ट्रिप्टोफैन

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l-ट्रिप्टोफैन

L-ट्रिप्टोफैन का कंकाल सूत्र
IUPAC name ट्रिप्टोफैन
Other names 2-अमीनो-3-(1H-इंडोल-3-इल)प्रोपियोनिक एसिड
Identifiers
ChemSpider 6066
UNII 8DUH1N11BX
ChEMBL 54976
KEGG D00020
CAS Number 73-22-3
PubChem CID 6305
Iuphar ligand 717
Drugbank DB00150
ChEBI 16828
SMILES c1[nH]c2ccccc2c1C[C@H](N)C(=O)O
Properties
Formula C11H12N2O2
Solubility in water घुलनशील: 0.23 g/L, 0 °C पर,

11.4 g/L, 25 °C पर,
17.1 g/L, 50 °C पर,
27.95 g/L, 75 °C पर

Solubleother गर्म अल्कोहल, क्षार हाइड्रॉक्साइड्स में घुलनशील; क्लोरोफॉर्म में अघुलनशील।
Acidity (pKa) 2.38 (कार्बोक्सिल), 9.39 (अमीनो)[1]
Magnetic susceptibility −132.0·10−6 cm3/mol
Pharmacology
Atccode suffix AX02
ट्रिप्टोफैन बॉल एंड स्टिक मॉडल घूमते हुए

ट्रिप्टोफैन (प्रतीक Trp या W),[2] ऐतिहासिक रूप से जिसे ट्रिप्टोफेन भी कहा जाता है,[3] एक α-अमीनो एसिड है जिसका उपयोग प्रोटीन के जैव-संश्लेषण में किया जाता है। ट्रिप्टोफैन में एक α-अमीनो समूह, एक α-कार्बोक्सिलिक एसिड समूह, और एक साइड चेन इंडोल होता है, जो इसे एक गैर-ध्रुवीय सुगंधित बीटा कार्बन प्रतिस्थापी के साथ एक ध्रुवीय अणु बनाता है। ट्रिप्टोफैन न्यूरोट्रांसमीटर सेरोटोनिन, हार्मोन मेलाटोनिन, और विटामिन B3 (नियासिन) का अग्रदूत भी है।[4] यह जेनेटिक कोड द्वारा कोडॉन UGG के रूप में एन्कोड किया गया है।

अन्य अमीनो एसिड की तरह, ट्रिप्टोफैन शारीरिक pH पर एक ज़्विटरआयन है जहाँ अमीनो समूह प्रोटॉनित (–NH3+; pKa = 9.39) होता है और कार्बोक्सिलिक एसिड डीप्रोटॉनित (–COO−; pKa = 2.38) होता है।[5]

मनुष्य और कई जानवर ट्रिप्टोफैन का संश्लेषण नहीं कर सकते; उन्हें इसे अपने आहार के माध्यम से प्राप्त करने की आवश्यकता होती है, जो इसे एक आवश्यक अमीनो एसिड बनाता है।

ट्रिप्टोफैन का नाम पाचन एंजाइम ट्रिप्सिन के नाम पर रखा गया है, जिसका उपयोग केसीन प्रोटीन से इसके पहले अलगाव में किया गया था।[6] इसे एक-अक्षर प्रतीक W सौंपा गया था, जो इस आधार पर था कि डबल रिंग दृश्य रूप से भारी अक्षर का सुझाव देती है।[7]

कार्य

l-ट्रिप्टोफैन का सेरोटोनिन और मेलाटोनिन (बाएं) और नियासिन (दाएं) में चयापचय। प्रत्येक रासायनिक प्रतिक्रिया के बाद परिवर्तित कार्यात्मक समूहों को लाल रंग में हाइलाइट किया गया है।

अमीनो एसिड, ट्रिप्टोफैन सहित, प्रोटीन जैव-संश्लेषण में बिल्डिंग ब्लॉक्स के रूप में उपयोग किए जाते हैं, और जीवन को बनाए रखने के लिए प्रोटीन की आवश्यकता होती है। ट्रिप्टोफैन प्रोटीन में पाए जाने वाले कम सामान्य अमीनो एसिड में से एक है, लेकिन जब भी यह होता है तो यह महत्वपूर्ण संरचनात्मक या कार्यात्मक भूमिका निभाता है। उदाहरण के लिए, ट्रिप्टोफैन और टायरोसिन अवशेष कोशिका झिल्ली के भीतर झिल्ली प्रोटीन को "एंकरिंग" करने में विशेष भूमिका निभाते हैं। ट्रिप्टोफैन, अन्य सुगंधित अमीनो एसिड के साथ, ग्लाइकेन-प्रोटीन इंटरैक्शन में भी महत्वपूर्ण है। इसके अलावा, ट्रिप्टोफैन निम्नलिखित रासायनिक यौगिकों के लिए एक जैव रासायनिक अग्रदूत के रूप में कार्य करता है:

फ्रुक्टोज मैलएब्जॉर्प्शन विकार आंत में ट्रिप्टोफैन के अनुचित अवशोषण, रक्त में ट्रिप्टोफैन के कम स्तर,[15] और अवसाद का कारण बनता है।[16]

ट्रिप्टोफैन को संश्लेषित करने वाले बैक्टीरिया में, इस अमीनो एसिड का उच्च सेलुलर स्तर एक रिप्रेसर प्रोटीन को सक्रिय करता है, जो trp ओपेरॉन से जुड़ता है।[17] ट्रिप्टोफैन ओपेरॉन के साथ इस रिप्रेसर का बंधन डाउनस्ट्रीम DNA के ट्रांसक्रिप्शन को रोकता है जो ट्रिप्टोफैन के जैव-संश्लेषण में शामिल एंजाइमों के लिए कोड करता है। इसलिए ट्रिप्टोफैन का उच्च स्तर एक नकारात्मक फीडबैक लूप के माध्यम से ट्रिप्टोफैन संश्लेषण को रोकता है, और जब कोशिका का ट्रिप्टोफैन स्तर फिर से नीचे चला जाता है, तो trp ओपेरॉन से ट्रांसक्रिप्शन फिर से शुरू हो जाता है। यह कोशिका के आंतरिक और बाहरी ट्रिप्टोफैन स्तरों में परिवर्तन के लिए कसकर विनियमित और त्वरित प्रतिक्रियाओं की अनुमति देता है।

अनुशंसित आहार भत्ता

2002 में, अमेरिकी चिकित्सा संस्थान ने 19 वर्ष और उससे अधिक आयु के वयस्कों के लिए 5 मिलीग्राम/किग्रा शरीर के वजन/दिन का ट्रिप्टोफैन का अनुशंसित आहार भत्ता (RDA) निर्धारित किया।[18]

आहार स्रोत

ट्रिप्टोफैन अधिकांश प्रोटीन-आधारित खाद्य पदार्थों या आहार प्रोटीन में मौजूद होता है। यह विशेष रूप से चॉकलेट, ओट्स, सूखे खजूर, दूध, दही, पनीर, लाल मांस, अंडे, मछली, पोल्ट्री, तिल, छोले और सोयाबीन जैसी फलियां, बादाम, सूरजमुखी के बीज, कद्दू के बीज, भांग के बीज, कुट्टू, स्पिरुलिना, और मूंगफली में प्रचुर मात्रा में होता है। इस लोकप्रिय धारणा के विपरीत[19][20] कि पके हुए टर्की मांस में ट्रिप्टोफैन की अधिकता होती है, टर्की में ट्रिप्टोफैन की मात्रा पोल्ट्री के समान ही होती है।[21]

विभिन्न खाद्य पदार्थों की ट्रिप्टोफैन (Trp) सामग्री[21][22]
भोजन ट्रिप्टोफैन
[g/100 g भोजन] 		प्रोटीन
[g/100 g भोजन] 		ट्रिप्टोफैन/प्रोटीन
[%]
अंडे की सफेदी, सूखा 1.00 81.10 1.23
स्पिरुलिना, सूखा 0.92 57.47 1.62
कॉड, अटलांटिक, सूखा 0.70 62.82 1.11
सोयाबीन, कच्चा 0.59 36.49 1.62
पनीर, परमेसन 0.56 37.90 1.47
चिया बीज, सूखा 0.44 16.50 2.64
तिल 0.37 17.00 2.17
भांग के बीज, छिले हुए 0.37 31.56 1.17
पनीर, चेडर 0.32 24.90 1.29
सूरजमुखी के बीज 0.30 17.20 1.74
पोर्क, चॉप 0.25 19.27 1.27
टर्की 0.24 21.89 1.11
चिकन 0.24 20.85 1.14
बीफ 0.23 20.13 1.12
ओट्स 0.23 16.89 1.39
सैल्मन 0.22 19.84 1.12
लैम्ब, चॉप 0.21 18.33 1.17
पर्च, अटलांटिक 0.21 18.62 1.12
छोले, कच्चा 0.19 19.30 0.96
अंडा 0.17 12.58 1.33
गेहूं का आटा, सफेद 0.13 10.33 1.23
बेकिंग चॉकलेट, बिना मीठा 0.13 12.90 1.23
दूध 0.08 3.22 2.34
चावल, सफेद, मध्यम-अनाज, पका हुआ 0.03 2.38 1.18
क्विनोआ, कच्चा 0.17 14.12 1.20
क्विनोआ, पका हुआ 0.05 4.40 1.10
आलू, रसेट 0.02 2.14 0.84
इमली 0.02 2.80 0.64
केला 0.01 1.03 0.87

चिकित्सीय उपयोग

अवसाद

चूंकि ट्रिप्टोफैन 5-हाइड्रॉक्सीट्रिप्टोफैन (5-HTP) में परिवर्तित हो जाता है, जिसे बाद में न्यूरोट्रांसमीटर सेरोटोनिन में परिवर्तित किया जाता है, इसलिए यह प्रस्तावित किया गया है कि ट्रिप्टोफैन या 5-HTP का सेवन मस्तिष्क में सेरोटोनिन के स्तर को बढ़ाकर अवसाद के लक्षणों में सुधार कर सकता है। ट्रिप्टोफैन संयुक्त राज्य अमेरिका में (1989 और 2005 के बीच अलग-अलग सीमा तक प्रतिबंधित होने के बाद) और यूनाइटेड किंगडम में एंटीडिप्रेसेंट, एंजियोलिटिक, और नींद की सहायता के रूप में उपयोग के लिए आहार पूरक के रूप में बिना डॉक्टर की पर्ची के बेचा जाता है। इसे कुछ यूरोपीय देशों में प्रमुख अवसाद के उपचार के लिए प्रिस्क्रिप्शन दवा के रूप में भी विपणन किया जाता है। इस बात के प्रमाण हैं कि आहार बदलने से रक्त में ट्रिप्टोफैन का स्तर बदलने की संभावना नहीं है,[23][24] लेकिन शुद्ध ट्रिप्टोफैन का सेवन मस्तिष्क में सेरोटोनिन के स्तर को बढ़ाता है, जबकि ट्रिप्टोफैन युक्त खाद्य पदार्थ खाने से ऐसा नहीं होता है।[25]

2001 में अवसाद पर 5-HTP और ट्रिप्टोफैन के प्रभाव की एक कोक्रेन समीक्षा प्रकाशित हुई थी। लेखकों ने केवल उच्च कठोरता के अध्ययनों को शामिल किया और डेटा की सीमित उपलब्धता के कारण अपनी समीक्षा में 5-HTP और ट्रिप्टोफैन दोनों को शामिल किया। 1966 और 2000 के बीच प्रकाशित अवसाद पर 5-HTP और ट्रिप्टोफैन के 108 अध्ययनों में से, केवल दो ही लेखकों के गुणवत्ता मानकों को पूरा करते थे, जिसमें कुल 64 अध्ययन प्रतिभागी थे। शामिल किए गए दो अध्ययनों में पदार्थ प्लेसबो से अधिक प्रभावी थे, लेकिन लेखकों का कहना है कि "साक्ष्य निर्णायक होने के लिए अपर्याप्त गुणवत्ता के थे" और ध्यान दें कि "क्योंकि वैकल्पिक एंटीडिप्रेसेंट मौजूद हैं जो प्रभावी और सुरक्षित साबित हुए हैं, 5-HTP और ट्रिप्टोफैन की नैदानिक उपयोगिता वर्तमान में सीमित है"।[26] मूड और चिंता विकारों के लिए मानक उपचार के अलावा सहायक चिकित्सा के रूप में ट्रिप्टोफैन का उपयोग वैज्ञानिक साक्ष्यों द्वारा समर्थित नहीं है।[26][27]

अनिद्रा

अमेरिकन एकेडमी ऑफ स्लीप मेडिसिन के 2017 के नैदानिक अभ्यास दिशानिर्देशों ने खराब प्रभावशीलता के कारण अनिद्रा के उपचार में ट्रिप्टोफैन के उपयोग के खिलाफ सिफारिश की।[28]

दुष्प्रभाव

ट्रिप्टोफैन सप्लीमेंटेशन के संभावित दुष्प्रभावों में मतली, दस्त, उनींदापन, हल्का सिरदर्द, सिरदर्द, मुंह सूखना, धुंधली दृष्टि, शामक प्रभाव, उत्साह, और निस्टागमस (अनैच्छिक आंखों की गति) शामिल हैं।[29][30]

इंटरैक्शन

आहार पूरक (जैसे टैबलेट के रूप में) के रूप में लिया गया ट्रिप्टोफैन MAOI या SSRI वर्ग के एंटीडिप्रेसेंट या अन्य दृढ़ता से सेरोटोनर्जिक दवाओं के साथ संयुक्त होने पर सेरोटोनिन सिंड्रोम पैदा करने की क्षमता रखता है।[30] चूंकि ट्रिप्टोफैन सप्लीमेंटेशन का नैदानिक सेटिंग में पूरी तरह से अध्ययन नहीं किया गया है, इसलिए अन्य दवाओं के साथ इसके इंटरैक्शन अच्छी तरह से ज्ञात नहीं हैं।[26]

अलगाव

ट्रिप्टोफैन के अलगाव की सूचना पहली बार 1901 में फ्रेडरिक हॉपकिंस द्वारा दी गई थी।[31] हॉपकिंस ने हाइड्रोलिज्ड केसीन से ट्रिप्टोफैन बरामद किया, जिसमें 600 ग्राम कच्चे केसीन से 4-8 ग्राम ट्रिप्टोफैन प्राप्त हुआ।[32]

जैव-संश्लेषण और औद्योगिक उत्पादन

ट्रिप्टोफैन मनुष्यों और अन्य जानवरों में सरल पदार्थों से संश्लेषित नहीं होता है और ट्रिप्टोफैन युक्त प्रोटीन के आहार सेवन से प्राप्त होता है। पौधे और सूक्ष्मजीव आमतौर पर शिकिमिक एसिड या एंथ्रानिलिक एसिड से ट्रिप्टोफैन का संश्लेषण करते हैं।[33] ट्रिप्टोफैन जैव-संश्लेषण फॉस्फोरिबोसिलपायरोफॉस्फेट (PRPP) के साथ एंथ्रानिलिक एसिड के संघनन के साथ शुरू होता है, जो उप-उत्पाद के रूप में पायरोफॉस्फेट उत्पन्न करता है। राइबोज मोइटी की रिंग खुल जाती है और अपचयी डीकार्बोक्सिलेशन के अधीन होती है, जिससे इंडोल-3-ग्लिसरॉल फॉस्फेट का उत्पादन होता है; यह, बदले में, इंडोल में बदल जाता है। अंतिम चरण में, ट्रिप्टोफैन सिंथेज़ इंडोल और अमीनो एसिड सेरीन से ट्रिप्टोफैन के गठन को उत्प्रेरित करता है।

ट्रिप्टोफैन का औद्योगिक उत्पादन भी जैव-संश्लेषित है और यह B. amyloliquefaciens, B. subtilis, C. glutamicum या E. coli जैसे जंगली-प्रकार या आनुवंशिक रूप से संशोधित बैक्टीरिया का उपयोग करके सेरीन और इंडोल के किण्वन पर आधारित है। इन उपभेदों में म्यूटेशन होते हैं जो सुगंधित अमीनो एसिड के पुनरुत्थान को रोकते हैं या कई/ओवरएक्सप्रेस्ड trp ओपेरॉन होते हैं। रूपांतरण ट्रिप्टोफैन सिंथेज़ एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होता है।[34][35][36]

समाज और संस्कृति

शोवा डेंको संदूषण घोटाला

मुख्य लेख: Eosinophilia–myalgia syndrome

1989 में अमेरिका में इओसिनोफिलिया-मायल्जिया सिंड्रोम (EMS) का एक बड़ा प्रकोप (outbreak) हुआ था, जिसमें CDC को 1,500 से अधिक मामले रिपोर्ट किए गए थे और कम से कम 37 लोगों की मृत्यु हुई थी।[37] प्रारंभिक जांच से पता चला कि यह प्रकोप ट्रिप्टोफैन के सेवन से जुड़ा था, जिसके बाद अमेरिकी खाद्य एवं औषधि प्रशासन (FDA) ने 1989 में ट्रिप्टोफैन सप्लीमेंट्स को वापस मंगा लिया और 1990 में अधिकांश सार्वजनिक बिक्री पर प्रतिबंध लगा दिया,[38][39][40] और अन्य देशों ने भी इसका अनुसरण किया।[41][42]

बाद के अध्ययनों ने सुझाव दिया कि EMS एक एकल बड़े जापानी निर्माता, शोवा डेंको (Showa Denko) द्वारा आपूर्ति किए गए L-ट्रिप्टोफैन के विशिष्ट बैचों से जुड़ा था।[38][43][44][45] अंततः यह स्पष्ट हो गया कि शोवा डेंको के L-ट्रिप्टोफैन के हालिया बैच सूक्ष्म अशुद्धियों से दूषित थे, जिन्हें बाद में 1989 के EMS प्रकोप के लिए जिम्मेदार माना गया।[38][46][47] हालाँकि, अन्य साक्ष्य बताते हैं कि ट्रिप्टोफैन स्वयं EMS में एक संभावित प्रमुख योगदान कारक हो सकता है।[48] ऐसे दावे भी हैं कि एक अग्रदूत (precursor) पर्याप्त सांद्रता तक पहुँच गया था जिससे एक विषाक्त डाइमर बन सके।[49]

FDA ने फरवरी 2001 में ट्रिप्टोफैन की बिक्री और विपणन पर अपने प्रतिबंधों में ढील दी,[38] लेकिन 2005 तक छूट प्राप्त उपयोग के अलावा अन्य ट्रिप्टोफैन के आयात को सीमित करना जारी रखा।[50]

यह तथ्य कि शोवा डेंको सुविधा ने L-ट्रिप्टोफैन के दूषित बैचों का उत्पादन करने के लिए आनुवंशिक रूप से इंजीनियर (genetically engineered) बैक्टीरिया का उपयोग किया था, जिसे बाद में इओसिनोफिलिया-मायल्जिया सिंड्रोम के प्रकोप का कारण पाया गया, इसे "जैव प्रौद्योगिकी-व्युत्पन्न उत्पादों की रासायनिक शुद्धता की कड़ी निगरानी" की आवश्यकता के प्रमाण के रूप में उद्धृत किया गया है।[51] शुद्धता निगरानी की मांग करने वालों की, बदले में, GMO-विरोधी कार्यकर्ताओं के रूप में आलोचना की गई है, जो संदूषण के संभावित गैर-GMO कारणों की अनदेखी करते हैं और बायोटेक के विकास को खतरे में डालते हैं।[52]

टर्की मांस और उनींदापन परिकल्पना

यह भी देखें: Postprandial somnolence#Turkey and tryptophan

अमेरिका और यूके में एक सामान्य दावा है[53] कि टर्की मांस का भारी सेवन—जैसा कि थैंक्सगिविंग और क्रिसमस के दौरान देखा जाता है—टर्की में मौजूद ट्रिप्टोफैन के उच्च स्तर के कारण उनींदापन (drowsiness) का कारण बनता है।[20] हालाँकि, टर्की में ट्रिप्टोफैन की मात्रा अन्य मांस के बराबर ही होती है।[19][21] भोजन के बाद उनींदापन (Postprandial somnolence) टर्की के साथ खाए जाने वाले अन्य खाद्य पदार्थों, विशेष रूप से कार्बोहाइड्रेट के कारण हो सकता है।[54] कार्बोहाइड्रेट से भरपूर भोजन का सेवन इंसुलिन के स्राव को ट्रिगर करता है।[55][56][57][58] इंसुलिन बदले में मांसपेशियों में बड़े तटस्थ शाखित-श्रृंखला अमीनो एसिड (BCAA) के अवशोषण को उत्तेजित करता है, लेकिन ट्रिप्टोफैन को नहीं, जिससे रक्त प्रवाह में BCAA के मुकाबले ट्रिप्टोफैन का अनुपात बढ़ जाता है। परिणामी बढ़ा हुआ ट्रिप्टोफैन अनुपात बड़े तटस्थ अमीनो एसिड ट्रांसपोर्टर (जो BCAA और सुगंधित अमीनो एसिड दोनों का परिवहन करता है) पर प्रतिस्पर्धा को कम करता है, जिसके परिणामस्वरूप रक्त-मस्तिष्क बाधा (blood–brain barrier) के पार सेरेब्रोस्पाइनल द्रव (CSF) में ट्रिप्टोफैन का अधिक अवशोषण होता है।[58][59][60] एक बार CSF में पहुँचने के बाद, ट्रिप्टोफैन सामान्य एंजाइमेटिक मार्ग द्वारा राफे न्यूक्लिई (raphe nuclei) में सेरोटोनिन में परिवर्तित हो जाता है।[56][61] परिणामी सेरोटोनिन को आगे पीनियल ग्रंथि द्वारा हार्मोन मेलाटोनिन में चयापचय किया जाता है—जो सर्कैडियन रिदम का एक महत्वपूर्ण मध्यस्थ है।[62][10] इसलिए, ये आंकड़े बताते हैं कि "दावत-प्रेरित उनींदापन"—या भोजन के बाद उनींदापन—कार्बोहाइड्रेट से भरपूर भारी भोजन का परिणाम हो सकता है, जो परोक्ष रूप से मस्तिष्क में मेलाटोनिन के उत्पादन को बढ़ाता है, और इस प्रकार नींद को बढ़ावा देता है।[55][56][57][61]

अनुसंधान

यीस्ट अमीनो एसिड चयापचय

1912 में फेलिक्स एर्लिच (Felix Ehrlich) ने प्रदर्शित किया कि यीस्ट प्राकृतिक अमीनो एसिड को अनिवार्य रूप से कार्बन डाइऑक्साइड को अलग करके और अमीनो समूह को हाइड्रॉक्सिल समूह के साथ बदलकर चयापचय करता है। इस रासायनिक प्रतिक्रिया द्वारा, ट्रिप्टोफैन ट्रिप्टोफोल (tryptophol) को जन्म देता है।[63]

सेरोटोनिन अग्रदूत

ट्रिप्टोफैन मौखिक रूप से शुद्ध रूप में दिए जाने पर मस्तिष्क सेरोटोनिन संश्लेषण को प्रभावित करता है और अनुसंधान के लिए सेरोटोनिन के स्तर को संशोधित करने के लिए उपयोग किया जाता है।[25] तीव्र ट्रिप्टोफैन रिक्तीकरण (acute tryptophan depletion) नामक तकनीक में ट्रिप्टोफैन-गरीब प्रोटीन के प्रशासन द्वारा मस्तिष्क में सेरोटोनिन का निम्न स्तर प्रेरित किया जाता है।[64] इस विधि का उपयोग करने वाले अध्ययनों ने मूड और सामाजिक व्यवहार पर सेरोटोनिन के प्रभाव का मूल्यांकन किया है, जिसमें पाया गया है कि सेरोटोनिन आक्रामकता को कम करता है और मिलनसारिता को बढ़ाता है।[65]

साइकेडेलिक प्रभाव

यह भी देखें: 5-Hydroxytryptophan#Psychedelic effects

पर्याप्त उच्च खुराक पर प्रशासित होने पर ट्रिप्टोफैन कृंतकों में हेड-ट्विच रिस्पॉन्स (HTR) उत्पन्न करता है।[66] HTR सेरोटोनर्जिक साइकेडेलिक्स जैसे एलएसडी (LSD) और साइलोसाइबिन द्वारा प्रेरित होता है और साइकेडेलिक प्रभावों का एक व्यवहारिक प्रॉक्सी है।[67][68] ट्रिप्टोफैन ट्रेस अमीन ट्रिप्टामाइन में परिवर्तित हो जाता है और ट्रिप्टामाइन को इंडोलएथिलामाइन N-मिथाइलट्रांसफेरेज़ (INMT) द्वारा N-मिथाइलट्रिप्टामाइन (NMT) और डाइमिथाइलट्रिप्टामाइन (DMT) में मिथाइल समूह के साथ मिथाइलेट किया जाता है, जो ज्ञात सेरोटोनर्जिक साइकेडेलिक्स हैं।[66][69][70][71][72][73]

प्रतिदीप्ति (Fluorescence)

ट्रिप्टोफैन एक महत्वपूर्ण आंतरिक प्रतिदीप्ति जांच (अमीनो एसिड) है, जिसका उपयोग ट्रिप्टोफैन अवशेष के आसपास के सूक्ष्म वातावरण की प्रकृति का अनुमान लगाने के लिए किया जा सकता है। एक मुड़े हुए प्रोटीन के अधिकांश आंतरिक प्रतिदीप्ति उत्सर्जन ट्रिप्टोफैन अवशेषों के उत्तेजना के कारण होते हैं।

यह भी देखें

संदर्भ

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आगे की पढ़ाई

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  • (June 2023). "Tryptophan Metabolism in Central Nervous System Diseases: Pathophysiology and Potential Therapeutic Strategies". Aging Dis. 14 (3) 858–878. doi:10.14336/AD.2022.0916.

बाहरी लिंक

स्रोत: अंग्रेज़ी विकिपीडिया के "Tryptophan" लेख पर आधारित। मूल लेख: https://en.wikipedia.org/wiki/Tryptophan यह लेख स्वचालित रूप से तैयार किया गया है।

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