6108"