కేసిన్

From LTRC
Revision as of 13:00, 8 October 2026 by Abhinaya (talk | contribs) (ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Casein” వ్యాసానికి తెలుగు అనువాదం)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)

కేసిన్ (IPA: /ˈkeɪsiːn/ seen; లాటిన్ పదం caseus, 'చీజ్' నుండి ఉద్భవించింది) అనేది క్షీరదాల పాలలో సాధారణంగా కనిపించే సంబంధిత ఫాస్ఫోప్రోటీన్ల (αS1, aS2, β, κ) కుటుంబం. ఇది ఆవు పాలలో ఉండే ప్రోటీన్లలో సుమారు 80% మరియు మానవ పాలలో 20% నుండి 60% వరకు ఉంటుంది.[1] గొర్రె మరియు ఆవు పాలు ఇతర రకాల పాల కంటే ఎక్కువ కేసిన్ కంటెంట్‌ను కలిగి ఉంటాయి, మానవ పాలలో కేసిన్ కంటెంట్ చాలా తక్కువగా ఉంటుంది.[2]

క్షీరదాలలో కేసిన్ తప్పనిసరిగా అవసరమైనది కాదని కనిపిస్తుంది. ఉదాహరణకు, ఎలుకలలో β-కేసిన్ జన్యువును తొలగించవచ్చు. ఫలితంగా పుట్టిన ఎలుకలు ఆరోగ్యంగా మరియు సంతానోత్పత్తి సామర్థ్యంతో ఉంటాయి, కానీ వాటి పిల్లల పెరుగుదల తగ్గుతుంది.[3] అదేవిధంగా, κ-కేసిన్ జన్యువు లేని ఎలుకలు ఆరోగ్యంగా ఉంటాయి, కానీ అవి తమ పిల్లలకు పాలివ్వలేవు మరియు క్షీరదాల పనితీరు విఫలమవుతుంది, కాబట్టి పునరుత్పత్తి విజయానికి ఈ జన్యువు అవసరం.[4]

[5]

కేసిన్ యాంఫిఫిలిక్ (amphiphilic) స్వభావాన్ని కలిగి ఉంటుంది, కాబట్టి దీనిని ఎమల్సిఫైయర్గా ఉపయోగించవచ్చు.[6]

కేసిన్ చీజ్లో ప్రధాన భాగం నుండి ఆహార సంకలితం (food additive) వరకు అనేక రకాల ఉపయోగాలు కలిగి ఉంది.[7] కేసిన్ యొక్క అత్యంత సాధారణ రూపం సోడియం కేసినేట్ (చారిత్రక నామం న్యూట్రోస్), ఇది చాలా సమర్థవంతమైన ఎమల్సిఫైయర్.[6][8] కేసిన్ క్షీర గ్రంథి కణాల నుండి కొల్లాయిడ్ రూపంలో కేసిన్ మైసెల్స్ (casein micelles) గా పాలలోకి స్రవిస్తుంది, ఇది ఒక రకమైన బయోమాలిక్యులర్ కండెన్సేట్.[9]

ఆహార వనరుగా, కేసిన్ అమైనో ఆమ్లాలు, కార్బోహైడ్రేట్లు మరియు రెండు ముఖ్యమైన మూలకాలను, కాల్షియం మరియు భాస్వరం (phosphorus)లను అందిస్తుంది.[10]

జంతువులలో ఇది కేవలం క్షీరదాల క్షీర గ్రంథుల ద్వారా మాత్రమే తయారవుతుంది (కొన్ని వే ప్రోటీన్ల వలె కాకుండా), కేసిన్ కృత్రిమంగా బయోసింథసైజ్ చేయబడింది. జంతు-రహిత కేసిన్ ప్రోటీన్లు[11] కనీసం 1990ల ప్రారంభం నుండి ఉత్పత్తి చేయబడుతున్నాయి.[12][13] బ్యాక్టీరియా ఆధారిత రీకాంబినెంట్ DNA ప్రెసిషన్ ఫెర్మెంటేషన్ జన్యు ఇంజనీరింగ్ ఉపయోగించి, మరియు ఇది ఒక దశాబ్దానికి పైగా సెల్యులార్ అగ్రికల్చర్ ద్వారా వాణిజ్యీకరణ ప్రక్రియలో ఉంది.[14][15] మొక్కల ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడిన బీటా-కేసిన్ కనీసం 2026 నుండి సంశ్లేషణ చేయబడింది.

కూర్పు

కేసిన్‌లో అధిక సంఖ్యలో ప్రోలిన్ అమైనో ఆమ్లాలు ఉంటాయి, ఇవి ప్రోటీన్ల యొక్క సాధారణ ద్వితీయ నిర్మాణ మూలాంశాల ఏర్పాటును అడ్డుకుంటాయి. ఇందులో డైసల్ఫైడ్ వంతెనలు (disulfide bridges) కూడా ఉండవు. ఫలితంగా, ఇది తక్కువ తృతీయ నిర్మాణాన్ని (tertiary structure) కలిగి ఉంటుంది. ఇది సాపేక్షంగా హైడ్రోఫోబిక్, దీనివల్ల నీటిలో తక్కువగా కరుగుతుంది. ఇది పాలలో కేసిన్ మైసెల్స్ అని పిలువబడే కణాల సస్పెన్షన్గా కనిపిస్తుంది, ఇవి సర్ఫాక్టెంట్-రకం మైసెల్స్‌తో పరిమిత పోలికను మాత్రమే కలిగి ఉంటాయి, ఎందుకంటే హైడ్రోఫిలిక్ భాగాలు ఉపరితలంపై ఉంటాయి మరియు అవి గోళాకారంలో ఉంటాయి. అయితే, సర్ఫాక్టెంట్ మైసెల్స్‌కు భిన్నంగా, కేసిన్ మైసెల్ లోపలి భాగం అధికంగా హైడ్రేట్ చేయబడి ఉంటుంది. మైసెల్స్‌లోని కేసిన్లు కాల్షియం అయాన్లు మరియు హైడ్రోఫోబిక్ పరస్పర చర్యల ద్వారా కలిసి ఉంటాయి. మైసెల్స్‌లో కేసిన్ యొక్క ప్రత్యేక ఆకృతిని వివరించడానికి అనేక మాలిక్యులర్ మోడల్స్ ఉన్నాయి.[16] వాటిలో ఒకటి మైసెల్లార్ కేంద్రకం అనేక సబ్-మైసెల్స్ ద్వారా ఏర్పడుతుందని, పరిధీయ భాగం κ-కేసిన్ యొక్క మైక్రోవిల్లితో కూడి ఉంటుందని ప్రతిపాదిస్తుంది.[17][18][19] మరొక మోడల్ కేంద్రకం కేసిన్-ఇంటర్‌లింక్డ్ ఫైబ్రిల్స్ ద్వారా ఏర్పడుతుందని సూచిస్తుంది.[20] చివరగా, అత్యంత ఇటీవలి మోడల్[21] జెల్లింగ్ జరగడానికి కేసిన్ల మధ్య డబుల్ లింక్‌ను ప్రతిపాదిస్తుంది. ఈ మూడు నమూనాలు మైసెల్స్‌ను కరిగే κ-కేసిన్ అణువులలో చుట్టబడిన కేసిన్ అగ్రిగేట్ల ద్వారా ఏర్పడిన కొల్లాయిడ్ కణాలుగా పరిగణిస్తాయి.

కేసిన్ యొక్క ఐసోఎలెక్ట్రిక్ పాయింట్ 4.6. పాల pH 6.6 కాబట్టి, పాలలో కేసిన్ ప్రతికూల చార్జ్‌ను కలిగి ఉంటుంది. శుద్ధి చేసిన ప్రోటీన్ నీటిలో కరగదు. ఇది తటస్థ ఉప్పు ద్రావణాలలో కూడా కరగదు, కానీ పలుచని క్షారాలు (alkalis) మరియు సోడియం ఆక్సలేట్ మరియు సోడియం అసిటేట్ వంటి ఉప్పు ద్రావణాలలో సులభంగా విడిపోతుంది.

ఎంజైమ్ ట్రిప్సిన్ ఒక ఫాస్ఫేట్-కలిగిన పెప్టోన్ను జలవిశ్లేషణ (hydrolyze) చేయగలదు. ఇది ఒక రకమైన ఆర్గానిక్ అంటుకునే పదార్థం (adhesive) తయారీకి ఉపయోగించబడుతుంది.[22]

ఉపయోగాలు

పెయింట్

కేసిన్ పెయింట్ అనేది కళాకారులు ఉపయోగించే వేగంగా ఆరిపోయే, నీటిలో కరిగే మాధ్యమం. కేసిన్ పెయింట్ పురాతన ఈజిప్షియన్ కాలం నుండి టెంపెరా పెయింట్ రూపంలో ఉపయోగించబడింది మరియు 1960ల చివరలో యాక్రిలిక్ పెయింట్ రాక వరకు వాణిజ్య చిత్రకారులచే విస్తృతంగా ఉపయోగించబడింది, ఆ తర్వాత కేసిన్ ప్రాచుర్యం తగ్గింది.[23][24] ఇది ఇప్పటికీ సీనిక్ పెయింటర్లచే విస్తృతంగా ఉపయోగించబడుతోంది, అయినప్పటికీ ఆ రంగంలో కూడా యాక్రిలిక్ ప్రవేశించింది.[25]

జిగురు

కేసిన్-ఆధారిత జిగుర్లు కేసిన్, నీరు మరియు క్షారాల (సాధారణంగా హైడ్రేటెడ్ లైమ్ మరియు సోడియం హైడ్రాక్సైడ్ మిశ్రమం) నుండి తయారు చేయబడతాయి. కొవ్వును తొలగించడానికి పాలను స్కిమ్ మిల్క్ చేస్తారు, ఆపై కేసిన్ మిల్క్ కర్డ్గా అవక్షేపించబడేలా పాలను పుల్లని పాలు చేస్తారు. పెరుగును కడిగి (వేను తొలగించి), ఆపై నీటిని పిండడానికి పెరుగును నొక్కుతారు (దీనిని పొడిగా కూడా ఎండబెట్టవచ్చు). జిగురు చేయడానికి కేసిన్‌ను క్షారంతో (సాధారణంగా సోడియం మరియు కాల్షియం హైడ్రాక్సైడ్ రెండూ) కలుపుతారు. వివిధ క్షారాల మిశ్రమంతో తయారు చేసిన జిగుర్లు వేర్వేరు లక్షణాలను కలిగి ఉంటాయి. ప్రిజర్వేటివ్‌లను కూడా జోడించవచ్చు.[26][27]

ఇవి 1939లో డి హావిలాండ్ అల్బాట్రోస్ ఎయిర్‌లైనర్ వంటి విమానాలతో సహా చెక్క పని కోసం ప్రాచుర్యం పొందాయి.[28][29]

కేసిన్ జిగురు దాని చమురు పారగమ్యత కారణంగా ట్రాన్స్‌ఫార్మర్ తయారీలో (ముఖ్యంగా ట్రాన్స్‌ఫార్మర్ బోర్డ్) కూడా ఉపయోగించబడుతుంది.[30]

ఎల్మర్స్ గ్లూ-ఆల్, ఎల్మర్స్ స్కూల్ గ్లూ మరియు అనేక ఇతర బోర్డెన్ అడెసివ్‌లు మొదట కేసిన్‌తో తయారు చేయబడ్డాయి. దీనికి విషపూరితం కాని స్వభావం ఒక కారణం అయితే, ఉపయోగించడానికి ఆర్థికంగా ఉండటం ఒక ప్రధాన అంశం. 20వ శతాబ్దం చివరిలో, బోర్డెన్ తన అన్ని ప్రసిద్ధ అడెసివ్‌లలో కేసిన్‌ను PVA వంటి సింథటిక్స్‌తో భర్తీ చేసింది.

సింథటిక్ రెసిన్‌లతో ఎక్కువగా భర్తీ చేయబడినప్పటికీ, కేసిన్-ఆధారిత జిగుర్లు ఇప్పటికీ అగ్నినిరోధక తలుపులను లామినేట్ చేయడం మరియు సీసాల లేబులింగ్ వంటి కొన్ని ప్రత్యేక అనువర్తనాల్లో ఉపయోగించబడుతున్నాయి.[28][31][32] కేసిన్ జిగుర్లు ఉష్ణోగ్రత పెరిగేకొద్దీ వేగంగా పలచబడతాయి, ఇది ప్రొడక్షన్ లైన్‌లో జార్‌లు మరియు సీసాలను లేబుల్ చేయడానికి త్వరగా పలుచని పొరలను పూయడం సులభం చేస్తుంది.[33]

ఆహారం

అనేక ఆహారాలు, క్రీములు మరియు టాపింగ్స్ అన్నీ వివిధ రకాల కేసినేట్‌లను కలిగి ఉంటాయి. సోడియం కేసినేట్ ప్రాసెస్ చేసిన ఆహారాలను స్థిరీకరించడానికి గొప్ప ఆహార సంకలితంగా పనిచేస్తుంది; అయితే, కంపెనీలు తమ ఉత్పత్తులలో కాల్షియం కంటెంట్‌ను పెంచడానికి మరియు సోడియం స్థాయిలను తగ్గించడానికి కాల్షియం కేసినేట్ను ఉపయోగించవచ్చు.

వివిధ ఉత్పత్తులలో కేసినేట్ ఉనికి మరియు పనితీరు[34]
ఉత్పత్తి కేసినేట్ % రకం పనితీరు
చీజ్ 3–28 రెనెట్ (జీర్ణమైన) కేసిన్, కొన్ని ఉత్పత్తులు మిల్క్ ప్రోటీన్ కాన్సెంట్రేట్ను కూడా జోడిస్తాయి మాతృక నిర్మాణం, కొవ్వు మరియు నీటి బంధనం
ఐస్ క్రీమ్ 1–7 పాలు నుండి కాల్షియం కేసినేట్, జోడించిన కేసినేట్ టెక్స్చర్ మరియు స్టెబిలైజర్
విప్డ్ టాపింగ్స్ 2–11 జోడించిన కేసినేట్ కొవ్వు స్థిరీకరణ
మాంసం 2–20 జోడించిన కేసినేట్ మరియు కో-ప్రెసిపిటేట్ టెక్స్చర్ మరియు పోషణ
పాస్తా 2–18 జోడించిన కేసినేట్ మరియు కేసిన్లు టెక్స్చర్, పోషణ మరియు రుచి
బేక్ చేసిన వస్తువులు 1–15 జోడించిన కేసినేట్ మరియు కేసిన్లు నీటి బంధనం

కేసిన్ యొక్క ప్రధాన ఆహార ఉపయోగాలు కాఫీ క్రీమర్ల నుండి ఇన్‌స్టంట్ క్రీమ్ సూప్‌ల వరకు నీటిలో వేగంగా కరగాల్సిన పొడుల కోసం. మీడ్ జాన్సన్ 1920ల ప్రారంభంలో ఆ సమయంలో పిల్లల మరణాలకు సాధారణ కారణమైన జీర్ణశయాంతర రుగ్మతలు మరియు శిశువుల జీర్ణ సమస్యలను తగ్గించడానికి కేసెక్ (Casec) అనే ఉత్పత్తిని ప్రవేశపెట్టారు.

అన్ని కేసినేట్‌లు చాలా సమర్థవంతమైన ఎమల్సిఫైయింగ్ లక్షణాలను కలిగి ఉంటాయి మరియు ఆహారాలలో ఎమల్షన్లను తయారు చేయడానికి విస్తృతంగా ఉపయోగించబడతాయి.[35][6]

కేసిన్ జలపెనోలు మరియు హబనెరోలు వంటి చిల్లీ పెప్పర్ల యొక్క క్రియాశీల కారంగా ఉండే క్యాప్సైసిన్ను తటస్థీకరిస్తుందని కూడా నమ్ముతారు.[36] కారంగా ఉండే ఆహారాల వల్ల కలిగే అసౌకర్యాన్ని తగ్గించడానికి తరచుగా పాలను తాగుతారు.

చీజ్ తయారీ

చీజ్ అనేది పాలు, సాధారణంగా ఆవు పాలు, గేదె, మేక లేదా గొర్రె పాలు నుండి వచ్చే ప్రోటీన్లు మరియు కొవ్వుతో కూడి ఉంటుంది. ఇది కేసిన్ మైసెల్ యొక్క అస్థిరత వల్ల కలిగే కోగ్యులేషన్ ద్వారా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది, ఇది ఫ్రాక్షనేషన్ మరియు సెలెక్టివ్ కాన్సెంట్రేషన్ ప్రక్రియలను ప్రారంభిస్తుంది.[2] సాధారణంగా, పాలు ఆమ్లీకరించబడతాయి మరియు రెనెట్ జోడించడం ద్వారా గడ్డకట్టబడతాయి, ఇందులో ప్రోటియోలిటిక్ ఎంజైమ్ రెనిన్ (Chymosin) ఉంటుంది; ఇది సాంప్రదాయకంగా దూడల కడుపుల నుండి పొందబడుతుంది, కానీ ప్రస్తుతం జన్యుపరంగా మార్పు చెందిన సూక్ష్మజీవుల నుండి ఎక్కువగా ఉత్పత్తి చేయబడుతుంది. ఘనపదార్థాలు వేరు చేయబడి తుది రూపంలోకి నొక్కబడతాయి.[37]

అనేక ప్రోటీన్ల వలె కాకుండా, కేసిన్ వేడి ద్వారా గడ్డకట్టదు. గడ్డకట్టే ప్రక్రియలో, పాలను గడ్డకట్టే ప్రోటీసెస్ కేసిన్ల యొక్క కరిగే భాగం, κ-కేసిన్పై పనిచేస్తాయి, తద్వారా అస్థిరమైన మైసెల్ స్థితిని కలిగిస్తాయి, ఇది గడ్డకట్టడానికి దారితీస్తుంది. కైమోసిన్తో గడ్డకట్టినప్పుడు, కేసిన్‌ను కొన్నిసార్లు పారాకేసిన్ అని పిలుస్తారు. కైమోసిన్ (EC 3.4.23.4) అనేది ఒక అస్పార్టిక్ ప్రోటీజ్, ఇది κ-కేసిన్ యొక్క Phe105-Met106 లోని పెప్టైడ్ బంధాన్ని ప్రత్యేకంగా జలవిశ్లేషణ చేస్తుంది మరియు ఇది చీజ్ తయారీ పరిశ్రమకు అత్యంత సమర్థవంతమైన ప్రోటీజ్‌గా పరిగణించబడుతుంది (Rao et al., 1998). మరోవైపు, బ్రిటిష్ పరిభాషలో, గడ్డకట్టని ప్రోటీన్ కోసం కేసినోజెన్ మరియు గడ్డకట్టిన ప్రోటీన్ కోసం కేసిన్ అనే పదాన్ని ఉపయోగిస్తారు. ఇది పాలలో ఉన్నట్లుగా, ఇది కాల్షియం యొక్క ఉప్పు.

ప్రోటీన్ సప్లిమెంట్లు

కేసిన్ అణువు యొక్క ఆకర్షణీయమైన లక్షణం కడుపులో జెల్ లేదా గడ్డను ఏర్పరిచే సామర్థ్యం, ఇది పోషకాల సరఫరాలో చాలా సమర్థవంతంగా పనిచేస్తుంది. ఈ గడ్డ రక్త ప్రవాహంలోకి అమైనో ఆమ్లాల యొక్క నిరంతర నెమ్మదిగా విడుదలను అందించగలదు, ఇది కొన్నిసార్లు అనేక గంటల పాటు ఉంటుంది. జంతువు పాలను తాగినప్పుడు కూడా ఇది జరుగుతుంది: కడుపులోని ప్రోటీసెస్ అది జెల్‌ను ఏర్పరిచేలా చేస్తాయి. రెనెట్ ఉపయోగించి చీజ్ తయారీ (పైన చూడండి) ఈ ప్రవర్తనను ప్రతిబింబిస్తుంది.[38]

కేసిన్ కూడా ప్రోటీన్ యొక్క సాపేక్షంగా సమృద్ధిగా ఉన్న వనరు. ఒక రూపం (ఆలస్యంగా జెల్ అయ్యే లక్షణం లేకుండా) హైడ్రోలైజ్డ్ కేసిన్, దీని ద్వారా ఇది ట్రిప్సిన్ వంటి ప్రోటీజ్ ద్వారా జలవిశ్లేషణ చేయబడుతుంది. ఇది వేగవంతమైన జీర్ణక్రియ లేదా నేరుగా జెల్ ఏర్పడటానికి దారితీయవచ్చు. హైడ్రోలైజ్డ్ రూపాలు చేదుగా ఉంటాయని గుర్తించబడ్డాయి మరియు ఇటువంటి సప్లిమెంట్లను శిశువులు మరియు ప్రయోగశాల జంతువులు తరచుగా తిరస్కరిస్తాయి.[39]

ప్లాస్టిక్స్ మరియు ఫైబర్

కొన్ని ప్రారంభ ప్లాస్టిక్‌లు కేసిన్ ఆధారంగా ఉన్నాయి. ముఖ్యంగా, గాలాలిత్ బటన్ల తయారీలో బాగా ప్రసిద్ధి చెందింది. మిల్క్ ఫైబర్ను ఎక్స్‌ట్రూడెడ్ కేసిన్ నుండి తయారు చేయవచ్చు. కేసిన్ ఫైబర్ నుండి తయారు చేయబడిన ఒక ఫాబ్రిక్ లానిటల్ (యునైటెడ్ స్టేట్స్‌లో అరలాక్ అని పిలుస్తారు),[40] 1935లో ఇటలీలో కనుగొనబడింది.[41] ఈ పదార్థం, పాలు కాటన్ అని కూడా పిలువబడుతుంది, నూలు ఉత్పత్తిలో ఉపయోగించబడుతుంది మరియు కేసిన్ మరియు అక్రిలోనిట్రైల్ మిశ్రమం నుండి లేదా కొన్ని సందర్భాల్లో స్వచ్ఛమైన కేసిన్ నుండి తయారు చేయవచ్చు.[42]

వైద్య మరియు దంత ఉపయోగాలు

కేసిన్-ఉత్పన్న సమ్మేళనాలు అమార్ఫస్ కాల్షియం ఫాస్ఫేట్ (ACP)ని స్థిరీకరించడానికి మరియు ACPని దంతాల ఉపరితలాలపై విడుదల చేయడానికి దంతాల రీమినరలైజేషన్ ఉత్పత్తులలో ఉపయోగించబడతాయి, అక్కడ ఇది రీమినరలైజేషన్‌ను సులభతరం చేస్తుంది.[43][44][45]

కేసిన్ మరియు గ్లూటెన్ మినహాయింపు ఆహారాలు (exclusion diets) కొన్నిసార్లు ఆటిజం ఉన్న పిల్లల కోసం ప్రత్యామ్నాయ వైద్యంలో ఉపయోగించబడతాయి. అటువంటి ఆహారాలు ఆటిస్టిక్ పిల్లలలో ప్రవర్తన లేదా అభిజ్ఞా మరియు సామాజిక పనితీరుపై ఎటువంటి ప్రభావం చూపుతాయనే దానికి ఆధారాలు బలహీనంగా ఉన్నాయి.[46][47]

నానోటెక్నాలజికల్ ఉపయోగాలు

కేసిన్ ప్రోటీన్లు వాటి సులభంగా లభించే వనరు (పాలు) మరియు అమిలాయిడ్ ఫైబ్రిల్స్‌గా స్వయంగా అసెంబుల్ అయ్యే ధోరణి కారణంగా నానోమెటీరియల్స్గా ఉపయోగపడే సామర్థ్యాన్ని కలిగి ఉన్నాయి.[48]

సంభావ్య ఆరోగ్య సమస్యలు మరియు ప్రభావాలు

పాలలో ఉండే కేసిన్లు క్యాన్సర్ వచ్చే ప్రమాదాన్ని పెంచుతాయనడానికి ఎటువంటి మంచి ఆధారాలు లేవు.[49]

పాలలో A1/A2 బీటా-కేసిన్లు

ప్రధాన వ్యాసం: A2 milk

A1 మరియు A2 బీటా-కేసిన్లు బీటా-కేసిన్ పాల ప్రోటీన్ యొక్క జన్యు వైవిధ్యాలు, ఇవి ఒక అమైనో ఆమ్లం ద్వారా భిన్నంగా ఉంటాయి; A2 బీటా-కేసిన్‌ను తయారుచేసే అమైనో ఆమ్లాల గొలుసులో 67వ స్థానంలో ప్రోలిన్ ఉంటుంది, అయితే A1 బీటా-కేసిన్‌లో ఆ స్థానంలో హిస్టిడిన్ ఉంటుంది.[50][51] బీటా-కేసిన్ జీర్ణవ్యవస్థలో కనిపించే ఎంజైమ్‌లతో సంకర్షణ చెందే విధానం కారణంగా, A1 మరియు A2 లు జీర్ణ ఎంజైమ్‌ల ద్వారా భిన్నంగా ప్రాసెస్ చేయబడతాయి మరియు ఏడు-అమైనో పెప్టైడ్, బీటా-కాసోమార్ఫిన్-7, (BCM-7) A1-బీటా-కేసిన్ జీర్ణక్రియ ద్వారా విడుదలవుతుంది.[50]

A1 బీటా-కేసిన్ రకం ఐరోపా (ఇటలీ మరియు ఫ్రాన్స్ మినహా, అక్కడ ఎక్కువ A2 ఆవులు ఉన్నాయి), యునైటెడ్ స్టేట్స్, ఆస్ట్రేలియా మరియు న్యూజిలాండ్‌లోని ఆవు పాలలో కనిపించే అత్యంత సాధారణ రకం.[52]

A1 మరియు A2 బీటా-కేసిన్ ప్రోటీన్ల మధ్య వ్యత్యాసంపై ఆసక్తి 1990ల ప్రారంభంలో న్యూజిలాండ్‌లోని శాస్త్రవేత్తలు నిర్వహించిన ఎపిడెమియోలాజికల్ పరిశోధనలు మరియు జంతువులపై చేసిన అధ్యయనాల ద్వారా మొదలైంది. ఇవి A1 బీటా-కేసిన్ ప్రోటీన్లు ఉన్న పాలు మరియు వివిధ దీర్ఘకాలిక వ్యాధుల మధ్య సంబంధాలను కనుగొన్నాయి.[50] ఈ పరిశోధన మీడియాలో, శాస్త్రీయ సమాజంలోని కొందరిలో మరియు పారిశ్రామికవేత్తలలో ఆసక్తిని కలిగించింది.[50] A2 కార్పొరేషన్ అనే సంస్థ, 2000ల ప్రారంభంలో న్యూజిలాండ్‌లో స్థాపించబడింది. ఇది పరీక్షను వాణిజ్యీకరించడానికి మరియు "A2 మిల్క్"ను ప్రీమియం పాలుగా మార్కెట్ చేయడానికి ఉద్దేశించబడింది. A1 నుండి వచ్చే పెప్టైడ్లు లేకపోవడం వల్ల ఇది ఆరోగ్యకరమైనదని వారు పేర్కొన్నారు.[50] A2 మిల్క్ సంస్థ, సాధారణ పాలపై ఆరోగ్య హెచ్చరికను తప్పనిసరి చేయాలని ఫుడ్ స్టాండర్డ్స్ ఆస్ట్రేలియా న్యూజిలాండ్ నియంత్రణ సంస్థను కూడా కోరింది.[50]

ప్రజా ఆసక్తి, A2 పాల మార్కెటింగ్ మరియు ప్రచురించబడిన శాస్త్రీయ ఆధారాలకు ప్రతిస్పందనగా, 2005లో ప్రచురించబడిన ఒక స్వతంత్ర సమీక్ష, దీర్ఘకాలిక వ్యాధులు వచ్చే ప్రమాదం విషయంలో A1 లేదా A2 పాలను తాగడం మధ్య ఎటువంటి గుర్తించదగ్గ వ్యత్యాసం లేదని తేల్చింది.[50] యూరోపియన్ ఫుడ్ సేఫ్టీ అథారిటీ (EFSA) శాస్త్రీయ సాహిత్యాన్ని సమీక్షించి, 2009లో ప్రచురించిన ఒక నివేదికలో, దీర్ఘకాలిక వ్యాధులకు మరియు A1 ప్రోటీన్ ఉన్న పాలను తాగడానికి మధ్య ఎటువంటి గుర్తించదగిన సంబంధం లేదని కనుగొంది.[52]

కేసిన్ అలర్జీ

జనాభాలో ఒక చిన్న వర్గం వారికి కేసిన్ పట్ల అలెర్జీ ఉంటుంది.[53] కేసిన్ అసహనం (Food intolerance), దీనినే "మిల్క్ ప్రోటీన్ ఇంటాలరెన్స్" అని కూడా పిలుస్తారు, ఇది శరీరం కేసిన్ ప్రోటీన్లను విచ్ఛిన్నం చేయలేనప్పుడు సంభవిస్తుంది.[54] చిన్న పిల్లలలో కేసిన్ అలెర్జీ లేదా అసహనం ప్రాబల్యం 0.25% నుండి 4.9% వరకు ఉంటుంది.[55] పెద్ద పిల్లలు మరియు పెద్దల సంఖ్య తెలియదు.

వేడికి గురైన (heat-treated) కేసిన్, శిశువులకు తినిపించినప్పుడు మరింత అలెర్జీని కలిగిస్తుందని మరియు జీర్ణం చేసుకోవడం కష్టమని తేలింది.[56] తల్లి పాలు సాధారణంగా అలెర్జీ ప్రతిచర్యను కలిగించవు, కానీ పాలిచ్చే తల్లి కేసిన్ ఉన్న పదార్థాలను తీసుకుంటే, శిశువుకు ప్రతికూల ప్రతిచర్య వచ్చే అవకాశం ఉన్నందున ప్రతిసారీ జాగ్రత్తగా ఉండాలి. పాల ప్రోటీన్ పట్ల అలెర్జీ లేదా అసహనం ఉన్న శిశువులకు తల్లి పాలు ఇస్తున్నప్పుడు, కేసిన్-రహిత ఆహారాన్ని అనుసరించడం వల్ల ఫలితాలు మెరుగుపడతాయని తేలింది.[57]

ప్రోటీజ్ ఎంజైమ్ సప్లిమెంటేషన్, కేసిన్ అసహనం ఉన్న వ్యక్తులు కనీస ప్రతికూల ప్రతిచర్యతో ప్రోటీన్‌ను జీర్ణం చేసుకోవడానికి సహాయపడుతుందని నిరూపించబడింది.[58]

ఇవి కూడా చూడండి

మూలాలు

  1. ↑ (January 1990). "Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits by anion-exchange chromatography, gel electrophoresis, and specific staining methods". The American Journal of Clinical Nutrition. 51 (1) 37–46. doi:10.1093/ajcn/51.1.37.
  2. ↑ 2.0 2.1 (2002). "Dairy Microbiology Handbook: The Microbiology of Milk and Milk Products". 3. Wiley-Interscience. ISBN 978-0-471-38596-7.
  3. ↑ (21 June 1994). "Milk composition and lactation of beta-casein-deficient mice.". Proceedings of the National Academy of Sciences. 91 (13) 6138–6142. doi:10.1073/pnas.91.13.6138.
  4. ↑ (23 May 2006). "κ-Casein-deficient mice fail to lactate". Proceedings of the National Academy of Sciences. 103 (21) 8000–8005. doi:10.1073/pnas.0601611103.
  5. ↑ (June 2006). "Casein micelle structure: Models and muddles". Current Opinion in Colloid & Interface Science. 11 (2–3) 148–153. doi:10.1016/j.cocis.2005.11.004.
  6. ↑ 6.0 6.1 6.2 (October 2019). "Milk Emulsions: Structure and Stability". Foods. 8 (10) 483. doi:10.3390/foods8100483.
  7. ↑ Industrial Casein. National Casein Company.
  8. ↑ (1997). "The technology of dairy products". 295. Springer-Verlag. ISBN 978-0-7514-0344-2.
  9. ↑ (September 1973). "Models for casein micelle formation". Journal of Dairy Science. 56 (9) 1195–1206. doi:10.3168/jds.S0022-0302(73)85335-4.
  10. ↑ (2011). "Casein". The Columbia Electronic Encyclopedia.
  11. ↑ (September 2026). "Animal-free caseins by precision fermentation: technical challenges and perspectives". Trends in Food Science & Technology. 175. doi:10.1016/j.tifs.2026.105878.
  12. ↑ (1993). Overproduction of bovine β-casein in Escherichia coli and engineering of its main chymosin cleavage site. Protein Engineering, Design and Selection. 6 (7) 763–770. doi:10.1093/protein/6.7.763.
  13. ↑ (September 2026). "Animal-free caseins by precision fermentation: technical challenges and perspectives". Trends in Food Science & Technology. 175. doi:10.1016/j.tifs.2026.105878.
  14. ↑ (15 April 2015). Cow Milk Without the Cow is Coming to Change Food Forever. Wired.
  15. ↑ (27 February 2023). Perfect Day animal-free dairy patent in US challenged.
  16. ↑ (1998). "Casein Micelles as Colloids: Surface Structures and Stabilities". J. Dairy Sci.. 81 (11) 3013–8. doi:10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5.
  17. ↑ (July 2005). "Aggregation and gelation of micellar casein particles". Journal of Colloid and Interface Science. 287 (1) 85–93. doi:10.1016/j.jcis.2005.02.008.
  18. ↑ (April 1979). The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications. The Journal of Dairy Research. 46 (2) 317–323. doi:10.1017/S0022029900017234.
  19. ↑ (February 2002). "ADSA Foundation Scholar Award. Formation and physical properties of milk protein gels". Journal of Dairy Science. 85 (2) 281–294. doi:10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2.
  20. ↑ (1992). "Advances in Protein Chemistry". 43 63–151. Academic Press. ISBN 978-0-12-034243-3. doi:10.1016/S0065-3233(08)60554-9.
  21. ↑ (1998). "Casein Interactions: Casting Light on the Black Boxes, the Structure in Dairy Products". International Dairy Journal. 8 (3) 171–7. doi:10.1016/S0958-6946(98)00040-5.
  22. ↑ (24 Sep 1998). Turning milk into homemade moo glue. Cornell Center for Teaching Innovation.
  23. ↑ (1979). Reader's Digest Crafts & Hobbies. 223. Reader's Digest Association. ISBN 978-0-89577-063-9.
  24. ↑ (2008). Acrylic painting. The Grove Encyclopedia of Materials and Techniques in Art. 2. ISBN 978-0-19-531391-8.
  25. ↑ (2007). Scenic Design And Lighting Techniques: A Basic Guide for Theatre. 281–2. Taylor & Francis. ISBN 978-0-240-80806-2.
  26. ↑ Forest Products Laboratory. (April 1961). Casein glues: their manufacture, preparation, and application. 280.
  27. ↑ Chemistry Casein Glue - Activity.
  28. ↑ 28.0 28.1 (1967). Casein Glues: Their Manufacture, Preparation, and Application. USDA.
  29. ↑ (2004). Pioneering Soy Protein Companies: I. F. Laucks, The Glidden Co., Rich Products, Gunther Products, Griffith Laboratories. soyinfocenter.com.
  30. ↑ (2011). Laminated Board. WICOR HOLDING AG.
  31. ↑ (2006). Coatings Materials and Surface Coatings. 19-7–19-11. CRC Press. ISBN 978-1-4200-4405-8.
  32. ↑ (2004). "Tappi PLACE Division Conference". 33. TAPPI. ISBN 1-59510-062-8.
  33. ↑ Casein glues. Adhesives.
  34. ↑ (2011). "Functional and Physicochemical Properties of Casein and its Use in Food and Non-Food Industrial Applications". Chemical Physics Research Journal. 4 125–138.
  35. ↑ (March 1999). "Surface active and emulsifying properties of casein micelles compared to those of sodium caseinate". International Dairy Journal. 9 (3) 411–412. doi:10.1016/S0958-6946(99)00111-9.
  36. ↑ (September 2019). "Putting out the fire - Efficacy of common beverages in reducing oral burn from capsaicin". Physiology & Behavior. 208. doi:10.1016/j.physbeh.2019.05.018.
  37. ↑ (2007). Fankhauser's Cheese Page.
  38. ↑ (December 1997). "Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 94 (26) 14930–14935. doi:10.1073/pnas.94.26.14930.
  39. ↑ (January 2008). "Avoidance of hydrolyzed casein by mice". Physiology & Behavior. 93 (1–2) 189–199. doi:10.1016/j.physbeh.2007.08.010.
  40. ↑ (1941-11-09). NEW CASEIN FIBER DUE FOR WIDE USE; Aralac, Skim-Milk By-Product, to Go Into Dress, Upholstery, Blanket and Other Fields (Published 1941). The New York Times.
  41. ↑ (25 December 1937). "Artificial Wool Production in Italy". Nature. 140 (3556) 1090. doi:10.1038/1401090a0.
  42. ↑ What is Milk Fabric: Properties, How its Made and Where. Sewport.
  43. ↑ (8 February 2011). Enamel Remineralization: The Medical Model of Practicing multi Dentistry. Dentistry Today.
  44. ↑ (February 2006). "Increased remineralization of tooth enamel by milk containing added casein phosphopeptide-amorphous calcium phosphate". The Journal of Dairy Research. 73 (1) 74–78. doi:10.1017/S0022029905001482.
  45. ↑ (2018). "Enhanced Remineralisation of Tooth Enamel Using Casein Phosphopeptide-Amorphous Calcium Phosphate Complex: A Review". International Journal of Clinical Preventive Dentistry. 14 (1) 1–10. doi:10.15236/ijcpd.2018.14.1.1.
  46. ↑ (November 2015). "Gluten-free and casein-free diets in the therapy of autism". Current Opinion in Clinical Nutrition and Metabolic Care. 18 (6) 572–575. doi:10.1097/mco.0000000000000228.
  47. ↑ (April 2019). "Gluten- and casein-free diets for autistic spectrum disorder". The Cochrane Database of Systematic Reviews. 2019 (4). doi:10.1002/14651858.CD003498.pub4.
  48. ↑ (2013). "Protein Nanotechnology". 996 103–117. Humana Press. ISBN 978-1-62703-353-4. doi:10.1007/978-1-62703-354-1_6.
  49. ↑ (1 November 2021). Can milk and dairy products cause cancer?. Cancer Research UK.
  50. ↑ 50.0 50.1 50.2 50.3 50.4 50.5 50.6 (May 2005). "The A2 milk case: a critical review". European Journal of Clinical Nutrition. 59 (5) 623–631. doi:10.1038/sj.ejcn.1602104.
  51. ↑ (2006). "Reply: The A2 milk case: a critical review". European Journal of Clinical Nutrition. 60 (7) 924–5. doi:10.1038/sj.ejcn.1602454.
  52. ↑ 52.0 52.1 EFSA. (2009). "Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides: Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides". EFSA Journal. 7 (2) 231r. doi:10.2903/j.efsa.2009.231r.
  53. ↑ (October 2010). "Cow's milk protein allergy". The Journal of Maternal-Fetal & Neonatal Medicine. 23 (Suppl 3) 76–79. doi:10.3109/14767058.2010.512103.
  54. ↑ (2013-12-24). Dairy Intolerance: What It Is and How to Determine If You Have It. Mark's Daily Apple.
  55. ↑ Cow's Milk Allergy in Children | World Allergy Organization. www.worldallergy.org.
  56. ↑ (November 2010). Food processing increases casein resistance to simulated infant digestion. Molecular Nutrition & Food Research. 54 (11) 1677–1689. doi:10.1002/mnfr.200900582.
  57. ↑ (2 November 2009). Infant Allergies and Food Sensitivities. HealthyChildren.org.
  58. ↑ (November 1954). "The action of proteolytic enzymes on casein proteins". Archives of Biochemistry and Biophysics. 53 (1) 128–137. doi:10.1016/0003-9861(54)90240-4.

మరింత సమాచారం

40em

బాహ్య లింకులు

మూలం: ఇంగ్లీష్ వికీపీడియాలోని “Casein” వ్యాసానికి అనువాదం. మూల వ్యాసం: https://en.wikipedia.org/wiki/Casein ఈ అనువాదం స్వయంచాలకంగా రూపొందించబడింది.

Retrieved from "https://ltrc.sciwiki.in/index.php?title=కేసిన్&oldid=4009"