లైసిన్

From LTRC
Revision as of 04:13, 14 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Lysine” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
పేర్లు
IUPAC పేరు లైసిన్
క్రమబద్ధమైన IUPAC పేరు 2,6-డైఅమినోహెక్సానోయిక్ ఆమ్లం
ఇతర పేర్లు లైసిన్, D-లైసిన్, L-లైసిన్, LYS, h-Lys-OH
గుర్తింపు సంఖ్యలు
CAS సంఖ్య 70-54-2 DL Y
56-87-1 L Y
923-27-3 D Y
ChEBI CHEBI:25094 Y
ChEMBL ChEMBL28328 Y
ChemSpider 843 Y
5747 L Y
ECHA ఇన్ఫోకార్డ్ 100.000.673
IUPHAR/BPS 724
KEGG C16440 Y
PubChem CID 866
UNII AI4RT59273 DL Y
K3Z4F929H6 L Y
3HQ6U6424Q D Y
CompTox డాష్‌బోర్డ్ (EPA) DTXSID90859004
InChI InChI=1S/C6H14N2O2/c7-4-2-1-3-5(8)6(9)10/h5H,1-4,7-8H2,(H,9,10) Y
Key: KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Y
InChI=1/C6H14N2O2/c7-4-2-1-3-5(8)6(9)10/h5H,1-4,7-8H2,(H,9,10)
Key: KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYAY
SMILES C(CCN)C[C@@H](C(=O)O)N
Zwitterion
: C(CC[NH3+])C[C@@H](C(=O)[O-])N
Protonated zwitterion: C(CC[NH3+])C[C@@H](C(=O)[O-])[NH3+]
ధర్మాలు
రసాయన సంకేతం C6H14N2O2
మోలార్ ద్రవ్యరాశి 146.190 g·mol−1
నీటిలో ద్రావణీయత 1.5 kg/L
ఫార్మకాలజీ
ATC కోడ్ B05XB03 (WHO)
అనుబంధ సమాచార పేజీ
లైసిన్ (డేటా పేజీ)
ప్రత్యేకంగా పేర్కొన్నవి తప్ప, డేటా అంతా పదార్థాల యొక్క ప్రామాణిక స్థితిలో (25 °C [77 °F], 100 kPa వద్ద) ఇవ్వబడింది. ఇన్ఫోబాక్స్ సూచనలు

lysin, leucine తో పొరబడకండి

లైసిన్ బాల్ అండ్ స్టిక్ మోడల్ స్పిన్నింగ్

లైసిన్ (చిహ్నం Lys లేదా K[1]; దీనిని L-లైసిన్ అని కూడా అంటారు) అనేది అనేక ప్రోటీన్లకు పూర్వగామిగా ఉండే ఒక α-అమైనో ఆమ్లం. లైసిన్‌లో ఒక α-అమైనో సమూహం (ఇది శరీరధర్మ pH వద్ద నీటిలో కరిగినప్పుడు ప్రోటోనేటెడ్ 3+ రూపంలో ఉంటుంది), ఒక α-కార్బాక్సిలిక్ ఆమ్ల సమూహం (ఇది శరీరధర్మ pH వద్ద నీటిలో కరిగినప్పుడు డీప్రోటోనేటెడ్ - రూపంలో ఉంటుంది), మరియు ఒక సైడ్ చైన్ (CH2)4NH2 (ఇది శరీరధర్మ pH వద్ద నీటిలో కరిగినప్పుడు పాక్షికంగా ప్రోటోనేట్ అవుతుంది) ఉంటాయి, కాబట్టి దీనిని క్షార, ఆవేశపూరిత (శరీరధర్మ pH వద్ద నీటిలో), అలిఫాటిక్ అమైనో ఆమ్లంగా వర్గీకరిస్తారు. ఇది AAA మరియు AAG కోడాన్ల ద్వారా కోడ్ చేయబడుతుంది. దాదాపు అన్ని ఇతర అమైనో ఆమ్లాల వలె, α-కార్బన్ చిరల్ కలిగి ఉంటుంది మరియు లైసిన్ అనేది ఏదైనా ఒక ఎనాంటియోమర్ లేదా రెండింటి యొక్క రేసిమిక్ మిశ్రమంను సూచించవచ్చు. ఈ వ్యాసం కోసం, లైసిన్ అనేది జీవక్రియలో చురుకైన ఎనాంటియోమర్ L-లైసిన్‌ను సూచిస్తుంది, ఇక్కడ α-కార్బన్ S కాన్ఫిగరేషన్‌లో ఉంటుంది.

మానవ శరీరం లైసిన్‌ను సంశ్లేషణ చేయలేదు. ఇది మానవులలో అత్యవసరమైనది మరియు అందువల్ల ఆహారం ద్వారా పొందాలి. లైసిన్‌ను సంశ్లేషణ చేసే జీవులలో, రెండు ప్రధాన జీవసంశ్లేషణ మార్గాలు ఉన్నాయి, అవి డైఅమినోపిమెలేట్ మరియు α-అమినోఅడిపేట్ మార్గాలు, ఇవి విభిన్న ఎంజైమ్‌లు మరియు సబ్‌స్ట్రేట్‌లను ఉపయోగిస్తాయి మరియు వివిధ జీవులలో కనిపిస్తాయి. లైసిన్ కాటబాలిజం అనేక మార్గాల ద్వారా జరుగుతుంది, వాటిలో అత్యంత సాధారణమైనది శాకరోపైన్ మార్గం.

లైసిన్ మానవులలో అనేక పాత్రలను పోషిస్తుంది, ముఖ్యంగా ప్రోటీనోజెనిసిస్, కానీ కొల్లాజెన్ పాలీపెప్టైడ్‌ల క్రాస్‌లింకింగ్, అవసరమైన ఖనిజ పోషకాల శోషణ మరియు కార్నిటైన్ ఉత్పత్తిలో కూడా ఇది కీలకమైనది, ఇది కొవ్వు ఆమ్లాల జీవక్రియలో ముఖ్యమైనది. లైసిన్ తరచుగా హిస్టోన్ మార్పులలో కూడా పాల్గొంటుంది, తద్వారా ఎపిజెనోమ్పై ప్రభావం చూపుతుంది. ε-అమైనో సమూహం తరచుగా హైడ్రోజన్ బంధంలో మరియు ఉత్ప్రేరక చర్యలో సాధారణ క్షారంగా పాల్గొంటుంది. ε-అమ్మోనియం సమూహం (3+) α-కార్బన్ నుండి నాల్గవ కార్బన్‌కు అనుసంధానించబడి ఉంటుంది, ఇది కార్బాక్సిల్ () సమూహానికి అనుసంధానించబడి ఉంటుంది.[2]

అనేక జీవక్రియలలో దీని ప్రాముఖ్యత కారణంగా, లైసిన్ లోపం వల్ల లోపభూయిష్ట కనెక్టివ్ కణజాలాలు, బలహీనమైన కొవ్వు ఆమ్లాల జీవక్రియ, రక్తహీనత మరియు వ్యవస్థాగత ప్రోటీన్-శక్తి లోపం వంటి అనేక వ్యాధులు సంభవించవచ్చు. దీనికి విరుద్ధంగా, అసమర్థమైన కాటబాలిజం వల్ల కలిగే లైసిన్ అధికం తీవ్రమైన నరాల సంబంధిత రుగ్మతలు కలిగించవచ్చు.

లైసిన్‌ను మొదట జర్మన్ జీవ రసాయన శాస్త్రవేత్త ఫెర్డినాండ్ హెన్రిచ్ ఎడ్మండ్ డ్రెచ్సెల్ 1889లో కేసిన్ ప్రోటీన్ యొక్క జలవిశ్లేషణ నుండి వేరు చేశారు,[3] మరియు దీనికి లైసిన్ అని పేరు పెట్టారు, .[4][5] 1902లో, జర్మన్ రసాయన శాస్త్రవేత్తలు ఎమిల్ ఫిషర్ మరియు ఫ్రిట్జ్ వీగెర్ట్ దీనిని సంశ్లేషణ చేయడం ద్వారా లైసిన్ యొక్క రసాయన నిర్మాణాన్ని నిర్ణయించారు.[6]

లైసిన్‌కు 'K' అనే ఒక అక్షర చిహ్నం కేటాయించబడింది, ఎందుకంటే ఇది అక్షరక్రమంలో దగ్గరగా ఉంది, నిర్మాణాత్మకంగా సరళమైన లూసిన్‌కు 'L' మరియు మిథియోనిన్‌కు 'M' కేటాయించబడ్డాయి.[7]

జీవసంశ్లేషణ

లైసిన్ జీవసంశ్లేషణ మార్గాలు. L-లైసిన్ యొక్క డీ నోవో జీవసంశ్లేషణకు రెండు మార్గాలు బాధ్యత వహిస్తాయి, అవి (A) డైఅమినోపిమెలేట్ మార్గం మరియు (B) α-అమినోఅడిపేట్ మార్గం.

ప్రకృతిలో లైసిన్ సంశ్లేషణ కోసం రెండు మార్గాలు గుర్తించబడ్డాయి. డైఅమినోపిమెలేట్ (DAP) మార్గం ఆస్పార్టేట్ నుండి ఉద్భవించిన జీవసంశ్లేషణ కుటుంబానికి చెందినది, ఇది థ్రియోనిన్, మిథియోనిన్ మరియు ఐసోలీసిన్ సంశ్లేషణలో కూడా పాల్గొంటుంది,[8][9] అయితే α-అమినోఅడిపేట్ (AAA) మార్గం గ్లుటామేట్ జీవసంశ్లేషణ కుటుంబంలో భాగం.[10][11]

DAP మార్గం

DAP మార్గం ప్రోకారియోట్లు మరియు మొక్కలు రెండింటిలోనూ కనిపిస్తుంది మరియు ఆస్పార్టేట్ నుండి ఉద్భవించిన L-ఆస్పార్టేట్ సెమిఆల్డిహైడ్ మరియు పైరువేట్ మధ్య డైహైడ్రోడిపికోలినేట్ సింథేస్ (DHDPS) (E.C 4.3.3.7) ఉత్ప్రేరక కండెన్సేషన్ చర్యతో ప్రారంభమై (4S)-4-హైడ్రాక్సీ-2,3,4,5-టెట్రాహైడ్రో-(2S)-డిపికోలినిక్ ఆమ్లం (HTPA) ఏర్పడుతుంది.[12][13][14][15][16] ఈ ఉత్పత్తి అప్పుడు డైహైడ్రోడిపికోలినేట్ రిడక్టేజ్ (DHDPR) (E.C 1.3.1.26) ద్వారా క్షయకరణం చెందుతుంది, NAD(P)H ప్రోటాన్ దాతగా పనిచేస్తూ, 2,3,4,5-టెట్రాహైడ్రోడిపికోలినేట్ (THDP)ను ఇస్తుంది.[17] ఈ పాయింట్ నుండి, నాలుగు మార్గాల వైవిధ్యాలు కనుగొనబడ్డాయి, అవి ఎసిటైలేస్, అమినోట్రాన్స్‌ఫరేస్, డీహైడ్రోజినేస్ మరియు సక్సినిలేస్ మార్గాలు.[8][18] ఎసిటైలేస్ మరియు సక్సినిలేస్ వేరియంట్ మార్గాలు రెండూ నాలుగు ఎంజైమ్ ఉత్ప్రేరక దశలను ఉపయోగిస్తాయి, అమినోట్రాన్స్‌ఫరేస్ మార్గం రెండు ఎంజైమ్‌లను ఉపయోగిస్తుంది మరియు డీహైడ్రోజినేస్ మార్గం ఒకే ఎంజైమ్‌ను ఉపయోగిస్తుంది.[19] ఈ నాలుగు వేరియంట్ మార్గాలు పెనాల్టిమేట్ ఉత్పత్తి అయిన మెసో-డైఅమినోపిమెలేట్ ఏర్పడటంతో కలుస్తాయి, ఇది తదనంతరం డైఅమినోపిమెలేట్ డీకార్బాక్సిలేస్ (DAPDC) (E.C 4.1.1.20) ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడిన ఒక కోలుకోలేని చర్యలో ఎంజైమాటిక్‌గా డీకార్బాక్సిలేషన్ చేయబడి L-లైసిన్‌ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[20][21] DAP మార్గం బహుళ స్థాయిలలో నియంత్రించబడుతుంది, ఆస్పార్టేట్ ప్రాసెసింగ్‌లో పాల్గొనే ఎంజైమ్‌ల వద్ద మరియు ప్రారంభ DHDPS ఉత్ప్రేరక కండెన్సేషన్ దశ వద్ద కూడా.[21][22] లైసిన్ ఈ ఎంజైమ్‌లపై బలమైన నెగటివ్ ఫీడ్‌బ్యాక్ లూప్‌ను కలిగిస్తుంది మరియు తదనంతరం, మొత్తం మార్గాన్ని నియంత్రిస్తుంది.[22]

AAA మార్గం

ప్రధాన వ్యాసం: α-అమినోఅడిపేట్ మార్గం AAA మార్గం L-లైసిన్ సంశ్లేషణ కోసం మధ్యంతర AAA ద్వారా α-కీటోగ్లుటరేట్ మరియు ఎసిటైల్-CoA యొక్క కండెన్సేషన్‌ను కలిగి ఉంటుంది. ఈ మార్గం అనేక ఈస్ట్ జాతులలో, అలాగే ప్రోటిస్ట్‌లు మరియు ఉన్నత శిలీంధ్రాలలో ఉన్నట్లు చూపబడింది.[11][23][24][25][26][27][28] థెర్మస్ థెర్మోఫిలస్ మరియు పైరోకోకస్ హోరికోషిలలో AAA మార్గం యొక్క ప్రత్యామ్నాయ వేరియంట్ కనుగొనబడిందని కూడా నివేదించబడింది, ఇది ఈ మార్గం మొదట ప్రతిపాదించిన దానికంటే ప్రోకారియోట్లలో విస్తృతంగా వ్యాపించి ఉండవచ్చని సూచిస్తుంది.[29][30][31] AAA మార్గంలో మొదటి మరియు రేటు-నిర్ణయించే దశ హోమోసిట్రేట్-సింథేస్ (HCS) (E.C 2.3.3.14) ద్వారా ఎసిటైల్-CoA మరియు α-కీటోగ్లుటరేట్ మధ్య కండెన్సేషన్ చర్య, ఇది మధ్యంతర హోమోసిట్రిల్-CoAను ఇస్తుంది, ఇది అదే ఎంజైమ్ ద్వారా జలవిశ్లేషణ చెంది హోమోసిట్రేట్ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[32] హోమోసిట్రేట్ ఎంజైమాటిక్‌గా హోమోఅకోనిటేస్ (HAc) (E.C 4.2.1.36) ద్వారా డీహైడ్రేషన్ చెంది సిస్-హోమోఅకోనిటేట్ను ఇస్తుంది.[33] HAc అప్పుడు రెండవ చర్యను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, దీనిలో సిస్-హోమోఅకోనిటేట్ రీహైడ్రేషన్ చెంది హోమోఐసోసిట్రేట్ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[11] ఫలితంగా వచ్చే ఉత్పత్తి హోమోఐసోసిట్రేట్ డీహైడ్రోజినేస్ (HIDH) (E.C 1.1.1.87) ద్వారా ఆక్సిడేటివ్ డీకార్బాక్సిలేషన్ చెంది α-కీటోఅడిపేట్‌ను ఇస్తుంది.[11] AAA అప్పుడు పిరిడాక్సల్ 5′-ఫాస్ఫేట్ (PLP)-ఆధారిత అమినోట్రాన్స్‌ఫరేస్ (PLP-AT) (E.C 2.6.1.39) ద్వారా ఏర్పడుతుంది, గ్లుటామేట్‌ను అమైనో దాతగా ఉపయోగిస్తుంది.[32] ఈ పాయింట్ నుండి, AAA మార్గం రాజ్యాన్ని బట్టి మారుతుంది. శిలీంధ్రాలలో, AAA అనేది AAA రిడక్టేజ్ (E.C 1.2.1.95) ద్వారా α-అమినోఅడిపేట్-సెమిఆల్డిహైడ్‌గా క్షయకరణం చెందుతుంది, ఇది అడెనైలేషన్ మరియు క్షయకరణం రెండింటినీ కలిగి ఉన్న ఒక ప్రత్యేక ప్రక్రియలో, ఇది ఫాస్ఫోపాంటెథీనైల్ ట్రాన్స్‌ఫరేస్ (E.C 2.7.8.7) ద్వారా సక్రియం చేయబడుతుంది.[11] సెమిఆల్డిహైడ్ ఏర్పడిన తర్వాత, శాకరోపైన్ రిడక్టేజ్ (E.C 1.5.1.10) గ్లుటామేట్ మరియు NAD(P)Hతో కండెన్సేషన్ చర్యను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, ప్రోటాన్ దాతగా, మరియు ఇమైన్ క్షయకరణం చెంది పెనాల్టిమేట్ ఉత్పత్తి అయిన శాకరోపైన్‌ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[31] శిలీంధ్రాలలో మార్గం యొక్క చివరి దశ శాకరోపైన్ డీహైడ్రోజినేస్ (SDH) (E.C 1.5.1.8) ఉత్ప్రేరకపరచబడిన శాకరోపైన్ యొక్క ఆక్సిడేటివ్ డీఅమినేషన్ను కలిగి ఉంటుంది, దీని ఫలితంగా L-లైసిన్ ఏర్పడుతుంది.[11] కొన్ని ప్రోకారియోట్లలో కనిపించే వేరియంట్ AAA మార్గంలో, AAA మొదట N-ఎసిటైల్-α-అమినోఅడిపేట్‌గా మార్చబడుతుంది, ఇది ఫాస్ఫోరైలేషన్ చెంది ఆపై రిడక్టివ్‌గా డీఫాస్ఫోరైలేషన్ చెంది ε-ఆల్డిహైడ్‌గా మారుతుంది.[31][32] ఆల్డిహైడ్ అప్పుడు N-ఎసిటైల్-లైసిన్‌గా ట్రాన్స్‌అమినేషన్ చెందుతుంది, ఇది డీఎసిటైలేషన్ చెంది L-లైసిన్‌ను ఇస్తుంది.[31][32] అయితే, ఈ వేరియంట్ మార్గంలో పాల్గొనే ఎంజైమ్‌లకు మరింత ధృవీకరణ అవసరం.

కాటబాలిజం

శాకరోపైన్ లైసిన్ కాటబాలిజం మార్గం. శాకరోపైన్ మార్గం లైసిన్ కాటబాలిజం కోసం అత్యంత ప్రముఖమైన మార్గం.

అన్ని అమైనో ఆమ్లాల మాదిరిగానే, లైసిన్ యొక్క కెటబాలిజం (విచ్ఛిన్నం) ఆహారం ద్వారా తీసుకున్న లైసిన్ లేదా కణ అంతర్గత ప్రోటీన్ల విచ్ఛిన్నం నుండి ప్రారంభమవుతుంది. స్వేచ్ఛా లైసిన్ యొక్క విషపూరిత ప్రభావాలను నివారించడానికి, కణ అంతర్గత స్వేచ్ఛా లైసిన్ సాంద్రతను నియంత్రించడానికి మరియు ఒక స్థిర స్థితిని నిర్వహించడానికి కూడా కెటబాలిజం ఒక మార్గంగా ఉపయోగపడుతుంది.[34] లైసిన్ కెటబాలిజంలో అనేక మార్గాలు ఉన్నాయి, కానీ అత్యంత సాధారణంగా ఉపయోగించేది సాకరోపైన్ మార్గం, ఇది ప్రధానంగా జంతువులలోని కాలేయం (మరియు సమానమైన అవయవాలు) లో, ప్రత్యేకించి మైటోకాండ్రియా లోపల జరుగుతుంది.[35][34][36][37] ఇది గతంలో వివరించిన AAA మార్గానికి విలోమం.[35][38] జంతువులు మరియు మొక్కలలో, సాకరోపైన్ మార్గంలోని మొదటి రెండు దశలు ద్వి-క్రియాత్మక ఎంజైమ్ అయిన α-అమినోఅడిపిక్ సెమీఆల్డిహైడ్ సింథేస్ (AASS) ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడతాయి. ఇది లైసిన్-కెటోగ్లుటారేట్ రిడక్టేజ్ (LKR) (E.C 1.5.1.8) మరియు SDH కార్యకలాపాలను కలిగి ఉంటుంది, అయితే బ్యాక్టీరియా మరియు శిలీంధ్రాల వంటి ఇతర జీవులలో, ఈ రెండు ఎంజైమ్‌లు వేర్వేరు జన్యువుల ద్వారా ఎన్‌కోడ్ చేయబడతాయి.[39][40] మొదటి దశలో α-కెటోగ్లుటారేట్ సమక్షంలో LKR ఉత్ప్రేరకపరచిన L-లైసిన్ తగ్గింపు (reduction) ద్వారా సాకరోపైన్ ఉత్పత్తి అవుతుంది, ఇందులో NAD(P)H ప్రోటాన్ దాతగా పనిచేస్తుంది.[41] ఆ తర్వాత సాకరోపైన్, NAD+ సమక్షంలో SDH ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడిన డీహైడ్రేషన్ చర్యకు లోనై, AAS మరియు గ్లుటామేట్‌ను ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[42] AAS డీహైడ్రోజినేస్ (AASD) (E.C 1.2.1.31) అణువును మరింత డీహైడ్రేట్ చేసి AAAగా మారుస్తుంది.[41] తదనంతరం, PLP-AT అనేది AAA బయోసింథసిస్ మార్గానికి విలోమ చర్యను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది, దీని ఫలితంగా AAA, α-కెటోఅడిపిక్‌గా మారుతుంది. ఈ ఉత్పత్తి, α-కెటోఅడిపిక్, NAD+ మరియు కోఎంజైమ్ A సమక్షంలో డీకార్బాక్సిలేషన్ చెంది గ్లుటారైల్-CoAను ఇస్తుంది, అయితే ఇందులో పాల్గొనే ఎంజైమ్ ఇంకా పూర్తిగా వివరించబడలేదు.[43][44] 2-oxoadipate dehydrogenase complex (OADHc), ఇది ఆక్సోగ్లుటారేట్ డీహైడ్రోజినేస్ కాంప్లెక్స్ (OGDHc) (E.C 1.2.4.2) యొక్క E1 సబ్-యూనిట్‌కు నిర్మాణపరంగా సమానంగా ఉంటుంది, ఈ డీకార్బాక్సిలేషన్ చర్యకు బాధ్యత వహిస్తుందని కొన్ని ఆధారాలు సూచిస్తున్నాయి.[43][45] చివరగా, గ్లుటారైల్-CoA అనేది glutaryl-CoA dehydrogenase (E.C 1.3.8.6) ద్వారా ఆక్సీకరణ డీకార్బాక్సిలేషన్ చెంది క్రోటోనైల్-CoAగా మారుతుంది, ఇది బహుళ ఎంజైమ్ దశల ద్వారా ప్రాసెస్ చేయబడి అసిటైల్-CoAను ఇస్తుంది; ఇది ట్రైకార్బాక్సిలిక్ యాసిడ్ సైకిల్ (TCA)లో పాల్గొనే ఒక ముఖ్యమైన కార్బన్ మెటాబోలైట్.[41][46][47][48]

పోషక విలువ

లైసిన్ మానవులలో ఒక ఆవశ్యక అమైనో ఆమ్లం.[49] మానవుని రోజువారీ పోషకాహార అవసరం శైశవదశలో ~60 mg/kg నుండి పెద్దలలో ~30 mg/kg వరకు ఉంటుంది.[35] ఈ అవసరం సాధారణంగా పాశ్చాత్య సమాజంలో సిఫార్సు చేసిన అవసరం కంటే ఎక్కువగా మాంసం మరియు కూరగాయల వనరుల నుండి లైసిన్ తీసుకోవడం ద్వారా తీర్చబడుతుంది.[35] శాఖాహార ఆహారాలలో, మాంసం వనరులతో పోలిస్తే తృణధాన్యాల పంటలలో లైసిన్ పరిమాణం పరిమితంగా ఉండటం వల్ల లైసిన్ తీసుకోవడం తక్కువగా ఉంటుంది.[35]

తృణధాన్యాల పంటలలో లైసిన్ యొక్క పరిమిత సాంద్రతను బట్టి, జన్యు మార్పిడి పద్ధతుల ద్వారా లైసిన్ కంటెంట్‌ను పెంచవచ్చని చాలా కాలంగా ఊహిస్తున్నారు.[50][51] తరచుగా ఈ పద్ధతులు DHDPS ఎంజైమ్ యొక్క లైసిన్ ఫీడ్‌బ్యాక్-ఇన్సెన్సిటివ్ ఆర్థోలాగ్‌లను ప్రవేశపెట్టడం ద్వారా DAP మార్గాన్ని ఉద్దేశపూర్వకంగా క్రమరహితం చేయడాన్ని కలిగి ఉంటాయి.[50][51] ఈ పద్ధతులు పరిమిత విజయాన్ని మాత్రమే సాధించాయి, దీనికి కారణం పెరిగిన స్వేచ్ఛా లైసిన్ యొక్క విషపూరిత దుష్ప్రభావాలు మరియు TCA సైకిల్పై పరోక్ష ప్రభావాలు కావచ్చు.[52] మొక్కలు లైసిన్ మరియు ఇతర అమైనో ఆమ్లాలను విత్తన నిల్వ ప్రోటీన్ల రూపంలో నిల్వ చేస్తాయి, ఇవి మొక్క విత్తనాలలో కనిపిస్తాయి మరియు ఇది తృణధాన్యాల పంటలలో తినదగిన భాగం.[53] ఇది కేవలం స్వేచ్ఛా లైసిన్‌ను పెంచడమే కాకుండా, లైసిన్‌ను స్థిరమైన విత్తన నిల్వ ప్రోటీన్ల సంశ్లేషణ వైపు మళ్లించాల్సిన అవసరాన్ని, తద్వారా పంటల వినియోగ భాగం యొక్క పోషక విలువను పెంచాల్సిన అవసరాన్ని నొక్కి చెబుతుంది.[54][55] జన్యు మార్పిడి పద్ధతులు పరిమిత విజయాన్ని సాధించినప్పటికీ, మరింత సాంప్రదాయ ఎంపిక చేసిన పెంపకం పద్ధతులు "Quality Protein Maize"ను వేరు చేయడానికి అనుమతించాయి, ఇది లైసిన్ మరియు మరొక ఆవశ్యక అమైనో ఆమ్లమైన ట్రిప్టోఫాన్ స్థాయిలను గణనీయంగా పెంచింది. ఈ లైసిన్ కంటెంట్ పెరుగుదల opaque-2 మ్యుటేషన్‌కు కారణమని చెప్పవచ్చు, ఇది లైసిన్ లేని జీన్-సంబంధిత విత్తన నిల్వ ప్రోటీన్ల ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్‌ను తగ్గించింది మరియు తత్ఫలితంగా, లైసిన్ అధికంగా ఉండే ఇతర ప్రోటీన్ల సమృద్ధిని పెంచింది.[55][56] సాధారణంగా, పశుగ్రాసంలో లైసిన్ యొక్క పరిమిత సమృద్ధిని అధిగమించడానికి, పారిశ్రామికంగా ఉత్పత్తి చేయబడిన లైసిన్‌ను కలుపుతారు.[57][58] పారిశ్రామిక ప్రక్రియలో Corynebacterium glutamicum యొక్క కిణ్వ ప్రక్రియ మరియు తదనంతరం లైసిన్ శుద్దీకరణ ఉంటాయి.[57]

ఆహార వనరులు

లైసిన్ యొక్క మంచి వనరులు గుడ్లు, మాంసం (ముఖ్యంగా ఎర్ర మాంసం, గొర్రె మాంసం, పంది మాంసం మరియు పౌల్ట్రీ), సోయా ప్రోటీన్, బీన్స్ మరియు బఠానీలు, జున్ను (ముఖ్యంగా పార్మెసన్), మరియు కొన్ని చేపలు (ఉదాహరణకు కాడ్ మరియు సార్డినెస్) వంటి అధిక ప్రోటీన్ కలిగిన ఆహారాలు.[59] చాలా తృణధాన్యాలలో లైసిన్ పరిమిత అమైనో ఆమ్లం (నిర్దిష్ట ఆహార పదార్థంలో అతి తక్కువ పరిమాణంలో ఉండే ఆవశ్యక అమైనో ఆమ్లం), కానీ చాలా పప్పుధాన్యాలలో (లెగ్యూమ్స్) ఇది పుష్కలంగా ఉంటుంది.[60] బీన్స్‌లో మొక్కజొన్నలో లేని లైసిన్ ఉంటుంది, మరియు మానవ పురావస్తు రికార్డులో బీన్స్ మరియు మొక్కజొన్న తరచుగా త్రీ సిస్టర్స్ వలె కలిసి కనిపిస్తాయి: బీన్స్, మొక్కజొన్న మరియు స్క్వాష్.[61]

ఒక ఆహారంలో ప్రతి గ్రాము ప్రోటీన్‌కు కనీసం 51 mg లైసిన్ ఉంటే (అంటే ప్రోటీన్‌లో 5.1% లైసిన్ ఉంటే) అది తగినంత లైసిన్‌ను కలిగి ఉందని పరిగణించబడుతుంది.[62] L-లైసిన్ HClను ఆహార అనుబంధంగా ఉపయోగిస్తారు, ఇది 80.03% L-లైసిన్‌ను అందిస్తుంది.[63] అందువల్ల, 1.25 g L-లైసిన్ HClలో 1 g L-లైసిన్ ఉంటుంది.

జీవసంబంధ పాత్రలు

లైసిన్ యొక్క అత్యంత సాధారణ పాత్ర ప్రోటీనోజెనిసిస్. లైసిన్ తరచుగా ప్రోటీన్ నిర్మాణంలో ముఖ్యమైన పాత్ర పోషిస్తుంది. దీని సైడ్ చైన్ ఒక చివర ధనాత్మక ఆవేశం కలిగిన సమూహాన్ని మరియు వెన్నెముకకు దగ్గరగా పొడవైన హైడ్రోఫోబిక్ కార్బన్ తోకను కలిగి ఉన్నందున, లైసిన్ కొంతవరకు యాంఫిపాథిక్ (ఉభయగుణ) గా పరిగణించబడుతుంది. ఈ కారణంగా, లైసిన్ ప్రోటీన్ల లోపల మరియు సాధారణంగా ద్రావణి ఛానెళ్లలో మరియు ప్రోటీన్ల వెలుపల కనిపిస్తుంది, అక్కడ అది జల వాతావరణంతో సంకర్షణ చెందుతుంది.[64] లైసిన్ ప్రోటీన్ స్థిరత్వానికి కూడా దోహదపడుతుంది, ఎందుకంటే దీని ε-అమినో సమూహం తరచుగా హైడ్రోజన్ బాండింగ్, సాల్ట్ బ్రిడ్జెస్ మరియు సమయోజనీయ పరస్పర చర్యలలో పాల్గొని షిఫ్ బేస్ను ఏర్పరుస్తుంది.[64][65][66][67]

లైసిన్ యొక్క రెండవ ప్రధాన పాత్ర హిస్టోన్ మార్పు ద్వారా ఎపిజెనెటిక్ నియంత్రణలో ఉంటుంది.[68][69] అనేక రకాల సమయోజనీయ హిస్టోన్ మార్పులు ఉన్నాయి, ఇవి సాధారణంగా హిస్టోన్ల పొడుచుకు వచ్చిన తోకలో కనిపించే లైసిన్ అవశేషాలను కలిగి ఉంటాయి. మార్పులలో తరచుగా ఎసిటైల్ (−CH3CO) సమూహాన్ని చేర్చడం లేదా తొలగించడం ద్వారా ఎసిటైల్-లైసిన్ ఏర్పడటం లేదా తిరిగి లైసిన్‌గా మారడం, మూడు మిథైల్ (−CH3) సమూహాలు, యుబిక్విటిన్ లేదా సుమో ప్రోటీన్ సమూహం ఉంటాయి.[68][70][71][72][73] వివిధ మార్పులు జన్యు నియంత్రణపై దిగువ ప్రభావాలను కలిగి ఉంటాయి, దీనిలో జన్యువులు ఉత్తేజితం కావచ్చు లేదా అణచివేయబడవచ్చు.

లైసిన్ ఇతర జీవ ప్రక్రియలలో కూడా కీలక పాత్ర పోషిస్తుందని సూచించబడింది; వీటిలో సంయోజక కణజాలాల నిర్మాణ ప్రోటీన్లు, కాల్షియం హోమియోస్టాసిస్ మరియు కొవ్వు ఆమ్లాల జీవక్రియ ఉన్నాయి.[74][75][76] లైసిన్ కొల్లాజెన్‌లోని మూడు హెలికల్ పాలిపెప్టైడ్ల మధ్య క్రాస్‌లింకింగ్‌లో పాల్గొంటుందని, దీని ఫలితంగా దాని స్థిరత్వం మరియు తన్యత బలం పెరుగుతుందని చూపబడింది.[74][77] ఈ యంత్రాంగం బ్యాక్టీరియా కణ గోడలలో లైసిన్ పాత్రకు సమానంగా ఉంటుంది, దీనిలో లైసిన్ (మరియు మెసో-డయామినోపిమెలేట్) క్రాస్‌లింక్‌ల ఏర్పాటుకు, తద్వారా కణ గోడ యొక్క స్థిరత్వానికి కీలకం.[78] ఈ భావన గతంలో అవాంఛితంగా విడుదలయ్యే పాథోజెనిక్ జన్యుమార్పిడి బ్యాక్టీరియాను నివారించడానికి ఒక మార్గంగా అన్వేషించబడింది. ఆక్సోట్రోఫిక్ జాతి Escherichia coli (X1776) ను అన్ని జన్యు మార్పిడి పద్ధతుల కోసం ఉపయోగించవచ్చని ప్రతిపాదించబడింది, ఎందుకంటే ఈ జాతి DAP సప్లిమెంటేషన్ లేకుండా జీవించలేదు, కాబట్టి ప్రయోగశాల వాతావరణం వెలుపల జీవించలేదు.[79] లైసిన్ కాల్షియం ప్రేగు శోషణ మరియు మూత్రపిండాల నిలుపుదలలలో కూడా పాల్గొంటుందని ప్రతిపాదించబడింది, అందువల్ల, ఇది కాల్షియం హోమియోస్టాసిస్‌లో పాత్ర పోషించవచ్చు.[75] చివరగా, లైసిన్ కార్నిటైన్కు పూర్వగామిగా ఉంటుందని చూపబడింది, ఇది కొవ్వు ఆమ్లాలను మైటోకాండ్రియాకు రవాణా చేస్తుంది, అక్కడ అవి శక్తి విడుదల కోసం ఆక్సీకరణం చెందుతాయి.[76][80] కార్నిటైన్ ట్రైమిథైల్-లైసిన్ నుండి సంశ్లేషణ చేయబడుతుంది, ఇది కొన్ని ప్రోటీన్ల క్షీణత యొక్క ఉత్పత్తి, కాబట్టి లైసిన్ మొదట ప్రోటీన్లలో చేర్చబడాలి మరియు కార్నిటైన్‌గా మార్చబడటానికి ముందు మిథైలేట్ చేయబడాలి.[76] అయితే, క్షీరదాలలో కార్నిటైన్ యొక్క ప్రాథమిక వనరు లైసిన్ మార్పిడి ద్వారా కాకుండా ఆహార వనరుల ద్వారానే ఉంటుంది.[76]

రోడోప్సిన్ మరియు విజువల్ ఆప్సిన్‌ల (జన్యువులు OPN1SW, OPN1MW, మరియు OPN1LW ద్వారా ఎన్‌కోడ్ చేయబడినవి) వంటి ఆప్సిన్‌లలో, రెటినాల్డిహైడ్ ఒక సంరక్షించబడిన లైసిన్ అవశేషంతో షిఫ్ బేస్ను ఏర్పరుస్తుంది, మరియు రెటినిలిడిన్ సమూహంతో కాంతి యొక్క పరస్పర చర్య రంగు దృష్టిలో సిగ్నల్ ట్రాన్స్‌డక్షన్‌కు కారణమవుతుంది (వివరాల కోసం visual cycle చూడండి).

వివాదాస్పద పాత్రలు

లైసిన్‌ను ఇంట్రావీనస్‌గా లేదా నోటి ద్వారా ఇచ్చినప్పుడు, అది గ్రోత్ హార్మోన్ల విడుదలను గణనీయంగా పెంచుతుందని సుదీర్ఘ చర్చ జరిగింది.[81] ఇది అథ్లెట్లు శిక్షణ సమయంలో కండరాల పెరుగుదలను ప్రోత్సహించడానికి లైసిన్‌ను ఉపయోగించేలా చేసింది, అయితే, లైసిన్ యొక్క ఈ అనువర్తనానికి మద్దతు ఇచ్చే ఎటువంటి ముఖ్యమైన ఆధారాలు ఇప్పటివరకు కనుగొనబడలేదు.[81][82]

హెర్పెస్ సింప్లెక్స్ వైరస్ (HSV) ప్రోటీన్లు అవి సోకే కణాల కంటే ఆర్జినిన్ అధికంగా మరియు లైసిన్ తక్కువగా కలిగి ఉన్నందున, లైసిన్ సప్లిమెంట్లను చికిత్సగా ప్రయత్నించారు. రెండు అమైనో ఆమ్లాలు ప్రేగులలో గ్రహించబడటం, మూత్రపిండాలలో తిరిగి పొందబడటం మరియు ఒకే అమైనో ఆమ్ల రవాణాదారుల ద్వారా కణాలలోకి తరలించబడటం వల్ల, లైసిన్ సమృద్ధి సిద్ధాంతపరంగా వైరల్ రెప్లికేషన్ కోసం అందుబాటులో ఉన్న ఆర్జినిన్ పరిమాణాన్ని పరిమితం చేస్తుంది.[83] క్లినికల్ అధ్యయనాలు HSV వ్యాప్తికి నివారణా చర్యగా లేదా చికిత్సగా దీని ప్రభావానికి మంచి ఆధారాలను అందించవు.[84][85] లైసిన్ HSVకి రోగనిరోధక ప్రతిస్పందనలను మెరుగుపరుస్తుందనే ఉత్పత్తి క్లెయిమ్‌లకు ప్రతిస్పందనగా, European Food Safety Authority చేసిన సమీక్షలో కారణ-ప్రభావ సంబంధానికి ఎటువంటి ఆధారాలు కనుగొనబడలేదు. 2011లో ప్రచురించబడిన అదే సమీక్షలో, లైసిన్ కొలెస్ట్రాల్‌ను తగ్గిస్తుందని, ఆకలిని పెంచుతుందని, సాధారణ పోషకాహారంగా తప్ప మరే ఇతర పాత్రలో ప్రోటీన్ సంశ్లేషణకు దోహదపడుతుందని లేదా కాల్షియం శోషణను లేదా నిలుపుదలని పెంచుతుందని చెప్పే క్లెయిమ్‌లకు మద్దతు ఇచ్చే ఆధారాలు ఏవీ కనుగొనబడలేదు.[86]

వ్యాధులలో పాత్ర

లైసిన్‌కు సంబంధించిన వ్యాధులు లైసిన్ యొక్క తదుపరి ప్రక్రియల ఫలితంగా, అంటే ప్రోటీన్లలో చేరడం లేదా ప్రత్యామ్నాయ జీవఅణువులుగా మార్పు చెందడం వల్ల సంభవిస్తాయి. కొల్లాజెన్‌లో లైసిన్ పాత్ర పైన వివరించబడింది, అయితే, కొల్లాజెన్ పెప్టైడ్ల క్రాస్‌లింకింగ్‌లో పాల్గొనే లైసిన్ మరియు హైడ్రాక్సీలైసిన్ లోపం కనెక్టివ్ టిష్యూ యొక్క వ్యాధి స్థితికి దారితీస్తుందని గుర్తించబడింది.[87] కార్నిటైన్ అనేది ఫ్యాటీ యాసిడ్ జీవక్రియలో పాల్గొనే కీలకమైన లైసిన్-ఉత్పన్న మెటాబోలైట్ కాబట్టి, తగినంత కార్నిటైన్ మరియు లైసిన్ లేని నాణ్యత లేని ఆహారం కార్నిటైన్ స్థాయిలు తగ్గడానికి దారితీస్తుంది, ఇది ఒక వ్యక్తి ఆరోగ్యంపై గణనీయమైన ప్రభావాలను చూపుతుంది.[80][88] లైసిన్ రక్తహీనతలో కూడా పాత్ర పోషిస్తుందని తేలింది, ఎందుకంటే లైసిన్ ఇనుము శోషణపై మరియు తద్వారా రక్త ప్లాస్మాలో ఫెర్రిటిన్ సాంద్రతపై ప్రభావం చూపుతుందని అనుమానిస్తున్నారు.[89] అయితే, దీని ఖచ్చితమైన పనితీరు విధానం ఇంకా తెలియాల్సి ఉంది.[89] సాధారణంగా, లైసిన్ లోపం పాశ్చాత్యేతర సమాజాలలో కనిపిస్తుంది మరియు ఇది ప్రోటీన్-ఎనర్జీ మాల్‌న్యూట్రిషన్ (పోషకాహార లోపం)గా వ్యక్తమవుతుంది, ఇది వ్యక్తి ఆరోగ్యంపై తీవ్రమైన మరియు వ్యవస్థాగత ప్రభావాలను చూపుతుంది.[90][91] లైసిన్ కెటబాలిజంకు బాధ్యత వహించే ఎంజైమ్‌లలో, అంటే సాకరోపైన్ మార్గంలోని బైఫంక్షనల్ AASS ఎంజైమ్‌లో మ్యుటేషన్ల వల్ల కలిగే ఒక వంశపారంపర్య జన్యు వ్యాధి కూడా ఉంది.[92] లైసిన్ కెటబాలిజం లేకపోవడం వల్ల, ఈ అమైనో ఆమ్లం ప్లాస్మాలో పేరుకుపోతుంది మరియు రోగులకు హైపర్లైసినీమియా వస్తుంది, ఇది లక్షణాలు లేని స్థితి నుండి మూర్ఛ, అటాక్సియా, స్పాస్టిసిటీ మరియు సైకోమోటర్ బలహీనత వంటి తీవ్రమైన నరాల సంబంధిత వైకల్యాల వరకు ఉండవచ్చు.[92][93] హైపర్లైసినీమియా యొక్క క్లినికల్ ప్రాముఖ్యత ఈ రంగంలో చర్చనీయాంశంగా ఉంది, కొన్ని అధ్యయనాలు శారీరక లేదా మానసిక వైకల్యాలకు మరియు హైపర్లైసినీమియాకు మధ్య ఎటువంటి సంబంధం లేదని కనుగొన్నాయి.[94] దీనికి అదనంగా, లైసిన్ జీవక్రియకు సంబంధించిన జన్యువులలోని మ్యుటేషన్లు అనేక వ్యాధి స్థితులలో చిక్కుకున్నాయి, వీటిలో పైరిడాక్సిన్-డిపెండెంట్ ఎపిలెప్సీ (ALDH7A1 జన్యువు), α-కెటోఅడిపిక్ మరియు α-అమినోఅడిపిక్ యాసిడూరియా (DHTKD1 జన్యువు), మరియు గ్లుటారిక్ యాసిడూరియా టైప్ 1 (GCDH జన్యువు) ఉన్నాయి.[43][95][96][97][98]

హైపర్లైసినూరియా అనేది మూత్రంలో అధిక మొత్తంలో లైసిన్ ఉండటంతో గుర్తించబడుతుంది.[99] ఇది తరచుగా ఒక మెటబాలిక్ వ్యాధి వల్ల వస్తుంది, దీనిలో జన్యు ఉత్పరివర్తన కారణంగా లైసిన్ విచ్ఛిన్నంలో పాల్గొనే ప్రోటీన్ పనిచేయదు.[100] ఇది మూత్రపిండ ట్యూబ్యులర్ రవాణా వైఫల్యం వల్ల కూడా సంభవించవచ్చు.[100]

జంతువుల మేతలో లైసిన్ వినియోగం

పిల్లుల కోసం సప్లిమెంట్‌గా విక్రయించబడే లైసిన్

జంతువుల మేత కోసం లైసిన్ ఉత్పత్తి ఒక ప్రధాన ప్రపంచ పరిశ్రమ, ఇది 2009లో దాదాపు 700,000 టన్నులకు చేరుకుంది, దీని మార్కెట్ విలువ €1.22 బిలియన్ల కంటే ఎక్కువ.[101] జంతువుల మేతలో లైసిన్ ఒక ముఖ్యమైన సంకలితం, ఎందుకంటే మాంసం ఉత్పత్తి కోసం పందులు మరియు కోళ్లు వంటి కొన్ని జంతువుల పెరుగుదలను ఆప్టిమైజ్ చేసేటప్పుడు ఇది పరిమితం చేసే అమైనో ఆమ్లం. లైసిన్ సప్లిమెంటేషన్ తక్కువ ఖర్చుతో కూడిన మొక్కల ప్రోటీన్‌ను (ఉదాహరణకు సోయా కంటే మొక్కజొన్న) ఉపయోగించడానికి అనుమతిస్తుంది, అదే సమయంలో అధిక పెరుగుదల రేట్లను కొనసాగిస్తుంది మరియు నత్రజని విసర్జన వల్ల కలిగే కాలుష్యాన్ని పరిమితం చేస్తుంది.[102] అయితే, మొక్కజొన్నను పౌల్ట్రీ మరియు పందులకు మేతగా ఉపయోగించినప్పుడు ఫాస్ఫేట్ కాలుష్యం ఒక ప్రధాన పర్యావరణ వ్యయంగా మారుతుంది.[103]

లైసిన్ పారిశ్రామికంగా మైక్రోబియల్ ఫెర్మెంటేషన్ ద్వారా, ప్రధానంగా చక్కెర ఆధారంగా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది. జన్యు ఇంజనీరింగ్ పరిశోధనలు ఉత్పత్తి సామర్థ్యాన్ని మెరుగుపరచడానికి మరియు ఇతర సబ్‌స్ట్రేట్ల నుండి లైసిన్‌ను తయారు చేయడానికి వీలుగా బ్యాక్టీరియా జాతులపై చురుకుగా పనిచేస్తున్నాయి.[101] లైసిన్‌ను ఉత్పత్తి చేయడానికి ప్రత్యేకంగా మ్యుటాజనైజ్ చేయబడిన లేదా జన్యు-ఇంజనీరింగ్ చేయబడిన Corynebacterium glutamicum అత్యంత సాధారణంగా ఉపయోగించే బ్యాక్టీరియా, కానీ Escherichia coli యొక్క సారూప్య జాతులు కూడా ఉపయోగించబడతాయి.

ప్రజాదరణ పొందిన సంస్కృతిలో

1990లో మైఖేల్ క్రిచ్టన్ రాసిన జురాసిక్ పార్క్ నవల ఆధారంగా 1993లో వచ్చిన జురాసిక్ పార్క్ చిత్రం, లైసిన్‌ను ఉత్పత్తి చేయలేనట్లుగా జన్యుపరంగా మార్చబడిన డైనోసార్లను కలిగి ఉంది, ఇది ఇంజనీరింగ్ చేయబడిన ఆక్సోట్రోఫీకి ఒక ఉదాహరణ.[104] దీనిని "లైసిన్ కంటింజెన్సీ" అని పిలిచేవారు మరియు ఇది క్లోన్ చేయబడిన డైనోసార్లను పార్క్ వెలుపల జీవించకుండా నిరోధించడానికి ఉద్దేశించబడింది, తద్వారా అవి పార్క్ వెటర్నరీ సిబ్బంది అందించే లైసిన్ సప్లిమెంట్లపై ఆధారపడేలా చేయబడ్డాయి. వాస్తవానికి, ఏ జంతువు కూడా లైసిన్‌ను ఉత్పత్తి చేయలేదు; ఇది ఒక అవసరమైన అమైనో ఆమ్లం.[105]

1996లో, లైసిన్ ఒక ధర-నిర్ణయ కుట్ర కేసులో కేంద్రబిందువుగా మారింది, ఇది యునైటెడ్ స్టేట్స్ చరిత్రలో అతిపెద్దది. Archer Daniels Midland Company 100 మిలియన్ అమెరికన్ డాలర్ల జరిమానా చెల్లించింది, మరియు దాని ముగ్గురు ఎగ్జిక్యూటివ్‌లు దోషులుగా తేలి జైలు శిక్ష అనుభవించారు. ఈ ధర-నిర్ణయ కేసులో రెండు జపనీస్ సంస్థలు (Ajinomoto, క్యోవా హక్కో) మరియు ఒక దక్షిణ కొరియా సంస్థ (సెవాన్) కూడా దోషులుగా తేలాయి. లైసిన్ ధరను నిర్ణయిస్తున్న కుట్రదారుల రహస్య వీడియో రికార్డింగ్‌లను ఆన్‌లైన్‌లో లేదా యు.ఎస్. డిపార్ట్‌మెంట్ ఆఫ్ జస్టిస్, యాంటీట్రస్ట్ డివిజన్‌ను అభ్యర్థించడం ద్వారా చూడవచ్చు. ఈ కేసు ది ఇన్ఫార్మెంట్: ఎ ట్రూ స్టోరీ పుస్తకానికి మరియు The Informant! సినిమాకు ఆధారాన్ని ఇచ్చింది.[106][107]

మూలాలు

Q55120301 free

  1. ↑ “IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN). Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides. Recommendations 1983”. Biochemical Journal. 219 (2): 345–373. 15 April 1984. doi:10.1042/bj2190345. PMC PMC1153490. PMID 6743224.
  2. ↑ Lysine. The Biology Project, Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, University of Arizona.
  3. ↑ Drechsel E (1889). “Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseïns” [[Contribution] to [our] knowledge of the cleavage products of casein] (in German). Journal für Praktische Chemie. 2nd series. 39: 425–429. doi:10.1002/prac.18890390135. On p. 428, Drechsel presented an empirical formula for the chloroplatinate salt of lysine – C8H16N2O2Cl2·PtCl4 + H2O – but he later admitted that this formula was wrong because the salt's crystals contained ethanol instead of water. See: Drechsel E (1891). “Der Abbau der Eiweissstoffe” [The disassembly of proteins] (in German). Archiv für Anatomie und Physiologie. 248–278. Drechsel E (1877). “Zur Kenntniss der Spaltungsproducte des Caseïns” [Contribution] to [our] knowledge of the cleavage products of casein] (in German). pp. 254–260. “From p. 256:] " … die darin enthaltene Base hat die Formel C6H14N2O2. Der anfängliche Irrthum ist dadurch veranlasst worden, dass das Chloroplatinat nicht, wie angenommen ward, Krystallwasser, sondern Krystallalkohol enthält, … " ( … the base [that's] contained therein has the [empirical] formula C6H14N2O2. The initial error was caused by the chloroplatinate containing not water in the crystal (as was assumed), but ethanol … )”.
  4. ↑ Vickery, Hubert Bradford.; Schmidt, Carl L. A. (1931-10-01). “The History of the Discovery of the Amino Acids.”. Chemical Reviews. 9 (2): 169–318. doi:10.1021/cr60033a001. ISSN 0009-2665.
  5. ↑ Drechsel E (1891). “Der Abbau der Eiweissstoffe” [The disassembly of proteins] (in German). Archiv für Anatomie und Physiologie. 248–278.; Fischer, Ernst (1891). “Ueber neue Spaltungsproducte des Leimes” [On new cleavage products of gelatin] (in German). Archiv für Anatomie und Physiologie. 465–469. “From p. 469:] " … die Base C6H14N2O2, welche mit dem Namen Lysin bezeichnet werden mag, … " ( … the base C6H14N2O2, which may be designated with the name "lysine", … ) [Note: Ernst Fischer was a graduate student of Drechsel.]”.
  6. ↑ Fischer, Emil; Weigert, Fritz (1902). “Synthese der α,ε – Diaminocapronsäure (Inactives Lysin)” [Synthesis of α,ε-diaminohexanoic acid ([optically] inactive lysine)] (in German). Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft. 35 (3): 3772–3778. doi:10.1002/cber.190203503211.
  7. ↑ Saffran, M. (April 1998). “Amino acid names and parlor games: from trivial names to a one-letter code, amino acid names have strained students' memories. Is a more rational nomenclature possible?”. Biochemical Education. 26 (2): 116–118. doi:10.1016/S0307-4412(97)00167-2.
  8. ↑ 8.0 8.1 Hudson AO, Bless C, Macedo P, Chatterjee SP, Singh BK, Gilvarg C, Leustek T (January 2005). “Biosynthesis of lysine in plants: evidence for a variant of the known bacterial pathways”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1721 (1–3): 27–36. doi:10.1016/j.bbagen.2004.09.008. PMID 15652176.
  9. ↑ Velasco AM, Leguina JI, Lazcano A (October 2002). “Molecular evolution of the lysine biosynthetic pathways”. Journal of Molecular Evolution. 55 (4): 445–459. Bibcode 2002JMolE..55..445V. doi:10.1007/s00239-002-2340-2. PMID 12355264. S2CID 19460256.
  10. ↑ Miyazaki T, Miyazaki J, Yamane H, Nishiyama M (July 2004). “alpha-Aminoadipate aminotransferase from an extremely thermophilic bacterium, Thermus thermophilus”. Microbiology. 150 (Pt 7): 2327–2334. doi:10.1099/mic.0.27037-0. PMID 15256574. S2CID 25416966.
  11. ↑ 11.0 11.1 11.2 11.3 11.4 11.5 Xu H, Andi B, Qian J, West AH, Cook PF (2006). “The alpha-aminoadipate pathway for lysine biosynthesis in fungi”. Cell Biochemistry and Biophysics. 46 (1): 43–64. doi:10.1385/CBB:46:1:43. PMID 16943623. S2CID 22370361.
  12. ↑ Atkinson SC, Dogovski C, Downton MT, Czabotar PE, Dobson RC, Gerrard JA, Wagner J, Perugini MA (March 2013). “Structural, kinetic and computational investigation of Vitis vinifera DHDPS reveals new insight into the mechanism of lysine-mediated allosteric inhibition”. Plant Molecular Biology. 81 (4–5): 431–446. doi:10.1007/s11103-013-0014-7. hdl:11343/282680. PMID 23354837. S2CID 17129774.
  13. ↑ Griffin MD, Billakanti JM, Wason A, Keller S, Mertens HD, Atkinson SC, Dobson RC, Perugini MA, Gerrard JA, Pearce FG (2012). “Characterisation of the first enzymes committed to lysine biosynthesis in Arabidopsis thaliana”. PLOS ONE. 7 (7). Bibcode 2012PLoSO...740318G. doi:10.1371/journal.pone.0040318. PMC PMC3390394. PMID 22792278. article-number: e40318.
  14. ↑ Soares da Costa TP, Muscroft-Taylor AC, Dobson RC, Devenish SR, Jameson GB, Gerrard JA (July 2010). “How essential is the 'essential' active-site lysine in dihydrodipicolinate synthase?”. Biochimie. 92 (7): 837–845. doi:10.1016/j.biochi.2010.03.004. PMID 20353808.
  15. ↑ Soares da Costa TP, Christensen JB, Desbois S, Gordon SE, Gupta R, Hogan CJ, Nelson TG, Downton MT, Gardhi CK, Abbott BM, Wagner J, Panjikar S, Perugini MA (2015). “Quaternary Structure Analyses of an Essential Oligomeric Enzyme”. Analytical Ultracentrifugation. Methods in Enzymology. Vol. 562, pp. 205–223. ISBN 978-0-12-802908-4. doi:10.1016/bs.mie.2015.06.020. PMID 26412653.
  16. ↑ Muscroft-Taylor AC, Soares da Costa TP, Gerrard JA (March 2010). “New insights into the mechanism of dihydrodipicolinate synthase using isothermal titration calorimetry”. Biochimie. 92 (3): 254–262. doi:10.1016/j.biochi.2009.12.004. PMID 20025926.
  17. ↑ Christensen JB, Soares da Costa TP, Faou P, Pearce FG, Panjikar S, Perugini MA (November 2016). “Structure and Function of Cyanobacterial DHDPS and DHDPR”. Scientific Reports. 6 (1). Bibcode 2016NatSR...637111C. doi:10.1038/srep37111. PMC PMC5109050. PMID 27845445. article-number: 37111.
  18. ↑ McCoy AJ, Adams NE, Hudson AO, Gilvarg C, Leustek T, Maurelli AT (November 2006). “L,L-diaminopimelate aminotransferase, a trans-kingdom enzyme shared by Chlamydia and plants for synthesis of diaminopimelate/lysine”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 103 (47): 17909–17914. Bibcode 2006PNAS..10317909M. doi:10.1073/pnas.0608643103. PMC PMC1693846. PMID 17093042.
  19. ↑ Hudson AO, Gilvarg C, Leustek T (May 2008). “Biochemical and phylogenetic characterization of a novel diaminopimelate biosynthesis pathway in prokaryotes identifies a diverged form of LL-diaminopimelate aminotransferase”. Journal of Bacteriology. 190 (9): 3256–3263. doi:10.1128/jb.01381-07. PMC PMC2347407. PMID 18310350.
  20. ↑ Peverelli MG, Perugini MA (August 2015). “An optimized coupled assay for quantifying diaminopimelate decarboxylase activity”. Biochimie. 115: 78–85. doi:10.1016/j.biochi.2015.05.004. PMID 25986217.
  21. ↑ 21.0 21.1 Soares da Costa TP, Desbois S, Dogovski C, Gorman MA, Ketaren NE, Paxman JJ, Siddiqui T, Zammit LM, Abbott BM, Robins-Browne RM, Parker MW, Jameson GB, Hall NE, Panjikar S, Perugini MA (August 2016). “Structural Determinants Defining the Allosteric Inhibition of an Essential Antibiotic Target”. Structure. 24 (8): 1282–1291. doi:10.1016/j.str.2016.05.019. PMID 27427481.
  22. ↑ 22.0 22.1 Jander G, Joshi V (2009-01-01). “Aspartate-Derived Amino Acid Biosynthesis in Arabidopsis thaliana”. The Arabidopsis Book. 7. doi:10.1199/tab.0121. PMC PMC3243338. PMID 22303247. article-number: e0121.
  23. ↑ Andi B, West AH, Cook PF (September 2004). “Kinetic mechanism of histidine-tagged homocitrate synthase from Saccharomyces cerevisiae”. Biochemistry. 43 (37): 11790–11795. doi:10.1021/bi048766p. PMID 15362863.
  24. ↑ Bhattacharjee JK (1985). “alpha-Aminoadipate pathway for the biosynthesis of lysine in lower eukaryotes”. Critical Reviews in Microbiology. 12 (2): 131–151. doi:10.3109/10408418509104427. PMID 3928261.
  25. ↑ Bhattacharjee JK, Strassman M (May 1967). “Accumulation of tricarboxylic acids related to lysine biosynthesis in a yeast mutant”. The Journal of Biological Chemistry. 242 (10): 2542–2546. doi:10.1016/S0021-9258(18)95997-1. PMID 6026248.
  26. ↑ Gaillardin CM, Ribet AM, Heslot H (November 1982). “Wild-type and mutant forms of homoisocitric dehydrogenase in the yeast Saccharomycopsis lipolytica”. European Journal of Biochemistry. 128 (2–3): 489–494. doi:10.1111/j.1432-1033.1982.tb06991.x. PMID 6759120.
  27. ↑ Jaklitsch WM, Kubicek CP (July 1990). “Homocitrate synthase from Penicillium chrysogenum. Localization, purification of the cytosolic isoenzyme, and sensitivity to lysine”. The Biochemical Journal. 269 (1): 247–253. doi:10.1042/bj2690247. PMC PMC1131560. PMID 2115771.
  28. ↑ Ye ZH, Bhattacharjee JK (December 1988). “Lysine biosynthesis pathway and biochemical blocks of lysine auxotrophs of Schizosaccharomyces pombe”. Journal of Bacteriology. 170 (12): 5968–5970. doi:10.1128/jb.170.12.5968-5970.1988. PMC PMC211717. PMID 3142867.
  29. ↑ Kobashi N, Nishiyama M, Tanokura M (March 1999). “Aspartate kinase-independent lysine synthesis in an extremely thermophilic bacterium, Thermus thermophilus: lysine is synthesized via alpha-aminoadipic acid not via diaminopimelic acid”. Journal of Bacteriology. 181 (6): 1713–1718. doi:10.1128/JB.181.6.1713-1718.1999. PMC PMC93567. PMID 10074061.
  30. ↑ Kosuge T, Hoshino T (1999). “The alpha-aminoadipate pathway for lysine biosynthesis is widely distributed among Thermus strains”. Journal of Bioscience and Bioengineering. 88 (6): 672–675. doi:10.1016/S1389-1723(00)87099-1. PMID 16232683.
  31. ↑ 31.0 31.1 31.2 31.3 Nishida H, Nishiyama M, Kobashi N, Kosuge T, Hoshino T, Yamane H (December 1999). “A prokaryotic gene cluster involved in synthesis of lysine through the amino adipate pathway: a key to the evolution of amino acid biosynthesis”. Genome Research. 9 (12): 1175–1183. doi:10.1101/gr.9.12.1175. PMID 10613839.
  32. ↑ 32.0 32.1 32.2 32.3 Nishida H, Nishiyama M (September 2000). “What is characteristic of fungal lysine synthesis through the alpha-aminoadipate pathway?”. Journal of Molecular Evolution. 51 (3): 299–302. Bibcode 2000JMolE..51..299N. doi:10.1007/s002390010091. PMID 11029074. S2CID 1265909.
  33. ↑ Zabriskie TM, Jackson MD (February 2000). “Lysine biosynthesis and metabolism in fungi”. Natural Product Reports. 17 (1): 85–97. doi:10.1039/a801345d. PMID 10714900.
  34. ↑ 34.0 34.1 Zhu X, Galili G (May 2004). “Lysine metabolism is concurrently regulated by synthesis and catabolism in both reproductive and vegetative tissues”. Plant Physiology. 135 (1): 129–136. doi:10.1104/pp.103.037168. PMC PMC429340. PMID 15122025.
  35. ↑ 35.0 35.1 35.2 35.3 35.4 Tomé D, Bos C (June 2007). “Lysine requirement through the human life cycle”. The Journal of Nutrition. 137 (6 Suppl 2): 1642S–1645S. doi:10.1093/jn/137.6.1642S. PMID 17513440.
  36. ↑ Blemings KP, Crenshaw TD, Swick RW, Benevenga NJ (August 1994). “Lysine-alpha-ketoglutarate reductase and saccharopine dehydrogenase are located only in the mitochondrial matrix in rat liver”. The Journal of Nutrition. 124 (8): 1215–1221. doi:10.1093/jn/124.8.1215. PMID 8064371.
  37. ↑ Galili G, Tang G, Zhu X, Gakiere B (June 2001). “Lysine catabolism: a stress and development super-regulated metabolic pathway”. Current Opinion in Plant Biology. 4 (3): 261–266. Bibcode 2001COPB....4..261G. doi:10.1016/s1369-5266(00)00170-9. PMID 11312138.
  38. ↑ Arruda P, Kemper EL, Papes F, Leite A (August 2000). “Regulation of lysine catabolism in higher plants”. Trends in Plant Science. 5 (8): 324–330. doi:10.1016/s1360-1385(00)01688-5. PMID 10908876.
  39. ↑ Sacksteder KA, Biery BJ, Morrell JC, Goodman BK, Geisbrecht BV, Cox RP, Gould SJ, Geraghty MT (June 2000). “Identification of the alpha-aminoadipic semialdehyde synthase gene, which is defective in familial hyperlysinemia”. American Journal of Human Genetics. 66 (6): 1736–1743. doi:10.1086/302919. PMC PMC1378037. PMID 10775527.
  40. ↑ Zhu X, Tang G, Galili G (December 2002). “The activity of the Arabidopsis bifunctional lysine-ketoglutarate reductase/saccharopine dehydrogenase enzyme of lysine catabolism is regulated by functional interaction between its two enzyme domains”. The Journal of Biological Chemistry. 277 (51): 49655–49661. doi:10.1074/jbc.m205466200. PMID 12393892.
  41. ↑ 41.0 41.1 41.2 Kiyota E, Pena IA, Arruda P (November 2015). “The saccharopine pathway in seed development and stress response of maize”. Plant, Cell & Environment. 38 (11): 2450–2461. doi:10.1111/pce.12563. PMID 25929294.
  42. ↑ Serrano GC, Rezende e Silva Figueira T, Kiyota E, Zanata N, Arruda P (March 2012). “Lysine degradation through the saccharopine pathway in bacteria: LKR and SDH in bacteria and its relationship to the plant and animal enzymes”. FEBS Letters. 586 (6): 905–911. Bibcode 2012FEBSL.586..905D. doi:10.1016/j.febslet.2012.02.023. PMID 22449979. S2CID 32385212.
  43. ↑ 43.0 43.1 43.2 Danhauser K, Sauer SW, Haack TB, Wieland T, Staufner C, Graf E, Zschocke J, Strom TM, Traub T, Okun JG, Meitinger T, Hoffmann GF, Prokisch H, Kölker S (December 2012). “DHTKD1 mutations cause 2-aminoadipic and 2-oxoadipic aciduria”. American Journal of Human Genetics. 91 (6): 1082–1087. doi:10.1016/j.ajhg.2012.10.006. PMC PMC3516599. PMID 23141293.
  44. ↑ Sauer SW, Opp S, Hoffmann GF, Koeller DM, Okun JG, Kölker S (January 2011). “Therapeutic modulation of cerebral L-lysine metabolism in a mouse model for glutaric aciduria type I”. Brain. 134 (Pt 1): 157–170. doi:10.1093/brain/awq269. PMID 20923787.
  45. ↑ Goncalves RL, Bunik VI, Brand MD (February 2016). “Production of superoxide/hydrogen peroxide by the mitochondrial 2-oxoadipate dehydrogenase complex”. Free Radical Biology & Medicine. 91: 247–255. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2015.12.020. PMID 26708453.
  46. ↑ Goh DL, Patel A, Thomas GH, Salomons GS, Schor DS, Jakobs C, Geraghty MT (July 2002). “Characterization of the human gene encoding alpha-aminoadipate aminotransferase (AADAT)”. Molecular Genetics and Metabolism. 76 (3): 172–180. doi:10.1016/s1096-7192(02)00037-9. PMID 12126930.
  47. ↑ Härtel U, Eckel E, Koch J, Fuchs G, Linder D, Buckel W (1993-02-01). “Purification of glutaryl-CoA dehydrogenase from Pseudomonas sp., an enzyme involved in the anaerobic degradation of benzoate”. Archives of Microbiology. 159 (2): 174–181. Bibcode 1993ArMic.159..174H. doi:10.1007/bf00250279. PMID 8439237. S2CID 2262592.
  48. ↑ Sauer SW (October 2007). “Biochemistry and bioenergetics of glutaryl-CoA dehydrogenase deficiency”. Journal of Inherited Metabolic Disease. 30 (5): 673–680. doi:10.1007/s10545-007-0678-8. PMID 17879145. S2CID 20609879.
  49. ↑ Nelson, David L; Cox, Michael M; Lehninger, Albert L (2013). Lehninger principles of biochemistry. (6th ed.). New York: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-1-4641-0962-1. OCLC 824794893.
  50. ↑ 50.0 50.1 Galili G, Amir R (February 2013). “Fortifying plants with the essential amino acids lysine and methionine to improve nutritional quality”. Plant Biotechnology Journal. 11 (2): 211–222. doi:10.1111/pbi.12025. PMID 23279001.
  51. ↑ 51.0 51.1 Wang G, Xu M, Wang W, Galili G (June 2017). “Fortifying Horticultural Crops with Essential Amino Acids: A Review”. International Journal of Molecular Sciences. 18 (6): 1306. doi:10.3390/ijms18061306. PMC PMC5486127. PMID 28629176.
  52. ↑ Angelovici R, Fait A, Fernie AR, Galili G (January 2011). “A seed high-lysine trait is negatively associated with the TCA cycle and slows down Arabidopsis seed germination”. The New Phytologist. 189 (1): 148–159. doi:10.1111/j.1469-8137.2010.03478.x. PMID 20946418.
  53. ↑ Edelman M, Colt M (2016). “Nutrient Value of Leaf vs. Seed”. Frontiers in Chemistry. 4: 32. doi:10.3389/fchem.2016.00032. PMC PMC4954856. PMID 27493937.
  54. ↑ Jiang SY, Ma A, Xie L, Ramachandran S (September 2016). “Improving protein content and quality by over-expressing artificially synthetic fusion proteins with high lysine and threonine constituent in rice plants”. Scientific Reports. 6 (1). Bibcode 2016NatSR...634427J. doi:10.1038/srep34427. PMC PMC5039639. PMID 27677708. article-number: 34427.
  55. ↑ 55.0 55.1 Shewry, Peter R. (November 2007). “Improving the protein content and composition of cereal grain”. Journal of Cereal Science. 46 (3): 239–250. doi:10.1016/j.jcs.2007.06.006.
  56. ↑ Prasanna B, Vasal SK, Kassahun B, Singh NN (2001). “Quality protein maize”. Current Science. 81 (10): 1308–1319. JSTOR 24105845.
  57. ↑ 57.0 57.1 Kircher M, Pfefferle W (April 2001). “The fermentative production of L-lysine as an animal feed additive”. Chemosphere. 43 (1): 27–31. Bibcode 2001Chmsp..43...27K. doi:10.1016/s0045-6535(00)00320-9. PMID 11233822.
  58. ↑ Junior, Letti; Alberto, Luiz; Letti, Gilberto Vinícius Melo; Soccol, Carlos Ricardo; Junior, Letti; Alberto, Luiz; Letti, Gilberto Vinícius Melo; Soccol, Carlos Ricardo (2016). “Development of an L-Lysine Enriched Bran for Animal Nutrition via Submerged Fermentation by Corynebacterium glutamicum using Agroindustrial Substrates”. Brazilian Archives of Biology and Technology. 59. doi:10.1590/1678-4324-2016150519. ISSN 1516-8913.
  59. ↑ University of Maryland Medical Center. “Lysine”. Retrieved 2009-12-30.
  60. ↑ Young VR, Pellett PL (1994). “Plant proteins in relation to human protein and amino acid nutrition”. American Journal of Clinical Nutrition. 59 (5 Suppl): 1203S–1212S. doi:10.1093/ajcn/59.5.1203s. PMID 8172124. S2CID 35271281.
  61. ↑ Landon, Amanda J. (2008). “The 'How' of the Three Sisters: The Origins of Agriculture in Mesoamerica and the Human Niche”. Nebraska Anthropologist. 110–124. Retrieved 9 August 2022.
  62. ↑ Institute of Medicine of the National Academies (2005). Dietary Reference Intakes for Macronutrients. p. 589. ISBN 978-0-309-08525-0. doi:10.17226/10490. Retrieved 2017-10-29.
  63. ↑ “Dietary Supplement Database: Blend Information (DSBI)”. “L-Lysine HCl 10000820 80.03% lysine”.
  64. ↑ 64.0 64.1 Betts, Matthew J.; Russell, Robert B. (2003). Bioinformatics for Geneticists. Barnes, Michael R.; Gray, Ian C. (eds.). John Wiley & Sons, Ltd. pp. 289–316. ISBN 978-0-470-86730-3. doi:10.1002/0470867302.ch14.
  65. ↑ Blickling S, Renner C, Laber B, Pohlenz HD, Holak TA, Huber R (January 1997). “Reaction mechanism of Escherichia coli dihydrodipicolinate synthase investigated by X-ray crystallography and NMR spectroscopy”. Biochemistry. 36 (1): 24–33. doi:10.1021/bi962272d. PMID 8993314. S2CID 23072673.
  66. ↑ Kumar S, Tsai CJ, Nussinov R (March 2000). “Factors enhancing protein thermostability”. Protein Engineering. 13 (3): 179–91. doi:10.1093/protein/13.3.179. PMID 10775659.
  67. ↑ Sokalingam S, Raghunathan G, Soundrarajan N, Lee SG (2012-07-09). “A study on the effect of surface lysine to arginine mutagenesis on protein stability and structure using green fluorescent protein”. PLOS ONE. 7 (7). Bibcode 2012PLoSO...740410S. doi:10.1371/journal.pone.0040410. PMC PMC3392243. PMID 22792305. article-number: e40410.
  68. ↑ 68.0 68.1 Dambacher S, Hahn M, Schotta G (July 2010). “Epigenetic regulation of development by histone lysine methylation”. Heredity. 105 (1): 24–37. doi:10.1038/hdy.2010.49. PMID 20442736.
  69. ↑ Martin C, Zhang Y (November 2005). “The diverse functions of histone lysine methylation”. Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 6 (11): 838–849. doi:10.1038/nrm1761. PMID 16261189. S2CID 31300025.
  70. ↑ Black JC, Van Rechem C, Whetstine JR (November 2012). “Histone lysine methylation dynamics: establishment, regulation, and biological impact”. Molecular Cell. 48 (4): 491–507. doi:10.1016/j.molcel.2012.11.006. PMC PMC3861058. PMID 23200123.
  71. ↑ Choudhary C, Kumar C, Gnad F, Nielsen ML, Rehman M, Walther TC, Olsen JV, Mann M (August 2009). “Lysine acetylation targets protein complexes and co-regulates major cellular functions”. Science. 325 (5942): 834–840. Bibcode 2009Sci...325..834C. doi:10.1126/science.1175371. hdl:11858/00-001M-0000-0010-58F4-F. PMID 19608861. S2CID 206520776.
  72. ↑ Shiio Y, Eisenman RN (November 2003). “Histone sumoylation is associated with transcriptional repression”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (23): 13225–13230. doi:10.1073/pnas.1735528100. PMC PMC263760. PMID 14578449.
  73. ↑ Wang H, Wang L, Erdjument-Bromage H, Vidal M, Tempst P, Jones RS, Zhang Y (October 2004). “Role of histone H2A ubiquitination in Polycomb silencing”. Nature. 431 (7010): 873–878. Bibcode 2004Natur.431..873W. doi:10.1038/nature02985. hdl:10261/73732. PMID 15386022. S2CID 4344378.
  74. ↑ 74.0 74.1 Shoulders MD, Raines RT (2009). “Collagen structure and stability”. Annual Review of Biochemistry. 78: 929–958. doi:10.1146/annurev.biochem.77.032207.120833. PMC PMC2846778. PMID 19344236.
  75. ↑ 75.0 75.1 Civitelli R, Villareal DT, Agnusdei D, Nardi P, Avioli LV, Gennari C (1992). “Dietary L-lysine and calcium metabolism in humans”. Nutrition. 8 (6): 400–405. PMID 1486246.
  76. ↑ 76.0 76.1 76.2 76.3 Vaz FM, Wanders RJ (February 2002). “Carnitine biosynthesis in mammals”. The Biochemical Journal. 361 (Pt 3): 417–429. doi:10.1042/bj3610417. PMC PMC1222323. PMID 11802770.
  77. ↑ Yamauchi M, Sricholpech M (2012-05-25). “Lysine post-translational modifications of collagen”. Essays in Biochemistry. 52: 113–133. doi:10.1042/bse0520113. PMC PMC3499978. PMID 22708567.
  78. ↑ Vollmer W, Blanot D, de Pedro MA (March 2008). “Peptidoglycan structure and architecture”. FEMS Microbiology Reviews. 32 (2): 149–167. doi:10.1111/j.1574-6976.2007.00094.x. PMID 18194336.
  79. ↑ Curtiss R (May 1978). “Biological containment and cloning vector transmissibility”. The Journal of Infectious Diseases. 137 (5): 668–675. doi:10.1093/infdis/137.5.668. PMID 351084.
  80. ↑ 80.0 80.1 Flanagan JL, Simmons PA, Vehige J, Willcox MD, Garrett Q (April 2010). “Role of carnitine in disease”. Nutrition & Metabolism. 7: 30. doi:10.1186/1743-7075-7-30. PMC PMC2861661. PMID 20398344.
  81. ↑ 81.0 81.1 Chromiak JA, Antonio J (2002). “Use of amino acids as growth hormone-releasing agents by athletes”. Nutrition. 18 (7–8): 657–661. doi:10.1016/s0899-9007(02)00807-9. PMID 12093449.
  82. ↑ Corpas E, Blackman MR, Roberson R, Scholfield D, Harman SM (July 1993). “Oral arginine-lysine does not increase growth hormone or insulin-like growth factor-I in old men”. Journal of Gerontology. 48 (4): M128–M133. doi:10.1093/geronj/48.4.M128. PMID 8315224.
  83. ↑ Gaby AR (2006). “Natural remedies for Herpes simplex.”. Altern Med Rev. 11 (2): 93–101. PMID 16813459.
  84. ↑ Tomblin FA, Lucas KH (2001). “Lysine for management of herpes labialis.”. Am J Health Syst Pharm. 58 (4): 298–300, 304. doi:10.1093/ajhp/58.4.298. PMID 11225166.
  85. ↑ Chi CC, Wang SH, Delamere FM, Wojnarowska F, Peters MC, Kanjirath PP (7 August 2015). “Interventions for prevention of herpes simplex labialis (cold sores on the lips)”. The Cochrane Database of Systematic Reviews. 2016 (8). doi:10.1002/14651858.CD010095.pub2. PMC PMC6461191. PMID 26252373. article-number: CD010095.
  86. ↑ “Scientific Opinion on the substantiation of health claims related to L-lysine and immune defence against herpes virus (ID 453), maintenance of normal blood LDL-cholesterol concentrations (ID 454, 4669), increase in appetite leading to an increase in energy intake...”. EFSA Journal. 9 (4): 2063. 2011. doi:10.2903/j.efsa.2011.2063. ISSN 1831-4732.
  87. ↑ Pinnell SR, Krane SM, Kenzora JE, Glimcher MJ (May 1972). “A heritable disorder of connective tissue. Hydroxylysine-deficient collagen disease”. The New England Journal of Medicine. 286 (19): 1013–1020. doi:10.1056/NEJM197205112861901. PMID 5016372.
  88. ↑ Rudman D, Sewell CW, Ansley JD (September 1977). “Deficiency of carnitine in cachectic cirrhotic patients”. The Journal of Clinical Investigation. 60 (3): 716–723. doi:10.1172/jci108824. PMC PMC372417. PMID 893675.
  89. ↑ 89.0 89.1 Rushton DH (July 2002). “Nutritional factors and hair loss”. Clinical and Experimental Dermatology. 27 (5): 396–404. doi:10.1046/j.1365-2230.2002.01076.x. PMID 12190640. S2CID 39327815.
  90. ↑ Emery PW (October 2005). “Metabolic changes in malnutrition”. Eye. 19 (10): 1029–1034. doi:10.1038/sj.eye.6701959. PMID 16304580.
  91. ↑ Ghosh S, Smriga M, Vuvor F, Suri D, Mohammed H, Armah SM, Scrimshaw NS (October 2010). “Effect of lysine supplementation on health and morbidity in subjects belonging to poor peri-urban households in Accra, Ghana”. The American Journal of Clinical Nutrition. 92 (4): 928–939. doi:10.3945/ajcn.2009.28834. PMID 20720257.
  92. ↑ 92.0 92.1 Houten SM, Te Brinke H, Denis S, Ruiter JP, Knegt AC, de Klerk JB, Augoustides-Savvopoulou P, Häberle J, Baumgartner MR, Coşkun T, Zschocke J, Sass JO, Poll-The BT, Wanders RJ, Duran M (April 2013). “Genetic basis of hyperlysinemia”. Orphanet Journal of Rare Diseases. 8: 57. doi:10.1186/1750-1172-8-57. PMC PMC3626681. PMID 23570448.
  93. ↑ Hoffmann, Georg F.; Kölker, Stefan (2016). “Cerebral Organic Acid Disorders and Other Disorders of Lysine Catabolism”. Inborn Metabolic Diseases. Springer, Berlin, Heidelberg. pp. 333–348. ISBN 978-3-662-49769-2. doi:10.1007/978-3-662-49771-5_22.
  94. ↑ Dancis J, Hutzler J, Ampola MG, Shih VE, van Gelderen HH, Kirby LT, Woody NC (May 1983). “The prognosis of hyperlysinemia: an interim report”. American Journal of Human Genetics. 35 (3): 438–442. PMC PMC1685659. PMID 6407303.
  95. ↑ Mills PB, Struys E, Jakobs C, Plecko B, Baxter P, Baumgartner M, Willemsen MA, Omran H, Tacke U, Uhlenberg B, Weschke B, Clayton PT (March 2006). “Mutations in antiquitin in individuals with pyridoxine-dependent seizures”. Nature Medicine. 12 (3): 307–309. doi:10.1038/nm1366. PMID 16491085. S2CID 27940375.
  96. ↑ Mills PB, Footitt EJ, Mills KA, Tuschl K, Aylett S, Varadkar S, Hemingway C, Marlow N, Rennie J, Baxter P, Dulac O, Nabbout R, Craigen WJ, Schmitt B, Feillet F, Christensen E, De Lonlay P, Pike MG, Hughes MI, Struys EA, Jakobs C, Zuberi SM, Clayton PT (July 2010). “Genotypic and phenotypic spectrum of pyridoxine-dependent epilepsy (ALDH7A1 deficiency)”. Brain. 133 (Pt 7): 2148–2159. doi:10.1093/brain/awq143. PMC PMC2892945. PMID 20554659.
  97. ↑ Hagen J, te Brinke H, Wanders RJ, Knegt AC, Oussoren E, Hoogeboom AJ, Ruijter GJ, Becker D, Schwab KO, Franke I, Duran M, Waterham HR, Sass JO, Houten SM (September 2015). “Genetic basis of alpha-aminoadipic and alpha-ketoadipic aciduria”. Journal of Inherited Metabolic Disease. 38 (5): 873–879. doi:10.1007/s10545-015-9841-9. PMID 25860818. S2CID 20379124.
  98. ↑ Hedlund GL, Longo N, Pasquali M (May 2006). “Glutaric acidemia type 1”. American Journal of Medical Genetics Part C: Seminars in Medical Genetics. 142C (2): 86–94. doi:10.1002/ajmg.c.30088. PMC PMC2556991. PMID 16602100.
  99. ↑ “Hyperlysinuria | Define Hyperlysinuria at Dictionary.com”.
  100. ↑ 100.0 100.1 Walter, John; John Fernandes; Jean-Marie Saudubray; Georges van den Berghe (2006). Inborn Metabolic Diseases: Diagnosis and Treatment. Berlin: Springer. p. 296. ISBN 978-3-540-28783-4.
  101. ↑ 101.0 101.1 “Norwegian granted for improving lysine production process”. All About Feed. 26 January 2010. Archived from the original on 11 March 2012.
  102. ↑ Toride Y (2004). “Lysine and other amino acids for feed: production and contribution to protein utilization in animal feeding”. Protein sources for the animal feed industry; FAO Expert Consultation and Workshop on Protein Sources for the Animal Feed Industry; Bangkok, 29 April - 3 May 2002. Rome: Food and Agriculture Organization of the United Nations. ISBN 978-92-5-105012-5. Archived from the original on Feb 1, 2019.
  103. ↑ Abelson PH (March 1999). “A potential phosphate crisis”. Science. 283 (5410): 2015. Bibcode 1999Sci...283.2015A. doi:10.1126/science.283.5410.2015. PMID 10206902. S2CID 28106949.
  104. ↑ Coyne, Jerry A. (10 October 1999). “The Truth Is Way Out There”. The New York Times. Archived from the original on Nov 10, 2012. Retrieved 2008-04-06.
  105. ↑ Wu G (May 2009). “Amino acids: metabolism, functions, and nutrition”. Amino Acids. 37 (1): 1–17. doi:10.1007/s00726-009-0269-0. PMID 19301095. S2CID 1870305.
  106. ↑ Connor JM (2008). Global Price Fixing. (2nd ed.). Heidelberg: Springer-Verlag. ISBN 978-3-540-78669-6.
  107. ↑ Eichenwald, Kurt (2000). The Informant: a true story. New York: Broadway Books. ISBN 978-0-7679-0326-4.

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Lysine” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Lysine ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=లైసిన్&oldid=6107"