DNA పాలిమరేస్

From LTRC
Revision as of 09:00, 12 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “DNA polymerase” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
DNA-directed DNA polymerase
DNA-binding యొక్క 3D నిర్మాణం హ్యూమన్ DNA పాలిమరేజ్ బీటాలో హెలిక్స్-టర్న్-హెలిక్స్ మోటిఫ్‌లు (PDB ఫైల్ 7ICG ఆధారంగా)
గుర్తింపు సంఖ్యలు
EC no. 2.7.7.7
CAS no. 9012-90-2
డేటాబేస్‌లు
BRENDA ఎంజైమ్ డేటా
ExPASy NiceZyme వ్యూ
KEGG ఎంజైమ్ ఎంట్రీ
MetaCyc మెటబాలిక్ పాత్‌వే
Rhea చర్యలు
PDB నిర్మాణాలు RCSB PDB PDBe PDBsum
జీన్ ఆంటాలజీ AmiGO / QuickGO
శోధన PMC ఆర్టికల్స్ PubMed ఆర్టికల్స్ NCBI ప్రోటీన్లు

DNA పాలిమరేస్ అనేది DNA అణువులను న్యూక్లియోసైడ్ ట్రైఫాస్ఫేట్ల నుండి సంశ్లేషణ చేసే ఎంజైమ్ల కుటుంబానికి చెందినది. ఈ న్యూక్లియోసైడ్ ట్రైఫాస్ఫేట్లు DNA యొక్క పరమాణు పూర్వగాములు. ఈ ఎంజైమ్‌లు DNA ప్రతిరూపణ (DNA replication) కోసం చాలా అవసరం మరియు సాధారణంగా ఒకే అసలైన DNA డ్యూప్లెక్స్ నుండి రెండు ఒకేలాంటి DNA డ్యూప్లెక్స్‌లను సృష్టించడానికి సమూహాలుగా పనిచేస్తాయి. ఈ ప్రక్రియలో, DNA పాలిమరేస్ ఇప్పటికే ఉన్న DNA పోగులను "చదివి", వాటికి సరిపోయే రెండు కొత్త పోగులను సృష్టిస్తుంది.[1][2][3][4][5][6] ఈ ఎంజైమ్‌లు కింది రసాయన చర్యను ఉత్ప్రేరకపరుస్తాయి (catalyze):

డియోక్సిన్యూక్లియోసైడ్ ట్రైఫాస్ఫేట్ + DNAn పైరోఫాస్ఫేట్ + DNAn+1.

DNA పాలిమరేస్ ఒక సమయంలో ఒక న్యూక్లియోటైడ్ చొప్పున DNA పోగు యొక్క త్రీ ప్రైమ్ (3')-చివరన న్యూక్లియోటైడ్‌లను చేరుస్తుంది. ప్రతిసారి ఒక కణం విభజించబడినప్పుడు, కణం యొక్క DNAను ప్రతిరూపం చేయడానికి DNA పాలిమరేస్‌లు అవసరమవుతాయి, తద్వారా అసలైన DNA అణువు యొక్క ఒక ప్రతిని ప్రతి కుమార్తె కణానికి అందించవచ్చు. ఈ విధంగా, జన్యు సమాచారం తరతరాలకు అందించబడుతుంది.

ప్రతిరూపణ జరగడానికి ముందు, హెలికేస్ అనే ఎంజైమ్ DNA అణువును దాని గట్టిగా అల్లిన రూపం నుండి విప్పుతుంది, ఈ ప్రక్రియలో న్యూక్లియోటైడ్ బేస్‌ల మధ్య ఉన్న హైడ్రోజన్ బంధాలను విచ్ఛిన్నం చేస్తుంది. ఇది డబుల్-స్ట్రాండెడ్ DNAను తెరుస్తుంది లేదా "అన్‌జిప్" చేస్తుంది, దీనివల్ల పైన పేర్కొన్న చర్యలో ప్రతిరూపణ కోసం టెంప్లేట్‌లుగా ఉపయోగించగల రెండు సింగిల్-స్ట్రాండెడ్ DNAలు ఏర్పడతాయి.

చరిత్ర

1956లో, ఆర్థర్ కోర్న్‌బర్గ్ మరియు సహచరులు ఎషెరికియా కోలి (Escherichia coli) లో DNA పాలిమరేస్ I (Pol I) ను కనుగొన్నారు. DNA పాలిమరేస్ ఒక టెంప్లేట్ DNA పోగు యొక్క బేస్ క్రమాన్ని కాపీ చేసే DNA ప్రతిరూపణ ప్రక్రియను వారు వివరించారు. ఈ పనికి కోర్న్‌బర్గ్‌కు 1959లో నోబెల్ శరీరధర్మశాస్త్ర లేదా వైద్య బహుమతి లభించింది.[7] DNA పాలిమరేస్ IIను థామస్ కోర్న్‌బర్గ్ (ఆర్థర్ కోర్న్‌బర్గ్ కుమారుడు) మరియు మాల్కం ఇ. గెఫ్టర్ 1970లో కనుగొన్నారు, E. coli DNA ప్రతిరూపణలో Pol I పాత్రను మరింతగా వివరిస్తున్నప్పుడు ఇది జరిగింది.[8] E. coliలో మరో మూడు DNA పాలిమరేస్‌లు కనుగొనబడ్డాయి, వాటిలో DNA పాలిమరేస్ III (1970లలో కనుగొనబడింది) మరియు DNA పాలిమరేస్‌లు IV మరియు V (1999లో కనుగొనబడ్డాయి) ఉన్నాయి.[9] 1983 నుండి, DNA పాలిమరేస్‌లను పాలిమరేస్ చైన్ రియాక్షన్ (PCR)లో ఉపయోగిస్తున్నారు, మరియు 1988 నుండి థర్మోస్టేబుల్ DNA పాలిమరేస్లను ఉపయోగిస్తున్నారు, ఎందుకంటే వీటిని PCR యొక్క ప్రతి చక్రంలో జోడించాల్సిన అవసరం లేదు.

పనితీరు

DNA పాలిమరేస్ పాత పోగు వెంట 3'–5' దిశలో కదులుతూ, 5'–3' దిశ కలిగిన కొత్త పోగును సృష్టిస్తుంది.
ప్రూఫ్ రీడింగ్ సామర్థ్యం కలిగిన DNA పాలిమరేస్

DNA పాలిమరేస్ యొక్క ప్రధాన పని DNA యొక్క నిర్మాణ యూనిట్లైన డియోక్సిన్యూక్లియోటైడ్ల నుండి DNAను సంశ్లేషణ చేయడం. అసలైన DNA అణువులోని ప్రతి పోగుపై ఉన్న బేస్‌లకు న్యూక్లియోటైడ్‌లను జత చేయడం ద్వారా DNA కాపీలు సృష్టించబడతాయి. ఈ జత చేయడం ఎల్లప్పుడూ నిర్దిష్ట కలయికలలో జరుగుతుంది, సైటోసిన్ గ్వానైన్తో, మరియు థైమిన్ అడెనిన్తో జతకట్టి, వరుసగా రెండు వేర్వేరు జతలను ఏర్పరుస్తాయి. దీనికి విరుద్ధంగా, RNA పాలిమరేస్లు RNA లేదా DNA నుండి రైబోన్యూక్లియోటైడ్ల ద్వారా RNAను సంశ్లేషణ చేస్తాయి.

కొత్త DNAను సంశ్లేషణ చేసేటప్పుడు, DNA పాలిమరేస్ కొత్తగా ఏర్పడే పోగు యొక్క 3' చివరన మాత్రమే ఉచిత న్యూక్లియోటైడ్‌లను జోడించగలదు. దీని ఫలితంగా కొత్తగా ఏర్పడే పోగు 5'–3' దిశలో పొడిగించబడుతుంది.

కొత్తగా ఏర్పడే పోగు (కుమార్తె పోగు) యొక్క దిశ, DNA పాలిమరేస్ టెంప్లేట్ పోగు వెంట కదిలే దిశకు వ్యతిరేకంగా ఉంటుంది. DNA పాలిమరేస్‌కు సంశ్లేషణ ప్రారంభించడానికి ఉచిత 3' OH సమూహం అవసరం కాబట్టి, ఇది ఇప్పటికే ఉన్న న్యూక్లియోటైడ్ గొలుసు యొక్క 3' చివరను పొడిగించడం ద్వారా ఒకే దిశలో సంశ్లేషణ చేయగలదు. అందువల్ల, DNA పాలిమరేస్ టెంప్లేట్ పోగు వెంట 3'–5' దిశలో కదులుతుంది, మరియు కుమార్తె పోగు 5'–3' దిశలో ఏర్పడుతుంది. ఈ వ్యత్యాసం ఏర్పడిన డబుల్-స్ట్రాండ్ DNA ఒకదానికొకటి యాంటీపారలల్గా ఉండే రెండు DNA పోగులతో కూడి ఉండేలా చేస్తుంది.

DNA పాలిమరేస్ పనితీరు పూర్తిగా పరిపూర్ణమైనది కాదు, ఎంజైమ్ కాపీ చేయబడిన ప్రతి బిలియన్ బేస్ జతలకు ఒక తప్పును చేస్తుంది. ఎర్రర్ కరెక్షన్ అనేది కొన్ని DNA పాలిమరేస్‌ల లక్షణం, అన్నింటికీ కాదు. ఈ ప్రక్రియ కొత్తగా సంశ్లేషణ చేయబడిన DNAలోని తప్పులను సరిచేస్తుంది. తప్పు బేస్ జత గుర్తించబడినప్పుడు, DNA పాలిమరేస్ ఒక బేస్ జత వెనుకకు కదులుతుంది. ఎంజైమ్ యొక్క 3'–5' ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ చర్య తప్పు బేస్ జతను తొలగించడానికి అనుమతిస్తుంది (ఈ చర్యను ప్రూఫ్ రీడింగ్ అని పిలుస్తారు). బేస్ తొలగింపు తర్వాత, పాలిమరేస్ సరైన బేస్‌ను తిరిగి చేర్చగలదు మరియు ప్రతిరూపణ ముందుకు సాగుతుంది. ఇది కుమార్తె కణాలకు అందించబడే అసలైన DNA పోగు యొక్క సమగ్రతను కాపాడుతుంది.

DNA ప్రతిరూపణలో విశ్వసనీయత చాలా ముఖ్యం. DNA బేస్ జతలలోని వైరుధ్యాలు పనిచేయని ప్రోటీన్లకు దారితీయవచ్చు మరియు క్యాన్సర్‌కు దారితీయవచ్చు. అనేక DNA పాలిమరేస్‌లు ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ డొమైన్‌ను కలిగి ఉంటాయి, ఇది బేస్ జత వైరుధ్యాలను గుర్తించడంలో మరియు తప్పు న్యూక్లియోటైడ్‌ను తొలగించి సరైన దానితో భర్తీ చేయడంలో పనిచేస్తుంది.[10] వాట్సన్ మరియు క్రిక్ బేస్ జతకు అనుగుణంగా ఉండే ఆకారం మరియు పరస్పర చర్యలు లోపాన్ని గుర్తించడంలో ప్రధానంగా దోహదపడతాయి. బేస్ జత బంధం మరియు పరస్పర చర్యలో హైడ్రోజన్ బంధాలు కీలక పాత్ర పోషిస్తాయి. వైరుధ్యం వద్ద సంభవించే పరస్పర చర్య కోల్పోవడం, టెంప్లేట్-ప్రైమర్ బంధం కోసం సమతుల్యతను పాలిమరేస్ నుండి ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ డొమైన్‌కు మారుస్తుందని చెప్పబడింది. అదనంగా, తప్పు న్యూక్లియోటైడ్ చేర్చడం DNA పాలిమరైజేషన్‌లో జాప్యాన్ని కలిగిస్తుంది. ఈ జాప్యం DNAను పాలిమరేస్ సైట్ నుండి ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ సైట్‌కు మార్చడానికి సమయాన్ని ఇస్తుంది. వివిధ వైరుధ్యాల వద్ద వేర్వేరు కన్ఫర్మేషనల్ మార్పులు మరియు పరస్పర చర్యల నష్టం సంభవిస్తాయి. ప్యూరిన్:పిరిమిడిన్ వైరుధ్యంలో పిరిమిడిన్ మేజర్ గ్రూవ్ వైపు మరియు ప్యూరిన్ మైనర్ గ్రూవ్ వైపు స్థానభ్రంశం చెందుతాయి. DNA పాలిమరేస్ యొక్క బైండింగ్ పాకెట్ ఆకారానికి సంబంధించి, ప్యూరిన్ మరియు మైనర్ గ్రూవ్‌లోని అవశేషాల మధ్య స్టెరిక్ ఘర్షణలు సంభవిస్తాయి, మరియు పిరిమిడిన్ ద్వారా ముఖ్యమైన వాన్ డెర్ వాల్స్ మరియు ఎలక్ట్రోస్టాటిక్ పరస్పర చర్యలు కోల్పోతాయి.[11] పిరిమిడిన్:పిరిమిడిన్ మరియు ప్యూరిన్:ప్యూరిన్ వైరుధ్యాలు తక్కువ గుర్తించదగ్గ మార్పులను చూపుతాయి ఎందుకంటే బేస్‌లు మేజర్ గ్రూవ్ వైపు స్థానభ్రంశం చెందుతాయి మరియు తక్కువ స్టెరిక్ అడ్డంకులు ఎదురవుతాయి. అయితే, వివిధ వైరుధ్యాలు వేర్వేరు స్టెరిక్ లక్షణాలకు దారితీసినప్పటికీ, DNA పాలిమరేస్ ఇప్పటికీ వాటిని గుర్తించి వేరు చేయగలదు మరియు DNA ప్రతిరూపణలో విశ్వసనీయతను కాపాడుకోగలదు.[12] DNA పాలిమరైజేషన్ అనేక మ్యుటాజెనిసిస్ ప్రక్రియలకు కూడా కీలకం మరియు బయోటెక్నాలజీలలో విస్తృతంగా ఉపయోగించబడుతుంది.

నిర్మాణం

తెలిసిన DNA పాలిమరేస్‌లు అత్యంత సంరక్షించబడిన నిర్మాణాన్ని కలిగి ఉంటాయి, అంటే వాటి మొత్తం ఉత్ప్రేరక సబ్ యూనిట్లు వాటి డొమైన్ నిర్మాణాలతో సంబంధం లేకుండా జాతుల మధ్య చాలా తక్కువగా మారుతుంటాయి. సంరక్షించబడిన నిర్మాణాలు సాధారణంగా కణం యొక్క ముఖ్యమైన, భర్తీ చేయలేని విధులను సూచిస్తాయి, వీటి నిర్వహణ పరిణామ ప్రయోజనాలను అందిస్తుంది. ఆకారాన్ని బొటనవేలు, వేలు మరియు అరచేతి డొమైన్‌లతో కూడిన కుడి చేతిని పోలి ఉంటుందని వర్ణించవచ్చు. అరచేతి డొమైన్ ఫాస్ఫోరైల్ బదిలీ చర్యలో ఫాస్ఫోరైల్ సమూహాల బదిలీని ఉత్ప్రేరకపరచడంలో పనిచేస్తుంది. ఎంజైమ్ యాక్టివ్‌గా ఉన్నప్పుడు DNA అరచేతికి బంధించబడుతుంది. ఈ చర్య రెండు-మెటల్-అయాన్ మెకానిజం ద్వారా ఉత్ప్రేరకపరచబడుతుందని నమ్ముతారు. వేలు డొమైన్ టెంప్లేట్ బేస్‌తో న్యూక్లియోసైడ్ ట్రైఫాస్ఫేట్లను బంధించడానికి పనిచేస్తుంది. బొటనవేలు డొమైన్ ప్రాసెసివిటీ, ట్రాన్స్‌లోకేషన్ మరియు DNA యొక్క స్థానీకరణలో సంభావ్య పాత్ర పోషిస్తుంది.[13]

ప్రాసెసివిటీ

DNA పాలిమరేస్ యొక్క వేగవంతమైన ఉత్ప్రేరక చర్య దాని ప్రాసెసివ్ స్వభావం వల్ల జరుగుతుంది. ప్రాసెసివిటీ అనేది పాలిమెరిక్ సబ్‌స్ట్రేట్‌లపై పనిచేసే ఎంజైమ్‌ల లక్షణం. DNA పాలిమరేస్ విషయంలో, ప్రాసెసివిటీ స్థాయి అనేది ఎంజైమ్ ప్రతిసారీ టెంప్లేట్‌ను బంధించినప్పుడు జోడించబడిన న్యూక్లియోటైడ్‌ల సగటు సంఖ్యను సూచిస్తుంది. సగటు DNA పాలిమరేస్‌కు ప్రైమర్/టెంప్లేట్ జంక్షన్‌ను గుర్తించడానికి మరియు బంధించడానికి సుమారు ఒక సెకను పడుతుంది. అది బంధించబడిన తర్వాత, నాన్-ప్రాసెసివ్ DNA పాలిమరేస్ సెకనుకు ఒక న్యూక్లియోటైడ్ చొప్పున న్యూక్లియోటైడ్లను జోడిస్తుంది.[14] అయితే, ప్రాసెసివ్ DNA పాలిమరేస్‌లు సెకనుకు బహుళ న్యూక్లియోటైడ్‌లను జోడిస్తాయి, ఇది DNA సంశ్లేషణ రేటును గణనీయంగా పెంచుతుంది. ప్రాసెసివిటీ స్థాయి DNA సంశ్లేషణ రేటుకు నేరుగా అనులోమానుపాతంలో ఉంటుంది. జీవకణంలో DNA సంశ్లేషణ రేటును మొదట ఫేజ్ ఇన్ఫెక్ట్ అయిన E. coliలో ఫేజ్ T4 DNA పొడిగింపు రేటుగా నిర్ణయించారు. 37 °C వద్ద ఎక్స్‌పోనెన్షియల్ DNA పెరుగుదల కాలంలో, రేటు సెకనుకు 749 న్యూక్లియోటైడ్‌లు.[15]

DNA పాలిమరేస్ DNA టెంప్లేట్ వెంట జారే సామర్థ్యం పెరిగిన ప్రాసెసివిటీని అనుమతిస్తుంది. ప్రతిరూపణ ఫోర్క్ వద్ద ప్రాసెసివిటీలో నాటకీయ పెరుగుదల ఉంటుంది. ఈ పెరుగుదల DNA పాలిమరేస్ స్లైడింగ్ DNA క్లాంప్ అని పిలువబడే ప్రోటీన్‌లతో అనుబంధం ద్వారా సులభతరం చేయబడుతుంది. క్లాంప్‌లు రింగ్ ఆకారంలో అనుబంధించబడిన బహుళ ప్రోటీన్ సబ్ యూనిట్లు. ATP యొక్క జలవిశ్లేషణను ఉపయోగించి, స్లైడింగ్ క్లాంప్ లోడింగ్ ప్రోటీన్‌లు అని పిలువబడే ప్రోటీన్‌ల తరగతి స్లైడింగ్ DNA క్లాంప్‌ల రింగ్ నిర్మాణాన్ని తెరుస్తుంది, ఇది DNA పోగుకు బంధించడానికి మరియు విడుదల చేయడానికి అనుమతిస్తుంది. క్లాంప్‌తో ప్రోటీన్-ప్రోటీన్ పరస్పర చర్య DNA పాలిమరేస్ DNA టెంప్లేట్ నుండి వ్యాపించకుండా నిరోధిస్తుంది, తద్వారా ఎంజైమ్ అదే ప్రైమర్/టెంప్లేట్ జంక్షన్‌ను బంధిస్తుందని మరియు ప్రతిరూపణను కొనసాగిస్తుందని నిర్ధారిస్తుంది.[14] DNA పాలిమరేస్ కన్ఫర్మేషన్‌ను మారుస్తుంది, దానితో అనుబంధించబడినప్పుడు క్లాంప్ పట్ల అనుబంధాన్ని పెంచుతుంది మరియు DNA యొక్క ఒక భాగాన్ని ప్రతిరూపణ పూర్తి చేసినప్పుడు క్లాంప్ నుండి విడుదల కావడానికి అనుబంధాన్ని తగ్గిస్తుంది.

DNA పాలిమరేస్ ప్రాసెసివిటీని ఇన్ విట్రో సింగిల్-మాలిక్యూల్ ప్రయోగాలతో (అంటే, ఆప్టికల్ ట్వీజర్స్ మరియు మాగ్నెటిక్ ట్వీజర్స్) అధ్యయనం చేశారు, ఇవి DNA పాలిమరేస్‌లు మరియు రెప్లిసోమ్ యొక్క ఇతర అణువుల (హెలికేస్లు మరియు SSBs) మరియు DNA ప్రతిరూపణ ఫోర్క్‌తో ఉన్న సినర్జీలను వెల్లడించాయి.[16] ఈ ఫలితాలు DNA ప్రతిరూపణ కోసం సినర్జిటిక్ కైనెటిక్ మోడల్స్ అభివృద్ధికి దారితీశాయి, ఇవి ఫలిత DNA పాలిమరేస్ ప్రాసెసివిటీ పెరుగుదలను వివరిస్తాయి.[16]

జాతుల మధ్య వైవిధ్యం

సీక్వెన్స్ హోమోలజీ ఆధారంగా, DNA పాలిమరేస్‌లను ఏడు వేర్వేరు కుటుంబాలుగా విభజించవచ్చు: A, B, C, D, X, Y, మరియు RT.

కొన్ని వైరస్లు హెపటైటిస్ బి వైరస్ DNA పాలిమరేస్ వంటి ప్రత్యేక DNA పాలిమరేస్‌లను కూడా ఎన్‌కోడ్ చేస్తాయి. ఇవి వివిధ యంత్రాంగాల ద్వారా వైరల్ DNAను ఎంపికగా ప్రతిరూపం చేయవచ్చు. రెట్రోవైరస్లు రివర్స్ ట్రాన్స్‌క్రిప్టేజ్ అని పిలువబడే అసాధారణ DNA పాలిమరేస్‌ను ఎన్‌కోడ్ చేస్తాయి, ఇది RNA-ఆధారిత DNA పాలిమరేస్ (RdDp). ఇది RNA టెంప్లేట్ నుండి DNAను పాలిమరైజ్ చేస్తుంది.

కుటుంబం[17] DNA పాలిమరేస్ రకాలు టాక్సా ఉదాహరణలు ఫీచర్
A రెప్లికేటివ్ మరియు రిపేర్ పాలిమరేస్‌లు యూకారియోటిక్ మరియు ప్రోకారియోటిక్ T7 DNA పాలిమరేస్, Pol I, Pol γ, θ, మరియు ν రెండు ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ డొమైన్‌లు (3'-5' మరియు 5'-3')
B రెప్లికేటివ్ మరియు రిపేర్ పాలిమరేస్‌లు యూకారియోటిక్ మరియు ప్రోకారియోటిక్ Pol II, Pol B, Pol ζ, Pol α, δ, మరియు ε 3'-5 ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ (ప్రూఫ్ రీడింగ్); కొన్ని వైరల్ పాలిమరేస్‌లు ప్రోటీన్ ప్రైమర్‌లను ఉపయోగిస్తాయి
C రెప్లికేటివ్ పాలిమరేస్‌లు ప్రోకారియోటిక్ Pol III 3'-5 ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ (ప్రూఫ్ రీడింగ్)
D రెప్లికేటివ్ పాలిమరేస్‌లు యురియార్కియోటా PolD (DP1/DP2 హెటెరోడైమర్)[18] "చేతి" ఫీచర్ లేదు, డబుల్ బారెల్ RNA పాలిమరేస్-వంటిది; 3'-5 ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ (ప్రూఫ్ రీడింగ్)
X రెప్లికేటివ్ మరియు రిపేర్ పాలిమరేస్‌లు యూకారియోటిక్ Pol β, Pol σ, Pol λ, Pol μ, మరియు టెర్మినల్ డియోక్సిన్యూక్లియోటిడైల్ ట్రాన్స్‌ఫరేస్ టెంప్లేట్ ఐచ్ఛికం; 5' ఫాస్ఫేటేస్ (Pol β మాత్రమే); బలహీనమైన "చేతి" ఫీచర్
Y రెప్లికేటివ్ మరియు రిపేర్ పాలిమరేస్‌లు యూకారియోటిక్ మరియు ప్రోకారియోటిక్ Pol ι, Pol κ, Pol η,[19] Pol IV, మరియు Pol V ట్రాన్స్‌లేషన్ సంశ్లేషణ[20]
RT రెప్లికేటివ్ మరియు రిపేర్ పాలిమరేస్‌లు వైరస్లు, రెట్రోవైరస్లు, మరియు యూకారియోటిక్ టెలోమెరేస్, హెపటైటిస్ బి వైరస్ RNA-ఆధారిత

ప్రోకారియోటిక్ పాలిమరేస్

ప్రోకారియోటిక్ పాలిమరేస్‌లు రెండు రూపాల్లో ఉంటాయి: కోర్ పాలిమరేస్ మరియు హోలోఎంజైమ్. కోర్ పాలిమరేస్ DNA టెంప్లేట్ నుండి DNAను సంశ్లేషణ చేస్తుంది కానీ అది ఒంటరిగా లేదా ఖచ్చితంగా సంశ్లేషణను ప్రారంభించలేదు. హోలోఎంజైమ్ సంశ్లేషణను ఖచ్చితంగా ప్రారంభిస్తుంది.

Pol I

ప్రోకారియోటిక్ కుటుంబం A పాలిమరేస్‌లలో DNA పాలిమరేస్ I (Pol I) ఎంజైమ్ ఉంటుంది, ఇది polA జన్యువు ద్వారా ఎన్‌కోడ్ చేయబడుతుంది మరియు ప్రోకారియోట్‌లలో సర్వవ్యాప్తమై ఉంటుంది. ఈ రిపేర్ పాలిమరేస్ 3'–5' మరియు 5'–3' ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ చర్య రెండింటితో ఎక్సిషన్ రిపేర్‌లో మరియు లాగింగ్ స్ట్రాండ్ సంశ్లేషణ సమయంలో ఉత్పన్నమయ్యే ఒకాజాకి ఫ్రాగ్మెంట్ల ప్రాసెసింగ్‌లో పాల్గొంటుంది.[21] Pol I అత్యంత సమృద్ధిగా ఉన్న పాలిమరేస్, E. coliలో 95% కంటే ఎక్కువ పాలిమరేస్ చర్యకు కారణమవుతుంది; అయినప్పటికీ Pol I లేని కణాలు కనుగొనబడ్డాయి, ఇది Pol I చర్యను ఇతర నాలుగు పాలిమరేస్‌లతో భర్తీ చేయవచ్చని సూచిస్తుంది. Pol I సెకనుకు ~15-20 న్యూక్లియోటైడ్‌లను జోడిస్తుంది, తద్వారా తక్కువ ప్రాసెసివిటీని చూపుతుంది. బదులుగా, Pol I ప్రతిరూపణ మూలం (ori) అని పిలువబడే RNA ప్రైమర్:టెంప్లేట్ జంక్షన్ వద్ద న్యూక్లియోటైడ్‌లను జోడించడం ప్రారంభిస్తుంది. మూలం నుండి సుమారు 400 bp దిగువన, Pol III హోలోఎంజైమ్ అసెంబుల్ చేయబడుతుంది మరియు అత్యంత ప్రాసెసివ్ వేగంతో మరియు స్వభావంతో ప్రతిరూపణను చేపడుతుంది.[22]

Taq పాలిమరేస్ అనేది ఈ కుటుంబానికి చెందిన వేడి-స్థిరమైన ఎంజైమ్, ఇది ప్రూఫ్ రీడింగ్ సామర్థ్యాన్ని కలిగి ఉండదు.[23]

Pol II

DNA పాలిమరేస్ II అనేది polB జన్యువు ద్వారా ఎన్‌కోడ్ చేయబడిన కుటుంబం B పాలిమరేస్. Pol II 3'–5' ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ చర్యను కలిగి ఉంటుంది మరియు DNA రిపేర్, గాయాలను దాటవేయడానికి ప్రతిరూపణ పునఃప్రారంభంలో పాల్గొంటుంది, మరియు SOS ఇండక్షన్ సమయంలో కణంలో దీని ఉనికి కణానికి ~30-50 కాపీల నుండి ~200–300కి పెరగవచ్చు. Pol II కూడా Pol IIIకి బ్యాకప్‌గా పరిగణించబడుతుంది, ఎందుకంటే ఇది హోలోఎంజైమ్ ప్రోటీన్‌లతో సంకర్షణ చెందగలదు మరియు అధిక స్థాయి ప్రాసెసివిటీని పొందగలదు. Pol II యొక్క ప్రధాన పాత్ర ప్రతిరూపణ ఫోర్క్ వద్ద పాలిమరేస్ చర్యను నిర్దేశించడం మరియు నిలిచిపోయిన Pol III టెర్మినల్ వైరుధ్యాలను దాటవేయడానికి సహాయపడటం అని భావిస్తారు.[24]

Pfu DNA పాలిమరేస్ అనేది హైపర్ థర్మోఫిలిక్ ఆర్కియాన్ పైరోకోకస్ ఫ్యూరియోసస్ (Pyrococcus furiosus) లో కనిపించే ఈ కుటుంబానికి చెందిన వేడి-స్థిరమైన ఎంజైమ్.[25] వివరణాత్మక వర్గీకరణ ఆర్కియాలోని కుటుంబం Bని B1, B2, B3గా విభజిస్తుంది, ఇందులో B2 అనేది సూడోఎంజైమ్‌ల సమూహం. Pfu కుటుంబం B3కి చెందినది. ఆర్కియాలో కనిపించే ఇతర PolBలు "కాస్పోసన్స్", Cas1-ఆధారిత ట్రాన్స్‌పోసన్‌లలో భాగం.[26] కొన్ని వైరస్లు (Φ29 DNA పాలిమరేస్తో సహా) మరియు మైటోకాన్డ్రియల్ ప్లాస్మిడ్‌లు కూడా polBని కలిగి ఉంటాయి.[27]

Pol III

DNA పాలిమరేస్ III హోలోఎంజైమ్ E. coliలో DNA ప్రతిరూపణలో పాల్గొనే ప్రాథమిక ఎంజైమ్ మరియు కుటుంబం C పాలిమరేస్‌లకు చెందినది. ఇది మూడు అసెంబ్లీలను కలిగి ఉంటుంది: pol III కోర్, బీటా స్లైడింగ్ క్లాంప్ ప్రాసెసివిటీ ఫ్యాక్టర్, మరియు క్లాంప్-లోడింగ్ కాంప్లెక్స్. కోర్ మూడు సబ్ యూనిట్లను కలిగి ఉంటుంది: α, పాలిమరేస్ చర్య హబ్, ɛ, ఎక్సోన్యూక్లియోలైటిక్ ప్రూఫ్ రీడర్, మరియు θ, ఇది ɛ కోసం స్టెబిలైజర్‌గా పనిచేయవచ్చు. బీటా స్లైడింగ్ క్లాంప్ ప్రాసెసివిటీ ఫ్యాక్టర్ కూడా డూప్లికేట్‌లో ఉంటుంది, ప్రతి కోర్ కోసం ఒకటి, DNAను చుట్టుముట్టే క్లాంప్‌ను సృష్టించడానికి, ఇది అధిక ప్రాసెసివిటీని అనుమతిస్తుంది.[28] మూడవ అసెంబ్లీ ఏడు-సబ్ యూనిట్ (τ2γδδχψ) క్లాంప్ లోడర్ కాంప్లెక్స్.

పాత పాఠ్యపుస్తకం "ట్రోంబోన్ మోడల్" ప్రతి ప్రతిరూపణ ఫోర్క్ (RF) వద్ద రెండు కోర్ ఎంజైమ్‌ల సమానత్వంతో కూడిన పొడిగింపు కాంప్లెక్స్‌ను చిత్రీకరిస్తుంది, ఒకటి ప్రతి పోగుకు, లాగింగ్ మరియు లీడింగ్.[24] అయితే, సింగిల్-మాలిక్యూల్ అధ్యయనాల నుండి ఇటీవలి ఆధారాలు Pol III మరియు దాని ప్రతిరూపం B. subtilis, PolC రెండింటికీ ప్రతి RF వద్ద సగటున మూడు స్టోయికియోమెట్రిక్ సమానమైన కోర్ ఎంజైమ్‌లను సూచిస్తున్నాయి.[29] ఇన్-సెల్ ఫ్లోరోసెంట్ మైక్రోస్కోపీ లీడింగ్ స్ట్రాండ్ సంశ్లేషణ పూర్తిగా నిరంతరంగా ఉండకపోవచ్చని వెల్లడించింది, మరియు Pol III* (అంటే, ß2 స్లైడింగ్ క్లాంప్ లేని హోలోఎంజైమ్ α, ε, τ, δ మరియు χ సబ్ యూనిట్లు) యాక్టివ్ RFల నుండి విడిపోయే అధిక ఫ్రీక్వెన్సీని కలిగి ఉంది.[30] ఈ అధ్యయనాలలో, ప్రతిరూపణ ఫోర్క్ టర్నోవర్ రేటు Pol III* కోసం సుమారు 10s, ß2 స్లైడింగ్ క్లాంప్ కోసం 47s, మరియు DnaB హెలికేస్ కోసం 15m. ఇది DnaB హెలికేస్ RFల వద్ద స్థిరంగా ఉండవచ్చని మరియు సమర్థవంతమైన హోలోఎంజైమ్ కోసం కేంద్ర బిందువుగా పనిచేయవచ్చని సూచిస్తుంది. ఇన్ విట్రో సింగిల్-మాలిక్యూల్ అధ్యయనాలు Pol III* అధిక మొత్తంలో ఉన్నప్పుడు అధిక RF టర్నోవర్ రేటును కలిగి ఉంటుందని, కానీ గాఢత పరిమితంగా ఉన్నప్పుడు ప్రతిరూపణ ఫోర్క్‌లతో స్థిరంగా ఉంటుందని చూపించాయి.[30] మరొక సింగిల్-మాలిక్యూల్ అధ్యయనం DnaB హెలికేస్ చర్య మరియు పోగు పొడిగింపు డీకపుల్డ్, స్టోకాస్టిక్ కైనెటిక్స్‌తో కొనసాగవచ్చని చూపింది.[30]

Pol IV

E. coliలో, DNA పాలిమరేస్ IV (Pol IV) అనేది నాన్-టార్గెటెడ్ మ్యుటాజెనిసిస్‌లో పాల్గొనే ఎర్రర్-ప్రోన్ DNA పాలిమరేస్.[31] Pol IV అనేది dinB జన్యువు ద్వారా వ్యక్తీకరించబడిన కుటుంబం Y పాలిమరేస్, ఇది ప్రతిరూపణ ఫోర్క్ వద్ద నిలిచిపోయిన పాలిమరేస్‌ల వల్ల కలిగే SOS ఇండక్షన్ ద్వారా ఆన్ చేయబడుతుంది. SOS ఇండక్షన్ సమయంలో, Pol IV ఉత్పత్తి పదిరెట్లు పెరుగుతుంది మరియు ఈ సమయంలో ఒక విధి Pol III హోలోఎంజైమ్ ప్రాసెసివిటీకి అంతరాయం కలిగించడం. ఇది చెక్‌పాయింట్‌ను సృష్టిస్తుంది, ప్రతిరూపణను ఆపుతుంది, మరియు తగిన రిపేర్ మార్గం ద్వారా DNA గాయాలను రిపేర్ చేయడానికి సమయాన్ని అనుమతిస్తుంది.[32] Pol IV యొక్క మరొక విధి నిలిచిపోయిన ప్రతిరూపణ ఫోర్క్ వద్ద ట్రాన్స్‌లేషన్ సంశ్లేషణ చేయడం, ఉదాహరణకు, పాడవని DNAను దాటడం కంటే వేగవంతమైన రేటుతో N2-డియోక్సిగ్వానైన్ అడక్ట్‌లను దాటవేయడం. dinB జన్యువు లేని కణాలు DNAను దెబ్బతీసే ఏజెంట్ల వల్ల కలిగే మ్యుటాజెనిసిస్ రేటును ఎక్కువగా కలిగి ఉంటాయి.[33]

Pol V

DNA polymerase V (Pol V) అనేది Y-కుటుంబానికి చెందిన DNA పాలిమరేజ్, ఇది SOS response మరియు translesion synthesis DNA మరమ్మతు యంత్రాంగాలలో పాల్గొంటుంది.[34] కణంలో దెబ్బతిన్న DNA ఉన్నప్పుడు SOS ప్రతిస్పందనను కలిగించి, Pol Vని మాత్రమే ఉత్పత్తి చేయడానికి umuDC జన్యువుల ద్వారా Pol V యొక్క ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ అత్యంత నియంత్రితంగా ఉంటుంది. నిలిచిపోయిన పాలిమరేజ్‌లు RecAని ssDNAకి బంధించేలా చేస్తాయి, దీనివల్ల LexA ప్రోటీన్ స్వయంగా విచ్ఛిన్నం (autodigest) అవుతుంది. అప్పుడు LexA తన umuDC ఒపెరాన్ ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్‌ను అణచివేసే సామర్థ్యాన్ని కోల్పోతుంది. అదే RecA-ssDNA న్యూక్లియోప్రోటీన్ UmuD ప్రోటీన్‌ను UmuD' ప్రోటీన్‌గా పోస్ట్-ట్రాన్స్‌లేషనల్‌గా మారుస్తుంది. UmuD మరియు UmuD' కలిసి ఒక హెటెరోడైమర్‌ను ఏర్పరుస్తాయి, ఇది UmuCతో సంకర్షణ చెందుతుంది, ఇది దెబ్బతిన్న DNAపై umuC యొక్క పాలిమరేజ్ ఉత్ప్రేరక చర్యను ప్రేరేపిస్తుంది.[35] E. coliలో, నిలిచిపోయిన రెప్లికేషన్ ఫోర్క్ వద్ద pol IIIని pol IVతో మార్చడానికి ఒక పాలిమరేజ్ "టూల్ బెల్ట్" నమూనా ప్రతిపాదించబడింది, ఇందులో రెండు పాలిమరేజ్‌లు β-క్లాంప్‌కు ఏకకాలంలో బంధించబడతాయి.[36] అయితే, E. coliలో ఒక గాయాన్ని దాటవేయడానికి వరుసగా ఒకటి కంటే ఎక్కువ TLS పాలిమరేజ్‌లు పనిచేయడం ఇంకా నిరూపితం కాలేదు. అంతేకాకుండా, Pol IV అధిక సామర్థ్యంతో ఇన్సర్షన్ మరియు ఎక్స్‌టెన్షన్ రెండింటినీ ఉత్ప్రేరకపరచగలదు, అయితే pol V ప్రధాన SOS TLS పాలిమరేజ్‌గా పరిగణించబడుతుంది. దీనికి ఒక ఉదాహరణ ఇంట్రా-స్ట్రాండ్ గ్వానిన్ థైమిన్ క్రాస్-లింక్ యొక్క బైపాస్, ఇక్కడ రెండు పాలిమరేజ్‌ల మ్యుటేషనల్ సంతకాలలోని వ్యత్యాసం ఆధారంగా, ఇంట్రా-స్ట్రాండ్ క్రాస్-లింక్ యొక్క TLS కోసం pol IV మరియు pol V పోటీపడతాయని చూపబడింది.[36]

Family D

ఆర్కియల్ PolD మరియు యూకారియోటిక్ Polα నిర్మాణాలు. సాధారణ టోపోలాజీ సంరక్షించబడటమే కాకుండా, రెండూ C-టెర్మినస్‌పై బైఫంక్షనల్ ప్రైమేజ్-మరియు-PCNA-బైండింగ్ PIP-బాక్స్ సీక్వెన్స్‌ను పంచుకుంటాయి, ఇది యూకారియోటిక్ Polα మరియు Polε రెండింటికీ సమానంగా ఉంటుంది.[37]

1998లో, DNA పాలిమరేజ్ యొక్క D కుటుంబం Pyrococcus furiosus మరియు Methanococcus jannaschiiలలో కనుగొనబడింది.[38] PolD కాంప్లెక్స్ అనేది రెండు గొలుసుల హెటెరోడైమర్, వీటిలో ప్రతి ఒక్కటి DP1 (చిన్న ప్రూఫ్ రీడింగ్) మరియు DP2 (పెద్ద ఉత్ప్రేరక) ద్వారా ఎన్కోడ్ చేయబడతాయి. ఇతర DNA పాలిమరేజ్‌ల వలె కాకుండా, DP2 ఉత్ప్రేరక కోర్ యొక్క నిర్మాణం మరియు యంత్రాంగం మల్టీ-సబ్‌యూనిట్ RNA polymeraseలను పోలి ఉంటాయి. DP1-DP2 ఇంటర్‌ఫేస్ యూకారియోటిక్ క్లాస్ B పాలిమరేజ్ జింక్ ఫింగర్ మరియు దాని చిన్న సబ్‌యూనిట్‌ను పోలి ఉంటుంది.[18] DP1, ఒక Mre11-వంటి ఎక్సోన్యూక్లియేజ్,[39] ఇది బహుశా Pol α యొక్క చిన్న సబ్‌యూనిట్ మరియు εకి పూర్వగామి కావచ్చు, ఇది యూకారియోట్స్‌లో ఇప్పుడు కోల్పోయిన ప్రూఫ్ రీడింగ్ సామర్థ్యాలను అందిస్తుంది.[26] దీని N-టెర్మినల్ HSH డొమైన్ నిర్మాణంలో AAA proteinలను, ముఖ్యంగా Pol III సబ్‌యూనిట్ δ మరియు RuvBలను పోలి ఉంటుంది.[40] DP2 ఒక క్లాస్ II KH domainను కలిగి ఉంటుంది.[18] Pyrococcus abyssi polD అనేది Taq పాలిమరేజ్ కంటే ఎక్కువ వేడి-స్థిరత్వం మరియు ఖచ్చితత్వాన్ని కలిగి ఉంటుంది, కానీ ఇంకా వాణిజ్యీకరించబడలేదు.[41] సెల్యులార్ జీవులలో పరిణామం చెందిన మొదటి DNA పాలిమరేజ్ D కుటుంబానికి చెందినదని మరియు లాస్ట్ యూనివర్సల్ సెల్యులార్ యాన్సెస్టర్ (LUCA) యొక్క రెప్లికేటివ్ పాలిమరేజ్ D కుటుంబానికి చెందినదని ప్రతిపాదించబడింది.[42]

Eukaryotic DNA polymerase

Polymerases β, λ, σ, μ (beta, lambda, sigma, mu) and TdT

X కుటుంబ పాలిమరేజ్‌లు బాగా తెలిసిన యూకారియోటిక్ పాలిమరేజ్ pol β (beta)ని, అలాగే Pol σ (sigma), Pol λ (lambda), Pol μ (mu), మరియు Terminal deoxynucleotidyl transferase (TdT) వంటి ఇతర యూకారియోటిక్ పాలిమరేజ్‌లను కలిగి ఉంటాయి. X కుటుంబ పాలిమరేజ్‌లు ప్రధానంగా వెన్నెముక కలిగిన జీవులలో కనిపిస్తాయి, మరియు కొన్ని మొక్కలు మరియు శిలీంధ్రాలలో కనిపిస్తాయి. ఈ పాలిమరేజ్‌లు DNA-పాలిమరేజ్ పరస్పర చర్యలలో అత్యవసరమైన రెండు హెలిక్స్-హెయిర్‌పిన్-హెలిక్స్ మోటిఫ్‌లను కలిగి ఉన్న అత్యంత సంరక్షించబడిన ప్రాంతాలను కలిగి ఉంటాయి. ఒక మోటిఫ్ 8 kDa డొమైన్‌లో ఉంది, ఇది దిగువ DNAతో సంకర్షణ చెందుతుంది మరియు ఒక మోటిఫ్ థంబ్ డొమైన్‌లో ఉంది, ఇది ప్రైమర్ స్ట్రాండ్‌తో సంకర్షణ చెందుతుంది. POLB జన్యువు ద్వారా ఎన్కోడ్ చేయబడిన Pol β, షార్ట్-ప్యాచ్ base excision repair కోసం అవసరం, ఇది ఆల్కైలేటెడ్ లేదా ఆక్సిడైజ్డ్ బేస్‌లను అలాగే abasic siteలను రిపేర్ చేయడానికి అవసరమైన DNA రిపేర్ మార్గం. POLL మరియు POLM జన్యువుల ద్వారా ఎన్కోడ్ చేయబడిన Pol λ మరియు Pol μ, non-homologous end-joiningలో పాల్గొంటాయి, ఇది హైడ్రోజన్ పెరాక్సైడ్ మరియు అయోనైజింగ్ రేడియేషన్ కారణంగా ఏర్పడే DNA డబుల్-స్ట్రాండ్ బ్రేక్‌లను తిరిగి కలపడానికి ఒక యంత్రాంగం. TdT కేవలం లింఫోయిడ్ కణజాలంలో మాత్రమే వ్యక్తమవుతుంది మరియు రోగనిరోధక వైవిధ్యాన్ని ప్రోత్సహించడానికి V(D)J recombination సమయంలో ఏర్పడే డబుల్-స్ట్రాండ్ బ్రేక్‌లకు "n న్యూక్లియోటైడ్‌లను" జోడిస్తుంది.[43]

Polymerases α, δ and ε (alpha, delta, and epsilon)

Pol α (alpha), Pol δ (delta), మరియు Pol ε (epsilon) అనేవి B కుటుంబ పాలిమరేజ్‌లలో సభ్యులు మరియు ఇవి న్యూక్లియర్ DNA రెప్లికేషన్‌లో పాల్గొనే ప్రధాన పాలిమరేజ్‌లు. Pol α కాంప్లెక్స్ (pol α-DNA ప్రైమేజ్ కాంప్లెక్స్) నాలుగు సబ్‌యూనిట్‌లను కలిగి ఉంటుంది: ఉత్ప్రేరక సబ్‌యూనిట్ POLA1, నియంత్రణ సబ్‌యూనిట్ POLA2, మరియు చిన్న మరియు పెద్ద ప్రైమేజ్ సబ్‌యూనిట్లు PRIM1 మరియు PRIM2. ప్రైమేజ్ RNA ప్రైమర్‌ను సృష్టించిన తర్వాత, Pol α సుమారు 20 న్యూక్లియోటైడ్‌లతో ప్రైమర్‌ను పొడిగిస్తూ రెప్లికేషన్‌ను ప్రారంభిస్తుంది.[44] దాని అధిక ప్రాసెసివిటీ కారణంగా, Pol δ, Pol α నుండి లీడింగ్ మరియు లాగింగ్ స్ట్రాండ్ సింథసిస్‌ను తీసుకుంటుంది.[14] Pol δ జన్యువులు POLD1 (ఉత్ప్రేరక సబ్‌యూనిట్‌ను సృష్టిస్తుంది), POLD2, POLD3, మరియు POLD4 ద్వారా వ్యక్తమవుతుంది, ఇవి Proliferating Cell Nuclear Antigen (PCNA)తో సంకర్షణ చెందే ఇతర సబ్‌యూనిట్‌లను సృష్టిస్తాయి, ఇది ఒక DNA clamp, ఇది Pol δకి ప్రాసెసివిటీని కలిగి ఉండేలా చేస్తుంది.[45] Pol ε అనేది POLE1 (ఉత్ప్రేరక సబ్‌యూనిట్), POLE2, మరియు POLE3 జన్యువుల ద్వారా ఎన్కోడ్ చేయబడింది. రెప్లికేషన్ సమయంలో లీడింగ్ స్ట్రాండ్‌ను పొడిగించడం Pol ε యొక్క పని అని నివేదించబడింది,[46][47] అయితే Pol δ ప్రధానంగా లాగింగ్ స్ట్రాండ్‌ను రెప్లికేట్ చేస్తుంది; అయినప్పటికీ, ఇటీవలి ఆధారాలు Pol δ DNA యొక్క లీడింగ్ స్ట్రాండ్‌ను రెప్లికేట్ చేయడంలో కూడా పాత్ర కలిగి ఉండవచ్చని సూచించాయి.[48] Pol ε యొక్క C-టెర్మినస్ "పాలిమరేజ్ రెలిక్" ప్రాంతం, పాలిమరేజ్ చర్యకు అనవసరమైనప్పటికీ,[49] కణ జీవశక్తికి అవసరమని భావించబడుతుంది. C-టెర్మినస్ ప్రాంతం అనాఫేజ్‌లోకి ప్రవేశించే ముందు ఒక చెక్‌పాయింట్‌ను అందిస్తుందని, హోలోఎంజైమ్‌కు స్థిరత్వాన్ని అందిస్తుందని మరియు రెప్లికేషన్ ప్రారంభానికి అవసరమైన ప్రోటీన్‌లను హోలోఎంజైమ్‌కు జోడిస్తుందని భావించబడుతుంది.[50] Pol ε ఒక పెద్ద "పామ్" డొమైన్‌ను కలిగి ఉంటుంది, ఇది PCNAతో సంబంధం లేకుండా అధిక ప్రాసెసివిటీని అందిస్తుంది.[49]

ఇతర B కుటుంబ పాలిమరేజ్‌లతో పోలిస్తే, ప్రూఫ్ రీడింగ్‌కు బాధ్యత వహించే DEDD ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ కుటుంబం Pol αలో నిష్క్రియం చేయబడింది.[26] Pol ε ప్రత్యేకమైనది, ఎందుకంటే ఇది రెండు జింక్ ఫింగర్ డొమైన్‌లను మరియు దాని C-టెర్మినల్‌లో మరొక B కుటుంబ పాలిమరేజ్ యొక్క నిష్క్రియ కాపీని కలిగి ఉంటుంది. ఈ జింక్ ఫింగర్ ఉనికి యూకారియోటా మూలాలలో చిక్కులను కలిగి ఉంది, ఇది ఈ సందర్భంలో ఆర్కియల్ B3 పాలిమరేజ్‌తో Asgard సమూహంలో ఉంచబడింది.[51]

Polymerases η, ι and κ (eta, iota, and kappa)

Pol η (eta), Pol ι (iota), మరియు Pol κ (kappa), అనేవి Y కుటుంబ DNA పాలిమరేజ్‌లు, ఇవి ట్రాన్స్‌లేషన్ సింథసిస్ ద్వారా DNA మరమ్మత్తులో పాల్గొంటాయి మరియు వరుసగా POLH, POLI, మరియు POLK జన్యువుల ద్వారా ఎన్కోడ్ చేయబడతాయి. Y కుటుంబ సభ్యులు సబ్‌స్ట్రేట్ మరియు ప్రైమర్ టెర్మినస్‌ను బంధించడంలో సహాయపడటానికి ఐదు సాధారణ మోటిఫ్‌లను కలిగి ఉంటారు మరియు వారందరూ లిటిల్ ఫింగర్ (LF), పాలిమరేజ్-అసోసియేటెడ్ డొమైన్ (PAD), లేదా రిస్ట్ వంటి అదనపు డొమైన్‌లతో కూడిన సాధారణ రైట్ హ్యాండ్ థంబ్, పామ్ మరియు ఫింగర్ డొమైన్‌లను కలిగి ఉంటారు. అయితే, రిపేర్ చేయబడుతున్న వివిధ గాయాల కారణంగా కుటుంబ సభ్యుల మధ్య యాక్టివ్ సైట్ మారుతూ ఉంటుంది. Y కుటుంబంలోని పాలిమరేజ్‌లు తక్కువ-ఖచ్చితత్వం కలిగిన పాలిమరేజ్‌లు, కానీ పాలిమరేజ్‌ను ప్రభావితం చేసే మ్యుటేషన్లు skin cancer మరియు Xeroderma Pigmentosum Variant (XPS) వంటి వివిధ వ్యాధులను కలిగించగలవు కాబట్టి, ఇవి హాని కంటే ఎక్కువ మేలు చేస్తాయని నిరూపించబడింది. DNA పాలిమరేజ్ ηని ఎన్కోడ్ చేసే జన్యువును XPV అని పిలుస్తారు, ఎందుకంటే ఈ జన్యువు కోల్పోవడం వల్ల Xeroderma Pigmentosum Variant వ్యాధి వస్తుంది, ఇది ఈ పాలిమరేజ్‌ల ప్రాముఖ్యతను తెలియజేస్తుంది. ultraviolet radiation ఫలితంగా వచ్చే DNA నష్టం యొక్క ఖచ్చితమైన ట్రాన్స్‌లేషన్ సింథసిస్‌ను అనుమతించడానికి Pol η ప్రత్యేకంగా ముఖ్యమైనది. Pol κ యొక్క కార్యాచరణ పూర్తిగా అర్థం కాలేదు, కానీ పరిశోధకులు రెండు సంభావ్య విధులను కనుగొన్నారు. Pol κ కొన్ని DNA గాయాల వద్ద నిర్దిష్ట బేస్‌ను ఎక్స్‌టెండర్‌గా లేదా ఇన్సర్టర్‌గా పనిచేస్తుందని భావించబడుతుంది. మూడు ట్రాన్స్‌లేషన్ సింథసిస్ పాలిమరేజ్‌లు, Rev1తో పాటు, నిలిచిపోయిన రెప్లికేటివ్ DNA పాలిమరేజ్‌ల ద్వారా దెబ్బతిన్న గాయాలకు రిక్రూట్ చేయబడతాయి. నష్టం రిపేర్ చేయడానికి రెండు మార్గాలు ఉన్నాయి, ఇది ఏ స్ట్రాండ్ నష్టాన్ని కలిగి ఉందో, లీడింగ్ లేదా లాగింగ్ స్ట్రాండ్ అనే దానిపై ఎంచుకున్న మార్గం ఆధారపడి ఉంటుందని పరిశోధకులు నిర్ధారించారు.[52]

Polymerases Rev1 and ζ (zeta)

Pol ζ, మరొక B కుటుంబ పాలిమరేజ్, రెండు సబ్‌యూనిట్‌లతో తయారు చేయబడింది: Rev3 – ఉత్ప్రేరక సబ్‌యూనిట్; మరియు Rev7 (MAD2L2) – ఇది పాలిమరేజ్ యొక్క ఉత్ప్రేరక పనితీరును పెంచుతుంది మరియు ట్రాన్స్‌లేషన్ సింథసిస్‌లో పాల్గొంటుంది. Pol ζ 3' నుండి 5' ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ చర్యను కలిగి ఉండదు, మరియు ఇది టెర్మినల్ మిస్‌మ్యాచ్‌లతో ప్రైమర్‌లను పొడిగించగలదు. Rev1 BRCT domain, ubiquitin-binding domain, మరియు C-టెర్మినల్ డొమైన్‌లో ఆసక్తికరమైన మూడు ప్రాంతాలను కలిగి ఉంది మరియు dCMP ట్రాన్స్‌ఫరేజ్ సామర్థ్యాన్ని కలిగి ఉంది, ఇది రెప్లికేటివ్ పాలిమరేజ్‌లు Pol δ మరియు Pol εలను నిలిపివేసే గాయాలకు ఎదురుగా డియోక్సిసైటిడిన్‌ను జోడిస్తుంది. ఈ నిలిచిపోయిన పాలిమరేజ్‌లు యుబిక్విటిన్ కాంప్లెక్స్‌లను సక్రియం చేస్తాయి, ఇవి రెప్లికేషన్ పాలిమరేజ్‌లను విడదీసి Pol ζ మరియు Rev1లను రిక్రూట్ చేస్తాయి. కలిసి, Pol ζ మరియు Rev1 డియోక్సిసైటిడిన్‌ను జోడిస్తాయి, మరియు Pol ζ గాయం దాటి పొడిగిస్తుంది. ఇంకా నిర్ణయించబడని ప్రక్రియ ద్వారా, Pol ζ విడిపోతుంది, మరియు రెప్లికేషన్ పాలిమరేజ్‌లు తిరిగి కలిసి రెప్లికేషన్‌ను కొనసాగిస్తాయి. Pol ζ మరియు Rev1 రెప్లికేషన్ కోసం అవసరం లేదు, కానీ బడ్డింగ్ ఈస్ట్‌లో REV3 జన్యువును కోల్పోవడం వల్ల రెప్లికేషన్ ఫోర్క్‌లు కూలిపోవడం వల్ల DNA-దెబ్బతీసే ఏజెంట్లకు సున్నితత్వం పెరుగుతుంది.[53]

Telomerase

Telomerase అనేది ఒక ribonucleoprotein, ఇది లీనియర్ క్రోమోజోమ్‌ల చివరలను రెప్లికేట్ చేయడానికి పనిచేస్తుంది, ఎందుకంటే సాధారణ DNA పాలిమరేజ్ చివరలను లేదా telomeresను రెప్లికేట్ చేయలేదు. 5'-TTAGGG-3' సీక్వెన్స్‌తో డబుల్-స్ట్రాండ్ క్రోమోజోమ్ యొక్క సింగిల్-స్ట్రాండ్ 3' ఓవర్‌హాంగ్ టెలోమెరేజ్‌ను రిక్రూట్ చేస్తుంది. టెలోమెరేజ్ 3' చివరను పొడిగించడం ద్వారా ఇతర DNA పాలిమరేజ్‌ల వలె పనిచేస్తుంది, కానీ ఇతర DNA పాలిమరేజ్‌ల వలె కాకుండా, టెలోమెరేజ్‌కు టెంప్లేట్ అవసరం లేదు. TERT సబ్‌యూనిట్, reverse transcriptaseకి ఒక ఉదాహరణ, ప్రైమర్-టెంప్లేట్ జంక్షన్‌ను ఏర్పరచడానికి RNA సబ్‌యూనిట్‌ను ఉపయోగిస్తుంది, ఇది టెలోమెరేజ్ క్రోమోజోమ్ చివరల యొక్క 3' చివరను పొడిగించడానికి అనుమతిస్తుంది. జీవితకాలంలో అనేక రెప్లికేషన్ల ఫలితంగా టెలోమెరేజ్‌ల పరిమాణంలో క్రమంగా తగ్గుదల వృద్ధాప్య ప్రభావాలతో సంబంధం కలిగి ఉంటుందని భావించబడుతుంది.[14]

Polymerases γ, θ and ν (gamma, theta and nu)

మరింత సమాచారం: DNA polymerase nu Pol γ (gamma), Pol θ (theta), మరియు Pol ν (nu) అనేవి A కుటుంబ పాలిమరేజ్‌లు. POLG జన్యువు ద్వారా ఎన్కోడ్ చేయబడిన Pol γ, చాలా కాలంగా ఏకైక మైటోకాన్డ్రియల్ పాలిమరేజ్ అని భావించబడింది. అయితే, ఇటీవలి పరిశోధనలు కనీసం Pol β (beta), ఒక X కుటుంబ పాలిమరేజ్, కూడా మైటోకాన్డ్రియాలో ఉంటుందని చూపిస్తున్నాయి.[54][55] Pol γ పరిమితం కావడానికి లేదా పనిచేయకపోవడానికి దారితీసే ఏదైనా మ్యుటేషన్ mtDNAపై గణనీయమైన ప్రభావాన్ని చూపుతుంది మరియు ఇది ఆటోసోమల్ వారసత్వ మైటోకాన్డ్రియల్ రుగ్మతలకు అత్యంత సాధారణ కారణం.[56] Pol γ ఒక C-టెర్మినస్ పాలిమరేజ్ డొమైన్ మరియు N-టెర్మినస్ 3'–5' ఎక్సోన్యూక్లియేజ్ డొమైన్‌ను కలిగి ఉంటుంది, ఇవి లింకర్ ప్రాంతం ద్వారా అనుసంధానించబడి ఉంటాయి, ఇది యాక్సెసరీ సబ్‌యూనిట్‌ను బంధిస్తుంది. యాక్సెసరీ సబ్‌యూనిట్ DNAని బంధిస్తుంది మరియు Pol γ యొక్క ప్రాసెసివిటీకి అవసరం. లింకర్ ప్రాంతంలోని పాయింట్ మ్యుటేషన్ A467T అన్ని Pol γ-సంబంధిత మైటోకాన్డ్రియల్ రుగ్మతలలో మూడవ వంతు కంటే ఎక్కువ కారణమవుతుంది.[57] POLQ జన్యువు ద్వారా ఎన్కోడ్ చేయబడిన Pol θ యొక్క అనేక హోమోలాగ్‌లు యూకారియోట్స్‌లో ఉన్నప్పటికీ, దాని పనితీరు స్పష్టంగా అర్థం కాలేదు. C-టెర్మినస్‌లోని అమైనో ఆమ్లాల క్రమం Pol θని A కుటుంబ పాలిమరేజ్‌గా వర్గీకరిస్తుంది, అయినప్పటికీ Pol θ కోసం ఎర్రర్ రేట్ Y కుటుంబ పాలిమరేజ్‌లకు దగ్గరగా ఉంటుంది. Pol θ మిస్‌మ్యాచ్డ్ ప్రైమర్ టెర్మినస్‌లను పొడిగిస్తుంది మరియు ఒక న్యూక్లియోటైడ్‌ను జోడించడం ద్వారా అబాసిక్ సైట్‌లను దాటవేయగలదు. ఇది పాలిమరేజ్ డొమైన్‌లో డియోక్సిరైబోఫాస్ఫోడీస్టరేస్ (dRPase) చర్యను కూడా కలిగి ఉంటుంది మరియు ssDNAకి దగ్గరగా ATPase చర్యను చూపగలదు.[58] DNA పాలిమరేజ్ nu పాలిమరేజ్ ఎంజైమ్‌లలో అత్యంత తక్కువ ప్రభావవంతమైనదిగా పరిగణించబడుతుంది.[59] అయినప్పటికీ, DNA పాలిమరేజ్ nu క్రాస్‌లింక్‌లకు సెల్యులార్ ప్రతిస్పందనల సమయంలో homology repairలో క్రియాశీల పాత్రను పోషిస్తుంది, helicaseతో కూడిన కాంప్లెక్స్‌లో తన పాత్రను నెరవేరుస్తుంది.[59]

మొక్కలు మైటోకాన్డ్రియల్ మరియు ప్లాస్టిడ్ జన్యువులను కాపీ చేయడానికి రెండు A కుటుంబ పాలిమరేజ్‌లను ఉపయోగిస్తాయి. అవి క్షీరదాల Pol γ కంటే బ్యాక్టీరియల్ Pol Iని పోలి ఉంటాయి.[60]

Reverse transcriptase

రెట్రోవైరస్‌లు reverse transcriptase అనే అసాధారణ DNA పాలిమరేజ్‌ను ఎన్కోడ్ చేస్తాయి, ఇది RNA టెంప్లేట్ నుండి DNAని సంశ్లేషణ చేసే RNA-డిపెండెంట్ DNA పాలిమరేజ్ (RdDp). రివర్స్ ట్రాన్స్‌క్రిప్టేజ్ కుటుంబం DNA పాలిమరేజ్ కార్యాచరణ మరియు RNase H కార్యాచరణ రెండింటినీ కలిగి ఉంటుంది, ఇది DNAకి బేస్-పెయిర్ అయిన RNAని క్షీణింపజేస్తుంది. రెట్రోవైరస్‌కు ఒక ఉదాహరణ HIV.[14] పరిశోధన ప్రయోజనాల కోసం RNA యొక్క యాంప్లిఫికేషన్‌లో రివర్స్ ట్రాన్స్‌క్రిప్టేజ్ సాధారణంగా ఉపయోగించబడుతుంది. RNA టెంప్లేట్‌ను ఉపయోగించి, PCR రివర్స్ ట్రాన్స్‌క్రిప్టేజ్‌ను ఉపయోగించుకోగలదు, ఇది DNA టెంప్లేట్‌ను సృష్టిస్తుంది. ఈ కొత్త DNA టెంప్లేట్‌ను సాధారణ PCR యాంప్లిఫికేషన్ కోసం ఉపయోగించవచ్చు. అటువంటి ప్రయోగం యొక్క ఉత్పత్తులు RNA నుండి యాంప్లిఫై చేయబడిన PCR ఉత్పత్తులు.[9]

ప్రతి HIV రెట్రోవైరస్ కణం రెండు RNA genomeలను కలిగి ఉంటుంది, కానీ, ఇన్ఫెక్షన్ తర్వాత, ప్రతి వైరస్ ఒక provirusను మాత్రమే ఉత్పత్తి చేస్తుంది.[61] ఇన్ఫెక్షన్ తర్వాత, రివర్స్ ట్రాన్స్‌క్రిప్షన్ రెండు జన్యువు కాపీల మధ్య టెంప్లేట్ స్విచ్చింగ్‌తో కూడి ఉంటుంది (కాపీ ఛాయిస్ రికాంబినేషన్).[61] ప్రతి రెప్లికేషన్ చక్రంలో జన్యువుకు 5 నుండి 14 రికాంబినేషన్ సంఘటనలు జరుగుతాయి.[62] టెంప్లేట్ స్విచ్చింగ్ (రికాంబినేషన్) జన్యువు సమగ్రతను కాపాడటానికి మరియు దెబ్బతిన్న జన్యువులను రక్షించడానికి మరమ్మతు యంత్రాంగంగా అవసరమని కనిపిస్తుంది.[63][61]

Bacteriophage T4 DNA polymerase

Bacteriophage (phage) T4 ఒక DNA పాలిమరేజ్‌ను ఎన్కోడ్ చేస్తుంది, ఇది 5' నుండి 3' దిశలో DNA సంశ్లేషణను ఉత్ప్రేరకపరుస్తుంది.[64] ఫేజ్ పాలిమరేజ్ 3' నుండి 5' దిశలో పనిచేసే exonuclease చర్యను కూడా కలిగి ఉంటుంది,[65] మరియు ఈ చర్య కొత్తగా చేర్చబడిన బేస్‌ల ప్రూఫ్ రీడింగ్ మరియు ఎడిటింగ్‌లో ఉపయోగించబడుతుంది.[66] ఒక ఫేజ్ టెంపరేచర్ సెన్సిటివ్ DNA పాలిమరేజ్ కలిగిన మ్యుటెంట్, అనుమతించదగిన ఉష్ణోగ్రతల వద్ద పెరిగినప్పుడు, వైల్డ్-టైప్ ఫేజ్ కంటే సుమారు రెండు రెట్లు ఎక్కువ ఫ్రీక్వెన్సీలలో రికాంబినేషన్కు లోనవుతుందని గమనించబడింది.[67]

ఫేజ్ DNA పాలిమరేజ్‌లో మ్యుటేషనల్ మార్పు రెప్లికేషన్ సమయంలో టెంప్లేట్ స్ట్రాండ్ స్విచ్చింగ్‌ను (కాపీ ఛాయిస్ రికాంబినేషన్) ప్రేరేపించగలదని ప్రతిపాదించబడింది.[67]

బాహ్య లంకెలు

  1. ↑ (August 1960). "Calf thymus polymerase". The Journal of Biological Chemistry. 235 (8) 2399–2403. doi:10.1016/S0021-9258(18)64634-4.
  2. ↑ (April 1966). "Biochemical studies of bacterial sporulation. II. Deoxy- ribonucleic acid polymerase in spores of Bacillus subtilis". The Journal of Biological Chemistry. 241 (7) 1478–1482. doi:10.1016/S0021-9258(18)96736-0.
  3. ↑ (July 1958). "Enzymatic synthesis of deoxyribonucleic acid. I. Preparation of substrates and partial purification of an enzyme from Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry. 233 (1) 163–170. doi:10.1016/S0021-9258(19)68048-8.
  4. ↑ (January 1964). "Enzymatic synthesis of deoxyribonucleic acid. XIV. Further purification and properties of deoxyribonucleic acid polymerase of Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry. 239 222–232. doi:10.1016/S0021-9258(18)51772-5.
  5. ↑ (November 1960). "Enzymatic synthesis of deoxyribonucleic acid. VII. Synthesis of a polymer of deoxyadenylate and deoxythymidylate". The Journal of Biological Chemistry. 235 (11) 3242–3249. doi:10.1016/S0021-9258(20)81345-3.
  6. ↑ (May 1966). "Purification and properties of deoxyribonucleic acid polymerase from Micrococcus lysodeikticus". The Journal of Biological Chemistry. 241 (9) 2035–2041. doi:10.1016/S0021-9258(18)96662-7.
  7. ↑ The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1959. Nobel Foundation.
  8. ↑ (February 1994). "DNA polymerase II of Escherichia coli in the bypass of abasic sites in vivo". Genetics. 136 (2) 439–448. doi:10.1093/genetics/136.2.439.
  9. ↑ 9.0 9.1 (2013). "Lehninger principles of biochemistry". W.H. Freeman and Company. ISBN 978-1-4292-3414-6.
  10. ↑ (2013). "Biochemistry". Mary Finch.
  11. ↑ (1986). "Structure of an adenine-cytosine base pair in DNA and its implications for mismatch repair". Nature. 320 (6062) 552–555. doi:10.1038/320552a0.
  12. ↑ (September 2009). "Structural basis of high-fidelity DNA synthesis by yeast DNA polymerase delta". Nature Structural & Molecular Biology. 16 (9) 979–986. doi:10.1038/nsmb.1663.
  13. ↑ (June 1999). "DNA polymerases: structural diversity and common mechanisms". The Journal of Biological Chemistry. 274 (25) 17395–17398. doi:10.1074/jbc.274.25.17395.
  14. ↑ 14.0 14.1 14.2 14.3 14.4 (2008). "Molecular biology of the gene". Pearson/Benjamin Cummings. ISBN 978-0-8053-9592-1.
  15. ↑ (October 1976). "DNA elongation rates and growing point distributions of wild-type phage T4 and a DNA-delay amber mutant". Journal of Molecular Biology. 106 (4) 963–981. doi:10.1016/0022-2836(76)90346-6.
  16. ↑ 16.0 16.1 (2021). "DNA replication: In vitro single-molecule manipulation data analysis and models". Computational and Structural Biotechnology Journal. 19 3765–3778. doi:10.1016/j.csbj.2021.06.032.
  17. ↑ (June 2002). Evolution of DNA polymerase families: evidences for multiple gene exchange between cellular and viral proteins. Journal of Molecular Evolution. 54 (6) 763–773. doi:10.1007/s00239-001-0078-x.
  18. ↑ 18.0 18.1 18.2 (January 2019). "Structure of the DP1-DP2 PolD complex bound with DNA and its implications for the evolutionary history of DNA and RNA polymerases". PLOS Biology. 17 (1). doi:10.1371/journal.pbio.3000122.
  19. ↑ (April 2016). "The Proliferating Cell Nuclear Antigen (PCNA)-interacting Protein (PIP) Motif of DNA Polymerase η Mediates Its Interaction with the C-terminal Domain of Rev1". The Journal of Biological Chemistry. 291 (16) 8735–8744. doi:10.1074/jbc.M115.697938.
  20. ↑ (May 2014). "An overview of Y-Family DNA polymerases and a case study of human DNA polymerase η". Biochemistry. 53 (17) 2793–2803. doi:10.1021/bi500019s.
  21. ↑ (2010). "DNA Polymerases: Discovery, Characterization Functions in Cellular DNA Transactions". World Scientific Publishing Company. ISBN 978-981-4299-16-9.
  22. ↑ (February 2004). "Auto-acetylation of transcription factors as a control mechanism in gene expression". Cell Cycle. 3 (2) 114–115. doi:10.4161/cc.3.2.651.
  23. ↑ (September 1976). "Deoxyribonucleic acid polymerase from the extreme thermophile Thermus aquaticus". Journal of Bacteriology. 127 (3) 1550–1557. doi:10.1128/JB.127.3.1550-1557.1976.
  24. ↑ 24.0 24.1 (October 2005). "DNA polymerase II as a fidelity factor in chromosomal DNA synthesis in Escherichia coli". Molecular Microbiology. 58 (1) 61–70. doi:10.1111/j.1365-2958.2005.04805.x.
  25. ↑ InterPro protein view: P61875
  26. ↑ 26.0 26.1 26.2 (2014). "Evolution of replicative DNA polymerases in archaea and their contributions to the eukaryotic replication machinery". Frontiers in Microbiology. 5 354. doi:10.3389/fmicb.2014.00354.
  27. ↑ (December 1991). "The linear plasmid pMC3-2 from Morchella conica is structurally related to adenoviruses". Current Genetics. 20 (6) 527–533. doi:10.1007/BF00334782.
  28. ↑ (December 1995). "DnaX complex of Escherichia coli DNA polymerase III holoenzyme. The chi psi complex functions by increasing the affinity of tau and gamma for delta.delta' to a physiologically relevant range". The Journal of Biological Chemistry. 270 (49) 29570–29577. doi:10.1074/jbc.270.49.29570.
  29. ↑ (December 2016). "Single-Molecule DNA Polymerase Dynamics at a Bacterial Replisome in Live Cells". Biophysical Journal. 111 (12) 2562–2569. doi:10.1016/j.bpj.2016.11.006.
  30. ↑ 30.0 30.1 30.2 (December 2018). "Bacterial replisomes". Current Opinion in Structural Biology. 53 159–168. doi:10.1016/j.sbi.2018.09.006.
  31. ↑ (2002). "Error-prone repair DNA polymerases in prokaryotes and eukaryotes". Annual Review of Biochemistry. 71 (1) 17–50. doi:10.1146/annurev.biochem.71.083101.124707.
  32. ↑ (2012). "Escherichia coli DinB inhibits replication fork progression without significantly inducing the SOS response". Genes & Genetic Systems. 87 (2) 75–87. doi:10.1266/ggs.87.75.
  33. ↑ (April 2007). "Proficient and accurate bypass of persistent DNA lesions by DinB DNA polymerases". Cell Cycle. 6 (7) 817–822. doi:10.4161/cc.6.7.4065.
  34. ↑ (June 2010). "A new model for SOS-induced mutagenesis: how RecA protein activates DNA polymerase V". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 45 (3) 171–184. doi:10.3109/10409238.2010.480968.
  35. ↑ (July 2001). "Managing DNA polymerases: coordinating DNA replication, DNA repair, and DNA recombination". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 98 (15) 8342–8349. doi:10.1073/pnas.111036998.
  36. ↑ 36.0 36.1 (March 2011). "Genetic requirement for mutagenesis of the G[8,5-Me]T cross-link in Escherichia coli: DNA polymerases IV and V compete for error-prone bypass". Biochemistry. 50 (12) 2330–2338. doi:10.1021/bi102064z.
  37. ↑ (March 2020). "Structural basis for the increased processivity of D-family DNA polymerases in complex with PCNA". Nature Communications. 11 (1). doi:10.1038/s41467-020-15392-9.
  38. ↑ (April 1998). "A novel DNA polymerase family found in Archaea". Journal of Bacteriology. 180 (8) 2232–2236. doi:10.1128/JB.180.8.2232-2236.1998.
  39. ↑ (2016). "Shared active site architecture between archaeal PolD and multi-subunit RNA polymerases revealed by X-ray crystallography". Nature Communications. 7. doi:10.1038/ncomms12227.
  40. ↑ (August 2010). "Solution structure of the N-terminal domain of the archaeal D-family DNA polymerase small subunit reveals evolutionary relationship to eukaryotic B-family polymerases". FEBS Letters. 584 (15) 3370–3375. doi:10.1016/j.febslet.2010.06.026.
  41. ↑ (2014). "DNA polymerases as useful reagents for biotechnology - the history of developmental research in the field". Frontiers in Microbiology. 5 465. doi:10.3389/fmicb.2014.00465.
  42. ↑ (June 2020). "The replication machinery of LUCA: common origin of DNA replication and transcription". BMC Biology. 18 (1). doi:10.1186/s12915-020-00800-9.
  43. ↑ (May 2010). "DNA polymerase family X: function, structure, and cellular roles". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. 1804 (5) 1136–1150. doi:10.1016/j.bbapap.2009.07.008.
  44. ↑ (2012). "Marks' Basic Medical Biochemistry: a clinical approach". chapter13. Wolter Kluwer Health/Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-1-60831-572-7.
  45. ↑ (December 1991). "Primary structure of the catalytic subunit of human DNA polymerase delta and chromosomal location of the gene". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 88 (24) 11197–11201. doi:10.1073/pnas.88.24.11197.
  46. ↑ (July 2007). "Yeast DNA polymerase epsilon participates in leading-strand DNA replication". Science. 317 (5834) 127–130. doi:10.1126/science.1144067.
  47. ↑ (September 2016). "DNA Polymerases Divide the Labor of Genome Replication". Trends in Cell Biology. 26 (9) 640–654. doi:10.1016/j.tcb.2016.04.012.
  48. ↑ (July 2015). "A Major Role of DNA Polymerase δ in Replication of Both the Leading and Lagging DNA Strands". Molecular Cell. 59 (2) 163–175. doi:10.1016/j.molcel.2015.05.038.
  49. ↑ 49.0 49.1 (2014). "Structural insights into eukaryotic DNA replication". Frontiers in Microbiology. 5 444. doi:10.3389/fmicb.2014.00444.
  50. ↑ (April 2003). "Saccharomyces cerevisiae DNA polymerase epsilon and polymerase sigma interact physically and functionally, suggesting a role for polymerase epsilon in sister chromatid cohesion". Molecular and Cellular Biology. 23 (8) 2733–2748. doi:10.1128/mcb.23.8.2733-2748.2003.
  51. ↑ (January 2017). Asgard archaea illuminate the origin of eukaryotic cellular complexity. Nature. 541 (7637) 353–358. doi:10.1038/nature21031.
  52. ↑ (2009). "Separate roles of structured and unstructured regions of Y-family DNA polymerases". 78 99–146. ISBN 978-0-12-374827-0. doi:10.1016/S1876-1623(08)78004-0.
  53. ↑ (January 2008). "DNA polymerase zeta (pol zeta) in higher eukaryotes". Cell Research. 18 (1) 174–183. doi:10.1038/cr.2007.117.
  54. ↑ (October 2014). "Phylogenetic analysis and evolutionary origins of DNA polymerase X-family members". DNA Repair. 22 77–88. doi:10.1016/j.dnarep.2014.07.003.
  55. ↑ (December 2017). "DNA polymerase β: A missing link of the base excision repair machinery in mammalian mitochondria". DNA Repair. 60 77–88. doi:10.1016/j.dnarep.2017.10.011.
  56. ↑ (July 2011). "Mitochondrial disorders of DNA polymerase γ dysfunction: from anatomic to molecular pathology diagnosis". Archives of Pathology & Laboratory Medicine. 135 (7) 925–934. doi:10.5858/2010-0356-RAR.1.
  57. ↑ (January 2011). "Mitochondrial DNA replication and disease: insights from DNA polymerase γ mutations". Cellular and Molecular Life Sciences. 68 (2) 219–233. doi:10.1007/s00018-010-0530-4.
  58. ↑ (March 2012). "Promiscuous DNA synthesis by human DNA polymerase θ". Nucleic Acids Research. 40 (6) 2611–2622. doi:10.1093/nar/gkr1102.
  59. ↑ 59.0 59.1 UniProtKB - Q7Z5Q5 (DPOLN_HUMAN). Uniprot.
  60. ↑ (November 2014). "Minireview: DNA replication in plant mitochondria". Mitochondrion. 19 (Pt B) 231–237. doi:10.1016/j.mito.2014.03.008.
  61. ↑ 61.0 61.1 61.2 (November 2018). "Recombination is required for efficient HIV-1 replication and the maintenance of viral genome integrity". Nucleic Acids Research. 46 (20) 10535–10545. doi:10.1093/nar/gky910.
  62. ↑ (January 2016). "Estimating the in-vivo HIV template switching and recombination rate". AIDS. 30 (2) 185–192. doi:10.1097/QAD.0000000000000936.
  63. ↑ (November 1990). "Retroviral recombination and reverse transcription". Science. 250 (4985) 1227–1233. doi:10.1126/science.1700865.
  64. ↑ (February 1968). "Enzymatic synthesis of deoxyribonucleic acid. XXV. Purification and properties of deoxyribonucleic acid polymerase induced by infection with phage T4". The Journal of Biological Chemistry. 243 (3) 627–638. doi:10.1016/S0021-9258(18)93650-1.
  65. ↑ (May 1972). "On the exonuclease activity of phage T4 deoxyribonucleic acid polymerase". The Journal of Biological Chemistry. 247 (10) 3139–3146. doi:10.1016/S0021-9258(19)45224-1.
  66. ↑ (September 1976). "Control of mutation frequency by bacteriophage T4 DNA polymerase. I. The CB120 antimutator DNA polymerase is defective in strand displacement". The Journal of Biological Chemistry. 251 (17) 5219–5224. doi:10.1016/S0021-9258(17)33149-6.
  67. ↑ 67.0 67.1 (August 1967). "The effect on recombination of mutational defects in the DNA-polymerase and deoxycytidylate hydroxymethylase of phage T4D". Genetics. 56 (4) 755–769. doi:10.1093/genetics/56.4.755.

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “DNA polymerase” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/DNA_polymerase ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=DNA_పాలిమరేస్&oldid=5916"